JPH11503906A - シクロマルトデキストリングルカノトランスフェラーゼ変異体 - Google Patents
シクロマルトデキストリングルカノトランスフェラーゼ変異体Info
- Publication number
- JPH11503906A JPH11503906A JP8531413A JP53141396A JPH11503906A JP H11503906 A JPH11503906 A JP H11503906A JP 8531413 A JP8531413 A JP 8531413A JP 53141396 A JP53141396 A JP 53141396A JP H11503906 A JPH11503906 A JP H11503906A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- residue
- cgtase
- bacillus
- mutant
- amino acid
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/10—Transferases (2.)
- C12N9/1048—Glycosyltransferases (2.4)
- C12N9/1051—Hexosyltransferases (2.4.1)
- C12N9/1074—Cyclomaltodextrin glucanotransferase (2.4.1.19)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
- C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
- C12N9/2405—Glucanases
- C12N9/2408—Glucanases acting on alpha -1,4-glucosidic bonds
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P19/00—Preparation of compounds containing saccharide radicals
- C12P19/18—Preparation of compounds containing saccharide radicals produced by the action of a glycosyl transferase, e.g. alpha-, beta- or gamma-cyclodextrins
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y204/00—Glycosyltransferases (2.4)
- C12Y204/01—Hexosyltransferases (2.4.1)
- C12Y204/01019—Cyclomaltodextrin glucanotransferase (2.4.1.19)
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Zoology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
Description
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 1.前駆体CGTase酵素の基質結合及び/又は生成物選択性を改良する方法であ って、前記基質に近い位置を保持する前記前駆体酵素の1又は複数のアミノ酸残 基の置換、挿入及び/又は欠失を含むことを特徴とする方法。 2.前記アミノ酸残基が前記基質から8Å未満の位置を保持することを特徴と する請求項1に記載の方法。 3.前記アミノ酸残基が前記酵素のドメインAに位置することを特徴とする請 求項1〜2のいずれかに記載の方法。 4.前記アミノ酸残基が前記酵素のドメインBに位置することを特徴とする請 求項1〜2のいずれかに記載の方法。 5.前記アミノ酸残基が前記酵素のドメインCに位置することを特徴とする請 求項1〜2のいずれかに記載の方法。 6.前記アミノ酸残基が前記酵素のドメインEに位置することを特徴とする請 求項1〜2のいずれかに記載の方法。 7.前記基質に近い位置を保持するアミノ酸残基が表2に列記される位置に相 当するアミノ酸残基であることを特徴とする請求項1〜6のいずれかに記載の方 法。 8.前記アミノ酸残基がより多くの分子内相互作用と共に1又は複数のアミノ 酸残基を導入することにより置換されることを特徴とする請求項1〜7のいずれ かに記載の方法。 9.前記アミノ酸残基がより少い分子内相互作用と共に1又は複数のアミノ酸 残基を導入することにより置換されることを特徴とする請求項1〜7のいずれか に記載の方法。 10.前記CGTaseが、バチルス(Bacillus)の株、ブレビバクテリウム(Brevib acterium )の株、クロストリジウム(Clostridium)の 株、コリネバクテリウム(Corynebacterium)の株、クレブシエラ(Klebsiella) の株、マイクロコッカス(Micrococcus)の株、サーモアナエロビウム(Thermoana erobium )の株、サーモアナエロバクテリウム(Thermoanaerobacterium)の株、サ ーモアナエロバクター(Thermoanaerobacter)の株、又はサーモアクチノマイセ ス(Thermoactinomyces)の株から得られることを特徴とする請求項1〜9のいず れかに記載の方法。 11.前記CGTaseが、バチルス・アウトリチクス(Bacillus autolyticus)の株 、バチルス・セレウス(Bacillus cereus)の株、バチルス・サーキュランス(Bac illus circulans )の株、バチルス・サーキュランス変種アルカロフィルス(alk alophilus )の株、バチルス・コアギュランス(Bacillus coagulans)の株、バ チルス・フィルムス(Bacillus firmus)の株、バチルス・ハロフィルス(Bacillus halophilus )の株、バチルス・マセランス(Bacillus macerans)の株、バチル ス・メガテリウム(Bacillus megaterium)の株、バチルス・オーベンシス(Bacill us ohbensis )の株、バチルス・ステアロサーモフィルス(Bacillus stearothermo philus )の株、又はバチルス・サブチリス(Bacillus subtilis)の株から得られる ことを特徴とする請求項10に記載の方法。 12.前記CGTaseがバチルス種株1011の株、バチルス種株38−2の株、バチルス 種株17−1の株、バチルス種1−1の株、バチルス種株B1018の株、バチルス・ サーキュランス株8の株もしくはバチルス・サーキュランス株251の株、又はそ れらの突然変異体もしくは変異体から得られることを特徴とする請求項10に記載 の方法。 13.前記CGTaseが、クレブシエラ・ネウモニア(Klebsiella pneumonia)の株 、サーモアナエロバクター・エタノリクス(Thermoanaerobacter ethanolicus) の株、サーモアナエロバクター・フィン ニ(Thermoanaerobacter finni)の株、クロストリジウム・サーモアミロリチク ム(Clostridium thermoamylolyticum)の株、クロストリジウム・サーモサッカ ロリチクム(Clostridium thermosaccharolyticum)の株、又はサーモアナエロバ クテリウム・サーモスルフリゲネス(Thermoanaerobacterium thermosulfurigen es )の株から得られることを特徴とする請求項10に記載の方法。 14.前記CGTaseがバチルス・サーキュランス株251の株から得られることを特 徴とする請求項10に記載の方法。 15.前記CGTaseがサーモアナエロバクター種ATCC 53627の株から得られること を特徴とする請求項10に記載の方法。 16.基質に近い位置を保持する1又は複数のアミノ酸残基の置換、挿入及び/ 又は欠失により前駆体CGTase酵素から得られるCGTase変異体。 17.前記基質から8Å未満の位置を保持する1又は複数のアミノ酸残基が置換 、挿入及び/又は欠失されていることを特徴とする請求項16に記載のCGTase変異 体。 18.前記酵素のドメインAに位置した1又は複数のアミノ酸残基が置換、挿入 及び/又は欠失されていることを特徴とする請求項16〜17のいずれかに記載のCG Tase変異体。 19.前記酵素のドメインBに位置した1又は複数のアミノ酸残基が置換、挿入 及び/又は欠失されていることを特徴とする請求項16〜17のいずれかに記載のCG Tase変異体。 20.前記酵素のドメインCに位置した1又は複数のアミノ酸残基が置換、挿入 及び/又は欠失されていることを特徴とする請求項16〜17のいずれかに記載のCG Tase変異体。 21.前記酵素のドメインEに位置した1又は複数のアミノ酸残基が置換、挿入 及び/又は欠失されていることを特徴とする請求項16 〜17のいずれかに記載のCGTase変異体。 22.1又は複数のアミノ酸残基がより多くの水素結合ポテンシャルと共にアミ ノ酸により置換されていることを特徴とする請求項16〜21のいずれかに記載のCG Tase変異体。 23.1又は複数のアミノ酸残基がより少い水素結合ポテンシャルと共にアミノ 酸により置換されていることを特徴とする請求項16〜21のいずれかに記載のCGTa se変異体。 24.バチルス(Bacillus)の株、ブレビバクテリウム(Brevibacterium)の株 、クロストリジウム(Clostridium)の株、コリネバクテリウム(Corynebacterium) の株、クレブシエラ(Klebsiella)の株、マイクロコッカス(Micrococcus)の株 、サーモアナエロビウム(Thermoanaerobium)の株、サーモアナエロバクテリウ ム(Thermoanaerobacterium)の株、サーモアナエロバクター(Thermoanaerobacte r )の株、又はサーモアクチノマイセス(Thermoactinomyces)の株から得られるこ とを特徴とする請求項16〜23のいずれかに記載のCGTase変異体。 25.バチルス・アウトリチクス(Bacillus autolyticus)の株、バチルス・セ レウス(Bacillus cereus)の株、バチルス・サーキュランス(Bacillus circulan s )の株、バチルス・サーキュランス変種アルカロフィルス(alkalophilus)の 株、バチルス・コアギュランス(Bacillus coagulans)の株、バチルス・フィル ムス(Bacillus firmus)の株、バチルス・ハロフィルス(Bacillus halophilus) の株、バチルス・マセランス(Bacillus macerans)の株、バチルス・メガテリウ ム(Bacillus megaterium)の株、バチルス・オーベンシス(Bacillus ohbensis)の 株、バチルス・ステアロサーモフィルス(Bacillus stearothermophilus)の株、 又はバチルス・サブチリス(Bacil1us subtilis)の株から得られることを特徴と する請求項 24に記載のCGTase変異体。 26.バチルス種株1011の株、バチルス種株38−2の株、バチルス種株17−1の 株、バチルス種1−1の株、バチルス種株B1018の株、バチルス・サーキュラン ス株8の株もしくはバチルス・サーキュランス株251の株、又はそれらの突然変 異体もしくは変異体から得られることを特徴とする請求項24に記載のCGTase変異 体。 27.バチルス・サーキュランス株251の株から得られることを特徴とする請求 項24に記載のCGTase変異体。 28.クレブシエラ・ネウモニア(Klebsiella pneumonia)の株、サーモアナエ ロバクター・エタノリクス(Thermoanaerobacter ethanolicus)の株、サーモア ナエロバクター・フィンニ(Thermoanaerobacter finni)の株、クロストリジウ ム・サーモアミロリチクム(Clostridium thermoamylolyticum)の株、クロスト リジウム・サーモサッカロリチクム(Clostridium thermosaccharolyticum)の株 、又はサーモアナエロバクテリウム・サーモスルフリゲネス(Thermoanaerobact erium thermosulfurigenes )の株から得られることを特徴とする請求項24に記載 のCGTase変異体。 29.サーモアナエロバクター種ATCC 53627の株から得られることを特徴とする 請求項24に記載のCGTase変異体。 30.表2に列記される位置に相当する1又は複数のアミノ酸残基が置換、挿入 及び/又は欠失されていることを特徴とする請求項16〜29のいずれかに記載のCG Tase変異体。 31.表9に列記される位置に相当する1又は複数のアミノ酸残基が該表に示す 通り置換、挿入及び/又は欠失されていることを特徴とする請求項16〜29のいず れかに記載のCGTase変異体。 32.表10に列記される位置に相当する1又は複数のアミノ酸残基が該表に示す 通り置換、挿入及び/又は欠失されていることを特徴 とする請求項16〜29のいずれかに記載のCGTase変異体。 33.表3〜5に列記される位置に相当する1又は複数のアミノ酸残基が置換、 挿入及び/又は欠失されていることを特徴とする請求項16〜29のいずれかに記載 のCGTase変異体。 34.表11に列記される位置に相当する1又は複数のアミノ酸残基が該表に示す 通り置換、挿入及び/又は欠失されていることを特徴とする請求項16〜29のいず れかに記載のCGTase変異体。 35.表12に列記される位置に相当する1又は複数のアミノ酸残基が該表に示す 通り置換、挿入及び/又は欠失されていることを特徴とする請求項16〜29のいず れかに記載のCGTase変異体。 36.バチルスの株から得られることを特徴とする請求項33〜35のいずれかに記 載のCGTase変異体。 37.バチルス・アウトリチクス(Bacillus autolyticus)の株、バチルス・セ レウス(Bacillus cereus)の株、バチルス・サーキュランス(Bacillus circulan s )の株、バチルス・サーキュランス変種アルカロフィルス(alkalophilus)の 株、バチルス・コアギュランス(Bacillus coagulans)の株、バチルス・フィル ムス(Bacillus firmus)の株、バチルス・ハロフィルス(Bacillus halophilus) の株、バチルス・マセランス(Bacillus macerans)の株、バチルス・メガテリウ ム(Bacillus megaterium)の株、バチルス・オーベンシス(Bacillus ohbensis)の 株、バチルス・ステアロサーモフィルス(Bacillus stearothermophilus)の株、 バチルス・サブチリス(Bacillus subtilis)、バチルス種株1011の株、バチルス 種株38−2の株、バチルス種株17−1の株、バチルス種1−1の株、バチルス種 株B1018の株、バチルス・サーキュランス株8の株もしくはバチルス・サーキュ ランス株251の株、又はそれらの突然変異体もしくは変異体から得られることを 特徴とする請求項36に記載のCGTase変 異体。 38.バチルス・サーキュランス株251の株又はその突然変異体もしくは変異体 から得られることを特徴とする請求項36に記載のCGTase変異体。 39.表6〜8に列記される位置に相当する1又は複数のアミノ酸残基が置換、 挿入及び/又は欠失されていることを特徴とする請求項16〜29のいずれかに記載 のCGTase変異体。 40.表13に列記される位置に相当する1又は複数のアミノ酸残基が置換、挿入 及び/又は欠失されていることを特徴とする請求項16〜29のいずれかに記載のCG Tase変異体。 41.表14に列記される位置に相当する1又は複数のアミノ酸残基が置換、挿入 及び/又は欠失されていることを特徴とする請求項16〜29のいずれかに記載のCG Tase変異体。 42.サーモアナエロバクターの株から得られることを特徴とすることを特徴と する請求項39〜41のいずれかに記載のCGTase変異体。 43.サーモアナエロバクター種ATCC 53627の株又はその突然変異体もしくは変 異体から得られることを特徴とする請求項41に記載のCGTase変異体。 44.位置21においてフェニルアラニン残基(X21F)又はチロシン残基(X21Y) を保持することを特徴とする請求項16〜29のいずれかに記載のCGTase変異体。 45.位置47においてグルタミン残基(X47Q)、アラニン残基(X47A)、ロイシ ン残基(X47L)、ヒスチジン残基(X47H)、又はアルギニン残基(X47R)を保持 することを特徴とする請求項16〜29のいずれかに記載のCGTase変異体。 46.位置88においてプロリン残基(X88P)又はリシン残基(X88K)を保持する ことを特徴とする請求項16〜29のいずれかに記載のCG Tase変異体。 47.位置89においてアスパラギン酸残基(X89D)、アラニン残基(X89A)、又 はグリシン残基(X89G)を保持することを特徴とする請求項16〜29のいずれかに 記載のCGTase変異体。 48.位置91a(例えば挿入によるもの)においてアラニン残基(X91aA又は*91a A)もしくはチロシン残基(X91aY又は*91aY)を保持するか、又は位置91aが削除( X91a*)されていることを特徴とする請求項16〜29のいずれかに記載のCGTase変 異体。 49.位置92が削除(X91*)されていることを特徴とする請求項16〜29のいずれか に記載のCGTase変異体。 50.位置94においてグルタミン残基(X94Q)、リシン残基(X94K)、アルギニ ン残基(X94R)、トリプトファン残基(X94W)、もしくはフェニルアラニン残基 (X94F)を保持するか、又は位置94が削除(X94*)されていることを特徴とする請 求項16〜29のいずれかに記載のCGTase変異体。 51.位置135においてロイシン残基(X135L)を保持することを特徴とする請求項 16〜29のいずれかに記載のCGTase変異体。 52.位置143においてアラニン残基(X143A)又はグリシン残基(X143G)を保持す ることを特徴とする請求項16〜29のいずれかに記載のCGTase変異体。 53.位置144においてアルギニン残基(X144R)、リシン残基(X144K)、又はアス パラギン酸残基(X144D)を保持することを特徴とする請求項16〜29のいずれかに 記載のCGTase変異体。 54.位置145においてアラニン残基(X145A)、グルタミン酸残基(X145E)、トリ プトファン残基(X145W)、グリシン残基(X145G)、フェニルアラニン残基(X145F) 、チロシン残基(X145Y)、ロイシン残基(X145L)、又はプロリン残基(X145P)を保 持することを特徴と する請求項16〜29のいずれかに記載のCGTase変異体。 55.位置145a(例えば挿入によるもの)においてイソロイシン残基(X145aI又 は*145aI)を保持することを特徴とする請求項16〜29のいずれかに記載のCGTase 変異体。 56.位置146においてプロリン残基(X146P)、セリン残基(X146S)、イソロイシ ン残基(X146I)、グルタミン残基(X146Q)、トリプトファン残基(X146W)、アルギ ニン残基(X146R)、又はグルタミン酸残基(X146E)を保持することを特徴とする請 求項16〜29のいずれかに記載のCGTase変異体。 57.位置147においてイソロイシン残基(X147I)、ロイシン残基(X147L)、アラ ニン残基(X147A)、セリン残基(X147S)、又はトリプトファン残基(X147W)を保持 することを特徴とする請求項16〜29のいずれかに記載のCGTase変異体。 58.位置147a(例えば挿入によるもの)においてアラニン残基(X147aA又は*14 7aA)を保持することを特徴とする請求項16〜29のいずれかに記載のCGTase変異体 。 59.位置148においてアラニン残基(X148A)、グリシン残基(X148G)、グルタミ ン酸残基(X148E)、又はアスパラギン残基(X148N)を保持することを特徴とする請 求項16〜29のいずれかに記載のCGTase変異体。 60.位置149においてイソロイシン残基(X149I)を保持することを特徴とする請 求項16〜29のいずれかに記載のCGTase変異体。 61.位置167においてフェニルアラニン残基(X167F)を保持することを特徴とす る請求項16〜29のいずれかに記載のCGTase変異体。 62.位置185においてアルギニン残基(X185R)、グルタミン酸残基(X185E)、又 はアスパラギン酸残基(X185D)を保持することを特徴とする請求項16〜29のいず れかに記載のCGTase変異体。 63.位置186においてアラニン残基(X186A)を保持することを特徴とする請求項 16〜29のいずれかに記載のCGTase変異体。 64.位置193においてグリシン残基(X193G)、アラニン残基(X193A)、アスパラ ギン酸残基(X193D)、又はグルタミン酸残基(X193E)を保持することを特徴とする 請求項16〜29のいずれかに記載のCGTase変異体。 65.位置196においてアラニン残基(X196A)又はロイシン残基(X196L)を保持す ることを特徴とする請求項16〜29のいずれかに記載のCGTase変異体。 66.位置197においてアスパラギン酸残基(XI97D)又はグルタミン酸残基(X197E )を保持することを特徴とする請求項16〜29のいずれかに記載のCGTase変異体。 67.位置232においてグルタミン残基(X232Q)、アスパラギン残基(X232N)、ア ラニン残基(X232A)、又はロイシン残基(X232L)を保持することを特徴とする請求 項16〜29のいずれかに記載のCGTase変異体。 68.位置233においてグルタミン残基(X233Q)を保持することを特徴とする請求 項16〜29のいずれかに記載のCGTase変異体。 69.位置259においてフェニルアラニン残基(X259F)を保持することを特徴とす る請求項16〜29のいずれかに記載のCGTase変異体。 70.位置264においてグルタミン残基(X264Q)、アラニン残基(X264A)、アスパ ラギン残基(X264N)、又はロイシン残基(X264L)を保持することを特徴とする請求 項16〜29のいずれかに記載のCGTase変異体。 71.位置268においてアラニン残基(X268A)を保持することを特徴とする請求項 16〜29のいずれかに記載のCGTase変異体。 72.位置371においてグリシン残基(X371G)、アスパラギン残基 (X371N)、アラニン残基(X371A)、ロイシン残基(X371L)、又はグルタミン酸残基( X371E)を保持することを特徴とする請求項16〜29のいずれかに記載のCGTase変異 体。 73.位置375においてプロリン残基(X375P)、グリシン残基(X375G)、グルタミ ン残基(X375Q)、アスパラギン残基(X375N)、アラニン残基(X375A)、又はロイシ ン残基(X375L)を保持することを特徴とする請求項16〜29のいずれかに記載のCGT ase変異体。 74.位置599a(例えば挿入になるもの)において、プロリン残基(X599aP又は* 599aP)、アルギニン残基(X599aR又は*599aR)、又はヒスチジン残基(X599aH又は* 599aH)を保持することを特徴とする請求項16〜29のいずれかに記載のCGTase変異 体。 75.位置600が異なるアミノ酸残基、特にトリプトファン残基(X600W)、フェニ ルアラニン残基(X600F)、チロシン残基(X600Y)、アルギニン残基(X600R)、プロ リン残基(X600P)、ロイシン残基(X600L)、又はアスパラギン残基(X600N)に置換 されていることを特徴とする請求項16〜29のいずれかに記載のCGTase変異体。 76.位置616においてアラニン残基(X616A)を保持することを特徴とする請求項 16〜29のいずれかに記載のCGTase変異体。 77.位置633においてアラニン残基(X633A)を保持することを特徴とする請求項 16〜29のいずれかに記載のCGTase変異体。 78.位置662においてアラニン残基(X662A)を保持することを特徴とする請求項 16〜29のいずれかに記載のCGTase変異体。 79.位置47においてヒスチジン残基又はアルギニン残基を保持し、及び/又は 位置135においてロイシン残基を保持する(X47H/X135L又はX47R/X135L)ことを 特徴とする請求項16〜29のいずれかに記載のCGTase変異体。 80.位置88においてプロリン残基を、位置143においてグリシン 残基を保持する(X88P/X143G)ことを特徴とする請求項16〜29のいずれかに記載 のCGTase変異体。 81.位置89においてアスパラギン酸残基を、位置146においてプロリン残基を 保持する(X84D/X146P)ことを特徴とする請求項16〜29のいずれかに記載のCGTas e変異体。 82.位置92及び94が削除されている(X92*/X94*)ことを特徴とする請求項16〜 29のいずれかに記載のCGTase変異体。 83.位置143においてアラニン残基を、位置144においてアルギニン残基を保持 する(X143A/X144R)ことを特徴とする請求項16〜29のいずれかに記載のCGTase変 異体。 84.位置143においてグリシン残基を、位置144においてアルギニン残基を、そ して位置145においてトリプトファン残基を保持する(X143G/X144R/X145W)こと を特徴とする請求項16〜29のいずれかに記載のCGTase変異体。 85.位置143〜148において部分アミノ酸配列GRA**A、部分アミノ酸配列GRAAAA 、部分アミノ酸配列GRAPAA、又は部分アミノ酸配列GRGPAAを含むことを特徴とす る請求項16〜29のいずれかに記載のCGTase変異体。 86.位置144においてアルギニン残基を保持し、位置145においてアラニン残基 を、そして位置146においてプロリン残基を保持する(X144R/X145A/X146P)こと を特徴とする請求項16〜29のいずれかに記載のCGTase変異体。 87.位置145においてアラニン残基を、位置145a(例えば挿入によるもの)に おいてイソロイシン残基を保持する(X145A/X145aI又はX145A/*145aI)ことを特 徴とする請求項16〜29のいずれかに記載のCGTase変異体。 88.位置145においてアラニン残基を、位置146においてグリシ ン残基を保持する(X145A/X146G)ことを特徴とする請求項16〜29のいずれかに記 載のCGTase変異体。 89.位置145においてロイシン残基を、位置148においてアスパラギン残基を保 持する(X145L/X148N)ことを特徴とする請求項16〜29のいずれかに記載のCGTase 変異体。 90.位置145においてグルタミン酸残基を、位置146においてプロリン残基又は グルタミン残基を保持する(X145E/146P又はX145E/X146Q)ことを特徴とする請 求項16〜29のいずれかに記載のCGTase変異体。 91.位置145においてトリプトファン残基を、位置146においてトリプトファン 残基、イソロイシン残基、又はアルギニン残基を保持する(X145W/X146W,X145W /X146I又はX145W/X146R)ことを特徴とする請求項16〜29のいずれかに記載のCGT ase変異体。 92.位置145においてアラニン残基を、位置145a(例えば挿入によるもの)に おいてイソロイシン残基を、そして位置148においてグルタミン酸残基を保持す る(X145A/X145aI/X148E又はX145A/*145aI/X148E)ことを特徴とする請求項16 〜29のいずれかに記載のCGTase変異体。 93.位置145a(例えば挿入によるもの)においてイソロイシン残基を、位置14 8においてグルタミン酸残基を保持する(X145aI/X148E又は*145aI/X148E)こと を特徴とする請求項16〜29のいずれかに記載のCGTase変異体。 94.位置616においてアラニン残基を、位置662においてアラニン残基を保持す る(X616A/X662A)ことを特徴とする請求項16〜29のいずれかに記載のCGTase変異 体。 95.位置87〜94において部分アミノ酸配列IKYSGVNNを、及び/又は位置143〜1 51において部分アミノ酸配列GRAGTNPGFを、又は位 置143〜145おいて部分アミノ酸配列GRWを含むことを特徴とする請求項16〜29の いずれかに記載のCGTase変異体。 96.位置87〜94において部分アミノ酸配列HP* SGY**を、及び/又は位置143〜 151において部分アミノ酸配列PALETNPNFを、又は位置143〜151において部分アミ ノ酸配列PAAETWPAFを含むことを特徴とする請求項16〜29のいずれかに記載のCGT ase変異体。 97.位置87〜94において部分アミノ酸配列HP* SGY**を、及び/又は位置143〜 151において部分アミノ酸配列PALETNPNFを、又は位置143〜151において部分アミ ノ酸配列PAAETWPAFを含み、位置195においてロイシン残基(X195L)を保持するこ とを特徴とする請求項16〜29のいずれかに記載のCGTase変異体。 98.位置87〜94において部分アミノ酸配列HP* SGY**を、及び/又は位置143〜 151において部分アミノ酸配列PALETNPNFを、又は位置143〜151において部分アミ ノ酸配列PAAEADPNFを含むことを特徴とする請求項16〜29のいずれかに記載のCGT ase変異体。 99.位置87〜94において部分アミノ酸配列HP* SGY**を、及び/又は位置143〜 151において部分アミノ酸配列PALETNPNFを、又は位置143〜151において部分アミ ノ酸配列PAAEADPNFを含み、そして位置195がロイシン残基(X195W)を保持するこ とを特徴とする請求項16〜29のいずれかに記載のCGTase変異体。 100.バチルス・アウトリチクス(Bacillus autolyticus)の株、バチルス・ セレウス(Bacillus cereus)の株、バチルス・サーキュランス(Bacillus circul ans )の株、バチルス・サーキュランス変種アルカロフィルス(alkalophilus) の株、バチルス・コアギュランス(Bacillus coagulans)の株、バチルス・フィ ルムス(Bacillus firmus)の株、バチルス・ハロフィルス(Bacillus halophilus )の株、バチルス・マセランス(Bacillus macerans)の株、バチルス ・メガテリウム(Bacillus megaterium)の株、バチルス・オーベンシス(Bacillus ohbensis )の株、バチルス・ステアロサーモフィルス(Bacillus stearothermoph ilus )の株、又はバチルス・サブチリス(Bacillus subtilis)の株から得られるこ とを特徴とする請求項44〜99のいずれかに記載のCGTase変異体。 101.バチルス種株1011の株、バチルス種株38−2の株、バチルス種株17−1 の株、バチルス種1−1の株、バチルス種株B1018の株、バチルス・サーキュラ ンス株8の株もしくはバチルス・サーキュランス株251の株、又はそれらの突然 変異体もしくは変異体から得られることを特徴とする請求項44〜99のいずれかに 記載のCGTase変異体。 102.サーモアナエロバクター種の株から得られることを特徴とする請求項44 〜99のいずれかに記載のCGTase変異体。 103.サーモアナエロバクター種ATCC53627又はその突然変異体もしくは変異体 から得られることを特徴とする請求項44〜99のいずれかに記載のCGTase変異体。 104.請求項16〜103のいずれかに記載のCGTase変異体をコードするDNA構成物 。 105.実施例3〜7においてプライマーとして記載される一又は複数の部分オ リゴヌクレオチド配列を含む請求項104に記載のDNA構成物。 106.請求項104〜105のいずれかに記載のDNA構成物を含む組換え発現ベクター 。 107.請求項104〜105のいずれかに記載のDNA構成物又は請求項106に記載の組 換え発現ベクターを含む宿主細胞。 108.請求項16〜103のいずれかに記載のCGTase変異体を生産する方法であって 、該CGTase変異体の生産を許容する条件下で請求項10 7に記載の細胞を培養し、そしてその培養物から酵素を回収することを含むこと を特徴とする方法。 109.シクロデキストリンの製造工程における請求項16〜103のいずれかに記載 のCGTase変異体の使用。 110.α−,β−及びγ−シクロデキストリン、又はそれらの混合物の製造工 程におけるCGTase変異体の請求項109に記載の使用。 111.δ,ε−、及びζ−シクロデキストリン、又はそれらの混合物の製造工 程におけるCGTase変異体の請求項109に記載の使用。 112.直鎖オリゴサッカリドの製造工程における請求項16〜98のいずれかに記 載のCGTase変異体の使用。 113.シクロデキストリンのイン・シトウ形成(in situ generation)のため の方法における請求項16〜98のいずれかに記載のCGTase変異体の使用。 114.焼かれるもの(baked product)の製造工程におけるCGTase変異体の請求項 113に記載の使用。 115.製造の間、化学製品を安定化するための方法におけるCGTase変異体の請 求項13に記載の使用。 116.直鎖オリゴサッカリドのイン・シトウ生成(in situ generation)のた めの方法における請求項16〜98のいずれかに記載のCGTase変異体の使用。
Applications Claiming Priority (7)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
DK47795 | 1995-04-21 | ||
DK0477/95 | 1995-04-21 | ||
DK1173/95 | 1995-10-17 | ||
DK117395 | 1995-10-17 | ||
DK128195 | 1995-11-16 | ||
DK1281/95 | 1995-11-16 | ||
PCT/DK1996/000179 WO1996033267A1 (en) | 1995-04-21 | 1996-04-22 | Cyclomaltodextrin glucanotransferase variants |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPH11503906A true JPH11503906A (ja) | 1999-04-06 |
JP4057055B2 JP4057055B2 (ja) | 2008-03-05 |
Family
ID=27220709
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP53141396A Expired - Fee Related JP4057055B2 (ja) | 1995-04-21 | 1996-04-22 | シクロマルトデキストリングルカノトランスフェラーゼ変異体 |
Country Status (11)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US6004790A (ja) |
EP (2) | EP0822982B1 (ja) |
JP (1) | JP4057055B2 (ja) |
KR (1) | KR19990007930A (ja) |
AR (1) | AR001678A1 (ja) |
AT (1) | ATE311439T1 (ja) |
AU (1) | AU5396896A (ja) |
CA (1) | CA2217876A1 (ja) |
DE (1) | DE69635515T2 (ja) |
DK (1) | DK0822982T3 (ja) |
WO (1) | WO1996033267A1 (ja) |
Cited By (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
WO2007142243A1 (ja) | 2006-06-08 | 2007-12-13 | Nihon Shokuhin Kako Co., Ltd. | 変異体及びこれをコードする遺伝子 |
JP2011254828A (ja) * | 2003-03-12 | 2011-12-22 | Danisco As | 酵素 |
Families Citing this family (41)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US6472192B1 (en) | 1996-04-18 | 2002-10-29 | Consortium für elektrochemische Industrie GmbH | Cyclodextrin glycosyl transferases for producing γ-cyclodextrin |
DE19615336A1 (de) * | 1996-04-18 | 1997-10-23 | Consortium Elektrochem Ind | Cyclodextringlycosyltransferasen zur Produktion von gamma-Cyclodextrin |
DE19718978A1 (de) * | 1997-05-05 | 1998-11-12 | Henkel Kgaa | Verfahren zur Inhibierung der Farbübertragung bei Textilien während des Waschens |
US6271010B1 (en) | 1997-09-24 | 2001-08-07 | Novzymes A/S | Cyclomaltodextrin glucanotransferase variants |
DK1066374T3 (da) * | 1998-02-27 | 2006-09-18 | Novozymes As | Amylolytiske enzymvarianter |
DE69931615T2 (de) * | 1998-02-27 | 2007-05-10 | Novozymes A/S | Varianten amylolytischer enzyme |
DE69942995D1 (de) | 1998-02-27 | 2011-01-13 | Novozymes As | Maltogene alpha-amylase varianten |
US6876932B1 (en) | 1998-02-27 | 2005-04-05 | Novozymes A/S | Maltogenic alpha-amylase variants |
AU6686100A (en) * | 1999-09-01 | 2001-03-26 | Novozymes A/S | Method for production of maltose and/or enzymatically modified starch |
JP3934851B2 (ja) * | 2000-05-23 | 2007-06-20 | 日本食品化工株式会社 | 新規シクロテ゛キストリン・ク゛ルカノトランスフェラーセ゛、その製造方法及びこの酵素を用いるシクロテ゛キストリンの製造方法 |
EP1303633B1 (en) * | 2000-07-19 | 2009-02-25 | Novozymes A/S | Cgtase and dna sequence encoding same |
US7888104B2 (en) | 2000-11-28 | 2011-02-15 | Henkel Ag & Co. Kgaa | Cyclodextrin glucanotransferase (CGTase), obtained from<I>Bacillus agaradherens<λ>(DSM 9948) and detergents and cleaning agents containing said novel cyclodextrin glucanotransferase |
US6960461B2 (en) * | 2001-07-11 | 2005-11-01 | Nihon Shokuhin Kako Co., Ltd. | Gene coding for cyclodextrin glucanotransferase chiefly producing γ-cyclodextrin and use thereof |
DE60239411D1 (de) | 2001-09-18 | 2011-04-21 | Novozymes As | Enzymatische behandlung von stärkehaltigen lebensmittelprodukten zur verkürzung der temperierenzeit |
EP1476556A2 (en) * | 2002-02-14 | 2004-11-17 | Novozymes A/S | Process for producing starch hydrolysate |
EP1644495A1 (en) * | 2003-07-01 | 2006-04-12 | Novozymes A/S | Cgtase variants |
WO2005116180A1 (en) | 2004-05-17 | 2005-12-08 | The Procter & Gamble Company | Bleaching composition comprising a carbohydrate oxidase |
WO2006012902A2 (en) | 2004-08-02 | 2006-02-09 | Novozymes A/S | Creation of diversity in polypeptides |
EP2248907A1 (en) * | 2009-05-08 | 2010-11-10 | Rijksuniversiteit Groningen | Gluco-oligosaccharides comprising (alpha 1-->4) and (alpha 1-->6) glycosidic bonds, use thereof, and methods for providing them |
EP2435547A1 (en) | 2009-05-26 | 2012-04-04 | The Procter & Gamble Company | Aqueous liquid composition for pre-treating soiled dishware |
US20110009307A1 (en) | 2009-07-09 | 2011-01-13 | Alan Thomas Brooker | Laundry Detergent Composition Comprising Low Level of Sulphate |
WO2011005623A1 (en) | 2009-07-09 | 2011-01-13 | The Procter & Gamble Company | Laundry detergent composition comprising low level of bleach |
CN103502260B (zh) | 2011-03-07 | 2016-08-17 | 株式会社林原 | 含有2-O-α-D-葡萄糖基-L-抗坏血酸无水结晶的粉末的制造方法 |
CA2885774C (en) | 2012-10-04 | 2019-04-02 | Ecolab Usa Inc. | Pre-soak technology for laundry and other hard surface cleaning |
CN103740669A (zh) * | 2013-04-26 | 2014-04-23 | 江南大学 | 钙离子结合位点氨基酸残基突变改善环糊精葡萄糖基转移酶产β-环糊精能力的方法 |
CN103602641B (zh) * | 2013-11-20 | 2015-05-20 | 广西大学 | 一种产γ-环糊精的β-环糊精葡萄糖基转移酶突变体及其用途 |
CA2956850C (en) | 2014-08-01 | 2021-07-06 | Ecolab Usa Inc. | A method of manual surface cleaning using cleaning textiles and of washing said cleaning textiles |
CN104293743B (zh) * | 2014-09-26 | 2016-09-07 | 江南大学 | 一种受产物抑制减弱的环糊精葡萄糖基转移酶突变体 |
WO2016113399A1 (en) * | 2015-01-16 | 2016-07-21 | Novozymes A/S | Method to improve sliceability of baked goods |
US10577571B2 (en) | 2016-11-08 | 2020-03-03 | Ecolab Usa Inc. | Non-aqueous cleaner for vegetable oil soils |
EP3680342A4 (en) | 2017-09-04 | 2021-06-02 | Showa Denko K.K. | PROCESS FOR THE PRODUCTION OF AN INOSITE DERIVATIVE |
US20200268780A1 (en) | 2017-09-04 | 2020-08-27 | Showa Denko K.K. | Mixture of inositol derivatives |
CN108034645B (zh) * | 2018-01-15 | 2020-05-08 | 江南大学 | 一种环糊精葡萄糖基转移酶突变体的制备及其应用 |
CN111560360B (zh) * | 2018-12-07 | 2022-03-04 | 江南大学 | 环糊精葡萄糖基转移酶突变体及其应用 |
US11873465B2 (en) | 2019-08-14 | 2024-01-16 | Ecolab Usa Inc. | Methods of cleaning and soil release of highly oil absorbing substrates employing optimized extended chain nonionic surfactants |
CN113493747A (zh) * | 2020-04-02 | 2021-10-12 | 青岛蔚蓝生物集团有限公司 | 一种高产环糊精葡萄糖基转移酶的突变菌株及其应用 |
CN111534498B (zh) * | 2020-05-28 | 2022-03-25 | 江南大学 | 歧化比活和aa-2g产量提高的环糊精葡萄糖基转移酶突变体 |
CA3185076A1 (en) | 2020-07-06 | 2022-01-13 | Ecolab Usa Inc. | Foaming mixed alcohol/water compositions comprising a combination of alkyl siloxane and a hydrotrope/solubilizer |
JP2023534927A (ja) | 2020-07-06 | 2023-08-15 | エコラボ ユーエスエー インコーポレイティド | 構造化アルコキシル化シロキサンを含む起泡性アルコール/水混合組成物 |
WO2022010906A1 (en) | 2020-07-06 | 2022-01-13 | Ecolab Usa Inc. | Peg-modified castor oil based compositions for microemulsifying and removing multiple oily soils |
WO2024020445A1 (en) | 2022-07-20 | 2024-01-25 | Ecolab Usa Inc. | Novel nonionic extended surfactants, compositions and methods of use thereof |
Family Cites Families (11)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US5278059A (en) * | 1985-12-04 | 1994-01-11 | Kabushiki Kaisha Hayashibara Seibutsu Kagaki Kenkyujo | Polypeptide possessing cyclomaltodextrin glucanotransferase activity |
EP0338057B1 (en) * | 1987-10-15 | 1993-12-15 | Novo Nordisk A/S | Thermostable cyclodextrin glycosyl transferase, its production and use |
DE4009822A1 (de) * | 1990-03-27 | 1991-10-02 | Consortium Elektrochem Ind | (gamma)-cgtase |
US5162210A (en) * | 1990-06-29 | 1992-11-10 | Iowa State University Research Foundation | Process for enzymatic hydrolysis of starch to glucose |
JPH0541985A (ja) * | 1991-03-04 | 1993-02-23 | Oji Koonsutaac Kk | 変異サイクロマルトデキストリングルカノトランスフエラーゼ |
JP3155324B2 (ja) * | 1992-02-04 | 2001-04-09 | 武司 魚住 | サイクロデキストリングルカノトランスフェラーゼ、その製造法、およびその酵素をコードする遺伝子 |
JPH05244945A (ja) * | 1992-03-04 | 1993-09-24 | Nippon Shokuhin Kako Co Ltd | α−サイクロデキストリンの製造方法 |
JP3360291B2 (ja) * | 1993-02-09 | 2002-12-24 | 天野エンザイム株式会社 | γ−サイクロデキストリンの増収方法 |
JPH0740938B2 (ja) * | 1993-03-04 | 1995-05-10 | 工業技術院長 | 変異型の糖質加水分解酵素、該酵素の変異遺伝子及び該酵素を用いたオリゴ糖の製造方法 |
TW383336B (en) * | 1993-06-24 | 2000-03-01 | Consortium Elektrochem Ind | Cyclodextrin glycosyl transferases for the preparation of gama-cyclodextrin |
JPH0723781A (ja) * | 1993-06-25 | 1995-01-27 | Oji Koonsutaac Kk | 改変されたCGTase及びその製造方法並びにその使用方法 |
-
1996
- 1996-04-22 EP EP96910915A patent/EP0822982B1/en not_active Expired - Lifetime
- 1996-04-22 JP JP53141396A patent/JP4057055B2/ja not_active Expired - Fee Related
- 1996-04-22 KR KR1019970707453A patent/KR19990007930A/ko not_active Application Discontinuation
- 1996-04-22 AU AU53968/96A patent/AU5396896A/en not_active Abandoned
- 1996-04-22 DE DE69635515T patent/DE69635515T2/de not_active Expired - Fee Related
- 1996-04-22 EP EP05110409A patent/EP1632566A3/en not_active Withdrawn
- 1996-04-22 CA CA002217876A patent/CA2217876A1/en not_active Abandoned
- 1996-04-22 WO PCT/DK1996/000179 patent/WO1996033267A1/en active IP Right Grant
- 1996-04-22 AR AR33624396A patent/AR001678A1/es unknown
- 1996-04-22 DK DK96910915A patent/DK0822982T3/da active
- 1996-04-22 AT AT96910915T patent/ATE311439T1/de not_active IP Right Cessation
-
1997
- 1997-10-09 US US08/947,965 patent/US6004790A/en not_active Expired - Fee Related
Cited By (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2011254828A (ja) * | 2003-03-12 | 2011-12-22 | Danisco As | 酵素 |
WO2007142243A1 (ja) | 2006-06-08 | 2007-12-13 | Nihon Shokuhin Kako Co., Ltd. | 変異体及びこれをコードする遺伝子 |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
DE69635515D1 (de) | 2006-01-05 |
WO1996033267A1 (en) | 1996-10-24 |
AU5396896A (en) | 1996-11-07 |
JP4057055B2 (ja) | 2008-03-05 |
EP0822982B1 (en) | 2005-11-30 |
AR001678A1 (es) | 1997-11-26 |
DK0822982T3 (da) | 2006-02-13 |
EP0822982A1 (en) | 1998-02-11 |
EP1632566A2 (en) | 2006-03-08 |
DE69635515T2 (de) | 2006-08-10 |
US6004790A (en) | 1999-12-21 |
ATE311439T1 (de) | 2005-12-15 |
KR19990007930A (ko) | 1999-01-25 |
CA2217876A1 (en) | 1996-10-24 |
EP1632566A3 (en) | 2006-08-16 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
JP4057055B2 (ja) | シクロマルトデキストリングルカノトランスフェラーゼ変異体 | |
Martı́n et al. | Immobilization on Eupergit C of cyclodextrin glucosyltransferase (CGTase) and properties of the immobilized biocatalyst | |
Tardioli et al. | Characterization of Thermoanaerobacter cyclomaltodextrin glucanotransferase immobilized on glyoxyl-agarose | |
EP0605040B1 (fr) | Pullulanase, microorganismes la produisant, procédés de préparation de cette pullulanase et utilisations de celle-ci | |
Sian et al. | Purification and characterization of cyclodextrin glucanotransferase from alkalophilic Bacillus sp. G1 | |
Gawande et al. | Purification and properties of a novel raw starch degrading cyclomaltodextrin glucanotransferase from Bacillus firmus | |
Gawande et al. | Purification and properties of a novel raw starch degrading-cyclodextrin glycosyltransferase from Klebsiella pneumoniae AS-22 | |
Mori et al. | Purification and properties of cyclodextrin glucanotransferase from Brevibacterium sp. No. 9605 | |
JPH08134104A (ja) | 環状構造を有するグルカンおよびその製造方法 | |
Bautista et al. | Cyclodextrin glycosyltransferase: a key enzyme in the assimilation of starch by the halophilic archaeon Haloferax mediterranei | |
JPH05508997A (ja) | 新規熱安定性プルラナーゼ | |
Takada et al. | Biochemical and genetic analyses of a novel γ-cyclodextrin glucanotransferase from an alkalophilic Bacillus clarkii 7364 | |
Chung et al. | Characterization of a Thermostable Cyclodextrin Glucanotransferase Isolated from Bacillus s tearothermophilus ET1 | |
Alcalde et al. | Chemical modification of lysine side chains of cyclodextrin glycosyltransferase from Thermoanaerobacter causes a shift from cyclodextrin glycosyltransferase to α-amylase specificity | |
Wind et al. | Engineering of factors determining α‐amylase and cyclodextrin glycosyltransferase specificity in the cyclodextrin glycosyltransferase from Thermoanaerobacterium thermosulfurigenes EM1 | |
Doukyu et al. | Isolation of Paenibacillus illinoisensis that produces cyclodextrin glucanotransferase resistant to organic solvents | |
EP1601765A2 (en) | Variants of enzymes of the alpha-amylase family | |
Goh et al. | The effects of reaction conditions on the production of γ-cyclodextrin from tapioca starch by using a novel recombinant engineered CGTase | |
Rahman et al. | Molecular cloning of a cyclodextrin glucanotransferase gene from alkalophilic Bacillus sp. TS1-1 and characterization of the recombinant enzyme | |
US5474917A (en) | Modified cyclodextrin glycosyltransferases for producing γ-cyclodextrins | |
Charoensakdi et al. | Cloning and expression of cyclodextrin glycosyltransferase gene from Paenibacillus sp. T16 isolated from hot spring soil in northern Thailand | |
EP1303633B1 (en) | Cgtase and dna sequence encoding same | |
JP4540067B2 (ja) | α−グルカンホスホリラーゼ(GP)の耐熱化方法 | |
Abelyan et al. | Characteristics of cyclodextrin production using cyclodextrin glucanotransferases from various groups of microorganisms | |
Volkova et al. | One-step affinity purification of cyclodextrin glucanotransferase from Bacillus sp. 1070 |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
A131 | Notification of reasons for refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20060328 |
|
A601 | Written request for extension of time |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A601 Effective date: 20060627 |
|
A602 | Written permission of extension of time |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A602 Effective date: 20060814 |
|
A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20060928 |
|
A131 | Notification of reasons for refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20070911 |
|
A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20070928 |
|
TRDD | Decision of grant or rejection written | ||
A01 | Written decision to grant a patent or to grant a registration (utility model) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A01 Effective date: 20071113 |
|
A61 | First payment of annual fees (during grant procedure) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A61 Effective date: 20071213 |
|
R150 | Certificate of patent or registration of utility model |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R150 |
|
FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20101221 Year of fee payment: 3 |
|
LAPS | Cancellation because of no payment of annual fees |