JPH10508471A - 生物学的サンプル中のプロテアーゼの検出のための組成物及びその使用方法 - Google Patents
生物学的サンプル中のプロテアーゼの検出のための組成物及びその使用方法Info
- Publication number
- JPH10508471A JPH10508471A JP8514770A JP51477096A JPH10508471A JP H10508471 A JPH10508471 A JP H10508471A JP 8514770 A JP8514770 A JP 8514770A JP 51477096 A JP51477096 A JP 51477096A JP H10508471 A JPH10508471 A JP H10508471A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- pro
- asp
- group
- ile
- gly
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K7/00—Peptides having 5 to 20 amino acids in a fully defined sequence; Derivatives thereof
- C07K7/04—Linear peptides containing only normal peptide links
- C07K7/06—Linear peptides containing only normal peptide links having 5 to 11 amino acids
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/81—Protease inhibitors
- C07K14/8107—Endopeptidase (E.C. 3.4.21-99) inhibitors
- C07K14/811—Serine protease (E.C. 3.4.21) inhibitors
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K7/00—Peptides having 5 to 20 amino acids in a fully defined sequence; Derivatives thereof
- C07K7/04—Linear peptides containing only normal peptide links
- C07K7/08—Linear peptides containing only normal peptide links having 12 to 20 amino acids
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
- C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
- C12Q1/34—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving hydrolase
- C12Q1/37—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving hydrolase involving peptidase or proteinase
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K38/00—Medicinal preparations containing peptides
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
- C12Q2334/00—O-linked chromogens for determinations of hydrolase enzymes, e.g. glycosidases, phosphatases, esterases
- C12Q2334/20—Coumarin derivatives
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
- C12Q2337/00—N-linked chromogens for determinations of peptidases and proteinases
- C12Q2337/40—Rhodamine derivatives
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S435/00—Chemistry: molecular biology and microbiology
- Y10S435/968—High energy substrates, e.g. fluorescent, chemiluminescent, radioactive
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S436/00—Chemistry: analytical and immunological testing
- Y10S436/80—Fluorescent dyes, e.g. rhodamine
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Biophysics (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Zoology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Physics & Mathematics (AREA)
- Immunology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Analytical Chemistry (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
Abstract
Description
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 1.プロテアーゼの活性の検出のための螢光発生組成物であって、下記式: 〔式中、Pは前記プロテアーゼのためのプロテアーゼ結合部位を含んで成るペプ チドであり、前記結合部位は約2〜約8個のアミノ酸から成り; F1及びF2は螢光団であり; S1及びS2は1〜約50個の長さのアミノ酸範囲のペプチドスペーサーであり; n及びkは独立して、0又は1であり;そして C1及びC21〜約3個の長さのアミノ酸範囲のペプチドを含んで成るコンホメ ーション決定領域であり、前記コンホメーション決定領域は約 100Å以下の隔離 距離を伴ってお互い隣接して前記螢光団を配置し;そして nが1である場合、S1はC1の末端αアミノ酸を通してペプチド結合によりC1 に連結され;そして kが1である場合、S2はC2の末端カルボキシル基を通してペプチド結合によ りC2に連結される〕を有する組成物。 2.Pがテトラペプチドであり、C1がトリペプチドであり、そしてC2がアミ ノ酸又はジペプチドであり、前記組成物が、下記式: 〔式中、C1 5,C1 4,C1 3,P2,P1,P1',P2'はアミノ酸で あり;そしてYは、下記式: (式中、C2 3及びC2 4はアミノ酸である)で表わされる化合物から成る群から選 択された組成物である〕を有する請求の範囲第1項記載の組成物。 3.P2'がプロリンでない場合、Yは式III(式中、C2 3-C2 4はPro-Cys,Aib-C ys,Pro-Lys 及びAib-Lys から成る群から選択される)であり; P2'がプロリンである場合、Yは式IV(式中、C2 3はCys 及びLys から成る群 から選択される)であり; P2がプロリンである場合、C1 5-C1 4-C1 3はAsp-C1 4-C1 3又はAsp-C1 4-Aib であ り;そして P2がプロリンでない場合、C1 5-C1 4-C1 3は、Asp-C1 4-Pro,Asp-C1 4-Aib,Asp- Aib-Pro,Asp-Pro-C1 3,Asp-Aib-C1 3,Asp-Pro-Aib及びAsp-Aib-Aib から成る群 から選択される請求の範囲第2項記載の組成物。 4.P2が Pro,Gly,Phe,Arg,Leu,Gln,Glu,Ile,His及びAla から成る 群から選択され; P1が Cys,Met,Nle,Arg,Leu,Gly,His,Glu,Ala,Phe,Tyr及びAsn か ら成る群から選択され; P1'が Thr,Ser,Met,Nle,Leu,Ala,Ile,Phe,Val,Glu,His及びTyr か ら成る群から選択され;そして P2'が Ile,Gly,Met,Nle,Leu,Ala,Gln,Arg,Val,Ser,Tyr,Glu 及び Asn から成る群から選択される請求の範囲第3項記載の組成物。 5.C1 5がAsp であり; C1 4が Ala,Met,Nle,Aib,Pro,Ile,Gly,Asp Arg,Thr,Phe,Lys,Gln 及びSer から成る群から選択され; C1 3が Ile,Aib,Pro,Thr,Ser,Ala,Val,Gly,Phe及びGln から成る群か ら選択される請求の範囲第3項記載の組成物。 6.P2'がPro であり; Yが式IVであり;そして C2 3がCys 及びLys から成る群から選択される請求の範囲第3項記載の組成物 。 7.Yが式IIIであり;そして C2 3-C2 4がPro-Cys 及びPro-Lys から成る群から選択される請求の範囲第3項 記載の組成物。 8.kが1であり;そして S2がGly-Tyr である請求の範囲第3項記載の組成物。 9.F1が約 315nm〜約 650nmの範囲の励起波長を有する螢光団である請求の 範囲第1項記載の組成物。 10.F2が約 315nm〜約 650nmの範囲の励起波長を有する螢光団である請求の 範囲第1項記載の組成物。 11.F1が5−カルボキシテトラメチルローダミン及び7−ヒドロキシ−4− メチルクマリン−3−酢酸から成る群から選択される請求の範囲第1項記載の組 成物。 12.F2がローダミンXアセトアミド及び7−ジエチルアミン−3−((4’ −ヨードアセチル)アミノ)フェニル)−4−メチルクマリンから成る群から選 択される請求の範囲第1項記載の組成物。 13.F1及びF2が同じである請求の範囲第1項記載の組成物。 14.F1及びF2がフルオロセインイソチオネート、5−(及び−6)−カルボ キシテトラメチルローダミンスクシンイミジルエス テル及び5−(及び−6)−カルボキシ−X−ローダミンスクシンイミジルエス テルから成る群から選択される請求の範囲第13項記載の組成物。 15.n及びkが0であり; C1がAsp-Ala-Ile であり; PがPro-Nle-Ser-Ile であり; C2がPro-Cys であり; F1が5−カルボキシテトラメチルローダミンであり;そして F2がローダミンXアセトアミドである請求の範囲第1項記載の組成物。 16.n及びkが0であり; C1がAsp-Ala-Ile であり; PがPro-Met-Ser-Ile であり; C2がPro-Cys であり; F1が5−カルボキシテトラメチルローダミンであり;そして F2がローダミンXアセトアミドである請求の範囲第1項記載の組成物。 17.nが0であり; kが1であり; C1がAsp-Ala-Ile であり; PがPro-Nle-Ser-Ile であり; C2がPro-Cys 及びPro-Lys から成る群から選択され;そして S2がGly-Tyr である請求の範囲第1項記載の組成物。 18.nが1であり; kが1であり; C1がAsp-Ala-Ile であり; PがPro-Nle-Ser-Ile であり; C2がPro-Cys 及びPro-Lys から成る群から選択され; S1がLys であり;そして S2がGly-Tyr である請求の範囲第1項記載の組成物。 19.前記組成物が表8に列挙される組成物から成る群から選択される請求の範 囲第1項記載の組成物。 20.nが1であり; kが0であり; C1がAsp-Ala-Ile であり; PがPro-Nle-Ser-Ile であり; C2がPro-Cys であり;そして S1がLys-Lys-Gly-Gly-Gly である請求の範囲第1項記載の組成物。 21.S1が固体支持体に接合される請求の範囲第20項記載の組成物。 22.C1がAsp-Ala-Ile であり; PがPro-Nle-Ser-Ile であり; C2がPro-Cys であり; nが0であり; kが1であり;そして S2がAsp-Gly-Gly-Gly-Lys-Lys である請求の範囲第1項記載の組成物。 23.S2が固体支持体に接合される請求の範囲第22項記載の組成物。 24.生物学的サンプルにおけるプロテアーゼの活性を検出するための方法であ って、 前記生物学的サンプルと、下記式: 〔式中、Pは前記プロテアーゼのためのプロテアーゼ結合部位を含んで成るペプ チドであり、前記結合部位は約2〜約8個のアミノ酸から成り; F1及びF2は螢光団であり; S1及びS2は1〜約50個の長さのアミノ酸範囲のペプチドスペーサーであり; n及びkは独立して、0又は1であり;そして C1及びC21〜約3個の長さのアミノ酸範囲のペプチドを含んで成るコンホメ ーション決定領域であり、前記コンホメーション決定領域は約 100Å以下の隔離 距離を伴ってお互い隣接して前記螢光団を配置し;そして nが1である場合、S1はC1の末端αアミノ酸を通してペプチド結合によりC1 に連結され;そして kが1である場合、S2はC2の末端カルボキシル基を通してペプチド結合によ りC2に連結される〕を有する螢光発生組成物とを接触せしめ;そして 前記螢光発生組成物の螢光の変化を検出する(ここで、螢光の上昇がプロテア ーゼ活性を示す)段階を含んで成る方法。 25.前記生物学的サンプルが、組織学的断片、培養される細胞、生物流体及び 組織から成る群から選択される請求の範囲第24項記載の方法。 26.Pがテトラペプチドであり、C1がトリペプチドであり、そしてC2がアミ ノ酸又はジペプチドであり、前記組成物が、下記式: 〔式中、C1 5,C1 4,C1 3,P2,P1,P1',P2'はアミノ酸であり;そしてY は、下記式: (式中、C2 3及びC2 4はアミノ酸である)で表わされる化合物から成る群から選 択された組成物である〕を有する請求の範囲第24項記載の方法。 27.P2がプロリンでない場合、Yは式III(式中、C2 3-C2 4はPro-Cys,Aib-Cy s,Pro-Lys 及びAib-Lys から成る群から選択される)であり; P2がプロリンである場合、Yは式IV(式中、C2 3はCys 及びLys から成る群 から選択される)であり; P2がプロリンである場合、C1 5-C1 4-C1 3はAsp-C1 4-C1 3又はAsp-C1 4-Aib であ り;そして P2がプロリンでない場合、C1 5-C1 4-C1 3は、Asp-C1 4-Pro,Asp-C1 4-Aib,Asp- Aib-Pro,Asp-Pro-C1 3,Asp-Aib-C1 3,Asp-Pro-Aib及びAsp-Aib-Aib から成る群 から選択される請求の範囲第26項記載の方法。 28.P2がPro,Gly,Phe,Arg,Leu,Gln,Glu,Ile,His及びAla から成る群 から選択され; P1が Cys,Met,Nle,Arg,Leu,Gly,His,Glu,Ala,Phe,Tyr及びAsn か ら成る群から選択され; P1'が Thr,Ser,Met,Nle,Leu,Ala,Ile,Phe,Val,Glu,His及びTyr か ら成る群から選択され;そして P2'が Ile,Gly,Met,Nle,Leu,Ala,Gln,Arg,Val,Ser,T yr,Glu 及びAsn から成る群から選択される請求の範囲第27項記載の方法。 29.C1 5がAsp であり; C1 4が Ala,Met,Nle,Aib,Pro,Ile,Gly,Asp Arg,Thr,Phe,Lys,Gln 及びSer から成る群から選択され; C1 3が Ile,Aib,Pro,Thr,Ser,Ala,Val,Gly,Phe及びGln から成る群か ら選択される請求の範囲第28項記載の方法。 30.P2'がPro であり; Yが式IVであり;そして C2 3がCys 及びLys から成る群から選択される請求の範囲第28項記載の方法。 31.Yが式IIIであり;そして C2 3-C2 4がPro-Cys 及びPro-Lys から成る群から選択される請求の範囲第28項 記載の方法。 32.kが1であり;そして S2がGly-Tyr である請求の範囲第28項記載の方法。 33.F1が約 315nm〜約 650nmの範囲の励起波長を有する螢光団である請求の 範囲第24項記載の方法。 34.F2が約 315nm〜約 650nmの範囲の励起波長を有する螢光団である請求の 範囲第24項記載の方法。 35.F1が5−カルボキシテトラメチルローダミン及び7−ヒドロキシ−4− メチルクマリン−3−酢酸から成る群から選択される請求の範囲第24項記載の方 法。 36.F2がローダミンXアセトアミド及び7−ジエチルアミン−3−((4’ −ヨードアセチル)アミノ)フェニル)−4−メチルクマリンから成る群から選 択される請求の範囲第24項記載の方法。 37.F1及びF2が同じである請求の範囲第24項記載の方法。 38.F1及びF2がフルオロセインイソチオネート、5−(及び−6)−カルボ キシテトラメチルローダミンスクシンイミジルエステル及び5−(及び−6)− カルボキシ−X−ローダミンスクシンイミジルエステルから成る群から選択され る請求の範囲第37項記載の方法。 39.n及びkが0であり; C1がAsp-Ala-Ile であり; PがPro-Nle-Ser-Ile であり; C2がPro-Cys であり; F1が5−カルボキシテトラメチルローダミンであり;そして F2がローダミンXアセトアミドである請求の範囲第24項記載の方法。 40.n及びkが0であり; C1がAsp-Ala-Ile であり; PがPro-Met-Ser-Ile であり; C2がPro-Cys であり; F1が5−カルボキシテトラメチルローダミンであり;そして F2がローダミンXアセトアミドである請求の範囲第24項記載の方法。 41.nが0であり; kが1であり; C1がAsp-Ala-Ile であり; PがPro-Nle-Ser-Ile であり; C2がPro-Cys 及びPro-Lys から成る群から選択され;そして S2がGly-Tyr である請求の範囲第24項記載の方法。 42.nが1であり; kが1であり; C1がAsp-Ala-Ile であり; PがPro-Nle-Ser-Ile であり; C2がPro-Cys 及びPro-Lys から成る群から選択され; S1がLys であり;そして S2がGly-Tyr である請求の範囲第24項記載の方法。 43.前記組成物が表8に列挙される組成物から成る群から選択される請求の範 囲第24項記載の方法。 44.nが1であり; kが0であり; C1がAsp-Ala-Ile であり; PがPro-Nle-Ser-Ile であり; C2がPro-Cys であり;そして S1がLys-Lys-Gly-Gly-Gly である請求の範囲第24項記載の方法。 45.S1が固体支持体に接合される請求の範囲第44項記載の方法。 46.C1がAsp-Ala-Ile であり; PがPro-Nle-Ser-Ile であり; C2がPro-Cys であり; nが0であり; kが1であり;そして S2がAsp-Gly-Gly-Gly-Lys-Lys である請求の範囲第24項記載の方法。 47.S2が固体支持体に接合される請求の範囲第46項記載の方法。
Applications Claiming Priority (3)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
US08/331,383 | 1994-10-28 | ||
US08/331,383 US5605809A (en) | 1994-10-28 | 1994-10-28 | Compositions for the detection of proteases in biological samples and methods of use thereof |
PCT/US1995/013936 WO1996013607A1 (en) | 1994-10-28 | 1995-10-27 | Compositions for the detection of proteases in biological samples and methods of use thereof |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPH10508471A true JPH10508471A (ja) | 1998-08-25 |
JP3771262B2 JP3771262B2 (ja) | 2006-04-26 |
Family
ID=23293720
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP51477096A Expired - Fee Related JP3771262B2 (ja) | 1994-10-28 | 1995-10-27 | 生物学的サンプル中のプロテアーゼの検出のための組成物及びその使用方法 |
Country Status (8)
Country | Link |
---|---|
US (2) | US5605809A (ja) |
EP (1) | EP0873417B1 (ja) |
JP (1) | JP3771262B2 (ja) |
AT (1) | ATE323779T1 (ja) |
AU (1) | AU3897495A (ja) |
CA (1) | CA2203758C (ja) |
DE (1) | DE69534950T2 (ja) |
WO (1) | WO1996013607A1 (ja) |
Families Citing this family (88)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US6576419B1 (en) * | 1993-07-23 | 2003-06-10 | University Of Utah Research Foundation | Assay procedure using fluorogenic tracers |
US20020110834A1 (en) * | 1994-11-04 | 2002-08-15 | Benkovic Stephen J. | Fluorescent assay for proteolysis |
GB9525403D0 (en) * | 1995-12-13 | 1996-02-14 | Univ Sunderland | Method for monitoring enzymes |
US6803188B1 (en) * | 1996-01-31 | 2004-10-12 | The Regents Of The University Of California | Tandem fluorescent protein constructs |
US6900304B2 (en) | 1996-01-31 | 2005-05-31 | The Regents Of The University Of California | Emission ratiometric indicators of phosphorylation |
US5952186A (en) * | 1996-04-14 | 1999-09-14 | Promega Corporation | Reagent, method, and kit for the quantitation of oxidation-reduction phenomena in proteins and peptides |
US5912137A (en) | 1996-07-16 | 1999-06-15 | The Regents Of The University Of California | Assays for protein kinases using fluorescent |
US5925558A (en) * | 1996-07-16 | 1999-07-20 | The Regents Of The University Of California | Assays for protein kinases using fluorescent protein substrates |
DE19639450A1 (de) * | 1996-09-25 | 1998-04-09 | Deutsches Krebsforsch | Verfahren zum diagnostischen Nachweis von Apoptose in Zellen |
US6037137A (en) * | 1997-02-20 | 2000-03-14 | Oncoimmunin, Inc. | Fluorogenic peptides for the detection of protease activity |
US7312302B2 (en) | 1997-02-20 | 2007-12-25 | Oncolmmunin, Inc. | Compositions for the detection of enzyme activity in biological samples and methods of use thereof |
US6893868B2 (en) * | 1997-02-20 | 2005-05-17 | Onco Immunin, Inc. | Homo-doubly labeled compositions for the detection of enzyme activity in biological samples |
US5998204A (en) * | 1997-03-14 | 1999-12-07 | The Regents Of The University Of California | Fluorescent protein sensors for detection of analytes |
US6197928B1 (en) | 1997-03-14 | 2001-03-06 | The Regents Of The University Of California | Fluorescent protein sensors for detection of analytes |
DE69737977T2 (de) | 1997-05-01 | 2008-04-17 | Minnesota Mining And Manufacturing Company, St. Paul | Fluorogene protease-substrate basierend auf farbstoffdimerisierung |
US7105307B2 (en) | 1997-08-30 | 2006-09-12 | Cyclacel, Ltd. | Compositions and methods for screening for modulators of enzymatic activity |
US6342611B1 (en) | 1997-10-10 | 2002-01-29 | Cytovia, Inc. | Fluorogenic or fluorescent reporter molecules and their applications for whole-cell fluorescence screening assays for capsases and other enzymes and the use thereof |
US6114177A (en) * | 1997-11-12 | 2000-09-05 | Phytochem Technologies, Inc. | Fluorometric assay for measurement of antioxidant activity |
US6583168B1 (en) | 1997-11-25 | 2003-06-24 | Applera Corporation | Sulfonated diarylrhodamine dyes |
EP1045925A1 (en) * | 1998-01-09 | 2000-10-25 | Minnesota Mining And Manufacturing Company | Enzyme-specific cleavable polynucleotide substrate and assay method |
AU5116099A (en) * | 1998-07-21 | 2000-02-14 | Sui Xiong Cai | Novel fluorescence dyes and their applications for whole cell fluorescence screening assays for caspases, peptidases, proteases and other enzymes and the use thereof |
US6495664B1 (en) | 1998-07-24 | 2002-12-17 | Aurora Biosciences Corporation | Fluorescent protein sensors of post-translational modifications |
DE19840545A1 (de) * | 1998-08-28 | 2000-03-09 | Jerini Biotools Gmbh | Festphasengebundene Peptide mit intramolekularem Fluoreszenz-Energie-Transfer zur Identifizierung von Substraten und Inhibitoren von Proteasen |
GB9904401D0 (en) * | 1999-02-25 | 1999-04-21 | Fluorescience Ltd | Assay method |
US6972182B1 (en) * | 1999-02-26 | 2005-12-06 | Cyclacel, Ltd. | Methods and compositions using coiled binding partners |
US6828106B2 (en) | 1999-02-26 | 2004-12-07 | Cyclacel Limited | Methods and compositions using coiled binding partners |
US6410255B1 (en) | 1999-05-05 | 2002-06-25 | Aurora Biosciences Corporation | Optical probes and assays |
US6132958A (en) * | 1999-05-27 | 2000-10-17 | The Rockefeller University | Fluorescent bead for determining the temperature of a cell and methods of use thereof |
GB9929674D0 (en) * | 1999-12-15 | 2000-02-09 | Novartis Res Found | Protease-activated receptor (PAR) modulator assays |
US7351807B2 (en) * | 2000-01-18 | 2008-04-01 | Mallinckrodt Inc. | Cyanine-sulfenates for dual phototherapy |
US20020169107A1 (en) * | 2001-01-19 | 2002-11-14 | Mallinckrodt Inc. | Novel aromatic azides for type I phototherapy |
US20030017164A1 (en) | 2001-07-03 | 2003-01-23 | Mallinckrodt Inc. | Dye-azide compounds for dual phototherapy |
US7230088B2 (en) | 2001-07-03 | 2007-06-12 | Mallinckrodt, Inc. | Compounds for dual photodiagnosis and therapy |
US7235685B2 (en) * | 2001-07-03 | 2007-06-26 | Mallinckrodt, Inc. | Aromatic sulfenates for type I phototherapy |
EP1122535A3 (en) * | 2000-01-31 | 2004-09-22 | The Penn State Research Foundation | Interrogation of changes in the contents of a sealed container |
CA2398583A1 (en) * | 2000-02-11 | 2001-08-16 | Cellomics, Inc. | Peptide biosensors for anthrax protease |
US6465644B1 (en) | 2000-05-02 | 2002-10-15 | Applera Corporation | Sulfonated [8,9] benzophenoxazine dyes and the use of their labelled conjugates |
WO2002012545A2 (en) | 2000-08-03 | 2002-02-14 | Cytovia, Inc. | Method of identifying immunosuppressive agents |
ATE378596T1 (de) * | 2000-09-25 | 2007-11-15 | U S Medical Res Inst Of Infect | Hoch-durchsatz assays für proteolytische aktivitäten von clostridium neurotoxinen |
US7041787B2 (en) * | 2000-12-29 | 2006-05-09 | Kimberly-Clark Worldwide, Inc. | Design and use of advanced zinc chelating peptides to regulate matrix metalloproteinases |
US6600057B2 (en) | 2000-12-29 | 2003-07-29 | Kimberly-Clark Worldwide, Inc. | Matrix metalloproteinase inhibitors |
WO2002054969A1 (en) * | 2001-01-10 | 2002-07-18 | Blood Cell Storage Inc. | System for growth, analysis, storage, validation and distribution of cells and tissues used for biomedical purposes |
US6485704B1 (en) | 2001-05-04 | 2002-11-26 | Mallinckrodt Inc. | Azo compound for type I pototherapy |
US6747151B2 (en) * | 2001-05-04 | 2004-06-08 | Mallinckrodt, Inc. | Azo compounds for type I phototherapy |
EP1914550A1 (en) * | 2001-05-07 | 2008-04-23 | HiPep Laboratories | Peptide-immobilized substrate and method for measuring target protein using the same |
US6979530B2 (en) * | 2001-05-21 | 2005-12-27 | Applera Corporation | Peptide conjugates and fluorescence detection methods for intracellular caspase assay |
WO2002099378A2 (en) * | 2001-06-01 | 2002-12-12 | Cytovia, Inc. | Methods of identifying anti-cancer agents that are inducers of apoptosis |
JP3829252B2 (ja) * | 2001-06-08 | 2006-10-04 | 独立行政法人理化学研究所 | 蛍光蛋白質 |
WO2003019138A2 (en) * | 2001-08-23 | 2003-03-06 | Qtl Biosystems, Llc | Bio-sensing platforms for detection and quantitation of biological molecules |
US7291698B2 (en) * | 2001-09-04 | 2007-11-06 | Stephen Eliot Zweig | Synthetic substrate for high specificity enzymatic assays |
WO2003040692A2 (en) * | 2001-11-08 | 2003-05-15 | Vanderbilt University | Method for modeling signal transduction in cells |
US20030119073A1 (en) * | 2001-12-21 | 2003-06-26 | Stephen Quirk | Sensors and methods of detection for proteinase enzymes |
WO2003061711A2 (en) * | 2002-01-16 | 2003-07-31 | Visen Medical, Inc. | Chromophore probes for optical imaging |
US7927871B2 (en) | 2002-01-29 | 2011-04-19 | Oncoimmunin, Inc. | Visualization and quantitation of cellular cytotoxicity using cell-permeable fluorogenic protease substrates and caspase activity indicator markers |
JP4533896B2 (ja) * | 2003-01-31 | 2010-09-01 | エチコン・インコーポレーテツド | 陽イオン性抗微生物ペプチドおよびその使用方法 |
US7727752B2 (en) | 2003-07-29 | 2010-06-01 | Life Technologies Corporation | Kinase and phosphatase assays |
CA2445420A1 (en) * | 2003-07-29 | 2005-01-29 | Invitrogen Corporation | Kinase and phosphatase assays |
US7619059B2 (en) * | 2003-07-29 | 2009-11-17 | Life Technologies Corporation | Bimolecular optical probes |
JP2007505315A (ja) * | 2003-09-12 | 2007-03-08 | インヴィトロジェン コーポレーション | 多重結合および活性アッセイ |
US20070166695A1 (en) * | 2004-02-09 | 2007-07-19 | Novozymes A/S | Method for testing or screening for an enzyme of interest |
EP1598428A1 (en) | 2004-05-18 | 2005-11-23 | Georg Dewald | Methods and kits to detect Hereditary angioedema type III |
US8183052B2 (en) * | 2004-08-19 | 2012-05-22 | Blood Cell Storage, Inc. | Methods and apparatus for sterility testing |
US8497134B2 (en) | 2004-08-19 | 2013-07-30 | Blood Cell Storage, Inc. | Fluorescent detector systems for the detection of chemical perturbations in sterile storage devices |
CN101036046B (zh) * | 2004-08-19 | 2012-02-22 | 血细胞保存公司 | 荧光pH检测器系统和相关方法 |
DE102004056980A1 (de) * | 2004-11-25 | 2006-06-01 | Clondiag Chip Technologies Gmbh | Verfahren zur ortsspezifischen Synthese von Biopolymeren auf festen Trägern |
US8664392B2 (en) | 2004-12-23 | 2014-03-04 | Medibeacon, LLC | Pyrazine derivatives for bioconjugation |
US7901667B2 (en) * | 2005-02-02 | 2011-03-08 | Mallinckrodt Inc. | Bridgehead labelled compounds and methods of using the same |
US8012706B2 (en) | 2005-05-03 | 2011-09-06 | Institut Pasteur | Methods for detecting virulent Plasmodium, for evaluating Plasmodium virulence, and for screening new drugs employing the 3′UTR of Plasmodium SUB2 and the Plasmodium SUB2 serine protease |
CA2615081A1 (en) * | 2005-07-13 | 2007-01-18 | Eci Biotech Inc. | Substrates, sensors, and methods for assessing conditions in females |
CA2621137C (en) | 2005-09-02 | 2014-07-29 | Visen Medical, Inc. | Biocompatible n,n-disubstituted sulfonamide-containing fluorescent dye labels |
EP1937676B1 (en) * | 2005-09-02 | 2016-11-30 | Visen Medical, Inc. | Biocompatible fluorescent imaging agents |
US8173819B2 (en) * | 2005-09-02 | 2012-05-08 | Visen Medical, Inc. | Nicotinic and picolinic acid derived near-infrared fluorophores |
JP2009528373A (ja) * | 2006-03-02 | 2009-08-06 | マリンクロッド・インコーポレイテッド | チアジアゾール化合物および光線療法のためのその使用 |
CA2645456A1 (en) * | 2006-03-10 | 2007-09-20 | Mallinckrodt Inc. | Photoactive compounds and compositions and uses thereof |
EP2029554B1 (en) | 2006-06-22 | 2014-03-19 | MediBeacon, LLC | Pyrazine derivatives and uses thereof in renal monitoring |
US8731655B2 (en) | 2009-05-12 | 2014-05-20 | Mallinckrodt Llc | Compounds containing acyclic N-N bonds for phototherapy |
US9186349B2 (en) | 2009-05-12 | 2015-11-17 | Mallinckrodt Llc | Diaza heterocyclic compounds for phototherapy |
WO2011060113A1 (en) | 2009-11-11 | 2011-05-19 | Mallinckrodt Inc. | Sulfenamide compounds for phototherapy |
US20110128373A1 (en) * | 2009-11-28 | 2011-06-02 | Tenera Technology, Llc | Determining Meat Tenderness |
WO2011084571A2 (en) | 2009-12-16 | 2011-07-14 | Mallinckrodt Inc. | Azide derivatives for phototherapy |
RU2554087C2 (ru) * | 2009-12-18 | 2015-06-27 | Айденикс Фармасьютикалз, Инк. | 5,5-конденсированные ариленовые или гетероариленовые ингибиторы вируса гепатита с |
US9040307B2 (en) | 2011-05-27 | 2015-05-26 | Blood Cell Storage, Inc. | Fluorescent pH detector system and related methods |
US11435358B2 (en) | 2011-06-23 | 2022-09-06 | Board Of Regents, The University Of Texas System | Single molecule peptide sequencing |
GB2577626B (en) | 2011-06-23 | 2020-09-23 | Univ Texas | Identifying peptides at the single molecule level |
CA2961493C (en) * | 2014-09-15 | 2023-10-03 | Board Of Regents, The University Of Texas System | Improved single molecule peptide sequencing |
KR102340828B1 (ko) * | 2014-10-23 | 2021-12-17 | 삼성전자주식회사 | 인쇄회로기판 어셈블리 제조 방법 |
WO2017223147A1 (en) | 2016-06-23 | 2017-12-28 | Life Technologies Corporation | Methods and compositions for detecting or measuring caspases or apoptosis |
WO2020053808A1 (en) | 2018-09-12 | 2020-03-19 | Georg Dewald | Method of diagnosing vasoregulatory disorders |
Citations (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPH03172196A (ja) * | 1989-11-03 | 1991-07-25 | Abbott Lab | 蛍光発生基質およびそれを用いたタンパク質分解酵素の検出方法 |
JPH04210598A (ja) * | 1989-12-28 | 1992-07-31 | Washington Univ | レトロウイルスプロテアーゼの活性を測定する試薬および方法 |
JPH05137599A (ja) * | 1991-11-22 | 1993-06-01 | Takara Shuzo Co Ltd | 蛍光基質 |
WO1994028166A1 (en) * | 1993-05-27 | 1994-12-08 | Zeneca Limited | Fluorescence energy transfer substrates |
Family Cites Families (6)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US4557862A (en) * | 1983-10-28 | 1985-12-10 | University Patents, Inc. | Rhodamine derivatives as fluorogenic substrates for proteinases |
US4708929A (en) * | 1984-10-29 | 1987-11-24 | Microgenics Corporation | Methods for protein binding enzyme complementation assays |
FR2570364B1 (fr) * | 1984-09-18 | 1991-09-20 | Air Liquide | Procede et dispositif de lubrification d'une empreinte de moulage, et leur application a une machine de fabrication de bouteilles en verre |
US4897444A (en) * | 1985-05-31 | 1990-01-30 | The Research Foundation Of The State University Of New York | Immobilized fluorogenic substrates for enzymes; and processes for their preparation |
US4780421A (en) * | 1986-04-03 | 1988-10-25 | Sclavo Inc. | Cleavable labels for use in binding assays |
US5212298A (en) * | 1989-08-16 | 1993-05-18 | Monsanto Company | Method for producing synthetic N-linked glycoconjugates |
-
1994
- 1994-10-28 US US08/331,383 patent/US5605809A/en not_active Expired - Lifetime
-
1995
- 1995-10-27 WO PCT/US1995/013936 patent/WO1996013607A1/en active IP Right Grant
- 1995-10-27 JP JP51477096A patent/JP3771262B2/ja not_active Expired - Fee Related
- 1995-10-27 AT AT95938296T patent/ATE323779T1/de not_active IP Right Cessation
- 1995-10-27 CA CA2203758A patent/CA2203758C/en not_active Expired - Fee Related
- 1995-10-27 AU AU38974/95A patent/AU3897495A/en not_active Abandoned
- 1995-10-27 EP EP95938296A patent/EP0873417B1/en not_active Expired - Lifetime
- 1995-10-27 DE DE69534950T patent/DE69534950T2/de not_active Expired - Lifetime
- 1995-10-27 US US08/549,008 patent/US5714342A/en not_active Expired - Lifetime
Patent Citations (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPH03172196A (ja) * | 1989-11-03 | 1991-07-25 | Abbott Lab | 蛍光発生基質およびそれを用いたタンパク質分解酵素の検出方法 |
JPH04210598A (ja) * | 1989-12-28 | 1992-07-31 | Washington Univ | レトロウイルスプロテアーゼの活性を測定する試薬および方法 |
JPH05137599A (ja) * | 1991-11-22 | 1993-06-01 | Takara Shuzo Co Ltd | 蛍光基質 |
WO1994028166A1 (en) * | 1993-05-27 | 1994-12-08 | Zeneca Limited | Fluorescence energy transfer substrates |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
DE69534950T2 (de) | 2007-02-01 |
EP0873417A4 (en) | 2000-04-26 |
JP3771262B2 (ja) | 2006-04-26 |
EP0873417A1 (en) | 1998-10-28 |
CA2203758C (en) | 2010-04-27 |
US5605809A (en) | 1997-02-25 |
WO1996013607A1 (en) | 1996-05-09 |
AU3897495A (en) | 1996-05-23 |
DE69534950D1 (de) | 2006-05-24 |
US5714342A (en) | 1998-02-03 |
ATE323779T1 (de) | 2006-05-15 |
CA2203758A1 (en) | 1996-05-09 |
EP0873417B1 (en) | 2006-04-19 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
JP3771262B2 (ja) | 生物学的サンプル中のプロテアーゼの検出のための組成物及びその使用方法 | |
JP4298796B2 (ja) | 生物学的サンプル中のプロテアーゼの検出のための組成物及びその使用方法 | |
US4640893A (en) | Novel rhodamine derivatives as fluorogenic substrates for proteinases | |
US4557862A (en) | Rhodamine derivatives as fluorogenic substrates for proteinases | |
US6127139A (en) | Method for assaying proteolytic enzymes using fluorescence-quenched substrates | |
WO2002061038A9 (en) | Homo-doubly labeled compositions for the detection of enzyme activity in biological samples | |
Ternon et al. | Dendrimers and combinatorial chemistry—tools for fluorescent enhancement in protease assays | |
Pakkala et al. | Mimetics of the disulfide bridge between the N-and C-terminal cysteines of the KLK3-stimulating peptide B-2 | |
Geoghegan et al. | Site-directed double fluorescent tagging of human renin and collagenase (MMP-1) substrate peptides using the periodate oxidation of N-terminal serine. An apparently general strategy for provision of energy-transfer substrates for proteases | |
JPS5877850A (ja) | エンドトキシンの定量に有用なペプチド型基質 | |
JP2003508080A (ja) | 生物学的サンプル中のプロテアーゼの検出のための組成物及びその使用方法 | |
Sato et al. | Dual emissive bispyrene peptide probes for highly sensitive measurements of trypsin activity and evaluation of trypsin inhibitors | |
US20040024178A1 (en) | Bacterial signal peptidase inhibitors and uses thereof | |
US20020099019A1 (en) | Peptides, methods for assaying human pepsinogen I or human pepsin I and assay kits | |
HU197757B (en) | Process for producing chromogen compounds | |
US6955891B2 (en) | Reagents for assaying Bacillus anthracis lethal factor protease | |
KR20010033385A (ko) | 펩티드, 사람 펩시노겐 ⅱ 또는 사람 펩신 ⅱ의 측정 방법및 측정용 키트 | |
Pennington | Site-specific chemical modification procedures | |
Lenz et al. | Proteolyses of a fluorogenic insulin derivative and native insulin in reversed micelles monitored by fluorescence emission, reversed-phase high-performance liquid chromatography, and capillary zone electrophoresis | |
Xu et al. | d-type peptides based fluorescent probes for “turn on” sensing of heparin | |
WO2003073066A2 (en) | Reagents and methods for assaying bacillus anthracis lethal factor protease | |
JPH0776232B2 (ja) | ペプチド誘導体及びその使用方法 | |
JP2004533489A (ja) | 新規の色素形成基質およびカルボキシペプチダーゼ活性を分析する際のその使用 | |
AU2006200291A1 (en) | Compositions for the detection of enzyme activity in biological samples and methods of use thereof |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
A131 | Notification of reasons for refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20040907 |
|
A977 | Report on retrieval |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A971007 Effective date: 20040831 |
|
A601 | Written request for extension of time |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A601 Effective date: 20041206 |
|
A602 | Written permission of extension of time |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A602 Effective date: 20050124 |
|
A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20050307 |
|
A524 | Written submission of copy of amendment under article 19 pct |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A524 Effective date: 20050307 |
|
A02 | Decision of refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A02 Effective date: 20050510 |
|
A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20050907 |
|
A911 | Transfer to examiner for re-examination before appeal (zenchi) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A911 Effective date: 20051104 |
|
A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A821 Effective date: 20051014 |
|
TRDD | Decision of grant or rejection written | ||
A01 | Written decision to grant a patent or to grant a registration (utility model) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A01 Effective date: 20060110 |
|
A61 | First payment of annual fees (during grant procedure) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A61 Effective date: 20060209 |
|
R150 | Certificate of patent or registration of utility model |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R150 |
|
FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20100217 Year of fee payment: 4 |
|
FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20110217 Year of fee payment: 5 |
|
FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20120217 Year of fee payment: 6 |
|
FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20130217 Year of fee payment: 7 |
|
FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20140217 Year of fee payment: 8 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
LAPS | Cancellation because of no payment of annual fees |