JPH10262569A - 抗変異原性を有するペプチド及び該ペプチドを含む食品類 - Google Patents
抗変異原性を有するペプチド及び該ペプチドを含む食品類Info
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- JPH10262569A JPH10262569A JP9078645A JP7864597A JPH10262569A JP H10262569 A JPH10262569 A JP H10262569A JP 9078645 A JP9078645 A JP 9078645A JP 7864597 A JP7864597 A JP 7864597A JP H10262569 A JPH10262569 A JP H10262569A
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- peptide
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- Seeds, Soups, And Other Foods (AREA)
- Meat, Egg Or Seafood Products (AREA)
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Abstract
(57)【要約】
【解決手段】 動物の体組織成分を酵素により加水分解
してなる抗変異原性を有するペプチド、及び前記抗変異
原性を有するペプチドを含有する飲食品類。 【効果】 本発明により、新規な抗変異原性を有するペ
プチド及び該ペプチドを含む食品類を提供した。
してなる抗変異原性を有するペプチド、及び前記抗変異
原性を有するペプチドを含有する飲食品類。 【効果】 本発明により、新規な抗変異原性を有するペ
プチド及び該ペプチドを含む食品類を提供した。
Description
【０００１】
【発明の属する技術分野】本発明は、動物の体組織成分
（臓器を含む）由来の抗変異原性を有するペプチド及び
該ペプチドを含む食品類に関する。
（臓器を含む）由来の抗変異原性を有するペプチド及び
該ペプチドを含む食品類に関する。
【０００２】
【従来の技術】癌による死亡率は、年々増加の一途を辿
っている。過去３０年間にわたって日本人の三大死因
は、第一位が脳溢血、第二位が癌（悪性新生物）、第三
位が心臓病であったが、１９８５年以降は癌が日本人の
死因の第一位を占めている。癌の原因としては、食品と
煙草など環境要因によるものが全体の約８割を占めてい
るといわれている。
っている。過去３０年間にわたって日本人の三大死因
は、第一位が脳溢血、第二位が癌（悪性新生物）、第三
位が心臓病であったが、１９８５年以降は癌が日本人の
死因の第一位を占めている。癌の原因としては、食品と
煙草など環境要因によるものが全体の約８割を占めてい
るといわれている。
【０００３】癌発生のメカニズムは「多段階説」による
と、正常細胞の癌化の第一段階がイニシエーションと呼
ばれるＤＮＡや染色体に起こる突然変異で、ついで第二
段階としてプロモーションと呼ばれる、細胞膜への作
用、細胞分化の修飾、トランスフォーム型細胞疑似形態
の出現などエピジェニックな作用を受けるプロモーショ
ンと呼ばれる細胞が異常増殖を行う過程があり、さらに
増殖する細胞が悪性のものへと進行する第三段階、プロ
グレッションの過程を経て癌細胞へと変化するものと考
えられている（太田敏博, 並木満夫, 化学と生物, 26,
161 (1988) ; Y.Kuroda, D. M. Shanekel, M. D. Water
s (eds), Antimutagenesis and Anticarcinogeneses Me
chanisms II, 1, Plenum Press (1990) ;下位香代子,
富田勲, 衛生化学, 37, 149 (1991) ;黒田行昭, 食品工
業, 36, 16 (1993) ）。従って、大部分の変異原は発癌
剤である。この変異原を早期に検出することは発癌の最
初の原因物質を検出することを意味する。検出の方法と
して、一般に微生物を用いる復帰変異原試験法（Ames試
験, Maron, D. M. and B. N. Ames, Mutat. Res., 113,
173-215 (1983) ）、培養細胞を用いる染色体異常試験
法（R. R. Tice, M. Hayashi, J. T. MacGregor, D. An
derson, D. H. Blakey, H. E. Holden, M. Kirsch-Vood
ers, F. B. Oleson Jr., F. Pacchierotti, R. J. Pres
ton, F. Romagana, H. Shimada, S. Sutou, B. Vannie
r, Mutat. Res., 312, 305 (1994)）やマウスを用いた
小核試験法（CSGMT, Mutat. Res., 278, 83 (1992) ;
J. T. MacGregor, J. A. Heddle, M. Hite, B. H. Marg
olin, C. Ramel, M. F. Salamone, R. R. Tice, D. Wil
d, Mutat. Res., 189, 103 (1987)）が広く用いられて
いる。変異を抑制する物質（抗変異原）は、癌を抑制す
る（抗癌）作用を示す可能性が高い。抗変異原物質は、
作用様式により、変異原不活性化物質（desmutagen,T.
Kada, T. Inoue, M. Namiki, E. J. Klekowski, Jr. (e
d), Environmental Mutagenesis and Plant Biology,
p.134, Praeger Scientific (1982)）と抗変異物質（bi
oantimutagen）に分けられる。前者は、細胞内で変異原
によるＤＮＡ障害が起きる前に、変異原を不活性化ある
いは除去する物質を指す。例えば植物繊維がこれに入
る。後者は、ＤＮＡ障害が生じた後、ＤＮＡ修復やＤＮ
Ａ複製過程に作用して変異誘発・固定化を抑制する物質
を指す。例えばラジカルスカベンジャーとしてのビタミ
ンＥがこれに入る。これらは、前述のイニシエーション
と呼ばれる発癌過程の第一段階に対する抑制に由来する
ものと見られている。そして、抗変異物質の効果は、発
癌性や遺伝毒性に係わるリスクを低減・除去できること
にある。
と、正常細胞の癌化の第一段階がイニシエーションと呼
ばれるＤＮＡや染色体に起こる突然変異で、ついで第二
段階としてプロモーションと呼ばれる、細胞膜への作
用、細胞分化の修飾、トランスフォーム型細胞疑似形態
の出現などエピジェニックな作用を受けるプロモーショ
ンと呼ばれる細胞が異常増殖を行う過程があり、さらに
増殖する細胞が悪性のものへと進行する第三段階、プロ
グレッションの過程を経て癌細胞へと変化するものと考
えられている（太田敏博, 並木満夫, 化学と生物, 26,
161 (1988) ; Y.Kuroda, D. M. Shanekel, M. D. Water
s (eds), Antimutagenesis and Anticarcinogeneses Me
chanisms II, 1, Plenum Press (1990) ;下位香代子,
富田勲, 衛生化学, 37, 149 (1991) ;黒田行昭, 食品工
業, 36, 16 (1993) ）。従って、大部分の変異原は発癌
剤である。この変異原を早期に検出することは発癌の最
初の原因物質を検出することを意味する。検出の方法と
して、一般に微生物を用いる復帰変異原試験法（Ames試
験, Maron, D. M. and B. N. Ames, Mutat. Res., 113,
173-215 (1983) ）、培養細胞を用いる染色体異常試験
法（R. R. Tice, M. Hayashi, J. T. MacGregor, D. An
derson, D. H. Blakey, H. E. Holden, M. Kirsch-Vood
ers, F. B. Oleson Jr., F. Pacchierotti, R. J. Pres
ton, F. Romagana, H. Shimada, S. Sutou, B. Vannie
r, Mutat. Res., 312, 305 (1994)）やマウスを用いた
小核試験法（CSGMT, Mutat. Res., 278, 83 (1992) ;
J. T. MacGregor, J. A. Heddle, M. Hite, B. H. Marg
olin, C. Ramel, M. F. Salamone, R. R. Tice, D. Wil
d, Mutat. Res., 189, 103 (1987)）が広く用いられて
いる。変異を抑制する物質（抗変異原）は、癌を抑制す
る（抗癌）作用を示す可能性が高い。抗変異原物質は、
作用様式により、変異原不活性化物質（desmutagen,T.
Kada, T. Inoue, M. Namiki, E. J. Klekowski, Jr. (e
d), Environmental Mutagenesis and Plant Biology,
p.134, Praeger Scientific (1982)）と抗変異物質（bi
oantimutagen）に分けられる。前者は、細胞内で変異原
によるＤＮＡ障害が起きる前に、変異原を不活性化ある
いは除去する物質を指す。例えば植物繊維がこれに入
る。後者は、ＤＮＡ障害が生じた後、ＤＮＡ修復やＤＮ
Ａ複製過程に作用して変異誘発・固定化を抑制する物質
を指す。例えばラジカルスカベンジャーとしてのビタミ
ンＥがこれに入る。これらは、前述のイニシエーション
と呼ばれる発癌過程の第一段階に対する抑制に由来する
ものと見られている。そして、抗変異物質の効果は、発
癌性や遺伝毒性に係わるリスクを低減・除去できること
にある。
【０００４】最近、我々の環境中とくに植物性の野菜、
果物、緑茶などの中に、発癌や突然変異の修復を助ける
抗変異原物質が多く発見され、これらを積極的に摂取す
ることにより、癌を予防することも可能と考えられるよ
うになった（黒田行昭編, 抗変異原・ 抗発癌物質とその
検索法, p82 (1995)）。
果物、緑茶などの中に、発癌や突然変異の修復を助ける
抗変異原物質が多く発見され、これらを積極的に摂取す
ることにより、癌を予防することも可能と考えられるよ
うになった（黒田行昭編, 抗変異原・ 抗発癌物質とその
検索法, p82 (1995)）。
【０００５】しかし、動物性物質由来の食品あるいはそ
の分解物に関する抗変異原物質の探索はあまりなされて
おらず、報告も少ない。また、これら食品の分解物であ
るペプチドが抗変異原であるという報告もない。
の分解物に関する抗変異原物質の探索はあまりなされて
おらず、報告も少ない。また、これら食品の分解物であ
るペプチドが抗変異原であるという報告もない。
【０００６】
【発明が解決しようとする課題】本発明の目的は、動物
の体組織成分を酵素によって加水分解し、癌と密接な関
係にある変異原の作用を抑制する抗変異原性を有するペ
プチドを提供することであり、さらに該ペプチドの食品
への応用を提供することにある。
の体組織成分を酵素によって加水分解し、癌と密接な関
係にある変異原の作用を抑制する抗変異原性を有するペ
プチドを提供することであり、さらに該ペプチドの食品
への応用を提供することにある。
【０００７】
【課題を解決するための手段】すなわち、本発明は動物
の体組織成分を酵素により加水分解してなる、抗変異原
性を有するペプチドである。上記体組織成分としては動
物の血液、肉（ただし、ヒトを除く）、コラーゲン含有
組織（ただし、ヒトを除く）、臓器（ただし、ヒトを除
く）等があげられる。
の体組織成分を酵素により加水分解してなる、抗変異原
性を有するペプチドである。上記体組織成分としては動
物の血液、肉（ただし、ヒトを除く）、コラーゲン含有
組織（ただし、ヒトを除く）、臓器（ただし、ヒトを除
く）等があげられる。
【０００８】さらに、本発明は抗変異原性を有するペプ
チドの、１又は２以上を含有する飲食品類である。上記
飲食品類としては、菓子類、パン類、穀物調製加工品
類、乳製品類、油脂加工品類、清涼飲料類、粉末飲料
類、調味料類、ふりかけ食品類、肉製品類、飲食品類、
加工食品素材等が挙げられる。そして、肉、軟骨、皮、
肝臓類はミンチした状態で、血液はクエン酸ナトリウ
ム、ヘパリン酸等を加えた後に遠心分離して血漿成分と
血球成分に分離し、血球成分のみが用いられる。
チドの、１又は２以上を含有する飲食品類である。上記
飲食品類としては、菓子類、パン類、穀物調製加工品
類、乳製品類、油脂加工品類、清涼飲料類、粉末飲料
類、調味料類、ふりかけ食品類、肉製品類、飲食品類、
加工食品素材等が挙げられる。そして、肉、軟骨、皮、
肝臓類はミンチした状態で、血液はクエン酸ナトリウ
ム、ヘパリン酸等を加えた後に遠心分離して血漿成分と
血球成分に分離し、血球成分のみが用いられる。
【０００９】
【発明の実施の形態】本発明における加水分解に用いる
酵素としては主にプロテアーゼが用いられる。そして、
その例としてはアルカラーゼ、オリエンターゼ、アクチ
ナーゼ、ニュートラーゼ等があげられる。加水分解反応
において、その設定pHは至適pHが酸性側のプロテアーゼ
はpH４以下で、同じくアルカリ側のプロテアーゼはpH８
以上で、同じく中性のものはpH７付近である。また、反
応温度は、約４０℃以上８０℃以下の範囲が好ましい。
この加水分解方法により得られるペプチドについて、分
子量及び構成アミノ酸（％）をそれぞれ表１及び表２に
示す。
酵素としては主にプロテアーゼが用いられる。そして、
その例としてはアルカラーゼ、オリエンターゼ、アクチ
ナーゼ、ニュートラーゼ等があげられる。加水分解反応
において、その設定pHは至適pHが酸性側のプロテアーゼ
はpH４以下で、同じくアルカリ側のプロテアーゼはpH８
以上で、同じく中性のものはpH７付近である。また、反
応温度は、約４０℃以上８０℃以下の範囲が好ましい。
この加水分解方法により得られるペプチドについて、分
子量及び構成アミノ酸（％）をそれぞれ表１及び表２に
示す。
【００１０】
【表１】
【００１１】
【表２】
【００１２】こうして得たペプチドを変異原物質と共に
マウスに投与し、抗変異原性の有無を調べる。前記変異
原物質としては、2-アミノ-3,8- ジメチルイミダゾ［4.
5-f］キノキサリン(MeIQx) 、シクロホスファミド(C
P)、マイトマイシンＣ(MMC) 等が挙げられる。
マウスに投与し、抗変異原性の有無を調べる。前記変異
原物質としては、2-アミノ-3,8- ジメチルイミダゾ［4.
5-f］キノキサリン(MeIQx) 、シクロホスファミド(C
P)、マイトマイシンＣ(MMC) 等が挙げられる。
【００１３】抗変異原性の検出は、我々が開発した抗変
異原性試験法に基づくMS/Ae マウスを用いた小核試験法
を応用する。この抗変異原性試験法については後に詳細
に説明する。
異原性試験法に基づくMS/Ae マウスを用いた小核試験法
を応用する。この抗変異原性試験法については後に詳細
に説明する。
【００１４】さらに、上述の方法で得られる抗変異原性
を有するペプチドを、各種食品に添加することにより、
抗変異原性を有する各種食品を得ることができる。一般
的に、抗変異原物質の効果を十分に得るためには、日々
の生活の中で万遍なくこれらの物質を摂取することが望
ましい。従って、本発明で用いる食品は主食から嗜好食
品まで多岐に渡るものである。具体的には、主食として
の穀物調整加工品類（白米、又はお粥、雑炊等のご飯
類、パスタ等の麺類）及びパン類、その他嗜好品として
の菓子類、清涼飲料類等の加工食品類の摂取が挙げられ
る。これにより、抗変異原性を有するこれら加工食品類
を提供し、日常の食生活において抗変異原物質を容易に
摂取することを可能とするものである。また、本ペプチ
ドを添加した食品においては、その食品本来の味をほと
んど損なうことがないため、菓子類、パン類、穀物調製
加工品類、乳製品類、油脂加工品類、清涼飲料類、粉末
飲料類、調味料類、ふりかけ類等に用いる加工食品素材
として広範囲の用途を有する。
を有するペプチドを、各種食品に添加することにより、
抗変異原性を有する各種食品を得ることができる。一般
的に、抗変異原物質の効果を十分に得るためには、日々
の生活の中で万遍なくこれらの物質を摂取することが望
ましい。従って、本発明で用いる食品は主食から嗜好食
品まで多岐に渡るものである。具体的には、主食として
の穀物調整加工品類（白米、又はお粥、雑炊等のご飯
類、パスタ等の麺類）及びパン類、その他嗜好品として
の菓子類、清涼飲料類等の加工食品類の摂取が挙げられ
る。これにより、抗変異原性を有するこれら加工食品類
を提供し、日常の食生活において抗変異原物質を容易に
摂取することを可能とするものである。また、本ペプチ
ドを添加した食品においては、その食品本来の味をほと
んど損なうことがないため、菓子類、パン類、穀物調製
加工品類、乳製品類、油脂加工品類、清涼飲料類、粉末
飲料類、調味料類、ふりかけ類等に用いる加工食品素材
として広範囲の用途を有する。
【００１５】MS/Ae マウスを用いた抗変異小核試験法
は、具体的には以下のような手順で行う。MS/Ae マウス
は優性致死試験において感度が高いマウスとしてAeschb
acherらにより樹立され（H. U. Aeschbacher, et al.,
Mutat. Res., 59, 301-304, (1979) ）、国際的に登録
されている系統である。そして、MS/Ae マウスはジャク
ソン研究所（The Jackson Laboratory, 600 Main Stree
t, Bar Harbur, Marine04609, USA）より入手できる。
我々は国立衛生試験場がAeschbacher から直接入手した
MS/Ae マウスの分譲を受け、我々の研究所にて繁殖さ
せ、試験に用いた。実施にあたっては、本発明のペプチ
ドを被験物質とし、既知の変異原物質（小核誘発剤）を
用いて抗変異小核試験を行う。上記ペプチドをMS/Ae マ
ウスに２４時間間隔で２回経口投与し、投与後２４時間
目に変異原物質を１回腹腔内投与する。変異対照群とし
て被験物質の代わりに水を投与した対照区を設けた。変
異原物質投与後４８時間目にマウスの尾静脈から末梢血
を採取し、アクリジンオレンジでコーティングしたスラ
イドグラスに載せて標本を作製する。そして、蛍光顕微
鏡下で観察し、アクリジンオレンジにより発色した網状
赤血球１０００個中の小核を有する網状赤血球の数を数
える。変異対照群の小核誘発頻度と投与前に作製した標
本の小核誘発頻度とを比較して統計学的に有意差を検定
する（M. A. Kastenbaum and K. O. Bowman, Mutat. Re
s., 9, 527-549, (1970)）。変異対照群の小核誘発頻度
より、処理群の小核誘発頻度が有意に低い値を示した場
合、その被験物質を抗変異原物質とする。また、被験物
質投与前の小核誘発頻度と、被験物質投与後２４時間
目、すなわち変異原投与前の小核誘発頻度とを比較し、
統計学的処理によって有意差のないことを確認する。
は、具体的には以下のような手順で行う。MS/Ae マウス
は優性致死試験において感度が高いマウスとしてAeschb
acherらにより樹立され（H. U. Aeschbacher, et al.,
Mutat. Res., 59, 301-304, (1979) ）、国際的に登録
されている系統である。そして、MS/Ae マウスはジャク
ソン研究所（The Jackson Laboratory, 600 Main Stree
t, Bar Harbur, Marine04609, USA）より入手できる。
我々は国立衛生試験場がAeschbacher から直接入手した
MS/Ae マウスの分譲を受け、我々の研究所にて繁殖さ
せ、試験に用いた。実施にあたっては、本発明のペプチ
ドを被験物質とし、既知の変異原物質（小核誘発剤）を
用いて抗変異小核試験を行う。上記ペプチドをMS/Ae マ
ウスに２４時間間隔で２回経口投与し、投与後２４時間
目に変異原物質を１回腹腔内投与する。変異対照群とし
て被験物質の代わりに水を投与した対照区を設けた。変
異原物質投与後４８時間目にマウスの尾静脈から末梢血
を採取し、アクリジンオレンジでコーティングしたスラ
イドグラスに載せて標本を作製する。そして、蛍光顕微
鏡下で観察し、アクリジンオレンジにより発色した網状
赤血球１０００個中の小核を有する網状赤血球の数を数
える。変異対照群の小核誘発頻度と投与前に作製した標
本の小核誘発頻度とを比較して統計学的に有意差を検定
する（M. A. Kastenbaum and K. O. Bowman, Mutat. Re
s., 9, 527-549, (1970)）。変異対照群の小核誘発頻度
より、処理群の小核誘発頻度が有意に低い値を示した場
合、その被験物質を抗変異原物質とする。また、被験物
質投与前の小核誘発頻度と、被験物質投与後２４時間
目、すなわち変異原投与前の小核誘発頻度とを比較し、
統計学的処理によって有意差のないことを確認する。
【００１６】
【実施例】次に、本発明を実施例を挙げて更に具体的に
説明する。なお、本発明はこれら実施例に限定されるも
のではない。
説明する。なお、本発明はこれら実施例に限定されるも
のではない。
【００１７】〔実施例１〕豚血液を酵素により、以下の
手順で加水分解してペプチドを得た。
手順で加水分解してペプチドを得た。
【００１８】豚血液１kgを血漿（約４８０g ）と血球
（約４４０g ）に分離した後、血球（約４４０g ）に対
して３倍量の水を加えて溶血させ水溶液とする。次い
で、水酸化ナトリウム水溶液を用いてpH８．５に調整
し、プロテアーゼ（ノボノルディスク（株）社製：アル
カラーゼ2.4L）１．６g を加えて５５℃で３時間処理を
行い、その後、８０℃以上で３０分間加熱して酵素反応
を停止し、遠心分離を行い、得られた上清を濃縮した
後、塩酸溶液によりpH３．５の酸性条件下に調整する。
更にプロテアーゼ（阪急バイオインダストリー（株）社
製: オリエンターゼ20A）３．６g を加えて５０℃で３
時間処理を行い、再び水酸化ナトリウム水溶液を用いて
pH７．０に調整後、プロテアーゼ（ノボノルディスク
（株）社製：フレバザイム）５．１g を加えて５０℃で
３時間処理を行う。更に、水酸化ナトリウム水溶液を用
いてpH８．０に調整し、プロテアーゼ（科研ファルマ
（株）社製：アクチナーゼAS）０．７３g を加えて５０
℃で３時間処理を行う。その後活性炭を９０g 添加し、
遠心分離、ろ過の過程を経て動物の体組織成分が血液で
ある液体状のペプチド（タンパク含量約３０％）約９０
g が得られる。
（約４４０g ）に分離した後、血球（約４４０g ）に対
して３倍量の水を加えて溶血させ水溶液とする。次い
で、水酸化ナトリウム水溶液を用いてpH８．５に調整
し、プロテアーゼ（ノボノルディスク（株）社製：アル
カラーゼ2.4L）１．６g を加えて５５℃で３時間処理を
行い、その後、８０℃以上で３０分間加熱して酵素反応
を停止し、遠心分離を行い、得られた上清を濃縮した
後、塩酸溶液によりpH３．５の酸性条件下に調整する。
更にプロテアーゼ（阪急バイオインダストリー（株）社
製: オリエンターゼ20A）３．６g を加えて５０℃で３
時間処理を行い、再び水酸化ナトリウム水溶液を用いて
pH７．０に調整後、プロテアーゼ（ノボノルディスク
（株）社製：フレバザイム）５．１g を加えて５０℃で
３時間処理を行う。更に、水酸化ナトリウム水溶液を用
いてpH８．０に調整し、プロテアーゼ（科研ファルマ
（株）社製：アクチナーゼAS）０．７３g を加えて５０
℃で３時間処理を行う。その後活性炭を９０g 添加し、
遠心分離、ろ過の過程を経て動物の体組織成分が血液で
ある液体状のペプチド（タンパク含量約３０％）約９０
g が得られる。
【００１９】〔実施例２〕牛肉を酵素により、以下の手
順で加水分解してペプチドを得た。ミンチした牛肉４０
０g に４倍の水を加え、水酸化ナトリウム水溶液を用い
てpH７．０に調整した後にプロテアーゼ（ノボノルディ
スク（株）社製: アルカラーゼ2.4L（０．１２g 添
加）、ノボノルディスク（株）社製：ニュートラーゼ0.
5L（２．４g 添加））を加えて５５℃で１．５時間処理
し、その後８０℃以上で３０分間加熱して酵素反応を停
止させる。１０℃以下に冷却した後に塩酸溶液を用いて
pH７．０に調整した後にろ過を行い、回収したろ液を濃
縮、脂肪層除去し、けい藻土を２３g 添加してろ過、ス
プレードライの過程を経て、粉末状の動物の体組織成分
が肉であるペプチド約７４g が得られる。
順で加水分解してペプチドを得た。ミンチした牛肉４０
０g に４倍の水を加え、水酸化ナトリウム水溶液を用い
てpH７．０に調整した後にプロテアーゼ（ノボノルディ
スク（株）社製: アルカラーゼ2.4L（０．１２g 添
加）、ノボノルディスク（株）社製：ニュートラーゼ0.
5L（２．４g 添加））を加えて５５℃で１．５時間処理
し、その後８０℃以上で３０分間加熱して酵素反応を停
止させる。１０℃以下に冷却した後に塩酸溶液を用いて
pH７．０に調整した後にろ過を行い、回収したろ液を濃
縮、脂肪層除去し、けい藻土を２３g 添加してろ過、ス
プレードライの過程を経て、粉末状の動物の体組織成分
が肉であるペプチド約７４g が得られる。
【００２０】〔実施例３〕牛肋軟骨を酵素により、以下
の手順で加水分解してペプチドを得た。ミンチした牛肋
軟骨６３０g に等量加水し、活性炭を９５g 添加した後
に加圧抽出（１．６ｋｇ／cm2 ）により２時間処理を行
う。冷却した後に脂肪層を除去し、プロテアーゼ（天野
製薬（株）社製：プロテアーゼＳ）０．６３g を添加し
て７０℃で１時間処理し（pH調整なし）、ろ過、濃縮、
殺菌、急冷、スプレードライの過程を経て、粉末状の動
物の体組織成分がコラーゲン含有組織であるペプチド約
５０g が得られる。
の手順で加水分解してペプチドを得た。ミンチした牛肋
軟骨６３０g に等量加水し、活性炭を９５g 添加した後
に加圧抽出（１．６ｋｇ／cm2 ）により２時間処理を行
う。冷却した後に脂肪層を除去し、プロテアーゼ（天野
製薬（株）社製：プロテアーゼＳ）０．６３g を添加し
て７０℃で１時間処理し（pH調整なし）、ろ過、濃縮、
殺菌、急冷、スプレードライの過程を経て、粉末状の動
物の体組織成分がコラーゲン含有組織であるペプチド約
５０g が得られる。
【００２１】〔実施例４〕豚肝臓を酵素により、以下の
手順で加水分解してペプチドを得た。ミンチした豚肝臓
５００g に４倍の水を加え、水酸化カルシウム水溶液を
用いてpH８．５に調整した後に、プロテアーゼ（ノボノ
ルディスク（株）社製: アルカラーゼ2.4L）１g を添加
し、５５℃で６時間処理を行う。その後８０℃以上で３
０分間加熱して酵素反応を停止させる。１０℃以下に冷
却した後に８５％リン酸溶液を用いてpH７．０に中和
し、濃縮、活性炭２．５g 添加、けい藻土２．５g 添
加、ろ過、スプレードライの過程を経て、粉末状の動物
の体組織成分が臓器であるペプチド約１００g が得られ
る。
手順で加水分解してペプチドを得た。ミンチした豚肝臓
５００g に４倍の水を加え、水酸化カルシウム水溶液を
用いてpH８．５に調整した後に、プロテアーゼ（ノボノ
ルディスク（株）社製: アルカラーゼ2.4L）１g を添加
し、５５℃で６時間処理を行う。その後８０℃以上で３
０分間加熱して酵素反応を停止させる。１０℃以下に冷
却した後に８５％リン酸溶液を用いてpH７．０に中和
し、濃縮、活性炭２．５g 添加、けい藻土２．５g 添
加、ろ過、スプレードライの過程を経て、粉末状の動物
の体組織成分が臓器であるペプチド約１００g が得られ
る。
【００２２】〔実施例５〕動物の血液、肉、肝臓、軟
骨、皮の酵素による加水分解物であるペプチドにおけ
る、変異原物質MeIQx に対する抗変異小核試験を行っ
た。
骨、皮の酵素による加水分解物であるペプチドにおけ
る、変異原物質MeIQx に対する抗変異小核試験を行っ
た。
【００２３】各ペプチドをそれぞれ被験物質として、食
品に深く関わりのある肉の焼き焦げ中に生じる変異原物
質であるMeIQx を小核誘発剤とし、それぞれについて抗
変異小核試験を実施した。図１〜図４に結果を示す。縦
軸は小核誘発頻度を、横軸はそれぞれの被験物質の１回
の投与量を示している。＊は危険率５％未満で、＊＊は
危険率１％未満で、対照と比較して有意に低い値である
ことを示す。なおMeIQx の投与量は8 mg/kg とした。有
意差検定はカステンバウムとボーマン(Kastenbaum and
Bowman) の表(1970)に基づいて行った。その結果、いず
れのペプチドにおいてもMeIQx による小核誘発頻度を有
意に抑制することが明らかとなり、これらのペプチドが
抗変異原物質であることが認められた。
品に深く関わりのある肉の焼き焦げ中に生じる変異原物
質であるMeIQx を小核誘発剤とし、それぞれについて抗
変異小核試験を実施した。図１〜図４に結果を示す。縦
軸は小核誘発頻度を、横軸はそれぞれの被験物質の１回
の投与量を示している。＊は危険率５％未満で、＊＊は
危険率１％未満で、対照と比較して有意に低い値である
ことを示す。なおMeIQx の投与量は8 mg/kg とした。有
意差検定はカステンバウムとボーマン(Kastenbaum and
Bowman) の表(1970)に基づいて行った。その結果、いず
れのペプチドにおいてもMeIQx による小核誘発頻度を有
意に抑制することが明らかとなり、これらのペプチドが
抗変異原物質であることが認められた。
【００２４】〔実施例６〕動物の血液、肉、肝臓、軟
骨、皮の酵素による加水分解物であるペプチドにおけ
る、変異原物質 CP に対する抗変異小核試験を行った。
骨、皮の酵素による加水分解物であるペプチドにおけ
る、変異原物質 CP に対する抗変異小核試験を行った。
【００２５】各ペプチドをそれぞれ被験物質とし、変異
原物質CPを小核誘発物質として抗変異小核試験を実施し
た。図５〜図８に結果を示す。これらの図において、縦
軸は小核誘発頻度を、横軸はそれぞれの被験物質の１回
の投与量を示している。＊は危険率５％未満で、＊＊は
危険率１％未満で、対照と比較して有意に低い値である
ことを示す。なおCPの投与量は20 mg/kgとした。有意差
検定はカステンバウムとボーマンの表(1970)に基づいて
行った。その結果、いずれのペプチドにおいても変異原
物質による小核誘発頻度を有意に抑制することが明らか
となり、これらのペプチドが抗変異原物質であることが
認められた。
原物質CPを小核誘発物質として抗変異小核試験を実施し
た。図５〜図８に結果を示す。これらの図において、縦
軸は小核誘発頻度を、横軸はそれぞれの被験物質の１回
の投与量を示している。＊は危険率５％未満で、＊＊は
危険率１％未満で、対照と比較して有意に低い値である
ことを示す。なおCPの投与量は20 mg/kgとした。有意差
検定はカステンバウムとボーマンの表(1970)に基づいて
行った。その結果、いずれのペプチドにおいても変異原
物質による小核誘発頻度を有意に抑制することが明らか
となり、これらのペプチドが抗変異原物質であることが
認められた。
【００２６】〔実施例７〕肝臓の酵素による加水分解物
であるペプチドにおける、変異原物質 MMCに対する抗変
異小核試験を行った。
であるペプチドにおける、変異原物質 MMCに対する抗変
異小核試験を行った。
【００２７】肝臓由来のペプチドを被験物質とし、変異
原物質であるMMC を小核誘発物質として、抗変異小核試
験を実施した。結果を図９に示す。縦軸は小核誘発頻度
を、横軸はそれぞれの被験物質の１回の投与量を示して
いる。＊は危険率５％未満で、＊＊は危険率１％未満
で、対照と比較して有意に低い値であることを示す。な
おMMC の投与量は0.5 mg/kg とした。有意差検定はカス
テンバウムとボーマンの表(1970)に基づいて行った。そ
の結果、変異原物質による小核誘発頻度を有意に抑制す
ることが明らかとなり、このペプチドが抗変異原物質で
あることが認められた。
原物質であるMMC を小核誘発物質として、抗変異小核試
験を実施した。結果を図９に示す。縦軸は小核誘発頻度
を、横軸はそれぞれの被験物質の１回の投与量を示して
いる。＊は危険率５％未満で、＊＊は危険率１％未満
で、対照と比較して有意に低い値であることを示す。な
おMMC の投与量は0.5 mg/kg とした。有意差検定はカス
テンバウムとボーマンの表(1970)に基づいて行った。そ
の結果、変異原物質による小核誘発頻度を有意に抑制す
ることが明らかとなり、このペプチドが抗変異原物質で
あることが認められた。
【００２８】〔実施例８〕牛肉加水分解物０．８ｇ、肝
臓加水分解物０．８ｇ、牛軟骨加水分解物３．０ｇ、乳
加水分解物０．１ｇ、果糖ブドウ糖液糖１８．０ｇ、ス
テビア０．０２ｇ、クエン酸０．２７ｇ、Ｌ- アスコル
ビン酸０．１５ｇ、および５倍濃縮柑橘果汁８ｇに、飲
料用水を加えて２００ｍｌとし、抗変異原性を有する食
品素材を用いた健康飲料食品を製造した。
臓加水分解物０．８ｇ、牛軟骨加水分解物３．０ｇ、乳
加水分解物０．１ｇ、果糖ブドウ糖液糖１８．０ｇ、ス
テビア０．０２ｇ、クエン酸０．２７ｇ、Ｌ- アスコル
ビン酸０．１５ｇ、および５倍濃縮柑橘果汁８ｇに、飲
料用水を加えて２００ｍｌとし、抗変異原性を有する食
品素材を用いた健康飲料食品を製造した。
【００２９】〔実施例９〕牛肉加水分解物０．８ｇ、肝
臓加水分解物０．８ｇ、強力粉１００ｇ、薄力粉５０
ｇ、ベーキングパウダー小さじ１／４、バター５０ｇ、
塩少々、卵白１個分、冷水大さじ１杯半からなる、抗変
異原性を有する食品素材を用いたクッキー（約５０個
分）を製造した。
臓加水分解物０．８ｇ、強力粉１００ｇ、薄力粉５０
ｇ、ベーキングパウダー小さじ１／４、バター５０ｇ、
塩少々、卵白１個分、冷水大さじ１杯半からなる、抗変
異原性を有する食品素材を用いたクッキー（約５０個
分）を製造した。
【００３０】〔実施例１０〕牛肉加水分解物１．０ｇ、
ボイド社製スープ（チーズ味）６．５ｇ、乳糖１．６
ｇ、食用植物油脂３．５ｇ、デンプン１．６ｇ、デキス
トリン０．４ｇ、グラニュー糖０．５６ｇ、食塩１．０
ｇ、野菜エキス０．３ｇ、香辛料０．０５ｇ、化学調味
料０．２８ｇ、パセリ０．００８ｇを混合した後、造粒
して、抗変異原性を有する食品素材を含む粉末状インス
タントスープを製造した。
ボイド社製スープ（チーズ味）６．５ｇ、乳糖１．６
ｇ、食用植物油脂３．５ｇ、デンプン１．６ｇ、デキス
トリン０．４ｇ、グラニュー糖０．５６ｇ、食塩１．０
ｇ、野菜エキス０．３ｇ、香辛料０．０５ｇ、化学調味
料０．２８ｇ、パセリ０．００８ｇを混合した後、造粒
して、抗変異原性を有する食品素材を含む粉末状インス
タントスープを製造した。
【００３１】〔実施例１１〕牛肉加水分解物１．０ｇ、
豚血液加水分解物１．０ｇ、乳加水分解物０．０５ｇ、
昆布２０cm、かつお節４０ｇ、を飲料用水カップ１０杯
に溶かして中火にかけ、沸騰した後にそのろ液を造粒
し、抗変異原性を有する食品素材を含む粉末状調味料を
製造した。
豚血液加水分解物１．０ｇ、乳加水分解物０．０５ｇ、
昆布２０cm、かつお節４０ｇ、を飲料用水カップ１０杯
に溶かして中火にかけ、沸騰した後にそのろ液を造粒
し、抗変異原性を有する食品素材を含む粉末状調味料を
製造した。
【００３２】〔実施例１２〕肝臓加水分解物１．５ｇ、
小麦粉４０ｇ、ベーキングパウダー１．５ｇ、塩０．１
ｇ、卵大１／２個、砂糖大さじ２杯、サラダ油小さじ２
杯からなる、抗変異原性を有する食品素材を含む蒸しパ
ンを製造した。
小麦粉４０ｇ、ベーキングパウダー１．５ｇ、塩０．１
ｇ、卵大１／２個、砂糖大さじ２杯、サラダ油小さじ２
杯からなる、抗変異原性を有する食品素材を含む蒸しパ
ンを製造した。
【００３３】〔実施例１３〕牛肉加水分解物１．５ｇ、
豚血液加水分解物０．５ｇ、精白米５０ｇ、サツマイモ
３０ｇ（約１／６本）、黒煎りゴマ小さじ２／３杯、塩
０．３ｇを飲料用水３５０ｍｌ（米の約７〜８倍）に加
えて加熱調理し、抗変異原性を有する食品素材を含む芋
粥を製造した。
豚血液加水分解物０．５ｇ、精白米５０ｇ、サツマイモ
３０ｇ（約１／６本）、黒煎りゴマ小さじ２／３杯、塩
０．３ｇを飲料用水３５０ｍｌ（米の約７〜８倍）に加
えて加熱調理し、抗変異原性を有する食品素材を含む芋
粥を製造した。
【００３４】〔実施例１４〕牛肉加水分解物１．５ｇ、
桜エビ１．０ｇ、ゴマ１．５ｇ、干しわかめ５．０ｇ、
煮干し２．０ｇ、鰹節１．０ｇ、塩１．０を混合した後
粉砕し、抗変異原性を有する食品素材を含むふりかけを
製造した。
桜エビ１．０ｇ、ゴマ１．５ｇ、干しわかめ５．０ｇ、
煮干し２．０ｇ、鰹節１．０ｇ、塩１．０を混合した後
粉砕し、抗変異原性を有する食品素材を含むふりかけを
製造した。
【００３５】〔実施例１５〕精製したヤシ油に苛性ソー
ダを加えた後に中和し、脱色、ろ過、脱臭、ろ過の工程
を経たものに、牛肉加水分解物１．０ｇ、豚血液加水分
解物０．５ｇ、乳化剤としてモノグリセリド、香料（ジ
アセチル）、色素（β- カロチン）、脱脂乳、塩を加え
て急冷し、練り合わせて、抗変異原性を有する食品素材
を含むマーガリンを製造した。
ダを加えた後に中和し、脱色、ろ過、脱臭、ろ過の工程
を経たものに、牛肉加水分解物１．０ｇ、豚血液加水分
解物０．５ｇ、乳化剤としてモノグリセリド、香料（ジ
アセチル）、色素（β- カロチン）、脱脂乳、塩を加え
て急冷し、練り合わせて、抗変異原性を有する食品素材
を含むマーガリンを製造した。
【００３６】〔実施例１６〕加熱殺菌した脱脂乳に、
Ｌ．ブルガリカス(L.bulgaricus)を接種して、酸度が
２．０％以上になるまで発酵後、攪拌、均質化し、これ
に甘味料（グラニュー糖、果糖ブドウ糖液糖、それぞれ
容量の１．０倍量添加）、及び牛肉加水分解物１．０
ｇ、牛軟骨加水分解物２．５g を加えて溶解させ、７５
℃以上で１５分以上加熱殺菌して香料を添加し、抗変異
原性を有する食品素材を含む乳製品乳酸菌飲料濃縮液を
製造した。
Ｌ．ブルガリカス(L.bulgaricus)を接種して、酸度が
２．０％以上になるまで発酵後、攪拌、均質化し、これ
に甘味料（グラニュー糖、果糖ブドウ糖液糖、それぞれ
容量の１．０倍量添加）、及び牛肉加水分解物１．０
ｇ、牛軟骨加水分解物２．５g を加えて溶解させ、７５
℃以上で１５分以上加熱殺菌して香料を添加し、抗変異
原性を有する食品素材を含む乳製品乳酸菌飲料濃縮液を
製造した。
【００３７】〔実施例１７〕豚血液加水分解物２％、食
塩５％、糖類（砂糖、乳糖など）２０％、アスコルビン
酸ナトリウム０．５％、亜硝酸ナトリウム０．０４％を
含む塩漬液（ピックル）を作成し、これに豚ロース肉を
漬け込み、その後に充填、燻煙、蒸煮、冷却して、豚ロ
ースハムを製造した。
塩５％、糖類（砂糖、乳糖など）２０％、アスコルビン
酸ナトリウム０．５％、亜硝酸ナトリウム０．０４％を
含む塩漬液（ピックル）を作成し、これに豚ロース肉を
漬け込み、その後に充填、燻煙、蒸煮、冷却して、豚ロ
ースハムを製造した。
【００３８】〔実施例１８〕牛肉加水分解物、豚血液加
水分解物、豚肝臓加水分解物、牛軟骨加水分解物、乳加
水分解物それぞれを、小麦粉生地に対して５％添加し
た。ばい焼後、無添加と比較して、色調および香気に官
能的差異は認められなかった。このことから、これらの
加水分解物は加工食品原体の味をほとんど損なうことの
ない、加工食品素材として使用できるものであることを
示す。
水分解物、豚肝臓加水分解物、牛軟骨加水分解物、乳加
水分解物それぞれを、小麦粉生地に対して５％添加し
た。ばい焼後、無添加と比較して、色調および香気に官
能的差異は認められなかった。このことから、これらの
加水分解物は加工食品原体の味をほとんど損なうことの
ない、加工食品素材として使用できるものであることを
示す。
【００３９】
【発明の効果】本発明により、新規な抗変異原性を有す
るペプチド及び該ペプチドを含む食品類を提供した。
るペプチド及び該ペプチドを含む食品類を提供した。
【図１】血液の加水分解物であるペプチドのMeIQx に対
する抗変異小核試験結果を示す図である。
する抗変異小核試験結果を示す図である。
【図２】肉の加水分解物であるペプチドのMeIQx に対す
る抗変異小核試験結果を示す図である。
る抗変異小核試験結果を示す図である。
【図３】肝臓の加水分解物であるペプチドのMeIQx に対
する抗変異小核試験結果を示す図である。
する抗変異小核試験結果を示す図である。
【図４】軟骨、皮の加水分解物であるペプチドのMeIQx
に対する抗変異小核試験結果を示す図である。
に対する抗変異小核試験結果を示す図である。
【図５】血液の加水分解物であるペプチドのCPに対する
抗変異小核試験結果を示す図である。
抗変異小核試験結果を示す図である。
【図６】肉の加水分解物であるペプチドのCPに対する抗
変異小核試験結果を示す図である。
変異小核試験結果を示す図である。
【図７】肝臓の加水分解物であるペプチドのCPに対する
抗変異小核試験結果を示す図である。
抗変異小核試験結果を示す図である。
【図８】軟骨、皮の加水分解物であるペプチドのCPに対
する抗変異小核試験結果を示す図である。
する抗変異小核試験結果を示す図である。
【図９】肝臓の加水分解物であるペプチドのMMC に対す
る抗変異小核試験結果を示す図である。
る抗変異小核試験結果を示す図である。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.6 識別記号 ＦＩ Ａ２３Ｊ 3/06 Ａ２３Ｊ 3/06 3/12 3/12 3/34 3/34 Ａ２３Ｌ 1/10 Ａ２３Ｌ 1/10 Ｂ 1/22 1/22 Ｄ 1/305 1/305 1/31 1/31 Ａ 1/325 1/325 Ａ １０１ １０１Ａ 1/40 1/40 1/48 1/48 2/52 2/00 Ｆ 2/39 Ｑ (72)発明者 佐藤 静治 茨城県北相馬郡守谷町久保ヶ丘１丁目２番 伊藤ハム株式会社中央研究所内 (72)発明者 須藤 鎮世 茨城県北相馬郡守谷町久保ヶ丘１丁目２番 伊藤ハム株式会社中央研究所内 (72)発明者 中村 豊郎 茨城県北相馬郡守谷町久保ヶ丘１丁目２番 伊藤ハム株式会社中央研究所内
Claims (17)
- 【請求項１】 動物の体組織成分を酵素により加水分解
してなる、抗変異原性を有するペプチド。 - 【請求項２】 動物の体組織成分が血液である、請求項
１記載の抗変異原性を有するペプチド。 - 【請求項３】 動物の体組織成分が肉である、請求項１
記載の抗変異原性を有するペプチド。 - 【請求項４】 動物の体組織成分がコラーゲン含有組織
である、請求項１記載の抗変異原性を有するペプチド。 - 【請求項５】 動物の体組織成分が臓器である、請求項
１記載の抗変異原性を有するペプチド。 - 【請求項６】 請求項１〜５記載の抗変異原性を有する
ペプチドの、１又は２以上を含有する飲食品類。 - 【請求項７】 飲食品類が菓子類である、請求項６記載
の飲食品類。 - 【請求項８】 飲食品類がパン類である、請求項６記載
の飲食品類。 - 【請求項９】 飲食品類が穀物調製加工品類である、請
求項６記載の飲食品類。 - 【請求項１０】 飲食品類が乳製品類である、請求項６
記載の飲食品類。 - 【請求項１１】 飲食品類が油脂加工品類である、請求
項６記載の飲食品類。 - 【請求項１２】 飲食品類が清涼飲料類である、請求項
６記載の飲食品類。 - 【請求項１３】 飲食品類が粉末飲料類である、請求項
６記載の飲食品類。 - 【請求項１４】 飲食品類が調味料類である、請求項６
記載の飲食品類。 - 【請求項１５】 飲食品類がふりかけ食品類である、請
求項６記載の飲食品類。 - 【請求項１６】 飲食品類が肉製品類又は水産加工品類
である、請求項６記載の飲食品類。 - 【請求項１７】 飲食品類が加工食品素材である、請求
項６記載の飲食品類。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP9078645A JPH10262569A (ja) | 1997-03-28 | 1997-03-28 | 抗変異原性を有するペプチド及び該ペプチドを含む食品類 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP9078645A JPH10262569A (ja) | 1997-03-28 | 1997-03-28 | 抗変異原性を有するペプチド及び該ペプチドを含む食品類 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH10262569A true JPH10262569A (ja) | 1998-10-06 |
Family
ID=13667610
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP9078645A Pending JPH10262569A (ja) | 1997-03-28 | 1997-03-28 | 抗変異原性を有するペプチド及び該ペプチドを含む食品類 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH10262569A (ja) |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP1281321A1 (en) * | 2000-05-09 | 2003-02-05 | Kabushiki Kaisha Yakult Honsha | Stable acidic milk drinks, process for producing the same and additive for acidic milk drinks to be used therein |
| JP2007084528A (ja) * | 2005-08-24 | 2007-04-05 | Marutomo Co Ltd | クラゲ由来のコラーゲン及びその分解物 |
| JP2018110573A (ja) * | 2017-01-06 | 2018-07-19 | 豊郎 中村 | 食肉及び魚肉を原料とした機能性タンパク飲料の製造方法 |
-
1997
- 1997-03-28 JP JP9078645A patent/JPH10262569A/ja active Pending
Cited By (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP1281321A1 (en) * | 2000-05-09 | 2003-02-05 | Kabushiki Kaisha Yakult Honsha | Stable acidic milk drinks, process for producing the same and additive for acidic milk drinks to be used therein |
| EP1281321A4 (en) * | 2000-05-09 | 2005-01-05 | Yakult Honsha Kk | STABLE ACID LACTABLE BEVERAGES, PROCESS FOR THE PRODUCTION THEREOF AND ADDITIVE FOR ACIDICALLY LACTE BEVERAGES |
| KR100788634B1 (ko) * | 2000-05-09 | 2007-12-26 | 가부시키가이샤 야쿠루트 혼샤 | 안정한 산성 우유 음료, 그의 제조방법 및 이것에사용되는 산성 우유 음료용 첨가제 |
| US7396552B2 (en) | 2000-05-09 | 2008-07-08 | Kabushiki Kaisha Yakult Honsha | Stable acidic milk drinks, process for producing the same, and additive for acidic milk drinks to be used therein |
| JP2007084528A (ja) * | 2005-08-24 | 2007-04-05 | Marutomo Co Ltd | クラゲ由来のコラーゲン及びその分解物 |
| JP2018110573A (ja) * | 2017-01-06 | 2018-07-19 | 豊郎 中村 | 食肉及び魚肉を原料とした機能性タンパク飲料の製造方法 |
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