JPH0947229A - 苦味が少なく且つ低アレルゲン性の乳組成物とその製造方法 - Google Patents
苦味が少なく且つ低アレルゲン性の乳組成物とその製造方法Info
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- JPH0947229A JPH0947229A JP8153043A JP15304396A JPH0947229A JP H0947229 A JPH0947229 A JP H0947229A JP 8153043 A JP8153043 A JP 8153043A JP 15304396 A JP15304396 A JP 15304396A JP H0947229 A JPH0947229 A JP H0947229A
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Abstract
(57)【要約】
【課題】 低アレルゲン性であり且つ苦味も少ない乳組
成物を得る。 【解決手段】 タンパク分解酵素で乳蛋白質を加水分解
して得られる乳組成物であって、氷点降下測定法による
濃度が加水分解前よりも８０（ｍＯｓｍ）以上大きい組
成物。タンパク質分解酵素による乳蛋白質の加水分解工
程を含む乳組成物の製造に際して、氷点降下測定法によ
る濃度を加水分解前よりも８０（ｍＯｓｍ）以上大きく
することによって得られ、好ましくは、乳蛋白質をタン
パク質分解酵素を用いて加水分解し氷点降下測定法によ
る濃度を加水分解前よりも８０（ｍＯｓｍ）以上大きく
した後、ｐＨを酸性に調整することによって製造され
る。ｐＨを酸性に調整するには、加水分解生成物を乳酸
発酵させることによりｐＨを４．５以下にすることが特
に好ましい。
成物を得る。 【解決手段】 タンパク分解酵素で乳蛋白質を加水分解
して得られる乳組成物であって、氷点降下測定法による
濃度が加水分解前よりも８０（ｍＯｓｍ）以上大きい組
成物。タンパク質分解酵素による乳蛋白質の加水分解工
程を含む乳組成物の製造に際して、氷点降下測定法によ
る濃度を加水分解前よりも８０（ｍＯｓｍ）以上大きく
することによって得られ、好ましくは、乳蛋白質をタン
パク質分解酵素を用いて加水分解し氷点降下測定法によ
る濃度を加水分解前よりも８０（ｍＯｓｍ）以上大きく
した後、ｐＨを酸性に調整することによって製造され
る。ｐＨを酸性に調整するには、加水分解生成物を乳酸
発酵させることによりｐＨを４．５以下にすることが特
に好ましい。
Description
【０００１】
【発明の属する技術分野】本発明は、乳組成物に関し、
特に、苦味が少なくしかもアレルゲン性の低い乳組成物
とその製造方法に関する。
特に、苦味が少なくしかもアレルゲン性の低い乳組成物
とその製造方法に関する。
【０００２】
【従来の技術とその課題】牛乳等に由来する各種の乳組
成物は、そのまま食品として、あるいは、機能性ペプチ
ド組成物として特殊栄養食品の素材に利用されている。
成物は、そのまま食品として、あるいは、機能性ペプチ
ド組成物として特殊栄養食品の素材に利用されている。
【０００３】このような乳製品における問題は食物アレ
ルギーであり、これはヒトにとって異種蛋白質である牛
乳等の蛋白質が充分に分解されずに抗原性を残したまま
体内に吸収されることが原因とされている。このような
乳製品のアレルゲン性を無くすか低下させることを目的
として、さらに、機能性ペプチドを得ることを目的とし
て、現在最も一般的に行われている手段が乳蛋白質の酵
素加水分解である。
ルギーであり、これはヒトにとって異種蛋白質である牛
乳等の蛋白質が充分に分解されずに抗原性を残したまま
体内に吸収されることが原因とされている。このような
乳製品のアレルゲン性を無くすか低下させることを目的
として、さらに、機能性ペプチドを得ることを目的とし
て、現在最も一般的に行われている手段が乳蛋白質の酵
素加水分解である。
【０００４】しかし、一般に蛋白質を分解すると苦味が
生じ、乳蛋白質分解物を食品や食品機能素材として利用
する場合に解決しなければならない課題となっている。
これは分解によりいろいろなサイズのペプチドが生成
し、それまで蛋白質の内部に存在していた疎水性側鎖が
露出するためと考えられている。
生じ、乳蛋白質分解物を食品や食品機能素材として利用
する場合に解決しなければならない課題となっている。
これは分解によりいろいろなサイズのペプチドが生成
し、それまで蛋白質の内部に存在していた疎水性側鎖が
露出するためと考えられている。
【０００５】乳蛋白質の低アレルゲン化を目的として酵
素分解により乳組成物を得るための従来からの方法の多
くは、酵素の基質（乳蛋白質原料）として、あらかじめ
成分の調整されたものを用いたり（特開平４−３２０６
５０）、あるいはカゼインや乳清蛋白質の分解物を後で
混合する（特開平５−１７３６８）など、特殊な原料を
用いるものである。
素分解により乳組成物を得るための従来からの方法の多
くは、酵素の基質（乳蛋白質原料）として、あらかじめ
成分の調整されたものを用いたり（特開平４−３２０６
５０）、あるいはカゼインや乳清蛋白質の分解物を後で
混合する（特開平５−１７３６８）など、特殊な原料を
用いるものである。
【０００６】栄養の点からは、乳蛋白質全体を基質とす
ることが好ましい（カゼインはアミノ酸組成において含
硫アミノ酸であるシスティンの含量が著しく低い。ホエ
ー蛋白質中にはシスティンがかなり含まれているので乳
全体を用いれば栄養的に問題でない）が、このような技
術は見あたらない。また、これらの方法は、いずれも、
苦味の解消については特に工夫しておらず、食品や食品
機能素材として適さない場合もあることは明らかであ
る。
ることが好ましい（カゼインはアミノ酸組成において含
硫アミノ酸であるシスティンの含量が著しく低い。ホエ
ー蛋白質中にはシスティンがかなり含まれているので乳
全体を用いれば栄養的に問題でない）が、このような技
術は見あたらない。また、これらの方法は、いずれも、
苦味の解消については特に工夫しておらず、食品や食品
機能素材として適さない場合もあることは明らかであ
る。
【０００７】特開平５−５０００には、牛乳由来の蛋白
質を酵素分解して分子量を１万以下とすることにより経
口寛容誘導能を有する低アレルゲン性ペプチド組成物が
得られる旨示されている。しかしながら、本発明者の見
出した知見によれば、分子量を１万より幾分低くしたの
みでは、充分な抗原性の低下は得られず、また、苦味を
解消することもできない。
質を酵素分解して分子量を１万以下とすることにより経
口寛容誘導能を有する低アレルゲン性ペプチド組成物が
得られる旨示されている。しかしながら、本発明者の見
出した知見によれば、分子量を１万より幾分低くしたの
みでは、充分な抗原性の低下は得られず、また、苦味を
解消することもできない。
【０００８】苦味除去法としては、苦味ペプチドをエキ
ソペプチダーゼでさらに加水分解させる方法（例えば、
K.M.Cleggand, A.D.Mc Millian, J.Food Techono
l. 9：21 (1974) ; H.Umetsu, H.Matsuoka and
E.Ichishima, J.Agric．FoodChem. 31 ：50 (198
3)）が用いられているが、この方法では極端に風味が損
なわれる。苦味を除くためには、このほかに、苦味が発
生しやすいジまたはトリペプチドの生成を抑えるために
酵素分解の程度を抑えたり、膜を利用して低分子ペプチ
ドを除去するという方法もとられている。しかしながら
これらの手法では充分な抗原性の低下が得られない。
ソペプチダーゼでさらに加水分解させる方法（例えば、
K.M.Cleggand, A.D.Mc Millian, J.Food Techono
l. 9：21 (1974) ; H.Umetsu, H.Matsuoka and
E.Ichishima, J.Agric．FoodChem. 31 ：50 (198
3)）が用いられているが、この方法では極端に風味が損
なわれる。苦味を除くためには、このほかに、苦味が発
生しやすいジまたはトリペプチドの生成を抑えるために
酵素分解の程度を抑えたり、膜を利用して低分子ペプチ
ドを除去するという方法もとられている。しかしながら
これらの手法では充分な抗原性の低下が得られない。
【０００９】
【課題を解決するための手段】本発明者は、以上のよう
な問題を解決するために研究を重ねた結果、乳蛋白質を
加水分解して得られる乳組成物の物性として氷点降下測
定法による濃度が乳組成物の苦味およびアレルゲン性と
相関することを見出し本発明を導くに到った。
な問題を解決するために研究を重ねた結果、乳蛋白質を
加水分解して得られる乳組成物の物性として氷点降下測
定法による濃度が乳組成物の苦味およびアレルゲン性と
相関することを見出し本発明を導くに到った。
【００１０】かくして、本発明は、タンパク分解酵素で
乳蛋白質を加水分解して得られる乳組成物であって、氷
点降下測定法による濃度が加水分解前よりも８０（ｍＯ
ｓｍ）以上大きいことを特徴とする苦味が少なく、且つ
低アレルゲン性の乳組成物を提供する。
乳蛋白質を加水分解して得られる乳組成物であって、氷
点降下測定法による濃度が加水分解前よりも８０（ｍＯ
ｓｍ）以上大きいことを特徴とする苦味が少なく、且つ
低アレルゲン性の乳組成物を提供する。
【００１１】また、本発明は、別の視点として、苦味が
少なく且つ低アレルゲン性の乳組成物を製造するための
方法であって、乳蛋白質をタンパク質分解酵素を用いて
加水分解する工程を含み、氷点降下測定法による濃度を
加水分解前よりも８０（ｍＯｓｍ）以上大きくすること
を特徴とする方法を提供する。好ましい態様において
は、本発明の方法は、加水分解生成物のｐＨを酸性に調
整することを含む。そして、本発明の最も好ましい態様
に従えば、乳蛋白質をタンパク質分解酵素を用いて加水
分解して氷点降下測定法による濃度を加水分解前より８
０（ｍＯｓｍ）以上大きくした後、加水分解生成物を乳
酸発酵させることによりｐＨを４．５以下に調整する。
少なく且つ低アレルゲン性の乳組成物を製造するための
方法であって、乳蛋白質をタンパク質分解酵素を用いて
加水分解する工程を含み、氷点降下測定法による濃度を
加水分解前よりも８０（ｍＯｓｍ）以上大きくすること
を特徴とする方法を提供する。好ましい態様において
は、本発明の方法は、加水分解生成物のｐＨを酸性に調
整することを含む。そして、本発明の最も好ましい態様
に従えば、乳蛋白質をタンパク質分解酵素を用いて加水
分解して氷点降下測定法による濃度を加水分解前より８
０（ｍＯｓｍ）以上大きくした後、加水分解生成物を乳
酸発酵させることによりｐＨを４．５以下に調整する。
【００１２】
【発明の実施の形態】本発明の乳組成物の特徴は、氷点
降下測定法による濃度について加水分解前の値との差が
特定されていることにある。
降下測定法による濃度について加水分解前の値との差が
特定されていることにある。
【００１３】このように本発明に関して用いる氷点降下
測定法による濃度とは、次のように純水１ｋｇ中の溶質
分子のオズモル（オズモラリティ、Osmolarity）によっ
て表されるものである。 オズモラリティ＝Ｏｓｍ（オズモル）／ｋｇ Ｈ2 Ｏ＝
φｎｃ ここで、φは浸透係数（分子の解離の程度を表す）、ｎ
は分子が解離してできる粒子の数、ｃは溶液のモル濃度
を示す。
測定法による濃度とは、次のように純水１ｋｇ中の溶質
分子のオズモル（オズモラリティ、Osmolarity）によっ
て表されるものである。 オズモラリティ＝Ｏｓｍ（オズモル）／ｋｇ Ｈ2 Ｏ＝
φｎｃ ここで、φは浸透係数（分子の解離の程度を表す）、ｎ
は分子が解離してできる粒子の数、ｃは溶液のモル濃度
を示す。
【００１４】よく知られているように、溶質を純溶媒に
溶解すると氷点が降下するが、これは溶質の濃度に比例
して溶媒の結合性または凝縮特性が変化するためと考え
られる。したがって、氷点降下測定を行うことにより溶
質の濃度（溶液中の粒子の数）を知ることができる。理
想的には、完全に解離した物質１モルは純水の氷点を
１．８６℃低下させるが、実際には完全に解離すること
はない。溶質分子間の干渉が浸透係数（φ）と呼ばれる
ファクターによって解離が減少するからである。
溶解すると氷点が降下するが、これは溶質の濃度に比例
して溶媒の結合性または凝縮特性が変化するためと考え
られる。したがって、氷点降下測定を行うことにより溶
質の濃度（溶液中の粒子の数）を知ることができる。理
想的には、完全に解離した物質１モルは純水の氷点を
１．８６℃低下させるが、実際には完全に解離すること
はない。溶質分子間の干渉が浸透係数（φ）と呼ばれる
ファクターによって解離が減少するからである。
【００１５】水溶液では、水１ｋｇに対し物質１ｍＯｓ
ｍ（ミリオズモル＝１０ー3Ｏｓｍ）が氷点を１．８６ｍ
℃低下させる。すなわちｍＯｓｍまたはＯｓｍの単位
は、溶液中に存在する溶質のうち氷点降下に寄与するよ
うな溶質の濃度ないしはモル数を反映しているものと考
えられる。
ｍ（ミリオズモル＝１０ー3Ｏｓｍ）が氷点を１．８６ｍ
℃低下させる。すなわちｍＯｓｍまたはＯｓｍの単位
は、溶液中に存在する溶質のうち氷点降下に寄与するよ
うな溶質の濃度ないしはモル数を反映しているものと考
えられる。
【００１６】迅速に正確に溶液の氷点測定を行うには、
その溶液の氷点をさらに数度過冷却してから、機械的に
凍結させてその温度を測定する。急激に放出された溶質
の温度を、水と氷（シャーベット状態）の平衡状態（プ
ラトー）まで上昇させる。この平衡状態を、溶液の氷点
としてオズモラリティを求める。このような測定はオズ
モメーターを用いて行われる。
その溶液の氷点をさらに数度過冷却してから、機械的に
凍結させてその温度を測定する。急激に放出された溶質
の温度を、水と氷（シャーベット状態）の平衡状態（プ
ラトー）まで上昇させる。この平衡状態を、溶液の氷点
としてオズモラリティを求める。このような測定はオズ
モメーターを用いて行われる。
【００１７】乳組成物において、このような氷点降下測
定法による濃度の加水分解前の値との差が、当該乳組成
物の苦味やアレルゲン性と相関する理由は未だ完全には
明らかでない。本発明の対象とするような乳組成物にお
いては、オズモラリティで表されるような濃度は蛋白
質、糖質（乳糖など）、無機塩類等の苦味や抗原性に関
与する成分の量を全体的に表示する合成濃度として寄与
しているのかもしれない。
定法による濃度の加水分解前の値との差が、当該乳組成
物の苦味やアレルゲン性と相関する理由は未だ完全には
明らかでない。本発明の対象とするような乳組成物にお
いては、オズモラリティで表されるような濃度は蛋白
質、糖質（乳糖など）、無機塩類等の苦味や抗原性に関
与する成分の量を全体的に表示する合成濃度として寄与
しているのかもしれない。
【００１８】本発明は、原料（基質）として、牛乳等に
由来する乳蛋白質を含有するいずれのタイプの乳製品を
酵素加水分解するに際して適用できる。一般的には、生
乳、牛乳（普通牛乳）、脱脂乳、加工乳、濃縮乳、各種
乳飲料などの液状乳を酵素加水分解して得られる乳組成
物に適用されるが、粉末状、固形状、またはゼリー状の
乳製品を再溶解または懸濁して得られるような液状物に
対しても同様に適用される。例えば、本発明は、粉末ホ
エーを液状化したものを原料として酵素加水分解して得
られる乳組成物に対しても適用される。
由来する乳蛋白質を含有するいずれのタイプの乳製品を
酵素加水分解するに際して適用できる。一般的には、生
乳、牛乳（普通牛乳）、脱脂乳、加工乳、濃縮乳、各種
乳飲料などの液状乳を酵素加水分解して得られる乳組成
物に適用されるが、粉末状、固形状、またはゼリー状の
乳製品を再溶解または懸濁して得られるような液状物に
対しても同様に適用される。例えば、本発明は、粉末ホ
エーを液状化したものを原料として酵素加水分解して得
られる乳組成物に対しても適用される。
【００１９】すなわち、本発明の乳組成物とは、牛乳等
に由来し、カゼイン、βーラクトグロブリン、αーラク
トアルブミン、さらに免疫グロブリン、血清アルブミン
などの蛋白質の他、システィンなどのアミノ酸などの全
て又は一部を含有し、液状物として総蛋白含有量が、一
般に２〜１０重量％にあるような乳製品を酵素加水分解
に供することによって得られるものである。
に由来し、カゼイン、βーラクトグロブリン、αーラク
トアルブミン、さらに免疫グロブリン、血清アルブミン
などの蛋白質の他、システィンなどのアミノ酸などの全
て又は一部を含有し、液状物として総蛋白含有量が、一
般に２〜１０重量％にあるような乳製品を酵素加水分解
に供することによって得られるものである。
【００２０】本発明に従い乳蛋白質を加水分解するには
原理的には各種の酵素を使用できるが、本発明者らは、
微生物由来の酵素、たとえば、アルカラーゼおよびフレ
ーバーザイムと称されているものが優れていることを見
出している。
原理的には各種の酵素を使用できるが、本発明者らは、
微生物由来の酵素、たとえば、アルカラーゼおよびフレ
ーバーザイムと称されているものが優れていることを見
出している。
【００２１】アルカラーゼは、ノボノルディスク（ Nov
o Nordisk）社から販売され、 Bacillus lichenifor
mis から得られるエンド型プロテアーゼである。その主
要な酵素成分は、サブティリシンＡ（ Subtilisin Car
lsberg ）であり、活性中心はセリンである。また、フ
レーバーザイムは、やはりノボノルディスク（ NovoNor
disk ）社から販売され、 Aspergillus oryzae 由来
のエンド型プロテアーゼとエキソ型プロテアーゼの両活
性を有する複合酵素である。これらの酵素は、それぞれ
を単独で使用してもよいが、両者を混合して使用した場
合には優れた効果が得られる。
o Nordisk）社から販売され、 Bacillus lichenifor
mis から得られるエンド型プロテアーゼである。その主
要な酵素成分は、サブティリシンＡ（ Subtilisin Car
lsberg ）であり、活性中心はセリンである。また、フ
レーバーザイムは、やはりノボノルディスク（ NovoNor
disk ）社から販売され、 Aspergillus oryzae 由来
のエンド型プロテアーゼとエキソ型プロテアーゼの両活
性を有する複合酵素である。これらの酵素は、それぞれ
を単独で使用してもよいが、両者を混合して使用した場
合には優れた効果が得られる。
【００２２】酵素による加水分解反応における反応温度
や反応時間は用いる酵素によって幾分異なる。本発明の
方法を実施するのに好適な酵素であるアルカラーゼやフ
レーバーザイムの場合、加水分解反応は一般に５０〜５
５℃において２〜６時間行われる。この際、加水分解反
応の進行に応じて、適当な間隔でサンプリングを行い、
酵素の失活程度を確認しながら氷点降下測定法による濃
度を測定しておく。乳組成物のアレルゲン性を確認する
には、従来より液体クロマトグラフィーによる分子量測
定が行われてきた。しかしながら、本発明におけるよう
なオズモメーターによる氷点降下測定は、液体クロマト
グラフィーによる分子量測定よりも著しく簡便であり、
この点においても本発明の方法は有利である。
や反応時間は用いる酵素によって幾分異なる。本発明の
方法を実施するのに好適な酵素であるアルカラーゼやフ
レーバーザイムの場合、加水分解反応は一般に５０〜５
５℃において２〜６時間行われる。この際、加水分解反
応の進行に応じて、適当な間隔でサンプリングを行い、
酵素の失活程度を確認しながら氷点降下測定法による濃
度を測定しておく。乳組成物のアレルゲン性を確認する
には、従来より液体クロマトグラフィーによる分子量測
定が行われてきた。しかしながら、本発明におけるよう
なオズモメーターによる氷点降下測定は、液体クロマト
グラフィーによる分子量測定よりも著しく簡便であり、
この点においても本発明の方法は有利である。
【００２３】本発明者の見出した事実によれば、このよ
うな酵素加水分解工程を含む乳組成物の製造に際して氷
点降下測定法による濃度を加水分解前よりも少なくとも
８０（ｍＯｓｍ）以上、好ましくは、９０（ｍＯｓｍ）
以上大きくしておくことにより、かなり苦味が少ない低
アレルゲン性の乳組成物が得られる。このとき、本発明
の好ましい態様に従えば、乳蛋白質をタンパク質分解酵
素を用いて加水分解して、氷点降下測定法による濃度を
８０（ｍＯｓｍ）以上大きくするのが一般的である。し
かしながら、酵素加水分解により、氷点降下測定法によ
る濃度をある程度大きくするとともに、その前後の工
程、（例えば、ｐＨ調整工程、あるいは、更に別種の酵
素を用いる分解工程）との組合わせにより、氷点降下測
定法による濃度を加水分解前より８０（ｍＯｓｍ）以上
大きくすることもできる。
うな酵素加水分解工程を含む乳組成物の製造に際して氷
点降下測定法による濃度を加水分解前よりも少なくとも
８０（ｍＯｓｍ）以上、好ましくは、９０（ｍＯｓｍ）
以上大きくしておくことにより、かなり苦味が少ない低
アレルゲン性の乳組成物が得られる。このとき、本発明
の好ましい態様に従えば、乳蛋白質をタンパク質分解酵
素を用いて加水分解して、氷点降下測定法による濃度を
８０（ｍＯｓｍ）以上大きくするのが一般的である。し
かしながら、酵素加水分解により、氷点降下測定法によ
る濃度をある程度大きくするとともに、その前後の工
程、（例えば、ｐＨ調整工程、あるいは、更に別種の酵
素を用いる分解工程）との組合わせにより、氷点降下測
定法による濃度を加水分解前より８０（ｍＯｓｍ）以上
大きくすることもできる。
【００２４】また、本発明に従えば、加水分解後の分解
生成物のｐＨを酸性領域に調整することにより、特に苦
味の少ない低アレルゲン性（抗原性）の乳組成物を得る
ことができる。ｐＨは、一般に４．５以下に調整し、特
に４．０〜４．５とするのが好ましく、ｐＨがこれより
低くなると酸味が強くなる傾向がある。
生成物のｐＨを酸性領域に調整することにより、特に苦
味の少ない低アレルゲン性（抗原性）の乳組成物を得る
ことができる。ｐＨは、一般に４．５以下に調整し、特
に４．０〜４．５とするのが好ましく、ｐＨがこれより
低くなると酸味が強くなる傾向がある。
【００２５】ｐＨの調整は、加水分解後の組成物に単に
適当な酸（たとえば、乳酸、クエン酸）を加えることに
よっても原理的には可能である。しかしながら、本発明
の特に好ましい態様に従えば、乳酸菌を用いた乳酸発酵
を行うことによりｐＨを４．５以下に調整する。これに
より、フレーバー、酸味が酸で調整するだけよりまろや
かになり、発酵による風味の改善が得られたり、乳酸菌
（菌体成分）による免疫賦活作用や抗菌作用が得られる
ほか、カルシウムの吸収に好ましい効果を与えたり、コ
レステロールの低下作用があるなどの利点も付加され
る。乳酸発酵に用いる乳酸菌は特に限定されるものでは
なく、一般的に使用されているものでよい。乳酸菌を添
加して所定のｐＨになるまで発酵を行わせた後、加熱殺
菌（好ましくは６５℃で３０分間加熱）して発酵を停止
し、氷点降下測定法による濃度を測定し所望の乳組成物
が得られたことを確認する。
適当な酸（たとえば、乳酸、クエン酸）を加えることに
よっても原理的には可能である。しかしながら、本発明
の特に好ましい態様に従えば、乳酸菌を用いた乳酸発酵
を行うことによりｐＨを４．５以下に調整する。これに
より、フレーバー、酸味が酸で調整するだけよりまろや
かになり、発酵による風味の改善が得られたり、乳酸菌
（菌体成分）による免疫賦活作用や抗菌作用が得られる
ほか、カルシウムの吸収に好ましい効果を与えたり、コ
レステロールの低下作用があるなどの利点も付加され
る。乳酸発酵に用いる乳酸菌は特に限定されるものでは
なく、一般的に使用されているものでよい。乳酸菌を添
加して所定のｐＨになるまで発酵を行わせた後、加熱殺
菌（好ましくは６５℃で３０分間加熱）して発酵を停止
し、氷点降下測定法による濃度を測定し所望の乳組成物
が得られたことを確認する。
【００２６】以上のようにして、本発明に従えば、低ア
レンゲン性でありながら苦味が少なく風味も損なわれて
いない乳組成物が得られる。なお、液体クロマトグラフ
ィーで測定したところ、本発明の乳組成物は、分子量が
５０００を超えるような部分は実質的に存在せず、特に
分子量１０００以下のものがかなり部分（８０％以上）
占めていることが確認されている。また、乳組成物全体
を基準とする遊離アミノ酸の含有量は全窒素量当り約２
０重量％以下である。本発明の乳組成物は、そのまま飲
料として供することができるが、さらに、食品素材とし
てゼリー、アイスクリーム、クリーム、乳飲料などを調
製する際に使用することができ、また、乾燥させること
により、パンや菓子を作るときのプレミックス粉などと
して、通常の粉乳（脱粉、全粉）と同様な原料としても
使用できる。
レンゲン性でありながら苦味が少なく風味も損なわれて
いない乳組成物が得られる。なお、液体クロマトグラフ
ィーで測定したところ、本発明の乳組成物は、分子量が
５０００を超えるような部分は実質的に存在せず、特に
分子量１０００以下のものがかなり部分（８０％以上）
占めていることが確認されている。また、乳組成物全体
を基準とする遊離アミノ酸の含有量は全窒素量当り約２
０重量％以下である。本発明の乳組成物は、そのまま飲
料として供することができるが、さらに、食品素材とし
てゼリー、アイスクリーム、クリーム、乳飲料などを調
製する際に使用することができ、また、乾燥させること
により、パンや菓子を作るときのプレミックス粉などと
して、通常の粉乳（脱粉、全粉）と同様な原料としても
使用できる。
【００２７】
【実施例】以下、本発明の特徴をさらに明らかにするた
め実施例に沿って本発明を説明するが、本発明はこれら
の実施例によって限定されるものではない。
め実施例に沿って本発明を説明するが、本発明はこれら
の実施例によって限定されるものではない。
【００２８】［実施例１］酵素加水分解反応 原料として、カゼイン、β―ラクトグロブリン、α―ラ
クトアルブミン、乳糖、脂肪を含有し、総蛋白量３重量
％の牛乳（普通牛乳）を用いた。この牛乳の氷点降下測
定法による濃度を測定したところ２８５（ｍＯｓｍ）で
あった。これを５０℃に昇温し、これにアルカラーゼ
０．０２％（ｖ／ｖ）とフレーバーザイム０．０１％
（ｗ／ｖ）を添加した。酵素添加後、５０℃で攪拌しな
がら、酵素加水分解を行い、１時間ごとにサンプリング
し９０℃で２０分間加熱して酵素を失活させた後、氷点
降下測定法による濃度の測定を行った。酵素加水分解反
応は６時間まで行った。なお、氷点降下測定法による濃
度の測定は、FISKE 社のオズモメーターマーク３を用い
て行った。
クトアルブミン、乳糖、脂肪を含有し、総蛋白量３重量
％の牛乳（普通牛乳）を用いた。この牛乳の氷点降下測
定法による濃度を測定したところ２８５（ｍＯｓｍ）で
あった。これを５０℃に昇温し、これにアルカラーゼ
０．０２％（ｖ／ｖ）とフレーバーザイム０．０１％
（ｗ／ｖ）を添加した。酵素添加後、５０℃で攪拌しな
がら、酵素加水分解を行い、１時間ごとにサンプリング
し９０℃で２０分間加熱して酵素を失活させた後、氷点
降下測定法による濃度の測定を行った。酵素加水分解反
応は６時間まで行った。なお、氷点降下測定法による濃
度の測定は、FISKE 社のオズモメーターマーク３を用い
て行った。
【００２９】乳酸発酵 酵素による加水分解後の乳蛋白質を乳酸発酵に供してｐ
Ｈを調整した。すなわち、あらかじめ分解脱脂乳で前培
養しておいた乳酸菌（ Streptcoccus thermophilus,
Lactobacillus bulgaricus ）を１．５％（ｖ／ｖ）接
種した後、３７℃でｐＨ４．５になるまで発酵を実施し
た。その後、６５℃で３０分加熱して発酵を止めた。
Ｈを調整した。すなわち、あらかじめ分解脱脂乳で前培
養しておいた乳酸菌（ Streptcoccus thermophilus,
Lactobacillus bulgaricus ）を１．５％（ｖ／ｖ）接
種した後、３７℃でｐＨ４．５になるまで発酵を実施し
た。その後、６５℃で３０分加熱して発酵を止めた。
【００３０】苦味評価試験 訓練された１０人のパネラーにより、上記の酵素加水分
解により得られた分解乳および乳酸発酵により得られた
分解発酵乳について苦味の評価試験を実施した。すなわ
ち、１〜６時間の反応中、各時間毎にサンプリングした
分解乳と分解発酵乳の中で、一番苦いものを５とし、苦
味を感じない場合を０として点数をつけた。分解乳（乳
酸発酵前）についての結果を図１のグラフに示す。グラ
フ中、縦軸は苦味評価点の合計を示し、横軸は、各分解
乳の氷点降下測定法による濃度から分解前の氷点降下測
定法による濃度を減じた差の値を示し、グラフ中、左か
ら右に進むに従って１時間毎の反応経過後のデータを表
している。図には示していないが、酵素加水分解反応を
３時間、４時間、５時間および６時間行った後に、上記
の乳酸発酵に供した分解発酵乳の苦味評価合計点は、そ
れぞれ、２１、１７、１５および１５であった。なお、
これらの分解発酵乳の氷点降下測定法による濃度は、酵
素加水分解反応後の値よりも僅かに［〜１０（ｍＯｓ
ｍ）］増加しており、したがって、いずれも、加水分解
前よりも８０（ｍＯｓｍ）以上大きい。
解により得られた分解乳および乳酸発酵により得られた
分解発酵乳について苦味の評価試験を実施した。すなわ
ち、１〜６時間の反応中、各時間毎にサンプリングした
分解乳と分解発酵乳の中で、一番苦いものを５とし、苦
味を感じない場合を０として点数をつけた。分解乳（乳
酸発酵前）についての結果を図１のグラフに示す。グラ
フ中、縦軸は苦味評価点の合計を示し、横軸は、各分解
乳の氷点降下測定法による濃度から分解前の氷点降下測
定法による濃度を減じた差の値を示し、グラフ中、左か
ら右に進むに従って１時間毎の反応経過後のデータを表
している。図には示していないが、酵素加水分解反応を
３時間、４時間、５時間および６時間行った後に、上記
の乳酸発酵に供した分解発酵乳の苦味評価合計点は、そ
れぞれ、２１、１７、１５および１５であった。なお、
これらの分解発酵乳の氷点降下測定法による濃度は、酵
素加水分解反応後の値よりも僅かに［〜１０（ｍＯｓ
ｍ）］増加しており、したがって、いずれも、加水分解
前よりも８０（ｍＯｓｍ）以上大きい。
【００３１】図から理解されるように、氷点降下測定法
による濃度の増加に伴い苦味は増加するが、分解前の氷
点降下測定法による濃度との差が約８０（ｍＯｓｍ）を
超えると減少し、特に９０（ｍＯｓｍ）を超えると激減
する。そして、その差が８０（ｍＯｓｍ）を超えた分解
生成物、特に９０（ｍＯｓｍ）を超えた分解生成物に乳
酸発酵を行うことにより乳組成物の苦味は更に軽減す
る。
による濃度の増加に伴い苦味は増加するが、分解前の氷
点降下測定法による濃度との差が約８０（ｍＯｓｍ）を
超えると減少し、特に９０（ｍＯｓｍ）を超えると激減
する。そして、その差が８０（ｍＯｓｍ）を超えた分解
生成物、特に９０（ｍＯｓｍ）を超えた分解生成物に乳
酸発酵を行うことにより乳組成物の苦味は更に軽減す
る。
【００３２】分子量の測定 以上のようにして得られた乳組成物（６時間の酵素加水
分解の後、乳酸発酵に供したもの）の分子量の測定を試
みた。測定は、液体クロマトグラフィーを用いて行い、
カラムとしてＴＳＫ−ＧＥＬＧ２０００ＳＷＸＬ（東ソ
ー社製）を使用した。試料は、凍結乾燥粉末を移動相に
２ｍｇ／ｍｌの濃度で溶解し、０．４５μｍのフィルタ
ーで濾過した。
分解の後、乳酸発酵に供したもの）の分子量の測定を試
みた。測定は、液体クロマトグラフィーを用いて行い、
カラムとしてＴＳＫ−ＧＥＬＧ２０００ＳＷＸＬ（東ソ
ー社製）を使用した。試料は、凍結乾燥粉末を移動相に
２ｍｇ／ｍｌの濃度で溶解し、０．４５μｍのフィルタ
ーで濾過した。
【００３３】移動相は、０．１％ＴＦＡを含む４５％ア
セトニトリルを用いた。測定は室温で行い、流速０．２
ｍｌ／分、検出器として紫外吸光光度計を用い２１５ｎ
ｍにおける吸光度を検出した。分子量のマーカーとして
チトクロームＣ（ＭＷ：１２，５００）、インシュリン
（ＭＷ：５７４９．５）、インシュリン chain ＢFrag
ment ２２−３０（ＭＷ：１０８６．３）トリプトファ
ン（ＭＷ：２０４．２３）を用い、分子量分布検量線を
作成し、分子量１０，０００、５，０００、１，０００
の溶出時間を求めた。
セトニトリルを用いた。測定は室温で行い、流速０．２
ｍｌ／分、検出器として紫外吸光光度計を用い２１５ｎ
ｍにおける吸光度を検出した。分子量のマーカーとして
チトクロームＣ（ＭＷ：１２，５００）、インシュリン
（ＭＷ：５７４９．５）、インシュリン chain ＢFrag
ment ２２−３０（ＭＷ：１０８６．３）トリプトファ
ン（ＭＷ：２０４．２３）を用い、分子量分布検量線を
作成し、分子量１０，０００、５，０００、１，０００
の溶出時間を求めた。
【００３４】その結果を図２のＩに示す。図に示すよう
に本発明の乳組成物においては、分子量５０００を超え
る部分は存在していない。しかも分子量１０００以下の
部分が大部分（約８０％）を占めている。
に本発明の乳組成物においては、分子量５０００を超え
る部分は存在していない。しかも分子量１０００以下の
部分が大部分（約８０％）を占めている。
【００３５】抗原性テスト また、得られた乳組成物の抗原性を以下のように抑制Ｅ
ＬＩＳＡ試験によって測定した。用いた方法はラットＩ
ｇＧによる抑制ＥＬＩＳＡ試験である。抗原溶液（１mg
／ml）を各ウェルに１００μｌ注入し、３７℃で１時間
放置して固定化を行った後、ウェルを０．１５Ｍ Ｎａ
Ｃｌおよび０．０５％ Tween２０を含むリン酸緩衝液
（ｐＨ７．２）（以下、ＰＢＳ・Tween と略記）で３回
洗浄してＰＢＳ・Tween に溶解した２．０％ Fish Ge
latin 溶液を３００μｌ注入し、４℃で一晩放置して
ブロッキングを行った。
ＬＩＳＡ試験によって測定した。用いた方法はラットＩ
ｇＧによる抑制ＥＬＩＳＡ試験である。抗原溶液（１mg
／ml）を各ウェルに１００μｌ注入し、３７℃で１時間
放置して固定化を行った後、ウェルを０．１５Ｍ Ｎａ
Ｃｌおよび０．０５％ Tween２０を含むリン酸緩衝液
（ｐＨ７．２）（以下、ＰＢＳ・Tween と略記）で３回
洗浄してＰＢＳ・Tween に溶解した２．０％ Fish Ge
latin 溶液を３００μｌ注入し、４℃で一晩放置して
ブロッキングを行った。
【００３６】次いでＰＢＳ・Tween で３回洗浄後、血清
−試料混合物（０／１５Ｍ ＮａＣｌを含むリン酸緩衝
液（ｐＨ７．２）（以下、ＰＢＳと略記）で段階希釈し
た分解発酵物１００μｌと１０００倍希釈したラットの
抗脱脂乳抗血清１００μｌを混合し、４℃で一晩放置し
たもの）１００μｌを注入して３７℃で１時間放置し
た。さらにウェルを洗浄後、ペルオキシターゼを標識し
た２次抗体を Fish Gelatin 溶液で１０００倍希釈
し、１００μｌずつ注入して３７℃で１時間放置した。
ウェルを洗浄後、基質溶液１００μｌを注入して約１５
分反応させ、１．５％シュウ酸溶液１００μｌを添加し
て反応を停止させた。測定は、Immuno ReaderＮＪ−２
００１（Inter Med 社製）を用いて４０５ｎｍで行
い、次の式に従って抑制率を求めた。 抑制率（％）＝（（A0-A）／A0）×１００ ただし、Ａは血清と試料を反応させたときの吸光度であ
り、A0は血清とＰＢＳを反応させたときの吸光度であ
る。
−試料混合物（０／１５Ｍ ＮａＣｌを含むリン酸緩衝
液（ｐＨ７．２）（以下、ＰＢＳと略記）で段階希釈し
た分解発酵物１００μｌと１０００倍希釈したラットの
抗脱脂乳抗血清１００μｌを混合し、４℃で一晩放置し
たもの）１００μｌを注入して３７℃で１時間放置し
た。さらにウェルを洗浄後、ペルオキシターゼを標識し
た２次抗体を Fish Gelatin 溶液で１０００倍希釈
し、１００μｌずつ注入して３７℃で１時間放置した。
ウェルを洗浄後、基質溶液１００μｌを注入して約１５
分反応させ、１．５％シュウ酸溶液１００μｌを添加し
て反応を停止させた。測定は、Immuno ReaderＮＪ−２
００１（Inter Med 社製）を用いて４０５ｎｍで行
い、次の式に従って抑制率を求めた。 抑制率（％）＝（（A0-A）／A0）×１００ ただし、Ａは血清と試料を反応させたときの吸光度であ
り、A0は血清とＰＢＳを反応させたときの吸光度であ
る。
【００３７】その結果、６時間の酵素加水分解の後に乳
酸発酵に供したものについて図２のＩＩに示す。白で示
すのが原料牛乳であり、黒で示すのが乳組成物試料であ
るが、抗原性が牛乳の約１／１０5 に低下していること
が理解される。なお、得られた乳組成物の遊離アミノ酸
含有量をアミノ酸分析器で分析したところ全窒素量当り
１４重量％であった。その他の乳組成物についても同様
の結果が得られた。
酸発酵に供したものについて図２のＩＩに示す。白で示
すのが原料牛乳であり、黒で示すのが乳組成物試料であ
るが、抗原性が牛乳の約１／１０5 に低下していること
が理解される。なお、得られた乳組成物の遊離アミノ酸
含有量をアミノ酸分析器で分析したところ全窒素量当り
１４重量％であった。その他の乳組成物についても同様
の結果が得られた。
【００３８】［実施例２］酵素としてアルカラーゼを単
独で０．０２％（ｖ／ｖ）添加したことを除いては、実
施例１と同じように酵素加水分解反応および乳酸発酵を
行った。酵素加水分解反応に際して、実施例１と同様に
氷点降下測定法による濃度の測定を行いながら、苦味評
価試験を行ったところ、図３のような結果が得られた。
また、酵素加水分解反応を５時間および６時間行った後
に乳酸発酵に供した分解発酵乳の苦味評価合計点の値
は、それぞれ、３０および２７であった。なお、これら
の分解発酵乳について氷点降下測定法による濃度を測定
したところ、酵素加水分解後の値よりも僅かに増加して
おり、いずれも加水分解前より８０（ｍＯｓｍ）以上大
きいことが見出された。これらの結果から理解されるよ
うに、氷点降下測定法による濃度の差が８０（ｍＯｓ
ｍ）を超えると苦味が低減され、その効果は乳酸発酵を
経ると更に増す。
独で０．０２％（ｖ／ｖ）添加したことを除いては、実
施例１と同じように酵素加水分解反応および乳酸発酵を
行った。酵素加水分解反応に際して、実施例１と同様に
氷点降下測定法による濃度の測定を行いながら、苦味評
価試験を行ったところ、図３のような結果が得られた。
また、酵素加水分解反応を５時間および６時間行った後
に乳酸発酵に供した分解発酵乳の苦味評価合計点の値
は、それぞれ、３０および２７であった。なお、これら
の分解発酵乳について氷点降下測定法による濃度を測定
したところ、酵素加水分解後の値よりも僅かに増加して
おり、いずれも加水分解前より８０（ｍＯｓｍ）以上大
きいことが見出された。これらの結果から理解されるよ
うに、氷点降下測定法による濃度の差が８０（ｍＯｓ
ｍ）を超えると苦味が低減され、その効果は乳酸発酵を
経ると更に増す。
【００３９】また、得られた乳組成物（分解発酵乳）に
ついて、実施例１の場合と同様に抑制ＥＬＩＳＡ試験を
実施したところ、抗原性は原料牛乳の約１／１０4 に低
減していることが見出された。
ついて、実施例１の場合と同様に抑制ＥＬＩＳＡ試験を
実施したところ、抗原性は原料牛乳の約１／１０4 に低
減していることが見出された。
【００４０】［実施例３］酵素としてフレーバーザイム
を単独で０．０１％（ｗ／ｖ）添加したことを除いて
は、実施例１と同じように酵素加水分解反応および乳酸
発酵を行った。酵素加水分解反応に際して、実施例１と
同様に苦味評価試験を行い、図４の結果を得た。なお、
酵素加水分解反応を５時間および６時間行った後に乳酸
発酵に供して得た分解発酵乳の苦味評価合計点の値はそ
れぞれ３０および２８であった。また、これらの分解発
酵乳の氷点降下測定法による濃度は、酵素加水分解後の
値よりも僅かに増加しており、加水分解前よりも８０
（ｍＯｓｍ）以上大きい。これらの結果から理解される
ように氷点降下測定法による濃度の差が８０（ｍＯｓ
ｍ）を超えると苦味が低減しており、特に乳酸発酵によ
る分解発酵乳は顕著な苦味低減を示している。
を単独で０．０１％（ｗ／ｖ）添加したことを除いて
は、実施例１と同じように酵素加水分解反応および乳酸
発酵を行った。酵素加水分解反応に際して、実施例１と
同様に苦味評価試験を行い、図４の結果を得た。なお、
酵素加水分解反応を５時間および６時間行った後に乳酸
発酵に供して得た分解発酵乳の苦味評価合計点の値はそ
れぞれ３０および２８であった。また、これらの分解発
酵乳の氷点降下測定法による濃度は、酵素加水分解後の
値よりも僅かに増加しており、加水分解前よりも８０
（ｍＯｓｍ）以上大きい。これらの結果から理解される
ように氷点降下測定法による濃度の差が８０（ｍＯｓ
ｍ）を超えると苦味が低減しており、特に乳酸発酵によ
る分解発酵乳は顕著な苦味低減を示している。
【００４１】また、得られた乳組成物（分解発酵乳）に
ついて実施例１で示した抑制ＥＬＩＳＡ試験により抗原
性を測定したところ、原料牛乳に比べて約１／１０4 に
低下していた。
ついて実施例１で示した抑制ＥＬＩＳＡ試験により抗原
性を測定したところ、原料牛乳に比べて約１／１０4 に
低下していた。
【００４２】［実施例４］原料として、β―ラクトグロ
ブリン、α―ラクトアルブミンおよび乳糖を主成分とし
て含有する粉末ホエーを総蛋白量が３．１重量％となる
ように水に溶かした液状物を用いて、実施例１と同様に
酵素加水分解反応および乳酸発酵を行い、苦味評価試験
を実施したところ、酵素加水分解生成物について図５の
Ｉの結果を得た。また、酵素加水分解反応を４時間、５
時間および６時間行った後に乳酸発酵に供した分解発酵
物の苦味評価合計点の値は、それぞれ、２０、２０およ
び１８であった。なお、これらの分解発酵物の氷点降下
測定法による濃度は、酵素加水分解後よりも僅かに増加
しており、いずれも加水分解前よりも８０（ｍＯｓｍ）
以上大きい。これらの結果から理解されるようにこの場
合においても、氷点降下測定法による濃度が８０（ｍＯ
ｓｍ）を超えると苦味が低減し、乳酸発酵を経ると苦味
は更に低減している。
ブリン、α―ラクトアルブミンおよび乳糖を主成分とし
て含有する粉末ホエーを総蛋白量が３．１重量％となる
ように水に溶かした液状物を用いて、実施例１と同様に
酵素加水分解反応および乳酸発酵を行い、苦味評価試験
を実施したところ、酵素加水分解生成物について図５の
Ｉの結果を得た。また、酵素加水分解反応を４時間、５
時間および６時間行った後に乳酸発酵に供した分解発酵
物の苦味評価合計点の値は、それぞれ、２０、２０およ
び１８であった。なお、これらの分解発酵物の氷点降下
測定法による濃度は、酵素加水分解後よりも僅かに増加
しており、いずれも加水分解前よりも８０（ｍＯｓｍ）
以上大きい。これらの結果から理解されるようにこの場
合においても、氷点降下測定法による濃度が８０（ｍＯ
ｓｍ）を超えると苦味が低減し、乳酸発酵を経ると苦味
は更に低減している。
【００４３】また、このホエー液状物について、実施例
１の場合と同様に抑制ＥＬＩＳＡ試験を実施したとこ
ろ、抗原性は原料のホエー液状物の約１／１０4 に低減
していた（図５のＩＩ参照）。
１の場合と同様に抑制ＥＬＩＳＡ試験を実施したとこ
ろ、抗原性は原料のホエー液状物の約１／１０4 に低減
していた（図５のＩＩ参照）。
【００４４】［比較例］酵素としてトリプシンを０．０
０４％（ｗ／ｖ）添加し、酵素加水分解の反応温度を３
７℃として実施例１と同じように酵素加水分解を行っ
た。実施例１と同様に、酵素加水分解反応の進行に応じ
て逐次サンプリングしたものについて、氷点降下測定法
による濃度を測定しながら苦味評価試験を行ったところ
図６の結果を得た。図に示すように、反応（６時間）終
了後の加水分解前の氷点降下測定法による濃度との差は
約７０（ｍＯｓｍ）であり、かなりの苦味を残存してい
ることが認められた。なお、酵素加水分解反応生成物の
ｐＨは５．５であった。また、反応生成物について実施
例１と同様の抑制ＥＬＩＳＡ試験を行ったところ、抗原
性の低下は原料牛乳の約１／１０にすぎなかった。
０４％（ｗ／ｖ）添加し、酵素加水分解の反応温度を３
７℃として実施例１と同じように酵素加水分解を行っ
た。実施例１と同様に、酵素加水分解反応の進行に応じ
て逐次サンプリングしたものについて、氷点降下測定法
による濃度を測定しながら苦味評価試験を行ったところ
図６の結果を得た。図に示すように、反応（６時間）終
了後の加水分解前の氷点降下測定法による濃度との差は
約７０（ｍＯｓｍ）であり、かなりの苦味を残存してい
ることが認められた。なお、酵素加水分解反応生成物の
ｐＨは５．５であった。また、反応生成物について実施
例１と同様の抑制ＥＬＩＳＡ試験を行ったところ、抗原
性の低下は原料牛乳の約１／１０にすぎなかった。
【図１】本発明に従う乳組成物の１例を製造するため酵
素加水分解を行うに際して、氷点降下測定法による濃度
差と苦味評価の関係を示すグラフである。
素加水分解を行うに際して、氷点降下測定法による濃度
差と苦味評価の関係を示すグラフである。
【図２】本発明に従う乳組成物の１例の分子量分布と抗
原性測定の結果を示すグラフである。
原性測定の結果を示すグラフである。
【図３】本発明に従う乳組成物の他の例を製造するため
酵素加水分解を行うに際して、氷点降下測定法による濃
度差と苦味評価の関係を示すグラフである。
酵素加水分解を行うに際して、氷点降下測定法による濃
度差と苦味評価の関係を示すグラフである。
【図４】本発明に従う乳組成物のさらに別の例を製造す
るため酵素加水分解を行うに際して、氷点降下測定法に
よる濃度差と苦味評価の関係を示すグラフである。
るため酵素加水分解を行うに際して、氷点降下測定法に
よる濃度差と苦味評価の関係を示すグラフである。
【図５】本発明に従う乳組成物の他の１例を製造するた
め酵素加水分解を行うに際して、氷点降下測定法による
濃度差と苦味評価の関係を示すグラフ、および抗原性測
定の結果を示すグラフである。
め酵素加水分解を行うに際して、氷点降下測定法による
濃度差と苦味評価の関係を示すグラフ、および抗原性測
定の結果を示すグラフである。
【図６】比較のために行った酵素加水分解反応について
氷点降下測定法による濃度差と苦味評価の関係を示すグ
ラフである。
氷点降下測定法による濃度差と苦味評価の関係を示すグ
ラフである。
フロントページの続き (51)Int.Cl.6 識別記号 庁内整理番号 ＦＩ 技術表示箇所 Ａ６１Ｋ 38/00 ＡＢＦ Ａ６１Ｋ 37/18 ＡＢＦ
Claims (4)
- 【請求項１】 タンパク分解酵素で乳蛋白質を加水分解
して得られる乳組成物であって、氷点降下測定法による
濃度が加水分解前よりも８０（ｍＯｓｍ）以上大きいこ
とを特徴とする乳組成物。 - 【請求項２】 乳蛋白質をタンパク質分解酵素を用いて
加水分解する工程を含み、氷点降下測定法による濃度を
加水分解前よりも８０（ｍＯｓｍ）以上大きくすること
を特徴とする乳組成物の製造方法。 - 【請求項３】 加水分解生成物のｐＨを酸性に調整する
工程を含むことを特徴とする請求項２の乳組成物の製造
方法。 - 【請求項４】 乳蛋白質をタンパク質分解酵素を用いて
加水分解して氷点降下測定法による濃度を加水分解前よ
りも８０（ｍＯｓｍ）以上大きくした後、加水分解後の
分解生成物を乳酸発酵させることによりｐＨを４．５以
下に調整することを特徴とする請求項３の乳組成物の製
造方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP15304396A JP3542093B2 (ja) | 1995-06-01 | 1996-05-24 | 苦味が少なく且つ低アレルゲン性の乳組成物とその製造方法 |
Applications Claiming Priority (3)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP15988895 | 1995-06-01 | ||
| JP7-159888 | 1995-06-01 | ||
| JP15304396A JP3542093B2 (ja) | 1995-06-01 | 1996-05-24 | 苦味が少なく且つ低アレルゲン性の乳組成物とその製造方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH0947229A true JPH0947229A (ja) | 1997-02-18 |
| JP3542093B2 JP3542093B2 (ja) | 2004-07-14 |
Family
ID=26481777
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP15304396A Expired - Fee Related JP3542093B2 (ja) | 1995-06-01 | 1996-05-24 | 苦味が少なく且つ低アレルゲン性の乳組成物とその製造方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP3542093B2 (ja) |
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1999065326A1 (en) * | 1998-06-17 | 1999-12-23 | New Zealand Dairy Board | Bioactive whey protein hydrolysate |
| WO2005096847A1 (en) * | 2004-03-19 | 2005-10-20 | Campina Nederland Holding B.V. | Method of preparing a food ingredient and food product having angiotensin-i-converting enzyme inhibiting properties and products thus obtained |
| JP2005350452A (ja) * | 2004-05-14 | 2005-12-22 | Meiji Milk Prod Co Ltd | ＩｇＥ産生抑制作用を有する組成物およびＩｇＥ産生抑制方法 |
| JP2012170438A (ja) * | 2011-02-24 | 2012-09-10 | Hiroshima Prefecture | 食品用豆類、その製造方法及びこれを用いた食品 |
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| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
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| JPH05209000A (ja) * | 1991-12-27 | 1993-08-20 | Snow Brand Milk Prod Co Ltd | 低アレルゲン化ペプチド組成物 |
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