JPH0923878A - ６ホスホグルコン酸脱水素酵素生産菌株 - Google Patents
６ホスホグルコン酸脱水素酵素生産菌株Info
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- JPH0923878A JPH0923878A JP17528095A JP17528095A JPH0923878A JP H0923878 A JPH0923878 A JP H0923878A JP 17528095 A JP17528095 A JP 17528095A JP 17528095 A JP17528095 A JP 17528095A JP H0923878 A JPH0923878 A JP H0923878A
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- Japan
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- coenzyme
- nad
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- acid dehydrogenase
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- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
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Abstract
(57)【要約】
【課題】 ＮＡＤに特異性が高く、安定性にも優れた６
ＰＧＤＨを産生する細菌株を提供する。 【解決手段】 粗酵素液中の活性値がニコチンアミド・
アデニン・ジヌクレオチドを補酵素とした場合に比べ、
ニコチンアミド・アデニン・ジヌクレオチドリン酸を補
酵素とした場合に１０％以下である６ホスホグルコン酸
脱水素酵素を産生することを特徴とする６ホスホグルコ
ン酸脱水素酵素生産菌株。
ＰＧＤＨを産生する細菌株を提供する。 【解決手段】 粗酵素液中の活性値がニコチンアミド・
アデニン・ジヌクレオチドを補酵素とした場合に比べ、
ニコチンアミド・アデニン・ジヌクレオチドリン酸を補
酵素とした場合に１０％以下である６ホスホグルコン酸
脱水素酵素を産生することを特徴とする６ホスホグルコ
ン酸脱水素酵素生産菌株。
Description
【０００１】
【発明の属する技術分野】この発明は、ニコチンアミド
・アデニン・ジヌクレオチド（以下、ＮＡＤと略記す
る）に特異性の高い６ホスホグルコン酸脱水素酵素（以
下、６ＰＧＤＨと略記する）を産生する細菌株に関する
ものである。
・アデニン・ジヌクレオチド（以下、ＮＡＤと略記す
る）に特異性の高い６ホスホグルコン酸脱水素酵素（以
下、６ＰＧＤＨと略記する）を産生する細菌株に関する
ものである。
【０００２】
【従来の技術】近年、酵素は、その反応の安定性、基質
との特異的結合性、および光学的定量化の容易性などの
優れた特性が注目され、医療分野や食品の成分分析など
に広く触媒として利用されている。なかでも６ＰＧＤＨ
は、とくにグルコース６リン酸脱水素酵素（以下、Ｇ６
ＰＤＨと略記する）との共存下でグルコース６リン酸
（以下、Ｇ６Ｐと略記する）を定量する場合に高い測定
感度が得られることから、その有用性が注目されてい
る。すなわち、そのようなＧ６Ｐ測定の場合には、一般
的にはＧ６ＰＤＨまたは６ＰＧＤＨの反応により生成し
た還元型ＮＡＤ（以下、ＮＡＤＨと略記する）または還
元型ニコチンアミド・アデニン・ジヌクレオチドリン酸
（以下、ＮＡＤＰＨと略記する）の３４０ｎｍにおける
吸光度を分光学的に測定するが、さらにジアホラーゼや
フェナジンメトサルフェート（以下、ＰＭＳと略記す
る）およびその誘導体により、生成したＮＡＤ（Ｐ）Ｈ
を基質としてニトロブルーテトラゾリウム（以下、ＮＢ
Ｔと略記する）などのテトラゾリウム塩や２，６−ジク
ロロフェノールインドフェノール（以下、ＤＣＰＩＰと
略記する）などを還元発色させ、可視部で測定すること
もできる。
との特異的結合性、および光学的定量化の容易性などの
優れた特性が注目され、医療分野や食品の成分分析など
に広く触媒として利用されている。なかでも６ＰＧＤＨ
は、とくにグルコース６リン酸脱水素酵素（以下、Ｇ６
ＰＤＨと略記する）との共存下でグルコース６リン酸
（以下、Ｇ６Ｐと略記する）を定量する場合に高い測定
感度が得られることから、その有用性が注目されてい
る。すなわち、そのようなＧ６Ｐ測定の場合には、一般
的にはＧ６ＰＤＨまたは６ＰＧＤＨの反応により生成し
た還元型ＮＡＤ（以下、ＮＡＤＨと略記する）または還
元型ニコチンアミド・アデニン・ジヌクレオチドリン酸
（以下、ＮＡＤＰＨと略記する）の３４０ｎｍにおける
吸光度を分光学的に測定するが、さらにジアホラーゼや
フェナジンメトサルフェート（以下、ＰＭＳと略記す
る）およびその誘導体により、生成したＮＡＤ（Ｐ）Ｈ
を基質としてニトロブルーテトラゾリウム（以下、ＮＢ
Ｔと略記する）などのテトラゾリウム塩や２，６−ジク
ロロフェノールインドフェノール（以下、ＤＣＰＩＰと
略記する）などを還元発色させ、可視部で測定すること
もできる。
【０００３】この様なＧ６Ｐまたは６ＰＧを経由する各
種分析対象を可視部域で測定する場合、ジアホラーゼは
ＮＡＤＨに特異性が高く、またＰＭＳにも適用できるた
め、ＮＡＤに対して特異的に作用する６ＰＧＤＨを利用
することが望ましい。しかしながら、ＮＡＤＰに特異的
な６ＰＧＤＨは、生命活動を維持していくために必要な
脂質代謝、特に脂肪酸の生合成に不可欠であるＮＡＤＰ
Ｈを生合成するため自然界に広く存在するが、ＮＡＤに
特異に作用する６ＰＧＤＨは酵素利用上重要であるにも
かかわらずほとんど知られていない。
種分析対象を可視部域で測定する場合、ジアホラーゼは
ＮＡＤＨに特異性が高く、またＰＭＳにも適用できるた
め、ＮＡＤに対して特異的に作用する６ＰＧＤＨを利用
することが望ましい。しかしながら、ＮＡＤＰに特異的
な６ＰＧＤＨは、生命活動を維持していくために必要な
脂質代謝、特に脂肪酸の生合成に不可欠であるＮＡＤＰ
Ｈを生合成するため自然界に広く存在するが、ＮＡＤに
特異に作用する６ＰＧＤＨは酵素利用上重要であるにも
かかわらずほとんど知られていない。
【０００４】
【発明が解決しようとする課題】このような理由から、
ＮＡＤに対して、ＮＡＤＰよりも格段高く作用する６Ｐ
ＧＤＨが強く要望されていた。この発明は、以上の通り
の事情に鑑みてなされたものであり、ＮＡＤに特異性が
高く、安定性にも優れた６ＰＧＤＨを産生する細菌株を
提供することを目的としている。
ＮＡＤに対して、ＮＡＤＰよりも格段高く作用する６Ｐ
ＧＤＨが強く要望されていた。この発明は、以上の通り
の事情に鑑みてなされたものであり、ＮＡＤに特異性が
高く、安定性にも優れた６ＰＧＤＨを産生する細菌株を
提供することを目的としている。
【０００５】
【課題を解決するための手段】この発明は、上記の課題
を解決するものとして、粗酵素液中の活性値がニコチン
アミド・アデニン・ジヌクレオチドを補酵素とした場合
に比べ、ニコチンアミド・アデニン・ジヌクレオチドリ
ン酸を補酵素とした場合に１０％以下である６ホスホグ
ルコン酸脱水素酵素を産生することを特徴とする６ホス
ホグルコン酸脱水素酵素生産菌株を提供する。
を解決するものとして、粗酵素液中の活性値がニコチン
アミド・アデニン・ジヌクレオチドを補酵素とした場合
に比べ、ニコチンアミド・アデニン・ジヌクレオチドリ
ン酸を補酵素とした場合に１０％以下である６ホスホグ
ルコン酸脱水素酵素を産生することを特徴とする６ホス
ホグルコン酸脱水素酵素生産菌株を提供する。
【０００６】
【発明の実施の形態】この発明の細菌株にはラクトバシ
ラス エスピー（Lactobacillus SP.）ＳＨＯ８４株
（以下、ＳＨＯ８４株と記載することがある）、ロイコ
ノストック エスピー（Leuconostoc SP.）ＳＨＯ９０
株（以下、ＳＨＯ９０株と記載することがある）、ロイ
コノストック エスピー（Leuconostoc SP.）ＳＨＯ９
３株（以下、ＳＨＯ９３株と記載することがある）およ
びラクトバシラス エスピー（Lactobacillus SP.）Ｓ
ＨＯ９４株（以下、ＳＨＯ９４株と記載することがあ
る）が挙げられる。これらの細菌株それぞれの菌学的性
質を表１〜表４に示す。
ラス エスピー（Lactobacillus SP.）ＳＨＯ８４株
（以下、ＳＨＯ８４株と記載することがある）、ロイコ
ノストック エスピー（Leuconostoc SP.）ＳＨＯ９０
株（以下、ＳＨＯ９０株と記載することがある）、ロイ
コノストック エスピー（Leuconostoc SP.）ＳＨＯ９
３株（以下、ＳＨＯ９３株と記載することがある）およ
びラクトバシラス エスピー（Lactobacillus SP.）Ｓ
ＨＯ９４株（以下、ＳＨＯ９４株と記載することがあ
る）が挙げられる。これらの細菌株それぞれの菌学的性
質を表１〜表４に示す。
【０００７】
【表１】
【０００８】
【表２】
【０００９】
【表３】
【００１０】
【表４】
【００１１】表１〜４に示した菌学的性質から、バージ
ィのマニュアル・オブ・システマティック・バクテリオ
ロジー（Bargey's Mannual of Systematic Bacteriolog
y ）に基づき検索した結果、ＳＨＯ８４株はラクトバシ
ラス（Lactobacillus ）に属する細菌と判明したが、既
存菌株とは異なっており、新菌株と判断できるので、ラ
クトバシラスＳＨＯ８４と命名し、平成７年７月１０日
付で通産省工業技術院生命工学工業技術研究所に寄託し
てＦＥＲＭ Ｐ−１５０３８なる受託番号を得た。
ィのマニュアル・オブ・システマティック・バクテリオ
ロジー（Bargey's Mannual of Systematic Bacteriolog
y ）に基づき検索した結果、ＳＨＯ８４株はラクトバシ
ラス（Lactobacillus ）に属する細菌と判明したが、既
存菌株とは異なっており、新菌株と判断できるので、ラ
クトバシラスＳＨＯ８４と命名し、平成７年７月１０日
付で通産省工業技術院生命工学工業技術研究所に寄託し
てＦＥＲＭ Ｐ−１５０３８なる受託番号を得た。
【００１２】また同様に検索した結果、ＳＨＯ９０株は
ロイコノストック（Leuconostoc）、ＳＨＯ９３株はロ
イコノストック（Leuconostoc）、ＳＨＯ９４株はラク
トバシラス（Lactobacillus ）に属する新菌株と判明し
たため、それぞれロイコノストック エスピーＳＨＯ９
０、ロイコノストック エスピーＳＨＯ９３、ラクトバ
シラス エスピーＳＨＯ９４と命名し、平成７年７月１
０日付で上記寄託機関に寄託し、それぞれＦＥＲＭ Ｐ
−１５０４０、ＦＥＲＭ Ｐ−１５０４１、ＦＥＲＭ
Ｐ−１５０３９なる受託番号を得た。
ロイコノストック（Leuconostoc）、ＳＨＯ９３株はロ
イコノストック（Leuconostoc）、ＳＨＯ９４株はラク
トバシラス（Lactobacillus ）に属する新菌株と判明し
たため、それぞれロイコノストック エスピーＳＨＯ９
０、ロイコノストック エスピーＳＨＯ９３、ラクトバ
シラス エスピーＳＨＯ９４と命名し、平成７年７月１
０日付で上記寄託機関に寄託し、それぞれＦＥＲＭ Ｐ
−１５０４０、ＦＥＲＭ Ｐ−１５０４１、ＦＥＲＭ
Ｐ−１５０３９なる受託番号を得た。
【００１３】上記菌株を各々培養する際の栄養培地に添
加する窒素源としては、硫酸アンモニウム、塩化アンモ
ニウム、ペプトン、肉エキス、酵母エキスなどの無機物
または有機物が使用できる。また、炭素源としては、グ
ルコース、シュークロース、ラクトース、ガラクトース
などが使用できる。さらに、無機塩類としては、カリウ
ム、ナトリウム、亜鉛、鉄、マグネシウム、マンガンな
どの各塩類、ビタミン類などを使用してもよい。
加する窒素源としては、硫酸アンモニウム、塩化アンモ
ニウム、ペプトン、肉エキス、酵母エキスなどの無機物
または有機物が使用できる。また、炭素源としては、グ
ルコース、シュークロース、ラクトース、ガラクトース
などが使用できる。さらに、無機塩類としては、カリウ
ム、ナトリウム、亜鉛、鉄、マグネシウム、マンガンな
どの各塩類、ビタミン類などを使用してもよい。
【００１４】培養は、嫌気的あるいは微好気的な条件で
行う。培養温度は２０℃から４２℃、好ましくは３０℃
〜４２℃、最適には３５℃〜４２℃で行う。培地のｐＨ
は５．８〜７．２、好ましくは６．０〜７．０、最適に
は６．２〜６．７である。このような条件下で３〜２０
時間、好ましくは６〜１２時間培養することにより、６
ＰＧＤＨ活性を示す菌体を得ることができる。
行う。培養温度は２０℃から４２℃、好ましくは３０℃
〜４２℃、最適には３５℃〜４２℃で行う。培地のｐＨ
は５．８〜７．２、好ましくは６．０〜７．０、最適に
は６．２〜６．７である。このような条件下で３〜２０
時間、好ましくは６〜１２時間培養することにより、６
ＰＧＤＨ活性を示す菌体を得ることができる。
【００１５】得られた菌体から粗酵素液を得るためには
菌体を緩衝液に懸濁し、細胞を破砕すればよい。破砕法
には、超音波処理、フレンチプレス、界面活性化剤処
理、リゾチーム処理などいずれを用いてもよく、こうし
た処理後、遠心分離により細胞片を除去すればよい。６
ＰＧＤＨの活性測定は以下のように行った。１．７ｍＭ
の６ＰＧ、２．０ｍＭのＮＡＤまたはＮＡＤＰおよび
８．０ｍＭの塩化マグネシウム（ＭｇＣｌ2 ）を含むグ
リシル・グリシン緩衝液（ｐＨ７．５）に酵素溶液を加
え、緩やかに混和した後、分光光度計で３４０ｎｍにお
ける吸光度変化を測定した。なお測定は、３０℃で行っ
た。１分間に１マイクロモルのＮＡＤＨを生成させる酵
素量を１単位（Ｕ）とした。
菌体を緩衝液に懸濁し、細胞を破砕すればよい。破砕法
には、超音波処理、フレンチプレス、界面活性化剤処
理、リゾチーム処理などいずれを用いてもよく、こうし
た処理後、遠心分離により細胞片を除去すればよい。６
ＰＧＤＨの活性測定は以下のように行った。１．７ｍＭ
の６ＰＧ、２．０ｍＭのＮＡＤまたはＮＡＤＰおよび
８．０ｍＭの塩化マグネシウム（ＭｇＣｌ2 ）を含むグ
リシル・グリシン緩衝液（ｐＨ７．５）に酵素溶液を加
え、緩やかに混和した後、分光光度計で３４０ｎｍにお
ける吸光度変化を測定した。なお測定は、３０℃で行っ
た。１分間に１マイクロモルのＮＡＤＨを生成させる酵
素量を１単位（Ｕ）とした。
【００１６】
【実施例】次に、実施例を示してこの発明を詳細にかつ
具体的に説明するが、この発明は以下の例に限定される
ものではない。 実施例１ グルコース３．０％（重量％を表す。以下同様）、酵母
エキス１．０％、ペプトン０．５％、クエン酸三ナトリ
ウム・二水和物０．５％、酢酸ナトリウム０．２％、硫
酸マグネシウム・七水和物０．０２％、硫酸マンガン・
四〜五水和物０．００５％、ツイン８０ ０．１％（容
量％）、ｐＨ６．４よりなる培地３００ミリリットルを
５００ミリリットル容の三角フラスコに仕込み、１２１
℃で１５分間オートクレーブ滅菌した後、ラクトバシラ
ス エスピー（Lactobacillus SP.）ＳＨＯ８４株（Ｆ
ＥＲＭ Ｐ−１５０３８）を接種し、３７℃で７時間、
静置培養した。遠心分離により菌体を採取後、菌体１ｇ
をＥＤＴＡおよび２−メルカプトエタノールを２ｍＭず
つ含む２０ｍＭリン酸緩衝液（ｐＨ７．０）９ミリリッ
トルに懸濁し、２００Ｗで１０分間超音波処理後遠心分
離により細胞片を除去し、粗酵素液を得、菌体中の６Ｐ
ＧＤＨ活性をＮＡＤまたはＮＡＤＰを補酵素として測定
したところＮＡＤを補酵素とした場合の活性値は１.２
２Ｕ／ｍｌであったが、ＮＡＤＰを補酵素とした場合は
０.０７Ｕ／ｍｌであり、ＮＡＤを補酵素とした場合の
５.７％であった。 実施例２ 実施例１と同様の培地、条件により、ロイコノストック
エスピーＳＨＯ９０（ＦＥＲＭ Ｐ−１５０４０）を
培養し、得られた菌体から実施例１と同様にして粗酵素
液を得、菌体中の６ＰＧＤＨ活性を測定したところ、Ｎ
ＡＤを補酵素とした場合の活性値は２.９９Ｕ／ｍｌで
あったが、ＮＡＤＰを補酵素とした場合は０.１５Ｕ／
ｍｌであり、ＮＡＤを補酵素とした場合の５.０２％で
あった。 実施例３ 実施例１と同様の培地、条件により、ロイコノストック
エスピーＳＨＯ９３（ＦＥＲＭ Ｐ−１５０４１）を
培養し、得られた菌体から実施例１と同様にして粗酵素
液を得、菌体中の６ＰＧＤＨ活性を測定したところ、Ｎ
ＡＤを補酵素とした場合の活性値は０.８Ｕ／ｍｌであ
ったが、ＮＡＤＰを補酵素とした場合は０.０７Ｕ／ｍ
ｌであり、ＮＡＤを補酵素とした場合の８.７５％であ
った。 実施例４ 実施例１と同様の培地、条件により、ラクトバシラス
エスピーＳＨＯ９４（ＦＥＲＭ Ｐ−１５０３９）を培
養し、得られた菌体から実施例１と同様にして粗酵素液
を得、菌体中の６ＰＧＤＨ活性を測定したところ、ＮＡ
Ｄを補酵素とした場合の活性値は６.６４Ｕ／ｍｌであ
ったが、ＮＡＤＰを補酵素とした場合は０.３６Ｕ／ｍ
ｌであり、ＮＡＤを補酵素とした場合の５.４％であっ
た。 実施例５ 実施例１〜４で得た粗酵素液中の６ＰＧＤＨ安定性を調
べた。６ＰＧＤＨ活性はＮＡＤを補酵素として測定し
た。粗酵素液を０.５ｍｌずつ１.５ｍｌ容のエッペンド
ルフチュウブに分注し、４℃で保存した。保存開始より
３０日後の残存活性を測定し、保存開始時の酵素活性を
１００％として残存活性率を算出した。各粗酵素液中の
６ＰＧＤＨの残存活性率を表５に示した。すべての粗酵
素液において６ＰＧＤＨは９０％以上の 残存活性を示
した。
具体的に説明するが、この発明は以下の例に限定される
ものではない。 実施例１ グルコース３．０％（重量％を表す。以下同様）、酵母
エキス１．０％、ペプトン０．５％、クエン酸三ナトリ
ウム・二水和物０．５％、酢酸ナトリウム０．２％、硫
酸マグネシウム・七水和物０．０２％、硫酸マンガン・
四〜五水和物０．００５％、ツイン８０ ０．１％（容
量％）、ｐＨ６．４よりなる培地３００ミリリットルを
５００ミリリットル容の三角フラスコに仕込み、１２１
℃で１５分間オートクレーブ滅菌した後、ラクトバシラ
ス エスピー（Lactobacillus SP.）ＳＨＯ８４株（Ｆ
ＥＲＭ Ｐ−１５０３８）を接種し、３７℃で７時間、
静置培養した。遠心分離により菌体を採取後、菌体１ｇ
をＥＤＴＡおよび２−メルカプトエタノールを２ｍＭず
つ含む２０ｍＭリン酸緩衝液（ｐＨ７．０）９ミリリッ
トルに懸濁し、２００Ｗで１０分間超音波処理後遠心分
離により細胞片を除去し、粗酵素液を得、菌体中の６Ｐ
ＧＤＨ活性をＮＡＤまたはＮＡＤＰを補酵素として測定
したところＮＡＤを補酵素とした場合の活性値は１.２
２Ｕ／ｍｌであったが、ＮＡＤＰを補酵素とした場合は
０.０７Ｕ／ｍｌであり、ＮＡＤを補酵素とした場合の
５.７％であった。 実施例２ 実施例１と同様の培地、条件により、ロイコノストック
エスピーＳＨＯ９０（ＦＥＲＭ Ｐ−１５０４０）を
培養し、得られた菌体から実施例１と同様にして粗酵素
液を得、菌体中の６ＰＧＤＨ活性を測定したところ、Ｎ
ＡＤを補酵素とした場合の活性値は２.９９Ｕ／ｍｌで
あったが、ＮＡＤＰを補酵素とした場合は０.１５Ｕ／
ｍｌであり、ＮＡＤを補酵素とした場合の５.０２％で
あった。 実施例３ 実施例１と同様の培地、条件により、ロイコノストック
エスピーＳＨＯ９３（ＦＥＲＭ Ｐ−１５０４１）を
培養し、得られた菌体から実施例１と同様にして粗酵素
液を得、菌体中の６ＰＧＤＨ活性を測定したところ、Ｎ
ＡＤを補酵素とした場合の活性値は０.８Ｕ／ｍｌであ
ったが、ＮＡＤＰを補酵素とした場合は０.０７Ｕ／ｍ
ｌであり、ＮＡＤを補酵素とした場合の８.７５％であ
った。 実施例４ 実施例１と同様の培地、条件により、ラクトバシラス
エスピーＳＨＯ９４（ＦＥＲＭ Ｐ−１５０３９）を培
養し、得られた菌体から実施例１と同様にして粗酵素液
を得、菌体中の６ＰＧＤＨ活性を測定したところ、ＮＡ
Ｄを補酵素とした場合の活性値は６.６４Ｕ／ｍｌであ
ったが、ＮＡＤＰを補酵素とした場合は０.３６Ｕ／ｍ
ｌであり、ＮＡＤを補酵素とした場合の５.４％であっ
た。 実施例５ 実施例１〜４で得た粗酵素液中の６ＰＧＤＨ安定性を調
べた。６ＰＧＤＨ活性はＮＡＤを補酵素として測定し
た。粗酵素液を０.５ｍｌずつ１.５ｍｌ容のエッペンド
ルフチュウブに分注し、４℃で保存した。保存開始より
３０日後の残存活性を測定し、保存開始時の酵素活性を
１００％として残存活性率を算出した。各粗酵素液中の
６ＰＧＤＨの残存活性率を表５に示した。すべての粗酵
素液において６ＰＧＤＨは９０％以上の 残存活性を示
した。
【００１７】
【表５】
【００１８】
【発明の効果】以上詳しく説明した通り、この発明の細
菌株により、ＮＡＤに対して特異性が高く、かつ安定性
に優れた６ＰＧＤＨを得ることが可能となる。これらの
６ＰＧＤＨは、各種測定用試薬に広く利用することがで
きる。
菌株により、ＮＡＤに対して特異性が高く、かつ安定性
に優れた６ＰＧＤＨを得ることが可能となる。これらの
６ＰＧＤＨは、各種測定用試薬に広く利用することがで
きる。
─────────────────────────────────────────────────────
【手続補正書】
【提出日】平成７年１２月１５日
【手続補正１】
【補正対象書類名】明細書
【補正対象項目名】０００６
【補正方法】変更
【補正内容】
【０００６】
【発明の実施の形態】この発明の細菌株にはラクトバシ
ラス エスピー（Lactobacillus sp.）ＳＨＯ８４株
（以下、ＳＨＯ８４株と記載することがある）、ロイコ
ノストック エスピー（Leuconostoc sp.）ＳＨＯ９０
株（以下、ＳＨＯ９０株と記載することがある）、ロイ
コノストック エスピー（Leuconostoc sp.）ＳＨＯ９
３株（以下、ＳＨＯ９３株と記載することがある）およ
びラクトバシラス エスピー（Lactobacillus sp.）Ｓ
ＨＯ９４株（以下、ＳＨＯ９４株と記載することがあ
る）が挙げられる。これらの細菌株それぞれの菌学的性
質を表１〜表４に示す。
ラス エスピー（Lactobacillus sp.）ＳＨＯ８４株
（以下、ＳＨＯ８４株と記載することがある）、ロイコ
ノストック エスピー（Leuconostoc sp.）ＳＨＯ９０
株（以下、ＳＨＯ９０株と記載することがある）、ロイ
コノストック エスピー（Leuconostoc sp.）ＳＨＯ９
３株（以下、ＳＨＯ９３株と記載することがある）およ
びラクトバシラス エスピー（Lactobacillus sp.）Ｓ
ＨＯ９４株（以下、ＳＨＯ９４株と記載することがあ
る）が挙げられる。これらの細菌株それぞれの菌学的性
質を表１〜表４に示す。
【手続補正２】
【補正対象書類名】明細書
【補正対象項目名】００１１
【補正方法】変更
【補正内容】
【００１１】表１〜４に示した菌学的性質から、バージ
ィのマニュアル・オブ・システマティック・バクテリオ
ロジー（Bargey's Mannual of Systematic Bacteriolog
y ）に基づき検索した結果、ＳＨＯ８４株はラクトバシ
ラス（Lactobacillus ）に属する細菌と判明したが、既
存菌株とは異なっており、新菌株と判断できるので、ラ
クトバシラス エスピーＳＨＯ８４と命名し、平成７年
７月１０日付で通産省工業技術院生命工学工業技術研究
所に寄託してＦＥＲＭ Ｐ−１５０３８なる受託番号を
得た。
ィのマニュアル・オブ・システマティック・バクテリオ
ロジー（Bargey's Mannual of Systematic Bacteriolog
y ）に基づき検索した結果、ＳＨＯ８４株はラクトバシ
ラス（Lactobacillus ）に属する細菌と判明したが、既
存菌株とは異なっており、新菌株と判断できるので、ラ
クトバシラス エスピーＳＨＯ８４と命名し、平成７年
７月１０日付で通産省工業技術院生命工学工業技術研究
所に寄託してＦＥＲＭ Ｐ−１５０３８なる受託番号を
得た。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.6 識別記号 庁内整理番号 ＦＩ 技術表示箇所 Ｃ１２Ｒ 1:01） (Ｃ１２Ｎ 9/04 Ｃ１２Ｒ 1:225） (Ｃ１２Ｎ 9/04 Ｃ１２Ｒ 1:01） (72)発明者 小原 仁実 京都府京都市中京区西ノ京桑原町１ 株式 会社島津製作所三条工場内 (72)発明者 矢幡 雅人 京都府京都市中京区西ノ京桑原町１ 株式 会社島津製作所三条工場内
Claims (1)
- 【請求項１】 粗酵素液中の活性値がニコチンアミド・
アデニン・ジヌクレオチドを補酵素とした場合に比べ、
ニコチンアミド・アデニン・ジヌクレオチドリン酸を補
酵素とした場合に１０％以下である６ホスホグルコン酸
脱水素酵素を産生することを特徴とする６ホスホグルコ
ン酸脱水素酵素生産菌株。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP17528095A JPH0923878A (ja) | 1995-07-11 | 1995-07-11 | ６ホスホグルコン酸脱水素酵素生産菌株 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP17528095A JPH0923878A (ja) | 1995-07-11 | 1995-07-11 | ６ホスホグルコン酸脱水素酵素生産菌株 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH0923878A true JPH0923878A (ja) | 1997-01-28 |
Family
ID=15993374
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP17528095A Pending JPH0923878A (ja) | 1995-07-11 | 1995-07-11 | ６ホスホグルコン酸脱水素酵素生産菌株 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH0923878A (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1999015673A1 (en) * | 1997-09-25 | 1999-04-01 | Korea Institute Of Science And Technology | MEMBRANE-BOUND GLUCONATE DEHYDROGENASE, GENE SEQUENCE ENCODING THE SAME AND PRODUCTION OF 2-KETO-D-GLUCONATE USING TRANSFORMED RECOMBINANT $i(E-coli) |
-
1995
- 1995-07-11 JP JP17528095A patent/JPH0923878A/ja active Pending
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1999015673A1 (en) * | 1997-09-25 | 1999-04-01 | Korea Institute Of Science And Technology | MEMBRANE-BOUND GLUCONATE DEHYDROGENASE, GENE SEQUENCE ENCODING THE SAME AND PRODUCTION OF 2-KETO-D-GLUCONATE USING TRANSFORMED RECOMBINANT $i(E-coli) |
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