JPH08338826A - アルギニンセンサ - Google Patents
アルギニンセンサInfo
- Publication number
- JPH08338826A JPH08338826A JP7146390A JP14639095A JPH08338826A JP H08338826 A JPH08338826 A JP H08338826A JP 7146390 A JP7146390 A JP 7146390A JP 14639095 A JP14639095 A JP 14639095A JP H08338826 A JPH08338826 A JP H08338826A
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- JP
- Japan
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- arginine
- sensor
- enzyme
- membrane
- immobilized
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Abstract
(57)【要約】
【目的】 リアルタイムで測定可能な簡単なアルギニン
センサの提供。 【構成】 アルギナーゼ２２およびウレアーゼ２４が固
定された多孔質ガラス膜を以って構成される酵素固定化
膜１０を具え、この酵素固定化膜１０において発生する
アンモニアを検出する塩化銀電極１２を具え、この酵素
固定化膜１０と銀塩化銀電極１２との間に、ナノクチン
を含むポリ塩化ビニル膜１４からなるアンモニア選択透
過膜１４を介在させている。
センサの提供。 【構成】 アルギナーゼ２２およびウレアーゼ２４が固
定された多孔質ガラス膜を以って構成される酵素固定化
膜１０を具え、この酵素固定化膜１０において発生する
アンモニアを検出する塩化銀電極１２を具え、この酵素
固定化膜１０と銀塩化銀電極１２との間に、ナノクチン
を含むポリ塩化ビニル膜１４からなるアンモニア選択透
過膜１４を介在させている。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】この発明は、生体物質を用いたア
ルギニンセンサに関する。
ルギニンセンサに関する。
【０００２】
【従来の技術】アルギニンは、生物の体を構成するタン
パク質のうちの塩基性タンパクの主構成成分となる、塩
基性の最も強いアミノ酸である。このアルギニンの定量
方法として、従来から坂口反応およびフォゲス−プロス
カウエル反応が用いられている。
パク質のうちの塩基性タンパクの主構成成分となる、塩
基性の最も強いアミノ酸である。このアルギニンの定量
方法として、従来から坂口反応およびフォゲス−プロス
カウエル反応が用いられている。
【０００３】坂口反応とは、アルカリ性の試料溶液を調
製し、これにαナフトール（または８−ヒドロキシキノ
リンや１−ナフトール−８−スルホン酸）と次亜塩素酸
（または次亜臭素酸やＮ−ブロモスクシンイミド）を作
用させると、約５００ｎｍに最大吸収を持つ赤色を呈す
る反応である。この赤色呈色の吸光度を測定することに
より、試料溶液中のアルギニン濃度を定量する。
製し、これにαナフトール（または８−ヒドロキシキノ
リンや１−ナフトール−８−スルホン酸）と次亜塩素酸
（または次亜臭素酸やＮ−ブロモスクシンイミド）を作
用させると、約５００ｎｍに最大吸収を持つ赤色を呈す
る反応である。この赤色呈色の吸光度を測定することに
より、試料溶液中のアルギニン濃度を定量する。
【０００４】また、フォゲス−プロスカウエル反応と
は、試料溶液にナフトール−アルコール溶液とＫＯＨ溶
液を加えると赤色を呈する反応である。この赤色呈色の
吸光度を測定することにより試料溶液中のアルギニン濃
度を定量する。
は、試料溶液にナフトール−アルコール溶液とＫＯＨ溶
液を加えると赤色を呈する反応である。この赤色呈色の
吸光度を測定することにより試料溶液中のアルギニン濃
度を定量する。
【０００５】
【発明が解決しようとする課題】しかしながら、坂口反
応を利用する場合は、アルカリ性の試料溶液の調製が煩
雑で、呈色反応に手間がかかり、吸光度を吸光度計を用
いて測定する必要があった。さらに、この場合、生成し
た赤色を呈する色素が不安定であるため、この色素が生
成後急速に褪色してしまうという問題があった。
応を利用する場合は、アルカリ性の試料溶液の調製が煩
雑で、呈色反応に手間がかかり、吸光度を吸光度計を用
いて測定する必要があった。さらに、この場合、生成し
た赤色を呈する色素が不安定であるため、この色素が生
成後急速に褪色してしまうという問題があった。
【０００６】また、フォゲス−プロスカウエル反応を利
用する場合も、反応に手間がかかり、吸光度を吸光度計
を用いて測定する必要があった。
用する場合も、反応に手間がかかり、吸光度を吸光度計
を用いて測定する必要があった。
【０００７】このため、試料溶液中のアルギニンの濃度
をリアルタイム（実時間）で容易に検出できるアルギニ
ン検出方法およびアルギニンセンサの実現が望まれてい
た。
をリアルタイム（実時間）で容易に検出できるアルギニ
ン検出方法およびアルギニンセンサの実現が望まれてい
た。
【０００８】
（第１の発明）この出願に係る第１の発明のアルギニン
センサによれば、アルギナーゼおよびウレアーゼが固定
された酵素固定化膜を具え、酵素固定化膜において発生
するアンモニアを検出する電極を具え、この酵素固定化
膜と電極との間に介在するアンモニア選択透過膜を具え
てなることを特徴とする。
センサによれば、アルギナーゼおよびウレアーゼが固定
された酵素固定化膜を具え、酵素固定化膜において発生
するアンモニアを検出する電極を具え、この酵素固定化
膜と電極との間に介在するアンモニア選択透過膜を具え
てなることを特徴とする。
【０００９】（第２の発明）また、この発明に係る第２
の発明のアルギニンセンサによれば、ウレアーゼが固定
された酵素固定化膜と、この固定化膜において発生する
アンモニアを検出する電極と、この酵素固定化膜と電極
との間に介在するアンモニア選択透過膜と以って構成さ
れた尿素センサを具え、第１の発明のアルギニンセンサ
を具え、尿素センサに電極の出力とアルギニンセンサの
電極の出力との差分を検出するための差分器を具えてな
ることを特徴とする。
の発明のアルギニンセンサによれば、ウレアーゼが固定
された酵素固定化膜と、この固定化膜において発生する
アンモニアを検出する電極と、この酵素固定化膜と電極
との間に介在するアンモニア選択透過膜と以って構成さ
れた尿素センサを具え、第１の発明のアルギニンセンサ
を具え、尿素センサに電極の出力とアルギニンセンサの
電極の出力との差分を検出するための差分器を具えてな
ることを特徴とする。
【００１０】
（第１の発明）この出願に係る第１の発明のアルギニン
センサによれば、アンモニア分解酵素であるアルギナー
ゼと尿素分解酵素であるウレアーゼが固定された酵素固
定化膜を具えている。この試料溶液中のアルギニンは、
このアルギナーゼによってＬ−オルチニンと尿素とに分
解される。この尿素は、ウレアーゼによって二酸化炭素
（ＣＯ2 ）とアンモニア（ＮＨ3 ）とに分解される。
センサによれば、アンモニア分解酵素であるアルギナー
ゼと尿素分解酵素であるウレアーゼが固定された酵素固
定化膜を具えている。この試料溶液中のアルギニンは、
このアルギナーゼによってＬ−オルチニンと尿素とに分
解される。この尿素は、ウレアーゼによって二酸化炭素
（ＣＯ2 ）とアンモニア（ＮＨ3 ）とに分解される。
【００１１】この分解反応により生成したアンモニア
は、アンモニウムイオン（ＮＨ4 +）となってアンモニア
選択透過膜を透過して電極に到達する。この電極によっ
て、（直接的にはアンモニウムイオンを検出することに
より）アンモニアを検出することによって、アルギニン
を実時間で容易に検出することができる。
は、アンモニウムイオン（ＮＨ4 +）となってアンモニア
選択透過膜を透過して電極に到達する。この電極によっ
て、（直接的にはアンモニウムイオンを検出することに
より）アンモニアを検出することによって、アルギニン
を実時間で容易に検出することができる。
【００１２】（第２の発明）ところで、第１の発明のア
ルギニンセンサにおいては、試料溶液中に尿素が混在す
る場合は、アルギニンと共に尿素も検出する。そこで、
尿素が混在する場合でもアルギニンのみを検出するため
に、この出願に係る第２の発明のアルギニンセンサによ
れば、第１の発明のアルギニンセンサと尿素センサとを
組み合わせる。そして、アルギニンセンサの出力と尿素
センサの出力との差分とをとることにより、アルギニン
のみを検出することができる。
ルギニンセンサにおいては、試料溶液中に尿素が混在す
る場合は、アルギニンと共に尿素も検出する。そこで、
尿素が混在する場合でもアルギニンのみを検出するため
に、この出願に係る第２の発明のアルギニンセンサによ
れば、第１の発明のアルギニンセンサと尿素センサとを
組み合わせる。そして、アルギニンセンサの出力と尿素
センサの出力との差分とをとることにより、アルギニン
のみを検出することができる。
【００１３】
【実施例】以下、図面を参照して、この出願に係る各発
明の実施例について併せて説明する。尚、参照する図面
はこの発明が理解できる程度に各構成成分の大きさ、形
状および配置関係を概略的に示してあるに過ぎない。従
って、この発明は図示例にのみ限定されるものではな
い。
明の実施例について併せて説明する。尚、参照する図面
はこの発明が理解できる程度に各構成成分の大きさ、形
状および配置関係を概略的に示してあるに過ぎない。従
って、この発明は図示例にのみ限定されるものではな
い。
【００１４】（第１実施例）第１実施例では、この出願
に係る第１の発明のアルギニンセンサの一例について説
明する。図１は、第１実施例のアルギニンセンサの説明
に供する構造図である。
に係る第１の発明のアルギニンセンサの一例について説
明する。図１は、第１実施例のアルギニンセンサの説明
に供する構造図である。
【００１５】第１実施例のアルギニンセンサによれば、
アルギナーゼ２２およびウレアーゼ２４が固定された酵
素固定化膜１０を具え、この酵素固定化膜１０において
発生するアンモニアを検出する塩化銀電極１２を具え、
この酵素固定化膜１０と銀塩化銀電極１２との間に、ナ
ノクチンを含むポリ塩化ビニル膜１４からなるアンモニ
ア選択透過膜１４を介在させている。この銀塩化銀電極
１２とアンモニア選択透過膜１４とを合わせてアンモニ
ア電極（Ｈ２３２２ＮＨ４（商品名）Ｒａｄｉｏｍｅｔ
ｅｒ社製）１６を構成する。
アルギナーゼ２２およびウレアーゼ２４が固定された酵
素固定化膜１０を具え、この酵素固定化膜１０において
発生するアンモニアを検出する塩化銀電極１２を具え、
この酵素固定化膜１０と銀塩化銀電極１２との間に、ナ
ノクチンを含むポリ塩化ビニル膜１４からなるアンモニ
ア選択透過膜１４を介在させている。この銀塩化銀電極
１２とアンモニア選択透過膜１４とを合わせてアンモニ
ア電極（Ｈ２３２２ＮＨ４（商品名）Ｒａｄｉｏｍｅｔ
ｅｒ社製）１６を構成する。
【００１６】そして、この酵素固定化膜１０には、アル
ギナーゼ２２およびウレアーゼ２４の２種類の酵素が固
定されている。酵素の固定にあたり、この実施例では、
先ず、直径０．９ｃｍ、厚さ１ｍｍの多孔質ガラス膜
（旭ガラス社製）を、室温で１時間シランカップリング
剤としての１％アミノプロピルトリエトキシシラン（チ
ッソ社製）水溶液に浸漬する。次に、１００ｍｌの純水
中で２０ｋＨｚの超音波を３０分間照射して膜を洗浄す
る。洗浄後、膜を１１０℃の温度で２０分間熱処理する
ことにより、アミノプロピルトリエトキシシランと多孔
質ガラス膜との間に共有結合を形成する。さらに、この
膜を１％のグルタールアルデヒドに１時間浸漬すること
によって、さらにグルタールアルデヒドを膜に結合させ
る。次に、１００ｍｌの純水中で２０ｋＨｚの超音波を
３０分間照射して膜を洗浄する。次に、膜を、１ｍｇの
アルギナーゼおよび１ｍｇのウレアーゼを含む１００ｍ
ｌのｐＨ７．２のリン酸バッファーに室温で２時間浸漬
して、アルギナーゼおよびウレアーゼを膜の主に内部の
空孔の表面に固定する。未反応のアルギナーゼおよびウ
レアーゼは、ｐＨ７．２のリン酸バッファーで洗浄する
ことによって除去する。このようにして、多孔質ガラス
膜を以って構成される酵素固定化膜１６が得られる。そ
して、酵素固定化膜１０をアンモニア選択透過膜１４に
接着またはかぶせて固定する。但し、この接着にあたっ
ては、酵素固定化膜１０からアンモニア選択透過膜１４
へのアンモニウムイオンの透過を妨げないように、酵素
固定化膜１０の周囲の部分でアンモニア選択透過膜１４
と接着すると良い。
ギナーゼ２２およびウレアーゼ２４の２種類の酵素が固
定されている。酵素の固定にあたり、この実施例では、
先ず、直径０．９ｃｍ、厚さ１ｍｍの多孔質ガラス膜
（旭ガラス社製）を、室温で１時間シランカップリング
剤としての１％アミノプロピルトリエトキシシラン（チ
ッソ社製）水溶液に浸漬する。次に、１００ｍｌの純水
中で２０ｋＨｚの超音波を３０分間照射して膜を洗浄す
る。洗浄後、膜を１１０℃の温度で２０分間熱処理する
ことにより、アミノプロピルトリエトキシシランと多孔
質ガラス膜との間に共有結合を形成する。さらに、この
膜を１％のグルタールアルデヒドに１時間浸漬すること
によって、さらにグルタールアルデヒドを膜に結合させ
る。次に、１００ｍｌの純水中で２０ｋＨｚの超音波を
３０分間照射して膜を洗浄する。次に、膜を、１ｍｇの
アルギナーゼおよび１ｍｇのウレアーゼを含む１００ｍ
ｌのｐＨ７．２のリン酸バッファーに室温で２時間浸漬
して、アルギナーゼおよびウレアーゼを膜の主に内部の
空孔の表面に固定する。未反応のアルギナーゼおよびウ
レアーゼは、ｐＨ７．２のリン酸バッファーで洗浄する
ことによって除去する。このようにして、多孔質ガラス
膜を以って構成される酵素固定化膜１６が得られる。そ
して、酵素固定化膜１０をアンモニア選択透過膜１４に
接着またはかぶせて固定する。但し、この接着にあたっ
ては、酵素固定化膜１０からアンモニア選択透過膜１４
へのアンモニウムイオンの透過を妨げないように、酵素
固定化膜１０の周囲の部分でアンモニア選択透過膜１４
と接着すると良い。
【００１７】次に、第１実施例のアルギニンセンサの特
性を計測した。計測にあたっては、１００ｃｃのビーカ
に所定アルギニン濃度の試料溶液を５０ｃｃ入れ、これ
にこの実施例のアルギニンセンサを浸漬した。
性を計測した。計測にあたっては、１００ｃｃのビーカ
に所定アルギニン濃度の試料溶液を５０ｃｃ入れ、これ
にこの実施例のアルギニンセンサを浸漬した。
【００１８】試料溶液中のアルギニン２０は、酵素固定
化膜１０上のアルギナーゼによって、Ｌ−オルチニンと
尿素とに分解される。生成した尿素は、酵素固定化膜１
０に固定されたウレアーゼによって分解されてアンモニ
アを遊離する。アンモニアはアンモニウムイオンとなっ
て、アンモニア選択透過膜１４を透過して銀塩化銀電極
１２に到達する。
化膜１０上のアルギナーゼによって、Ｌ−オルチニンと
尿素とに分解される。生成した尿素は、酵素固定化膜１
０に固定されたウレアーゼによって分解されてアンモニ
アを遊離する。アンモニアはアンモニウムイオンとなっ
て、アンモニア選択透過膜１４を透過して銀塩化銀電極
１２に到達する。
【００１９】次に、図２に、第１実施例のアルギニンセ
ンサの特性の計測結果を示す。図２のグラフの横軸は試
料溶液中のアルギニンの濃度（ｍｇ／ｍｌ）を表し、縦
軸はアルギニンセンサの出力電圧（ｍＶ）を表す。グラ
フ中の折れ線Ｉは、測定プロットを結んだものである。
折れ線Ｉからアルギニンの濃度に応じて変化量が増加し
ており、アルギニンセンサとして充分な特性が得られる
ことが分かる。
ンサの特性の計測結果を示す。図２のグラフの横軸は試
料溶液中のアルギニンの濃度（ｍｇ／ｍｌ）を表し、縦
軸はアルギニンセンサの出力電圧（ｍＶ）を表す。グラ
フ中の折れ線Ｉは、測定プロットを結んだものである。
折れ線Ｉからアルギニンの濃度に応じて変化量が増加し
ており、アルギニンセンサとして充分な特性が得られる
ことが分かる。
【００２０】また、図２に示すデータを検量線として用
いて、アルギニンの未知の濃度を定量することもでき
る。
いて、アルギニンの未知の濃度を定量することもでき
る。
【００２１】（第２実施例）第２実施例では、第２の発
明のアルギニンセンサの一例について説明する。図３
は、第２実施例のアルギニンセンサの構成図である。こ
のアルギニンセンサは、第１実施例で説明したアルギニ
ンセンサ３０と、尿素センサ３２と、差分器３４とを具
えている。
明のアルギニンセンサの一例について説明する。図３
は、第２実施例のアルギニンセンサの構成図である。こ
のアルギニンセンサは、第１実施例で説明したアルギニ
ンセンサ３０と、尿素センサ３２と、差分器３４とを具
えている。
【００２２】この尿素センサ３２は、第１実施例のアル
ギニンセンサの酵素固定化膜にウレアーゼのみを固定し
た点を除いては、第１実施例のアルギニンセンサと同一
の構造である。そして、この尿素センサは尿素のみを検
出する。
ギニンセンサの酵素固定化膜にウレアーゼのみを固定し
た点を除いては、第１実施例のアルギニンセンサと同一
の構造である。そして、この尿素センサは尿素のみを検
出する。
【００２３】また、この差分器３４は、アルギニンセン
サの電気抵抗の出力と尿素センサの電気抵抗の出力との
差分を検出するためのものである。従って、尿素センサ
の出力を照会データとして用いることにより、尿素によ
る電気抵抗の変化分を取り除くことができる。その結
果、アルギニンのみを検出することができる。
サの電気抵抗の出力と尿素センサの電気抵抗の出力との
差分を検出するためのものである。従って、尿素センサ
の出力を照会データとして用いることにより、尿素によ
る電気抵抗の変化分を取り除くことができる。その結
果、アルギニンのみを検出することができる。
【００２４】上述した各実施例では、この出願に係る各
発明を特定の材料を使用し、特定の条件で構成した例に
ついて説明したが、これらの発明は多くの変更および変
形を行うことができる。例えば、アルギナーゼおよびウ
レアーゼを酵素固定化膜に固定する方法は、上述した第
１実施例で用いた方法に限定される必要はない。
発明を特定の材料を使用し、特定の条件で構成した例に
ついて説明したが、これらの発明は多くの変更および変
形を行うことができる。例えば、アルギナーゼおよびウ
レアーゼを酵素固定化膜に固定する方法は、上述した第
１実施例で用いた方法に限定される必要はない。
【００２５】
（第１の発明）この出願に係る第１の発明のアルギニン
センサによれば、アンモニア分解酵素であるアルギナー
ゼと尿素分解酵素であるウレアーゼが固定された酵素固
定化膜を具えている。この試料溶液中のアルギニンは、
このアルギナーゼによってＬ−オルチニンと尿素とに分
解される。この尿素は、ウレアーゼによって二酸化炭素
（ＣＯ2 ）とアンモニア（ＮＨ3 ）とに分解される。
センサによれば、アンモニア分解酵素であるアルギナー
ゼと尿素分解酵素であるウレアーゼが固定された酵素固
定化膜を具えている。この試料溶液中のアルギニンは、
このアルギナーゼによってＬ−オルチニンと尿素とに分
解される。この尿素は、ウレアーゼによって二酸化炭素
（ＣＯ2 ）とアンモニア（ＮＨ3 ）とに分解される。
【００２６】この分解反応により生成したアンモニア
は、アンモニウムイオン（ＮＨ4 +）となってアンモニア
選択透過膜を透過して電極に到達する。この電極によっ
て、（直接的にはアンモニウムイオンを検出することに
より）アンモニアを検出することによって、アルギニン
を実時間で容易に検出することができる。
は、アンモニウムイオン（ＮＨ4 +）となってアンモニア
選択透過膜を透過して電極に到達する。この電極によっ
て、（直接的にはアンモニウムイオンを検出することに
より）アンモニアを検出することによって、アルギニン
を実時間で容易に検出することができる。
【００２７】（第２の発明）この出願に係る第２の発明
のアルギニンセンサによれば、第１の発明のアルギニン
センサと尿素センサとを組み合わせる。そして、アルギ
ニンセンサの出力と尿素センサの出力との差分とをとる
ことにより、アルギニンのみを検出することができる。
のアルギニンセンサによれば、第１の発明のアルギニン
センサと尿素センサとを組み合わせる。そして、アルギ
ニンセンサの出力と尿素センサの出力との差分とをとる
ことにより、アルギニンのみを検出することができる。
【図１】第１実施例のアルギニンセンサの説明に供する
構造図である。
構造図である。
【図２】第１実施例のアルギニンセンサの特性グラフで
ある。
ある。
【図３】第２実施例のアルギニンセンサの説明に供する
構成図である。
構成図である。
１０：酵素固定化膜 １２：銀塩化銀電極 １４：アンモニア選択透過膜 １６：アンモニア電極 ２０：アルギニン ２２：アルギナーゼ ２４：ウレアーゼ ３０：アルギニンセンサ ３２：尿素センサ ３４：差分器
Claims (2)
- 【請求項１】 アルギナーゼおよびウレアーゼが固定さ
れた酵素固定化膜を具え、 前記酵素固定化膜において発生するアンモニアを検出す
る電極を具え、 該酵素固定化膜と前記電極との間に介在するアンモニア
選択透過膜を具えてなることを特徴とするアルギニンセ
ンサ。 - 【請求項２】 ウレアーゼが固定された酵素固定化膜
と、該固定化膜において発生するアンモニアを検出する
電極と、該酵素固定化膜と前記電極との間に介在するア
ンモニア選択透過膜と以って構成された尿素センサを具
え、 請求項１に記載のアルギニンセンサを具え、 前記尿素センサに前記電極の出力と前記アルギニンセン
サの電極の出力との差分を検出するための差分器を具え
てなることを特徴とするアルギニンセンサ。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP7146390A JPH08338826A (ja) | 1995-06-13 | 1995-06-13 | アルギニンセンサ |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP7146390A JPH08338826A (ja) | 1995-06-13 | 1995-06-13 | アルギニンセンサ |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH08338826A true JPH08338826A (ja) | 1996-12-24 |
Family
ID=15406623
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP7146390A Withdrawn JPH08338826A (ja) | 1995-06-13 | 1995-06-13 | アルギニンセンサ |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH08338826A (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2002004465A1 (en) * | 2000-07-06 | 2002-01-17 | Fal Diagnostics | Methods and kits for the detection of arginine compounds |
| EP2765412A1 (en) | 2013-02-12 | 2014-08-13 | Tanita Corporation | Biosensor and measuring method employing same |
-
1995
- 1995-06-13 JP JP7146390A patent/JPH08338826A/ja not_active Withdrawn
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2002004465A1 (en) * | 2000-07-06 | 2002-01-17 | Fal Diagnostics | Methods and kits for the detection of arginine compounds |
| US6720188B2 (en) | 2000-07-06 | 2004-04-13 | Fal Diagnostics | Methods and kits for the detection of arginine compounds |
| EP2765412A1 (en) | 2013-02-12 | 2014-08-13 | Tanita Corporation | Biosensor and measuring method employing same |
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Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| A300 | Withdrawal of application because of no request for examination |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A300 Effective date: 20020903 |