JPH07503145A - 新規の７−トランスメンブランレセプター - Google Patents

Abstract

(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるため要約のデータは記録されません。

Description

【発明の詳細な説明】

新規の７−ドランスメンブランレセプター発明の技術分野 本発明は、一般に、シグナル伝達に関与する細胞レセプター紐材、ならびに７− ドランスメンプランレセブターに関し、さらに、７種の新規の７−ドランスメン プランレセプターをコードするＤＮＡ配列のクローニングと発現に関する。 背　景 ７−ドランスメンプランレセプター（ヘプタヘリカル、蛇行状、あるいはＧタン パク結合レセプターとしても知られている）は、類似した分子構造を持つ紐材を 含む。　７−ドランスメンブランレセプター（７７Ｍレセプター）のアミノ酸配 列は、既に報告されており、７７Ｍレセプター間の関係については、Ｐｒｏｂｓ ｔらが検討している［ＤＮＡ　ａｎｄ　Ｃｅ１ｌ　Ｂｉｏｌｏｇｙ、　１１（１ ）：　１−２０　（１９９２）］。 具体的には、７７Ｍレセプター間にはアミノ酸配列の類似性が見い出されており 、いずれのレセプターも多くの構造的特徴、例えば、細胞外領域にアミノ末端が あること；７つの疎水性に富んだ（２０〜３０個のアミノ酸からなる）α−へリ ックス領域を有していること（ちなみに、これらは細胞膜間を貫通していると考 えられており、このことからトランスメンプラン領域１〜７と呼ばれている）： 約２０個の保存性に富んだアミノ酸があること；細胞内領域にカルボキシル末端 があることなど、を有していると思料される。　７ＴＭレセプター間のアミノ酸 の類似性は、およそ１０％から８０％以上の範囲にあり、同一もしくは類似のリ ガンドを認識するレセプターはど一般に高い相同性を示す。 ７７Ｍレセプターは、相同性の高さと認識するリガンドの種類、またはそのいず れが一方により分類することができる。　例えば、インターロイキンールセブタ ー、アンジオテンシンＩＩＬ／セプター、トロンビンレセプター、エンドセリン レセプター、Ｎ−ホルミルペプチドレセプター、Ｃ５ａレセプターはすべてペプ チドレセプターと結合し、２０〜４０％のアミノ酸の類似性を有する。 ７７Ｍレセプターはかなり多くの種類のリガンド（例えば、光、臭い、神経伝達 物質、ペプチドホルモン及び低分子物質）を認識し、数種類のＧＴＰ結合タンパ ク（Ｇ−タンパク）を経てシグナルを伝達し、種々の細胞内酵素、イオンチャン ネル及び運搬体によって多くの生理活性（視覚的興奮、臭覚受容、神経伝達など ）に影響を与えている。　シグナル伝達経路は、ロドプシン［Ｋｈｏｒａｎａ、 Ｊ、　Ｂｉｏｌ、　Ｃｈｅｍ、、　２６７：　１−４　（１９９２）、　５Ｌｒ ｙｅｒ、Ｊ。 Ｂｉｏｌ、　Ｃｈｅｍ、、　２６６：　１０７１１−１０７１４　（１９９１） ］とβアドレナリンレセプター［Ｄｏｈｌｍａｎ　ｅＬ　ａｌ、、　Ａｎｎ、　 Ｒｅｖ、　Ｂｉｏｃｈｅｍ、、　６０：　６５３−６８８（１９９１）］のもの が明らかにされているが、他の７７Ｍレセプターによる経路を示唆している。　 各レセプターは、原形質膜の細胞内表面に位置する特定のＧタンパクに結合する と考えられている。　レセプターのりガントへの結合は、Ｇタンパクを活性化（ すなわち、αサブユニット上でのＧＴＰとＧＤＰの変換）し、細胞内のシグナル 伝達特異性酵素及びチャンネルを順次刺激する。　従って、各７７Ｍレセプター の機能によりまず複雑な細胞外環境から特定のリガンドが決定され、次にＧタン パクが活性化されて特定の細胞内シグナルが生産される。　Ｃｏｔｅｃｃｈｉａ らは、７７Ｍレセプター上の第３トランスメンプランの細胞内ループは、レセプ ターが特定のＧタンパクと結合するのための重要な決定因子であると報告した［ Ｐｒｏｃ、　Ｎａｔｌ、　Ａｃａｄ、　Ｓｃｉ、　ＵＳＡ。 ８７：　２８９６−２９００　（１９９０）コが、Ｋｅｆｋｏｗｉ　Ｌｚは、７ ＴＭレセプターの他の領域も、リガントと結合するまでの間、７ＴＭレセプター を折り畳まれた不活性型に維持するために必要であるという報告をまとめている ［Ｎａ１ｕｒｅ、　２６５：　６０３−６０４　（１９９３）］。 最近、免疫及び血液凝固に重要なリガンドを認識するいくつかの７７Ｍレセプタ ーが同定された。　ｔｌｏｌｍｅｓらはインターロイキン−８レセプター（ＩＬ ８Ｒ１）は好中球の走化性に関与していることを報告し［５ｃｉｅｎｃｅ、　２ ５３：　１２７８−１２８０　（１９９１）コ、５ａｓａｋｉらはアンギオテン シン１１レセプター（ＡＴ２Ｒ）が血管の凝血作用に関与していることを報告し ている［ＮａＬｕｒｅ、　３５１：２３０−２３３　（１９９１）］。 同様に、エンドセリンレセプター［Ａｒａｉ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｎａｔｕｒｅ、 　３５１：２３０−２３３　（１９９１）］は血管収縮を制御し、筋肉運動を平 滑化する。 性ンｉ　’７りに関与している［Ｇｅｒａｒｄ　ａｎｄ　Ｇｅｒａｒｄ、　Ｎａ ｔｕｒｅ、　３４９：６１４−６１７　（１９９１）］と思われる。　トロンビ ンも７７Ｍに認識され、血小板凝集、単球走化性、リンパ球細胞分裂促進の強力 な活性化物質であり、血管損傷に対する炎症反応に介在する。　Ｎ−ホルミルペ プチド（ｆ−＋ｎｅｔ−１ｅｕ−ｐｈｅ）レセプターは好中球の走化性および活 性化の要因である［Ｔｈｏｍａｓ　ａｔ　ａｔ、、　Ｊ、Ｂｉｏｌ、Ｃｈｅｍ、 　２６５：２００６１　（１９９０）］。　これら７７７Ｍレセプタは、すべて ペプチド性リガンドを有し、低分子の有機化合物を認識するその他の７ＴＭレセ プターも前炎症反応に関与している。　例えば、血小板活性化因子レセプターは 生理活性を宵するホスホリピドを認識し［Ｈｏｎｄａ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｎａｔ ｕｒｅ、　３４９：　３４２−３４６　（１９９１）］　、血小板凝集及びエン ドトキンンショックを引き起こす。　トロンボキサンＡ２レセプターは、アラキ ドン酸代謝物を認識して血管収縮や血小板凝集を刺激し、脳卒中及び気管支喘息 に関与している［）１ｉｒａｔａ　ｅＬ　ａｌ、、　Ｎａｔｕｒｅ、　３４９． ６１７−６２０　（１９９１）］。 ７７７Ｍレセプターチロトロピン）の第３細胞内ループが変異した変異体と別の ７ＴＭレセプター（黄体ホルモンレセプター）で第３細胞内ループ近傍の第６ト ランスメンプラン領域が変位した変異体は、それぞれ甲状腺機能亢進症［Ｐａｒ ｍａ　ｅｔ　ａｌ、。 Ｎａｔｕｒｅ、　３６５：　６４９−６５１　（１９９３）］および家族性思春 期早発症［５ｈｅｎｋａｒ　ｅＬ　ａｌ、、　Ｎａｔｕｒｅ、　３６５：　６５ ２−６５４　（１９９３）］を引き起こす。　両度異体とも本質的に７７Ｍのレ セプターを活性化する。 すでに、他の研究により、７ＴＭレセプターの活性化を阻害する変異体は、先天 性腎原発性尿崩症などの疾患の原因となるホルモン抵抗の状態を引き起ごすこと が示されている（ＲｏｓｅｎＬｈａｌｅＬ　ａｌ、、　Ｊ、　Ｂｉｏｌ、　Ｃｈ ｅｍ、、　２６８：　１３０３０−１３０３３　（１９９３）参照）。 さらに他の研究により、多くの７７Ｍレセプターは、原癌遺伝子としての機能を 有し、突然変異により活性化される。　その例として、７ＴＭレセプターの自然 発生突然変異体が、レセプターの正常な機能を変え、腫瘍形成やアテローム性動 脈硬化症などのヒトの病体と関連した制御不能な細胞増殖を引き起こすことを示 したＡｌ　ｌｅｎらの論文［Ｐｒｏｃ、　Ｎａ１１．　Ａｃａｄ、　Ｓｃｉ、　 ＵＳＡ、　８８：１１３５４−１１３５８　（１９９１）コを参照。　従って、 多くの人の病気の原因には、その根底に７ＴＭレセプターの変異があるのかも知 れない。 健康体及び病体に於ける免疫過程に関する７７Ｍレセプターに対して様々な臨床 応用の可能性があること、また、一般に、がなり多くのタンパクが免疫過程に関 与していると考えられていることから、このような過程に関与しているその他の ７ＴＭレセプターを単離する技術、特に、アミノ酸配列決定を目的としたこれら タンパクの同定並びに性質に関する情報がめられてきている。　新規の７ＴＭレ セプターをコードするＤＮＡの単離によっても、健康及び病体に於けるレセプタ ーの役割を決定するための基本的な情報が得られる。　このレセプターを使った 治療このＤＮＡを単離すると、例えば、　７７Ｍタンパクの大量生産が可能にな り、７７Ｍタンパクを産生ずる細胞を同定することができる。　また、特定の７ ７Ｍレセプター（または、レセプター群）と特異的に反応し、レセプターの生理 活性を調節できる抗体及び／またはぐ天然のリガンド、作用薬及び拮抗薬などの ）他の新規物質の精製／同定が可能になる。 発明の概要 本発明は、７種の新規の７７Ｍレセプターをコードするポリヌクレオチド（すな わち、ＤＮＡ　配列及びＩＩＮＡ転写物）ｖ２８、Ｖ３１、Ｖ］１２、Ｒ２０、 Ｒ２、Ｒ１２、ＲＭ３と、７種の７ＴＭレセプターの１つと特異的に結合もしく は免疫反応を示す、少なくとも１つのリガンド／レセプターを有する（ペプチド 断片及び類似体などの）ペプチド類を意図している。　本発明の７７Ｍレセプタ ー断片は、Ｎ末端の細胞外領域、トランスメンプラン領域；トランスメンプラン 領域に接続している個々の細胞外及び細胞内ループ：Ｃ末端の細胞内領域並びに 融合物本体を、特に意図している。 本発明で開示したＤＮＡ配列は、ゲノム、及びｃＤＮＡ配列、並びに全部または 一部を化学合成したＤＮＡ配列である。 特に本発明で例示したポリヌクレオチド配列は、プラスミドに挿入された７７Ｍ レセプターのＶ２８　、Ｖ３１　、ＶＩ１２、Ｒ２、Ｒ１２及びＲ２０をコード するＤＮＡであって、１２３０１　Ｐａｒｋｌａｗｎ　Ｄｒｉｖｅ。 Ｒｏｃｋｖｉｌｌｅ、　Ｍａｒｙｌａｎｄ　２０８５２に所在するＡｍｅｉｃａ ｎ　Ｔｙｐｅ　Ｃｕ１ＬｕｌｒｅＣｏｌｌｅｃｔｉｏｎ　（ＡＴＣＣ）に、１９ ９２年ｌθ月１２日に寄託された。　寄託番号は、それぞれＡＴＣＣ受託Ｎｏｓ 、　７５３３０．７５３２７．７５３２（３，７５３２９，７５３３１７１及び ７５３２８である。　また本発明で例示した他のポリヌクレオチド配列は、プラ スミドに挿入された７７ＭレセプターのＲＭ３をコードするＤＮＡで、１９９２ 年１１月２日にＡＴＣＣに寄託され、＾ＴＣＣ受託Ｎｏ、　７５３４０が与えら れた。 本発明のもう１つの目的に鑑み、本発明のＤＮＡ配列を取り込んだ生理活性を有 するプラスミドとウィルスＤＮＡを逼供し、そして７７Ｍレセプターまたは７７ Ｍレセプター断片をコードするＤＮＡを含むベクターにて、細胞内または細胞外 での発現を制御する配列と結合するように操作した。　また、本願明細書で述べ た原核または真格細胞の宿主は、安定して本発明のＤＮＡ配列を形質転換または 形質導入することから、ＤＮＡ配列からフードされる７７Ｍレセプターペプチド または断片ペプチドは、宿主細胞にて発現される。　発現された生成物が宿主細 胞表面に「出現」する程度にまで、細胞は、７７Ｍレセプターまたは７ＴＭレセ プター断片と特異的に反応する抗体を、発現するための効果的な免疫源を構成し ていると思われる。　本発明の宿主細胞は、適当な培地中で生育させると、７７ Ｍレセプターの大量生産に特に有用であり、７ＴＭレセプターポリペプチド生成 物が、細胞もしくは細胞を生育させた培地より単離される。　新規の７７Ｍレセ プターを発現する宿主細胞も、７ＴＭレセプター結合の作用薬または拮抗薬を同 定するための分析に有用である。 本発明の新規の７７Ｍレセプターは、天然の細胞源からも単離物として得られる ものと考えられるが、本発明の宿主細胞に関する換え操作により生産されるのが 望ましい。　生成物は、宿主細胞の選択及び／または単離後の処理操作により、 全体的にまたは部分的に糖鎖を含むもの、部分的または全体的に脱糖鎖処理を施 したもの、または全く糖鎖を含まないものが得られる。 本発明の７７Ｍは、水に可溶及び不溶のペプチド、もしくはペプチド断片からな り、１つ以上の特定のアミノ酸が欠失または置き換えられたペプチド類似体も含 まれる：　（１）７７Ｍレセプターに対する１つ以上の生理活性または免疫学的 特異性が失われていない、望ましくは強化されているもの；（２）特定のリガン ド／レセプターの結合機能が特異的に失われているもの。　多量体形成を可能に するために、アミノ酸残基（例えば、リシン）を付加した類似体ペプチドを意図 している。 また、本発明の７７Ｍレセプターまたは７７Ｍレセプターと特異的に反応する抗 体（モノクローナル及びポリクローナル抗体、一本鎖抗体、キメラ抗体、ＣＤＲ −結合抗体など）、またはその他の結合タンパクも本発明に含まれる。　抗体は 、単離された天然または組換え体７７Ｍレセプター（ペプチドも含む）や、表面 にこれら生成物を発現している細胞を用いて産生させることができる。　抗体は また、抗イデイオタイプ抗体を産生させるための免疫化、本発明のペプチドの精 製、細胞表面にペプチドを産生じている細胞の同定に有用である。　細胞表面及 び血清などの液体中の７７Ｍレセプターの検出及び定量のための分析には、［サ ンドイッチＪ分析での単一または複数の抗体が含まれる。 ７ＴＭレセプター結合物（例えば、低分子またはペプチド）に対する抗体、なら びに作用薬または拮抗薬も本発明の７７Ｍレセプターとリガンド／レセプターの 結合、特に、ｉｎ　ｖｉｖｏでの免疫及び／または炎症反応におけるこれら反応 の調節（すなわち、停止、阻害または促進）において有用である。 本発明のＤＮＡ及びアミノ酸配列に関する情報の科学的重要性は明かである。　 例えば、７７ＭレセプターのｃＤＮＡ配列を知ることにより、７１Ｍレセプター をコードしているゲノムＤＮＡ配列と、プロモーターヤオペレーターなどの７７ Ｍレセプター遺伝子の発現を制御しているゲノムＤＮＡ配列のＤＮＡ／ＤＮＡハ イブリダイゼーションによる単離が可能になる。　本発明のＤＮＡ配列を用いて 、厳密な条件下で行われたＤＮＡ／ＤＮＡハイブリダイゼーションによっても同 様に、７７Ｍレセプターの対立遺伝子、特定の疾患に関連した７７Ｍレセプター の変異体、７７Ｍレセプターに対して生物学的及び／または免疫字足に特異的な その他の構造関連タンパク、及び７７Ｍレセプターに相同性を示すヒト以外のタ ンパクをコードしているＤＮＡの同定が可能になる。　本発明のＤＮＡは、細胞 に７７Ｍレセプター合成能があることを検出するためのＤＮＡ／ＲＮＡハイブリ ダイゼーションに有用である。 本発明のＤＮＡ配列が供給されることにより、通常同一の発現をしている細胞か ら７７Ｍレセプターの発現の制御に関連した治療上有用なオリゴヌクレオチド（ 例えば、アンチセンスオリゴヌクレオチド、トリプルへリックス、またはアブタ マー）を入手することが可能である。　（他のヌクレオチドについては、Ｃｒｏ ｏｋｅらの［ＢＩＯ／ＴＥＣＨＮＯＬＯＧＹ、　１０：　８８２−８８６　（１ ９９２）］及びＡｌｐｅｒらの［ＢＩＯ／ＴＥＣＩ（ＮＯＬＯＧＹ、　１１：　 １２２５　（１９９３）］に示されている。）本発明のＤＮＡ配列はまた、Ｍｉ Ｌａｎｉら［ＴＩＢＥＴＥＣＨ，１１：　１６２−１６６（１９９３）　（治療 用遺伝子の分配）；　５ｉｋｏｒａ［ＴＩＢＥＣＩＬ　１１：　１９７−２０１ （１９９３）　（癌の遺伝子療法）ＨＦｉｎｄｅｉｓら［ＴＩＢＴＥＣＩ＋、　 ２０２−２０５（１９９３）　（レセプターによる遺伝子療法）に示されている ような遺伝子療法のために開発されたベクターにも有用である。 本発明の多くの態様と効果は、下記に示された図面の簡単な説明から明かである 。 図面の簡単な説明 図１は、細胞膜に存在するＶ３１７ＴＭレセプターが取り得るコノフォメーショ ンの略図であって： メンプラン領域１がＡＢ間、メンプラン領域２がＣＤ間、メンブラン領域３がＥ Ｆ間、メンプラン領域４が０１１間、メンプラン領域５が１３間、メンプラン領 域６がＫＬ間、およびメンプラン領域７がＭＮ間である。 圧旦ム塁朋 本発明を、新規の７７Ｍレセプターをコードするヒトゲノム及びｃＤＮＡ配列、 Ｖ２８　、Ｖ３１　、Ｖ１１２、Ｒ２０ＳＲ２、Ｒ１２及びＲＭ３　ノ単離に関 する下記の実施例により説明する。　具体的には、実施例１　＋１．７ＴＭレセ プ９−（７）Ｒ２０、Ｖ３１５Ｖ２８及びＶ１１２（７）部分をコードするＰＣ Ｒ断片の単離について記載している。　実施例２では、全長ヒトＶ３１ゲノムク ローンの単離について記載している。　実施例３は、Ｖ３１　ヒトｃＤＮＡクロ ーンの単離さらに、ｖ３１ゲノムクローンの性質について記載している。　実施 例４は、ヒＩ−Ｖ３１遺伝子の染色体上の位置を特定する実験を示している。 実施例５は、全長マウスＶ３１ゲノムクローンのクローニングについて記載して いる。　Ｖ２Ｂの全長ヒトゲノムクローンのクローニングを、実施例６に記載し た。　実施例７は、全長ヒトＶ２８　ｃＤＮＡの単離について記載している。　 実施例８は、全長ヒトｖ１１２　ｃＤＮＡについて記載している。　実施例９は 、ヒトＲ２０をコードする全長ゲノムＤＮＡの単離について記載している。 ヒトゲノム胎児肝臓ライブラリーからの全長Ｒ２及びＲ１２７ＴＭレセプター遺 伝子の単離は、実施例１Ｏに記載されている。　実施例１１は、ＲＭ３７ＴＭレ セプターをコードするｃＤＮＡのクローニングについて記載している。　実施例 １２は、本発明の７７Ｍレセプターのアミノ酸配列と以前に報告されている７Ｔ Ｍレセプターのアミノ酸配列との比較を示している。　７ＴＭレセプターＶ３１ をコードするゲノム及びｃＤＮＡ配列を用いたヒト細胞への形質変換と形質変換 された細胞の表現型について、実施例１３で詳細に述べた。　ノーザンプロット およびｉｎ　５ｉｌｕハイブリダイゼーシヨンで分析した種々のヒト組織及び造 血系細胞における本発明の７ＴＭレセプターの発現は、実施例１４に記載してい る。　実施例１５と１６は、それぞれＶ３１ゲノムとＶ２０ゲノムをグルタチオ ン−Ｓ−トランスフェラーゼとの融合タンパクとして大腸菌中に発現させた実験 例を示しており、実施例１７は、Ｖ３１とＶ２８　ｃＤＮＡををグルタチオン− ３−トランスフェラーゼとの融合タンパクとして大腸菌中で発現させた実験例を 示しいる。　実施例１８は、Ｖ３１に特異的なモノクローナル及びポリクローナ ル抗体の産生に有用なＶ３１融合タンパク及びＶ３１ペプチドと反応するポリク リ−ナル血清の産生について記載している。　実施例１９は、本発明の７ＴＭレ セプターの細胞外及び細胞内リガンドについていくつかの同定法を示している。 実施例１ 新種の７７Ｍレセプター超科０同定法として、ポリメラーゼ連鎖反応（ＰＣＲ） 法を採用した。 ＰＣＲプライマーのデザインと合成 最初に、８つの異なる変性オリゴヌクレオチドプライマーブールを、血小板活性 化因子レセプターのアミノ酸配列を基にデザインした。　８つのプライマーブー ルによるＰＣＲでは、新種　゛の７ＴＭレセプターは全く増幅されず、いくつか の血小板活性化因子レセプターのクローンが増幅されただけであった。 次にデザインした変性プライマーの配列を、全アミノ酸の相同性が３０％である ｌＬ８とＡＴＺＲ間の内、高い相同性を示すアミノ酸配列の領域から選定した。 　相同性の高い最初の領域は、第２トランスメンプラン内にあり、両レセプター の２０残基の内、１６残基が一致している。　５°変性プライマープール（各プ ライマーは、長さ４５ヌクレオチドにクローニング部位を加えたもので、ＰＣＨ に使用される一般的なプライマーよりも長い）は、この配列に基づいて合成され た。　上流プライマーの配列を、下記の通りＩＵＰＡＣ命名法に従って示す。　 下線で示したヌクレオチドは、クローニング時に使用するＢａｍ１ｌｌ切断部位 である。 このオリゴヌクレオチドブールは、マルチプルコドン選択、及びＩＬ８と＾Ｔ２ Ｒ間の４つのアミノ酸の違いから、配列中に１０箇所の変換箇所が認められた。 　デザインの際には、１０箇所の変換は行わず、その代わりＷａｄａらのヒトコ ドン頻度表［Ｎｕｃｌ。 Ａｃ１ｄｓ　Ｒｅｓ、、　１９８：　１９８１−１９８６　（１９９１）コに基 づいて１個の「最も推定される」ヌクレオチドを用いてデザインした。 １Ｌ８Ｒ１とＡＴＺＲ間で広範に一致した第２の領域は、推定されている第２の 細胞内領域内にあり、近接箇所に８つの同一アミノ酸が認められる。　この領域 は、下流のアンチセンスＰＣＲプライマー（長さ２１のヌクレオチドに制限酵素 切断部位を加えたもの）のデザインに用いた。　下流プライマーの配列を、下記 の通り団ＰＡＣ命名法に従って示す。　下線で示したヌクレオチドは、クローニ ング時に使用するｌ１ｉｎｄｌｌｌ切断部位である。 イノシンは数種のヌクレオチドと塩基対が形成できるため、このオリゴヌクレオ チドには、ヌクレオチドのイノシンを、いくつかの変更点に挿入した。 ＰＣＨによる新規の７ＴＭレセプターをコードするゲノムＤＮＡの単離 オリゴヌクレオチドプライマーブールｌと２を用いて、ｌ１ｌｉｎとＳ

【訂ｆｏ ｒｄの方法［Ｎｕｃｌ、　Ａｃ１ｄｓ　Ｒｅｓ、、　３．２３０３−２３０８　 （１９７６）］により白血球細胞から精製したヒトゲノムＤＮＡを増幅した。 ＰＣＲは、Ｐｅｒｋｉｎ−Ｅｌｍｅｒ−Ｃｅｔｕｓの機械を使い、次の温度サイ クルに従って操作した；最初の４分間は９４℃にて反応、続いて、（１）　３０ 秒間、９４℃で変性、（２）　４５秒間、５０℃でアニーリング、及び（３）２ 分間、７２℃で伸長し、この（１）〜（３）を２５サイクル行った。　反応混合 液には、合計４０μ！中、ＩＸＰｃＲ緩衝液、０．２５ｍＭ　ｄＧＴＰ　、　０ ．２５ｍＭ　ｄＡＴＰ　、　０．２５ｍＭ　ｄＣＴＰ　、　０．２５ｍＭ　ｄＴ ＴＰ　。 ０、Ｏ１μｇ／μｌプライマーブール１，０．０１μｇ／μｌプライマープール ２．０．１２５ｍｇ／ｍ比）ゲノムＤＮＡ及び２．５単位のＴａｑポリメラーゼ が含まれている。ＰＣＲで認められた主生成物は、　１．２％アガロースゲル電 気泳動により、１９２塩基対の大きさが測定された。　８つの異なるＰＣＲ反応 が、０．５ｍＭから２．２５ｍＭ範囲で、ＭｇＣＬの量を増加させながら行われ た。　ＭｇＣ＋　２の濃度は、ＰＣＲ生成物の量を変化させないと思われたため 、全ての８つの反応液をフェノール及びクロロホルムで抽出し、エタノール沈澱 後、制限酵素ＢａｍＨＩ及び）Ｉｉｎｄｌｌｌにより分解した。　分解したＤＮ Ａは、　１．２％アガロース上で電気泳動を行い、１９２ｂ塩基対のバンドを切 り出し、ゲルより抽出した。　次に、回収したゲルをＢａｍＨＩ−Ｈｉｎｄｌ１ １分解プラスミド旧ｕｅｓｃｒｉｐｔ　ＳＫ−（ＳＬｒａｔａｇｅｎｅＣｌｏｎ ｉｎｇ　Ｓｙｓｔｅｍｓ　、ラヨラ、カリフォルニア州）に連結し、細菌宿主Ｘ Ｌ−ＩＢｌｕｅに形質転換した。　数千のクローンが得られ、そのほとんどは、 青白色選択法により決定された組換え体であると考えられる。 ２０の異なるクローンをＤＮＡ塩基配列の分析用に選別した。 プラスミドＤＮＡを調製し、ジデオキシ鎮末端法により配列決定を行った。　は とんどのプラスミドは、１Ｌ８Ｒ１もしくはＡＴ２Ｒに対応する配列を含んでい たが、２０クローンの内の２つは、ＩＬ８Ｒ１との相同性が２８％、ＡＴ２Ｒと の相同性が４６％のペプチドをコードする新しい配列を含んでいた。　この新規 の配列は、Ｒ２０と呼ばれ、７７Ｍレセプターと一致した一連のアミノ酸をコー ドしていた：最初の１７残基は、全般に親水性で、保存性の高いシスティン残基 を含み、残りの２２残基は疎水性で、第３トランスメンブラン領域に対応してい た。 さらに新しい新規の配列を同定するため、プライマープールｌと２を用いてＰＣ Ｈにより得られたクローンを、ハイブリダイゼーションによりスクリーニングし て、ＩＬ８ＲＩ　５ＡＴ２Ｒ及びＲ２０を含むクローンを除いた。　約１０００ 個のクローンをそれぞれ単離し、マイクロプレート上で培養した。　白金耳を使 ってクローンをプレートに移し、−夜培養してニトロセルロース膜に転写した。 　プロットしたＤＮＡを、標準的な方法によって、変性並びに調製した。　次に 、１Ｌ８Ｒ１、八Ｔ２ＲおよびＲ２０に特異的な３２Ｐ−［識プローブを用いて ハイブリダイゼーションを行った。 ハイブリダイズされなかったクローンを選択し、配列分析に用いた。　７７Ｍレ セプタ一部分をコードしていると思われる３つの新しいクローンを同定した。　 クローンの挿入部をＶ３１、Ｖ２８　及びｖｌ１２ト命名した。　Ｖ１１２（Ａ ＴＣＣ７５３２６）をコードしティる挿入部については、配列番号、３にて示し た。　７７Ｍレセプターと思われる遺伝子のＶ３１５Ｖ２８及びＲ２０をコード している全遺伝子については、実施例２．３および４にそれぞれ記載した方法に 従い、λフアージ中のヒトゲノムＤＮＡライブラリーより単離した。 実施例２ 下記に示した特異的プライマーを用いて、ＰＣＲによりＶ３１ゲノムクローンを 単離した。 ヒトゲノムＤＮＡライブラリー（ＡＴＣＣ３７３３３）を分画して、各プールに 約３０００クローン、計１５０プールを調製した。　１５０プールを１５のグル ープに分け、各グループにおよそ３０．０００フア一ジ分配した。　Ｖ３１特異 性プライマーを用いたＰＣＲを、次の条件に従って行った。最初の４分間は、９ ４℃にて反応、続いて：（１）　３０秒間、９４℃で変性、（２）　４５秒間、 ５０℃でアニーリング、及び（３）２分間、７２℃で伸長し、この（１）〜（３ ）を３０サイクル行った。　反応混合液には、合計５０μｍ中、１ｘＰＣＲ緩衝 液、０．２５ｍＭ　ｄＧＴＰ　１０．２５ｍＭ　ｄＡＴＰ　、　０．２５ｍＭ　 ｄＣＴＰ　、　０．２５ｍＭ　ｄＴＴＰ　。 ０．０１ｐｇ／μＩ　Ｖ３１　正方向プライマー、Ｏｏ−０１ｕ／ｕ　ｌ　Ｖ３ １逆方向プライマー、ｌμｌファージプール分解物及び２，５単位のＴａｑポリ メラーゼが含まれている。　１５グループの内、ｌ　−１１４ｂｐと思料される ＰＣＲ断片が得られ、同じ条件でＰＣＲを行ったところ同グループのうち１つの プールから同一の断片が得られた。 次にＶ３１をコードするファージを同定するために、ハイブリダイゼーションが 使用された。　約６．０００のファージを５枚の１５ｃｍプレートに添付した。 　二枚に重ねたフィルターを各プレートに吸着させ、標準的な方法に従ってハイ ブリダイゼーション処理を行った。　Ｖ３１特異性プライマーを使って”Ｐ−ｄ ＣＴＰをＰＣＲ反応に取り込ませることによってＶ３１部分プラスミドから３２ ｐ標識プローブを調製した。　この放射性探識プローブを使つたハイブリダイゼ ーションとフィルターの洗浄を、緩やかな条件で行った。　ハイブリダイゼーシ ョン溶液の内容は、２０％ホルムアミド、５　ｘＳＳＣ（０，７５Ｍ塩化ナトリ ウム、０．０７５Ｍクエン酸ナトリウム）、５×デンハード溶１ｆｆｌ［１％ポ リビニルピロリドン（Ｓｉｇｍａ社、セントルイス、ミズーリー州）、１％フィ コール、ウシ血清アルブミン−画分Ｖ］　、０．０５Ｍリン酸ナトリウム緩衝液 、ｐＨ６，５及び５０ｎｇ／ｍｌ超音波処理サケ精子ＤＮＡ　（Ｓｉｇｍａ社） である。　４２℃で一夜ハイブリダイゼーションを行った後、２×ＳＳＣ中、４ ２℃でフィルターをよく洗浄した。　ハイブリダイズしているクローンを選びプ ラークを精製し、ＤＮＡを単離して制限酵素による分析を行った。　ハイブリダ イズしているＥｃｏＲｌ及びＫｐｎｌ断片をサブクローニングし、ＤＮＡの配列 分析に用いた。 配列分析より、配列をコードしているＶ３１が単離され、ＰＣＲでクローニング された１１４ｂｐの配列と完全に一致していることが示された。　しかし、この 配列はコードしている領域の５°末端側をすべて含んではいなかった。 従って、さらにＶ３１のゲノムの配列を様々なラムダ−Ｐｉｘｌｌベクター（Ｓ ｔｒａＬａｇｅｎｅ社）中のヒト胎盤ゲノムライブラリーより単離した。　Ｖ３ １をコードしている５゛末端側の配列（ＥｃｏＲＩ−ＰｓＬＩ断片）を使ったハ イブリダイゼーションにより、およそ６．０００個のファージをスクリーニング した。　このプローブは　３２ｐ−ｄＣＴＰ、　”Ｐ−ｄＴＴＰ、　ｄＧＴＰＳ ｄＡＴＰ、ランダムヘキサマープライマー及びＤＮＡポリメラーゼ■のフレノウ 断片を含んだ反応液中で、約１１００ｎの変性したＶ３１　ＤＮ＾断片を標識す ることにより調製した。　取り込まれなかったヌクレオチドは、反応混合液をＧ −２５セフ７デソクスＱｕｉｃｋ　５ｐｉｎカラム（Ｂｅｏｈｒｉｎｇｅｒ　Ｍ ａｎｎｈｅｉｍ社）に通すことにより除去した。　このプローブを煮沸して変性 し、ハイブリダイゼーション溶液（５０％ホルムアミド、５ｘＳＳＣ。 ５Ｘデンハード溶液、０．０５Ｍリン酸ナトリウム緩衝液、ｐ）１６．５）と５ ０ｎｇ／ｍｌ超音波処理サケ精子ＤＮＡ中でファージフィルターと共に、４２℃ で一夜インキユベートした。　フィルターを０．２×ＳＳＣ，０，１％ＳＯ３中 にて、４２℃で、ｉｏ骨分間洗浄を３回行った。 フィルターを空気中で乾燥し、オートラジオグラフィーで測定した。　６個の独 立したハイブリダイズしているクローンを選びプラークを精製して制限酵素によ る分析を行った。　これらのクローンの内、４つのクローンについて、ハイブリ ダイゼーションのパターンが、Ｖ３１をコードしている配列のプローブを用いた ゲノムサザンプロットのパターンと一致した。　これらのファージの一つからハ イブリダイズしている１、　９ＫｂのＰｓＬＩ断片を単離し、Ｂｌｕｅｓｃｒｉ ｐｔ　ＳＫ＋プラスミドのＰｓＬ１部位にサブクローニングした。　得られたプ ラスミドについてＤＮＡ配列分析を行ったところ、全てのＶ３１の配列が含まれ ていることがわかった。＾ＴＧ開始コドンと思われるコドンが、翻訳開始を意味 するＫｏｚａｋ　Ｏ）　：Ｉ　ンセンサス配列［Ｋｏｚａｋ、　Ｎｕｃｌ、　Ａ ｃ１ｄｓ　Ｒｅｓ、、　１２：８５７−８７２　（１９８４）］と一致する配列 の直前に位置していた。Ｖ３１ゲノムクローン（ＡＴＣＣ７５３２７）のＤＮＡ 及びアミノ酸配列は、それぞれ配列番号二６及び７に示されている。　Ｖ３１ク ローンの配列は、７７Ｍレセプター超科０他のレセプター（例えば、ロドプシン 、アドレナリンレセプターまたは臭覚レセプター）よりもＩＬ８Ｒ１（３１％） 及びＡＴ２Ｒ（２７％）の方が高い相同性を示している。 ７７ＭレセプターＶ３１をコードするヒトｃＤＮＡを単離した。 最初に、標準的な方法で作成したベクターｐＣＤＭ８　［Ｉｎｖｉｔｒｏｇｅｎ 社、サンジエゴ、カリフォルニア州コ中のヒト扁桃腺ｃＤＮＡライブラリーから 、ＰＣＲによりｃＤＮＡの一部を増幅した。ＰＣＲ反応に用いたプライマーはニ ブ−ｙ　イ？−Ｖ３１−Ｇ＋Ｌ；ｔ、配列番号；６のヌクレオチド４１８−４３ ７に対応しており、ＥｃｏＲ１部位（下線の配列）を含み、クローニングができ るように５°末端に３つのヌクレオチドが付加されている。　プライマーＣＤＭ ８−Ｄｏｗｎは、ベクターｐＣＤＭ８のポリリンカーとアニールした。　得られ たＰＣＲ生成物をニトロセルロース膜にプロットし、放射性標識Ｖ３１−特異性 ブローブと反応させた。　放射性標識プローブは２つのオリゴヌクレオチドをア ニールし、５ｔｐｔ１識ヌクレオリドでアニールされたオリゴヌクレオチドの末 端を満たすことにより作成した。　このオリゴヌクレオチドの配列は、配列番号 ＝１０及び１１に記載した。　ハイブリダイズしているバンドをゲルから単離し 、旧ｕｅｓｃｒｉｐＬ　（Ｓに−）（ＳｔｒａＬａｇｅｎｅ社）にクローニング した。　得られたクローンはｐｖ３ｔ−ｓｏｅｎｄと命名され、そのＤＮＡ配列 を配列番号：１２に示した。 ｐＶ３１−５′ｅｎｄのヌクレオチド５８−１１７は、配列番号：６に示した元 のゲノムクローンとは異なる配列を含んでいるが、ヌクレオチド１１８−２３２ は、配列番号：６のヌクレオチド３２２−４３７と一致している。 末梢血単核細胞ｃＤＮＡライブラリーから全長ｃＤＮＡクローンを単離した。　 Ｖ３１−特異性オリゴヌクレオチドプライマーを用いてＰＣＲを行い、Ｖ３１ク ローンを含むライブラリーの画分を同定した。　使用したプライマーは。 プライマーＶ３１−Ｂｌは、配列番号；１２のヌクレオチド１８−３Ｇに対応し ている。　Ｖ３１に陽性を示す各画分をプレートに移し、上述した放射性標識Ｖ ３１−特異性プローブと反応させてＶ３１−５’末端クローンを単離した。　単 離したクローンＰＢＭＣ７５はポリＡを含んでいるが配列番号、１２に記載され ている部分的扁桃腺ｃＤＮＡよりも５°末端側が５ヌクレオチドだけ短い。　ク ローンＰ［１ＭＣ７５に挿入されたＶ３１　ｃＤＮＡはＶ３１７ＴＭレセプター をコードするすべての配列を含んでおり、ｃＤＮＡ　Ｖ３１−Ｂｌと命名された 。 ５’−Ａｍｐｌｉｆｉｎｄｅｒ　ＲＡＣＥキット　ＣＣｌｏｎｅｌｅｃｈ社）を 用いてＲＡＣＥＰＣＲを行い、Ｖ３１　ｃＤＮＡの５゛末端側を増幅しクローニ ングした。 プライ７−Ｖ３１−Ｆ（配列番号：５２）及びＶ３１−Ｇ＋　（配列番号、８） をキットに添付されているプライマートと共に反応させ、Ｖ３１−ＢｃＤＮＡの 上流にコードされていない１７個のヌクレオチド（この内５個はオリジナルの扁 桃腺クローンで同定された５１１１のヌクレオチドと同一であった）を含むｃＤ ＮＡをクローニングした。　１７個のヌクレオチドとＶ３１−Ｂ　ｃＤＮＡを含 む合成配列は、配列番号：１４に記載されており、それから推測されるアミノ酸 配列は、配列番号、１５に記載されている。　Ｖ３１７ＴＭレセプターの予想さ れている７つのトランスメンプラン領域（Ａ−口、Ｃ−Ｄ　、　Ｅ−Ｆ　、　Ｇ −Ｈ、Ｉ−Ｊ　、　Ｋ−Ｌ及びＭ−Ｎの領域が模式的に図１に示した）は、配列 番号＝１５のアミノ酸残基５８−８６．９６−１１９．１３１−１５２．１７１ −１９６．２１９−２４７．２６４−２８５及び３０６−３３１１．：対応しテ いる。 ヒトＶ３１ゲノムクローンの再特徴付けＶ３１−Ｂから推測されるアミノ酸配列 と実施例２に記載されているＶ３１ゲノムクローンから推測されるアミノ酸配列 の比較がら、アミノ末端側に２つの異なる配列があることが明らかになった。　 ゲノムクローン（配列番号；７の残基１−５２）から推測される最初の５２個の アミノ酸は、Ｖ３１−Ｄ　ｃＤＮＡからｔｌ（測されるアミノ酸配列には存在せ ず、２０個の別のアミノ酸（配列番号＝１５の残基１−２０）に置き変わってい た。　この結果から、ゲノムクローンの５°末端側は、イントロンを含んでいる と思われる。 従って、Ｖ３１−Ｂ　ｃＤＮＡを用いて、実施例２のヒトＶ３１ゲノムクローン 中の３つのエキソンを同定した。　Ｖ３１ゲノムクローンのエキソンｌ及び３（ 一部イントロンの配列を伴う）のＤＮＡ及び推測されるアミノ酸配列は、配列番 号：ｌＧ及び１７．１８及び１９にそれぞれ記載されている。　配列番号：１６ （エキソンｌ）のヌクレオチド１５１−１５６は、ＴＡＴＡボックスが含まれて いると考えられるが、ヌクレオチド１８０は転写開始部位であり、２４３−２４ ５は翻訳開始コドンと考えられる。　もう１つのプロモーター領域は、ＣＡＡＴ ボックスを含み、ＲＮＡポリメラーゼ１１により転写を制御していると思われる ［ＢｅｎｏｉｓＬ　ｅｌ　ａｔ、、　Ｎｕｃ、　Ａｃ１ｄｓ、　Ｒｅｓ、。 ８：　１２７−１４２　（１９８０）］が、コンセンサス配列ＧＧ（Ｃ／Ｔ）Ｃ ＡＡＴＣＴ（配列番号、２１）がある。　同様の配列は、配列番号：１６のヌク レオチド１０４−１１３にも見られる。　Ｖ３１の２番目のエキソンのＤＮＡと 推測されるアミノ酸配列は、ｃＤＮＡ　Ｖ３１−８からも推測されるが、それぞ れ配列番号：２１及び２２に記載されている。　配列番号＝２２（エキソン２） のアミノ酸６−１５は七ロトニンレセプターの相当領域［Ｒｕａｔ　ｅｔ　ａｌ 、、　Ｐｒｏｃ、　Ｎａ１１．　Ａｃａｄ、　Ｓｃｉ、ＵＳＡ、　９０：　８５ ４７−８５５１　（１９９３）］よりも若干短い疎水性領域を含んでいるが、そ れは、別のトランスメンプラン領域の可能性もあるしまた、シグナルペプチドの 切断領域の可能性もある。　配列番号用８（エキソン３）に記載されているイン トロンの配列は、ａｌｕ反復をコードしている一連のヌクレオチドを含んでいる 。 実施例４ Ｖ３１の染色体位置をヒト−マウス体細胞ハイブリッドのサザンプロット分析［ Ｎａｙｌｏｒ　ｅＬ　ａｌ、、　Ｊ、　［！ｘｐ、　Ｍｅｄ、、　５７：　１０ ２０−１０２７（１９８３）］及び中期染色体のｉｎ　５ｉｔｕハイブリダイゼ ーシヨン［Ｃｈｅｒｉｆ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｈｕｍ、　ＧｅｎｅＬ、、　８１： 　３５８−３６２　（１９８９）　ａｎｄ　Ｆａｎｅｔ　ａｌ、、　Ｐｒｏｃ、 　Ｎａ１１．　Ａｃａｄ、　Ｓｃｉ、　ＵＳＡ、　８７＋　６２２３−６２２７ 　（１９９０）］により決定した。 ヒト−マウス体細胞ハイブリッドよりＤＮＡを単離し、Ｉ！ｃｏＲｌで分解した 後、プローブとしてヒトＶ３１遺伝子（実施例２に記載した１、９Ｋｂ　Ｐｓｔ ｌ断片）を用いてサザンプロット上でハイブリダイゼーションした。　Ｖ３１遺 伝子のハイブリダイゼーションは、常にヒト第１７染色体を分離した。　さらに Ｖ３１遺伝子の位置を特定するために、蛍光標識Ｖ３１遺伝子プローブを用いて （さらに、実施例２に記載した１、９Ｋｂ　ＰｓＬｌ断片も用いた）ヒト中期染 色体上でｉｎ　５ｉＬｕハイブリダイゼーションを行った。 中期染色体への蛍光ｉｎ　５ｉＬｕハイブリダイゼーシヨンを用いて第１７染色 体のＱ１０−０２１．２領域内のＶ３１ゲノムクローンの位置を決定した。　５ −ブロモデオキシウリジンリンパ球同調培地より中期染色体を調製した。　プロ ーブをビオチン化し、染色体とハイブリダイズさせて蛍光標識アビジン（Ｖｅｃ ｔｏｒ　Ｌａｂｓ社）で検出した。　スライドをＮｌｋｏｎ社製蛍光顕微鏡で評 価した。　Ｑ−（ＤＡＰｆ対比染色）及びＲ（ヨウ化プロビデイウム対比染色） を用いて染色体の同定を６ｆ認した。　４５個の細胞の内１８個で、第１７染色 体の両りロマチド上１７ｑ１２−ｑ２１．２の位置で蛍光シグナルが検出された 。　これは、同染色体の遺伝性家族性乳癌の位置と一致している団ａｌｌ　ｅｔ 　ａｌ、、　５ｃｉｅｎｃｅ、　２５０：　１６８４−１６８９（１９９０）コ 　。 実施例５ 標準的な方法によりマウス細胞Ｃ６ＶＬより１．９Ｋｂ　Ｖ３１遺伝子をプロー ブとして用いて作成したマウスゲノムライブラリーより、Ｖ３１ゲノムクローン を単離した。　ライブラリーは、緩やかな条件（３０％ホルムアミド、４２℃） でプローブと反応させた。 単離されたマウスＶ３１ゲノムクローンのＤＮＡ及び推測されるアミノ酸配列は 、それぞれ配列番号：２３及び２４に示した。 実施例６ 実施例１で単離されたＰＣＲ断片で、７７ＭレセプターＶ２８をコードする断片 を用いてＶ２８に特異的な合成オリゴヌクレオチドをデザインした。　二箇所の 重複箇所のあるオリゴヌクレオチドを下記の通り合成した。　中央の９ｂｐの重 複により断片のコード鎖及び非コード鎖を示だ。 二つの合成りＮＡをアニールし、そして、（次の反応にて１１４ｂｐの長さにな る）得られたＶ２８特異性プローブに、３２ｐ放射標識したヌクレオチドを組み 込むために、フレノウ酵素を用いた。 反応液は、Ｖ２８オリゴヌクレオチド、ｌ×クレノウ緩衝液、０．０１５ｍＭ　 ｄＡＴＰ、Ｏ，０１５ｍＭ　ｄＧＴＰそれぞれの０．７６ｐｇ　、　ｌｏμ＋　 ３２Ｐ−ｄＣＴＰ　（Ａｍｅｒｓｈａｍ社）　、ＪｏμＩ　”Ｐ−ｄＴＴＰ（Ａ ｍｅｒｓｈａｍ社）、および１．５μｌのクレノウボリメラーゼを含んでいた。 　反応液を、室温にて、１５分間インキュベートし、クイック−スピンＧ２５カ ラムでの使用のために、組み込まれていない計測分を除去した。 Ｖ２８プローブ（４６Ｘ　１０’　ｃｐｍ）を、２分間煮沸することで変性させ 、ヒト胎盤ゲノミックライブラリー（Ｓ　Ｌ　ｒａ　ｒａｇｅｎｅ社）ヘハイブ リダイズさせた。　このライブラリーは、１２個のニトロセルロースフィルター に３６０．０００個のファージを含んでおり、３０％のホルムアミドを含んだ上 述したハイブリダイゼーション用溶液にて、４２℃にて、−晩かけてハイブリダ イゼーションを行った。　フィルターを、３２℃にて、２ＸＳＳＣによって繰り 返し洗浄し、そして、３日間暴露させた。　幾つかの強力なハイブリダイゼーシ ョンのシグナルが観察され、そして、プラークが単離された。　Ｖ２８プローブ は、ファージＤＮＡおよびヒトゲノミックＤＮＡのサザーンプロットでの単一の 制限エンドヌクレアーゼ断片とハイブリダイズした。　Ｈｉｎｄｌｌｌ（約２　 ｋｂｐ）とＰｓＬＩ（約３．５ｋｂｐ）断片の双方が単離され、ｐ［１Ｉｕｅｓ ｃｒｉｐＬにサブクローニングされ、そして、配列決定された。　Ｖ２８ゲノミ ッククローン（ＡＴＣＣ７５３３０）の全長の、ＤＮＡおよび推定アミノ酸配列 を、配列番号：２７および２８に示した。　その遺伝子は、ＰＣＲによって単離 された正確なＶ２８配列を含んでいた。　コードされたアミノ酸配列は、典型的 な７７ＭＲ構造と一致する構造を予期させるものである、すなわち、親水領域に よって分離された七つの疎水性領域があり、また、高度に保存された残基がこれ ら典型的な位置にて認められた。　Ｖ２８７７Ｍレセプターの予想される七つの トランスメンプラン領域は、配列番号：２８の、２６〜５６．６８〜９２、１０ ７〜１２５、１４６〜１６７．１９７〜２１９．２３２〜２５３、および２７３ 〜２９７のアミノ酸残基に対応している。　Ｖ２８コード配列は、ＩＬ８Ｒ１と ２９％の相同性を示し、ＡＴ２Ｒに対しては２７％の相同性を示した。 実施例７ 標準的な方法によりベクターｐＲｃ／ＣＭＶ（Ｓｔｒａｔａｇｅｎｅ社）内で調 製した末梢血単核細胞ライブラリーよりヒトＶ２８　ｃＤＮＡを単離した。　Ｖ ２８−特異性オリゴヌクレオチドプライマーを用いてＰＣＲを行い、Ｖ２８クロ ーンを含むライブラリーの画分を同定した。 使用したプライマーは。 プライマーＶ２８Ｆは、配列番号、２７のヌクレオチド８５２−８７１に対応し 、プライマーＶ２８Ｘは、配列番号：２７のヌクレオチド２０４７−２０６４の 相補鎖に対応している。　ＰＣＲ反応により、ランダムプライマーにより２２ｐ で標識された１、２Ｋｂ　ＤＮ＾生成物を調製し、次にこれをプローブとして用 いて個々のＶ２８クローンを同定した。　ハイブリダイゼーションと洗浄の条件 は、実施例２の厳密なハイブリダイゼーションの方法と同様であった。 Ｖ２８　ｃＤＮＡクローンのＤＮＡ及び推測されるアミノ酸配列を、それぞれ配 列番号・３１及び３２に記載した。　Ｖ２８のゲノム及びｃＤＮ＾ＤＮＡンの比 較からＶ２８遺伝子の非翻訳領域にイントロンがあることが示された。　Ｖ２８ 遺伝子の切り出し接合部は、配列番号　３１のヌクレオチド８４または８５に存 在すると考えられる。 実施例８ 標準的な方法によりベクターｐＲｃ／ＣＭＶ（Ｓｔｒａｌａｇｅｎｅ社）内で調 製したマクロファージｃＤＮＡライブラリーより、実施例１に示したＶＩＩ２ゲ ノム断片に対応するヒトＶｌ］２　ｃＤＮＡを単離した。 ■１１２−特異性オリゴヌクレオチドプライマーを用いてＰＣＲを行い、Ｖ１１ ２クローンを含むライブラリーの画分を同定した。　使用したプライマーはニ プライマーＶｌ　１２−Ｐは、配列番号：３のヌクレオチド１−１９に対し、プ ライマーＶ１１２−Ｒは、配列番号：３ののヌクレオチド１０１−１２０の相補 鎖に対応している。　ＰＣＲ反応により、ランダムプライマーにより３２ｐで標 識された１２３ｂｐ　ＤＮ＾生成物を調製し、次にこれをプローブとして用いて 個々のＶ１１２クローンを同定した。　ハイブリダイゼーションと洗浄の条件は 、実施例２に示した厳重なハイブリダイゼーションの方法と同様であった。 約８５０ｂｐのＶ１１２　ｃＤＮＡクローンの部分的ＤＮＡ及び推測されるアミ ノ酸配列をそれぞれ、配列番号、３５及び３Ｇに示した。　配列番号・３５内に 存在する部分的配列は、Ｖ１１２の５°側の非翻訳領域を含み、Ｖ１１２のアミ ノ末端部分から第４トランスメンプラン領域までをコードしている。　Ｖ１１２ ７ＴＭレセプターの予想される７−ドランスメンブラン１−３は、配列番号：３ ６のアミノ酸残基３６−５８．７０−９０及び１０８−１２７に対応している。 実施例９ 実施例１の記載に従って、ＰＣＲによって単離されたＲ２０を用いて全遺伝子に 対するゲノムライブラリーのスクリーニングを行った。　下記した特異的プライ マーの配列と３２ｐ−標識ヌクレオチドを用いたＰＣＲによりＲ２０の一部の配 列を増幅することによりＲ２０に特異的なプローブを調製した。　下記のプライ マーは、Ｒ２０−６１がコード鎖の最初＋７）２１塩基に相当し、Ｒ２０−１５ ３ＲＣが非コード鎖の最初の２０塩基に対応している。 ＰＣＲ反応は、４０ｕｌ中０．０７　ｕ　ｇ　Ｒ２０標的配列（ｐＢＩｔ＋ｅｓ ｃｒｉｌｌｔＳＫ−にクローニングしたＲ２０プラスミドから単離した）Ｉｉｎ ｄｌｌｌ−Ｂａｍ断片）　、０．２５ｍＭ　ｄＡＴＰ、　０．２５ｍ１Ａ　ｄＧ ＴＰ　、１　ｕＭ　ｄｃＴｔ’、４　ｕ　１”Ｐ−ｄＣＴＰ　（＾ｍｅｒｓｈａ ｍ）　、０．０１ｍｇ／ｍｌ　Ｒ２０特異的プライマー、ｌＸ　ＰＣＲ緩衝液及 びＴａｑポリメラーゼで行った。ＰＣＲは次の条件に従って行った：最初の４分 間は、９４℃にて反応させ、続（Ｘで（１）　３０秒間、９３°Ｃで変性、（２ ）　３０秒間、５０℃でアニーリング、及び（３）１分間、７２°Ｃで伸長し、 この（１）−（３）を３０サイクル行った。　取り込まれなかった標識物はＱｕ ｉｃｋ−３ｐｉｎ　Ｇ２５カラムで除去した。 プローブは２分間煮沸により変性し、次に、ヒト胎盤ゲノムＤＮＡライブラリー （ＳＬｒａｔａｇｅｎｅ社）をスクリーニングした。 フィルターを４０％ホルムアミドを含んだノ＼イブリダイゼーンヨン溶液中で、 ４２°Ｃで、−夜ハイブリダイゼーションした後、４２°Ｃ１０，２ＸＳＳＣ中 で洗浄し、−夜暴露させた。　４つの強０シグナルが得られたのでプラークを精 製し、サブクローニングして塩基配列を調べた。　ＰＣＲで同定したＲ２０は、 単離しｔコ遺伝子の中に存在していｔこ。　この遺伝子は、他の７７Ｍレセプタ ーに似た構造を持つタンパクをコードする。　全長ゲノムＲ２０クローン（ＡＴ ＣＣ７５３２８）のＤＮＡ及び予想されるアミノ酸配列をそれぞれ、配列番号： ３９及び４０に示した。　Ｒ２０７ＴＭレセプターの予想される７−ドランスメ ンプラン領域は、配列番号：４０の２８−５４．６６−９０．１０７−１２５． １４６−１６７．２０Ｂ−２３２，２４６−２６７及び２８５−３１２のアミノ 酸残基に対応する。　Ｒ２０遺伝子生成物はＩＬ８Ｒ１と２８％の相同性を示し 、ＡＴ２Ｒとは２９％の相同性を示した。 実施例１０ Ｒ２０遺伝子を単離する間に、２つの弱いハイブリダイゼーションを示す配列が 単離されたが、他の７７Ｍレセプターに対して有為な相同性を示した。　実施例 ４の方法に従い、Ｒ２０特異性プローブ（実施例４）を用いてヒト胎児肝臓ＤＮ Ａライブラリー（ＡＴＣＣ３７３３３）をスクリーニングした。　このライブラ リー内でＲ２０遺伝子を同定することはできなかったが、いくつかの弱いハイブ リダイゼーションを示すクローンが認められたため、プラークを精製し、サブク ローニングして塩基配列を調べた。 得られた二つのクローンをＲ２（ＡＴＣＣ７５３２９）及びＲ１２（ＡＴＣＣ７ ５３３１）と命名した。　Ｒ２及びＲ１２（それぞれ、配列番号、４１と４２． ４３と４４に存在している）の全長ＤＮＡと予測されるアミノ酸配列は、他の７ ＴＭレセプターに対して相同性を示した。Ｒ２７７Ｍレセプターの予測される７ −ドランスメンプラン領域は、配列番号：４２のアミノ酸残基４１−６９．７７ −１０４．１２０−１３８．１６１−１８６．２０７−２２６．２４７−２７０ 及び２９４−３１８に対応しており、Ｒ１２７ＴＭレセプターの予測される７− ドランスメンプラン領域は、配列番号、４４のアミノ酸残基３３−５７．６８− ９０．１０６−１２７．１４５−１６８．１９３−２１７．２３３−２５１及び ２９０−３１２に対応している。　Ｒ２は、ＩＬ８Ｒ１と２４％の相同性を示し 、ＡＴ２Ｒとは２４％の相同性を示す。 また、Ｒ１２はＩＬ８Ｒ１と２６％の相同性を示し、ＡＴ２Ｒとは１９％の相同 性を示す。 実施例ＩＩ もう一つの新規の７７Ｍレセプターが、実施例１と同様の方法で同定された。　 二つの変性したプライマーブール（それぞれ、配列番号：ｌと２を含む）をプラ スミドｐＲｃ／ＣＭＶ（Ｓｔｒａｔａｇｅｎｅ社）中のヒトマクロファージｃＤ ＮＡライブラリーを含むＰＣＲ反応に用いた。　反応混合液には、合計４０μｍ 中、１ｘＰＣＲ１１を新液、０．２５ｍＭ　ｄＧＴＰ　、　０．２５ｍＭ　ｄＡ ＴＰ　、　０．２５ｍＭ　ｄＣＴＰ　、　０．２５ｍＭ　ｄＴＴＰ、０．０１μ ｇ／μｍプライマープール１，０．０１μｇ／μｌプライマープール２．０．２ ｕｇヒトマクロファージｃＤＮ＾及び２．５μＩＴａｑポリメラーゼが含まれて いる。　ＰＣＲ生成物に対してアガロースゲル電気泳動を行ったところ、少量の １８０−２００ｂｐのバンドが観察された。　クローニングを容易にするため、 このＤＮＡをゲルから溶出し、同条件でＰＣＲで再び増幅した。　２回目のＰＣ Ｒで実質的により多くのＤＮＡが単離された。　実施例１の記載と同様に、再び 増幅された物質をＢａｍ１ｌｌ及び旧ｎｄｌｌｌで分解し、プラスミド旧ｕｅｓ ｃｒｉｐＬ　ＳＫ−にクローニングした。　塩基配列を調べた１６のクローンの 内、１４個はＲ２０に対応し、２つは別の配列を示しＲＭ３と命名された。　部 分的なＲＭ３クローンに対して特異的なプライマーを用い、実施例２のＰＣＲの 方法により全長ＲＭ３　ｃＤＮＡクローンを同定した。　ＲＭ３ｃ　ＤＮＡのＤ ＮＡ及び予測されるアミノ酸配列は、それぞれ配列番号：４５及び４６に示され ている。　ＲＭ３７ＴＭレセプターの予測される７−ドランスメンプラン領域は 、配列番号・４６のアミノ酸残基４８−６９．８２−１ｏｏ、１１５−１３６． １５９−１７６．１９８−２２０．２４Ｇ−２７４及び２８７−３１１に対応し ている。　ＲＭ３の一部のクローン（ＡＴＣＣ７５３４０）の配列は、配列番号 　４５に示されており、ヌクレオチド４３８−５５１に対応する。 ＲＭ３の予想されるアミノ酸はＩＬ−８Ｒと３４％一致し、ＡＴ２Ｒと３２％一 致する。 実施例１２ 実施例１〜６で示した７つの新規の７７Ｍレセプターの内の５つのレセプター間 のアミノ酸の一致数と、既に同定されている７ＴＭレセプターとの比較を下の表 １に示す。　ここでは、ｆＮＬＰはＮ−ホルミルペプチドレセプター、Ｔｔ＋ｒ Ｒはトロンビンレセプターを示す。　既に同定されている７ＴＭレエプターのア ミノ酸配列は下記の論文に報告されている：　１Ｌ８Ｒ１ｉｎ　ｌｌｏｌｍｅｓ 　ｅｌ　ａｌ、。 前出；　ＩＬ８Ｒ２ｒｅｃｅｐｔｏｒ　ｉｎ　Ｍｕｒｐｈｙ　ｅｔ　ａｌ、、　 ５ｃｉｅｎｃｅ、　２５３：１２８０−１２８３　（１９９１）；　ＡＴ２Ｒｉ ｎ　５ａｓａｋｉ　ｅｔ　ａｌ、、前出；　Ｃ３ａＲ１ｎＧｅｒａｒｄ　ａｎｄ 　Ｇｅｒａｒｄ、　前出；　ｆＭＬＰＲｉｎ　ロｏｕ　ｌａｙ、ロＢＲＣ，１６ ８：　１１０３−１１０９　（１９９０）；　ＴｈｒＲｉｎ　Ｖｕ　ｅＬ　ａｌ 、、　Ｃｅ１ｌ、　６４：　１０５７−１０６８（１９９１）；　ａｎｄ　ＰＡ ＦＲｉｎ　Ｈｏｎｄａ　ｅｔ　ａｌ、、前出。 表　１ Ｖ３Ｌ−Ｂ　Ｖ２８　ＲＭ３　Ｒ２０Ｒ１２Ｒ２Ｖ３１ゲノムＤＮＡをＣＨＯ／ ＤＨＰＲ細胞（ＡＴＣＣＣＲＬ９０９６）及び２９３　（ＡＴＣＣＣＲＬ１５７ ３）細胞に形質導入し、その細胞をノーザンブロツトで分析してＶ３１の発現を 調べた。 哺乳動物細胞に於けるＶ３１の発現のためのベクター構築１．９ｋｂのＰｓｒｌ 断片で、実施例２に記載されている全長ラムダゲノムクローン（λ５−Ｖ３１− ３）からＶ３１をコードする配列を切り出し、Ｐｓｔｌで切断した市販のプラス ミド旧ｕｅｓｃｒｉｐｔ　ＳＫ＋（Ｓｔｒａｔａｇｅｎｅ社）に組み込み、中間 構築物質＋１Ｖ３１−ＰｓＬを調製した。　次に、旧ｎｄｌｌｌ及びＸｂａ１分 解でプラスミドｐＶ３１−ＰｓＬから全Ｖ３１断片とｅｏｂｐのポリリンカーを 切り出し、ｌ１ｉｎｄｌｌｌ及びＸｂａ　ｌで切断した市販のは乳類発現プラス ミドＩＩＲＣ／ＣＭＶ（ＩｎｖｉＬｒｏｇｅｎ社、サンジエゴ、カリフォルニア 州）に組み込んだ。 Ｃ）ｔｏ及び２９３細胞の形質変換 Ｖ３１発現構築物、ｐＶ３１ＸＰを市販の形質変換用試薬ＤＯＴＡＰ（Ｂｏｅｈ ｒｉｎｇｅｒ　Ｍａｎｎｈｅｉｍ社、インディアナポリス、インディアナ州）を 用いたリボ変換によりＣＨＯ及び２９３細胞に形質導入した。 ノーザンプロット分析 トランスフェクションした細胞のＶ３１ｍＲＮＡの特異的な発現について、３２ ｐ、−標識Ｖ３１プローブを用いたノーザンブロットハイブリダイゼーションに より分析を行った。　形質変換した細胞を対数増殖期まで培養し、次に遠心分離 してＰＢＳで１回洗浄した。　市販のＭｉｃｒｏ−Ｆａｓｔ　Ｔｒａｃｋ　ｍＲ ＮＡ　１ｓｏｌａｔｉｏｎ　ｋｉｔ（Ｉｎｖｉｌｒｏｇｅｎ社）を用いて細胞か らｍＲＮＡを単離した。　ｍＲＮ＾試料を、２．２％ホルムアルデヒドを添加し た１％アガロ−スルゲル電気体動により分離した。　試料はまず５０％ホルムア ミド及び２．２Ｍホルムアルデヒドにて、６５℃で、１５分間インキュベートし て変性させ、次にゲルに乗せる前にブロムフェノールブルー及びエチジュウムブ ロマイドを加えた。　ｍＲＮＡを５０Ｖでおよそ４時間電気体動じた。　紫外線 トランスイルミネーターでゲルを見ながら写真撮影をした後、毛管現象により一 夜、２０ＸＳＳＣ中でゲルのｍＲＮＡをニトロセルロース膜（Ｓｃｈｌｅｉｃｈ ｅｒ　＆　５ｃｈｕｅｌｌ。 キーイン、ニューハンプシャー州）に転写した。　プローブでハイブリダイゼー ションする前にプロットしたニトロセルロース膜を、８０℃真空中で、１〜２時 間乾燥した。 放射性標識Ｖ３１プローブを作成するため、鋳型ＤＮＡ（全Ｖ３１をコードする 配列を含む１．９ｋｂ　）Ｉｉｍｄｌｌｌ−Ｘｂａｌ断片）を煮沸して変性させ 、次にランダムヘキサマープライマーの混合物とアニーリングさせた。　フレノ ウ酵素と”Ｐ−ｄＣＴＰ、　”Ｐ−ｄＴＴＰ、　ｄＡＴＰおよびｄＧＴＰの混合 物を使って、室温で、３０分間プライマーを伸長した。　取り込まれなかったヌ クレオチドは、反応混合物をＧ−２５５ｅｐｈａｄｅｘ　Ｑｕｉｃｋ　５ｐｉｎ 　Ｃｏｌｕｍｎ　（［ｌｏｅｈｒｉｎｇｅｒ　Ｍａｎｎｈｅｉｍ社）に通過させ ることにより除去した。　３ｆｆｐの取り込みは、チェレンコブカウントにより 定量した。　プローブは煮沸して変性させ、次にハイブリダイゼーション溶液（ ５０％ホルムアミド、５　Ｘ５ＳＣ，５ｘデンハード溶液、５０ｍＭ　ＮａＰＯ ４＜　ｌｏｕｇ／ｍｌ変性サケＤＮＡ）中で、ｍＲＮＡプロットと共に、４２℃ で、−夜インキユベートした。　プロット膜を２ｘＳＳＣ，０，１％ＳＤＳ中室 温で、１０分間、２回洗浄し、次ニ０．Ｉ　Ｘ５ＳＣ中ニテ、５０℃テ、１０分 間、３〜４回洗浄した。　プロット膜を空気中で乾燥し、次にＸ線フィルムに時 間を変えて暴露をした。 トランスフェクションした１２個のＣｌｌ０クローンの内、唯一、１個だけＶ３ １　ｍＲＮＡを発現していることがハイブリダイゼーションにより認められた。 　この細胞は、Ｃｌｌ０−Ｖ３１−１０と命名された。 この細胞のシグナルは８時間観察されたが、他の細胞からは有為な量のシグナル は認められなかった。 形質変換しり９つノ２３９細胞の内、２　ｆｉｌ　（２９３−Ｖ３１−１　ト２ ９３−Ｖ３１−６）ハ、高イレヘルテ■３１ｍＲＮＡを発現し、３個（２９３− Ｖ３１−５．２９３−Ｖ３１−７　オヨび２９３−Ｖ３１−７）　ハ、中程度（ ７）ｆｉを発現し、そして、４個はを為な量の発現が認められなかった。 Ｖ３１　ｍＲＮＡを発現する形　変換した２９３細胞の表現型Ｖ３１　ｍＲＮＡ を発現する形質変換した２９３細胞の表現型は、親の２９３細胞との比較によっ て変化する。　親の２９３細胞は、細胞表面にタンパクを突き出ず特徴を有して いる。　このような突出（「スパイク」）は、形質変換された多くの細胞に共通 の特徴である。　このような細胞は、プラスチックプレート上で偏平にならない が、接着性に大きな特徴（スパイクの特徴を示し、滑らかな被覆組織を形成しな い。　反対に、高いレベルのＶ３１ｍＲＮＡを発現する形質変換された２９３細 胞（２９３−Ｖ３１−１と２９３−Ｖ３１−６）は偏平になり、培養中６滑らか な組織を形成する。　この細胞は細胞同士が接近して連続的に違いに接触し、石 を敷き詰めたように滑らかな被覆組織を形成する。Ｖ３１を形質変換した２９３ 細胞も親の２９３細胞と比べると、細胞の増殖率がきわめて低下する。　このよ うな形態学的な違いと増殖率の差は、Ｖ３１の遺伝子発現に対して「余り形質転 換をしていない」表原型とも一致する。　この結果は他の７７Ｍレセプターを形 質変換した細胞の場合とは著しく異なる。　例えば、セロトニンレセプターは哺 乳動物の細胞に形質導入すると強い形質転換体となる［ＪｕｌｉｕｓｅＬ　ａｔ 、、　５ｃｉｅｎｃｅ、　２４４：　１０５７　（１９８９）］。 補乳動物細胞でのＶ３１　ｃＤＮＡの発現Ｖ３１−Ｂ　ｃＤＮＡについても上述 の方法と同様の方法で、ｐＲｃ／ＣＭＶ内て哺乳動物の細胞で発現するように操 作した。　その得られた結果発現プラスミドを、ｐＲｃＶ３１−Ｂとした。Ｖ３ １−Ｂ　ｍＲＮＡを発現する発現プラスミドを形質変換した２９３細胞は、Ｖ３ １ゲノムＤＮＡ構築物を形質導入した２９３細胞よりも、親の２９３細胞に近い 表現型を示す。 実施例１４ −Ｖ３１１Ｖ２８及びＲ２０のｍＲＮＡの発現を、放射性標識プローブを使って ノーザンプロット分析及びｉｎ　５ｉｔｕハイブリダイゼーシヨンにより分析し た。 ｉｎ　５ｉｔｕでのヒト組織へのＶ３１プローブのハイブリダイゼーション 様々なヒト組織の凍結切片を、Ｖ３１由来の放射性標識一本鎮ＲＮＡを使って、 ｉｎ　５ｉｔｕハイブリダイゼーションを行った。 リンパ節、牌臓、胸腺及び扁桃腺より得られた組織試料を、ＯＴＣブロック中で 凍結し、−７０’Ｃで保存した。　クリオスタット２８００Ｍ　（Ｌｅｉｃａ？ ｆ）を使って、ブロックを６ミクロンの切片に切断し、Ｖｅｃｔａｂｏｎｄ　（ Ｖｅｃｔｏｒ　Ｌａｂｏｒａｔｏｒｉｅｓ社、バーリンゲーム、カリフォルニア 州）でコートしたスライド状に加工した。　スライドを、室温で、−夜空気乾燥 させ、−７０’Ｃで保存した。 使用前に、スライドを７０℃から取り出し、５分間５５℃に置いた。 次に、切片を４％バラホルムアルデヒド中で、４°Ｃで、２０分間固定、ＰＢＳ テ３回洗浄し、脱水しく７０−９５−１００％工ｙノー／ｌ／、１分、それぞれ 室温で）、そして、３０分間乾燥した。　切片を７０％ホルムアミド、２ＸＳＳ Ｃ中にて、７０”Ｃで、２分間変性処理し、２ＸＳＳＣで洗浄し、脱水及び３０ 分間空気乾燥した。　切片を前ハイブリダイゼーション溶？ｆｆ１（５０％ホル ムアミド、０．３Ｍ　ＮａＣｌ、２０ｍＭ　Ｔｒｉｓ　ｐＨｓ、ｏ　、１０％硫 酸デキストラン、１×デンハード溶液、１００ｍＭ　ＤＴＴおよび５ｍＭ　ＥＤ ＴＡ）中で、４２℃で、２時間インキュベートし、放射性標識プローブを、その 溶液（６ｘ　１０５　ｃｐｍ／切片）に加え、切片を、５０℃で、１２〜１６時 間ハイブリダイゼーションした。　センス及びアンチセンスＶ３１プローブを作 成するために、Ｔ７及びＴ３　ＲＮＡポリメラーゼを用いてゲルから精製した直 鎮状のＶ３１の７２７ｂｐ　Ｈｉｎｃｌｌ断片を含むプラスミドより３６３−標 識転写物を合成した。 ハイブリダイゼーション後、切片を４　ｘＳＳＣ、１０ｍＭ　ＤＴＴで１時間室 温で洗浄し、次ぎに５０％ホルムアミド、ｌ　ｘＳＳＣ，１０ｍＭＤＴＴで４０ 分間、６０℃で洗浄し、最後に２ＸＳＳＣと０．２　Ｘ５ＳＣで３０分づつそれ ぞれ室温で洗浄した。　アルコール脱水後、空気乾燥したスライドをＫｏｄａｋ 　ＮＴＢ２　Ｎｕｃｌｅａｒ　Ｅｍｕｌｓｉｏｎ（４２℃まで加熱したもの）に 浸し、２時間室温で空気乾燥し、展開するときまで遮光した。　スライドをにｏ ｄａｋ　０１９　ｄｅｖｅｌｏｐｅｒに４分間、４℃に置き、４回酸反応停止液 （ｌ　ｍｌ氷酢酸１５００ｍｌ蒸留水）に浸し、Ｋｏｄａｋ　ｆｉｘｅｒに４分 間、４℃に置いた。　このスライドを３回水道水で洗浄し、ヘマトキンリン／エ オシンで対比染色した。 Ｖ３１アンチセンスプローブは４種のヒト組織試料（リンパ節、膵臓、胸腺、扁 桃腺）のそれぞれと強くハイブリダイズする。 反対に、Ｖ３１センス鎖から調製した対照プローブはこれら組織と有意にハイブ リダイズしなかった。 ヒト組織におけるＶ３１発現ノーザンプロット分析正常ヒト組織でのＶ３１　ｍ ＲＮＡの特異的発現も、ノーザンブロットハイブリダイゼーションにより分析し た。　ｍＲＮＡ試料をホルムアルデヒド−アガロースゲル上で分離し、ニトロセ ルロース膜に転写して実施例８に示したｊ２ｐ−標識Ｖ３１プローブとハイブリ ダイズさせた。　Ｖ３１プローブは明らかにヒトリンパ組織、扁桃腺、リンパ節 及び膵臓とハイブリダイズする。　副腎、脳、心臓、腎臓、肝臓、肺、膵臓また は精巣でのハイブリダイゼーションは認められなかった。 造血細胞系に於けるＶ３１発現のノーザンブロソ１−分析いくつかの造血細胞系 から単離した細胞を、対数増殖期まで培養し、遠心分離して回収し、１５０ｍＭ 　ＮａＣ１で２回洗浄し、ペレット状細胞を一７０℃で保存した。　ＲＮＡを抽 出するために、細胞をグアニジン−イソチオシアネート緩衝液（ＧＴＴ）に懸濁 し、ポリトロンミキサーで２０秒間粉砕した。　ＲＮ＾／ＧＴＴ混合物を塩化セ シウムの上履に乗せ、３５．０００　ｒｐｍ（１７９，０ＯＯｘ　ｇ）で、２１ 時間遠心した。　ＲＮＡベレットを８２０に懸濁し、エタノールで沈澱させ、プ ロテイナーゼにで処理をして混在しているＲＮａｓｅを除去した。　フェノール ／クロロホルム抽出後、ＲＮＡを再沈澱し、Ｈ２Ｏに懸濁して分光光度計で定量 した。 各ＲＮＡ試料の１０μｇをノーザンプロット分析に用いた。　試料を変性し、ホ ルムアルデヒド／アガロースゲル上で電気泳動し、ニトロセルロース膜に転写し て実施例８で示した″Ｐ−標識Ｖ３１プローブとハイブリダイズさせた。 Ｖ３１プローブは、Ｔ細胞系）１ｕＬ　７８、およびＢ細胞系ＲａｊｉとＪ　ｉ 　ｊｏｙｅと強くハイブリダイズした。　Ｔ細胞系ＣＥＭも、Ｖ３１とハイブリ ダイズするが、それほど強くはなかった。　反対にＴ細胞系５ＫＷ３及びＭｏ１ Ｌ４は、Ｖ３１とハイブリダイズせず、またをｕ細胞ＩＧＩ　５Ｋ５６２、ＨＬ −６０及びＵ９３７もＶ３１とハイブリダイズしなかった。　これらの結果から ヒト組織におけるノーザンプロット及びｉｎ　５ｉｔｕハイブリダイザ−ジョン の結果を確認した；すなわち、Ｖ３１は特異的にリンパ系細胞および組織で発現 される。　他の造血細胞系におけるＶ３１　ｍＲＮＡの発現に対するノーザンプ ロット分析の結果を以下の表２に示す。 表　２ Ｖ３１ノーザンプロット　シグナル Ｔ細胞系 Ｈ９＋＋ ＭＯＬＴ３　＋　＋ ＪｕｒｋａＬＥ６−１　− Ｊ、　ＲＴ３−Ｔ３．５　− ＣＣＲＦ−１１５Ｂ−２＋ Ｈ３６０２＋　＋　＋　＋ ヒト組織及び細胞系でのＶ２８発現のノーサンプロット分析様々なヒト組織にお けるＶ２８　ｍＲＮＡの発現を、ｆｆ２ｐ−標識Ｖ２８プローブを用いてノーザ ンプロット分析により分析した。　凍結組織試料を乳鉢と乳棒を使って液体窒素 中で粉砕し、ＲＮＡを次のＣｈｏｍｃｚｙｎｓｋｉ　と５ａｃｃ旧のＡＰＧＣプ ロトコール［ＡｎａｌｙＬｉｃａｌ　［ｌｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ、　１６２： 　１５６−１５９　（１９８６）］に従っておこなった。　すなわち、試料を４ Ｍグアニジンチオシアネート緩衝液中で均質化し、酸フェノール抽出処理とイソ プロパツール沈澱処理を何度か繰り返した。　ＲＮＡ試料を、ＲＮａｓｅを含ま ないＤＮａｓｅ（ＳＬｒａＬａｇｅｎｅ　Ｃｌｏｎｉｎｇ　Ｓｙｓｔｅｍ社、ラ ヨラ、カリフォルニア州）で、３０分間、３７℃で処理し、混在しているＤＮＡ を除去し、フェノール／クロロホルム処理を２回行い、そして、エタノール沈澱 、ＤＥＰＣ処理水に再溶解して、次に使用するまで一７０℃で保存した。　細胞 系からのＲＮＡは、上述のＶ３１の分析用に記述した方法で調製した。 各ＲＮＡ試料の１０〜３０μｇを５０％ホルムアミド及び３．５Ｍホルムアルデ ヒド中で、１０分間、６０℃でインキュベートして変性させ、電気泳動の前に臭 化フェノールブルーと臭化エチジウムを添加した。　試料を２％ホルムアルデヒ ドを含む１．２％アガロースゲル上にて、９０ボルトで、４時間電気泳動をした 。　紫外線トランスイルミネーターで観察しながら写真撮影をし、毛管現象によ り、−夜、２０ＸＳＳＣ中で、ＲＮＡをゲルからニトロセルロース膜（Ｓｃｈｌ ｅｌｃｈｅｒ　ａｎｄ　５ｃｈｕｅ１１社）に転写した。　プロットしたニトロ セルロース膜は、ハイブリダイゼーションする前に、１〜２時間、真空中にて、 ８０℃で乾燥させた。 放射性標識Ｖ２８プローブを作成するための鋳型として、全Ｖ２８をコードする 配列を含む１．５ｋｂ　ＥｃｏＲＩ断片を使用した。 標識付け、ハイブリダイゼーション及び洗浄方法の詳細は、実施例２の方法に従 った。　ノーザンプロット分析の結果は、以下の表３に示した。 表　３ 組織または細胞系　Ｖ２８ノーザンプロット　シグナルヒト組織におけるＲ２０ のノーサンプロット分析様々なヒト組織におけるＲ２０の発現をノーザンプロッ ト分析により検定した。　様々なヒト組織からＰｏ１ｙ−Ａ　ｍＲＮＡを単離し 、変性アガロールゲル電気泳動により分画し、ニトロセルロース膜上にプロット した。　Ｒ２０の１．５ｋｂ　ｌ１ｉｄｌｌｌ−ＰｓＬｌ断片からのプローブの 調製は、次のようにして行った。　ゲルから精製した断片を５０ｎｇを取り、１ μｇのランダムヘキサマーとアニールさせた。　試料をＫｌｅｎｏｗ緩衝液（実 施例２参照）、ｄＡＴＰ、　ｄＧＴＰ。 ”Ｐ−ｄＣＴＰ及び”Ｐ−ｄＴＴＰ存在下で、フレノウ酵素で処理し、室温で７ ５分間反応させた。　Ｇ−２５Ｑｕｉｋｓｐｉｎ　ｃｏｌｕｍｎ　（口ｏｅｈｒ ｉｎｇｅｒＭａｎｎｈｅｉｍ社）を通過させることにより、標識断片と取り込ま れなかったヌクレオチドを分離し、煮沸して変性した後、氷上で冷却した。　こ のプローブは、５　ｘＳＳＣ，５０ｍＭ　ＮａＰＯ＜、５×デンハード溶液及び ｌＯμｇ／ｍｌサケ精子の溶液中で、４２℃で、１６時間、フィルターとハイブ リダイズさせた。　続いてこのフィルターを０．１　ｘＳＳＣ、５０℃で洗浄し た。　ハイブリダイゼーションは、オートラジオグラフィーによって視覚化した 。 組織分析の中は、胎盤ＲＮＡに最も強いシグナルが認められた。 同じ分子量で観察したリンパ節、腎臓及び胸腺のＲＮＡの場合は、より弱いシグ ナルが得られた。　肝臓、卵巣または精巣では、ハイブリダイゼーションは認め られなかった。 実施例１５ Ｖ３１をコードしている配列（及びその断片）とグルタチオン−３−トランスフ ェラーゼ（ＧＳＴ）　［Ｓｍ１ｔｈ　ｅＬ　ａｔ、、　Ｇｅｎｅ、　６７：　３ １−４０　（１９８８）］との融合タンパクとして大腸菌で発現させるため、遺 伝子操作を行った。ＧＳＴとの融合タンパクは、一般に大蚤に発現され、グルタ チオン−アガロース−ビーズ上で容易に精製することができる。　これらの融合 タンパクは、生化学の研究に多くの材料を提供し、抗体精製の際の免疫源として 有用である。 Ｖ３１をコードしている全ＤＮＡ配列を遺伝子操作により処理し、アミノ末端が ＧＳＴ　、カルボキシル末端がＶ３１であるような融合タンパクを発現するプラ スミドｐＧ［！Ｘ−２７を調製した。　プラスミドｐＧＥＸ−２ＴにはＧＳＴの 発現を促進するＩａｃプロモーターが含まれている。　ＧＴＰ遺伝子の３゛末端 側には、Ｏａｍｌｌｌと８ｃｏＲ１の切断部位が含まれており、またトロンビン の切断部位もコードしている。　Ｖ３１遺伝子を、［］ａｍｌｌｌとＥｃｏＲｌ で分解処理したｐＧＥＸ−２Ｔ　＋：りＯ−二＞グし、Ｖ３１　ノ５°末端の口 ａｍｌ１１部位とＰＣＲ直接突然変異処理を施した３°末端の８ｃｏＲ１部位を 導入した。 ５°ｔｌＪゴヌクレオチド（Ｖ３１−Ａ、　配列番号：　４７）　ｌ；！ｐＧＥ Ｘ−２Ｔ　ノ２２５と２２６番目の残基をコードするＢａｍＨ１部位とメチオニ ン開始コドン（ＡＴＧ）から開始しているＶ３１遺伝子の１７塩基を含んでいる 。　下流のアンチセンスオリゴヌクレオチド（Ｖ３１−Ｂ、配列番号：４８）は ＥｃｏＲ１部位と停止コドンを含むＶ３１遺伝子の１７塩基を含んでいる。　Ｐ ＣＲはＰｅｒｋｉｎ　Ｅｌｍｅｒ　ＣｅＬｕ５ｍ機器にて、次の温度サイクルに 従って行った。最初の４分間は、９４℃にて反応させ、続いて、（１）　３０秒 間、９４℃で変性、（２）　３０秒間、６０”Ｃでアニーリング、及び（３）　 ３０秒間、７２℃で伸長し、この（１）〜（３）を２５サイクル行った。　反応 混合液には、合計５０μＩ中、１ｘＰＣＲ緩衝液、０．２５ｍＭ　ｄＧＴＰ　Ｓ ｏ、２５ｍＭ　ｄＡＴＰ　Ｓｏ、　２５ｎ＋Ｍ　ｄＣＴＰ　。 ０、２５ｍＭ　ｄＴＴＰ　、　０．０１　ｕ　ｇｉμｌの各プライマー、３　Ｘ 　１０−’ｍｇ鋳型ＤＮＡ及び２．５単位のＴａｑポリメラーゼが含まれている 。　ＰＣＨに続いて、反応液をフェノール及びクロロホルムで処理し、エタノー ル沈澱を行った。　次に、ＤＮＡを３７℃にて、口ａｍｌｌｌ及びＥｃｏＲＩで 分解し、１％アガロース／２％ナシーブアガロースゲル上で電気泳動した。　Ｐ ＣＲ主生成物は、電気泳動の移動度と予測された１２４１ｂｐの大きさとが一致 していた。　このＤＮＡを電気泳動で溶出して、ＢａｍＨＩ　とＥｃｏＲＩで処 理したｐＧ［！Ｘ−２Ｔ　ＤＮＡ断片と結合させた。　得られたＤＮＡをコンピ テント大腸菌に形質導入し、新しく作成されたプラスミドｐＧＥＸ−Ｖ３１−Ｆ ４を含んだクローンを選び出し、分析した。　Ｖ３１融合タンパクをコードして いる挿入ＤＮＡをジデオキシ末端法により配列決定を行った。 Ｖ３１の最初の９０個のアミノ酸（第１細胞外領域と思われる）だけ含んでいる 短い融合タンパクもＧＳＴで調製した。　上述した実施例と同様に、Ｖ３１をコ ードする配列をＰＣＲ直接突然変異処理し、Ｂａｍ）Ｉ　ｌとＥｃｏＲＩの切断 部位を導入した。　５°オリゴヌクレオチド（Ｖ３１−Ａ）は、最初のＧＳＴ融 合タンパクの調製に使用したものと同一で、ＧＳＴ遺伝子のＢａｍｌｌｌ部位と Ｖ３１遺伝子の１７塩基を含んでいる。　下流のアンチセンスオリゴヌクレオチ ド（Ｖ３１−Ｃ１配列番号　４９）ハ、Ｖ３１遺伝子ノ１８塩基を含み（Ｖ３１ （７）９０番目のアミノ酸の後に）停止コドンが導入され、その後にＥｃｏＲＩ 部位が続いている。　ＰＣＲの条件は、最初のＧＳＴ融合タンパクの調製の時と 全く同様に行った。　ＰＣＲ生成物は、フェノール／クロロホルム抽出を行い、 ＢａｍＨｌとＥｃｏＲｌで分解した。 このＤＮＡを１％アガロース／２％ナシーブアガロースゲル上で電気泳動したと ころ、予想したサイズの２８１ｂｐの移動度が観察された。　このＤＮＡを電気 泳動から溶出し、ｐＧ［！Ｘ−２７と結合させた。　得られたプラスミドの挿入 部分、ｐＧＥＸ−Ｖ３１−Ｎｌ　、を塩基配列分析で確認した。 ４つの細胞外領域全体と融合したＧＳＴを含む第３の融合タンパクを調製した。 　Ｖ３１のアミノ酸配列の領域は、親水性に基づいた領域として定義され、各領 域の末端には１〜５の疎水性残基が含まれる（トラスメンプランセグメントを形 成する）、この分子のデザインによって領域間を分割し、このため融合タンパク は全体的な親水性の性質を変えない。　ＰＣＲ反応を４つに分けて行い、各領域 をコードしているＤＮＡを増幅した。　領域をコードしている配列を融合するの に用いた方法は、［＋ｒｌｉｃｈ。 Ｅｄ、、　ｐｐ、６１−７０　ｉｎ　ＰＣＲＴａｃｈｎｏｌｏｇｙ、　５Ｌｏｃ ｋｅｎ　Ｐｒｅｓｓ、　Ｎｅｗ　Ｙｏｒｋ。 （１９８９）に概要かまとめられている。　使用した５°オリゴヌクレオチド（ Ｖ３１−Ａ）は、前項の２つのＶ３１融合タンパクで使用したものと同一である 。　３゛オリゴヌクレオチド（Ｖ３１−Ｊ１配列番号、５６）は１７塩基のＶ３ １遺伝子を含み、Ｖ３１の３４３位のアミノ酸の後に停止コドンが導入され、そ の後に、ＥｃｏＲ１部位が続いている。 オリゴヌクレオチドＶ３１−Ｄ（配列番号＝５０）は、上流のＶ３１−Ａと対を 形成して第１細胞外領域をコードする２４９の断片を増幅する。　Ｖ３１−Ａオ リゴヌクレオチドも第２細胞外領域オリゴヌクレオチド（Ｖ３１−Ｅ、配列番号 、５１）に相同性を示す１２個の塩基を含んでいる。　オリゴヌクレオチドＶ３ １−Ｅは、第１細胞外領域の１２塩基を含み、その後に第２細胞外領域の１７塩 基が続いている。　つまり、第１細胞外領域３°末端のＰＣＲ生成物は、第２細 胞外領域５°末端のＰＣＲ生成物と比較すると２４個の同一のアミノ酸を含み、 このため２つのＰＣＲ生成物が一緒にアニーリングされ、（オリゴヌクレオチド Ｖ３１やオリゴヌクレオチドＶ３１−Ｐを使ってＰＣＨにより）融合したＤＮＡ 断片と同様に再び増幅される。 この増幅方法は、第３及び第４細胞外領域にも応用された二第３細胞外領域はオ リゴＶ３１−Ｇ（配列番号、５３）とＶ３１−Ｈ（配列番号、５４）を使って増 幅、第４細胞外領域はオリゴＶ３１−１（配列番号５５）とＶ３１−Ｊを使って 増幅し、得られたＰＣＲ断片をアニールし、オリゴＶ３１−Ｇ及びＶ３１−Ｊを 使って再び増幅した。　最後に、第１／第２と第３／第４細胞外領域を含んでい る２つのＤＮＡ断片を、断片をアニーリングしてオリゴヌクレオチドＶ３１−Ａ とＶ３１を使った３回目のＰＣＲ反応で増幅するごとにより融合した。 ＰＣＲの条件とＢａｍＨｌとＥｃｏＲＩの分解は、最初の２つのＶ３１融合タン パクと同様に行った。　最初の４つのＰＣＲ反応の生成物を１％アガロース／２ ％ナシーブアガロースゲル上で電気泳動したところ、各反応物は、予想通りのサ イズの断片であった（１〜４細胞外領域それぞれ２９４ｂｐ　、　７５ｂｐＳ１ ０５ｂｐ及び１ｌｌｂｐ）。 ２回目の増幅反応も同様のＰＣＨの条件で行われたが、目的とする配列は、電気 泳動ゲルに直接マイクロピペットのチップを突き刺して抜き出した物である。　 取り出したアガロースゲル（体積にして２〜３μｍ）は、そのまま２回目のＰＣ Ｒ反応に使用した。　これらの反応物は、予想通りのサイズのＤＮＡ断片３４５ ｂｐ（第１／第２細胞外領域）及び１９２ｂｐ（第３／第４細胞外領域）を示し た。　ごれら１度アニーリングしたＤＮＡ断片を、同様に鋳型ＤＮＡとして用い 、オリゴＶ３１−Ａ及びＶ３１−Ｊを使った最後のＰＣＲ反応に使用した。　最 終のＰＣＲ生成物を［ｌａｍ旧及びＥｃｏＲ１で分解したところ、予測された５ １３ｂｐに一致した移動度を示した。　このＤＮＡを電気泳動溶出し、ｐＧＥＸ −２７と結合させた。 得られたプラスミドをｐＧＥＸ−Ｖ３１−ＸＩＯとし、予想通りのＤＮＡ塩基配 列であることを確認した。 増幅した配列とＧＳＴ遺伝子との接合部の塩基配列を調べて、全部で３つのデザ インした遺伝子が適当に構築されているかどうかを調べた。　３つのＧＳＴ／Ｖ ３１融合遺伝子を大腸菌中で培養し、これらの合成物をｌ　ＰＴＧで誘導した。 　培養は、後期指数増殖期まで行い、遠心により収菌した。　細胞をＰＢＳに懸 濁し、超音波で粉砕した。　細胞破壊物を遠心で除き、上清にグルタチオン−ア ガロースゲル（Ｓｉｇｍａ社）を混合した。　次に、このビーズをＰＢＳでよく 洗浄した。　ビーズに結合したタンパクは、還元型グルタチオン（Ｓｉｇｍａ社 ）を加えて溶出した。　精製過程の各段階から一部試料を取り、ＳＯＳアガロー スゲル電気泳動により、タンパクの分析を行った。　ＧＳＴはこの方法で容易に 精製され、グルタチオン−アガロースから主要タンパクとして（９０％以上）溶 出される。　全長Ｖ３１をコードする配列を含むＧＳＴ融合タンパクは、全長の 融合タンパクより分子量の小さいいくつかのタンパクのバンドを示した（ＧＳＴ より１０００．２５００及び４０００ダルトン大きい）。　これらの生成物は、 グルタチオン−アガロースビーズから溶出されたが、ＧＳＴよりも低いレベルで 発現されていた。　これらのタンパクはタンパク分解を受けたのかも知れない（ 下記参照）。　全長Ｖ３１−ＧＳＴ融合タンパクの分子量に相当するバンドは認 められなかった。 第１細胞外領域（ｐＧＥＸ−Ｖ３１−Ｎｌ）を含ムＧＳＴ融合タンハクハ、グル タチオンアガロースでの精製後いくつかのバンドを示した。 予想されたサイズに近い（ＧＳＴよりｔｏ、　０００ダルトン大きい）バンドの 一つと、それより小さい３つのバンドは、全長のＶ３１を含むＧＳＴ融合タンパ クと同一の移動度を示した。 ４つ全ての細胞外領域を含むＧＳＴ融合タンパク（ｐＧＩＥＸ−Ｖ３１−ＸＩＯ ）の精製も試みた。　極小量のタンパクが、グルタチオン−アガロースビーズか ら溶出されたが、ｐＧＥＸ−Ｖ３１−Ｆ４のバンド及びより小さいｐＧＥＸ−Ｖ ３１−ＸＩＯのバンドと同様の移動度を示した。 しかし、大量のタンパクが細胞ベレットに結合しており、これらは予想された融 合タンパクのサイズに一致した移動度を示した。　電気泳動的に精製した材料で アミノ末端の配列決定を行ったところ、その配列は、ＧＳＴのアミン末端の配列 であった。 このタンパクは、４つの細胞外領域とＧＳＴが融合したタンパクで、タンパク合 成中に封入体を形成したと思われる、従って、不溶化して細胞ペレットに結合し たのかも知れない。 Ｖ３１がプロテアーゼを認識することがいくつか観察されている。　Ｖ３１の構 造は、トロンビンレセプターの構造に極めてよく似ている。　Ｖ３１はトロンビ ンレセプターに対して３０％の相同性を示し、両分子とも通常長い第１細胞外領 域を持たない（Ｖ３１は８９残基、トロンビンは、１００残基）。　トロンビン レセプターは第１細胞外領域内にトロンビン切断部位を待ち、このレセプターは 、タンパク分解後活性型となる。　Ｖ３１は主なタンパク分解認識配列をもち、 そこに連続した５個のりシンが含まれている。　この配列は塩基残基に特異性を 示すプロテアーゼにとって良好な標的となるはずである（このようなプロテアー ゼはいくつか存在する、例えばトリプシン）。　さらに、ＧＳＴ−Ｖ３１融合タ ンパクの実験的観察から、第１細胞外領域は、明らかに大腸菌のプロテアーゼの 標的になっている。　３つの融合タンパクをそれぞれ単離する間、前項で述べた ように、ある種の材料は、部分的に分解されていることがわっかだ。　第１細胞 外領域は、３つの融合タンパクに共通する唯一の配列であることから、タンパク 分解を受けるのはおそらくこの部位である。　分解生成物の内、少なくとも一つ の大きさは（ＧＳＴより２５００ダルトン大きい）は、連続したりシンの位置も しくはその近傍で分解を受けたことと一致する。　この結果から第１細胞外領域 は、大腸菌のプロテアーゼの分解を受けることが示唆さシグナル形質導入が展開 されると考えられる。 実施例１６ Ｒ２０の細胞外領域も、ＧＳＴとの融合タンパクが大腸菌で発現するように遺伝 子操作を施した。　実施例１０のＶ３１で記載した通り、Ｒ２０領域はその親水 性か予測されることから選択された。 ４つの独立したＰＣＲ反応を行いそれぞれの領域を増幅した。 ５°オリゴヌクレオチド（Ｒ２０−ＸＩ、　配列番号：５７）ハ、ＧＳＴ遺伝子 との結合用に［ｌａｍｌｌ１部位をコードし、続いてＲ２０遺伝子の１５ヌクレ オチド（メチオニン開始コドン）をコードしている。 ３°オリゴヌクレオチド（Ｒ２０−Ｙ４、配列番号：６４）は、Ｒ２０遺伝子（ 第４細胞外コード部分）の１８残基を含み、Ｒ２０の２８９番目のアミノ酸の後 に停止コドンが導入されており、続いて（！ｃｏＲ１部位が導入されている。　 第１細胞外領域をコードする配列は、実施例１０に記載された条件を用い、オリ ゴヌクレオチドＲ２０−ＸＩ及びＲ２０−Ｙｌ　（配列番号：５８）でＰＣＲを 行って調製した。　同様に、第２、第３、第４細胞外領域をコードする配列をそ れぞれＲ２０−Ｘ２　（配列番号：　５９）　トＲ２０−Ｙ２　（配列番号：　 ６０）二Ｒ２０−Ｘ３（配列番号：　６１）　トＲ２０−Ｙ３　（配列番号・６ ２）：及びＲ２０−Ｘ４　（配列番号６３）とＲ２０−Ｙ４のプライマーを用い て増幅した。　実施例１０と同様に、第１及び第２細胞外領域をコードする配列 を、２回目１７）　ＰＣＲ反応で融合した。　（プライ７−　Ｒ２０−ＹｌとＲ ２０−Ｘ２ｉ；１３０個のヌクレオチドが重複しており、ＰＣＲ反応でアニーリ ングして融合したＤＮＡが増幅される；このＰＣＲ反応には、１回目の２つのＰ ＣＲ生成物とプライマーＲ２−ＸＩとＲ２０−Ｙ２が含まれている）。 第３及び第４細胞外領域をコードする配列も同様にプライマーＲ２０−Ｘ３とＲ ２０−Ｙ４を用いてＰＣＲ反応中で融合した。　最後に２回目の反応から得られ たＰＣＲ生成物をアニーリングさせて、プライマーＲ２０−ＸＩとＲ２０−Ｙ４ を用いた３回目のＰＣＲ反応で増幅した。 次に、実施例１Ｏに従って、このＤＮＡをＢａｍｔ＋Ｉ　とＥｃｏＲｌで分解し 、ｐＧＥＸ−２７と結合させた。　得られたプラスミドをｐＧＥＸ−ＲＤＦ６と 命名し、挿入部をＤＮＡ塩基配列分析で確認した。 実施例ＩＯに従って、プラプミドを持つ大腸菌を培養し、ＧＳＴ−Ｒ２０領域融 合タンパクの生産を分析した。　適当な移動度を示すタンパクのバンドが５ＤＳ −ＰＡＧ［！グルタチオンーアガロース精製物質上で観察された。　より低分子 量の試料（約１０００ダルトン小さい）もいくつか観察され、タンパク分解物が あると思われた。　これらの全てのバンドは、トロンビンで分解され、ＧＳＴと 同時に泳動するバンドが得られた。　この結果から大腸菌の培養により、Ｒ２０ 細胞外領域配列とのＧＳＴ融合タンパクが産生されることが示唆された。　下記 の実施例１８に記載されている通り、グルタチオン−アガロース上で精製した物 質を直接マウスに免疫し、抗体を調製した。 実施例１７ 実施例１５及び１６と同様の方法で、Ｖ３１−ＢとＶ２８をコードする配列を操 作して、ＧＳＴ融合タンパクを発現させた。 挿入部でコードされている配列（実施例３のＶ３１−［１ｃＤＮＡまたは実施例 ７のＶ２８　ｃＤＮＡ）をｐＧＥＸ−２Ｔの口ａｍｌｌｌ及びＥｃｏＲ１部位に クローニングした。　このプラスミドを持つ１個の細菌クローンを５０ｍ　ｌの し培地／カルベニシリンに植菌し、３７℃で一夜培養した。　−夜培養した培地 を、Ｌ培地／カルベニシリンで１０倍に希釈して５００ｍ　ｌ　とし、３７℃で １．５時間培養した。　ｌ　ＰＴＧを１ｍＭになるように加え、３７°Ｃで３． ５時間培養した。　細菌をペレットにし、１５ｍ１のＰＢＳ／　１％Ｔｒｉｔｏ ｎ　Ｘ−１００に溶解し、水中で４５秒間超音波処理して細胞破砕した。　この 均質物を取り、マイクロ遠心機中で最高速度で５分間遠心した。　細胞を３ｍｌ のＰＢＳ／　１％Ｔｒｉｔｏｎ　Ｘ−１００に懸濁した。　試料の半分母に３． ５ｍｌの水、４．５ｍｌの２×試料緩衝液、及び０．５ｍｌの２Ｍ　ＤＴＴを加 えて全量を１０ｍ１とした。　試料を３分間煮沸し、２つの１０％アクリルアミ ドＳＤＳ調製用ゲルに乗せる前に遠心した。　ゲルは、３０ｍＡでおよそ１５時 間泳動し、水冷０．４Ｍ塩化カリウム中でインキュベートしてタンパクのバンド を視覚化した。　誘導したバンドを切り出し、透析チューブ中で、約１０ｍ１の Ｔｒｉｓ−グリシン緩衝液（ＳＯ５含まず）中で４時間、５ｏ＾で電気泳動溶出 した。　必要な場合は、溶出した融合タンパクを３０ｋｄ分子量分離基準のＡｍ １ｃｏｎミクロａ縮機で濃縮した。 実施例１８ 実施例ＩＯテ述へｆ：　ＧＳＴ−Ｖ３１融合９　ンハクｖ３−Ｎｌ　及ヒＶ３１ −ＸＩＯをグルタチオン−アガロース上で精製し、同量のフロインドアツユバン ド（初回注入は完全アジュバント、それ以降は不完全アジュバント）で乳化した 。　２匹の口ａｌｂ／ｃマウスを初回免疫し、続いて約２００μｍを免疫した。 　次の免疫は２週間毎に行い、３回後に後眼点より採血して屠殺せしめた。 免疫学的反応を、ウェスタンプロット分析で検定した。　約２５μｇの免疫タン パクまたはＧＳＴを、１０％ポリアクリルアミドゲルに溶解し、ニトロセルロー ス膜に転写した。　フィルターを、５％脱脂乾燥ミルク、および１％［ｌＳＡを 含むＰＢＳ中で、２〜１５時間、４℃でブロックした。　（非免疫または免疫処 置した）血清を、ブロッキング緩衝液でｌ　５ｏで希釈し、最終体積を２ｍｌと した。　フィルター細片を用いて、４℃で、１時間インキュベートし、５０ｍ１ のＰＢｓで、３回洗浄した。　パーオキシダーゼ標識ヒツジ抗マウ刈ｇ抗体（Ａ ｍｅｒｓｈａｍ社）をＰ［ｌＳでｌ：５０に希釈し、各フィルターと共に、１時 間、４°Ｃでインキュベートシた。　フィルターを、１００ｍ１のＰＢｓで、３ 回洗浄し、５ｍ１（７）３．３°ジアミノベンジジン（１０ｍＭ　Ｔｒｉｓ−１ １ｃＩ　；　０．（３％Ｎ１Ｃｈ　＋０．０６％Ｈ２Ｏ２中にて０．６ｍｇ／ｍ ｌ）中に置いた。　Ｖ３１融合タンパクに対する免疫反応が、Ｖ３１−Ｎｌおよ びＶ３１−ＸＩＯを免疫処置したマウスの血清から観察された。　さらに、免疫 反応はとスロンビンで分解したＶ３１−Ｎｌ生成物（ＧＳＴ及びＶ３１アミノ末 端領域双方）に対しても観察された。 Ｖ３１ペプチドに対する抗体の産生 Ｖ３１ペプチドは、Ｖ３１特異性抗体を生成するものを使用する。 例えば： １２番目のアミノ酸残基（ンステイン）をペプチドに加えて、免疫源運搬体のた めのペプチドの接合体を作成した。　他のペプチドは： ペプチドＥＣＤＮ−Ｂは、Ｖ３１の第１細胞外領域のアミノ末端に相当し、ペプ チドＥＣＤ２は、Ｖ３１の第２細胞外領域の領域に相当する。 実施例１９ 本発明の７７Ｍレセプターに対する細胞外及び細胞内リガンドの同定には様々な 方法がある。 例えば、７７Ｍレセプターは、Ｇタンパクと結合して、生物学的反応に影響を与 えることから、Ｇタンパクによって利用される二次シグナル伝達［Ｌｉｎｄｅｒ 　ｅｔ　ａｌ、、　Ｓｃｉ、　Ａｍ、、　２６７：　５６−６５゜（１９９２） ］を利用して組換え体７７Ｍレセプターの機能を検定できる。　Ｇタンパクエフ ェクター分子（例えば、アデニルシクラーゼ、ホスホリパーゼＣ１イオンチヤン ネル及びホスホジェステラーゼ）活性の検定については既に報告されている。　 例えば、サイクリックＡＭＰの濃度か、市販のラジオイムノアッセイて測定でき る；ホスホイノシタイド生成物が容易に観察できる［Ｄｏｗｎｅｓ　ｅＬ　ａｌ 、、　Ｂｉｏｃｈｅｍ、　Ｊ、　１９８：　１３３−１４０　（１９８１）］； および細胞内カルシウムイイノの一次的放出が、分光蛍光法で観察できる。　こ れらの検定は、本発明の７７Ｍレセプターを発現する哺乳動物細胞で行うことが でき、７ＴＭレセプターの潜在的リガンドの同定もしくは精製のための試験化合 物の存在および非存在下で可能である。　また、７７Ｍレセプターの作用薬また は拮抗薬の同定または精製に利用できると考えられる。 他の例として、カルシウム流動検定法が、本発明の７７Ｍレセプターに対するリ ガンドを含む溶液または細胞抽出物の同定に利用できる。　特に、本発明の７Ｔ ＭレセプターをコードするＤＮＡ配列で形質変換した２９３細胞を、１０ｃｍプ レート上ＭＥＭ＋血清中で、約９０％の細胞密度に達するまで培養する。　細胞 を、ＣＭＦ−ＰＢＳで洗浄し、４ｍｌ　ＭＢＭ＋ｌＯ％血清＋ｌ　μＰｕｒａ− ２ＡＭ　（分子プローブ、１ｍＭ濃度を、ＤＭＳＯに溶解保存し、分割して冷凍 保存したもの）中で３０分間室温でインキュベートすることにより、Ｆｕｒａ− ２を添加する。　細部を再び洗浄し、ヴエルシーンを用いてプレートから除去す る。　細胞をベレットにし、Ｄ−ＰＢＳ　（１ｍＭ　Ｃａ”＋を含む）で洗浄し 、約５００ｕｌのＤ−ＰＢｓで懸濁し、濃度か約１０’／ｍｌになるようにした 。　旧ｔａｃｈｉ　Ｆ−４０１０蛍光分光光度計で蛍光の変化を測定する。　約 １０６個の細胞を、合計１．８ｍ１のＤ−ＰＢＳで懸濁し、３７℃の温度を保ち ながらキュベツトを攪拌した。　励起波長を３４０ｎｍから３８０ｒ＋ｎ＋の間 で、４秒間隔で変化させ、５１０ｎｍにて蛍光をモニターする。　試験化合物を 注入部に添加する。　実験の終了時にイノマイシンを加えてＣａ”＋の最高流動 を測定する。 一次的なＣａ”＋の流動は、試験溶液中に存在する７７Ｍレセプターのリガンド の存在の指標になる。 以上に示した実施例は、本発明の好ましい態様について記述しており、本願発明 の変更と修正が当該技術分野にて期待される。　従って、かような限定は、本願 出願に添付した請求の範囲の範囲内にて考慮されるべきである。 配　列　表 （１）一般情転 （１）出願人　ゴディスカ、ロナルド グレイ、パトリック、ダヴリュ、 ンユエイッカート、ヴイクキ、エル。 （蔦１、発明の名称：新規の７−ドランスメンプランレセブター（ｉｉｉ）配列 の数＝６４ （ｉｖ）連絡先住所： （＾）名宛人：マーシャル、オドウール、ジェーステイン、マレ−アンドビック ネル （Ｂ）番地：　６３００シアーズ　タワー、　２３３サウス　ワラカー　ドライ ブ（Ｃ）都市名：ンカゴ ＣＤ）州名：イリノイ （Ｅ）国名：米国 （Ｆ）郵便番号：　６０６０６ （ｖ）コンピューター読取形式： （＾）媒体：フロッピー　ディスク （Ｂ）コンピューター・　ＩＢＮ　ＰＣ互換機（Ｃ）操作システム：　ＰＣ−Ｄ Ｏ３／ＭＳ−ＤＯ３（Ｄ）ソフトウェア：パテント　イン　リリース１１．０　 、バージョンｊ１．２５（ｖｌ）現出願データ： （＾）出願番号。 （Ｂ）出願日。 （Ｃ）分類： （ｖｉｉ）先行出願データ・ （＾）出願番号　Ｉｔｓ　０７／９７７、４５２（Ｂ）出願日：　１７−１１月 −１９９２（ｖｉｉｉ）弁護士／弁理士情報： （＾）氏名二ノーランド、グレタ　イー（Ｂ）登録番号：　３５．３０２ （Ｃ）参照／事件番号　３１７９４ （１ｘ）通信情報： （＾）電話：　（３１２）　４７４−６３００（Ｂ）ファックス　（３１２）　 ４７４−０４４８（Ｃ）テレックス　２５−３８５６ （２）配列番号・ｌの情報 （１）配列特徴・ （＾）配列の長さ・６９塩基対 （Ｂ）配列の型、核酸 （Ｃ）Ｉの数ニー重鎮 （Ｄ）トポロジー：直鎖状 （■）配列の種（１：ＤＮＡ （ｘｉ）配列：配列番号、１ ＧＡＣＧＧＡＴＣＣＧ　ＴＴＴＴＴＣＴＧＴＴ　Ｇ＾＾ＴＴＴＧＧＣＴ　ＣＴＧ ＧＣＴＧＡＣＹ　ＴＡＹＫＣＴＴＴＫＹ　ＭＣＴＧＡＣＹＴsＧ　６０ ＣＣＭＭＴＳＴＧＧ　６９ （２）配列番号＝２の情報 （１）配列特徴： （＾）配列の長さ・３２塩基対 （Ｂ）配列の型：核酸 （Ｃ）鎖の数二一本膜 （Ｄ）トポロジー、直鎖状 （１１）配列の！Ｉ類：ＤＮＡ （１ｘ）配列の特徴 （＾）特徴を表す記号：　ｍｏｄｉｆｉｅｄ　ｂａｓｅ（Ｂ）存在位置：１２ （Ｄ）他の情報：注記≠「この位置での修飾塩基は、イノシンである。」（ＩＸ ）配列の特徴。 （＾）特徴を表す記号：　ｍｏｄｉｆｉｅｄ　ｂａｓｅ（Ｂ）存在位置、１５ ＣＤ）他の情報・注記＝「この位置での修飾塩基は、イノシンである。」（ｉｘ ）配列の特徴・ （＾）特徴を表す記号　ｍｏｄｉｆｉｅｄ　ｂａｓｅ（Ｂ）存在位置、１８ （Ｄ）池の情報：注記＝「この位置での修飾塩基は、イノシンである。」（１ｘ ）配列の特徴：　゛ （＾）特徴を表す記号　ｍ１ｓｃ　ｄｉｆｆｅｒｅｎｃｅ（Ｂ）存在位置：Ｗｉ 換（２１，”′）（Ｄ）他の情報：注記＝「この位置でのヌクレオチドも、イノ シンであると思われる。」 （１ｘ）配列の特徴・ （＾）特徴を表す記号：　ｍｏｄｉｆｉｅｄ　ｂａｓｅ（Ｂ）存在位置＝２７ （Ｄ）他の情報・注記＝［この位置での修飾塩基は、イノシンである。」（ｘｌ ）配列：配列番号：２ ＧＧＣＴＡＡＧＣＴＴ　ＧＮＡＣＮＡＴＮＧＣＹＡＧＲＴＡＮＣＧＲＴＣ３２（ ２）配列番号：３の情報 （ｉ）配列特徴 （＾）配列の長さ・　１２０塩基対 （Ｂ）配列の型、核酸 （Ｃ）！Ｊｌの数ニ一本鎖 （Ｄ）トポロジー：直鎮状 （ｉｉ）配列の種類＋　ＤＮＡ（ゲノミック）（ｘｉ）配列：配列番号：３ ＧＴＧＧＡＴＡ＾＾Ｇ＾＾ＧＣＡＴＣＴＣＴ　ＡＧＧＡＣＴＧＴＧＧ　ＡＧＧＡ ＣＧＧＧＣＴ　ＣＣＴＴＣＣＴＧＴＧ　Ｃ＾＾＾ＧＧＧＡＧb６０ ＴＣＣＴＡＣＡＴＧ＾　ＴＣＴＣＣＧＴＣ＾＾　ＴＡＴＧＣＡＣＴＧＣ＾ＧＴＧ ＴＣＣＴＣＣ丁ＧＣＴＣＡＣＴＴＧ　ＣＡＴＧＡＧＴＧＴＴ@１２０ （２）配列番号：４の情報 （ｉ）配列特徴： （＾）配列の長さ＝２０塩基対 （Ｂ）配列の型、核酸 （Ｃ）鎮の数ニー重鎮 （Ｄ）トポロジー：直鎖状 （ｉ　ｉ）配列の種類；ＤＮＡ （ｘｌ）配列：配列番号：４ 丁ＧＧＧＣＣＴＡＣ＾　ＧＣＧＣＧＧＣＣ＾＾　２０（２）配列番号：５の情報 （ｉ）配列時＠： （＾）配列の長さ、２０塩基対 ＣＢ）配列の型：核酸 ＜Ｃ＞鎖の数・一本鎮 （Ｄ）トポロジー・直鎖状 （＋１）配列の種類：ＤＮＡ （×１）配列・配列番号・５ ＴＣ＾＾ＴＧＣＴＧＡ　ＴＧＣ＾＾＾Ｇ＾＾Ｇ　２０（２）配列番号・６の情報 （１）配列特徴： （＾）配列の長さ：　２０５８塩基対 （Ｂ）配列の型、核酸 （Ｃ）鎖の数二一本膜 （Ｄ）トポロジー：直鎮状 （１１）配列の種類：ＤＮＡ（ゲノミック）（１ｘ）配列の特徴： （Ａ）特徴を表す記号：　ＣＤ５ ＣＢ）存在位１：　１６６、．１３９５（χ１）配列：配列番号二〇 ＧＡＴＧ＾＾ＣＣＡＣＴＡＴＴＣＣＴＣＣＧ　ＣＣＴＧＣＧＣ＾＾ＣＡＴＣＧＣ ＾６＾＾Ｔ　ＣＣＣＡＴＣＴＣＴＡ　ＣＴＡ＾＾＾＾ＴＡＣU０ ＾＾＾＾ＡＴＴＣＧＣＴＧＧＧＧＴＧＴＧＧ　ＴＧＧＣＡＴＡＡＧＧ　ＣＴＧＴ ＧＧＴＣＣＣＡＧＣτ＾ＣＴＣＡＧ　ＧＡＧＧＣＴＧＡＡＧ@１２０ ＴＧＧ＾＾ＧＧＡＴＣＡＣＣＴＧＡＧＣＣＴ　ＧＧＡＧＡＧＧＣＣＧ　ＡＧＧＣ ＴＧＣＡＧＧ　ＧＡＧＣＣＡＴＧ　ＡＴＴ　ＧＣＡ　１７４ＭｅＬＩＩｅ＾１ａ ＣＣＡ　ＣＴＣＣＡＣＴＣＣＡＧＣＣＴＣＧＧＣＡＡＣＡＧＡ　ＣＴＧ　ＡＧＡ 　ＣＣＡ　ＴＧＴ　ＣＴＣＡＡＧ　＾＾＾　２２２Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　）Ｉｉｓ　 Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　Ｖａｌ＾ｒｇ　Ｐｒｏ　Ｃ ｙｓ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ＾＾Ａ＾＾＾＾＾＾Ｇ＾＾＾Ｇ＾＾＾ＣＣＡＣＴ ＧＣＴＣＴ　ＡＧＧ　ＣＴ＾＾＾Ｔ　ＣＣＣＡＧＣＣＡＧ　ＡＧＴ　２７０Ｌｙ ｓ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ＾ｒｇ　Ａｓｎ　Ｈｉｓ　Ｃｙｓ　Ｓｅｒ＾ｒｇ　 Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ｇｌｎ　５ｅｒＴＧＧ　ＡＧＣＣＡＣＣＣＡ 　ＧＣＴ　ＡＡＡ　ＣＴＧ　ＧＣＣＴＧＴ　ＴＴＴ　ＣＣＣＴＣＡ　ＴＴＴ　Ｃ ＣＴ　ＴＣＣＣＣＧ　３１８Ｔｒｐ　Ｓｅｒ　Ｈｉｓ　Ｐｒｏ　Ａｌａ　しｙｓ 　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｃｙｓ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ｐｔ＋ｅ　Ｐｒｏ　Ｓｅ ｒ　ＰｒB ＾＾Ｇ　ＧＴＡ　ＴＧＣＣＴＧ　ＴＧＴ　ＣＡＡ　ＧＡＴ　ＧＡＧ　ＧＴＣＡＣ Ｇ　ＧＡＣＧＡＴ　ＴＡＣＡＴＣＧＧＡ　ＧＡＣ３６６Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ 　Ｌｅｕ　Ｃｙｓ　Ｇｌｎ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ａｓｐ 　Ｔｙｒ　Ｉｌｅ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ＾＾ＣＡＣＣＡＣＡ　ＧＴＧ　ＧＡＣＴＡＣ ＡＣＴ　ＴＴＣＴＴＣＧＡＧ　ＴＣＴ　ＴＴＣＴＧＣＴＣＣＡＡＧ　ＡＡＧ　４ １４＾ｓｎ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　ｒ’ ｈｅ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｃｙｓ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｌｙ■ ＧＡＣＧＴＧ　ＣＧＧ＾＾ＣＴＴＴ＾＾＾ＧＣＣＴＧＧ　ＴＴＣＣＴＣＣＣＴ　 ＡＴＣＡＴＧ　ＴＡＣＴＣＣＡＴＣ４６２Ａｓｐ　Ｖａｌ＾ｒｇ　Ａｓｎ　Ｐｈ ｅ　Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ｔｒｐ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　ｌｌｅ　Ｍｅｔ　Ｔｙ ｒ　Ｓｅｒ　１ｌｅ＾ＴＴ　ＴＧＴ　ＴＴＣＧＴＧ　ＧＧＣＣＴＡ　ＣＴＧ　Ｇ ＧＣ＾＾Ｔ　ＧＧＧ　ＣＴＧ　ＧＴＣＧＴＧ　ＴＴＧ　ＡＣＣＴＡＴ　５１０１ １ｅ　Ｃｙｓ　Ｐｈｅ　Ｖａｔ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　Ｇ ｌｙ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ１．００　１０５　１ １０　１１５ ＾ＴＣＴＡＴ　ＴＴＣ＾＾Ｇ　ＡＧＧ　ＣＴＣＡＡＧ　ＡＣＣＡＴＧ　ＡＣＣＧ ＡＴ　ＡＣＣＴＡＣＣＴＧ　ＣＴＣＡＡＣ５５８１１ｅ　Ｔｙｒ　Ｐｈｅ　Ｌｙ ｓ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　ＭｅＬ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ｔｙ ｒ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ１２０　＋２５　１３０ ＣＴＧ　ＧＣＧ　ＧＴＣＣＣＡ６＾ＣＡＴＣＣＴＣＴＴＣＣＴＣＣＴＣ＾ＣＣＣ ＴＴ　ＣＣＣＴＴＣＴＧＧ　ＧＣＣＧＯ６しｅｕ　Ａｌａ　Ｖａｔ　Ａｌａ　Ａ ｓｐ　ｌｌｅ　Ｌｅｕ　Ｉ’ｈｅ　Ｌｃｕ　Ｌｅｕ　Ｔｌ＋ｒ　１．、ｅｕ　Ｉ ”ｒｏ　Ｉ”ｈｅ　Ｔ窒吹@＾１ａ １３５　＋４０　１４５ ＴＡＣＡＧＣＧＣＧ　ＧＣＣ＾＾Ｇ　ＴＣＣＴＧＧ　ＧＴＣＴＴＣＧＧＴ　ＧＴ ＣＣＡＣＴＴＴ　ＴＧＣＡＡＧ　ＣＴＣ６５４Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　＾１ａ＾Ｉａ　 Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｔｒｐ　Ｖａｌ　Ｉ’ｌ＋ｅ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　１ｌｉｓ　Ｐ ｈｅ　Ｃｙｓ　Ｌｙｓ　Ｌ■■ ＋５０　１５５　１６０ ＾ＴＣＴＴＴ　ＧＣＣＡＴＣＴＡＣ＾＾Ｇ　ＡＴＧ　ＡＧＣＴＴＣＴＴＣＡＧＴ 　ＧＧＣＡＴＧ　ＣＴＣＣＴＡ　ＣＴＴ　７０２１ｉｅ　Ｐｈｅ　Ａｌａ　ｌｉ ｅ　Ｔｙｒ　Ｌｙｓ　Ｍｅｔ　Ｓｅｒ　Ｐｈｅ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｍｅ ｔ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ＋６５　１７０　１７５ ＣＴＴ　ＴＧＣＡＴＣＡＧＣＡＴＴ　ＧＡＣＣＧＣＴＡＣＧＴＧ　ＧＣＣＡＴＣ ＧＴＣＣＡＧ　ＧＣＴ　ＧＴＣＴＣＡ　７５０しｅｕ　Ｃｙｓ　ｌｉｅ　Ｓｅｒ 　ｌｌｅ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｔｙｒ　Ｖａｌ　Ａｌａ　ｌｌｅ　Ｖａｌ　Ｇｌｎ 　Ａｌａ　Ｖａｔ　５ｅｒＧＣＴ　ＣＡＣＣＧＣＣＡＣＣＧＴ　ＧＣＣＣＧＣＧ ＴＣＣＴＴ　ＣＴＣＡＴＣＡＧＣ＾＾Ｇ　ＣＴＧ　ＴＣＣＴＧＴ　７９８Ａｌａ 　Ｈｉｓ　Ａｒｇ　）Ｉｉｓ　Ａｒｇ　Ａｌａ　Ａｒｇ　Ｖａｔ　Ｌｅｕ　Ｌｅ ｕ　Ｉｌｅ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｃｙ■ ＧＴＧ　ＧＧＣＡＴＣＴＧＧ　ＡＴＡ　ＣＴＡ　ＧＣＣＡＣＡＧＴＧ　ＣＴＣＴ ＣＣＡＴＣＣＣＡ　ＧＡＧ　ＣＴＣＣＴＧ　８４６Ｖａｔ　Ｇｌｙ　Ｉｌｅ　Ｔ ｒｐ　ｌｉｅ　Ｌｅｕ＾ｌａ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　ｌｌｅ　Ｐｒ ｏ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　ＬｅｕＴＡＣＡＧＴ　ＧＡＣＣＴＣＣＡＧ　ＡＧＧ　ＡＧ ＣＡＧＣＡＧＴ　ＧＡＧ　ＣＡＡ　ＧＣＧ　ＡＴＧ　ＣＧＡ　ＴＧＣＴＣＴ　８ ９４Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅ ｒ　Ｇｌｕ　Ｇｉｎ＾ｌａ　Ｍｅｔ　Ａｒｇ　Ｃｙｓ　５ｅｒＣＴＣＡＴＣＡＣ Ａ　ＧＡＧ　ＣＡＴ　ＧＴＧ　ＧＡＧ　ＧＣＣＴＴＴ　ＡＴＣＡＣＣＡＴＣＣＡ Ｇ　ＧＴＧ　ＧＣＣＣＡＧ　９４２Ｌｅｕ　Ｉｌｅ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　ｔｌｉｓ 　Ｖａｔ　Ｇｌｕ＾Ｉａ　Ｐｈｅ　Ｉｌｅ　Ｔｈｒ　ｌｌｅ　Ｇｌｎ　Ｖａｌ＾ Ｉａ　Ｇ１ｎ＾ＴＧ　ＧＴＧ　ＡＴＣＧＧＣＴＴＴ　ＣＴＧ　ＧＴＣＣＣＣＣＴ Ｇ　ＣＴＧ　ＧＣＣＡＴＧ　ＡＧＣＴＴＣＴＧＴ　ＴＡＣ９９０Ｍｅｔ　Ｖａｌ 　ｌｌｅ　Ｇｌｙ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ａｌａ 　ＭｅＬ　Ｓｅｒ　Ｐｈｅ　Ｃｙｓ　ＴｙｒＣＴＴ　ＧＴＣＡＴＣＡＴＣＣＧＣ ＡＣＣＣＴＧ　ＣＴＣＣＡＧ　ＧＣＡ　ＣＧＣ＾＾ＣＴＴＴ　ＧＡＧ　ＣＧＣ＾ ＾Ｃ１０３８ＬＦＡｕ　Ｖａｌ　ｌｉｅ　ｌｉｅ　Ａｒｇ　Ｔｈｒ　Ｌ、ｅｕ　 Ｌｅｕ　Ｃ１ｎ　Ａｌａ　Ａｒｇ　Ａｓｎ　Ｐｈｅ　Ｇｌｕ　Ａｒｇ　Ａ唐■ ＾＾Ｇ　ＧＣＣＡＴＣ＾＾Ｇ　ＧＴＧ　ＡＴＣＡＴＣＧＣＴ　ＧＴＧ　ＧＴＣＧ ＴＧ　ＧＴＣＴＴＣＡＴＡ　ＧＴＣＴＴＣ１０８６Ｌｙｓ＾Ｉａ　ｌｌｅ　Ｌｙ ｓ　Ｖａｌ　Ｉｌｅ　Ｉｌｅ＾Ｉａ　Ｖａｌ　Ｖ＋＋ｌ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｐｈ ｅ　Ｉｌｅ　Ｖａｌ　ＰｈｅＣＡＧ　ＣＴＧ　ＣＣＣＴＡＣ＾＾Ｔ　ＧＧＧ　Ｇ ＴＧ　ＧＴＣＣＴＧ　ＧＣＣＣＡＧ　ＡＣＧ　ＧＴＧ　ＧＣＣＡＡＣＴＴＣ１１ ３４Ｇｉｎ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｖａｔ　Ｖａｌ　Ｌｅ ｕ＾ｌａ　Ｇｌｎ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ａｓｎ　Ｐｈｅ＾＾ＣＡＴＣＡＣ ＣＡＧＴ　ＡＧＣＡＣＣＴＧＴ　ＧＡＧ　ＣＴＣＡＧＴ＾＾Ｇ　ＣＡＡ　ＣＴＣ ＡＡＣＡＴＣＧＣＣ１１８２＾ｓｎ　ｌｉｅ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ 　Ｃｙｓ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｇｌｎ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　ｌｉｅ ＾１ａＴＡＣＧＡＣＧＴＣＡＣＣＴＡＣＡＧＣＣＴＧ　ＧＣＣＴＧＣＧＴＣＣ１ ；ＣＴにＣＴＧＣＣＴＣ＾＾ＣＣＣＴ　１２３０Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ｔｈ ｒ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｃｙｓ　Ｖａｌ　Ａｒｇ　Ｃｙｓ　Ｃｙ ｓ　Ｖａｌ　Ａｓｎ　Ｐｒ。 ＴＴＣＴＴＧ　丁ＡＣＧＣＣＴＴＣＡＴＣＧＧＣＧＴＣＡＡＧ　ＴＴＣＣＧＣＡ ＡＣＧＡＴ　ＣＴＣＴＴＣＡＡＧ　１２７８Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　丁’ｌｒ　Ａｌａ 　Ｐｈｅ　Ｉｌｅ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ａｒｇ　Ａｓｎ　Ａｓｐ 　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｌｙ■ ＣＴＣＴＴＣＡＡＧ　ＧＡＣＣＴＧ　ＧＧＣＴＧＣＣＴＣＡＧＣＣＡＧ　ＧＡＧ 　ＣＡＧ　ＣＴＣＣＧＧ　ＣＡＧ　ＴＧＧ　１３２６Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｌｙｓ　 Ａｓｐ　Ｌｅｕ　ＧＩＹ　Ｃｙｓ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｇｌｎ　Ｇｌｕ　Ｇｉｎ　 Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｇｉｎ　ＴｒｐＴＣＴ　ＴＣＣＴＧＴ　ＣＧＧ　ＣＡＣＡＴＣ ＣＧＧ　ＣＧＣＴＣＣＴＣＣＡＴＧ　ＡＧＴ　ＧＴＧ　ＧＡＧ　ＧＣＣＧＡＧ　 １３７４Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ　Ｈｉｓ　Ｉｌｅ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　 Ｓｅｒ　Ｓｃｒ　Ｍｅｔ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ＾Ｉａ　ＧｌｕＡＣＣＡＣＣ ＡＣＣＡＣＣＴＴＣＴＣＣＣＣ式　丁＾ＧＧＣＧＡＣＴＣＴＴＣＴＧＣＣＴＧＧ 　ＡＣＴＡＧＡＧＧＧＡ　１４２５Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｐｈｅ　 Ｓｅｒ　Ｐｒ。 ＣＣＴＣＴＣＣＣＡＧ　（：ＧＴＣＣＣＴＧＧＧ　ＧＣＧＧＧＧＡＴＡＧ　ＧＧ ＡＧＮＡＧＡＴＧ　ＣＡＡＴＧＡＣＴＣＡ　ＧＧＡＣＡＴＣbＣＣ１４８５ ｃｃｃｃｃ＾＾＾＾Ｇ　ＣＴＧＣＴＣＡＧＧＧ　ＡＡＡＡＧＣＡＧＣＴ　ＣＴＣ ＣＣＣＴＣＡＧ　ＡＧＴＧＣ＾＾ＧＣＣＣＴＧＣＴＣＣＡＧ`　１５４５ ＾ＧＴＴＡＧＣＴＴＣＡＣＣＣＣ＾＾ＴＣＣＣＡＧＣＴＡＣＣＴＣＡＡＣＣ＾＾ ＴＧＣＣＧ＾＾＾＾＾ＧＡＣＡ　ＧＧＧＣＴＧＡＴＡ＾　１U０５ ＧＣＴＡＡＣＡＣＣＡ　ＧＡＣＡＧＡＣＡＡＣＡＣＴＧＧＧＡＡＡＣＡＧＡＧＧ ＣＴＡＴＴ　ＧＴＣＣＣＣＴＡＡＡ　ＣＣ＾＾＾＾ＡＣＴＧ@１６Ｇ５ ＾＾＾ＧＴＧ＾＾＾Ｇ　ＴＣＣＡＧ＾＾＾ＣＴ　ＧＴＴＣＣＣＡＣＣＴ　ＧＣＴ ＧＧＡＧＴＧＡ　ＡＧＧＧＧＣＣ＾＾ＧＧ八ＧＧＧＴＧＡＧs　へ　１７２５ ＧＣＡＡＧＧＧＧＣＮ　ＧＴＧＧＧＡＧＴＧＧ　ＣＣＴＧＡＡＧＡＧＴ　ＣＣＴ ＣＴＧＡＡＴＧ　ＡＡＣＣＴＴＣＴＧＧ　ＣＣＴＣＣＣＡＣ`Ｇ　１７８５ ＡＣＴＣＡＡＡＴＧＣＴＣＡＧＡＣＣＡＧＣＴＣＴＴＣＣＧＡＡＡ　ＡＣＣＡＧ ＧＣＣＴＴ　ＡＴＣＴＣＣＡＡＧＡ　ＣＣＡＧＡＧＡＴＡＧ@１８４５ Ｔ［；ＧＧＧ＾ＧＡＣＴ　ＴＣＴＴＧＧＣＴＴＧ　ＧＴＧＡＧＧＡＡＡＡ　ＧＣ ＧＧＡＣＡＴＣＡ　ＧＣＡＧＣＴＧＧＴＣＡ＾＾Ｃ＾＾＾ＣsＣ１９０５ ＴＣＴＧ＾＾ＣＣＣＣＴＣＣＣＴＣＣＡＴＣＧＴＴＴＴＣＴＴＣＡ　ＣＴＧＴＣ ＣＴＣＣＡ　ＡＧＣＣＡＧＣＧＧＧ　＾＾ＴＧＣ八ＧＣＴへ@１９６５ ＣＣＡＣＧＣＣＧＣＣＣＴ＾＾＾＾ＧＣＡＣＡＣＴＣＡＴＣＣＣＣＴＣＡＣＴＴ ＧＣＣＧ　ＣＧＴＣＧＣＣＣＴＣＣＣＡＧＧＣＴＣＴＣ２０Q５ ＾＾ＣＡＧＧＧＧＡＧ　ＡＧＴＧＴＧＧＴＧＴ　ＴＴＣＣＴＴＣＣＴＧ　ＣＡＧ 　２０５８（２）配列番号ニアの情報 （ｉ）配列特徴： （＾）配列の長さ　４１０アミノ酸 （Ｂ）配列の型・アミノ酸 （Ｄ）トポロジー、直鎖状 （目）配列の種ｇ１：タンパク質 （ｘｌ）配列・配列番号ニア Ｍ＝Ｌ　ｌｌｅ　Ａｌｌ　Ｐｒｃ　Ｌｅｕ旧ｓ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌ ｙ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　Ｖａｔ＾ｒｇ　Ｐｒｏ　Ｃｙｓｌ　５　１０　１５ Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ａｒｇ　Ａｓｎ　 ｔｌｉｓ　Ｃｙｓ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　ＰｒB Ｓｅｒ　Ｇｌｎ　Ｓｅｒ　Ｔｒｐ　Ｓｅｒ　Ｉｒ１ｓ　Ｐｒｏ　Ａｌａ　Ｌｙｓ 　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｃｙｓ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ｐｈ■ Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｌｙｓ　Ｖａｔ　Ｃｙｓ　Ｌｅｕ　Ｃｙｓ　Ｇｉｎ　 Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ＾ｓｐ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ１１ｅ　Ｇｌｙ　Ａｓ ｐ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｐｌ ＋ｅ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｃｙ■ Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ｖａｌ＾ｒｇ　Ａｓｎ　Ｐｈｅ　Ｌｙｓ＾Ｉ ａ　Ｔｒｐ　Ｉ”ｈｅ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　ｌｌｅ　ＭｅＬＴｙｒ　Ｓｅｒ　ｌｉ ｅ　Ｉｌｅ　Ｃｙｓ　Ｐｈｅ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ａｓ ｎ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｖａｌｌｏｏ　１０５　１１０ Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　ｌｌｅ　Ｔｙｒ　Ｐｈｅ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　 Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　Ｍｅｔ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ１１５　＋２０　１ ２５ Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｌｅａ　Ａｌａ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ｉｌｅ　 Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｐｒ。 １３０　１３５　＋４０ Ｐｈｅ　Ｔｒｐ＾ＩＢ　７ｙｒ　Ｓｅｒ＾１ａ＾Ｉａ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｔｒｐ 　Ｖａｌ　Ｉ’ｈｅ　Ｇｌｙ　Ｖａｔ　ｌ１ｉｓ　Ｐｈｅ１４５　１５０　＋５ ５　１６０ Ｃｙｓ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　ｌｌｅ　Ｐｈｅ＾Ｉａ　Ｉｌｅ　Ｔｙｒ　Ｌｙｓ　Ｍ ｅｔ　Ｓｅｒ　Ｐｈｅ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｍｅｔ１６５　＋７０　１７ ５ Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｃｙｓ　ｌＩ［！　Ｓｅｒ　ｌｉｅ　Ａｓｐ 　Ａｒｇ　Ｔｙｒ　Ｖａｌ　Ａｌａ　ｌｉｅ　Ｖａｌ　Ｇ１■ ＾１ａ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ｈｉｓ＾ｒｇ　Ｈｉｓ＾「ｇ＾１ａ＾ｒｇ　 Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　ｌｉｅ　Ｓｅｒ　ＬｙｓＬｅｕ　Ｓｅｒ　Ｃｙｓ　Ｖ ａｌ　Ｇｌｙ　Ｉｌｅ　Ｔｒｐ　Ｉｌｅ　Ｌｅｕ＾ｌａ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｌｅ ｕ　Ｓｅｒ　ｌｌｅ　Ｐｒ。 Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ　Ａｒｇ　 Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｇｌｕ　Ｇｌｎ　Ａｌａ　Ｍｅｔ＾ｒｇ　Ｃｙｓ　Ｓ ｅｒ　Ｌｅｕ　Ｉｌｅ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　ｌ１ｉｓ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ＾ｌａ　Ｐ ｈｅ　Ｉｌｅ　Ｔｈｒ　Ｉｌｅ　Ｇ１ｎＶａｌ　Ａｌａ　Ｇｌｎ　Ｍｅｔ　Ｖａ ｌ　ｌｌｅ　Ｇｌｙ　ＰＩ＋ｅ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ａ ｌａ　Ｍｅｔ　５ｅ■ Ｐｈｅ　Ｃｙｓ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｉｌｅ　Ｉｌｅ　Ａｒｇ　Ｔｈｒ　 Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ＾ｌａ　Ａｒｇ　Ａｓｎ　ＰｈｅＧｌｕ＾ｒｇ　Ａｓｎ 　Ｌｙｓ＾ｌａ　ｌｉｅ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　ｌｉｅ　Ｉｌｅ＾Ｉａ　Ｖａｌ　Ｖ ａｌ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｉ’ｈｅ１ｉｅ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　Ｇｌｎ　Ｌｅｕ　Ｐ ｒｏ　Ｔｙｒ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ＾ｌａ　Ｇｉｎ　Ｔｈ ｒ　Ｖａｔ＾ｌａ　Ａｓｎ　Ｐｈｅ　Ａｓｎ　Ｉｌｅ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ 　Ｔｈｒ　Ｃｙｓ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｇｌｎ　Ｌｃｕ＾５ｎｌ ｌｅ　Ａｌａ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ａ ｌａ　Ｃｙｓ　Ｖａｌ　Ａｒｇ　Ｃｙｓ　ＣｙｓＶａｌ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ｐｈ ｅ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　Ａｌａ　Ｐｌ＋ｅ　Ｉｌｅ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　ｒ ’ｈｅ　八ｒｇ　Ａｓｎ　Ａ唐■ ３５５　３ｆ３０　３６５ Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　 Ｃｙｓ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｇｌｎ　Ｇｌｕ　Ｇｉｎ　Ｌｅｕ＾ｒｇ　Ｇｌｎ　Ｔ ｒｐ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ　）Ｉｉｓ　ｌｌｅ＾ｒｇ　Ａｒｇ　Ｓ ｅｒ　Ｓｅｒ　Ｍｅｔ　Ｓｅｒ　Ｖａ１Ｇｌｕ＾ｌａ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ 　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｐｒ。 （２）配列番号：８の情報 （ｉ）配列特徴： （＾）配列の長さ一２８塩基対 （１１）配列の型：核酸 （Ｃ）鎖の数、−重鎖 （Ｄ）トポロジー：直鎖状 （１１）配列の種類：　ＤＮＡ （ｘｌ）配列、配列番号：８ ＧＧＴＧ＾ＡＴＴＣＡ　ＧＧＣＴＴＴ＾＾＾Ｇ　ＴＴＣＣＧＣＡＣ２８（２）配 列番号・９の情報 （１）配列特徴。 （＾）配列の長さ：２０塩基対 （Ｂ）配列の型　核酸 （Ｃ）鎖の数・−重鎖 （Ｄ）トポロジー、直鎖状 （１１）配列の種類・　ＤＮＡ （ｘｉ）配列：配列番号：９ ＧＣＡＧ＾＾ＣＴＧＧ　ＴＡＧＧＴＡＴＧＧ＾　２０（２）配列番号　ｌＯの情 報 （１）配列特徴 （＾）配列の長さ＝６０塩基対 （Ｂ）配列の型・核酸 （Ｃ）鎖の数、−重鎖 （Ｄ）トボロノー６直鎮状 （ｉ　ｉ）配列の種類　ＤＮＡ （ｘｌ）配列・配列番号＋１０ ＧＴＡＴＧＣＣＴＧＴ　ＧＴＣ＾＾ＧＡＴＧＡ　ＧＧＴＣＡＣＧＧＡＣＧＡＴＴ ＡＣＡＴＣＧ　ＧＡＧＡＣ＾＾ＣＡＣＣＡＣＡＧＴＧＧＡＣU０ （２）配列番号、ｌｌの情報 （１）配列特徴： （＾）配列の長さ・６０塩基対 （ロ）配列の型、核酸 （Ｃ）鎖の数ニー重鎮 （０）トボロノー、直鎖状 （１１）配列の種類、ＯＮ＾ （ｘｉ）配列：配列番号器ｌ ＴＴ＾＾ＡＧＴＴＣＣＧＣＡＣＧＴＣＣＴＴ　ＣＴＴＧＧＡＧＣＡＣ＾＾八へＡ ＣＴＣＧＡ　ＡＣ八へ＾ＧＴＧＴ＾　ＧＴＣＣＡＣＴＧＴＧ@（ｉｏ （２）配列番号、１２の情報 （１）配列特徴： （＾）配列の長さ　２３８塩基対 （Ｂ）配列の型。核酸 （Ｃ）鎖の数ニー重鎮 （Ｄ）トポロジー　直鎖状 （１１）配列の種類　ｃＤＮ＾ （ｘｉ）配列・配列番号、１２ Ｇ＾＾ＴＴＣＴＧＣＧ　ＡＧＧＣＣＧＧＧＣＡ　ＣＡＧＣＣＴＴＣＣＴ　ＧＴＧ ＴＧＧＴＴＴＴ　ＡＣＣＧＣＣＣＡＧ＾　６八ＧＣＧＴＣＡsＧ　Ｇ。 ＧＡＣＧＴＧＣＧＧＡ　＾＾ＣＣＡＡＴＧ＾＾　＾＾ＧＣＧＴＧＣＴＧ　ＧＴＧ ＧＴＧＧＣＴＣＴＣＣＴＴＧＴＣＡＴ　ＴＴＴＣＣＡＧＧＴ`　１２０ ＴＧＣＣＴＧＴＧＴＣ＾＾ＧＡＴＧＡＧＧＴ　ＣＡＣＧＧＡＣＧＡＴ　ＴＡＣＡ ＴＣＧＧＡＧ　ＡＣ＾＾ＣＡＣＣＡＣＡＧＴＧＧＡＣＴＡＣP８０ ＾ＣＴＴＴＧＴＴＣＧ　ＡＧＴＣＴＴＴＧＴＧ　ＣＴＣＣＡＡＧ＾＾Ｇ　ＧＡＣ ＧＴＧＣＧＧＡ　ＡＣＴＴＴＡ＾＾ＧＣＣＴＧＡＡＴＴＣ２R８ （２）配列番号−１３の情報 （１）配列特徴 （＾）配列の長さ　１９塩基対 （Ｂ）配列の型、核酸 （Ｃ）鎖の数　−重鎮 （Ｄ）トポロジー・直鎖状 （１１）配列の種ｕ：ＤＮＡ （ｘｌ）配列　配列番号：１３ ＧＣＡＣＡＧＣＣＴＴ　ＣＣＴＧＴにＴＧＧ　１９（２）配列番号・１４の情報 （ｉ）配列特徴。 （＾）配列の長さ：　２１６０塩基対 （Ｂ）配列の型：ｔｆ酸 （Ｃ）鎖の数、−重鎮 （Ｄ）トポロジー−直鎖状 （１１）配列の種類・ｃＤＮ＾ （１ｘ）配列の特徴・ （＾）特徴を表す記号　ＣＤ５ （Ｂ）存在位置・６４．．１１９７ （ｘｉ）配列、配列番号・１４ ＡＧＡＣＡＧＧＧＧＴ　ＡＧＴＧＣＧＡＧＧＣＣＧＧＧＣＡＣＡＧＣＣＴＴＣＣ ＴＧＴＧＴ　ＧＧＴＴＴＴＡＣＣＧ　ＣＣＣＡＧＡＧＡＧＣU０ ＧＴＣＡＴに　ＧＡＣＣＴＧ　ＧＧＧ　ＡＡＡ　ＣＣＡ　ＡＴＧ　ＡＡＡ　ＡＧ ＣＧＴＧ　ＣＴＧ　ＧＴＧ　ＧＴＧ　ＧＣＴ　ＣＴＣ１０８Ｍｅｔ＾ｓｐ　Ｌｅ ｕ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｍｅｔ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｖａｔ　Ｌｅｕ　Ｖａ ｌ　Ｖａｔ＾Ｉａ　Ｌｅｕｌ　５　１０　１５ ＣＴＴ　ＧＴＣＡＴＴ　ＴＴＣＣＡＧ　ＧＴＡ　ＴＧＣＣＴＧ　ＴＧＴ　ＣＡＡ 　ＧＡＴ　ＧＡＧ　ＧＴＣＡＣＧ　ＧＡＣＧＡＴ　１５６Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｉｌ ｅ　Ｐｈｅ　Ｇｌｎ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｌｅｕ　Ｃｙｓ　Ｇｌｎ　Ａｓｐ　Ｇｌ ｕ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　ＡｓｐＴＡＣＡＴＣＧＧＡ　ＧＡＣＡＡＣＡＣＣ ＡＣＡ　ＧＴＧ　ＧＡＣＴＡＣＡＣＴ　ＴＴＧ　ＴＴＣＧＡＧ　ＴＣＴ　ＴＴＧ 　２０４Ｔｙｒ　Ｉｌｅ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　 Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｔｌ＋ｒ　Ｌｅｕ　Ｉ’ｈｅ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｌ■■ ＴＧＣＴＣＣ＾＾Ｇ＾＾Ｇ　ＧＡＣＧＴＧ　ＣＧｆ；ＡＡＣＴＴＴ　ＡＡＡ　Ｇ ＣＣＴＧＧ　ＴＴＣＣＴＣＣＣＴ　ＡＴＣ２５２Ｃｖｓ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｌｙ ｓ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ａｒｇ　Ａｓｎ　Ｐｈｃ　Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ｔｒｐ　ｌ” ｂｅ　Ｌｅｕ　Ｉ’ｒｏ　ｌPｅ ＾ＴＧ　ＴＡＣＴＣＣＡＴＣＡＴＴ　ＴＧＴ　ＴＴＣＧＴＧ　ＧＧＣＣＴＡ　Ｃ ＴＧ　ＧＧＣＡＡＴ　ＧＧＧ　ＣＴＧ　ＧＴＣ３００Ｍｅｔ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　 ｌｌｅ　ｌｌｅ　Ｃｙｓ　Ｐｈｅ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　 Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｖａ１ＧＴＧ　ＴＴＧ　ＡＣＣＴＡＴ　ＡＴＣＴＡＴ 　ＴＴＣ＾＾６＾ＧＧ　ＣＴＣ＾＾Ｇ　ＡＣＣＡＴＧ　ＡＣＣＧＡＴ　ＡＣＣ３ ４８νａｌ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　ｌｌｅ　Ｔｙｒ　ｌ”ｈｅ　Ｌｙｓ　Ａ ｒｇ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｔｌ＋ｒ　Ｍｃｌ　Ｔｌ＋ｒ　Ａｓｐ　sｈｒ ＴＡＣＣＴＧ　ＣＴＣＡＡＣＣＴＧ　ＧＣＧ　ＧＴＧ　ＧＣＡ　ＧＡＣＡＴＣＣ ＴＣＴＴＣＣＴＣＣＴＧ　ＡＣＣＣＴＴ　３９６Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ａｓ ｎ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ｉｌｅ　Ｌｅｕ　ｒ’ｈｅ　Ｌ ｃｕ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｌｅ■ 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ｅｒ　Ｓｅｒ　Ｍｅｔ　Ｓｅｒ　ＶａｔＧｌｕ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｔｈ ｒ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｐｒ。 （２）配列番号　１６の情報 （１）配列特徴・ （＾）配列の長さ、３６０塩基対 （Ｂ）配列の型・核酸 （Ｃ）鎖の数、−重鎮 （Ｄ）トポロジー　直鎖状 （１１）配列の種類：ＤＮＡ（ゲノミック）（１ｘ）配列の特徴・ （＾）特徴を表す記号：　１ｎｌｒｏｎ（Ｂ）存在位１：　２５３．　、３６０ （１ｘ）配列の特徴。 （Ａ）特徴を表す記号：　ＣＤ５ （Ｂ）存在位置：　２４３．．２５１ （１ｘ）配列の特徴・ （＾）特徴を表す記号　ＴＡＴＡ　ｓｉｇｎａｌ（Ｂ）存在位置：　１５１．　 、　＋５６（１ｘ）配列の特徴・ （＾）特徴を表す記号　５°ＵＴＲ （Ｂ）存在位置　１８０．　、２４２ （ｘｌ）配列　配列番号：１６ ＧＧＡＴＣＣＴＡＴＧ　ＡＣＣＡＧＣＧＡＣＴ　ＧＴＣＡＣＣＣＴＣＴ　ＧＴＣ ＡＣＣＴＴＴＣＴＴＣＴＧＣＣＣＴＴ　ＴＡＴＣＴＣＴＧＡO　６０ ＧＧＣＡＴＴＧ＾＾Ｇ　ＧＧＧＣＣＣＴＧＣＡ　ＴＧＡＧＴＣＡＧＧＧ　ＡＧＧ ＧＣＴＧＧＧＧ　ＧＧＡＧＧＡＧＣＡＡ　ＧＧＧＴＧＧＧＡfＧ　１２０ ＧＧＣＡＧＧＧ＾＾Ｇ　ＡＧＧＧＴＧＧＣＴＴ　ＣＴＣＣＧＡＣ＾＾ＣＴＴ＾＾ ＾＾ＧＧＧＧ　ＣＴＴＧ＾＾ＣＣＡＣＴＴＣＣＴＣＣＣＣ＾@１８０ ＧＡＣＡＧＧＧＧＴＡ　ＧＴＧＣＧＡＧＧＣＣＧＧＧＣＡＣＡＧＣＣＴＴＣＣＴ ＧＴＧＴＧ　ＧＴＴＴＴＡＣＣＧＣＣＣＡＧＡＧＡＧＣＧ　Q４０ ＴＣＡＴＧ　ＧＡＣＣＴＧ　ＧＧＴＧＡＧＴＧＡＧ　ＣＣＴＣＴＴＣＡＴＧ　Ｔ ＧＡＧ＾＾６６＾Ａ　ＣＡＧＴＡＣＣＡＧＧ　２９１Ｍｅｔ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ ＧＴＣＴＴＧＧＡＣＡ　ＣＣＣＡＧＡＣＴＧＡ　ＣＣＣＴＧＴＧＧ＾＾ＴＧＧＧ ＧＧＴＧＧＡ　ＧＧＡＴＧＣＧＧＧＴ　ＧＧＡＧＣＧＣＡＴO　３５１ ＧＧＧＧＴＧＣＴＴ （２）配列番号＋１７の情報 （１）配列特徴： （＾）配列の長さ＝３アミノ酸 （６）配列の型二アミノ酸 （０）トポロジー：直鎮状 （１１）配列の種類・タンパク質 （ｘｉ）配列、配列番号：１７ Ｍｅｔ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ （２）配列番号：１８の情報 （１）配列特徴： （＾）配列の長さ：　１９００塩基対 （Ｂ）配列の型・ｔｔｋ酸 （Ｃ）鎖の数・−重鎮 （０）トポロジー二直鎖状 （ｉｉ）配列の種類　ＤＮＡ　（ゲノミック）（１ｘ）配列の特徴 （＾）特徴を表す記号：　１ｎＬｒＯｎ（Ｂ）存在位ａ　：　１．．１６Ｂ （！Ｘ）配列の特徴 （Ａ）特徴を表す記号：　ｅｘｏｎ ＣＢ）存在位置：　１６９．、１２４５（１ｘ）配列の特徴・ （＾）特徴を表す記号＝　３°ＵＴＲ （Ｂ）存在位置用２４６．．１９００ ３ｅｏ　（Ｘｔ）配列・配列番号：１８ＣＴＧＣＡＧＧＧＡＧ　ＣＣＡＴＧＡＴ ＴＧＣＡＣＣＡＣＴＧＣＡＣＴＣＣＡＧＣＣＴＧＧ　ＧＣＡＡＣＡＧＡＧＴ　Ｇ ＡＧＡＣＣＡＴＧＴＣＴＣＡＡＧＡＡＡＡ　ＡＡＡＡＡＡＡＡＧＡ　ＡＡＧＡＡ ＡＣＣＡＣＴＧＣＴＣＴＡＧＧＣＴＡＡＡＴＣＣＣＡＧ　ＣＣＡＧＡＧＴＴＧＧ ＡＧＣＣＡＣＣＣＡＧ　ＣＴＡＡＡＣＴＧＧＣＣＴＧＴＴＴＴＣＣＣＴＣＡＴＴ ＴＣＣＴＴ　ＣＣＣＣＧＡＡＧ　ＧＴＡ　ＴＧＣＣＴＧＶａｌ　Ｃｙｓ　Ｌｅｕ ＴＧＴ　ＣＡＡ　ＧＡＴ　ＧＡＧ　ＧＴＣＡＣＧ　ＧＡＣＧＡＴ　ＴＡＣＡＴＣ ＧＧＡ　ＧＡＣＡＡＣＡＣＣＡＣＡ　ＧＴＧＣｙｓ　Ｇｉｎ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　 Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｉｌｅ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　 Ｔｂｒ　Ｔｈｒ　ＭａｌＧＡＣＴＡＣＡＣＴ　ＴＴＧ　ＴＴＣＧＡＧ　ＴＣＴ　 ＴＴＧ　ＴＧＣＴＣＣＡＡＧ　ＡＡＧ　ＧＡＣＧＴＧ　ＣＧＧ　ＡＡＣ＾ｓｏ　 Ｔｙｒ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｃｙｓ　Ｓｅｒ　 Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ｖａｌ＾ｒｇ　ＡｓｎＴＴＴ　ＡＡＡ　ＧＣＣＴＧＧ 　ＴＴＣＣＴＣＣＣＴ　ＡＴＣＡＴＧ　ＴＡＣＴＣＣＡＴＣＡＴＴ　ＴＧＴ　Ｔ ＴＣＧＴＧＰｈｅ　ｔ、ｙｓ＾Ｉａ　Ｔｒｐ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｉｌｅ 　ＭｅＬ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　ｌｌｅ　ｌｉｅ　Ｃｙｓ　Ｐｈｅ　ＭａｌＧＧＣＣ ＴＡ　ＣＴＧ　ＧＧＣＡＡＴ　ＧＧＧ　ＣＴＧ　ＧＴＣＧＴＧ　ＴＴＧ　ＡＣＣ ＴＡＴ　ＡＴＣＴＡＴ　ＴＴＣ＾＾ＧＧｌｙ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ 　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｖａｔ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　ｌｉｅ　Ｔｙｒ 　Ｐｈｅ　Ｌｙｉ＾ＧＧ　ＣＴＣ＾＾Ｇ　ＡＣＣＡＴＧ　ＡＣＣＧＡＴ　ＡＣＣ ＴＡＣＣＴＧ　ＣＴＣ＾＾ＣＣＴＧ　ＧＣＧ　ＧＴＧ　ＧＣ＾＾ｒｇ　Ｌｅｕ　 Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　Ｍｅｔ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　 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ＧＣＣＣＡＧ　ＡＴＧ　ＧＴＧ　ＡＴＣＧＧＣ８０１Ｈｉｓ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ＾ ｌａ　Ｐｈｅ　ｌｌｅ　Ｔｈｒ　ｌｌ［！　Ｇｌｎ　Ｖａｌ＾ｌａ　Ｇｉｎ　Ｍ ｅｌ　Ｖａｌ　Ｉｌｅ　ＧｌｙＴＴＴ　ＣＴＧ　ＧＴＣＣＣＣＣＴＧ　ＣＴＧ　 ＧＣＣＡＴＧ　ＡＧＣＴＴＣＴＧＴ　丁ＡＣＣＴＴ　ＧＴＣＡＴＣＡＴＣ８４９ Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｖａｔ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｍｅｔ　Ｓｅｒ　 Ｐｈｅ　Ｃｙｓ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　ｌｌｅ　１ｌｅＣＧＣＡＣＣＣＴＧ 　ＣＴＣＣＡＧ　ＧＣＡ　ＣＧＣＡＡＣＴＴＴ　ＧＡＧ　ＣＧＣＡＡＣ八＾Ｇ　 ＧＣＣＡＴＣ八＾Ｇ　８９７Ａｒｇ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ　Ａｌａ 　Ａｒｇ　Ａｓｎ　Ｐｈｅ　Ｇｌｕ　Ａｒｇ　Ａｓｎ　Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ｉｌｅ 　ＬｙｓＧＴＧ　ＡＴＣＡＴＣＧＣＴ　ＧＴＧ　ＧＴＣＧＴＧ　ＧＴＣＴＴＣＡ ＴＡ　ＧＴＣＴＴＣＣＡＧ　ＣＴＧ　ＣＣＣＴＡＣ９４５Ｖａｌ　ｌｌｅ　ｌｌ ｅ　Ａｌａ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　ｌｌｅ　Ｖａｌ　Ｐｈ ｅ　Ｇｌｎ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ＾＾Ｔ　ＧＧＧ　ＧＴＧ　ＧＴＣＣＴＧ　 ＧＣＣＣＡＧ　ＡＣＧ　ＧＴＧ　ＧＣＣ＾＾ＣＴＴＣＡＡＣＡＴＣＡＣＣＡＧＴ 　９９３＾ｓｎ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｍａｌ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｇｌｎ　Ｔｈｒ　 Ｖａｌ　Ａｌａ　Ａｓｎ　Ｐｈｅ　Ａｓｎ　Ｉｌｅ　Ｔｈｒ　５ｅｒ＾ＧＣＡＣ ＣＴＧＴ　ＧＡＧ　ＣＴＣＡＧＴ＾＾ＧＣ＾＾ＣＴＣ＾＾ＣＡＴＣＧＣＣＴＡＣ ＧＡＣＧＴＣＡＣＣ１０４１Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ｃｙｓ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ 　Ｌｙｓ　Ｇｌｎ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ｖａｌ 　Ｔｌ＋■ ＴＡＣＡＧＣＣＴＧ　ＧＣＣＴＧＣＧＴＣＣＧＣＴＧＣＴＧＣＧＴＣＡＡＣＣＣ Ｔ　ＴＴＣＴＴＧ　ＴＡＣＧＣＣ１０８９Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｃ ｙｓ　Ｖａｌ　Ａｒｇ　Ｃｙｓ　Ｃｙｓ　Ｖａｔ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ｉ’ｈｅ　 Ｌｅａ　Ｔｙｒ＾１ａＴＴＣＡＴＣＧＧＣＧＴＣＡＡＧ　ＴＴＣＣＧＣＡＡＣＧ ＡＴ　ＣＴＣＴＴＣＡＡＧ　ＣＴＣＴＴＣＡＡＧ　ＧＡＣ１１３７Ｐｈｅ　Ｉｌ ｅ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ａｒｇ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｐｈ ｅ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　ＰＩ＋ｅ　Ｌｙｓ　Ａｓ■ ＣＴＧ　ＧＧＣＴＧＣＣＴＣＡＧＣＣＡＧ　ＧＡＧ　ＣＡＧ　ＣＴＣＣＧＧ　Ｃ 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ＧＴＧＴＧＧＴＧ丁Ｔ　ＴＣＣＴＧＣＡＧ　１０００（２）配列番号：１９の情 報 （ｉ）配列特徴： （＾）配列の長さ：３５８アミノ酸 （８）配列の型、アミノ酸 （ロ）トポロジー・直鎮状 （１１）配列の種類：タンパク質 （ｘｌ）配列　配列番号：１９ Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｌｅｕ　Ｃｙｓ　Ｇｌｎ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ＾ ｓｐ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｉｌｅ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　ＡｓｎＴｈｒ　Ｔｈｒ　Ｖａ ｌ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｐｌ＋ｃ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｃ ｙｓ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ａｓ■ Ｖａｌ　Ａｒｃ　Ａｓｎ　Ｐｈｅ　Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ｔｒｐ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　 Ｉ’ｒｏ　ｌｌｅ　Ｍｅｔ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　ｌｌｅ　１ｉ■ Ｃｙｓ　Ｐｈｅ　Ｖａｔ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　 Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｔｂｒ　Ｔｙｒ　ｌ１ｅＴｙｒ　Ｐｈｅ　Ｌ ｙｓ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　Ｍｅｔ　Ｔｈｒ＾ｓｐ　Ｔｈｒ　Ｔｙ ｒ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ＾１ａ　Ｖａｔ　Ａｌａ　Ａｓｐ　ｌｌｅ 　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｐｈｅ　Ｔｒｐ ＾ｌａ　ＴｙｒＳｅｒ＾１ａ＾ｌａ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｔｒｐ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ 　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　１ｌｉｓ　Ｉ”ｈｅ　Ｃｙｓ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　１ｌｅＰｈ ｅ＾ｌａ　ｌｌｅ　Ｔｙｒ　Ｌｙｓ　Ｍｅｔ　Ｓｅｒ　Ｐｈｅ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ 　Ｇｌｙ　Ｍｅｔ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ＋１５　１２０　１２５ Ｃｙｓ　Ｉｌｅ　Ｓｅｒ　Ｉｌｅ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｔｙｒ　Ｖａｌ　Ａｌａ　 ｌｌｅ　Ｖａｌ　Ｇｉｎ＾Ｉａ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ａｌａ１３０　＋３５　１４ ０ Ｈｉｓ　Ａｒｇ　１ｌｉｓ　Ａｒｇ　Ａｌａ＾ｒｇ　Ｖａｔ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　 ｌｌｅ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｃｙｓ　Ｖａ１Ｇｌｙ　ｌｌｅ　Ｔ ｒｐ　ｌｌｅ　Ｌｅｕ＾Ｉａ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　ｌｌｅ　Ｐｒ ｏ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ１６５　１７０　＋７５ Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｇｌｕ　 Ｇｌｎ＾ｌａ　Ｍｅｔ＾ｒｇ　Ｃｙｓ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ＋８０　１８５　１９０ １１ｅ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　Ｉ（ｉｓ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｐｈｅ　Ｉｌｅ 　Ｔｈｒ　ｌｌｅ　Ｇｌｎ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ｇｌｎ　Ｍｅ■ Ｖａｌ　ｌｌｅ　Ｇｌｙ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ＾ Ｉａ　ＭｅＬ　Ｓｅｒ　Ｐｈｅ　Ｃｙｓ　Ｔｙｒ　ＬｅｕＶａｌ　Ｉｌｅ　Ｉｌ ｅ　Ａｒｃ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ＾ｌａ　Ａｒｇ　Ａｓｎ　Ｐｈｅ 　Ｇｌｕ　Ａｒｇ　Ａｓｎ　Ｌｙｓ＾ｌａ　ｌｌｅ　Ｌｙｓ　Ｖａｔ　Ｉｌｅ　 ｌｉｅ＾ｌａ　Ｖａｌ　Ｖａｔ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　ｌｉｅ　Ｖａｌ　Ｐ ｈｅ　Ｇ１ｎしｅｕ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｌｅ ｕ　Ａｌａ　Ｇｌｎ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ａｓｎ　Ｐｈｅ　Ａｓｎ１１ｅ 　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ｃｙｓ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ 　Ｇｉｎ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｉｌｅ＾ｌａ　Ｔｙｒ＾ｓｐ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ｔ ｙｒ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ＾ｌａ　Ｃｙｓ　Ｖａｌ　Ａｒｃ　Ｃｙｓ　Ｃｙｓ　Ｖａ ｌ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ｉ’ｈｅＬｅｕ　丁ｙｒ　Ａｌａ　Ｐｈｅ　Ｉｌｅ　Ｇｌ ｙ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ａｒｃ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｌｙ ｓ　ＬｅｕＰｈｅ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｃｙｓ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ 　Ｇｌｎ　Ｇｌｕ　Ｇｌｎ　Ｌｅｕ＾ｒｇ　Ｇｌｎ　Ｔｒｐ　５ｅｒＳｅｒ　Ｃ ｙｓ＾ｒｇ　Ｈｉｓ　Ｉｌｅ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｍｅｔ　Ｓｅ ｒ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ＾Ｉａ　Ｇｌｕ　ＴｈｒＴｈｒ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｐｈｅ　 Ｓｅｒ　Ｐｒ。 （２）配列番号：２０の情報 （１）配列時ｉｆｉ： （Ａ）配列の長さ＝９塩基対 （Ｂ）配列の型＋ｔｆ酸 （Ｃ）鎖の数　一本積 （Ｄ）トポロジー　直鎖状 （１１）配列（’１ｌｒｌｌＪ：　ＤＮＡ（ｘｌ）配列：配列番号・２０ ＧＧＹＣ＾＾ＴＣＴ　９ （２）配列番号、２１の情報 （１）配列特徴： （＾）配列の長さ　５０塩Ｉ＆対 （Ｂ）配列の型　核酸 （Ｃ）鎖の数　一本積 （Ｄ）トポロジー　直鎮状 （１１）配列の種類：　ｃＤＮ＾ （１ｘ）配列の特ｉｆｉ： （＾）特徴を表す記号Ｉ　Ｃ０５ ＣＢ）存在位置＋３．．５０ （ｘｌ）配列：配列番号　２１ ＧＧ＾＾＾ｃｃ＾＾ＴＧ　ＡＡＡ　ＡＧＣＧＴＧ　ＣＴＧ　ＧＴＧ　ＧＴＧ　Ｇ ＣＴ　ＣＴＣＣＴＴ　ＧＴＣＡＴＴ　ＴＴＣ４７Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｍｅｔ　Ｌｙ ｓ　Ｓｅｒ　Ｖａｔ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｖａｌ＾ｌａ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ 　ｌｌｅ　Ｐｈｅｌ　５　１０　１５ ＣＡＧ　５０ （２）配列番号、２２の情報 （ｉ）配列特徴： （＾）配列の長さ：１６アミノ酸 （Ｂ）配列の型二アミノ酸 （Ｄ）トポロジー・直鎖状 （１１）配列の種類：タンパク質 （ｘｌ）配列：配列番号　２２ Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｍｅｔ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｖａｔ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｖａｌ＾ Ｉａ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　ｌｌｅ　Ｐｈｅ　Ｇ１ｎ（２）配列番号：２３ の情報 （１）配列特徴： （＾）配列の長さ　２７５１塩基対 （日）配列の型：核酸 （Ｃ）鎖の数ニー末鎖 （０）トポロジー：直鎖状 （１１）配列の種類・　ＤＮＡ（ゲノミック）（ｉｘ）配列の特徴。 （＾）特徴を表す記号：　１ｎＬｒｏｎ（ＩＩ）存在位置：　１．．６９１ （１ｘ）配列の特徴： （＾）特徴を表す記号・　ｅＸＯｎ （Ｂ）存在位置＋　６９２．、　＋７７１（１ｘ）配列の特徴： （＾）特徴を表す記号＋　ＣＤＳ ＣＢ）存在位置・６９２．　、１７６８’ｉｘ）配列の特徴 （Ａ）特徴を表す記号：　ｐｏｌｙＡ　ｓｉｇｎａｌ（ＩＩ）存在位置：　２３ ４　！、　、　２３４８（ｘｉ）配列：配列番号、２３ ＣＴＧＣＡＧＧＧＣＣＡＧＡＣＧＴＴＴＡＣＡＴＣＴＴＡＡＣＴＡ　ＧＡＴＣＣ ＴＣＣＣＴ　ＧＡＧＴＡＡＴＴＣＡ　ＴＡＣＡＴＧＴＧＣＴ@６０ ＡＡＣＡＴＣＧＴＴＡ　ＣＴＴＡＧＡＴＴＴＡ　ＴＴＴＴＴＴＧＴＴＴ　ＴＧＧ ＴＴＴＧＧＴＴ　ＴＴＴＴＧＧＣＴＴＴ　ＴＴＡＡＧＡＴＴsＴ　１２０ ＴＴＴＡＴＴＣＡＴＴ　ＧＡＡＣＧＴＡＡＡＴ　ＧＣＡＴＡＣＡＣＴＧ　ＴＡＧ ＣＴＡＴＣＴＴ　ＴＡＧＡＣＡＣＡＴＧ　ＡＧＡＡＧＡＡＧfＴ　１８０ ＡＴＣＡＧＡＣＣＣＡ　ＴＴＡＣＡＧＡＴＧＧ　ＴＴＧＴＧＡＧＣＣＡ　ＣＣＧ ＴＧＧＴＧＴＴ　ＴＧＣＴＧＧＧＡＡＴ　ＴＧＡＡＣＣＣＡfＧ　２４０ ＡＣＴＴＴＴＧＧＡＡ　ＧＡＧＣＡＧＴＣＣＧ　ＴＡＴＴＣＴＴＡＡＣＣＴＡＴ ＴＡＧＡＴＡ　ＴＴＡＴＴＴＡＴＧＧ　ＧＴＡＴＡＡＡＣＡs　３００ ＴＴＴＧＣＣＴＧＣＧ　ＴＧＣＡＴＡＧＡＡＧ　ＴＡＣＡＣＣＡＣＡＴ　ＧＣＡ ＣＡＧＡＧＧＡ　ＧＧＴＣＡＧＡＧＴＴ　ＧＧＧＣＡＴＣＡfＡ　３６０ ＧＣＣＣＡＴＧＧＡＡ　ＣＴＡＧＡＧＴＴＡＣＡＧＡＧＡＧＣＣＡＣＧＡＣＧＣ ＡＣＣＧＴ　ＧＴＧＧＧＴＧＣＴＧ　ＧＧＡＡＣＣＧＡＡＣS２０ ＣＧＧＣＣＴＴＣＴＣＴＡＣＣＡＧＡＧＣＴ　ＡＣＡＣＧＣＡＣＴＣＴＧＣＴＣ ＴＴＡＡＣＣＣＣＴＧＡＧＣＣＡ　ＧＴＴＣＴＴＣＡＧＣ４W０ ＣＣＣＡＣＡＴＧＣＴ　ＧＡＧＧＣＴＴＡＡＧ　ＡＧＧＴＧＴＧＧＡＴ　ＴＴＣ ＴＡＧＴＣＡＡ　ＡＧＡＣＴＣＡＣＴＴ　ＧＧＧＧＴＴＴＧ`Ｇ　５４０ ＧＧＧＧＡＡＡＣＴＡ　ＴＡＧＴＴＴＣＣＴＧ　ＧＧＣＴＣＣＴＣＣＧ　ＴＣＴ ＡＡＧＡＴＧＣＴＧＡＣＣＣＡＡＡＧ　ＧＧＴＣＴＡＡＧにs　６００ ＣＴＧＡＧＡＧＴＣＴ　ＧＣＡＡＧＡＧＡＡＣＡＧＡＡＧＣＣＣＣＧ　ＧＧＣＡ ＡＴＧＴＣＣＴＧＡＣＴＧＴＧＡＧ　ＡＴＣＣＧＧＡＣＴＧ@６（１０ ＴＧＡＧＣＴＣＡＴＣＡＧＧＴＧＣＴＴＣＣＴＴＣＣＣＣＣＧＧＡ　Ｇ　ＧＴＧ 　ＴＧＣＴＴＣＴＧＣＣＡＡ　ＧＡＴ　ＧＡＧ　’　７１２Ｖａｔ　Ｃｙｓ　Ｐ ｈｅ　Ｃｙｓ　Ｇｌｎ　Ａｓｐ　ＧｌｕＧＴＣＡＣＧ　ＡＧＴ　ＧＡＣＴＡＣＡ ＴＣＧＧＣＧＡＧ　ＡＡＴ　ＡＣＣＡＣＧ　ＧＴＧ　ＧＡＣＴＡＣＡＣＣＣＴＧ 　７６０Ｖａｔ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　ｌｌｅ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　 Ａｓｎ　Ｔｌ＋ｒ　Ｔｌ＋ｒ　Ｖａｔ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｔｈｒ　Ｌ■■ ＋０　１５　２０ ＴＡＣＧＡＧ　ＴＣＧ　ＧＴＧ　ＴＧＣＴＴＣＡＡＧ　ＡＡＧ　ＧＡＴ　ＧＴＧ 　ＣＧＧ　ＡＡＣＴＴＴ　ＡＡＧ　ＧＣＣＴＧＧ　８０８Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ｓｅ ｒ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｐｈｅ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ａｒｇ　Ａｓ ｎ　ｌ’ｌ＋ｅ　Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ｔ窒■ ＴＴＣＣＴＧ　ＣＣＴ　ＣＴＣＡＴＧ　ＴＡＴ　ＴＣＴ　ＧＴＣＡＴＣＴＧＣＴ ＴＣＧＴＧ　ＧＧＣＣＴＧ　ＣＴＣＧＧＣ８５ＧＰｈｅ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｌｅ ｕ　ＭｅＬＴｙｒ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　ｌｌｅ　Ｃｙｓ　Ｐｈｅ　Ｖａｔ　Ｇｌｙ 　Ｌｅｕ　ＬｅｕＧｌｙＡＡＣＧＧＧ　ＣＴＧ　ＧＴＧ　ＡＴＡ　ＣＴＧ　ＡＣ Ｇ　ＴＡＣＡＴＣＴＡＴ　ＴＴＣＡＡＧ　ＡＧＧ　ＣＴＣＡＡＧ　ＡＣＣ’；４ ０４＾ｓｎ　Ｇｌｙ　Ｌｅａ　Ｖａｌ　ｌｉｅ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　ｌｉ ｅ　Ｔｙｒ　Ｐｈｅ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　ＴｈｒＡＴＧ　ＡＣＧ 　にＡＴ　ＡＣＣＴＡＣＣＴＧ　ＣＴＣＡＡＣＣＴＧ　ＧＣＣＧＴＧ　ＧＣＡ　 ＧＡＣＡＴＣＣＴＴ　ＴＴＣ９５２Ｍｅｔ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　 Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　＾ＩａＶａｌ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ｉｌｅ　Ｌ ｅｕ　ＰＩ＋ｅＣＴＣＣＴＡ　ＡＴＴ　ＣＴＴ　ＣＣＣＴＴＣＴＧＧ　ＧＣＣＴ ＡＣＡＧＣＧＡＡ　ＧＣＣＡＡＧ　ＴＣＣＴＧＧ　ＡＴＣ１０００Ｌｅｕ　Ｌｅ ｕ　Ｉｌｅ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｐｈｅ　Ｔｒｐ＾ｌａ　Ｔｙｒ　Ｓｃｒ　Ｇｌｕ ＾Ｉａ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｔｒｐ　ｌ１ｅＴＴＴ　ＧＧＣＧＴＣＴＡＣＣＴＧ　 ＴＧＴ　ＡＡＧ　ＧＧＣＡＴＣＴＴＴ　ＧＧＣＡＴＣＴＡＴ　ＡＡＧ　ＴＴＡ　 ＡＧＣ１０４８Ｐｈｅ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ｃｙｓ　Ｌｙｓ　Ｇ ｌｙ　Ｉｌｅ　Ｐｈｅ　Ｇｌｙ　Ｉｌｅ　Ｔｙｒ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　５ｅｒＴＴ ＣＴＴＣＡＧＣＧＧＧ　ＡＴＧ　ＣＴＧ　ＣＴＧ　ＣＴＣＣＴＡ　ＴＧＣＡＴＣ ＡＧＣ八ＴＴ　ＧＡＣＣＧＣＴＡＣ１０９６Ｐｈｅ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　 ＭｅＬ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｃｙｓ　Ｉｌｅ　Ｓｅｒ　Ｉｌｅ　 Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｔｙｒ＋２０　１２５　１３０　１３５ ＧＴＡ　ＧＣＣＡＴＣＧＴＣＣＡＧ　ＧＣＣＧＴＧ　ＴＣＧ　ＣＧＴ　ＣＡＴ　 ＣＧＣＣＡＣＣＧＣＧＣＣＣＧＣＧＴＧ　１１４４Ｖａｌ＾Ｉａ　Ｉｌｅ　Ｖａ ｌ　Ｇｌｎ＾ｌａ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ＾ｒｇ　１ｌｉｓ　Ａｒｇ　１ｌｉｓ　Ａｒ ｇ＾ｌａ　Ａｒｇ　Ｖａｌ＋４０　１４５　１５０ ＣＴＴ　ＣＴＣＡＴＣＡＧＣ八ＡＧ　ＣＴＧ　ＴＣＣＴＧＴ　ＧＴＧ　ＧＧＣＡ ＴＣＴＧＧ　ＡＴＧ　ＣＴＧ　ＧＣＣＣＴＣ１１９２Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｉｌｅ　 Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｃｙｓ　Ｖａｔ　Ｇｌｙ　Ｉｌｅ　Ｔｒｐ　 Ｍｅｔ　Ｌｅａ＾ｌａ　Ｌｅｕ＋５５　１６０　１６５ ＴＴＣＣＴＣＴＣＣＡＴＣＣＣＧ　ＧＡＧ　ＣＴＧ　ＣＴＣＴＡＣＡＧＣＧＧＣ ＣＴＣＣＡＧ　ＡＡＧ　ＡＡＣＡＧＣ１２４０Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｉｌｅ 　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ 　Ｌｙｓ　Ａｓｎ　５ｅｒ１７０　＋７５　１８０ ＧＧＣＧＡＧ　ＧＡＣＡＣＧ　ＣＴＧ　ＡＧＡ　ＴＧＣＴＣＡ　ＣＴＧ　ＧＴＣ ＡＧＴ　ＧＣＣＣＡＡ　ＧＴＧ　ＧＡＧ　ＧＣＣ１２８８Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ａｓ ｐ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｃｙｓ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ａｌ ａ　Ｇｌｎ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ａｌａ＋８５　１！１０　１９５ ＴＴＧ　ＡＴＣＡＣＣＡＴＣＣＡＡ　ＧＴＧ　ＧＣＣＣＡＧ　ＡＴＧ　ＧＴＴ　 ＴＴＴ　ＧＧＧ　ＴＴＣＣＴＡ　ＧＴＧ　ＣＣＴ　１３３６Ｌｅｕ　Ｉｌｅ　Ｔ ｈｒ　ｌｉｅ　Ｇｌｎ　Ｖａｌ＾ｌａ　Ｇｌｎ　Ｍｅｔ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　Ｇｌ ｙ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｐｒ。 ＡＴＧ　ＣＴＧ　ＧＣＴ　ＡＴＧ　ＡＧＴ　ＴＴＣＴＧＣＴＡＣＣＴＣＡＴＴ　 ＡＴＣＡＴＣＣＧＴ　ＡＣＣＴＴＧ　ＣＴＣ１３８４Ｍｅｔ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　 Ｍｅｔ　Ｓｅｒ　Ｐｈｅ　Ｃｙｓ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ｉｌｅ　Ｉｌｅ　Ｉｌｅ　 ＾「ｇ　７ｉｒ　Ｌｅｕ　ＬｅｕＣＡＧ　ＧＣＡ　ＣＧＣＡＡＣＴＴＴ　ＧＡＧ 　ＣＧＧ　ＡＡＣＡＡＧ　ＧＣＣＡＴＣＡＡＧ　ＧＴＧ　ＡＴＣＡＴＴ　ＧＣＣ １４３２Ｇｉｎ＾Ｉａ　Ａｒｇ　Ａｓｎ　Ｐｌ＋ｅ　Ｇｌｕ　Ａｒｇ　Ａｓｎ　 Ｌｙｓ＾Ｉｓ　Ｉｌｅ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｉｌｅ　ｌｌｅ＾ｌＲＧＴＧ　ＧＴＧ 　ＧＴＡ　ＧＴＣＴＴＣＡＴＡ　ＧＴＣＴＴＣＣＡＧ　ＣＴＧ　ＣＣＣＴＡＣＡ ＡＴ　ＧＧＧ　ＧＴＧ　ＧＴＣ１４８０Ｖａｌ　Ｖａｔ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｐｈ ｅ　ｌｌｅ　Ｖａｔ　Ｐｈｅ　Ｇｌｎ　Ｌｅｕ　ｌ’ｒｏ　Ｔｙｒ　Ａｓｎ　Ｇ ｌｙ　Ｖａｌ　ＶａP ＣＴＧ　ＧＣＴ　ＣＡＧ　ＡＣＧ　ＧＴＧ　ＧＣＣＡＡＣＴＴＣＡＡＣＡＴＣＡ ＣＣＡＡＴ　ＡＧＣＡＧＣＴＧＣＴＧＣ１５２８Ｌｅｕ＾ｌａ　Ｇｉｎ　Ｔｈｒ 　Ｖａｌ＾ｌａ　Ａｓｎ　Ｐｈｅ　Ａｓｎ　ｌｌｅ　Ｔｈｒ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　 Ｓｅｒ　Ｃｙｓ　ＣｙｓＧ＾＾ＡＣＣＡＧＣＡＡＧ　ＣＡＧ　ＣＴＣＡＡＣＡＴ Ｔ　ＧＣＣＴＡＴ　ＧＡＣＧＴＣＡＣＣＴＡＣＡＧＣＣＴＧ　１５７６Ｇｌｕ　 Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｇｌｎ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｉｌｃ　Ａｌａ　Ｔｙｒ　 Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ２８０　２８５　２！１１０ 　２９５ ＧＣＣＴＣＣＧＴＣＣＧＣＴＧＣＴＧＣＧＴＣＡＡＣＣＣＴ　ＴＴＣＴＴＧ　Ｔ ＡＴ　ＧＣＣＴＴＣＡＴＣＧＧＣ１６２４＾１ａ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ａｒｇ　Ｃ ｙｓ　Ｃｙｓ　Ｖａｌ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　Ａｌａ　Ｐ ｈｅ　Ｉｌｅ　ＧｌｙＧＴＣＡＡＧ　ＴＴＣＣＧＣＡＧＣＧＡＣＣＴＣＴＴＣＡ ＡＧ　ＣＴＣＴＴＣＡＡＧ　ＧＡＣＴＴＧ　ＧＧＣＴＧＣ１６７２Ｖａｌ　Ｌｙ ｓ　Ｐｈｅ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ＾ｓｐ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ 　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　ＣｙｓＣＴＣＡＧＣＣＡＧ　ＧＡＡ　ＣＧ Ｇ　ＣＴＣＣＧＧ　ＣＡＣＴＧＧ　ＴＣＴ　ＴＣＣＴＧＣＣＧＧ　ＣＡＴ　ＧＴ Ａ　ＣＣＧ　＋７２０Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｇｌｎ　Ｇｌｕ＾ｒｇ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ 　Ｈｉｓ　Ｔｒｐ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ　１ｌｉｓ　Ｖａｌ　Ａｒ ｇＡＡＣＧＣＧ　ＴＣＧ　ＧＴＧ　ＡＧＣＡＴＧ　ＧＡＧ　ＧＣＧ　ＧＡＧ　Ａ ＣＣＡＣＣＡＣＡ　ＡＣＣＴＴＣＴＣＣＣＣＧ　１７６８＾ｓｎ＾ｌａ　Ｓｅｒ 　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ｍｅｔ　Ｇｌｕ＾Ｉａ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　 Ｔｈｒ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｐｒ。 ＴＡＧＧＧＧＧＣＴＣＣＣＣＴＧＣＣＣＧＧ　ＡＣＴＡＣＡＡＧＧＡ　ＣＣＴＣ ＴＣＣＣＡＧ　ＧＡＧＣＣＴＴＡＡＴ　ＧＴＧＧＴＧＣＡＣ`　１８２８ ＣＡＴＧＣＡＣＡＧＡ　ＣＴＣＴＣＣＡＴＣＣＡＣＣＧＡＡＴＴＧＣＴＧＣＴＧ ＡＧＧＧＡ　ＡＧＡＧＣＡＡＴＴＣＴＧＧＣＣＡＧＴＣＡ　P８８８ ＧＧＴＴＧＡＣＡＴＧ　ＡＧＧＡＣＣＴＡＡＧ　ＡＡＡＣＴＧＣＴＴＡ　ＡＣＣ ＣＣＡＴＣＣＣＡＣＴＴＡＴＡＡＣＴ　ＡＣＣＴＣＡＡＣＣ`　１９４８ ＡＡＧＣＴＧＴＡＡＡ　ＡＧＡＴＡＴＧＧＣＴ　ＧＡＧＡＡＧＴＴＡＡ　ＣＡＣ ＴＣＡＡＧＣＣＡＡＧＡＣＡＧＣＴＡ　ＴＣＣＣＣＡＡＡＡb２００８ ＧＡＣＡＧＣＣＡＡＡ　ＡＧＴＧＡＡＡＧＴＧ　ＡＧＡＧＧＣＴＣＣＡ　ＣＡＣ ＴＴＴＣＣＧＧ　ＡＧＴＧＡＧＧＧ八Ｔ　ＧＴＧへＧＧＣＣ`Ｇ　２０６８ ＴＧＡＡＣＡＣＣＣＴ　ＧＧＴＴＧＡＧＴＡＧ　ＴＣＴＴＣＧＧＡＧＧ　ＣＣＴ ＣＴＧＡＡＴＧ　ＡＡＣＣＴＧＣＴＴＣＴＡＧＣＴＴＡＧＡf　２＋２８ ＡＧＡＴＧＴＣＣＣＧ　ＧＡＧＡＴＴＣＡＡＧ　ＡＣＡＧＡＧＣＴＴＡ　ＴＣＴ ＣＣＡＣＡＣＴ　ＴＡＧＣＡＡＧＣＡＡ　ＧＣＡＡＧＡＧＡsＧ　２１８８ ＡＣＡＧＴＣＴＣＴＣＴＡＡＡＴＧＣＴＣＣＣＡＣＡＧＡＧＣＡＣＣＣＣＴＧＣ ＣＣＣＴ　ＣＣＣＴＴＣＴＧＣＣＴＣＴＣＣＡＣＣＧＣ２２S８ ＣＴＴＴＣＣＴＧＡＧ　ＧＴＣＣＡＧＧＣＣＡ　ＣＡＣＣＡＴＧＡＣＧ　ＣＴＧ ＡＧＧＣＡＧＴ　ＣＣＣＡＧＣＴＧＧＧ　ＧＣＴＣＴＧＧＡsＧ　２３０８ ＧＣＡＡＴＧＡＣＡＡ　ｃｔＡｃｎｃｃｃｆ　ＣＴＣＴＡＴＧＡＴＧ　ＧＧＡＡ ＴＡＡＡＡＡ　ＧＧＴＡＧＧＧＧＡＡ　ＡＧＧＴＧＡＣＡＧf　２３６８ 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ｒｐ　ｌｌｅ　Ｐｈｅ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｔｙｒ　ｔｅｕ　Ｃｙｓ　Ｌｙｓ　Ｇ ｌｙ　１ｉｅｔｏｏ　１０５　１１０ Ｐｈｅ　Ｇｌｙ　Ｉｌｅ　ＴＹｒ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｐｈｅ　Ｐｈｅ　 Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　ＭｅＬ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　ＬｅｕＣｙｓ　ｌｌｅ　Ｓ ｅｒ　Ｉｌｅ　Ａｓｐ＾ｒｇ　Ｔｙｒ　Ｖａｔ＾ｌａ　ｌｌｅ　Ｖａｌ　Ｇｌｎ ＾Ｉａ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　ＡｒｇＨｉｓ　Ａｒｇ　）Ｉｉｓ　Ａｒｇ　Ａｌａ　 Ａｒｇ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｉｌｅ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　 Ｃｙｓ　Ｖａ■ Ｇｌｙ　Ｉｌｅ　Ｔｒｐ　Ｍｅｔ　Ｌｅｕ＾Ｉａ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｓ ｅｒ　ｌｌｅ　Ｉ”ｒｏ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ＋６５　１７０　１ ７５ Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ　Ｌｙｓ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　 Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｃｙｓ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ＋８０　１８５　１ ９０ Ｖａｌ　Ｓｅｒ＾ｌａ　Ｇｉｎ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ＾Ｉａ　Ｌｅｕ　ｌｌｅ　Ｔｈ ｒ　ｌｉｅ　Ｇｉｎ　Ｖａｌ＾ｌａ　Ｇｌｎ　ＭｅＬ＋９５　２００　２０５ Ｖａｌ　Ｐｈｅ　Ｇｌｙ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｖａｔ　Ｐｒｏ　ＭｅＬ　Ｌｅｕ　 Ａｌａ　ＭｅＬ　Ｓｅｒ　Ｉ”ｈｅ　Ｃｙｓ　Ｔｙｒ　Ｌｅ■ ２１０　２＋５　２２０ １１ｅ　ｌｉｅ　Ｉｌｅ　Ａｒｇ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ＾ｌａ　Ａ ｒｇ　Ａｓｎ　Ｐｈｅ　Ｇｌｕ　Ａｒｇ　Ａｓｎ　Ｌｙｓ＾Ｉａ　Ｉｌｅ　Ｌｙ ｓ　Ｖａｌ　Ｉｌｅ　ｌｉｅ　Ａｌａ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｐｈ ｅ　ｌｌｅ　Ｖａｌ　Ｉ’ｈｅ　Ｇ１■ Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ＾Ｉａ　Ｇ ｌｎ　Ｔｌ＋ｒ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ａｓｎ　Ｐｈｅ　Ａｓｎ１１ｅ　Ｔｈｒ　Ａ ｓｎ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｃｙｓ　Ｃｙｓ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｇ ｌｎ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　ｌｌｅ＾１ａＴｙｒ＾ｓｐ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　 Ｓｅｒ　Ｌｅｕ＾Ｉａ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ａｒｇ　Ｃｙｓ　Ｃｙｓ　Ｖａｌ　Ａ ｓｎ　Ｐｒ。 Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ＾ｌａ　Ｐｌ＋ｅ　Ｉｌｅ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　 ｒ’ｈｅ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｉ’ｈｅ　Ｌ凾■ Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｌ、ｙｓ　Ａｓｐ　ＬＩ！ｕ　Ｇｌｙ　Ｃｙｓ　Ｌｅｕ　Ｓｅ ｒ　Ｇｉｎ　Ｇｌｕ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｈｉｓ　Ｔ窒■ Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ　Ｈｉｓ　Ｖａｌ＾ｒｇ　Ａｓｎ＾ｌａ　Ｓｅ ｒ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ｍｅｔ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　ＧｌｕＴｈｒ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ 　Ｔｈｒ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｉ’ｒ。 （２）配列番号、２５の情報 （１）配列特徴。 （＾）配列の長さ・６０塩基対 （Ｂ）配列の型、核酸 （Ｃ）鎖の数ニ一本積 （Ｄ）トポロノー：直鎮状 （１１）配列の種類：ＤＮＡ （ｘｌ）配列、配列番号、２５ ＴＧＧＡＣＴＣＡＣＴ　ＡＴＴＴＧＡＴ＾＾＾ＴＧ＾＾＾＾［；ＧＧＣＣＴＣＣ ＡＣ＾＾ＴＧ　ＣＣＡＴＧＴＧＣＡ＾＾ＴＴＣＡＣＴＡＣＣU０ （２）配列番号　２６の情報 （１）配列特徴： （＾）配列の長さ、６６塩基対 （Ｂ）配列の型：核酸 （Ｃ）鎖の数　−木調 （Ｄ）トポロジー：直鎖状 （ｉ　ｉ）配列の種類：ＤＮＡ （ｘｌ）配列　配列番号　２Ｇ ＡＡＴＧＣＴＧＡＴＧ　＾ＣＧＧＴＧＡＴＧＡ　ＡＧ＾＾ＴＡＴＧＣＴ　ＴＣＣ ＾＾八＾＾＾へ　ＣＣＧＡＴＧ八＾Ｇ＾　へＧ＾＾ＧＧＣＧfＴ　６０ ＾ＧＴＧ＾＾　６６ （２）配列番号＝２７の情報 （１）配列特徴： （＾）配列の長さ　２２５４塩基対 （８）配列の型：核酸 （Ｃ）ｆｌの数ニー末鎖 （Ｄ）トポロジー：直鎖状 （１１）配列の種類二〇Ｎ＾（ゲノミック）（１ｘ）配列の特徴： （＾）特徴を表す記号：　ＣＤ５ （Ｂ）存在位置：　５９３．　、　、＋６５７（ｘｉ）配列：配列番号、２７ ＾ＡＧＣＴＴＣ＾＾＾＾＾ＧＣＣＴＡＧＡＧ　ＣＴＧＧＣＴＧＧＧＣＧＣＴＧＴ ＧＧＣＴＣＡＣＧＣＣＴＧＴＡＡ　ＴＣＣＴＡＧＣＡＴＴ　U０ ＴＴＧＧＧＡＧＧＣＴ　ＧＡＧＧＣＧＧＡＡＧ　ＧＡＴ＾＾ＣＴＧＡＧ　ＧＴＣ ＡＧＧＡＧＴＴ　ＴＧＡＧＡＣＣ＾ＧＣＣＴＧＧＣＴ＾＾ＣO　１２０ ＴＧＡＴＧ＾＾＾ＣＣＣＣＡＴＣＴＣＴＡＣＴ＾＾＾ＡＡＴＡＣ＾＾＾＾＾ＴＴ ＡＧＣＣＡＧＧＣＡＴＧＧＴＡ　ＧＴＩＩ、ＣＡＣＧＣＴＡ@１８０ Ｔ＾＾ＮＣＣＣＡＧＣＴＡＴＴＴＧＧＧＡＧ　ＧＣＴＧＡＧＧＣＡＧ　ＧＡＧ＾ ＾丁ＣＧＣＴ　ＴＧ＾＾ＣＣＣＣＡＧ　ＧＧＡＣＡＧＡＧＧs　２４０ ＴＧＣＡＧＴＧＡＧＣＴＧＡＧＡＴＣＧＣＡ　ＣＣＡＣＴＧＣＡＣＴ　ＣＣＡＧ ＣＣＴＧＧＧ　ＴＧＡＣＡＣＡＧＣＧ　ＡＧＡＣＴＣＣＡＴs　３００ Ｔ＾＾Ａ＾＾＾＾＾＾　＾＾＾＾ＴＧＣＣＴＡ　ＧＡＧＣＣ＾＾＾ＴＧ　ＣＴＣ ＡＣＡＧＡＧＣＣＡＴＴＴＡＣ丁ＧＣＡＴＧＧＣＴＴＴＧＧ@３６０ ＧＣ＾＾ＧＴＣ＾＾＾ＧＧＡＧＴＣＣＧＣＣＴＣＴＣＣＴＧＴＣＡ　ＧＡＡＧＡ ＧＴＣＴＧ　ＴＴＧＣＡＧＴＣＴＴ　ＣＡＴＣＡＣ＾＾Ｇ＾@４２０ ＣＴＧＴＴＧＴＧＧＧ　ＧＡＴＴＡＡＡＣ＾＾ＧＡＴＧＧＣ＾＾ＧＴ　ＧＧＧＡ ＡＧＴＴＧＧ　Ｇ＾＾＾ＴＧＴＡＧＴ　ＧＴＧＣＡＣＣＣＡ`　４８０ ＣＣ＾＾ＴＡＴＴＴＧ　ＴＴＴＣＴＴＣＣＴＧ　ＣＣＴＧＣＣＴＡＣＡ　ＴＡＴ ＧＡＧＧＣＣＡ　ＣＡＣＡＧ＾＾ＴＴＣＣ＾＾Ｃ丁ＴＴＧＴs　５４０ ＴＣＴＣＴＧＡＴＡＡ　ＣＴＡＡＣＡＣ＾ＩＩ、Ｔ　ＴＡＣＴＴＧＴＴＴＴ　Ｔ ＣＴＴＴＣＴＧＡＴ　ＣＣＡＧにＣＣＴＴＣＡＣＣＡＴＧ　Tり６ ｅｌ ＧＡＴ　ＣＡＧ　ＴＴＣＣＤ丁　ＧＡＡ　ＴＣＡ　ＧＴＧ　ＡＣＡ　ＧＡＡ　Ａ ＡＣＴＴＴ　ＧＡＧ　ＴＡＣＧＡＴ　ＧＡＴ　ＴＴＧ　Ｇ４S Ａｓｐ　Ｇｌｎ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｖａｔ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　 Ａｓｎ　Ｐｈｅ　Ｇｌｕ　Ｔｙｒ　Ａｓ９　Ａｓｐ　ＬｅｕＧＣＴ　ＧＡＧ　Ｇ ＣＣ７０丁　ＴＡＴ　ＡＴＴ　ＧＧＧ　ＧＡＣＡＴＣＧＴＧ　ＧＴＣ７７丁　Ｇ ＧＧ　ＡＣＴ　ＧＴＧ　ＴＴＣ６０２＾ｌａ　Ｇｌｕ＾ｌａ　Ｃｙｓ　Ｔｙｒ　 ｌｉｅ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｉｌｅ　Ｖａｌ　Ｖａｔ　Ｐｈｅ　Ｇｌｙ　Ｔｂｒ　 Ｖａｌ　ＰｈｅＣ丁Ｇ　ＴＣＣＡＴＡ　ＴＴＣＴＡＣＴＣＣＧＴＣＡＴＣＴＴＴ 　ＧＣＣＡＴＴ　ＧＧＣＣＴＧ　ＧＴＧ　Ｇに＾　＾＾Ｔ　７４０Ｌｅｕ　Ｓｅ ｒ　ｌｌｅ　Ｐｈｅ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　ｌｌｅ　Ｐｈｅ　Ａｌａ　ｌｉ ｅ　Ｇｌｖ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　ＡｓｎＴτＧ　ＴＴＧ　ＧＴＡ　ＧＴＧ 　ＴＴＴ　ＧＣＣＣＴＣＡＣＣＡＡＣ八６Ｃ＾＾６　＾＾６　ＣＣＣ＾＾６　Ａ ＣＴ　ＧＴＣ７８８Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　Ａｌａ　Ｌｅｕ 　Ｔｈｒ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｖａ１ ＾ＣＣＧＡＣＡＴＴ　ＴＡＣＣＴＣＣＴＧ　ＡＡＣＣＴＧ　ＧＣＣＴＴＧ　ＴＣ Ｔ　ＧＡＴ　ＣＴＧ　ＣＴＧ　ＴＴＴ　ＧＴＡ　８３６Ｔｈｒ　Ａｓｎ　Ｉｌｅ 　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ 　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｖａ１ＧＣＣＡＣＴ　ＴＴＧ　ＣＣＣＴＴＣ丁ＧＧ 　ＡＣＴ　ＣＡＣ丁＾Ｔ　ＴＴＧ　ＡＴＡ　＾＾ＴＧ＾＾　＾＾Ｇ　ＧＧＣＣＴ Ｃ８８４＾１ａ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｐｈｅ　Ｔｒｐ　Ｔｈｒ　ｔｌｉｓ 　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　ｌｉｅ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ｇｌｙ　Ｌｅ■ ＣＡＣ＾＾Ｔ　にＣＣＡＴＧ　ＴＧＣ＾＾＾ＴＴＣＡＣＴ　ＡＣＣＧＣＣＴＴＣ ＴＴＣＴＴＣＡＴＣＧＧＣＴＴＴ　９３２１（ｉｓ　Ａｓｎ＾ｌａ　Ｍｅｔ　Ｃ ｙｓ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ＾Ｉａ　Ｐｈｅ　Ｐｈｅ　Ｐｈｅ　Ｉｌ ｅ　Ｇｌｙ　Ｐｈｅｌｏｏ　＋０５　１１０ ＴＴＴ　ＧＧＡ　ＡＧＣＡＴＡ　ＴＴＣＴＴＣＡＴＣＡＣＣＧＴＣＡＴＣＡＧＣ ＡＴＴ　ＧＡＴ　ＡＧＧ　ＴＡＣＣＴＧ　９８０Ｐｈｅ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　ｌｌ ｅ　Ｐｈｅ　Ｐｈｅ　ｌｉｅ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　ｌｌｅ　Ｓｅｒ　ｌｌｅ　Ａｓ ｐ＾ｒｇ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ＋１５１２０１２５ ＧＣＣＡＴＣＧＴＣＣＴＧ　ＧＣＣＧＣＣ＾＾ＣＴＣＣＡＴＧ＾＾Ｃ＾＾ＣＣＧ Ｇ　ＡＣＣＧＴＧ　ＣＡＧ　ＣＡＴ　１０２８＾ｌａ　Ｉｌｅ　Ｖａｔ　Ｌｅｕ ＾１ａ＾ｌａ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ｍｅｔ＾ｓｎ　Ａｓｎ１８０　ＴＩ＋ｒ　Ｖａ ｌ　Ｇｌｎ　ｌ１ｉｓ＋３０　１３５　１４０　１４５ ＧＧＣＧＴＣＡＣＣＡＴＣＡＧＣＣＴＡ　ＧＧＣＧＴＣＴＧＧ　ＧＣＡ　ＧＣＡ 　ＧＣＣＡＴＴ　ＴＴＧ　ＧＴＧ　ＧＣＡ　１０７６Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　 Ｉｌｅ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｖａｔ　Ｔｒｐ＾１ａ＾１ａ＾ｌａ　ｌｉｅ 　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　＾１ａ＋５０　１５５　１６０ ＧＣＡ　ＣＣＣＣＡＧ　ＴＴＣＡＴＧ　ＴＴＣＡＣ＾＾＾Ｇ　ＣＡＧ＾＾＾Ｇ＾ ＾＾＾ＴＧ＾＾ＴＧＣＣＴＴ　ＧＧＴ　１１２４＾ｌａ　Ｐｒｏ　Ｇｌｎ　Ｐｈ ｅ　Ｍｅｔ　Ｐｈｅ　Ｔｈｒ　Ｌｙｓ　Ｇｌｎ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｇｌ ｕ　Ｃｙｓ　Ｌｅｕ　ＧｌｙＧＡＣＴＡＣＣＣＣＧＡＧ　ＧＴＣＣＴＣＣＡＧ　 Ｇ＾＾＾ＴＣＴＧＧ　ＣＣＣＧＴＧ　ＣＴＣＣＧＣ＾＾Ｔ　ＧＴＧ　１１７２＾ ｓｐ　Ｔｙｒ　Ｐｒｏ　［＋＋１　Ｖａｔ　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ　Ｇｌｕ　Ｉｌｅ　 Ｔｒｐ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ａｓｎ　Ｖａ■ ｌｌｌｌｏ　１８５　＋９０ Ｇ＾＾＾Ｃ＾＾＾Ｔ　ＴＴＴ　ＣＴＴ　ＧＧＣＴＴＣＣＴＡ　ＣＴＣＣＣＣＣＴ Ｇ　ＣＴＣＡＴＴ　ＡＴＧ　ＡＧＴ　ＴＡＴ　１２２０Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ａｓｎ 　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｌｃｕ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ 　ｌｌｅ　ＭｅＬ　Ｓｅｒ　ＴｙｒＴＧＣＴＡＣＴＴＣＡＧ＾＾ＴＣＡＴＣＣＡ Ｇ　ＡＣＧ　ＣＴＧ　ＴＴＴ　ＴＣＣＴＧＣＡＡＧ　ＡＡＣＣＡＣＡＡＧ　１２ ６８Ｃｙｓ　Ｔｙｒ　Ｐｈｅ　Ａｒｇ　Ｉｌｅ　ｌｌｅ　Ｇｌｎ　Ｔｌ＋ｒ　Ｌ ｅｕ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｃｙｓ　Ｌｙｓ　Ａｓｎ　１ｌｉｓ　Ｌ凾■ ２］０　２１５　２２０　２２５ ＾＾＾ＧＣＣ＾＾＾ＧＣＣＡＴＴ　ＡＡＡＣＴＧ　ＡＴＣＣＴＴ　ＣＴＣＧＴＧ 　ＧＴＣＡＴＣＧＴＧ　ＴＴＴ　ＴＴＣ１３１６しｙｓ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ａｌ ａ　Ｉｌｅ　Ｌｙｓ　１．ｅｕ　Ｉｌｅ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｖａｔ　Ｖａｔ　ｌ ｌｅ　Ｖａｔ　Ｉ”ｈｅ　Ｐ■■ ＣＴＣＴＴＣＴＧＧ　ＡＣＡ　ＣＣＣＴＡＣＡＡＣＧＴＴ　ＡＴＧ　ＡＴＴ　Ｔ ＴＣＣＴＧ　ＧＡＧ　ＡＣＧ　ＣＴＴ　ＡＡＧ　１３６４１、ｅｕ　Ｐｈｅ　Ｔ ｒｐ　Ｔｈｒ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ａｓｎ　Ｖａｌ　Ｍａｌ　ｌｌｅ　ｒ’ｌ＋ｅ 　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｔｂｒ　Ｌｅｕ　kｙｓ ＣＴＣＴＡＴ　ＧＡＣＴＴＣＴＴＴ　ＣＣＣＡＣＴ　ＴＧＴ　ＧＡＣＡＴＧ　Ａ ＧＧ　ＡＡＧ　ＧＡＴ　ＣＴＧ　ＡＧＧ　ＣＴＣ１４１２Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　Ａｓ ｐ　Ｐｈｅ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ｃｙｓ　Ａｓｐ　Ｍｅｔ　Ａｒｇ　Ｌｙ ｓ　ＡＳＤ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　ＬｅｕＧＣＣＣＴＣＡＧＴ　ＧＴＧ　ＡＣＴ　Ｇ ＡＧ　ＡＣＧ　ＧＴＴ　ＧＣＡ　ＴＴＴ　ＡＧＣＣＡＴ　ＴＧＴ　ＴＧＣＣＴＧ 　ＡＡＴ　１４Ｇn ＾１ａ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｖａｔ＾Ｉａ　Ｐ ｈｅ　Ｓｅｒ　ｌ１ｉｓ　Ｃｙｓ　Ｃｙｓ　Ｌｅｕ　ＡｓｎＣＣＴ　ＣＴＣＡＴ ＣＴＡＴ　ＧＣＡ　ＴＴＴ　ＧＣＴ　ＧＧＧ　ＧＡＧ　ＡＡＧ　ＴＴＣＡＧＡ　 ＡＧＡ　ＴＡＣＣＴＴ　ＴＡＣ１５０８Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　ｌｉｅ　Ｔｙｒ＾ｌａ 　Ｐｈｅ＾ｌａ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ｔｙｒ　 Ｌｅｕ　ＴｙｒＣＡＣＣＴＧ　ＴＡＴ　ＧＧＧ　ＡＡＡ　ＴＧＣＣＴＧ　ＧＣＴ 　ＧＴＣＣＴＧ　ＴＧＴ　ＧＧＧ　ＣＧＣＴＣＡ　ＧＴＣＣＡＣ１５５６１１ｉ ｓ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　ＧＩＹ　Ｌｙｓ　Ｃｙｓ　Ｌｅｕ＾Ｉａ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ 　Ｃｙｓ　Ｇｌｙ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　１ｌｉ■ ＧＴＴ　ＧＡＴ　ＴＴＣＴＣＣＴＣＡ　ＴＣＴ　ＧＡＡ　ＴＣＡ　ＣＡＡ　ＡＧ Ｇ　ＡＧＣＡＧＧ　ＣＡＴ　ＧＧＡ　ＡＧＴ　ＧＴＴ　１６O４ Ｖａｌ　Ａｓ１ｌ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｇｌｎ ＾ｒｇＳｅｒ＾ｒｇ　ｌ１ｉｓ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｖａ１ＣＴＧ　ＡＧＣＡＧＣ ＡＡＴ　ＴＴＴ　ＡＣＴ　ＴＡＣＣＡＣＡＣＧ　ＡＧＴ　ＧＡＴ　ＧＧＡ　ＧＡ Ｔ　ＧＣＡ　ＴＴＧ　ＣＴＣ１１３５Q Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｐｈｅ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　１ｌｉｓ　Ｔｈｒ 　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｌｅ■ ＣＴＴ　ＣＴＣＴＧＡＡＧＧＧＡＡＴ　ＣＣＣＡＡＡＧＣＣＴ　ＴＧＴＧＴＣＴ ＡＣＡ　ＧＡＧＡＡＣＣＴＧＧ　ＡＧＴＴＣＣＴＧ＾＾　１Vｏ８ Ｌｅｕ　Ｌｅｕ ＣＣＴＧＡＴＧＣＴＧ　ＡＣＴＡＧＴＧＡＧＧ　ＡＡＡＧＡＴＴＴＴＴ　ＧＴＴ Ｇ丁ＴＡＴＴＴ　ＣＴＴＡＣＡＧＧＣＡ　ＣＡＡＡＡＴＧＡsＧ　１７６８ ＧＡＣＣＣＡＡＴＧＣＡＣＡＣＡＡＡＡＣＡ　ＡＣＣＣＴＡＧＡＧＴ　ＧＴＴＧ ＴＴＧＡＧＡ　ＡＴＴＧ丁ＧＣＴＣＡ　ＡＡＡＴＴＴＧＡＡf　１８２８ ＡＡＴＧＡＡＣＡＡＡ　ＴＴＧＡＡＣＴＣＴＴ　ＴＧＡＡＴＧＡＣＡＡ　ＡＧＡ Ｇ丁ＡＧＡＣＡ　ＴＴＴＣＴＣＴＴＡＣＴＧＣＡＡＡＴＧＴb１Ｂ８８ ＡＴＣＡＧＡＡＣＴＴ　ＴＴＴＧＧＴＴＴＧＣＡＧＡＴＧＡＣＡＡＡ　ＡＡＴＴ ＣＡＡＴＣＴ　ＡＧＡＣ丁ＡＧＴＴＴ　ＡＧＴＴＡＡＡＴＧ`　１９４８ ＧＧＧＴＧＧＴＧＡＡ　ＴＡＴＴＧＴＴＣＡＴ　ＡＴＴＧＴＧＧＣＡＣＡＡＧＣ ＡＡＡＡＧＧ　ＧＴＧＴＣＴＧＡＧＣＣＣＴＣＡＡＡＧＴＧ@２００８ ＡＧＧＧＧＡＡ＾ＣＣＡＧＧＣＣＴＧＡＧＣＣＡＡＧＣＴＡＧ＾Ａ　ＴＴＣＣＣ ＴＣＴＣＴ　ＣＴＧＡＣＴＣＴＣ＾ＡＡＴＣＴＴＴＴＡＧ　Q０６８ ＴＣＡＴＴＡＴＡＧＡ　ＴＣＣＣＣＣＡＧＡＣＴＴＴＡＣＡＴＧＡＣＡＣＡＧＣ ＴＴＴＡＴ　ＣＡＣＣＡＧＡＧＡＧ　ＧＧＡＣＴＧＴＣＴＣQ１２８ ＣＣＡＴＧＴＴＴＣＴ　ＣＴＧＣＧＣＣＣ＾＾ＧＧＧＣ＾＾＾＾ＴＴ　ＣＣＣＡ ＧＧＧ＾＾Ｇ　ＴＧＣＴＣＴＧＡＴＡ　ＧＧＣＣＡＡＧＴＴs　２１８８ ＧＴＡＴＣＡＧＧＴＧ　ＣＣＣＡＴＣＣＣＴＧ　ＧＡＡＧＧＴＧＣＴＧ　ＴＴＡ ＴＣＣＡＴＧＧ　ＧＧ＾＾ＧＧＧ＾ＴＡ　ＴＡＴ＾＾ＧＡＴfＧ　２２４８ ＡＡＧＣＴＴ　２２５４ （２）配列番号・２８の情報 （１）配列特徴： （＾）配列の長さ：３５５アミノ酸 ＣＢ）配列の型　アミノ酸 （Ｄ）トボロノー　直鎖状 （１１）配列の種類、タンパク質 （ｘｌ）配列　配列番号　２８ Ｍｅｔ　Ａｓｐ　Ｇｌｎ　Ｉ’ｈｅ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ 　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｐｌ＋ｅ　Ｇｌｕ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ａ唐■ ｌ　５　１０　１５ Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｇｌｕ＾ｌａ　Ｃｙｓ　Ｔｙｒ　ｌｌｅ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｉ ｌｅ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　ＶａｔＰｈｅ　Ｌｅｕ　Ｓｅ ｒ　ｌｌｅ　Ｐｈｅ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　ｌｌｅ　Ｉ’ｌ＋ｅ　Ａｌａ　 Ｉｌｃ　Ｇｌｙ　Ｌ、ｅＬＩ　Ｖａｔ@Ｇｌｙ ＾ｓｎ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　 Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　ｒ’ｒｏ　Ｌｙｓ　５ｅ■ Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　ｌｌｅ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　 Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　ＰｂｅＶａｔ＾ｌａ　Ｔｈ ｒ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｐｔ＋ｅ　Ｔｒｐ　Ｔｈｒ　Ｈｉｓ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ｉ ｌｅ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　ＧｌｙＬＨｌｉｓ　Ａｓｎ１８０　Ｍｅｔ　Ｃ ｙｓ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ｔｈｒ　Ｔｌ＋ｒ　Ａｌａ　Ｐｈｅ　Ｐｈｅ　Ｐｈｅ　 ｌｌｅ　Ｇｌｙ＋００　１０５　１１０ Ｐｈｅ　Ｐｈｅ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　ｌｌｅ　Ｐｈｅ　Ｐｈｅ　Ｉｌｅ　Ｔｂｒ　 Ｖａｌ　ｌｌｅ　Ｓｅｒ　ｌｌｅ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｔｙｒ＋１５　１２０　１ ２５ Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｉｌｅ　Ｖａｔ　Ｌｅｕ＾１ａ＾ｌａ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ｍｅ ｔ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　Ｔｌ＋ｒ　Ｖａｔ　Ｇｌｎ＋３０　１３５　１４ ０ １１ｉｓ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ｉｌｅ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ 　Ｔｒｐ　Ａｌａ＾Ｉａ、Ａｌａ　Ｉｌｅ　Ｌｅｕ　Ｖａ１＾１ａ＾ｌａ　Ｐｒ ｏ　Ｇｌｎ　Ｐｈｅ　Ｍｅｔ　Ｐｈｅ　Ｔｈｒ　Ｌｙｓ　Ｇｌｎ　Ｌｙｓ　Ｇｌ ｕ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ｃｙｓ　ＬｅｕＧｌｙ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ 　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ　Ｇｌｕ　Ｉｌｅ　Ｔｒｐ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｌｃｕ ＾ｒｇ　ＡｓｎＶａｌ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ａｓｎ　Ｉ’ｈｅ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　 ｒ’ｌ＋ｅ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　ｌｌｅ　ＭｅＬ　Tｅ ｒ Ｔｙｒ　Ｃｙｓ　Ｔｙｒ　Ｐｈｅ　Ａｒｇ　Ｉｌｅ　Ｉｌｅ　Ｇｌｎ　Ｔｈｒ　 Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｃｙｓ　Ｌｙｓ　Ａｓｎ　１ｌｉ■ Ｌｙｓ　Ｌｙｓ＾Ｉａ　Ｌｙｓ＾Ｉａ　Ｉｌｅ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　ｌｉｅ　Ｌｅ ｕ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　ｌｌｅ　Ｖａｌ　ｒ’ｈｅＰｈｅ　Ｌｅｕ　Ｐｈ ｅ　Ｔｒｐ　Ｔｈｒ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ａｓｎ　Ｖａｌ　Ｍｅｔ　Ｉｌｅ　Ｐｈ ｅ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　ＬｅｕＬｙｓ　Ｌｐｕ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ 　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ｃｙｓ　Ａｓｐ　Ｍｅｔ＾ｒｇ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　 Ｌｅｕ＾「ｇＬｅｕ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　Ｔｈ ｒ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　ｌ１ｉｓ　Ｃｙｓ　Ｃｙｓ　Ｌｅ■ Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｉｌｅ　Ｔｙｒ　Ａｌａ　Ｐｈｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　 Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ｉ”ｈｅ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ｔｙｒ　Ｌｅ■ Ｔｙｒ　Ｈｉｓ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｃｙｓ　Ｌｅｕ＾Ｉａ　Ｖ ａｌ　Ｌｅｕ　Ｃｙｓ　Ｇｌｙ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｖａ１３０５　３１０　３＋ ５　３２０ Ｈｉｓνａ１　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｇ ｌｎ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　ｌ１ｉｓ　Ｇｌｙ　５ｅｒＶａｌ　Ｌｅｕ　Ｓ ｅｒ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｐｈｅ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　ｌ１ｉｓ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　 ＡＳＤ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ａｌａ　Ｌｅ■ Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ （２）配列番号、２９の情報 （１）配列特徴： （＾）配列の長さ、２０塩基対 （Ｂ）配列の型；核酸 （Ｃ）Ｉｍの数ニ一本鎖 （Ｄ）トポロジー：直鎖状 （１１）配列の種類　ＤＮＡ （×１）配列：配列番号：２９ ＴＧＧＡＣＴＣＡＣＴ　ＡＴＴＴＧＡＴ＾＾＾（２）配列番号：３０の情報 （１）配列特徴： （＾）配列の長さ：１８塩基対 （Ｂ）配列の型、核酸 （Ｃ）鎖の数ニー末鎖 （Ｄ）トポロジー、直鎖状 （１１）配列の種類、ＤＮＡ （ｘｌ）配列　配列番号：３０ ＾＾ＧＡＴＴＴＧ＾６＾ＧＴＣＡＧＡＧ（２）配列番号：３１の情報 （ｉ）配列特徴： （＾）配列の長さ・１１６１塩基幻 （Ｂ）配列の型・接酸 （Ｃ）鎖の数ニー末鎖 （Ｄ）トポロジー　直鎖状 （１１）配列の種類：　ｃＤＮ＾ （１ｘ）配列の特徴： （＾）特徴を表す記号：　ｅｘｏｎ （Ｂ）存在位置ニア、、８０ （１ｘ）配列の特徴。 （＾）特徴を表す記号：　ＣＤ５ （Ｂ）存在位置：　９４．、１１５８ （ｘｌ）配列、配列番号・３１ ６＾＾ＴＴＣＡＣＴＣＧＴＣＴＣＴＧＧＴ＾＾＾ＧＴＣＴＧ＾ＧＣＡＧＧＡＣＡ ＧＧＧＴ　ＧＧＣＴＧＡＣＴＧＧ　ＣＡＧＡＴＣＣＡＧ＾ＧＧＴＴＣＣＣＴＴＧ 　ＧＣＡＧＴＣＣＡＣＧ　ＣＣＡＧＧＣＣＴＴＣＡＣＣＡＴＧ　ＧＡＴ　ＣＡＧ 　ＴＴＣＣＣＴ　Ｇ＾＾ＴＣ＾　１２０Ｍｅｔ　Ａｓｐ　Ｇｌｎ　Ｉ’ｂｅ　Ｉ ’ｒｏ　Ｇｌｕ　ＳｅｒＧＴＧ　ＡＣＡ　Ｇ＾＾＾＾ＣＴＴＴ　ＧＡＧ　ＴＡＣ ＧＡＴ　ＧＡＴ　ＴＴＧ　ＧＣＴ　ＧＡＧ　ＧＣＣＴＧＴ　ＴＡＴ　ＡＴＴ　Ｉ Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｐｈｅ　Ｇｌｕ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　 Ｌｅｕ＾Ｉａ　Ｇｌｕ＾ｌａ　Ｃｙｓ　Ｔｙｒ　Ｉｌｅ＋０　１５　２０ ＧＧＧ　ＧＡＣＡＴＣＧＴＧ　ＧＴＣＴＴＴ　ＧＧＧ　ＡＣＴ　ＧＴＧ　ＴＴＣ ＣＴＧ　ＴＣＣＡＴＡ　ＴＴＣＴＡＣＴＣＣ：Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｉｌｅ　Ｖａｌ 　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　ｌｌｅ 　Ｐｈｅ　Ｔｙｒ　５ｅｒＧＴＣＡＴＣＴＴＴ　ＧＣＣＡＴＴ　ＧＩｌｉＣＣＴ Ｇ　ＧＴＧ　ＧＧ＾＾＾Ｔ　ＴＴＧ　ＴＴＧ　ＧＴＡ　ＧＴＧ　ＴＴＴ　ＧＣＣ ；Ｖａｌ　Ｉｌｅ　Ｐｈｅ　Ａｌａ　ｌｌｅ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ 　八ｓｎ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　＾１ａ１Ｂ　４０　４５ 　５０　５５ ＣＴＣＡＣＣ＾＾ＣＡＧＣ＾＾Ｇ＾＾ｃ　ｃｃｃ＾＾Ｇ＾ＧＴ　ＧＴＣＡＣＣＧ ＡＣＡＴＴ　ＴＡＣＣＴＣＣＴＧ　ＩＬｅｕ　Ｔｈｒ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ 　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　ｌｌｅ　Ｔｙｒ 　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ＾＾ＣＣＴＧ　ＧＣＣＴＴＧ　ＴＣＴ　ＧＡＴ　ＣＴＧ　ＣＴ Ｇ　ＴＴＴ　ＧＴＡ　ＧＣＣＡＣＴ　ＴＴＧ　ＣＣＣＴＴＣＴＧＧ　ＩＡｓｎ　 Ｌｅｕ＾ｌａ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｖａｌ＾Ｉ ａ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｐｈｅ　Ｔｒｐ＾ＣＴ　ＣＡＣＴＡＴ　ＴＴＧ　 ＡＴＡ　ＡＡＴ　Ｇ＾＾＾、ＡＧ　ＧＧＣＣＴＣＣＡＣ＾＾Ｔ　ＧＣＣＡＴＧ　 ＴＧＣ＾＾＾　４０２Ｔｈｒ　）Ｉｉｓ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ｉｌｅ　Ａｓｎ　Ｇ ｌｕ　Ｌｙｓ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　ｔｌｉｓ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ｍｅｌ　Ｃｙｓ　 Ｌ凾■ ＴＴＣＡＣＴ　ＡＣＣＧＣＣＴＴＣＴＴＣＴＴＣＡＴＣＧＧＣＴＴＴ　ＴＴＴ　 ＧＧ＾＾ＧＣＡＴＡ　ＴＴＣＴＴＣ４５０Ｐｈｅ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ＾ｌａ　Ｐｈ ｅ　Ｐｈｅ　Ｐｈｅ　ｌｌｅ　Ｇｌｙ　Ｐｂｅ　Ｐｈｅ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　ｌｌ ｅ　Ｐｈｅ　Ｐｈｅ＋０５　１１０　１１５ ＾ＴＣＡＣＣＧＴＣＡＴＣＡＧＣＡＴＴ　ＧＡＴ　ＡＧＧ　ＴＡＣＣＴＧ　ＧＣ ＣＡＴＣＧＴＣＣＴＧ　ＧＣＣＧＣＣ４９８１１ｅ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　ｌｌｅ　 Ｓｅｒ　ｌｌｅ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ＾ｌａ　Ｉｌｅ　Ｖａｌ　Ｌ ｃｕ＾１ａ＾１ａ＋２０　１２５　１３０　１３５ ＾＾Ｃ丁ＣＣＡＴＧ　＾＾Ｃ＾＾ＣＣＧＧ　ＡＣＣＧＴＧ　ＣＡＧ　ＣＡＴ　Ｇ ＧＣＧＴＣＡＣＣＡＴＣＡＧＣＣＴＡ　５４６＾ｓｎ　Ｓｅｒ　Ｍｅｔ　Ａｓｎ 　Ａｓｎ　Ａｒｇ　Ｔｌ＋ｒ　Ｖａｌ　Ｇｉｎ　１ｌｉｓ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｔ ｈｒ　ｌｉｅ　Ｓｅｒ　Ｌ■■ ＧＧＣＧＴＣＴＧＧ　ＧＣＡ　ＧＣＡ　ＧＣＣＡＴＴ　ＴＴＧ　ＧＴＧ　ＧＣＡ 　ＧＣＡ　ＣＣＣＣＡＧ　ＴＴＣＡＴＧ　ＴＴＣ５９４Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｔｒｐ ＾１ａ＾１ａ＾ｌａ　Ｉｌｅ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ＾１ａ＾ｌａ　Ｐｒｏ　Ｇｌｎ　 Ｐｈｅ　ＭｅＬ　Ｐｈｅ１５５　１６０　＋６５ ＾Ｃ＾＾＾Ｇ　ＣＡＧ＾＾＾Ｇ＾＾＾＾Ｔ　ＧＡＡ　ＴＧＣＣＴＴ　ＧＧＴ　Ｇ ＡＣＴＡＣＣＣＣＧＡＧ　ＧＴＣＣＴＣ６４２Ｔｈｒ　Ｌｙｓ　Ｇｌｎ　Ｌｙｓ 　Ｇｌｕ　Ａｓ＋＋　ＧｉＩＪ　Ｃｙｓ　Ｌｐｕ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｐ ｒｏ　Ｇｌｕ　Ｖａｌ　Ｌ■■ ＋７０　１７５　１８０ ＣＡＧ　Ｇ＾＾＾ＴＣＴＧＧ　ＣＣＣＧ’ｌ’Ｇ　ＣＴＣＣにＣＡＡＴ　ＧＴＧ 　ＧＡ＾＾Ｃ＾＾＾Ｔ　ＴＴＴ　ＣＴＴ　ＣＧＣｌ３９０Ｇｌｎ　Ｇｌｕ　Ｉｌ ｅ　Ｔｒｐ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ａｓｎ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ｔｈ ｒ＾ｓｎ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ１８５　１９０　＋９５ ＴＴＣＣＴＡ　ＣＴＣＣＣＣＣＴＧ　ＣＴＣＡＴＴ　ＡＴＧ　ＡＧＴ　ＴＡＴ　 ＴＧＣＴＡＣＴＴＣＡＧ＾＾ＴＣＡＴＣ７３８Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ 　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｉｌｅ　Ｍｅｌ　Ｓｅｒ　Ｔｙｒ　Ｃｙｓ　Ｔｙｒ　Ｐｈｅ ＾ｒｇ　Ｉｌｅ　１ｌｅＣＡＧ　ＡＣＧ　ＣＴＧ　ＴＴＴ　ＴＣＣＴＧＣ＾＾Ｇ ＾＾ＣＣＡＣＡＡＧ＾＾＾ＧＣＣＡ＾＾ＧＣＣＡＴＴ＾＾＾　７８６Ｇｉｎ　Ｔ ｈｒ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｃｙｓ　Ｌｙｓ　Ａｓｎ　１ｌｉｓ　Ｌｙｓ　 Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ｉｌｅ　Ｌｙ■ ＣＴＧ　ＡＴＣＣＴＴ　ＣＴＧ　ＧＴＧ　ＧＴＣＡＴＣＧＴＧ　ＴＴＴ　ＴＴＣ ＣＴＣＴＴＣＴＧＧ　ＡＣＡ　ＣＣＣＴＡＣ８３４Ｌｅｕ　ｌｌｅ　Ｌｅｕ　Ｌ ｅｕ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　ｌｌｅ　Ｖａｔ　Ｐｈｅ　、Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　 Ｔｒｐ　Ｔｈｒ　Ｐｒｏ　Ｔｙ■ ＾＾ＣＧＴＴ　ＡＴＧ　ＡＴＴ　ＴＴＣＣＴＧ　ＧＡＧ　ＡＣＧ　ＣＴＴ＾＾Ｇ 　ＣＴＣＴＡＴ　ＧＡＣＴＴＣＴＴＴ　ＣＣＣ８８２＾ｓｎ　Ｖａｔ　ＭｅＬ　 Ｉｌｅ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　 Ａｓｐ　Ｉ’ｈｅ　Ｐｈｅ　ＰｒB ＡＧＴ　ＴＧＴ　ＧＡＣＡＴＧ　ＡＧＧ　ＡＡＧ　ＧＡＴ　ＣＴＧ　ＡＧＧ　Ｃ ＴＧ　ＧＣＣＣＴＣ＾ＧＴ　ＧＴＧ　ＡＣＴ　ＧＡＧ　９３O Ｓｅｒ　Ｃｙｓ　Ａｓｐ　Ｍｅｔ＾ｒｇ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｌ ｅｕ＾ｌａ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ＾ＣＧ　ＧＴＴ　ＧＣＡ 　ＴＴＴ　ＡＧＣＣＡＴ　ＴＧＴ　ＴＧＣＣＴＧ　ＡＡＴ　ＣＣＴ　ＣＴＣＡＴ ＣＴＡＴ　ＧＣＡ　ＴＴＴ　９７８Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　 １ｌｉｓ　Ｃｙｓ　Ｃｙｓ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　ｌｌｅ　Ｔｙｒ ＾ｌａ　ＰｈｅＧＣＴ　ＧＧＧ　ＧＡＧ＾＾Ｇ　ＴＴＣＡＧ＾＾ＧＡ　ＴＡＣＣ ＴＴ　ＴＡＣＣＡＣＣＴＧ　ＴＡＴ　ＧＧＧ＾＾＾ＴＧＣ１０２６Ａｌａ　Ｇｌ ｙ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　ｌ１ ｉｓ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｃｙ■ ＣＴＧ　ＧＣＴ　ＧＴＣＣＴＧ　ＴＧＴ　ＧＧＧ　ＣＧＣＴＣＡ　ＧＴＣＣＡＣ ＧＴＴ　ＧＡＴ　ＴＴＣＴＣＣＴＣＡ　ＴＣＴ　１０７４Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｖａ ｌ　Ｌｅｕ　Ｃｙｓ　Ｇｌｙ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　１ｌｉｓ　Ｖａｔ　Ａ ｓｐ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　５ｅ■ Ｇ＾＾ＴＣＡ　Ｃ＾＾＾ＧＧ　ＡＧＣＡＧＧ　ＣＡＴ　ＧＧ＾＾ＧＴ　ＧＴＴ　 ＣＴＧ　ＡＣＣＡＧＣＡＡＴ　ＴＴＴ　ＡＣＴ　１１２２Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｇｌ ｎ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　Ｈｉｓ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｓｅ ｒ　Ｓｅｒ＾ｓｎ　Ｐｈｅ　ＴｈｒＴＡＣＣＡＣＡＣＧ　ＡＧＴ　ＣＡＴ　ＧＧ Ａ　ＧＡＴ　ＧＣＡ　ＴＴＧ　ＣＴＣＣＴＴ　ＣＴＣＴＣＡ　１１６１Ｔｙｒ　 Ｈｉｓ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ＾ｓｐ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ＾ｌａ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅ ｕ　Ｌｅｕ（２）配列番号；３２の情報 （ｉ）配列特徴： （＾）配列の長さ、３５５アミノ酸 （Ｂ）配列の型　アミノ酸 （Ｄ）トポロジー・ｌＩ！鎖状 （１１）配列の種類：タンパク質 （ｘｌ）配列：配列番号、３２ Ｍｅｌ＾ｓｐ　Ｇｌｎ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ｇ ！ｕ　Ａｓｎ　Ｐｈｅ　Ｇｌｕ　Ｔｙｒ＾５ｐＡｓｐ　’Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｇｌ ｕ＾ｌａ　Ｃｙｓ　Ｔｙｒ　ｌｌｅ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｉｌｅ　Ｖａｌ　Ｖａｌ 　Ｐｈｃ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　ＶａｔＰｈｅ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　ｌｌｅ　Ｐｈｅ　 Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｉｌｅ　Ｉ’ｈｅ＾ｌａ　ｌｌｅ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　 Ｖａｌ　Ｇｌｙ＾ｓｎ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｖａｔ　Ｐｈｅ＾ｌａ　Ｌｅ ｕ　Ｔｈｒ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｉ’ｒｏ　Ｌｙｓ　５ｅｒＶａ ｌ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｉｌｅ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　Ａｌ ａ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　ＰｈｅＶａｔ　Ａｌａ　Ｔｈｒ 　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｐｈｅ　Ｔｒｐ　Ｔｈｒ　Ｈｉｓ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　ｌｌｅ 　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　ＧｌｙＬｅｕ　Ｈｉｓ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ｍｅｔ　 Ｃｙｓ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　ｌ”ｈｅ　Ｐｈｅ　Ｐｈｅ 　Ｉｌｅ　Ｇｌ■ ＋００　１０５　１１０ Ｐｈｅ　Ｐｈｅ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　ｌｌｅ　Ｐｈｅ　Ｐｈｅ　Ｉｌｅ　Ｔｈｒ　 Ｖａｌ　ｌｌｅ　Ｓｅｒ　ｌｌｅ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｔｙｒ＋１５　１２０　１ ２５ １、ｅｕ　Ａｌａ　Ｉｌｅ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ａｓｎ　Ｓｃｒ 　ＭｅＬ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　ＧＩ■ １３０　＋３５　１４０ ｔｌｉｓ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ｉｌｅ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ 　Ｔｒｐ＾１ａ＾１ａ＾ｌａ　Ｉｌｅ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ＋４５　１５０　１５５ 　＋６０ ＾１ａ＾ｌａ　Ｐｒｏ　Ｇｌｎ　Ｐｈｅ　Ｍｅｔ　Ｐｈｅ　Ｔｈｒ　Ｌｙｓ　Ｇ ｌｎ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ｃｙｓ　Ｌｅｕ＋６５　１７０　１７ ５ Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ　Ｇｌｕ　 ｌｌｅ　Ｔｒｐ　Ｐｒｏ　Ｖａｔ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　ＡｓｎＶａｌ　Ｇｌｕ　Ｔ ｈｒ　Ａｓｎ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｌｅａ　Ｐｒｏ　Ｌ ｅｕ　Ｌｅｕ　ｌｉｅ　Ｍｅｔ　５ｅｒＴｙｒ　Ｃｙｓ　Ｔｙｒ　Ｐｈｅ＾ｒｇ 　ｌｉｅ　ｌｌｅ　Ｇｉｎ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｃｙｓ　Ｌｙｓ 　Ａｓｎ　Ｈｉｓしｙｓ　Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ａｌａ　ｌｌｅ　Ｌｙｓ　 Ｌｅｕ　ｌｌｅ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　ｌｉｅ　Ｖａｌ　Ｐｉｋ■ Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｔｒｐ　Ｔｈｒ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ａｓｎ　Ｖａｌ　 ＭｅＬ　Ｉｌｅ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　ＬｅｕＬｙｓ　Ｌｅｕ　Ｔ ｙｒ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ｃｙｓ　Ａｓｐ　Ｍｅｔ　Ａ ｒｇ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ２６０　２（ｉ５　２７０ Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ＾ Ｉａ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｈｉｓ　Ｃｙｓ　Ｃｙｓ　Ｌｅｕ＾ｓｎ　Ｐｒｏ　Ｌｅ ｕ　Ｉｌｅ　Ｔｙｒ　Ａｌａ　Ｐｈｅ＾ｌａ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ 　Ａｒｇ＾ｒｇ　Ｔｙｒ　ＬｅｕＴｙｒ　）ｌｉｓ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　Ｇｌｙ　 Ｌｙｓ　Ｃｙｓ　Ｌｅｕ＾ｌａ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｃｙｓ　Ｇｌｙ＾ｒｇ　Ｓｅ ｒ　Ｖａ１３０５　３１０　３＋５　３２０ Ｈｉｓ　Ｖａｌ＾ｓｐ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｇ ｌｎ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ＾ｒｇ　１ｌｉｓ　Ｇｌｙ　５ｅｒＶａｌ　Ｌｅｕ　Ｓｅ ｒ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｐｈｅ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　ｌ１ｉｓ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ａ ｓｐ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ＾ｌａ　ＬｅｕＬｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ （２）配列番号：３３の情報 （１）配列特徴・ （Ａ）配列の長さ：２２塩基対 ＣＢ）配列の型・液酸 （Ｃ）鎖の数、−重鎮 （Ｄ）トポロジー・直鎖状 （ｉ　ｉ）配列の種類：ＤＮＡ （ｘｉ）配列・配列番号：３３ ＴＧＧＧＴＧＧＡＴ＾＾＾Ｇ＾＾ＧＣＡＴＣＴＣ２２（２）配列番号　３４の情 報 （１）配列特徴： （＾）配列の長さ：２０塩基対 （Ｂ）配列の型・咳酸 （Ｃ）ｉＪｌの数・−重鎮 （Ｄ）トポロジー　直鎮状 （１１）配列の種類・　ＤＮＡ （ｘｌ）配列、配列番号：３４ ＾＾ＣＡＣＴＣＡＴＧ　ＣＡＡＧＴＧＡＧＣ＾　２０（２）配列番号：３５の情 報 （１）配列特徴。 （＾）配列の長さ　７２０塩基対 ＣＢ）配列の型、液酸 （Ｃ）鎖の数・−重鎮 （Ｄ）トボロノー、直鎖状 （１１）配列の種類：　ｃＤＮ＾ （１ｘ）配列の特徴 （＾）特徴を表す記号　ＣＤ５ （Ｂ）存在位置　２５８．．７１９ （ｘｌ）配列・配列番号；３５ Ｇ＾＾ＴＴＣＴＴＴＴ　ＴＧＴＡＴＴＣＴＡＡ　ＴＡＣＡＧＴＴＣ＾＾＾ＴＣＡ ＧＴＧＴＧＧ　ＣＴＧＧＴＴＣＡＴＴ　ＴＣＡＡＣＴＣＣＴs　６０ ＣＡＣＴＡＣＣ＾＾＾ＣＴＡＧＧＡＧＧＣＡ　ＧＧにＡＣＴＧＧＣＴ　ＴＣＡＧ ＴＴＴＴＴＣＴＧＣＣＴＴＣＴＣＴ　ＴＴＴＴＣＡＣＴＧＡ@１２０ ＴＧＡＣＣＡにＧＧＴ　ＡＴ＾＾＾ＧＡＴＡＴ　ＣＴＧＣＴＧＣＡＴＣに＾＾Ｃ ＴＴＴＡＡＡ　ＣＴＴＣＡＣＡＴＴに　ＴＣＣＴＴＡＴＴＴs　１８０ ＴＣＴＴＧＡＴＣＴＴ　ＧＡＣＡＧＡＴＴＣＡ　ＧＣＡＴＣＣＴＴＴＣＡＴＴＧ ＧＧＣＴＧＴ　Ｇ＾＾ＣＡＧ＾＾＾Ｇ　ＴＣＣＡＧＡＴＴＴf　２４０ ＧＡＡＴＣＴＧＣＴＣＴＴＴＧＧＴＧ　ＡＴＧ　ＧＡＣＣＣＡ　Ｇ＾＾ＧＡ＾＾ ＣＴ　ＴＣＡ　ＧＴＴ　ＴＡＴ　ＴＴＧ　ＧＡＴ　２９０Ｍｅｔ　Ａｓｐ　Ｐｒ ｏ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｔｌ＋ｒ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ａｓｐｔ　 ｓ　ｔ。 ＴＡＴ　ＴＡＣＴＡＴ　ＧＣＴ　ＡＣＧ　ＡＧＣＣＣＡ＾＾ＣＴＣＴ　ＧＡＣＡ ＴＣＡＧＧ　ＧＡＧ　ＡＣＣＣＡＣＴＣＣ３３８Ｔｙｒ　Ｔｙｒ　Ｔｙｒ＾ｌａ 　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｉｌｅ＾ｒｇ　Ｇｌｕ　 Ｔｈｒ　１ｌｉｓ　Ｓｅｒ＋５　２０　２５ ＣＡＴ　ＧＴＴ　ＣＣＴ　ＴＡＣＡＣＣＴＣＴ　ＧＴＣＴＴＣＣＴＴ　ＣＣＡ　 ＧＴＣＴＴＴ　ＴＡＣＡＣＡ　ＧＣＴ　ＧＴＧ　３８６Ｈｉｓ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ 　Ｔｙｒ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｐｂｅ　Ｌｅｕ　Ｉ’ｒｏ　Ｖａｌ　Ｉ’ ｌｌｌ！　Ｔｙｒ　Ｔｈｒ　＾１ａuａ１ ＴＴＣＣＴＧ　ＡＣＴ　ＧＧＡ　ＧＴＧ　ＣＴＧ　ＧＧＧ　ＡＡＣＣＴＴ　ＧＴ Ｔ　ＣＴＣＡＴＧ　ＧＧＡ　ＧＣＧ　ＴＴＧ　ＣＡＴ　４３S Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　 Ｖａｔ　Ｌｅｕ　Ｍｅｔ　Ｇｌｙ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　１ｌｉ■ ＴＴＣ＾＾＾ＣＣＣＧＧＣＡＧＣＣＧＡ＾６＾ＣＴＧ　ＡＴＣＧＡＣＡＴＣＴＴ Ｔ　ＡＴＣＡＴＣＡＡＴ　ＣＴＧ　４８２Ｐｈｅ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｓ ｅｒ＾ｒｇ＾ｒｇ　Ｌｅｕ　Ｉｌｅ　Ａｓｐ　ｌｌｅ　Ｉ’ｈｅ　Ｉｌｅ　Ｉｌ ｅ　Ａｓｎ　ＬｅｕＧＣＴ　ＧＣＣＴＣＴ　ＧＡＣＴＴＣＡＴＴ　ＴＴＴ　ＣＴ Ｔ　ＧＴＣＡＣＡ　ＴＴＧ　ＣＣＴ　ＣＴＣＴＧＧ　ＧＴＧ　ＧＡＴ　５３０＾ １ａ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　ｌｌｅ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｔ ｈｒ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｔｒｐ　Ｖａｌ　＾５Ｏ＾＾＾Ｇ＾＾ＧＣＡ　 ＴＣＴ　ＣＴＡ　ＧＧＡ　ＣＴＧ　ＴＧＧ　ＣＧＧ　ＡＣＧ　ＧＧＣＴＣＣＴＴ ＣＣＴＧ　ＴＧＣ＾＾＾　５７８Ｌｙｓ　Ｇｌｕ＾Ｉａ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌ ｙ　Ｌｅｕ　Ｔｒｐ　Ａｒｇ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｃｙ ｓ　ＬｙｓＧＧＧ　ＡＧＣＴＣＣＴＡＣＡＴＧ　ＡＴＣＴＣＣＧＴＣ＾＾Ｔ　Ａ ＴＧ　ＣＡＣＴＧＣＡＧＴ　ＧＴＣＣＴＣＣＴＧ　ｆ３２６Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｓ ｅｒ　Ｔｙｒ　Ｍｅｔ　Ｉｌｅ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ａｓｎ　ＭｅＬ　１ｌｉｓ　 Ｃｙｓ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｌｅ■ ｌｌｏ　１１５　１２０ ＣＴＣＡＣＴ　丁ＧＣＡＴＧ　ＡＣＴ　ＧＴＴ　ＧＡＣＣＧＣＴＡＣＣＴＣＧＣ ＣＡＴＴ　ＧＴＧ　ＴＧＧ　ＣＣＡ　ＧＴＣ６７４Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｃｙｓ　Ｍ ｅｔ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ＾ｓｐ＾ｒｇ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ＾Ｉａ　ｌｌｅ　Ｖａｌ　 Ｔｒｐ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ＋２５　１３０　１３５ ＧＴＡ　ＴＣＣＡＧＧ＾＾＾ＴＴＣＡＧＡ　ＡＧＧ　ＡＣＡ　ＧＡＣＴＧＴ　Ｇ ＣＡ　ＴＡＴ　ＧＴＡ　ＧＴＣＴＧＴ　Ｇ　７２０Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　Ｌ ｙｓ　Ｐｈｅ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｃｙｓ＾ｌａ　Ｔｙｒ　Ｖａ ｌ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ！４０　１４５　１５０ （２）配列番号・３６の情報 （１）配列特徴： （＾）配列の長さ：１５４アミノ酸 （Ｂ）配列の型】アミノ酸 （Ｄ）トポロジー　直鎖状 （ｉｉ）配列の種Ｑｉ：タンパク質 （ｘｌ）配列、配列番号＝３６ Ｍｅｔ＾ｓｐ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　にｌｕ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ｖａｔ　Ｔｙｒ　Ｌ ｃｕ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｔｙｒ　Ｔｙｒ＾ｌａ　Ｔｈｒ＋　５　１０　１５ Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｉｌｅ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　 ｌ１ｉｓ　Ｓｅｒ　１ｌｉｓ　Ｖａｌ　ｌ’ｒｏ　Ｔｙｒ　sｈｒ Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　Ｔｙｒ　Ｔｂｒ＾ Ｉａ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｖａ１Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ａｓ ｎ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｍｅｌ　Ｇｌｙ　＾１８　Ｌｅｕ　１ｌｉｓ　ｌ ”ｈｅ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　５モ■ ＾ｒｇ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　ｌｉｅ　Ａｓｐ　ｌｌｅ　Ｐｈｅ　ｌｌｅ　ｌｌｅ　 Ａｓｎ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｐｌ＋■ １１ｅ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｔｒｐ　 Ｖａｌ＾ｓｐ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ＾Ｉａ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕｆｌ＋ｌｙ　Ｌｅｕ　Ｔ ｒｐ　Ａｒｇ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｃｙｓ　Ｌｙｓ　Ｇ ｌｙ　Ｓｃｒ　Ｓｅｒ　Ｔｙｒ　Ｍ■■ ＋００　１０５　１１０ １ｉｅ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ＾ｓｎ　Ｍｅｌ　Ｈｉｓ　Ｃｙｓ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｌ ｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｃｙｓ　Ｍｅｔ　５ｅｒＶａｌＡｓｐ＾ｒｇ　 Ｔｙｒ　Ｌｅｕ＾ｌａ　Ｉｌｅ　Ｖａｌ　Ｔｒｐ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｓ ｅｒ　Ａｒｇ　Ｌｙｓ　ＰＩ＋ｅ＾ｒｇ＾ｒｇ　Ｔｈｒ＾ｓｐ　Ｃｙｓ＾Ｉａ　 Ｔｙｒ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ＋４５　１５０ （２）配列番号・３７の情報 （１）配列特徴 （Ａ）配列の長さ：２１塩基対 （Ｂ）配列の型・核酸 （Ｃ）鎖の数ニー木調 （Ｄ）トポロノー：直鎖状 （１１）配列の種類：ＤＮＡ （ｘｌ）配列：配列番号：３７ ＣＴＡＣＡＣＧＴＡＣＣＧＧＧＡＣ丁ＡＴＧ　＾　２１（２）配列番号：３８の 情報 （ｉ）配列特徴・ （＾）配列の長さ　２０塩基対 （Ｂ）配列の型：核酸 ＜ｃ＞ｉｎの数ニー木調 （Ｄ）トボロノー、直鎖状 （１１）配列の種類：ＤＮＡ （ｘｉ）配列：配列番号：３８ ＡＧ＾＾ＧＡＣＧＣＴ　ＧＧＣＧＴＡＣＡＴＧ　２０（２）配列番号：３９の情 報 （ｉ）配列特徴 （＾）配列の長さ用８７２塩基対 ＣＢ）配列の型　核酸 （Ｃ）鎖の数ニー木調 （Ｄ）トポロジー　直鎖状 （目）配列の種類・　ＤＮＡ（ゲノミック）（１ｘ）配列の特徴。 （＾）特徴を表す記号　ＣＤ５ （８）存在位置　２０２．、＋３４１ （ｘｌ）配列　配列番号　３９ ＣＴＧＣ＾ＧＧＡＧＡ　ＣＡＧＧＣＴＴＣＣＴ　ＣＣＡＧＧＧＴＣＴＧ　ＧＡＧ ＡＡＣＣＣＡＧ　ＡＧＧＣＡＧＣＴＣＣＴＣＣＴＧＡＧＴＧb６０ ＴＧＧＧ＾＾ＧＧＡＣＴＣＴＧＧＧＣＡＴＣＴＴＣＡＧＣＣＣＴＴ　ＣＴＴＡＣ ＴＣＴＣＴ　ＧＡＧＧＣＴＣＡＡＧ　ＣＣＡＧＡ＾＾Ｔ丁ＣP２０ ＾ＧＧＣＴＧＣＴＴＧ　Ｃ＾６＾ＧＴＧＧＧＴ　ＧＡＣＡＧＡＧＣＣＡ　ＣＧＧ ＡＧＣＴＧＧＴ　ＧＴＣＣＣＴＧＧＧＡ　ＣＣＣＴＣＴＧＣbＣ１８０ ＧＴＣＴＴＣＴＣＴＣＣＡＣＴＣＣＣＣＡＧ　ＣＡＴＧ　ＧＡＧ　ＧＡＡ　ＧＧ Ｔ　ＧＧＴ　ＧＡＴ　ＴＴＴ　ＧＡＣＡＡＣＴＡＣ２３１ＭｅＬ　Ｇｌｕ　Ｇｌ ｕ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ｔｙｒｉ　５　１０ ＴＡＴ　ＧＧＧ　ＧＣＡ　ＧＡＣＡＡＣＣＡＧ　ＴＣＴ　ＧＡＧ　ＴＧＴ　ＧＡ Ｇ　ＴＡＣＡＣＡ　ＧＡＣＴＧＧ＾＾＾ＴＣＣ２７９Ｔｙｒ　Ｇｌｙ　Ａｌａ　 Ａｓｐ　Ａｓｎ　（、Ｉｒ＋　Ｓｅｒ　（ｌｕ　Ｃｙｓ　Ｇ１１ｌ　Ｔｙｒ　Ｔ ｈｒ　Ａｓｐ　Ｔｒｐ　Ｌｙｓ　rｅｒ ＋５　２０　２５ ＴＣＧ　ＧＧＧ　ＧＣＣＣＴＣＡＴＣＣＣＴ　ＧＣＣＡＴＣＴＡＣＡＴＧ　ＴＴ Ｇ　ＧＴＣＴＴＣＣＴＣＣＴＧ　ＧＧＣ３２７Ｓｅｒ　Ｇｌｙ＾ｌａ　Ｌｅｕ　 Ｉｌｅ　Ｐｒｏ＾Ｉａ　ｌｉｅ　Ｔｙｒ　ＭｅＬ　Ｌｅａ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　Ｌ ｅｕＬｅｕ　ＧＩＮ’３０　：１５　４０ ＾ＣＣＡＣＧ　ＧＧＡ＾＾ＣＧＧＴ　ＣＴＧ　ＧＴＧ　ＣＴＣＴＧＧ　ＡＣＣＧ ＴＧ　ＴＴＴ　ＣＧＧ　ＡＧＣＡＧＣＣＧＧ　３７５Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　 Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｖａｔ　Ｌｅｕ　Ｔｒｐ　Ｔｌ＋ｒ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ 　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　＾ｒ■ ＧＡＧ＾＾Ｇ　ＡＧＧ　ＣＧＣＴＣＡ　ＧＣＴ　ＧＡＴ　ＡＴＣＴＴＣＡＴＴ　 ＧＣＴ　ＡＧＣＣＴＧ　ＧＣＧ　ＧＴＧ　ＧＣＴ　４２３Ｇｌｕ　Ｌｙｓ＾ｒｇ 　Ａｒｇ　Ｓｅｒ＾ｌａ　Ａｓｐ　Ｉｌｅ　Ｐｈｅ　ｌｌｅ＾ｌａ　Ｓｅｒ　Ｌ ｅｕ＾Ｉａ　Ｍａｌ＾１ａＧＡＣＣＴＧ　ＡＣＣＴＴＣＧＴＧ　ＧＴＧ　ＡＣＧ 　ＣＴＧ　ＣＣＣＣＴＧ　ＴＧＧ　ＧＣＴ　ＡＣＣＴＡＣＡＣＧ　ＴＡＣ４７１ ＾ｓｐ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｐｈｅ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　 Ｌｅｕ　Ｔｒｐ＾Ｉａ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｔｈｒ　ＴｙｒＣＧＧ　ＧＡＣＴＡＴ 　ＧＡＣＴＧＧ　ＣＣＣＴＴＴ　ＧＧＧ　ＡＣＣＴＴＣＴＴＣＴＧＣ＾＾Ｇ　Ｃ ＴＣＡＧＣＡＧＣ５１９＾ｒｇ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ｔｒｐ　Ｐｒｏ　Ｐ ｈｅ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｐｈｅ　Ｐｂｅ　Ｃｙｓ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　５ ｅｒＴＡＣＣＴＣＡＴＣＴＴＣＧＴＣＡＡＣＡＴＧ　ＴＡＣＧＣＣＡＧＣＧＴＣ ＴＴＣＴＧＣＣＴＣＡＣＣＧＧＣ５６７Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　ｌｌｅ　Ｐｈｅ　Ｖａ ｌ　Ａｓｎ　Ｍｅｔ　Ｔｙｒ＾Ｉａ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　Ｃｙｓ　Ｌｅｕ 　Ｔｈｒ　Ｇｌｙｌｌｏ　１１５　１２０ ＣＴＣＡＧＣＴＴＣＧＡＣＣＧＣＴＡＣＣＴＧ　ＧＣＣＡＴＣＧＴＧ　ＡＧＧ　 ＣＣＡ　ＧＴＧ　ＧＣＣ＾＾Ｔ　ＧＣＴ　６１５Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｐｈｅ　Ａｓ ｐ　Ａｒｇ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ＾ｌａ　Ｉｌｅ　Ｖａｌ　Ａｒｇ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ 　Ａｌａ　Ａｓｎ　Ａｌａ＋２５　１３０　１３５ ｃｃｃ　ｃ丁Ｇ　ＡＧＧ　ＣＴＧ　ＣＧＧ　ＧＴＣＡＧＣＧＧＧ　ＧＣＣＧＴＧ 　ＧＣＣＡＣＧ　ＣＣＡ　ＧＴＴ　ＣＴＴ　ＴＧＧ　６６３＾ｒｇ　Ｌｅｕ　Ａ ｒｇ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ａｌａ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ｔ ｈｒ＾ｌａ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｔｒｐ１４０　＋４５　１５０ ＧＴＧ　ＣＴＧ　ＧＣＣＧＣＣＣＴＣＣＴＧ　ＧＣＣＡＴＧ　ＣＣＴ　ＧＴＣＡ ＴＧ　ＧＴＧ　ＴＴＡ　ＣＧＣＡＣＣＡＣＣ７１１Ｖａｔ　Ｌｅｕ＾Ｉａ　Ａｌ ａ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ＾Ｉａ　Ｍｅｔ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　ＭｅＬ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ 　Ａｒｇ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ＋５５　１６０　１６５　１７０ ＧＧＧ　ＧＡＣ丁ＴＧ　ＧＡＧ　ＡＡＣＡＣＣＡＣＴ　ＡＡＧ　ＣＴＧ　ＣＡＧ 　ＴＧＣＴＡＣＡＴＧ　ＧＡＣＴＡＣＴＣＣ７５９Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｇ ｌｕ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｇｌｎ　Ｃｙｓ　Ｔｙｒ　Ｍ ｅ【Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ＋７５　１８０　１８５ ＾ＴＧ　ＧＴＧ　ＧＣＣＡＣＴ　ＣＴＧ　ＡＧＣＴＣＡ　ＧＡＧ　丁ＧＧ　ＧＣ ＣＴＧＧ　ＧＡＧ　ＣＴＧ　ＧＧＣＣＴＴ　ＧＧＧ　８０７Ｍｅｔ　Ｖａｌ　Ａ ｌａ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｇｌｕ　Ｔｒｐ＾Ｉａ　Ｔｒｐ　Ｇｌ ｕ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ＋９０　１９５　２００ ＧＴＣＴＣＧ　ＴＣＣＡＣＣＡＣＣＧＴＧ　ＧＧＣＴＴＴ　ＧＴＧ　ＧＴＧ　Ｃ ＣＣＴＴＣＡＣＣＡＴＣＡＴＧ　ＣＴＧ　８５５Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｔｈ ｒ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ｐｈｅ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ　Ｐｈｅ　Ｔｈ ｒ　ｌｌｅ　ＭｅＬ　Ｌｅｕ＾ＣＣＴＧＴ　ＴＡＣＴＴＣＴＴＣＡＴＣＧＣＣＣ 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ＴＣＴ　ＴＣＧ　ＧＧＧ　ＣＡＣＡＧＣＣＡＧ　ＧＧＧ　ＣＣＣＧＧＣＣＣＣＡ ＡＣＡＴＧ　ＧＧＣ＾ＡＧ　ＧＧＴ　ＧＣＡ　１２８７Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ 　）ｌｉｓ　Ｓｅｒ　Ｇｉｎ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　Ｍｅ ｔ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｇｌｙ　Ｇｌ■ ＧＡＡ　ＣＡＧ　ＡＴＧ　ＣＡＣＧＡＧ　ＡＡＡ　ＴＣＣＡＴＣＣＣＣＴＡＣＡ ＧＣＣＡＧ　ＧＡＧ　ＡＣＣＣＴＴ　ＧＴＧ　１３３５Ｇｌｕ　Ｇｌｎ　ＭｅＬ 　１（ｉｓ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　ｌｉｅ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ｇｌ ｎ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　ＶａP ＧＴＴ　ＧＡＣＴＡＧＧＧＣＴＧＧＧ　ＡＧＣＡＧＡＧＡＧＡ　ＡＧＣＣＴＧＧ ＣＧＣＣＣＴＣＧＧＣＣＣＴ　ＣＣＣＣＧＧＣＣＴＴ　１３X１ Ｖａｌ　Ａｓｐ ＴＧＣＣＣＴＴＧＣＴ　ＴＴＣＴＧＡＡＡＡＴ　ＣＡＧＧＴＡＧＴＧＴ　ＧＧＣ ＴＡＣＴＣＣＣＴＴＧＴＣＣＴＡＴＧ　ＣＡＣＡＴＣＣＴＴs　１４５１ ＡＡＣＴＧＴＣＣＣＣＴＧＡＴＴＣＴＧＣＣＣＧＣＣＣＴＧＴＣＣＴＣＣＴＣＴ ＡＣＴＧ　ＣＴＴＴＡＴＴＣＴＴ　ＴＣＴＣＡＧＡＧＧＴ　P５１１ ＴＴＧＴＧＧＴＴＴＡ　ＧＧＧＧＡＡＡＧＡＧ　ＡＣＴＧＧＧＣＴＣＴ　ＡＣＡ ＧＡＣＣＴＧＡ　ＣＣＣＴＧＣＡＣＡＡ　ＧＣＣＡＴＴＴ＾OＴ　１５７１ ＣＴＣＡＣＴＣＡＧＣＣＴＣＡＧＴＴＴＣＴ　ＣＣＡＴＴＧＧＴＡＴ　Ｇ＾＾＾ ＴＧＧＧＧＧ＾＾＾ＧＴＣＡＴＡＴ　ＴＧＡＴＣＣＴＡ＾＾@１６３１ ＾ＴＧＴＴＧ＾＾ＧＣＣＴＧＡＧＴＣＴＧＧ　ＡＣＧＣＡＧＴ＾＾＾＾ＧＣＴＴ ＧＴＴＴＣＣＣＴＣＴＧＣＴＧＣＴＴＴＣＴＴＡＧＡＴ　１U９１ ＣＴＧＣＡＡＴＣＧＴ　ＣＴＴＴＣＣＴＣＣＣＣＴＣＴＴＴＣＣＴＴ　ＧＴＡＧ ＴＴＴＴＴＣＣＣＣＮＣＡＣＮＡＣＴＣＴＣＴＧＣＡＣＧ　P７５１ ＴＧＣＣＧＣＴＣＮＴ　ＴＡＴＣＣＣＮＧＣＴ　ＴＣＴＧＧＣＡＣＣＡ　ＡＴＣ ＣＣＣＴＣＣＴ　ＡＣＡＧＣＴＣＧＴＣＣＣＣＣＴＣＮＣＴb１Ｂ＋１ ＧＡＴＣＣＡＴＣＣＴ　ＴＣＴＣＧＣＣＴＧＴ　ＣＴＡＣＴＴＴＣＴＴ　ＧＴＴ ＣＴＧ＾＾ＧＧ　ＧＣＴＡＣＴ＾＾ＧＧ　ＧＴＴ＾＾ＧＧＡsＣ１８７１ Ｃｌ８７２ （２）配列番号・４０の情報 （１）配列特徴： （＾）配列の長さ　３８０アミノ酸 （Ｂ）配列の型二アミノ酸 （Ｄ）トポロジー　直鎖状 （１１）配列の種類・タンパク質 （ｘｉ）配列：配列番号＝４０ Ｍｅｔ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　ＡｓｐＰｈｅ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ｔ ｙｒ　Ｔｙｒ　Ｇｌｙ＾Ｉａ　Ａｓ１ｌ　Ａｓｎ　Ｇ１ｎＳｅｒ　Ｇｌｕ　Ｃｙ ｓ　Ｇｌｕ　Ｔｙｒ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｔｒｐ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｇｌ ｙ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　ｌｉｅ　Ｐｒ。 ＾Ｉａ　Ｉｌｅ　Ｔｙｒ　Ｍｅｔ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　 Ｇｌｙ　Ｔｂｒ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　八ｓｎ　Ｇｌｙ　ＬｅｕＶａｌ　Ｌｅｕ　Ｔ ｒｐ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｌ ｙｓ＾ｒｇ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ＾１ａ＾ｓｐ　ｌｌｅ　Ｐｈｅ　Ｉｌｅ＾Ｉａ　Ｓ ｅｒ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｖａｔ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｉ’ｈｅ　 Ｖａｌ　Ｖａ１Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｔｒｐ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ｔ ｙｒ　Ｔｌ＋ｒ　Ｔｙｒ　Ａｒｇ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ｔｒｐ　ＰｒB Ｐｈｅ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｐｈｅ　Ｐｈｅ　Ｃｙｓ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　 Ｓｅｒ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ｉｌｅ　Ｐｈｅ　Ｖａｌ＾５ｎＭｅｔ　Ｔｙｒ　Ａｌ ａ　Ｓｅｒ　Ｖａｔ　Ｐｈｅ　Ｃｙｓ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｓｅ ｒ　Ｐｈｅ　八ｓｐ　Ａｒｇ　ＴｙｒＬｅｕ＾ｌａ　Ｉｌｅ　Ｖａｌ　Ａｒｇ　 Ｐｒｏ　Ｖａｔ　Ａｌａ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ＾ｒｌ（Ｌｅｕ＾「 ｇ　Ｖａｌ＋３０　１３５　１４０ Ｓｅｒ　Ｇｌｙ＾ｌａ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ｔｈｒ＾Ｉａ　Ｖａｔ　Ｌｅｕ　Ｔｒ ｐ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ＾１ａ＾ｌａ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ１４５　１５０　＋５５　１ ６０ ＾ｌａ　Ｍｅｔ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｍｅｔ　Ｖａｔ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｔｈｒ　 Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ＋６５　＋７０　１ ７５ Ｔｈｒ　Ｌｙｓ　Ｖａｔ　Ｇｌｎ　Ｃｙｓ　Ｔｙｒ　ＭｅＬ＾ｓｐ　Ｔｙｒ　Ｓ ｅｒ　Ｍｅｔ　Ｖａｔ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　５ｅｒＳｅｒ　Ｇｌｕ　Ｔｒ ｐ＾ｌａ　Ｔｒｐ　Ｇｌｕ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ 　Ｓｅｒ　Ｔｌ＋ｒ　Ｔｈｒ　Ｖａ１Ｇｌｙ　Ｐｈｅ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ 　Ｐｈｅ　Ｔｈｒ　ｌｌｅ　Ｍｅｔ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｃｙｓ　Ｔｙｒ　Ｐｈｅ 　Ｐｈｅ　ｌ１ｅ２１０　２＋５　２２０ ＾１ａ　Ｇｌｎ　Ｔｈｒ　ｌｌｅ＾ｌａ　Ｇｌｙ　１ｌｉｓ　Ｐｈｅ　Ａｒｇ　 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ＡＣＡＴＡＧＡＣＴＧ　ＣＣＣＣＣＡＴＣＣＣＡＧＡＴＧＡＴＴＣＣＧＡＧＴＡ ＣＡＴＡＧ　ＴＣＴＧＣＡＧ　２００８（２）配列番号、４２の情報 （１）配列特徴： （＾）配列の長さ　３７７アミノ酸 （Ｂ）配列の型二アミノ酸 （Ｄ）トポロジー　直鎖状 （１１）配列の種類　タンパク質 （ｘｌ）配列　配列番号・４２ Ｍｅｔ＾ｌａ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ｔｒｐ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｔ ｈｒ　Ｌｅｕ　Ｍｅｔ　Ａｒｇ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ＾１ａＬｅｕ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ 　Ｇｉｎ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｍｅｔ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ 　Ｔｂｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　八１ａ＾ｌａ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　 Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ｐｈｅ　ｌｌｅ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　 Ｉｌｅ　ｌ１ｅＬｅｕ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ＾ｌａ　Ｌｅｕ＾ｌａ　Ｖａｌ 　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ｐｈｅ　Ｖａ１Ｖａｌ　 Ｔｒｐ　Ｓｅｒ　Ｉｌｅ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　ＭｅＬ　Ｇｌｎ　Ｌｙｓ　 Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　ＬｅｕＭｅｔ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ａ ｓｎ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｖａｌ　Ｌ ｅｕ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　＾１ａ８５　Ｄｏ　９５ Ｐｒｏ　Ｐｈｅ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｈｉｓ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ＾ｌａ　Ｇｌｎ　Ｇ ｌｙ　Ｔｈｒ　Ｔｒｐ　Ｓｅｒ　Ｐｈｅ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕｔｏｏ　１０５　１１ ０ ＾１ａ　Ｇｌｙ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ　Ｌｅａ　Ｃｙｓ　ｔｌｉｓ　Ｔｙｒ　Ｖａｌ 　Ｃｙｓ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ｍｅｔ　Ｔｙ＋　＾１■ Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　ｌｌｅ　Ｔｈｒ＾ｌａ　Ｍｅｔ　Ｓｅｒ　Ｌ ｅｕ　Ａｓｐ＾ｒｇ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ＾ｌａ　Ｖａ１＾１ａ　Ａｒｇ　Ｐｒｏ　 Ｐｈｅ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ｇｌｎ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｔｌ＋ｒ　Ｌｙｓ 　Ａｌａ　ＭｅＬ　Ａｌａ　Ａｒ■ ＋４５　１５０　１５５　＋６０ ＾ｒｇ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ＾ｌａ　Ｇｌｙ　Ｉｌｅ　Ｔｒｐ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｓ ｅｒ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ＾ｌａ　Ｔｈｒ　Ｐｒ。 Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｔｙｒ　Ａｒｇ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ　 Ｔ＋°ｐ　Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　Ａｓｎ　ＭｅＬ　Ｓｅｒ　Ｌｅ■ ｃｙｓ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ＾ｒｇ　Ｔｙｒ　Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　１ 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ｉｎ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｍｅｔ　Ｌｅｕ　Ｐ ｈｅ＾ｌａ　Ｓｅｒ　Ｉ’ｈｅＴＡＣＣＴＴ　ＣＴＧ　ＧＡＴ　ＴＴＴ　ＡＴＣ ＣＴＧ　ＧＣＴ　ＴＴＡ　ＧＴＴ　ＧＧＣ＾＾Ｔ　ＡＣＣＣＴＧ　ＧＣＴ　ＣＴ Ｇ　８５９Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　Ｉｌｅ　Ｌｅｕ　Ａｌａ 　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　Ｔｌ＋ｒ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｌｅ■ ＴＧＧ　ＣＴＴ　ＴＴＣＡＴＣＣＧＡ　ＧＡＣＣＡＣＡＡＣＴＣＣＧＧＧ　ＡＣ ＣＣＣＧ　ＧＣＣＡＡＣＧＴＧ　ＴＴＣ９０７Ｔｒｐ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　ｌｌｅ 　Ａｒｇ　Ａｓｐ　１ｌｉｓ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｉ’ｒｏ　Ａ ｌａ　Ａｓｎ　Ｖ＋＋Ｉ　oｈｅ ＣＴＧ　ＡＴＧ　ＣＡＴ　ＣＴＧ　ＧＣＣＧＴＧ　ＧＣＣＧＡＣＴＴＧ　ＴＣＧ 　ＴＧＣＧＴＧ　ＣＴＧ　ＧＴＣＣＴＧ　ＣＣＣ０５５Ｌｅｕ　Ｍｅｔ　Ｈｉｓ 　Ｌｅｕ＾ｌａ　Ｖａｌ＾ｌａ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｃｙｓ　Ｖａｌ　Ｌ ｅｕ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｐｒ。 ＡＣＣＣＧＣＣＴＧ　ＧＴＣＴＡＣＣＡＣＴＴＣＴＣＴ　ＧＧＧ　ＡＡＣＣＡＣ ＴＧＧ　ＣＣＡ　ＴＴＴ　ＧＧＧ　Ｇ＾＾　１００３Ｔｈｒ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　 Ｖａｌ　Ｔｙｒ　１ｌｉｓ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　１ｌｉｓ　Ｔｒ ｐ　Ｐｒｏ　Ｉ’ｈｅ　Ｇｌｙ　fｌｕ ＡＴＣＧＣＡ　ＴＧＣＣＧＴ　ＣＴＣＡＣＣＧＧＣＴＴＣＣＴＣＴＴＣＴＡＣＣ ＴＣＡＡＣＡＴＧ　ＴＡＣＧＣＣ１０５１１１ｅ　Ａｌａ　Ｃｙｓ＾ｒｇ　Ｌｅ ｕ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｍｅ ｔ　Ｔｙｒ＾１ａ＋０５　１１０　１１５ ＾ＧＣＡＴＣＴＡＣＴＴＣＣＴＣＡＣＣＴＧＣＡＴＣＡＧＣＧＣＣＧＡＣＣＧＴ 　ＴＴＣＣＴＧ　ＧＣＣＡＴＴ　１０９９Ｓｅｒ　Ｉｌｅ　Ｔｙｒ　Ｐｈｅ　Ｌ ｅｕ　Ｔｈｒ　Ｃｙｓ　ｌｌｅ　Ｓｅｒ＾ｌａ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｐｈｅ　Ｌｅ ｕ＾ｌａ　ｌ１ｅ１２０　１２５　＋３０ ＧＴＧ　ＣＡＣＣＣＧ　ＧＴＣＡＡＧ　ＴＣＣＣＴＣＡＡＧ　ＣＴＣＣＧＣＡＧ Ｇ　ＣＣＣＣＴＣＴＡＣＧＣＡ　ＣＡＣ１＋４７Ｖａｌ　Ｈｉｓ　Ｐｒｏ　Ｖａ ｔ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ｐｒｏ　Ｌｅ ｕ　Ｔｙｒ　Ａｌａ　ｌ１ｉ■ １３５　１４０　＋４５ ＣＴＧ　ＧＣＣＴＧＴ　ＧＣＣＴＴＣＣＴＧ　ＴＧＧ　ＧＴＧ　ＧＴＧ　ＧＴＧ 　ＧＣＴ　ＧＴＧ　ＧＣＣＡＴＧ　ＧＣＣＣＣＧ　１１９５Ｌｅｕ＾ｌａ　Ｃｙ ｓ＾ｌａ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｔｒｐ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｖａｌ＾ｌａ　Ｖａｌ　 Ａｌａ　Ｍｅｔ＾ｌａ　Ｐｒ。 ＋５０　１５５　１６０　１６５ ＣＴＧ　ＣＴＧ　ＧＴＧ　ＡＧＣＣＣＡ　ＣＡＧ　ＡＣＣＧＴＧ　ＣＡＧ　ＡＣ ＣＡＡＣＣＡＣＡＣＧ　ＧＴＧ　ＧＴＣＴＧＣ１２４３Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ 　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｇｌｎ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｇｌｎ　Ｔｈｒ＾ｓｎ　Ｈｉｓ　 Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ＋７０　１７５　’　１８０ ＣＴＧ　ＣＡＧ　ＣＴＧ　ＴＡＣＣＧＧ　ＧＡＧ　ＡＡＧ　ＧＣＣＴＣＣＣＡＣ ＣＡＴ　ＧＣＣＣＴＧ　ＧＴＧ　ＴＣＣＣＴＧ　＋２０１Ｌｅｕ　Ｇｉｎ　Ｌｅ ｕ　Ｔｙｒ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　１ｌｉｓ　１ｌｉｓ　 Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ｌ■■ ＋８５　１９０　１９５ ＧＣＡ　ＧＴＧ　ＧＣＣＴＴＣＡＣＣＴＴＣＣＣＧ　ＴＴＣＡＴＣＡＣＣＡＣＧ 　ＧＴＣＡＣＣＴＧＣＴＡＣＣＴＧ　１３３９Ａｌａ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ｐｈｅ 　Ｔｈｒ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ｐｈｅ　Ｉｌｅ　Ｔｔ＋ｒ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｔｈ ｒ　Ｃｙｓ　Ｔｙｒ　Ｌｅ■ ＣＴＧ　ＡＴＣＡＴＣＣＧＣＡＧＣＣＴＧ　ＣＧＧ　ＣＡＧ　ＧＧＣＣＴＣＣＧ Ｔ　ＧＴＧ　ＧＡＧ＾＾Ｇ　ＣＧＣＣＴＣ１３８７Ｌｅｕ　ｌｉｅ　ｌｌｅ　Ａ ｒｇ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｇｉｎ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｖａｌ　Ｇ ｌｕ　Ｌｙｓ＾ｒｇ　Ｌｅｕ＾＾Ｇ　ＡＣＣ＾＾Ｇ　ＧＣＡ　ＧＴＧ　ＣＧＣＡ ＴＧ　ＡＴＣＧＣＣＡＴＡ　ＧＴＧ　ＣＴＧ　ＧＣＣＡＴＣＴＴＣＣＴＧ　１４ ３５Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ｖａｌ　Ａｒｇ　ＭｅＬ　ｌｌｅ＾ｌａ 　ｌｌｅ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ＾ｌａ　Ｉｌｅ　Ｐｈｅ　ＬｅｕＧＴＣＴＧＣＴＴＣ ＧＴＧ　ＣＣＣＴＡＣＣＡＣＧＴＣＡＡＣＣＧＣＴＣＣＧＴＣＴＡＣＧＴＧ　Ｃ ＴＣＣＡＣ１４８３Ｖａｔ　Ｃｙｓ　Ｐｈｅ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　ｔｌｉ ｓ　Ｖａｌ＾ｓｎ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｔｙｒ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　１ｌｉ ■ ＴＡＣＣＧＣＡＧＣＣＡＴ　ＧＧＧ　ＧＣＣＴＣＣＴＧＣＧＣＣＡＣＣＣＡＧ　 ＣＧＣＡＴＣＣＴＧ　ＧＣＣＣＴＧ　１５３１Ｔｙｒ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　）Ｉｉ ｓ　Ｇｌｙ＾ｌａ　Ｓｅｒ　Ｃｙｓ＾Ｉａ　Ｔｂｒ　Ｇｌｎ＾「ｇ　ｌｉｅ　Ｌ ｅｕ＾ｌａ　ＬｅｕＧＣ＾＾＾ＣＣＧＣＡＴＣＡＣＣＴＣＣＴＧＣＣＴＣＡＣＣ ＡＧＣＣＴＣ＾＾ＣＧＧＧ　ＧＣＡ　ＣＴＣＧＡＣ１５７０＾ｌａ　Ａｓｎ　Ａ ｒｇ　Ｉｌｅ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ｃｙｓ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ａ ｓｎ　Ｇｌｙ＾ｌａ　Ｌｅｕ　Ａｓ１１ＣＣＣＡＴＣＡＴＧ　ＴＡＴ　ＴＴＣＴ ＴＣＧＴＧ　ＧＣＴ　ＧＡＧ＾＾Ｇ　ＴＴＣＣＧＣＣＡＣＧＣＣＣＴＧ　ＴＧＣ ｌ６２７Ｐｒｏ　ｌｌｅ　Ｍｅｔ　Ｔｙｒ　Ｐｈｅ　Ｐｈｅ　Ｖａｌ＾ｌａ　Ｇ ｌｕ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ａｒｇ　Ｈｉｓ＾ｌａ　Ｌｅｕ　Ｃｙｓ＾＾ＣＴＴＧ　 ＣＴＣＴＧＴ　ＧＧＣ＾＾＾＾ＧＧ　ＣＴＣ＾＾Ｇ　ＧＧＣＣＣＧ　ＣＣＣＣＣ ＣＡＧＣＴＴＣＧＡＡ　１６７５＾ｓｎ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｃｙｓ　Ｇｌｙ　Ｌ ｙｓ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ｐ ｈｅ　ＧｌｕＧＧＧ＾＾＾＾ＣＣ＾＾ＣＧＡＧ　ＡＧＣＴＣＧ　ＣＴＧ＾ＧＴ　 ＧＣＣ＾＾Ｇ　ＴＣＡ　ＧＡＧ　ＣＴＧ　１７１７Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　Ａ ｓｎ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｇ ｌｕ　ＬｅｕＴＧＡＧＣＧＧＧＧＧ　ＧＣＧＣＣＧＴＣＣＡ　ＧＣＧＣＧＡＧＣ ＧＣＡＧＡＣＴＧＴＴＴ＾ＧＧＡＣＴＣＡＧＣＡ　ＣＡＣＣＧＡＧＧＡＡ@１７ ７７ ＧＡＧＧＣＡＴＣＴＧ　ＣＣＣＴＴＴＣＣＣＣＡＧＣＣＡＣＣＴＣＣＣＣＧＧＣ ＾＾６Ｃ＾　＾ＣＣＴＧ＾＾ＡＴＣＴＣＡＧＣ＾６八ＴＧ　P８３７ ＣＣＣＡＣＣＡＴＴＴ　ＣＴＣＴＡＧＡＴＣＧ　ＣＣＴＡＧＴＣＴＣ＾＾ＣＣＣ ＡＴ＾＾＾＾＾ＧＧ＾＾Ｇ＾＾ＣＴ　ＧＡＣ＾＾＾ＧＧＧＧ@１８９７ ＾ＴＣＣ１９０１ （２）配列番号＝４４の情報 （電）配列特徴 （＾）配列の長さ：３３９アミノ酸 （日）配列の型二アミノ酸 （Ｄ）トボロノー：直鎖状 （１１）配列の種類、タンパク質 （ｊｉ）配列：配列番号：４４ Ｍｅｔ＾ｓｎ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｖａｔ＾Ｉａ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｇｌ ｙ　Ｌｅｕ　ｌｌｅ　Ｔｈｒ　Ａｓｎ　Ｐｈｅ　５ｅｒＬｅｕ＾Ｉａ　Ｔｈｒ＾ ｌａ　Ｇｌｕ　Ｇｌｎ　Ｃｙｓ　Ｇｌｙ　Ｇｌｎ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｐｒｏ　Ｌ ｅｕ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　ＭｅｔＬｅｕ　Ｐｈｅ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ｐｈｅ　Ｔｙ ｒ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　ｌｌｅ　Ｌｅｕ＾ｌａ　Ｌｅｕ　Ｖａｔ 　Ｇｌｙ＾ｓｎ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｔｒｐ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　 ｌｉｅ　Ａｒｇ　Ａｓｐ　１ｌｉｓ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｔｈ■ Ｐｒｏ＾ｌａ　Ａｓｎ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　ＭｅＬ　ｌ１ｉｓ　Ｌｅｕ＾ １ａＶａｌ＾Ｉａ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　ＣｙｓＶａｌ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　 Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｔｙｒ　１ｌｉｓ　Ｐｈｅ 　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　１ｌ奄■ Ｔｒｐ　Ｐｒｏ　Ｐｈｅ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　ｌｌｅ　Ａｌａ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ　 Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｔｙｒｔｏｏ　１０５　１ １０ Ｌｅｕ　Ａｓｎ　ＭｅＬ　Ｔｙｒ＾Ｉａ　Ｓｅｒ　ｌｌｅ　Ｔｙｒ　Ｐｈｅ　Ｌ ｅｕ　Ｔｈｒ　Ｃｙｓ　Ｉｌｅ　Ｓｅｒ＾Ｉａ　Ａｓ１）１１５　＋２０　１２ ５ ＾ｒｇ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ＾ｌａ　Ｉｌｅ　Ｖａｔ　１ｌｉｓ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　 Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ＾ｒｇ　Ａｒｇ１３０　１３５　＋４ ０ Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ＾Ｉａ　１（ｉｓ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｃｙｓ＾Ｉａ　Ｐ ｈｅ　Ｌｅｕ　Ｔｒｐ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｖａｌ＾１ａ１４５　１５０　１５５ 　＋６０ Ｖａｌ＾ｌａ　Ｍｅｔ＾ｌａ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ｐｒ ｏ　Ｇｉｎ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｇｌｎ　Ｔｈｒ＾５ｎＨｉｓ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　 Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ＾ｒｇ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ＾ｌ ａ　Ｓｅｒ　ｌ１ｉｓ　ｌ１ｉｓ１８０　＋８５　１９０ ＾１ａ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ｐｈｅ　 Ｔｈｒ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ｐｈｅ　Ｉｌｅ　ＴＩ＋ｒ　ＴＩ{ｒ Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ｃｙｓ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｉｌｅ　Ｉｌｅ　Ａｒｇ　 Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｇｌｎ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ＾１ｇＶａｌ　Ｇｌｕ　Ｌｙ ｓ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　Ｌｙｓ＾ｌａ　Ｖａｔ＾ｒｇ　ＭｅＬ　 ｌｌｅ＾ｌａ　ｌｌｅ　Ｖａ１Ｌｅｕ＾Ｉａ　Ｉｌｅ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｖａｔ 　Ｃｙｓ　Ｐｈｅ　Ｖａｔ　ｒ’ｒｏ　Ｔｙｒ　ｌ１ｉｓ　Ｖａｔ　Ａｓｎ　Ａ ｒｇ　Ｓｅ{ Ｖａｌ　Ｔｙｒ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　１ｌｉｓ　Ｔｙｒ＾ｒｇ　Ｓｅｒ　１ｌｉｓ 　Ｇｌｙ＾ｌａ　Ｓｅｒ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ｇ１ｎ２６０　２（ｉ５　 ２７０ ＾ｒｇ　ｌｌｅ　Ｌｅｕ＾ｌａ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ａｓｎ＾ｒｇ　ｌｌｅ　Ｔｂ ｒ　Ｓｅｒ　Ｃｙｓ　Ｌｅｕ　ＴｌｕＳｅｒ　Ｌｅｕ＾ｓｎ　Ｇｌｙ＾ｌａ　Ｌ ｅｕ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　ｌｌｅ　Ｍｅｔ　Ｔｙｒ　Ｐｈｅ　Ｐｈｅ　Ｖａｌ＾ｌ ａ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ＾ｒｇ　Ｈｉｓ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｃｙｓ　Ａｓｎ 　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｃｙｓ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｇｌｙ 　Ｐｒ。 Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ｐｈｅ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　Ａｓｎ　 Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ＾ｌａ　ＬｙｓＳｅｒ　Ｇｌｕ　Ｌｅ ｕ （２）配列番号　４５の情報 （１）配列特徴 （＾）配列の長さ　１３１７塩基対 （Ｂ）配列の型・接散 （Ｃ）鎖の数　−重鎮 （Ｄ）トポロジー・直鎖状 （１１）配列の種類：　ｃＤＮ＾ （１ｘ）配列の特徴・ （＾）特徴を表す記号、ＣＤ５ （Ｂ）存在位置：　２０＋、、Ｉ２１１（ｘｌ）配列：配列番号・４５ ＧＡＧＴＴＧＴＡＧＧ　ＡＴＴＣＴＡＣＡＴＴ　ＡＡＴＴＣＴＣＴＴＧ　ＴＧＣ ＣＣＴＴＡＧＣＣＣＡＣＴＡＣＴＴＣＡＧＡＡＴＴＴＣＣＴ@６０ ＧＡＡＧＡＡＡＧＣＡ　ＡＧＣＣＴＧＡＡＴＴ　ＧＧＴＴＴＴＴＴＡＡ　ＡＴＴ ＧＣＴＴＴＡＡ　ＡＡＡＴＴＴＴＴＴＴ　ＴＡＡＣＴＧＧＧsＴ　１２０ ＡＡＴＧＣＴＴＧＣＴ　ＧＡＡＴＴＧＧＡＡＧ　ＴＧＡＡＴＧＴＣＣＡ　ＴＴＣ ＣＴＴＴＧＣＣＴＣＴＴＴＴＧＣＡＧ　ＡＴＡＴＡＣＡＣＴs　１８０ ＣＡＧＡＴＡＡＣＴＡ　ＣＡＣＣＧＡＧＧＡＡ　ＡＴＧ　ＧＧＣＴＣＡ　ＧＧＧ 　ＧＡＣＴＡＴ　ＧＡＣＴＣＣＡＴＧ　ＡＡＧ　２３０Ｍｅｔ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ 　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ＾ｓｐ　Ｓｅｒ　Ｍｅｔ　Ｌｙｓ５１Ｏ ＧＡＡ　ＣＣＣＴＧＴ　ＴＴＣＣＧＴ　ＧＡＡ　ＧＡＡ　ＡＡＴ　ＧＣＴ　ＡＡ Ｔ　ＴＴＣＡＡＴ　ＡＡＡ　ＡＴＣＴＴＣＣＴＧ　２７８Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｃｙ ｓ　Ｐｈｅ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ＾ｌａ　Ａｓｎ　Ｐｂｅ　Ａｓｎ 　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ｐｈｅ　１．ｅｕＣＣＣＡＣＣＡＴＣＴＡＣＴＣＣＡＴＣＡ ＴＣＴＴＣＴＴ＾＾ＣＴ　ＧＧＣＡＴＴ　ＧＴＧ　ＧＧＣ＾＾ＴＧＧ＾　３２６ Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ｉｌｅ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ｉｌｅ　Ｉｌｅ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　 Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｉｌｅ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　ＧｌｙＴＴＧ　ＧＴＣＡＴ ＣＣＴＧ　ＧＴＣＡＴＧ　ＧＧＴ　ＴＡＣＣＡＧ　ＡＡＧ　ＡＡＡ　ＣＴＧ　Ａ ＧＡ　ＡＧＣＡＴＧ　ＡＣＧ　３７４Ｌｅｕ　Ｖａｔ　Ｉｌｅ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ 　Ｍｅｔ　Ｇｌｙ　Ｔｙｒ　Ｇｌｎ　１．ｙｓ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｓｅ ｒ　ＭｅＬ　Ｔｈ■ ＧＡＣＡＡＧ　ＴＡＣＡＧＧ　ＣＴＧ　ＣＡＣＣＴＧ　ＴＣＡ　ＧＴＧ　ＧＣＣ ＧＡＣＣＴＣＣＴＣＴＴＴ　ＧＴＣＡＴＣ４２２＾５ｐ　Ｌｙｓ　Ｔｙｒ　Ａｒ ｇ　Ｌｅｕ　１ｌｉｓ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｌ ｅｕ　Ｐｈｅ　Ｖａｌ　ｌ１■ ＾ＣＧ　ＣＴＴ　ＣＣＣＴＴＣＴＧＧ　ＧＣＡ　ＧＴＴ　ＧＡＴ　ＧＣＣＧＴＧ 　ＧＣ＾＾＾ＣＴＧＧ　ＴＡＣＴＴＴ　ＧＧＧ　１１７０Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｐｒ ｏ　Ｐｈｅ　Ｔｒｐ　＾ＩａＶａｌ　Ａｓｐ　Ａｌａ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ａｓｎ 　Ｔｒｐ　Ｔｙｒ　Ｐｌ＋ｅ　ＧｌｙＡＡＣＴＴＣＣＴＡ　ＴＧＣ＾＾Ｇ　ＧＣ Ａ　ＧＴＣＣＡＴ　ＧＴＣＡＴＣＴＡＣＡＣＡ　ＧＴＣＡＡＣＣＴＣＴＡＣ５１ ８＾ｓｎ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｃｙｓ　Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ｖａｌ　ｔｌｉｓ　Ｖａ ｔ　Ｉｌｅ　Ｔｙｒ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ＾ｓｎ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ＾ＧＣＡＧＴ　Ｇ ＴＣＣＴＣＡＴＣＣＴＧ　ＧＣＣＴＴＣＡＴＣＡＧＴ　ＣＴに　ＧＡＣＣＧＣＴ ＡＣＣＴＧ　ＧＣＣ５６ＧＳｅｒ　Ｓｅｒ　Ｖａｔ　Ｌｅｕ　ｌｌｅ　Ｌｅｕ　 Ａｌａ　Ｐｌ＋ｅ　ｌｌｅ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ 　＾１■ ＋１０　１１５　１２０ ＡＴＣＧＴＣＣＡＣＧＣＣＡＣＣ＾＾ＣＡＧＴ　ＣＡＧ　ＡＧＧ　ＣＧＡ　ＡＧ ＣＡＡＧ　ＣＴＧ　ＴＴＧ　ＧＣＴ　ＣＡＡ　６１４１ｉｅ　Ｖａｌ　Ｈｉｓ＾ ｌａ　Ｔｈｒ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ｇｉｎ＾ｒｇ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　Ｌｙｓ　Ｌｅ ｕ　Ｌｅｕ＾Ｉａ　Ｇｌｕ！２５　１３０　１３５ ＾＾Ｇ　ＧＴＧ　ＣＴＣＴＡＴ　ＣＴＴ　ＧＧＣＧＴＣＴＧＧ　ＡＴＣＣＣＴ　 ＧＣＣＣＴＣＣＴＧ　ＣＴＣＡＣＴ　ＡＴＴ　６６２しｙｓ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　 Ｔｙｒ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｔｒｐ　ｌｌｅ　Ｐｒｏ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　 Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｉｌｅ＋４０　１４５　１５０ ＣＣＣＧＡＣＴＴＣＡＴＣＴＴＴ　ＧＣＣ＾＾ＣＧＴＣＡＧＴ　ＧＡＣにＣＡ　 ＧＡＴ　ＧＡＣＡＧＡ　ＴＡＴ　ＡＴＣ７１０１”ｒｏ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　Ｉｌ ｅ　Ｐｈｅ　Ａｌａ　Ａｓｎ　Ｖａｔ　Ｓｅｒ　Ｇｌｕ＾ｌａ　Ａｓｐ　Ａｓｐ 　Ａｒｇ　Ｔｙｒ　ｌ１ｅＴＧＴ　ＧＡＣＣＧＣＴＴＣＴＡＣＣＣＣ＾＾Ｔ　Ｇ ＡＣＴＴＧ　ＴＧＧ　ＧＴＧ　ＧＴＴ　ＧＴＧ　ＴＴＣＣＡＧ　ＴＴＴ　７５８ Ｃｙｓ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｐｈｅ　Ｔｙｒ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　 Ｔｒｐ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　Ｇｌｎ　Ｉ’ｈ■ ＣＡＧ　ＣＡＣＡＴＣＡＴＧ　ＧＴＴ　ＧＧＣＣＴＴ　ＡＴＣＣＴＧ　ＣＣＴ　 ＧＧＴ　八ＴＴ　ＧＴＣＡＴＣＣＴＧ　ＴＣＣ８０６Ｇｌｎ　Ｈｉｓ　ｌｌｅ　 ＭｅＬ　Ｖａｔ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｉｌｅ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｉｌｅ　 Ｖａｌ　Ｉｌｃ　Ｌｅｕ　５ｅｒ１９０　１’ｌ１５　２００ ＴＧＣＴＡＴ　ＴＧＣＡＴＴ　ＡＴＣＡＴＣ丁ＣＣＡＡＧ　ＣＴＧ　ＴＣＡ　Ｃ ＡＣＴＣＣＡＡＧ　ＧＧＣＣＡＣＣＡＧ　８５４Ｃｙｓ　Ｔｙｒ　Ｃｙｓ　ｌｉ ｅ　ｌｌｅ　Ｉｌｅ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｌ、ｅｕ　Ｓｅｒ　１ｌｉｓ　Ｓｅｒ　 Ｌｙｓ　Ｇｌｙ　１ｌｉｓ　f１ｎ ＾＾Ｇ　ＣＧＣ＾＾Ｇ　ＧＣＣＣＴＣ＾＾Ｇ　ＡＣＣＡＣＡ　ＧＴＣＡＴＣＣＴ ＣＡＴＣＣＴＧ　ＧＣＴ　ＴＴＣＴＴＣ！１０２Ｌｙｓ　Ａｒｇ　Ｌｙｓ　Ａｌ ａ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｔｂｒ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　ｌｉｅ　Ｌｅｕ　Ｉｌｅ　Ｌｅ ｕ　Ａｌａ　Ｐｈｅ　ｒ’ｈ■ ＧＣＣＴＧＴ　ＴＧＧ　ＣＴＧ　ＣＣＴ　ＴＡＣＴＡＣＡＴＴ　［；ＧＧ　ＡＴ ＣＡＧＣＡＴＣＧＡＣＴＣＣＴＴＣＡＴＣ９５０＾ｌａ　Ｃｙｓ　Ｔｒｐ　Ｌｅ ｕ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ｔｙｒ　Ｉｌｅ　Ｇｌｙ　ｌｉｅ　Ｓｅｒ　ｌｌｅ　Ａｓ ｐ　Ｓｅｒ　Ｐｈｅ　ｌ１ｅＣＴＣＣＴＧ　Ｇ＾＾＾ＴＣＡＴＣ＾＾Ｇ　ＣＡＡ 　［；ＧＧ　ＴＧＴ　ＧＡＧ　ＴＴＴ　Ｇ＾Ｇ＾＾ＣＡＣＴ　ＧＴＧ　ＣＡＣ９ ９８Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｉｌｅ　Ｉｌｅ　Ｌｙｓ　Ｇｉｎ　Ｇｌｙ　Ｃｙ ｓ　Ｇｌｕ　Ｐｈｅ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　１ｌｉ■ ２５５　２６０　’　２６５ ＡＡＧ　ＴＧＧ　ＡＴＴ　ＴＣＣＡＴＣＡＣＣＧＡＧ　ＧＣＣＣＴＡ　ＧＣＴ　 ＴＴＣＴＴＣＣＡＣＴＧＴ　ＴＧＴ　ＣＴＧ　１０４６しｙｓ　Ｔｒｐ　ｌｌｅ 　Ｓｅｒ　ｌｌｅ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｐｈｅ　Ｉ’ｈ 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（＾）配列の長さ　２９塩基対 （Ｂ）配列の型・績酸 （Ｃ）鎖の数、−木端 （Ｄ）トポロジー　直鎖状 （１１）配列の＋ｉ類　ＤＮＡ （ｘｌ）配列・配列番号・５０ ＧＴＣＡＣＴＧＴＡＣＡＧＧＡＧＣＴＴＧＣ＾＾＾＾ＧＴＧＧＡ（２）配列番号 、５１の情報 （１）配列特徴。 （Ａ）配列の長さ　３０塩基対 （Ｂ）配列の型５咳酸 （Ｃ）鎖の数ニ一本鎖 （Ｄ）トポロジー・直鎖状 ２ｇ　（ｉｉ）配列の種類　ＤＮＡ （ｘｌ）配列　配列番号：５１ ＴＴＴＴＧＣ＾＾ＧＣＴＣＣＴＧＴＡＣＡＧ　ＴＧＡＣＣＴＣＣＡＧ（２）配列 番号：５２の情報 （１）配列特徴 （＾）配列の長さ　３０塩１＆幻 （Ｂ）配列の型：核酸 （Ｃ）ｌの数、−木端 （Ｄ）トボロノー、直鎖状 ２ｇ　（ｉｉ）配列の種類：ＤＮＡ （ｘｌ）配列　配列番号：５２ ＣＴＧ［、ＧＣＣＡＧＧ　ＡＣＧＡＴ＾＾＾ＧＧ　ＣＣＴＣＣＡＣＡＴＧ（２） 配列番号：５３の情報 （１）配列特徴： （＾）配列の長さ・２９塩基対 （Ｂ）配列の型、核酸 （Ｃ）鎖の数　−木端 （Ｄ）トポロジー：直鎖状 ２９　（ｉｉ）配列の種類：ＤＮＡ （ｘｌ）配列、配列番号＝５３ ＧＡＧＧＣＣＴＴＴＡ　ＴＣＧＴＣＣＴＧＧＣＣＣＡＧＡＣＧＧＴ（１１）配列 の種類：ＤＮＡ （ｘｉ）配列：配列番号；５９ ＾＾＾ＴＣＣＴＣＧＧ　ＧＧＧＣＣＡＣＧＴＡ　ＣＣＧＧＧ＾ＣＴＡＴ（２）配 列番号・６０の情報 （１）配列特徴： （＾）配列の長さ　３２塩基対 （Ｂ）配列の型；核酸 （Ｃ）１の数ニー重鎮 （Ｄ）トボロノー、直鎖状 （１１）配列の種類、ＤＮＡ （×１）配列・配列番号、６０ ＣＣＣＧＧＴＧＧＴＧ　ＣＧＴ＾＾ＧＡＧＧＴ　ＡＧＣＴＧＣＴＧＡＧ　ＣＴ（ ２）配列番号　６Ｉの情報 （１）配列時？ｒｉ： （＾）配列の長さ　３３塩基対 （Ｂ）配列の型　核酸 （Ｃ）鎖の数　−重鎮 （Ｄ）トポロジー・直鎖状 （ｉｉ）配列の種類・　ＤＮＡ （ｘｌ）配列、配列番号　６１ ＣＴＣＡＧＣＡＧＣ丁　＾ＣＣＴＣＴ丁ＡＣＧ　ＣＡＣＣＡＣＣＧＧＧ　ＧＡＣ （２）配列番号・６２の情報 （１）配列特徴： （＾）配列の長さ　３１塩基幻 （Ｂ）配列の型　核酸 （Ｃ）鎖の数・−重鎮 （０）トポロジー：直鎮状 ３ｏ（ｉｉ）配列′）ＩＩ類：　ＤＮＡ（χ１）配列；配列番号二６２ ＧＴＡＣＡＧＣＧＴＣＴＴＣＡＣ＾＾ＧＣＣＣＡＣＧＧＴＧＧＴＧ　Ｇ（２）配 列番号・６３の情報 （ｉ）配列時＠： （＾）配列の長さ：３３塩基対 （Ｂ）配列の型：核酸 （Ｃ）鎮の数ニー重鎮 （Ｄ）トポロジー：直鎖状 ３２（ｉｉ）配列０種類゛　ｍ （Ｘ夏）配列：配列番号：６３ ＾ＣＣＡＣＣＧＴＧＧ　ＧＣＴＴＴＧＴＧ＾＾＾ＧＡＣＧＣＴＧＴＡ　ＣＡＴ（ ２）配列番号、６４の情報 （ｉ）配列特徴。 （＾）配列の長さ・２８塩基対 （Ｂ）配列の型、核酸 （Ｃ）鎖の数ニー重鎮 （ロ）トポロジー・直鎖状 ３３（“″）配列０種類“　ＤＮＡ （ｘｌ）配列：配列番号；６４ ＾ＧＧ＾＾ＴＴＣＴＡ　Ｇ＾＾ＧＡＧＧＴＣ＾＾＾ＧＴＣＡＣ＾Ｗ＠ｌ＋ＩＭｌ ＃＋Ｎ　ａｅｅｅｃ峠ｗ　１１＋１．　Ｐ　ＣＴ／　ＬＩＳ９３　／　１１１５ ３フロントページの続き （５１）　Ｉｎｔ、Ｃ１，’　識別記号　庁内整理番号Ｃ０７Ｋ　１４／７０５ 　８３１８−４Ｈ１６／２８　８３１８−４Ｈ Ｃ１２Ｎ　５／１０ Ｃ１２Ｐ　２１１０２　Ｃ９２８２−４Ｂ２１１０８　９１６１−４Ｂ ／／（Ｃ１２Ｎ　１５１０９　ＺＮＡ Ｃ１２Ｒ１：９１） （Ｃ１２Ｐ　２１１０２ Ｃ１２Ｒに９１） （７２）発明者　シュエイッカート、　ヴイクキ、　ルイスアメリカ合衆国　９ ８１０２　ワシントン　シアトル　ベルモント　ブレイス　イー ＃３０７．　７６３ Ｆ’　Ｉ （Ｃ１２Ｎ　１５１００　ＺＮＡ　Ａ Ｃ１２Ｒ１：９１）

Claims (42)

【特許請求の範囲】
1. １．少なくとも一つのリガンド／抗リガンド結合活性、あるいは７−トランスメ ンブランレセプターに特異的な免疫学的特性を有する、配列番号：１５に示した Ｖ３１−７−トランスメンブランレセプターあるいはその断片のアミノ酸配列を コードする、精製および単離したポリヌクレオチド。
2. ２．少なくとも一つのリガンド／抗リガンド結合活性、あるいは７−トランスメ ンブランレセプターに特異的な免疫学的特性を有する、配列番号：２８に示した Ｖ２８−７−トランスメンブランレセプターあるいはその断片のアミノ酸配列を コードする、精製および単離したポリヌクレオチド。
3. ３．少なくとも一つのリガンド／抗リガンド結合活性、あるいは７−トランスメ ンブランレセプターに特異的な免疫学的特性を有する、配列番号：３６に示した Ｖ１１２−７−トランスメンブランレセプターあるいはその断片のアミノ酸配列 をコードする、精製および単離したポリヌクレオチド。
4. ４．少なくとも一つのリガンド／抗リガンド結合活性、あるいは７−トランスメ ンブランレセプターに特異的な免疫学的特性を有する、配列番号：４０に示した Ｒ２０−７−トランスメンブランレセプターあるいはその断片のアミノ酸配列を コードする、精製および単離したポリヌクレオチド。
5. ５．少なくとも一つのリガンド／抗リガンド結合活性、あるいは７−トランスノ ンブランレセプターに特異的な免疫学的特性を有する、配列番号：４２に示した Ｒ２−７−トランスメンブランレセプターあるいはその断片のアミノ酸配列をコ ードする、精製および単離したポリヌクレオチド。
6. ６．少なくとも一つのリガンド／抗リガンド結合活性、あるいは７−トランスメ ンブランレセプターに特異的な免疫学的特性を有する、配列番号：４４に示した Ｒ１２−７−トランスメンブランレセプターあるいはその断片のアミノ酸配列を コードする、精製および単離したポリヌクレオチド。
7. ７．少なくとも一つのリガンド／抗リガンド結合活性、あるいは７−トランスメ ンブランレセプターに特異的な免疫学的特性を有する、配列番号：４６に示した ＲＭ３−７−トランスメンブランレセプターあるいはその断片のアミノ酸配列を コードする、精製および単離したポリヌクレオチド。
8. ８．前記ポリヌクレオチドが、ＤＮＡ配列である請求の範囲第１、２、３、４、 ５、６もしくは７項に記載のポリヌクレオチド。
9. ９．前記ポリヌクレオチドが、ｃＤＮＡ配列である請求の範囲第１、２、３、４ 、５、６もしくは７項に記載のポリヌクレオチド。
10. １０．前記ポリヌクレオチドが、ゲノミックＤＮＡ配列である請求の範囲第１、 ２、３、４、５、６もしくは７項に記載のポリヌクレオチド。
11. １１．前記ポリヌクレオチドが、部分的あるいは全体的に化学合成されたＤＮＡ 配列である請求の範囲第１、２、３、４、５、６もしくは７項に記載のポリヌク レオチド。
12. １２．請求の範囲第１、２、３、４、５、６もしくは７項に記載のＤＮＡ配列を 含むＤＮＡベクター。
13. １３．前記ＤＮＡ配列が、発現調節ＤＮＡ配列に操作可能に結合している請求の 範囲第１２項に記載のベクター。
14. １４．リガンド／抗リガンド結合活性、あるいは７−トランスメンブランレセプ ターに特異的な免疫学的特性を有する、７−トランスメンブランレセプターペプ チド、あるいはその断片、あるいはその変異体を、宿主細胞にて発現する方法に よって、請求の範囲第１、２、３、４、５、６もしくは７項に記載のＤＮＡ配列 で安定裏に形質転換あるいは形質変換した宿主細胞。
15. １５．請求の範囲第１４項に記載の宿主細胞を適切な栄養培地にて成長させ、お よび、前記細胞あるいはその成長培地からポリペプチドあるいはその変異体を単 離する工程を含む、７−トランスメンブランレセプターペプチドの製造方法。
16. １６．少なくとも一つのリガンド／抗リガンド結合活性、あるいは７−トランス メンブランレセプターに特異的な免疫学的特性を有する、配列番号：１５に示し たアミノ酸配列、あるいはその断片、あるいはその変異体を含む、精製および単 離したＶ３１−７−トランスメンブランレセプター。
17. １７．少なくとも一つのリガンド／抗リガンド結合活性、あるいは７−トランス メンブランレセプターに特異的な免疫学的特性を有する、配列番号：２８に示し たアミノ酸配列、あるいはその断片、あるいはその変異体を含む、精製および単 離したＶ２８−７−トランスメンブランレセプター。
18. １８．少なくとも一つのリガンド／抗リガンド結合活性、あるいは７−トランス メンブランレセプターに特異的な免疫学的特性を有する、配列番号：３６に示し たアミノ酸配列、あるいはその断片、あるいはその変異体を含む、精製および単 離したＶ１１２−７−トランスメンブランレセプター。
19. １９．少なくとも一つのリガンド／抗リガンド結合活性、あるいは７−トランス メンブランレセプターに特異的な免疫学的特性を有する、配列番号：４０に示し たアミノ酸配列、あるいはその断片、あるいはその変異体を含む、精製および単 離したＲ２０−７−トランスメンブランレセプター。
20. ２０．少なくとも一つのリガンド／抗リガンド結合活性、あるいは７−トランス メンブランレセプターに特異的な免疫学的特性を有する、配列番号：４２に示し たアミノ酸配列、あるいはその断片、あるいはその変異体を含む、精製および単 離したＲ２−７−トランスメンブランレセプター。
21. ２１．少なくとも一つのリガンド／抗リガンド結合活性、あるいは７−トランス メンブランレセプターに特異的な免疫学的特性を有する、配列番号：４４に示し たアミノ酸配列、あるいはその断片、あるいはその変異体を含む、精製および単 離したＲ１２−７−トランスメンブランレセプター。
22. ２２．少なくとも一つのリガンド／抗リガンド結合活性、あるいは７−トランス メンブランレセプターに特異的な免疫学的特性を有する、配列番号：４６に示し たアミノ酸配列、あるいはその断片、あるいはその変異体を含む、精製および単 離したＲＭ３−７−トランスメンブランレセプター。
23. ２３．Ｖ３１−７−トランスメンブランレセプターに特異的な抗体基質。
24. ２４．Ｖ２８−７−トランスメンブランレセプターに特異的な抗体基質。
25. ２５．Ｖ１１２−７−トランスメンブランレセプターに特異的な抗体基質。
26. ２６．Ｒ２０−７−トランスメンブランレセプターに特異的な抗体基質。
27. ２７．Ｒ２−７−トランスメンブランレセプターに特異的な抗体基質。
28. ２８．Ｒ１２−７−トランスメンブランレセプターに特異的な抗体基質。
29. ２９．ＲＭ３−７−トランスメンブランレセプターに特異的な抗体基質。
30. ３０．前記抗体基質が、モノクローナル抗体である請求の範囲第２３、２４、２ ５、２６、２７、２８もしくは２９項に記載の抗体基質。
31. ３１．請求の範囲第２３、２４、２５、２６、２７、２８もしくは２９項に記載 の抗体基質に特異的な抗イディオタイプ抗体基質。
32. ３２．請求の範囲第３０項に記載のヒト型化抗体基質。
33. ３３．７−トランスメンブランレセプターと、前記７−トランスメンブランレセ プターに特異的な抗体とを接触させる工程を含む請求の範囲第１６、１７、１８ 、１９、２０、２１もしくは２２項に記載の７−トランスメンブランレセプター のリガンド／抗リガンド結合を調節する方法。
34. ３４．７−トランスメンブランレセプターと、前記７−トランスメンブランレセ プターに特異的な作用物質あるいは拮抗物質とを接触させる工程を含む請求の範 囲第１６、１７、１８、１９、２０、２１もしくは２２項に記載の７−トランス メンブランレセプターのリガンド／抗リガンド結合を調節する方法。
35. ３５．炎症を抑制するに十分な請求の範囲第２３、２４、２５、２６、２７、２ ８もしくは２９項に記載の抗体基質の量を、治療を必要とする哺乳動物に投与す る工程を含む炎症を処置するための方法。
36. ３６．Ｖ３１−７−トランスメンブランレセプターをコードする、精製および単 離したＤＮＡ配列であって： （ａ）配列番号：１４の６４〜１１９７位のヌクレオチド；（ｂ）ＡＴＣＣ受託 Ｎｏ．７５３２７を有するプラスミドの挿入体の配列；および （ｃ）（ａ）もしくは（ｂ）のＤＮＡ配列と厳重な条件下にてハイブリダイズす るＤＮＡ、 からなるグループから選択されるもの。
37. ３７．Ｖ２８−７−トランスメンブランレセプターをコードする、精製および単 離したＤＮＡ配列であって： （ａ）配列番号：２７の５９４〜１６５８位のヌクレオチド；（ｂ）ＡＴＣＣ受 託Ｎｏ．７５３２６を有するプラスミドの押入体の配列；および （ｃ）（ａ）もしくは（ｂ）のＤＮＡ配列と厳重な条件下にてハイブリダイズす るＤＮＡ、 からなるグループから選択されるもの。
38. ３８．Ｖ１１２−７−トランスメンブランレセプターをコードする、精製および 単離したＤＮＡ配列であって： （ａ）配列番号：３５の２５８〜７１９位のヌクレオチド；（ｂ）ＡＴＣＣ受託 Ｎｏ．７５３２８を有するプラスミドの押入体の配列；および （ｃ）（ａ）もしくは（ｂ）のＤＮＡ配列と厳重な条件下にてハイブリダイズす るＤＮＡ、 からなるグループから選択されるもの。
39. ３９．Ｒ２０−７−トランスメンブランレセプターをコードする、精製および単 離したＤＮＡ配列であって： （ａ）配列番号：３９の２０２〜１３４１位のヌクレオチド；（ｂ）ＡＴＣＣ受 託Ｎｏ．７５３２９を有するプラスミドの挿入体の配列；および （ｃ）（ａ）もしくは（ｂ）のＤＮＡ配列と厳重な条件下にてハイブリダイズす るＤＮＡ、 からなるグループから選択されるもの。
40. ４０．Ｒ２−７−トランスメンブランレセプターをコードする、精製および単離 したＤＮＡ配列であって： （ａ）配列番号：４１の５５１〜１６８１位のヌクレオチド；（ｂ）ＡＴＣＣ受 託Ｎｏ．７５３３０を有するプラスミドの挿入体の配列；および （ｃ）（ａ）もしくは（ｂ）のＤＮＡ配列と厳重な条件下にてハイブリダイズす るＤＮＡ、 からなるグループから選択されるもの。
41. ４１．Ｒ１２−７−トランスメンブランレセプターをコードする、精製および単 離したＤＮＡ配列であって： （ａ）配列番号：４３の７０１〜１７１７位のヌクレオチド；（ｂ）ＡＴＣＣ受 託Ｎｏ．７５３３１を有するプラスミドの押入体の配列；および （ｃ）（ａ）もしくは（ｂ）のＤＮＡ配列と厳重な条件下にてハイブリダイズす るＤＮＡ、 からなるグループから選択されるもの。
42. ４２．ＲＭ３−７−トランスメンブランレセプターをコードする、精製および単 離したＤＮＡ配列であって： （ａ）配列番号：４５の２０１〜１２１１位のヌクレオチド；（ｂ）ＡＴＣＣ受 託Ｎｏ．７５３３２を有するプラスミドの押入体の配列；および （ｃ）（ａ）もしくは（ｂ）のＤＮＡ配列と厳重な条件下にてハイブリダイズす るＤＮＡ、 からなるグループから選択されるもの。