JPH07500964A - 半翅目サシガメ科の動物からの新規トロンビン阻害性蛋白質 - Google Patents

Abstract

(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるため要約のデータは記録されません。

Description

【発明の詳細な説明】 半翅目サシガメ科の動物からの新規トロンビン阻害性蛋白質 本発明は、半翅目サシガメ科の動物（Ｒａｕｂｗａｎｚｅｎ　）からの新規トロ ンビン阻害性蛋白質並びにその製造法に関する。

トロンビン阻害因子は、例えば血栓症または動脈の再閉塞の予防または処置のた めに使用される重要な治療剤である。

ドイツ連邦共和国特許出願公開第３９３１８３９号明細書には、レーダーツエラ ケ　オルニドドロス　モウバータ（Ｌｅｄｅｒｚｅｃｋｅ　０ｒｎｉｔｈｏｄｏ ｒｏｓ　ｍｏｕｂａｔａ）から単離されたトロンビン阻害因子が記載されている 。この蛋白質は、約　１５０００ダルトンの分子量、ｐＨ（６４〜５の等電点お よびＮ−末端のアミノ酸配列：５ＤＹＥＦＰＰＰＫＫＸＲＰＧ　を有する。

欧州特許出願公開第３４５６１４号明細書には、シルドラニッケ（Ｓｃｈ　ｉ　 １ｄｚｅｃｋｅ　）から単離されるトロンビン阻害性作用物質アンプリオミン（ Ａｍｂｌｙｏｎｕｎｉｎ　）が記載されている。この場合、２００００〜３００ ００ダルトンの分子Ｉおよび５．０５〜５．６５の等電点を有する蛋白質である 。

しかしながらこれまで、医薬品として、高い有効性、不足した抗原性、長い生物 学的半減期、僅かな副作用、例えば出血傾向の点で有利に適当であるトロンビン 阻害性作用を有する蛋白質はまだ発見されてぃなかった。

従って、本発明には、医薬品として、上記の性質の点で適当であるような新規ト ロンビン阻害因子を提供するという課題が課されていた。

前記課題により、半翅目サシガメ科の動物がら新規トロンビン阻害性蛋白質が単 離された。

この新規蛋白質は１次の物理科学的性質を有している。モレキュラーシープクロ マトグラフィーによって、該蛋白質には、２００００〜２４０００ダルトンの分 子量が分類される。５ＤＳ−ポリアクリルアミドゲル中で、１２０００±２００ ０ダルトンの分子量が測定される０等電点の測定により、ｐＨ値３．７〜４．７ が判明する。

この蛋白質は、トロンビンアフィニテートカラムに特異的に結合する。該蛋白質 は、試験管内での酵素試験の場合にトロンビンの生物学的活性を抑制する。

次のＮ−末端のアミノ酸配列は、該蛋白質によって定められた（　ＳＥＱ　）Ｄ 　Ｎｏ：　ｌ　）　：Ｇ　１ｕ−Ｇ　１ｙ−Ｇ　１ｙ−Ｇ　１ｕ−Ｐｒｏ−Ｃｙ ｓ−Ａ　ｌ　ａ−Ｃｙｓ−Ｐｒｏ−）１　ｉ　ｓ−Ａ　ｌ　ａ−Ｌｅｕ−１（ｉ 　刀|Ａｒｇ−Ｖａ　１− Ｃｙｓ−Ｇｌ　ｙ−３ｅｒ−Ａｓｐ 本発明による蛋白質は、１０３個のアミノ酸のアミノ酸配列を有し、配列プロト コルＳＥＱ　１０　Ｎｏ：　３中に記載されている。

この１０３個のアミノ酸の長さの蛋白質配列のためのコーディングＤＮＡは、配 列プロトコルＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：２中に記載されている。

その上更に、本発明による蛋白質は、Ｃ−末端で、更に別のアミノ酸を有してい てもよい、同様に、該蛋白質は、Ｎ−末端で、更に別のアミノ酸配列、例えば天 然または異質なリーダー配列または付加的なアミノ酸、例えばメチオニンを有し ていてもよい。

配列プロトコルＳＥＱ　ＩＤＮｏ：　３中に記載されたアミノ酸配列から、２個 のドメインをこの分子中に予測することができる。第１のドメインは、本質的に ６位および４８位でシスティン基によって制限され、第２のドメインは、５７位 および１０１位でシスティン基によって制限されている。

更に、本発明の対象は、トロンビン阻害作用を有する蛋白質のためにコーディン グしており、かつａ　）　ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：２　、ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：４ 　、　ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：６　、　ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：８　、ＳＥＱ　ＩＤ 　ＮＯ：ｌＯ、ＳＥＱ　１０　ＮＯ：１２およびＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：１４に記 載されている構造を有するＤＮＡ配列および ｂ）標準条件下に、ＤＮＡ配列ａ）とハイブリッド化しているＤＮＡ配列 から形成されている群から選択されているＤＮＡ配列である。この場合、６個ま でのドメインを有するトロンビン阻害因子のためのＤＮＡ配列である。

前記の２個のドメインの１個だけを有するより小さな蛋白質も、本発明の対象で ある。更に、本発明による蛋白質としては、より多くの、有利に１０個までのこ の種のドメインを有するようなものが理解される。

この場合、活性の個々のドメインのための最低限の要求は、６〜４８位、５７〜 １０１位または１１９〜１６０位のアミノ酸（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯニアがらのも の）または６〜４８位、５７〜ｌＯ１位、１２０〜１６１位、１９０〜２３２位 、２４１〜２８５位または３０３〜３４４位の、５ＥＱＩＤ　ＮＯ：１７からの アミノ酸である。

Ｎ−末端およびＣ−末端のエクステンションは、トロンビン阻害性の活性を妨げ ない、この種の延長は、例えばＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯニア　：　ｌ　〜５．４９〜 ５６、ｌｏ２〜１１８．１６１〜１７０またはＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　１７　： 　ｌ〜５．４９〜５６，１０２〜１１９．１６２〜１８９．２３３〜２４０．２ ８６〜３０２または３４５〜３５４からのアミノ酸のような配列を内容としてい てもよい。

高い柔軟性および親水性によって顕著である前記アミノ酸配列は、等間隔保持体 （Ａｂｓｔａｎｄｈａｌｔｅｒ　）として個々のドメインの間で使用することが できる。この種のマルチドメイン蛋白質は、個々のドメインの活性を本質的に低 下させることなく延長された半減期を示す。

Ｎ−末端およびＣ−末端での延長に対する新規蛋白質およびその個々のドメイン の非感受性によって、新規トロンビン阻害因子に異種の別の蛋白質を結合させる ことも可能である。この種の蛋白質は、例えば組織−プラスミノーゲン活性化因 子（Ｇｅｗｅｂｅ　−Ｐｌａｓｍｉｎｏｇｅｎ　−Ａｋｔｉｖａｔｏｒ）　、ス トレプトキナーゼ、ウロキナーゼ、抗トロンビンＩ１１　および活性化された蛋 白質Ｃである。漠散治療（Ｌｙｓｅｔｈｅｒａｐｉｅ　）のための重要な蛋白質 は、ｔＰＡ、その突然変異蛋白質および誘導体である。この種の融合蛋白質の利 点は、再閉塞速度を同時に減少する際の高められた血栓特異性（Ｔｈｒｏｍｂｕ ｓｓｐ６ｚｉｆｉｔｉｔ）である。

例えば、組織ブラシミノーゲン活性化因子のアミノ酸配列（欧州特許第９３６１ ９号明細書）は、ｔＰＡｌ　−１５７個のためにコーディングしているヌクレオ チド配列の背後でＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：２からの相応するヌクレオチド配列が適 当な制限部位により結合していることによって、１〜５２７位に、二重頭状（ｄ ｏｐｐｅｌｋ６ｐｆｉｇｅｎ）のトロンビン阻害因子のアミノ酸１−１０４個で 延長されている。

あるいはまたこれとは異なり、例えばヌクレオチド配列を、組織プラスミノーゲ ン活性化因子のための配列を有する二重類阻害因子のアミノ酸１０４個から、ｔ ＰＡのアミノ酸１個がヘテロトリマーの蛋白質のアミノ酸１０５個になることに よって延長することも可能である。

この種の複合蛋白質によって、トロンビン阻害因子が選択的に、血栓中に封入さ れるトロンビンを形成し、かつその融合成分を凝結体に付着していくので、より 高い凝結特異性が達成される。

選択的方法により、上記の融合蛋白質に、プロテアーゼによって分割可能な配列 （例えば、因子Ｘａ−切断部位（ＩＬｅ−ＧＬＵ−ＧＬＹ−ＡＲＧ−Ｘ）　）が 添加され、このことによって、例えばその繊維素溶解的作用または抗凝固的作用 を及ぼすために凝固系の活性化後に融合成分は遊離される。こうして、多数の、 有利に２〜ｌＯ個の融合成分を編成することができる。

前記ドメインの多数を有するこの種の蛋白質は、好ましくは、遺伝子工学的方法 によって得られる０例えば、該ドメインのためにコーディングしているＤＮＡ配 列を、公知方法により、合成的゛マルチドメイン遺伝子′に結合し、かつ前記遺 伝子を自体公知の方法で表現させる。

この新規蛋白質は、ロードニウス種（Ｒｈｏｄｎｉｕｓ　）のサシガメ科の動物 から単離することができる。このために、このサシガメ科の動物は、好ましくは 、緩衝液中にｐＨ６〜９、好ましくはｐＨ７〜８で収容され、ホモジェナイザー 、好ましくはミキサーを用いて均質化される。引続き、不溶性成分が分離され、 有利に遠心分離される。

更に、該蛋白質の精製は、クロマトグラフィー処理法、有利にイオン交換クロマ トグラフィー処理および／またはアフィニティークロマトグラフィー処理によリ 行うことができる。特に有利には、トロンビン−アフィニティークロマトグラフ ィー処理による精製工程である。

該蛋白質の精製は、トロンビン−アフィニティー試験により追跡することができ る。このために、好ましくは、色素原物質、例えばクロモチューム（Ｃｈｒｏｍ ｏｚｙｍ）　Ｔがトロンビンによって変換されるような光学試験を使用する。新 規蛋白質含有画分は、添加の際に、前記光学試験の場合に、そのトロンビン阻害 性作用により識別することができる。

本発明による蛋白質の製造に特に有利なのは、遺伝子工学的方法である。

このために、自体公知の方法で、サシガメ科の動物からのｃＤＮＡ遺伝子バンク が使用される。前記遺伝子パンクからは、例えばＤＮＡ試料の配列が上記のＮ− 末端のアミノ酸から遺伝子暗号による再翻訳によって得られるようなりＮＡ試料 を得ることによって、本発明による蛋白質のためにコーディングしている遺伝子 を単離することができる。前記ＤＮＡ試料とのハイブリッド化によって、相応す る遺伝子を見つけ出し、かつ単離することができる。

あるいはまた、相応する遺伝子を得るために、ポリメラーゼ連鎖反応（ＰＣＲ） 技術を使用することもできる。例えば、プライマーの配列が上記のＮ−末端のア ミノ酸配列からの再翻訳によって得られたようなプライマーおよびプライマーの 配列が、有利に配列ポリ（ｄＴ）を有する、ｃＤＮＡ遺伝子フラグメントの３′ −末端に対して相補的であるような第２のプライマーを用いて、本発明による蛋 白質のためのｃＤＮＡ遺伝子フラグメントをＰＣＲ技術によって得ることができ る。相応する遺伝子は、サシガメ科の動物の発現遺伝子パンクを使用し、かつ本 発明による蛋白質に向けられている抗体を有する発現遺伝子パンクを捜し出すこ とによって単離することができる。

相応する遺伝子を単離してから、遺伝子工学的方法によって、有機体中、例えば 細菌、酵母および別の原核細胞中で、発現ベクターを用いて自体公知の方法で表 現させることもできる。

有利には、原核生物中、例えば大腸菌（Ｅ、ｃｏｌｉ）中で、強力な発現ベクタ ーを用いて、例えばプラスミドｐＭａｌ−ｐ２　（Ｐｒｏｔｅｉｎ　Ｆｕｓｉｏ ｎ　ａｎｄ　Ｐｕｒｉｆｉｃａｔｉｏｎ　Ｓｙｓｔｅｍ、　”Ｇｅｎｅ　Ｅｘｐ ｒｅｓｓ”　、　Ｎｅｗ　Ｅｎｇｌａｎｄ　Ｂｉｏｌａｂｓ）中に存在するよう な誘導可能なｔａｃ−プロモーターを制御しながら作業される。この場合、マル トース−結合蛋白質および記載されたトロンビン阻害因子がらの融合蛋白質のペ リプラズム発現（ｐｅｒｉｐｌａｓｍａｔｉｓｃｈｅｎ　Ｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎ ）を生じる。この融合成分は、精製後に酵素的に除去することができる。

公知のアミノ酸部分配列の場合の新規蛋白質の遺伝子工学的製造のための一般的 処理法は、遺伝子工学の教本、例えばＥ、Ｌ、Ｗｉｎｎａｃｋｅｒ、　Ｇｅｎｅ 　ｕｎｄ　Ｋｌｏｎｅ、　Ｖｅｒｌａｇ　Ｃｈｅｍｉｅ、　Ｗｅｉｎｈｅｉｍ、 　１９８４年に記載されている。例えば遺伝子パンクの使用、ハイブリッド化、 遺伝子の発現のような個々の方法のための実験条件は、Ｔ、Ｍａｎｉａｔｉｓ、 ”Ｍｏ１ｅｃｕｌａｒ　Ｃｌｏｎｉｎｇ”　、　Ｃｏ１ｄ　Ｓｐｒｉｎｇ　Ｈａ ｒｂｏｒＬａｂｏｒａｔｏｒｙ、　１９９０年に記載されている。

標準条件下では、例えば温度は、０．１およびｌｘＳ　ＳＣ（ｌ　Ｘ　Ｓ　ＳＣ ：０．１５　ＭのＮａＣ１，１５ｎＭのクエン酸ナトリウム　ｐＨ７，２）の濃 度を有する水性緩衝液中で４２〜５８℃であると理解される。

本発明による蛋白質は、有利にその製菓学的に認容性の塩の形で使用される。

新規蛋白質は、血液凝固抑制性の性質を有する。例えば、血栓症または動脈の再 閉塞の予防、血栓症の処置、血液の保存または体外の循環の際に使用することが できる。

この新規蛋白質は、有効なトロンビン阻害因子である。該蛋白質は、単独または 公知の凝固抑制因子と一緒に医薬品として使用することができる。凝固抑制因子 としては、有利にトロンビン阻害因子、例えばヒルジン、因子Ｘａ−抑制因子、 例えば’ｌ”　Ａ　Ｐ　（Ｗａｘｍａｎ他、５ｃｉｅｎｃｅ第２４８号、１９９ ０年、第５９３−５９６頁）または血小板、例えばキストリン（Ｄｅｎｎｉｓ他 、Ｐｒｏｃ。

Ｎａｔｌ、　Ａｃａｄ、　Ｓｃｉ、　ＵＳＡ、第８７巻、１９８９年、第２４７ １〜２４７５頁）が使用される。

本発明は、以下の実施例によって更に詳細に説明される。

例　１ サシガメ科の動物からのトロンビン阻害性蛋白質の精製 サシガメ科の動物（ロードニウス　プロリクス（Ｒｈｏｄｎｉｕｓ　ｐｒｏｌｉ ｘｕｓ）　）の実験室用培養物（Ｌａｂｏｒｋｕｌｔｕｒ　）を、２８℃および 相対空気湿分８０％で保持した。３０日の間隔で、このサシガメ科の動物を飼い ウサギ（Ｋａｎｉｎｃｈｅｎ　）に吸入させることによって餌を与えた。このサ シガメ科の動物を、最終発育段階の到達後に一２０℃で凍結させた。

サシガメ科の動物２５　ｇを、２０ｍＭのリン酸ナトリウム緩衝液および１５０ ｍＭのＮａＣ１７５ｍ１（ｐＨ７，５）で均貿化させた。このホモジネートを、 ２００００　ｒ、ｐ、ｍ、で６０分間遠心分離した（Ｓｏｒｖａｌｌ　ＲＣ−３ ８、Ｒｏｔｏｒ　５Ｓ−３４）　、沈殿物を廃棄した。

この蛋白質溶液（上澄液）を、２０ｍＭのリン酸ナトリウムＨＡ衝液ｐＨ８，０ 中で平衡化されていたＱ−セファロースカラム（Ｑ　−５ｅｐｈａｒｏｓｅ　５ ｉｕｌｅ）　（登録商標）　（Ｐｈａｒｍａｃｉａ）に装入した（６０ｍｌ／ｈ ）（直径２．５ｃｍ、容量５０ｍ１）。

１０個のカラム容量の平衡化緩衝液で洗浄した。

この後、２０ｍＭのリン酸ナトリウム５０ｍ１（ｐＨ８，０）の線状勾配に、２ ０ｍＭのリン酸ナトリウム（ｐＨ８，０）およびＩＭのＮａＣｌ３０ｍ１を加え た。

活性画分（トロンビン阻害によって測定された）を捕集した。

合わせた活性画分を、固定されたトロンビンを有するアフィニティーカラム上に 装入した。（直径１．５ｃｍ、高さ６．５ｃｍ、カラム容量１１．５ｍｌ、６０ ｍ１／ｈ）、このカラムを例３の記載により製造した。

このカラムを、２０ｍＭのリン酸ナトリウムｐＨ７゜５で平衡化させた。この蛋 白質溶液の装入後に、このカラムを１０個のカラム容量の平衡化緩衝液で、吸着 が２８０ｎｍで０に戻るまで洗浄した。

この後、０．５ＭのＮａＣｌおよび２０ｍＭのリン酸ナトリウム緩衝液ｐＨ７， ５で洗浄した。非特異性に吸着した物質を、こうして除去した。

特異的にトロンビンに結合した蛋白質を、０．１Ｍのグリシン、０．５ＭのＮａ Ｃ１ｐＨ２，８を用いて溶離した。このカラムを、引続き直ちに再度リン酸ａ衝 液を用いてｐＨ７，５に調節した。

個々の画分をＯ，１ＭのＮａＯＨで中和し、トロンビンに対するその阻害性作用 を試験した。

グリシン／ＮａＣＩＪ１衝液ｐＨ２，８によって溶離された画分は、トロンビン 阻害性作用を有していた。

捕集された活性画分を、該画分が中和された後に、水で稀釈しく１：１０）、か つモノーＱ−カラム（Ｍｏｎｏ−Ｑ−５ｉｕｌｅ）　（登録商標）　（Ｐａｒｍ ａｃｉａ、カラム容量１ｍりに加えた。

このカラムを、２０ｍＭのリン酸ナトリウムｐＨ７゜５および１５０ｍＭのＮａ Ｃ１（緩衝液Ａ）で平衡化した。緩衝液Ａで、吸着がＯに戻るまで（１０分間） 洗浄した。次に、５０分間で、２０ｍＭのリン酸ナトリウム、ｐＨ７，５，８０ ０ｍＭのＮａＣ１（緩衝液Ｂ）に交換した（流量０．５　ｍ　ｌ　７分）。

トロンビン抑制画分を捕集した。

捕集された画分をＲＰ３１８　（登録商標）　（Ｂｉｏｒａｄ）　ＨＰＬＣ−ク ロマトグラフィーカラムにより更に精製した。このカラムを、蒸留水中の０．１ 重量％のトリフルオロ酢酸（ＴＦＡ）で平衡化させた０合わせた活性画分を、カ ラムに装入した。ＴＦＡＯ，１重量％による勾配、１時間でアセトニトリル１０ ０％および１ｍ１／分の流速を用いて、このカラムを溶離した。この吸着を、２ ８０ｎｍで測定した。画分０．５ｍｌを捕集した。捕集された両分蒸発濃縮して 乾燥物に代え、がつリン酸塩で緩衝された塩溶液（ＰＢＳ）（ＮａＣ１０，８ｇ ／ｌ　；　ＨＣｌ　０．２　ｇ／ｌ　、リン酸ナトリウム０．１４４８／ｌ　； リン酸カリウム０．２　ｇ／　１．　ｐＨ７゜５）に収容し並びに阻害性活性を 測定した。

この蛋白質測定は、Ｂｒａｄｆｏｒｄ　（Ａｎａｌ、　Ｂｉｏｃｈｅｍ、、第７ ２巻、第２４８〜２５４頁（１９７６年））の指示により行われた。

例　２ 阻害因子によるトロンビンの抑制の測定トロンビン（Ｂｏｅｈｒｉｎｇｅｒ　Ｍ ａｎｎｈｅｉｍ）を、溶解してリン酸塩で緩衝された塩溶液（ＰＢＳ）（ＮａＣ Ｉ　０゜８　ｇ／　ｌ　；ＨＣｌ　０．２　ｇ／　Ｉ　；リン酸ナトリウム０１ １４４ｇ／Ｉ；リン酸カリウムＯ−２ｇ／１．　ｐＨ７，５）２５ｍＵ／ｍｌの 最終濃度にした。

クロモチュームＴ　Ｈ（Ｂｏｅｈｒｉｎｇｅｒ　Ｍａｎｎｈｅｉｍ）を、Ｈ２０ ／瓶２０ｍ１中に溶解した。

トロンビン溶液５０　μｌおよびクロモチューム１００μｍ並びに試料または緩 衝液２５μｌを、微量滴定板の鉢中に装入した。この後直ちに、０の時間および ３０分後に３７℃で、４０５ｎｍでの吸着を測定した。

試料の強力な自然色の場合に、トロンビンなしの他の対象を上記と同様に処理し た。

トロンビンの活性によって、色素原の着色物質から、４０５ｎｍで吸着する染料 が遊離される。トロンビン阻害因子によるトロンビンの抑制は、４０５ｎｍでの よりも少ない吸着量の増加により認識可能であり、較正曲線を用いて数量化した 。

例　３ リガンドとしてのトロンビンを有するアフィニティーカラムの製造 ａ）カップリング ＣＮ　Ｂ　ｒ活性したセフ７Ｃｌ−ス（Ｐｈａｒｍａｃｉａ）　２ｇを１ｍＭの ＨＣＨＣｌ２０Ｏでツノチェ上で洗浄した。このゲルを、１００ｍＭのＮ　ａ　 ＨＣＯｓ、５００ｍＭのＮａＣｌ、ｐＨ８，３中に収容し、直ちにｌｏｏｍＭの Ｎ　ａ　ＨＣＯＩ、５００ｍＭのＮａＣｌ。

ｐＨ８，３中のトロンビン（Ｓｉｇｍａ）　１０００単位と混合した。

この溶液を２４時間４℃で注意深く振盪した。

ｂ）ブロッキング： 該ゲル物質を、沈積後に１００ｍＭのＮ　ａ　ＨＣＯｓ、５００ｍＭのＮａＣ１ ，ｐＨ８，３で洗浄した０次に、このセファロースを、１００ｍＭのＮａＨＣＯ ３，５００ｍＭのＮａＣ１、ＬＭのエタノールアミンｐＨ８，３を用いて２時間 恒温保持した。

Ｃ）調製： 結合していないトロンビンの除去のために、このゲル物質を使用の前にもう一度 カラム中で、ＰＢＳ　２０カラム容量ｐＨ７，４で洗浄する。

例　４ モレキュラーシーブクロマトグラフィーによる分子量の測定。

１ｍｌ／分の流速の場合に、２０ｍＭのリン酸ナトリウム、１５０ｍＭのＮａＣ １，ｐＨ７，５中の精製された物質をモノ−Ｑ（登録商標）−クロマトグラフィ ー処理によって、タイプＴＳＫ　（登録商標）のモレキュラーシープカラム（Ｐ ｈａｒｍａｃｉａ、Ｓｅｐｈｅｒｏｇｅｌ　ＴＳＫ　３０００（登録商標）ＳＷ 、直径７．５ｍｍ、高さ６０ｃｍ）上で分離した。

同様に、較正蛋白質（Ｅｉｃｈｐｒｏｔｅｉｎ　）を用いて処理した（血清アル ブミンＭＷ　６７０００　Ｄａ、オボアルブミンＭＷ　４５０００　Ｄａ、キモ トリプシノーゲンＭＷ　２５０００　Ｄａ）　−較正蛋白質の分子量の対数を、 その溶離時間に対して線図にプロットした。

試料の分画された溶離液中で、トロンビン阻害性を即位した。

該阻害因子の溶離時間は、較正直線との交点で請求められた分子量の対数を生じ た。

この測定によって、分子量は、２００００〜２４０００ダルトンに定められた。

例　５ トリシン−３ＤＳ−ポリアクリルアミドゲル電気泳動による分子量の測定。

（文献：　Ａｎａｌｙｔｉｃａｌ　Ｂｉｏｃｈｍｉｓｔｒｙ、第１６６巻、第３ ６８〜３７９頁（１９８７年）　Ｔｒｉｃｉｎｅ−５ｏｄｉｕｍ　Ｄｏｄｅｃｙ ｌ　Ｓｕｌｆａｔｅ−Ｐｏｌｙａｃｒｙｌａｍｉｄｅ　Ｇｅｌ　Ｅｌｅｃｔｒｏ ｐｈｏｒｅｓｉｓ　ｆｏｒ　ｔｈｅ　５ｅｐａｒａｔｉｏｎ　ｏｆ　Ｐｒｏｔｅ ｉｎｓ　ｉｎ　ｔｈｅ　ｒａｎｇ　ｅ　ｆｒｏｍ　１〜＋０００　ｋＤａ、　Ｓ ｃｈＫｇｇｅｒ、　Ｈ，およびｖａｎ　Ｊａｇｏｗ、　Ｇ、　）ゲル電気泳動を 、文献の指示に相応して、２０ｍＡおよび＋４００　Ｖ、３０　ワットで実施し た。

前記方法により定められた分子量は、＋２０００±２０００ダルトンであった。

較正蛋白質として使用した（Ｉｎｔａｋｔｅｓ　Ｍｙｏｇｌｏｂｉｎ　１７．２ 　ｋＤａ＋　Ｂｒｏｍｃｙａｎｐｅｐｔｉｄ　Ｍｙｏｇｌｏｂｉｎ　Ｉ　＋　１ １　１４．６　ｋＤａ＋Ｂｒｏｍｃｙａｎｐｅｐｔｉｄ　Ｍｙｏｇｌｏｂｉｎ　 Ｉ　８．２　ｋＤａ、　Ｂｒｏｉｃｙａｎｐｏｂｉｎ　ＩＩ＋　２．６　ｋＤａ 、Ｍｙｏｇｌｏｂｉｎ　１　−　１４）。

例　６ 阻害因子の配列 還元およびカルボキシメチル化。

蛋白質溶液（０，０２９ｍ　ｇ　／　ｍ　ｌ　）　２．８　ｍ　ｌを、緩衝液（ ＬＭのトリス／ＨＣ１，０，５Ｍの塩酸グアニジン、ｐ　Ｈ８，６）　０．２８ 　ｍ　ｌと混合した。この後、ジチオトレイトール（ＤＤＴ、　１０　ｍｇ／ｍ １）０．１１６　ｍｌを添加し、かつ１０分間３７℃で恒温保持した。この後、 ヨードアセトアミド（１０ｍ　ｇ　／　ｍ　ｌ　）　０．１８５ｍ１の添加後に ９０分間３７℃で恒温保持した。この反応を、Ｄ　Ｄ　Ｔ　０．０７３　ｍ　ｌ を用いて上記のようにして終了させた。

この蛋白質を、新たに逆相ＨＰＬＣによってＲＰ３１８（登録商標）により精製 した。この混合物をトリフルオロ酢酸（ＴＦＡ）０．１　重量％の最終濃度に調 節し、ヒユーレット　バラカード（Ｈｅｗｌｅｔｔ　Ｐａｃｋａｒｄ）のＨＰＬ Ｃ系（ＨＰ　１０９０１ｆｆ１体クロマトグラフ）中で分離した。溶剤Ａ　（Ｔ ＦＡ、Ｈ，０１００％）で、５分間洗浄した。次に、溶剤Ｂ（アセトニトリル９ ０％、Ｈ，０１０％、ＴＦＡＯ，１重量％）の含量を、１２０分間経過するうち に５０％にした。２１４ｎｍおよび２８０ｎｍでの溶離液の吸着を測定した。吸 着する両分を捕集した。この蛋白質を５ＤＳ−ゲル電気泳動によって確認し、か つ配列分析を、Ａｐｐｌｉｅｄ　Ｂｉｏｓｙｓｔｅｍｓ　４７７　Ａ　Ｐｒ。

ｔｅｉｎ　５ｅｑｕｅｎｃｅｒにより機器製造者の指示により行った。

次のアミノ末端配列が得られた（ＳＥＱ　［Ｄ　ＮＯ：ｌ　’）　：Ｇｌｕ−Ｇ ｌｙ−Ｇ　ｌ　ｙ−Ｇ　１ｕ−Ｐｒｏ−Ｃｙｓ−Ａ　ｌ　ａ−Ｃｙｓ−Ｐｒｏ− Ｈｉ　ｓ−Ａ　ｌ　ａ−Ｌｅｕ−Ｈｉ　ｓ−Ａｒ■|Ｖａ　１− Ｃｙｓ−Ｇｌｙ−Ｓｅｒ−Ａｓｐ 例　７ 等電点電気泳動法（ｉｓｏｅｌｅｋｔｒｉｓｃｈｅ　Ｆｏｋｕｓｓｉｅｒｕｎｇ ）による等電点の測定 ＬＫＢ　Ｍｕｌｔｉｐｈｏｒ　２１１７　（水平系）およびＬＫＢ　ｐｏｗｅｒ ｓｕｐｐｌｙ　２１０３　を用いて測定を実施した。完成ゲルを使用した（Ｐｈ ａｒｍａｃｉａ　Ａｍｐｈｏｌｉｎｅ　ＰＡＧｐｌａｔｅ　ｐ　Ｈ３，５〜９． ５）。標準蛋白質としては、アミログルコシダーゼ、ｐＨ３，５，ダイズトリプ シン阻害因子、ｐＨ４，５５；β−ラクトグロブリンＡ、ｐＨ５，２；ウシカル ボニックアンヒドラダーゼ、ｐＨ５，８５；ヒトカルボニックアンヒドラダーゼ 、ｐＨ６，５２，ウマミオグロビン、ｐ　Ｈ６，８５および？、３５　、レンチ ルレクチン（ＬｅｎｔｉｌＬｅｃｔｉｎ）　、ｐ　Ｈ８，１５，８，４５，８， ６５およびトリプシノーゲン、ｐＨ９，３を使用した。

フォーカシングの条件　１５００ポルト、３０ワツト。

緩衝液、陽極　ＬＭのリン酸 陰極　ＩＭの苛性ソーダ溶液 このプレートを、３０分間、ｐＨ勾配の形成のために予備フォーカシングした。

この試料を、ゲル上に置いたフィルターチップ上にプロットした。３０分間、更 にフォーカシングし、フィルターチップを除去し、更に３０分後にフォーカシン グを終了させた。ゲルを直ちに２ｍｍのディスクに切断し、かつ蒸留水中に移し た。−晩、この蛋白質をゲルディスクから溶離した。

トロンビン阻害性試験によって、トロンビン阻害因子の位置を測定した。また、 ｐＨ値は、直接ｐＨ−電極により測定した。比較物質としてのヒルジンは、ｐＨ ３，５の予備より低い等電点を有していた。この新規阻害因子は、ｐＨ４，２± ０．５の等電点を有していた。

例　８ トロンビン阻害性蛋白質のためにコーディングしているＤＮＡ配列の製造。

ａ）ＲＮＡの単離およびｃ　Ｄ　Ｎ　Ａパンクの製造ロードニウス　ブロリクス 種の全ての動物からの全体のＲＮＡを、解読によってグアニジニウムチオシアネ ート中で取得した。この場合、ストラータジェン社（Ｆｉｒｍａ　Ｓｔｒａｔａ ｇｅｎｅ）　、　Ｌａ　Ｊｏｌｌａ、　ＣＡ、　ＵＳＡ在のＲＮＡ　ｌ５ｏｌａ ｔｉｏｎ　Ｋｉｔ　”　（カタログ番号Ｎｏ、　２００３４５）の材料および取 扱説明書により作業した。前託方法は、プロメガ社（Ｆｉｒｍａ　Ｐｒｏｍｅｇ ａ）　Ｍａｄｉｓｏｎ、　Ｗｌ、　ＩＪＳＡ在の”Ｐｏ１ｙＡＴｔｒａｃｔ　ｍ ＲＮＡ　ｌ５ｏｌａｔｉｏｎ　Ｓｙｓｔｅｍ”　（カタログ番号Ｎｏ、　ｚ５２ ００）の材料および取扱説明書により実施した。

ポリアデニル化したメツセンジャーＲＮＡから、ストラータジエン社、Ｌａ　Ｊ ｏｌｌａ、　ＣＡ、　ＵＳＡ在の”　ＺＡＰ−ｃＤＮＡ　５ｙｎｔｈｅｓｉｓ　 Ｋｉｔ″　（カタログ番号Ｎｏ、　２００４００）の材料および取扱説明書によ り、ｃＤＮＡを合成し、次にこれを、ストラータジェン社、Ｌａ　Ｊｏｌｌａ、 　ＣＡ、　ＵＳＡ在の“Ｕｎｉ−ＺＡＰ　ＸＲＧｉｇａｐａｃｋｌ！　（１：ｌ ｏｎｉｎｇ　Ｋｉｔ　″　（カタログ番号Ｎｏ、　２３７６１１）の材料および 取扱説明書により、λフアージ中に包接した。

ｂ）ＰＣＨのためのオリゴヌクレオチド試料の製造ポリメラーゼ連鎖反応（Ｐ　 ＣＲ、”Ｍｏ１ｅｃｕｌａｒ　Ｃｌｏｎｉｎｇ″、第２版（１９８９年）　、Ｓ ａｍｂｒｏｏｋ、　Ｊ、他、Ｃ３Ｈ−Ｐｒｅｓｓ、第１４．１頁以降を見よ）を 用いるｃ　Ｄ　Ｎ　Ａフラグメントのクローニングのために、例６に記載された アミン末端配列（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：　ｌ）のペプチドから出発した。

遺伝暗号を踏まえて、ペプチド配列ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：　１８　：Ｎ＋（、− Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｃｙｓ　Ａｈａ　Ｃｙｓ　Ｐｒｏ　 Ｈｉｓ　Ａｌａ　（位置１〜＋１）コーディングＤＮＡ−ストラージ（ＤＮＤＮ Ａ−５ｔｒａ　）のヌクレイン酸配列ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ　：　１９５’　−Ｇ ＡＡ　ＧＧＴ　ＧＧＴ　ＧＡＡ　ＣＣＮ　ＴＧＹ　ＧＣＮ　ＴＧＹ　ＣＣＮ　Ｃ ＡＹ　ＧＣ−３’が導き出すことができる。遺伝暗号の公知の同義性のために、 多数の位置で、より多くのヌクレオチド（Ｎ・Ａ、Ｃ，Ｇ、Ｔ；Ｙ：Ｃ，Ｔ、） が使用可能である。

従って、オリゴヌクレオチド−合成の間には、５１２個の種々のオリゴヌクレオ チドの複雑度（Ｋｏｍｐｌｅｘｉｔｌｔ）が生じる。

この合成を、アプライド　バイオシステムズ　タイプ　３６０Ａ　ＤＮＡ−シン テサイザ−（Ａｐｐｌｉｅｄ　Ｂｉｏｓｙｓｔｅｍｓ　Ｔｙｐ　３６０Ａ　ＤＮ Ａ−５ｙｎｔｈｅｓｉｚｅｒ）を用いて実施した。このオリゴヌクレオチドを、 保護基の除去後に、ゲル電気泳動的に、アクリルアミド／尿素−ゲルにより精製 した。

ｃ）ＰＣＨのためのＤＮＡ−鋳型の製造ａ）で記載されたＲＮＡ−調製物からの 全部のＲＮＡ５μｇまたはポリ（Ａ）”−ＲＮＡ１μｇを、オリゴヌクレオチド Ａ　Ｂ　Ｔ’＋ａ、（ＳＥＱ　１０　ＮＯ：　２０）　：５’　−ＣＧＡＧＧＧ ＧＧＡＴＧＧＴＣＧＡＣＧＧＡＡＧＣＧＡＣＣ丁ＴＴＴＴＴＴＴＴＴＴＴＴＴＴ ＴＴ−３’および逆転写酵素を用いて、ひも状のｃＤＮＡ　（１’ｃＤＮＡに翻 訳した。この愛、Ｆｉｒｎ＋ａ　Ｇｉｂｃｏ　ＢＲＬ、　Ｅｇｇｅｎ５ｔｅｌｎ 、　ドイツ連邦共和国在の５ｕｐｅｒ　５ｃｒｉｐｔ　Ｐｒｅａｍｐｌｉｆｉｃ ａｔｉｏｎ　Ｓｙｓｔｅｍ″　（カタログ番号Ｎｏ、　８０８９５＾）の材料お よび取扱説明書により作業した。この反応の収量後に、低分子量の成分を、バイ オラード社（Ｆｉｒｍａ　ＢｉｏＲａｄ）　、　Ｒｉｃｈｍｏｎｄ、　ＣＡ、　 ＵＳＡのバイオスピン−３０−カラム（Ｂｉｏｓｐｉｎ−３０−５ｉｕｌｅｎ　 ）により分離した。

ｄ）ＰＣＲおよびクローニング ポリメラーゼ連鎖反応を、公知のプロトコルにより実施した（“Ｍｏ１ｅｃｕｌ ａｒ　Ｃｌｏｎｉｎｇ”第２版（１９８９年）、Ｓａｍｂｒｏｏｋ、　Ｊ、他、 Ｃ３Ｈ−Ｐｒｅｓｓ、第１４．１頁以降を見よ）、このために、ベルキン　ニル マー社（ＦｉｒｍａＰｅｒｋｉｎ　Ｅｌｍｅｒ）の’ＤＮＡ　Ｔｈｅｒｍａｌ　 Ｃｙｃｌｅｒ″を使用した。

この場合、Ｆｒｏｈｍａｎｎ、　Ｍ、　Ａ、他による”ｖｅｒｓｃｈａｃｈｔｅ ｌｔｅｎ　Ｐｒｉｍｅｒ’の理論Ｐｒｏｃ、　Ｎａｔｌ、　Ａｃａｄ、　Ｓｃｉ 、、　ＬＩＳＡ（１９８８年）第８５巻、第８９９８〜９００２頁）を改変して 使用した。

詳細には、Ｃ）からの１°ｃＤＮＡを、オリゴヌクレオチドＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ 　：　１９、上躍己参照およびＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ　＋２１　（Ａ　−Ｂ　−Ｔ 　＋ｈからのもの）。

５°−（：ＧＡＧＧＧＧＧＡＴＧＧＴＣＧＡＣＧＧ−３’を用いて拡張した。こ のＰＣＲ−生成物を、ゲル電気泳動的に分離し、かつ人員分溜した（ｇｒ６１］ ｅｎｆｒａｋｔｉｏｎｉｅｒｔ　）。次に、増大した分子量のＤＮＡ−フラグメ ントを有する分離したアガロースディスクを、オリゴいヌクレオチドＳＥＱ　Ｉ Ｄ　ＮＯ：　１９、上記参照およびＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：２２　（Ａ　Ｂ　Ｔ’ ＋ａからのもの）：５’　−ＧＡＴＧＧＴＩ：ＧＡＣＧＧＡＡＧＣＧＡＣＣ−３ ’を有する第二のＰＣＨ中に組み込んだ。こうして選択されたＰＣＲ−生成物を 、同様に電気泳動的に分離し、かつ標準方法により溶離した。ベクターｐＢｌｕ ｅｓｃｒｉｐｔＫＳのＥｃｏＲＶ−切断部位中へのサブクローニングおよびＥ、 　Ｃｏ１１　ＤＨ５ａｌｐｈａ中のプラスミドの増殖後に、ＳＥＱ　ＩＤＮ０： ２を有するクローンの配列分析は、　ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ　：ｌに記載されたペ プチドを内容とする、ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：　３を存する１０３個のアミノ酸の オーブンリーディングフレーム（ｏｆｆｅｎｅｓ　Ｌｅｓｅｒａｓｔｅｒ）を生 じた。この結果。

このクローンを、ｐＲＰＴｌ　と呼称した。

ｅ）ｃＤＮＡパンクのスクリーニング。

ロードニウス　ブロリクス　ｃＤＮＡパンクのｌ×ｌＯ１の組換えファージを、 ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ　：　２に相応する試料を用いてスクリーニングした。この 場合、公知のプロトコルにより作業した（　”Ｍｏ１ｅｃｕｌａｒ　Ｃｌｏｎｉ ｎｇ″第２版（１９８９年）　、Ｓａｍｂｒｏｏｋ、　Ｊ、他、Ｃ３Ｈ−Ｐｒｅ ｓｓ　）　、＋この位置クローンを配列分析し、かつＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ　：　 ２．５ＥＱＩＤＮｏ：４．５ＥＱＩＤＮｏ：６．５ＥＱＩＤＮｏ：８．５ＥＱＩ ＤＮｏ　：　１０．　ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ　：　１２、ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：　 １４、ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ　：１６として記載した。

ｆ）トロンビン阻害因子の異種表現 組換えられたトロンビン阻害因子の製造のために、まず、位置１−１０３のアミ ノ酸配列ＳＥＱ　Ｉｌｌ　Ｎｏ　：　３のためにコーディングしているＣ　Ｄ　 Ｎ　Ａ配列ＳＥＱ　１ＯＮＯ・２を、記載された方法を用いてＰＣＲ−拡張し、 適当な末端を用いて、細菌の発現ベクターｐＭＡＬ−ｐ２（Ｆ’ｒｏｔｅｉｎ　 Ｆｕｓｉｏｎ　ａｎｄ　Ｐｕｒｉｆｉｃａｔｉｏｎ　Ｓｙｓｔｅｍ、　Ｇｅｎｅ 　Ｅｘｐｒｅｓｓ、　Ｎｅｗ　Ｅｎｇｌａｎｄ　Ｂｉｏｌａｂｓ　Ｎｏ、８００ ）のＸｉｎ　ｌ　およびＢａｍＨＩ切断部位中にクローニングした。前記クロー ニングは、同じリーディングフレーム中に記載されたトロンビン阻害因子を有す る細菌のマルトース−結合蛋白質の融合を生じる。Ｅ、　ｃｏｌｉ　ＤＨ５ａｌ ｐｈａ細胞を、生成プラスミドを用いて形質転換し、かつ組換え融合蛋白質を、 製造者の記載により表現し、かつ精製した。

融合部位での因子Ｘａ−切断部位を利用しながら、融合成分のトロンビン阻害因 子を酵素的に分離することができる。　Ｅ、　ｃｏ白　中にペリプラズム発現し たトロンビン阻害因子の収量は、培養１１当たり６０００単位ある（標準：Ｎａ ｔｉｏｎａｌ　Ｉｎ５ｔｉｔｕｔｅ　ｏｆ　Ｈｅａｌｔｈ）　。

配列表 （１）一般的情報： （ｉ）出願人： （Ａ）名称：パスフ　ァクチェンゲゼルシャフト（ＢＡＳＦ　ＡＩＨｉ６ｎｇｅ ｓｅｌｌｓｃｈａｆｔ） （Ｂ）通り：カール・ボッシュ・シュトラーセ（Ｃａｒｌ−Ｂｏｓｃｈ−５ｔｒ ａｓｓｅ）　３８（Ｃ）市　：ルートウィッヒハーフェン（Ｌｕｄｗｉｇｓｈａ ｆｅｎ　） （Ｅ）国　：　ドイツ連邦共和国 （Ｆ）郵便番号（ＺＩＰ）：　Ｄ−６７０５６（Ｇ）電話　０６２１／６０４８ ５２６（）ｌ）テレファックス：　０６２１／６０４３１２３（１）テレックス ・＋７６２１７５１７０（１１、発明の名称・半翅目サシガメ科の動物（Ｒａｕ ｂｗａｎｚｅｎ　）からの新規トロンビン阻害性蛋白質。

（ｉｉｉ）配列数＝２２ （１ｖ）コンピュータで読み出し可能な形式：（Ａ）媒体型：フロッピディスク （Ｂ）コンピュータ：　ＩＢＮ　ＰＣコンパチブル（Ｃ）オペレーティングシス テム：Ｐｃ−Ｄｏｓ／Ｍ−ＤＯＳ （Ｄ）ソフトウェア：パテント　イン　リリース（Ｐａｔｅｎｔ　Ｉｎ　Ｒｅ１ ｅａｓｅ）　Ｎｏ、１．Ｏ。

バージョンＮｏ、１．２５　（ＥＰＯ）（Ｖ）カレント　アプリケーションデー タ：アプリケーションナンバー− （２）　ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：　１の情報：（１）配列特性： （Ａ）長さ、１９個のアミノ酸 （ＢＪ型　・アミノ酸 （Ｄ）形態、線状 （１１）分子型：蛋白質 （ｉ　ｉ　ｉ）仮定条件（ＨＹＰＯＴＨＥＴＩ（：ＡＬ）　：　なしくｉｖ）抗 感度（ＡＮＴＩ−５ＥＮＳＥ）　：　なしくＶ）フラグメント型、Ｎ−末端 （ｖｌ）出所（ＯＲＩＧＩＮＡＬ　５ＯＵＲＣＥ）　：（Ａ）有機体・　ロード ニウス　プロリフサス（Ｒｈｏｄｎｉｕｓ　ｐｒｏｌｉｘｕｓ）（Ｄ）成長段階 ：成虫 （Ｆ）組織型、全動物 （ｉｘ）特徴： （Ａ）名前／キー：ペプチド （Ｂ）位置：　１．．１９ （ｘｉ）配列についての記載：　ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　ｌ：Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　 Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｃｙｓ　Ｐｒｏ　Ｈｉｓ　Ａｌａ　 Ｌｅｕ　Ｈｉｓ　Ａｒｇ　Ｖａｔ　Ｃｙｓｌ　５　１０　１５ Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ （２）　ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　２の情報：（１）配列特性。

（Ａ）長さ１３５０個の塩基対 （Ｂ）型　：核酸 （Ｃ）鎖状（ＳＴＲＡＮＤＥＤＮＥＳＳ）　：　−水銀（ｓｉｎｇｌｅ） （Ｄ）位置、線状 （ｉｉ）分子型　ｃＤＮＡからｍＲＮＡ（目１）仮定条件：なし く１ｉｉ）抗感度・なし くｖｌ）出所： （Ａ）有機体：　ロードニウス　プロリフサス（Ｄ）成長段階：成虫 （Ｆ）組織型：全動物 （ｖｉｉ）即時的出所（ＩＭＭＥＤＩＡＴＥ　５ＯＵＲＣＥ）　：（Ｂ）　クロ ーン：　ｐＢＳＫＳ−／ＲＰＴＩ　Ｎｏ、５．６（ｉｘ）特徴： （Ａ）　名前／キー：　（：ＤＳ （Ｂ）位置＋　１．．３０９ （Ｘｌ）配列についての記載：　ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　２：ＧＡＡ　ＧＧＴ　 ＧＧＴ　ＧＡＡ　ＣＣＧ　ＴＧＣＧＣＴ　ＴＧＣＣＣＣＣＡＣＧ（：Ｔ　ＣＴＧ 　ＣＡＴＡＧＡ　ＧＴＴＴＧＣ４８Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　 Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｃｙｓ　Ｐｒｏ　Ｈｉｓ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｈｉｓ　Ａｒｇ　 Ｖａｌ　Ｃｙｓｌ　５　１０　１５ ＧＧＣＴＣＴ　ＧＡＴ　ＧＧＴＧＭＡ（：ＴＴＡＴ　ＡＧＣＡＡＣＣＣＴ　ＴＧ ＴＡＣＧ　ＣＴＧＡＡ（：ＴＧＴＧＣＴ　９６Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ 　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ｃｙｓ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ 　Ａｓｎ　Ｃｙｓ　ＡｌａＡＡＡ　ＴＴＣＡＡＴ　ＧＧＡ　ＡＡＧ　ＣＣＡ　Ｇ ＡＡ　ＣＴＴ　ＧＴＡ　、ＡＡＡ　ＧＴＣＣＡＴ　ＧＡＴ　ＧＧＴ　ＣＣＴ　Ｔ Ｇｆ、@１４４ Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　 Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｈｉｓ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　ＣｙｓＧＡＡ　ＣＣＧ　Ｇ ＡＴ　ＧＡＧ　ＧＡＴ　ＧＡＡ　ＧＡＴ　ＧＴＴ　ＴＧＣＣＡＡ　ＧＡＡ　ＴＧ Ｔ　ＧＡＴ　ＧＧＴ　ＧＡＴ　ＧＡＡ　P９２ Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　 Ｇｉｎ　Ｇｌｕ　Ｃｙｓ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　ＧｌｕＴＡＧ　ＡＡＡ　Ｃ ＣＡ　ＧＴｒ　ＴＧＣＧＧＡ　ＴＣＴ　ＧＡＣＧＡＣＡＴＡ　ＡＣＴ　ＴＡＣＧ ＡＴ　ＡＡＣＡＡＣＴＧＴ　２４０Ｔｙｒ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　 Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　ＩＩｓ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　 Ａｓｎ　ＣｙｓＣＧＡ　ＣＴＡ　ＧＡＧ　ＴＧＴ　ＧＣＣＴＣＴ　ＡＴＣＴＣＴ 　ＴＣＣＡＧＣＣＣＡ　ＧＧＡ　ＧＴＴ　ＧＡＡ　ＣＴＧ　ＡＡＡ　２８８Ａｒ ｇ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ｉ　ｌｅ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｓ ｅｒ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｌｙ■ ＣＡＴ　ＧＡＡ　ＧＧＡ　ＣＣＴ　ＴＧＴ　ＡＧＡ　ＡＣＣＧＡＡＡＡＡＡＡＡ ＡＡＡん精Ｍ人μＡ鎚ＴＣＧＣ汀Ｃ３３９Ｈｉｓ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ｃ ｙｓ　Ａｒｇ　Ｔｈｒ＋００ ＣＧＴＣＧＡＣＣＡＴ　Ｃ３５０ （２）　ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：　３の情報：（ｉ）配列特性： （Ａ）長さ：１０３個のアミノ酸 （Ｂ）　型　：　アミノ酸 （Ｄ）形態、線状 （１１）分子型：蛋白質 Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｃｙｓ　Ｐｒｏ　 Ｈｉｓ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｈｉｓ　Ａｒｇ　Ｖａｔ　Ｃｙｓ＋　５　１０　１５ Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　 Ｐｒｏ　Ｃｙｓ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｃｙｓ　ＡｌａＬｙｓ　Ｐｈｅ　Ａ ｓｎ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｈ ｉｓ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　ＣｙｓＧｌｕ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ａｓ ｐ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｇｉｎ　Ｇｌｕ　Ｃｙｓ　Ａｓｐ　Ｇｌ ｙ　Ａｓｐ　ＧｌｕＴｙｒ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ 　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｉｌｅ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ｃｙｓ Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　ｌｉｅ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　 Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　ＬｙｓＨｉｓ　Ｇｌｕ　Ｇ ｌｙ　Ｐｒｏ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ　Ｔｈｒ＋００ （２）　ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　４の情報：（ｉ）配列特性： （Ａ）長さ：４４７個の塩基対 （Ｂ）型　：核酸 （Ｃ）鎖状ニー水銀 （Ｄ）形態；線状 （ｉｉ）分子型：　ｃＤＮＡがらｍＲＮＡ（ｉｉｉ）仮定条件：なし くｉｖ）抗感度：なし くｖｉ）出所： （Ａ）有機体二ロードニウス　プロリフサス（Ｄ）成長段階：成虫 （Ｆ）組織型：全動物 （ｖｉｉ）即時的出所： （Ａ）　ライブラリー：Ｒ，プロリフサスユニＺＡＰ／ＸＲ （Ｂ）　クローン：　ユ＝ＺＡＰ　Ｎｏ、３（ｉｘ）特徴： （Ａ）　名前／キー：　ＣＤ５ （Ｂ）位置＋　３．．２７５ （ｉｘ）特徴、 （Ａ）　名前／キー：　３’ＵＴＲ （Ｂ）位置＋　２７６、．４４７ （ｘｌ）配列ニラいテノ記載：５ＥＱＩＤＮｏ：４：ＡＡ　ＡＣＴ　ＴＡＴ　Ａ ＧＣＡＡＣＣＣＴ　ＴＧＴ　ＡＣＧ　ＣＴＧ　ＡＡＣＴＧＴ　ＧＣＴ　ＡＡＡ　 ＣＡＣＡＡＴ　ＧＧＡ　４７Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ｃｙｓ 　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ｈｉｓ　、Ａｓｎ　Ｇｌ ｙ＋　５　１０　’　＋５ ＡＡＧ　ＣＣＡ　ＧＧＴ　ＣＴＴ　ＧＴＡ　ＡＡＡ　ＧＴＣＣＡＴ　ＧＡＴ　Ｇ ＧＴ　ＣＣＴ　ＴＧＣＧＡＡ　ＣＣＧ　ＧＡＴ　ＧＡＧ　９T Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｈｉｓ　Ａｓｐ　 Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ｃｙｓ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　ＧｌｕＧＡＴ　ＧＡＡ　Ｇ ＡＴ　ＧＴＴ　ＴＧＣＣＭ　ＧＭ　ＴＧＴ　ＧＡＴ　ＧＡＴ　ＧＴＣＧＡＴ　Ｔ ＡＣＧＭ　ＣＣＡ　ＧＴＴ　１４３Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　 Ｇｉｎ　Ｇｌｕ　Ｃｙｓ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　 Ｐｒｏ　Ｖａ１ＴＧＴ　ＧＧＡ　ＡＣＴ　ＧＡ（：　ＧＡＧ　ＡＡＡ　ＡＣＴ　 ＴＡＣＧＡＴ　ＭＣＡＡＣＴＧＴ　ＣＧＡ　ＣＴＡ　ＧＡＧ　ＴＧＴ　１９P Ｃｙｓ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　 Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　ＣｙｓＧＣＣＴＣＴ　ＡＴ ＣＴＣＴ　ＴＣＣ：　ＡＧＣＣＣＡ　ＧＧＡ　ＣＴＴ　ＧＡＡ　ＣＴＧ　ＡＡＧ 　ＣＡＣＡＣＡ　ＧＧＡ　ＡＡＡ　２３X Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ｉｌｅ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　 Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｈｉｓ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　ＬｙｓＴＧＴ　ＣＴＡ　Ｃ ＣＣＣＡＴ　ＴＴＧ　ＧＡＴ　ＴＴＴ　ＣＣＣＧＡＣＣＣＡ　Ｇｎ　ＴＡＡＡＧ ＣＴＴＧＣＡＣＡＴＡＡ（：ＣＧＡ　２X２ Ｃｙｓ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｈｉｓ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　 Ｐｒｏ　Ｖａ１ＡＡＡＴＧＣＡＣＴＡ　ＴＡＧＣＡＧＡＧＴＴ　ＡＴＡＴＣＡＣ ＧＧＴ　ＴＴＡＴＴＧＴんμＡＡＡＡＧＡＴＴＡＴ　ＡＴＧＡＡＴＴＴＡＴ@３ ５２ ＣＡＴＡＡＴＡＴＣＡ　ＡＴＡＡＡＡＴＡＧＣＴＴＡＴＴＴＴＡＡＡ　ＡＡＴＡ ＴＴＧＡＡ（：　ＣＡＡＴＴＴんμＴ　ＴＴＴＣＡＡＣＡＴ`　４１２ ＴＧＴＡＴＡＴＧＴＡ　ＡＡＴＡＡＡＴＴＴＡ　品九仏Ｍン精ＡＡＡＡＡ　４４ ７（２）　ＳＥＱ　［ＯＮｏ：　５の情報：（＋）配列特性： （Ａ）長さ２９０個のアミノ酸 （Ｂ）型　二アミノ酸 （Ｄ）形態二線状 （ｉｉ）分子型：蛋白質 （ｘｉ）　配列ニー＋イｒノ記載：　ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　５：Ｔｈｒ　Ｔｙ ｒ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ｃｙｓ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｃｙｓ　Ａｌ ａ　Ｌｙｓ　Ｈｉｓ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓｌ　５　１０　１５ Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｈｉｓ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　 Ｐｒｏ　Ｃｙｓ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　ＡｓｐＧｌｕ　Ａｓｐ　Ｖ ａｌ　Ｃｙｓ　Ｇｌｎ　Ｇｌｕ　Ｃｙｓ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｔ ｙｒ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　ＣｙｓＧｌｙ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｌｙ ｓ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ｇｌ ｕ　Ｃｙｓ＾１ａＳｅｒ　ｌｉｅ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　 Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　ＨＩｓ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　ＣｙｓＬ ｅｕ　Ｐｒｏ　Ｈｉｓ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｐｈａ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｖ ａ１（２）　ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　６の情報：（ｉ）配列特性： （Ａ）長さニア３２個の塩基対 （Ｂ）型　：核酸 （Ｃ）鎖状ニー重鎖 （Ｄ）形態二線状 （ｉｉ）分子型：　ｃＤＮＡからｎ＋ＲＮＡ（ｉｉｉ）仮定条件：なし く１ｉｉ）抗感度：なし くｖｉ）出所： （Ａ）有機体：　ロードニウス　プロリフサス（Ｄ）成長段階：成虫 （Ｆ）組織型：全動物 （ｖｉｉ）即時的出所： （Ａ）ライブラリー：Ｒ，プロリフサスユニＺＡＰ／ＸＲ （Ｂ）　’）　Ｄ−ン：　ユ＝ＺＡＰ　Ｎｏ、３．２（蒐Ｘ）特徴。

（Ａ）　名前／キー：　ＣＤ５ （Ｂ）位置：　３．．５５７ （１ｘ）特徴： （Ａ）名前／キー：　ｓｉｇ−ペプチド（Ｂ）位置：　３．．４４ （ｉｘ）特徴： （Ａ）名前ｌキー：　ｍａｔ−ペプチド（Ｂ）位置：　４５．．５５７ ＜ｉｘ）特徴： （Ａ）名前／キー：　３’ＵＴＲ （Ｂ）位置：　５５８．．７３２ （ｘｉ）配列にライての記載：　ＳＥＱ　１０　ＮＯ：　６：ＡＧ　ＣＧＴ　（ ＴＡ　ＣＴＧ　ＴＴＧ　ＴＴＡ　ＣＴＣＧＧＡ　ＴＴＧ　ＧＣＴ　ＧＣＡ　ＣＴ ＣＧＴＴ　ＧＣＡ　ＧＣＴ　ＧＡＡ　４７＾ｒｇ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌ ｅｕ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ａ ｌａ　ＧｌｕＧＧＧ　ＧＧＧ　ＧＡＡ　ＣＣＡ　ＴＧＣＧＣＡ　ＴＧＴ　ＣＣＡ 　ＣＡＴ　ＧＣＴ　ＣＴＧ　ＣＡＴ　ＡＧＡ　ＧＴｒ　丁ＧＣＧＧＣ９５Ｇｌｙ 　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｃｙｓ　Ｐｒｏ　Ｈｉｓ　Ａｌａ 　Ｌｅｕ　Ｈｉｓ　Ａｒｇ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　ＧｌｙＴＣＴ　ＧＡＴ　ＧＧＴ　 ＧＡＡ　ＡＣＴ　ＴＡＴ　ＡＧＣＡＡＣＣＣＴ　ＴＧＴ　ＡＣＧ　ＣＴＧ　ＡＡ ＣＴＧＴ　ＧＣＴ　ＡＡＡ　１４R Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　 Ｃｙｓ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　ＬｙｓＴＴＣＡＡＴ　ＧＧ ＣＡＡＧ　ＣＣＡ　ＧＡＡ　ＣＴＴ　ＧＴＡ　ＡＡＡＧＴＣＣＡＴ　ＧＡＴ　Ｇ ＧＴ　ＣＣＴ　ＴＧＣＧＡＡ　１９１Ｐｈｅ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ 　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　１（ｉｓ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｐｒ ｏ　Ｃｙｓ　Ｇｌ■ ＣＣＧ　ＧＡＴ　ＧＡＧ　ＧＡＴ　ＧＡＡ　ＧＡＴ　ＧＴＴ　ＴＧＣＣＡＡ　Ｇ ＡＡ　ＴＧＴ　ＧＡＴ　ＧＧＴ　ＧＡＴ　ＧＡＡ　ＴＡＣ２R９ Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｇｉｎ　 Ｇｌｕ　Ｃｙｓ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　ＴｙｒＡＡＡ　ＣＣＡ　Ｇ ＴＴ　ＴＧＣＧＧＡ　ＴＣＴ　ＧＡＣＧＧＣＡＴＡ　ＡＣＴ　ＴＡＣＧＡＴ　Ａ ＡＣＡＡ（：　ＴＧＴ　ＣＧＡ　２８７Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｖａｔ　Ｃｙｓ　Ｇｌ ｙ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　ＩＩｓ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ａｓ ｎ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ７０　７５　ｇ（１ ｆｌＴＡ　ＧＡＧ　ＴＧＴ　ＧＣＣＴＣＴ　ＡＴＣＴＣＴ　丁ＣＣＡＧＣＣＣＡ 　ＧＧＡ　ＧＴＴ　ＧＡＡ　ＣＴＧ　ＡＡＡ　ＣＡＴ　３３T Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ｉ　ｌｅ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ 　Ｉ’ｒｏ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　）hｉｓ ＧＡＡ　ＧＧＧ　ＡＴＡ　ＴＧＴ　ＡＧＡ　ＡＡＧ　ＧＡＧ　ＧＡＡ　ＡＡＧ　 ＡＡＡ　ＣＴＴ　ＣＣＴ　ＡＡＡ　ＡＧＡ　ＴＯＧＴＧ　３W３ Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｉ　ｌｅ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ 　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｖａ■ ｔｏｏ　ｔｏｓ　ｉｔ。

ＧＧＡ　ＴＴＧ　ＧＡＡ　ＣＡＴ　ＡＣＡ　ＴＧＣＧＴＣＴＧＴ　ＣＣＴ　ＴＡ Ｔ　ＡＡＴ　ＴＡＴ　ＴＴＣＣＣＧ　ＧＴｒ　ＴＧＣ４３１Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｇ ｌｕ　）ｌｉｓ　Ｔｈｒ　（：ｙｓ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ａｓｎ 　Ｔｙｒ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｃ凾■ ＧＧＡ　ＡＣＡ　ＧＡＴ　ＧＧＧ　ＧＡＡ　ＡＣＣＴＡＴ　ＣＣＣＭＣＴＴＧ　 ＴＧＣＧＣＣＣＴＣＣＡＡ　ＴＧＴ　ＣＧＴ　４７９Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　 Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　 Ｌｅｕ　Ｇｌｎ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ＋３０　１３５　１４０　１４５ ＡＴＧ　ＡＧＡ　ＧＡＡ　ＧＴＴ　ＣＣＡ　ＧＧＡ　ＣＴＴ　ＧＡＡ　ＣＴＧ　 ＡＡＧ　ＣＡＣＡＣＡ　ＧＧＡ　ＡＡＡ　ＴＧＴ　ＣＴＡ　T２７ Ｍｅｔ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｖａｔ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　 Ｌｙｓ　Ｈｉｓ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｃｙｓ　ＬａｕＣＣＣＣＡＴ　ＴＴ Ｇ　ＧＡＴ　ｍ　ＣＣＣＧＡＣＣＣＡ　ＧＴＴ　ＴＡＡＡＧＣＴｒＧＣＡＣＡＴ ＡＡＣＧＧＡ　５７４Ｐｒｏ　Ｈｉｓ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ａｓ ｐ　Ｐｒｏ　Ｖａ１ＡＡＡＴＧＣＡＣＴＡ　ＴＡＧＣＡＧＡＧＴＴ　ＡＴＡＴＣ ＡＣＧＧＴ　ＴＴＡＴＴＧＴＡＡＡ　ＡＡＡＡＧＡＴｒＡＴ　ＡＴＧＡＡＴｒＴ `Ｔ　６３４ ＣＡＴＡＡＴＡＴＣＡ　ＡＴＡＡＡＡＴＡＧＣＴＴＡＴＴＴＴＡＡＡ　ＡＡＴＡ ＴｒＧＡＡＣＣＡＡＴＴＴＡＡＡＴ　ＴＴＴＣＡＡＣＡＴＡ@６９４ ＴＧＴＡＴＡＴＧＴＡ　ＡＡＴＡＡＡＴＴＴＡ　ＡＡＡＡＡＡＡＡＡＡ　ＡＡＡ 品九情　７３２（２）　ＳＥＱ　ＩＤＮｏ：　７の情報：（１）配列特性： （Ａ）長さ＝１８４個のアミノ酸 （Ｂ）型　、アミノ酸 （Ｄ）形態二線状 （１１）分子型：蛋白質 （Ｘｉ）　ｉｉｌ！列についての記載：　ＳＥＱ　１０　ＮＯ＋　７：Ａｒｇ　 Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ａｌａ　 Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ａｈａ　Ｇｌｕ　ＧｌｙＧｌｙ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｃ ｙｓ　Ａｌａ　Ｃｙｓ　Ｐｒｏ　Ｈｉｓ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｈｉｓ　Ａｒｇ　Ｖ ａｌ　Ｃｙｓ　Ｇｌｙ　５ｅｒ５　ｔｏ　１５ Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　丁ｙｒ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ｃｙｓ　 Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　ＰｈｅＡｓｎ　Ｇｌｙ　Ｌ ｙｓ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｈｉｓ　Ａｓｐ　Ｇ ｌｙ　Ｐｒｏ　Ｃｙｓ　Ｇｌｕ　Ｐｒ。

Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｇｉｎ　Ｇｌｕ　 Ｃｙｓ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｔｙｒ　ＬｙｓＰｒｏ　Ｖａｌ　Ｃ ｙｓ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｉｌｅ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ａ ｓｎ　Ａｓｎ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ　ＬｅｕＧｌｕ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　ｌｉ ｅ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｌｙ ｓ　Ｈｉｓ　ＧｌｕＧｌｙ　Ｉｌｅ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ 　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ ｔｏｏ　＋０５　１１０ Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｈｉｓ　Ｔｈｒ　Ｃｙｓ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　 Ａｓｎ　Ｔｙｒ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｇｌｙ＋１５　１２０　１ ２５　１３０ Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　 Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｇｉｎ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ　ＭｅｔＡｒｇ　Ｇｌｕ　Ｖ ａｌ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｈｉｓ　Ｔｈｒ　Ｇ ｌｙ　Ｌｙｓ　Ｃｙｓ　Ｌｅｕ　Ｐｒ。

Ｈｉｓ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｖａ１（２）　Ｓ ＥＱ　１０　Ｎｏ：　８の情報：（ｉ）配列特性： （Ａ）長さ＝６７７個の塩基対 （Ｂ）型　：核酸 （Ｃ）鎖状ニー重鎖 （Ｄ）形態二線状 （ｉｉ）分子型：　ｃＤＮＡからｍＲＮＡ（ｉｉｉ）仮定条件：なし くｉｖ）抗感度、なし くｖｌ）出所 （Ａ）有機体二　ロードニウス　ブロリクサス（Ｄ）成長段階：成虫 （Ｆ）組織型：全動物 （ｖｉｉ）即時的出所： （Ａ）　ライブラリー、Ｒ，プロリフサスユニＺＡＰ／ＸＲ （Ｂ）　クローン：　ユニＺＡＰ　Ｎｏ、５（ｉｘ）特徴： （Ａ）　名前／キー：　ＣＤ５ （Ｂ）位置：　１．．５６１ （ｉｘ）特徴： （Ａ）　名前／キー：　３’ＵＴＲ （Ｂ）位置：　５６２．．６７７ （ｉｘ）特徴： （＾）名前／キー：　ｓｉｇ−ペプチド（Ｂ）位置：　１．．４８ （１ｘ）特徴： （Ａ）名前／キー：　ｍａｔ−ペプチド（Ｂ）位置：　４９．．５６１ （ｘｉ）配列にライての記載：　ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：　８：ＡＴＧ　ＡＡＧ　 ＣＧＴ　ＣＴＡ　ＣＴＧ　ＴＴＧ　ＴＴＡ　ＣＴＣＧＧＡ　ＴＴＧ　ＧＣＴ　Ｇ （：Ａ　ＣＴＣＧＴＴ　ＧＣＡ　ＧＣＴ　S８ Ｍｅｔ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　 Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ａｌａ　ＡｌａＧＡＡ　ＧＧＧ　Ｇ ＧＧ　ＧＡＡ　ＣＣＡ　ＴＧＣＧＣＡ　ＴＧＴ　ＣＣＡ　ＣＡＴ　ＧＣＴ　ＣＴ Ｇ　ＣＡＴ　ＡＧＡ　ＧＴＴ　ＴＧＣ９U Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｃｙｓ　Ｐｒｏ■ ｉｓ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｈｉｓ　Ａｒｇ　Ｖａｌ　Ｃｙｓｌ　５　１０　１５ ＧＧＣＴＣＴ　ＧＡＴ　ＧＧＴ　ＧＡＡ　ＡＣＴ　ＴＡＴ　ＡＧＣＡＡＣＣＣＴ 　ＴＧＴ　ＡＣＧ　ＣＴＧ　ＡＡＣＴＧＴ　ＧＣＴ　１４４Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ａ ｓｐ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ｃｙｓ　Ｔ ｈｒ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｃｙｓ　ＡｌａＡＡＡｍ　ＡＡＴＧＧＡ　ＡＡＧ　ＣＣ Ａ　ＧＡＡ　ＣＴｒ　ＧＴＡ　ＡＡＡ　ＧＴＣ（：ＡＴ　ＧＡＴ　ＧＧＴ　ＣＣ Ｔ　ＴＧｆｌ：　１X２ Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　 Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｈｉｓ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　ＣｙｓＧＡＡ　ＣＣＧ　Ｇ ＡＴ　ＧＡＧ　ＧＡＴ　ＧＡＡ　ＧＡＴ　ＧＴｒ　ＴＧＣＣＡＡ　ＧＡＡ　ＴＧ Ｔ　ＧＡＴ　ＧＧＴ　ＧＡＴ　ＧＡＡ　Q４０ Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　 Ｇｌｎ　Ｇｌｕ　Ｃｙｓ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　ＧｌｕＴＡＣＡＡＡ　ＣＣ Ａ　ＧＴＴ　ＴＧＣＧＧＡ　ＴＣＴ　ＧＡＣＧＧＣＡＴＡ　ＡＣＴ　ＴＡＣＧＡ Ｔ　ＡＡＣＡＡＣＴＧＴ　２８８Ｔｙｒ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｇ ｌｙ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｉ　ｌｅ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　 Ａｓｎ　Ｃｙ■ ＣＧＡ　ＣＴＡ　ＧＡＧ　ＴＧＴ　ＧＣＣＴＣＴ　ＡＴＣＴＣＴ　ＴＣＣＡＧ（ ：　ＣＣＡ　ＧＧＡ　ＧＴＴ　ＧＡＡ　（ＴＧ　ＡＡＡ　３R６ Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ｉ　ｌｅ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ 　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｌｙ■ ＣＡＴ　ＧＡＡ　ＧＧＧ　ＡＴＡ　ＴＧＴ　ＡＧＡ　ＡＡＧ　ＧＡＧ　ＧＡＡ　 ＡＡＧ　ＡＡＡ　ＣＴＴ　ＣＣＴ　Ａ／涛ＡＧＡ　ＴＣＴ　R８４ Ｈｉｓ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｉｌｅ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　 Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ＋００　１０５　１ １０ ＧＴＧ　ＧＧＡ　ＴＴＧ　ＧＡＡ　ＣＡＴ　ＡＣＡ　ＴＧＣＧＴＣＴＧＴ　ＣＣ Ｔ　ＴＡＴ　ＡＡＴ　ＴＡＴ　ＴＴＣＣＣＧ　ＧＴＴ　４３Q Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｈｉｓ　Ｔｈｒ　Ｃｙｓ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　 Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ａｓｎ　Ｔｙｒ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ｖａ１ＴＧＣＧＧＡ　ＡＣ Ａ　ＧＡＴ　ＧＧＧ　ＧＡＡ　ＡＣＣＴＡＴ　ＣＣＣＡＡＣＴｒＧ　ＴＧＣＧＣ ＣＣＴＣＣＡＡ　ＴＧＴ　４８０Ｃｙｓ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｇ ｌｕ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｇ ｉｎ　ＣｙｓＣＧＴ　ＡＴＧ　ＡＧＡ　ＧＡＡ　ＧＴＴ　Ｃ（：Ａ　ＧＧＡ　Ｃ ＴＴ　ＧＡＡ　ＣＴＧ　ＡＡＧ　ＣＡＣＡＣＡ　ＧＧＡ　ＡＡＡ　ＴＧＴ@５２ ８ Ａｒｇ　Ｍｅｔ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　 Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　）Ｉｉｓ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｃｙ■ ＣＴＡ　ＣＣＣＣＡＴ　ＴＴＧ　ＧＡＴ　ＴＴＴ　ＣＣＣＧＡＣＣＣＡ　ＧＴＴ 　ＴＡＡＡＧＣＴＴＧＣＡＣＡＴＡＡＣＧＧＡ　５７８Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｈｉｓ 　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｖａ１ＡＡＡＴＧＣＡＣ ＴＡ　ＴＡＧＣＡＧＡＧＴＴ　ＡＴＡＴＣＡＣＧＧＴ　ＴＴＡＴＴＧＴＡＡＡ　 ＡＡＡＡＧＧＡＴＴＡ　ＴＡＴＧＡＡＴｒsＡ　６３８ ＴＣＡＴＡＡＴＡＴＣＡＡＴＡＡＡＡＴＡＧ　Ｃ’ｒｒＡＴＩＴＴＡＡ　ＡＡＡ ＴＡＴＴＧＡ　６７７（２）　ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：　９の情報：（ｉ）配列特 性： （Ａ）長さ：１８６個のアミノ酸 （Ｂ）型　、アミノ酸 （Ｄ）形態、線状 （ｉｉ）分子型；蛋白質 （ｘｌ）配列にライての記載：　ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　９：Ｍｅｔ　Ｌｙｓ　 Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　 Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ａｌａ　ＡｌａＧｌｕ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｐ ｒｏ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｃｙｓ　Ｐｒｏ　Ｈｉｓ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｈｉｓ　Ａ ｒｇ　Ｖａｌ　Ｃｙｓｌ　５　１０　１５ Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　 Ｐｒｏ　Ｃｙｓ　Ｔｈｒ　Ｌａｕ　Ａｓｎ　Ｃｙｓ　ＡｌａＬｙｓ　Ｐｈｅ　Ａ ｓｎ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｈ ｉｓ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　ＣｙｓＧｌｕ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ａｓ ｐ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｇｉｎ　Ｇｌｕ　＋１：ｙｓ　Ａｓｐ　 Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｇ撃■ Ｔｙｒ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　 Ｉｌｅ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　ＣｙｓＡｒｇ　Ｌｅｕ　Ｇ ｌｕ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ｉｌｅ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｇ ｌｙ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　ＬｙｓＨｉｓ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｉｌｅ　Ｃｙ ｓ　Ａｒｇ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｌｙ ｓ　Ａｒｇ　５ｅｒＶａｌ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｈｉｓ　Ｔｈｒ　Ｃｙｓ 　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ａｓｎ　Ｔｙｒ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ ＋１５　１２０　１２５ Ｃｙｓ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｐｒｏ　 Ａｓｎ　Ｌｅｕ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｇｉｎ　ＣｙｓＡｒｇ　Ｍｅｔ　Ａ ｒｇ　Ｇｌｕ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｈ ｉｓ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　ＣｙｓＬｅｕ　Ｐｒｏ　Ｈｉｓ　Ｌｅｕ　Ａｓ ｐ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｖａ１（２）　ＳＥＱ　１０　Ｎｏ：　 １０の情報：（１）配列特性。

（Ａ）長さ：５６６個の塩基対 （Ｂ）型　、核酸 （Ｃ）鎖状ニー重鎖 （Ｄ）形怒、線状 （ロ）分子Ｗ：　ＣＤＮＡからｍＲＮＡ（ｉｉｉ）仮定条件、なし く１ｖ）抗感度：なし くｖｉ）　出所： （Ａ）　ｌｔｒ機体二ロードニウス　ブロリクサス（Ｄ）成長段階：成虫 （Ｆ）組織型：全動物 （ｖｉｉ）即時的出所二 （Ａ）　ライブラリー二Ｒ，プロリクサスユニＺＡＰ／ＸＲ （Ｂ）　クローン：ユニＺＡＰ　Ｎｏ、８（ｉｘ）特徴： （Ａ）　名前／キー：　ＣＤ５ （Ｂ）位置：　２．．３９１ （ｉｘ）特徴； （Ａ）　名前／キー：　３’ＵＴＲ （Ｂ）位置：　３９２．．５６６ （ｘｉ）　ｉｆａ列＋：　”）　イテ（Ｄ　記載：　ＳＥＱ　Ｉｌｌ　Ｎｏ：　 １０：Ａ　ＡＡＡ　ＧＴＣ：　ＣＡＴ　ＧＡＴ　ＧＧＴ　ＣｃＴＴＧＣＧＡＡ　 ＣＣＧ　ＧＡＴ　ＧＡＧ　ＧＡＴ　ＧＡＡ　ＧＡＴ　ＧＴＴ　４６Ｌｙｓ　Ｖａ ｔ　Ｈｉｓ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ｃｙｓ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｇｌ ｕ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　ＶａｌＴＧＣＣＡＡ　ＧＡＡ　ＴＧＴ　ＧＡＴ　 ＧＡＴ　ＧＴＣＧＡＴ　ＴＡＣＧＡＡ　ＣＣＡ　ＧＴＴ　ＴＧＴ　ＧＧＡ　ＡＣ Ｔ　ＧＡＣ９４Ｃｙｓ　Ｇｌｎ　Ｇｌｕ　Ｃｙｓ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ａ ｓｐ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　ＡｓｐＧＡ ＣＡＡＡ　Ａ（ＩＴ　ＴＡＣＧＡＴ　ＡＡＣＡＡＣＴＧＴ　ＣＧＡ　ＣＴＡ　Ｇ ＡＧ　ＴＧＴ　ＧＣＣＴ＋Ｔ　ＡＴ（：　ＴＣＴ　１４Q Ａｓｐ　Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ　 Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ｉ　ｌｅ　５ｅ■ ＴＣＣＡＧＣＣＣＡ　ＧＧＡ　ＧＴＴ　ＧＡＡ　ＣＴＧ　ＡＡＡ　ＣＡＴ　ＧＭ 　ＧＧＧ　ＡＴＡ　ＴＧＴ　ＡＧＡ　ＡＡＧ　ＧＡＧ　１９O Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｈｉｓ　 Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　ｌｌｅ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ　Ｌｙｓ　ＧｌｕＧＭ　ＡＡＧ　ＡＡ Ａ　ＣＴＴ　ＣＣＴ　ＡＡＡ　ＡＧＡ　ＴＣＴ　ＧＴＧ　ＧＧＡ　ＴｒＧ　ＧＡ Ａ　（：ＡＴ　ＡＣＡ　ＴＧ（：　ＧＴb２３８ Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　 Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｈｉｓ　Ｔｈｒ　Ｃｙｓ　ＶａｌＴＧ丁　ＣＣＴ　Ｔ ＡＴ　ＡＡＴ　ＴＡＴ　ＴＴＣＣＣＧ　ＧＴＴ　ＴＧＣＧＧＡ　ＡＣＡ　ＧＡＴ 　ＧＧＧ　ＧＡＡ　ＡＣＣＴＡＴ　２８U Ｃｙｓ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ａｓｎ　Ｔｙｒ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　 Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　ＴｙｒＣＣＣＡＡＣＴＴＧ 　ＴＧＣＧＣＣＣＴＣＣＡＡ　ＴＧＴ　ＣＧＴ　ＡＴＧ　ＡＧＡ　ＧＡＡ　ＧＴ Ｔ　ＣＣＡ　ＧＧＡ　ＣＴｒ　３３４Ｐｒｏ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　Ｃｙｓ　Ａｌａ 　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ　Ｍｅｔ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ 　Ｇｌｙ　Ｌｅｕｌｏｏ　１０５　１１０ ＧＡＡ　ＣＴＧ　ＡＡＧ　ＣＡＣＡＣＡ　ＧＧＡ　ＡＡＡ　ＴＧＴ　ＣＴＡ　Ｃ ＣＣＣＡＴ　ＴＴＧ　ＧＡＴ　ＴＴＴ　ＣＣＣＧＡＣ３８２Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｌ ｙｓ　Ｈｉｓ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｃｙｓ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｈｉｓ　Ｌ ｅｕ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ＋１５　１２０　１２５ （：（：Ａ　ＧＴＴ　ＴＡＡＡＧＣＴＴＧＣＡＣＡＴＡＡＣＧＧＡ　ＡＡＡＴＧ ＣＡ（：ＴＡ　ＴＡＧＣＡＧＡＧＧＴ　ＡＴＡＴＣＡＣＧＧs　４３８ Ｐｒｏ　Ｖａｔ ＴＴＡＴＴＧＴＡＡＡ　ＡＡＡＡＧＧＴＴＡＴ　ＡＴＧＭＴｒＴＡＴ　ＣＡＴＡ ＡＴＡＴＣＡ　ＡＴＴ品品ＴＡＧσＴＡＴηゴ晶　４９８ＡＡＡＴＡＴＴＧＣＣ ＣＡＴＴＴＡＡＡＴＴ　ＴＴＣＡＡＣＡＴＡＴ　ＧＴＡＴＡＴＧＴＡＡ　ＡＴＡ ＡＡＴＴＴＡＡ　ＡＡＡＡＡＡＡＡＡ`　５５８ ＡＡＡＡＡＡＡＡ　５６６ （２）　ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　１１の情報：（ｉ）配列特性： （Ａ）長さ＝１２９個のアミノ酸 ＣＢ）型　二アミノ酸 （Ｄ）形態、線状 （１１）分子型・蛋白質 （ｘｉ）配列についての記載：　ＳＥＱ　１０　Ｎｏ：　１１：Ｌｙｓ　Ｖａｌ 　Ｈｉｓ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　（、ｙｓ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｇｌ ｕ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ｃｙ■ ｌ　、　５　１０　１５ Ｇｌｎ　Ｇｌｕ　Ｃｙｓ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　 Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　ＡｓｐＬｙｓ　Ｔｈｒ　Ｔ ｙｒ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｃｙｓ　Ａ ｌａ　Ｓｅｒ　ｌｉｅ　Ｓｅｒ　５ｅｒＳｅｒ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｇｌ ｕ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｈｉｓ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｉｌｅ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ　Ｌｙ ｓ　Ｇｌｕ　ＧｌｕＬｙｓ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ 　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｈｉｓ　Ｔｈｒ　Ｃｙｓ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ａｓｎ　Ｔｙｒ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｇｌｙ　 Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｐｒ。

Ａｓｎ　Ｌｅｕ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ　Ｍｅｔ　 Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕｌｏｏ　１０５　１ １０ Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｈｉｓ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｃｙｓ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　 Ｈｉｓ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｐｒ。

ａｌ （２）　ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ＋　１２の情報：（ｉ）配列特性： （Ａ）長さ、３２７個の塩基対 （Ｂ）型　・核酸 （Ｃ）鎖状；−重鎖 （Ｄ）形態：線状 （ｉｉ）分子型：　ｃＤＮＡがらｍＲＮＡ（ｉｉｉ）仮定条件：なし くｉｖ）抗感度：なし くｖｉ）出所： （Ａ）有機体二　ロードニウス　プロリフサス（Ｄ）成長段階：成虫 （Ｆ）組織型：全動物 （ｖｉｉ）即時的出所： （Ａ）　ライブラリー：Ｒ，プロリフサス　ユニＺＡＰ／ＸＲ （Ｂ）　クローン：　ユ＝、ＺＡＰ　Ｎｏ、１１（ｉｘ）特徴： （Ａ）　名前／キー：　ＣＤ５ （Ｂ）位置：　１．．３２７ （ｘｉ）配列についての記載：　ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　１２：ＧＴＣＧＡＴ　 ＴＡＣＧＡＡ　ＣＣＡ　ＧＴＴ　ＴＧＴ　ＧＧＡ　ＡＣＴ　ＧＡＣＧＡＣＡＡＡ 　Ａ（：Ｔ　ＴＡＣＧＡＴ　ＡＡＣ４８Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ｐｒ ｏ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　Ｔｙ ｒ　Ａｓｐ　Ａｓｎ１　’　５　１０　１５ ＡＡＣＴＧＴ　ＣＧＡ　ＣＴＡ　ＧＡＧ　ＴＧＴ　ＧＣＣＴＣＴ　ＡＴＣＴＣＴ 　ＴＣＣＡＧＣＣＣＡ　ＧＧＡ　ＧＴｒ　ＧＡＡ　９６Ａｓｎ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ 　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　ｌｉｅ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ 　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　ＧｌｕＣＴＧ　ＡＡＡ　ＣＡＴ　ＧＡＡ　ＧＧＧ　 ＡＴＡ　ＴＧＴ　ＡＧＡ　ＡＡＧ　ＧＡＧ　ＧＡＡ　ＡＡＧ　ＡＡＡ　ＣＴＴ　 ＣＣＴ　ＡＡＡ@１４４ Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｈｉｓ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｉ　ｌｅ　（：ｙｓ　Ａｒｇ　Ｌｙ ｓ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｌ凾■ ＡＧＡ　ＴＣＴ　ＧＴＧ　ＧＧＡ　ＴＴＧ　ＧＡＡ　ＣＡＴ　ＡＣＡ　ＴＧＣＧ ＴＣＴＧＴ　ＣＣＴ　ＴＡＴ　ＡＡＴ　ＴＡＴ　ＴＴＣ１９Q Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｖａｔ　Ｇａｙ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｈｉｓ　Ｔｈｒ　Ｃｙｓ　 Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ａｓｎ　Ｔｙｒ　ＰｈｅＣＣＧ　ＧＴＴ　Ｔ ＧＣＧＧＡ　ＡＣＡ　ＧＡＴ　ＧＧＧ　ＧＡＡ　ＡＣＣＴＡＴ　ＣＣＣＡＡＣＴ ＴＧ　ＴＧＣＧＧＣＣＴＣ２４０Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ａ ｓｐ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　Ｃｙｓ　Ｇ ｌｙ　ＬｅｕＣＡＡ　ＴＧＴ　ＣＧＴ　ＡＴＧ　ＡＧＡ　ＧＡＡ　ＧＴＴ　ＣＣ Ａ　ＧＧＡ　ＣＴＴ　ＧＡＡ　ＣＴＧ　ＡＡＧ　ＣＡＣＡ（：Ａ　ＧＧＡ@２Ｂ ８ Ｇｉｎ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ　Ｍｅｔ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　 Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｈｉｓ　Ｔｈｒ　ＧｌｙＡＡＡ　ＴＧＴ　Ｃ ＴＡ　ＣＣＣＣＡＴ　ＴＴＧ　ＧＡＴ　ＴＴＴ　ＣＣＣＧＡＣＣＣＡ　ＧＴＴ　 ＴＡ　３２７Ｌｙｓ　Ｃｙｓ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｈｉｓ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｐｈ ｅ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ＋００　１０５ （２）　ＳＥＱ　１０　ＮＯ：　１３の情報・（＋）配列特性： （Ａ）長さ＝１０８個のアミノ酸 （Ｂ）型　、アミノ酸 （Ｄ）形態：線状 （１１）分子型：蛋白質 （ｘｉ）　Ｈｉｌ！列にライての記載：　ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　１３：Ｖａｌ 　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｖａｔ　Ｃｙｓ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ 　Ａｓｐ　Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　ＡｓｎＡｓｎ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ　 Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ｉ　ｌｅ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ 　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｇｌ■ Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｈｉｓ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｉ　ｌｅ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ　Ｌｙｓ 　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｌｙ■ Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｈｉｓ　Ｔｈｒ　Ｃｙｓ　 Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ａｓｎ　Ｔｙｒ　ＰｈｅＰｒｏ　Ｖａｌ　Ｃ ｙｓ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｐｒｏ　Ａ ｓｎ　Ｌｅｕ　Ｃｙｓ　Ｇｌｙ　ＬｅｕＧｉｎ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ　Ｍｅｔ　Ａｒ ｇ　Ｇｌｕ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｈｉ ｓ　Ｔｈｒ　ＧｌｙＬｙｓ　Ｃｙｓ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｈｉｓ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ 　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｖａｌｌｏｏ　１０５ （２）　ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　１４の情報：（ｉ）配列特性： （Ａ）長さ２６１６個の塩基対 （Ｂ）型　：核酸 （Ｃ）鎖状ニー重鎖 （Ｄ）形態二線状 （ｉ　ｉ）分子型：　ｃＤＮＡからｍＲＮＡ（ｉｉｉ）仮定条件：なし くＩＶ）抗感度：なし くｖｉ）　出所： （Ａ）有機体：　ロードニウス　プロリフサス（Ｄ）成長段階：成虫 （Ｆ）組織型・全動物 （ｖｉｉ）即時的出所： （Ａ）　ライブラリー：Ｒ，プロリフサス　ユニＺＡＰ／ＸＲ （Ｂ）　りＯ−：ｚ：　ユニＺＡＰ　Ｎｏ、１２（ｉｘ）特徴： （Ａ）　名前／キー：　ＣＤ５ （Ｂ）位置：　２．．５５６ （ＩＸ）特徴： （Ａ）　名前／キー・３’ＵＴＲ （Ｂ）位置：　５５７．．６１６ （ｉｘ）特徴： （Ａ）名前／キー：　ｓｉｇ−ペプチド（Ｂ）位置：　２．．４３ （ｉｘ）特徴。

（Ａ）名前／キー：　ｍａｔ−ペプチド（Ｂ）位置：　４４．．５５６ （ｘｉ）配列についての記載：　ＳＥＱ　ＩＤＮｏ：　１４：Ｇ　ＣＧＴ　ＣＴ Ａ　ＣＴＧ　ＴＴＧ　ＴＴＡ　ＣＴＣＧＧＡ　ＴＴＧ　ＧＣＴ　ＧＣＡ　ＣＴＣ ＧＴＴ　ＧＣＡ　ＧＣＴ　ＧＡＡ　４６＾ｒｇ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅ ｕ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ａｌ ａ　ＧｌｕＧＧＧ　ＧＧＧ　ＧＡＡ　ＣＣＡ　ＴＧ（：　ＧＣＡ　ＴＧＴ　ＣＣ Ａ　ＣＡＴ　Ｇ（：Ｔ　（ＴＧ　ＣＡＴ　ＡＧＡ　ＧＴＴ　ＴＧＣ：　fＧＣ９ ４ Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　（：ｙｓ　Ｐｒｏ　Ｈｉｓ 　Ａｌａ　Ｌｅｕ　）ｌｉｓ　Ａｒｇ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｇ撃■ ＴＣＴ　ＧＡＴ　ＧＧＴ　ＧＡＡ　ＡＣＴ　ＴＡＴ　ＡＧＣＡＡＣＣＣＴ　ＴＧ Ｔ　Ａ（：Ｇ　ＣＴＧ　ＡＡＣＴＧＴ　ＧＣＴ　ＡＡＡ　１S２ Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　 Ｃｙｓ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　ＬｙｓＴＴＣＡＡＴ　ＧＧ Ａ　ん八Ｇ　ＣＣＡ　ＧＡＡ　ＣＴＴ　ＧＴＡ　ＡＡＡ　ＧＴ（：　（：ＡＴ　 ＧＡＴ　ＧＧＴ　ＣＣＴ　ＴＧＣＧＡＡ@１９０ Ｐｈｅ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｖａｔ　Ｌｙｓ　 Ｖａｌ　Ｈｉｓ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ｃｙｓ　ＧｌｕＣＣＧ　ＧＡＴ　Ｇ ＡＧ　ＧＡＴ　ＧＡＡ　ＧＡＴ　ＧＴｒ　ＴＧＣＣＡＡ　ＧＡＡ　ＴＧＴ　ＧＡ Ｔ　ＧＡＴ　ＧＴＣＧＡＴ　ＴＡＣお８Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｇｌ ｕ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｇｉｎ　Ｇｌｕ　Ｃｙｓ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｖａ ｌ　Ａｓｐ　ＴｙｒＧＡＡ　ＣＣＡ　ＧＴＴ　ＴＧＴ　ＧＧＡ　ＡＣＴ　ＧＡＣ ＧＡＣＡＡＡ　ＡＣＴ　ＴＡＣＧＡＴ　ｋＡＣＡＡＣＴＧＴ　（：ＧＡ　２８６ Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｇｌｙ　丁ｈｒ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｌｙｓ　 Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ｃｙｓ　ＡｒｇＣＴＡ　ＧＡＧ　Ｔ ＧＴ　ＧＣＣＴＣＴ　ＡＴ（：　Ｔ（Ｔ　ＴＣ（：　ＡＧＣ：　ＣＣＡ　ＧＧＡ 　ＧＴＴ　ＧＡＡ　ＣＴＧ　ＡＡＡ　Ｃ`Ｔ　３３４ Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ｉｌｅ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　 Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｖａｔ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　ＨｉｓＧＡＡ　ＧＧＧ　Ａ ＴＡ　ＴＧＴ　ＡＧＡ　ＡＡＧ　ＧＡＧ　ＧＡＡ　ＡＡＧ　ＡＡＡ　ＣＴＴ　Ｃ ＣＴ　ＡＡＡ　ＡＧＡ　ＴＣＴ　ＧＴＧ@３８２ Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｉｌｅ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　 Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｖａｌｌｏｏ　１０５　１ １０ ＧＧＡ　ＴＴＧ　ＧＡＡ　ＣＡＴ　ＡＣＡ　ＴＧＣＧＴＣＴＧＴ　ＣＣＴ　ＴＡ Ｔ　ＡＡＴ　ＴＡＴ　ＴＴＣＣＣＧ　ＧＴＴ　ＴＧＣ４３０Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｇ ｌｕ　Ｈｉｓ　Ｔｈｒ　（：ｙｓ　Ｖａｔ　Ｃｙｓ　Ｐｒｏτｙｒ　Ａｓｎ　Ｔ ｙｒ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　ＣｙｓＧＧＡ　ＡＣＡ　ＧＡＴ　ＧＧＧ　ＧＡ Ａ　ＡＣＣＴＡＴ　ＣＣＣＭＣＴＴＣＴＧＣＧＣＣ：　ＣＴＣＣＡＡ　ＴＧＴ　 ＣＧＴ　４７ＢＧｌｙ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｐ ｒｏ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｇｉｎ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ＋３ ０　１３５　１４０　１４５ ＡＴＧ　ＡＧＡ　ＧＡＡ　ＧＴＴ　ＣＣＡ　ＧＧＡ　ＣＴＴＧＭ　ＣＴＧ　ＡＡ Ｇ　ＣＡＣＡ（：Ａ　ＧＧＡ　ＡＡＡ　ＴＧＴ　ＣＴＡ　５Q６ Ｍｅｔ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　 Ｌｙｓ　Ｈｉｓ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｃｙｓ　ＬｅｕＡｒｇ　Ｇｌｕ　Ｖ ａｔ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｈｉｓ　Ｔｈｒ　Ｇ ｌｙ　Ｌｙｓ　Ｃｙｓ　Ｌｅｕ　Ｐｒ。

Ｈｉｓ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｖａ１（２）　Ｓ ＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　１６の情報：（ｉ）配列特性： （Ａ）長さ：　１２８２個の塩基対 （Ｂ）型　：核酸 （Ｃ）鎖状・−水銀 （Ｄ）形態：線状 （１１）分子型：　ｃＤＮＡからｍＲＮＡ（ｉｉｉ）仮定条件：なし く１ｖ）抗感度：なし くｖｉ）　出所： （Ａ）有機体：　ロードニウス　プロリフサス（Ｄ）成長段階：成虫 （Ｆ）組織型・全動物 （ｖｉｉ）即時的出所： （Ａ）　ライブラリー：Ｒ，プロリフサス　ユニＺＡＰ／ＸＲ （Ｂ）クローン二二二ＺＡＰ　Ｎｏ、９（１ｘ）特徴。

（Ａ）　名前／キー：　ＣＤ５ （Ｂ）位置：　３．．１１０９ （ｉｘ）特徴： （Ａ）名前／キー：　ｓｉｇ−ペプチド（Ｂ）位置：　３．．４４ （ｉｘ）特徴： （Ａ）名前／キー：　ｍａｔ−ペプチド（Ｂ）位置：　４５．．１１０９ （ｉｘ）特徴： （Ａ）　名前／キー＋　３’ＵＴＲ （Ｂ）位置：　１１１０．．１２８２ （ｘｌ）配列にライての記載：　ＳＥＱ　ＩＤＮｏ：　１６：ＡＧ　ＣＧＴ　Ｃ ＴＡ　ＣＴＧ　ＴＴＧ　ＴＴＡ　ＣＴＣＧＧＡ　ＴＴＧ　ＧＣＴ　ＧＣＡ　ＣＴ ＣＧＴＴ　ＧＣＡ　ＧＣＴ　ＧＡＡ　４７Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌ ｅｕ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ａ ｌａ　ＧｌｕＧＧＧ　ＧＧＧ　ＧＡＡ　ＣＣＡ　ＴＧＣＧＣＡ　ＴＧＴ　ＣＣＡ 　ＣＡＴ　ＧＣＴ　ＣＴＧ　ＣＡＴ　ＡＧＡ　ＧＴＴ　ＴＧＣＧＧ（：　X５ Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｃｙｓ　Ｐｒｏ　Ｈｉｓ　 Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｈｉｓ　Ａｒｇ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　ＧｌｙＴＣＴ　ＧＡＴ　Ｇ ＧＴ　ＧＡＡ　ＡＣＴ　ＴＡＴ　ＡＧＣＡＡＣＣＣＴ　ＴＧＴ　ＡＣＧ　（：Ｔ Ｇ　ＡＡＣＴＧＴ　ＧＣＴ　ＡＡＡ　１S３ Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　 Ｃｙｓ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　ＬｙｓＴＴＣＡＡＴ　ＧＧ Ａ　ＡＡＧ　ＣＣＡ　ＧＡＡ　ＣＴＴ　ＧＴＡ　ＡＡＡ　ＧＴＣＣＡＴ　ＧＡＴ 　ＧＧＴ　ＣＣＴ　ＴＧＣＧＡＡ　１９P Ｐｈｅ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　 Ｖａｌ　Ｈｉｓ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ｃｙｓ　ＧｌｕＣＣＧ　ＧＡＴ　Ｇ ＡＧ　ＧＡＴ　ＧＡＡ　ＧＡＴ　ＧＴＴ　ＴＧＣＣＡＡ　ＧＡＡ　ＴＧＴ　ＧＡ Ｔ　ＧＧＴ　ＧＡＴ　ＧＡＡ　ＴＡＣ２R９ Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｇｉｎ　 Ｇｌｕ　Ｃｙｓ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　ＴｙｒＡＡＡ　ＣＣＡ　Ｇ ＴＴ　ＴＧＣＧＧＡ　ＴＣＴ　ＧＡＣＧＡＣＡＴＡ　Ａ（：Ｔ　ＴＡ（：　ＧＡ Ｔ　ＡＡＣＡＡＣＴＧＴ　ＣＧＡ　２８V Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｖａｔ　Ｃｙｓ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｉｌｅ　 Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ｃｙｓ　ＡｒｇＣＴＡ　ＧＡＧ　Ｔ ＧＴ　ＧＣＣＴＣＴ　ＡＴＣＴＣＴ　ＴＣＣＡＧＣＣＣＡ　ＧＧＡ　ＣＴＴ　Ｇ Ｍ　ＣＴＧ　ＡＡＡ　ＣＡＴ　３３５Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｓｅｒ 　Ｉｌｅ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｖａｔ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ 　Ｌｙｓ　ＨｉｓＧＡＡ　ＧＧＡ　ＣＣＴ　ＴＧＴ　ＡＧＡ　ＡＣＣＧＡＧ　Ｇ ＡＡ　ＡＡＧ　ＡＡＡ　ＡＴＴ　ＣＴＴ　ＡＡＡ　ＡＧＡ　ＴＣＴ　ＧＡＴ　R ８３ Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　 Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ＋９５　１０５　１ １０ ＧＡＡ　ＴＴ（：　ＧＡＡ　ＡＴＧ　ＴＡＴ　ＡＧＡ　ＴＧＣＧＣＡ　ＴＧＴ　 ＣＣＧ　ＡＡＡ　ＡＴＡ　ＴＡＴ　ＴＡＴ　ＣＣＧ　ＧＴＴ@４３１ Ｇｌｕ　Ｐｈｅ　Ｇｌｕ　Ｍｅｔ　Ｔｙｒ　Ａｒｇ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｃｙｓ　 Ｐｒｏ　Ｌｙｓ　Ｉ　ｌｅ　Ｔｙｒ　Ｔｙｒ　Ｐｒｏ　Ｖａ■ ＋１５　１２０　１２５ ＴＧＣＧＧＡ　ＡＣＡ　ＧＡＴ　ＧＧＴ　ＧＡＡ　ＡＣＣＴＡＴ　ＣＣＣＡＡＣ ＴｒＧ　ＴＧＣＧＴＣＣＴＣＧＡＡ　ＴＧＴ　４７９Ｃｙｓ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　 Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　Ｃｙｓ　 Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　ＣｙｓＣＡＴ　ＡＴＧ　ＡＧＡ　ＡＴＧ　ＭＴ　ＣＣ Ａ　ＧＧＡ　ＣＴＴ　ＣＡＡ　ＴＴＧ　ＣＡＣＣＡＴ　ＴＡＴ　ＧＧＡ　ＣＡＴ 　ＴＧＴ　５Q７ Ｈｉｓ　Ｍｅｔ　Ａｒｇ　Ｍｅｔ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ　 Ｌｅｕ　Ｈｉｓ　Ｈｉｓ　Ｔｙｒ　Ｇｌｙ　Ｈｉｓ　ＣｙｓＣＡＡ　ＣＡＴ　Ｃ ＡＴ　ＣＡＴ　ＣＡＣＣＡＴ　ＣＡＴ　Ｃ（、Ｔ　ＣＣＴ　ＣＣＴ　ＣＡＴ　Ｃ ＡＣＣＡＴ　ＣＡＴ　ＣＡＴ　ＣＡＴ　T７５ ＧＩｎ）ＩｉｓＨｉｓＨｉｓＨｉｓＨｉｓＨｉｓＰｒｏＰｒｏＰｒｏＨｉｓＨｉ ｓＨｉｓＨｉｓＨｉｓＨｉｓ！６５　１７０　１７５ ＣＡＴ　ＣＣＴ　ＣＡＴ　ＣＡＣＡＣＣＡＣＴ　ＧＡＧ　ＡＡＡ　ＣＣＡ　ＧＴ Ａ　ＧＡＡ　ＣＣＡ　ＴＧＣＧＣＡ　ＴＧＴ　ＣＣＡ　６２R Ｈｉｓ　Ｐｒｏ　Ｈｉｓ　Ｈｉｓ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　 Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｃｙｓ　Ｐｒ。

ＣＡＴ　ＧＣＴ　ＣＴＧ　ＣＡＴ　ＡＧＡ　ＧＴＴ　ＴＧＣＧＧＣＴＣＴ　ＧＡ Ｔ　ＧＧＴ　ＧＡＡ　ＡＣＴ　ＴＡＴ　ＡＧ（：　ＡＡＣ６V１ Ｈｉｓ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｈｉｓ　Ａｒｇ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　 Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ＋９５　２００　２ ０５ ＣＣＴ　ＴＧＴ　ＡＣＧ　ＣＴＧ　ＡＡＣＴＧＴ　ＧＣＴ　ＡＡＡ　ＣＡＣＡＡ Ｔ　ＧＧＡ　ＡＡＧ　ＣＣＡ　ＧＧＴ　ＣＴＴ　ＧＴＡ　７P９ Ｐｒｏ　Ｃｙｓ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ｈｉｓ　 Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　ＶａｔＡＡＡ　ＧＴＣＣＡ Ｔ　ＧＡＴ　ＧＧＴ　ＣＣＴ　ＴＧＣＧＡＡ　ＣＣＧ　ＧＡＴ　ＧＡＧ　ＧＡＴ 　ＧＡＡ　ＧＡＴ　ＧＴＴ　ＴＧＣ７６V Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｈｉｓ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ｃｙｓ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　 Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　ＣｙｓＣＡＡ　ＧＡＡ　Ｔ ＧＴ　ＧＡＴ　ＣＡＴ　ＧＴＣＧＡＴ　ＴＡＣＧＡＡ　ＣＣＡ　ＧＴｒ　ＴＧＴ 　ＧＧＡ　ＡＣＴ　ＧＡＣＧＡＣ８１５Ｇｌｎ　Ｇｌｕ　Ｃｙｓ　Ａｓｐ　Ａｓ ｐ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｇｌｙ　Ｔｈ ｒ　Ａｓｐ　ＡｓｐＡＡＡ　ＡＣＴ　ＴＡＣＧＡＴ　ＡＡ（：　ＡＡＣＴＧＴ　 ＣＧＡ　ＣＴＡ　ＧＡＧ　ＴＧＴ　ＧＣＣＴＣＴ　ＡＴＣＴＣＴ　ＴＣＣ８６３ Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　 Ｇｌｕ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　ｌｉｅ　Ｓｅｒ　５ｅｒＡＧＣＣＣＡ　ＧＧ Ａ　ＧＴＴ　ＧＡＡ　ＣＴＧ　ＡＡＡ　ＣＡＴ　ＧＡＡ　ＧＧＧ　ＡＴＡ　ＴＧ Ｔ　ＡＧＡ　ＡＡＧ　ＧＡＧ　０品　９P１ Ｓａｒ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　１（ｉｓ　Ｇｌｕ 　Ｇｌｙ　ｌｌｅ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ｇｌ■ ＡＡＧ　ＡＡＡ　ＣＴＴ　ＣＣＴ　ＡＡＡ　ＡＧＡ　丁ＣＴ　ＧＴＧ　ＧＧＡ　 ＴＴＧ　ＧＡＡ　ＣＡＴ　ＡＣＡ　ＴＧＣＧＴＣｒａＴ　９T９ Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　 Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｈｉｓ　Ｔｈｒ　Ｃｙｓ　Ｖａｌ　ＣｙｓＣＣＴ　ＴＡ丁　Ａ ＡＴ　丁ＡＴ　ＴＴ（：　ＣＣＧ　ＧＴＴ　ＴＧＣＧＧＡ　ＡＣＡ　ＧＡＴ　Ｇ ＧＧ　ＧＡＡ　ＡＣＣＴＡ丁　ＣＣＣ１O０７ Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ａｓｎ　丁ｙｒ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｇｌｙ　 丁ｈｒ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｐｒ。

３１０　３１５　’　３２０ ＡＡＣＴｒＧ　ＴＧＣＧＣＣＣＴＣＣＡＡ　ＴＧＣＣＧＴ　ＡＴＧ　ＡＧＡ　Ｇ ＡＡ　ＧＴＴ　ＣＣＡ　ＧＧＡ　ＣＴＴ　ＧＡＡ　１０５５Ａｓｎ　Ｌｅｕ　Ｃ ｙｓ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ　Ｍｅｔ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｖ ａｌ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　ＧｌｕＣＴＧ　ＡＡＧ　ＣＡＣＡＣＡ　ＧＧＡ 　ＡＡＡ　ＴＧＴ　ＣＴＡ　ＣＣＣＣＡＴ　ＴＴＧ　ＧＡＴ　ＴｒＴ　ＣＣＣＧ Ａ（：　ＣＣＡ　１P０３ Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｈｉｓ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｃｙｓ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　 Ｈｉｓ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｐｒ。

ＧＴＴＴＡＡＡＧＣＴＴＧＣＡＣＡＴＡＡＣＧＧＡＡＡＡＴＧＣＡＣＴＡＴＡＧ ＣＡＧＡＧＴＴＡＴＡＴＣＡＣＧＧＴ１１５６ａ１ ＴＴＡＴＴＧＴＡＡＡ　ＡＡＡＡＧＡＴＴＡ丁　ＡＴＧＡＡＴＴＴＡＴ　ＣＡＴ ＡＡ丁ＡＴＣＡ　ＡＴＡＡＡＡＴＡＧＣＴＴＡＴｒＴＴＡＡ`　１２１６ ＡＡＴＡＴＴＧＡＡＣＣＡ、ＡＴＴＴＡＡＡＴ　ＴＴｒＣＡＡＣＡＴＡ　ＴＧＴ ＡＴＡＴＧＴＡ　ＡＡＴＡＡＡＴＴＴＡ　Ａん〜すυＪｊＡ`　１２７６ ＡＡＡＡＡＡ　１２８２ （２）　ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　１７の情報。

（ｉ）配列特性： （Ａ）長さ＝３６８個のアミノ酸 （Ｂ）型　二アミノ酸 （Ｄ）形態−線状 （１１）分子型　蛋白質 （ｘｌ）配列についての記載：　ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　１７：Ａｒｇ　Ｌｅｕ 　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ｌｅｕ 　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ−１４−１ｏ　−５１ Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｃｙｓ　Ｐｒｏ　Ｈｉｓ　Ａｌａ　 Ｌｅｕ　Ｈｉｓ　Ａｒｇ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｇｌｙ　５ｅｒ５　ｔｏ　１５ Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ｃｙｓ　 Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　ＰｈｅＡｓｎ　Ｇｌｙ　Ｌ ｙｓ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｈｉｓ　Ａｓｐ　Ｇ ｌｙ　Ｐｒｏ　Ｃｙｓ　Ｇｌｕ　Ｐｒ。

Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｇｌｎ　Ｇｌｕ　 Ｃｙｓ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｔｙｒ　ＬｙｓＰｒｏ　Ｖａｔ　Ｃ ｙｓ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｉ　ｌｅ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　 Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ　Ｌｅ■ Ｇｌｕ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　ｌｉｅ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　 Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｈｉｓ　ＧｌｕＧｌｙ　Ｐｒｏ　Ｃ ｙｓ　Ａｒｇ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｉ　ｌｅ　Ｌｅｕ　 Ｌｙｓ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｇｌ■ ｔｏｏ　ｔｏｓ　ｔｔ。

Ｐｈｅ　Ｇｌｕ　Ｍｅｔ　Ｔｙｒ　Ａｒｇ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｃｙｓ　Ｐｒｏ　 Ｌｙｓ　Ｉ　ｌｅ　Ｔｙｒ　Ｔｙｒ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｃｙ■ Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　 Ｌｅｕ　Ｃｙｓ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｃｙｓ　ＨｉｓＭｅｔ　Ａｒｇ　Ｍ ｅｔ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ　Ｌｅｕ　Ｈｉｓ　Ｈｉｓ　Ｔ ｙｒ　Ｇｌｙ　Ｈｉｓ　Ｃｙｓ　Ｇ１ｎＨｉｓ　Ｈｉｓ　Ｈｉｓ　）［ｉｓ　） ｌｉｓ　）ｌｉｓ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　）ｌｉｓ　Ｈｉｓ　）ｌｉｓ　Ｈ ｉｓ　１（ｉｓ　）hｉｓ　）Ｉｔｓ Ｐｒｏ　Ｈｉｓ　１（ｉｓ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ 　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｃｙｓ　Ｐｒｏ　Ｈｉ■ Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｈｉｓ　Ａｒｇ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　 Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｐｒ。

Ｃｙｓ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ｈｉｓ　Ａｓｎ　 Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　ＬｙｓＶａｌ　Ｈｉｓ　Ａ ｓｐ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ｃｙｓ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｇ ｌｕ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｇ１ｎＧｌｕ　Ｃｙｓ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｖａ ｌ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ａｓ ｐ　Ａｓｐ　ＬｙｓＴｈｒ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ 　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ｉ　ｌｅ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　５ｅ ■ Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｈｉｓ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　 ＩＩｅＣｙｓ　Ａｒｇ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　ＬｙｓＬｙｓ　Ｌｅｕ　Ｐｒ ｏ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｈｉｓ　Ｔｈ ｒ　Ｃｙｓ　Ｖａｔ　Ｃｙｓ　Ｐｒ。

Ｔｙｒ　Ａｓｎ　Ｔｙｒ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ｖａｔ　Ｃｙｓ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　 Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｐｒｏ　ＡｓｎＬｅｕ　Ｃｙｓ　Ａ ｌａ　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ　Ｍｅｔ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｖａｔ　Ｐ ｒｏ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　ＬｅｕＬｙｓ　Ｈｉｓ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｌｙ ｓ　Ｃｙｓ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｈｉｓ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ａｓ ｐ　Ｐｒｏ　Ｖａ１（２）　ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　１８の情報：（ｉ）配列特 性・ （Ａ）長さ、１１　個のアミノ酸 （Ｂ）型　二アミノ酸 （Ｄ）形態二線状 （１１）分子！１１：ペプチド （ｉｉｉ）仮定条件：なし くｉｖ）抗感度；なし くＶ）フラグメント型：Ｎ−末端 （ｖｉ）出所： （Ａ）有機体：ロードニウス　ブロリクサス（Ｄ）成長段階：成虫 （Ｆ）組織型：全動物 （ｉｘ）特徴： （Ａ）名前／キー：ペプチド （Ｂ）位置：　１．．１１ （ｘｉ）配列についての記載：　ＳＥＱ　ＩＤＮｏ：　１８：Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　 Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｃｙｓ　Ｐｒｏ　Ｈｉｓ　Ａｌａｌ 　５　１０ （２）　ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　１９の情報：（ｉ）配列特性： （Ａ）長さ：３２個の塩基対 （Ｂ）型　：核酸 （ｃ）鎖状ニー重鎖 （Ｄ）形態：線状 （目）分子型ｎＤＮＡ（ゲノムのもの）（１目）仮定条件：あり （ｉｖ）抗感度：なし くｖｉ）　出所： （Ａ）有機体；　ロードニウス　ブロリクサス（Ｘｌ）配列についての記載：　 ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　１９：ＧＡＡＧＧＴＧＧＴＧ　ＡＡＣＣＮＴＧＹＧＣＮ ＴＧＹＣＣ：ＮＣＡＹ　ＧＣ３２（２）　ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　２０の情報： （＋）配列特性： （Ａ）長さ＝４５個の塩基対 （Ｂ）型　：核酸 （Ｃ）鎖状ニー重鎖 （Ｄ）形態二線状 （百）分子型：ＤＮＡ（ゲノムのもの）（ｉｉｉ）仮定条件：あり （ｉｖ）抗感度：なし くｘｉ）配列についての記載：　ＳＥＱ　１０　Ｎｏ：　２０：ＣＧＡＧＧＧＧ ＧＡＴ　ＧＧＴＣＧＡＣＧＧＡ　ＡＧＣＧＡＣＣＴＴＴ　ｍＴＴＴＴｍ　ＴＴＴ ＴＴ　４５（２）　ＳＥＱ　１０　Ｎｏ：　２１の情報ユ（１）配列特性： （Ａ）長さ１１９個の塩基対 （Ｂ）型　：核酸 （Ｃ）鎖状ニー重鎖 （Ｄ）形態二線状 （ｉｉ）分子型：ＤＮＡ（ゲノムのもの）（ｉｉｉ）仮定条件、あり （１ｖ）抗感度：なし くｘｌ）配列にツイての記載：　ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　２１：ＣＧＡＧＧＧＧ ＧＡＴ　ＧＧＴＣＧＡＣＧＧ　１９（２）　ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ＋　２２の情報 ：（ｉ）配列特性： （Ａ）長さ＝２０個の塩基対 （Ｂ）型　：核酸 （ｃ）鎖状ニー重鎖 （Ｄ）形態：線状 （目）分子型：ＤＮＡ（ゲノムのもの）（ｉｉｉ）仮定条件：あり （ｉｖ）抗感度：なし くｘｌ）配列にツイての記載：　ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：　２２：ＧＡＴＧＧＴＣ ＧＡＣＧＧＡＡＧＣＧＡＣＣ２０国ｌ！５纒査鶴牛 フロントページの続き （５１）Ｉｎｔ、Ｃ１，’　識別記号　庁内整理番号Ｃｌ２Ｎ　１５／１５　Ｚ ＮＡ ／／（Ｃｌ３Ｆ　２１１０２ ＣＩ２　Ｒ１：１９） （７２）発明者　クレーガー、プルクハルトドイツ連邦共和国　Ｄ−６７０３リ ムブルガーホーフ　ドナースペルクシュトラーセＩ （７２）発明者　キュナースト、クリストフドイツ連邦共和国　Ｄ−６７０１オ ツターシュタット　ザリエルシュトラーセ　２

Claims (7)

【特許請求の範囲】
1. １．ロードニウス種のサシガメ科の動物からのトロンビン阻害性の作用を有する 蛋白貧において、ＳＥＱＩＤＮＯ：３、ＳＥＱＩＤＮＯ：５、ＳＥＱＩＤＮＯ： ７、ＳＥＱＩＤＮＯ：９、ＳＥＱＩＤＮＯ：１１、ＳＥＱＩＤＮＯ：１３および ＳＥＱＩＤＮＯ：１５によって形成されている群から選択されているアミノ酸配 列を有することを特徴とする、サシガメ科の動物からのトロンビン阻害性の作用 を有する蛋白質。
2. ２．ＳＥＱＩＤＮＯ：３中に記載されたアミノ酸配列を有する１個またはそれ以 上のドメインを有する、トロンビン阻害性の作用を有する蛋白質。
3. ３．アミノ酸配列において、請求項１に記載の蛋白賃のためにコーディングして いることを特徴とする、ＤＮＡ酸配列。
4. ４．トロンビン阻害性作用を有する蛋白質のためにコーディングしており、かっ ａ）ＳＥＱＩＤＮＯ：３、ＳＥＱＩＤＮＯ：４、ＳＥＱＩＤＮＯ：６、ＳＥＯＩ ＤＮＯ：８、ＳＥＱＩＤＮＯ：１０、ＳＥＱＩＤＮＯ：１２およびＳＥＱＩＤＮ Ｏ：１４中に記載された構造を有するＤＮＡ配列 ｂ）標準条件下にＤＮＡ配列ａ）とハイブリッド化しているＤＮＡ配列 によって形成されている群から選択されている、ＤＮＡ配列。
5. ５．発現ベクターにおいて、請求項３または４に記載のＤＮＡ配列を有すること を特徴とする、発現ベクター。
6. ６．請求項１または２に記載の蛋白質の、疾病の撲滅のための使用。
7. ７．医薬品において、請求項４に記載のＤＮＡ配列によってコーディングされて いる１個またはそれ以上の蛋白質およびもう１つの凝固抑制因子を有することを 特徴とする、医薬品。