JPH0675515B2 - アンモニアを反応生成物とする生体物質の定量方法 - Google Patents
アンモニアを反応生成物とする生体物質の定量方法Info
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- JPH0675515B2 JPH0675515B2 JP60088851A JP8885185A JPH0675515B2 JP H0675515 B2 JPH0675515 B2 JP H0675515B2 JP 60088851 A JP60088851 A JP 60088851A JP 8885185 A JP8885185 A JP 8885185A JP H0675515 B2 JPH0675515 B2 JP H0675515B2
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Description
【発明の詳細な説明】 本発明はアンモニアまたは尿素を反応生成物とする生体
物質の定量方法に関するものである。
物質の定量方法に関するものである。
更に詳細には、本発明は、検体中にすでに存在するアン
モニア又はアンモニアと尿素をあらかじめ消費させ、ア
ンモニア又は尿素を反応生成物とする生体物質を正確に
測定する方法に関するものである。
モニア又はアンモニアと尿素をあらかじめ消費させ、ア
ンモニア又は尿素を反応生成物とする生体物質を正確に
測定する方法に関するものである。
一般に、尿、血液等の検体に存在する尿素、クレアチニ
ン、クレアチン、グアニン、アデノシンなどを検出した
り、これら物質に関与する各種酵素の活性を測定するこ
とは普通に行なわれている。
ン、クレアチン、グアニン、アデノシンなどを検出した
り、これら物質に関与する各種酵素の活性を測定するこ
とは普通に行なわれている。
そして、これら物質の検出や酵素反応においては、アン
モニアを生成させ、生成したアンモニアをGlDH（グルタ
ミン酸脱水素酵素）によってグルタミン酸に変換し、こ
の際NADH（還元型ニコチンアミドアデニンジヌクレチオ
ド）→NAD+（ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド）
の共役反応によって減少するNADHの量を340nmで測定し
て定量していた。
モニアを生成させ、生成したアンモニアをGlDH（グルタ
ミン酸脱水素酵素）によってグルタミン酸に変換し、こ
の際NADH（還元型ニコチンアミドアデニンジヌクレチオ
ド）→NAD+（ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド）
の共役反応によって減少するNADHの量を340nmで測定し
て定量していた。
しかし、この反応系では必ずアンモニアを生成するため
に、そもそも検体中に存在するアンモニアが測定値に含
まれてしまって、正確な定量を困難にしていた。
に、そもそも検体中に存在するアンモニアが測定値に含
まれてしまって、正確な定量を困難にしていた。
そこで、そもそも検体中に存在するアンモニアを前処理
でGlDHによってα−KG（α−ケトグルタル酸）と反応さ
せてグルタミン酸に変換させてしまえば問題はなくなる
のである。そして、このアンモニア→グルタミン酸の系
にはNADH→NAD+の変化を伴なうために、NAD+→NADHの逆
反応でNADHに戻す必要があり、この際イソクエン酸を基
質としてiCDH（イソクエン酸脱水素酵素）とマグネシウ
ムイオン又はマンガンイオンなどの金属イオンによって
共役反応を生起させることができる。この反応系は、次
の式（Ｉ）に示される。
でGlDHによってα−KG（α−ケトグルタル酸）と反応さ
せてグルタミン酸に変換させてしまえば問題はなくなる
のである。そして、このアンモニア→グルタミン酸の系
にはNADH→NAD+の変化を伴なうために、NAD+→NADHの逆
反応でNADHに戻す必要があり、この際イソクエン酸を基
質としてiCDH（イソクエン酸脱水素酵素）とマグネシウ
ムイオン又はマンガンイオンなどの金属イオンによって
共役反応を生起させることができる。この反応系は、次
の式（Ｉ）に示される。
式（Ｉ）に示されるように、検体中のアンモニアの消費
と尿素を分解して得たアンモニアの測定は同じ共役反応
によって行うことができるのであるが、検体中のアンモ
ニアの消費が完了したらNAD+→NADHの反応が完全に停止
されてはじめて尿素を分解して得たアンモニアの正確な
定量が行なえるのである。
と尿素を分解して得たアンモニアの測定は同じ共役反応
によって行うことができるのであるが、検体中のアンモ
ニアの消費が完了したらNAD+→NADHの反応が完全に停止
されてはじめて尿素を分解して得たアンモニアの正確な
定量が行なえるのである。
そこで、問題となるのは、式（Ｉ）におけるNADHNAD+
においてNAD+→NADHの反応をいかにして完全に停止させ
るかであった。従来、NAD+→NADHの反応を完全に停止さ
せることは知られていなかった。
においてNAD+→NADHの反応をいかにして完全に停止させ
るかであった。従来、NAD+→NADHの反応を完全に停止さ
せることは知られていなかった。
本発明者らは、上述の式（Ｉ）及び式（II）における を完全に停止させアンモニア又は尿素を反応生成物とす
る生体物質を正確に測定する方法を求めて鋭意研究した
ところ、ATP又は／及びキレート剤の添加によって、 の反応を完全に停止させることに成功したのである。
る生体物質を正確に測定する方法を求めて鋭意研究した
ところ、ATP又は／及びキレート剤の添加によって、 の反応を完全に停止させることに成功したのである。
本発明は、検体にGlDH、α−KG、NADH、イソクエン酸、
マグネシウムイオンまたはマンガンイオンなどの金属イ
オンおよびiCDHを添加混合し、検体中にすでに存在する
アンモニアを消費せしめ、次いでATP又は／及びキレー
ト剤を添加し、iCDH反応を停止し、これと同時もしくは
しかる後反応生成物としてアンモニアを生成せしめる酵
素を添加して、生成するアンモニアを測定することを特
徴とするアンモニアを反応生成物とする生体物質の定量
方法である。
マグネシウムイオンまたはマンガンイオンなどの金属イ
オンおよびiCDHを添加混合し、検体中にすでに存在する
アンモニアを消費せしめ、次いでATP又は／及びキレー
ト剤を添加し、iCDH反応を停止し、これと同時もしくは
しかる後反応生成物としてアンモニアを生成せしめる酵
素を添加して、生成するアンモニアを測定することを特
徴とするアンモニアを反応生成物とする生体物質の定量
方法である。
また、本発明は検体にGlDH、α−KG、NADH、イソクエン
酸、マグネシウムイオンまたはマンガンイオンなどの金
属イオン、ウレアーゼおよびiCDHを添加混合し、検体中
にすでに存在するアンモニア及び尿素を消費せしめ、次
いでATP又は／及びキレート剤を添加し、iCDH反応を停
止し、これと同時もしくはしかる後反応生成物として尿
素を生成せしめる酵素もしくは酸素群を添加して、生成
するアンモニアを測定することを特徴とする尿素を反応
生成物とする生体物質の定量方法である。
酸、マグネシウムイオンまたはマンガンイオンなどの金
属イオン、ウレアーゼおよびiCDHを添加混合し、検体中
にすでに存在するアンモニア及び尿素を消費せしめ、次
いでATP又は／及びキレート剤を添加し、iCDH反応を停
止し、これと同時もしくはしかる後反応生成物として尿
素を生成せしめる酵素もしくは酸素群を添加して、生成
するアンモニアを測定することを特徴とする尿素を反応
生成物とする生体物質の定量方法である。
ここで、金属イオンとはマグネシウムイオン、マンガン
イオン、鉄イオン、銅イオン、亜鉛イオン、スズイオ
ン、カルシウムイオンなどを云うが、これらのイオン種
に制限されることはない。
イオン、鉄イオン、銅イオン、亜鉛イオン、スズイオ
ン、カルシウムイオンなどを云うが、これらのイオン種
に制限されることはない。
また、キレート剤とはEDTAおよびその塩、1,2−ビス
（ｏ−アミノフェノキシ）エタン−N,N,N′,N′−四酢
酸およびその塩、トランス−1,2−シクロヘキサンジア
ミン−N,N,N′,N′−四酢酸およびその塩、ジヒドロキ
シエチルグリシンおよびその塩、1,3−ジアミノプロパ
ノール−N,N,N′,N′−四酢酸およびその塩、ジエチレ
ントリアミン五酢酸およびその塩、エチレンジアミンジ
オルトヒドロキシフェニル酢酸およびその塩、エチレン
ジアミン二酢酸およびその塩、エチレンジアミン二プロ
ピオン酸およびその塩、ヒドロキシエチルエチレンジア
ミン三酢酸およびその塩、エチレンジアミンテトラキス
（メチレンホスホン酸）およびその塩、グリコールエー
テルジアミン四酢酸およびその塩、ヒドロキシエチルイ
ミノ二酢酸およびその塩、イミノ二酢酸およびその塩、
ジアミノプロパン四酢酸およびその塩、ニトリロ三酢酸
およびその塩、ニトリロ三プロピオン酸およびその塩、
ニトリロトリス（メチレンホスホン酸）およびその塩、
トリエチレンテトラミン六酢酸およびその塩などを云う
が、これらのキレート剤に制限されることはない。
（ｏ−アミノフェノキシ）エタン−N,N,N′,N′−四酢
酸およびその塩、トランス−1,2−シクロヘキサンジア
ミン−N,N,N′,N′−四酢酸およびその塩、ジヒドロキ
シエチルグリシンおよびその塩、1,3−ジアミノプロパ
ノール−N,N,N′,N′−四酢酸およびその塩、ジエチレ
ントリアミン五酢酸およびその塩、エチレンジアミンジ
オルトヒドロキシフェニル酢酸およびその塩、エチレン
ジアミン二酢酸およびその塩、エチレンジアミン二プロ
ピオン酸およびその塩、ヒドロキシエチルエチレンジア
ミン三酢酸およびその塩、エチレンジアミンテトラキス
（メチレンホスホン酸）およびその塩、グリコールエー
テルジアミン四酢酸およびその塩、ヒドロキシエチルイ
ミノ二酢酸およびその塩、イミノ二酢酸およびその塩、
ジアミノプロパン四酢酸およびその塩、ニトリロ三酢酸
およびその塩、ニトリロ三プロピオン酸およびその塩、
ニトリロトリス（メチレンホスホン酸）およびその塩、
トリエチレンテトラミン六酢酸およびその塩などを云う
が、これらのキレート剤に制限されることはない。
本発明はATP又は／及びキレート剤の添加によって上記
式（II）→式（III）への変化を行わせるものである。
即ち、検体中のアンモニア又は／及び尿素の完全消費を
式（II）で行わせ、完全消費ののち反応系にATP又は／
及びキレート剤を添加し、 の反応を停止させるものである。
式（II）→式（III）への変化を行わせるものである。
即ち、検体中のアンモニア又は／及び尿素の完全消費を
式（II）で行わせ、完全消費ののち反応系にATP又は／
及びキレート剤を添加し、 の反応を停止させるものである。
iCDHの反応を停止させた後は、ATP又は／及びキレート
剤の添加と同時もしくはその後で検体中にアンモニアを
生成せしめる酵素、又は、尿素を生成せしめる酵素もし
くは酵素群を添加し、アンモニアからグルタミン酸への
共役反応としてNADH→NAD+の反応にともなう340nm吸光
度の減少によってそれぞれの物質を定量するものであ
る。
剤の添加と同時もしくはその後で検体中にアンモニアを
生成せしめる酵素、又は、尿素を生成せしめる酵素もし
くは酵素群を添加し、アンモニアからグルタミン酸への
共役反応としてNADH→NAD+の反応にともなう340nm吸光
度の減少によってそれぞれの物質を定量するものであ
る。
アンモニアを生成せしめる酵素の反応としては次の式
（IV）が示される。
（IV）が示される。
即ち、ウレアーゼによって尿素が定量され、クレアチニ
ンデイミナーゼによってクレアレチンが定量され、グア
ナーゼによってグアニンが定量され、アデノシンデアミ
ナーゼによってアデノシンが定量されるのである。ま
た、本発明のこれらの反応は、これら酵素の活性を測定
をも包含するものである。
ンデイミナーゼによってクレアレチンが定量され、グア
ナーゼによってグアニンが定量され、アデノシンデアミ
ナーゼによってアデノシンが定量されるのである。ま
た、本発明のこれらの反応は、これら酵素の活性を測定
をも包含するものである。
また、尿素を生成せしめる酵素もしくは酵素群の反応と
しては次の式（Ｖ）が示される。
しては次の式（Ｖ）が示される。
即ち、すでに尿素が消費させた系において、クレアチナ
ーゼによってクレアチンが定量され、アルギナーゼによ
ってアルギニンが定量され、クレアチナーゼとクレアチ
ニナーゼによってクレアチニンが定量される。また、本
発明のこれら反応は、これら酵素の活性の測定をも包含
するものである。
ーゼによってクレアチンが定量され、アルギナーゼによ
ってアルギニンが定量され、クレアチナーゼとクレアチ
ニナーゼによってクレアチニンが定量される。また、本
発明のこれら反応は、これら酵素の活性の測定をも包含
するものである。
本発明においては、検体中の被検物を分解し、NADH→NA
D+の反応によってNADHを消費して正確な被検物の定量を
行うものである。
D+の反応によってNADHを消費して正確な被検物の定量を
行うものである。
本発明において用いる、APT又は／及びキレート剤によ
るiCDH反応の停止は、反応を停止したそのままの媒質で
NADH→NAD+の反応を用い各種反応が行える点できわめて
有用である。
るiCDH反応の停止は、反応を停止したそのままの媒質で
NADH→NAD+の反応を用い各種反応が行える点できわめて
有用である。
反応系に対するATPの添加量は15mM以上であればよい。
第１図はiCDH活性におよぼすATPの濃度の影響をみた図
であるが、ATP濃度が15mM以上でiCDHは完全に活性を失
っているのが分る。
第１図はiCDH活性におよぼすATPの濃度の影響をみた図
であるが、ATP濃度が15mM以上でiCDHは完全に活性を失
っているのが分る。
また、反応系に対するキレート剤、例えばEDTAの添加量
は10mM以上であればよい。第２図はiCDH活性におよぼす
EDTA濃度の影響をみた図であるが、EDTA濃度が10mM以上
でiCDHは完全に活性を失っているのが分る。
は10mM以上であればよい。第２図はiCDH活性におよぼす
EDTA濃度の影響をみた図であるが、EDTA濃度が10mM以上
でiCDHは完全に活性を失っているのが分る。
次に、本発明の実施例を示す。
実施例１ α−KG 10mM NADH 0.16mM イソクエン酸 5mM ADP 0.5mM MgCl2 1mM GlDH 100u/ml iCDH 2u/ml 以上を含有する0.1Mリン酸緩衝液（pH7.5）2.4mlに160m
Mアンモニアを含む様々な濃度に調整した尿素含有検体
（尿素態−窒素として０〜1000mg/dl）30μｌ添加し
た。それぞれ37℃で５分間保温したのちATP、ウレアー
ゼ濃度がそれぞれ20mM、0.1u/mlになるようにATP、アレ
アーゼ混液を0.6ml加え分光光度計により25℃での340nm
の１分間における吸収の減少から検体中の尿素態−窒素
を測定した測定結果を下に示す。
Mアンモニアを含む様々な濃度に調整した尿素含有検体
（尿素態−窒素として０〜1000mg/dl）30μｌ添加し
た。それぞれ37℃で５分間保温したのちATP、ウレアー
ゼ濃度がそれぞれ20mM、0.1u/mlになるようにATP、アレ
アーゼ混液を0.6ml加え分光光度計により25℃での340nm
の１分間における吸収の減少から検体中の尿素態−窒素
を測定した測定結果を下に示す。
実施例２ α−KG 10mM NADH 0.16mM イソクエン酸 5mM ADP 0.5mM MgCl2 1mM GlDH 100u/ml iCDH 2u/ml 以上を含有する0.1Mリン酸緩衝液（pH7.5）2.4mlに160m
Mアンモニアを含む様々な濃度に調整した尿素含有検体
（尿素態−窒素として０〜1000mg/dl）30μｌ添加し
た。それぞれ37℃で５分間保温したのちEDTA、ウレアー
ゼ濃度がそれぞれ10mM、0.1u/mlになるようにEDTA、ウ
レアーゼ混液を0.6ml加え分光光度計により25℃での340
nmの１分間における吸収の減少から検体中の尿素態−窒
素を測定した測定結果を下に示す。
Mアンモニアを含む様々な濃度に調整した尿素含有検体
（尿素態−窒素として０〜1000mg/dl）30μｌ添加し
た。それぞれ37℃で５分間保温したのちEDTA、ウレアー
ゼ濃度がそれぞれ10mM、0.1u/mlになるようにEDTA、ウ
レアーゼ混液を0.6ml加え分光光度計により25℃での340
nmの１分間における吸収の減少から検体中の尿素態−窒
素を測定した測定結果を下に示す。
実施例３ α−KG 10mM NADH 0.2mM イソクエン酸 10mM ADP 1mM MgCl2 0.4mM GlDH 100u/ml iCDH 4u/ml 以上を含有する0.1Mトリス塩酸（pH7.5）2.88mlに100mM
アンモニアを含む様々な濃度に調整したクレアチニン含
有検体（Ａ＝12mg/dl、Ｂ＝24mg/dl、Ｃ＝48mg/dl、Ｄ
＝96mg/dl）20μｌ添加した。それぞれ37℃で10分間保
温した後、ATP、クレアチニンデイミナーゼ濃度がそれ
ぞれ20mM、3u/mlになるようにATP、クレアチニンデイミ
ナーゼ混液を100μｌ加え、分光光度計により37℃での3
40nmにおける吸光度変化を測定した。
アンモニアを含む様々な濃度に調整したクレアチニン含
有検体（Ａ＝12mg/dl、Ｂ＝24mg/dl、Ｃ＝48mg/dl、Ｄ
＝96mg/dl）20μｌ添加した。それぞれ37℃で10分間保
温した後、ATP、クレアチニンデイミナーゼ濃度がそれ
ぞれ20mM、3u/mlになるようにATP、クレアチニンデイミ
ナーゼ混液を100μｌ加え、分光光度計により37℃での3
40nmにおける吸光度変化を測定した。
△E,A＝0.044、Ｂ＝0.087、Ｃ＝0.175、Ｄ＝0.352であ
った。
った。
これを次式により計算した結果、検体中にすでに存在し
ていたアンモニアは完全に消去され、引き続き測定され
るクレアチニンの定量に影響なく、検体中のクレアチニ
ン含量が定量された。
ていたアンモニアは完全に消去され、引き続き測定され
るクレアチニンの定量に影響なく、検体中のクレアチニ
ン含量が定量された。
クレアチニン量 △Ｅ＝NADHの減少による吸光度変化 6.2＝NADHの1mMの吸光度 3.00＝全反応液量（ml） 0.02＝検体量（ml） 113＝クレアチニンの分子量
第１図はiCDH活性におよぼすATP濃度の影響をみた図
で、第２図はiCDH活性におよぼすEDTA濃度の影響をみた
図である。
で、第２図はiCDH活性におよぼすEDTA濃度の影響をみた
図である。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (56)参考文献 特開 昭59−31697（ＪＰ，Ａ) 特開 昭59−31700（ＪＰ，Ａ) 丸尾文治、田宮信雄監修「酵素ハンドブ ック」朝倉書店（1982−12−１）Ｐ．15− 16 Ｂｉｏｃｈｅｍｉｃａｌ Ｊ，229 （３），Ｐ．817−822，1985 Ａｒｃｈ Ｂｉｏｃｈｅｍ Ｂｉｏｐｈ ｙｓ，240（１），Ｐ．128−134，1985
Claims (2)
- 【請求項１】検体にGlDH、α‐KG、NADH、イソクエン
酸、マグネシウムイオンまたはマンガンイオンなどの金
属イオンおよびiCDHを添加混合し、検体中にすでに存在
するアンモニアを消費せしめ、次いでATP又は／及びキ
レート剤を添加し、iCDH反応を停止し、これと同時もし
くはしかる後反応生成物としてアンモニアを生成せしめ
る酵素を添加して、生成するアンモニアを測定すること
を特徴とするアンモニアを反応生成物とする生体物質の
定量方法。 - 【請求項２】検体にGlDH、α‐KG、NADH、イソクエン
酸、マグネシウムイオンまたはマンガンイオンなどの金
属イオン、ウレアーゼおよびiCDHを添加混合し、検体中
にすでに存在するアンモニア及び尿素を消費せしめ、次
いでATP又は／及びキレート剤を添加し、iCDH反応を停
止し、これと同時もしくはしかる後反応生成物として尿
素を生成せしめる酵素もしくは酵素群を添加して、生成
するアンモニアを測定することを特徴とする尿素を反応
生成物とする生体物質の定量方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP60088851A JPH0675515B2 (ja) | 1985-04-26 | 1985-04-26 | アンモニアを反応生成物とする生体物質の定量方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP60088851A JPH0675515B2 (ja) | 1985-04-26 | 1985-04-26 | アンモニアを反応生成物とする生体物質の定量方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS61247963A JPS61247963A (ja) | 1986-11-05 |
| JPH0675515B2 true JPH0675515B2 (ja) | 1994-09-28 |
Family
ID=13954486
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP60088851A Expired - Lifetime JPH0675515B2 (ja) | 1985-04-26 | 1985-04-26 | アンモニアを反応生成物とする生体物質の定量方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH0675515B2 (ja) |
Families Citing this family (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS6234061A (ja) * | 1985-08-08 | 1987-02-14 | Oriental Yeast Co Ltd | クレアチニンの定量方法 |
| JPS6234060A (ja) * | 1985-08-08 | 1987-02-14 | Oriental Yeast Co Ltd | 尿素の定量方法 |
| US5196087A (en) * | 1991-06-18 | 1993-03-23 | Multimedia Design, Inc. | Method for making multi-layer printed circuit board |
| US5618684A (en) * | 1992-02-07 | 1997-04-08 | Oriental Yeast Co., Ltd. | Method of determination of calcium |
| CN109085160A (zh) * | 2018-05-09 | 2018-12-25 | 天津市宝坻区人民医院 | 血清中鸟嘌呤的测定方法 |
| CN110511976A (zh) * | 2019-09-09 | 2019-11-29 | 天津市宝坻区人民医院 | 血清中l-精氨酸的测定方法 |
Family Cites Families (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS5931700A (ja) * | 1982-08-14 | 1984-02-20 | Oriental Yeast Co Ltd | アンモニアを反応生成物とする生体物質の定量方法 |
| JPS5931697A (ja) * | 1982-08-14 | 1984-02-20 | Oriental Yeast Co Ltd | 検体の前処理法 |
-
1985
- 1985-04-26 JP JP60088851A patent/JPH0675515B2/ja not_active Expired - Lifetime
Non-Patent Citations (3)
| Title |
|---|
| ＡｒｃｈＢｉｏｃｈｅｍＢｉｏｐｈｙｓ，２４０（１），Ｐ．１２８−１３４，１９８５ |
| ＢｉｏｃｈｅｍｉｃａｌＪ，２２９（３），Ｐ．８１７−８２２，１９８５ |
| 丸尾文治、田宮信雄監修「酵素ハンドブック」朝倉書店（１９８２−１２−１）Ｐ．１５−１６ |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS61247963A (ja) | 1986-11-05 |
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