JPS5931698A - クレアチニンの定量法 - Google Patents
クレアチニンの定量法Info
- Publication number
- JPS5931698A JPS5931698A JP14050282A JP14050282A JPS5931698A JP S5931698 A JPS5931698 A JP S5931698A JP 14050282 A JP14050282 A JP 14050282A JP 14050282 A JP14050282 A JP 14050282A JP S5931698 A JPS5931698 A JP S5931698A
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- Japan
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- adenine dinucleotide
- ammonia
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- nicotinamide adenine
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- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明はクレアチニンの定量法に関するものであ番。
更に詳細には本発明はアンモニアを含有する検体中に存
在するクレアチニンなそのまま直接定量する方法に関す
るものである。
在するクレアチニンなそのまま直接定量する方法に関す
るものである。
従来、生体ζこ由来する血液、尿等の検体に存在するク
レアチニンを定量するとは検体中にすでに存在している
アルカリピクリン酸反応（Ｊａｆｆｅ法）を妨書する物
質を透析処理や樹脂による吸着鶏理等をして除去した後
Ｊａｆｆｅ ＠にて定量するか、又は検体中のクレア
チニンをクレアチンに変換せしめる酵素を用いてクレア
チンに変換せしめ、生成したクレアチンを種々の方法に
より定量することによりクレアチニンを定量していた。
レアチニンを定量するとは検体中にすでに存在している
アルカリピクリン酸反応（Ｊａｆｆｅ法）を妨書する物
質を透析処理や樹脂による吸着鶏理等をして除去した後
Ｊａｆｆｅ ＠にて定量するか、又は検体中のクレア
チニンをクレアチンに変換せしめる酵素を用いてクレア
チンに変換せしめ、生成したクレアチンを種々の方法に
より定量することによりクレアチニンを定量していた。
しかしながら検体の透析処理は煩雑な上に検体が希釈さ
れる欠点があり、樹脂による吸着処理の一作がｍ１ｌｌ
であるという欠点もあって、いずｈも好ましくない。ま
たクレアチニンなりしアチンに変換せしめ、生成したク
レアチニンを定量する方法はクレアチンの定量にすでＶ
こ３段階以上もの反応をカップリングさせた多段階の反
応系であり、また検体中のクレアチンをあらかじめ消去
せしめるか、あらかじめ検体の盲検を行なわなければな
らず二度手間がかかる上に検体量が少ない場合は測定で
きないことじなって好ましいものではなかった。
れる欠点があり、樹脂による吸着処理の一作がｍ１ｌｌ
であるという欠点もあって、いずｈも好ましくない。ま
たクレアチニンなりしアチンに変換せしめ、生成したク
レアチニンを定量する方法はクレアチンの定量にすでＶ
こ３段階以上もの反応をカップリングさせた多段階の反
応系であり、また検体中のクレアチンをあらかじめ消去
せしめるか、あらかじめ検体の盲検を行なわなければな
らず二度手間がかかる上に検体量が少ない場合は測定で
きないことじなって好ましいものではなかった。
本発明はこのようなりレアチニンの定量における従来の
欠点を改善するためになされたものである。
欠点を改善するためになされたものである。
本発明はアンモニアを含有する検体にグルタミン酸脱水
素酵素（以下ＧＬＤＨという）、α−オキソゲルタール
酸（以下α−ＯＧという）、 還元型ニコチンアミド７
デニンジヌクレオチド（以下ＮＡＤＨという）ニコチン
ア鷹ドアデニンジ士 ヌクレオチド（以下ＮＡＤという）を還元する酵素及び
ＮＡＤＨを還元する酵素の基質を添加し、検体中？こす
でに存在するアンモニアを水とグルタ１ン酸に変化せし
め、その際生成されたニーチンアミド７デニンジヌクレ
オチドをニコチンアミド７デニンジヌクレオチドを還元
せしめる酵素を用いて再度還元ｍ＝ニコチンアミドアデ
ニンジヌクレオチド変換せしめ、しかる後検体に過剰量
のタレアチニンディミナーゼと還元型ニコチンア宥ドア
デニンジヌクレオチドホスフエート（以下ＮＡＤＰＨと
いう）を添加して反応せしめ、ＮＡＤＰＨの減少量を３
４０ｎｍ の吸光度の減少によってクレアチニンを定
量する方法である。
素酵素（以下ＧＬＤＨという）、α−オキソゲルタール
酸（以下α−ＯＧという）、 還元型ニコチンアミド７
デニンジヌクレオチド（以下ＮＡＤＨという）ニコチン
ア鷹ドアデニンジ士 ヌクレオチド（以下ＮＡＤという）を還元する酵素及び
ＮＡＤＨを還元する酵素の基質を添加し、検体中？こす
でに存在するアンモニアを水とグルタ１ン酸に変化せし
め、その際生成されたニーチンアミド７デニンジヌクレ
オチドをニコチンアミド７デニンジヌクレオチドを還元
せしめる酵素を用いて再度還元ｍ＝ニコチンアミドアデ
ニンジヌクレオチド変換せしめ、しかる後検体に過剰量
のタレアチニンディミナーゼと還元型ニコチンア宥ドア
デニンジヌクレオチドホスフエート（以下ＮＡＤＰＨと
いう）を添加して反応せしめ、ＮＡＤＰＨの減少量を３
４０ｎｍ の吸光度の減少によってクレアチニンを定
量する方法である。
本発明の特色とするところは検体中にすでに存在するア
ンそエアをＧｚＤＨ，α−ＯＧとＮＡＤＨｒこよってダ
ルタ文ン酸に変化させ、後にタレアチンディミナーゼの
反応ｔこよりクレアチニンから生ずるアンモニアを同じ
ＧｔＤＩ−１とＮＡＤＰＨによって反応させてグルタ擢
ン酸と水に変化せしめる点にある。
ンそエアをＧｚＤＨ，α−ＯＧとＮＡＤＨｒこよってダ
ルタ文ン酸に変化させ、後にタレアチンディミナーゼの
反応ｔこよりクレアチニンから生ずるアンモニアを同じ
ＧｔＤＩ−１とＮＡＤＰＨによって反応させてグルタ擢
ン酸と水に変化せしめる点にある。
本発明のクレアチニンの定量法【よれば検体中Ｅすでｔ
こ存在するアンモニアを前もって消費させてしまってい
るので、同一検体でそのまま添加したクレアチニンディ
ミナーゼｒこより検体中のクレアチニンからアンモニア
を生成させ、直接生成するアンモニア量をタレアチンデ
ィミナーゼによって分解されたアンモニアとして測定す
ることができるのでクレアチニン含量ハ正確に測定する
ことができる。
こ存在するアンモニアを前もって消費させてしまってい
るので、同一検体でそのまま添加したクレアチニンディ
ミナーゼｒこより検体中のクレアチニンからアンモニア
を生成させ、直接生成するアンモニア量をタレアチンデ
ィミナーゼによって分解されたアンモニアとして測定す
ることができるのでクレアチニン含量ハ正確に測定する
ことができる。
ここに示した本発明のアンモニア消費系の反応の一例を
式（１）で表わせば次の通りである。
式（１）で表わせば次の通りである。
本発明のクレアチニンの定量法はアンそエアを含有する
検体中、例えば血清Φ尿中のクレアチニンの定量に用い
られる。これらの検体にはすでｔこ多量のアンモニアが
絶えず存在しているために直接グルタミン酸生成反応に
よって測定するとクレアチニン量に、相当量のアンモニ
ア量を付加して測定されてしまうので正確な定量値が得
られなかったものである。本発明ではあらかじめ検体中
のアンモニアをＮＡＤＨｔｎより消費させてしまった後
にクレアチニンディミナーゼを検体中のクレアチニンに
作用させるので、そこに生成するＮＡＤＰ＋ の量は正
確Ｃクレアチニンの量として測定されるものである。
検体中、例えば血清Φ尿中のクレアチニンの定量に用い
られる。これらの検体にはすでｔこ多量のアンモニアが
絶えず存在しているために直接グルタミン酸生成反応に
よって測定するとクレアチニン量に、相当量のアンモニ
ア量を付加して測定されてしまうので正確な定量値が得
られなかったものである。本発明ではあらかじめ検体中
のアンモニアをＮＡＤＨｔｎより消費させてしまった後
にクレアチニンディミナーゼを検体中のクレアチニンに
作用させるので、そこに生成するＮＡＤＰ＋ の量は正
確Ｃクレアチニンの量として測定されるものである。
本発明のクレアチンの定量法は、単にエンドポイント法
ｔこよりてもアンモニアを含有する検体中のクレアチニ
ンを定量で幹るし、また適量なタレアチンディζナーゼ
の量を選択することによってＲｇｋｔｅ Ａｓ５ａｙに
てクレアチニンを定量で診る。
ｔこよりてもアンモニアを含有する検体中のクレアチニ
ンを定量で幹るし、また適量なタレアチンディζナーゼ
の量を選択することによってＲｇｋｔｅ Ａｓ５ａｙに
てクレアチニンを定量で診る。
本発明においてあらかじめ存在するアンモニアを消費さ
せるには第一にアンモニアとα−ケトダルタール酸より
水とグルタミン酸を生成するダル１１４ン酸脱水素酵素
（ＧｚＤＨ） （ＥＣ１，４，１，３）が必要となる。
せるには第一にアンモニアとα−ケトダルタール酸より
水とグルタミン酸を生成するダル１１４ン酸脱水素酵素
（ＧｚＤＨ） （ＥＣ１，４，１，３）が必要となる。
この反応には助酵素としてＮＡＤＨの存在４（必要であ
るが、 ＮＡＤＨの添加量を少なくするために反応で生
成するＮＡＤＨを還元する！ルー−スー６−リン酸脱水
素酵素（Ｇ−６−ＰＤＨ） （ＥＣ１，１，１，４９）
などのＮＡＤ十を還元する酵素を過剰のグルコース−６
−リン酸（Ｇ−６−Ｐ）などのＮＡＤ十を還元する酵素
反応基質と一緒ｔこ添加しておいて６−ホスホグルコン
Ｗｆ１（６−ＰＧ）を生成させると同時にアンモニアを
ａ−ケトゲルタール酸ニよって完全ｔこ水とグルタミン
酸に変化させてしまうのである。
るが、 ＮＡＤＨの添加量を少なくするために反応で生
成するＮＡＤＨを還元する！ルー−スー６−リン酸脱水
素酵素（Ｇ−６−ＰＤＨ） （ＥＣ１，１，１，４９）
などのＮＡＤ十を還元する酵素を過剰のグルコース−６
−リン酸（Ｇ−６−Ｐ）などのＮＡＤ十を還元する酵素
反応基質と一緒ｔこ添加しておいて６−ホスホグルコン
Ｗｆ１（６−ＰＧ）を生成させると同時にアンモニアを
ａ−ケトゲルタール酸ニよって完全ｔこ水とグルタミン
酸に変化させてしまうのである。
式（１）の反応ｔこおいてα−ＯＧ→ グルタミン酸の
変化によってＮＡＤＨがＮＡＤＨｈこなると３４０ｎｍ
ｔこよる吸光度が一且は減少するがＧ−６−ＰＤＨによ
って再びＮＡＤＨに変化するため４３４Ｏｒ＋＋ｎ
ｔこよる吸光度は」−Ｈし、吸光度の変化がなくなった
らアンモニアが全部消費されたことになる。
変化によってＮＡＤＨがＮＡＤＨｈこなると３４０ｎｍ
ｔこよる吸光度が一且は減少するがＧ−６−ＰＤＨによ
って再びＮＡＤＨに変化するため４３４Ｏｒ＋＋ｎ
ｔこよる吸光度は」−Ｈし、吸光度の変化がなくなった
らアンモニアが全部消費されたことになる。
本発明のアンモニア消費群のうちＧｔＤＨは必須である
が助酵累のＮＡＤＨを還元する酵素はＧ−６−ＰＤＨｒ
＝限らｆ ＮＡＤ十を助酵素として還元する酵素であれ
ば任意に選択することかでする。
が助酵累のＮＡＤＨを還元する酵素はＧ−６−ＰＤＨｒ
＝限らｆ ＮＡＤ十を助酵素として還元する酵素であれ
ば任意に選択することかでする。
例えばＧ−６；’ＰＤＨ（ＥＣ１，１，１，４９） （
グルコ−刈−リン酸脱水素酵素）６−Ｐ−ＧＤＨ（ＥＣ
１，１，１，４４） （釧σホグルスン酸脱水素酵素）
ｉＣ−ＤＨ（ＥＣ１，１，１，４２）（イソクエン酸脱
水素酵素）などがあり、これらを用いる場合はそれぞれ
過剰の基質と１２てＧ−６−Ｐ、 ６−ＰＧ、インクエ
ン酸をそれぞれ選択して添加すれば良い。
グルコ−刈−リン酸脱水素酵素）６−Ｐ−ＧＤＨ（ＥＣ
１，１，１，４４） （釧σホグルスン酸脱水素酵素）
ｉＣ−ＤＨ（ＥＣ１，１，１，４２）（イソクエン酸脱
水素酵素）などがあり、これらを用いる場合はそれぞれ
過剰の基質と１２てＧ−６−Ｐ、 ６−ＰＧ、インクエ
ン酸をそれぞれ選択して添加すれば良い。
このように検体中のすでｔこ存在していたアンモ、；ニ
アは消費されタレアチンディミナーゼの作用によって生
成するアンモニアは直接測定で鯉る状態となったわけで
ある。
アは消費されタレアチンディミナーゼの作用によって生
成するアンモニアは直接測定で鯉る状態となったわけで
ある。
次に本発明におけるクレアチニンを定量する場合の反応
系を式（２）で表わせば次の通りである。
系を式（２）で表わせば次の通りである。
なお太線會よアンモニア消費系の反応に関する係で、細
線はクレアチニンディミナーゼの反応に関する系である
。
線はクレアチニンディミナーゼの反応に関する系である
。
即ち検体に定量するタレ７チニン量口応じた基質※酵素
及び過浄のＮＡＤＰＨを添加して反応せしめることによ
ってタレ７チニン量をＮＡＤＰＨの減少量として３４０
ｎｍ による測定で定量することができる。ここで添
加に必須のものとしてはα−ＯＧ並びに牛肝臓ＧｔＤＨ
であるが最初のアンモニア消費反応系に添加されていた
ものを使用することもできる。最初の添加量が少ないと
ぎは、ここで追加して添加することもできる。またクレ
アチェンディミナーゼの添加モ必須である。またＮＡＤ
ＰＨの添加は必須であってＮＡＤＰＨのＮＡＤＰＨへの
変化によって生じる３ ４０ ｎｍの減少Ｃよってクレ
アチニン含量が測定で鯉ることになる。
及び過浄のＮＡＤＰＨを添加して反応せしめることによ
ってタレ７チニン量をＮＡＤＰＨの減少量として３４０
ｎｍ による測定で定量することができる。ここで添
加に必須のものとしてはα−ＯＧ並びに牛肝臓ＧｔＤＨ
であるが最初のアンモニア消費反応系に添加されていた
ものを使用することもできる。最初の添加量が少ないと
ぎは、ここで追加して添加することもできる。またクレ
アチェンディミナーゼの添加モ必須である。またＮＡＤ
ＰＨの添加は必須であってＮＡＤＰＨのＮＡＤＰＨへの
変化によって生じる３ ４０ ｎｍの減少Ｃよってクレ
アチニン含量が測定で鯉ることになる。
反応はＰＨ７，５の緩衝液中で２５℃で行なわれる。
式（２）の反応においてクレアチニンがタレアチニンデ
ィミナーゼによって分解されアンモニアからα−ＯＧと
ともにＧＡＤＨによってグルタミン酸になるときにＮＡ
ＤＰＨかＮＡＤＰＨになって蓄積する。この時検体中の
アンモニアを消費するために添加されていた、ＮＡＤＨ
がＮＡＤＰＨと同様に酸化されて、さらにＩ ＣＤＨに
よってＮＡＤＰＨにもどると危惧される。しかしＮＡＤ
ＨはＮＡＤＰＨに比較してごく微量、例えば１０分の１
以下しか存在しないため、ＩＣＤＨサイクルが回る事は
無視できるものである。
ィミナーゼによって分解されアンモニアからα−ＯＧと
ともにＧＡＤＨによってグルタミン酸になるときにＮＡ
ＤＰＨかＮＡＤＰＨになって蓄積する。この時検体中の
アンモニアを消費するために添加されていた、ＮＡＤＨ
がＮＡＤＰＨと同様に酸化されて、さらにＩ ＣＤＨに
よってＮＡＤＰＨにもどると危惧される。しかしＮＡＤ
ＨはＮＡＤＰＨに比較してごく微量、例えば１０分の１
以下しか存在しないため、ＩＣＤＨサイクルが回る事は
無視できるものである。
また検体中のアンそエアを消費するためニ含有されてい
るＩ ＣＤＨがＮＡＤＰＨを還元すると危惧されるが、
ここで含有される酵素は助酵素に高い特異性を持つもの
が選ばれているため、その心配は必要としない。
るＩ ＣＤＨがＮＡＤＰＨを還元すると危惧されるが、
ここで含有される酵素は助酵素に高い特異性を持つもの
が選ばれているため、その心配は必要としない。
士
生成したＮＡＤＰ はそのまま３４０ ｎｍの吸光度
の減少によってクレアチニン含量を測定することかでき
る。
の減少によってクレアチニン含量を測定することかでき
る。
また尿素の定量もタレ７チニンの定量と同様に行なうこ
とかでする。そして他のアンそエア生成反応系ではクレ
アチニンの定量と全く同様にアンそエアを生成する物質
を定量することがでかるものである。
とかでする。そして他のアンそエア生成反応系ではクレ
アチニンの定量と全く同様にアンそエアを生成する物質
を定量することがでかるものである。
このように本発明はクレアチニンの定量において前もっ
て検体中のアンモニアを消費せしめたために引続鯉同−
検体で直接クレアチニンの定量を可能としたもので、ク
レアチニンの自動分析に極めて適した方法である。
て検体中のアンモニアを消費せしめたために引続鯉同−
検体で直接クレアチニンの定量を可能としたもので、ク
レアチニンの自動分析に極めて適した方法である。
次に本発明の実施例を示す。
実施例 クレアチニンの定量の場合
α−ＯＧ ４．２ｍＭ
ＮＡＤ）−１０，０１３講Ｍ
イソクエン酸 ３．２ｍＭＩ ＣＤＨ３
，５！ ＬＪ／１１７ ＧｔＤＨ（牛肝臓由来） ３８ｕ／１１４以上を含
有する０、 １ Ｍ ） ＩＩス塩酸緩衡液（Ｐｔ−１
ｙ、５）３ＷＬｌに２ ｍＭ アンモニアを含む様々な
濃度に調整したクレアチニン含有検体（Ａ−０，１２１
＋９／Ｍｌ。
，５！ ＬＪ／１１７ ＧｔＤＨ（牛肝臓由来） ３８ｕ／１１４以上を含
有する０、 １ Ｍ ） ＩＩス塩酸緩衡液（Ｐｔ−１
ｙ、５）３ＷＬｌに２ ｍＭ アンモニアを含む様々な
濃度に調整したクレアチニン含有検体（Ａ−０，１２１
＋９／Ｍｌ。
Ｂ＝０．２４叩／−１Ｃ＝０．４８■７ｄ、Ｄ＝０．９
６叩／ｄ）２０μｔを添加した。それぞれ２５℃で５分
間保温した後３４０ ｎｍ の吸光度を測定し、吸光度
の変化が停したところで５ 隅Ｍ ＮＡＤＰＨ７２μｔ
を添加し、３４０ ｎｍ の吸光度の増加を約２分間追
跡した後クレアチンディミナーゼ５０ρｔを添加し、３
４０ ｎｍ の吸光度の減少を測定した。
６叩／ｄ）２０μｔを添加した。それぞれ２５℃で５分
間保温した後３４０ ｎｍ の吸光度を測定し、吸光度
の変化が停したところで５ 隅Ｍ ＮＡＤＰＨ７２μｔ
を添加し、３４０ ｎｍ の吸光度の増加を約２分間追
跡した後クレアチンディミナーゼ５０ρｔを添加し、３
４０ ｎｍ の吸光度の減少を測定した。
△Ｅ； Ａ＝０．０４２ Ｂ−０，０８４Ｃ＝０
．１６８Ｄ期０．３３５ であった。
．１６８Ｄ期０．３３５ であった。
これを次式により計算した結果、検体中にすでに存在し
ていたアンモニア２ｍＭ は完全に消去され、引ぎ続
艶測定されるクレアチニンの定１ｔこ影響なく、検体中
のクレアチニン含量が定量された。
ていたアンモニア２ｍＭ は完全に消去され、引ぎ続
艶測定されるクレアチニンの定１ｔこ影響なく、検体中
のクレアチニン含量が定量された。
クレアチニン量
△Ｅ −ＮＡＤＰＩ−１の減少による吸光度の減少６
．２ − ＮＡＤＰＨの １ｍＭ の吸光度３．１１
−全反応液量 ０．０２−検体量 １１Ｂ −クレアチニンの分子量
．２ − ＮＡＤＰＨの １ｍＭ の吸光度３．１１
−全反応液量 ０．０２−検体量 １１Ｂ −クレアチニンの分子量
Claims (1)
- 検体にグルタミン酸脱水素酵素、α−オキソゲルタール
酸、還元型ニコチンアミド７デニンジヌクレオチド及び
ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドを還元する酵素
と基質を添加混合し、混合液中にすでに存在するアンモ
ニアを消費せしめ、その際生成されたニコチンアミドア
デニンジヌクレオチドをニコチンアミドアデニンジヌク
レオチドを還元せしめる酵素を用いて再度還元型ニコチ
ンアミドアデニンジヌクレオチドに変換せしめ、しかる
後還元型エコチンア虐ド７デニンジヌクレオチドホス７
エート及びタレアチニンディミナーゼを添加して反応せ
しめることを特徴とするクレアチニンの定量法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP14050282A JPS5931698A (ja) | 1982-08-14 | 1982-08-14 | クレアチニンの定量法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP14050282A JPS5931698A (ja) | 1982-08-14 | 1982-08-14 | クレアチニンの定量法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS5931698A true JPS5931698A (ja) | 1984-02-20 |
| JPH0218077B2 JPH0218077B2 (ja) | 1990-04-24 |
Family
ID=15270126
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP14050282A Granted JPS5931698A (ja) | 1982-08-14 | 1982-08-14 | クレアチニンの定量法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS5931698A (ja) |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS6234061A (ja) * | 1985-08-08 | 1987-02-14 | Oriental Yeast Co Ltd | クレアチニンの定量方法 |
| US5369219A (en) * | 1991-06-18 | 1994-11-29 | Multimedia Design, Inc. | Multi-layer printed circuit board apparatus and method for making same |
| US5618684A (en) * | 1992-02-07 | 1997-04-08 | Oriental Yeast Co., Ltd. | Method of determination of calcium |
-
1982
- 1982-08-14 JP JP14050282A patent/JPS5931698A/ja active Granted
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS6234061A (ja) * | 1985-08-08 | 1987-02-14 | Oriental Yeast Co Ltd | クレアチニンの定量方法 |
| US5369219A (en) * | 1991-06-18 | 1994-11-29 | Multimedia Design, Inc. | Multi-layer printed circuit board apparatus and method for making same |
| US5618684A (en) * | 1992-02-07 | 1997-04-08 | Oriental Yeast Co., Ltd. | Method of determination of calcium |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0218077B2 (ja) | 1990-04-24 |
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