JPS5931700A - アンモニアを反応生成物とする生体物質の定量方法 - Google Patents
アンモニアを反応生成物とする生体物質の定量方法Info
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- JPS5931700A JPS5931700A JP14050182A JP14050182A JPS5931700A JP S5931700 A JPS5931700 A JP S5931700A JP 14050182 A JP14050182 A JP 14050182A JP 14050182 A JP14050182 A JP 14050182A JP S5931700 A JPS5931700 A JP S5931700A
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- ammonia
- reaction product
- enzyme
- reaction
- nadph
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明はアンモニアを反応生成物とする生体物質の定量
方法に関するものである。更に詳細には本発明はアンモ
ニアを含有する検体において、７ンそニアを反応生成物
とする生体物質をそのまま直接定量する方法に関するも
のである。
方法に関するものである。更に詳細には本発明はアンモ
ニアを含有する検体において、７ンそニアを反応生成物
とする生体物質をそのまま直接定量する方法に関するも
のである。
従来、アンモニアを含有する検体において、アンモニア
を反応生成物とする物質のアンモニアの生成量で、定量
する際に、検体中ｔこ存在するアンモニアも含めた形で
測定され正確な定量値を得ることができなかった。
を反応生成物とする物質のアンモニアの生成量で、定量
する際に、検体中ｔこ存在するアンモニアも含めた形で
測定され正確な定量値を得ることができなかった。
本発明は、このようなアンモニアを反応生成物とする物
質の定りにおける従来の欠点を改曽するためになされた
ものである。即ち、本発明はアンモニアを含有する検体
にグルタミン 酸脱水素酵素（以下ＧｚＤＨという）α
−ケトゲルタール酸Ｎ［Ｆα−にＧという）、還元型ニ
コチン７ミドアデニンジヌクレオチド（以下ＮＡＤ薩と
いう）ソシテニコチン７ミドアデニンジヌクレオチド
（以＋ 下ＮＡＤ という）を還元する酵素及びＮＡＤを還元
する酵素の基質を添加混合し、検体中にすでに存在する
アンモニアを水とグルタミン酸に変化せしめ、その際生
成されたＮＡＤＨをＮＡＤＨを還元せしめる酵素を用い
て再度ＮＡＤＨに変換せしめ、しかる後検体に過剰量の
反応生成物としてアンモニアを生成する酵素とニコチン
アミドデニンジヌクレオチドホスフヱート（以下ＮＡＤ
ＰＨという）を添加して反応せしめ、ＮＡＤＰＨの減少
量を３４０１の吸光度の減少によってアンモニアを反応
生成物とする物質を定量する方法である。
質の定りにおける従来の欠点を改曽するためになされた
ものである。即ち、本発明はアンモニアを含有する検体
にグルタミン 酸脱水素酵素（以下ＧｚＤＨという）α
−ケトゲルタール酸Ｎ［Ｆα−にＧという）、還元型ニ
コチン７ミドアデニンジヌクレオチド（以下ＮＡＤ薩と
いう）ソシテニコチン７ミドアデニンジヌクレオチド
（以＋ 下ＮＡＤ という）を還元する酵素及びＮＡＤを還元
する酵素の基質を添加混合し、検体中にすでに存在する
アンモニアを水とグルタミン酸に変化せしめ、その際生
成されたＮＡＤＨをＮＡＤＨを還元せしめる酵素を用い
て再度ＮＡＤＨに変換せしめ、しかる後検体に過剰量の
反応生成物としてアンモニアを生成する酵素とニコチン
アミドデニンジヌクレオチドホスフヱート（以下ＮＡＤ
ＰＨという）を添加して反応せしめ、ＮＡＤＰＨの減少
量を３４０１の吸光度の減少によってアンモニアを反応
生成物とする物質を定量する方法である。
本発明の特色とするところは検体中にすでに存在するア
ンモニアをＧｔＤＨ１α−にＧ、 ＮＡＤＨ−１によっ
てグルタミン酸に変化させ、しかる後にアンモニアを反
応生成物として生じせしめる酵素の反応によりアンモニ
アを反応生成物とする物質から生ずるアンモニアを同じ
ＧＪ）ｔ−１（イースト）とＮＡＤＰＨによって反応
せしめグルタミン酸と水に変化せしめる点にある。
ンモニアをＧｔＤＨ１α−にＧ、 ＮＡＤＨ−１によっ
てグルタミン酸に変化させ、しかる後にアンモニアを反
応生成物として生じせしめる酵素の反応によりアンモニ
アを反応生成物とする物質から生ずるアンモニアを同じ
ＧＪ）ｔ−１（イースト）とＮＡＤＰＨによって反応
せしめグルタミン酸と水に変化せしめる点にある。
本発明のアンモニアを反応生成物とする物質の定量法に
よれば、検体中にすでに存在するアンモニアを前もって
消去させてしまうので、同一検体でそのまま添加したア
ンモニアを反応生成物として生じせしめる酵素により、
アンモニアを反応生成物とする物質からアンモニアを生
成させ、直接生成するアンモニア全量をアンモニアを反
応生成物として生じせしめる酵素によって分解されたア
ンモニアとして測定することができるのでアンモニアを
反応生成物とする物質含量は正確に測定することができ
る。
よれば、検体中にすでに存在するアンモニアを前もって
消去させてしまうので、同一検体でそのまま添加したア
ンモニアを反応生成物として生じせしめる酵素により、
アンモニアを反応生成物とする物質からアンモニアを生
成させ、直接生成するアンモニア全量をアンモニアを反
応生成物として生じせしめる酵素によって分解されたア
ンモニアとして測定することができるのでアンモニアを
反応生成物とする物質含量は正確に測定することができ
る。
ここに示した本発明のアンモニア消費系の反応の一例を
式（１）で表わせば次の通りである。
式（１）で表わせば次の通りである。
本発明のアンモニアを反応生成物とする物質の定電流は
、アンモニアを含有する検体中（例えば血清、尿中）の
アンモニアを反応生成物とする物質の定量に用いられる
。これらの検体には、すでに多ｌのアンモニアが絶えず
存在しているために直接グルタミン酸生成反応によって
測定するとアンモニアを反応生成物とする物質量に相当
量のアンモニア量を付加して測定されてしまうので正確
な定量値が得られない。
、アンモニアを含有する検体中（例えば血清、尿中）の
アンモニアを反応生成物とする物質の定量に用いられる
。これらの検体には、すでに多ｌのアンモニアが絶えず
存在しているために直接グルタミン酸生成反応によって
測定するとアンモニアを反応生成物とする物質量に相当
量のアンモニア量を付加して測定されてしまうので正確
な定量値が得られない。
本発明ではあらかじめ検体中に存在するアンモニアをＮ
ＡＤＨにより消費させてしまった後、アンモニアを反応
生成物として生じせしめる酵素を検体中のアンモニアを
反応生成物上する物質に作用させるので、そこに生成す
るＮＡＤＰＨの量は正確にアンモニアを反応生成物とす
る物質の量として測定さｈるものである。
ＡＤＨにより消費させてしまった後、アンモニアを反応
生成物として生じせしめる酵素を検体中のアンモニアを
反応生成物上する物質に作用させるので、そこに生成す
るＮＡＤＰＨの量は正確にアンモニアを反応生成物とす
る物質の量として測定さｈるものである。
本発明のアンモニアを反応生成物とする物質の定量法は
、単にエンドポイント法によってもアンモニアを含有す
る検体中のアンモニアヲ反応生成物とする物質を定量で
きるし、また適量なアンモニアを反応生成物として生じ
せしめる酵素の普を選択することによってｒａｔｅ ａ
ｓｓａｙにてアンモニアを反応生成物とする物質を定量
できる。
、単にエンドポイント法によってもアンモニアを含有す
る検体中のアンモニアヲ反応生成物とする物質を定量で
きるし、また適量なアンモニアを反応生成物として生じ
せしめる酵素の普を選択することによってｒａｔｅ ａ
ｓｓａｙにてアンモニアを反応生成物とする物質を定量
できる。
本発明においてあらかじめ存在する７ンそ品アを消去さ
せるには第一にアンモニアとα−にＧより水とグルタミ
ン酸を生成するＧｚＤＨ（ＥＣｔ、ｔｌ、３）が必要と
なる。この反応には助酵素としてＮＡＤＨの存在が必要
であるがＮＡＤＨの添加量を少なくするために反応で生
成するＮＡＤＨを還元する インクエン酸脱水素（ＥＣ
１１１，４）（以下Ｉ ＣＤＨという）などのＮＡＤＨ
を還元する酵素を過剰のイック丁〉醐−などの ＮＡＤ を還元する酵素反応基質と一緒に添加してお
いてα−ケトゲルタール酸を生成させると同時にアンモ
ニアなα−にＧによって完全に水とグルタ１ン酸に変化
させてしまうのである。
せるには第一にアンモニアとα−にＧより水とグルタミ
ン酸を生成するＧｚＤＨ（ＥＣｔ、ｔｌ、３）が必要と
なる。この反応には助酵素としてＮＡＤＨの存在が必要
であるがＮＡＤＨの添加量を少なくするために反応で生
成するＮＡＤＨを還元する インクエン酸脱水素（ＥＣ
１１１，４）（以下Ｉ ＣＤＨという）などのＮＡＤＨ
を還元する酵素を過剰のイック丁〉醐−などの ＮＡＤ を還元する酵素反応基質と一緒に添加してお
いてα−ケトゲルタール酸を生成させると同時にアンモ
ニアなα−にＧによって完全に水とグルタ１ン酸に変化
させてしまうのである。
式（１）の反応においてα−にＧ →グルタ１ン酸の
変化によつてＮＡＤＨがＮＡＤ になると３４０ ｎ
ｍによる吸光度が一旦は減少するがＩＣＤＨによって再
びＮＡＤＨに変化するために３４０ ｎｍによる吸光度
は上昇し、吸光度の変化がなくなったらアンモニアが全
部消費されたことになる。
変化によつてＮＡＤＨがＮＡＤ になると３４０ ｎ
ｍによる吸光度が一旦は減少するがＩＣＤＨによって再
びＮＡＤＨに変化するために３４０ ｎｍによる吸光度
は上昇し、吸光度の変化がなくなったらアンモニアが全
部消費されたことになる。
本発明のアンモニア消費群のうちＧｔＤＨは必須である
が助酵素のＮＡＤ を還元する酵素は１ＣＤＨに限ら
ずＮＡＤ を助酵素として還元する酵素であれば任意
に選択することができる。
が助酵素のＮＡＤ を還元する酵素は１ＣＤＨに限ら
ずＮＡＤ を助酵素として還元する酵素であれば任意
に選択することができる。
例えば
６−Ｄ−ＧＤＨ（ＥＣ１，１，１，４３’）（６ホスホ
ダルコン酸脱水素酵素）ｉＣ−ＤＨ（ＥＣ１，１，１，
４１）（インクエン酸脱水素酵素）などがあり、これら
を用いる場合は、それぞれ過剰の基質としてａ−ＰＧ、
イソクエン酸をそれぞれ選択して添加すればよい。
ダルコン酸脱水素酵素）ｉＣ−ＤＨ（ＥＣ１，１，１，
４１）（インクエン酸脱水素酵素）などがあり、これら
を用いる場合は、それぞれ過剰の基質としてａ−ＰＧ、
イソクエン酸をそれぞれ選択して添加すればよい。
このように検体中のすでに存在していたアンモニアは消
費されアンモニアを反応生成物として生じせしめる酵素
の作用によって成牛ずるアンモロアは直接測定できる状
態となったわけである。次に本発明におけるアンモニア
を反応生成物とする物質、例えば尿素を定量する場合の
反応系を式（２）で表わせば次の通りである。
費されアンモニアを反応生成物として生じせしめる酵素
の作用によって成牛ずるアンモロアは直接測定できる状
態となったわけである。次に本発明におけるアンモニア
を反応生成物とする物質、例えば尿素を定量する場合の
反応系を式（２）で表わせば次の通りである。
なお太線はアンモニア消費系の反応に関する系で、細線
はウレアーゼの反応に関する系である。
はウレアーゼの反応に関する系である。
即ち、検体に定量する尿素に応じた基質酵素及び過剰の
ＮＡＤＰＨを添加して反応せしめることによって尿素を
ＮＡＤＰＨの減少量として３４０ ｎｍによる測定で定
量することができる。
ＮＡＤＰＨを添加して反応せしめることによって尿素を
ＮＡＤＰＨの減少量として３４０ ｎｍによる測定で定
量することができる。
ここで添加に必須のものとしてはα−ＫＧ並びにＧｔＤ
Ｈであるが、最初のアンモニア消費反応系に添加されて
いたものを使用することもできる。
Ｈであるが、最初のアンモニア消費反応系に添加されて
いたものを使用することもできる。
最初の添加量が少ないときにはここで追加して添加する
こともできる。
こともできる。
またウレアーゼの添加も必須である。またＮＡＤＰＨの
添加は必須であってＮＡＤＰＨｔｙ＞ ＮＡＤＰＨへの
変化によって生じる３ ４０ ｎｍ の減少によって
尿素含量が測定できることになる。
添加は必須であってＮＡＤＰＨｔｙ＞ ＮＡＤＰＨへの
変化によって生じる３ ４０ ｎｍ の減少によって
尿素含量が測定できることになる。
反応はＰ’７．５の緩衝液中で２５℃で行なわれる。式
（２）の反応において尿素がウレアーゼによって分解さ
れアンモニアからα−にＧとともにＧｔＤＨによってグ
ルタミン酸になるとぎにＮＡＤＰＨ−１がＮＡＤＰＨに
なって蓄積する。
（２）の反応において尿素がウレアーゼによって分解さ
れアンモニアからα−にＧとともにＧｔＤＨによってグ
ルタミン酸になるとぎにＮＡＤＰＨ−１がＮＡＤＰＨに
なって蓄積する。
この時検体中のアンモニアを消費するために添加されて
いたＮＡＤＨがＮＡＤＰＨと同様に酸化されて、さらに
１ＣＤＨによってＮＡＤＰＩ−１にもどると危惧される
。しかし、ＧｔＤＨ（牛肝臓）はＧｔＤＨ（イースト）
ｒ−比較してアンモニアに対するＫＭ値が高いため１Ｃ
ＤＨサイクルが回る事は無視できるものである。
いたＮＡＤＨがＮＡＤＰＨと同様に酸化されて、さらに
１ＣＤＨによってＮＡＤＰＩ−１にもどると危惧される
。しかし、ＧｔＤＨ（牛肝臓）はＧｔＤＨ（イースト）
ｒ−比較してアンモニアに対するＫＭ値が高いため１Ｃ
ＤＨサイクルが回る事は無視できるものである。
また検体中のアンモニアを消費するために含有されてい
るｉ ＣＤＨがＮＡＤＰＨを還元すると危惧されるが、
ここで含有される酵素は助酵素に高い特異性を持つもの
が選ばれているため、その心配は必要としない。
るｉ ＣＤＨがＮＡＤＰＨを還元すると危惧されるが、
ここで含有される酵素は助酵素に高い特異性を持つもの
が選ばれているため、その心配は必要としない。
生成したＮＡＤＰＨはそのまま３４０ ｎｍ の吸光
度の減少によって尿素含量を測定することができる。ま
た尿素以外にもアンモニアを反応生成物とする物質の定
量も同様に行なうことができる。例えばクレアチン、Ｌ
−アスパラギン、Ｌ−グルタミン、モノカルボキシリッ
ク酸、Ｎ−カルバミルβアラニン、Ｌ−ウレイトフハク
酸、Ｎ−ホルムイミノ−し−アスパラギン酸シトシン、
アデニン、アデノシン、シチジン、ＡＤＰ、４７ミノイ
ミダゾール、ベトリン、デオキシ−ＣＭＰ、尿素等の物
質の定量にそれらのアンモニアを反応生成物とする物質
に作用しアンモニアを生成せしめる酵素例えばタレアチ
ンデイミナーゼ、アスパラギナーゼ、グルタミ＼ ナーゼ、アミダーゼ、β−ウレイトプロピオナーゼ、ウ
レイトサクシナーゼ、ホルムイミノアスパラギン酸−デ
アミナーゼ、シトシンデアミナーゼ、アデニンデアミナ
ーゼ、グアニンデアミナーゼ、アデノシンデアミナーゼ
、シチジンデアミナーゼ、ＡＤＰデアミナーゼ、アミノ
イミダゾラーゼ、ベトリンデアミナーゼ、デオキシＣＭ
Ｐデアミナーゼ、ニトリラーゼ、ウレアーゼとともに用
いることによりアンモニアを反応生成物とする物質な定
量することができる。
度の減少によって尿素含量を測定することができる。ま
た尿素以外にもアンモニアを反応生成物とする物質の定
量も同様に行なうことができる。例えばクレアチン、Ｌ
−アスパラギン、Ｌ−グルタミン、モノカルボキシリッ
ク酸、Ｎ−カルバミルβアラニン、Ｌ−ウレイトフハク
酸、Ｎ−ホルムイミノ−し−アスパラギン酸シトシン、
アデニン、アデノシン、シチジン、ＡＤＰ、４７ミノイ
ミダゾール、ベトリン、デオキシ−ＣＭＰ、尿素等の物
質の定量にそれらのアンモニアを反応生成物とする物質
に作用しアンモニアを生成せしめる酵素例えばタレアチ
ンデイミナーゼ、アスパラギナーゼ、グルタミ＼ ナーゼ、アミダーゼ、β−ウレイトプロピオナーゼ、ウ
レイトサクシナーゼ、ホルムイミノアスパラギン酸−デ
アミナーゼ、シトシンデアミナーゼ、アデニンデアミナ
ーゼ、グアニンデアミナーゼ、アデノシンデアミナーゼ
、シチジンデアミナーゼ、ＡＤＰデアミナーゼ、アミノ
イミダゾラーゼ、ベトリンデアミナーゼ、デオキシＣＭ
Ｐデアミナーゼ、ニトリラーゼ、ウレアーゼとともに用
いることによりアンモニアを反応生成物とする物質な定
量することができる。
また上記例の以外のアンモニアを反応生成物とする物質
をもこの筒中に含むものである。
をもこの筒中に含むものである。
このように本発明はアンモニアを反応生成物とする物質
の定量において前もって検体中のアンモニアを消費せし
めるために引続き同一検体で直接アンモニアを反応生成
物とする物質の定量を可能としたものでアンモニアを反
応生成物とする物質の自動分析にきわめて適した方法で
ある。
の定量において前もって検体中のアンモニアを消費せし
めるために引続き同一検体で直接アンモニアを反応生成
物とする物質の定量を可能としたものでアンモニアを反
応生成物とする物質の自動分析にきわめて適した方法で
ある。
次に本発明の実施例を示す。
実 施 例 （尿素の定量）
ａ−ＫＧ ３．９ｍＭＮＡＤＨ０
，０６ｍＭ イソクエン酸 ｔ５ｍＭ塩化マグネ
シウム ４．５ｍＭ１ｃＤＨ２，２ｕ
／ｄ ＧｔＤＨ（Ｙｅａｓｔ） ３０ｕ／ｄＧ
ｔＤＨ（Ｂｅｅｆ １ｉｖｅｒ） １８ｕ／ｍ
Ｊ以上を含有する０、 １ Ｍ ） ＩＩス塩酸緩衝液
（Ｐ’−７，５）３−に２ｍＭアンモニアを含む様々な
濃度に調整した尿素含有検体（Ａ ： ０．１ｍｇ／ｍ
Ｂ ： ０．２ｗｒｇ／ｍｌＣ： ０．４ｍ９／ｌｎ
ｌ Ｄ ： Ｏ，ＢＮ９／ｒｎｌ） １０ ！μｔを添
加した。
，０６ｍＭ イソクエン酸 ｔ５ｍＭ塩化マグネ
シウム ４．５ｍＭ１ｃＤＨ２，２ｕ
／ｄ ＧｔＤＨ（Ｙｅａｓｔ） ３０ｕ／ｄＧ
ｔＤＨ（Ｂｅｅｆ １ｉｖｅｒ） １８ｕ／ｍ
Ｊ以上を含有する０、 １ Ｍ ） ＩＩス塩酸緩衝液
（Ｐ’−７，５）３−に２ｍＭアンモニアを含む様々な
濃度に調整した尿素含有検体（Ａ ： ０．１ｍｇ／ｍ
Ｂ ： ０．２ｗｒｇ／ｍｌＣ： ０．４ｍ９／ｌｎ
ｌ Ｄ ： Ｏ，ＢＮ９／ｒｎｌ） １０ ！μｔを添
加した。
それぞれ２５℃で５分間保温した後３４０ｎｍの吸光度
を測定し吸光度の変化が停止したとこロチ５ ｍＭ Ｎ
ＡＤＰＨ４０ｐＬを添加し３４０ ｎｍの吸光度の増加
を約２分間追跡した後１００ｕ／ｍ／ウレアーゼ ５０
μｔを添加し、３４０ ｎｍの吸光度の減少を測定した
。
を測定し吸光度の変化が停止したとこロチ５ ｍＭ Ｎ
ＡＤＰＨ４０ｐＬを添加し３４０ ｎｍの吸光度の増加
を約２分間追跡した後１００ｕ／ｍ／ウレアーゼ ５０
μｔを添加し、３４０ ｎｍの吸光度の減少を測定した
。
△Ｅ ： Ａ：０．０６７ Ｂ：０．１３３ Ｃ：０．
２６６ Ｄ：０．５３３これを次式によって計算した結
果、検体中にすでに存在していたアンモニア２ ｍＭは
完全に消費され、引つづき測定される尿素の定量に影響
なく検体中の尿素含量が定量された。
２６６ Ｄ：０．５３３これを次式によって計算した結
果、検体中にすでに存在していたアンモニア２ ｍＭは
完全に消費され、引つづき測定される尿素の定量に影響
なく検体中の尿素含量が定量された。
△Ｅ−ＮＡＤＰＨの減少による吸光度の減少６．２＝Ｎ
ＡＤＰＨの１ｍＭの吸光度 ３．１−全液量 ０．０１−検体量 ６０．０６＝尿素の分子量
ＡＤＰＨの１ｍＭの吸光度 ３．１−全液量 ０．０１−検体量 ６０．０６＝尿素の分子量
Claims (1)
- 、検体にグルタミン酸脱水素酵素、２−オキソクルター
ル酸還元型ニコチン７ミドアデニンジヌクレオチドそし
てエロチン７１ド７デニンジヌクレオチドを還元する酵
素と基質を添加混合し、混合液中にすでに存在する７ン
そニアを消費せしめ、その際生成されたニコチンアミド
アデニンジヌクレオチドをニコチンアミドアデニンジヌ
クレオチドを還元せしめる酵素を用いて再度還元型ニコ
チンアミド７デニンジヌクレオチドに変換せしめ、しか
る後、還元型ニコチンアミド７デニンジヌクレオチドホ
スフエート及び反応生成物としてアンモニアを生成せし
める酵素を添加して反応せしめることを特徴とするアン
モニアを反応生成物とする生体物質の定量方法
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP14050182A JPS5931700A (ja) | 1982-08-14 | 1982-08-14 | アンモニアを反応生成物とする生体物質の定量方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP14050182A JPS5931700A (ja) | 1982-08-14 | 1982-08-14 | アンモニアを反応生成物とする生体物質の定量方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS5931700A true JPS5931700A (ja) | 1984-02-20 |
| JPH0218076B2 JPH0218076B2 (ja) | 1990-04-24 |
Family
ID=15270099
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP14050182A Granted JPS5931700A (ja) | 1982-08-14 | 1982-08-14 | アンモニアを反応生成物とする生体物質の定量方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS5931700A (ja) |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS61247400A (ja) * | 1985-04-26 | 1986-11-04 | Oriental Yeast Co Ltd | イソクエン酸脱水素酵素の反応停止法 |
| JPS61247963A (ja) * | 1985-04-26 | 1986-11-05 | Oriental Yeast Co Ltd | アンモニアを反応生成物とする生体物質の定量方法 |
| JPS6234060A (ja) * | 1985-08-08 | 1987-02-14 | Oriental Yeast Co Ltd | 尿素の定量方法 |
-
1982
- 1982-08-14 JP JP14050182A patent/JPS5931700A/ja active Granted
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS61247400A (ja) * | 1985-04-26 | 1986-11-04 | Oriental Yeast Co Ltd | イソクエン酸脱水素酵素の反応停止法 |
| JPS61247963A (ja) * | 1985-04-26 | 1986-11-05 | Oriental Yeast Co Ltd | アンモニアを反応生成物とする生体物質の定量方法 |
| JPS6234060A (ja) * | 1985-08-08 | 1987-02-14 | Oriental Yeast Co Ltd | 尿素の定量方法 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0218076B2 (ja) | 1990-04-24 |
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