JPH0653765B2 - α−サイクロデキストリンの回収方法 - Google Patents
α−サイクロデキストリンの回収方法Info
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- JPH0653765B2 JPH0653765B2 JP60150022A JP15002285A JPH0653765B2 JP H0653765 B2 JPH0653765 B2 JP H0653765B2 JP 60150022 A JP60150022 A JP 60150022A JP 15002285 A JP15002285 A JP 15002285A JP H0653765 B2 JPH0653765 B2 JP H0653765B2
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Description
【発明の詳細な説明】 産業上の利用分野 本発明は、α−サイクロデキストリン及びその他のサイ
クロデキストリン（以下「ＣＤ」という）類を含む混合
物からα−ＣＤを回収する方法に関する。
クロデキストリン（以下「ＣＤ」という）類を含む混合
物からα−ＣＤを回収する方法に関する。
従来の技術 ＣＤ類とは、６〜１２個のグルコース分子がα−１，４
−グルコシド結合で環状に結合した非還元性のマルトオ
リゴ糖の１種である。そして、その特異的な分子構造に
基づく、疎水性化合物の包接能等を利用して、食品、医
薬、化粧品、農薬等の技術分野で広く使用されている。
−グルコシド結合で環状に結合した非還元性のマルトオ
リゴ糖の１種である。そして、その特異的な分子構造に
基づく、疎水性化合物の包接能等を利用して、食品、医
薬、化粧品、農薬等の技術分野で広く使用されている。
これらのＣＤ類は一般的に澱粉及び／又は澱粉の部分加
水分解物にサイクロデキストリングルカノトランスフェ
ラーゼ（以下「CGTase」という）を作用させて得られる
が、α−ＣＤ、β−ＣＤ、γ−ＣＤ及びマルトデキスト
等が共存する混合物として生成される。この混合物から
各ＣＤを分離採取する方法としては、各種の有機溶媒を
用いるもの（例えば、特開昭５１−１２９４１号、特公
昭４６−２３８０号公報等）や、反応混合物中のデキス
トリン等を酵素分解処理するもの（特公昭５２−４３８
９７号公報参照）等が知られているが、水溶性の比較的
低いβ−ＣＤの分離回収に適するものの、水溶性が高い
α−ＣＤの回収方法としては収率が悪い等の問題点があ
る。また、CGTaseを用いてβ−ＣＤをα−ＣＤに転換せ
しめる方法と伴に、生成α−ＣＤを反応混合物から分離
採取する方法として、CGTaseを失活させた後反応混合物
にバチルス属の細菌を培養して得られる糖化型α−アミ
ラーゼを使用させることにより未反応のβ−ＣＤ及びγ
−ＣＤをグルコース又はマルトース等に分解せしめる方
法も知られている（特公昭５８−１８０７４号公報）。
しかし、β−ＣＤはα−アミラーゼの分解に対して抵抗
性を示すことより、多量の酵素の使用又は長時間の反応
処理をする必要がある。
水分解物にサイクロデキストリングルカノトランスフェ
ラーゼ（以下「CGTase」という）を作用させて得られる
が、α−ＣＤ、β−ＣＤ、γ−ＣＤ及びマルトデキスト
等が共存する混合物として生成される。この混合物から
各ＣＤを分離採取する方法としては、各種の有機溶媒を
用いるもの（例えば、特開昭５１−１２９４１号、特公
昭４６−２３８０号公報等）や、反応混合物中のデキス
トリン等を酵素分解処理するもの（特公昭５２−４３８
９７号公報参照）等が知られているが、水溶性の比較的
低いβ−ＣＤの分離回収に適するものの、水溶性が高い
α−ＣＤの回収方法としては収率が悪い等の問題点があ
る。また、CGTaseを用いてβ−ＣＤをα−ＣＤに転換せ
しめる方法と伴に、生成α−ＣＤを反応混合物から分離
採取する方法として、CGTaseを失活させた後反応混合物
にバチルス属の細菌を培養して得られる糖化型α−アミ
ラーゼを使用させることにより未反応のβ−ＣＤ及びγ
−ＣＤをグルコース又はマルトース等に分解せしめる方
法も知られている（特公昭５８−１８０７４号公報）。
しかし、β−ＣＤはα−アミラーゼの分解に対して抵抗
性を示すことより、多量の酵素の使用又は長時間の反応
処理をする必要がある。
本発明が解決しようとする問題点 本発明はα−ＣＤ及びその他のＣＤ類を含む混合物から
α−ＣＤを分離採取するに際し、殊に、ＣＤ類の生成反
応液中にα−ＣＤと共存するβ−ＣＤ、γ−ＣＤ及び各
種の鎖状オリゴ糖の影響を低下せしめα−ＣＤの回収率
を向上せしめるにある。
α−ＣＤを分離採取するに際し、殊に、ＣＤ類の生成反
応液中にα−ＣＤと共存するβ−ＣＤ、γ−ＣＤ及び各
種の鎖状オリゴ糖の影響を低下せしめα−ＣＤの回収率
を向上せしめるにある。
問題点を解決するための手段 本発明者は、上記問題点を解決すべく鋭意研究をした結
果、α−ＣＤ及びその他のＣＤ類を含む混合物にα−Ｃ
Ｄに対する親和性の低いCGTaseとアミラーゼ類とを作用
せしめることにより、α−ＣＤに対してはほとんど作用
しないが、共存するβ−ＣＤ、γ−ＣＤ及び鎖状オリゴ
糖を短時間で、かつ、効率よく短鎖のデキストリン類、
例えば、グルコース、マルトース又はマルトトリオース
等に分解しうることを見い出し、本発明を完成した。即
ち、α−ＣＤ及びその他のＣＤ類を含む混合物は本発明
の方法によりα−ＣＤと短鎖のオリゴ糖の反応液とする
ことができるため、それ自体公知の回収方法、例えば、
溶媒法、各種の樹脂担体を用いるカラム法、または、限
外過法もしくは逆浸透法等により容易にα−ＣＤを分
離採取することができる。
果、α−ＣＤ及びその他のＣＤ類を含む混合物にα−Ｃ
Ｄに対する親和性の低いCGTaseとアミラーゼ類とを作用
せしめることにより、α−ＣＤに対してはほとんど作用
しないが、共存するβ−ＣＤ、γ−ＣＤ及び鎖状オリゴ
糖を短時間で、かつ、効率よく短鎖のデキストリン類、
例えば、グルコース、マルトース又はマルトトリオース
等に分解しうることを見い出し、本発明を完成した。即
ち、α−ＣＤ及びその他のＣＤ類を含む混合物は本発明
の方法によりα−ＣＤと短鎖のオリゴ糖の反応液とする
ことができるため、それ自体公知の回収方法、例えば、
溶媒法、各種の樹脂担体を用いるカラム法、または、限
外過法もしくは逆浸透法等により容易にα−ＣＤを分
離採取することができる。
本発明にいう、α−ＣＤ及びその他のＣＤ類を含む混合
物とは、α−１，４−グリコシド結合したグルコース分
子６個，７個又は８個から成るα−，β−，γ−ＣＤと
その他の高級ＣＤ類やそれらにα−１，６−グリコシド
結合した側鎖をもつ、いわゆる枝付きＣＤ類の一種又は
二種以上とα−ＣＤとよりなる混合物をいい、これに各
種の鎖状のオリゴ糖を含むものであってもよい。この具
体的なものとしては、澱粉及び／又は澱粉の加水分解物
等にCGTaseを作用させて生成する。α−，β−及び／又
はγ−ＣＤ等を含む各種の反応液や、これらから、β−
ＣＤ、またはγ−ＣＤを採取した処理残渣などを挙げる
ことができるが、α−ＣＤを含み、本発明の効果を奏す
ることができるものであれば全て包含される。
物とは、α−１，４−グリコシド結合したグルコース分
子６個，７個又は８個から成るα−，β−，γ−ＣＤと
その他の高級ＣＤ類やそれらにα−１，６−グリコシド
結合した側鎖をもつ、いわゆる枝付きＣＤ類の一種又は
二種以上とα−ＣＤとよりなる混合物をいい、これに各
種の鎖状のオリゴ糖を含むものであってもよい。この具
体的なものとしては、澱粉及び／又は澱粉の加水分解物
等にCGTaseを作用させて生成する。α−，β−及び／又
はγ−ＣＤ等を含む各種の反応液や、これらから、β−
ＣＤ、またはγ−ＣＤを採取した処理残渣などを挙げる
ことができるが、α−ＣＤを含み、本発明の効果を奏す
ることができるものであれば全て包含される。
次に、α−ＣＤに対する親和性の低いCGTaseとは、β−
ＣＤを優先的に生成する型のCGTaseをいい、例えばバチ
ルス・オーベンシス（Bacillus ohbensis）由来のCGTas
e（特開昭49-124285号公報参照）、バチルス・メガテリ
ウム（B.megaterium）のCGTase（特開昭48-40996号公
報）、好アルカリ性バチルス（Bacillus）sp.No.３８−
２、同No.１３５、同No.１６９のCGTase（特公昭５３−
３１２２３号公報）等が挙げられる。このうち、Bacill
us ohbensis由来のCGTaseがα−ＣＤに対する親和性が
極端に低いので、本発明に好適に用いられる。
ＣＤを優先的に生成する型のCGTaseをいい、例えばバチ
ルス・オーベンシス（Bacillus ohbensis）由来のCGTas
e（特開昭49-124285号公報参照）、バチルス・メガテリ
ウム（B.megaterium）のCGTase（特開昭48-40996号公
報）、好アルカリ性バチルス（Bacillus）sp.No.３８−
２、同No.１３５、同No.１６９のCGTase（特公昭５３−
３１２２３号公報）等が挙げられる。このうち、Bacill
us ohbensis由来のCGTaseがα−ＣＤに対する親和性が
極端に低いので、本発明に好適に用いられる。
また、アミラーゼ類とはα−アミラーゼ（E.C.3.2.1.
1.）、β−アミラーゼ（E.C.3.2.1.2）グルコアミラー
ゼ（E.C. 3.2.1.3）等をいい、その起源を問わない。こ
のうち、β−アミラーゼ及びグルコアミラーゼが好適に
用いられる。
1.）、β−アミラーゼ（E.C.3.2.1.2）グルコアミラー
ゼ（E.C. 3.2.1.3）等をいい、その起源を問わない。こ
のうち、β−アミラーゼ及びグルコアミラーゼが好適に
用いられる。
α−ＣＤ及びその他のＣＤ類を含む混合物にα−ＣＤに
対する親和性の低いCGTaseとアミラーゼ類とを作用させ
る条件は、該混合物の組成分もしくは組成比、用いるCG
Taseの種類またはアミラーゼ類の種類によって異なり臨
界的でないが、CGTase及びアミラーゼ類の共存下、一般
的にpH５〜８、反応温度３０〜６０℃で約１〜２４時間
反応せしめればよい。
対する親和性の低いCGTaseとアミラーゼ類とを作用させ
る条件は、該混合物の組成分もしくは組成比、用いるCG
Taseの種類またはアミラーゼ類の種類によって異なり臨
界的でないが、CGTase及びアミラーゼ類の共存下、一般
的にpH５〜８、反応温度３０〜６０℃で約１〜２４時間
反応せしめればよい。
かくして、得られる反応液中にはα−ＣＤ以外にその他
のＣＤ類は存在せず、また混在する糖類としては、グル
コースもしくはマルトースであるため前述の公知回収方
法により、効率よくα−ＣＤを分離採取することができ
る。
のＣＤ類は存在せず、また混在する糖類としては、グル
コースもしくはマルトースであるため前述の公知回収方
法により、効率よくα−ＣＤを分離採取することができ
る。
発明の効果 実施例により本発明の効果を更に具体的に説明する。
実験例１ α−ＣＤ，β−ＣＤおよびγ−ＣＤを各々１％含む水溶
液５mlに緩衝液（pH５．５あるいはpH７．０）４ml、Ba
cillus ohbensis由来のCGTase液０．５mlおよび第１表
に示す各アミラーゼ液０．５mlを含む液を６０℃，５時
間反応させ、反応後のＣＤ組成とグルコースおよびマル
トース量を液体クロマトグラフにて定量した。反応に用
いたCGTase は１０ｕ／ml、アミラーゼ類は各々１０ｕ
／mlであり、β−アミラーゼ（「アマノ」，天野製薬）
を用いた反応ではpH７の緩衝液を用い、他のアミラー
ゼ、α−アミラーゼ（タカアミラーゼ，三共(株)）およ
びグルコアミラーゼ（ＮＬ−３，天野製薬(株)）ではpH
５．５の緩衝液を用いた。α−アミラーゼについてはCG
Taseの存在下及び非存在下に於る添加濃度の検討も行な
った。なおブランクとして酵素類添加なし、および各酵
素単独で作用させた結果を第１表に示した。
液５mlに緩衝液（pH５．５あるいはpH７．０）４ml、Ba
cillus ohbensis由来のCGTase液０．５mlおよび第１表
に示す各アミラーゼ液０．５mlを含む液を６０℃，５時
間反応させ、反応後のＣＤ組成とグルコースおよびマル
トース量を液体クロマトグラフにて定量した。反応に用
いたCGTase は１０ｕ／ml、アミラーゼ類は各々１０ｕ
／mlであり、β−アミラーゼ（「アマノ」，天野製薬）
を用いた反応ではpH７の緩衝液を用い、他のアミラー
ゼ、α−アミラーゼ（タカアミラーゼ，三共(株)）およ
びグルコアミラーゼ（ＮＬ−３，天野製薬(株)）ではpH
５．５の緩衝液を用いた。α−アミラーゼについてはCG
Taseの存在下及び非存在下に於る添加濃度の検討も行な
った。なおブランクとして酵素類添加なし、および各酵
素単独で作用させた結果を第１表に示した。
第１表より明らかなように、CGTaseとアミラーゼ類との
併用によりα−ＣＤにはほとんど影響を与えることなく
α−ＣＤ以外のＣＤが効率良く完全に分解され、使用す
るアミラーゼの種類によっては、残る直鎖の糖類も単純
化できる事が示された。
併用によりα−ＣＤにはほとんど影響を与えることなく
α−ＣＤ以外のＣＤが効率良く完全に分解され、使用す
るアミラーゼの種類によっては、残る直鎖の糖類も単純
化できる事が示された。
対象実験のうち、α−アミラーゼを用いた場合、極端に
多量の酵素量を使用すればα−ＣＤ以外のＣＤはほとん
ど分解できるが微量のβ−ＣＤが残存しており、α−Ｃ
Ｄ回収時に問題を残している。
多量の酵素量を使用すればα−ＣＤ以外のＣＤはほとん
ど分解できるが微量のβ−ＣＤが残存しており、α−Ｃ
Ｄ回収時に問題を残している。
参考としてα−ＣＤに親和性の高いCGTaseを同様に用い
た場合について記述する。Bacillus macerans IAM1227
の培養液よりCGTaseを精製単離し、第１表と同様の実験
を行なった。
た場合について記述する。Bacillus macerans IAM1227
の培養液よりCGTaseを精製単離し、第１表と同様の実験
を行なった。
Bacillus maceransのCGTaseはα−ＣＤに親和性が高い
ので、他のアミラーゼと併用してＣＤ類に作用させたと
き、α−ＣＤが優先的に消失し、β−ＣＤもかなり減少
しかつ、γ−ＣＤは完全になくなった。従ってα−ＣＤ
の回収にはα−ＣＤに親和性の高いCGTaseは使うことが
できないことが示された。
ので、他のアミラーゼと併用してＣＤ類に作用させたと
き、α−ＣＤが優先的に消失し、β−ＣＤもかなり減少
しかつ、γ−ＣＤは完全になくなった。従ってα−ＣＤ
の回収にはα−ＣＤに親和性の高いCGTaseは使うことが
できないことが示された。
以下に実施例を示し本発明を更に具体的に説明するが、
本発明はこの実施例により何ら制限されるものではな
い。
本発明はこの実施例により何ら制限されるものではな
い。
実施例１ 馬れいしょ澱粉１００ｇにネオスピターゼ（長瀬産業
(株)製）を０．０５ｇ添加後加水し、全容を１とし、
８０℃，２０分加熱糊化後、１２０℃，１０分間オート
クレーブした。次に５０℃まで冷却し、Bacillus macer
ans IAM1227より得たCGTase 、５００ｕを添加し、pH
６．０，５０℃にて２４時間ＣＤ生成反応を行なった。
反応液を１００℃，１５分間処理後その一部を液体クロ
マトグラフにて生成ＣＤ量を測定したところ、α−ＣＤ
が３１．０％（wt/wt）、β−ＣＤが１２．０％（wt/w
t）、γ−ＣＤが３．２％（wt/wt）であった。このＣＤ
含有液にBacillus ohbensisより得たCGTase５００μ及
びβ−アミラーゼ「アマノ」（天野製薬(株)製）０．０
６２５ml（５００ｕ）を添加し、５０℃，wH６．０にて
５時間反応したところ、反応液組成はα−ＣＤ３１．０
％（pt/wt）、β−ＣＤ０％、γ−ＣＤ０％、マルトー
ス５６．２％、マルトリオース２．１％、マルトテトラ
オース１０．２％であった。本反応液を減圧濃縮し、全
量が３５０mlとなったところで、エタノールを少量添加
し、５℃にて一夜放置し、α−ＣＤを晶析させ、結晶を
取し、乾燥したところ、α−ＣＤの純品２１．０ｇを
得た。この標品は他のＣＤ類の混入が全くみられず、品
質的に満足できるものであった。
(株)製）を０．０５ｇ添加後加水し、全容を１とし、
８０℃，２０分加熱糊化後、１２０℃，１０分間オート
クレーブした。次に５０℃まで冷却し、Bacillus macer
ans IAM1227より得たCGTase 、５００ｕを添加し、pH
６．０，５０℃にて２４時間ＣＤ生成反応を行なった。
反応液を１００℃，１５分間処理後その一部を液体クロ
マトグラフにて生成ＣＤ量を測定したところ、α−ＣＤ
が３１．０％（wt/wt）、β−ＣＤが１２．０％（wt/w
t）、γ−ＣＤが３．２％（wt/wt）であった。このＣＤ
含有液にBacillus ohbensisより得たCGTase５００μ及
びβ−アミラーゼ「アマノ」（天野製薬(株)製）０．０
６２５ml（５００ｕ）を添加し、５０℃，wH６．０にて
５時間反応したところ、反応液組成はα−ＣＤ３１．０
％（pt/wt）、β−ＣＤ０％、γ−ＣＤ０％、マルトー
ス５６．２％、マルトリオース２．１％、マルトテトラ
オース１０．２％であった。本反応液を減圧濃縮し、全
量が３５０mlとなったところで、エタノールを少量添加
し、５℃にて一夜放置し、α−ＣＤを晶析させ、結晶を
取し、乾燥したところ、α−ＣＤの純品２１．０ｇを
得た。この標品は他のＣＤ類の混入が全くみられず、品
質的に満足できるものであった。
実施例２ 実施例１と同様にＣＤ生成反応を行ない、β−アミラー
ゼの代りにグルコアミラーゼ（グルクザイムＮＬ−３，
天野製薬(株)５００ｕを添加し、pH５．５，５０℃でBa
cillus ohbensisのCGTaseとの共存下で５時間反応し
た。反応液組成を液体クロマトグラフにて定量したとこ
ろ、α−ＣＤ３０．８％（wt/wt）、β−ＣＤ０％、γ
−ＣＤ０％、グルコース６１．２％（wt/wt）、マルト
ース７．６％（wt/wt）であった。本反応液を実施例１
と同様に濃縮，晶析し、結晶α−ＣＤ２２．３ｇを得
た。このα−ＣＤ結晶粉末にも他のＣＤの混入はみられ
ず良好な品質であった。
ゼの代りにグルコアミラーゼ（グルクザイムＮＬ−３，
天野製薬(株)５００ｕを添加し、pH５．５，５０℃でBa
cillus ohbensisのCGTaseとの共存下で５時間反応し
た。反応液組成を液体クロマトグラフにて定量したとこ
ろ、α−ＣＤ３０．８％（wt/wt）、β−ＣＤ０％、γ
−ＣＤ０％、グルコース６１．２％（wt/wt）、マルト
ース７．６％（wt/wt）であった。本反応液を実施例１
と同様に濃縮，晶析し、結晶α−ＣＤ２２．３ｇを得
た。このα−ＣＤ結晶粉末にも他のＣＤの混入はみられ
ず良好な品質であった。
フロントページの続き (56)参考文献 特公 昭58−18074（ＪＰ，Ｂ２)
Claims (3)
- 【請求項１】α−サイクロデキストリン及びその他のサ
イクロデキストリン類を含む混合物からα−サイクロデ
キストリンを分離採取するに際して、該混合物にα−サ
イクロデキストリンに対する親和性の低いサイクロデキ
ストリングルカノトランスフェラーゼとアミラーゼ類と
を作用せしめることを特徴とするα−サイクロデキスト
リンの回収方法。 - 【請求項２】α−サイクロデキストリンに対する親和性
の低いサイクロデキストリングルカノトランスフェラー
ゼが、基質に作用せしめたときに、β−サイクロデキス
トリンを優先的に生成する能力を有する酵素である特許
請求の範囲第１項記載の方法。 - 【請求項３】アミラーゼ類がα型のグルコシド結合を切
断する能力を有する酵素である特許請求の範囲第１項又
は第２項記載の方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP60150022A JPH0653765B2 (ja) | 1985-07-10 | 1985-07-10 | α−サイクロデキストリンの回収方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP60150022A JPH0653765B2 (ja) | 1985-07-10 | 1985-07-10 | α−サイクロデキストリンの回収方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS6211701A JPS6211701A (ja) | 1987-01-20 |
| JPH0653765B2 true JPH0653765B2 (ja) | 1994-07-20 |
Family
ID=15487778
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP60150022A Expired - Fee Related JPH0653765B2 (ja) | 1985-07-10 | 1985-07-10 | α−サイクロデキストリンの回収方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH0653765B2 (ja) |
Families Citing this family (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1989001043A1 (en) * | 1987-07-28 | 1989-02-09 | Genetics Institute, Inc. | Process and enzyme for preparing cyclodextrins, especially alpha-cyclodextrin |
| FR2657623B1 (fr) * | 1990-01-29 | 1995-02-17 | Roquette Freres | Procede de recuperation de composes lipophiles extraits d'un milieu gras par action de la cyclodextrine. |
Family Cites Families (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS5818074A (ja) * | 1981-07-24 | 1983-02-02 | 松下電器産業株式会社 | 冷凍冷蔵庫 |
-
1985
- 1985-07-10 JP JP60150022A patent/JPH0653765B2/ja not_active Expired - Fee Related
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS6211701A (ja) | 1987-01-20 |
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Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| LAPS | Cancellation because of no payment of annual fees |