JPH0647679B2 - 酵素含有皿洗い組成物 - Google Patents
酵素含有皿洗い組成物Info
- Publication number
- JPH0647679B2 JPH0647679B2 JP62310793A JP31079387A JPH0647679B2 JP H0647679 B2 JPH0647679 B2 JP H0647679B2 JP 62310793 A JP62310793 A JP 62310793A JP 31079387 A JP31079387 A JP 31079387A JP H0647679 B2 JPH0647679 B2 JP H0647679B2
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- lipase
- pseudomonas
- composition
- lipolyticum
- var
- Prior art date
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- Expired - Lifetime
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Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/16—Organic compounds
- C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
- C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
- C11D3/38627—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase containing lipase
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Oil, Petroleum & Natural Gas (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Detergent Compositions (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
Description
【発明の詳細な説明】 本発明は、プロテアーゼと特定のリパーゼを含む酵素含
有皿洗い組成物(enzymzatic dishwashing compositio
n)に関する。
有皿洗い組成物(enzymzatic dishwashing compositio
n)に関する。
手洗い用及び機械洗い用皿洗い組成物に酵素を使用する
ことは当業界で公知である。この目的のために、特にア
ミラーゼ及び/又はプロテアーゼが提案されている。
ことは当業界で公知である。この目的のために、特にア
ミラーゼ及び/又はプロテアーゼが提案されている。
一般的な酵素としてリパーゼも示唆されているが、特定
のリパーゼを皿洗い組成物に使用することは提案されて
いない。
のリパーゼを皿洗い組成物に使用することは提案されて
いない。
皿洗いでしばしば問題となるのは、食器の表面からの卵
黄、特に完全に乾燥した又は焼き固まった卵黄の除去で
あり、この種の汚れを満足に除去するにはしばしば特定
の手段若しくは特定の皿洗い組成物を必要とする。
黄、特に完全に乾燥した又は焼き固まった卵黄の除去で
あり、この種の汚れを満足に除去するにはしばしば特定
の手段若しくは特定の皿洗い組成物を必要とする。
本発明者らは驚くべきことに、皿洗い組成物にプロテア
ーゼ及び特定のリパーゼを包含させると食器から卵黄を
満足に除去し得ることを知見した。この除去効果は、プ
ロテアーゼ又はリパーゼのいずれかを用いて得られる除
去効果よりも顕著に優れており、事実これら2種の酵素
を組合せることにより相乗的な洗浄効果が得られる。
ーゼ及び特定のリパーゼを包含させると食器から卵黄を
満足に除去し得ることを知見した。この除去効果は、プ
ロテアーゼ又はリパーゼのいずれかを用いて得られる除
去効果よりも顕著に優れており、事実これら2種の酵素
を組合せることにより相乗的な洗浄効果が得られる。
本発明で使用可能なプロテアーゼは、洗剤組成物に包含
することが公知の任意の種類のプロテアーゼである。広
く市販されているプロテアーゼはスブチリシン種であ
り、この種の適当なプロテアーゼとしては、NOVO Indus
tri から市販のAlcalase,Esperace及びSavinase;Gist B
rocades から市販のMaxatase及びMaxacal ;Kali Chemi
e から市販のOptimase;ショウワデンカから市販のKazu
saseが例示される。好ましくは、所謂高アルカリ性プロ
テアーゼ例えばSavinaseである。各種プロテアーゼの混
合物も使用され得る。通常、本発明の皿洗い組成物はプ
ロテアーゼを含み、その量は最終組成物が 0.1〜50GU/
mg、通常 1〜40GU/mg、好ましくは 5〜30GU/mgの蛋白
質分解活性を有するような量である。GUはグリシン単位
であり、標準の培養条件下で 1μg/mlグリシンに等し
い末端NH2基の量を産生する酵素の量である。
することが公知の任意の種類のプロテアーゼである。広
く市販されているプロテアーゼはスブチリシン種であ
り、この種の適当なプロテアーゼとしては、NOVO Indus
tri から市販のAlcalase,Esperace及びSavinase;Gist B
rocades から市販のMaxatase及びMaxacal ;Kali Chemi
e から市販のOptimase;ショウワデンカから市販のKazu
saseが例示される。好ましくは、所謂高アルカリ性プロ
テアーゼ例えばSavinaseである。各種プロテアーゼの混
合物も使用され得る。通常、本発明の皿洗い組成物はプ
ロテアーゼを含み、その量は最終組成物が 0.1〜50GU/
mg、通常 1〜40GU/mg、好ましくは 5〜30GU/mgの蛋白
質分解活性を有するような量である。GUはグリシン単位
であり、標準の培養条件下で 1μg/mlグリシンに等し
い末端NH2基の量を産生する酵素の量である。
本発明で使用され得るリパーゼは、微生物クロモバクタ
ー・ビスコスム変種リポリティカム(Chromobacter vis
cosum var.lipolyticum)NRRL-B3673より産生されるリ
パーゼの抗体と正の免疫交差反応を示すリパーゼであ
る。前記リパーゼはオランダ特許明細書 145,269(東洋
醸造)に記載されており、微生物はイリノイ州ピオリア
にある米国農務省のAgricultural Research Service,No
rthern Utilization and Development DivisionでNRRL-
B3673として入手可能である。このリパーゼを以下「東
洋醸造」リパーゼと称する。本発明のリパーゼは、オク
テルロニーの公知の一般的免疫拡散法[Acta. Med. Sca
n., 133, p.76〜79(1950)]により東洋醸造リパーゼ抗
体と正の免疫交差反応を示すものでなければならない。
ー・ビスコスム変種リポリティカム(Chromobacter vis
cosum var.lipolyticum)NRRL-B3673より産生されるリ
パーゼの抗体と正の免疫交差反応を示すリパーゼであ
る。前記リパーゼはオランダ特許明細書 145,269(東洋
醸造)に記載されており、微生物はイリノイ州ピオリア
にある米国農務省のAgricultural Research Service,No
rthern Utilization and Development DivisionでNRRL-
B3673として入手可能である。このリパーゼを以下「東
洋醸造」リパーゼと称する。本発明のリパーゼは、オク
テルロニーの公知の一般的免疫拡散法[Acta. Med. Sca
n., 133, p.76〜79(1950)]により東洋醸造リパーゼ抗
体と正の免疫交差反応を示すものでなければならない。
抗血清は次のようにして製造した。
等容量の 0.1mg/ml抗原とフロイントアジュバント(完
全若しくは不完全)とをエマルジョンが得られるまで混
合する。2羽の雌家兎に次の様式でエマルジョン 2mlを
注入する。
全若しくは不完全)とをエマルジョンが得られるまで混
合する。2羽の雌家兎に次の様式でエマルジョン 2mlを
注入する。
0日目:完全フロイントアジュバント中抗原 4日目:完全フロイントアジュバント中抗原 32日目:不完全フロイントアジュバント中抗原 60日目:不完全フロイントアジュバント中抗原のブース
ター 67日目に採取した凝血を遠心処理して、所要の抗体を含
有する血清を作成した。
ター 67日目に採取した凝血を遠心処理して、所要の抗体を含
有する血清を作成した。
抗−東洋醸造リパーゼ抗血清の力価を、オクテルロニー
法に従って抗原及び抗血清の連続希釈物の沈降を観察し
て決定する。抗血清の25希釈は、 0.1mg/mlの抗原濃
度で目に見える沈降が認められる希釈度であった。
法に従って抗原及び抗血清の連続希釈物の沈降を観察し
て決定する。抗血清の25希釈は、 0.1mg/mlの抗原濃
度で目に見える沈降が認められる希釈度であった。
上記した東洋醸造リパーゼ抗体と正の免疫交差反応を示
すリパーゼ全てが本発明のリパーゼに包含される。その
典型的なリパーゼとして、シュードモナス・フルオレッ
センス(Pseudomonas fluorescens )IAM 1057由来のリ
パーゼ(商品名Amano-P )、シュードモナス・フラギ
(Pseudomonas fragi )FERM P1339由来のリパーゼ(商
品名Amano-B )、シュードモナス・ニトロリデュセンス
変種リポリティカム(Pseudomonas nitroreducens var.
lipolyticum)FERM P1338由来のリパーゼ、シュードモ
ナス種(Pseudomonas sp. )由来のリパーゼ(商品名Am
ano-CES )、シュードモナス・セパシア(Pseudomonas
cepacia )由来のリパーゼ、クロモバクター・ビスコス
ム(Chromobacter viscosum )例えばクロモバクター・
ビスコスム変種リポリティカム(Chromobacter viscosu
m var. lipolyticum)NRRL B-3673由来のリパーゼ(東
洋醸造(株)から市販)、米国のUS Biochemical Corp.及
びオランダのDiosynth Co.から市販のクロモバクター・
ビスコスム(Chromobacter viscosum )リパーゼ並びに
シュードモナス・グラディオリ(Pseudomonas gladiol
i)由来のリパーゼが例示される。
すリパーゼ全てが本発明のリパーゼに包含される。その
典型的なリパーゼとして、シュードモナス・フルオレッ
センス(Pseudomonas fluorescens )IAM 1057由来のリ
パーゼ(商品名Amano-P )、シュードモナス・フラギ
(Pseudomonas fragi )FERM P1339由来のリパーゼ(商
品名Amano-B )、シュードモナス・ニトロリデュセンス
変種リポリティカム(Pseudomonas nitroreducens var.
lipolyticum)FERM P1338由来のリパーゼ、シュードモ
ナス種(Pseudomonas sp. )由来のリパーゼ(商品名Am
ano-CES )、シュードモナス・セパシア(Pseudomonas
cepacia )由来のリパーゼ、クロモバクター・ビスコス
ム(Chromobacter viscosum )例えばクロモバクター・
ビスコスム変種リポリティカム(Chromobacter viscosu
m var. lipolyticum)NRRL B-3673由来のリパーゼ(東
洋醸造(株)から市販)、米国のUS Biochemical Corp.及
びオランダのDiosynth Co.から市販のクロモバクター・
ビスコスム(Chromobacter viscosum )リパーゼ並びに
シュードモナス・グラディオリ(Pseudomonas gladiol
i)由来のリパーゼが例示される。
皿洗い組成物中に本発明のリパーゼは、最終の皿洗い組
成物が 100〜0.005 LU/mg、好ましくは25〜0.05LU/mg
の脂肪分解活性を有するような量含有される。
成物が 100〜0.005 LU/mg、好ましくは25〜0.05LU/mg
の脂肪分解活性を有するような量含有される。
リパーゼ単位(LU)は、温度30℃、pH 9.0の条件下、 5
ミリモル/のトリス緩衝液中に13ミリモル/のCa2+
及び20ミリモル/のNaClの存在下で1分当り 1μモル
の滴定可能な脂肪酸を産生するリパーゼの量である。な
お基質は 3.3重量%のオリーブ油と 3.3%のアラビアゴ
ムを含むエマルジョンである。
ミリモル/のトリス緩衝液中に13ミリモル/のCa2+
及び20ミリモル/のNaClの存在下で1分当り 1μモル
の滴定可能な脂肪酸を産生するリパーゼの量である。な
お基質は 3.3重量%のオリーブ油と 3.3%のアラビアゴ
ムを含むエマルジョンである。
勿論、上記リパーゼの混合物を使用することも可能であ
る。リパーゼを非精製状態で使用しても、またフェニル
セファロース吸着法のような公知の吸着方法により精製
した精製状態で使用してもよい。
る。リパーゼを非精製状態で使用しても、またフェニル
セファロース吸着法のような公知の吸着方法により精製
した精製状態で使用してもよい。
本発明の皿洗い組成物に更に皿洗い組成物の慣用成分を
含有させてもよい。従って、本発明の皿洗い組成物は少
量例えば 0.5〜5 重量%のアニオン,ノニオン界面活性
剤等の洗剤界面活性剤例えば低起泡性若しくは非起泡性
ノニオン界面活性剤を含み得る。前記低起泡性若しくは
非起泡性ノニオン界面活性剤は当業界で公知であり、適
当な界面活性剤はM.Schick著“Nonionic Surfactants”
vol.1 (1967)に例示されている。
含有させてもよい。従って、本発明の皿洗い組成物は少
量例えば 0.5〜5 重量%のアニオン,ノニオン界面活性
剤等の洗剤界面活性剤例えば低起泡性若しくは非起泡性
ノニオン界面活性剤を含み得る。前記低起泡性若しくは
非起泡性ノニオン界面活性剤は当業界で公知であり、適
当な界面活性剤はM.Schick著“Nonionic Surfactants”
vol.1 (1967)に例示されている。
本発明の皿洗い組成物は通常10〜80重量%、最も一般的
な用途には20〜60重量%の有機及び/又は無機のビルダ
ー物質も含み得る。前記ビルダー物質には、ポリリン
酸,ピロリン酸,ヘキサメタリン酸,オルトリン酸,炭
酸,重炭酸,ホウ酸,ケイ酸のアルカリ金属塩並びにポ
リカルボン酸及びポリヒドロキシスルホン酸のアルカリ
金属塩も包含される。更には、クエン酸,ニトリロトリ
酢酸,カルボキシメチルオキシコハク酸のアルカリ金属
塩、ゼオライト等も例示される。ポリマレエートやポリ
アクリレートのような高分子電解質も適当である。
な用途には20〜60重量%の有機及び/又は無機のビルダ
ー物質も含み得る。前記ビルダー物質には、ポリリン
酸,ピロリン酸,ヘキサメタリン酸,オルトリン酸,炭
酸,重炭酸,ホウ酸,ケイ酸のアルカリ金属塩並びにポ
リカルボン酸及びポリヒドロキシスルホン酸のアルカリ
金属塩も包含される。更には、クエン酸,ニトリロトリ
酢酸,カルボキシメチルオキシコハク酸のアルカリ金属
塩、ゼオライト等も例示される。ポリマレエートやポリ
アクリレートのような高分子電解質も適当である。
過ホウ酸.過炭酸,過硫酸のアルカリ金属塩並びに有機
過酸及びその塩のようなペルオキシ型漂白剤を含有させ
ることも可能である。テトラアセチルエチレンジアミン
のような漂白先駆物質を過ホウ酸ナトリウムのようなペ
ルオキシ型漂白剤と一緒に含有させてもよい。
過酸及びその塩のようなペルオキシ型漂白剤を含有させ
ることも可能である。テトラアセチルエチレンジアミン
のような漂白先駆物質を過ホウ酸ナトリウムのようなペ
ルオキシ型漂白剤と一緒に含有させてもよい。
所要により、緩衝液,香料,着色剤,殺菌剤,溶媒,起
泡抑制剤,ヘクトライトのようなクレー,腐食防止剤,
変色防止剤等を含有させることも可能である。
泡抑制剤,ヘクトライトのようなクレー,腐食防止剤,
変色防止剤等を含有させることも可能である。
他の酵素例えばアミラーゼ,セルラーゼ,ペクチナー
ゼ,ペクチン−エステラーゼ又はオキシダーゼを含有さ
せることも可能である。
ゼ,ペクチン−エステラーゼ又はオキシダーゼを含有さ
せることも可能である。
組成物は、所望の形態例えば粉末,棒,ケーキ,ブロッ
ク,ペースト及び液体の形態で調製され得る。
ク,ペースト及び液体の形態で調製され得る。
以下、本発明の実施例を示す。
実施例1 下記基本成分: トリリン酸五ナトリウム 1.16 g/ 無水炭酸ナトリウム 0.27 g/ 二ケイ酸ナトリウム 0.33 g/ 無水硫酸ナトリウム 0.561 g/ を含む水溶液を用いてテストを行なった。
上記組成物に東洋醸造リパーゼ(0.25g/)、Savina
se 6.0 CM ( 0.023g/)又はこれら酵素の混合物を
配合したもの、又は酵素を配合しなかったものについて
比較試験を行なった。
se 6.0 CM ( 0.023g/)又はこれら酵素の混合物を
配合したもの、又は酵素を配合しなかったものについて
比較試験を行なった。
1組 8枚のガラス板( 4×4 cm)に、ガラス板1枚当た
り51.5±1.8 mgの焼き固った(baked-on)卵黄を付着させ
た。これらを、上記量の皿洗い組成物を含有する27゜GH
の水 1にpH10.0で 1時間浸漬させた。浸漬前後に汚れ
た板の重量を計量し、その重量差を算出することによ
り、板上に存在する残留卵黄の量を測定した。
り51.5±1.8 mgの焼き固った(baked-on)卵黄を付着させ
た。これらを、上記量の皿洗い組成物を含有する27゜GH
の水 1にpH10.0で 1時間浸漬させた。浸漬前後に汚れ
た板の重量を計量し、その重量差を算出することによ
り、板上に存在する残留卵黄の量を測定した。
差(DW)は、最初の汚れの量に対するパーセンテージと
して表示した。試験は3回繰返し行ない、次の結果を得
た。
して表示した。試験は3回繰返し行ない、次の結果を得
た。
35℃でも45℃でも同様の結果が得られた。
Savinaseに代えてAlcalaseを使用しても同様の結果が得
られた。
られた。
実施例2 Amano-P リパーゼを使用する以外は実施例1と同様にし
て、次の結果を得た。
て、次の結果を得た。
実施例3 ガラス製品をKenmore Sears 皿洗い機を用い通常の洗浄
プログラムに従い60℃で洗浄後熱乾燥した(hot dry) 。
水の硬度は14.4゜FHであった。下記組成を有する皿洗い
組成物30gを投入した。
プログラムに従い60℃で洗浄後熱乾燥した(hot dry) 。
水の硬度は14.4゜FHであった。下記組成を有する皿洗い
組成物30gを投入した。
トリポリリン酸ナトリウム 24 重量% ソーダ灰 20 重量% 二ケイ酸ナトリウム 11 重量% 直鎖C10アルコールと エチレンオキシド 6モル及び 2.5重量% プロピレンオキシド24モルとの縮合物 硫酸ナトリウム 27.8重量% Amylase ( 4.8MU/mg) 0.5重量% プロテアーゼ(Savinase ) 1.0重量% (1544GU/mg) 東洋醸造リパーゼ 15LU/ml 汚れは 6mgの卵黄であった。
ガラス製品を連続数回洗浄し、 0〜5 段階で曇りの形成
度(film formation)を評価した。曇りが全く生じないと
きには 0、ひどい曇りが生じているときには 5と判定し
た。これらの実験をリパーゼを配合しない組成物、Savi
naseを配合しない組成物若しくはリパーゼもSavinaseも
配合しない組成物を用いても行なった。
度(film formation)を評価した。曇りが全く生じないと
きには 0、ひどい曇りが生じているときには 5と判定し
た。これらの実験をリパーゼを配合しない組成物、Savi
naseを配合しない組成物若しくはリパーゼもSavinaseも
配合しない組成物を用いても行なった。
次の結果を得た。
フロントページの続き (51)Int.Cl.5 識別記号 庁内整理番号 FI 技術表示箇所 C12R 1:38) 7804−4B (C12N 9/20 C12R 1:01) 7804−4B
Claims (2)
- 【請求項1】 0.5〜5 重量%の洗剤界面活性剤と10〜80
重量%のビルダーと組成物が 0.1〜50グリシン単位/mg
の蛋白質分解活性を有するような量のプロテアーゼとを
含む酵素含有皿洗い組成物であって、更にクロモバクタ
ー・ビスコスム変種リポリティカム(Chromobacter vis
cosum var.lipolyticum )NRRL B 3673 より産生される
リパーゼの抗体と正の免疫交差反応を示す細菌性リパー
ゼを、 0.005〜100 LU/mg含むことを特徴とする組成
物。 - 【請求項2】リパーゼがシュードモナス・フルオレッセ
ンス(Pseudomonas fluorescens ),シュードモナス・
フラギ(Pseudomonas fragi ),シュードモナス・ニト
ロリデュセンス変種リポリティカム(Pseudomonas nitr
oreducens var.lipolyticum ),シュードモナス・セパ
シア(Pseudomonas cepacia ),シュードモナス・グラ
ディオリ(Pseudomonas gladioli),クロモバクター・
ビスコスム(Chromobacter viscosum )より産生可能で
あることを特徴とする特許請求の範囲第1項に記載の組
成物。
Applications Claiming Priority (2)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
GB8629537 | 1986-12-10 | ||
GB868629537A GB8629537D0 (en) | 1986-12-10 | 1986-12-10 | Enzymatic dishwashing composition |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPS63159498A JPS63159498A (ja) | 1988-07-02 |
JPH0647679B2 true JPH0647679B2 (ja) | 1994-06-22 |
Family
ID=10608787
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP62310793A Expired - Lifetime JPH0647679B2 (ja) | 1986-12-10 | 1987-12-08 | 酵素含有皿洗い組成物 |
Country Status (9)
Country | Link |
---|---|
EP (1) | EP0271156B1 (ja) |
JP (1) | JPH0647679B2 (ja) |
AU (1) | AU609433B2 (ja) |
BR (1) | BR8706684A (ja) |
CA (1) | CA1288369C (ja) |
DE (1) | DE3763814D1 (ja) |
ES (1) | ES2017711B3 (ja) |
GB (1) | GB8629537D0 (ja) |
ZA (1) | ZA879299B (ja) |
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPH05123170A (ja) * | 1991-11-08 | 1993-05-21 | Daicel Chem Ind Ltd | 新規リパーゼ |
Families Citing this family (15)
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BE1001436A3 (fr) * | 1988-02-22 | 1989-10-31 | Synfina Sa | Nouvelle lipase et compositions detergentes en contenant. |
GB8813687D0 (en) * | 1988-06-09 | 1988-07-13 | Unilever Plc | Enzymatic dishwashing & rinsing composition |
JPH0277499A (ja) * | 1988-09-14 | 1990-03-16 | Lion Corp | 自動食器洗い機用洗浄剤組成物 |
US5089163A (en) * | 1989-01-30 | 1992-02-18 | Lever Brothers Company, Division Of Conopco, Inc. | Enzymatic liquid detergent composition |
US4959179A (en) * | 1989-01-30 | 1990-09-25 | Lever Brothers Company | Stabilized enzymes liquid detergent composition containing lipase and protease |
JPH0699714B2 (ja) * | 1990-07-11 | 1994-12-07 | 花王株式会社 | 自動食器洗浄機用洗浄剤組成物 |
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CN101679987A (zh) | 2007-03-09 | 2010-03-24 | 丹尼斯科美国公司 | 嗜碱芽孢杆菌物种α-淀粉酶变体、包括α-淀粉酶变体的组合物以及使用方法 |
EP2291526B1 (en) | 2008-06-06 | 2014-08-13 | Danisco US Inc. | Saccharification enzyme composition with Bacillus subtilis alpha-amylase |
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US9040278B2 (en) | 2008-06-06 | 2015-05-26 | Danisco Us Inc. | Production of glucose from starch using alpha-amylases from Bacillus subtilis |
WO2010036515A1 (en) | 2008-09-25 | 2010-04-01 | Danisco Us Inc. | Alpha-amylase blends and methods for using said blends |
EP2491121A2 (en) | 2009-10-23 | 2012-08-29 | Danisco US Inc. | Methods for reducing blue saccharide |
Family Cites Families (8)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
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DE1619087A1 (de) * | 1967-08-14 | 1969-10-02 | Henkel & Cie Gmbh | Als Textilwaschmittel brauchbare Tensidkombinationen sowie diese enthaltende Wasch- oder Waschhilfsmittel |
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