JPH0696716B2 - 酵素含有漂白洗剤組成物 - Google Patents

酵素含有漂白洗剤組成物

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JPH0696716B2
JPH0696716B2 JP62311791A JP31179187A JPH0696716B2 JP H0696716 B2 JPH0696716 B2 JP H0696716B2 JP 62311791 A JP62311791 A JP 62311791A JP 31179187 A JP31179187 A JP 31179187A JP H0696716 B2 JPH0696716 B2 JP H0696716B2
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ヤン・クルフキフト
コルネリス・アブラハム・ラヘルワールド
トン・スワルトホフ
デイビツド・トム
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ユニリーバー・ナームローゼ・ベンノートシヤープ
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    • C11ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11DDETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16Organic compounds
    • C11D3/38Products with no well-defined composition, e.g. natural products
    • C11D3/386Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
    • C11D3/38627Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase containing lipase

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  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)

Description

【発明の詳細な説明】 本発明は、必須成分として脂肪分解酵素及び漂白系を含
む酵素含有漂白洗剤組成物(enzymaticdetergent and b
leaching composition)に関する。
酸素含有漂白洗剤組成物は当業界で公知である。これら
の組成物は通常蛋白質分解及び/又は澱粉分解酵素と漂
白系からなり、前記漂白系は通常適宜テトラアセチルエ
チレンジアミン(TAED)のような低温漂白活性剤と混合
させた過ホウ酸ナトリウムより構成されている。洗剤組
成物に配合可能な酵素として脂肪分解酵素が文献に記載
されているが、リパーゼを漂白洗剤組成物に配合する旨
を特に記載した文献は非常に少ない。
最近の文献“Journal of Applied Biochemistry"
(1980),pp.218〜229で、Andreeらは洗剤成分としての
リパーゼについての研究結果を報告している。彼らは、
膵リパーゼ及びリゾプス(Rhizopus)リパーゼがアニオ
ン及びノニオン合成洗剤,トリリン酸五ナトリウム及び
過ホウ酸ナトリウムの混合物を含む洗剤溶液中で不安定
であり、これらのリパーゼは過ホウ酸ナトリウムのみを
含有する溶液中ではそれ程不安定でないことを知見し
た。
本発明者らの知る限り、リパーゼと漂白系との相容性及
び非相容性について教示した文献はいままでになく、従
ってどのリパーゼがどの漂白系と相容性を有するかを予
測することは不可能である。
本出願人の特公平1−34559号公報には、洗剤組成物中
に配合するのに特に適したある種のリパーゼが明記され
ている。これらのリパーゼは他のリパーゼに比べて漂白
系の影響をかなり受けにくい。これらの漂白系は過ホウ
酸ナトリウムとTAEDからなる。
本出願人は驚くべきことに、以下に定義する如きある種
のリパーゼが過ホウ酸ナトリウム/TAED系よりも強い以
下に詳記する漂白系に対して高い相容性を示すことを知
見した。上記した如くどのリパーゼがどの漂白系と相容
性を有するかの一般則が文献に少しも記載されていない
が、本出願人は、本発明の或る種のリパーゼが過ホウ酸
ナトリウム/TAED系よりも強い漂白系に対して相容性を
示すことを知見した。本発明の或る種のリパーゼは、ヒ
ュミコラ・ラヌギノサ(Humicola Ianuginosa)又はサ
ーモミセス・ラヌギノサス(Thermomyces ianuginosu
s)より産出可能な真菌性リパーゼ(fungal Lipases)
及び微生物クロモバクター・ビスコスム変種リポリティ
カム(Chromobacter viscosum var.lipolyticum)NRRL
B-3673より産出されたリパーゼの抗体と正の免疫交差反
応を示す細菌性リパーゼ(bacterial lipase)である。
前記微生物はオランダ特許明細書154,269(東洋醸造
(株))に記載されており、日本の通商産業省工業技術
院微生物工業技術研究所にKo Hatsu研菌寄No.137として
寄託、保管されており、米国イリノイ州ピオリアにある
米国農務省のAgricultural Reserch Service,Northern
Utilization and Development DivisionでNRRL B-3673
として入手可能である。前記微生物より産出されたリパ
ーゼは東洋醸造より市販されている(以下これを“TJリ
パーゼ”と称する)。本発明の細菌性リパーゼは、オク
テルロニーの公知の一般的免疫拡散法[Acta.Med.Sca
n.,133,p.76〜79(1950)]によりTJリパーゼ抗体と正
の免疫交差反応を示すものでなければならない。
抗血清は次のようにして製造される。
当容量の0.1mg/ml抗原とフロイントアジュバント(完全
若しくは不完全)とをエマルジョンが得られるまで混合
する。2羽の雌家兎に次の様式でエマルジョン2mlを注
入する。
0日目:完全フロイントアジュバント中抗原 4日目:完全フロイントアジュバント中抗原 32日目:不完全フロイントアジュバント中抗原 60日目:不完全フロイントアジュバント中抗原のブース
ター 67日目に採取した凝血を遠心処理して、所要の抗体を含
有する血清を作成した。
抗−TJ-リパーゼ抗血清の力価を、オクテルロニー法に
従って抗原及び抗血清の連続希釈物の沈降を観察して決
定する。抗血清の25希釈は、0.1mg/mlの抗原濃度で目に
見える沈降が認められる希釈度であった。
上記したTJ-リパーゼ抗体と正の免疫交差反応を示すリ
パーゼ全てが本発明のリパーゼに包含される。その典型
的なリパーゼとして、シュードモナス・フルオレッセン
ス(Pseudomonas fluorescens)IAM 1057由来のリパー
ゼ(天野製薬(株)から市販の商品名Amano-Pリパー
ゼ)、シュードモナス・フラギ(Pseudomonas fragi)F
ERM P1339由来のリパーゼ(商品名Amano-B)、シュード
モナス・ニトロリデュセンス変種リポリティカム(Pseu
domonas nitroreducens var.lipolyticum)FERM P−138
8由来のリパーゼ、シュードモナス種(Pseudomonasl s
p.)由来のリパーゼ(商品名Amano-CES)、シュードモ
ナス・セパシア(Pseudomonas cepacia)由来のリパー
ゼ、クロモバクター・ビスコスム(Chromobacter visco
sum)例えばクロモバクター・ビスコスム変種リポリテ
ィカム(Chromobacter viscosumvar.lipolyticum)NRRL
B-3673由来のリパーゼ(東洋醸造(株)から市販)、
米国のUS Biochemical Corp.及びオランダのDiosynth C
o.から市販のクロモバクター・ビスコスム(Chromobact
er viscosum)リパーゼ並びにシュードモナス・グラデ
ィオリ(Pseudomonas gladioli)由来のリパーゼが例示
される。
前記した如き真菌性リパーゼとして、ヒュミコラ・ラヌ
ギノサ(Humicola lanuginosa)由来のリパーゼ(商品
名Amano-CE)が例示される。
漂白洗剤組成物中に本発明のリパーゼは、最終の組成物
が組成物1mg当り100〜0.005LU、好ましくは25〜0.05LU
の脂肪分解活性を有するような量配合される。
リパーゼ単位(LU)は、温度30℃、pH9.0の条件下、5
ミリモル/1のトリス緩衝液中に13ミリモル/1のCa2+及び
20ミリモル/lのNaClの存在下で1分当り1μモルの滴定
可能な脂肪酸を産生するリパーゼの量である。なお基質
は3.3重量%のオリーブ油と3.3%のアラビアゴムを含む
エマルジョンである。
勿論、上記リパーゼの混合物を使用することも可能であ
る。リパーゼを非精製状態で使用しても、またフェニル
セファロース吸着法のような公知の吸着方法を用いて精
製した状態で使用することも可能である。
本発明のリパーゼの中で、全体的な性能からみて細菌性
リパーゼが好ましい。
本発明で使用される漂白系は、過ホウ酸ナトリウム/TAE
D系よりも強い。後者の系の場合過加水分解反応(perhy
drolysis reaction)によりペルオキシ酸即ち過酢酸を
形成するが、その速度はかなり遅い。本発明の漂白系は
この過ホウ酸ナトリウム/TAED系よりも強くなければな
らない。従って、本発明の漂白系は過酢酸よりも強いか
或いは過加水分解により過ホウ酸ナトリウム/TAED系よ
りも速く過酢酸を含めた有機過酸を生ずる(無機若しく
は有機の)過酸をベースとするものと理解されたい。漂
白系を漂白剤そのものから構成しても或いは漂白剤と漂
白先駆物質から構成してもよい。漂白剤としてはモノ過
硫酸アルカリ金属塩の他、ジペルオキシドデカンジオン
酸,ジペルオキシテトラデカンジオン酸,ジペルオキシ
ヘキサデカンジオン酸,モノ−及びジペルアゼライン
酸,モノ−及びジペルブラシル酸,モノペルオキシフタ
ル酸,ペル安息香酸がその酸又はその塩の形態で使用さ
れ得る。
漂白先駆物質を含む漂白系を使用するときには、前記系
は漂白先駆物質と反応して過ホウ酸ナトリウム/TAED系
よりも速く溶液中で過酸を形成する漂白剤を含む。「よ
り速く」とは、先駆物質が同一条件下でTAEDよりも少な
くとも2倍、好ましくは5倍速いペルオキシ酸の放出速
度を示すことを意味する。
前記した典型的な漂白系としては、過ホウ酸ナトリウム
とノナノイルオキシベンゼンスルホン酸ナトリウム,ト
リメチルヘキサノイルオキシベンゼンスルホン酸ナトリ
ウム,アセトキシベンゼンスルホン酸ナトリウム若しく
はベンゾイルオキシベンゼンスルホン酸ナトリウムとの
組み合せが例示される。
本発明の好ましい漂白系は、過ホウ酸ナトリウムとノナ
ノイルオキシベンゼンスルホン酸ナトリウム,ジペルオ
キシドデカンジオン酸若しくはモノ過硫酸塩とからな
る。
一般的に、組成物中の漂白系の量は1〜50重量%、通常
5〜40重量%である。漂白先駆物質が存在するときに
は、過ホウ酸ナトリウムの如きペル化合物に対する漂白
先駆物質のモル比は1:1〜1:35、好ましくは1:2〜1:20で
ある。本発明では各種漂白剤と各種漂白先駆物質との混
合物が使用され得る。
本発明の組成物に更に1種若しくはそれ以上の洗剤活性
物質例えば石鹸、アニオン,ノニオン,カチオン及び両
性イオン合成洗剤又はその混合物を配合させてもよい。
通常、組成物中に存在する洗剤活性物質の量は1〜50重
量%、好ましくは2〜40重量%、特に好ましくは5〜30
重量%である。適当な洗剤活性物質は、Schwartz,Perry
及びBerch著の“Surface Active Agents and Detergent
s",Vol.I(1949)及びVol.II(1958)並びにM.Schick著
の“Nonionic Surfactants"Vol.I(1967)に例示されて
いる。
本発明の組成物は慣用の洗剤成分を慣用量含み得る。前
記成分はビルダー物質でも非ビルダー物質でもよく、無
リンタイプのもの(即ち無リンビルダー)でもよい。従
って、本発明の組成物は1〜60重量%、好ましくは5〜
30重量%の1種若しくはそれ以上の有機及び/又は無機
のビルダー物質を含み得る。前記ビルダー物質として
は、オルトー,ピロー及びトリポリリン酸、炭酸(カル
サイトと混合してもよい)、クエン酸、ニトリロトリ酢
酸、カルボキシメチルオキシコハク酸のアルカリ金属
塩、ゼオライト,ポリアセタールカルボキシレート等が
例示される。
組成物に更に起泡促進剤,起泡抑制剤,腐蝕防止剤,汚
れ懸濁剤,金属イオン封鎖剤,汚れ再付着防止剤,香
料,着色剤,酵素安定化剤,漂白剤等を含有させること
も可能である。リパーゼ以外の酵素例えばプロテアー
ゼ,アミラーゼ,オキシダーゼ,セルラーゼを含有させ
ることも可能である。これに関連して、本発明のリパー
ゼと併用したときプロテアーゼは強力な漂白剤によりし
ばしば影響を受けるが、酵素系の全体的な性能はしばし
ば殆んど影響を受けないので、組成物は前記した他の酵
素を0.01〜10重量%含み得ることが知見された。プロテ
アーゼの場合、蛋白質分解活性で表示される量は通常最
終組成物1mg当り0.1〜50GUである。
GUとはグリシン単位であり、標準の培養条件下で1μg/
mlグリシンに相当する末端NH2基の量を産生する蛋白質
分解酵素の量である。
本発明の組成物は、所望の形態例えば粉末,棒,ペース
ト及び液体等の形態で調製され得る。
以下、本発明の実施例を示す。
実施例1 各種リパーゼの漂白系の存在下での安定性を調べた。
硬度30°FH及び温度30℃の水に4g/lの洗剤組成物及び
0.03g/lのDequest2041を含む溶液に、1ml当り15〜20リ
パーゼ単位となるようにリパーゼを添加した。
pHを30℃でNaOHを用いて10.0に調整した。t=0で漂白
系を添加した。
a)292mg/lのTAED(純度65%)と700mg/lの過ホウ酸ナ
トリウム一水和物; b)1880mg/lのDPDA(純度12%); c)822mg/lのSNOBS(純度80%)と1500mg/lの過ホウ酸
ナトリウム一水和物; d)506mg/lのMPS(市販の製品Caroate );又は e)475mg/lのP15(純度95%)と700mg/lの過ホウ酸ナ
トリウム一水和物: 全ての漂白系で溶液中に1.5ミリモルの過酸を生じた。
リパーゼの安定性をpH-stat.で残留リパーゼ活性を測定
して調べた。
Dequest2041=エチレンジアミンテトラ(メチレンホス
ホン酸) TAED=テトラアセチルエチレンジアミン DPDA=ジペルオキシドデカンジオン酸 SNOBS=ノナノイルオキシベンゼンスルホン酸ナトリウ
ム MPS=モノ過硫酸ナトリウム P15=ベンゾイルオキシベンゼンスルホン酸ナトリウム *上記した洗剤組成物は次の組成を有する。 重量% ドデシルベンゼンスルホン酸ナトリウム 6.5 C14〜C15第一アルコールとエチレンオキシド11モルとの
縮合物 2.0 ステアリン酸ナトリウム 1.0 ケイ酸ナトリウム 7.0 ナトリウムカルボキシメチルセルロース 0.5 Na2SO4 37.0 トリリン酸五ナトリウム 15.0 オルトリン酸三ナトリウム 5.0 蛍光物質 0.2 エチレンジアミンテトラ酢酸 0.5 水 6.2 着色剤 0.01 残留リパーゼ活性(供給に対する%)を次表に示す。
実施例2 各種リパーゼを下記条件下の洗浄実験でテストした。
リパーゼ濃度:15LU/ml 洗剤組成物:実施例1と同様 用量:4g/l 漂白系:過ホウ酸ナトリウム+SNOBS 過ホウ酸ナトリウム+TAED DPDA MPS (全て溶液中で15ミリモルの過酸を発生した) 温度:30℃に加熱;全部で40分 水硬度:39°FH 洗濯物/液体比:18 汚れ/洗浄サイクル数:3回 洗濯物:マスタード又はソース(satehsauce)で汚れた
ポリエステル布PCBC1 これらの汚れ/洗浄サイクル後、試験布上に残留する脂
肪性物質の量を反射計を用いて光路中に設けたUVフィル
ターで460mmにおいて測定した。乾燥させた試験布を石
油エーテルで抽出し、溶媒を留去させ、残った脂肪分を
計量することにより、脂肪性物質の残留量を測定した。
次の結果を得た。
実施例3 20GU/mlのSavinase (NOVO製蛋白質分解酵素)の存在
下で実施例1及び2を繰返した。
残留リパーゼ活性(供給に対する%)を次表に示す。
実施例4 下記の組成物を用いて洗浄漂白試験を行なった。 重量% ドデシルベンゼンスルホン酸ナトリウム 8.5 C12〜C15第一アルコールとエチレンオキシド7モルとの
縮合物 4.0 硬化菜種油ナトリウム石鹸 1.5 トリリン酸ナトリウム 33.0 炭酸ナトリウム 5.0 ケイ酸ナトリウム 6.0 硫酸ナトリウム 20.0 水 9.0 蛍光物質,汚れ懸濁剤,着色剤,香料 微量 消泡粒子 1.2 Dequest 2047(純度34%) 0.3 組成物を4.28g/lの濃度で使用した。
洗浄を次のサイクルで行なった。即ち、30℃で5分間洗
浄後、クエン酸を添加してpH8.5〜9.0に調整し、更に30
℃で25分間洗浄した。
上記組成物(4.28g/l)に0.292g/lのTAED(純度65%)
及び0.7g/lの過ホウ酸ナトリウム一水和物を添加したも
の(溶液中で1.5ミリモルの過酸を生ずる)、或いは1.8
8g/lのDPDA(純度12%)を添加したもの(溶液中で1.5
ミリモルの過酸を生ずる)についても、上記洗浄試験を
行なった。
試験布 1回洗浄モニター:BCl 複数回洗浄モニター: テスト布A=無機顔料,落花生油及び粉乳の混合物で汚
れた綿布 テスト布B=無機顔料,パーム油及び蛋白質の混合物
(cocktail2)で汚れた綿布 結果: 漂白効果 (ΔR460平均データー ラン±リパーゼに有意差はなかった。
実施例5 TAED/過ホウ酸塩及びP15/過ホウ酸塩の存在下でのCapac
iaリパーゼ及びMucor miehei由来リパーゼ(NOVO製SP22
5)の性能を、実施例4(ベース粉末)+Savinase
組成物を用いて洗濯機で試験した。
MCSWの4°洗浄効果 モニター 1回洗浄:AS10(プロテアーゼ性能に対して) BCl(漂白性能に対して) EMPA114(漂白性能に対して) 複数回洗浄:無機顔料,パーム油及び蛋白質の混合物
(cocktail2)で汚れた綿布 条件 −3.5g/lのベース粉末 −30分,40℃ −40°FH −プロテアーゼ(Savinase)20GU/ml −リパーゼ(Cepaciaリパーゼ又はSP225)3LU/ml −漂白剤:428mg/lのP15(純度70%)+467mg/lの過ホウ
酸塩一水和物、又は 195mg/lのTAED(純度65%)+467mg/lの過ホウ酸塩一水
和物 (溶液中で、1.0ミリモルの過酸を生ずる) −汚れた洗濯物3.5Kg 複数回洗濯モニターの結果は次の通りである。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.5 識別記号 庁内整理番号 FI 技術表示箇所 C12R 1:38) (C12N 9/20 C12R 1:39) (C12N 9/20 C12R 1:645) (72)発明者 トン・スワルトホフ オランダ国、3225・ベー・エー・ヘレフー トスルイス、メルクウエヒ・34 (72)発明者 デイビツド・トム イギリス国、マージーサイド、ウイラル、 パークゲート、マノーリアル・ロード、チ エリー・バンク(番地なし) (56)参考文献 特開 昭62−292898(JP,A) 特公 平1−34559(JP,B2) 特公 平1−34560(JP,B2)

Claims (3)

    【特許請求の範囲】
  1. 【請求項1】1〜50重量%の1種若しくはそれ以上の洗
    剤活性物質と0〜60重量%のビルダーと1〜50重量%の
    漂白剤と組成物1mg当り0.005〜100LUの量の脂肪分解酵
    素とを含む洗剤組成物であって、漂白剤が過硫酸アルカ
    リ金属塩、ジペルオキシドデカンジオン酸及びその塩、
    ジペルオキシテトラデカンジオン酸及びその塩、ジペル
    オキシヘキサデカンジオン酸及びその塩、モノ−及びジ
    ペルアゼライン酸及びその塩、モノ−及びジペルブラシ
    ル酸及びジペルブラシル酸及びその塩、モノペルオキシ
    フタル酸及びその塩、並びにペル安息香酸及びその塩か
    らなる群から選択されるか或いは過ホウ酸ナトリウムと
    ノナノイルオキシベンゼンスルホン酸ナトリウム,トリ
    メチルヘキサノイルオキシベンゼンスルホン酸ナトリウ
    ム,アセトキシベンゼンスルホン酸ナトリウム及びベン
    ゾイルオキシベンゼンスルホン酸ナトリウムからなる群
    から選択された漂白先駆物質とからなり、脂肪分解酵素
    がヒュミコラ・ラヌギノサ(Humicola lanuginosa)又
    はサーモミセス・ラヌギノサス(Thermomyces lanugino
    sus)より産生可能な真菌性リパーゼであるか或いはク
    ロモバクター・ビスコスム変種リポリティカム(Chromo
    bacter viscosum var.lipolyticum)NRRL B−3673よ
    り産生されたリパーゼの抗体と正の免疫交差反応を示す
    殺菌性リパーゼであることを特徴とする組成物。
  2. 【請求項2】リパーゼがシュードモナス・フルオレッセ
    ンス(Pseudomonas fluorescens,),シュードモナス・
    フラギ(Pseudomonas fragi),シュードモナス・セパ
    シア(Pseudomonas cepacia),シュードモナス・セパ
    シア(Psqudomonas cqpacia),シュードモナス・ニト
    ロリデュセンス変種リポリティカム(Pseudomonas nitr
    oreducens var.lipolyticum),シュードモナス・グラ
    ディオリ(Pseudomonas gladioli)及びクロモバクター
    ・ビスコスム(Chromobacter viscosum)より入手され
    ることを特徴とする特許請求の範囲第1項に記載の組成
    物。
  3. 【請求項3】更に組成物1mg当り0.1〜50GUの量の蛋白質
    分解酵素を含むことを特徴とする特許請求の範囲第1項
    または第2項に記載の組成物。
JP62311791A 1986-12-10 1987-12-09 酵素含有漂白洗剤組成物 Expired - Lifetime JPH0696716B2 (ja)

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GB868629534A GB8629534D0 (en) 1986-12-10 1986-12-10 Enzymatic detergent & bleaching composition
GB8629534 1986-12-10

Publications (2)

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JPS63161087A JPS63161087A (ja) 1988-07-04
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AU (1) AU606101B2 (ja)
BR (1) BR8706681A (ja)
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DE (1) DE3763813D1 (ja)
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GB (1) GB8629534D0 (ja)
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