JPH0696717B2 - 酵素洗剤組成物 - Google Patents
酵素洗剤組成物Info
- Publication number
- JPH0696717B2 JPH0696717B2 JP62311792A JP31179287A JPH0696717B2 JP H0696717 B2 JPH0696717 B2 JP H0696717B2 JP 62311792 A JP62311792 A JP 62311792A JP 31179287 A JP31179287 A JP 31179287A JP H0696717 B2 JPH0696717 B2 JP H0696717B2
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- lipase
- pseudomonas
- detergent composition
- detergent
- protease
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Expired - Lifetime
Links
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/16—Organic compounds
- C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
- C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
- C11D3/38627—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase containing lipase
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Oil, Petroleum & Natural Gas (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Detergent Compositions (AREA)
Description
【発明の詳細な説明】 本発明は、洗浄活性物質として唯一の非イオン性表面活
性洗浄剤と、脂肪分解酵素および蛋白質分解酵素の混合
物とを含む酵素洗剤組成物に係る。
性洗浄剤と、脂肪分解酵素および蛋白質分解酵素の混合
物とを含む酵素洗剤組成物に係る。
蛋白質分解酵素は、洗剤組成物の分野でよく知られてい
る。脂肪分解酵素は、従来から洗剤組成物用の可能性の
ある酵素だと言われているが、洗剤組成物中にリパーゼ
を包含させた先行技術は比較的少ない。
る。脂肪分解酵素は、従来から洗剤組成物用の可能性の
ある酵素だと言われているが、洗剤組成物中にリパーゼ
を包含させた先行技術は比較的少ない。
合成洗浄剤に対する蛋白質分解酵素および脂肪分解酵素
の相和性について、一般に、非イオン性合成洗浄剤は蛋
白質および脂肪分解酵素の活性に悪影響を及ぼさない
が、逆に、例えば陰イオン性合成洗浄剤は、しばしばプ
ロテアーゼおよびリパーセに悪影響を及ぼすこともよく
知られている。
の相和性について、一般に、非イオン性合成洗浄剤は蛋
白質および脂肪分解酵素の活性に悪影響を及ぼさない
が、逆に、例えば陰イオン性合成洗浄剤は、しばしばプ
ロテアーゼおよびリパーセに悪影響を及ぼすこともよく
知られている。
しかし、リパーゼは本来蛋白質であるから、プロテアー
ゼと共に使用された場合には該プロテアーゼの蛋白質分
解作用に感受性となる。したがって、洗浄活性物質とし
ての唯一の非イオン性洗浄性表面活性剤（これはリパー
ゼにもプロテアーゼにも影響を及ぼさない。）とリパー
ゼとを含む洗剤組成物にプロテアーゼを含めると、該リ
パーゼの活性がプロテアーゼの蛋白質分解作用により阻
害されることが予想される。
ゼと共に使用された場合には該プロテアーゼの蛋白質分
解作用に感受性となる。したがって、洗浄活性物質とし
ての唯一の非イオン性洗浄性表面活性剤（これはリパー
ゼにもプロテアーゼにも影響を及ぼさない。）とリパー
ゼとを含む洗剤組成物にプロテアーゼを含めると、該リ
パーゼの活性がプロテアーゼの蛋白質分解作用により阻
害されることが予想される。
本発明に於いて、驚くべきことに、特定のクラスのリパ
ーゼ（後に詳述する。）を含む前記したような組成物を
用いた場合には、脂肪分解活性の阻害が認められず、同
組成物中のプロテアーゼの存在によってもそのリパーゼ
活性が影響を受けないことが知見された。
ーゼ（後に詳述する。）を含む前記したような組成物を
用いた場合には、脂肪分解活性の阻害が認められず、同
組成物中のプロテアーゼの存在によってもそのリパーゼ
活性が影響を受けないことが知見された。
本発明で使用するリパーゼのクラスは、微生物クロモバ
クター ヴィスコサムの変異体であるリポリティカム
（Chrombacter viscosum var.lipolyticum）NRRL B3673
によって産生されるリパーゼの抗体と陽性の免疫学的交
叉反応を示すものを包含する。このリパーゼは東洋醸造
（株）のオランダ特許明細書第154,269号明細書に記載
されており、前記微生物は、米国イリノイ州ペロリア市
に所在するthe collection of the United States Depa
rtment of Agriculture,Agricultural Research Servic
e,Northern Utilezation and Development Divisionか
ら番号Ｎ°NRRL B3673として入手可能である。このリパ
ーゼを以下においては東洋醸造リパーゼと略称する。本
発明のリパーゼは、Ouchterlony（Acta.Med.Scan.,133,
pages76−79（1950）の標準的な免疫拡散法を用いた場
合に、東洋醸造リパーゼ抗体と陽性の免疫学的交叉反応
を示す。
クター ヴィスコサムの変異体であるリポリティカム
（Chrombacter viscosum var.lipolyticum）NRRL B3673
によって産生されるリパーゼの抗体と陽性の免疫学的交
叉反応を示すものを包含する。このリパーゼは東洋醸造
（株）のオランダ特許明細書第154,269号明細書に記載
されており、前記微生物は、米国イリノイ州ペロリア市
に所在するthe collection of the United States Depa
rtment of Agriculture,Agricultural Research Servic
e,Northern Utilezation and Development Divisionか
ら番号Ｎ°NRRL B3673として入手可能である。このリパ
ーゼを以下においては東洋醸造リパーゼと略称する。本
発明のリパーゼは、Ouchterlony（Acta.Med.Scan.,133,
pages76−79（1950）の標準的な免疫拡散法を用いた場
合に、東洋醸造リパーゼ抗体と陽性の免疫学的交叉反応
を示す。
抗血清の調製は以下のようにして行う。
等量の0.1mg/ml抗原とフロイントアジュバント（完全又
は不完全）とを、エマルジョンが得られるまで混合す
る。２匹の雌うさぎに下記スキームでエマルジョンサン
プル2mlを注射する。
は不完全）とを、エマルジョンが得られるまで混合す
る。２匹の雌うさぎに下記スキームでエマルジョンサン
プル2mlを注射する。
０日：完全フロイントアジュバント中の抗原 ４日：完全フロイントアジュバント中の抗原 32日：不完全フロイントアジュバント中の抗原 60日：不完全フロイントアジュバント中の抗原の追加免
疫 所要の抗体を含む血清は、67日目に採取した凝固血液の
遠心分離から調製した。
疫 所要の抗体を含む血清は、67日目に採取した凝固血液の
遠心分離から調製した。
抗東洋醸造リパーゼ抗血清の力価を、Ouchterlony法に
従い抗原と抗血清の連続希釈物の沈降検査により求め
た。抗血清の25希釈物は、抗原濃度0.1mg/mlでも目視可
能な沈降を与える希釈物であった。
従い抗原と抗血清の連続希釈物の沈降検査により求め
た。抗血清の25希釈物は、抗原濃度0.1mg/mlでも目視可
能な沈降を与える希釈物であった。
上記したように東洋醸造リパーゼ抗体と陽性の免疫学的
交叉反応を示すリパーゼは全て本発明のリパーゼであ
る。その具体例としては、シュードモナス フルオレス
センス（Pseudomonas fluorescens）IAM1057からのリパ
ーゼ（Amano−Ｐの商品名で入手可能）、シュードモナ
ス フラジャイ（Pseudomonas fragi）FERM P1339から
のリパーゼ（Amano−Ｂの商品名で入手可能）、シュー
ドモナス ニトロレデュセンスの変異体であるリポリテ
ィカム（Pseudomonas nitroreducens var.lipolyticu
m）FERM P1338からのリパーゼ、シュードモナス種（Pse
udomonas sp.）からのリパーゼ（Amano−CESの商品名で
入手可能）、シュードモナス セパシア（Pseudomonas
cepacia）からのリパーゼ、クロモバクター ヴィスコ
サム（Chromobacter viscosum）例えばクロモバクター
ヴィスコサムの変異体であるリポリティカム（Chromo
bacter viscosum var.lipolyticum）NRRL B3673からの
リパーゼ（東洋醸造から市販されている）およびクロモ
バクター ヴィスコサム（C.viscosum）リパーゼ（米国
のUS Biochemical Corp.およびオランダのDiosynth Co.
から市販されている）とシュードモナス グラジオリ
（Pseudomonas gladioli）からのリパーゼ等々がある。
交叉反応を示すリパーゼは全て本発明のリパーゼであ
る。その具体例としては、シュードモナス フルオレス
センス（Pseudomonas fluorescens）IAM1057からのリパ
ーゼ（Amano−Ｐの商品名で入手可能）、シュードモナ
ス フラジャイ（Pseudomonas fragi）FERM P1339から
のリパーゼ（Amano−Ｂの商品名で入手可能）、シュー
ドモナス ニトロレデュセンスの変異体であるリポリテ
ィカム（Pseudomonas nitroreducens var.lipolyticu
m）FERM P1338からのリパーゼ、シュードモナス種（Pse
udomonas sp.）からのリパーゼ（Amano−CESの商品名で
入手可能）、シュードモナス セパシア（Pseudomonas
cepacia）からのリパーゼ、クロモバクター ヴィスコ
サム（Chromobacter viscosum）例えばクロモバクター
ヴィスコサムの変異体であるリポリティカム（Chromo
bacter viscosum var.lipolyticum）NRRL B3673からの
リパーゼ（東洋醸造から市販されている）およびクロモ
バクター ヴィスコサム（C.viscosum）リパーゼ（米国
のUS Biochemical Corp.およびオランダのDiosynth Co.
から市販されている）とシュードモナス グラジオリ
（Pseudomonas gladioli）からのリパーゼ等々がある。
本発明のリパーゼは、最終洗剤組成物の脂肪分解酵素活
性が該組成物の単位ミリグラムあたり100〜0.005LU/m
g、好ましくは25〜0.05LU/mgとなるような量で洗剤組成
物中に含まれる。
性が該組成物の単位ミリグラムあたり100〜0.005LU/m
g、好ましくは25〜0.05LU/mgとなるような量で洗剤組成
物中に含まれる。
リパーゼ単位（LU）とは、下記条件下pH statで１分間
あたり１μmolの滴定可能脂肪酸を生成するリパーゼの
量をいう。ここにいう条件とは、温度30℃、pH9.0、基
質:5mmol/lのトリスバッファー中13mmol/lのCa2+と20mm
ol/lのNaclの存在下3.3wt％のオリーブ油と3.3％のアラ
ビアゴムである。
あたり１μmolの滴定可能脂肪酸を生成するリパーゼの
量をいう。ここにいう条件とは、温度30℃、pH9.0、基
質:5mmol/lのトリスバッファー中13mmol/lのCa2+と20mm
ol/lのNaclの存在下3.3wt％のオリーブ油と3.3％のアラ
ビアゴムである。
一般に、上記リパーゼの混合物を使用することができ
る。リパーゼは非精製形態でも、精製形態でも使用でき
る。精製は、例えば、フエニルセファローズ吸着技術の
如き公知の吸着法を利用して行うことができる。
る。リパーゼは非精製形態でも、精製形態でも使用でき
る。精製は、例えば、フエニルセファローズ吸着技術の
如き公知の吸着法を利用して行うことができる。
本発明のプロテアーゼは、公知の洗剤用プロテアーゼお
よびその混合物である。具体的には、スブチリシン型の
プロテアーゼ例えばアルカラーゼ（Alcalase）、エスペ
ラーゼ（Esperase）、サビナーゼ（Savinase）（これら
はNovo Industri A/Sから入手可能）、マクサターゼ（M
axatase）、マクサカル（Maxacal）（この２つはGist B
rocades N.V.から入手可能）、昭和電工のカズザーゼ
（Kazuzase）（＝API-21＝AP-1）などである。
よびその混合物である。具体的には、スブチリシン型の
プロテアーゼ例えばアルカラーゼ（Alcalase）、エスペ
ラーゼ（Esperase）、サビナーゼ（Savinase）（これら
はNovo Industri A/Sから入手可能）、マクサターゼ（M
axatase）、マクサカル（Maxacal）（この２つはGist B
rocades N.V.から入手可能）、昭和電工のカズザーゼ
（Kazuzase）（＝API-21＝AP-1）などである。
通常、プロテアーゼは、最終洗剤組成物の蛋白質分解活
性が0.1〜50GU/mg、好ましくは0.5〜30GU/mgとなるよう
な量で使用する。ここにGUとはグリシン単位をいう。1G
Uとは、標準的なインキュベーション条件下で１μg/m1
グリシンに等価な末端NH2基の量を生産する酵素の量を
意味する。
性が0.1〜50GU/mg、好ましくは0.5〜30GU/mgとなるよう
な量で使用する。ここにGUとはグリシン単位をいう。1G
Uとは、標準的なインキュベーション条件下で１μg/m1
グリシンに等価な末端NH2基の量を生産する酵素の量を
意味する。
本発明の洗剤組成物は、洗剤活性物質として、唯一の非
イオン性表面活性洗浄剤を含む。この種の洗浄剤は当業
界でよく知られているものである。非イオン体は通常、
脂肪アルコール類、脂肪酸アミド類およびアルキルフエ
ノール類から誘導される疎水性部分と、アルキレンオキ
サイド単位の親水性部分とからなる。具体的な例として
は、エチレンオキサイド、プロピレンオキサイド、ブチ
レンオキサイドおよびそれらの混合物の如きアルキレン
オキサイドとC8〜C18の１級若しくは２級の、分枝鎖若
しくは直鎖のアルコール類、C8〜C18の脂肪酸アミド
類、C9〜C18のアルキルフエノール類等との縮合生成物
がある。更に適当な例は、M.Schickの“Nonionic surfa
ctants"（1967）に記載されている。
イオン性表面活性洗浄剤を含む。この種の洗浄剤は当業
界でよく知られているものである。非イオン体は通常、
脂肪アルコール類、脂肪酸アミド類およびアルキルフエ
ノール類から誘導される疎水性部分と、アルキレンオキ
サイド単位の親水性部分とからなる。具体的な例として
は、エチレンオキサイド、プロピレンオキサイド、ブチ
レンオキサイドおよびそれらの混合物の如きアルキレン
オキサイドとC8〜C18の１級若しくは２級の、分枝鎖若
しくは直鎖のアルコール類、C8〜C18の脂肪酸アミド
類、C9〜C18のアルキルフエノール類等との縮合生成物
がある。更に適当な例は、M.Schickの“Nonionic surfa
ctants"（1967）に記載されている。
一般に、本発明組成物は、１〜50重量％の、通常２〜45
重量％の、更に一般的には５〜30重量％の非イオン性洗
浄剤を含んでいる。種々の非イオン性洗浄剤の混合物を
使用してもよい。
重量％の、更に一般的には５〜30重量％の非イオン性洗
浄剤を含んでいる。種々の非イオン性洗浄剤の混合物を
使用してもよい。
洗浄組成物は更に常用の洗浄成分を常用の量で含有させ
てもよい。すなわち、該組成物は１〜60重量％、好まし
くは５〜30重量％の１つ又はそれ以上の有機及び／又は
無機ビルダーを含有し得る。加えて、該組成物は、１〜
35％の漂白剤又は漂白剤とその活性化剤とからなる漂白
システム（例えば過ホウ酸ナトリウムとテトラアセチル
エチレンジアミン）を含有することができる。
てもよい。すなわち、該組成物は１〜60重量％、好まし
くは５〜30重量％の１つ又はそれ以上の有機及び／又は
無機ビルダーを含有し得る。加えて、該組成物は、１〜
35％の漂白剤又は漂白剤とその活性化剤とからなる漂白
システム（例えば過ホウ酸ナトリウムとテトラアセチル
エチレンジアミン）を含有することができる。
本発明組成物は、起泡剤、消泡剤、腐蝕防止剤、汚れ懸
濁剤、金属封鎖剤、汚れ再沈着防止剤、香料、染料、溶
剤、酵素および漂白剤の安定化剤等々を含有することが
できる。同組成物 はまた、リパーゼ、プロテアーゼ以外の酵素例えばアミ
ラーゼ、オキシダーゼ、セリラーゼなどを0.01〜10重量
％含むこともできる。
濁剤、金属封鎖剤、汚れ再沈着防止剤、香料、染料、溶
剤、酵素および漂白剤の安定化剤等々を含有することが
できる。同組成物 はまた、リパーゼ、プロテアーゼ以外の酵素例えばアミ
ラーゼ、オキシダーゼ、セリラーゼなどを0.01〜10重量
％含むこともできる。
本発明組成物は所望の形態に製品化し得る。例えば粉、
バー、ペレット、液体などの形態である。
バー、ペレット、液体などの形態である。
本発明を以下実施例に基づき説明する。
実施例１ 下記条件下テルゴトメーター内にて洗浄実験を実施し
た。
た。
洗浄時間と温度:10分、40℃（冷水で３回リンスす
る。） 水の硬度:14および40°FH 洗剤濃度:2および6g/l 汚染／洗浄のサイクルの数:4 プロテアーゼ濃度:20GU/ml リパーゼ濃度:1LU/ml 使用リパーゼ:Amano-P、DiosynthおよびPseudomonas gl
adioliからのリパーゼ 使用洗剤組成物の組成： 重量％ C12〜C14線状第１級アル ９ コールと７モルのエチレン オキサイドクとの縮合物 ケイ酸ナトリウム ８ 炭酸ナトリウム 39 硫酸ナトリウム 38 蛍光物質、染料、香料 0.3 水 十分量 ４回の洗浄サイクル後に供試布地の反射率と該供試布地
の脂肪分の残留重量パーセントとを求めた。反射率は光
路上にUVフィルターを置き、460nmでリフレクトメータ
ーにより測定し、脂肪分は石油エーテルで乾燥供試布地
を抽出し、次いで供試布地の重量損失から脂肪分の量を
測定した。
る。） 水の硬度:14および40°FH 洗剤濃度:2および6g/l 汚染／洗浄のサイクルの数:4 プロテアーゼ濃度:20GU/ml リパーゼ濃度:1LU/ml 使用リパーゼ:Amano-P、DiosynthおよびPseudomonas gl
adioliからのリパーゼ 使用洗剤組成物の組成： 重量％ C12〜C14線状第１級アル ９ コールと７モルのエチレン オキサイドクとの縮合物 ケイ酸ナトリウム ８ 炭酸ナトリウム 39 硫酸ナトリウム 38 蛍光物質、染料、香料 0.3 水 十分量 ４回の洗浄サイクル後に供試布地の反射率と該供試布地
の脂肪分の残留重量パーセントとを求めた。反射率は光
路上にUVフィルターを置き、460nmでリフレクトメータ
ーにより測定し、脂肪分は石油エーテルで乾燥供試布地
を抽出し、次いで供試布地の重量損失から脂肪分の量を
測定した。
結果は次のとおりである。
実施例２ 下記の条件下で実施例１を繰り返した。
洗剤組成物濃度:2g/l 汚染／洗浄サイクルの数:4 洗浄時間と温度:10分、４℃（冷水で３回リンスす
る。） 水の硬度:14°FH 攪 拌:100rpm リパーゼ:Pseudomonas gladioliのリパーゼ1LU/ml プロテアーゼ:20GU/ml プロテアーゼとして、サビナーゼ、アルカラーゼ、マク
サターゼ、マクサカル、カズザーゼおよびエスペラーゼ
を使用した。
る。） 水の硬度:14°FH 攪 拌:100rpm リパーゼ:Pseudomonas gladioliのリパーゼ1LU/ml プロテアーゼ:20GU/ml プロテアーゼとして、サビナーゼ、アルカラーゼ、マク
サターゼ、マクサカル、カズザーゼおよびエスペラーゼ
を使用した。
結果は次のとおりであった。
実施例３ プロテアーゼの存在下、非イオン性洗浄剤の量を変えて
本発明のリパーゼの安定性を、pH stat法で残留リパー
ゼ活性を測定することによりテストした。0.7gのペンタ
ソジウムトリホスヘート、0.7gの硫酸ナトリウム、0.2g
のケイ酸ナトリウムを含み、７モル（製品Ａ）および３
モル（製品Ｂ）のエチレンオキサイドと縮合させたC13
〜C15アルコールの量を変えて組成物を使用した。
本発明のリパーゼの安定性を、pH stat法で残留リパー
ゼ活性を測定することによりテストした。0.7gのペンタ
ソジウムトリホスヘート、0.7gの硫酸ナトリウム、0.2g
のケイ酸ナトリウムを含み、７モル（製品Ａ）および３
モル（製品Ｂ）のエチレンオキサイドと縮合させたC13
〜C15アルコールの量を変えて組成物を使用した。
温度は30℃、水の硬度は14°FH、pHは9.5であった。
リパーゼは15LU/mlのPseudomonas gladioliからのリパ
ーゼ又はAmano-Pであり、プロテアーゼは20GU/m1のサビ
ナーゼであった。
ーゼ又はAmano-Pであり、プロテアーゼは20GU/m1のサビ
ナーゼであった。
結果を次の表に示す。
実施例４ 種々のリパーゼを使って実施例１と繰り返した。結果は
次のとおり。
次のとおり。
Claims (2)
- 【請求項１】単一の洗浄性表面活性剤としての１〜50重
量％の１つ又はそれ以上の非イオン性洗浄性表面活性剤
と、洗剤組成物が単位ミリグラム当り0.1〜50グリシン
単位の蛋白質分解活性を有し得る量のプロテアーゼと、
洗剤組成物が単位ミリグラム当り0.005〜100リパーゼ単
位の脂肪分解活性を有し得る量のリパーゼとを含み、前
記リパーゼがクロモバクター ヴィスコサムの変異体で
あるリポリティカム（Chromobacter viscosum var.lipo
lyticum）NRRL-B3673によって産生されるリパーゼの抗
体と陽性の免疫学的交叉反応を示すものであることを特
徴とする洗剤組成物。 - 【請求項２】リパーゼを、シュードモナス フルオレス
センス（Pseudomonas fluorescens）、シュードモナス
フラジャイ（Pseudomonas fragi）、シュードモナス
ニトロレデュセンスの変異体であるリポリティカム
（Pseudomonas nitroreducens var.lipolyticum）、シ
ュードモナス セパシア（Pseudomonas cepacia）、シ
ュードモナス グラジオリ（Pseudomonas gladioli）お
よびクロモバクター ヴィスコサム（Chromobacter vis
cosum）から得ることを特徴とする特許請求の範囲第１
項に記載の組成物。
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| GB8629535 | 1986-12-10 | ||
| GB868629535A GB8629535D0 (en) | 1986-12-10 | 1986-12-10 | Enzymatic detergent composition |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS63161084A JPS63161084A (ja) | 1988-07-04 |
| JPH0696717B2 true JPH0696717B2 (ja) | 1994-11-30 |
Family
ID=10608785
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP62311792A Expired - Lifetime JPH0696717B2 (ja) | 1986-12-10 | 1987-12-09 | 酵素洗剤組成物 |
Country Status (9)
| Country | Link |
|---|---|
| EP (1) | EP0271153B1 (ja) |
| JP (1) | JPH0696717B2 (ja) |
| AU (1) | AU605806B2 (ja) |
| BR (1) | BR8706682A (ja) |
| CA (1) | CA1288368C (ja) |
| DE (1) | DE3761910D1 (ja) |
| ES (1) | ES2014465B3 (ja) |
| GB (1) | GB8629535D0 (ja) |
| ZA (1) | ZA879296B (ja) |
Families Citing this family (17)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP0218272B1 (en) * | 1985-08-09 | 1992-03-18 | Gist-Brocades N.V. | Novel lipolytic enzymes and their use in detergent compositions |
| GB8629536D0 (en) * | 1986-12-10 | 1987-01-21 | Unilever Plc | Enzymatic detergent composition |
| DK571587D0 (da) * | 1987-11-02 | 1987-11-02 | Novo Industri As | Enzymatisk detergentsammensaetning |
| BE1001436A3 (fr) * | 1988-02-22 | 1989-10-31 | Synfina Sa | Nouvelle lipase et compositions detergentes en contenant. |
| US5733763A (en) * | 1988-08-19 | 1998-03-31 | Novo Nordisk A/S | Enzyme granulate formed of an enzyme-containing core and an enzyme-containing shell |
| GB8826110D0 (en) * | 1988-11-08 | 1988-12-14 | Unilever Plc | Enzyme-containing detergent compositions |
| DK78189D0 (da) * | 1989-02-20 | 1989-02-20 | Novo Industri As | Enzymholdigt granulat og fremgangsmaade til fremstilling deraf |
| US4950417A (en) * | 1989-05-01 | 1990-08-21 | Miles Inc. | Detergent formulations containing alkaline lipase derived from Pseudomonas plantarii |
| GB8915658D0 (en) * | 1989-07-07 | 1989-08-23 | Unilever Plc | Enzymes,their production and use |
| US5658871A (en) * | 1989-07-07 | 1997-08-19 | Lever Brothers Company, Division Of Conopco, Inc. | Microbial lipase muteins and detergent compositions comprising same |
| JPH0489897A (ja) * | 1990-07-30 | 1992-03-24 | Solvay Enzyme Prod Inc | アルカリ性リパーゼを含む洗剤配合物 |
| WO1994007984A1 (en) * | 1992-09-25 | 1994-04-14 | The Procter & Gamble Company | Detergent composition comprising lime soap dispersant and lipase enzymes |
| ATE211163T1 (de) * | 1992-09-25 | 2002-01-15 | Procter & Gamble | Verwendung eines kalksteindispergiermittels in einer waschmittelzusammensetzung enthaltend lipase enzyme |
| US5772786A (en) * | 1993-08-13 | 1998-06-30 | The Procter & Gamble Company | Detergent composition comprising lime soap dispersant and lipase enzymes |
| DE19954181A1 (de) * | 1999-11-10 | 2001-05-31 | Eppendorf Geraetebau Netheler | Verwendung nichtionogener Tenside zur Durchführung enzymatischer Reaktionen |
| EP2529998B1 (en) | 2009-12-28 | 2016-03-30 | Toyota Jidosha Kabushiki Kaisha | Hood structure of vehicle |
| CN110804506B (zh) * | 2019-11-13 | 2021-06-01 | 领先生物农业股份有限公司 | 一种微生物毛洗涤剂及其使用方法 |
Citations (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS63161085A (ja) * | 1986-12-10 | 1988-07-04 | ユニリーバー・ナームローゼ・ベンノートシヤープ | 酵素洗剤組成物 |
Family Cites Families (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE1619087A1 (de) * | 1967-08-14 | 1969-10-02 | Henkel & Cie Gmbh | Als Textilwaschmittel brauchbare Tensidkombinationen sowie diese enthaltende Wasch- oder Waschhilfsmittel |
| GB1273545A (en) * | 1968-06-24 | 1972-05-10 | Albright & Wilson | Multi-enzyme cleaning compositions |
| DK289083A (da) * | 1983-06-23 | 1984-12-24 | Novo Industri As | Lipase, fremgangsmaade til fremstilling deraf og anvendelse deraf |
| GB8514708D0 (en) * | 1985-06-11 | 1985-07-10 | Unilever Plc | Enzymatic detergent composition |
| GB8514707D0 (en) * | 1985-06-11 | 1985-07-10 | Unilever Plc | Enzymatic detergent composition |
| DK154572C (da) * | 1985-08-07 | 1989-04-24 | Novo Industri As | Enzymatisk detergentadditiv, detergent og fremgangsmaade til vask af tekstiler |
-
1986
- 1986-12-10 GB GB868629535A patent/GB8629535D0/en active Pending
-
1987
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- 1987-12-10 ZA ZA879296A patent/ZA879296B/xx unknown
Patent Citations (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS63161085A (ja) * | 1986-12-10 | 1988-07-04 | ユニリーバー・ナームローゼ・ベンノートシヤープ | 酵素洗剤組成物 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
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