JPS63161085A - 酵素洗剤組成物 - Google Patents
酵素洗剤組成物Info
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- JPS63161085A JPS63161085A JP62311793A JP31179387A JPS63161085A JP S63161085 A JPS63161085 A JP S63161085A JP 62311793 A JP62311793 A JP 62311793A JP 31179387 A JP31179387 A JP 31179387A JP S63161085 A JPS63161085 A JP S63161085A
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Classifications
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- C11D7/00—Compositions of detergents based essentially on non-surface-active compounds
- C11D7/22—Organic compounds
- C11D7/40—Products in which the composition is not well defined
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/16—Organic compounds
- C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
- C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
- C11D3/38627—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase containing lipase
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
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Description
【発明の詳細な説明】
本発明は、特定クラスのリパーゼおよび特定クラスのプ
ロテアーゼを含有する酵素洗剤組成物に係る。
ロテアーゼを含有する酵素洗剤組成物に係る。
本出願人の英国特許出願第8514707号において、
特定クラスのリパーゼを含有する洗剤組成物が記載され
ている。この英国特許出願で、我々は、清浄なモデルシ
ステムにおいてプロテアーゼが存在した場合リパーゼが
いかに速くその活性を失うかを記載し、更に洗濯機中で
の実際の洗浄ではプロテアーゼが存在したとしても、リ
パーゼによる実質的な利点が得られることをも明らかに
した。
特定クラスのリパーゼを含有する洗剤組成物が記載され
ている。この英国特許出願で、我々は、清浄なモデルシ
ステムにおいてプロテアーゼが存在した場合リパーゼが
いかに速くその活性を失うかを記載し、更に洗濯機中で
の実際の洗浄ではプロテアーゼが存在したとしても、リ
パーゼによる実質的な利点が得られることをも明らかに
した。
本発明において、特定クラスのプロテアーゼを使用する
とリパーゼ含有洗剤組成物の性能が格段に向上すること
、すなわちリパーゼの活性が他のプロテアーゼよりもこ
れらのプロテアーゼによって実質的に影響されることが
ないことが判明した。
とリパーゼ含有洗剤組成物の性能が格段に向上すること
、すなわちリパーゼの活性が他のプロテアーゼよりもこ
れらのプロテアーゼによって実質的に影響されることが
ないことが判明した。
この特定クラスのプロテアーゼは、10.0以下好まし
くは約9以下の等電点を有するプロテアーゼからなる。
くは約9以下の等電点を有するプロテアーゼからなる。
このようなプロテアーゼは当業界に公知であり、その典
型例はアルカラーゼ(Alcalase)(Novo
Industri製)、マクサターゼ(Haxatas
e )(Gist Brocades製)、オブテイマ
ーゼ(OpNmase)(Miles−Kali Ch
emie製)、カズサーゼ(Kazusase )(S
howa Denka製) (=API−21=AP−
1)、スブチリシンBPN’(Subtilisin
BPN’)(B、 amyloliquefacien
sATCC23844から得ることができる。)などで
ある。
型例はアルカラーゼ(Alcalase)(Novo
Industri製)、マクサターゼ(Haxatas
e )(Gist Brocades製)、オブテイマ
ーゼ(OpNmase)(Miles−Kali Ch
emie製)、カズサーゼ(Kazusase )(S
howa Denka製) (=API−21=AP−
1)、スブチリシンBPN’(Subtilisin
BPN’)(B、 amyloliquefacien
sATCC23844から得ることができる。)などで
ある。
カズサーゼは本発明の好ましいプロテアーゼである。そ
れはShowa Denkaのオランダ特許出願第83
02790号明細書に記載されている。この特許出願明
細書によると、その等電点は7.4である。上記の各市
販プロテアーゼの等電点はすべて8.7〜9.4の範囲
内にある。
れはShowa Denkaのオランダ特許出願第83
02790号明細書に記載されている。この特許出願明
細書によると、その等電点は7.4である。上記の各市
販プロテアーゼの等電点はすべて8.7〜9.4の範囲
内にある。
本発明によれば、前記プロテアーゼの混合物も使用でき
る。
る。
一般に、洗剤組成物中のプロテアーゼの但は、最終洗剤
組成物に基づき、0.1〜50 Gυ/mg、通常0.
2〜40 GU/#、好まL/ < ハ0.5〜30
GO/IItgrする。GLJ(グリシン単位)とは、
標準的なインキュベーション条件下で11137dグリ
シンに等価の末端NH2基の量を生産する酵素の量をい
う。
組成物に基づき、0.1〜50 Gυ/mg、通常0.
2〜40 GU/#、好まL/ < ハ0.5〜30
GO/IItgrする。GLJ(グリシン単位)とは、
標準的なインキュベーション条件下で11137dグリ
シンに等価の末端NH2基の量を生産する酵素の量をい
う。
本発明で使用するリパーゼのクラスは、微生物クロモバ
クター ヴイスコサムの変異体であるリホリティカム(
ChromobaCter viscosum va
r。
クター ヴイスコサムの変異体であるリホリティカム(
ChromobaCter viscosum va
r。
1ipolyticum ) NRRL B−367
3によって産生されるリパーゼの抗体と陽性の免疫学的
交叉反応を示すリパーゼを包含する。このリパーゼは東
洋醸造株式会社のオランダ特許第154,269号明細
書に記載されており、前記微生物は米国イリノイ州べO
リア市に所在するthe United 5tate
oepartment ofAgriculture、
Agricultural Re5earch 5e
rvice。
3によって産生されるリパーゼの抗体と陽性の免疫学的
交叉反応を示すリパーゼを包含する。このリパーゼは東
洋醸造株式会社のオランダ特許第154,269号明細
書に記載されており、前記微生物は米国イリノイ州べO
リア市に所在するthe United 5tate
oepartment ofAgriculture、
Agricultural Re5earch 5e
rvice。
Northern Ijtilizataion
and DevelopmentDiViSiOnテ
番号N” NRRL B−3673のちとに入手可能で
ある。このリパーゼを以下東洋醸造リパーゼと称する。
and DevelopmentDiViSiOnテ
番号N” NRRL B−3673のちとに入手可能で
ある。このリパーゼを以下東洋醸造リパーゼと称する。
本発明のリパーゼは、0uchterlony(Act
a、 Red。
a、 Red。
5can、、 133. paaes 76−79 (
1950))の標準的な免疫拡散法を用いた場合、東洋
醸造リパーゼ抗体と陽性の免疫学的交叉反応を示す。
1950))の標準的な免疫拡散法を用いた場合、東洋
醸造リパーゼ抗体と陽性の免疫学的交叉反応を示す。
抗血清の調製は次のようにして行うことができる。
等容量の0.IN+y/d抗原と70インドアジユバン
ト(完全又は不完全)とを、エマルジョンが得られるま
で混合する。下記のスキームに従い、2四の雌うさぎに
エマルジョンサンプル2−を注射する。
ト(完全又は不完全)とを、エマルジョンが得られるま
で混合する。下記のスキームに従い、2四の雌うさぎに
エマルジョンサンプル2−を注射する。
0日:完全フロインドアジュバント中の抗原4日:完全
70インドアジユバント中の抗原32日:不完全フロイ
ンドアジュバント中の抗原60日:不完全フロインドア
ジュバント中の抗原の追加免疫 所要の抗体を含む血清は、67日目に採取した凝固血液
の遠心分離から調製した。
70インドアジユバント中の抗原32日:不完全フロイ
ンドアジュバント中の抗原60日:不完全フロインドア
ジュバント中の抗原の追加免疫 所要の抗体を含む血清は、67日目に採取した凝固血液
の遠心分離から調製した。
抗東洋醸造リパーゼ抗血清の力価を、0uchterl
ony法に従い抗原と抗血清の連続希釈物の沈降検査に
より求めた。抗血清の25倍の希釈物は、0.14/戒
の抗原温度でも目視可能な沈降を認め得るものであった
。
ony法に従い抗原と抗血清の連続希釈物の沈降検査に
より求めた。抗血清の25倍の希釈物は、0.14/戒
の抗原温度でも目視可能な沈降を認め得るものであった
。
上記したように東洋醸造リパーゼ抗体と陽性の免疫学的
交叉反応を示すリパーゼは全て本発明のリパーゼである
。具体例としては、シュードモナス フルオレスセンス
Pseudomonas fluorescens)I
AH1057からのリパーゼ(^1Rano−Pリパー
ゼの商品名で入手可能)、シュードモナス フラジャイ
(Pseudomonas fragi ) FERN
P 1339からのリパーゼ(^1llano−8の
商品名で入手可能)、シュードモナス ニトロレデュセ
ンスの変異体であるリボリテイカム(Pseudomo
nas n+troreducens var。
交叉反応を示すリパーゼは全て本発明のリパーゼである
。具体例としては、シュードモナス フルオレスセンス
Pseudomonas fluorescens)I
AH1057からのリパーゼ(^1Rano−Pリパー
ゼの商品名で入手可能)、シュードモナス フラジャイ
(Pseudomonas fragi ) FERN
P 1339からのリパーゼ(^1llano−8の
商品名で入手可能)、シュードモナス ニトロレデュセ
ンスの変異体であるリボリテイカム(Pseudomo
nas n+troreducens var。
貝11ヱΩエリ−) FERN P 1338からのリ
パーゼ、シーゼ(Amano−CESの商品名で入手可
能)、シュードモナス セパシア(Pseudomon
as ce acia )からのリパーゼ、クロモバク
ター ヴイスコサムUS Biochemical C
orp、およびオランダのDiosynthCo、から
入手可能)およびシュードモナス グラジオリ(Pse
udomonas gladioli)からのリパーゼ
などを挙げることができる。
パーゼ、シーゼ(Amano−CESの商品名で入手可
能)、シュードモナス セパシア(Pseudomon
as ce acia )からのリパーゼ、クロモバク
ター ヴイスコサムUS Biochemical C
orp、およびオランダのDiosynthCo、から
入手可能)およびシュードモナス グラジオリ(Pse
udomonas gladioli)からのリパーゼ
などを挙げることができる。
本発明のリパーゼが洗浄漂白組成物中に含まれる母は、
最終組成物の脂肪分解醇素活性が100〜0.005
LU/#j組成物、好ましくは25〜0.05Lυ/m
g組成物となるような伍である。
最終組成物の脂肪分解醇素活性が100〜0.005
LU/#j組成物、好ましくは25〜0.05Lυ/m
g組成物となるような伍である。
リパーゼ単位Bu)とは、下記条件下pH5tatで1
分間あたり1μmolの滴定可能脂肪酸を生成するリパ
ーゼの量をいう。ここにいう条件とは、温度30℃、p
H9,0、基質: 5 mmol/ i)のトリスバッ
ファー中13 mmol/j)のCa ”& 20 m
mol/itのNaC+2の存在下3.3 wt%のオ
リーブ油と3.3%のアラビアゴムのエマルジョンであ
る。
分間あたり1μmolの滴定可能脂肪酸を生成するリパ
ーゼの量をいう。ここにいう条件とは、温度30℃、p
H9,0、基質: 5 mmol/ i)のトリスバッ
ファー中13 mmol/j)のCa ”& 20 m
mol/itのNaC+2の存在下3.3 wt%のオ
リーブ油と3.3%のアラビアゴムのエマルジョンであ
る。
一般に、上記リパーゼの混合物も使用可能である。リパ
ーゼは非精製形態でも、′R製形態でも使用できる。精
製は、例えば、フェニルセファローズ充填カラム技術の
如き公知の吸着法を用いて行うことができる。
ーゼは非精製形態でも、′R製形態でも使用できる。精
製は、例えば、フェニルセファローズ充填カラム技術の
如き公知の吸着法を用いて行うことができる。
本発明の洗剤組成物は、更に、脂肪酸石鹸9合成陰イオ
ン性、非イオン性、陽イオン性1両性。
ン性、非イオン性、陽イオン性1両性。
双極性洗浄性表面活性剤のような表面活性洗浄剤を1つ
又はそれ以上台めることもできる。これらの洗浄性表面
活性剤は当業界でよく知られており、その具体的な例は
Schwartz、 Perry and Berc
h“5urrace Active A(]entS
and 0eterCJentS” 、Vol
I(1949)、Vol、 II (1958)及び5
cbick、 ” Non1onicSurfact
ants” 、 Vol、 I ’(1967)に詳述
されている。
又はそれ以上台めることもできる。これらの洗浄性表面
活性剤は当業界でよく知られており、その具体的な例は
Schwartz、 Perry and Berc
h“5urrace Active A(]entS
and 0eterCJentS” 、Vol
I(1949)、Vol、 II (1958)及び5
cbick、 ” Non1onicSurfact
ants” 、 Vol、 I ’(1967)に詳述
されている。
一般に、組成物は1〜50重量%、通常2〜30収量%
、好ましくは5〜25重發%の1つ又はそれ以上の洗浄
性表面活性剤を含む。
、好ましくは5〜25重發%の1つ又はそれ以上の洗浄
性表面活性剤を含む。
本発明の洗剤組成物は更に、常用の洗剤成分を常用の量
で含めることができる。該成分としてはビルダー成分で
あっても、非ビルダー成分であってもよいし、ゼロPタ
イプ(すなわち燐含有ビルダーを含まないもの)のもの
であってもよい。すなわち、同組成物は、1〜60重量
%、好ましくは5〜30重母%の1つ又はそれ以上の有
機及び/又は無機ビルダーを含有し得る。そのようなビ
ルダーの典型例としては、アルカリ金属のオルト、ピロ
およびトリポリホスフェート、アルカリ金属の炭酸塩、
これらのいずれかと方解石、アルカリ金属のクエン酸塩
、アルカリ金属のニトリロトリアセテート、カルボキシ
メチルオキシサクシネートゼオライト、ポリアセタール
カルボキシレート等々との混合物などがある。更に、同
組成物は1〜35%の漂白剤又は漂白剤とその活性化剤
とからなる漂白システム(例えば過ホウ酸ナトリウムと
テトラアセチルエチレンジアミン)を含んでもよい。
で含めることができる。該成分としてはビルダー成分で
あっても、非ビルダー成分であってもよいし、ゼロPタ
イプ(すなわち燐含有ビルダーを含まないもの)のもの
であってもよい。すなわち、同組成物は、1〜60重量
%、好ましくは5〜30重母%の1つ又はそれ以上の有
機及び/又は無機ビルダーを含有し得る。そのようなビ
ルダーの典型例としては、アルカリ金属のオルト、ピロ
およびトリポリホスフェート、アルカリ金属の炭酸塩、
これらのいずれかと方解石、アルカリ金属のクエン酸塩
、アルカリ金属のニトリロトリアセテート、カルボキシ
メチルオキシサクシネートゼオライト、ポリアセタール
カルボキシレート等々との混合物などがある。更に、同
組成物は1〜35%の漂白剤又は漂白剤とその活性化剤
とからなる漂白システム(例えば過ホウ酸ナトリウムと
テトラアセチルエチレンジアミン)を含んでもよい。
また、本発明組成物は、起泡剤、消泡剤、am防止剤、
汚れ懸濁剤、金属封鎖剤、汚れ再沈着防止剤、香料、染
料、酵素および漂白剤の安定化剤などを含むことも可能
である。リパーゼおよびプロテアーゼ以外の酵素、例え
ばアミラーゼ、オキシダーゼ、セルラーゼなどを含める
こともできる。
汚れ懸濁剤、金属封鎖剤、汚れ再沈着防止剤、香料、染
料、酵素および漂白剤の安定化剤などを含むことも可能
である。リパーゼおよびプロテアーゼ以外の酵素、例え
ばアミラーゼ、オキシダーゼ、セルラーゼなどを含める
こともできる。
本発明組成物は所望の形態にすることができる。
例えば粉、バー、ペースト、液体などの形態である。
以下本発明を実施例に基づき説明する。
友i五−ユ
下記条件下テルゴトメーター内で洗浄実験を行った。
洗浄時間と温度=14分、40℃(冷水で3回リンスす
る。) 洗剤組成物濃度: 7.29 /1 水の硬度:16°FH 攬 拌: ioo ram 供試布地:綿(AS8/落花生オイル/ミルク粉で汚染
) リパーゼ: Pseudomonas gladio
liからのリパーゼ、AlanO−Pリパーゼ、 CepaCiaリパーゼ(それぞれ 1Lυ/d) プロテアーゼ濃度:アルカラーゼ(20GU/d)洗剤
組成物の組成: 重量% 線状ドデシルベンゼン 13.35スルホン
酸ナトリウム C12〜C13アルコール(6.5 EO) 6.
67硫酸ナトリウム 炭酸ナトリウム 54、2トリポリリ
ン酸ナトリウム 9.01ケイ酸ナトリウム
4.6水酸化ナトリウム
7.66カルポキシメチルセルロース ナトリウム DeQIIf3St 2006
7.9香料、染料、水 十分量供試布
地の反射率は、光路上にuvフィルターを設け460
nmでリフレクトメーターにて測定した。
る。) 洗剤組成物濃度: 7.29 /1 水の硬度:16°FH 攬 拌: ioo ram 供試布地:綿(AS8/落花生オイル/ミルク粉で汚染
) リパーゼ: Pseudomonas gladio
liからのリパーゼ、AlanO−Pリパーゼ、 CepaCiaリパーゼ(それぞれ 1Lυ/d) プロテアーゼ濃度:アルカラーゼ(20GU/d)洗剤
組成物の組成: 重量% 線状ドデシルベンゼン 13.35スルホン
酸ナトリウム C12〜C13アルコール(6.5 EO) 6.
67硫酸ナトリウム 炭酸ナトリウム 54、2トリポリリ
ン酸ナトリウム 9.01ケイ酸ナトリウム
4.6水酸化ナトリウム
7.66カルポキシメチルセルロース ナトリウム DeQIIf3St 2006
7.9香料、染料、水 十分量供試布
地の反射率は、光路上にuvフィルターを設け460
nmでリフレクトメーターにて測定した。
供試布地上の脂肪分の残留パーセントは、乾燥布地を石
油エーテルで抽出し、供試布地の重量損失岱から脂肪分
の世を求めた。
油エーテルで抽出し、供試布地の重量損失岱から脂肪分
の世を求めた。
結果を次に示す。
PS. Cepacia
リパービgladiol i Amano−P
リパーゼ な しR460” + フル
hラ−f 84、5 85.0
84.7 76、6− アルカラーゼ 83
.[i 83.9 83.4
75.4%FH +7)Lthラ−セ3.69
3.69 3.75 4.84−
アルカラーゼ 3,68 3.f36
3.72 4.77実施例 2 アルカラーゼ、カズサーゼおよび比較用としてエスペラ
ーゼ(Novo Industriの製品で等電点が1
0より大きいプロテアーゼ)を用いて、実施例1を繰り
返した。
リパービgladiol i Amano−P
リパーゼ な しR460” + フル
hラ−f 84、5 85.0
84.7 76、6− アルカラーゼ 83
.[i 83.9 83.4
75.4%FH +7)Lthラ−セ3.69
3.69 3.75 4.84−
アルカラーゼ 3,68 3.f36
3.72 4.77実施例 2 アルカラーゼ、カズサーゼおよび比較用としてエスペラ
ーゼ(Novo Industriの製品で等電点が1
0より大きいプロテアーゼ)を用いて、実施例1を繰り
返した。
(以下余白)
綿の供試布地
エスペラーゼ 4.4 4.5実施
例 3 アルカリ性および強アルカリ性プロテアーゼの存在下、
洗濯機中供試布地に対するCepaciaリパーゼの活
性を次の洗剤組成物を用いて測定した。
例 3 アルカリ性および強アルカリ性プロテアーゼの存在下、
洗濯機中供試布地に対するCepaciaリパーゼの活
性を次の洗剤組成物を用いて測定した。
重量部
ドデシルベンゼンスルホン酸 8.5ナトリ
ウム 7モルのエチレンオキシドと縮合さ 4.0せたC
12〜C1,の第1級アルコール硬化なたね油のナトリ
ウム石i87.5トリポリリン酸ナトリウム
33.0炭酸ナトリウム 5
.0ケイ酸ナトリウム 6.0硫酸
ナトリウム 20.0水
9.0蛍光物質、汚れ懸濁剤、染料、香料 少量過ホ
ウ酸ナトリウム 12.0テトラアセ
チルエチレンジアミン 2.0(TAED> (
粒状物) 蛋白質分解酵素 0.4 (NoVO社製のサビナーゼ) 多段洗浄サイクル(HC3W)の4°洗浄結果汚 染:
無機顔料、パーム油(^)および蛋白(カクテルI(B
))の混合物で汚染した線条 件:5g/ρの洗剤成分 30分、30℃ 40’FH プロテアーゼ(20GO/d ) cepacia リパーゼ(ILU/d)3.5Kgの
汚染物負荷量;プロテアーゼの効果をモニターするため
の単一洗浄モニターとしてのA S 1O N :各MC3W実験の回数 エスペラーゼHAP Y:PI>10アルカラーゼ
力ズサーゼ:pl<10供試布地 八 供試布地 B 大JfLL−且 アルカリ性および強アルカリ性プロテアーゼの存在下に
おける、洗濯機中での試供布地に対するCepacia
リパーゼの活性を実施例3の洗剤組成物を使用して測
定した( HC3Wの4°洗浄結果)。
ウム 7モルのエチレンオキシドと縮合さ 4.0せたC
12〜C1,の第1級アルコール硬化なたね油のナトリ
ウム石i87.5トリポリリン酸ナトリウム
33.0炭酸ナトリウム 5
.0ケイ酸ナトリウム 6.0硫酸
ナトリウム 20.0水
9.0蛍光物質、汚れ懸濁剤、染料、香料 少量過ホ
ウ酸ナトリウム 12.0テトラアセ
チルエチレンジアミン 2.0(TAED> (
粒状物) 蛋白質分解酵素 0.4 (NoVO社製のサビナーゼ) 多段洗浄サイクル(HC3W)の4°洗浄結果汚 染:
無機顔料、パーム油(^)および蛋白(カクテルI(B
))の混合物で汚染した線条 件:5g/ρの洗剤成分 30分、30℃ 40’FH プロテアーゼ(20GO/d ) cepacia リパーゼ(ILU/d)3.5Kgの
汚染物負荷量;プロテアーゼの効果をモニターするため
の単一洗浄モニターとしてのA S 1O N :各MC3W実験の回数 エスペラーゼHAP Y:PI>10アルカラーゼ
力ズサーゼ:pl<10供試布地 八 供試布地 B 大JfLL−且 アルカリ性および強アルカリ性プロテアーゼの存在下に
おける、洗濯機中での試供布地に対するCepacia
リパーゼの活性を実施例3の洗剤組成物を使用して測
定した( HC3Wの4°洗浄結果)。
モニター シングル洗浄:^510(プロテアーゼ活性
のため) マルチ洗浄:無機顔料、落花生油、 蛋白質(カクテルエ) (無(八)、有(B))で汚 染した綿の試供布地 灸−皇 5び/ρ F、 5kip 30分、30℃ 27°FH ブ077−ゼ(20GU/d ) Cepaciaリパーゼ(ILU/d)3.5Kg(汚
染物質負荷最) 供試布地 (A) 供試布地 (B)
ASIOマクナカル 67.4 13.0
69.7 13.4 37.4BPN’
7G、6 8.7 78.1
8.6 27.2力ズサーゼ 77.
1 8.0 79.0 8.1 3
7.3実施例 5 実施例4を繰り返した。
のため) マルチ洗浄:無機顔料、落花生油、 蛋白質(カクテルエ) (無(八)、有(B))で汚 染した綿の試供布地 灸−皇 5び/ρ F、 5kip 30分、30℃ 27°FH ブ077−ゼ(20GU/d ) Cepaciaリパーゼ(ILU/d)3.5Kg(汚
染物質負荷最) 供試布地 (A) 供試布地 (B)
ASIOマクナカル 67.4 13.0
69.7 13.4 37.4BPN’
7G、6 8.7 78.1
8.6 27.2力ズサーゼ 77.
1 8.0 79.0 8.1 3
7.3実施例 5 実施例4を繰り返した。
% f−F −F’5 S :落花生の代りにパーム油
を使用−AmanO−Pリパーゼ:ILtl/d−Gl
adioliリパーゼ=1Lυ/rlrIl結果は次の
通りであった。
を使用−AmanO−Pリパーゼ:ILtl/d−Gl
adioliリパーゼ=1Lυ/rlrIl結果は次の
通りであった。
一世M布墳−μと 供試
布地 (B)70テ7−ゼ リパーゼ 8460”
XF、H,R460” %F、H,ΔR460”八3
10
布地 (B)70テ7−ゼ リパーゼ 8460”
XF、H,R460” %F、H,ΔR460”八3
10
Claims (4)
- (1)1〜50重量%の1つ又はそれ以上の洗浄性表面
活性剤と、0.1〜50GU/mgのプロテアーゼと、
0.05〜100LU/mgのリパーゼとを含み、前記
プロテアーゼが10.0以下の等電点を有し、前記リパ
ーゼがクロモバクター ヴィスコサムの変異体であるリ
ポリティカム(¥Chromobacter visc
osum¥ var.¥lipolyticum¥)N
RRL B−3673から産生されるリパーゼの抗体と
陽性の免疫学的交叉反応を示すものであることを特徴と
する洗剤組成物。 - (2)プロテアーゼが9以下の等電点を有している特許
請求の範囲第1項に記載の洗剤組成物。 - (3)プロテアーゼが7.4の等電点を有している特許
請求の範囲第1項に記載の洗剤組成物。 - (4)リパーゼが、シュードモナス フルオレスセンス
(¥Pseudomonas fluorescens
¥)、シュードモナス フラジャイ(¥Pseudom
onas fragi¥)、シュードモナス ニトロレ
デュセンスの変異体であるリポリティカム(¥Pseu
domonas nitroreducens¥var
.¥lipolyticum¥)、シュードモナス セ
パシア(¥Pseudomonas cepacia¥
)、シュードモナス グラジオリ(¥Pseudomo
nas gladioli¥)およびクロモバクター
ヴィスコサム(¥Chrombacter visco
sum¥)から産生され得る各リパーゼからなる群から
選択される特許請求の範囲第1項に記載の洗剤組成物。
Applications Claiming Priority (2)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
GB8629536 | 1986-12-10 | ||
GB868629536A GB8629536D0 (en) | 1986-12-10 | 1986-12-10 | Enzymatic detergent composition |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPS63161085A true JPS63161085A (ja) | 1988-07-04 |
JPH0696718B2 JPH0696718B2 (ja) | 1994-11-30 |
Family
ID=10608786
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP62311793A Expired - Lifetime JPH0696718B2 (ja) | 1986-12-10 | 1987-12-09 | 酵素洗剤組成物 |
Country Status (11)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US4824599A (ja) |
EP (1) | EP0271154B1 (ja) |
JP (1) | JPH0696718B2 (ja) |
KR (1) | KR920004720B1 (ja) |
AU (1) | AU607953B2 (ja) |
BR (1) | BR8706683A (ja) |
CA (1) | CA1288367C (ja) |
DE (1) | DE3763423D1 (ja) |
ES (1) | ES2016340B3 (ja) |
GB (1) | GB8629536D0 (ja) |
ZA (1) | ZA879298B (ja) |
Cited By (6)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
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JPH02276899A (ja) * | 1989-01-30 | 1990-11-13 | Unilever Nv | 酵素液体洗剤組成物 |
JPH03131696A (ja) * | 1989-09-29 | 1991-06-05 | Unilever Nv | 芳香付けされた洗濯用洗浄剤 |
JP2012503710A (ja) * | 2008-09-23 | 2012-02-09 | ザ プロクター アンド ギャンブル カンパニー | 洗浄組成物 |
JP2018502187A (ja) * | 2014-12-17 | 2018-01-25 | ザ プロクター アンド ギャンブル カンパニー | 洗剤組成物 |
JP2018502186A (ja) * | 2014-12-17 | 2018-01-25 | ザ プロクター アンド ギャンブル カンパニー | 洗剤組成物 |
Families Citing this family (20)
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---|---|---|---|---|
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BE1001436A3 (fr) * | 1988-02-22 | 1989-10-31 | Synfina Sa | Nouvelle lipase et compositions detergentes en contenant. |
US5089163A (en) * | 1989-01-30 | 1992-02-18 | Lever Brothers Company, Division Of Conopco, Inc. | Enzymatic liquid detergent composition |
US5665587A (en) * | 1989-06-26 | 1997-09-09 | Novo Nordisk A/S | Modified subtilisins and detergent compositions containing same |
US5658871A (en) * | 1989-07-07 | 1997-08-19 | Lever Brothers Company, Division Of Conopco, Inc. | Microbial lipase muteins and detergent compositions comprising same |
WO1991000920A2 (en) | 1989-07-07 | 1991-01-24 | Unilever N.V. | Process for preparing a protein by a fungus transformed by multicopy integration of an expression vector |
EP0495258A1 (en) * | 1991-01-16 | 1992-07-22 | The Procter & Gamble Company | Detergent compositions with high activity cellulase and softening clays |
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WO2014200656A1 (en) | 2013-06-13 | 2014-12-18 | Danisco Us Inc. | Alpha-amylase from streptomyces umbrinus |
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