JPH0477498A - ヒトプロテアソーム - Google Patents
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Landscapes
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
産業上の利用分野
本発明はヒトのプロテアソームのコンポーネント、より
詳しくは細胞内の多機能プロテイナーゼ複合体であるプ
ロテアソームのコンポーネントに関する。
詳しくは細胞内の多機能プロテイナーゼ複合体であるプ
ロテアソームのコンポーネントに関する。
従来の技術
細胞内には、蛋白質合成異常や転写後玉白質の障害等に
よる不必要な蛋白質を識別し、急速に分解するエネルギ
ー依存性の機構が、細胞質両分に存在する。この機構は
非すソソーム系蛋白質分解経路と総称されている。プロ
テアソームは細胞質両分に局在する分子量の極めて大き
な（Ｍｒ＝約７５００００前後；２Ｏ８）多機能プロテ
アーゼ複合体であり、この非すソソーム系の中核を成す
と考えられており、酵母からヒトに至るまで真核生物に
広く分布する（Ｔａｎａｋａ Ｋ、ｅｔ ａｌ、、Ｊ、
Ｂｉｏｌ。
よる不必要な蛋白質を識別し、急速に分解するエネルギ
ー依存性の機構が、細胞質両分に存在する。この機構は
非すソソーム系蛋白質分解経路と総称されている。プロ
テアソームは細胞質両分に局在する分子量の極めて大き
な（Ｍｒ＝約７５００００前後；２Ｏ８）多機能プロテ
アーゼ複合体であり、この非すソソーム系の中核を成す
と考えられており、酵母からヒトに至るまで真核生物に
広く分布する（Ｔａｎａｋａ Ｋ、ｅｔ ａｌ、、Ｊ、
Ｂｉｏｌ。
Ｃｈｅｍ、２６３．１６２０９（１９８８））。
該酵素は蛋白質の塩基性アミノ酸、中性アミノ酸、酸性
アミノ酸残基のＣ末端側を分解する活性を同一分子内に
持っておりその広い基質特異性を特徴とし、細胞内では
不活性型で存在し、ポリリジンとの相互作用等種々の処
理により活性化される。
アミノ酸残基のＣ末端側を分解する活性を同一分子内に
持っておりその広い基質特異性を特徴とし、細胞内では
不活性型で存在し、ポリリジンとの相互作用等種々の処
理により活性化される。
最近、このプロテアソームが細胞質のみでなく核にも多
量に存在することが見出された。さらに、ｍＲＮＡ翻訳
抑制やｔＲＮＡプロセッシング、ｒＲＮＡ分解等との関
連から見出された２ＯＳプロ・ソームとこのプロテアソ
ームとの間で、電子顕微鏡像や電気泳動パターンから類
似性や一致性が指摘されており、プロテアソームはこの
ような核関連の細胞機能にも関わる可能性もある。
量に存在することが見出された。さらに、ｍＲＮＡ翻訳
抑制やｔＲＮＡプロセッシング、ｒＲＮＡ分解等との関
連から見出された２ＯＳプロ・ソームとこのプロテアソ
ームとの間で、電子顕微鏡像や電気泳動パターンから類
似性や一致性が指摘されており、プロテアソームはこの
ような核関連の細胞機能にも関わる可能性もある。
該酵素は複数のコンポーネントからなる巨大な複合体で
あり、７Ｍ尿素や０．０５％トリフルオロ酢酸（Ｔ Ｆ
Ａ）等の蛋白変性剤存在下で複数の構成成分が解離す
る。これらコンポーネントは該酵素を０．０５％トリフ
ルオロ酢酸（Ｔ Ｆ Ａ）に透析し各構成成分を解離さ
せた後、０．０５％ＴＦＡで平衡化したＴ Ｓ Ｋ −
Ｇｅｌ ｐｈｅｎｙｌ ５ Ｐ ＷＲＰの逆層ＨＰＬＣ
により３０〜５０％アセトニトリルの濃度勾配で分離す
ることができる（ Ｔａｎａｋａｋ、ｅｔ ａｌ、、Ｊ
、Ｂｉｏｌ、ｃｈｅｍ、、２６３．１６２０９−１６２
１７（１９８８））。該酵素は、電子顕微鏡観察におい
て複数の粒子からなる環状構造を有し、又その各種基質
は種々の阻害剤に対する反応性の違いから互いに異なっ
た複数の触媒活性部位によって分解されていると推定さ
れている。
あり、７Ｍ尿素や０．０５％トリフルオロ酢酸（Ｔ Ｆ
Ａ）等の蛋白変性剤存在下で複数の構成成分が解離す
る。これらコンポーネントは該酵素を０．０５％トリフ
ルオロ酢酸（Ｔ Ｆ Ａ）に透析し各構成成分を解離さ
せた後、０．０５％ＴＦＡで平衡化したＴ Ｓ Ｋ −
Ｇｅｌ ｐｈｅｎｙｌ ５ Ｐ ＷＲＰの逆層ＨＰＬＣ
により３０〜５０％アセトニトリルの濃度勾配で分離す
ることができる（ Ｔａｎａｋａｋ、ｅｔ ａｌ、、Ｊ
、Ｂｉｏｌ、ｃｈｅｍ、、２６３．１６２０９−１６２
１７（１９８８））。該酵素は、電子顕微鏡観察におい
て複数の粒子からなる環状構造を有し、又その各種基質
は種々の阻害剤に対する反応性の違いから互いに異なっ
た複数の触媒活性部位によって分解されていると推定さ
れている。
プロテアソームは上記の非すソソーム系蛋白分解経路、
核関連の細胞機能の他種々の重要な細胞機能及び各種病
態に関連すると考えられており、その各コンポーネント
の解明が望まれている。
核関連の細胞機能の他種々の重要な細胞機能及び各種病
態に関連すると考えられており、その各コンポーネント
の解明が望まれている。
発明が解決しようとする課題
本発明はヒト プロテアソームの各コンポーネント及び
これらの遺伝子を提供することを目的とする。
これらの遺伝子を提供することを目的とする。
本発明者らは、これまでにラット及び酵母についてコン
ポーネントの遺伝子を一部単離し、アミノ酸配列を決定
した。しかし、ヒトのコンポーネントについての詳細は
未だ明らかになっていない。
ポーネントの遺伝子を一部単離し、アミノ酸配列を決定
した。しかし、ヒトのコンポーネントについての詳細は
未だ明らかになっていない。
ヒトのコンポーネント及びその遺伝子を提供することに
より、ヒトのプロテアソーム異常に関連する病態が解明
され、その診断及び／又は治療法の開発されることが期
待される。
より、ヒトのプロテアソーム異常に関連する病態が解明
され、その診断及び／又は治療法の開発されることが期
待される。
課題を解決するための手段
本発明者らはさらに研究を重ね、今回ヒト プロテアソ
ームのコンポーネントの内ＨＣ２、ＨＣ５、ＨＣ８、Ｈ
Ｃ９の遺伝子を単離し、その塩基配列及び相当するアミ
ノ酸配列を明らかにすることに成功した。
ームのコンポーネントの内ＨＣ２、ＨＣ５、ＨＣ８、Ｈ
Ｃ９の遺伝子を単離し、その塩基配列及び相当するアミ
ノ酸配列を明らかにすることに成功した。
本発明によれば、下記式（１）〜（４）に示したアミノ
酸配列を有するヒトプロテアソームのコンポーネントＨ
Ｃ２、ＨＣ５、ＨＣ８、ＨＣ９及びこれらをコードする
遺伝子が提供される。
酸配列を有するヒトプロテアソームのコンポーネントＨ
Ｃ２、ＨＣ５、ＨＣ８、ＨＣ９及びこれらをコードする
遺伝子が提供される。
式（１）：ＨＣ２のアミノ酸配列
Ｍｅｔ Ｐｈｅ Ａｒｇ Ａｓｎ Ｇｉｎ Ｔｙｒ Ａ
ｓｐ Ａｓｎ Ａｓｐ Ｖａｌ １０Ｔｈｒ Ｖａｌ
Ｔｒｐ Ｓｃｒ Ｐｒｏ Ｇｌｎ Ｇｌｙ Ａｒｇ
Ｉｌｅ ｌ１ｉｓ ２０Ｇｌｎ ｌｉｅ Ｇｌｕ Ｔ
ｙｒ Ａｌａ Ｍｅｔ Ｇｌｕ Ａｌａ Ｖａｌ Ｌｙ
ｓ ３０Ｇｌｎ Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｔｈｒ
Ｖａｌ Ｇｌｙ Ｌｅｕ Ｌｙｓ Ｓｅｒ ４０Ｌｙ
ｓ Ｔｈｒ １ｌｉｓ Ａｌａ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｖａ
ｌ Ａｌａ Ｌｅｕ Ｌｙｓ ５０Ａｒｇ Ａｌａ
Ｇｌｎ Ｓｅｒ Ｇｌｕ Ｌｅｕ Ａｌａ Ａｌａ ｌ
１ｉｓ Ｇｌｎ ６０Ｌｙｓ Ｌｙｓ Ｉｌｃ Ｌｅ
ｕ ｔ（ｉｓ Ｖａｌ Ａｓｐ Ａｓｎ Ｈｉｓ ｌｉ
ｅ ７０Ｇｌｙ ｌｌｃ Ｓｃｒ Ｉｌｅ Ａｌａ
Ｇｌｙ Ｌｃｕ Ｔｈｒ Ａｌａ Ａｓｐ ８０Ａｌ
ａ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｃｙｓ Ａｓｎ Ｐｈｅ
Ｍｅｔ Ａｒｇ Ｇｌｎ ９０Ｇｌｕ Ｃｙｓ Ｌ
ｅｕ ＡＳｐＳｅｒ Ａｒｇ Ｐｈｅ Ｖａｔ Ｐｈｅ
Ａｓｐ １１００Ａｒ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｐｒｏ
Ｖａｌ Ｓｅｒ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ｓｅｒ
１１０Ｌｅｕ ｌｉｅ Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ｌｙｓ Ｔｈ
ｒ Ｇｌｎ ｌｉｅ Ｐｒｏ Ｔｈｒ １２０Ｇｉｎ
Ａｒｇ Ｔｙｒ Ｇｌｙ Ａｒｇ Ａｒｇ Ｐｒｏ
Ｔｙｒ Ｇｌｙ Ｖａｌ １３０Ｇｌｙ Ｌｅｕ Ｌ
ｅｕ Ｉｌｅ Ａｌａ Ｇｌｙ ’Ｔｙｒ Ａｓｐ Ａ
ｓｐ ＭｅｔＧｌｙ Ｐｒｏ ｌ１ｌｓ Ｉｌｅ Ｐ
ｈｅ Ｇｌｎ Ｔｈｒ Ｃｙｓ Ｐｒｏ ５ｅｒＡｌａ
Ａｓｎ Ｔｙｒ Ｐｈｅ Ａｓｐ Ｃｙｓ Ａｒｇ
Ａｌａ Ｍｅｔ ５ｅｒｌｉｅ Ｇｌｙ Ａｌａ Ａｒ
ｇ Ｓｅｒ Ｇｌｎ Ｓｅｒ Ａｌａ Ａｒｇ Ｔｈｒ
Ｔｙｒ Ｌｅｕ Ｇｌｕ Ａｒｇ １ｌｌｓ Ｍｅｔ
Ｓｅｒ Ｇｌｕ Ｐｈｅ ＭｅｔＧｌｕ Ｃｙｓ Ａｓ
ｎ Ｌｅｕ Ａｓｎ Ｇｌｕ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ｌｙｓ
ＨｉｓＧａｙ Ｌｅｕ Ａｒｇ Ａｌａ Ｌｅｕ Ａ
ｒｇ Ｇｌｕ Ｔｈｒ Ｌｅｕ Ｐｒ。
ｓｐ Ａｓｎ Ａｓｐ Ｖａｌ １０Ｔｈｒ Ｖａｌ
Ｔｒｐ Ｓｃｒ Ｐｒｏ Ｇｌｎ Ｇｌｙ Ａｒｇ
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ｅｕ Ｉｌｅ Ａｌａ Ｇｌｙ ’Ｔｙｒ Ａｓｐ Ａ
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ｈｅ Ｇｌｎ Ｔｈｒ Ｃｙｓ Ｐｒｏ ５ｅｒＡｌａ
Ａｓｎ Ｔｙｒ Ｐｈｅ Ａｓｐ Ｃｙｓ Ａｒｇ
Ａｌａ Ｍｅｔ ５ｅｒｌｉｅ Ｇｌｙ Ａｌａ Ａｒ
ｇ Ｓｅｒ Ｇｌｎ Ｓｅｒ Ａｌａ Ａｒｇ Ｔｈｒ
Ｔｙｒ Ｌｅｕ Ｇｌｕ Ａｒｇ １ｌｌｓ Ｍｅｔ
Ｓｅｒ Ｇｌｕ Ｐｈｅ ＭｅｔＧｌｕ Ｃｙｓ Ａｓ
ｎ Ｌｅｕ Ａｓｎ Ｇｌｕ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ｌｙｓ
ＨｉｓＧａｙ Ｌｅｕ Ａｒｇ Ａｌａ Ｌｅｕ Ａ
ｒｇ Ｇｌｕ Ｔｈｒ Ｌｅｕ Ｐｒ。
Ａｌａ Ｇｌｕ Ｇｌｎ Ａｓｐ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｔ
ｈｒ Ｌｙｓ Ａｓｎ ＶａｌＳｅｒ ｌｌｅ Ｇｌ
ｙ ｌｉｅ Ｖａｌ Ｇｌｙ Ｌｙｓ Ａｓｐ Ｌｅｕ
ＧｌｕＰｈｅ Ｔｈｒ ｌｌｅ Ｔｙｒ Ａｓｐ Ａ
ｓｐ Ａｓｐ Ａｓｐ Ｖａｔ ５ｅｒＰｒｏ Ｐｈｅ
Ｌｅｕ Ｇｌｕ Ｇｌｙ Ｌｅｕ Ｇｌｕ Ｇｌｕ
Ａｒｇ Ｐｒ。
ｈｒ Ｌｙｓ Ａｓｎ ＶａｌＳｅｒ ｌｌｅ Ｇｌ
ｙ ｌｉｅ Ｖａｌ Ｇｌｙ Ｌｙｓ Ａｓｐ Ｌｅｕ
ＧｌｕＰｈｅ Ｔｈｒ ｌｌｅ Ｔｙｒ Ａｓｐ Ａ
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Ｌｅｕ Ｇｌｕ Ｇｌｙ Ｌｅｕ Ｇｌｕ Ｇｌｕ
Ａｒｇ Ｐｒ。
Ｇｉｎ Ａｒｇ Ｌｙｓ Ａｌａ Ｇｉｎ Ｐｒｏ Ａ
ｌａ Ｇｉｎ Ｐｒｏ ＡｌａＡｓｐ Ｇｌｕ Ｐｒｏ
Ａｌａ Ｇｌｕ Ｌｙｓ Ａｌａ Ａｓｐ Ｇｌｕ
Ｐｒ。
ｌａ Ｇｉｎ Ｐｒｏ ＡｌａＡｓｐ Ｇｌｕ Ｐｒｏ
Ａｌａ Ｇｌｕ Ｌｙｓ Ａｌａ Ａｓｐ Ｇｌｕ
Ｐｒ。
Ｍｅｔ Ｇｌｕ Ｈｉｓ
式（２）：ＨＣ５のアミノ酸配列
Ｍｅｔ Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ａｌａ Ｍ
ｅｔ Ｔｙｒ Ｓｅｒ ＡｌａＰｒｏ Ｇｌｙ Ａｒｇ
Ａｓｐ Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ｍｅｔ Ｇｌｕ Ｐｒｏ
ＨｉｓＡｒｇ Ａｌａ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｌｅ
ｕ Ｇｌｎ Ｌｅｕ Ａｒｇ ＰｈｅＳｅｒ Ｐｒｏ
Ｔｙｒ Ｖａｌ Ｐｈｅ Ａｓｎ ＧｌｙＬｃｕ Ａ
ｈａ ｌｌｅ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｇｌｕ ＡｓｐＶａ
ｌ Ａｌａ Ｓｅｒ Ａｓｐ Ｔｈｒ Ａｒｇ Ｌｅ
ｕＰｈｅ Ｓｅｒ ｌｉｅ Ｈｉｓ Ｔｈｒ Ａｒｇ
ＡｓｐＣｙｓ Ｔｙｒ Ｌｙｓ Ｌｃｕ Ｔｈｒ Ａ
ｓｐ ＬｙｓＧｌｙ Ｃｙｓ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｐｈｅ
ｌ１ｌｓ ｃｌｙ１’ｈｒ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｌｙｓ
Ｉｌｅ ｌｉｅ ＧｌｕＬｙｓ Ｍｅｔ Ｔｙｒ
Ｌｙｓ ｌ１ｉｓ Ｓｅｒ ＡｓｎＭｅｔ Ｔｈｒ Ｔ
ｈｒ Ｇｌｙ Ａｌａ Ｉｌｅ ＡｌａＳｅｒ Ｔｈ
ｒ Ｉｌｃ Ｌｅｕ Ｔｙｒ Ｓｅｒ ＡｒｇＰｒｏ
Ｔｙｒ Ｔｙｒ Ｖａｌ Ｔｙｒ Ａｓｎ Ｉｃｅ
Ｌｅｕ Ａｓｐ Ｇｌｕ Ｇｌｕ Ｇｌｙ Ｌｙｓ Ｇ
ｌｙＳａｒ Ｐｈｅ Ａｓｐ Ｐｒｏ Ｖａｔ Ｇｌ
ｙ ５ｅｒＡｓｐ Ｓｅｒ Ｐｈｅ Ｌｙｓ Ａｌａ
Ｇｌｙ ＧｌｙＡｌａ Ｍｅｔ Ｌｅｕ Ｇｌｎ
Ｐｒｏ Ｌｅｕ ＬｅｕＶａｌ Ｇｌｙ Ｐｈｅ Ｌ
ｙｓ Ａｓｎ Ｍｅｔ Ｇ１ｎ１１ｉｓ Ｖａｌ Ｐ
ｒｏ Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ｌｅｕ ＡｓｐＡｒｇ Ｌｅｕ
Ｖａｌ Ｌｙｓ ＡｓｐＶａｌ ＰｈｅＧｌｙ
Ｔｈｒ １ｉｅ Ｐｈｅ Ａｌａ ｌ１ｅ Ｓｅｒ Ｇｌｕ Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ｐｒｏ Ｌｙｓ Ｔｈｒ Ｖａｔ ｌ１ｅ Ａｓｐ Ｃｙｓ Ｌｅｕ Ａｈａ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ａｓｎ Ｌｙｓ Ａｌａ Ａｌａ Ｍｅｔ Ｌｅｕ Ａｒｇ Ｐｂｅ Ｐｈｅ １１ｅ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ａｌａ Ｖａｔ Ｔｙｒ Ｔｙｒ Ｇｌｎ Ａｒｇ Ｓｅｒ Ａｌａ ５ｅｒ Ａｓｐ Ａｓｎ Ｇｌｎ Ａｓｎ Ｖａｔ Ｇｌｕ Ａｒｇ Ａｌａ Ｍｅｔ １１ｅ Ｓｅｒ Ａｈａ Ａｌａ Ｇｌｕ Ａｒｇ Ａｓｐ Ｖａｌ Ｔｙｒ Ｔ
ｈｒ Ｇｌｙ Ａｓｐ ＡｌａＬｅｕ Ａｒｇ Ｉｌｅ
Ｃｙｓ Ｉｌｅ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ｌｙｓ Ｇｌｕ
Ｇｌｙｌｌｅ Ａｒｇ Ｇｌｕ Ｇｌｕ Ｔｈｒ Ｖａ
ｔ Ｓｅｒ Ｌｅｕ Ａｒｇ ＬｙｓＡｓｐ 式（３）：ＨＣ８のアミノ酸配列 Ｍｅｔ Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ｉｌｅ Ｇｌｙ Ｔｈｒ Ｇ
ｌｙ Ｔｙｒ Ａｓｐ ＬｅｕＳｅｒ Ａｌａ Ｓｅｒ
Ｔｈｒ Ｐｈｅ Ｓｅｒ Ｐｒｏ Ａｓｐ Ｇａｙ
ＡｒｇＶａｌ Ｐｈｅ Ｇｌｎ Ｖａｌ Ｇｌｕ Ｔｙ
ｒ Ａｌａ Ｍｅｔ Ｌｙｓ ＡｌａＶａｌ Ｇｌｕ
Ａｓｎ Ｓｃｒ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ａｌａ Ｉｌｅ Ｇ
ｌｙ ＩｌｅＡｒｇ Ｃｙｓ Ｌｙｓ Ａｓｐ Ｇｌｙ
Ｖａ！ Ｖａｌ Ｐｈｅ Ｇｌｙ ＶａｌＧｌｕ Ｌ
ｙｓ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ｌｙｓ Ｌｅ
ｕ Ｔｙｒ ＧｌｕＧｌｕ Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ａｓｎ
Ｌｙｓ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｐｈｅ Ａｓｎ ＶａｌＡｓ
ｐ Ａｒｇ Ｈｉｓ Ｖａｌ Ｇｌｙ Ｍｅｔ Ａｌａ
Ｖａｌ Ａｌａ ＧｌｙＬｅｕ Ｌｅｕ Ａｌａ Ａ
ｓｐ Ａｌａ Ａｒｇ Ｓｅｒ Ｌｅｕ Ａｌａ Ａｓ
ｐｌｌｅ Ａｌａ Ａｒｇ Ｇｌｕ Ｇｌｕ Ａｌａ
Ｓｅｒ Ａｓｎ Ｐｈｅ ＡｒｇＳｅｒ Ａｓｎ Ｐｈ
ｅ Ｇｌｙ Ｔｙｒ Ａｓｎ Ｉｌｅ Ｐｒｏ Ｌｅｕ
ＬｙｓＩｌｌｓ Ｌｅｕ Ａｌａ Ａｓｐ Ａｒｇ
Ｖａｔ Ａｌａ Ｍｅｔ Ｔｙｒ ＶａｌＨｌｓ Ａｌ
ａ Ｔｙｒ Ｔｈｒ Ｌｅｕ ＴＹｒ Ｓｅｒ Ａｌａ
Ｖａｔ Ａｒｇ工００ Ｐｒｏ Ｐｈｅ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ｓｅｒ Ｐｈｅ Ｍ
ｅｔ Ｌｅｕ Ｇｌｙ ５ｅｒＴｙｒ Ｓｃｒ Ｖａｔ
Ａｓｎ Ａｓｐ Ｇｌｙ Ａｌａ Ｇｌｎ Ｌｅｕ
ＴｙｒＭｅｔ ｌｉｅ Ａｓｐ Ｐｒｏ Ｓｅｒ Ｇｌ
ｙ Ｖａｔ Ｓｅｒ Ｔｙｒ ＧｌｙＴｙｒ Ｔｒｐ
Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ａｌａ ｌｉｅ Ｇｌｙ Ｌｙｓ Ａ
ｌａ ＡｒｇＧｉｎ Ａｌａ Ａｌａ Ｌｙｓ Ｔｈｒ
Ｇｌｕ ｌｉｅ Ｇｌｕ Ｌｙｓ ＬｅｕＧｌｎ Ｍ
ｅｔ Ｌｙｓ Ｇｌｕ Ｍｅｔ Ｔｈｒ Ｃｙｓ Ａｒ
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Ａｌａ Ｌｙｓ Ｉｌｅ ｌｌｅ Ｔｙｒ １ｌｅＶａ
ｌ Ｊｌｉｓ Ａｓｐ Ｇｌｕ Ｖａｔ Ｌｙｓ Ａｓ
ｐ Ｌｙｓ Ａｌａ ＰｈｅＧｌｕ Ｌｅｕ Ｇｌｕ
Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ｔｒｐ Ｖａｌ Ｇｌｙ Ｇｌｕ Ｌ
ｅｕＴｈｒ Ａｓｎ Ｇｌｙ Ａｒｇ １ｌｉｓ Ｇｌ
ｕ ｌｌｅ Ｖａｔ Ｐｒｏ ＬｙｓＡｓｐ ｌｉｅ
Ａｒｇ Ｇｌｕ Ｇｌｕ Ａｌａ Ｇｌｕ Ｌｙｓ Ｔ
ｙｒ ＡｌａＬｙｓ Ｃ１ｕ Ｓｅｒ Ｌｅｕ Ｌｙｓ
Ｇｌｕ Ｇｌｕ Ａｓｐ Ｇｌｕ ５ｅｒＡｓｐ Ａ
ｓｐ Ａｓｐ Ａｓｎ Ｍｅｔ式（４）：ＨＣ９のアミ
ノ酸配列 Ｍｅｔ Ｓｅｒ Ａｒｇ Ａｒｇ Ｔｙｒ Ａｓｐ Ｓ
ｅｒ Ａｒｇ Ｔｈｒ Ｔｈｒｌｌｅ Ｐｈｅ Ｓｅｒ
Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ｇｌｙ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｔｙｒ
ＧｌｎＶａｔ ＧＪｕ Ｔｙｒ Ａｌａ Ｍｅｔ Ｇｌ
ｕ Ａｌａ Ｉｌｅ Ｇｌｙ ＨｉｓＡｌａ Ｇｌｙ
Ｔｈｒ Ｃｙｓ Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ｉｌｅ Ｌｅｕ Ａ
ｌａ ＡｓｎＡｓｐ ｃｌｙ ｖａｌ Ｌｅｕ Ｌｅ
ｕ Ａｌａ Ａｌａ Ｇｌｕ Ａｒｇ ＡｒｇＡｓｎ
ｌｌｅ Ｈｉｓ Ｌｙｓ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ａｓｐ
Ｇｌｕ Ｖａｌ ＰｈｅＰｈｅ Ｓｅｒ Ｇｌｕ Ｌ
ｙｓ ｌｉｅ Ｔｙｒ Ｌｙｓ Ｌｅｕ Ａｓｎ Ｇ
ｌｕＡＳｐ Ｍｅｔ Ａｌａ Ｃｙｓ Ｓｅｒ Ｖａｌ
Ａｌａ Ｇｌｙ Ｉｌｅ ＴｈｒＳｃｒ Ａｓｐ
Ａｌａ Ａｓｎ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ａｓｎ
Ｇｌｕ ＬｅｕＡｒｇ Ｌｅｕ Ｉｌｅ Ａｌａ
Ｇｌｎ Ａｒｇ Ｔｙｒ Ｌｅｕ Ｌｅｕ ＧｌｎＴｙ
ｒ Ｇｌｎ Ｇｌｕ Ｐｒｏ ｌｌｅ Ｐｒｏ Ｃｙ
ｓ Ｇｌｕ Ｇｌｎ ＬｅｕＶａｌ Ｔｈｒ Ａｌａ
Ｌｅｕ Ｃｙｓ Ａｓｐ ｌｉｅ Ｌｙｓ Ｇｌｎ
ＡｌａＴｙｒ Ｔｈｒ Ｇｌｎ Ｐｈｅ Ｇｌｙ Ｇ
ｌｙ Ｌｙｓ Ａｒｇ Ｐｒｏ ＰｈｅＧｌｙ Ｖａｌ
Ｓｅｒ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｔｙｒ ｌｌｅ Ｇｌｙ
Ｔｒｐ ＡｓｐＬｙｓ １ｌｉｓ Ｔｙｒ Ｇｌｙ
Ｐｈｅ Ｇｌｎ Ｌｅｕ Ｔｙｒ Ｇｌｎ ５ｅｒＡｓ
ｐ Ｐｒｏ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ａｓｎ Ｔｙｒ Ｇｌｙ
Ｇｌｙ Ｔｒｐ ＬｙｓＡｌａ Ｔｈｒ Ｃｙｓ
Ｉｌｅ Ｇｌｙ Ａｓｎ Ａｓｎ Ｓｅｒ Ａｌａ Ａ
ｌａＡｌａ Ｖａｌ Ｓｅｒ Ｍｅｔ Ｌｅｕ Ｌｙ
ｓ Ｇｉｎ Ａｓｐ Ｔｙｒ ＬｙｓＧｌｕ Ｇｌｙ
Ｇｌｕ Ｍｅｔ Ｔｈｒ Ｌｅｕ Ｌｙｓ Ｓｅｒ Ａ
ｌａ ＬｅｕＡｌａ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｉｌｅ Ｌｙ
ｓ Ｖａｔ Ｌｅｕ Ａｓｎ Ｌｙｓ ＴｈｒＭｅｔ
Ａｓｐ Ｖａｌ Ｓｅｒ Ｌｙｓ Ｌｅｕ Ｓｅｒ
Ａｌａ Ｇｌｕ ＬｙｓＶａｌ Ｇｌｕ ｌｉｅ
Ａｌａ Ｔｈｒ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ａｒｇ Ｇｌｕ
ＡｓｎＧｌｙ Ｌｙｓ Ｔｈｒ Ｖａｌ ｌｉｅ Ａ
ｒｇ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｌｙｓ Ｇｌｎ ２３０Ｌ
ｙｓ Ｇｌｕ Ｖａｌ Ｇｌｕ Ｇｉｎ Ｌｅｕ
Ｉｌｅ Ｌｙｓ Ｌｙｓ ｌ１ｉｓ ２４０Ｇｌｕ
Ｇｌｕ Ｇｌｕ Ｇｌｕ Ａｌａ Ｌｙｓ Ａｌａ Ｇ
ｌｕ Ａｒｇ Ｇｌｕ ２５０Ｌｙｓ Ｌｙｓ Ｇｌ
ｕ Ｌｙｓ Ｇｌｕ Ｇｌｎ Ｌｙｓ Ｇｌｕ Ｌｙｓ
Ａｓｐ ２６０Ｌｙｓ
２６１本発明によれば、
ヒトプロテアソームのコンポーネントＨＣ２、ＨＣ５、
ＨＣ８、ＨＣ９をコードする遺伝子が提供される。これ
らの具体例は夫々下記式（５）〜（８）のＤＮＡ配列で
示されるが、本発明遺伝子は上記コンポーネントをコー
ドするものであればよく、下記式に限定されない。
ｅｔ Ｔｙｒ Ｓｅｒ ＡｌａＰｒｏ Ｇｌｙ Ａｒｇ
Ａｓｐ Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ｍｅｔ Ｇｌｕ Ｐｒｏ
ＨｉｓＡｒｇ Ａｌａ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｌｅ
ｕ Ｇｌｎ Ｌｅｕ Ａｒｇ ＰｈｅＳｅｒ Ｐｒｏ
Ｔｙｒ Ｖａｌ Ｐｈｅ Ａｓｎ ＧｌｙＬｃｕ Ａ
ｈａ ｌｌｅ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｇｌｕ ＡｓｐＶａ
ｌ Ａｌａ Ｓｅｒ Ａｓｐ Ｔｈｒ Ａｒｇ Ｌｅ
ｕＰｈｅ Ｓｅｒ ｌｉｅ Ｈｉｓ Ｔｈｒ Ａｒｇ
ＡｓｐＣｙｓ Ｔｙｒ Ｌｙｓ Ｌｃｕ Ｔｈｒ Ａ
ｓｐ ＬｙｓＧｌｙ Ｃｙｓ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ｐｈｅ
ｌ１ｌｓ ｃｌｙ１’ｈｒ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｌｙｓ
Ｉｌｅ ｌｉｅ ＧｌｕＬｙｓ Ｍｅｔ Ｔｙｒ
Ｌｙｓ ｌ１ｉｓ Ｓｅｒ ＡｓｎＭｅｔ Ｔｈｒ Ｔ
ｈｒ Ｇｌｙ Ａｌａ Ｉｌｅ ＡｌａＳｅｒ Ｔｈ
ｒ Ｉｌｃ Ｌｅｕ Ｔｙｒ Ｓｅｒ ＡｒｇＰｒｏ
Ｔｙｒ Ｔｙｒ Ｖａｌ Ｔｙｒ Ａｓｎ Ｉｃｅ
Ｌｅｕ Ａｓｐ Ｇｌｕ Ｇｌｕ Ｇｌｙ Ｌｙｓ Ｇ
ｌｙＳａｒ Ｐｈｅ Ａｓｐ Ｐｒｏ Ｖａｔ Ｇｌ
ｙ ５ｅｒＡｓｐ Ｓｅｒ Ｐｈｅ Ｌｙｓ Ａｌａ
Ｇｌｙ ＧｌｙＡｌａ Ｍｅｔ Ｌｅｕ Ｇｌｎ
Ｐｒｏ Ｌｅｕ ＬｅｕＶａｌ Ｇｌｙ Ｐｈｅ Ｌ
ｙｓ Ａｓｎ Ｍｅｔ Ｇ１ｎ１１ｉｓ Ｖａｌ Ｐ
ｒｏ Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ｌｅｕ ＡｓｐＡｒｇ Ｌｅｕ
Ｖａｌ Ｌｙｓ ＡｓｐＶａｌ ＰｈｅＧｌｙ
Ｔｈｒ １ｉｅ Ｐｈｅ Ａｌａ ｌ１ｅ Ｓｅｒ Ｇｌｕ Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ｐｒｏ Ｌｙｓ Ｔｈｒ Ｖａｔ ｌ１ｅ Ａｓｐ Ｃｙｓ Ｌｅｕ Ａｈａ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ａｓｎ Ｌｙｓ Ａｌａ Ａｌａ Ｍｅｔ Ｌｅｕ Ａｒｇ Ｐｂｅ Ｐｈｅ １１ｅ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ａｌａ Ｖａｔ Ｔｙｒ Ｔｙｒ Ｇｌｎ Ａｒｇ Ｓｅｒ Ａｌａ ５ｅｒ Ａｓｐ Ａｓｎ Ｇｌｎ Ａｓｎ Ｖａｔ Ｇｌｕ Ａｒｇ Ａｌａ Ｍｅｔ １１ｅ Ｓｅｒ Ａｈａ Ａｌａ Ｇｌｕ Ａｒｇ Ａｓｐ Ｖａｌ Ｔｙｒ Ｔ
ｈｒ Ｇｌｙ Ａｓｐ ＡｌａＬｅｕ Ａｒｇ Ｉｌｅ
Ｃｙｓ Ｉｌｅ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ｌｙｓ Ｇｌｕ
Ｇｌｙｌｌｅ Ａｒｇ Ｇｌｕ Ｇｌｕ Ｔｈｒ Ｖａ
ｔ Ｓｅｒ Ｌｅｕ Ａｒｇ ＬｙｓＡｓｐ 式（３）：ＨＣ８のアミノ酸配列 Ｍｅｔ Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ｉｌｅ Ｇｌｙ Ｔｈｒ Ｇ
ｌｙ Ｔｙｒ Ａｓｐ ＬｅｕＳｅｒ Ａｌａ Ｓｅｒ
Ｔｈｒ Ｐｈｅ Ｓｅｒ Ｐｒｏ Ａｓｐ Ｇａｙ
ＡｒｇＶａｌ Ｐｈｅ Ｇｌｎ Ｖａｌ Ｇｌｕ Ｔｙ
ｒ Ａｌａ Ｍｅｔ Ｌｙｓ ＡｌａＶａｌ Ｇｌｕ
Ａｓｎ Ｓｃｒ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ａｌａ Ｉｌｅ Ｇ
ｌｙ ＩｌｅＡｒｇ Ｃｙｓ Ｌｙｓ Ａｓｐ Ｇｌｙ
Ｖａ！ Ｖａｌ Ｐｈｅ Ｇｌｙ ＶａｌＧｌｕ Ｌ
ｙｓ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ｌｙｓ Ｌｅ
ｕ Ｔｙｒ ＧｌｕＧｌｕ Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ａｓｎ
Ｌｙｓ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｐｈｅ Ａｓｎ ＶａｌＡｓ
ｐ Ａｒｇ Ｈｉｓ Ｖａｌ Ｇｌｙ Ｍｅｔ Ａｌａ
Ｖａｌ Ａｌａ ＧｌｙＬｅｕ Ｌｅｕ Ａｌａ Ａ
ｓｐ Ａｌａ Ａｒｇ Ｓｅｒ Ｌｅｕ Ａｌａ Ａｓ
ｐｌｌｅ Ａｌａ Ａｒｇ Ｇｌｕ Ｇｌｕ Ａｌａ
Ｓｅｒ Ａｓｎ Ｐｈｅ ＡｒｇＳｅｒ Ａｓｎ Ｐｈ
ｅ Ｇｌｙ Ｔｙｒ Ａｓｎ Ｉｌｅ Ｐｒｏ Ｌｅｕ
ＬｙｓＩｌｌｓ Ｌｅｕ Ａｌａ Ａｓｐ Ａｒｇ
Ｖａｔ Ａｌａ Ｍｅｔ Ｔｙｒ ＶａｌＨｌｓ Ａｌ
ａ Ｔｙｒ Ｔｈｒ Ｌｅｕ ＴＹｒ Ｓｅｒ Ａｌａ
Ｖａｔ Ａｒｇ工００ Ｐｒｏ Ｐｈｅ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ｓｅｒ Ｐｈｅ Ｍ
ｅｔ Ｌｅｕ Ｇｌｙ ５ｅｒＴｙｒ Ｓｃｒ Ｖａｔ
Ａｓｎ Ａｓｐ Ｇｌｙ Ａｌａ Ｇｌｎ Ｌｅｕ
ＴｙｒＭｅｔ ｌｉｅ Ａｓｐ Ｐｒｏ Ｓｅｒ Ｇｌ
ｙ Ｖａｔ Ｓｅｒ Ｔｙｒ ＧｌｙＴｙｒ Ｔｒｐ
Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ａｌａ ｌｉｅ Ｇｌｙ Ｌｙｓ Ａ
ｌａ ＡｒｇＧｉｎ Ａｌａ Ａｌａ Ｌｙｓ Ｔｈｒ
Ｇｌｕ ｌｉｅ Ｇｌｕ Ｌｙｓ ＬｅｕＧｌｎ Ｍ
ｅｔ Ｌｙｓ Ｇｌｕ Ｍｅｔ Ｔｈｒ Ｃｙｓ Ａｒ
ｇ Ａｓｐ １ｉｅＶａｌ Ｌｙｓ Ｃｌｕ Ｖａｌ
Ａｌａ Ｌｙｓ Ｉｌｅ ｌｌｅ Ｔｙｒ １ｌｅＶａ
ｌ Ｊｌｉｓ Ａｓｐ Ｇｌｕ Ｖａｔ Ｌｙｓ Ａｓ
ｐ Ｌｙｓ Ａｌａ ＰｈｅＧｌｕ Ｌｅｕ Ｇｌｕ
Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ｔｒｐ Ｖａｌ Ｇｌｙ Ｇｌｕ Ｌ
ｅｕＴｈｒ Ａｓｎ Ｇｌｙ Ａｒｇ １ｌｉｓ Ｇｌ
ｕ ｌｌｅ Ｖａｔ Ｐｒｏ ＬｙｓＡｓｐ ｌｉｅ
Ａｒｇ Ｇｌｕ Ｇｌｕ Ａｌａ Ｇｌｕ Ｌｙｓ Ｔ
ｙｒ ＡｌａＬｙｓ Ｃ１ｕ Ｓｅｒ Ｌｅｕ Ｌｙｓ
Ｇｌｕ Ｇｌｕ Ａｓｐ Ｇｌｕ ５ｅｒＡｓｐ Ａ
ｓｐ Ａｓｐ Ａｓｎ Ｍｅｔ式（４）：ＨＣ９のアミ
ノ酸配列 Ｍｅｔ Ｓｅｒ Ａｒｇ Ａｒｇ Ｔｙｒ Ａｓｐ Ｓ
ｅｒ Ａｒｇ Ｔｈｒ Ｔｈｒｌｌｅ Ｐｈｅ Ｓｅｒ
Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ｇｌｙ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｔｙｒ
ＧｌｎＶａｔ ＧＪｕ Ｔｙｒ Ａｌａ Ｍｅｔ Ｇｌ
ｕ Ａｌａ Ｉｌｅ Ｇｌｙ ＨｉｓＡｌａ Ｇｌｙ
Ｔｈｒ Ｃｙｓ Ｌｅｕ Ｇｌｙ Ｉｌｅ Ｌｅｕ Ａ
ｌａ ＡｓｎＡｓｐ ｃｌｙ ｖａｌ Ｌｅｕ Ｌｅ
ｕ Ａｌａ Ａｌａ Ｇｌｕ Ａｒｇ ＡｒｇＡｓｎ
ｌｌｅ Ｈｉｓ Ｌｙｓ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ａｓｐ
Ｇｌｕ Ｖａｌ ＰｈｅＰｈｅ Ｓｅｒ Ｇｌｕ Ｌ
ｙｓ ｌｉｅ Ｔｙｒ Ｌｙｓ Ｌｅｕ Ａｓｎ Ｇ
ｌｕＡＳｐ Ｍｅｔ Ａｌａ Ｃｙｓ Ｓｅｒ Ｖａｌ
Ａｌａ Ｇｌｙ Ｉｌｅ ＴｈｒＳｃｒ Ａｓｐ
Ａｌａ Ａｓｎ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ａｓｎ
Ｇｌｕ ＬｅｕＡｒｇ Ｌｅｕ Ｉｌｅ Ａｌａ
Ｇｌｎ Ａｒｇ Ｔｙｒ Ｌｅｕ Ｌｅｕ ＧｌｎＴｙ
ｒ Ｇｌｎ Ｇｌｕ Ｐｒｏ ｌｌｅ Ｐｒｏ Ｃｙ
ｓ Ｇｌｕ Ｇｌｎ ＬｅｕＶａｌ Ｔｈｒ Ａｌａ
Ｌｅｕ Ｃｙｓ Ａｓｐ ｌｉｅ Ｌｙｓ Ｇｌｎ
ＡｌａＴｙｒ Ｔｈｒ Ｇｌｎ Ｐｈｅ Ｇｌｙ Ｇ
ｌｙ Ｌｙｓ Ａｒｇ Ｐｒｏ ＰｈｅＧｌｙ Ｖａｌ
Ｓｅｒ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ｔｙｒ ｌｌｅ Ｇｌｙ
Ｔｒｐ ＡｓｐＬｙｓ １ｌｉｓ Ｔｙｒ Ｇｌｙ
Ｐｈｅ Ｇｌｎ Ｌｅｕ Ｔｙｒ Ｇｌｎ ５ｅｒＡｓ
ｐ Ｐｒｏ Ｓｅｒ Ｇｌｙ Ａｓｎ Ｔｙｒ Ｇｌｙ
Ｇｌｙ Ｔｒｐ ＬｙｓＡｌａ Ｔｈｒ Ｃｙｓ
Ｉｌｅ Ｇｌｙ Ａｓｎ Ａｓｎ Ｓｅｒ Ａｌａ Ａ
ｌａＡｌａ Ｖａｌ Ｓｅｒ Ｍｅｔ Ｌｅｕ Ｌｙ
ｓ Ｇｉｎ Ａｓｐ Ｔｙｒ ＬｙｓＧｌｕ Ｇｌｙ
Ｇｌｕ Ｍｅｔ Ｔｈｒ Ｌｅｕ Ｌｙｓ Ｓｅｒ Ａ
ｌａ ＬｅｕＡｌａ Ｌｅｕ Ａｌａ Ｉｌｅ Ｌｙ
ｓ Ｖａｔ Ｌｅｕ Ａｓｎ Ｌｙｓ ＴｈｒＭｅｔ
Ａｓｐ Ｖａｌ Ｓｅｒ Ｌｙｓ Ｌｅｕ Ｓｅｒ
Ａｌａ Ｇｌｕ ＬｙｓＶａｌ Ｇｌｕ ｌｉｅ
Ａｌａ Ｔｈｒ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ａｒｇ Ｇｌｕ
ＡｓｎＧｌｙ Ｌｙｓ Ｔｈｒ Ｖａｌ ｌｉｅ Ａ
ｒｇ Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｌｙｓ Ｇｌｎ ２３０Ｌ
ｙｓ Ｇｌｕ Ｖａｌ Ｇｌｕ Ｇｉｎ Ｌｅｕ
Ｉｌｅ Ｌｙｓ Ｌｙｓ ｌ１ｉｓ ２４０Ｇｌｕ
Ｇｌｕ Ｇｌｕ Ｇｌｕ Ａｌａ Ｌｙｓ Ａｌａ Ｇ
ｌｕ Ａｒｇ Ｇｌｕ ２５０Ｌｙｓ Ｌｙｓ Ｇｌ
ｕ Ｌｙｓ Ｇｌｕ Ｇｌｎ Ｌｙｓ Ｇｌｕ Ｌｙｓ
Ａｓｐ ２６０Ｌｙｓ
２６１本発明によれば、
ヒトプロテアソームのコンポーネントＨＣ２、ＨＣ５、
ＨＣ８、ＨＣ９をコードする遺伝子が提供される。これ
らの具体例は夫々下記式（５）〜（８）のＤＮＡ配列で
示されるが、本発明遺伝子は上記コンポーネントをコー
ドするものであればよく、下記式に限定されない。
式（５）：ＨＣ２の遺伝子
ＡＴＧ ＴＴＴ ＣＧＡ ＡＡＴ ＣＡＧ ＴＡＴ Ｇ
ＡＣＡＡＴ ＧＡＴ ＧＴＣ３０ＡＣＴ ＧＴＴ ＴＧ
Ｇ ＡＧＣＣＣＣＣＡＧ にＧＣＡＧＧ ＡＴＴ ＣＡ
Ｔ ６０ＣＡＡ ＡＴＴ ＧＡＡ ＴＡＴ ＧＣＡ
ＡＴＧ ＧＡＡ ＧＣＴ ＧＴＴ ＡＡＡ ９０ＣＡ
Ａ ＧＧＴ ＴＣＡ ＧＣＣＡＣＡ ＧＴＴ ＧＧＴ
ＣＴＧ ＡＡＡ ＴＣＡ １２０ＡＡＡ ＡＣＴ Ｃ
ＡＴ ＧＣＡ ＧＴＴ ＴＴＧ ＧＴＴ ＧＣＡ ＴＴ
Ｇ ＡＡＡ １５０ＡＧＧ ＧＣＧ ＣＡＡ ＴＣＡ
ＧＡＧ ＣＴＴ ＧＣＡ ＧＣＴ ＣＡＴ ＣＡＧ
１８０ＡＡＡ ＡＡＡ ＡＴＴ ＣＴＣＣＡＴ ＧＴ
Ｔ ＧＡＣＡＡＣＣＡＴ ＡＴＴＧＧＴ ＡＴＣＴＣＡ
ＡＴＴ ＧＣＧ ＧＧＧ ＣＴＴ ＡＣＴ ＧＣＴ
ＣＡＴＧＣＴ ＡＧＡ ＣＴＧ ＴＴＡ ＴＧＴ ＡＡ
Ｔ ＴＴＴ ＡＴＧ ＣＧＴ ＣＡＧＧＡＧ ＴＧＴ
ＴＴＧ ＧＡＴ ＴＣＣＡＧＡ ＴＴＴ ＧＴＡ ＴＴ
ＣＧＡＴＡＧＡ ＣＣＡ ＣＴＧ ＣＣＴ ＧＴＧ Ｔ
ＣＴ ＣＧＴ ＣＴＴ ＧＴＡ ＴＣＴＣＴＡ ＡＴＴ
ＧＧＡ ＡＧＣＡＡＧ ＡＣＣＣＡＧ ＡＴＡ ＣＣ
Ａ ＡＣＡＣＡＡ ＣＧＡ ＴＡＴ ＧＧＣＣＧＧ Ａ
ＧＡ ＣＣＡ ＴＡＴ ＧＯＴ ＧＴＴＧＧＴ ＣＴＣ
ＣＴＴ ＡＴＴ ＧＣＴ ＧＧＴ ＴＡＴ ＧＡＴ Ｇ
ＡＴ ＡＴＧＧＧＣＣＣＴ ＣＡＣＡＴＴ ＴＴＣＣＡ
Ａ ＡＣＣＴＧＴ ＣＣＡ ＴＣＴＧＣＴ ＡＡＣＴＡ
Ｔ ＴＴＴ ＧＡＣＴＧＣＡＧＡ ＧＣＣＡＴＧ ＴＣ
ＣＡＴＴ ＧＧＡ ＧＣＣＣＧＴ ＴＣＣＣＡＡ ＴＣ
Ａ ＧＣＴ ＣＧＴ ＡＣＴＴＡＣＴＴＧ ＧＡＧ Ａ
ＧＡ ＣＡＴ ＡＴＧ ＴＣＴ ＧＡＡ ＴＴＴ ＡＴ
ＧＧＡＧ ＴＧＴ ＡＡＴ ＴＴＡ ＡＡＴ ＧＡＡ
ＣＴＡ ＧＴＴ ＡＡＡ ＣＡＴＧＧＴ ＣＴＧ ＣＧ
Ｔ ＧＣＣＴＴＡ ＡＧＡ ＧＡＧ ＡＣＧ ＣＴＴ
ＣＣＴＧＣＡ ＧＡＡ ＣＡＧ ＧＡＣＣＴＧ ＡＣＴ
ＡＣＡ ＡＡＧ ＡＡＴ ＧＴＴＴＣＣＡＴＴ にＧ
Ａ ＡＴＴ ＧＴＴ ＧＧＴ ＡＡＡ ＧＡＣＴＴＧ
ＧＡＧＴＴＴ ＡＣＡ ＡＴＣＴＡＴ ＧＡＴ ＧＡＴ
ＧＡＴ ＧＡＴ ＧＴＧ ＴＣＴＣＣＡ ＴＴＣＣＴ
Ｇ ＧＡＡ ＧＧＴ ＣＴＴ ＧＡＡ ＧＡＡ ＡＧＡ
ＣＣＡＣＡＧ ＡＧＡ ＡＡＧ ＧＣＡ ＣＡＧ Ｃ
ＣＴ ＧＣＴ ＣＡＡ ＣＣＴ ＧＣＴ ７５０ＧＡ
Ｔ ＧＡＡ ＣＣＴ ＧＣＡ ＧＡＡ ＡＡＧ ＧＣＴ
ＧＡＴ ＧＡＡ ＣＣＡ ７８０ＡＴＧ ＧＡＡ
ＣＡＴ
７８９式（６）：ＨＣ５の遺伝子 ＡＴＧ ＴＴＧ ＴＣＣＴＣＴ ＡＣＡ ＧＣＣＡＴＧ
ＴＡＴ ＴＣＧ ＧＣＴ ３０ＣＣＴ ＧＧＣＡ
ＧＡ ＧＡＣＴＴＧ ＧＧＧ ＡＴＧ ＧＡＡ ＣＣＧ
ＣＡＣ６０ＡＧＡ ＧＣＣＧＣＧ ＧＧＣＣＣＴ Ｔ
ＴＧ ＣＡＧ Ｃ１”Ｇ ＣＧＡ ＴＴＴ ９０Ｔ
ＣＧ ＣＣＣＴＡＣＧＴＴ ＴＴＣＡＡＣＧＧＡ ＧＧ
Ｔ ＡＣＴ ＡＴＡ １２０ＣＴＧ ＧＣＡ ＡＴＴ
ＧＣＴ ＧＧＡ ＧＡＡ ＧＡＴ ＴＴＴ ＧＣＡ
ＡＴＴ １５０ＧＴＴ ＧＣＴ ＴＣＴ ＧＡＴ Ａ
ＣＴ ＣＧＡ ＴＴＧ ＡＧＴ ＧＡＡ ＧＧＧ １
８０ＴＴＴ ＴＣＡ ＡＴＴ ＣＡＴ ＡＣＧ ＣＧＧ
ＧＡＴ ＡＧＣＣＣＣＡＡＡ ２１０ＴＧＴ ＴＡ
ＣＡＡＡ ＴＴＡ ＡＣＡ ＧＡＣＡＡＡ ＡＣＡ Ｇ
ＴＣＡＴＴ ２４０ＧＧＡ ＴＧＣＡＧＣＧＧＴ Ｔ
ＴＴ ＣＡＴ ＧＧＡ ＧＡＣＴＧＴ ＣＴＴ ２７
０ＡＣＧ ＣＴＧ ＡＣＡ ＡＡＧ ＡＴＴ ＡＴＴ
ＧＡＡ ＧＣＡ ＡＧＡ ＣＴＡ ３００ＡＡＧ Ａ
ＴＧ ＴＡＴ ＡＡＧ ＣＡＴ ＴＣＣＡＡＴ ＡＡＴ
ＡＡＧ ＧＣＣ３３０ＡＴＧ ＡＣＴ ＡＣＧ ＧＧ
Ｇ ＧＣＡ ＡＴＴ ＧＣＴ ＧＣＡ ＡＴＧ ＣＴＧ
３６０ＴＣＴ ＡＣＡ ＡＴＣＣＴＧ ＴＡＴ Ｔ
ＣＡ ＡＧＧ ＣＧＣＴＴＣＴＴＴ ３９０ＣＣＡ
ＴＡＣＴＡＴ ＧＴＴ ＴＡＣＡＡＣＡＴＣＡＴＣＧＧ
Ｔ ＧＧＡ ４２．０ＣＴＴ ＧＡＴ ＧＡＡ ＧＡ
Ａ ＧＧＡ ＡＡＧ ＧＧＧ ＧＣＴ ＧＴＡ ＴＡＣ
ＡＧＣＴＴＴ ＧＡＴ ＣＣＡ ＧＴＡ ＧＧＧ ＴＣ
Ｔ ＴＡＣＣＡＧ ＡＧＡＧＡＣＴＣＣＴＴＣＡＡＧ
ＧＣＴ ＧＧＡ ＧＧＣＴＣＡ ＧＣＡ ＡＧＴＧＣＣ
ＡＴＧ ＣＴＡ ＣＡＧ ＣＣＣＣＴＧ ＣＴＴ にＡ
ＣＡＡＣＣＡＧＧＴＴ ＧＧＴ ＴＴＴ ＡＡＧ ＡＡ
ＣＡＴＧ ＣＡＧ ＡＡＴ ＧＴＧ ＧＡＧＣＡＴ Ｇ
ＴＴ ＣＣＧ ＣＴＧ ＴＣＣＴＴＧ ＧＡＣＡＧＡ
ＧＣＣＡＴＧＣＧＧ ＣＴＧ ＧＴＧ ＡＡＡ ＧＡＴ
ＧＴＣＴＴＣＡＴＴ ＴＣＴ ＧＣＧＧＣＴ ＧＡＧ
ＡＧＡ ＧＡＴ ＧＴＧ ＴＡＣＡＣＴ ＧＧＧ Ｇ
ＡＣＧＣＡＣＴＣＣＯＧ ＡＴＣＴＧＣＡＴＡ ＧＴＧ
ＡＣＣＡＡＡ ＧＡＧ ＧＧＣＡＴＣＡＧＧ ＧＡＧ
ＧＡＡ ＡＣＴ ＧＴＴ ＴＣＣＴＴＡ ＡＧＧ Ａ
ＡＧＡＣ 式（７）：ＨＣ８の遺伝子 ＡＴＧ ＡＧＣＴＣＡ ＡＴＣＧＧＣＡＣＴ ＧＧＧ
ＴＡＴ ＧＡＣＣＴＧＴＣＡ ＧＣＣＴＣＴ ＡＣＡ
ＴＴＣＴＣＴ ＣＣＴ にＡＣＧＧＡ ＡＧＡＧＴＴ
ＴＴＴ ＣＡＡ ＧＴＴ ＧＡＡ ＴＡＴ ＧＣＴ Ａ
ＴＧ ＡＡＧ ＧＣＴＧＴＧ ＧＡＡ ＡＡＴ ＡＧＴ
ＡＧＴ ＡＣＡ にＣＴ ＡＴＴ ＧＧＡ ＡＴＣＡ
ＧＡ ＴＧＣＡＡＡ ＧＡＴ ＧＧＴ ＧＴＴ ＧＴＣ
ＴＴＴ ＧＧＧ ＧＴＡＧＡＡ ＡＡＡ ＴＴＡ ＧＴ
ＣＣＴＴ ＴＣＴ ＡＡＡ ＣＴＴ ＴＡＴ ＧＡＡＧ
ＡＡ ＧＧＴ ＴＣＣＡＡＣＡＡＡ ＡＧＡ ＣＴＴ
ＴＴＴ ＡＡＴ ＧＴＴＧＡＴ ＣＧＧ ＣＡＴ ＧＴ
Ｔ にＧＡ ＡＴＧ ＧＣＡ ＧＴＡ ＧＣＡ ＧＧＴ
ＴＴＧ ＴＴＧ ＧＣＡ ＧＡＴ ＧＣＴ ＣＧＴ ’
Ｉ’ＣＴ ＴＴＡ ＧＣＡ ＧＡＣＡＴＡ ＧＣＡ Ａ
ＧＡ ＧＡＡ ＧＡＡ ＧＣＴ ＴＣＣＡＡＣＴＴＣＡ
ＧＡＴＣＴ ＡＡＣＴＴＴ ＧＧＣＴＡＣＡＡＣＡＴＴ
ＣＣＡ ＣＴＡ ＡＡＡＣＡＴ ＣＴＴ ＧＣＡ Ｇ
ＡＣＡＧＡ ＧＴＧ ＧＣＣＡＴＧ ＴＡＴ ＧＴＧＣ
ＡＴ ＧＣＡ ＴＡＴ ＡＣＡ ＣＴＣＴＡＣＡＧＴ
ＧＯＴ ＧＴＴ ＡＧＡＣＣＴ Ｔ’ｌ’Ｔ ＧＧＣＴ
ＧＣＡＧＴ ＴＴＣＡＴＣＴＴＡ ＧＧＧ ＴＣＴＴＡ
ＣＡＧＴ ＧＴＧ ＡＡＴ ＧＡＣＣ；ＧＴ にＣＧ
ＣＡＡ ＣＴＣＴＡＣ＾ＴＧ ＡＴＴ ＧＡＣＣＣＡ
ＴＣＡ ＧＧＴ ＧＴＴ ＴＣＡ ＴＡＣＧＧＴＴＡＴ
ＴＧＧ ＧＧＣＴＧＴ ＧＣＣＡＴＣＧＧＣＡＡＡ
ＧＣＣＡＧＧＣＡＡ ＧＣＴ ＧＣＡ ＡＡＧ ＡＣに
ＧＡＡ ＡＴＡ ＧＡＧ ＡＡＧ ＣＴＴＣＡＧ Ａ
ＴＧ ＡＡＡ ＧＡＡ ＡＴＧ ＡＣＣＴＧＣＣＧＴ
ＧＡＴ ＡＴＣＧＴＴ ＡＡＡ ＧＡＡ ＧＴＴ ＧＣ
Ａ ＡＡＡ ＡＴＡ ＡＴＴ ＴＡＣＡＴＡＧＴＡ Ｃ
ＡＴ ＧＡＣＧＡＡ ＧＴＴ ＡＡＧ ＧＡＴ ＡＡＡ
ＧＣＴ ＴＴＴＧＡＡ ＣＴＡ ＧＡＡ ＣＴＣＡＧ
ＣＴＧＧ ＧＴＴ ＧＧＴ ＧＡＡ ＴＴＡＡＣＴ Ａ
ＡＴ ＧＧＡ ＡＧＡ ＣＡＴ ＧＡＡ ＡＴＴ ＧＴ
Ｔ ＣＣＡ ＡＡＡＧＡＴ ＡＴＡ ＡＧＡ ＧＡＡ
ＧＡＡ ＧＣＡ ＧＡＧ ＡＡＡ ＴＡＴ ＧＣＴＡＡ
Ｇ ＧＡＡ ＴＣＴ ＣＴＧ ＡＡＧ Ｃ；ＡＡ ＧＡ
Ａ ＧＡＴ ＧＡＡ ＴＣＡ ７５０ＧＡＴ ＧＡＴ
ＧＡＴ ＡＡＴ ＡＴＣ７６５式（８）：ＨＣ９の遺
伝子 ＡＴＧ ＴＣＴ ＣＧＡ ＡＧＡ ＴＡＴ ＧＡＣＴＣ
ＣＡＧＧ ＡＣＣＡＣＴ ３０ＡＴＡ ＴＴＴ ＴＣ
Ｔ ＣＣＡ ＧＡＡ ＧＧＴ ＣＧＣＴＴＡ ＴＡＣＣ
ＡＡ ６０ＧＴＴ ＧＡＡ ＴＡＴ ＧＣＣＡＴＧ
ＧＡＡ ＧＣＴ ＡＴＴ ＧＧＡ ＣＡＴ ９０ＧＣ
Ａ ＧＧＣＡＣＣＴＧＴ ＴＴＧ ＧＧＡ ＡＴＴ Ｔ
ＴＡ ＧＣＡ ＡＡＴ １２０ＧＡＴ ＧＧＴ ＧＴ
Ｔ ＴＴＧ ＣＴＴ ＧＣＡ ＧＣＡ ＧＡＧ ＡＧＡ
ＣＧＣ１５０ＡＡＣＡＴＣＣＡＣＡＡＧ ＣＴＴ Ｃ
ＴＴ ＧＡＴ ＧＡＡ ＧＴＣＴＴＴ １８０ＴＴＴ
ＴＣＴ ＧＡＡ ＡＡＡ ＡＴＴ ＴＡＴ ＡＡＡ
ＣＴＣＡＡＴ ＧＡＧ ２１０ＧＡＣＡＴＧ ＧＣＴ
ＴＧＣＡＧＴ ＧＴＧ ＧＣＡ ＧＧＣＡＴＡ ＡＣ
Ｔ ２４０ＴＣＴ ＧＡＴ ＧＣＴ ＡＡＴ ＧＴＴ
ＣＴＧ ＡＣＴ ＡＡＴ ＧＡＡ ＣＴＡ ２７０
ＡＧＧ ＣＴＣＡＴＴ ＧＣＴ ＣＡＡ ＡＧＧ ＴＡ
Ｔ ＴＴＡ ＴＴＡ ＣＡＧ ８００ＴＡＴ ＣＡＧ
ＧＡＧ ＣＣＡ ＡＴＡ ＣＣＴ ＴＧＴ ＧＡＧ
ＣＡＧ ＴＴＧ ３３０ＧＴＴ ＡＣＡ ＧＣＡ Ｃ
ＴＧ ＴＧＴ ＧＡＴ ＡＴＣＡＡＡ ＣＡＡ ＧＣＴ
３８０ＴＡＴ ＡＣＡ ＣＡＡ ＴＴＴ ＧＧＡ
ＧＧＡ ＡＡＡ ＣＧＴ ＣＣＣＴＴＴ ３９０ＧＧ
Ｔ ＧＴＴ ＴＣＡ ＴＴＧ ＣＴＧ ＴＡＣＡＴＴ
ＧＧＣＴＧＧ にＡＴ ４２０ＡＡＧ ＣＡＣＴＡＴ
ＧＧＣＴＴＴ ＣＡＧ ＣＴＣＴＡＴ ＣＡＧ ＡＧ
Ｔ ４５０ＧＡＣＣＣＴ ＡＣＴ ＧＧＡ ＡＡＴ
ＴＡＣＧＧＧ ＧＧＡ ＴＧＧ ＡＡＧ ４８０ＧＣ
ＣＡＣＡ ＴＣＣＡＴＴ ＣＧＡ ＡＡＴ ＡＡＴ Ａ
ＧＣＧＣＴ ＧＣＡ ５１０ＧＣＴ ＧＴＧ ＴＣＡ
ＡＴＧ ＴＴＧ ＡＡＡ ＣＡＡ ＧＡＣＴＡＴ Ａ
ＡＡ ５４０ＧＡＡ ＧＧＡ ＧＡＡ ＡＴＧ ＡＣ
ＣＴＴＧ ＡＡＧ ＴＣＡ ＧＣＡ ＣＴＴ ５７０
ＣＣＴ ＴＴＡ ＧＣＴ ＡＴＣＡＡＡ ＧＴＡ ＣＴ
Ａ ＡＡＴ ＡＡＧ ＡＣＣ６００ＡＴＧ ＧＡＴ Ｇ
ＴＴ ＡＣＴ ＡＡＡ、 ＣＴＣＴＣＴ ＧＣＴ ＧＡ
Ａ ＡＡＡ ６３０ＧＴＧ ＧＡＡ ＡＴＴ ＧＣＡ
ＡＣＡ ＣＴＡ ＡＣＡ ＡＧＡ ＧＡＧ ＡＡＴ
６６０ＧＧＡ ＡＡＧ ＡＣＡ ＧＴＡ ＡＴＣＡＧ
Ａ ＧＴＴ ＣＴＣＡＡＡ ＣＡＡ ６９０ＡＡＡ
ＧＡＡ ＧＴＧ ＧＡＧ ＣＡＧ ＴＴＧ ＡＴＣＡＡ
Ａ ＡＡＡ ＣＡＴ ７２０ＧＡＧ ＧＡＡ ＧＡＡ
ＧＡＡ ＧＣＣＡＡＡ ＧＣＴ ＧＡＧ ＣＧＴ Ｇ
ＡＧ ７５０ＡＡＧ ＡＡＡ ＧＡＡ ＡＡＡ ＧＡ
Ａ ＣＡＧ ＡＡＡ ＧＡＡ ＡＡＧ ＧＡＴ ７８
０ＡＡＡ
７８３本発明によれば、上記式（５）〜（８）
で表されるＤＮＡ配列、該塩基配列に相補的な塩基配列
又はその両者を含有するＤＮＡが提供される。
ＡＣＡＡＴ ＧＡＴ ＧＴＣ３０ＡＣＴ ＧＴＴ ＴＧ
Ｇ ＡＧＣＣＣＣＣＡＧ にＧＣＡＧＧ ＡＴＴ ＣＡ
Ｔ ６０ＣＡＡ ＡＴＴ ＧＡＡ ＴＡＴ ＧＣＡ
ＡＴＧ ＧＡＡ ＧＣＴ ＧＴＴ ＡＡＡ ９０ＣＡ
Ａ ＧＧＴ ＴＣＡ ＧＣＣＡＣＡ ＧＴＴ ＧＧＴ
ＣＴＧ ＡＡＡ ＴＣＡ １２０ＡＡＡ ＡＣＴ Ｃ
ＡＴ ＧＣＡ ＧＴＴ ＴＴＧ ＧＴＴ ＧＣＡ ＴＴ
Ｇ ＡＡＡ １５０ＡＧＧ ＧＣＧ ＣＡＡ ＴＣＡ
ＧＡＧ ＣＴＴ ＧＣＡ ＧＣＴ ＣＡＴ ＣＡＧ
１８０ＡＡＡ ＡＡＡ ＡＴＴ ＣＴＣＣＡＴ ＧＴ
Ｔ ＧＡＣＡＡＣＣＡＴ ＡＴＴＧＧＴ ＡＴＣＴＣＡ
ＡＴＴ ＧＣＧ ＧＧＧ ＣＴＴ ＡＣＴ ＧＣＴ
ＣＡＴＧＣＴ ＡＧＡ ＣＴＧ ＴＴＡ ＴＧＴ ＡＡ
Ｔ ＴＴＴ ＡＴＧ ＣＧＴ ＣＡＧＧＡＧ ＴＧＴ
ＴＴＧ ＧＡＴ ＴＣＣＡＧＡ ＴＴＴ ＧＴＡ ＴＴ
ＣＧＡＴＡＧＡ ＣＣＡ ＣＴＧ ＣＣＴ ＧＴＧ Ｔ
ＣＴ ＣＧＴ ＣＴＴ ＧＴＡ ＴＣＴＣＴＡ ＡＴＴ
ＧＧＡ ＡＧＣＡＡＧ ＡＣＣＣＡＧ ＡＴＡ ＣＣ
Ａ ＡＣＡＣＡＡ ＣＧＡ ＴＡＴ ＧＧＣＣＧＧ Ａ
ＧＡ ＣＣＡ ＴＡＴ ＧＯＴ ＧＴＴＧＧＴ ＣＴＣ
ＣＴＴ ＡＴＴ ＧＣＴ ＧＧＴ ＴＡＴ ＧＡＴ Ｇ
ＡＴ ＡＴＧＧＧＣＣＣＴ ＣＡＣＡＴＴ ＴＴＣＣＡ
Ａ ＡＣＣＴＧＴ ＣＣＡ ＴＣＴＧＣＴ ＡＡＣＴＡ
Ｔ ＴＴＴ ＧＡＣＴＧＣＡＧＡ ＧＣＣＡＴＧ ＴＣ
ＣＡＴＴ ＧＧＡ ＧＣＣＣＧＴ ＴＣＣＣＡＡ ＴＣ
Ａ ＧＣＴ ＣＧＴ ＡＣＴＴＡＣＴＴＧ ＧＡＧ Ａ
ＧＡ ＣＡＴ ＡＴＧ ＴＣＴ ＧＡＡ ＴＴＴ ＡＴ
ＧＧＡＧ ＴＧＴ ＡＡＴ ＴＴＡ ＡＡＴ ＧＡＡ
ＣＴＡ ＧＴＴ ＡＡＡ ＣＡＴＧＧＴ ＣＴＧ ＣＧ
Ｔ ＧＣＣＴＴＡ ＡＧＡ ＧＡＧ ＡＣＧ ＣＴＴ
ＣＣＴＧＣＡ ＧＡＡ ＣＡＧ ＧＡＣＣＴＧ ＡＣＴ
ＡＣＡ ＡＡＧ ＡＡＴ ＧＴＴＴＣＣＡＴＴ にＧ
Ａ ＡＴＴ ＧＴＴ ＧＧＴ ＡＡＡ ＧＡＣＴＴＧ
ＧＡＧＴＴＴ ＡＣＡ ＡＴＣＴＡＴ ＧＡＴ ＧＡＴ
ＧＡＴ ＧＡＴ ＧＴＧ ＴＣＴＣＣＡ ＴＴＣＣＴ
Ｇ ＧＡＡ ＧＧＴ ＣＴＴ ＧＡＡ ＧＡＡ ＡＧＡ
ＣＣＡＣＡＧ ＡＧＡ ＡＡＧ ＧＣＡ ＣＡＧ Ｃ
ＣＴ ＧＣＴ ＣＡＡ ＣＣＴ ＧＣＴ ７５０ＧＡ
Ｔ ＧＡＡ ＣＣＴ ＧＣＡ ＧＡＡ ＡＡＧ ＧＣＴ
ＧＡＴ ＧＡＡ ＣＣＡ ７８０ＡＴＧ ＧＡＡ
ＣＡＴ
７８９式（６）：ＨＣ５の遺伝子 ＡＴＧ ＴＴＧ ＴＣＣＴＣＴ ＡＣＡ ＧＣＣＡＴＧ
ＴＡＴ ＴＣＧ ＧＣＴ ３０ＣＣＴ ＧＧＣＡ
ＧＡ ＧＡＣＴＴＧ ＧＧＧ ＡＴＧ ＧＡＡ ＣＣＧ
ＣＡＣ６０ＡＧＡ ＧＣＣＧＣＧ ＧＧＣＣＣＴ Ｔ
ＴＧ ＣＡＧ Ｃ１”Ｇ ＣＧＡ ＴＴＴ ９０Ｔ
ＣＧ ＣＣＣＴＡＣＧＴＴ ＴＴＣＡＡＣＧＧＡ ＧＧ
Ｔ ＡＣＴ ＡＴＡ １２０ＣＴＧ ＧＣＡ ＡＴＴ
ＧＣＴ ＧＧＡ ＧＡＡ ＧＡＴ ＴＴＴ ＧＣＡ
ＡＴＴ １５０ＧＴＴ ＧＣＴ ＴＣＴ ＧＡＴ Ａ
ＣＴ ＣＧＡ ＴＴＧ ＡＧＴ ＧＡＡ ＧＧＧ １
８０ＴＴＴ ＴＣＡ ＡＴＴ ＣＡＴ ＡＣＧ ＣＧＧ
ＧＡＴ ＡＧＣＣＣＣＡＡＡ ２１０ＴＧＴ ＴＡ
ＣＡＡＡ ＴＴＡ ＡＣＡ ＧＡＣＡＡＡ ＡＣＡ Ｇ
ＴＣＡＴＴ ２４０ＧＧＡ ＴＧＣＡＧＣＧＧＴ Ｔ
ＴＴ ＣＡＴ ＧＧＡ ＧＡＣＴＧＴ ＣＴＴ ２７
０ＡＣＧ ＣＴＧ ＡＣＡ ＡＡＧ ＡＴＴ ＡＴＴ
ＧＡＡ ＧＣＡ ＡＧＡ ＣＴＡ ３００ＡＡＧ Ａ
ＴＧ ＴＡＴ ＡＡＧ ＣＡＴ ＴＣＣＡＡＴ ＡＡＴ
ＡＡＧ ＧＣＣ３３０ＡＴＧ ＡＣＴ ＡＣＧ ＧＧ
Ｇ ＧＣＡ ＡＴＴ ＧＣＴ ＧＣＡ ＡＴＧ ＣＴＧ
３６０ＴＣＴ ＡＣＡ ＡＴＣＣＴＧ ＴＡＴ Ｔ
ＣＡ ＡＧＧ ＣＧＣＴＴＣＴＴＴ ３９０ＣＣＡ
ＴＡＣＴＡＴ ＧＴＴ ＴＡＣＡＡＣＡＴＣＡＴＣＧＧ
Ｔ ＧＧＡ ４２．０ＣＴＴ ＧＡＴ ＧＡＡ ＧＡ
Ａ ＧＧＡ ＡＡＧ ＧＧＧ ＧＣＴ ＧＴＡ ＴＡＣ
ＡＧＣＴＴＴ ＧＡＴ ＣＣＡ ＧＴＡ ＧＧＧ ＴＣ
Ｔ ＴＡＣＣＡＧ ＡＧＡＧＡＣＴＣＣＴＴＣＡＡＧ
ＧＣＴ ＧＧＡ ＧＧＣＴＣＡ ＧＣＡ ＡＧＴＧＣＣ
ＡＴＧ ＣＴＡ ＣＡＧ ＣＣＣＣＴＧ ＣＴＴ にＡ
ＣＡＡＣＣＡＧＧＴＴ ＧＧＴ ＴＴＴ ＡＡＧ ＡＡ
ＣＡＴＧ ＣＡＧ ＡＡＴ ＧＴＧ ＧＡＧＣＡＴ Ｇ
ＴＴ ＣＣＧ ＣＴＧ ＴＣＣＴＴＧ ＧＡＣＡＧＡ
ＧＣＣＡＴＧＣＧＧ ＣＴＧ ＧＴＧ ＡＡＡ ＧＡＴ
ＧＴＣＴＴＣＡＴＴ ＴＣＴ ＧＣＧＧＣＴ ＧＡＧ
ＡＧＡ ＧＡＴ ＧＴＧ ＴＡＣＡＣＴ ＧＧＧ Ｇ
ＡＣＧＣＡＣＴＣＣＯＧ ＡＴＣＴＧＣＡＴＡ ＧＴＧ
ＡＣＣＡＡＡ ＧＡＧ ＧＧＣＡＴＣＡＧＧ ＧＡＧ
ＧＡＡ ＡＣＴ ＧＴＴ ＴＣＣＴＴＡ ＡＧＧ Ａ
ＡＧＡＣ 式（７）：ＨＣ８の遺伝子 ＡＴＧ ＡＧＣＴＣＡ ＡＴＣＧＧＣＡＣＴ ＧＧＧ
ＴＡＴ ＧＡＣＣＴＧＴＣＡ ＧＣＣＴＣＴ ＡＣＡ
ＴＴＣＴＣＴ ＣＣＴ にＡＣＧＧＡ ＡＧＡＧＴＴ
ＴＴＴ ＣＡＡ ＧＴＴ ＧＡＡ ＴＡＴ ＧＣＴ Ａ
ＴＧ ＡＡＧ ＧＣＴＧＴＧ ＧＡＡ ＡＡＴ ＡＧＴ
ＡＧＴ ＡＣＡ にＣＴ ＡＴＴ ＧＧＡ ＡＴＣＡ
ＧＡ ＴＧＣＡＡＡ ＧＡＴ ＧＧＴ ＧＴＴ ＧＴＣ
ＴＴＴ ＧＧＧ ＧＴＡＧＡＡ ＡＡＡ ＴＴＡ ＧＴ
ＣＣＴＴ ＴＣＴ ＡＡＡ ＣＴＴ ＴＡＴ ＧＡＡＧ
ＡＡ ＧＧＴ ＴＣＣＡＡＣＡＡＡ ＡＧＡ ＣＴＴ
ＴＴＴ ＡＡＴ ＧＴＴＧＡＴ ＣＧＧ ＣＡＴ ＧＴ
Ｔ にＧＡ ＡＴＧ ＧＣＡ ＧＴＡ ＧＣＡ ＧＧＴ
ＴＴＧ ＴＴＧ ＧＣＡ ＧＡＴ ＧＣＴ ＣＧＴ ’
Ｉ’ＣＴ ＴＴＡ ＧＣＡ ＧＡＣＡＴＡ ＧＣＡ Ａ
ＧＡ ＧＡＡ ＧＡＡ ＧＣＴ ＴＣＣＡＡＣＴＴＣＡ
ＧＡＴＣＴ ＡＡＣＴＴＴ ＧＧＣＴＡＣＡＡＣＡＴＴ
ＣＣＡ ＣＴＡ ＡＡＡＣＡＴ ＣＴＴ ＧＣＡ Ｇ
ＡＣＡＧＡ ＧＴＧ ＧＣＣＡＴＧ ＴＡＴ ＧＴＧＣ
ＡＴ ＧＣＡ ＴＡＴ ＡＣＡ ＣＴＣＴＡＣＡＧＴ
ＧＯＴ ＧＴＴ ＡＧＡＣＣＴ Ｔ’ｌ’Ｔ ＧＧＣＴ
ＧＣＡＧＴ ＴＴＣＡＴＣＴＴＡ ＧＧＧ ＴＣＴＴＡ
ＣＡＧＴ ＧＴＧ ＡＡＴ ＧＡＣＣ；ＧＴ にＣＧ
ＣＡＡ ＣＴＣＴＡＣ＾ＴＧ ＡＴＴ ＧＡＣＣＣＡ
ＴＣＡ ＧＧＴ ＧＴＴ ＴＣＡ ＴＡＣＧＧＴＴＡＴ
ＴＧＧ ＧＧＣＴＧＴ ＧＣＣＡＴＣＧＧＣＡＡＡ
ＧＣＣＡＧＧＣＡＡ ＧＣＴ ＧＣＡ ＡＡＧ ＡＣに
ＧＡＡ ＡＴＡ ＧＡＧ ＡＡＧ ＣＴＴＣＡＧ Ａ
ＴＧ ＡＡＡ ＧＡＡ ＡＴＧ ＡＣＣＴＧＣＣＧＴ
ＧＡＴ ＡＴＣＧＴＴ ＡＡＡ ＧＡＡ ＧＴＴ ＧＣ
Ａ ＡＡＡ ＡＴＡ ＡＴＴ ＴＡＣＡＴＡＧＴＡ Ｃ
ＡＴ ＧＡＣＧＡＡ ＧＴＴ ＡＡＧ ＧＡＴ ＡＡＡ
ＧＣＴ ＴＴＴＧＡＡ ＣＴＡ ＧＡＡ ＣＴＣＡＧ
ＣＴＧＧ ＧＴＴ ＧＧＴ ＧＡＡ ＴＴＡＡＣＴ Ａ
ＡＴ ＧＧＡ ＡＧＡ ＣＡＴ ＧＡＡ ＡＴＴ ＧＴ
Ｔ ＣＣＡ ＡＡＡＧＡＴ ＡＴＡ ＡＧＡ ＧＡＡ
ＧＡＡ ＧＣＡ ＧＡＧ ＡＡＡ ＴＡＴ ＧＣＴＡＡ
Ｇ ＧＡＡ ＴＣＴ ＣＴＧ ＡＡＧ Ｃ；ＡＡ ＧＡ
Ａ ＧＡＴ ＧＡＡ ＴＣＡ ７５０ＧＡＴ ＧＡＴ
ＧＡＴ ＡＡＴ ＡＴＣ７６５式（８）：ＨＣ９の遺
伝子 ＡＴＧ ＴＣＴ ＣＧＡ ＡＧＡ ＴＡＴ ＧＡＣＴＣ
ＣＡＧＧ ＡＣＣＡＣＴ ３０ＡＴＡ ＴＴＴ ＴＣ
Ｔ ＣＣＡ ＧＡＡ ＧＧＴ ＣＧＣＴＴＡ ＴＡＣＣ
ＡＡ ６０ＧＴＴ ＧＡＡ ＴＡＴ ＧＣＣＡＴＧ
ＧＡＡ ＧＣＴ ＡＴＴ ＧＧＡ ＣＡＴ ９０ＧＣ
Ａ ＧＧＣＡＣＣＴＧＴ ＴＴＧ ＧＧＡ ＡＴＴ Ｔ
ＴＡ ＧＣＡ ＡＡＴ １２０ＧＡＴ ＧＧＴ ＧＴ
Ｔ ＴＴＧ ＣＴＴ ＧＣＡ ＧＣＡ ＧＡＧ ＡＧＡ
ＣＧＣ１５０ＡＡＣＡＴＣＣＡＣＡＡＧ ＣＴＴ Ｃ
ＴＴ ＧＡＴ ＧＡＡ ＧＴＣＴＴＴ １８０ＴＴＴ
ＴＣＴ ＧＡＡ ＡＡＡ ＡＴＴ ＴＡＴ ＡＡＡ
ＣＴＣＡＡＴ ＧＡＧ ２１０ＧＡＣＡＴＧ ＧＣＴ
ＴＧＣＡＧＴ ＧＴＧ ＧＣＡ ＧＧＣＡＴＡ ＡＣ
Ｔ ２４０ＴＣＴ ＧＡＴ ＧＣＴ ＡＡＴ ＧＴＴ
ＣＴＧ ＡＣＴ ＡＡＴ ＧＡＡ ＣＴＡ ２７０
ＡＧＧ ＣＴＣＡＴＴ ＧＣＴ ＣＡＡ ＡＧＧ ＴＡ
Ｔ ＴＴＡ ＴＴＡ ＣＡＧ ８００ＴＡＴ ＣＡＧ
ＧＡＧ ＣＣＡ ＡＴＡ ＣＣＴ ＴＧＴ ＧＡＧ
ＣＡＧ ＴＴＧ ３３０ＧＴＴ ＡＣＡ ＧＣＡ Ｃ
ＴＧ ＴＧＴ ＧＡＴ ＡＴＣＡＡＡ ＣＡＡ ＧＣＴ
３８０ＴＡＴ ＡＣＡ ＣＡＡ ＴＴＴ ＧＧＡ
ＧＧＡ ＡＡＡ ＣＧＴ ＣＣＣＴＴＴ ３９０ＧＧ
Ｔ ＧＴＴ ＴＣＡ ＴＴＧ ＣＴＧ ＴＡＣＡＴＴ
ＧＧＣＴＧＧ にＡＴ ４２０ＡＡＧ ＣＡＣＴＡＴ
ＧＧＣＴＴＴ ＣＡＧ ＣＴＣＴＡＴ ＣＡＧ ＡＧ
Ｔ ４５０ＧＡＣＣＣＴ ＡＣＴ ＧＧＡ ＡＡＴ
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ＧＣＧＣＴ ＧＣＡ ５１０ＧＣＴ ＧＴＧ ＴＣＡ
ＡＴＧ ＴＴＧ ＡＡＡ ＣＡＡ ＧＡＣＴＡＴ Ａ
ＡＡ ５４０ＧＡＡ ＧＧＡ ＧＡＡ ＡＴＧ ＡＣ
ＣＴＴＧ ＡＡＧ ＴＣＡ ＧＣＡ ＣＴＴ ５７０
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Ａ ＡＡＴ ＡＡＧ ＡＣＣ６００ＡＴＧ ＧＡＴ Ｇ
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Ａ ＡＡＡ ６３０ＧＴＧ ＧＡＡ ＡＴＴ ＧＣＡ
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Ａ ＧＴＴ ＣＴＣＡＡＡ ＣＡＡ ６９０ＡＡＡ
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Ａ ＡＡＡ ＣＡＴ ７２０ＧＡＧ ＧＡＡ ＧＡＡ
ＧＡＡ ＧＣＣＡＡＡ ＧＣＴ ＧＡＧ ＣＧＴ Ｇ
ＡＧ ７５０ＡＡＧ ＡＡＡ ＧＡＡ ＡＡＡ ＧＡ
Ａ ＣＡＧ ＡＡＡ ＧＡＡ ＡＡＧ ＧＡＴ ７８
０ＡＡＡ
７８３本発明によれば、上記式（５）〜（８）
で表されるＤＮＡ配列、該塩基配列に相補的な塩基配列
又はその両者を含有するＤＮＡが提供される。
尚、本明細書中のアミノ酸配列及び塩基配列に使用され
る略号はＩＵＰＡＣ−ＩＵＢの規定或いは当該分野にお
ける通称または慣用に従うものである。
る略号はＩＵＰＡＣ−ＩＵＢの規定或いは当該分野にお
ける通称または慣用に従うものである。
本発明のヒトプロテアソームのコンポーネントＨＣ２、
ＨＣ５、ＨＣ８及びＨＣ９は、式（１）〜（４）のアミ
ノ酸配列のＮ末端のメチオニンが欠損したもの、Ｎ末端
にシグナルペプチド又はその一部の結合した中間体、ア
ミノ酸配列の一部が欠損したものも包含する。かかる変
異は天然に例えば翻訳後の修飾により得られ、或いは遺
伝子工学的手法により得られる。遺伝子工学的手法にお
いては、天然から得た遺伝子を、例えばサイトスペシフ
ィック ミュータゲネシス等の方法により改変したり、
ホスファイトトリエステル法等の化学合成法により変異
したＤＮＡを合成したり、或いは両者を組合わせて、遺
伝子を作成できる。
ＨＣ５、ＨＣ８及びＨＣ９は、式（１）〜（４）のアミ
ノ酸配列のＮ末端のメチオニンが欠損したもの、Ｎ末端
にシグナルペプチド又はその一部の結合した中間体、ア
ミノ酸配列の一部が欠損したものも包含する。かかる変
異は天然に例えば翻訳後の修飾により得られ、或いは遺
伝子工学的手法により得られる。遺伝子工学的手法にお
いては、天然から得た遺伝子を、例えばサイトスペシフ
ィック ミュータゲネシス等の方法により改変したり、
ホスファイトトリエステル法等の化学合成法により変異
したＤＮＡを合成したり、或いは両者を組合わせて、遺
伝子を作成できる。
これらの遺伝子を利用し、これを微生物のベクターに組
込み、形質転換された微生物から産生させることにより
、変異を有するコンポーネントを得ることができる。又
、これらの蛋白質は、その機能を保ったまま、天然の或
いは人工の変異により、その一部のアミノ酸の置換や配
列の改変を行うことができる。
込み、形質転換された微生物から産生させることにより
、変異を有するコンポーネントを得ることができる。又
、これらの蛋白質は、その機能を保ったまま、天然の或
いは人工の変異により、その一部のアミノ酸の置換や配
列の改変を行うことができる。
本発明のヒトプロテアソーム コンポーネントをコード
する遺伝子には、上記の各種変異を有する蛋白質をコー
ドする遺伝子も包含される。遺伝暗号の末端にはＴＡＧ
ＳＴＡＡ等の終止コドンを付加することができる。
する遺伝子には、上記の各種変異を有する蛋白質をコー
ドする遺伝子も包含される。遺伝暗号の末端にはＴＡＧ
ＳＴＡＡ等の終止コドンを付加することができる。
遺伝暗号は、式（５）〜（８）に例示されたコドンに限
られず、アミノ酸配列を変えることなく各アミノ酸に対
し任意のコドンを選択でき、例えば遺伝子組換に利用す
る宿主のコドン使用頻度等を考慮した常法に従えばよい
。
られず、アミノ酸配列を変えることなく各アミノ酸に対
し任意のコドンを選択でき、例えば遺伝子組換に利用す
る宿主のコドン使用頻度等を考慮した常法に従えばよい
。
本発明の遺伝子を用いれば、ヒト プロテアソーム、そ
のコンポーネント、或いはこれらに改変を加えたものを
遺伝子工学的手法により容易に大口に産生ずることがで
きる。
のコンポーネント、或いはこれらに改変を加えたものを
遺伝子工学的手法により容易に大口に産生ずることがで
きる。
また、本発明のヒト プロテアソームの各コンポーネン
トを用い、コンポーネント特異的な抗体を作成すること
ができる。該抗体の作成には、抗原として各コンポーネ
ントの他、アミノ酸配列の全体又は部分の情報をもとに
合成したペプチドを用いることができる。抗原として用
いる各コンポーネントは遺伝子工学的手法で大量に産生
されたものを用いることもできる。抗体は通常のポリク
ローナル抗体、モノクローナル抗体の製造法に従い製造
されるが、ヒト プロテアソーム複合体に対するポリク
ローナル抗体からＷｅｔ ｎｂｃｒｇｅｒらの方法（５
ｉｅｎｃｅ、 ２２８ 、７４０−７４２ （１９８５
））に従いエピトープ特異的抗体を得ることも可能であ
る。抗体はヒト プロテアソームの精製、測定、識別等
に用いられる。
トを用い、コンポーネント特異的な抗体を作成すること
ができる。該抗体の作成には、抗原として各コンポーネ
ントの他、アミノ酸配列の全体又は部分の情報をもとに
合成したペプチドを用いることができる。抗原として用
いる各コンポーネントは遺伝子工学的手法で大量に産生
されたものを用いることもできる。抗体は通常のポリク
ローナル抗体、モノクローナル抗体の製造法に従い製造
されるが、ヒト プロテアソーム複合体に対するポリク
ローナル抗体からＷｅｔ ｎｂｃｒｇｅｒらの方法（５
ｉｅｎｃｅ、 ２２８ 、７４０−７４２ （１９８５
））に従いエピトープ特異的抗体を得ることも可能であ
る。抗体はヒト プロテアソームの精製、測定、識別等
に用いられる。
本発明者らの研究によれば、乳癌細胞や白血病細胞等の
腫瘍細胞の核にプロテアソームが異常蓄積、これらの腫
瘍細胞でのプロテアソーム遺伝子発現の異常昂進が観察
されている。さらに肝臓症等の癌患者の体液中にはプロ
テアソームが大量に存在し、その量は非癌患者に比し診
断可能な程有意に多いことが見出されている。
腫瘍細胞の核にプロテアソームが異常蓄積、これらの腫
瘍細胞でのプロテアソーム遺伝子発現の異常昂進が観察
されている。さらに肝臓症等の癌患者の体液中にはプロ
テアソームが大量に存在し、その量は非癌患者に比し診
断可能な程有意に多いことが見出されている。
最近、アルツハイマー病患者の脳内にはユビキチンが異
常蓄積し、少なくともこの疾患の原因の一つに細胞内に
おける蛋白質分解系の異常があることの可能性が示唆さ
れた。また、この疾患の発現にかかわる遺伝子の機能ド
メインにはプロテアーゼ阻害剤がコードされていること
も判明し、非すソソーム系に関与すると考えられるプロ
テアソームがアルツハイマー病に本質的に関係している
ことが考えられる。
常蓄積し、少なくともこの疾患の原因の一つに細胞内に
おける蛋白質分解系の異常があることの可能性が示唆さ
れた。また、この疾患の発現にかかわる遺伝子の機能ド
メインにはプロテアーゼ阻害剤がコードされていること
も判明し、非すソソーム系に関与すると考えられるプロ
テアソームがアルツハイマー病に本質的に関係している
ことが考えられる。
本発明によって提供されるヒト プロテアソーム及び／
又はその遺伝子あるいはこれらに改変を加えたものは、
上記層、アルツハイマー病等のプロテアソーム異常を伴
う疾患について、病態のヒトにおける解明、診断／治療
法の開発に利用できる。 プロテアソームの測定技術の
提供は、プロテアソーム異常を伴う疾患の診断に極めて
有用である。かかる測定には本発明のコンポーネントに
対する抗体を用いた種々の知られた測定系を使用できる
。或いは本発明遺伝子及びその部分をプローブとしてプ
ロテアソームの発現異常（ノザンプロット解析）、遺伝
子の異常（サザンプロット解析）についての解析、コン
ポーネント特異的抗体を用いてコンポーネント構成の異
常（ウェスタンプロット解析）の解析を行うことができ
る。
又はその遺伝子あるいはこれらに改変を加えたものは、
上記層、アルツハイマー病等のプロテアソーム異常を伴
う疾患について、病態のヒトにおける解明、診断／治療
法の開発に利用できる。 プロテアソームの測定技術の
提供は、プロテアソーム異常を伴う疾患の診断に極めて
有用である。かかる測定には本発明のコンポーネントに
対する抗体を用いた種々の知られた測定系を使用できる
。或いは本発明遺伝子及びその部分をプローブとしてプ
ロテアソームの発現異常（ノザンプロット解析）、遺伝
子の異常（サザンプロット解析）についての解析、コン
ポーネント特異的抗体を用いてコンポーネント構成の異
常（ウェスタンプロット解析）の解析を行うことができ
る。
本発明によって提供されるヒト プロテアソームあるい
はこれに改変を加えたものや、本発明遺伝子から作成さ
れるアンチセンスＲＮＡを用いることによりプロテアソ
ーム異常を伴う疾患の治療上価値ある医薬が提供される
。
はこれに改変を加えたものや、本発明遺伝子から作成さ
れるアンチセンスＲＮＡを用いることによりプロテアソ
ーム異常を伴う疾患の治療上価値ある医薬が提供される
。
さらに、本発明によって提供されるヒト プロテアソー
ムは独特の蛋白質分解活性、即ち、蛋白質の塩基性、中
性、疎水性、酸性アミノ酸残基のカルボキシル部のペプ
チド結合を分解する活性を有するため、この活性を蛋白
質の合成及び分解に利用できる。利用に当っては、酵素
を固定化したバイオリアクターとすることが可能である
。
ムは独特の蛋白質分解活性、即ち、蛋白質の塩基性、中
性、疎水性、酸性アミノ酸残基のカルボキシル部のペプ
チド結合を分解する活性を有するため、この活性を蛋白
質の合成及び分解に利用できる。利用に当っては、酵素
を固定化したバイオリアクターとすることが可能である
。
本発明のヒト プロテアソームのコンポーネントＨＣ２
、ＨＣ５、ＨＣ８及びＨＣ９は、以下のようにして得る
ことができる。
、ＨＣ５、ＨＣ８及びＨＣ９は、以下のようにして得る
ことができる。
ヒト プロテアソームの単離精製
ヒト プロテアソームは培養樹立肝細胞癌ＨｅｐＧ２細
胞の可溶性画分から、田中らの方法（Ｔａｎａｋａ ｅ
ｔ ａｌ、、Ｊ、Ｂｉｏｌ、Ｃｈｅｍ、、２６１．１５
１９７−１５２０３（１９８６）；Ｔａｎａｋａ ｅｔ
ａｌ、、Ｊ、Ｂｉｏｌ、Ｃｈｅｍ、、２６３．１６２
０９−１６２１７ （１９８８））に従い各種クロマト
グラフィー法を用いて単離精製できる。ＨｅｐＧ２細胞
はヒト肝細胞癌より得られた樹立症細胞株で、アメリカ
ン タイプ カルチャー コレクション（ＡＴＣＣ）に
寄託番号ＡＴＣＣＨＢ８０６５で登録されており、細胞
の性質はＡｄｅｍらが報告している（Ａｄｃｍ、Ｄ、、
ｅｔ ａｌ、、Ｎａｔｕｒｅ、２８２．６１５−６１６
（１９７９） ）。
胞の可溶性画分から、田中らの方法（Ｔａｎａｋａ ｅ
ｔ ａｌ、、Ｊ、Ｂｉｏｌ、Ｃｈｅｍ、、２６１．１５
１９７−１５２０３（１９８６）；Ｔａｎａｋａ ｅｔ
ａｌ、、Ｊ、Ｂｉｏｌ、Ｃｈｅｍ、、２６３．１６２
０９−１６２１７ （１９８８））に従い各種クロマト
グラフィー法を用いて単離精製できる。ＨｅｐＧ２細胞
はヒト肝細胞癌より得られた樹立症細胞株で、アメリカ
ン タイプ カルチャー コレクション（ＡＴＣＣ）に
寄託番号ＡＴＣＣＨＢ８０６５で登録されており、細胞
の性質はＡｄｅｍらが報告している（Ａｄｃｍ、Ｄ、、
ｅｔ ａｌ、、Ｎａｔｕｒｅ、２８２．６１５−６１６
（１９７９） ）。
細胞はホモジナイズした後、通常の細胞分画法により、
例えば未破壊細胞を除いた後、核、ミトコンドリア、リ
ソソーム画分を遠心沈殿させて除いた上清として可溶性
画分を得る。ホモジナイズ用緩衝液には、グリセロール
及びジチオスレイトールを含むものを使用し、例えば１
ｍＭジチオスレイトール、２０％グリセロールを含む５
０ｍＭトリス−Ｈ（Ｊ）緩衝液（ｐＨ７，５）を好まし
く用いることができる。グリセロールとＳＨ安定化剤の
ジチオスレイトールは本酵素を不活性化状態で精製する
ための安定化剤として添加する。本酵素は細胞の可溶性
画分に局在するが、他の部分にも存在が確認されており
、特に核には豊富に存在する。従って、本酵素は細胞の
核両分からも得ることができる。
例えば未破壊細胞を除いた後、核、ミトコンドリア、リ
ソソーム画分を遠心沈殿させて除いた上清として可溶性
画分を得る。ホモジナイズ用緩衝液には、グリセロール
及びジチオスレイトールを含むものを使用し、例えば１
ｍＭジチオスレイトール、２０％グリセロールを含む５
０ｍＭトリス−Ｈ（Ｊ）緩衝液（ｐＨ７，５）を好まし
く用いることができる。グリセロールとＳＨ安定化剤の
ジチオスレイトールは本酵素を不活性化状態で精製する
ための安定化剤として添加する。本酵素は細胞の可溶性
画分に局在するが、他の部分にも存在が確認されており
、特に核には豊富に存在する。従って、本酵素は細胞の
核両分からも得ることができる。
可溶性画分からのプロテアソームの精製は、プロテアソ
ームの物理化学的、免疫化学的性質を利用した種々の処
理操作を利用して実施できる。特にプロテアソームは他
の細胞質性プロテアーゼとは分子量の点で顕著に相違し
、さらに等電点、疎水性等が異なり、ゲル濾過法やイオ
ン交換法がプロテアソームの分離精製に効果的である。
ームの物理化学的、免疫化学的性質を利用した種々の処
理操作を利用して実施できる。特にプロテアソームは他
の細胞質性プロテアーゼとは分子量の点で顕著に相違し
、さらに等電点、疎水性等が異なり、ゲル濾過法やイオ
ン交換法がプロテアソームの分離精製に効果的である。
例えば、ファスト フローＱ−セファロース、バイオゲ
ルＡ−１，５ｍ、等によるゲル濾過、ヒドロキシアパタ
イト、ヘパリン−セファ０−スＣＬ−６Ｂ等の吸着クロ
マトグラフィー、ＦＰＬＣモノ−Ｑカラム等によるクロ
マトグラフィーを順次使用する。
ルＡ−１，５ｍ、等によるゲル濾過、ヒドロキシアパタ
イト、ヘパリン−セファ０−スＣＬ−６Ｂ等の吸着クロ
マトグラフィー、ＦＰＬＣモノ−Ｑカラム等によるクロ
マトグラフィーを順次使用する。
かくして電気泳動的に単一なヒト プロテアソームを得
る。
る。
かくして得られるヒト プロテアソームは、以下の各種
生物学的、物理的、化学的性質を有する。
生物学的、物理的、化学的性質を有する。
ｉ）ヒト プロテアソームは以下の合成基質をいずれも
分解し、至適ｐＨは各基質に対し次の通りである。
分解し、至適ｐＨは各基質に対し次の通りである。
Ｓｕｅ−Ｌｅｕ−Ｌｅｕ−Ｖａｌ−Ｔｙｒ−ＭＣＡ −
ｐＨ８，４〜８． ７Ｃｂｚ−Ａｌａ−Ａｒｇ−Ａｒｇ
−ＭＮＡ ・・・・・・Ｔ） Ｈ９、６〜１０ 、 ０
Ｃｚ−Ｌｅｕ−Ｌｅｕ−Ｇｌｕ−ＮＡ ・＝−−ｐＨ８
，４〜８． ８ｉｉ）ヒト プロテアソームはカゼイン
分解活性を有し、その活性はポリーＬ−リジン添加によ
り顕著に増大する。
ｐＨ８，４〜８． ７Ｃｂｚ−Ａｌａ−Ａｒｇ−Ａｒｇ
−ＭＮＡ ・・・・・・Ｔ） Ｈ９、６〜１０ 、 ０
Ｃｚ−Ｌｅｕ−Ｌｅｕ−Ｇｌｕ−ＮＡ ・＝−−ｐＨ８
，４〜８． ８ｉｉ）ヒト プロテアソームはカゼイン
分解活性を有し、その活性はポリーＬ−リジン添加によ
り顕著に増大する。
１ｉｉ）電気泳動により求めた分子量は約７５００００
である。
である。
之等の詳細は、後記実施例に示す通りである。
また、本発明のヒト プロテアソームのコンポーネント
は、遺伝子工学的手法によって、即ち本発明の提供する
遺伝子を利用し、これを微生物のベクターに組込んで該
微生物細胞内で複製、転写、翻訳させることによって、
製造することができる。
は、遺伝子工学的手法によって、即ち本発明の提供する
遺伝子を利用し、これを微生物のベクターに組込んで該
微生物細胞内で複製、転写、翻訳させることによって、
製造することができる。
この方法は、特に人足生産が可能である点から有利であ
る。
る。
以下、本発明のヒト プロテアソームのコンポーネント
の遺伝子の製造方法を説明する。
の遺伝子の製造方法を説明する。
ｃＤＮＡライブラリーの構築
本発明遺伝子は、例えば以下に示すように天然の起源の
ｍ ＲＮ Ａから製造できる他、一般に知られている種
々の方法で製造でき、例えば本発明遺伝子の遺伝情報に
基づいて、ホスファイト トリエステル法［Ｎａｔｕｒ
ｅ、３１０．１０５ （１９８４）］等の常法に従って
核酸の化学合成を行う方法、或いは上記各種方法を併用
する方法等を例示できる。
ｍ ＲＮ Ａから製造できる他、一般に知られている種
々の方法で製造でき、例えば本発明遺伝子の遺伝情報に
基づいて、ホスファイト トリエステル法［Ｎａｔｕｒ
ｅ、３１０．１０５ （１９８４）］等の常法に従って
核酸の化学合成を行う方法、或いは上記各種方法を併用
する方法等を例示できる。
以下に、本発明遺伝子の製造法のうち、上記ｍＲＮＡか
ら製造する方法につき、より詳細に説明する。
ら製造する方法につき、より詳細に説明する。
本遺伝子は、培養樹立肝細胞癌ＨｅｐＧ２細胞から得る
ことができる。プロテアソームの含量は代謝活性の高い
臓器、殊に肝臓に多く、又癌化により遺伝子の発現が亢
進する。本遺伝子は肝細胞のみでなく、肝臓、胃、肝、
小腸、腎臓、心臓等の各種組繊細胞から得ることもでき
る。該細胞にグアニジンチオシアネート（ＧＴＣ）溶液
を加えてホモジナイズし、次いで塩化セシウム密度勾配
遠心法により全ＲＮＡを得た。
ことができる。プロテアソームの含量は代謝活性の高い
臓器、殊に肝臓に多く、又癌化により遺伝子の発現が亢
進する。本遺伝子は肝細胞のみでなく、肝臓、胃、肝、
小腸、腎臓、心臓等の各種組繊細胞から得ることもでき
る。該細胞にグアニジンチオシアネート（ＧＴＣ）溶液
を加えてホモジナイズし、次いで塩化セシウム密度勾配
遠心法により全ＲＮＡを得た。
上記抽出操作に従い得られるＲＮＡからのｍＲＮＡの分
離は、オリゴ（ｄＴ）カラムクロマトグラフィーを用い
た常法により行う。
離は、オリゴ（ｄＴ）カラムクロマトグラフィーを用い
た常法により行う。
ｍＲＮＡから逆転写酵素を用いてｃＤＮＡを合成し、次
にＤＮＡポリメラーゼＩで二本鎖ＤＮＡとし、ベクター
へ組込む。これは使用するベクターに応じ公知の種々の
方法、例えばゴブラーとホフマンの方法、岡山バーブ法
等を使用して行われる。市販のｃＤＮＡ合成キットを用
いれば容易に行うことができる。使用するベクターとし
ては、特に制限されないが、λｇｔ系等のファージベク
ターやＥＫ系、Ｂｌｕｅｓｃｒｉｐｔ Ｋ Ｓ＋等の
プラスミドベクターを宿主に応じて適当に選択し、ある
いは組合わせて使用できる。プライマーには、オリゴ（
ｄＴ）単独、あるいはリンカ−や組込むプラスミドの一
部を有するオリゴ（ｄＴ）を使用する。
にＤＮＡポリメラーゼＩで二本鎖ＤＮＡとし、ベクター
へ組込む。これは使用するベクターに応じ公知の種々の
方法、例えばゴブラーとホフマンの方法、岡山バーブ法
等を使用して行われる。市販のｃＤＮＡ合成キットを用
いれば容易に行うことができる。使用するベクターとし
ては、特に制限されないが、λｇｔ系等のファージベク
ターやＥＫ系、Ｂｌｕｅｓｃｒｉｐｔ Ｋ Ｓ＋等の
プラスミドベクターを宿主に応じて適当に選択し、ある
いは組合わせて使用できる。プライマーには、オリゴ（
ｄＴ）単独、あるいはリンカ−や組込むプラスミドの一
部を有するオリゴ（ｄＴ）を使用する。
合成された二本鎖ＤＮＡを、適当な方法でベクターに組
込む。宿主細胞としては、Ｅ、ｃｏｌｉが代表的である
が、これに限定されず、真核生物及び原核生物のいずれ
をも用いることができる。例えば合成した２本鎖ＤＮＡ
をクレノー断片で平滑化し、ＥｃｏＲＩアダプターを結
合させ、発現ベクターＢｌｕｅｓｃｒｉｐｔ Ｋ Ｓ
＋のマルチクローニング部位のＥｃｏＲＩ部位に挿入し
、これでＥ、Ｃ０１ｉ ＨＢＩＯＩコンピテント細胞
を形質転換する。
込む。宿主細胞としては、Ｅ、ｃｏｌｉが代表的である
が、これに限定されず、真核生物及び原核生物のいずれ
をも用いることができる。例えば合成した２本鎖ＤＮＡ
をクレノー断片で平滑化し、ＥｃｏＲＩアダプターを結
合させ、発現ベクターＢｌｕｅｓｃｒｉｐｔ Ｋ Ｓ
＋のマルチクローニング部位のＥｃｏＲＩ部位に挿入し
、これでＥ、Ｃ０１ｉ ＨＢＩＯＩコンピテント細胞
を形質転換する。
ＤＮＡの宿主微生物への導入及びこれによる形質転換の
方法としては、一般に用いられている方法を使用できる
。例えばベクターとしてファージを用いる場合は単に宿
主細胞に感染させれば効率よく宿主にＤＮＡがくみこま
れる。またプラスミドを用いる場合は、対数増殖期にあ
る細胞を集め、ＣａＣ，Ｑ２処理して自然にＤＮＡを取
り込み易い状態にしてプラスミドを取込ませる方法等を
採用できる。
方法としては、一般に用いられている方法を使用できる
。例えばベクターとしてファージを用いる場合は単に宿
主細胞に感染させれば効率よく宿主にＤＮＡがくみこま
れる。またプラスミドを用いる場合は、対数増殖期にあ
る細胞を集め、ＣａＣ，Ｑ２処理して自然にＤＮＡを取
り込み易い状態にしてプラスミドを取込ませる方法等を
採用できる。
例えば合成した２本鎖ＤＮＡをクレノー断片で平滑化し
、ＥｃｏＲＩアダプターを結合させ、発現ベクターＢｌ
ｕｅｓｃｒｉｐｔ Ｋ Ｓ＋のマルチクローニング部
位のＥｃｏＲ１部位に挿入し、これでＥ。
、ＥｃｏＲＩアダプターを結合させ、発現ベクターＢｌ
ｕｅｓｃｒｉｐｔ Ｋ Ｓ＋のマルチクローニング部
位のＥｃｏＲ１部位に挿入し、これでＥ。
ｃｏ２ｉ ＨＢＩＯＩコンピテント細胞を形質転換す
る。これらの方法の詳細についてはＢｉｏｃｈｅｍｉｓ
ｔｏｒｙ、２８．７３３２（１９８９）に記載されてい
る。
る。これらの方法の詳細についてはＢｉｏｃｈｅｍｉｓ
ｔｏｒｙ、２８．７３３２（１９８９）に記載されてい
る。
クローンの単離と塩基配列の決定
かくして得られるヒト ｃＤＮＡライブラリーからの、
遺伝子のスクリーニングは、従来より知られている各種
操作を組合わせることにより実施できる。例えばＣＤＮ
Ａクローンの産生ずる蛋白質に対しヒト プロテアソー
ム特異的抗体を使用し、ウェスタンブロッティングによ
り対応するＣＤＮＡクローンを選択する方法、目的のＤ
ＮＡ配列に選択的に結合するプローブを用いたサザンブ
ロッティング法、或いはノザンブロッティング法により
スクリーニングが可能である。これらを組合わせること
も可能である。
遺伝子のスクリーニングは、従来より知られている各種
操作を組合わせることにより実施できる。例えばＣＤＮ
Ａクローンの産生ずる蛋白質に対しヒト プロテアソー
ム特異的抗体を使用し、ウェスタンブロッティングによ
り対応するＣＤＮＡクローンを選択する方法、目的のＤ
ＮＡ配列に選択的に結合するプローブを用いたサザンブ
ロッティング法、或いはノザンブロッティング法により
スクリーニングが可能である。これらを組合わせること
も可能である。
ユニでプローブとしては、目的のＤＮＡ又はＲＮＡ配列
に選択的に結合するものであればよく、目的のＤＮＡ配
列又はそれにコードされるアミノ酸配列に関する情報を
もとに、化学合成したＤＮＡ配列を用いるのが一般的で
あるが、天然から調製されたＤＮＡやＲＮＡも使用でき
る。特にヒトプロテアソームのコンポーネントの遺伝子
はラットのそれと相同性が高いため、ラットの対応する
コンポーネントのｃＤＮＡ又はその一部を（５、Ｊ化し
て使用可能である。
に選択的に結合するものであればよく、目的のＤＮＡ配
列又はそれにコードされるアミノ酸配列に関する情報を
もとに、化学合成したＤＮＡ配列を用いるのが一般的で
あるが、天然から調製されたＤＮＡやＲＮＡも使用でき
る。特にヒトプロテアソームのコンポーネントの遺伝子
はラットのそれと相同性が高いため、ラットの対応する
コンポーネントのｃＤＮＡ又はその一部を（５、Ｊ化し
て使用可能である。
上記において得られた本発明遺伝子は、常法に従って各
種プラスミドにクローニングすることができる。例えば
ＥｃｏＲＩにて切断して精製した本発明遺伝子を含む断
片を、同様にＥｃｏＲＩにて切断したｐ Ｂ Ｒ３２７
［Ｘ、５ｏｂｅｒｏｎ。
種プラスミドにクローニングすることができる。例えば
ＥｃｏＲＩにて切断して精製した本発明遺伝子を含む断
片を、同様にＥｃｏＲＩにて切断したｐ Ｂ Ｒ３２７
［Ｘ、５ｏｂｅｒｏｎ。
Ｌ、Ｃｏｖａｒｒｕｂｉａｓ ａｎｄ Ｆ、Ｂｏｌｌｖ
ａｒ、Ｇｅｎｅ、９，２８７（１９８０）］の切断部位
へ挿入すれば良い。これにより所望の組換えベクターを
得ることができる。また、得られる組換えベクターの宿
主への導入及びこれによる組換えベクターの増幅と個別
化は、般に用いられている各種の方法、例えば主として
対数増殖期にある細胞を集め、ＣａＣ１□処理により自
然にＤＮＡを取り込みやすい状態とし、これにベクター
を取り込ませる方法等により行い得る。
ａｒ、Ｇｅｎｅ、９，２８７（１９８０）］の切断部位
へ挿入すれば良い。これにより所望の組換えベクターを
得ることができる。また、得られる組換えベクターの宿
主への導入及びこれによる組換えベクターの増幅と個別
化は、般に用いられている各種の方法、例えば主として
対数増殖期にある細胞を集め、ＣａＣ１□処理により自
然にＤＮＡを取り込みやすい状態とし、これにベクター
を取り込ませる方法等により行い得る。
なお、上記において採用される各種の操作、例えば一部
ＤＮＡの化学合成、ＤＮＡ鎖の切断、削除、付加ないし
結合を目的とする酵素処理、ＤＮＡの単離、精製、複製
、選択等はいずれも常法に従うことができる。より具体
的には、上記ＤＮＡの単離精製は、アガロースゲル電気
泳動等に従うことができる。
ＤＮＡの化学合成、ＤＮＡ鎖の切断、削除、付加ないし
結合を目的とする酵素処理、ＤＮＡの単離、精製、複製
、選択等はいずれも常法に従うことができる。より具体
的には、上記ＤＮＡの単離精製は、アガロースゲル電気
泳動等に従うことができる。
また、上記で得られる本発明遺伝子のＤＮＡ配列の決定
は、適当な制限酵素でＤＮＡを消化した後、ジデオキシ
法［Ｓａｎｇｅｒ、ｅｔ ａｌ、、Ｐｒｏｃ、Ｎａｔｌ
、Ａｃａｄ、ｓｃｉ、ＵｓＡ、７４．５４６３（１９７
７）］や］マキサムーギルバート法［Ａ、Ｍ、Ｍａｘａ
ｍ ａｎｄ Ｗ、Ｇ１１ｂｅｒｔ、Ｍｅｔｈｏｄｓ
ｉｎ ＥｎｚｙｍｏＩｏｇｙ、 ８５．４９９−５［３
０（１９８０）］等により行い得る。
は、適当な制限酵素でＤＮＡを消化した後、ジデオキシ
法［Ｓａｎｇｅｒ、ｅｔ ａｌ、、Ｐｒｏｃ、Ｎａｔｌ
、Ａｃａｄ、ｓｃｉ、ＵｓＡ、７４．５４６３（１９７
７）］や］マキサムーギルバート法［Ａ、Ｍ、Ｍａｘａ
ｍ ａｎｄ Ｗ、Ｇ１１ｂｅｒｔ、Ｍｅｔｈｏｄｓ
ｉｎ ＥｎｚｙｍｏＩｏｇｙ、 ８５．４９９−５［３
０（１９８０）］等により行い得る。
さらに上記ＤＮＡ配列の決定は、市販のシークエンスキ
ット等を用いることによっても容易に行い得る。
ット等を用いることによっても容易に行い得る。
かくして得られた本発明のヒト プロテアソームコンポ
ーネントＨＣ２、ＨＣ５、ＨＣ８及びＨＣ９の遺伝子の
塩基配列及び対応するアミノ酸配列を、夫々第１〜４表
に示す。そのうち翻訳領域と対応するアミノ酸配列は、
前記式（５）〜（８）及び式（１）〜（４）に示した通
りである。塩基の番号は、開始コドンＡＴＧを１とし、
５−→３一方向につけられている。アミノ酸残基の番号
はＮ末端からつけられている。
ーネントＨＣ２、ＨＣ５、ＨＣ８及びＨＣ９の遺伝子の
塩基配列及び対応するアミノ酸配列を、夫々第１〜４表
に示す。そのうち翻訳領域と対応するアミノ酸配列は、
前記式（５）〜（８）及び式（１）〜（４）に示した通
りである。塩基の番号は、開始コドンＡＴＧを１とし、
５−→３一方向につけられている。アミノ酸残基の番号
はＮ末端からつけられている。
ＨＣ２の配列は、翻訳領域及び５′側と３′側の非翻訳
領域を含めて全体で１１０５個の塩基からなる。翻訳領
域は７８９塩基の長さで、２６３個のアミノ酸の蛋白質
に相当する。この推定配列から、分子量は２９５５４と
計算される。
領域を含めて全体で１１０５個の塩基からなる。翻訳領
域は７８９塩基の長さで、２６３個のアミノ酸の蛋白質
に相当する。この推定配列から、分子量は２９５５４と
計算される。
ＨＣ５の配列は翻訳領域及び５′側と３′側の非翻訳領
域を含めて全体で８２３個の塩基から成る。翻訳領域は
７２３塩基の長さで、２４１個のアミノ酸の蛋白質に相
当する。この推定配列から、分子口は２６４８８と計算
される。
域を含めて全体で８２３個の塩基から成る。翻訳領域は
７２３塩基の長さで、２４１個のアミノ酸の蛋白質に相
当する。この推定配列から、分子口は２６４８８と計算
される。
ＨＣ８の配列は翻訳領域及び５′側と３′側の非翻訳領
域を含め全体で８３８個の塩基から成る。
域を含め全体で８３８個の塩基から成る。
翻訳領域は７６５塩基の長さで、２５５個のアミノ酸の
蛋白質に相当する。この推定配列から、分子量は２８４
３２と計算される。
蛋白質に相当する。この推定配列から、分子量は２８４
３２と計算される。
ＨＣ９の配列は翻訳領域及び５′側と３′側の非翻訳領
域を含めて全体で１０７８個の塩基から成る。翻訳領域
は７８３塩基の長さで、２６１個のアミノ酸の蛋白質に
相当する。この推定配列から、分子量は２９４８２と計
算される。
域を含めて全体で１０７８個の塩基から成る。翻訳領域
は７８３塩基の長さで、２６１個のアミノ酸の蛋白質に
相当する。この推定配列から、分子量は２９４８２と計
算される。
実施例
以下本発明を具体的に説明するため実施例を挙げるが本
発明はこれに限定されない。
発明はこれに限定されない。
実施例１
（１）ヒト プロテアソームの精製
ヒト プロテアソームは既報の方法に従い（Ｔａｎａｋ
ａ ｅｔ ａｌ、、Ｊ、Ｂｉｏｌ、ｃｈｅｍ、２６３．
１６２０９−１６２１７゜（１９８８）） 、樹立株化
ヒト肝細胞層ＨｅｐＧ２細胞の可溶性画分からクロマト
グラフィーにより精製した。 簡単に述べれば、樹立株
化ヒト肝細胞層ＨｅｐＧ２細胞を４Ｘ１０７個／ｍｌ、
ｌＯ％牛脂児血清（Ｆｅ２） 、２５ｍｇ／Ωセフアメ
シン、３０ｍｇ／Ｎカナマイシンを含むダルベツコ改変
イーグル培地（ＤＭＥ）にて１０ｍ１シヤーレ４０枚を
５％ＣＯ２中３７℃中日７培養し、１００１０００ｒｐ
分間の遠心分離を数回繰り返して精製し１．９ｇのＨｅ
ｐＧ細胞を得た。これを緩衝液［１ｍＭジチオスレイト
ール、２０％グリセロールを含む５０ｍＭトリス−ＨＣ
（ｌ緩衝液（ｐＨ７，５）］中でホモジナイズした後、
遠心してサイドシル画分を得た。次にファスト フロー
ローセファロース、バイオ−ゲルＡ−１，５ｍ、ヒドロ
キシアパタイト、ヘパリン−セファロースＣＬ−６Ｂ及
びＦＰＬＣモノ−Ｑカラムで順次クロマトグラフして精
製した。この精製したプロテアソームはＳＤＳ非存非存
在米変性条件下ポリアクリルアミド ゲル電気泳動で分
析した結果、はぼ単一であった。ＳＤＳ存在下では分子
量２．２万〜３．２万の位置に８〜１０本の染色バンド
が観察された。得られたヒト プロテアソームは以下の
活性を有していた（特開平１−３０９６８６）。
ａ ｅｔ ａｌ、、Ｊ、Ｂｉｏｌ、ｃｈｅｍ、２６３．
１６２０９−１６２１７゜（１９８８）） 、樹立株化
ヒト肝細胞層ＨｅｐＧ２細胞の可溶性画分からクロマト
グラフィーにより精製した。 簡単に述べれば、樹立株
化ヒト肝細胞層ＨｅｐＧ２細胞を４Ｘ１０７個／ｍｌ、
ｌＯ％牛脂児血清（Ｆｅ２） 、２５ｍｇ／Ωセフアメ
シン、３０ｍｇ／Ｎカナマイシンを含むダルベツコ改変
イーグル培地（ＤＭＥ）にて１０ｍ１シヤーレ４０枚を
５％ＣＯ２中３７℃中日７培養し、１００１０００ｒｐ
分間の遠心分離を数回繰り返して精製し１．９ｇのＨｅ
ｐＧ細胞を得た。これを緩衝液［１ｍＭジチオスレイト
ール、２０％グリセロールを含む５０ｍＭトリス−ＨＣ
（ｌ緩衝液（ｐＨ７，５）］中でホモジナイズした後、
遠心してサイドシル画分を得た。次にファスト フロー
ローセファロース、バイオ−ゲルＡ−１，５ｍ、ヒドロ
キシアパタイト、ヘパリン−セファロースＣＬ−６Ｂ及
びＦＰＬＣモノ−Ｑカラムで順次クロマトグラフして精
製した。この精製したプロテアソームはＳＤＳ非存非存
在米変性条件下ポリアクリルアミド ゲル電気泳動で分
析した結果、はぼ単一であった。ＳＤＳ存在下では分子
量２．２万〜３．２万の位置に８〜１０本の染色バンド
が観察された。得られたヒト プロテアソームは以下の
活性を有していた（特開平１−３０９６８６）。
ｉ）ヒト プロテアソーム５０μｇ、１ｍＭジチオスレ
イトール、５０ｍＭ）リスーＨＣＩＩ緩衝液（ｐＨ８，
０） 、１０μｇ ［３Ｈ］ −カゼインから成る試験
液２００μｇを調製し、これにポリーＬ−リジン（分子
ｆｆ１３４０００、シグマ社製）を終濃度が０．５ｍｇ
／ｍｌとなるように加えて、３７℃で１時間反応させ、
次いで２ｍｇ／ｍＲのＢＳＡを含む１０％トリクロロ酢
酸０．８ｍＮを加えて反応を停止させた後、酸可溶性分
画の放射能を測定した。プロテアソームのカゼイン分解
活性はポリリジン添加により顕著に増大した。
イトール、５０ｍＭ）リスーＨＣＩＩ緩衝液（ｐＨ８，
０） 、１０μｇ ［３Ｈ］ −カゼインから成る試験
液２００μｇを調製し、これにポリーＬ−リジン（分子
ｆｆ１３４０００、シグマ社製）を終濃度が０．５ｍｇ
／ｍｌとなるように加えて、３７℃で１時間反応させ、
次いで２ｍｇ／ｍＲのＢＳＡを含む１０％トリクロロ酢
酸０．８ｍＮを加えて反応を停止させた後、酸可溶性分
画の放射能を測定した。プロテアソームのカゼイン分解
活性はポリリジン添加により顕著に増大した。
ｊｉ）ヒト プロテアソーム５０μｇ、１ｍＭジチオス
レイトール、５０ｍＭトリス−ＨＣｊ７緩衝液（ｐＨ８
，０）から成る試験液２００μｇを調製し、合成基質と
してＳｕｃ−Ｌｅｕ−Ｌｅｕ−Ｖａｌ−Ｔｙｒ−ＭＣＡ
、 Ｃｂｚ−Ａｌａ−Ａｒｇ−Ａｒｇ−ＭＮＡ又はＣ
ｚ−Ｌｅｕ−Ｌｅｕ−Ｇｌｕ−ＮＡを０．２ｍＭ用い、
３７℃で１０分間反応させた。反応停止は１０％ＳＤＳ
を１００μｇ添加し、更に０．１Ｍトリス−ＨＣ，Ｑ（
ｐ Ｈ９，０）を加えてから、遊離してきたＭＣＡ、Ｍ
ＮＡ又はＮＡの蛍光を夫々測定した。
レイトール、５０ｍＭトリス−ＨＣｊ７緩衝液（ｐＨ８
，０）から成る試験液２００μｇを調製し、合成基質と
してＳｕｃ−Ｌｅｕ−Ｌｅｕ−Ｖａｌ−Ｔｙｒ−ＭＣＡ
、 Ｃｂｚ−Ａｌａ−Ａｒｇ−Ａｒｇ−ＭＮＡ又はＣ
ｚ−Ｌｅｕ−Ｌｅｕ−Ｇｌｕ−ＮＡを０．２ｍＭ用い、
３７℃で１０分間反応させた。反応停止は１０％ＳＤＳ
を１００μｇ添加し、更に０．１Ｍトリス−ＨＣ，Ｑ（
ｐ Ｈ９，０）を加えてから、遊離してきたＭＣＡ、Ｍ
ＮＡ又はＮＡの蛍光を夫々測定した。
プロテアソームは上記合成基質をいずれも分解し、至適
ｐＨは各基質に対し以下の通りであった。
ｐＨは各基質に対し以下の通りであった。
Ｓｕｅ−Ｌｅｕ−Ｌｅｕ−Ｖａｌ−Ｔｙｒ−ＭＣＡ −
ｐＨ８，４〜８． ６Ｃｂｚ−Ａｌａ−Ａｒｇ−Ａｒｇ
−ＭＮＡ −−−−−−ｐ Ｈ９，８〜１０． ＩＣ
ｚ−Ｌｅｕ−Ｌｅｕ−Ｇｌｕ−ＮＡ −−・−ｐＨ８，
４〜８． ６（３）プローブの調製 ヒトとラットのプロテアソームはそのサブユニットの構
成及び物理的性質のパターンが類似していることから、
遺伝子配列に於いてもかなりの相同性が期待できる。実
際に、ラットＣ２クローンをプローブとしてノザンプロ
ット解析をした結果、ヒトの肝にもラットのものと同様
に明確なバンドが認められた（Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒ
ｙ ２８．７３３２（１９８９））。
ｐＨ８，４〜８． ６Ｃｂｚ−Ａｌａ−Ａｒｇ−Ａｒｇ
−ＭＮＡ −−−−−−ｐ Ｈ９，８〜１０． ＩＣ
ｚ−Ｌｅｕ−Ｌｅｕ−Ｇｌｕ−ＮＡ −−・−ｐＨ８，
４〜８． ６（３）プローブの調製 ヒトとラットのプロテアソームはそのサブユニットの構
成及び物理的性質のパターンが類似していることから、
遺伝子配列に於いてもかなりの相同性が期待できる。実
際に、ラットＣ２クローンをプローブとしてノザンプロ
ット解析をした結果、ヒトの肝にもラットのものと同様
に明確なバンドが認められた（Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒ
ｙ ２８．７３３２（１９８９））。
このことはヒトの肝にもラットＣ２クローンと類似した
ｍＲＮＡ分子種が存在することを強く示唆している。ま
た、ＲＣ５，ＲＣ８，ＲＣ９についてもヒト肝において
それぞれ同様のｍ ＲＮ Ａ分子種の存在がノザンプロ
ット解析で確認されている。
ｍＲＮＡ分子種が存在することを強く示唆している。ま
た、ＲＣ５，ＲＣ８，ＲＣ９についてもヒト肝において
それぞれ同様のｍ ＲＮ Ａ分子種の存在がノザンプロ
ット解析で確認されている。
このため、ヒト プロテアソームの検索にはラットのプ
ロテアソームのサブユニットＲＣ２、ＲＣ５、ＲＣ８、
ＲＣ９のｃＤＮＡクローン（特願平２−１０３８３３）
を標識化して行った。
ロテアソームのサブユニットＲＣ２、ＲＣ５、ＲＣ８、
ＲＣ９のｃＤＮＡクローン（特願平２−１０３８３３）
を標識化して行った。
各プローブを第１図に示す。ＨＣ２のスクリーニングに
用いたプローブはＲＣ２のＨｉｎｄｍ−Ｐｖｕｎ断片（
約１０５０ｂｐ）であり、同様に、ＨＣ５にはＲＣ５の
Ｘｈｏｌ−８ａｕ３ＡＩ断片（約７００ｂｐ） 、ＨＣ
８にはＲＣ８のＸｈｏｌ−Ｎｃｏｌ断片（約８５０ｂｐ
） 、ＨＣ９にはＲＣ９の５ｔｙｌ−５ｔｙｌ断片（約
８１０ｂｐ）を用い、マルチプライムＤＮＡ ラベル
化法（Ｐｅｉｎｂｅｒｇ、Ａ、Ｐ、、ｅｔ ａｌ、Ａｎ
ａｌ、Ｂｉｏｃｈｅｍ、１３７．２６６−２６７（１９
８４）により３２ｐで標識化しプローブとした。
用いたプローブはＲＣ２のＨｉｎｄｍ−Ｐｖｕｎ断片（
約１０５０ｂｐ）であり、同様に、ＨＣ５にはＲＣ５の
Ｘｈｏｌ−８ａｕ３ＡＩ断片（約７００ｂｐ） 、ＨＣ
８にはＲＣ８のＸｈｏｌ−Ｎｃｏｌ断片（約８５０ｂｐ
） 、ＨＣ９にはＲＣ９の５ｔｙｌ−５ｔｙｌ断片（約
８１０ｂｐ）を用い、マルチプライムＤＮＡ ラベル
化法（Ｐｅｉｎｂｅｒｇ、Ａ、Ｐ、、ｅｔ ａｌ、Ａｎ
ａｌ、Ｂｉｏｃｈｅｍ、１３７．２６６−２６７（１９
８４）により３２ｐで標識化しプローブとした。
（１）と同様にして得られたＨｅｐＧ２細胞１．９ｇに
５倍量のＧＴＣ緩衝液（５，３Ｍグアニジウムチオシア
ネー）、０．０２Ｍ Ｎ−ラウリルザルコシルナトリ
ウム、０．０３Ｍ クエン酸三ナトリウム、０．８％
β−メルカプトエタノール、０．７％アンチフオームＤ
Ｂ−１１ＯＮエマルジョン）を加え、ボッター式ホモジ
ナイザーで１０往復させてホモジナイズした後、ビーカ
ーに移し、２２Ｇの注射針をいきおい良く３回通しシア
リングした。０．１Ｍ ＥＤＴＡを含む ５゜７Ｍ塩
化セシウム溶液を遠心チューブに約 １２貌入れ、その
上にホモシネイト約２４１１１２を重層した後、２８．
００Ｏｒｐｍで２０時間遠心分離を行って全ＲＮＡ３．
２９ｍｇを回収した。
５倍量のＧＴＣ緩衝液（５，３Ｍグアニジウムチオシア
ネー）、０．０２Ｍ Ｎ−ラウリルザルコシルナトリ
ウム、０．０３Ｍ クエン酸三ナトリウム、０．８％
β−メルカプトエタノール、０．７％アンチフオームＤ
Ｂ−１１ＯＮエマルジョン）を加え、ボッター式ホモジ
ナイザーで１０往復させてホモジナイズした後、ビーカ
ーに移し、２２Ｇの注射針をいきおい良く３回通しシア
リングした。０．１Ｍ ＥＤＴＡを含む ５゜７Ｍ塩
化セシウム溶液を遠心チューブに約 １２貌入れ、その
上にホモシネイト約２４１１１２を重層した後、２８．
００Ｏｒｐｍで２０時間遠心分離を行って全ＲＮＡ３．
２９ｍｇを回収した。
次に上記で得たＲＮＡからポリ（Ａ）” ＲＮＡを取得
するために、以下のようにしてオリゴ（ｄＴ）−セルロ
ースカラムクロマトグラフィーを行った。全ＲＮＡ１．
６ｍｇを５ ｍｇ ／ ＩｔＱ以下の濃度に希釈し、６
５℃、７分間インキュベート後、水冷中で２分間急冷し
た。等全の２倍オリゴ（ｄＴ）結合緩衝液［１，０Ｍ
ＮａＣ，Ｑ、２０ｍＭＴｒ ｉ ５−ＨＣｌ２５ｐＨ
７，５コ、及び１／１００容量の ２０％ＳＤＳを添加
してよく混合した。ついでオリゴ（ｄＴ）結合緩衝液［
０，５Ｍ ＮａＣ，Ｑ、１０ｍＭ Ｔｒｉｓ−Ｈ（
Ｊ）、 ｐＨ７，５，０，１％５ＤＳＩで平衡化したオ
リゴ（ｄＴ）セルロースカラム（バイオ・ラド社製）に
付加した。未吸着区分は再度６５℃で７分間反応させ、
水冷中で２分間急冷して再度カラムに付加した。カラム
は１０倍容量のオリゴ（ｄＴ）結合緩衝液で洗浄し、さ
らに１０倍容量のオリゴ（ｄＴ）洗浄液［０，１Ｍ
ＮａＣＮ、１０ｍＭ Ｔｒｉｓ−ＨＣＩ ｐＨ７，
５，０，１％ ＳＤＳ］を用いて洗浄した。オリコ（ｄ
Ｔ）セルロースに結合したポリ（Ａ）” ＲＮＡはオリ
ゴ（ｄＴ）溶出液［１０ｍＭ Ｔｒｉｓ−ＨＣＩ）
ｐＨ７，５、０，０５％ＳＤＳコ により溶出した
。溶出液に１／２５容量の５ＭＮａＣ９及び２．５容量
のエタノールを加え、よく混合して一２０℃で一昼夜放
置した後、１２０００ｒｐｍで１５分間遠心分離を行い
ポリ（Ａ）” ＲＮＡを沈殿させた。これを７０％エタ
ノールに再度懸濁して同様に遠心分離し、沈殿を乾燥後
、適当量の水に溶かした。得られたポリ（Ａ）” ＲＮ
Ａ全は５３μｇであった。
するために、以下のようにしてオリゴ（ｄＴ）−セルロ
ースカラムクロマトグラフィーを行った。全ＲＮＡ１．
６ｍｇを５ ｍｇ ／ ＩｔＱ以下の濃度に希釈し、６
５℃、７分間インキュベート後、水冷中で２分間急冷し
た。等全の２倍オリゴ（ｄＴ）結合緩衝液［１，０Ｍ
ＮａＣ，Ｑ、２０ｍＭＴｒ ｉ ５−ＨＣｌ２５ｐＨ
７，５コ、及び１／１００容量の ２０％ＳＤＳを添加
してよく混合した。ついでオリゴ（ｄＴ）結合緩衝液［
０，５Ｍ ＮａＣ，Ｑ、１０ｍＭ Ｔｒｉｓ−Ｈ（
Ｊ）、 ｐＨ７，５，０，１％５ＤＳＩで平衡化したオ
リゴ（ｄＴ）セルロースカラム（バイオ・ラド社製）に
付加した。未吸着区分は再度６５℃で７分間反応させ、
水冷中で２分間急冷して再度カラムに付加した。カラム
は１０倍容量のオリゴ（ｄＴ）結合緩衝液で洗浄し、さ
らに１０倍容量のオリゴ（ｄＴ）洗浄液［０，１Ｍ
ＮａＣＮ、１０ｍＭ Ｔｒｉｓ−ＨＣＩ ｐＨ７，
５，０，１％ ＳＤＳ］を用いて洗浄した。オリコ（ｄ
Ｔ）セルロースに結合したポリ（Ａ）” ＲＮＡはオリ
ゴ（ｄＴ）溶出液［１０ｍＭ Ｔｒｉｓ−ＨＣＩ）
ｐＨ７，５、０，０５％ＳＤＳコ により溶出した
。溶出液に１／２５容量の５ＭＮａＣ９及び２．５容量
のエタノールを加え、よく混合して一２０℃で一昼夜放
置した後、１２０００ｒｐｍで１５分間遠心分離を行い
ポリ（Ａ）” ＲＮＡを沈殿させた。これを７０％エタ
ノールに再度懸濁して同様に遠心分離し、沈殿を乾燥後
、適当量の水に溶かした。得られたポリ（Ａ）” ＲＮ
Ａ全は５３μｇであった。
（４−２）ｃＤＮＡの合成
上記の方法で得られたポリ（Ａ） ＋ＲＮＡからファル
マシア社製のｃＤＮＡ合成キットを用いてｃＤＮＡを合
成した。
マシア社製のｃＤＮＡ合成キットを用いてｃＤＮＡを合
成した。
シリコン化した１、５鋪チユーブ（エッペンドルフ社製
）に５μｇ／７μｇのポリ（Ａ）” ＲＮＡを入れ、１
３μｇのＲＮａｓｅ−フリー水を加えて総容量２０μｇ
とする。この溶液を６５℃で１０分間加温して、水中で
急冷する。次に、第１鎖合成反応液［Ｆ Ｐ Ｌ Ｃｐ
ｕｒｅｏＭＣｌｏｎｅｄ Ｍｕｒｉｎ Ｒｅｖｅｒｓｅ
Ｔｒａｎｓｃｒｉｐｔａｓｅ （モロニー・マウス白
血病ウィルス（ＭＭＬＶ）の逆転写酵素）、ＦＰＬＣｐ
ｕｒｅＴＭＲＮＡｇｕａｒｄ ＳＲＮ ａ ｓ ｅ／Ｄ
Ｎ ａ ｓ ｅ フリーＢＳＡ、オリゴｄ （Ｔ） １
２−１８プライマー ｄＡＴＰ、ｄＧＴＰ、ｄＣＴＰ、
ｄＴＴＰを含むバッファー］に１μρのＤＴＴ溶液を加
えて混合し、ＲＮａｓｅフリー水で希釈した１μｇ （
５μｃｉ）のａ−３２ＰｄＣＴＰ （３０００Ｃｉ／ｍ
ｍｏ１．１０ｍＣｉ ／ｍＤ ；ファルマシア社製）
を加えた。
）に５μｇ／７μｇのポリ（Ａ）” ＲＮＡを入れ、１
３μｇのＲＮａｓｅ−フリー水を加えて総容量２０μｇ
とする。この溶液を６５℃で１０分間加温して、水中で
急冷する。次に、第１鎖合成反応液［Ｆ Ｐ Ｌ Ｃｐ
ｕｒｅｏＭＣｌｏｎｅｄ Ｍｕｒｉｎ Ｒｅｖｅｒｓｅ
Ｔｒａｎｓｃｒｉｐｔａｓｅ （モロニー・マウス白
血病ウィルス（ＭＭＬＶ）の逆転写酵素）、ＦＰＬＣｐ
ｕｒｅＴＭＲＮＡｇｕａｒｄ ＳＲＮ ａ ｓ ｅ／Ｄ
Ｎ ａ ｓ ｅ フリーＢＳＡ、オリゴｄ （Ｔ） １
２−１８プライマー ｄＡＴＰ、ｄＧＴＰ、ｄＣＴＰ、
ｄＴＴＰを含むバッファー］に１μρのＤＴＴ溶液を加
えて混合し、ＲＮａｓｅフリー水で希釈した１μｇ （
５μｃｉ）のａ−３２ＰｄＣＴＰ （３０００Ｃｉ／ｍ
ｍｏ１．１０ｍＣｉ ／ｍＤ ；ファルマシア社製）
を加えた。
熱変性させた上記ポリ（Ａ）” ＲＮＡ溶液を加え混合
後、３７℃１時間反応させて一本鎖ｃＤＮＡを合成した
。この反応条件は７ｋｂ或いはそれ以上の長さのＲＮＡ
の全長を転写できるように至適化されている。
後、３７℃１時間反応させて一本鎖ｃＤＮＡを合成した
。この反応条件は７ｋｂ或いはそれ以上の長さのＲＮＡ
の全長を転写できるように至適化されている。
上記の反応液３３μｇを更に、予め５μ、Ｑ （２５
μＣｉ）の［α−３２Ｐ］ ｄＣＴＰを加えた第２鎖合
成反応液［Ｅ、ｃｏｌｉ ＲＮａｓｅＨ，ＤＮＡポリ
メラーゼＩ、ｄＮＴＰｓを含むバッファー］６７μｇに
移し、総容量１００μｇとし混合する。次に１２℃１時
間、続いて２２℃１時間反応させた。
μＣｉ）の［α−３２Ｐ］ ｄＣＴＰを加えた第２鎖合
成反応液［Ｅ、ｃｏｌｉ ＲＮａｓｅＨ，ＤＮＡポリ
メラーゼＩ、ｄＮＴＰｓを含むバッファー］６７μｇに
移し、総容量１００μｇとし混合する。次に１２℃１時
間、続いて２２℃１時間反応させた。
ｃＤＮＡを平滑末端にするため、さらに１μｇのクレノ
ー溶液を加え、３７℃ ３０分間反応させた後フェノー
ル抽出した。水層をスパンカラムで精製するかわりにエ
タノール沈殿を行った。
ー溶液を加え、３７℃ ３０分間反応させた後フェノー
ル抽出した。水層をスパンカラムで精製するかわりにエ
タノール沈殿を行った。
沈殿に１００μＮのＴＥ［１０ｍＭ Ｔｒｉｓ−ＨＣ
ＩＩ ｐＨ７，５，１ｍＭ ＥＤＴＡ）を加え溶解
後、ＥｃｏＲＩアダプター５μｍ、ＡＴＰ溶液１μＮ
、Ｔ４ＤＮＡリガーゼ３μｇを加え混合後１２℃−昼夜
反応させた。次に、６４℃で１０分間加熱しりガーゼを
変性させた後氷で冷やした。１０μｇのＡＴＰ溶液と１
μｇのＴ４ポリヌクレオチドキナーゼを添加して穏やか
に混合後３７℃で３０分間反応させた後、フェノール／
クロロホルム（２４： １）抽出し、水層を０．３ＭＮ
ａＣｌ、１０ｍＭ Ｔｒｉｓ−ＨＣｌｌ、１ｍＭ
ＥＤＴＡで平衡化したセファロースＣＬ−４Ｂ （０，
７Ｘ１５ｃｍ）にて未反応のアダプターを除去した。ｃ
ＤＮＡ画分をエタノール沈殿し、４００ｎｇの２末鎖ｃ
ＤＮＡを得た。
ＩＩ ｐＨ７，５，１ｍＭ ＥＤＴＡ）を加え溶解
後、ＥｃｏＲＩアダプター５μｍ、ＡＴＰ溶液１μＮ
、Ｔ４ＤＮＡリガーゼ３μｇを加え混合後１２℃−昼夜
反応させた。次に、６４℃で１０分間加熱しりガーゼを
変性させた後氷で冷やした。１０μｇのＡＴＰ溶液と１
μｇのＴ４ポリヌクレオチドキナーゼを添加して穏やか
に混合後３７℃で３０分間反応させた後、フェノール／
クロロホルム（２４： １）抽出し、水層を０．３ＭＮ
ａＣｌ、１０ｍＭ Ｔｒｉｓ−ＨＣｌｌ、１ｍＭ
ＥＤＴＡで平衡化したセファロースＣＬ−４Ｂ （０，
７Ｘ１５ｃｍ）にて未反応のアダプターを除去した。ｃ
ＤＮＡ画分をエタノール沈殿し、４００ｎｇの２末鎖ｃ
ＤＮＡを得た。
（４−３）ベクターＢｌｕｅｓｅｒｉｐｔ Ｋ Ｓ
＋への挿入Ｂｌｕｅｓｃｒｉｐｔ Ｋ Ｓ ” （
ストラタジーン社製）のマルチクローニング部位のＥｃ
ｏＲＩ部位に挿入した。すなわち、ＫＳプラスミド３μ
Ｎ （３，３μｇ）に３ｕｆｌの反応用緩衝液（１０
０ｍＭ Ｔｒ ｉ ５−ＨＣｌ２ ｐＨ７，５，７
０ｍＭ ＭｇＣｌ２．６００ｍＭ ＮａＣ（１，７
０ｍＭ β−メルカプトエタノール）、２μｐのＥｃ
ｏＲＩ （２４ｕｎｉｔｓ）、２２μｇの蒸留水を加
え、混合後、３７℃で２時間反応させた。さらに、ベク
ターのみの結合（セルフライゲーション）を妨げるため
にベクターの脱リン酸化を行なった。すなわち、反応液
に３ｔｔｌのＩＭ Ｔｒｉｓ−ＨＣｊ！ｐＨ８，０と
１μｇのバクチリアルアルカリホスファターゼ（ＢＡＰ
）０．５ｕｎ ｉ ｔを加え、混合後、６０℃１時間反
応させた、反応後、１．５８ｇの２００ｍＭ ＥＤＴ
Ａを加え、フェノール／クロロホルム抽出を３回行い、
完全にＢＡＰを除去しエタノール沈澱にてＤＮＡを回収
した。１０ｎｇ／１ｔｌ）の濃度になるようにＴＥ （
１０ｍＭＴｒ ｉ ５−ＨＣｐ ｐＨ７，５，１ｍＭ
ＥＤＴＡ）加えた。
＋への挿入Ｂｌｕｅｓｃｒｉｐｔ Ｋ Ｓ ” （
ストラタジーン社製）のマルチクローニング部位のＥｃ
ｏＲＩ部位に挿入した。すなわち、ＫＳプラスミド３μ
Ｎ （３，３μｇ）に３ｕｆｌの反応用緩衝液（１０
０ｍＭ Ｔｒ ｉ ５−ＨＣｌ２ ｐＨ７，５，７
０ｍＭ ＭｇＣｌ２．６００ｍＭ ＮａＣ（１，７
０ｍＭ β−メルカプトエタノール）、２μｐのＥｃ
ｏＲＩ （２４ｕｎｉｔｓ）、２２μｇの蒸留水を加
え、混合後、３７℃で２時間反応させた。さらに、ベク
ターのみの結合（セルフライゲーション）を妨げるため
にベクターの脱リン酸化を行なった。すなわち、反応液
に３ｔｔｌのＩＭ Ｔｒｉｓ−ＨＣｊ！ｐＨ８，０と
１μｇのバクチリアルアルカリホスファターゼ（ＢＡＰ
）０．５ｕｎ ｉ ｔを加え、混合後、６０℃１時間反
応させた、反応後、１．５８ｇの２００ｍＭ ＥＤＴ
Ａを加え、フェノール／クロロホルム抽出を３回行い、
完全にＢＡＰを除去しエタノール沈澱にてＤＮＡを回収
した。１０ｎｇ／１ｔｌ）の濃度になるようにＴＥ （
１０ｍＭＴｒ ｉ ５−ＨＣｐ ｐＨ７，５，１ｍＭ
ＥＤＴＡ）加えた。
上記で処理したベクター２μｇ （２０ｎｇ）に２μｇ
（２０ｎｇ）ｃＤＮＡ、反応用緩衝液［６６０ｍＭ
Ｔｒ ｉ ５−ＨＣ，Ｑ ｐＨ７，５，５０ｍＭ
Ｍｇ（、Ｑ ２．５０ｍＭ ＤＴＴ、１０ｍＭＡＴＰ
） 、Ｔ４ＤＮＡリガーゼ１ ｕＤ （３５０ｕｎｉ
ｔｓ）（ベーリンガー製）、水１３μｇを混合して１６
℃で一昼夜反応させた。
（２０ｎｇ）ｃＤＮＡ、反応用緩衝液［６６０ｍＭ
Ｔｒ ｉ ５−ＨＣ，Ｑ ｐＨ７，５，５０ｍＭ
Ｍｇ（、Ｑ ２．５０ｍＭ ＤＴＴ、１０ｍＭＡＴＰ
） 、Ｔ４ＤＮＡリガーゼ１ ｕＤ （３５０ｕｎｉ
ｔｓ）（ベーリンガー製）、水１３μｇを混合して１６
℃で一昼夜反応させた。
（５）クローンの単離
（５−１）形質転換
（４）で得られたベクターを用いて
Ｅ、ｃｏｌｉ ＨＢＩＯＩコンピテントセル（宝酒造
製）を形質転換した。
製）を形質転換した。
（５−２）スクリーニング
９ｃｍナイロンファルタ−（デュポンのコロニ／プラー
クスクリーン）上に２０００のトランスフォーマントを
生育させ、計２０枚、４００００のトランスフォーマン
トをスクリーニングした。
クスクリーン）上に２０００のトランスフォーマントを
生育させ、計２０枚、４００００のトランスフォーマン
トをスクリーニングした。
各フィルターを０，５Ｎ ＮａＯＨで処理し、ＩＭ
Ｔｒｉｓ−ＨＣｐ （ｐＨ７，５）で洗浄後、濾紙上
で乾燥させた。次いでこれを十分量の２×５ＳＰＥ
（０，３Ｍ ＮａＣρ、２０ｍＭリン酸ナトリウム、
２ｒｎＭ ＥＤＴＡ、ｐＨ７，４）中でよく洗浄した
。これを濾紙上で風乾した。
Ｔｒｉｓ−ＨＣｐ （ｐＨ７，５）で洗浄後、濾紙上
で乾燥させた。次いでこれを十分量の２×５ＳＰＥ
（０，３Ｍ ＮａＣρ、２０ｍＭリン酸ナトリウム、
２ｒｎＭ ＥＤＴＡ、ｐＨ７，４）中でよく洗浄した
。これを濾紙上で風乾した。
全フィルターをナイロンバックに入れ、２０脱のプレハ
イブリダイゼーション溶液（５ＸＳＳＰＥ１５×デンハ
ルト、０．５％ＳＤＳ、１００μｇ ／ ｆＩＩＱの熱
変性ＤＮＡ）を加え、泡を抜いて３７℃で２時間反応さ
せた。尚上記に於て５ｘＳＳＰＥ及び５×デンハルトの
組成は以下の通りである。
イブリダイゼーション溶液（５ＸＳＳＰＥ１５×デンハ
ルト、０．５％ＳＤＳ、１００μｇ ／ ｆＩＩＱの熱
変性ＤＮＡ）を加え、泡を抜いて３７℃で２時間反応さ
せた。尚上記に於て５ｘＳＳＰＥ及び５×デンハルトの
組成は以下の通りである。
５ＸＳＳＰＥ：（０，７５ＭＮａＣ１）、５０ｍＭリン
酸ナトリウム、５ ｍ Ｍ Ｅ Ｄ Ｔ Ａ ）５×
デンハルト：（０，１％ Ｆｉｃｏｌｌ。
酸ナトリウム、５ ｍ Ｍ Ｅ Ｄ Ｔ Ａ ）５×
デンハルト：（０，１％ Ｆｉｃｏｌｌ。
０．１％ポリビニルピロリドン、０．１％牛血清アルブ
ミン） 全フィルターを新しいナイロンバックに移し、サケ精子
ＤＮＡ （１０ｍｇ／ｍ１２）を１００μｇと（３）で
得られたプローブ１００μｇを１００℃で５分間熱処理
を行った後、水中で２分急冷した。
ミン） 全フィルターを新しいナイロンバックに移し、サケ精子
ＤＮＡ （１０ｍｇ／ｍ１２）を１００μｇと（３）で
得られたプローブ１００μｇを１００℃で５分間熱処理
を行った後、水中で２分急冷した。
この変性ＤＮＡと２０−のプレハイブリダイゼーション
溶液を混合し、ナイロンバッグに加え、泡を抜いて３７
℃で一昼夜反応させた。
溶液を混合し、ナイロンバッグに加え、泡を抜いて３７
℃で一昼夜反応させた。
次いでフィルターを１％ ＳＤＳを含む２ｘＳＳＰＥを
用いて室温で５分、６５℃で ３０分洗浄してオートラ
ジオグラフィーを行った。
用いて室温で５分、６５℃で ３０分洗浄してオートラ
ジオグラフィーを行った。
オートラジオグラフィーの結果、約４００００個のコロ
ニーから、ＨＣ２、ＨＣ５、）ＩＣ８及びＨＣ９に対し
夫々３個、５個、１個、５個の陽性コロニーが得られた
。最も長いｃＤＮＡインサートを有するクローンについ
て全−次構造を決定した。
ニーから、ＨＣ２、ＨＣ５、）ＩＣ８及びＨＣ９に対し
夫々３個、５個、１個、５個の陽性コロニーが得られた
。最も長いｃＤＮＡインサートを有するクローンについ
て全−次構造を決定した。
（５−３）制限酵素地図
ＨＣ２、ＨＣ５、ＨＣ８及びＨＣ９の制限酵素地図を第
２図、第３図、第４図及び第５図に示す。
２図、第３図、第４図及び第５図に示す。
図中黒いカラムは翻訳領域を示し、白いカラムは５′端
及び３′端の非翻訳領域を示す。実線はベクター（Ｂｌ
ｕｃｓｃｒｉｐｔ Ｋ Ｓ ＋）部分を示す。カラム
の下の数字は開始コドンＡＴＧの１番目及び終止コドン
の一つ前のヌクレオチドの位置を示しており、配列を決
定した部分は破線又は実線の矢印で示した。破線部分の
配列は、Ｂｌｕｅｓｃｒｉｐｔ ＫＳ＋のプロモータ
ーＴ３又はＴ７をプライマーとして用い配列決定した。
及び３′端の非翻訳領域を示す。実線はベクター（Ｂｌ
ｕｃｓｃｒｉｐｔ Ｋ Ｓ ＋）部分を示す。カラム
の下の数字は開始コドンＡＴＧの１番目及び終止コドン
の一つ前のヌクレオチドの位置を示しており、配列を決
定した部分は破線又は実線の矢印で示した。破線部分の
配列は、Ｂｌｕｅｓｃｒｉｐｔ ＫＳ＋のプロモータ
ーＴ３又はＴ７をプライマーとして用い配列決定した。
実線部分は制限酵素で消化しサブクローン後、Ｔ３、Ｔ
７プライマーを用いて配列決定を行った。
７プライマーを用いて配列決定を行った。
ＤＮＡ配列決定は、７−ＤＥＡＺＡシークエンシング
キット（宝酒造社製）を用いて、サンガーらの方法（Ｓ
ａｎｇｅｒ ｅｔ ａｌ、、Ｐｒｏｃ、Ｎａｔｌ、Ａｃ
ａｄ、Ｓｃｉ。
キット（宝酒造社製）を用いて、サンガーらの方法（Ｓ
ａｎｇｅｒ ｅｔ ａｌ、、Ｐｒｏｃ、Ｎａｔｌ、Ａｃ
ａｄ、Ｓｃｉ。
ＬＩＳＡ（１９７７））に基いてジデオキシ チェーン
−ターミネーション法で行った。
−ターミネーション法で行った。
得られたｃＤＮＡの核酸配列と、核酸配列から推論され
るＨＣ２、ＨＣ５、ＨＣ８及びＨＣ９の蛋白質の一次構
造を、夫々第１〜４表に示す。塩基の番号は、開始コド
ンＡＴＧを１とし、５′−３′方向につけられている。
るＨＣ２、ＨＣ５、ＨＣ８及びＨＣ９の蛋白質の一次構
造を、夫々第１〜４表に示す。塩基の番号は、開始コド
ンＡＴＧを１とし、５′−３′方向につけられている。
アミノ酸残基の番号はＮ末端からつけられている。
ＨＣ２の配列は、翻訳領域及び５′側と３′側の非翻訳
領域を含めて全体で１１０５個の塩基からなる。翻訳領
域は７８９塩基の長さで、２６３個のアミノ酸の蛋白質
に相当する。この推定配列から、分子量は２９５５４と
計算される。
領域を含めて全体で１１０５個の塩基からなる。翻訳領
域は７８９塩基の長さで、２６３個のアミノ酸の蛋白質
に相当する。この推定配列から、分子量は２９５５４と
計算される。
ＨＣ５の配列は翻訳領域及び５−側と３′側の非翻訳領
域を含めて全体で８２３個の塩基から成る。翻訳領域は
７２３塩基の長さで、２４１個のアミノ酸の蛋白質に相
当する。この推定配列から、分子量は２６４８８と計算
される。
域を含めて全体で８２３個の塩基から成る。翻訳領域は
７２３塩基の長さで、２４１個のアミノ酸の蛋白質に相
当する。この推定配列から、分子量は２６４８８と計算
される。
ＨＣ８の配列は翻訳領域及び５′側と３−側の非翻訳領
域を含め全体で８３８個の塩基から成る。
域を含め全体で８３８個の塩基から成る。
翻訳領域は７６５塩基の長さで、２５５個のアミノ酸の
蛋白質に相当する。この推定配列から、分子量は２８４
３２と計算される。
蛋白質に相当する。この推定配列から、分子量は２８４
３２と計算される。
ＨＣ９の配列は翻訳領域及び５′側と３′側の非翻訳領
域を含めて全体で１０７８個の塩基から成る。翻訳領域
は７８３塩基の長さで、２６１個のアミノ酸の蛋白質に
相当する。この推定配列から、分子量は２９４８２と計
算される。
域を含めて全体で１０７８個の塩基から成る。翻訳領域
は７８３塩基の長さで、２６１個のアミノ酸の蛋白質に
相当する。この推定配列から、分子量は２９４８２と計
算される。
オープンリーディングフレームが最も長くなるため、番
号１〜３のＡＴＧが開始コドンであると結論した。
号１〜３のＡＴＧが開始コドンであると結論した。
第１表ＨＣ２
ＴＣＡＧＴ ＴＴＴ ＧＣＴ ＧＧＡ ＧＧＣＣＧＣＡ
ＡＣＣＡＧ ＧＣＣＭｅｔ Ｐｈｅ Ａｒｇ Ａｓｎ
Ｇｌｎ ＴｙｒＣＧＣＧＣＣＧＣＣＡＣＣＡＴＧ ＴＴ
Ｔ ＣＧＡ ＡＡＴ ＣＡＧ ＴＡＴＡｓｐ Ａｓｎ
Ａｓｐ Ｖａｌ Ｔｈｒ Ｖａｌ Ｔｒｐ Ｓｅｒ Ｐ
ｒｏ ＧｌｎＧＡＣＡＡＴ’ ＧＡＴ ＧＴＣＡＣＴ
ＧＴＴ ＴＧＧ ＡＧＣＣＣＣＣＡＧＧｌｙ Ａｒｇ
ｌｌｅ Ｈｉｓ Ｇｌｎ Ｉｌｅ ＧｌｕＴｙｒ Ａｌ
ａ Ｍｅｌ ２６ＧＧＣＡＧＧ ＡＴＴ ＣＡＴ
ＣＡＡ ＡＴＴ ＧＡＡ ＴＡＴ ＧＣＡ ＡＴＧ
１１９Ｇｌｕ Ａｌａ Ｖａｔ Ｌｙｓ Ｇｌｎ
Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｔｈｒ Ｖａｌ ３６
ＧＡＡ ＧＣＴ ＧＴＴ ＡＡＡ ＣＡＡ ＧＧＴ Ｔ
ＣＡ ＧＣＣＡＣＡ ＧＴＴ １４９Ｇｌｙ Ｌｅ
ｕ Ｌｙｓ Ｓｅｒ Ｌｙｓ Ｔｈｒ Ｈｉｓ Ａｌａ
Ｖａｌ Ｌｅｕ ４６ＧＧＴ ＣＴＧ ＡＡＡ
ＴＣＡ ＡＡＡ ＡＣＴ ＣＡＴ ＧＣＡ ＧＴＴ Ｔ
ＴＧ １７９Ｖａｌ Ａｌａ Ｌｅｕ Ｌｙｓ Ａ
ｒｇ Ａｌａ Ｇｌｎ Ｓｅｒ ＧＩＬＩ ＬｅｕＧＴ
Ｔ ＧＣＡ ＴＴＧ ＡＡＡ ＡＧＧ ＧＣＧ ＣＡＡ
ＴＣＡ ＧＡＧ ＣＴＴＡｌａ＾ｌａ Ｈｉｓ Ｇｌ
ｎ Ｌｙｓ Ｌｙｓ ｌｉｅ Ｌｅｕ Ｈｉｓ Ｖａｌ
ＧＣＡ ＧＣＴ ＣＡＴ ＣＡＧ ＡＡＡ ＡＡＡ Ａ
ＴＴ ＣＴＣＣＡＴ ＣＴＴ第 １ 表 ＨＣ２（続き
） Ａｓｐ Ａｓｎ Ｈｉｓ ｌｌｅ Ｇｌｙ ｌｉｅ Ｓ
ｅｒ Ｉｌｅ Ａｌａ ＧｌｙＧＡＣＡＡＣＣＡＴ Ａ
ＴＴ ＧＧＴ ＡＴＣＴＣＡ ＡＴＴ ＧＣＧ ＧＧＧ
Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ａｌａ Ａｓｐ Ａｌａ Ａｒｇ Ｌ
ｅｕ Ｌｅｕ Ｃｙｓ Ａｓｎ ８６ＣＴＴ Ａ
ＣＴ ＧＣＴ ＧＡＴ ＧＣＴ ＡＧＡ ＣＴＧ ＴＴ
Ａ ＴＧＴ ＡＡＴ ２９９Ｐｈｅ Ｍｅｔ Ａｒ
ｇ Ｇｉｎ Ｇｌｕ Ｃｙｓ Ｌｅｕ Ａｓｐ Ｓｅｒ
Ａｒｇ ９６ＴＴＴ ＡＴＧ ＣＧＴ
ＣＡＧ ＧＡＧ ７０丁 ＴＴＧ ＧＡＴ Ｔ
ＣＣＡＧＡ ３２９Ｐｈｅ Ｖａｌ Ｐｈｅ
Ａｓｐ Ａｒｇ Ｐｒｏ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ｖａｌ Ｓ
ｅｒ １０６ＴＴＴ ＧＴＡ ＴＴＣＧＡＴ ＡＧ
Ａ ＣＣＡ ＣＴＧ ＣＣＴ ＧＴＧ ＴＣＴ ３
５９Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ｓｅｒ Ｌｅｕ ｌｉｅ
Ｇｌｙ Ｓｅｔ Ｌｙｓ ＴｈｒＣＧＴ ＣＴＴ Ｇ
ＴＡ ＴＣＴ ＣＴＡ ＡＴＴ ＧＧＡ ＡＧＣＡＡＧ
ＡＣＣＧｌｎ Ｉｌｅ Ｐｒｏ Ｔｈｒ Ｇｉｎ Ａ
ｒｇ Ｔｙｒ Ｇｌｙ Ａｒｇ ＡｒｇＣＡＧ ＡＴＡ
ＣＣＡ ＡＣＡ ＣＡＡ ＣＧＡ ＴＡＴ ＧＧＣＣ
ＧＧ ＡＧＡＰｒｏ Ｔｙｒ Ｇｌｙ Ｖａｔ Ｇｌｙ
ＬｅｕＣＣＡ ＴＡＴ ＧＧＴ ＧＴＴ ＧＧＴ Ｃ
ＴＣＬｅｕ ｌｉｅ＾ｌａ Ｇｌｙ ＣＴＴ ＡＴＴ ＧＣＴ ＧＧＴ Ｔｙｔ Ａｓｐ Ａｓｐ Ｍｅｔ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｈ
ｉｓ ｌｌｅ Ｐｈｅ ＧｉｎＴＡＴ ＧＡＴ ＧＡＴ
ＡＴＧ ＧＧＣＣＣＴ ＣＡＣＡＴＴ ＴＴＣＣＡＡ
ＨＣ２ （続き） 床 表 Ｃ２ （続き） Ｔｈｒ Ｃｙｓ Ｐｒｏ Ｓｅｒ Ａｌａ Ａｓｎ Ｔ
ｙｒ Ｐｈｅ Ａｓｐ Ｃｙｓ １５６ＡＣＣＴＧ
Ｔ ＣＣＡ ＴＣＴ ＧＣＴ ＡＡＣＴＡＴ ＴＴＴ
ＧＡＣＴＧＣ５０９Ａｒｇ Ａｌａ Ｍｅｔ Ｓｅｒ
ｌｌｅ Ｇｌｙ Ａｌａ Ａｒｇ Ｓｅｒ ＧｌｎＡＧ
Ａ ＧＣＣＡＴＧ ＴＣＣＡＴＴ ＧＧＡ ＧＣＣＣＧ
Ｔ ＴＣＣＣＡＡＳｅｒ Ａｌａ Ａｒｇ Ｔｈｒ Ｔ
ｙｒ Ｌｅｕ Ｇｌｕ Ａｒｇ Ｈｉｓ ＭｅｔＴＣＡ
ＧＣＴ ＣＧＴ ＡＣＴ ＴＡＣＴＴＧ ＧＡＧ Ａ
ＧＡ ＣＡＴ ＡＴＧＳｅｒ Ｇｌｕ Ｐｈｅ Ｍｅｔ
Ｇｌｕ Ｃｙｓ Ａｓｎ Ｌｅｕ Ａｓｎ Ｇｌｕ
１８６ＴＣＴ ＧＡＡ ＴＴＴ ＡＴＧ ＧＡＧ
ＴＧＴ ＡＡＴ ＴＴＡ ＡＡＴ ＧＡＡ ５９９
Ｌｅｕ Ｖａｌ Ｌｙｓ Ｈｉｓ Ｇａｙ Ｌｅｕ Ａ
ｒｇ Ａｌａ Ｌｅｕ ＡｒｇＣＴＡ ＧＴＴ ＡＡＡ
ＣＡＴ ＧＧＴ ＣＴＧ ＣＧＴ ＧＣＣＴＴＡ Ａ
ＧＡＧｌｕ Ｔｈｒ Ｌｅｕ Ｐｒｏ Ａｌａ Ｇｌｕ
Ｇｌｎ Ａｓｐ Ｌｅｕ Ｔｈｒ ２０６ＧＡＧ
ＡＣＧ ＣＴＴ ＣＣＴ ＧＣＡ ＧＡＡ ＣＡＧ
ＧＡＣＣＴＧ ＡＣＴ ６５９Ｔｈｒ Ｌ７ｓ Ａ
ｓｎ Ｖａｔ Ｓｅｒ ｌｉｅ Ｇｌｙ ｌｉｅ Ｖａ
ｌ Ｇｌｙ ２１６ＡＣＡ ＡＡＧ ＡＡＴ ＧＴ
Ｔ ＴＣＣＡＴＴ ＧＧＡ ＡＴＴ ＧＴＴ ＧＧＴ
６８９Ｌｙｓ Ａｓｐ Ｌｅｕ Ｇｌｕ Ｐｈｅ
Ｔｂｒ Ｉｌｅ Ｔ７ｒ Ａｓｐ Ａｓｐ ２２６
ＡＡＡ ＧＡＣＴＴＧ ＧＡＧ ＴＴＴ ＡＣＡ ＡＴ
ＣＴＡＴ ＧＡＴ ＧＡＴ ７１９Ａｓｐ Ａｓｐ
Ｖａｌ Ｓｅｒ Ｐｒｏ Ｐｈｅ Ｌｅｕ Ｇｌｕ
Ｇｌｙ ＬｅｕＧＡＴ ＧＡＴ ＧＴＧ ＴＣＴ ＣＣ
Ａ ＴＴＣＣＴＧ ＧＡＡ ＧＧＴ ＣＴＴＧｌｕ Ｇ
ｌｕ Ａｒｇ Ｐｒｏ Ｇｌｎ Ａｒｇ Ｌｙｓ Ａｌ
ａ Ｇｌｎ Ｐｒｏ ２４もＧＡＡ ＧＡＡ ＡＧ
Ａ ＣＣＡ ＣＡＧ ＡＧＡ ＡＡＧ ＧＣＡ ＣＡＧ
ＣＣＴ ７７９Ａｌａ Ｇｉｎ Ｐｒｏ Ａｌａ
Ａｓｐ Ｇｌｕ Ｐｒｏ Ａｌａ Ｇｌｕ ＬｙｓＧ
ＣＴ ＣＡＡ ＣＣＴ ＧＣＴ ＧＡＴ ＧＡＡ ＣＣ
Ｔ ＧＣＡ ＧＡＡ ＡＡＧＡＧＣＣＡＧ ＴＣＴ Ａ
ＴＡ ＴＡＡ ＧＡＡ ＴＡＣＡＧＧ ＡＴＡ ＡＴＣＴＡＴ ＡＣＴ ＡＧＴ ＧＧＴ ＧＧＡ ＡＴＧ ＴＣＣＡＧＡ ＴＧＴ ＧＡＧ ＡＣＴ ＧＡＡ ＡＣＣＴＡＴ Ｇｌｕ Ｈｉｓ ＧＡＡ ＣＡＴ ＴＡＡ ＴＡＴ ＧＴＡ ＴＴＡ ＴＣＡ ＣＡＣＣＡＣＡＴＡ ＣＴＧ ＴＴＧ ＡＡＣＣＡＡ ＡＡＧ ＣＴＡ ＴＧＴ ＴＴＴ ＡＧＧ ＴＴＴ ＴＴＴ ＣＣＡ ＡＧＣ ＡＴＡ ＡＴＧ ＧＡＡ ＴＡＣ Ａｌａ Ａｓｐ Ｇｌｕ Ｐｒｏ ＭｅｔＧＣＴ ＧＡ
Ｔ ＧＡＡ ＣＣＡ ＡＴＧＧＴＧ ＡＴＡ ＡＡＴ ＡＴＧ ＡＴＧ ＡＣＡ ＴＴＧ ＣＡＧ ＡＡＴ ＣＡＧ ＡＡＣＣＴＣ ＡＴＴ ＴＴＴ 第 １ 表 ＨＣ２（続き） ＣＴＴ ＴＧＡ ＡＡＧ ＧＧＴ ＣＴＧ ＴＡＴ Ａ
ＡＴ ＣＡＴ ＴＴＴ ＣＴＡＧＡＡ ＡＧＴ ＡＴＧ
ＧＧＴ ＡＴＣＴＡＴ ＡＣＴ ＡＡＴ ＧＴＴ Ｔ
ＴＴＡＴＡ ＴＧＡ ＡＧＡ ＡＣＡ ＴＡＧ ＧＴＧ
ＴＣＴ ＴＴＧ ＴＧ第 表 Ｃ５ Ｍｅｔ Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ａｌａ
ＣＧＣＡＧＣＣＧＴ ＧＣＧ ＡＴＧ ＴＴＧ ＴＣＣ
ＴＣＴ ＡＣＡ ＧＣＣＭｅｔ Ｔｙｒ Ｓｅｒ Ａｌ
ａ Ｐｒｏ Ｇｌｙ Ａｒｇ Ａｓｐ Ｌｅｕ Ｇｌｙ
ＡＴＧ ＴＡＴ ＴＣＧ ＧＣＴ ＣＣＴ ＧＧＣＡＧ
Ａ ＧＡＣＴＴＧ ＧＧＧＭｅｔ Ｇｌｕ Ｐｒｏ Ｈ
ｉｓ Ａｒｇ ＡＬａ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｐｒｏ Ｌｅ
ｕＡＴＧ ＧＡＡ ＣＣＧ ＣＡＣＡＧＡ ＧＣＣＧＣ
Ｇ ＧＧＣＣＣＴ ＴＴＧＧｌｎ Ｌｅｕ Ａｒｇ Ｐ
ｈｅ Ｓｅｒ Ｐｒｏ Ｔｙｒ Ｖａｌ Ｐｈｅ Ａｓ
ｎＣＡＧ ＣＴＧ ＣＧＡ ＴＴＴ ＴＣＧ ＣＣＣＴ
ＡＣＧＴＴ ＴＴＣＡＡＣＧｌｙ Ｇｌｙ Ｔｈｒ ｌ
ｌｅ Ｌｅｕ Ａｌａ ｌｉｅ Ａｌａ Ｇｌｙ Ｇｌ
ｕ ４６ＧＧＡ ＧＧＴ ＡＣＴ ＡＴＡ ＣＴ
Ｇ ＧＣＡ ＡＴＴ ＧＣＴ ＧＧＡ ＧＡＡ １
５０Ａｓｐ Ｐｈｅ Ａｌａ ｌｌｅ Ｖａｔ Ａｌａ
Ｓｅｒ Ａｓｐ Ｔｈｒ Ａｒｇ ５６ＧＡＴ
ＴＴＴ ＧＣＡ ＡＴＴ ＧＴＴ ＧＣＴ ＴＣＴ Ｇ
ＡＴ ＡＣＴ ＣＧＡ １８０Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ｇ
ｌｕ Ｇｌｙ Ｐｈｅ Ｓｓｒ ｌｉｅ旧ｓ Ｔｈｒ
Ａｒｇ ６６ＴＴＧ ＡＧＴ ＧＡＡ ＧＧＧ Ｔ
ＴＴ ＴＣＡ ＡＴＴ ＣＡＴ ＡＣＧ ＣＧＧ
２１０Ａｓｐ Ｓｅｒ Ｐｒｏ Ｌ７ｓ Ｃ７ｓ Ｔｙ
ｔ Ｌ７ｓ Ｌｅｕ Ｔｈｒ ＡｓｐＧＡＴ ＡＧＣＣ
ＣＣＡＡＡ ＴＧＴ ＴＡＣＡＡＡ ＴＴＡ ＡＣＡ
ＧＡＣ部 表 Ｃ５ （続き） 第 表 Ｃ５ （続き） Ｌｙｓ Ｔｈｒ Ｖａｌ Ｉｌｅ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ｓ
ｅｔ Ｇｌｙ Ｐｈｅ ＨｉｓＡＡＡ ＡＣＡ ＧＴＣ
ＡＴＴ ＧＧＡ ＴＧＣＡにＣＧＧＴ ＴＴＴ ＣＡＴ
Ｓｅｒ Ｔｙｒ Ｇｉｎ Ａｒｇ Ａｓｐ Ｓｅｒ Ｐ
ｈｅ Ｌｙｓ Ａｌａ Ｇｌｙ １６６ＴＣ丁 Ｔ
ＡＣＣＡＧ ＡＧＡ ＧＡＣＴＣＣＴＴＣＡＡＧ
ＧＣＴ ＧＧＡ ５１０Ｇｌｙ Ａｓｐ
Ｃｙｓ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｌｅｕ Ｔｈｒ Ｌｙｓ Ｉ
ｌｅ ｌｌｅ ９６ＧＧＡ ＧＡＣＴＧＴ ＣＴＴ
ＡＣＧ ＣＴＧ ＡＣＡ ＡＡＧ ＡＴＴ ＡＴＴ
３（１０Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ａｌａ Ｓｅｒ Ａｌａ
Ｍｅｔ Ｌｅｕ Ｇｉｎ Ｐｒｏ ＬｅｕＧＧｃ Ｔ
ＣＡ ＧＣＡ ＡＧＴ ＧＣＣＡＴＧ ＣＴＡ ＣＡＧ
ＣＣＣＣＴＧＧｌｕ Ａｌａ Ａｒｇ Ｌｅｕ Ｌｙ
ｓ Ｍｅｔ Ｔｙｒ Ｌｙｓ Ｈｉｓ ５ｅｒＧＡＡ
ＧＣＡ ＡＧＡ ＣＴＡ ＡＡＧ ＡＴＧ ＴＡＴ Ａ
ＡＧ ＣＡＴ ＴＣＣＬｅｕ Ａｓｐ Ａｓｎ Ｇｌｎ
Ｖａｌ Ｇｌｙ Ｐｈｅ Ｌｙｓ Ａｓｎ ＭｅｔＣ
Ｔ丁 ＧＡＣＡＡＣＣＡＧ ＧＴＴ ＧＧＴ Ｔ
ＴＴ ＡＡＧ ＡＡＣＡＴＧＡｓｎ Ａｓｎ Ｌｙ
ｓ Ａｌａ Ｍｅｔ Ｔｈｒ Ｔｈｒ Ｇｌｙ Ａｉａ
！Ｉｅ １１６ＡＡＴ ＡＡＴ ＡＡＧ ＧＣＣ
ＡＴＧ ＡＣＴ ＡＣＧ ＧＧＧ ＧＣＡ ＡＴＴ
３６０Ｇｌｎ Ａｓｎ Ｖａｌ Ｇｌｕ Ｈｉｓ Ｖ
ａｌ Ｐｒｏ Ｌｅｒ Ｓｅｒ Ｌｅｕ １９６Ｃ
ＡＧ ＡＡＴ ＧＴＧ ＧＡＧ ＣＡＴ ＧＴＴ ＣＣ
Ｇ ＣＴＧ ＴＣＣＴＴＧ ６００Ａｌａ Ａｌａ
Ｍｅｊ Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ｉｌｅ Ｌｅｕ
Ｔ７ｒ Ｓｅｒ １２６ＧＣＴ ＧＣＡ ＡＴＧ
ＣＴＧ ＴＣＴ ＡＣＡ ＡＴＣＣＴＧ ＴＡＴ ＴＣ
Ａ ３９０Ａｓｐ Ａｒｇ Ａｌａ Ｍｅｔ Ａｒ
ｇ Ｌｅｕ Ｖａｌ Ｌｙｓ Ａｓｐ Ｖａｔ ２
０６ＧＡＣＡＧＡ ＧＣＣＡＴＣＣＧＧ ＣＴＧ ＧＴ
Ｇ ＡＡＡ ＧＡＴ ＧＴＣ６３０Ａｒｇ Ａｒｇ Ｐ
ｈｅ Ｐｈｅ Ｐｒｏ Ｔｙｒ Ｔｙｒ Ｖａｔ Ｔｙ
ｒ ＡｓｎＡＧＧ ＣＧＣＴＴＣＴＴＴ ＣＣＡ ＴＡ
ＣＴＡＴ ＧＴＴ ＴＡＣＡＡＣＰｈｅ ｌｌｅ Ｓｅ
ｒ Ａｌａ Ａｌａ Ｇｌｕ Ａｒｇ Ａｓｐ Ｖａｌ
Ｔｙｒ ２１６ＴＴＣＡＴＴ ＴＣＴ ＧＣＧ
ＧＣＴ ＧＡＧ ＡＧＡ ＧＡＴ ＧＴＧ ＴＡＣ６６
０１１ｅ Ｉｌｅ Ｇｌｙ Ｇｌｙ Ｌｅｕ Ａｓｐ
Ｇｌｕ Ｇｌｕ Ｇｌｙ ＬｙｓＡＴＣＡＴＣＧＧＴ
ＧＧＡ ＣＴＴ ＧＡＴ ＧＡＡ ＧＡＡ ＧＧＡ Ａ
ＡＧＴｈｒ Ｇｌｙ Ａｓｐ Ａｌａ Ｌｅｕ Ａｒｇ
Ｉｌｅ Ｃｙｓ Ｉｌｅ ＶａｔＡＣＴ ＧＧＧ
ＧＡＣＧＣＡ ＣＴＣＣＧＧ ＡＴＣＴＧＣＡＴＡ Ｇ
ＴＧＧｌｙ Ａｌａ Ｖａｔ Ｔｙｒ Ｓｅｒ Ｐｈｅ
Ａｓｐ Ｐｒｏ Ｖａｌ Ｇｌｙ １５６ＧＧＧ
ＧＣＴ ＧＴＡ ＴＡＣＡＧＣＴＴＴ ＧＡ
Ｔ ＣＣＡ ＧＴＡ ＧＧＧ ４８０Ｔ
ｈｒ Ｌｙｓ Ｇｌｕ Ｇｌｙ Ｉｌｅ Ａｒｇ Ｇｌ
ｕ Ｇｌｕ Ｔｈｒ ＶａｌＡＣＣＡＡＡ ＧＡＧ Ｇ
ＧＣＡＴＣＡＧＧ ＧＡＧ ＧＡＡ ＡＣＴ ＣＴＴ第 表 Ｃ５ （続き） 第 表 Ｃ８ ５ｅｒ Ｌｅｕ Ａｒｇ Ｌｙｓ ＡｓｐＴＣＣＴＴＡ
ＡＧＧ ＡＡＧ ＧＡＣＴＧＡ ＴＣＴ ＧＴＧ Ｔ
ＧＣＴＣＴＭｅｔ Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ｉｌｅ Ｇｌｙ
Ｔｈｒ Ｇｌｙ Ｔ７ｔ ８ＧＣＡＣＧ ＡＴＧ
ＡＧＣＴＣＡ ＡＴＣＧＧＣＡＣＴ ＧＧＧ ＴＡＴ
２９ＴＡＴ ＣＡＣ ＣＡＡ ＴＣＡ ＧＴＴ ＣＡＧ ＡＣＣＴＧ
Ｇ ＴＴＧ ＡＴ丁Ａｓｐ ＬｅｌＩＳｅｒ Ａｌ
ａ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ｐｈｅ Ｓｅｒ Ｐｒｏ Ａｓｐ
１８ＧＡＣＣＴＧ ＴＣＡ ＧＣＣＴＣＴ Ａ
ＣＡ ＴＴＣＴＣＴ ＣＣＴ ＧＡＣ５９ＴＴＧ ＴＡ
ＣＴＴＴ ＧＧＡ ＡＣＴ ＧＴＡ ＣＣＴ ＴＧＧ
ＡＴＧ ＧＴＴＴＴＧ ＴＴＴ ＡＴＴ ＡＡＡ Ａ Ｇｌｙ Ａｒｇ Ｖａｌ Ｐｈｅ Ｇｌｎ Ｖａｔ Ｇ
ｌｕ Ｔｙｒ Ａｌａ Ｍｅｔ ２８ＧＧＡ Ａ
ＧＡ ＧＴＴ ＴＴＴ ＣＡＡ ＧＴＴ ＧＡＡ ＴＡ
Ｔ ＧＣＴ ＡＴＧ ８９Ｌｙｓ Ａｌａ Ｖａ
ｌ Ｇｌｕ Ａｓｎ Ｓｅｒ Ｓｅｒ Ｔｈｒ Ａｌａ
１ｌｅＡＡＧ ＧＣＴ ＧＴＧ ＧＡＡ ＡＡＴ
ＡＧＴ ＡＧＴ ＡＣＡ ＧＣＴ ＡＴＴＧｌｙ Ｉｌ
ｅ Ａｒｇ Ｃ７ｓ Ｌｙｓ Ａｓｐ Ｇｌｙ Ｖａｌ
Ｖａｌ Ｐｈｅ ４８ＧＧＡ ＡＴＣＡＧＡ
ＴＧＣＡＡＡ ＧＡＴ ＧＧＴ ＧＴＴ ＧＴＣＴＴＴ
１４９Ｇｌｙ Ｖａｌ Ｇｌｕ Ｌｙｓ Ｌｅｕ
Ｖａｌ Ｌｅｕ Ｓｅｒ Ｌｙｓ ＬｃｕＧＧＧ Ｇ
ＴＡ ＧＡＡ ＡＡＡ ＴＴＡ ＧＴＣＣＴＴ ＴＣＴ
ＡＡＡ ＣＴＴＴｙｒ Ｇｌｕ Ｇｌｕ Ｇｌｙ Ｓ
ｅｒ Ａｓｎ Ｌｙｓ Ａｒｇ Ｌｅｕ ＰｈｅＴＡＴ
ＧＡＡ ＧＡＡ ＧＧＴ ＴＣＣＡＡＣＡＡＡ ＡＧ
Ａ ＣＴＴ ＴＴＴＡｓｎ Ｖａｌ Ａｓｐ Ａｒｇ
Ｈｉｓ Ｖａｌ Ｇｌｙ Ｍｅｔ Ａｌａ Ｖ！ＩＡＡ
Ｔ ＧＴＴ ＧＡＴ ＣＧＧ ＣＡＴ ＧＴＴ ＧＧＡ
ＡＴＧ ＧＣＡ ＧＴＡ茅 表 Ｃ８ （続き） 郊 表 Ｃ８ （続き） Ａ１１ ＧＩＦ Ｌｅｕ Ｌｅｕ Ａｌａ Ａｓｐ Ａ
ｌａ Ａｒｇ Ｓｅｒ ＬｅｕＧＣＡ ＧＧＴ ＴＴＧ
ＴＴＧ ＧＣＡ ＧＡＴ ＧＣＴ ＣＧＴ ＴＣＴ
ＴＴＡＴｙｒ Ｇｌｙ Ｔｙｒ Ｔｒｐ Ｇｌｙ Ｃｙ
ｓ Ａｌａ ｌｉｅ Ｇｌｙ Ｌｙｓ １６８ＴＡ
ＣＧＧＴ ＴＡＴ ＴＧＧ ＧＧＣＴＧＴ ＧＣＣＡＴ
ＣＧＧＣＡＡＡ ５０９Ａｌａ Ａｓｐ ｌｌｅ
Ａｌａ Ａｒｇ Ｇｌｕ Ｇｌｕ Ａｌａ Ｓｅｒ
Ａｓｎ ９８ＧＣＡ ＧＡＣＡＴＡ ＧＣＡ Ａ
ＧＡ ＧＡＡ ＧＡＡ ＧＣＴ ＴＣＣＡＡＣ２９９Ａ
ｌａ Ａｕｇ Ｇｉｎ Ａｌａ Ａｌａ Ｌｙｓ Ｔｈ
「Ｇｌｕ Ｉｌｅ ＧｌｕＧＣＣＡＧＧ ＣＡＡ ＧＣ
Ｔ ＧＣＡ ＡＡＧ ＡＣＧ ＧＡＡ ＡＴＡ ＧＡＧ
Ｐｈｅ Ａｒｇ Ｓｅｒ Ａｓｎ Ｐｈｅ Ｇｌｙ Ｔ
ｙｒ Ａｓｎ Ｉｌｅ Ｐｒｏ １０８ＴＴＣＡＧ
Ａ ＴＣＴ ＡＡＣＴＴＴ ＧＧＣＴＡＣＡＡＣＡＴＴ
ＣＣＡ ３２９Ｌｙｓ Ｌｅｕ Ｇｉｎ Ｍｅｔ
Ｌｙｓ Ｇｌｕ Ｍｅｔ Ｔｈｒ Ｃｙｓ ＡｒｇＡ
ＡＧ ＣＴＴ ＣＡＧ ＡＴＧ ＡＡＡ ＧＡＡ ＡＴ
Ｇ ＡＣＣＴＧＣＣＧＴＬｅｕ Ｌｙｓ Ｈｉｓ Ｌｅ
ｕ Ａｌａ Ａｓｐ Ａｒｇ Ｖａｔ Ａｌａ Ｍｅｔ
ｌｌｇＣＴＡ ＡＡＡ ＣＡＴ ＣＴＴ ＧＣＡ
ＧＡＣＡＧＡ ＧＴＧ ＧＣＣＡＴＧ ３５９Ａ
ｓｐ ｌｌｅ Ｖａｔ Ｌｙｓ Ｇｌｕ Ｖａｔ Ａｌ
ａ Ｌｙｓ Ｉｌｅ ｌｉｅ １９８ＧＡＴ ＡＴ
ＣＧＴＴ ＡＡＡ ＧＡＡ ＧＴＴ ＧＣＡ ＡＡＡ
ＡＴＡ ＡＴＴ ５９９Ｔｙｒ Ｖａｌ Ｈｉｓ
Ａｌａ Ｔｙｒ Ｔｈｒ Ｌｅａ Ｔｙｒ Ｓｅｒ Ａ
ｌａ １２８ＴＡＴ ＧＴＧ ＣＡＴ ＧＣＡ Ｔ
ＡＴ ＡＣＡ ＣＴＣＴＡＣＡＧＴ ＧＣＴ ３８
９Ｔｙｒ ｌｌｅ Ｖａｌ １（ｉｓ Ａｓｐ Ｇｌｕ
ＴＡＣＡＴＡ ＧＴＡ ＣＡＴ ＧＡＣＧＡＡＶａｌ
Ｌｙｓ Ａｓｐ Ｌｙｓ ＧＴＴ ＡＡＧ ＧＡＴ ＡＡＡ Ｖａｌ Ａｒｇ Ｐｒｏ Ｐｈｅ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ｓ
ｅｒ Ｐｈｅ Ｍｅｔ ＬｅｕＧＴＴ ＡＧＡ ＣＣＴ
ＴＴＴ ＧＧＣＴＧＣＡＧＴ ＴＴＣＡＴＧ ＴＴＡ
Ａｌａ Ｐｈｅ Ｇｉｕ Ｌｅｕ Ｇｌｕ Ｌｅｕ Ｓ
ｅｒ Ｔｒｐ Ｖａｌ Ｇｌｙ ２１８ＧＣＴ Ｔ
ＴＴ ＧＡＡ ＣＴＡ ＧＡＡ ＣＴＣＡＧＣＴＧＧ
ＧＴＴ ＧＧＴ ６５９Ｇｌｙ Ｓｅｒ Ｔｙｒ
Ｓｅｒ Ｖａｌ Ａｓｎ Ａｓｐ Ｇ１７ Ａｌａ Ｇ
ｌｎＧＧＧ ＴＣＴ ＴＡＣＡＧＴ ＧＴＧ ＡＡＴ
ＧＡＣＧＧＴ ＧＣＧ ＣＡＡＧｌｕ Ｌｅｕ Ｔｈｒ
Ａｓｎ Ｇｌｙ Ａｒｇ Ｈｉｓ Ｇｌｕ ｌｉｅ
ＶａｌＧＡＡ ＴＴＡ ＡＣＴ ＡＡＴ ＧＧＡ ＡＧ
Ａ ＣＡＴ ＧＡＡ ＡＴＴ ＧＴＴＬｓｕ Ｔ７ｒ
Ｍｅｔ Ｉｌｅ Ａｓｐ Ｐｒｏ Ｓｅｒ Ｇｌｙ
Ｖａｌ ５ｅｒＣＴＣＴＡＣＡＴＧ ＡＴＴ ＧＡＣＣ
ＣＡ ＴＣＡ ＧＧＴ ＧＴＴ ＴＣＡＰｒｏ Ｌｙｓ
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ＨＣ２ （続き） 床 表 Ｃ２ （続き） Ｔｈｒ Ｃｙｓ Ｐｒｏ Ｓｅｒ Ａｌａ Ａｓｎ Ｔ
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ＧＡＣ部 表 Ｃ５ （続き） 第 表 Ｃ５ （続き） Ｌｙｓ Ｔｈｒ Ｖａｌ Ｉｌｅ Ｇｌｙ Ｃｙｓ Ｓ
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ＴＧＧｌｙ Ａｌａ Ｖａｔ Ｔｙｒ Ｓｅｒ Ｐｈｅ
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ＧＣＡＴＣＡＧＧ ＧＡＧ ＧＡＡ ＡＣＴ ＣＴＴ第 表 Ｃ５ （続き） 第 表 Ｃ８ ５ｅｒ Ｌｅｕ Ａｒｇ Ｌｙｓ ＡｓｐＴＣＣＴＴＡ
ＡＧＧ ＡＡＧ ＧＡＣＴＧＡ ＴＣＴ ＧＴＧ Ｔ
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第１図はヒト プロテアソーム コンポーネントの遺伝
子の単離に使用したプローブを示す。 第２図はＨＣ２のｃＤＮＡインサートの制限酵素地図を
示す。 第３図はＨＣ５のｃＤＮＡインサートの制限酵素地図を
示す。 第４図はＨＣ８のｃＤＮＡインサートの制限酵素地図を
示す。 第５図はＨＣ９のｃＤＮＡインサートの制限酵素地図を
示す。 （以 上）
子の単離に使用したプローブを示す。 第２図はＨＣ２のｃＤＮＡインサートの制限酵素地図を
示す。 第３図はＨＣ５のｃＤＮＡインサートの制限酵素地図を
示す。 第４図はＨＣ８のｃＤＮＡインサートの制限酵素地図を
示す。 第５図はＨＣ９のｃＤＮＡインサートの制限酵素地図を
示す。 （以 上）
Claims (8)
- （１）下記のアミノ酸配列を有することを特徴とするヒ
トプロテアソームのコンポーネントＨＣ２。 【遺伝子配列です】 【遺伝子配列です】 - （２）下記の塩基配列を有することを特徴とするヒトプ
ロテアソームのコンポーネントＨＣ２の遺伝子。 【遺伝子配列です】 【遺伝子配列です】 - （３）下記のアミノ酸配列を有することを特徴とするヒ
トプロテアソームのコンポーネントＨＣ５。 【遺伝子配列です】 【遺伝子配列です】 【遺伝子配列です】 - （４）下記の塩基配列を有することを特徴とするヒトプ
ロテアソームのコンポーネントＨＣ５の遺伝子。 【遺伝子配列です】 【遺伝子配列です】 - （５）下記のアミノ酸配列を有することを特徴とするヒ
トプロテアソームのコンポーネントＨＣ８。 【遺伝子配列です】 【遺伝子配列です】 【遺伝子配列です】 - （６）下記の塩基配列を有することを特徴とするヒトプ
ロテアソームのコンポーネントＨＣ８の遺伝子。 【遺伝子配列です】 【遺伝子配列です】 - （７）下記のアミノ酸配列を有することを特徴とするヒ
トプロテアソームのコンポーネントＨＣ９。 【遺伝子配列です】 【遺伝子配列です】 - （８）下記の塩基配列を有することを特徴とするヒトプ
ロテアソームのコンポーネントＨＣ９の遺伝子。 【遺伝子配列です】 【遺伝子配列です】 【遺伝子配列です】
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP19331390A JPH0477498A (ja) | 1990-07-20 | 1990-07-20 | ヒトプロテアソーム |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP19331390A JPH0477498A (ja) | 1990-07-20 | 1990-07-20 | ヒトプロテアソーム |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH0477498A true JPH0477498A (ja) | 1992-03-11 |
Family
ID=16305829
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP19331390A Pending JPH0477498A (ja) | 1990-07-20 | 1990-07-20 | ヒトプロテアソーム |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH0477498A (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2004087921A1 (ja) * | 2003-03-31 | 2004-10-14 | Japan Science And Technology Agency | ヒト固形癌抗原ペプチドとこれをコードするポリヌクレオチド、並びにそれらの利用 |
-
1990
- 1990-07-20 JP JP19331390A patent/JPH0477498A/ja active Pending
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2004087921A1 (ja) * | 2003-03-31 | 2004-10-14 | Japan Science And Technology Agency | ヒト固形癌抗原ペプチドとこれをコードするポリヌクレオチド、並びにそれらの利用 |
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