JPH04293499A - カタラーゼ活性測定法 - Google Patents
カタラーゼ活性測定法Info
- Publication number
- JPH04293499A JPH04293499A JP3083520A JP8352091A JPH04293499A JP H04293499 A JPH04293499 A JP H04293499A JP 3083520 A JP3083520 A JP 3083520A JP 8352091 A JP8352091 A JP 8352091A JP H04293499 A JPH04293499 A JP H04293499A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- catalase
- nad
- catalase activity
- nadh
- aldehyde
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
- 102000016938 Catalase Human genes 0.000 title claims abstract description 29
- 108010053835 Catalase Proteins 0.000 title claims abstract description 29
- 230000000694 effects Effects 0.000 title claims abstract description 24
- 238000005259 measurement Methods 0.000 title description 12
- 229930027945 nicotinamide-adenine dinucleotide Natural products 0.000 claims abstract description 18
- BAWFJGJZGIEFAR-NNYOXOHSSA-N NAD zwitterion Chemical compound NC(=O)C1=CC=C[N+]([C@H]2[C@@H]([C@H](O)[C@@H](COP([O-])(=O)OP(O)(=O)OC[C@@H]3[C@H]([C@@H](O)[C@@H](O3)N3C4=NC=NC(N)=C4N=C3)O)O2)O)=C1 BAWFJGJZGIEFAR-NNYOXOHSSA-N 0.000 claims abstract description 11
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 10
- 238000002835 absorbance Methods 0.000 claims abstract description 10
- BOPGDPNILDQYTO-NNYOXOHSSA-N nicotinamide-adenine dinucleotide Chemical compound C1=CCC(C(=O)N)=CN1[C@H]1[C@H](O)[C@H](O)[C@@H](COP(O)(=O)OP(O)(=O)OC[C@@H]2[C@H]([C@@H](O)[C@@H](O2)N2C3=NC=NC(N)=C3N=C2)O)O1 BOPGDPNILDQYTO-NNYOXOHSSA-N 0.000 claims abstract description 10
- 108020002663 Aldehyde Dehydrogenase Proteins 0.000 claims abstract description 9
- 102000005369 Aldehyde Dehydrogenase Human genes 0.000 claims abstract description 9
- 125000002485 formyl group Chemical class [H]C(*)=O 0.000 claims abstract description 8
- 229950006238 nadide Drugs 0.000 claims abstract description 8
- 150000002978 peroxides Chemical class 0.000 claims abstract description 8
- 229940101270 nicotinamide adenine dinucleotide (nad) Drugs 0.000 claims abstract description 3
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 13
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 claims description 11
- 238000010521 absorption reaction Methods 0.000 claims description 6
- 150000001298 alcohols Chemical class 0.000 claims description 4
- 239000012472 biological sample Substances 0.000 claims description 3
- 239000000872 buffer Substances 0.000 claims description 3
- 108010020056 Hydrogenase Proteins 0.000 abstract 1
- MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N Hydrogen peroxide Chemical compound OO MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 14
- OKKJLVBELUTLKV-UHFFFAOYSA-N Methanol Chemical compound OC OKKJLVBELUTLKV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 9
- 238000000691 measurement method Methods 0.000 description 6
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 5
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 4
- 102100039702 Alcohol dehydrogenase class-3 Human genes 0.000 description 3
- WVDDGKGOMKODPV-UHFFFAOYSA-N Benzyl alcohol Chemical compound OCC1=CC=CC=C1 WVDDGKGOMKODPV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N atomic oxygen Chemical compound [O] QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 238000007796 conventional method Methods 0.000 description 3
- 108010051015 glutathione-independent formaldehyde dehydrogenase Proteins 0.000 description 3
- 239000001301 oxygen Substances 0.000 description 3
- 229910052760 oxygen Inorganic materials 0.000 description 3
- 239000008363 phosphate buffer Substances 0.000 description 3
- 239000000523 sample Substances 0.000 description 3
- 210000002966 serum Anatomy 0.000 description 3
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 2
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 2
- LRHPLDYGYMQRHN-UHFFFAOYSA-N N-Butanol Chemical compound CCCCO LRHPLDYGYMQRHN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- RTAQQCXQSZGOHL-UHFFFAOYSA-N Titanium Chemical compound [Ti] RTAQQCXQSZGOHL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 208000006454 hepatitis Diseases 0.000 description 2
- 230000007170 pathology Effects 0.000 description 2
- 238000011002 quantification Methods 0.000 description 2
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 2
- 229910052719 titanium Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000010936 titanium Substances 0.000 description 2
- XMNIXWIUMCBBBL-UHFFFAOYSA-N 2-(2-phenylpropan-2-ylperoxy)propan-2-ylbenzene Chemical compound C=1C=CC=CC=1C(C)(C)OOC(C)(C)C1=CC=CC=C1 XMNIXWIUMCBBBL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 206010008909 Chronic Hepatitis Diseases 0.000 description 1
- 239000006173 Good's buffer Substances 0.000 description 1
- 206010033645 Pancreatitis Diseases 0.000 description 1
- 206010033647 Pancreatitis acute Diseases 0.000 description 1
- 206010037596 Pyelonephritis Diseases 0.000 description 1
- 239000007983 Tris buffer Substances 0.000 description 1
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 1
- 150000007513 acids Chemical class 0.000 description 1
- 230000001154 acute effect Effects 0.000 description 1
- 201000003229 acute pancreatitis Diseases 0.000 description 1
- 108010081577 aldehyde dehydrogenase (NAD(P)+) Proteins 0.000 description 1
- 238000003556 assay Methods 0.000 description 1
- 235000019445 benzyl alcohol Nutrition 0.000 description 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 1
- 239000007853 buffer solution Substances 0.000 description 1
- 238000011088 calibration curve Methods 0.000 description 1
- 239000002131 composite material Substances 0.000 description 1
- 238000000354 decomposition reaction Methods 0.000 description 1
- 238000001784 detoxification Methods 0.000 description 1
- 238000003745 diagnosis Methods 0.000 description 1
- 201000010099 disease Diseases 0.000 description 1
- 208000037265 diseases, disorders, signs and symptoms Diseases 0.000 description 1
- 229940079593 drug Drugs 0.000 description 1
- 239000003814 drug Substances 0.000 description 1
- 239000012530 fluid Substances 0.000 description 1
- -1 for example Proteins 0.000 description 1
- 238000009472 formulation Methods 0.000 description 1
- 201000007270 liver cancer Diseases 0.000 description 1
- 208000014018 liver neoplasm Diseases 0.000 description 1
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 1
- DCKVFVYPWDKYDN-UHFFFAOYSA-L oxygen(2-);titanium(4+);sulfate Chemical compound [O-2].[Ti+4].[O-]S([O-])(=O)=O DCKVFVYPWDKYDN-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 239000002574 poison Substances 0.000 description 1
- 231100000614 poison Toxicity 0.000 description 1
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 description 1
- 238000004445 quantitative analysis Methods 0.000 description 1
- 239000012086 standard solution Substances 0.000 description 1
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 1
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 1
- 229910000348 titanium sulfate Inorganic materials 0.000 description 1
- LENZDBCJOHFCAS-UHFFFAOYSA-N tris Chemical compound OCC(N)(CO)CO LENZDBCJOHFCAS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
- C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
- C12Q1/26—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving oxidoreductase
- C12Q1/30—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving oxidoreductase involving catalase
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S435/00—Chemistry: molecular biology and microbiology
- Y10S435/81—Packaged device or kit
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Zoology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Immunology (AREA)
- Physics & Mathematics (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Analytical Chemistry (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
Abstract
め要約のデータは記録されません。
Description
、迅速かつ簡便な測定法で、臨床検査等で用いられてい
る自動分析計への適用も容易な定量法に関する。
ゼは、生体系においては酸素毒の解毒作用を司る酵素と
してよく知られている。特に、この酵素の活性値測定の
重要性は臨床検査で高く、血清中のカタラーゼ活性は急
性及び慢性肝炎、肝癌、腎う腎炎で高値を示し、特に急
性膵炎で高活性値を示す臨床病理、24、68(197
5)こと等から、これら疾患の診断において測定意義は
高い。現在知られているカタラーゼ活性測定法としては
、過酸化水素の減少を過酸化水素の紫外部吸収の減少と
して測定する方法[ジャーナル・オブ・バイオロジカル
・ケミストリー(J.Bilo.Chem.)、195
,133(1952)]、過酸化水素の分解による酸素
の生成量を酸素電極により測定する方法[臨床病理、2
2、807(1973)]、生成熱を測定する方法[プ
ロシーディングス・オブ・ザ・ソサイアティ・オブ・エ
クスペリメンタル・バイオロジー・アンド・メディスン
(Proc.Soc.Exp.Biol.Med.)、
84,74(1953)]、沈澱物を測定する方法[ジ
ャーナル・オブ・バイオケミストリー(J.Bioch
em.,Tokyo,49,707(1961)]、反
応後の残存過酸化水素を滴定する方法[アクタ・ケミカ
・スカンジナビカ(Acta Chem.Scand
.)、1,236,(1947)]または硫酸チタンと
複合物を形成させて、その吸光度を測定する方法[ツァ
イトシュリフト・フェール・フィジオロジッシェ・ヘミ
ー(Z.physiol.Chem.)、335,14
6(1964)]などがある。これらの測定法は特殊な
装置を必要としたり、強酸を使用したり、操作性や正確
性の点で問題が多く、特に迅速性と正確性を重要視する
臨床検査の分野では用いにくい方法ばかりである。
するためになされたものである。本発明のカタラーゼ測
定法は、アルコールの存在下、過酸化物をカタラーゼの
基質として反応させ、生成するアルデヒド類をアルデヒ
ドデヒドロゲナーゼの作用でNADH量に変換し、この
増加量をNADHの特性吸収帯の吸光度から求めカタラ
ーゼ活性値を測定するものである。すなわち、本発明は
、カタラーゼを含有する疑のある生物試料に、過酸化物
、アルコール類、ニコチンアミドアデニンジヌクレオチ
ド(NAD)およびアルデヒドデヒドロゲナーゼを作用
させることにより、上記アルコール類から対応するアル
デヒド類を生成させると共にアルデヒド類と、アルデヒ
ドデヒドロゲナーゼの作用でNADをその還元型(NA
DH)に変換し、このNADHの特性吸収帯の吸光度か
らカタラーゼ活性を求めることを特徴とするカタラーゼ
活性の測定法、および、(イ)アルコール、NADおよ
びアルデヒドデヒドロゲナーゼを含む緩衝液、並びに(
ロ)過酸化物またはその溶液を組合わせてなる、カタラ
ーゼ活性測定用試薬セットを提供するものである。この
反応過程を図式に示すと次の通りである。
、アルコールを含むpH6〜9の緩衝液を測定試薬とし
、これに測定試料を加え上記反応を生起させ、生成する
NADHの特性吸収における吸光度から試料中のカタラ
ーゼ活性が求められる。生物試料としては、血清および
その他の組織試料から得られる液体が含まれる。過酸化
物としては、例えば過酸化水素、クメンペルオキシドな
どが好ましく用いられる。アルコールとしては、例えば
メタノール、エタノール、ブタノール等の低級アルカノ
ール、ベンジルアルコールが好ましく用いられる。アル
デヒドデヒドロゲナーゼとしては、例えばホルムアルデ
ヒドデヒドロゲナーゼ、アセトアルデヒドデヒドロゲナ
ーゼが好ましく用いられる。本発明に使用される測定試
薬を具体的に挙げると、例えば過酸化水素:90〜54
0ミリモル/l、メタノール:1〜7ミリモル/l、N
AD:0.01〜3ミリモル/l、ホルムアルデヒドデ
ヒドロゲナーゼ:10〜1000U/l、を含むpH6
〜9の緩衝液(リン酸緩衝液、グッド緩衝液、トリス緩
衝液など)である。本発明によるカタラーゼ活性の定量
は、反応を停止させるエンドポイント法により、求める
こともできるし、単位時間当りの吸光度変化を用いるレ
イトアッセイ法によって求めることもできる。また、本
発明によるカタラーゼ活性の定量は一般的な臨床検査用
の自動分析装置に適用することも非常に簡単である。
する。 実施例1 (1) 試薬処方 1) 試薬1 メタノール:2.5ミリモル/l、ホルムアルデヒドデ
ヒドロゲナーゼ:850U/l、NAD:0.75ミリ
モル/l 上記を含むpH7.8のリン酸緩衝液。 2) 試薬2 過酸化水素:270ミリモル/l を含むpH7.8のリン酸緩衝液。 (2) 測定操作 試薬1の3mlにカタラーゼ測定試料0.1mlを加え
、37℃で1〜5分予備加温を行った後、試薬2を0.
1ml加えて0.1分間〜5分間のNADHの特性吸収
帯での吸光度変化を測定する。このとき、既知活性のカ
タラーゼ溶液から活性値を算出することもできるし、N
ADHのモル分子吸光度を用いて算出することもできる
。図1に既知の活性値を有するカタラーゼ標準液を用い
て作成した検量線を示してあるが1200U/lまで直
線的に測定可能であるのが分かる。 実施例2 一般的なカタラーゼ測定法であるチタン法と本発明によ
る血清カタラーゼ活性値との相関関係を図2に示す。但
し、γ=0.9846、n=30である。両測定値は良
好な相関を有することが分かる。
測定法により、従来法と相関の高い活性値を求めること
ができ、カタラーゼ活性測定の必要性の高い臨床検査に
おいては、NADHの変化量による、この分野で最も馴
染みの深い測定系で定量することができる。特に、本発
明の測定法は2試薬系であり、37℃での測定が可能で
あり、従来法のような特殊な装置も必要とせず、また機
器類を腐食する試薬も用いないため汎用性のある測定法
である。
線性)を示すグラフである。
ラーゼ活性の相関性を示すグラフである。
Claims (2)
- 【請求項1】 カタラーゼを含有する疑のある生物試
料に、過酸化物、アルコール類、ニコチンアミドアデニ
ンジヌクレオチド(NAD)およびアルデヒドデヒドロ
ゲナーゼを作用させることにより、上記アルコール類か
ら対応するアルデヒド類を生成させると共にアルデヒド
類とアルデヒドデヒドロゲナーゼの作用でNADをその
還元型(NADH)に変換し、このNADHの特性吸収
帯の吸光度からカタラーゼ活性を求めることを特徴とす
るカタラーゼ活性の測定法。 - 【請求項2】(イ)アルコール、NADおよびアルデヒ
ドデヒドロゲナーゼを含む緩衝液、並びに(ロ)過酸化
物またはその溶液を組合わせてなる、カタラーゼ活性測
定用試薬セット。
Priority Applications (4)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP3083520A JP2642527B2 (ja) | 1991-03-22 | 1991-03-22 | カタラーゼ活性測定法 |
DE69206650T DE69206650T2 (de) | 1991-03-22 | 1992-03-19 | Messung der Katalaseaktivität |
EP92104761A EP0504865B1 (en) | 1991-03-22 | 1992-03-19 | Measurement of catalase activity |
US07/854,284 US5272062A (en) | 1991-03-22 | 1992-03-19 | Measurement of catalase activity |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP3083520A JP2642527B2 (ja) | 1991-03-22 | 1991-03-22 | カタラーゼ活性測定法 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPH04293499A true JPH04293499A (ja) | 1992-10-19 |
JP2642527B2 JP2642527B2 (ja) | 1997-08-20 |
Family
ID=13804763
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP3083520A Expired - Lifetime JP2642527B2 (ja) | 1991-03-22 | 1991-03-22 | カタラーゼ活性測定法 |
Country Status (4)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US5272062A (ja) |
EP (1) | EP0504865B1 (ja) |
JP (1) | JP2642527B2 (ja) |
DE (1) | DE69206650T2 (ja) |
Families Citing this family (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
EP0869361A3 (en) * | 1997-04-02 | 1999-12-29 | Tohoku Electronic Industrial Co., Ltd. | Method of and device for measuring antioxidation capability of liquid sample |
US6248552B1 (en) * | 1997-10-24 | 2001-06-19 | Birkmayer Pharmaceuticals | Enzyme-based assay for determining effects of exogenous and endogenous factors on cellular energy production |
GB9926908D0 (en) * | 1999-11-12 | 2000-01-12 | Smithkline Beecham Plc | Novel process |
EP3905286A1 (en) | 2020-04-30 | 2021-11-03 | ABB Power Grids Switzerland AG | Heat exchanger and electric arrangement comprising heat exchanger |
Citations (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US4202938A (en) * | 1976-04-05 | 1980-05-13 | Human Gesellschaft mbH fur Biotopanalytic und Biotopschutz | Procedure for the quantitative determination of hydrogen peroxide concentration in aqueous solutions |
Family Cites Families (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
DE2450726C3 (de) * | 1974-10-25 | 1981-02-19 | Rainer Prof. Dr.Med. Haeckel | Verfahren zur enzymatischen quantitativen Bestimmung von Wasserstoffperoxid |
DE2913722C2 (de) * | 1979-04-05 | 1981-09-17 | Human Gesellschaft für Biochemica und Diagnostica mbH, 6204 Taunusstein | Verfahren zur quantitativen Bestimmung von Wasserstoffperoxid |
JPS6167499A (ja) * | 1984-09-07 | 1986-04-07 | Fujimoto Daiagunosuteitsukusu:Kk | 血中カタラ−ゼ活性の測定方法および測定試薬 |
US4855228A (en) * | 1987-09-11 | 1989-08-08 | Miles Inc. | Multiple oxidative indicator system for visual determination of hydrogen peroxide |
-
1991
- 1991-03-22 JP JP3083520A patent/JP2642527B2/ja not_active Expired - Lifetime
-
1992
- 1992-03-19 EP EP92104761A patent/EP0504865B1/en not_active Expired - Lifetime
- 1992-03-19 US US07/854,284 patent/US5272062A/en not_active Expired - Lifetime
- 1992-03-19 DE DE69206650T patent/DE69206650T2/de not_active Expired - Fee Related
Patent Citations (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US4202938A (en) * | 1976-04-05 | 1980-05-13 | Human Gesellschaft mbH fur Biotopanalytic und Biotopschutz | Procedure for the quantitative determination of hydrogen peroxide concentration in aqueous solutions |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
DE69206650T2 (de) | 1996-05-30 |
DE69206650D1 (de) | 1996-01-25 |
EP0504865A1 (en) | 1992-09-23 |
EP0504865B1 (en) | 1995-12-13 |
US5272062A (en) | 1993-12-21 |
JP2642527B2 (ja) | 1997-08-20 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
Tagliaro et al. | Chromatographic methods for blood alcohol determination | |
Rubinstein et al. | Electrogenerated chemiluminescent determination of oxalate | |
US4357420A (en) | Bioluminescence methods for enzymatic determinations | |
JPS5823079B2 (ja) | 水性媒質中の過酸化水素の量および酵素酸化によって過酸化水素を発生する有機基質の量を測定する分析方法および手段 | |
US4234681A (en) | Immobolized light emitting systems | |
Yamaguchi et al. | Microassay for screening newborns for galactosemia with use of a fluorometric microplate reader. | |
CA1085279A (en) | Measurement of alcohol levels in body fluids | |
JP2677154B2 (ja) | 総ケトン体の測定方法および測定試薬 | |
JPH04293499A (ja) | カタラーゼ活性測定法 | |
GB1571466A (en) | Assay mehtod | |
JPH02104298A (ja) | 1,5−アンヒドログルシトールの定量法 | |
JPS63226299A (ja) | アミノ酸の選択的定量法 | |
Tabata et al. | A chemiluminometric method for NADPH and NADH using a two‐enzyme bioreactor and its application to the determination of magnesium in serum | |
Li et al. | A novel analysis method for lactate dehydrogenase activity in serum samples based on fluorescence capillary analysis | |
Tabata et al. | Use of a biosensor consisting of an immobilized NADH oxidase column and a hydrogen peroxide electrode for the determination of serum lactate dehydrogenase activity | |
JPS5931696A (ja) | クレアチニンの定量方法 | |
CN107764877A (zh) | 一种高灵敏的血清总胆汁酸电化学检测方法 | |
EP0387697A2 (en) | Determination of aminotranferases | |
JPH0576397A (ja) | 物質の測定法 | |
JPH0731498A (ja) | 1,5−アンヒドログルシトールの定量用キット及び該キットを使用する定量法 | |
CN115420694A (zh) | 谷氨酸脱氢酶测定试剂盒 | |
Härkönen et al. | Fluorometric analysis in routine clinical chemistry | |
Kamoun et al. | Immobilized-enzyme membrane sandwich reactor used in automated micro-scale assay of plasma uric acid. | |
JPH1118798A (ja) | コレステロールの定量方法及び定量用試薬 | |
JPH06269299A (ja) | 物質の測定法 |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20090502 Year of fee payment: 12 |
|
FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20100502 Year of fee payment: 13 |
|
FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20110502 Year of fee payment: 14 |
|
EXPY | Cancellation because of completion of term |