JPH03249935A - 乳化剤 - Google Patents
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- JPH03249935A JPH03249935A JP2048517A JP4851790A JPH03249935A JP H03249935 A JPH03249935 A JP H03249935A JP 2048517 A JP2048517 A JP 2048517A JP 4851790 A JP4851790 A JP 4851790A JP H03249935 A JPH03249935 A JP H03249935A
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
〔産業上の利用分野〕
本発明は、新規な乳化剤に関するものである。
（従来の技術）
卵白などのタンパク質は一般にある程度の乳化力がある
ので、乳化剤ともなり得る。
ので、乳化剤ともなり得る。
しかしながら、その乳化力は弱いものなので、これらよ
り一段と乳化力の高い乳化剤が求められており、この乳
化剤としては天然物由来であるとより好ましい。
り一段と乳化力の高い乳化剤が求められており、この乳
化剤としては天然物由来であるとより好ましい。
本発明の目的は、オボアルブミンなどのタンパク質より
も一段と乳化力・乳化安定性に優れた天然物由来の乳化
剤を提供することである。
も一段と乳化力・乳化安定性に優れた天然物由来の乳化
剤を提供することである。
本発明者らは、上記目的を達成すべく種々試験し、よう
やく本発明に到達したものである。
やく本発明に到達したものである。
すなわち本発明の乳化剤は、オボアルブミンのＣ末端側
からの加水分解物からなり、分子量が約４．０〜４．３
Ｘ １０’であるオポアルブミン誘導体からなること
を特徴とする。
からの加水分解物からなり、分子量が約４．０〜４．３
Ｘ １０’であるオポアルブミン誘導体からなること
を特徴とする。
以下、本発明の詳細な説明する。
本発明で、オボアルブミンとは、卵白を分画して得られ
る分子量が約４．５ Ｘ １０’ の糖タンパク賞のこ
とをいう。
る分子量が約４．５ Ｘ １０’ の糖タンパク賞のこ
とをいう。
本発明のオボアルブミン誘導体は、それ自体としては、
例えばその一部がブラカアルブミンとして公知のもので
ある。
例えばその一部がブラカアルブミンとして公知のもので
ある。
簡単に説明すると、まず、本発明の乳化剤は、前記オポ
アルブミンのＣ末端側からの加水分＃、；物からなる、
ここでＣ末端側からのとは、オボアルブミンのポリペプ
チド鎖の両末端のアミノ酸のアセチルグリジンとプロリ
ンのうち、プロリン側からのことをいう、また、加水分
解物からなりとは、オポアルブミンのペプチド結合の部
分が加水分解されているものからなることをいう、ここ
でいうプロリン側からの加水分解とは、プロリン側に比
較的近い８ｉ域のペプチド結合の部分が加水分解されて
いることを指し、アミノ酸が順次プロリン側から一つず
つ加水分解されていることは必要としない。
アルブミンのＣ末端側からの加水分＃、；物からなる、
ここでＣ末端側からのとは、オボアルブミンのポリペプ
チド鎖の両末端のアミノ酸のアセチルグリジンとプロリ
ンのうち、プロリン側からのことをいう、また、加水分
解物からなりとは、オポアルブミンのペプチド結合の部
分が加水分解されているものからなることをいう、ここ
でいうプロリン側からの加水分解とは、プロリン側に比
較的近い８ｉ域のペプチド結合の部分が加水分解されて
いることを指し、アミノ酸が順次プロリン側から一つず
つ加水分解されていることは必要としない。
次に、本発明のオボアルブミンのＣ末端側からの加水分
解物は分子量が約４．０〜４．３×１０４である。この
分子量の測定方法は、５ＤＳ−ポリアクリルアミド電気
泳動法（Ｌａｅｍｓ＋Ｉｊ法）のＲｆ値より、標準マー
カーを基準として求めたもので、その方法で分子量を確
認することができる。具体的には、Ｒｆ値が約０．３６
５〜０．３２０であることより、分子量は約４．０〜４
．３ ｘ １０’であることがわかる。
解物は分子量が約４．０〜４．３×１０４である。この
分子量の測定方法は、５ＤＳ−ポリアクリルアミド電気
泳動法（Ｌａｅｍｓ＋Ｉｊ法）のＲｆ値より、標準マー
カーを基準として求めたもので、その方法で分子量を確
認することができる。具体的には、Ｒｆ値が約０．３６
５〜０．３２０であることより、分子量は約４．０〜４
．３ ｘ １０’であることがわかる。
本発明で乳化剤とは、水ないし水性原料と、油ないし油
性原料をエマルジヨン化させるものをいう。
性原料をエマルジヨン化させるものをいう。
本発明の乳化剤は、その目的を損なわない範囲で他の原
料・成分を含んでいても差し支えない。
料・成分を含んでいても差し支えない。
他の原料・成分としては、具体的には、分子量が約４．
０〜４．３ Ｘ １０’ のオボアルブミン加水分解物
以外の卵白成分（例えば加水分解していないオボアルブ
ミン、コンアルブミン、オボムコイド）および（本発明
のオボアルブミン誘導体を除いた）これらの分解物など
とか、他の任意の乳化剤、乳化安定則（例えば大豆タン
パク分解物、キサンタンガム、ゼラチン、卵黄、レシチ
ン、リゾレシチンなど）等が挙げられる。
０〜４．３ Ｘ １０’ のオボアルブミン加水分解物
以外の卵白成分（例えば加水分解していないオボアルブ
ミン、コンアルブミン、オボムコイド）および（本発明
のオボアルブミン誘導体を除いた）これらの分解物など
とか、他の任意の乳化剤、乳化安定則（例えば大豆タン
パク分解物、キサンタンガム、ゼラチン、卵黄、レシチ
ン、リゾレシチンなど）等が挙げられる。
次に、本発明の乳化剤の代表的な製造方法を示す。
まず、オボアルブミンをＣ末端側から特異的にプロテア
ーゼで加水分解する。ここでオボアルブミンは、硫酸ア
ンモニウム法、硫酸ナトリウム法などの公知の方法によ
って卵白から分離したちの（通常、水分５％ぐらいを含
む結晶状のもの）を０．１〜５％の濃度になるように水
に溶解させる。
ーゼで加水分解する。ここでオボアルブミンは、硫酸ア
ンモニウム法、硫酸ナトリウム法などの公知の方法によ
って卵白から分離したちの（通常、水分５％ぐらいを含
む結晶状のもの）を０．１〜５％の濃度になるように水
に溶解させる。
この水溶液には、本発明の目的を損なわない範囲で他の
成分が含まれていても差し支えなく、例えば、卵白その
ものを用いてオポアルブミン濃度が上記範囲になるよう
に水溶液を調製してもよい。
成分が含まれていても差し支えなく、例えば、卵白その
ものを用いてオポアルブミン濃度が上記範囲になるよう
に水溶液を調製してもよい。
卵白を用いるときは、乳化剤を乾燥品とした場合の保存
中の褐変を防止するため脱糖処理をしておくとよい。
中の褐変を防止するため脱糖処理をしておくとよい。
上記のオポアルブミンの水溶液にＣ末端側から特異的に
加水分解するプロテアーゼ、例えばズブチリシン、サー
モライシン、■、プロテアーゼなどを作用させ、加水分
解を進める。加水分解の条件は、使用するプロテアーゼ
によって異なり、温度を高めにする時は時間を短めに、
温度を低めにする時は時間を長めに作用させればよいが
、−船釣には温度は２０〜４０℃、作用させる時間は０
．５〜１２時間、また、ｐＨは６．０〜９．０ぐらいの
条件で作用させればよい、具体的には、ズブチリシンと
サー・モライシンを使用する場合は、２０〜４０’Ｃ，
０，５〜３時間、Ｐ Ｈ６，０〜９゜０ぐらい、Ｖ１プ
ロテア〜ゼを使用する場合は、２０〜４０℃、１〜１２
時間、Ｐ Ｈ６，０〜９．０ぐらいで作用させればよい
、この条件からあまり外れると、プロテアーゼが失活し
て加水分解されなかったり、活性化されず加水分解が進
まなかったり、加水分解が進みすぎてオポアルブミンが
無秩序に分解されたりし、いずれにしても本発明の目的
のものが得難くなる。このプロテアーゼの濃度は、基質
（本発明の場合、オボアルブミン）に対して０．０００
１〜０．１％ぐらいが好ましい、加水分解の程度は、分
子量が約４．０〜４．３×１０４のオポアルプミンの加
水分解物の量が、加水分解前のオポアルブミンの量（重
量）に対して６０％以上になるまで加水分解するのが好
ましい、なお、目的の加水分解物の生成割合は、反応液
の一部を、５ＤＳ−ポリアクリルアミド電気泳動法によ
りペーパー上で展開したときの、目的物のバンド中でお
およそ把握することができる。プロテアーゼの反応が進
みすぎると加水分解が無秩序に行われ目的とするオポア
ルブミン誘導体の収率が悪くなるので、その前にプロテ
アーゼを失活させる。失活させるには、ｐＨを５以下に
調整すればよい。
加水分解するプロテアーゼ、例えばズブチリシン、サー
モライシン、■、プロテアーゼなどを作用させ、加水分
解を進める。加水分解の条件は、使用するプロテアーゼ
によって異なり、温度を高めにする時は時間を短めに、
温度を低めにする時は時間を長めに作用させればよいが
、−船釣には温度は２０〜４０℃、作用させる時間は０
．５〜１２時間、また、ｐＨは６．０〜９．０ぐらいの
条件で作用させればよい、具体的には、ズブチリシンと
サー・モライシンを使用する場合は、２０〜４０’Ｃ，
０，５〜３時間、Ｐ Ｈ６，０〜９゜０ぐらい、Ｖ１プ
ロテア〜ゼを使用する場合は、２０〜４０℃、１〜１２
時間、Ｐ Ｈ６，０〜９．０ぐらいで作用させればよい
、この条件からあまり外れると、プロテアーゼが失活し
て加水分解されなかったり、活性化されず加水分解が進
まなかったり、加水分解が進みすぎてオポアルブミンが
無秩序に分解されたりし、いずれにしても本発明の目的
のものが得難くなる。このプロテアーゼの濃度は、基質
（本発明の場合、オボアルブミン）に対して０．０００
１〜０．１％ぐらいが好ましい、加水分解の程度は、分
子量が約４．０〜４．３×１０４のオポアルプミンの加
水分解物の量が、加水分解前のオポアルブミンの量（重
量）に対して６０％以上になるまで加水分解するのが好
ましい、なお、目的の加水分解物の生成割合は、反応液
の一部を、５ＤＳ−ポリアクリルアミド電気泳動法によ
りペーパー上で展開したときの、目的物のバンド中でお
およそ把握することができる。プロテアーゼの反応が進
みすぎると加水分解が無秩序に行われ目的とするオポア
ルブミン誘導体の収率が悪くなるので、その前にプロテ
アーゼを失活させる。失活させるには、ｐＨを５以下に
調整すればよい。
このような加水分解により生成した本発明のオボアルブ
ミン誘導体は、オボアルブミン自体と比べ乳化力・乳化
安定性が格段と優れた乳化剤になる。
ミン誘導体は、オボアルブミン自体と比べ乳化力・乳化
安定性が格段と優れた乳化剤になる。
本発明の乳化剤をその使用者に提供するに際しては、プ
ロテーゼを作用させた前記の溶液そのままとする他に、
その溶液を噴霧乾燥したもの、他の原料（例えば、キサ
ンタンガム・ゼラチン、レシチンなど）を添加したもの
とするなど、任意の提供状態をとることができる。
ロテーゼを作用させた前記の溶液そのままとする他に、
その溶液を噴霧乾燥したもの、他の原料（例えば、キサ
ンタンガム・ゼラチン、レシチンなど）を添加したもの
とするなど、任意の提供状態をとることができる。
本発明のオポアルブミン誘導体が、未分解のオボアルブ
ミンに比べ乳化力・乳化安定性に優れたものになる理由
については定かではない、おそらく、オポアルブミンの
Ｃ末端側のペプチド結合が加水分解されることにより、
オボアルブミンの構造に若干の変化がおこり、水と油の
親和力が高まるためだと思われる。
ミンに比べ乳化力・乳化安定性に優れたものになる理由
については定かではない、おそらく、オポアルブミンの
Ｃ末端側のペプチド結合が加水分解されることにより、
オボアルブミンの構造に若干の変化がおこり、水と油の
親和力が高まるためだと思われる。
なお、本発明において「％」は全て重量％を示す。
ス」Ｌ当」−
１％のオボアルブミン（卵白から硫酸アンモニウム法で
分画したもの）水溶液１００ｋｇに塩酸を加えてｐＨを
６．５に調製し、ズブチリシン（ノボ社製）０．５ｇを
加え、２５℃で２時間反応させて加水分解し、さらに塩
酸を加えてＰＨを４．０に調製し、これを送風温度１５
０°Ｃで噴霧乾燥して得た乳化剤、（本発明のオボアル
ブミン誘導体の割合は９５％であった。） ｌｌ■１ 卵白（脱糖処理したもの）１００ｋｇに塩酸を加えてｐ
Ｈを７．５に調製し、サーモライシン（シグマ社製）０
．２５ｇを加え、３５℃で１時間反応させて加水分解し
、塩酸を加えてｐＨを３，５に調製し、これを送風温度
１６０℃で噴霧乾燥して得た乳化剤、（本発明のオボア
ルブミン誘導体の割合は８０％であった。） 〔試験例〕 実施例１において、ズブチリシンの反応時間をいろいろ
変え、下表に示す７種の試料と、比較品として加水分解
処理しないオボアルプミンを用意し、反応生成物につい
て乳化活性と乳化安定性をＰｅａｒｃｅとに１ｎｓｅｌ
ｌａの濁度法で測定した。エマルジッンの調製は大豆油
を用いた。
分画したもの）水溶液１００ｋｇに塩酸を加えてｐＨを
６．５に調製し、ズブチリシン（ノボ社製）０．５ｇを
加え、２５℃で２時間反応させて加水分解し、さらに塩
酸を加えてＰＨを４．０に調製し、これを送風温度１５
０°Ｃで噴霧乾燥して得た乳化剤、（本発明のオボアル
ブミン誘導体の割合は９５％であった。） ｌｌ■１ 卵白（脱糖処理したもの）１００ｋｇに塩酸を加えてｐ
Ｈを７．５に調製し、サーモライシン（シグマ社製）０
．２５ｇを加え、３５℃で１時間反応させて加水分解し
、塩酸を加えてｐＨを３，５に調製し、これを送風温度
１６０℃で噴霧乾燥して得た乳化剤、（本発明のオボア
ルブミン誘導体の割合は８０％であった。） 〔試験例〕 実施例１において、ズブチリシンの反応時間をいろいろ
変え、下表に示す７種の試料と、比較品として加水分解
処理しないオボアルプミンを用意し、反応生成物につい
て乳化活性と乳化安定性をＰｅａｒｃｅとに１ｎｓｅｌ
ｌａの濁度法で測定した。エマルジッンの調製は大豆油
を用いた。
また、各々の反応時間において、オボアルブミン誘導体
の分子量と、（当初のオボアルブミンが分解されて生じ
た）本発明のオボアルブミン誘導体の生成割合を５ＤＳ
−ポリアクリルアミド電気泳動法（Ｌａｅ−ｍｌｉ法）
により測定した。
の分子量と、（当初のオボアルブミンが分解されて生じ
た）本発明のオボアルブミン誘導体の生成割合を５ＤＳ
−ポリアクリルアミド電気泳動法（Ｌａｅ−ｍｌｉ法）
により測定した。
結果は、次の表のとおりであった。すなわち、表より、
加水分解処理したオボアルブミン誘導体は、加水分解処
理しないオボアルブミンに比べ、格段と乳化力・乳化安
定性に優れていることがわかる。
加水分解処理したオボアルブミン誘導体は、加水分解処
理しないオボアルブミンに比べ、格段と乳化力・乳化安
定性に優れていることがわかる。
なお、本発明の乳化剤の乳化力・乳化安定性は、卵黄の
乳化力 乳化安定性の８割程度に匹敵する ものであった。
乳化力 乳化安定性の８割程度に匹敵する ものであった。
註１ 本試験例のオボアルブミン誘導体の分子量は、全
て約４．０〜４．３ Ｘ １０’ であった。
て約４．０〜４．３ Ｘ １０’ であった。
また、比較品のオポアルブミンの分子量は、約４．５
Ｘ １０’であった。
Ｘ １０’であった。
註２ Ｎｏ、４の試料（分解生成物）中からオボアル
ブミン誘導体を分離して取り出し、乳化活性と乳化安定
性について同様に試験をした結果、Ｎ００５の試料の結
果とほぼ同し値であった。
ブミン誘導体を分離して取り出し、乳化活性と乳化安定
性について同様に試験をした結果、Ｎ００５の試料の結
果とほぼ同し値であった。
註３ 表中の◎、Ｏおよび△の記号は以下のことを示す
。
。
加水分解処理していないオボアルブミンに比べ、
◎：乳化力・乳化安定性が格段と優れている。
Ｏ：乳化力・乳化安定性が優れている。
Δ：同じぐらいの乳化力・乳化安定性がある。
本発明のオボアルブミン誘導体からなる乳化剤は、オボ
アルブミンなどのタンパク質より格段と乳化力・乳化安
定性に優れている。また、天然物由来なので使用に際し
安全性の高いものである。
アルブミンなどのタンパク質より格段と乳化力・乳化安
定性に優れている。また、天然物由来なので使用に際し
安全性の高いものである。
Claims (1)
- オボアルブミンのＣ末端側からの加水分解物からなり
、分子量が約４．０〜４．３×１０＾４であるオボアル
ブミン誘導体からなることを特徴とする乳化剤。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP2048517A JPH03249935A (ja) | 1990-02-28 | 1990-02-28 | 乳化剤 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP2048517A JPH03249935A (ja) | 1990-02-28 | 1990-02-28 | 乳化剤 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH03249935A true JPH03249935A (ja) | 1991-11-07 |
Family
ID=12805559
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP2048517A Pending JPH03249935A (ja) | 1990-02-28 | 1990-02-28 | 乳化剤 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH03249935A (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2015181917A1 (ja) * | 2014-05-28 | 2015-12-03 | 天野エンザイム株式会社 | 高乳化性卵白加水分解物 |
| CN109247425A (zh) * | 2018-08-22 | 2019-01-22 | 湖北工业大学 | 一种具有双壳结构的卵白蛋白乳液的制备方法 |
-
1990
- 1990-02-28 JP JP2048517A patent/JPH03249935A/ja active Pending
Cited By (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2015181917A1 (ja) * | 2014-05-28 | 2015-12-03 | 天野エンザイム株式会社 | 高乳化性卵白加水分解物 |
| CN106572680A (zh) * | 2014-05-28 | 2017-04-19 | 天野酶株式会社 | 高乳化性蛋清水解物 |
| JPWO2015181917A1 (ja) * | 2014-05-28 | 2017-04-20 | 天野エンザイム株式会社 | 高乳化性卵白加水分解物 |
| CN106572680B (zh) * | 2014-05-28 | 2020-03-17 | 天野酶株式会社 | 高乳化性蛋清水解物 |
| CN109247425A (zh) * | 2018-08-22 | 2019-01-22 | 湖北工业大学 | 一种具有双壳结构的卵白蛋白乳液的制备方法 |
| CN109247425B (zh) * | 2018-08-22 | 2021-09-17 | 安徽荣达食品有限公司 | 一种具有双壳结构的卵白蛋白乳液的制备方法 |
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