JPH03155742A - 焼商品の固化阻害方法 - Google Patents

Abstract

(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。

Description

【発明の詳細な説明】 〔産業上の利用分野］ 本発明は、焼商品（ｂａｋｅｄ　ｇｏｏｄｓ）の製造に
使用される成分に混入る、ことができるある酵素組成物
を使用して当該生成物の柔らかさを改善しそして固化を
阻害る、ことに関る、。

〔従来の技術および発明が解決しようとる、課題〕焼商
品の固化現象は完全には理解されていない。

固化は通常デンプンの老化、またはデンプン分子の会合
により結晶性領域を生じその結果時間の経過とともに生
成物の堅さが増加る、ことに関連る、。固化は、小売店
における焼商品の貯蔵期間を約３または４日および購入
後の消費者の家における付加的な数日間に限定る、ので
、固化は卸売ベーカリ−にとってかなり経済的に重要で
ある。焼商品の短い貯蔵期間は、包装した食物の流通の
ための通常のルートと無関係に働く別の流通系を持つ卸
売ベーカリ−を必要とる、。さらに、ベーカリ−の市場
範囲は、一般に、流通系が２４時間以内にカバーできる
最大半径により限定される。

穀類化学者およびベーカリ−技術者は、種々の化学乳化
剤が焼商品例えばパンの貯蔵期間を延長る、ことにいく
ぶん影響を有る、ことを見出している。しかしながら、
化学乳化剤は、パンの固化の減少に部分的にしか有効で
はない。モノグリセリドおよび別の乳化剤はパンに添加
されその柔らかさを改善る、。これらの乳化剤はより柔
らかいパンを作り出すが、パンの固化速度の減少にほと
んど影響を及ぼさない。「焼商品」という術語は、ロー
ルパン、マフイン、ビスケット、ドーナツ、クラッカー
およびケーキのような製品に適用る、ことをも包含る、
。

細菌源に由来る、酵素は、固化を抑制る、特定の目的の
ために焼商品に使用されまたは使用されることが提案さ
れている。

術語としての「熱安定細菌α−アミラーゼ」酵素は、ベ
ーキングおよび酵素工業において使用され、Ｂａｃｉｌ
Ｌｕｓ　５ｕｂｔｉＬｉｓから作られる酵素に最もしば
しば関連しており、固化を抑制る、ために使用される。

Ｂａｒ：１ｌｌｕｓ　５ｕｂｔｉｌｉｓ酵素は温度約６
０〜８０℃でＰＨ約６．２で１００％より高いベーキン
グ目的のためのＰｈａｄｅｂａｓ活性を有しそして９０
℃に近い温度でそのＰｈａｄｅｂａｓ活性の５０％より
高い活性を保持る、。全てのＰｈａｄｅｂａｓ値は５５
℃の標準アッセイ温度で達成される値に比例して表され
る。この値は、１００％活性であるとみなされる。９０
℃に近い温度でのそのＰｈａｄｅｂａｓ活性の５０％よ
り高い活性の保持は、ベーキング過程においてＢａｃｉ
ｌＬｕｓ　５ｕｂｔｉＬｉｓ酵素を使用している焼商品
に粘着性とゴム性を引き起こす。

パンの固化を阻害る、一つの酵素的アプローチは５ｔｏ
ｎｅに付与された米国特許第２，６１５．８１０号に記
載されておりそして熱安定細菌α−アミラーゼ酵素を使
用してベーキングの間にゼラチン状になったデンプン顆
粒を攻撃る、ことを包含る、。

５ｔｏｎｅのアプローチの改善がＤｅＳｔｅｆａ、ｎｉ
ｓらに付与された米国特許第４．２９９．８４８号に記
載されており、これはＢａｃｉｌｌｕｓ　５ｕｂｔｉＬ
ｉｓ、　ＢａｃｉＬＬｕｓ　５ｔｅａｒ。

ｔｈｅｒｍｏｐｈｉ　Ｌｕｓまたは別の微生物源の抽出
物から得られた市販の熱安定細菌α−アミラーゼ酵素配
合物中に存在る、蛋白質加水分解酵素の失活方法を開示
している。

さらに進んだ改善において、Ｃａｒｒｏｌ　ｌらに付与
された米国特許第４，６５４，２１６号は、熱安定細菌
α−アミラーゼとプルラナーゼとの酵素混合物を、小麦
粉１００ｇあたり０．２５〜５５ＫＢ（α−アミラーゼ
単位）および５〜７５　ＰＵＮ　（脱分技酵素単位）の
割合で生地に添加る、ことを開示している。

Ｇ、　Ｂｕｓｓｉｅｒｅらは「工業ベーキング技術にお
けるα−アミラーゼおよびグルコアミラーゼの利用（Ｔ
ｈｅ　Ｕｔｉｌｉｚａｔｉｏｎ　ｏｆ　Ａｌｐｈａ−＾
ｍｙｌａｓｅ　ａｎｄＧｌｕｃｏａｍｙｌａｓｅ　　ｉ
ｎ　　Ｉｎｄｕｓｔｒｉａｌ　　ＢａｋｉｎｇＴｅｃｈ
ｎｏｌｏｇｙ）　Ｊ　Ｉ　ＡｎｎａＬｅｓ　Ｄｅ　Ｔｅ
ｃｈｎｏｌｏｇｉｅ　ＡｇｒｉｃｏＬｅ、第２３　（２
）巻　第１７５〜１８９頁（１９７４）において、パン
製造技術におけるＢａｃｉｌｌｕｓ　５ｕｂｔｉＬｉｓ
に由来る、熱安定細菌α−アミラーゼの役割に関る、研
究を開示している。Ｂｕｓｓｉｅｒｅらは、細菌源の熱
安定α−アミラーゼは固化の阻害に有効であるが、小麦
粉１００ｇあたり２．５　ＳＫ８単位またはそれ以上の
用量で使用る、と粘着性のあるベーカリ−製品を生じる
ことを教示している。

５ｔｏｎｅ　、　ＤｅＳｔｅｆａｎｉｓら、Ｃａｒｒｏ
ｌ　ｌ　らおよびＢｕｓｓｉｅｒｅらのアプローチの欠
点は、熱安定細菌α−アミラーゼがベーキングの間にに
非常に長期にわたって活性のままでありそして最終製品
においてゴム性を引き起こす傾向である。その結果とし
て、これらのアプローチは、用量および酵素比に関しで
ある程度の制御を必要とし、商業的に適用る、のに実際
的でない。

熱安定細菌α−アミラーゼに代わるものが、ｃｒａｍｐ
ｐらに付与されたカナダ特許筒９８０．７０３号に記載
されており、これは慣用の細菌α−アミラーゼの特質の
原因となるゴム性のない不耐熱性細菌α−アミラーゼを
開示している。しかしながら、Ｇｒａｍｐｐらは固化の
阻害を開示しておらずそしてこの酵素を用いた固化阻害
はその不耐熱性のため予期されない。安定性に関して、
こ・め゛酵素は温度５０〜５５℃で最も活性である伝統
の真菌アミラーゼと同様である。

上記熱安定細菌α−アミラーゼおよび不耐熱性α−アミ
ラーゼとは異なる細菌α−アミラーゼは、スコツトラン
ド、＾ｂｅｒｄｅｅｎに所在のＮａｔｉｏｎａｌＣｏｌ
ｌｅｃｔｉｏｎ　ｏｆ　Ｉｎｄｕｓｔｒｉａｌ　Ｂａｃ
ｔｅｒｉａに寄託された菌株ＮＣＩＢ、　Ｎｏ、　１１
５６８として入手できるＢａｃ　ｉ　１１ｕｓ　ｍｅｇ
ａｔｅｒｉｕｍに由来る、。この酵素の遺伝情報を指定
る、遺伝子はプラスミドの中に挿入されてイル。このプ
ラスミドを含む微生物およびこの酵素の増加した産出が
得られるその使用は米国特許第４．４６９．７９１号お
よび同４，８０６．４２６号に開示されている。この酵
素は、熱安定細菌α−アミラーゼと不耐熱性細菌α−ア
ミラーゼに関連して、中間の温度安定性を示す、この酵
素は、５ｔａｒｃｈｌＳｔａｒｋｅ中のＤａｖｉｄらに
よる論文、第３９巻、Ｎｏ、　１２．第４３６−４４０
頁、　（１９８７）に記載されている。しかしながら、
焼商品におけるこの酵素の使用は従来開示されていない
。

〔課題を解決る、ための手段〕

本発明は、中間の温度安定細菌α−アミラーゼ酵素が、
焼商品のゴム性を引き起こすことなくまたは感覚器官を
刺激る、特性に悪影響を与えることなく、焼商品の固化
を阻害る、ことを見出したことに基づく、さらに特に、
本発明は、焼商品の製造に使用される成分に、温度約６
５〜７２℃でｐＨ約５．５〜６．５で１００％より高い
最大Ｐｈａｄｅｂａｓ活性を有しさらに約７５℃より高
い温度で当該Ｐｈａｄｅｂａｓ活性の５０％より低い活
性を保持る、、中間の温度安定α−アミラーゼ酵素を混
入る、ことにより固化に対る、抵抗を提供る、、焼商品
の製造方法を包含る、。

ｐＨ約３．０〜５．０で温度約６０〜７５℃で最適活性
を有る、酸安定α−アミラーゼ酵素を、当該中間の温度
安定α−アミラーゼ酵素と共に使用る、ことは、固化に
対る、抵抗を改善る、のに必要な活性単位数を減少る、
ことによりベーカリ−製品の製造に協同の結果を提供る
、。

本発明に従って、中間の温度安定α−アミラーゼ酵素は
、焼商品のゴム性を引き起こすことなくまたは別の感覚
器官を刺激る、特性に悪影響を与えることなく、焼商品
の固化を阻害る、ことが見出された。

本発明にお−いて使用される中間の温度安定酵素は、温
度約６５〜７２゛ＣでｐＨ約５．５〜６．５℃で１００
％より高い最大のＰｈａｄｅｂａｓ活性を有し、そして
約７５℃より高い温度でそのＰｈａｄｅｂａｓ活性の５
０％より低い活性を保持る、。

本発明の酵素は、生地への混入にもかかわらず生き残り
そしてデンプンゼラチン化が起こる約６０℃より高い温
度で活性のままである。本酵素は、ベーキング過程の間
に後から起こる約７５℃より高い温度で急速に失活し従
ってデンプンを過度に加水分解しそして焼商品の最終製
品にゴム性を引き起こす傾向を持たない。対照的に、ゴ
ム性の問題はＢａｃｉＬＬｕｓ　５ｕｂｔｉＬｉｓの熱
安定α−アミラーゼで存在る、。なぜならば、このα−
アミラーゼは７５“Ｃで失活せずそして９０℃に近い温
度でそのＰｈａｄｅｂａｓ活性の５０％より高い活性を
保持る、からである。

１のＢａｃｉｌｌｕＳｍｅｌｌａｔｅｒｉｕｍのα−ア
ミラーゼ酵素の特性は、上述の５ｔａｒｃｈｌＳｔａｒ
ｋｅ中のＤａｖｉｄらによる論文、第３９巻、Ｎｏ、　
１２．第４３６−４４０真。

（１９８７）に記載されている。デキストロースの製造
のためにこの酵素を使用る、ことが、Ｍ、Ｈ，Ｄａｖｉ
ｄらに付与された米国特許筒４．６５０，７５７号に開
示されそしてＲ，Ｅ、　Ｍｅｂｅｄａ　らにより５ｔａ
ｒｃｈ／５ｔａｒｋｅ　。

第４０巻、Ｎαｌ、第３３−３６頁、　（１９８８）に
報告されている。

Ｂ（ＩＣｉＬｌｕＳ　ａｅｇＱｔｅｒｉｕｌＡのα−ア
ミラーゼの活性は次のようにしてＰｈａｄｅｂａｓ　Ｄ
ｙｅ　Ｒｅ１ｅａｓｅ　Ａｓ５ａｙ（スウェーデン、ウ
プサラ所在のＰｈａｒｍａｃｉａＤｉａｇｎｏｓｔｉｃ
　ＡＢ）により測定される。中間の温度安定細菌α−ア
ミラーゼの水溶液を、定量された０、１５〜０．６０／
ｄを含むように調製る、。緩衝液（０，００２Ｍ　Ｃａ
Ｃ１中０．０２　Ｍ、　ｐｌ（ｓ、ｏのアセタート緩衝
液）４！ｄを、円すい遠心分離管中に１錠のＰｈａｄｅ
ｂａｓ　Ａｍｙｌａｓｅ　Ｔｅ５ｔ錠（スウェ、−デン
、ウプサ、う所在のＰｈａｒ＋５ａｃｉａ　Ｄｉａｇｎ
ｏｓｔｉｃ　ＡＨ）と共に添加しそして５５℃で５分間
インキュベートる、と、反応ＰＨ約６．２となる。酵素
溶液（０，２ｄ）を緩衝溶液に添加しそしてインキュベ
ーションを５５℃で続ける。正確に１５分後、１．０−
の０．５　Ｍ　ＮａＯＨを添加る、。反応混合物を攪拌
し、室温に冷却しそして１０分間１５００Ｇ　（Ｇは重
力である）で遠心分離る、。

上清の吸光度を６２０ｎｍで測定る、。ブランクを同様
の方法で酵素試料の代わりに水を用いて行う。

活性の単位（Ｕ）は次のように計算される：Ｕ／ｇまた
はＵ／ｄ・（試料の吸光度−ブランクの吸光度）×検定
ファクター× 稀釈ファクター 検定ファクターは試験錠剤に示されている６本発明を実
施る、際、中間の温度安定細菌α−アミラーゼ酵素は、
小麦粉１ｇあたり約１．０〜約２０、好ましくは約２．
０〜約１０そして最も好ましくは約３〜約５のα−アミ
ラーゼ単位のレベルで使用される。

α−アミラーゼ酵素配合物は、濃水溶液としてまたは固
体として使用されることができる。べ一キング過程にお
いて、本酵素は混合操作の間に小麦粉または水のいずれ
かに添加されることができる。

さらに本発明の実施態様において、Ｂａｃｉｌｌｕｓ’
　ｍｅｇａｔｅｒｉｕａに由来る、中間の温度安定細菌
α−アミラーゼをＡｓｐｅｒｇｉｌＬｕｓ　ｎｉｇｅｒ
に由来る、酸安定α−アミラーゼと組み合わせることは
、より低い活性単位が必要でありかつ固化のより大きい
阻害が達成されること伴う、焼商品の固化を阻害る、協
同の結果を提供る、ことが見出された。酸安定α−アミ
ラーゼは１９８８年３月１１日に出願された、共に出願
中の出願番号節１６６、９２６号に記載されている。

例えば、ＢａｃｉｌＬｕｓ　ｍｅｇａｔｅｒｉｕｍの中
間の温度安定α−アミラーゼをＡｓｐｅｒｇｉＬＬｕｓ
　ｎｉｇｅｒの酸安定α−アミラーゼと組み合わせて使
用して固化を阻害る、際に、ＢａｃｉＬＬｕｓ　ｍｅｇ
ａｔｅｒｉｕｍの中間の温度安定α−アミラーゼを小麦
粉１ｇあたり約０．５〜１０、好ましくは約１〜７、そ
して最も好ましくは約２〜４のα−アミラーゼ単位のレ
ベルで、小麦粉１ｇあたり約０．１〜５、好ましくは約
０．５〜３、そして最も好ましくは約１〜２のα−アミ
ラーゼ単位のレベルでのＡＳｐｅｒｇｉｌｌｕＳ　ｎｉ
ｇｅｒの酸安定α−アミラーゼと組み合わせて使用る、
ことができる。

本発明の方法に従って製造された焼商品は、改善された
抗固化特性を示しそしてパンの柔らかさを測定る、ため
に一般に使用される器具、例えばＶｏｌａｎｄ　Ｐｅｎ
ｔｒｏｍｅｔｅｒまたはＩｎ５ｔｒｏｎ　Ｔｅｘｔｕｒ
ｅＡｎａｌｙｚｉｎｇ　Ａｐｐａｒａｔｕｓを用いて測
定されるように、より長期間より柔らかいままである。

柔らかさの典型的改善は約１〜５日貯蔵後に約１０〜５
０％である。本酵素の付加的な利益は、約３〜５％はど
増加したパンローフ（ｌｏａｆ）体積である。

〔実施例］ 実施例においてそして明細書を通じて、全ての部および
％は特記なき限り重量部および重量％である。

プラント規模でのベーキング試験を、混ざりもののない
白バンフォーミュラおよび直捏生地法を用いて行う。

５００ポンドの生地バッチを、麦芽で処理されていない
小麦粉（ｕｎｍａｌｔｅｄ　ｆｌｏｕｒ）を用いて次の
基本的な白バンフォーミュラで調製したニー成−分一　
　　　−一里ＩＸ−− 小麦粉　　　　　　　６１．２２ 水　　　　　　　　　　　　３４．０７酵母　　　２．
１０ 砂糖　　　１．７０ 塩　　　　　　　　　　　　　０９１ 合計１００．００ Ｂａｃｉｌｌｕｓ　ｍｅｇａｔｅｒｉｕｍに由来しそし
てｐＨ約５．５〜６．５で温度約６５〜７２℃でｉｏｏ
％より高い最高のＰｈａｄｅｂａｓ活性を有る、中間の
温度安定細菌α−アミラーゼである、ニューシャーシー
州。

Ｅｎｇｌｅｗｏｏｄ　Ｃ１１ｆｆｓ所在のＥｎｚｙｍｅ
　Ｂｉｏ−５ｙｓｔｅｍｓ　Ｌｔｄ。

から入手できるＭｅｇａｆｒｅｓｈ”ベーキングカルボ
ヒドラーゼを、１０．９　Ｕ／小麦粉１ｇの用量で添加
して、製造されるパンの固化特性に対る、酵素の効果を
測定る、。この酵素を２０ポンドのフォーミュラ水に添
加し、混合しそしてこの溶液を残りの成分に添加る、。

対照として、小麦粉に対して０．０５％の大麦麦芽を、
Ｍｅｇａｆｒｅｓｈ”の代わりに使用る、。

個々の場合において、生地は、デイバイダーのホッパに
堆積される前に５分のフロアタイム（ｆｌｏｏｒ　ｔｉ
ｍｅ）の間保持される。次いで生地を分割し、中間にね
かし、延ばしそして整形（ｍｏｌｄ）　シ、パンしくｐ
ａｎ）そしてラック上で転がしてパン発酵器（ｐｒｏｏ
ｆ　ｂｏｘ）に入れる。適当な時間後、ラックをブルー
ファー（ｐｒｏｏｆｅｒ）からとり除きそしてオーブン
フィードコンベヤーシステム上に降ろす。

皿（ｐａｎｓ）は、オーブン、デパンナ−（ｄｅｐａｎ
ｎｅｒ）、クーラー、スライサー（ｓｌｉｃｅｒ）およ
びバガー（ｂａｇｇｅｒ）を通って移動る、。貯蔵期間
の研究のための試料は室温で貯蔵される。

新さの試験は、１インチの平らなプローブ（Ｖｏｌａｎ
ｄ呼称−ＴＡ　１１）を有る、ＶｏｌａｎｄＰｅｎｅｔ
ｒｏｍｅｔｅｒ　　（ニー　ニーヨーク州、　Ｈａｗｔ
ｈｏｒｎｅ所在のＶｏｌａｎｄ　ＣｏＩＩＩｐａｎｙ）
を用いて測定される。ローフの各々を同形部分に薄く切
る。各部分を、１秒あたり２ｍｍの速度で５　ｍｍの侵
入にセントされた針入度計中に置く。手順は、ＣＥＲＥ
ＡＬ　ＦＯＯＤＳ　ＷＯＲＬＤ中のＢａｋｅｒらによる
論文”Ｃｏｍｐａｒｉｓｏｎ　ｏｆ　ＢｒｅａｄＦｉｒ
ｍｎｅｓｓ　Ｍｅａｓｕｒｅｍｅｎｔｓ　ｂｙ　Ｆｏｕ
ｒ　Ｉｎｓｔｒｕｍｅｎｔｓ”。

第４８６〜４８９頁、第３２巻、　Ｎｏ、　７．　（１
９８７年７月）に開示されたものと一致している。種々
の生地から製造されるパンの各スライスの試験結果を以
下の第１表に示す： 貯蔵　　　　対照 時間 １旦Ｌ　ユ太麦麦牙） １２５８±３７ ２３３１±１２１ ３３４２±１２４ ４５１０±１０６ Ｍｅｇａｆｒｅｓｈ　” １０．９　ＩＪ／ −Ａ」ｕｌｈ １５５±４７ ２５３±１４２ ２８０±７５ ３３９±７４ 堅さの 減少 ユＸｉ ０ ４ ８ ４ ５　　　　６１０±９６　　　２９８±８５５１（ａ）
−１５回測定の平均 第１図のグラフに記入されたデータから明らかなように
、Ｍｅｇａｆｒｅｓｈ　”を用いて製造されたパンの堅
さは、大麦麦芽の対照と比較した場合５１％はど減ぜら
れる。

ＬＬ ＢａｃｉＬＬｕｓ　ａｅｇａｔｅｒｉｕｍに由来る、そ
してｐｉ−ｉ約５．５〜６．５で温度約６５〜７２℃で
最大のＰｈａｄｅｂａｓ活性を有る、中間の温度安定細
菌α−アミラーゼであるＭｅｇａｆｒｅｓｈ　”ベーキ
ングカルボヒドラーゼ、およびｐｈｉ約３．０〜５．０
で温度約６０〜７５℃で最適活性を有る、Ａｓｐｅｒｇ
ｉＬＬｕｓ　ｎｉｇｅｒに由来る、酸安定α−アミラー
ゼである、ニューシャーシー州。

Ｅｎｇｌｅｗｏｏｄ　Ｃ１１ｆｆｓ所在のＥｎｚｙｍｅ
　Ｂｉｏ−Ｓｙｓｔｅｍ　Ｌｔｄ。

から市販されているＭｕｌｔｉｆｒｅｓｈ”ベーキング
カルボヒドラーゼを用いて繰り返す。４．８　Ｕ／小麦
粉１ｇの門ｅｇａｆｒｅｓｈ　”の用量が、２．７υ／
小麦粉１ｇのＭｕｌｔｉｆｒｅｓｈ”と組み合わせて使
用される。

１１表 Ｖｏｌａｎｄ　　Ｐｅｎｅｔｒｏｍｅｔｅｒ　　　　　
　　　”’皿パン・　フ　−ミュー 貯蔵　　　対照　　　Ｍｅｇａｆｒｅｓｈ　”　　堅さ
の時間　　　　　　　　Ｍｕｌｔｉｆｒｅｓｈ”　　減
少ユ旦Ｌ　」斐１　−■合量−ユｌ− １２５８±３７　　１００±２２６１ ２３３１±１２１　　１８６±４７４４３３４３±１２
４　　１７７±６５４８４５１Ｏ±１０６　　１８３±
６１６４５　　　６１０±９６　　１８８±６８６９（
ａ）−１５回測定の平均 酵素の組合せは、５日貯蔵後、対照と比較して６９％は
どパンの堅さを減少る、。

貫主 実験用試験を、内皿パンフォーミュラ（ｗｈｉｔｅｐａ
ｎ　ｂｒｅａｄ　ｆｏｒｍｕｌａ）およびスポンジ生地
法を用いて行う。ミキサーは、２０クオートのボールお
よび生地フックを有る、Ｈｏｂａｒｔ＾−２００旧ｘｅ
ｒであるフォーミュラおよび処理パラメーターは次の通
りである： スポンジ： パン小麦粉 鉱物を含む酵母食物 （Ｍｉｎｅｒａｌ　Ｙｅａｓｔ　Ｆｏｏｄ）圧縮酵母 水 ｎ： パン小麦粉 グラニユー糖 脱脂粉乳 塩 あらゆる目的にかなうショートニング タラムソフトナーＧＭＳ−９０ および 全重量（９〜１０個のローフを産る、）１００ ０ ２６０ ００ ８０ ０ ０ ０ ３〇 一−デＵ ３１６ 所望の温度ニア６６〜７７６Ｆ ７８″　〜８０’　　Ｆ 発酵時間：　　　３．２５時間　　　　　　１０分間秤
で計る重量；　１０−フあたり５２６ｇの生地ねかし；
　　　平均の全体の高さ１００±ｌ　ｍｍまで焼き：　
　　　　４５０　’　Ｐで１６分間冷却：　　　　外界
温度で１時間 ３つの試験を、２．６．５．１または１０Ｕ／小麦粉Ｉ
ｇのＭｅｇａｆｒｅｓｈ　”を用いて行う。各場合にお
いて、酵素は生地に用いる水の部分に添加し、混合しそ
して残りの成分に添加る、。上述したように生地を処理
しパンローフを調製る、。対照試験はＭｅｇａｆｒｅｓ
ｈ　”の添加なしに行う。各ローフを２袋のポリエチレ
ン製パン袋に入れそして３日、７日および１１日後の評
価のために取り出すまで？？’Ｆ（２５℃）で環境キャ
ビネット中に貯蔵る、。各時間で、各試験からの３つの
ローフを、ＢａｋｅｒおよびＰｏｎ　ｔｅによりＣｅｒ
ｅａｌ　Ｆｏｏｄｓ　Ｗｏｒｌｄ、第３２巻、　Ｎａ７
、第４９１−４９３真（１９８７年７月）に記載された
方法によってＩｎ５ｔｒｏｎ　Ｔｅｘｔｕｒｅ　Ａｎａ
ｌｙｚｉｎｇＡｐｐａｒａｔｕｓを用いてクラム堅さを
繰り返しく１０−フあたり５回測定）評価る、。これら
の試験の結果を次の第３表に示す： 第３表 ３２１９±３２０８±３１７９±３１８８±３７３２０
±４２７７±２２５６±５２６０±３１１　　　　・４
０３±８３６１±５３３１±６３４６±８（ａ）：１５
回測定の平均 Ｍｅｇａｆｒｅｓｈ　Ｔｌ′１を生地に添加る、と、対
照と比べて新さが改善される。例えば、Ｍｅｇａｆｒｅ
ｓｈ　Ｔ１４の中間の用量（５，Ｉ　Ｕ／小麦粉１ｊ＋
）を用いると、３日、７日および１１日後の堅さは、対
照値より１８〜２０％低い。

虹 実験用試験を例３に記載した方法と同一の方法で行う。

フォーミュラおよび処理条件は次の通りである： 皿パン・　フ　−ミュー 戒公　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　−Ｊ、
−スポンジ： パン小麦粉　　　　　　　　　　　　　　　２１００鉱
物を含む酵母食物、臭素酸塩化（Ｂｒｏｍａｔｅｄ）　
　３ナトリウムステアロイルラクチラート　　　　１１
．２（Ｓｏｄｉｕｍ　５ｔｅａｒｏｙｌ　Ｌａｃｔｙｌ
ａｔｅ）圧縮酵母　　　　　　　　　　　　　　　　　
７５水　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　
　　　　１２６０主廼： パン小麦粉　　　　　　　　　　　　　　　９００脱脂
粉乳　　　　　　　　　　　　　　　　　６０塩　　　
　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　
６０カルシウムプロプロナート　　　　　　　　　　３
（Ｃａｌｃｉｕｍ　Ｐｒｏｐｌｏｎａｔｅ）タラムソフ
トナーＧＭＳ−９０３０ 大豆油　　　　　　　　　　　　　　　　　　６０４２
％高フラクトースコーンシロップ　　　　　２５５よび
　　　　　　　　　　　　　　　　５２６全重量（９〜
１０個のローフを産る、’）　　　　　５３４３．２延
圧条註 スポンジ　　　　　　主１ 所望の温度：　　７６’Ｆ　　　　　　　　　７Ｂ±１
°Ｆ発酵時間：　　　３．２５時間　　　　　　１０分
間秤で計る重量：　ｌローフあたり５２６ｇの生地ねか
し：　　　平均の全体の高さ１００±１ｍ＋ｎまで焼き
：　　　　　４３５　＠Ｆで１８分間冷却：　　　　外
界温度で１時間 ３つの試験を、１．３．２．６　、またはＳ、ｔＭｅｇ
ａｆｒｅｓｈ　７′″υ／全小麦粉１ｇを用いて行う。

各場合において、酵素をスポンジ用の水の部分に添加し
、混合しそして残りの成分に添加る、。上述したように
スポンジを調製し、生地を処理しそしてパンローフを調
製る、。対照試験は、Ｍｅｇａｆｒｅｓｈ丁Ｈの添加な
しに行われる。各ローフは例３に記載したように試験る
、。３つの試験の結果を以下の第４表に示す： １３４±３ １１３±２１１０±３ １１５±２ ４２０１±５１７４±４１７８±３１８３±３７　　　
２４９±５　　２１６±４２０９±１１　　２１５±３
（ａ）：１５回測定の平均 Ｍｅｇａｆｒｅｓｈ　ＴＭを生地に添加る、と、対照と
比べて新さが改善される。例えば、１．３．２．６およ
び５、Ｉ　Ｕ／小麦粉１ｇのＭｅｇａｆｒｅｓｈ　ＴＭ
用量を用いた場合、４日後のパン堅さは対照値よりそれ
ぞれ１３％、１１％および９％低い。

付加的試験を、Ｍｅｇａｆｒｅｓｈ　”用ｆｆｉ　Ｏ，
６Ｕ／小麦粉１ｇを、０．３０／小麦粉１ｇのＭｕｌｔ
ｉｆｒｅｓｈ　７′″と組み合わせて使用して行う。４
日および７日後のパン堅さは、対照値よりそれぞれ１６
％および２０％低い。

これらの試験は、中間の温度安定細菌α−アミラーゼを
スポンジ生地法でスポンジに混入した場合、該α−アミ
ラーゼはパン固化を阻害る、ことを示している。これら
の試験はまた、パン固化のこの阻害が、該酵素が酸安定
微生物α−アミラーゼ酵素と組み合わせて使用されると
、非常に少量の中間の温度安定細菌α−アミラーゼ酵素
によってなし遂げられ得ることを示している。

孤立 ＢａｃｉＬＬｕｓ　ｍｅｇａｔｅｒｉｕｍの中間の温度
安定α−アミラーゼおよびＢａｃｉＬｔｕｓ　５ｕｂｔ
ｉＬｉｓの熱安定α−アミラーゼの、６．２　ｐＨ１種
々の温度および１５分の反応時間の条件でのＰｈａｄｅ
ｂａｓ活性の比較は、以下のように表にされそして第２
図に記入された結果を与えた。標準アッセイ温度５５℃
で測定されたＰｈａｄｅｂａｓ活性は１００％活性とし
て表される。別の温度での値は５５℃で測定された値と
比較して表される。

【図面の簡単な説明】

第１図は、発明酵素を用いて製造した場合の貯蔵期間に
対る、パンの堅さの関係を示すグラフであり、 第２図は、５ａｃｉｔｔｕｓ　ａｅｇａｔｅｒｔｕｍの
中間の温度安定α−アミラーゼのＰｈａｄｅｂａｓ活性
を、ＢａｃｉｌｌｕｓｓｕｂｔｉＬｉｓの熱安定α−ア
ミラーゼと比較したグラフである。

Claims (1)

1. 【特許請求の範囲】 １、α−アミラーゼ酵素を焼商品の製造に使用される成
   分中に混入することによる焼商品の固化阻害方法におい
   て、中間の温度安定細菌α−アミラーゼ酵素を混入する
   ことを特徴とする、上記方法。 ２、細菌α−アミラーゼ酵素が温度約６５〜７２℃でｐ
   Ｈ約５．５〜６．５で１００％より高いＰｈａｄｅｂａ
   ｓ活性を有しそして約７５℃より高い温度で当該Ｐｈａ
   ｄｅｂａｓ活性の５０％より低い活性を保持する、請求
   項１記載の方法 ３、細菌α−アミラーゼ酵素がＢａｃｉｌｌｕｓに由来
   する、請求項２記載の方法。 ４、ＢａｃｉｌｌｕｓがＢａｃｉｌｌｕｓ　ｍｅｇａｔ
   ｅｒｉｕｍである、請求項３記載の方法。 ５、Ｂａｃｉｌｌｕｓ　ｍｅｇａｔｅｒｉｕｍがＢａｃ
   ｉｌｌｕｓ　ｍｅｇａｔｅｒｉｕｍ　ＮＣＩＢ　Ｎｏ．
   １１５６８である、請求項４記載の方法。 ６、酵素が、小麦粉１ｇあたり約１．０〜約２０α−ア
   ミラーゼ単位のレベルで使用される、請求項１記載の方
   法。 ７、酵素レベルが、小麦粉１ｇあたり約２．０から約１
   ０α−アミラーゼ単位まで変化する、請求項６記載の方
   法。 ８、酵素レベルが、小麦粉１ｇあたり約３から約５α−
   アミラーゼ単位まで変化する、請求項７記載の方法。 ９、焼商品が約１〜５日後に約１０〜５０％の柔らかさ
   の改善を経験する、請求項６記載の方法。 １０、当該酵素の使用が、生地コンディショナー、及び
   ／又は柔軟剤の添加を減ずるかまたは除去する、請求項
   １記載の方法。 １１、焼商品がパンである、請求項１記載の方法。 １２、中間の温度安定細菌α−アミラーゼ酵素が、パン
   生地に混入される、請求項１１記載の方法。 １３、中間の温度安定細菌α−アミラーゼ酵素がスポン
   ジ生地法におけるスポンジに混入される、請求項１１記
   載の方法。 １４、パンが約３％〜５％のローフ体積の増加を経験す
   る、請求項１１記載の方法。 １５、中間の温度安定細菌α−アミラーゼ酵素が、酸安
   定微生物α−アミラーゼ酵素と共に使用される、請求項
   １記載の方法。 １６、酸安定微生物α−アミラーゼ酵素がＡｓｐｅｒｇ
   ｉｌｌｕｓ　ｎｉｇｅｒに由来する、請求項１５記載の
   方法。 １７、中間の温度安定細菌α−アミラーゼ酵素がＢａｃ
   ｉｌｌｕｓ　ｍｅｇａｔｅｒｉｕｍに由来する、請求項
   １５記載の方法。 １８、Ｂａｃｉｌｌｕｓ　ｍｅｇａｔｅｒｉｕｍの中間
   の温度安定α−アミラーゼの活性が、小麦粉１ｇあたり
   約０．５から１０α−アミラーゼ単位まで変化しかつＡ
   ｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ　ｎｉｇｅｒの酸安定α−アミラ
   ーゼの活性が、小麦粉１ｇあたり約０．１から５α−ア
   ミラーゼ単位まで変化する、請求項１７記載の方法。 １９、Ｂａｃｉｌｌｕｓ　ｍｅｇａｔｅｒｉｕｍの中間
   の温度安定α−アミラーゼの活性が、小麦粉１ｇあたり
   約１から７α−アミラーゼ単位まで変化しかつＡｓｐｅ
   ｒｇｉｌｌｕｓ　ｎｉｇｅｒの酸安定α−アミラーゼの
   活性が、小麦粉１ｇあたり約０．５から３α−アミラー
   ゼ単位まで変化する、請求項１８記載の方法。 ２０、Ｂａｃｉｌｌｕｓ　ｍｅｇａｔｅｒｉｕｍの中間
   の温度安定α−アミラーゼの活性が、小麦粉１ｇあたり
   約２から４α−アミラーゼ単位まで変化しかつＡｓｐｅ
   ｒｇｉｌｌｕｓ　ｎｉｇｅｒの酸安定α−アミラーゼの
   活性が、小麦粉１ｇあたり約１から２α−アミラーゼ単
   位まで変化する、請求項１９記載の方法。 ２１、中間の温度安定細菌α−アミラーゼ酵素が、酸安
   定微生物α−アミラーゼ酵素と共に使用される、請求項
   １２記載の方法。 ２２、中間の温度安定細菌α−アミラーゼ酵素が、酸安
   定微生物α−アミラーゼ酵素と共に使用される、請求項
   １３記載の方法。 ２３、請求項１記載の方法により形成される生成物。 ２４、請求項１５記載の方法により形成される生成物。