JPH02311500A - 固定化低分子プロテインａの製造法 - Google Patents
固定化低分子プロテインａの製造法Info
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- JPH02311500A JPH02311500A JP1131058A JP13105889A JPH02311500A JP H02311500 A JPH02311500 A JP H02311500A JP 1131058 A JP1131058 A JP 1131058A JP 13105889 A JP13105889 A JP 13105889A JP H02311500 A JPH02311500 A JP H02311500A
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Landscapes
- Medicinal Preparation (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
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Description
【発明の詳細な説明】
〔産業上の利用分野〕
本発明は固定化低分子プロテインＡの製造法、更に詳細
には、遊離型低分子プロテインＡを絹フィブロイン膜中
に包括固定し安定性を増大せしめた固定化低分子プロテ
ィンＡの製造法に関する。
には、遊離型低分子プロテインＡを絹フィブロイン膜中
に包括固定し安定性を増大せしめた固定化低分子プロテ
ィンＡの製造法に関する。
遊離型低分子プロティンＡは、先に本発明者らによって
スタフィロコッカス・アウレウスにＳ−１０３０（Ｓｔ
ａｐｈｙｌｏｃｏｃｃｕｓ ａｕｒｅｕｓ ＫＳ−１０
３０） （微工研菌寄第９５１７号）の培養物中から
採取されたもので、ヒト及び種々の哺乳動物由来の免疫
グロブリンＩｇＧのＦｃ部分と特異的に結合する性質を
有することから、モノクローナル抗体の分離・精製、免
疫学的診断等の試薬として有用であると共に、重要な治
原的価値を有するものである（特開昭６４−６３３９１
号）。
スタフィロコッカス・アウレウスにＳ−１０３０（Ｓｔ
ａｐｈｙｌｏｃｏｃｃｕｓ ａｕｒｅｕｓ ＫＳ−１０
３０） （微工研菌寄第９５１７号）の培養物中から
採取されたもので、ヒト及び種々の哺乳動物由来の免疫
グロブリンＩｇＧのＦｃ部分と特異的に結合する性質を
有することから、モノクローナル抗体の分離・精製、免
疫学的診断等の試薬として有用であると共に、重要な治
原的価値を有するものである（特開昭６４−６３３９１
号）。
遊離型低分子プロティンＡは、従来のプロテインＡに比
較して分離精製が容易であり、単位型口当りのＩｇＧ結
合活性が高いという利点をもっているが、熱安定性が低
く、医療等の目的に使用するためには、生体に無害な固
相に安定な状態で固定化することが必要である。
較して分離精製が容易であり、単位型口当りのＩｇＧ結
合活性が高いという利点をもっているが、熱安定性が低
く、医療等の目的に使用するためには、生体に無害な固
相に安定な状態で固定化することが必要である。
一方、生体由来の高分子の一つである絹フィブロインは
、生理活性物質の固定化に適した特長をもち、すでに酵
素等の高分子化合物の固定化担体として検討されている
が、遊離型低分子プロテインＡのような低分子化合物の
固定化については全く検討されていない。
、生理活性物質の固定化に適した特長をもち、すでに酵
素等の高分子化合物の固定化担体として検討されている
が、遊離型低分子プロテインＡのような低分子化合物の
固定化については全く検討されていない。
斯かる実情において、本発明者は、鋭意研究を行った結
果、遊離型低分子プロテインＡを緩和な条件下で絹フィ
ブロイン膜中に包括固定化することにより、熱安定性に
優れ、かつＩｇＧ結合活性を有する固定化低分子プロテ
ィ′ンＡを製造することに成功した。
果、遊離型低分子プロテインＡを緩和な条件下で絹フィ
ブロイン膜中に包括固定化することにより、熱安定性に
優れ、かつＩｇＧ結合活性を有する固定化低分子プロテ
ィ′ンＡを製造することに成功した。
すなわち、本発明は、遊離型低分子プロティンＡを含有
する水可溶性絹フィブロイン１戻を相対湿度７０〜１０
０％、温度１〜５０ｔで処理し、次いで、乾燥すること
を特徴とする固定化低分子プロティンＡの製造法を提供
するものである。
する水可溶性絹フィブロイン１戻を相対湿度７０〜１０
０％、温度１〜５０ｔで処理し、次いで、乾燥すること
を特徴とする固定化低分子プロティンＡの製造法を提供
するものである。
本発明において、遊離型低分子プロテインＡを含有する
水可溶性絹フィブロイン膜は、絹フィブロイン水溶液に
遊離型低分子プロテインＡを溶解し、これをアクリル板
等の基板上にキャストし、風乾することにより調製され
る。
水可溶性絹フィブロイン膜は、絹フィブロイン水溶液に
遊離型低分子プロテインＡを溶解し、これをアクリル板
等の基板上にキャストし、風乾することにより調製され
る。
絹フィブロイン水溶液は、通常生糸、絹紡糸、生糸屑、
キキ、ビス、くずまゆ、ブーレット等の絹及び絹原料を
、常法によりセリシンを精練除去した後、例えば銅−ア
ンモニア水溶液、水酸化銅−エチレンジアミン水溶液、
ロダン酸塩水溶液、臭化リチウム水溶液、塩化カルシウ
ム水溶液、硝酸カルシウム水溶液、あるいは硝酸マグネ
シウム水溶液等に溶解し、水に対して透析脱塩すること
により調製される。
キキ、ビス、くずまゆ、ブーレット等の絹及び絹原料を
、常法によりセリシンを精練除去した後、例えば銅−ア
ンモニア水溶液、水酸化銅−エチレンジアミン水溶液、
ロダン酸塩水溶液、臭化リチウム水溶液、塩化カルシウ
ム水溶液、硝酸カルシウム水溶液、あるいは硝酸マグネ
シウム水溶液等に溶解し、水に対して透析脱塩すること
により調製される。
フィブロイン水溶液のフィブロイン濃度は、通常２〜２
５％が好ましい。
５％が好ましい。
基板から剥離した遊離型低分子プロテインＡ含有水可溶
性絹フィブロイン膜を、相対湿度７０〜１００％、温度
１〜５０℃の雰囲気中に放置して水への不溶化を行う。
性絹フィブロイン膜を、相対湿度７０〜１００％、温度
１〜５０℃の雰囲気中に放置して水への不溶化を行う。
この不溶化は湿度及び温度によっても異なるが、通常３
〜２４時間で完了する。
〜２４時間で完了する。
更にこれを相対湿度６０％以下で一１０〜６０℃の温度
にて乾燥すれば固定化低分子プロテインＡが得られる。
にて乾燥すれば固定化低分子プロテインＡが得られる。
本発明方法は特別の装置を使用することな（簡単な操作
で絹フィブロインの水への不溶化を行うことができると
共に、緩和な物理的処理のみによって行うことができる
ので、遊離型低分子プロティンＡの活性が失われること
なく、安定な固定化低分子プロテインＡを得ることがで
きる。
で絹フィブロインの水への不溶化を行うことができると
共に、緩和な物理的処理のみによって行うことができる
ので、遊離型低分子プロティンＡの活性が失われること
なく、安定な固定化低分子プロテインＡを得ることがで
きる。
次に実施例を挙げて説明する。
実施例１
（１）絹フィブロイン水溶液の調製：
ｍｔｌ１２ｇを、塩化カルシウム、エタノール、蒸留水
をそれぞれ２１．３４ ｇ、２２，３９ｍｆ、２７．６
１ｍｔ’（モル比１：２：８）を混合した溶液に拡散さ
せ、これを７０℃に保温し絹フィブロインを溶解させた
。この溶液を濾過した後に、蒸留水に対して透析を行い
脱塩した。この脱塩操作の終了は透析外液と０．ＩＮ蓚
酸アンモニウムの反応が無いことにより確認を行った。
をそれぞれ２１．３４ ｇ、２２，３９ｍｆ、２７．６
１ｍｔ’（モル比１：２：８）を混合した溶液に拡散さ
せ、これを７０℃に保温し絹フィブロインを溶解させた
。この溶液を濾過した後に、蒸留水に対して透析を行い
脱塩した。この脱塩操作の終了は透析外液と０．ＩＮ蓚
酸アンモニウムの反応が無いことにより確認を行った。
透析終了後の溶液＜４２ｍｅ）を絹フィブロイン水溶液
とした。
とした。
（２）固定化低分子プロティンΔの製造：含有する低分
子プロテインＡの濃度は絹フィブロインに対する重量パ
ーセントで表す。絹フィブロインの最終濃度が２．５％
、低分子プロテインＡの含有率が０．２％の膜は、上述
の方法により得られた絹フィブロイン水溶液が４．７２
％の場合、この絹フィブロイン水溶液１２．２ｍｆと濃
度がＬ ｍｇ ／ ｍｌ！のプロティンΔ水溶液を１．
１５＋ｎＩ！、蒸留水９．６５ｍ１２を混合しく総ｆｆ
１２３ｍ！り、この混合溶液をアクリル板などにキャス
トし、風乾する。この膜を目的の大きさに切断した後に
相対湿度９０％以上、３７℃の環境下に２４時間以上静
置することにより不溶化して、プロティンΔ固定化絹フ
ィブロイン膜の作製を行った。
子プロテインＡの濃度は絹フィブロインに対する重量パ
ーセントで表す。絹フィブロインの最終濃度が２．５％
、低分子プロテインＡの含有率が０．２％の膜は、上述
の方法により得られた絹フィブロイン水溶液が４．７２
％の場合、この絹フィブロイン水溶液１２．２ｍｆと濃
度がＬ ｍｇ ／ ｍｌ！のプロティンΔ水溶液を１．
１５＋ｎＩ！、蒸留水９．６５ｍ１２を混合しく総ｆｆ
１２３ｍ！り、この混合溶液をアクリル板などにキャス
トし、風乾する。この膜を目的の大きさに切断した後に
相対湿度９０％以上、３７℃の環境下に２４時間以上静
置することにより不溶化して、プロティンΔ固定化絹フ
ィブロイン膜の作製を行った。
同様な方法で絹フィブロインを２．５％、低分子プロテ
インＡをそれぞれＯ，０，０２，０，０５，０，■１０
．２．０．５％含有する固定化膜を作製した。
インＡをそれぞれＯ，０，０２，０，０５，０，■１０
．２．０．５％含有する固定化膜を作製した。
試験例１
実施例１で得た固定化低分子プロテインＡについて次の
試験を行った。
試験を行った。
（１） ＩｇＧ結合活性
上述の様に作製した固定化膜を３％ ＩｌＳ八／へＢＳ
に２４時間以上浸？青シ、この後ペルオキシダーゼ標識
ヒトＩｇＧ （ＰＯ−１ｇＧ ） ３Ｊ３μｇ ／ｍｌ
’ （３％Ｏ３八／ＰＢＳ）Ｔｏｏμ！中１こＩＩ促を
いれ３７℃でｌ時間プロティンＡとＰＯ−１８Ｇの反応
を行った。反応後、直ちに固定化膜をＰＢＳで洗浄し未
反応のＰＯ−１ｇＧを除去し、この膜をペルオキシダー
ゼの基質溶液７００μ！（オルトフェニレンジアミ：／
２ ５ ｓａｇ／ ５ ０ ｍｌ Ｍｃｌ
ｌｖａｉｎ ｂｕｆｆｅｒ ｐＨ５，Ｏ１Ｏμｌ
Ｈ２Ｏ，）と２５℃で２０分間反応させた。
に２４時間以上浸？青シ、この後ペルオキシダーゼ標識
ヒトＩｇＧ （ＰＯ−１ｇＧ ） ３Ｊ３μｇ ／ｍｌ
’ （３％Ｏ３八／ＰＢＳ）Ｔｏｏμ！中１こＩＩ促を
いれ３７℃でｌ時間プロティンＡとＰＯ−１８Ｇの反応
を行った。反応後、直ちに固定化膜をＰＢＳで洗浄し未
反応のＰＯ−１ｇＧを除去し、この膜をペルオキシダー
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２ ５ ｓａｇ／ ５ ０ ｍｌ Ｍｃｌ
ｌｖａｉｎ ｂｕｆｆｅｒ ｐＨ５，Ｏ１Ｏμｌ
Ｈ２Ｏ，）と２５℃で２０分間反応させた。
これを、７００μｌの５Ｎ−Ｈ，ＳＯ，で酵素反応を停
止し、Ｏｎ ４９２％ｍを測定した。この発色値より結
合したＰロー１ｇＧの量に換算した。この結果この膜に
はプロティンＡ由来のＩｇＧ結合活性が認められ、その
含有量に対して良好な濃度依存性があることが ４゜確
認された。
止し、Ｏｎ ４９２％ｍを測定した。この発色値より結
合したＰロー１ｇＧの量に換算した。この結果この膜に
はプロティンＡ由来のＩｇＧ結合活性が認められ、その
含有量に対して良好な濃度依存性があることが ４゜確
認された。
結果は第１図に示すとおりであり、非特異的な反応は殆
んどみられず、良好な濃度依存性を示した。
んどみられず、良好な濃度依存性を示した。
（２）熱安定性
低分子プロティンＡ固定化絹フィブロイン膜をそれぞれ
２５．５０．７５．１００．１２１ｔ’で１５分間処理
し、常温に戻した後、上述の活性測定法によって各々の
膜の残存活性を測定した。また、対照として低分子プロ
ティンΔ水溶液も同様な処理を行い、残存活性を測定し
た。この固定化膜及びフリー低分子プロテインＡの２５
℃におけるＩｇＧ結合活性を１００％としたときの各温
度処理後の相対活性値を求めた。結果は第２図に示すと
おりであり、低分子プロティンＡを絹フィブロイン膜中
に固定化することにより熱処理に対して高い安定性を付
与することができた。特に、高い温度領域においてその
効果は顕著であり、オートクレーブ滅菌下においても活
性を有していた。
２５．５０．７５．１００．１２１ｔ’で１５分間処理
し、常温に戻した後、上述の活性測定法によって各々の
膜の残存活性を測定した。また、対照として低分子プロ
ティンΔ水溶液も同様な処理を行い、残存活性を測定し
た。この固定化膜及びフリー低分子プロテインＡの２５
℃におけるＩｇＧ結合活性を１００％としたときの各温
度処理後の相対活性値を求めた。結果は第２図に示すと
おりであり、低分子プロティンＡを絹フィブロイン膜中
に固定化することにより熱処理に対して高い安定性を付
与することができた。特に、高い温度領域においてその
効果は顕著であり、オートクレーブ滅菌下においても活
性を有していた。
図面の簡単な説明
第１図は本発明の固定化低分子プロテインＡのＩｇＧ結
合活性を示す図面であり、第２図は固定化低分子プロテ
インＡとフリー低分子プロテインＡの熱安定性の比較を
示す図面である。
合活性を示す図面であり、第２図は固定化低分子プロテ
インＡとフリー低分子プロテインＡの熱安定性の比較を
示す図面である。
以 上
第１図
１度（ｗｔ、％）
第２図
温度（・Ｃ）
Claims (1)
- １、遊離型低分子プロテインＡを含有する水可溶性絹フ
ィブロイン膜を相対湿度７０〜１００％、温度１〜５０
℃で処理し、次いで、乾燥することを特徴とする固定化
低分子プロテインＡの製造法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP1131058A JP2750306B2 (ja) | 1989-05-24 | 1989-05-24 | 固定化低分子プロテインａの製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP1131058A JP2750306B2 (ja) | 1989-05-24 | 1989-05-24 | 固定化低分子プロテインａの製造法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH02311500A true JPH02311500A (ja) | 1990-12-27 |
| JP2750306B2 JP2750306B2 (ja) | 1998-05-13 |
Family
ID=15049025
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP1131058A Expired - Fee Related JP2750306B2 (ja) | 1989-05-24 | 1989-05-24 | 固定化低分子プロテインａの製造法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP2750306B2 (ja) |
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2014518557A (ja) * | 2011-04-21 | 2014-07-31 | トラスティーズ・オブ・タフツ・カレッジ | 活性物質を安定化させるための組成物および方法 |
| WO2017131195A1 (ja) * | 2016-01-29 | 2017-08-03 | 国立研究開発法人理化学研究所 | 成形体及びその製造方法、並びに成形体の結晶化度を向上させる方法 |
| WO2017131196A1 (ja) * | 2016-01-29 | 2017-08-03 | 国立研究開発法人理化学研究所 | 成形体及びその製造方法、並びに成形体のタフネスを向上させる方法 |
| JP2020094197A (ja) * | 2018-12-11 | 2020-06-18 | セントラル硝子株式会社 | シルクフィブロイン成形体の製造方法 |
Families Citing this family (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN110698555A (zh) * | 2019-11-04 | 2020-01-17 | 长沙凯泽工程设计有限公司 | 一种家蚕丝素蛋白溶液的制备及鉴定方法 |
-
1989
- 1989-05-24 JP JP1131058A patent/JP2750306B2/ja not_active Expired - Fee Related
Cited By (9)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2014518557A (ja) * | 2011-04-21 | 2014-07-31 | トラスティーズ・オブ・タフツ・カレッジ | 活性物質を安定化させるための組成物および方法 |
| JP2017137328A (ja) * | 2011-04-21 | 2017-08-10 | トラスティーズ・オブ・タフツ・カレッジＴｒｕｓｔｅｅｓ Ｏｆ Ｔｕｆｔｓ Ｃｏｌｌｅｇｅ | 活性物質を安定化させるための組成物および方法 |
| WO2017131195A1 (ja) * | 2016-01-29 | 2017-08-03 | 国立研究開発法人理化学研究所 | 成形体及びその製造方法、並びに成形体の結晶化度を向上させる方法 |
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