JPH02291274A - Ｄｎａおよびその用途 - Google Patents

Abstract

(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。

Description

【発明の詳細な説明】 産業上の利用分野 本発明はリゾバクター・ラクタムゲヌス（　Ｌｙｓｏｂ
ａｃｔｅｒ　　ｌａｃｔａｍｇｅｎｕｓ　）などの細菌
由来の、β−ラクタム系抗生物質の生合成に関与する複
数の遺伝情報をコードしている遺伝子群を有するＤＮＡ
断片およびその用途に関する。

リゾバクター・ラクタムゲヌス（　Ｌｙｓｏｂａｃｔｅ
ｒｌａｃｔａｍｇｅｎｕｓ　）などの細菌が生産するセ
ファバシン類抗生物質（特開昭６０−６６９８７号およ
び特開昭６０−１４　１２９６号公報参照）は、数多く
の抗生物質の中でも、臨床上きわめて重要な半合成セフ
ェム抗生物質の製造に使用するペニシリン、セファロス
ポリン類に属し、その生合成酵素遺伝子群は、セファバ
シン類のみならず、カビや放線菌が生産するペニシリン
、セファロスポリン類抗生物質の生産性向上や、それら
の生合成酵素の生産をはじめ、新規な抗生物質やそれら
の誘導体の生産への利用が期待できる。

従来の技術 ペニ７リンやセファロスポリンなど医薬産業上重要な、
β−ラクタム系抗生物質は、従来、主としてカビによっ
て生産されていたが、近年、放線菌、細菌からもβ−ラ
クタム系抗生物質生産菌が発見されている。それらのう
ち、β−ラクタム系抗生物質の生合成酵素遺伝子として
は、アクレモニウムークリソゲナム（＾ｃｒｅｍｏｎｉ
ｕｍ　　ｃｈｒｙｓｏｇｅｎｕｍ）のイソペニシリンＮ
シンセターゼ（　［　Ｐ　Ｓ　）遺伝子（　Ｓ．　Ｍ．
　Ｓａｍｓｏｎ　ｅｔ　ａｌ　：ネイチャ−　（Ｎａｔ
ｕｒｅ），炙土８．１９１（１９８５）参照）、デアセ
トキシセファロスポリンＣシンセターゼ／デアセトキ／
セフ１口スポリンＣヒドロキシラーゼ遺伝子（ＳＭ．　
Ｓａｍｓｏｎ　ｅＬ　ａｌ　：バイオ・テクノロジー（
Ｂｉｏ／Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ），　　５．　　１２０
７（１９８７）参照）がよ《知られており、イソペニシ
リンＮシンセターゼ遺伝子は、アクレモニウム・クリソ
ゲナム以外にもペニシリウム・クリソゲナム（　Ｐｅｎ
ｉｃｉｌｌｉｕｍｃｈｒｙｓｏｇｅｎｕｍ　）　（Ｌ．
　Ｇ．　　Ｃａｒｒ　ｅｔ　ａｌ　：シーン（Ｇｅｎｅ
）４８，２５７（１９８６）参照）、アスバージーラス
・ニドランス（　Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ　　ｎｉｄｕ
ｌａｎｓ　）（ＤＲｏｍａｎ　ｅｔ　ａｌ　：　ジーン
（Ｇｅｎｅ），　　５　７，　　Ｉ　７　１（　１　９
　８　７　）参照）、ストレブトマイセス・リブマニ（
　ＳｔｒｅｐｔｏＩＩｌｙｃｅｓ　　ｌｉｐｍａｎｉｉ
　）　（Ｂ．　Ｊ．　Ｗｅｉｇｅｌｅｔａｌ：ジャーナ
ル・オブ・バクテリオロジー（ＪＢａｃｔｅｒｉｏｌ．
），　　ｌ　７　０，　　３　８　１　７（１　９　８
　８）参照）からもクローン化されている。またデアセ
トキシセフ１口スポリンＣシンセターゼ遺伝子について
も、アクレモニウム・クリソゲナム以外に、ストレプト
マイセス・クラブリゲルス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ
ｃｌａｖｕｌｉｇｅｒｕｓ）（Ｂ．　Ｊ，　Ｗｅｉｇｅ
ｌ　ｅｔ　ａｌ　：ジャーナル０オブ・バクテリオロジ
−（Ｊ．　Ｂａｃｔｅｒｉｏｌ．），　１　７　０．３
８１７（１９８８）参照）からもクローン化されている
。一方、放線菌などでは抗生物質の生合成に関与する遺
伝子は遺伝子群を形成していることか知られており（Ｃ
．　Ｒ．　Ｂａｉｌｅｙ　ｅＬ　ａｌ　：バイオテクノ
ロジー（Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ），　　８　０　
８　（１　９　８　４　）参照）、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙ
ｃｅｓ　ｃｌａｖｕｌｉｇｅｒｕｓ（特開昭６２１９８
３９４号公報参照）のセファマイシン生合成酵素遺伝子
群のうちイソペニンリンＮシンセターゼ遺伝子、イソペ
ニシリンＮエピメラーゼ遺伝子、デアセトキシセファロ
スポリンＣシンセターゼ遺伝子、〇一カルバモイルデア
セチルセファロスポリンＣ　７−ヒドロキシラーゼ遺伝
子を含むＤＮＡ断片、ストレプトマイセス・カトレア（
Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ　ｃａｔｔｌｅｙａ）（特開
昭　６２−２２４２９２号公報参照）のセファマイシン
生合成酵素遺伝子群を含む２９．３ＫｂｐのＤＮＡ断片
が知られている。

発明が解決しようとする課題 上記のようにカビの場合、よく解析されているβ−ラク
タム系抗生物質生合成酵素遺伝子はまた全体の一部にす
ぎず、放線菌の場合もセファマイノン生合成酵素遺伝子
群を含むＤＮＡ断片が取得されているものの、まだその
構造が十分に解析されているとはいいがたい。セファバ
シン類抗生物質など細菌が生産するβ−ラクタム系抗生
物質の生合成酵素遺伝子については、まだ全く知られて
いない状況にある。

一方、一般的にカビ，放線菌の成育は細菌に比べて遅い
ため、醗酵生産物の製造には不利を伴うのみならず、抗
生物質生産に際して形態変化（分化）を必要とするので
、その制御方法が十分解明されていない現在、生産性の
向上に困難を生ずることも少なくない。これに反し細菌
は成育が速く、製造条件の管理が比較的容易であるため
、多くの醗酵生産に利用されているものの、β−ラクタ
ム系抗生物質の生産には未だ用いられていない。したが
って、細菌に対して遺伝子操作技術を駆使することによ
って、カビまたは放線菌を用いた場合よりも生産性の向
上が期待できる。さらに、遺伝子産物を細菌などで生産
しようとする場合、その遺伝子が細菌由来のものであれ
ば、遺伝子の発現の強さや安定性に期待が持てる。

課題を解決するための手段 本発明者らは、リゾバクター・ラクタムゲヌス（　Ｌｙ
ｓｏｂａｃｔｅｒ　　ｌａｃｔａｍｇｅｎｕｓ　）のＤ
ＮＡからセファバシン類抗生物質の生合成酵素遺伝子を
分離して解析したところ、このＤＮＡ断片に複数の生合
成酵素遺伝子が遺伝子群として存在していることをつき
とめ、さらに解析を進めた結果、それらが、δ一（Ｌ一
α−アミノアジビル）−Ｌ−システイニルーＤ−バリン
／ンセターゼ、イソペニシリンＮ／ンセターゼ、イソペ
ニシリンＮエピメラーゼ、デアセトキシセファ口スポリ
ンＣシンセターゼ、デアセトキシセファ口スポリンＣハ
イドロキシラーセ、β−ラクタマーゼの各遺伝子を含む
ものからなることを見出し、さらにそれら遺伝子を大腸
菌をはじめとして、カビ，放線菌などで効率的に発現さ
せうることを知って、本発明を完成するに至った。すな
わち本発明は、 （１）セファロスポリン系抗生物質の生合成に関与する
酵素遺伝子群を有する細菌由来のＤＮＡ断片、（２）該
細菌がリゾバクター・ラクタムゲヌスである、前記（１
）のＤＮＡ断片、 （３）セファロスポリン系抗生物質の生合成に関与する
酵素遺伝子群が、δ一（し−α−アミノアジピル）−Ｌ
−システイニルーＤ−バリンンンセターゼ、イソペニシ
リンＮシンセターゼ、イソペニ７リンＮエビメラーゼ、
デアセトキ／セファ口スポリンＣ／ンセターゼ、デアセ
ト牛シセファ口スボリンＣハイドロキシラーゼ、β−ラ
クタマーセの遺伝子のうち少なくとも１種を含むもので
ある、前記（１）または（２）のＤＮＡ断片、（４）Ｄ
ＮＡ断片の塩基配列が、第１図に示すものである前記（
１）ないし（３）のＤＮＡ断片、（５）前記（１）〜（
４）のＤＮＡ断片または、それを構成する少なくとも一
つの酵素遺伝子の発現に必要な大きさのＤＮＡ断片を組
み込んたプラスミド、（６）前記（５）のプラスミドで
形質転換した微生物および （７）セファロスポリン系抗生物質を産生ずる能力を有
する前記（６）の形質転換体を培養し、セファロスポリ
ン系抗生物質を培養液中に蓄積させ、それを採取するこ
とを特徴とするセファロスポリン系抗生物質のラｌ造法
に関する。

本発明において、β−ラクタム系抗生物質を産生ずるバ
クテリアのβ−ラクタム系抗生物質の生合成酵素遺伝子
は、該バクテリアの菌体から公知の方法で分離採取する
ことができる。

該バクテリアとしては、β−ラクタム系抗生物質を産生
ずる能力を有する細菌であればとくに制限されないが、
例えばその代表例として、キチノポリン類あるいはセフ
ァバシン類抗生物質の生産菌として知られるリゾバクタ
ー・ラクタムゲヌス（　Ｌｙｓｏｂａｃｔｅｒ　　Ｉａ
ｃｔａｍｇｅｎｕｓ　）、牛サントモナス０ラクタムゲ
ヌス（　Ｘａｎｔｈｏｍｏｎａｓ　　ｌａｃｔａｍｇｅ
ｎａ　）、フラボバクテリウム・エスビー（Ｆｌａｖｏ
ｂａｃｔｅｒｉｕｍｓｐ＝　＞、フラボバクテリウム・
キチノボラム（　Ｆｌａｖｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ　　ｃ
ｈｉｔｉｎｏｖｏｒｕｍ　）等があげられ、その具体例
として、リゾバクター・ラクタムゲヌス（　Ｌｙｓｏｂ
ａｃｔｅｒ　　ｌ＠ｃｔａｍｇｅｎｕｓ　）Ｙ　Ｋ　−
　９　０　（　Ｉ　Ｆ０　　１４２８８、ＦＥＲＭ　　
ＢＰ−５７５）株、牛サントモナス・ラクタムゲナ（　
Ｘａｎｔｈｏｍｏｎａｓｌａｃｔａａ＋ｇｅ；＋ａ）Ｙ
Ｋ−２８０（ＩＦＯ　　１４３３０、ＦＥＲＭ　　ＢＰ
−６３５）株、同ＹＫ−４　３　１（ＩＦ０　　１４３
８５，ＦＥＲＭ　　Ｐ−７９５５）株およびフラボバク
テリウム・キチノボラムＦＥＲＭ　　Ｐ−７０８５株等
があげられる。上記のＩＦＯ番号は、財団法人発酵研究
所（ｌｎｓｔ　ｉｔｕＬｅＦｏｒ　ＦｅｒｍｅｔａＬｉ
ｏｎ，　Ｏｓａｋａ；　Ｉ　Ｆ　Ｏ）における受託番号
を、また、ＦＥＲＭ’Ｐ番号は通商産業省工業技術院微
生物工業技術研究所（ＦＲＹ）における受託番号を、Ｆ
Ｅ’ＲＭ　　ＢＰ番号はＦＲＩにおけるブタペスト条約
に基づく受託番号をそれぞれ示す。

β−ラクタム抗生物質の生合成酵素遺伝子をコードする
ＤＮＡは、該バクテリアの染色体ＤＮＡもし《はプラス
ミドＤＮＡから常法により制限酵素で切り出すことによ
って得ることができる。該ＤＮＡの調製は、菌体から公
知の方法、たとえば「エクスペリメンツ・ウィズ・ジー
ン・フユージョンズＪ　（　Ｅｘｐｅｒｉｍｅｎｔｓ　
　ｗｉｔｈ　　Ｇｅｎｅ　　Ｆｕｓｉｏｎｓｌ９８４、
Ｇｏｌｄ　　Ｓｐｒｉｎｇ　　Ｉ｛ａｒｂｏｒ　　Ｌａ
ｂｏｒａｔｏｒｙ）１３７〜１３９頁記載のＤＮＡ分離
法に従い、あるいはこれに準じた方法により得ることが
できる。

該ＤＮＡからβ−ラクタム系抗生物質の生合成酵素遺伝
子を含むＤＮＡ断片を切り出して、ある宿主一ベクター
系を用いてクローニングするための宿主としては特に限
定されないが、通常大腸閑が用いられ、具体的には市販
されているエシェリヒア・コリ（　Ｅｓｃｈｅｒｉｃｈ
ｉａ　　ｃｏｌｉ）Ｌ　Ｅ　３　９　２株［ストラタシ
ーン・クローニング・システム（　ＳＴＲＡＴＡＧＥＮ
Ｅ　　Ｃｌｏｎｉｎｇ　　Ｓｙｓｔｅｍ　）社製、ＵＳ
Ａ］が好ましい。該ベクターとしては、大腸閑に導入し
うるちのであれば如何なるものであっても差し支えない
が、ｐＢ　Ｒ　３　２　２、ｐＵｃ　１　８、ｐＵＣ　
１　９などのプラスミドベクターや、λファージベクタ
ーなどが好んで用いられる。具体的には、市販のラムダ
・フィックス（Ｌａｍｂｄａ　　Ｆ　Ｉ　Ｘ）［ストラ
タジーン・クローニング・システム（　ＳＴＲＡＴＡＧ
ＥＮＥＣｌｏｎｉｎｇ　　Ｓｙｓｔｅｍ）社製、ＵＳＡ
］などが例示される。

該ＤＮＡからβ−ラクタム系抗生物質の生合成酵素遺伝
子を含むＤＮＡ断片を切り出す方法は如何なる方法を用
いてもよいが、通常制限酵素が用いられる。また、該Ｄ
ＮＡ断片をヘクターに挿入する方法は如何なる方法を用
いてもよいが、通常は該ＤＮＡを適当な制限酵素を用い
て切断、もし《は部分切断し、一方ベクターＤＮＡを染
色体ＤＮＡの切断に用いたものと同じ制限酵素、もしく
は切断された染色体ＤＮＡと連結可能な切断点を生じさ
せうる制限酵素を用いて切断したのち、両者ヲＤ　Ｎ　
Ａ　’）ガーゼの作用により連結して、ベクターＤＮＡ
に染色体ＤＮＡ断片を挿入した組換え体ＤＮＡとすれば
よい。

このような目的に用いられる制限酵素の具体例としては
、例えばモレキュラー・クローニング［（　Ｍｏｌｅｃ
ｕｌａｒ　　Ｃｌｏｎｉｎｇ　）、Ｍａｎｉａｔｉｓら
著、ＣｏｌｄＳｐｒｉｎｇ　　Ｈｏｒｂｏｒ　　Ｌａｂ
ｏｒａｔｏｒｙ，Ｎｅｗ　Ｙｏｒｋ　１　９　８　２年
］第１００〜ｌｏｔ頁記載の制限酵素なとが単独ないし
は適宜組み合わせて用いられる。また必要に応じてモレ
キュラー・クローニング第Ｌ０７〜１４８頁記載のＤＮ
Ａ修飾酵素が適宜用いられる。ここで用いる制限酵素の
切断条件、ＤＮＡＩ飾酵素の反応条件、およびリガーゼ
による連結条件は、特に制限はなく通常の反応条件でよ
い。

上記により得られた組換え体ＤＮＡを宿主に導入するた
めには、公知の方法を用いればよく、たとえばブラスミ
ドをベクターとして用いた場合は、コンピテ６ントセル
法を用いればよく、λファージベクターを用いた場合は
、インビトロ・バッケイジング法を用いればよい。具体
的には、染色体ＤＮＡが組み込まれたラムダ・フィック
ス（　ＬａｍｂｄａＦＩＸ）を市販のインビトロ・バソ
ケイジングキット［例えば、Ｇｉｇａｐａｃｋｇｏｌｄ
，　　ストラタジーン・クローニング・システム（ＳＴ
ＲＡＴＡＧＥＮＥ　ＣｌｏｎｉｎｇＳｙｓｔｅｍ）ｔｆ
製、ＵＳＡ］を用いてインビトロ・パノケイジングした
後、大腸菌宿主に感染させ、ブラークを形成させればよ
い。　目的とするβ−ラクタム系抗生物質の生合成酵素
遺伝子を含むλファ一ジベクターを検出するには、ベク
ターＤＮＡに挿入されたＤＮＡ断片上にβ−ラクタム系
抗生物質の生合成酵素遺伝子のσ在が確認できるもので
あれば、如何なる手段を用いてもよぐ、たとえば宿主の
β−ラクタム系抗生物質の生合成酵素遺伝子欠損株の相
浦性を利用する方法、既知である糸状菌または放線菌の
β−ラクタム系抗生物質の生合成関連酵素遺伝子または
その一部を放射能ラベルしてブローブとし、ハイブリダ
イゼーションによって検出する方法などを用いることが
できる。

具体的には、Ｓ，　Ｍ，　Ｓａｍｓｏｎらの報告［不イ
チャ−（Ｎａｔｕｒｅ），　　３　１　８，　　ｌ　９
　１　　（１　９　８　５）参照１にあるアクレモニウ
ム・クリソゲナム（　Ａｃｒｅｍｏｎｉｕｍｃｈｒｙｓ
ｏｇｅｎｕｍ　）由来のイソペニシリンＮシンセターゼ
遺伝子が、ブローブとして好適に用いられる。

この場合、既知である糸状菌または放線菌のβラクタム
系抗生物質の生合成酵素遺伝子と、バクテリアのβ−ラ
クタム系抗生物質の生合成酵素遺伝子とは、完全に同一
ではないので、通常用いられるハイブリダイゼーション
の条件（前記、［モレキュラー・クローニング」、第３
８７〜３８９頁参照）では検出できないこともあるので
、相同性の低いＤＮＡでも検出できうる条件（たとえば
、通常のハイブリダイゼーション溶液中のホルムアミド
濃度（５　０　（ｖ／ｖ）％）を約３　０　（ｖ／ｖ）
％に低下させる）を選択する必要が生じることもある。

ハイブリダイズすることが認められたブラークからλフ
ァージを通常の方法で回収し、それを用いてプラークハ
イプリダイゼーションの操作を数回繰り返すことにより
、β−ラクタム系抗生物質の生合成酵素遺伝子を含む染
色体ＤＮＡ断片が挿入されたえファージを分離すること
ができる。このλファージからλＤＮＡを分離し、適当
な制限酵素で切断後、ベクタープラスミドにサブクロー
ニングしたＤＮＡ断片とアクレモニウム・クリソゲナム
（　Ａｃｒｅｍｏｎｉｕｉ　　ｃｈｒｙｓｏｇｅｎｕｍ
）由来のイソペニシリンＮシンセターゼ遺伝子がハイブ
リダイズするか否かを調べることによりβ−ラクタム系
抗生物質の生合成酵素遺伝子のおおよその位置と大きさ
を知ることができる。

これら一連の基本操作は公知であり、文献［メソッズ・
イン・エンザイモロジ−（　Ｍｅｔｈｏｄｓ　　ｉｎＥ
ｎｚｙｍｏｌｏｇｙ）　６　８巻　１９７９年、モレキ
ュラー・クローニング（　Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ　　Ｃｌ
ｏｎｉｎｇ）、１９８２年］に詳細に記載されている。

β−ラクタム系抗生物質の生合成酵素遺伝子をコードす
るＤＮＡの塩基配列は、公知の方法、例えばジデオキシ
合成鎖停止法［添田栄一ら著、［核酸の塩基配列決定法
」第６１−１１３頁、学会出版センター　１９８５年、
参照］およびマキシマムギルバート（Ｍａｘａｍ　　Ｇ
ｉｌｂｅｒｔ）法［プロシーディングス・オブ・ザ・ナ
ショナル・アカデミー・オブ・サイエンシーズ・オブ・
ザ・ユナイテッド・オブ・アメリカ，７４．５４６３（
１９７７）参照］あるいはそれらに準じた方法に従って
決定できる。

決定したＤＮＡ塩基配列中におけるβ−ラクタム系抗生
物質の生合成酵素遺伝子の正確な位置は、その解析から
容易に知ることができる。

放線菌などでは、抗生物質に関与する遺伝子は遺伝子群
を形成していることが知られているが、バクテリアのβ
−ラクタム系抗生物質の生合成酵素遺伝子が遺伝子群を
形成しているかは、決定したＤＮＡ塩基配列を解析する
ことにより知ることができる。例えば、リゾバクター・
ラクタムゲヌス（Ｌｙｓｏｂａｃｔｅｒ　　ｌａｃｔａ
ｍｇｅｎｕｓ）Ｙ　Ｋ　−　９　Ｑ　（　Ｉ　Ｆ　０１
４２８８、ＦＥＲＭ　　Ｐ−７２４７）株から上記の方
法でクローン化した、インペニシリンＮシンセターゼ遺
伝子を含むＤＮＡ断片の塩基配列および該遺伝子の位置
は第１図に示すとおりである。すなわち第１図に示した
ＤＮＡ塩基配列中には、イソペニシリンＮシンセターゼ
遺伝子をコードするオープン・リーディング・フレーム
（ＯＲＦ）の前後に合計９個のＯＲＦが遺伝子群として
存在している。すなわち、ＯＲＦＩは第１図のＤＮＡ塩
基配列中、塩基番号５５２４のＡＴＧ（開始コドン）か
ら塩基番号１６６９０のＴＡＧ（終止コドン）、ＯＲＦ
２は塩基番号１６７６１のＡＴＧ（開始コドン）から塩
基番号１７７３９のＴＧＡ（終止コドン）、ＯＲＦ３は
塩基番号１７８０２のＡＴＧ（開始コドン）から塩基番
号１８７５９のＴＧＡ（終止コドン）、ＯＲＦ４は塩基
番号ｌ８７９８のＡＴＧ（開始コドン）から塩基番号１
９７３７のＴＧＡ（終止コトン）、Ｏ　Ｒ　Ｆ　５　ハ
塩基番号１９８０２のＡＴＧ（開始コドン）から塩基番
号２１０５９のＴＧＡ（終止コトン）、Ｏ　Ｒ　Ｆ　６
　ハ塩基番号２１１８６のＡＴＧ（開始コドン）から塩
基番号２２３４１１７）ＴＡＧ（終止コトン）、ＯＲＦ
’ｌｌｌｍＭ番号４２１ｌのＡＴＧ（開始コドン）から
塩基番号５４４ｌのＴＧＡ（終止コドン）、ＯＲＦ　８
は塩基番号２８８７のＡＴＧ（開始コドン）から塩基番
号４１９８のＴＧＡ（終止コドン）、ＯＲＦ９は塩基番
号６のＡＴＧ（開始コドン）から塩基番号２８１７のＴ
ＧＡ（終止コドン）である。ここで、イソペニシリンＮ
シンセターゼ遺伝子をコードするＯＲＦは、後述するよ
うにＯＲＦ２である。

ＯＲＦにコードされているタンパク質（酵素）の機能を
決定する方法としては、大腸菌やシュードモナス・ブチ
ダなどの宿主−ベクター系を用いてＯＲＦにコードされ
ているタンパク質を菌体内で発現させ、その酵素活性を
調べる方法、既知である糸状菌または放線菌のβ−ラク
タム系抗生物質の生合成酵素のアミノ酸配列とＯＲＦに
コードされているタンパク質のアミノ酸配列を比較する
方法、既知のβ−ラクタム系抗生物質の生合成欠損株を
宿主とし○ＲＦにコードされているタンパク質を菌体内
で発現させ、その生合成欠損の相補性を調べる方法など
が例示される。

本発明者らは、上記のＯＲＦを大腸菌およびシュードモ
ナス・ブチダ内での発現と、他の微生物由来の既知のβ
−ラクタム系抗生物質生合成酵素のアミノ酸配列との比
較から、ＯＲＦ　ｌはδ−（Ｌ−α−アミノアジビル）
一Ｌ−システイニルーＤ一バリンシンセターゼ、ＯＲＦ
２はイソペニシリンＮシンセターゼ、ＯＲＦ３はデアセ
トキシセファロスポリンＣシンセターゼ、ＯＲＦ４はデ
アセトキシセファロスポリンＣハイドロキシラーゼ、Ｏ
ＲＦ５はイソペニシリンＮエピメラーゼ、ＯＲＦ６はβ
〜ラクタマーゼをコードしていることを明らかにした。

すなわち細菌においても放線菌の場合と同様、β−ラク
タム系抗生物質生合成酵素遺伝子が遺伝子群を形成して
いることをはじめて明らかにすることができた。

このようにして解析した各々のＯＲＦ，すなわちβ−ラ
クタム系抗生物質生合成酵素の構造遺伝子を含むＤＮＡ
断片は、種々の宿主で該遺伝子を発現させるためのＤＮ
Ａ断片として用いることかできる。この場合、ＤＮＡ断
片の大きさとしては、遺伝子の発現に必要な大きさの断
片、すなわち各々のＯＲＦの開始コドン（ＡＴＧ）から
終止コドン（ＴＡＧまたはＴＧＡ）を含むものであれば
さしつかえない。

以下にこの遺伝子群の産業上の応用方法について説明す
る。

β−ラクタム系抗生物質産生微生物のβ−ラクタム系抗
生物質産生能を増大させるためにβ−ラクタム系抗生物
質の生合成酵素遺伝子は有用である。β−ラクタム系抗
生物質産生能は、β−ラクタム系抗生物質の生合成酵素
に依存しているので、生合成酵素遺伝子を導入すること
による生合成酵素の活性の増加は、β−ラクタム系抗生
物質産生能を増大させうる。β−ラクタム系抗生物質産
生能を有する微生物の具体例としては、アクレモニウム
６クリソゲナム（　Ａｃｒｅｍｏｎｉｕｍ　ｃｈｒｙｓ
ｏｇｅｎｕｒａ　）、ペニシリウム・クリソゲナム（　
Ｐｅｎｉｃｉｌｌｉｕｎ＋ｃｈｒｙｓｏｇｅｎｕｍ　）
、ストレプトマイセス・クラブリゲルス（　Ｓｔｒｅｐ
ｔｏｍｙｃｅｓ　　ｃｌａｖｕｌｉｇｅｒｕｓ　）、リ
ゾバクター・ラクタムゲヌス（　Ｌｙｓｏｂａｃｔｅｒ
　　ｌａｃｔａｍ　−ｇｅｎｕｓ　）、キサントモナス
・ラクタムゲナ（　Ｘａｎｔｈｏｍｏｎａｓ　　Ｉａｃ
ｔａＢｅｎａ　）、フラボバクテリウム・キチノボラム
（　Ｆｌａｖｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ　　ｃｈｉｔｉｎｏ
ｖｏｒｕ＋＋ｒ　）などが例示される。β−ラクタム系
抗生物質産生能を有する微生物にβ−ラクタム系抗生物
質の生合成酵素遺伝子を導入する方法としては、通常の
形質転換法が用いられる。生合成酵素遺伝子は単独でも
さしつかえないが、さらに複数のβ−ラクタム系抗生物
質の生合成酵素遺伝子を、同時に形質転換してもよい。

該形質転換体を用いてβ−ラクタム系抗生物質を生産さ
せる場合、形質転換株が同化しうる炭素源、資化しうる
窒素源その他を含有する培地が用いられる。炭素源とし
ては同化しうるちのであれハ何でもよく、例えばグルコ
ース、シュークロース、澱粉、可溶性澱粉、グリセリン
、ｎ−バラフィンをはじめ、酢酸、フマール酸、安息香
酸などの有ｉ酸ｍ、エタノール、ブタノールなどのアル
コール類、油脂類（例、大豆油、ラード７ｌ１］）など
が単独でまたは混合して用いられる。また窒素源として
は例えばベプトン、大豆粉、肉エキス、綿実粉、乾燥酵
母、酵母エキス、コーン・スティーブ・リカー、フロフ
ロ、コーングルテンミール、尿素、アンモニウム塩類（
例、塩化アンモニウム）、硝酸塩類（例、硝酸カリウム
）、その他有機または無機の窒素含有物（例、ＮＺアミ
ン（Ａ）、硫安）が単独でまたは混合して用いられる。

また、前駆体や硫黄源としてメチオニン、システインを
添加したり、バリンなどのアミノ酸を添加してもよい。

その他培地成分の無機塩としては、各種リン酸塩（例、
リン酸カリウム）、硫酸塩（例、硫酸ナトリウム）、塩
酸塩（例、塩化マグネシウム）などが用いられる。

鉄、マグネシウム、カルシウム、マンガン、コバルトな
どの各イオンの添加は菌の成育およびセファロスポリン
系抗生物質の生産、安定性などに関係が深い。硫黄源と
してチオ硫酸ナトリウムやチオ尿素などの添加も有効で
あり、ざらに消泡剤も適宜用いられる。これら使用する
培地原料は使用する菌株、培養に利用する条件などに応
じて適宜に組合わせ、もしくは選択されうる。実際の培
養にあたっての培養温度、培養期間、培地のｐＨ，通気
撹拌などの培養条件は使用する菌株、培地組成などによ
って一定しないが、目的とするセファロスポリン系抗生
物質の蓄積量が最大になるよう選択調節されればよい。

一般に、培養温［ハ、２０〜３０゜Ｃ１培養期間は４〜
１４日、培地のｐＨは５．０〜９．０で好気的に培養を
行なうと、培養液中のセファロスポリン系抗生物質の蓄
積は最高に達する。

培養の結果、得られた培養液中にはセファロスポリン系
抗生物質が生成蓄積される。セファ口スボリン系抗生物
質の大部分は培養ろ液中に存在するので、培養液を遠心
分離あるいはろ過により菌体を除去した液体部分からこ
れを得るのが好ましい。セファ口スポリン系抗生物質を
分別採取するには、公知の方法、たとえば弱酸性有機物
の一般的な分別採取法が準用できる。すなわちイオン交
換樹脂（例、アンバーライトＩＲＡ−９００）、活性炭
、セルロース、シリカゲルなどを用いるクロマトグラフ
ィーあるいはゲルろ過法などを組み合わせることにより
有利に目的物を採取することができる。なおセファロス
ポリン系抗生物質の定量には薄層クロマトグラフィーで
各成分を分離後、被検菌に対する沃菌力を測定する方法
、またはネイチャ−（　Ｎａｔｕｒｅ　）第２４６巻、
１５４頁（１　９　７　３）に記載されているセファロ
スポリナーゼを用いる方法が用いられる。またセファロ
スポリン系抗生物質の同定には元素分析、核磁気共鳴ス
ペクトル、ろ紙電気泳動、薄層クロマトグラフィーなど
が用いられる。

また、第１図に示したＤＮＡ塩基配列の一部もし《は全
部をハイブリダイゼーションのブローブとして用いるこ
とにより、他のβ−ラクタム系抗生物質産生微生物から
β−ラクタム系抗生物質の生合成酵素遺伝子、もしくは
遺伝子群をクローン化することが可能となる。かくして
得られた遺伝子（群）を用いて、さらに上記の如き操作
を経て該微生物のβ−ラクタム系抗生物質の生産性を向
上させることも可能である。

さらに、全くβ−ラクタム系抗生物質を産生じない微生
物に、β−ラクタム系抗生物質の生合成酵素遺伝子群を
導入することにょりβ−ラクタム系抗生物質の産生能を
付与することが可能となる。

このような目的の微生物としては、β−ラクタム系抗生
物質を産生じない微生物であれば如何なるものでもよい
が、好まし《はその菌体内にセファロスポリン系抗生物
質の前駆体である、Ｌ−バリン、Ｌ−システィン、Ｌ−
α−アミノアジピン酸が存在する微生物が用いられる。

その具体例としてはシュードモナス・プチダ（Ｐｓｅｕ
ｄｏｍｏｎａｓ　ｐｕｔｉｄａ）などが例示される。し
かしこれらの前駆体が存在しない微生物も、それを生合
成するのに必要な酵素遺伝子をβ−ラクタム系抗生物質
の生合成酵素遺伝子群と同時に導入することによりβ−
ラクタム系抗生物質の産生能を付与することが可能とな
る。

さらに、第１図に示したＤＮＡ塩基配列中のβ一ラクタ
ム系抗生物質の生合成酵素をコードする構造遺伝子を適
当な宿主で大量に発現させることは、通常の遺伝子操作
技術を用いることにより可能である。大量に発現させる
ための宿主としては特に制限はないが、大腸菌をもちい
るのが適切である。ベクターとしては、通常大腸菌で用
いられるものであれば如何なるものでもよく、例えば先
に記述したものが用いられる。この場合、遺伝子を大量
に発現させるために大腸菌で効率よく働くプロモーター
の下流に、該構造遺伝子を接続するのが望ましい。該プ
ロモーターの具体例としては、よ《知られてい６１ａｃ
，　ｔｒｐ、Ｌａｃ、λｐＬプＣｌモーターなどが例示
される。また市販の発現ベクターブラスミド、たとえば
ｐＫＫ２３３−２（ファルマシア製、スウェーデン）や
、それらの誘導体を川いてもよい。このようにして大量
に発現させた宿主からβ−ラクタム系抗生物質の生合成
酵素は、通常の酵素精製法で単離、精製される。単離、
精製されたβ−ラクタム系抗生物質の生合成酵素は、無
細胞系で、たとえば固定化酵素として用いることにより
、β−ラクタム系抗生物質（非天然のβ−ラクタム系抗
生物質を含む）の製造にもちいることができる。

これら遺伝子群を応用する場合、第１図に示したＤＮＡ
塩基配列中のβ−ラクタム系抗生物質の生合成酵素をコ
ードする構造遺伝子をそのまま用いてもさしつかえない
が、その機能が失われないかぎりは、ＤＮＡ塩基配列を
改変して用いてもよい。たとえば、ＤＮＡ塩基配列の改
変法としては、部位特異的変異法（Ｓｉｔｅ　　ｄｉｒ
ｅｃｔｅｄ　　ｍｕｔａｇｅｎｅｓｉｓ）、化学合成Ｄ
ＮＡを用いる方法など通常の方法が例示される。また異
種の宿主で発現させる場合などに、アミノ酸コドンをそ
の宿主での発現に好都合なアミノ酸コドンに変化するよ
うにＤ．ＮＡ塩基配列を改変して用いてもよい。さらに
それぞれのβ−ラクタム系抗生物質の生合成酵素遺伝子
のＤＮＡ塩基配列を改変することにより、基質特異性、
ＫＩＩｌ値、至適ｐＨ、至適温度などの酵素の機能が変
化した変異酵素を作製して用いてもよい。

火」Ｌ貝 以下に実施例および参考例を挙げて、本発明の内容をよ
り具体的に説明するが、これらはいずれも本発明の内容
を例示するものであり、本発明の範囲を限定するもので
はない。なお以下において％（パーセント）は特にこと
わりのない限り重量／容量バーセントを示すものとする
。

実施例ｌ　　アクレモニウム・クリソゲナムのＩＰＳ遺
伝子のクローニング ｌ）アクレモニウム・クリソゲナムの染色体ＤＮＡの調
製 アクレモニウム・クリソゲナムＡＴＣＣ　　１１５５０
株の凍結保存菌体をサッカロース３０ｇ／ｆ２、肉エキ
ス１５ｇ／Ｌコーン・ステイープ・リカ−５ｇ／（２お
よびＣａＣＯ．１．５ｇ／１２を含む培地（ｐＨ７．０
）に接種し、２８℃で４８時間、回転式振盪機（２　０
　Ｏ　ｒｐｍ）上で培養した。培養液ｌσをろ別して得
られる菌体から、Ｐ．　Ｆ．　Ｉｌａｍｌｙｎらの方法
［エンザイム・マイクロバイオロジカル・テクノロジー
（　Ｅｎｚｙｍｅ　　Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ
　　Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ　）　３＋３２１（１９８１
）参照］に従ってブロトプラストを調製した。得られた
プロトプラストからＤ．　Ｒ．Ｃｒｙｅｒらの方法［メ
ソッド・イン・セル・バイオロジー（Ｍｅｔｈｏｄ　　
ｉｎ　　Ｃｅｌｌ　　Ｂｉｏｌｏｇｙ　）　ＸＩＩ、３
９（１　９　７　５）参照］に従い、約５ｍｇの染色体
ＤＮＡを得た。

２）アクレモニウム・クリソゲナムのジーンライブラリ
の作製 上記１）項で得た染色体ＤＮＡ３０μｇに５．４ユニッ
トの制限酵素Ｍｂｏｌを３７゜Ｃで２０分間作用させ部
分切断した後、ｄＡＴＰとｄＧＴＰの存在下でＤＮＡポ
リメレースｒ　ラージフラグメン｝（ＤＮＡ　ｐｏｌｙ
ｍｅｒａｓｅ　ｌ　　ｌａｒｇｅ　ｆｒａｇｍｅｎｔ）
（宝酒造製）を作用させた。これとファージベクターλ
ＦｉｘのｘｈｏＩ切断断片、バーシアル・フイルーイン
・アーム（ｐａｒｔｉａｌ　　ｆｉｌｌ−ｉｎ　ａｒｍ
）（ストラタジーン●クローニング・システム社製、Ｕ
ＳＡ）とをＴ４　ＤＮＡ　　リガーゼ（Ｔ　４　Ｄ　Ｎ
　Ａ　　Ｉｉｇａｓｅ）により連結した。この連結反応
液を、ギガバ・，ク　ゴールド（Ｇｉｇａｐａｃｋ　　
ｇｏｌｄ）（ストラタジーン・クローニング・システム
社製、ＵＳＡ）を用いて、イン　ビトロ●パッケイジン
グ（ｉｎ　ｖｉｔｒｏ　ｐａｃｋａｇｉｎｇ）を行なっ
た。以上のようにして作製したジーンライブラリ（ｇｅ
ｎｅ　ｌｉｂｒａｒｙ）のタイターは、指示細菌として
大腸閑ＬＥ３９２を用いて前記「モレキュラー・クロー
ニング」第６４頁に記載の方法により調べた結果、６．
５　Ｘ　Ｉ　Ｏ’ｐｆｕ／蔵であった。

３）イソペニシリンＮシンセターゼ遺伝子検索プローブ
の調製 Ｓ，　Ｍ，　Ｓａｍｓｏｎらの報告［　Ｎａｔｕｒｅ．
　　３　１　８，１９１（１９８５）参照］をもとに、
第２図に示すＤＮＡオリゴマーを調製した。

４）ジーンライブラリからのＩＰＳ遺伝子のスクリーニ
ング 上記３）項で作製したジーンライブラリをプレートあた
り６０００個のブラークが出現するようにＳＭ（ＮａＣ
Ｉ２　５．８ｇ／Ｑ．　Ｍｇｓｏ４−　７１−１，ｏ２
ｇ／Ｑ．５０ｍＭトリスー塩酸（ｐＨ７．５），０．０
１％ゼラチンを含む．前記「モレキュラー・クローニン
グ」第７０頁参照）で希釈したのち、指示細菌として大
腸菌ＬＥ３９２を用いてプレート上にブラークを出現さ
せた。このプレートから前記［モレキュラー・クローニ
ング」の第３２０〜３２１頁に記載の方法に従ってブラ
ークをニトロセルロースフィルターにリフトした。前記
「モレキュラー・クローニング」、第３９６頁記載の方
法で第２図のＤＮＡオリゴマーの５′末端をＴ４ポリヌ
クレオチド・キナーゼ［γ−３１Ｐ］ＡＴＰを用いて３
″Ｐで放射能ラベルした。これをプローブとして、ブラ
ーク・ハイブリダイゼーシジン（前記「モレキュラー・
クローニング」、第３２６〜３２８頁参照）を行なった
。ブローブとハイブリタイズが認められたポジティブプ
ラークから前記、「モレキュラー・クロー二冫グＪ第３
７１〜３７２頁記載の方法に従いλＤＮＡを分離した。

得られたλＤＮＡを、制限酵素ＢａｍＨＩで切断したの
ち、アガロースゲル（０．８％）電気泳動した。この電
気泳動ゲルから、サザン（　Ｓｏｕｔｈｅｒｎ　）法（
前記［モレキュラー・クローニングＪ、第３８２〜３８
６頁参照）により、ニトロセルロースフィルターにＤＮ
Ａを転写した。３８Ｐでラベルした第２図のＤＮＡオリ
ゴマーと、上記ＤＮＡ結合二トロセルロースフィルター
のサザン雑種形成（前記「モレキュラー・クローニング
」、第３８７〜３８９頁参照）を行なった。その結果、
３．ＩＫｂｐのＢａｍＨＩ断片とハイブリダイズが認め
られた。

５）Ｉ　ＰＳ遺伝子のサブクローニング上記４）項で得
たλＤＮＡを制限酵素ＢａｍＨＩで切断したのち、３．
ｌＫｂｐのＢａｍＨＩ断片をアガロースゲル（１．０％
）電気泳動（前記［モレキュラー・クロー二冫グ」、第
１５０〜１６２頁参照）および電気泳動溶出法（高木康
敬著［遺伝子操作マニュアル］第３３頁、講談社サイエ
ンティフィク、１９８２年参照）により単離した。一方
ベクタープラスミドｐＵｃｌ８を制限酵素ＢａｍＨＩで
切断した。このようにして得られた２種類のＤＮＡ断片
を混合し、Ｔ　４　Ｄ　Ｎ　Ａ　ＩＪガーゼで連結反応
を行なった。この連結反応液を用いて大腸菌ＪＭ１０９
株を形質転換することにより、ｐＵｃ１８のＢａｍＨＩ
サイトに３．，ＩＫｂｐのＢａｍＨＩ断片（アクレモニ
ウム・クリソゲナムのＩＳＰ遺伝子を含む）が挿入され
たプラスミドｐｌｓＰ６（第３図参照）を作製すること
により、サブクローン化した。

実施例２　　リゾバクター・ラクタムゲヌスのＩＰＳ遺
伝子のクローニング ｌ）リゾバクター・ラクタムゲヌスの染色体ＤＮＡの調
製 リゾバクター・ラクタムゲヌスＹＫ−９０（ＩＦＯ　　
１４２８８，ＦＥＲＭ　　ＢＰ−５７５）の凍結保存菌
体を、ＴＹＧ培地（酵母エキス２．５ｇ／Ｑ、バタトト
リプトン５ｇ／（２、グルコース１ｇ／ｅを含む）１０
０−に接種して回転式振盪機（２　０　Ｏ　ｒｐｍ）上
で、２４℃、２４時間培養した。

遠心分離（６０００Ｇ，５分）により得られた菌体から
［エクスペリメンツ・ウィズ・ジーン・フユージコンズ
Ｊ（Ｅｘｐｅｒｉｍｅｎｔｓ　　ｗｉｔｈ　　Ｇｅｎｅ
　　Ｆｕｓｉｏｎｓ．ｌ９８４、Ｇｏｌｄ　　Ｓｐｒｉ
ｎｇ　　Ｈａｒｂｏｒ　　Ｌａｂｏｒａｔｏｒｙ）１３
７〜１３９頁記載の染色体ＤＮＡ分離法に従い、約ｌＩ
ｌｌｇの染色体ＤＮＡを得た。

２）リゾバクター・ラクタムゲヌスのジーンライブラリ
（　ｇｅｎｅ　　ｌｉｂｒａｒｙ　）の作製上記１）項
で得た染色体ＤＮＡ３０μｇに５．４ユニットの制限酵
素ＭｂｏＩを３７゜Ｃで２０分間作用させ、部分切断し
た後、ｄＡＴＰとｄＧＴＰの存在下でＤＮＡポリメレー
ス　Ｉ・ラージフラグメント（Ｄ　Ｎ　Ａ　ｐｏｌｙｍ
ｅｒａｓｅ　　Ｉ　　ｌａｒｇｅ　　ｒｒａｇｍｅｎｔ
）（宝酒造製）を作用させた。これとファージベクター
λＦｉｘのＸ　ｈｏ　Ｉ　切断断片、バーシアル　フィ
ルーイン・アーム（ｐａｒｔｉａｌ　　ｆｉｌｌ　−　
ｉｎ　ａｒＩＩ１）（スドラタジーン・クローニング・
システム社製、ＵＳＡ）とをＴ４ＤＮＡリげ−ゼ（Ｔ　
４　Ｄ　Ｎ　Ａ　’　Ｉｉｇａｓｅ）により連結した。

この連結反応液を、ギガパノクゴールド（Ｇｉｇａｐａ
ｃｋ　ｇｏｌｄ）（ストラタジーン・クローニング・シ
ステム社製、ＵＳＡ）を用いて、イン　ビトロ・パッケ
イジング（ｉｎ　ｖｉｔｒｏ　ｐａｃｋａｇｉｎｇ）を
行なった。以上のようにして作製したジーンライブラリ
のタイターは、指示細菌として大腸菌ＬＥ３９２を用い
て前記と同様の方法で調べた結果、８．　６　Ｘ　Ｉ　
Ｏ　”　ｐｆｕ／！であった。

３）ジーンライブラリからのＩＰＳ遺伝子のスクＪ−ニ
ング 上記２）項で作製したジーンライブラリをプレートあた
り６０００個のプラークが出現するようにＳＭで希釈し
たのち、指示細菌として大腸１ｉＬＥ３９２を用いてプ
レート上にブラークを出現させた。このプレートから前
記「モレヰユラー・クローニング」の第３２０〜３２１
頁に記載の方法に従ってブラークをニトロセルロースフ
ィルターにリフトした。ニックトランスレーション法（
前記「モレキュラー・クローニング」、第１０９〜１１
２頁参照）により３リで放射能ラベルしたブラスミドｐ
ｌＰｓ６の１．９ＫｂｐのＮｃｏｌ　−ＢａｍＨＩ断片
（アクレモニウム・クリソゲナムのＩＰＳ遺伝子を含む
）をプローブとして、ブラークハイブリダイゼーション
（前記［モレキュラー・クローニング」、第３２６〜３
２８頁参照）を３　０　（ｖ／Ｖ）％ホルムアミド、０
．７５Ｍ塩化ナトリウム、０．０７５Ｍクエン酸ナトリ
ウム、０．５％ドデシル硫酸ナトリウム、５０１１１Ｍ
トリス塩酸緩衝液（ｐＨ７．５）および１００μｇ／滅
熱変性サケ精子ＤＮＡを含むハイブリダイゼーション溶
液中で４２°Ｃ，１６時間行った。

ブローブとハイブリダイズが認められたポジティブブラ
ークから（前８己「モレキュラー・クローニング」、第
３７１〜３７２頁記載の方法に従いλＤＮＡを分離した
。得られたλＤＮＡを、制限酵素Ｓ　ａｃ　Ｉで切断し
たのちアガロースゲル（０、８％）電気泳動した。この
電気泳動ゲルから、サザン（　Ｓｏｕｔｈｅｒｎ　）法
（前記［モレキュラー・クローニング］、第３８２〜３
８６頁参照］により、ニトロセルロースフィルターにＤ
ＮＡを転写した。

３１Ｐで放射能ラベルしたプラスミドｐｌＰｓ６の１．
９ＫｂｐのＮｃｏｌ　−　ＢａＩＩＩＨ　［断片と、上
記ＤＮＡ結合ニトロセルロースフィルターのサザン雑種
形成（前記「モレキュラー・クローニング」、第３８７
〜３８９頁参照）を３　０　（ｖ／ｖ）％ホルムアミド
、０．７５Ｍ塩化ナトリウム、０．０７５Ｍクエ冫酸ナ
トリウム、０，５％ドデシル硫酸ナトリウム、５０＋Ｍ
トリス塩酸緩衝液（ｐＨ７．５）および１００μｇｌｄ
熱変性サケ精子ＤＮＡを含むハイブリダイゼーション溶
液中で４２゜Ｃ，１６時間行なった。その結果、４．８
ＫｂｐのＳ　ａｃ　Ｉ断片とハイブリダイズが認められ
た。

４）ＩＰＳ遺伝子のサブクローニング 上記３）項で得たλＤＮＡを制限酵素３ａｃｌで切断し
たのち、４，８ＫｂｐのＳ　ａｃ　［断片をアガロース
ゲル（１９０％）電気泳動（前記［モレキュラー・クロ
ーニング」、第１５０〜１６２頁参照）および電気泳動
溶出法（高木康敬著［遺伝子操作マニュアル」第３３頁
、講談社サイエンティフィク、１９８２年参照）により
単離した。一方ベクタープラスミドｐＵｃ１８を制限酵
素Ｓ　ａｃ　ｒで切断した。

このようにして得られた２種類のＤＮＡ断片を混合し、
Ｔ４ＤＮＡリガーゼで連結反応を行なった。

この連結反応液を用いて大腸ｉＪＭｌ０９株を形質転換
することにより、ｐＵｃ１８のＳ　ａｃ　Ｉサイトに４
。８ＫｂｐのＳａｃｌ断片が挿入されたプラスミドｐＢ
Ｉｌ（第４図参照）をえた。ブラスミドｐＢ　Ｉ　１を
種々の制限酵素で切断し、λファージのＨｉｎｄｌｌ１
分解物を分子量の基準にして、アガロースゲル（ｌ．０
％）電気泳動く前記［モレキュラー・クローニング」、
第１５０〜１６２頁参照）のパタ！ンから、第４図に示
す制限酵素切断地図を作製した。

実施例３　　　１ＰＳ遺伝子と隣接する領域のクローニ
ング １）プラスミドｐＢＩｌのＳ　ａｃ　Ｉ断片（４．８Ｋ
ｂ）と隣接する領域のサブクローニング 実施例２−３）で得たポジティブ　ブラークから分離し
たλＤＮＡを制限酵素Ｘｈｏｌで切断したのちアガロー
スゲル（０．８％）電気泳動した。この電気泳動ゲルか
ら、サザン（　ＳｏｕＬｈｅｒｎ　）法（前記、［モレ
キュラー・クローニングＪ、第３８２〜３　８　６　頁
参照）により、ニトロセルロースフィルターにＤＮＡを
転写した。３！Ｐで放射能ラベルしたプラスミドｐＢＩ
ｌの１．３ＫｂｐのＸｈｏｌ　−Ｓａｃｌ断片と、上記
ＤＮＡ結合二トロセルロースフィルターのサザン雑種形
成（前記「モレキュラー・クローニング」、第３８７〜
３８９頁参照）を５　０　（ｖ／ｖ）％ホルムアミド、
０．７５Ｍ塩化ナトＪウム、０．０７５Ｍクエン酸ナト
リウム、０．５％ドデシル硫酸ナトリウム、５０ｍＭ｝
リス塩酸緩衝液（ｐＨ７．５）および１００μｇｌｔｄ
熱変性サケ精子ＤＮＡを含むハイブリダイゼーション溶
液中で４２℃、１６時間行なった。その結果、５．ｌＫ
ｂｐのＸ　ｈｏ　Ｉ断片とハイブリダイズが認められた
。また同様にして３ｔｐで放射能ラベルしたプラスミド
　ｐＢＩｌのｌ．８ＫｂｐのＸｈｏｌ−Ｓａｃｌ断片と
サザン雑種形成を行なった結果、４．６ＫｂｐのＸ　ｈ
ｏ　Ｉ断片とハイブリダイズが認められた。

５．ＩＫｂｐのＸ　ｈｏ　Ｉ断片と４．６ＫｂｐのＸｈ
ｏｌ断片をそれぞれ実施例２−４）と同様の方法でベク
ターブラスミドｐｂｌｕｅｓｃｒｉｐｔ　　Ｓ　Ｋ＋の
Ｘｈｏｌサイトに挿入し、プラスミドｐＢ　Ｉ　２（５
．ＩＫｂｐのＸ　ｈｏ　Ｉ断片を含む、第５図参照）ｐ
ＢＩ３（４．６ＫｂｐのＸｈｏｌ断片を含む、第６図参
照）を作製した。

２）ブラスミドｐＢ　Ｉ　２のＸｈｏ［−Ｎｒｕｌ断片
（０．８Ｋｂｐ）と隣接する領域のジーンライブラリー
からのスクリーニング 実施例３−１）記載のブラスミドｐＢ［２のＸｈｏ１−
ｊ’Ｊｒｕｌ断片（０．８Ｋｂｐ）をブローブとする実
施例２−３）と同様のブラークノ１イブリダイゼーショ
ン法を用いて実施例２−２）で作製したリゾバクター・
ラクタムゲヌスのジーンライブラリ（ｇｅｎｅ　　ｌｉ
ｂｒａｒｙ）からプラスミドｐＢ　Ｉ　２のＸｈｏｒＮ
ｒｕｌ断片（０．８Ｋｂｐ）と隣接する領域を含むブラ
ークをスクリーニングした。得られたポジティブプラー
クからλＤＮＡを分離した後、制限酵素Ｘ　ｈｏ　Ｉ切
断で得られるＤＮＡ断片を実施例２−４）と同様の方法
で、ベクターブラスミドｐｂｌｕｅｓｃｒｉＰｔＳＫ＋
のＸ　ｈｏ　Ｉサイトに挿入し、ブラスミドｐＢ＋５（
２．ＯＫｂｐのＸ　ｈｏ　Ｅ断片を含む、第８図参照）
、ｐＢ　Ｉ　７（８．５ＫｂｐのＸｈｏｌ断片を含む、
第１０図参照）を作製した。また制限酵素ＢａｍＨＩ切
断で得られるＤＮＡ断片を実施例２−４）と同様の方法
で、ベクタープラスミドｐｂｌｕｅｓｃｒｉｐｔＳＫ＋
のＢａｍＨＩサイトに挿入し、プラスミドｐＢ［４（３
．ＯＫｂｐのＢａｍＨＩ断片を含む、第７図参照）、ｐ
Ｂ　Ｉ　６（３．Ｏ　ＫｂｐのＢａｍＨＩ断片を含む、
第９図参照）、ｐＢ　Ｉ　８　（９．　３　ＫｂｐのＢ
ａｍＨＩ断片を含む、第１１図参照）を作製した。

これらのプラスミドｐＢＩｌ、ｐＢＩ２、ｐＢＩ３、ｐ
Ｂ　Ｉ　５、ｐＢ　Ｉ　７、ｐＢ　Ｉ　４、ｐＢ　Ｉ　
６およびｐＢ　Ｉ　８にサブクローニングしたリゾバク
ター・ラクタムゲヌス　ＹＫ−９０の染色体ＤＮＡ断片
の位置関係および制限酵素切断地図を第１２図に示した
。

実施例４　　クローン化したリゾバクター・ラクタムゲ
ヌス　ＹＫ−９０の染色体 ＤＮＡの塩基配列 第１２図に示したリゾバクター・ラクタムゲヌス　ＹＫ
−９０の染色体ＤＮＡの制限酵素切断地図上３．ＯＫｂ
ｐのＮ　ｒｕ　Ｉサイトから２６．７ＫｂｐのＰｓｔｌ
サイトまでの約２３．７ＫｂｐのＤＮＡ断片の塩基配列
をジデオキシ合成鎖停止法［添田栄一ら著、［核酸の塩
基配列決定法」第６１−１１３頁、学会出版センター　
１９８５年参照］に従って決定した。その結果を第１図
に示す。

実施例５　　　ＤＮＡ塩基配列の解析 第１図に示したＤＮＡ塩基配列を、ＤＮＡシークエンス
人力解析システムｒＤＮＡ　　Ｓ［ＳＪ（日立ソフトエ
ンジニアリング製）を用いて解析した結果、第１図に示
したＤＮＡ塩基配列中に９個のオープンリーディングフ
レーム（ＯＲＦＩ〜ＯＲＦ９）が存在していた。その結
果を第１２図に示す。また、それぞれのＯＲＦのアミノ
酸配列を第１３図から第２１図に示す。

実施例６　　大腸菌での発現ベクタープラスミドの作製 ベクターブラスミドｐＢＲ３２２（ファルマシア社製、
スウェーデン）をＰｓｔｌで切断した後、ｄＮＴＰの存
在下で７４ＤＮＡポリメラーゼ（宝酒造製）を作用させ
切断点をフラッシュエンドに転換した。これにＥｃｏＲ
Ｉリンカー（宝酒造製）をＴ４ＤＮリガーゼ（宝酒造製
）により連結した後、ＥｃｏＲＩで切断した。これをＴ
４ＤＮＡリガーゼ（宝酒造製）により連結することによ
り、プラスミドｐＢＲ３２２のＥｃｏＲＩサイトからＰ
ｓｔｌサイトまでが欠失したプラスミドｐＢＲ３２２Ｅ
ｃｏ（第２２図参照）を作製した。

市販の発現ブラスミドｐＫＫ２３３−２をＳｅａＩで切
断した後、ＥｃｏＲＩリンカー（宝酒造製）をＴ４ＤＮ
Ａリガーゼ（宝酒造製）により連結した。

これをＥｃｏＲｒで切断した後、ｌ．ｌＫｂｐのＥｃｏ
Ｒｌ断片をアガロースゲル（１．０％）電気泳動（前記
「モレキュラー・クローニング」、第１５０〜１６２頁
参照）および電気泳動溶出法（高木康敬著「遺伝子操作
マニュアル」第３３頁、講談社サイエンティフィク、１
９８２年参照）により単離した。一方前記、プラスミド
ｐＢＲ３２２Ｅｃｏを制限酵素ＥｃｏＲＩで切断したの
ち、アルカリフォスファターゼ（宝酒造製）を作用させ
た。このようにして得られた２種類のＤＮＡ断片を混合
し、Ｔ４Ｄ　Ｎ　Ａ　’Ｊガーゼで連結反応を行なった
。この連結反応液を用いて大腸菌ＪＭ１０９株を形質転
換することによりｐＢＲ３２２ＥｃｏのＥｃｏＲＩサイ
トに１，ＩＫｂＰのＥｃｏＲＩ断片が挿入されたプラス
ミドｐＢＲＴΔ〇８（第２３図参照）をえた。

実施例７　　　０ＲＦ２の大腸菌での発現実施例２−４
）記載のブラスミドｐＢＩｌをＢａｍＨｌとＸｈｏ［で
切断した後、ｄＮＴＰの存在下でＴ４ＤＮＡポリメラー
ゼ（宝酒造製）を作用させ切断点をフラッシュエンドに
転換した。これをアガロースゲル（ｌ，０％）電気泳動
（前記「モレキュラー・クローニングＪ１第１５０〜１
６２頁参照）した後、電気泳動溶出法（高木康敬著［遺
伝子操作マニュアルＪ第３３頁、講談社サイエンティフ
ィク、１９８２年、参照）によりＯＲＦ２を含む１．２
５ＫｂｐのＢａｍＨ　Ｉ　−Ｘｈｏｌ断片を単離した。

実施例６記載のブラスミドｐＢＲＴＡＣ８をＮ　ｃｏ　
Ｉで切断した後、ｄＮＴＰの存在下でＴ４ＤＮＡポリメ
ラーゼ（宝酒造！２）を作用させ切断点をフラッシュエ
ンドに転換した。このようにして得られた２種類のＤＮ
Ａ断片を混合し、Ｔ４　ＤＮＡリガーゼで連結反応を行
なった。この連結反応液を用いて大腸菌ＪＭｌ０９株を
形質転換することによりｐＢＲＴＡＣ８のＮｃｏｌサイ
トに１．２５ＫｂｐのＢａｍＨ　Ｉ−Ｘｈｏｌ断片が挿
入されたプラスミドｐＢＩｌ１０（第２４図参照）をえ
た。

プラスミドｐＢＩ１１０を保持する大腸菌ＣＰＣ２０株
（Ｌ！！Ｊ２Ｃ欠損株、すなわちβ−ラクタマーゼ欠損
株、アグリ力ルチ二ラル・アンド・バイオロジカル・ケ
ミストリ−（＾ｇｒ．　Ｂｉｏｌ．　Ｃｈｅｍ．），３
７．１５２８（１９８４）参照）を、テトラサイタリン
（１０μｓ／ｍ９）を含む２ＸＹＴ培地（酵母工＋ス１
　０ｇ／Ｎ，　ハ’ｙ　ｌ−　｝リブト７　１　６ｇ／
（１，　ＮａＣσ５ｇ，Ｑおよびジアミノビメリン酸５
０ｍｇ／ｆｆを含む）２０ｇに接種して回転式振盪機（
２００ｒｐｍ）上で、３０゜Ｃ、７時間培養した。遠心
分離（６０００Ｇ，５分）ニヨリ得られた菌体を、０，
ＩＩＩＩＭジチオスレイトール（ＤＴＴ）、１ｍＭフッ
化フェニルメチルスルホニル（ＰＭＳＦ）を含ム５０１
ＩＩＭトリスー塩酸緩衝液（ｐＨ７．５）で洗浄したの
ち、１．５１Ｒ１の０．１＋Ｍ　ＤＴＴ，ｌｍＭ　　Ｐ
ＭＳ　Ｆを含む５０ｍＭ｝リスー塩酸緩衝液（ｐＨ７．
５）に再懸濁した。この菌体懸濁液を超音波処理（１６
０ワット、２分間）したのち、遠心分Ｊｌ！（２　０　
０　０　０Ｇ、２０分間）することにより、粗酵素液を
調製した。この粗酵素液のイソペニシリンＮシンセター
セ活性をＹ−　　　Ｑ．Ｓｈｅｎらの方法［ジャーナル
・オブ・アンティバイオティクス（Ｊ．　　Ａｎｔｉｂ
ｉｏｔｉｃｓ）３７．１０４４〜１０４８（＋９８４）
参照］に従って測定した。その結果プラスミドｐＢＩｌ
ｌＯ（Ｏ　Ｒ　Ｆ　２を含む）を保持する大腸菌ＣＰＣ
２０株の粗酵素液にイソペニシリンＮシンセターゼ活性
（δ一（Ｌ−α−アミノアジビル）一Ｌ−システイニル
ーＤ−バリン（ＬＬＤ−ＡＣＶ）をインペニシリンＮに
転換する活性）が認められた。

実施例８　　　０ＲＦ３の大腸菌での発現実施例２−４
）記載のプラスミドｐＢＩ１をＳｐｌ■とＮ　ｃｏ　Ｉ
で切断した後、ｄＮＴＰの存在下でＴ４ＤＮＡポリメラ
ーゼ（宝酒造製）を作用させ切断点をフラッシュエンド
に転換した。これをアガロースゲル（１．０％）電気泳
動く前記［モレキュラー・クローニング」、第１５０〜
１６２頁参照）した後、電気泳動溶出法（高木康敬著「
遺伝子操作マニュアルＪ第３３頁、講談社サイエンティ
フィク、１９８２年、参照）によりＯＲＦ３を含む１．
３Ｋｂｐの影ＩＩ−比並Ｉ断片を単離した。

実施例６記載のプラスミドｐＢＲＴＡＣ８をＮ　ｃｏ　
Ｉで切断した後、ｄＮＴＰの存在下でＴ４ＤＮＡポリメ
ラーゼ（宝酒造製）を作用させ切断点をフラノシュエン
ドに転換した。このようにして得られた２種類のＤＮＡ
断片を混合し、Ｔ４ＤＮＡリガーゼで連結反応を行なっ
た。この連結反応液を用いて大腸閑ＪＭ１０９株を形質
転換することによりｐＢＲＴΔＣ８のＮｃｏｌサイトに
１．３ＫｂｐのＳｐｌｌ−Ｎｃｏｌ断片が挿入されたブ
ラスミドｐＢＩ１２０（第２５図参照）をえた。

プラスミドｐＢ［１２０を保持する大腸閑ＣＰＣ２０株
（ａｍｐｃ欠損株、すなわちβ−ラクタマーゼ欠損株、
前記文献参照）を、テトラサイクリン（１０μｇ／旙）
を含む２ＸＹＴ培地（酵母エキス１０ｇ／Ｃ，バタトト
リプトン１　６ｇ／（２，ＮａＣＩ２５ｇ／Ｑおよびジ
アミノビメリン酸５０ｍｇ／（！を含む）２０厳に接種
した回転式振盪機（２　０　Ｏ　ｒｐｍ）上で、３７゜
Ｃ、７時間培養した。遠心分離（６０００Ｇ、５分）に
より得られた菌体を、０、ｌｍＭＤＴＴ，１ｍＭ　　Ｐ
ＭＳＦを含む５０ｍＭｈリス塩酸緩衝液（ｐＨ７．５）
で洗浄したのち、１．５旙の０．１＋＋＋Ｍ　ＤＴ′ｒ
”，ｌｍＭ　ＰＭＳＦを含む５０ｍＭト！ｊスー塩酸緩
衝液（ｐＨ７．５）に再懸濁した。

この菌体懸濁液を超音波処理（１６０ワット、２分間）
したのち、遠心分離（２００００Ｇ，２０分間）するこ
とにより、粗酵素液を調製した。この粗酵素液のデアセ
トキシセフ１口スポリンＣシンセターゼ（エクスバンダ
ーゼ）活性をＳ．　Ｅ，　Ｊｅｎｓｅｎらの方法［ジャ
ーナル・オブ・アンティバイオティクス（Ｊ．　　Ａｎ
ｔｉｂｉｏｔｉｃｓ）　３　８　，　　２　６　３〜２
６５（１９８５）参照］に従って測定した。その結果ブ
ラスミドｐＢＩ　１２０（ＯＲＦ３を含む）を保持する
大腸菌ＣＰ．Ｃ２０株の粗酵素液にエクスパンダーセ活
性（ヘニシリンＮをデアセトキシセファ口スポリンに転
換する活性）が認められた。

実施例９　　　０ＲＦ５の大腸菌での発現実施例３記載
のプラスミドｐＢ　Ｉ　３をＸ　ｈｏ　ＩとＭｌｕｌで
切断した後、ｄＮＴＰの存在下でＴ４ＤＮΔポリメラー
ゼ（宝酒造製）を作用させ切断点をフラッシュエンドに
転換した。これをアガロースゲル（１．０％）電気泳動
（前記「モレキュラー・クローニング」、第１５０〜１
６２頁参照）した後、電気泳動溶出法（高木康敬著「遺
伝子操作マニュアル」第３３頁、講談社サイエンティフ
ィク、１９８２年、参照）によりＯＲＦ５を含む１，６
ＫｂｐのＸｈｏ［とＭｌｕｌ断片を単離した。

実施例６記載のブラスミドｐＢＲＴＡＣ８をＮｃｏｌで
切断した後、ｄＮＴＰの存在下でＴ４ＤＮΔポリメラー
ゼ（宝酒造製）を作用させ切断点をフラッシュエンドに
転換した。このようにして得られた２種類のＤＮＡ断片
を混合し、Ｔ４ＤＮＡＪガーゼで連結反応を行なった。

この連結反応液を用いて大腸菌ＪＭｌ０９株を形質転換
することによりｐＢＲＴＡＣ８のＮ　ｃｏ　Ｉサイトに
１．６ＫｂｐのＸ　ｈｏ　ＩとＭｌｕｌ断片が挿入され
たブラスミドｐＢＩ１４０（第、２６図参照）をえた。

プラスミドｐＢＩ１４０を保持する大腸菌ＣＰＣ２０株
（　ａｇｅ　Ｃ欠損株、すなわちβ−ラクタマーゼ欠損
株、前記文献参照）を、テトラサイクリン（１０μｇ／
　ｈｔｌ　）を含む２ＸＹＴ培地（酵母エキス１０ｇ／
（２，バタトトリブトン１６ｇ／＋２、ＮａＣρ５ｇ／
（！およびジアミノピメリン酸５０ｍｇ／（を含む）２
０藏に接種して回転式振盪機（２　０　０　ｒｐｍ）上
で、３０゜Ｃ、７時間培養した。遠心分離（６０００Ｇ
、５分）により得られた閑体を、０．１ｍＭＤＴＴを含
む１００ｍＭトリスー塩酸緩衝液（ｐＨ７．０）で洗浄
したのち、１．５−のＯ．ｌｍＭＤＴＴ、Ｏ．ｌｍＭ　
　リン酸ピリドキサール（ｐｙｒｉｄｏｘａｌｐｈｏｓ
ｐｈａｔｅ）を含むｌＯＯｍＭ｝リスー塩酸緩衝液（ｐ
Ｈ７．０）に再懸濁した。この菌体懸濁液を超音波処理
（１６０ワット、２分間）したのち、遠心分離（２００
００Ｇ、２０分間）することにより、粗酵素液を調製し
た。この粗酵素液のイソペニシリンＮエビメラーセ活性
をＳ．　Ｅ，　　Ｊｅｎｓｅｎらの方法［カナディアン
・ジャーナル・オブ・マイクロバイオロジ−（Ｃａｎ．
　　Ｊ．　Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌ）、λ旦、１５２６〜１
５３１（１９８３）参照］に従って測定した。その結果
プラスミドｐＢＩ１４０（ＯＲＦ５を含む）を保持する
大腸菌ＣＰＣ２０株の■酵素液にイソペニンリンＮエピ
メラーゼ活性（イソペニシリンＮをペニシリンＮに転換
する活性）が認められた。

実施例ＩＱ　　　ＯＲＦ６の大腸菌での発現実施例３記
載のプラスミドｐＢ　Ｉ　３をＡａｔｎとＳＬｕｌで切
断した後、ｄＮＴＰの存在下でＴ４ＤＮＡポリメラーゼ
（宝酒造製）を作用させ切断点をフラノシュエンドに転
換した。これをアガロースゲル（１．０％）電気泳動く
前記［モレキュラー・クローニング」、第１５０〜１６
２頁参照）した後、電気泳動溶出法（高木康敬著「遺伝
子操作マニュアル」第３３頁、講談社サイエンティフィ
ク、１９８２年、参照）によりＯＲＦ６を含む１．７　
　ＫｂｐのΔａｔＩＩとＳｔｕｌ断片を単離した。

実施例６記載のブラスミドｐＢＲＴΔＣ８をＮ　ｃｏ　
Ｉで切断した後、ｄＮＴＰの存在下でＴ４ＤＮＡポリメ
ラーゼ（宝酒造製）を作用させ切断点をフラッシュエン
ドに転換した。このようにして得られた２種類のＤＮＡ
断片を混合し、Ｔ４ＤＮＡリガーゼで連結反応を行なっ
た。この連結反応液を用いて大腸閑ＪＭｌ０９株を形質
転換することによりｐＢＲＴＡＣ８のＮ　ｃｏ　ｌサイ
トに１，７５Ｋｂｌ）のΔａｔｌｌとＳｔｕｌ断片か挿
入されたブラスミドｐＢＩＩ５ｌ（第２７図参照）をえ
た。

大腸菌ＣＰＣ２０株（ａｍｐＣ欠損株、すなわちβ一ラ
クタマーゼ欠損株、前記文献参照）は、１０μｇ／ｈｆ
セファロスポリンＣを含む寒天培地上で成育できないが
、ブラスミドｐＢｒｌ５１を保持する太腸菌ＣＰＣ２０
株は、１０μｇ／＋Ｊセファ口スボリンＣを含む寒天培
地上で成育できた。このことがらＯＲＦ６は、β−ラク
タマーセをコードしていることが明らかである。

実施例１１　　　０ＲＦ２のアクレモニウム・クリソゲ
ナムでの発現 ｌ）ブラスミドｐＧＢＩｌの作製 実施例ｌ−４）記載のブラスミドｐＢＩｌをＢａｍＨ　
ＩとＸ　ｈｏ　Ｉで切断した。これをアガロースケル（
１．０％）電気泳動（前記「モレキュラー・クローニン
グ」、第１５０〜１６２頁参照）した後、電気泳動溶出
法（高木康司敬著「遺伝子操作マニュアル」第３３頁、
講談社サイエンティフィク、１９８２年、参照）！：ヨ
ｔ）ＯＲ　Ｆ　２ヲ含ｔ；　１．２　５８６で切断した
後、アガロースゲル（１．０％）電気泳動および電気泳
動溶出法にょりＯ　Ｒ　Ｆ　２を含むｌ．０５Ｋｂｐの
焦粁ｌ２８６一泪初１断片を単離した。

後述の参考例において作成した、グリセロアルデヒド３
燐酸脱水素酵素（ＧＬＤ）遺伝子のプロモーターおよび
翻訳開始部位を含むプラスミドｐＧＨ　２　＋　（第２
８図参照）をＢｇｌｌｌとＳａｉｌで切断し゛た後、ア
ルカリフォスファターゼ（宝酒造製）を作用させた。こ
れをアガロースゲル（１．０％）電気泳動した後、電気
泳動溶出法により３．５ＫｂｐのＢｇｌＵ一影１１断片
を単離した。３種類の合成オリゴヌクレオタイド（５’
−ＧＡＴＣＴＡＴＣΔＡＡＡＴＧ，５’−ＡＡＣＡＧＡ
ＣＡＴＧＣＣＧＡＣＧＴＧＣＣ，５’−ＣＧＴＣＧＧＣ
ＡＴＧＴＣＴＧＴＴＣＡＴＴＴＴＧＡＴＡ）をそれぞれ
Ｔ４ポリヌクレオタイド・キナーゼ（宝酒造製）により
、５′末端をリン酸化したのち、アニーリングさせるこ
とにより旦担Ｕ−Ｂ朋１２８６アタプタ−（第２９図参
照）を作製した。以Ｌの１．０５Ｋｂｐの貼一！２１２
８６一没初］断片、３．５Ｋｂｐの旦』一（ＩＩ−Ｓ　
ａｌ　ｌ断片およびＢｇｌ［ｌ　−　Ｂｓｐｌ　２　８
　６アダプターをＴ４リガーゼを用いて連結することに
より、プラスミドｐＧＢＩｌ（第３０図参照）を作製し
た。

２）ｐＧＨＢＩ２１の作製（第３１図参照）第１）項記
載のプラスミドｐＧＢＩＩをＨｉｎｄｌＩＩで切断した
のち、アルカリフォスファターゼ（宝酒造製）を作用さ
せた。

前項記載のブラスミドｐＧＨ２１をＨｉｎｄ［ｌで切断
したのち、アガロースゲル（１，０％）電気泳動（前記
［モレキュラー・クローニングＪ、第１５０〜１６２頁
参照）および電気泳動溶出法（高木康敬著「遺伝子操作
マニュアル」第３３頁、講談社サイエンティフィク、１
９８２年、参照）により、２．９Ｋｂｐの［｛ｉｎｄ［
断片を単離した。

以上のｐＧＢ１１のｌ（ｉｎｄｌＩＩ断片一と、２，９
ＫｂｐのＨｉｎｄｕ断片をＴ４リガーセを用いて連結す
ることによりブラスミドｐＧＨＢＩ２１を作製した。

３）アクレモニウム・クリソゲナム　Ｎ−２株（ＩＦＯ
　　３２１７７、ＦＥＲＭ　　ＢＰ−２２０４）からの
プロトブラストの調製 アクレモニウム・クリソゲナム　Ｎ−２株の凍結保（ｊ
しておいた分生胞子ｌＸＩＯ１１個を、サノ力ロース３
０ｇ／σ、肉工牛ス１５ｇ／（！、コーン・スティーブ
・リカ−５ｇ／Ｑを含む液体培地（ｐ！−１７．０）に
接種して回転式振盪機（２　０　Ｏ　ｒｐｍ）上、２８
゜Ｃで１８時間培養した。培養液２５０蔵をろ別して得
られた菌体を滅菌水で洗浄したのち、０．ＯＩＭジチオ
スレイトールを含んだマクイルベイン（　Ｍｃｌｌｖａ
ｉｎｅ　）緩！！ｉ液（０．１Ｍクエン酸−０．２Ｍノ
ン酸ナトリウム、ｐＨ７．３）３０−に懸濁し、２８゜
Ｃで１時間、穏やかに振盪した。菌体をろ別、洗浄した
のち、Ｎｏｖｏｚｙｍｅ２　３　４　（ノボ・インダス
トリー、デンマーク）５ｍｇ／ｄ、０．７ＭＮａＣｇお
よび２０ｍＭ　ＭＥＳＯ，・７Ｈ，Ｏを含むマクイルベ
イン緩衝液６０滅に懸濁した。菌体１び濁液を３０゜Ｃ
で３時間、穏やかに振盪したのち、グラスフィルター（
Ｇｌ、Ｗ城硝子製）により、菌糸とブロトブラストを分
離した。ろ液を遠心分離（ＩＯＯＯＧ，５分間）するこ
とにより、プロトプラストを沈殿させたのち、０．７Ｍ
ＮａＣ＆で２回洗浄し、プロトブラストが５Ｘ１０８個
／一になるようにＱ，７Ｍ　ＮａＣＱに懸濁した。

４）プラスミドｐＧＨＢＩ２１によるプロトプラスト形
質転換 得られた０川〃Ｉのプロトプラスト懸濁液に、ブラスミ
ドｐＧＨＢ　Ｉ　２　１（１　０μｇ、５μＱ）を加え
、かるく混合したのち０．７ＭＮａＣ（Ｈを０．４滅と
３６％ＰＥＧ４０００（相光純薬工業製）、１　０　６
ｍＭ　ＣａＣＱ２を含む０．０５Ｍグリシン緩衝液（ｐ
［｛７．５）を０　．　５　ｎＪｌ加え、かるく混合し
た。

室温で１０分間静置したのち、０，７ＭＮａＣ（を５　
Ｊ加え、遠心分離（ＩＯＯＯＧ、５分間）した。

沈澱となったプロトブラストを０．７ＭＮａＣＱ１滅に
再懸濁した。この形質転換プロトプラスト懸濁液（０．
１ｄ）をプロトプラスト再生培地（１０．３％サツ力ロ
ースを含むトリブティカーゼ・ソイ・アガー（ビービー
エル・マイクロバイオ口ジー／ステム（　Ｂ　Ｂ　Ｌ　
●Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙ　　ｓｙｓｔｅｍｓ）ベク
トン・ディキンソン・アンド・カンパニー製、ＵＳＡ）
３０ａｕを含むプレート上に広げ１５°Ｃで２０時間培
養したのち、ハイグロマイシンＢを３５０μｇ／１ｎｌ
．ａむプロトブラスト再生培地を５ｇ（４５゜Ｃに保温
）オーバーレイした。２５℃で６〜１２日間培養するこ
とにより、ハイグロマイシン■３耐性となった形質転換
株を選択した。ｌ　ｎｔｌの形質転換プロトブラスト懸
濁液から１０株のハイグロマイシンＢ耐性形質転換株を
得た。

５）ハイグロマイシンＢ耐性形質転換株の培養４）項で
得られたハイグロマイシンＢ耐性形質転換株を、ＳＢＦ
培地（サツ力ロース３０ｇｚＱ、ＤＬ−メチオニン５ｇ
／ｌ！，ソイ・ビーン・フラワー３２ｇ／Ｑ、コーン・
スティーブ・リカ−０．５ｇ／ＱおよびＣａＣＯｓ　　
１．５ｇ／ｆ！を含む、ｐＨ６．８）に接種して、回転
式振盪機（２　４　Ｏ　ｒｐｍ）上で、２８゜Ｃで５日
間培養した。培養液を遠心分離（１０００ＧＳ　１０分
）して得られた上清液中の全セファロスポリン濃度をペ
ーパーディスクを用いるパイオアノセイで調へた。その
結果を第１表に示す。

第　　ｌ　　表 プラスミド　　宿　主　　生産性 Ｎ−２　　　　０ ＰＣＩＩＢ＋２１　　　　Ｎ−２　　　　１１０実施例
１２　　０ＲＦＩのシュードモナス・プチダでの発現 ｌ）プラスミドｐｃＰｌ４の作製 実施例４で分離したλＤＮＡをＡ　ｐａ　ＩとＮｄｅｌ
で切断した後、ｄＮＴＰの存在下で７４ＤＮＡポＪメラ
ーゼ（宝酒造製）を作用させ切断点をフラ，シュエンド
に転換した。これにＸ　ｂａ　Ｉリンヵー（宝酒造製）
をＴ４ＤＮＡリガーゼ（宝酒造製）により連結した。こ
れをん動１で切断し後、１１．５６ＫｂｐのＬ展ｌ断片
（ＯＲＦＩを含む）をアガロースゲル（１．０％）電気
泳動（前記、「モレキュラー・クローニング」、゜第１
５０〜１６２頁参照）および電気泳動溶出法（高木康敬
著［遺伝子操作マニュアルＪ　１３　３　Ｌ　講談社サ
イエンテイフイク、１９８２年、参照）により単離した
。

一方、広宿主域ブラスミドＲＳＦＩＯＩＯの誘導体であ
るベクターブラスミドｐＤｓＫ５１９（ジーン（Ｇｅｎ
ｅ）７０，１９　１〜１９７（１９８８）参照）を制限
酵素Ｘ　ｂａ　Ｉで切断したのち、アルカリフォスファ
ターゼ（宝酒造製）を作用させた。このようにして得ら
れた２種類のＤＮＡ断片を混合し、Ｔ４　ＤＮＡリガー
ゼで連結反応を行なった。この連結反応液を用いて大腸
菌ＪＭ１０９株を形質転換することによりｐＤｓＫ５１
９のＸｂａｌサイトに１１．５６ＫｂｐのＸｂａｌ断片
が挿入されたブラスミドｐｃＰ１．４（第３２図参照）
をえた。

２）ブラスミドｐＣ　Ｐ　１　４のシュードモナス・ブ
チダ　ＩＦＯ　　１．４１４６への導入大腸菌ＪＭＩＯ
９株が保持しているプラスミドｐｃＰ１４をプラスミド
ｐＲＫ２０１３をヘルパーブラスミドとする接合伝達法
〔プロンーデイングス・オブ・ザ・ナショナル・アカデ
ミー・オフ・サイエンンーズ・オブ・ザ・ユナイテッド
・ステイツ・オブ・アメリカ（Ｐｒｏｃ．　　Ｎａｔｌ
、＾ｃａｄ．　　Ｓｃｉ．　　ＵＳＡ）７　６，　　ｌ
　６　４８〜１６５２（１９７９）参照〕を用いてシュ
ートモナス・プチダ　ＩＦＯ　　１４１４６へ導入した
。

プラスミドｐｃＰｌ４を保持するシュードモナス・ブチ
タ　ＩＦＯ　　１４１４６を、カナマインン（１００μ
ｇ／滅）を含む２ＸＹＴ培地（酵母エキス１０ｇ＃！、
バクトトリブトンＩ　６ｇ／Ｌ　ＮａＣＱ５　ｇ＃！）
、３０ｇに接種して回転式振盪機（２００ｒｐｍ）上で
、２４゜Ｃ，１６時間培養した。遠心分離（ＩＯＯＯＯ
Ｇ，１０分）により得られた閑体を、１００ｍＭ　　Ｋ
ＣＱを含む５　０　ｍＭ　＋−リスー塩酸緩衝液（ｐ｝
＋７．５）で洗浄したのち、ｌ　５滅の５０ｍＭＫＣσ
、３０ｎ＋Ｍ２−メルカプトエタノール、２０ｍＭ　Ｅ
ＤＴＡ，５０％グリセロールを含む５０ｍＭＭＯＰＳ−
ＮａＯＨ緩衝Ｍ（ｐＨ　７　．　５　）に再懸濁した。

この菌体懸濁液を超音波処理（１６０ワット、２分間）
したのち、遠心分離（２　０　０　０　０Ｇ、２０分間
）することにより、粗酵素液を調製した。この粗酵素液
のδ−（し−α−アミノアジビル）一Ｌ−システイニル
ーＤ−／＜リン（八Ｃ■）ンンセターセ活性をＳ．　Ｅ
．　Ｊｅｎｓｅｎらの方法〔エフイーエムエス・マイク
ロバイオロジー・レターズ（Ｆ　ＥＭＳ　　Ｍｉｃｒｏ
ｂｉｏｌｏｇｙ　Ｌｅｔｔｅｒｓ）４　９，　　２　１
　３〜２１８，（１９８８）参照〕に従って測定しｔこ
。

その結果ブラスミドｐｃ　Ｐ　１　４　（○ＲＦＩを含
む）を保持するシュードモナス・ブチダ　ＩＦＯ　　ｌ
４１４６の粗酵素ｉ＆　中にδ一（Ｌ一α−アミノアジ
ビル）一Ｉ一一システイニルーＤ−バリン（ＡＣＶ）ン
ンセターゼ活性が認められた。

実施例１３　　０ＲＦＩ〜ＯＲＦ６のシュードモナス・
プチダでの発現 ■）ブラスミドｐＣ　Ｐ　７の作製 実施例４で分離したλＤＮＡをＡ　ｐａ　Ｉで切断した
後、ｄＮＴＰの存在下でＴ４ＤＮＡポリメラーゼ（宝酒
造製）を作用させ切断点をフラッシュエンドに転換した
。これにＸｂａｒリンカー（宝酒造製）をＴ４ＤＮＡリ
ガーゼ（宝酒造製）により連結した。

これをＸ　ｂａ　ＩとＮｄｅｌで切断し後、１１．５６
ＫｂｐのＸｂａｌ−Ｎｄｅｌ断片（○ＲＦ１とＯＲＦ２
の一部を含む）をアガロースゲル（ｌ，０％）電気泳動
（前記、［モレキュラー・クローニングＪ、第１５０〜
１６２頁参照）および電気泳動溶出法（高木康敬箸「遺
伝子操作マニュアルＪ第３３頁、Ｊ１４談ｉ上サイエン
ティフィク、１９８２年、参照）により単離した。

実施例２−３）で分離したλＤＮＡをＡｐａｌで切断し
た後、ｄＮＴＰの存在下でＴ４ＤＮＡポリメラーゼ（宝
酒造製）を作用させ切断点をフラノンユエンドに転換し
た。これにＸ　ｂａ　Ｔリンカー（宝酒造製）を７４Ｄ
ＮＡリガーゼ（宝酒造製）により連結した。これをＸｂ
ａｌとＮｄｅｌで切断し後、６３５ＫｂｐのＸｂａｌ−
Ｎｄｅ［断片（ＯＲＦ２の一部とＯＲＦ３〜ＯＲＦ６を
含む）をアガロースゲル（１．０％）電気泳動（前記、
［モレキュラー・クローニングＪ、第１５０〜１６２頁
参照）および電気泳動溶出法（高木康敬著［遺伝子操作
マニュアル」第３３頁、講談社サイエンティフィク、ｌ
９８２年、参照）により単離した。

一方、ベクタープラスミドｐＤｓＫ５１９（ジーン（Ｇ
ｅｎｅ）７０，１９１〜１９７（１９８ｇ）参照）を制
限酵素Ｘ　ｂａ　Ｉで切断したのら、アルカリフォスフ
ァターゼ（宝酒造製）を作用させた。

以上の１１．５６ＫｂｐのＸｂａｌ−Ｎｄｅｌ断片、６
．３５ＫｂｐのＸｂａＩ−Ｎｄｅ［断片とベクターブラ
スミドｐＤｓＫ５１９を混合し、Ｔ４ＤＮＡリガーゼで
連結反応を行なった。この連結反応液を用いて大腸菌Ｊ
Ｍｌ０９株を形質転換することによりｐＤｓＫ５１９の
Ｘｂａｆサイトに１７．９１ＫｂｐのＸ　ｂａ　Ｉ断片
（第１図のＤＮＡ塩基配列中、塩基番号５３８６のＡｐ
ａ１部位から塩基番号２３２８４のＡ　ｐａ　１部位ま
でを含む）が挿入されたプラスミドｐｃ　Ｐ　７　（第
３３図参照）をえた。

２）プラスミドｐＣＰ７のシュードモナス・プチダへの
導入 大腸菌ＪＭ１０９株が保持しているプラスミドｐＣ　ｐ
　７をプラスミドｐＲＫ２０１３をヘルパープラスミド
とする接合伝達法〔ブロシーデインダス・オブ・ザ・ナ
ショナル・アカデミー・オフ・サイエンシーズ・オブ・
ザ・ユナイテッド・ステイツ・オブ・アメリカ（Ｐｒｏ
ｃ．　Ｎａｔｌ．　Ａｃａｄ．　Ｓｃｉ．　ＵＳＡ）７
昼，１６４８〜１６５２（１９７９）参照］を用いてシ
ュードモナス・ブチダ　ＩＦＯ　　１４１４６へ導入し
た。

プラスミドｐＣ　ｐ　７を保持するシュードモナス・ブ
チダ　ＩＦＯ　　１４１４６を、カナマインン（１００
μｇ／Ｔｎ１）を含む２ＸＹＴ培地（酵母エキス１０ｇ
＃！、ハタトトリプトン１　６　ｇ／（！，Ｎ　ａＣ　
Ｑ　　５ｇＩＱ＞、５０成に接種して回転式振盪機（２
　０　Ｏ　ｒｐｍ）上で、２４゜Ｃ１　１６時間培養し
た。遠心分離（１００００ＧＳ　ｔｏ分）により得られ
た菌体を、滅菌蒸留水で２回洗浄した。この洗浄菌体を
７０％アセトン（１！Ｍ）で抽出した後、遠心分離（１
００００Ｇ、１０分）により得られた上清を減圧下で濃
縮することにより細胞抽出液（４ｙｆ）を得た。

細胞抽出液をＴＬＣプレート（東京化成工業製）を用い
て分離（展開溶媒、ブタノール：酢酸：水一３：ｌ：１
）Ｌた後、大腸閑ＰＧ−８を肢験菌とするバイオオート
グラフィー〔アグリ力ルチュラル・アンド・バイオロジ
カル・ケミストリ−（Ａｇｒ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．）
３　９，　　１　２　９　５〜ｌ　３　０　１（１　９
７５）参照〕を行なったところ、ペニシリンＮ１デアセ
トキンセファ口スボリンＣ１デアセチルセファ口スボリ
ンＣと同じＲｆ値の所に阻止円が認められた。同様なバ
イオオートグラフィーをペニンリナーセ（カルビオケム
（Ｃａｌｂｉｏｃｈｅｍ）製、ＵＳＡ）を含んだプレー
トで行なうとペニシリンＮと同じＲｆ値の所の阻止円は
認められなかった。またエンテロバクタ一〇クロアカ（
Ｅｎｔｅｒｏｂａｃｔｅｒ　ｃｌｏａｃａｅ）由来のセ
ファ口スボリナーゼを含んだプレートで行なうと阻止円
は全く認められなかった。

以上の結果からプラスミドｐＣ　ｐ　７を保持するシュ
ードモナス・ブチダ　ＩＦＯ　　１４１４６の［１　体
内にペニシリンＮ１デアセトキシセファロスポリンＣ１
デアセチルセファロスポリンＣが蓄積していることがあ
きらかとなった。

参考例ｌ １）サツ力ロミセス・セレビシェの染色体ＤＮＡの調製 サツ力ロミセス・セレビシェＩＦＯｌ０１４７の凍結保
存菌体をＹＰＤ培地（酵母エキス１０ｇｚ！、ポリベプ
トン２０ｇ／Ｑおよびグルコース２０ｇ／（！を含む）
１１２に接種して回転式振盪機（２０Ｏｒｐｍ）上で、
３０゜Ｃ、１８時間培養した。遠心分１　（５０００Ｇ
、５分）により得られた菌体Ｄ．　Ｒ．　Ｃｒｙｅｒら
の方法［メソッド・イン・セル・バイオロジー（Ｍｅｔ
ｈｏｄ　ｉｎ　ＣｅｌｌＢｉｏｌｏｇｙ）、Ｘ■、３９
（１９７５）参照］に従い、約５ｍｇの染色体ＤＮＡを
得た。

２）ＧＬＤ遺伝子検索プローブの調製 Ｊ．　Ｐ．　ｌｌｏｌ　ｌａｎｄの報告［ジャーナル・
オブ・バイオロジカル・ケ−ミストリ−（Ｊ，　Ｂｉｏ
ｌ．Ｃｈｅｍ．）、２５４、９８３９（１９７９）参照
］をもとに、第３４図に示すＤＮＡオリゴマーを調製し
た。

３）サツ力ロミセス・セレビシェのジーンライブラリ（
ｇｅｎｅ　ｌｉｂｒａｒｙ）の作製上記ｌ）項で得た染
色体ＤＮＡ３０μｇに５．４ユニノトの制限酵素Ｍｂｏ
ｌを３７℃で２０分間作用させ部分切断した後、ｄＡＴ
ＰとｄＧＴＰの存在下でＤＮＡポリメレース　Ｉ・ラー
ジフラグメント（ＤＮＡｐｏｌｙｍｅｒａｓｅ　［　　
ｌａｒｇｅ　ｆｒａｇｍｅｎｔ）（宝酒造製）を作用さ
せた。これとファージベクターλＦｉｘのＸｈｏ’　切
断断片、ハーシアル　フイルーイン・アーム（　ｐａｒ
ｔｉａｌ　ｆｉｌｌ−ｉｎ　　ａｒｍ）（ストラタジー
ンクローニングシステム社製、ＵＳＡ）とをＴ４　ＤＮ
Ａ　　リガーゼ（Ｔ　４　Ｄ　Ｎ　Ａ　　Ｉｉｇａｓｅ
）により連結した。この連結反応液をギガバック　ゴー
ルド（Ｇｉｇａｐａｋｇｏｌｄ）（ストラタジーンクロ
ーニングシステム社製、ＵＳＡ）を用いて、イン　ビト
口・パッケイジング（ｉｎ　ｖｉｔｒｏ　ｐａｃｋａｇ
ｉｎｇ）を行なった。以上のようにして作製したジーン
ライブラリのタイターは、指示細菌として大腸菌ＬＥ３
９２を用いて調べた結果、１．　Ｏ　Ｘ　１０８ｐｆｕ
／　ｍｌであった。

４）ジーンライブラリからのＧＬＤ遺伝子のスクＪ−ニ
ング 上記３）項で作製したジーンライブラリをプレートあた
り６０００個のブラークが出現するようにＳＭで希釈し
たのち、指示細菌として大腸菌ＬＥ３９２を用いてプレ
ー１・上にブラークを出現させた。

このプレートから前記「モレキュラー・クローニング」
の第３２０〜３２１頁に記載の方法に従ってプラークを
ニトロセルロースフィルターにリフトした。

前記、［モレキュラー・クローニング」、第３９６頁記
載の方法で第３５図のＤＮＡオリゴマーの５′末端をＴ
４ポリヌクレオチド・キナーゼ、［７３２Ｐ］ＡＴＰを
用いて３２Ｐで放射能ラベルした。

これをプローブとして、プラーク・ハイブリダイゼーシ
ョン（前記、「モレキュラー・クローニングＪ、第３２
６〜３２８頁参照）を行なった。プローブとハイブリダ
イズか認められたポジティブブラークから（前記、「モ
レキュラー・クローニング」、第３７１〜３７２頁記載
の方法に従いλＤＮＡを分離した。得られたλＤＮＡを
、制限酵素Ｈｉｎｄｌｌｌで切断したのち、アガロース
ゲル（０，８％）電気泳動した。この電気泳動ゲルから
、サザン（Ｓｏｕｔｈｅｒｎ）法（前記、「モレキュラ
ー・クローニング」、第３８２〜３ｇａ頁参照）により
、ニトロセルロースフィルターにＤＮＡを転写した。３
２Ｐでラベルした第３５図のＤＮＡオリゴマーと、上記
ＤＮＡ結合ニトロセルロースフィルターのサザン’８１
　ｆｔｉ　形成（　ｎ＋１記、「モレキュラー・クロー
ニング」、第３８７〜３８９頁参照）を行なった。その
結果、２．　：｛ＫｂｐのＨｉｎｄ［断片とハイブリダ
イズが認められた。

５）ＧＬＤ遺伝子のサブクローニング 上記４）項で得たλＤＮＡを制限酵素ＨｉｎｄｌＩ［で
切断したのち、２．　３ｋｂｐのＨｉｎｄｌＩＩ切断を
アガロースゲル（１．０％）電気泳動（前記、「モレキ
ュラー・クローニング」、第１５０〜１６２頁参照）お
よび電気泳動溶出法（高木康敬著「遺伝子操作マニュア
ル」第３３頁、講談社サイエンティフィク、１９８２年
、参照）により単離した。一方ベクターブラスミドｐＵ
ｃｌｇを制限酵素Ｈｉｎｄｌｌｌで切断した。このよう
にして得られた２種類のＤＮＡ断片を混合し、Ｔ　４　
Ｄ　Ｎ　Ａリガーゼで連結反応を行なった。この連結反
応液を用いて大腸菌ＪＭｌ０９株を形質転換することに
より、ｐｔＪｃｌ８のＨｉｎｄＩ［ｌサイトに２、３ｋ
ｂｐのＨｉｎｄｌＩ［断片（サツ力ロ゜ミセス・セレビ
シェのＧＬＤ遺伝子を含む）が挿入されたプラスミドｐ
ＧＬＤｌ９（第３６図参照）を得た。

参考例２ １）ジーンライブラリからのＧＬＤ遺伝子のスクリーニ
ング 実施例１−１）および２）で作製したジーンライブラリ
をプレートあたり６０００個のブラークが出現するよう
にＳＭで希釈したのち、指示細菌として大腸［３’｛Ｌ
Ｅ　　３９２を用いてプレート上にプラークを出現させ
た。このプレートから前記「モレキュラー・クローニン
グ」の第３２０〜３２１頁に記載の方法に従ってブラー
クをニトロセルロースフィルターにリフトした。ニック
トランスレーション法（前記、「モレ牛コラー・クロー
ニング」、第１０９〜１１２頁参照により　３２Ｐで放
射能ラベルしたブラスミドｐＧＬＤｌ９の２．３ｋｂｐ
のＨｉｎｄｕ断片（サツ力ロミセス・セレビシエのＧＬ
Ｄ遺伝子を含む）を、プローブとして、プラークハイブ
リダイゼーション（前記、「モレキュラー・クローニン
グ」、第３２６　〜３２８頁参照）を３０％ホルムアミ
ド、０．　７５Ｍ塩化ナトリウム、Ｏ．　０７５Ｍクエ
ン酸ナトリウム、０．５％ドデシル硫酸ナトリウム、５
０ｍＭ　トリス塩酸緩？ｌｉγ夜（ｐＨ７．５）および
１００μｇ／ｍｔ熱変性サケ精子ＤＮＡを含むハイブリ
タイゼーション溶液中で４２゜Ｃ１ｌ６時間行なった。

　プローブとハイブリダイズが認められたポジティブプ
ラークから（前記、「モレキュラー・クローニング」、
第３７１〜３　７　２　頁記載の方法に従いλＤＮＡを
分離した。得られたλＤＮΔを制限酵素ＢａｍＨＩで切
断したのちアガロースゲル（０．８％）電気泳動した。

この電気泳動ゲルから、サザン（Ｓｏｕｔｈｅｒｎ）法
（前記、「モレキュラー・クローニング」、第３８２〜
３８６頁参照）により、ニトロセルロースフィルターに
ＤＮＡを転写シた。

３ｔｐ放射能ラベルしたプラスミドｐＧＬＤ１９の２．
　３ｋｂｐの±ｉｎｄｌｌｌ断片（サノ力ロミセス・セ
レビンエのＧＬＤ遺伝子を含む）と、上記ＤＮＡ結合ニ
トロセルロースフィルターのサザン雑種形成（前記、「
モレキュラー・クローニングＪ　、第３８７〜３８９頁
参照）を、３０％ホルムアミド、０．７５Ｍ塩化ナトリ
ウム、０−．０７５Ｍクエン酸ナトリウム、０．５％ド
デシル硫酸ナトリウム、５０ｍＭトリス塩酸緩衝液（ｐ
Ｈ７．５）および１００μｇ／ｍｌ熱変性サケ精子ＤＮ
Ａを含むハイブリダイゼーション溶液中で４２゜Ｃ，　
１６時間行なった。その結果、４．　５ｋｂｐのＢａｍ
ｌ｛Ｉ断片とハイブリダイズが認められた。

２）ＧＬＤ遺伝子のサブクローニング −Ｌ記３）で得たλＤＮＡを制限酵素ＢａｍＨＩで切断
したのち、４．　５ｋｂｐのＢａｍｔｌＩ断片をアガロ
ースケル（１．０％）電気泳動（前記、「モレ牛ユラー
・クローニング」、第１５０〜１６２頁参照）および電
気泳動溶出法（高木康敬著［遺伝子操作マニュアルＪ第
３３頁、講談社サイエンティフィク、１９８２年、参照
）により単離した。一方ベクタープラスミドｐｂｌｕｅ
ｓｃｒｉｐｔ　Ｓ　Ｋ＋を制限酵素ＢａｍＨｌで切断し
た。このようにして得られた２種類のＤＮＡ断片を混合
し、Ｔ４Ｄ．ＮΔリガーゼで連結反応を行なった。この
連結反応液を用いて大腸菌ＪＭｌ０９株を形質転換する
ことにより、ｐｂｌｕｅｓｃｒｉｐｔ　Ｓ　Ｋ＋のＢａ
ｍｆ｛Ｉサイトに４．　５ｋｂｐのＢａｍＨＩ断片（ア
クレモニウム・クリソゲナムのＧＬＤ遺伝子を含む）か
挿入されたブラスミドｐＧＬ１３（第３７図参照）を得
た。

参考例３ ■）プラスミドｐｃＩ｛ｌの作製 ハイグロマイシンＢホスフォトランスフェ，ラーセｊ身
１云子を含むフ゜ラスミドｐＧ　Ｌ　　６２　ｒ＋，．
　Ｇｒｉｔｚ，ｅｔａｌ；ジーン（Ｇｅｎｅ）２５、１
７９（１９８３）参照］からハイグロマイシンＢホスフ
ォトランスフェラーセ遺伝子のプロモーターとアミン基
末端から３個のアミノ酸が欠失したブラスミドｐｃＨＩ
（第３８図参照）をＫａｓｔｅｒらの方法［カレント・
ジェ不ティクス（Ｃｕｒｒｅｎｔ　Ｇｅｎｅｔｉｃｓ）
　３、３５３（１９８４）参照］に準じて作製した。

２）ブラスミドｐＧＬ　　６の作製（第３９図参照）プ
ラスミドｐＧＬ１３をＥｃｏＲＩとＸｈｏｌで切断した
のち、アガロースゲル（１．０％）電気泳動く前記、「
モレキュラー・クローニングｊ　、第１５０〜１６２頁
参照）および電気泳動溶出法（高木康敬著「遺伝子操作
マニュアル」第３３頁、講談社サイエンティフィク、１
９８２年、参照）により単離した、２．　ｏｋｂｐのち
、アルカリフォスファターゼ（宝酒造製）を作用させた
。これをポリアクリルアミドゲル　（１．０％）電気泳
動したのち、約８０ｂｐのＥｃｏＲ　ｆ　−Ｓａｕ３Ａ
■断片を、前記、「モレキュラー・クローニング」、第
１７３頁記載の方法に従って単離した。

一方、２種類の１４　ｍｅｒ合成オリゴヌクレオタイド
（５’−ＧＡＴＣＴＡＴＣＡ八ＡＡＴＧ、５′ＧΔＴＣ
ＣＡＴＴＴＴＧＡＴＡ）をそれぞれＴ４ボリヌクレオタ
イド・キナーゼ（宝酒造製）により、５′末端をリン酸
化したのち、アニーリングさせることによりＢｇｌｆｆ
　−　Ｂａｎｄ｛　Ｉアタプタ−（第３９図参照）を作
製した。

次に、ベクタープラスミドｐＵｃｌ９をＢａｍＨＩで切
断したのち、アルカリフォスファターゼ（宝酒造製）を
作用させ、ざらにＥｃｏＲＩで切断したのちアガロース
ゲル（ｌ，０％）電気泳動（前記、「モレキュラー・ク
ローニングＪ１第１５０〜１６２頁参照）および電気泳
動溶出法（高木康敬「填伝子操作マニュアル」第３３頁
、講談社サイエンティフィク、１９８２年．、参照）に
より、２、？ｋｂｐのＥｃｏＲＩ　−ＢａｍトＩ１断片
を単離した。

以上の約８０ｂｐの旦ヨＲｌ−ジ烈３ＡＩ断片、Ｂｇｌ
ＩＩ−ＢａＴＩＩＨＩアダプター、及び２．　７ｋｂｐ
のＥｃｏＲ　Ｉ　−　ＢａｍＨ　Ｉ断片をＴ４ＤＮΔリ
ガーゼを用いて連結することにより、ブラスミドｐＧＬ
６を作製した。

３）ブラスミドｐＧＬ６９の作製（第４０図参照）前項
のブラスミドｐＧＬ　　（３をＥｃｏＲ　Ｉ　とＢａｍ
ＨＩで切断したのち、ポリアクリルアミドゲル（１．０
％）電気泳動したのち、約９０ｂｐのＥｃｏＲＩ　−Ｂ
ａｍＨＩ断片を、前記、［モレキュラー・クローニング
」、第１７３頁記載の方法に従って単離した。

一方、参考例２−４）記載のプラスミドｐＧＬ１３をＥ
ｃｏＲ［とＰｓｔｌで切断したのち、アガロースゲル（
１．０％）電気泳動（前記、「モレ牛ユラー・クローニ
ング」、第１５０〜１６２頁参照）および電気泳動溶出
法（高木康敬著「遺伝子操作マニュアル」第３３頁、講
談社サイエンテイフイク１９８２年、参照）により、１
．　２ｋｂｐのＥｃｏＲ　Ｉ　−　Ｐｓｔｌ断片を単離
した。

ベクタープラスミドｐＨ　Ｓ　Ｇ　　３９８（宝酒造製
）をＰｓｔｌとＢａｍＨＩで切断したのち、アガロース
ケル（１．０％）電気泳動（前記、「モレキュラー・ク
ローニング」、第１５０〜１６２頁参照）およひ電気泳
動溶出法（高木康敬「遺伝子操作マニュアル」第３３頁
、講談社サイエンテイフイク、１９８２年、参照）によ
り、２．　２ｋｂｐのＰｓｔｌ　−　ＢａｍＨ　Ｉ断片
を単離した。

以上の約９０ｂｐのＥｃｏＲ　Ｉ　−　Ｂａｍ［｛　ｌ
断片、１．２ｋｂｐのＥｃｏＲ　Ｉ−Ｐｓｔｌ断片、２
．　２ｋｂｐのＰｓＬＩＢａｍｆ｛［断片をＴ４ＤＮＡ
リガーゼを用いて連結することにより、プラスミドｐＧ
Ｌ６９を作製した。

４）ブラスミドｐＧＨ　　２の作製（第４１図参照）前
項のブラスミドｐＧＬ６９をＰｓｔｌとＢａｍＨ［で切
断したのち、アガロースゲル（１．０％）電気泳動（前
記、［モレキュラー・クローニング」、第１５０〜１６
２頁参照）および電気泳動溶出法（高木康敬「遺伝子操
作マニュアル」第３３頁、講談社サイエンティフィク、
１９８２年、参照）により、ｌ．　３ｋｂｐのＰｓｔｌ
−ＢａｍＨＩ断片を単離した。

ｌ）項記載のプラスミドｐｃＨ１をＨｉｎｄＩＩＩとＢ
ａｎＨｌで切断したのち、アガロースゲル（１．　０％
）電気泳動（前記、［モレキュラー・クローニング」、
第１５０〜１６２頁参照）および電気泳動溶出法（高木
康敬「遺伝子操作マニュアル」第３３頁、講談社サイエ
ンティフィク、１９８２年、参照）により、ｌ．　６ｋ
ｂｐのＨ　ｉｎｄｌ］Ｉ　−　Ｂ　ａｍＨ　Ｉ断片を単
離した。

ベクタープラスミドｐＵｃ１９をＰｓｔｌとＨｉｎｄ■
で切断したのち、アガロースゲル（１．０％）電気泳動
（前記、「モレキュラー・クローニング」、第１５０〜
１６２頁参照）および電気泳動溶出法（高木康敬「遺伝
子操作マニュアル」第３３頁、講談社サイエンティフィ
ク、■９８２年、参照）により、２．　７ｋｂｐのＰｓ
ｔｌ　−ＨｉｎｄＩＩＩ断片を単離した。

以上の１．　３ｋｂｐのＰｓｔｌ　−　ＢａｍＨ　Ｉ断
片、１．　６ｋｂｐのＨ　ｉｎｄｌｌ［　−　Ｂ　ａｍ
Ｈ　Ｉ断片、２．　７ｋｂｐのＰｓｔｌＨｉｎｄＩＩＩ
断片をＴ４ＤＮＡリガーゼを用いて連結することにより
、プラスミドｐＧＨ　　２を作製した。

５）ブラスミドｐＧＨ２１の作製 参考例３−３）で作製したｐＧＬ６９をＢａｍＨＩとＨ
ｉｎｄｌＩＩで切断したのち、アガロースゲル（１．０
％）電気泳動（前記、「モレキュラー・クローニング」
、第１５０〜１６２頁参照）および電気泳動溶出法（高
木康敬著「遺伝子操作マニュアル」第３３頁、講談社サ
イエンティフィク、■９８２年、参照）により、１．　
３ｋｂｐのＢ　ａｍＨ　Ｉ　−　Ｈ　ｉｎｄｌｌ［断片
を単離した。

参考例３−１）項記載のプラスミドｐｃＨ１を１｛ｉｎ
ｄｌ［ＩとＢａｍＨｒで切断したのち、アガロースゲル
（１．０％）電気泳動（前記、「モレキュラー・クロー
ニング」、第１５０〜１６２頁参照）および電気泳動溶
出法（高木康敬著「遺伝子操作マニュアル」第３３頁、
講談社サイエンティフィク、１９８２年、参照）により
、１．　６ｋｂｐのＨ　ｉｎｄＩＩＩ　−　Ｂ　ａｍＨ
　Ｉ断片を単離した。

ベクターブラスミドｐＨ　Ｓ　Ｇ　３９８（宝酒造製）
をＨｉｎｄ［［で切断したのち、アルカリフォスファタ
ーゼ（宝酒造製）を作用させた。

以上の１．　３ｋｂｐのＢ　ａｍｌ｛　Ｉ　−　Ｈ　ｉ
ｎｄｌｌｌ断片、■，６ｋｂｐのＨ　ｉｎｄｌＩＩ−Ｂ
　ａｎｔ｛　Ｌ断片、ｐＨＳＧ３９８のＨｉｎｄｌｌｌ
断片をＴ４リガーゼを用いて連結することによりプラス
ミドｐＧ｝Ｉ　　２１（第２８図参照）を作製した。

発明の効果 本発明のセファロスポリン系抗生物質の生合成に関与す
る酵素遺伝子群を有するＤＮＡ断片は、細菌（例えば、
大腸菌）やカビ（例えば、アクレモニウム　クリソゲナ
ム）を宿主として効率的に発現させることができ、これ
ら酵素遺伝子群を含有するＤＮＡ断片を用いることによ
って、セファロスポリン系抗生物質の生産性の向上が可
能である。

【図面の簡単な説明】

第１図は、実施例４において決定されたＤＮＡ断片の塩
基配列を、第２図は、実施例ｌ−３）において調製され
たＤＮＡオリゴマー（イソペニシＪンＮシンセターゼ遺
伝子検索プローブ）を、第３図は、実施例ｌ−５）にお
いて作製されたブラスミドｐＩＰＳ　６の制限酵素切断
地図を、第４図は、実施例２−４）において得られたプ
ラスミドｐＢＩｌの制限酵素切断地図を、第５図および
６図は、実施例３−１）において作製されたブラスミド
ｐＢＩ２およびｐＢＩ３の制限酵素切断地図を、第７図
、第８図、第９図、第１０図および第１１図は、実施例
３−２）において作成されたプラスミドｐＢＩ４，ｐＢ
［５，ｐＢＩ６，ｐＢＩ７およびｐＢ　Ｉ　Ｆ３の制限
酵素切断地図を、第１２図は、プラスミドｐＢＩ　ｌ．
ｐＢ［２，ｐＢＩ３，ｐＢＩ４，ｐＢＩ５，ｐＢＩ６，
ｐＢＩ７およびｐｌ３１８に含まれるリゾバクター・ラ
クタムゲヌスＹＫ−９０の染色体ＤＮＡの制限酵素切断
地図を、第１３〜２１図は、ＯＲＦ　ｌ〜９のアミノ酸
配列を、第２２図は、実施例６において作製されたブラ
スミドｐＢＲ３２２Ｅｃｏの制限酵素切断地図を、第２
３図は、実施例６において作製されたブラスミドｐＢＲ
ＴＡＣ８の制限酵素切断地図を、第２４図は、実施例７
において作製されたブラスミドｐＢＩｌｌｏの制限酵素
切断地図を、第２５図は、実施例８において作製された
ブラスミドｐＢＩｌ２０の制限酵素切断地図を、第２６
図は、実施例９において作製されたプラスミドｐＢＩ１
４０の制限酵素切断地図を、第２７図は、実施例１０に
おいて作製されたブラスミドｐＢＩ１５１の制限酵素切
断地図を、第２８図は、参考例３−５）において作製さ
れたブラスミドｐＧＨ２１の制限酵素切断地図を、第２
９図は、実施例１１−１）において作製されたＢｇｌＩ
［−Ｂｓｐｌ２８６アダプターを、第３０図は、実施例
１１−１）において作製されたプラスミドｐＧＢＩｌの
制限酵素切断地図を示す。第３１図は、実施例１１−２
）において作製されたプラスミドｐＧＨＢＩ２１の制限
酵素切断地図を、第３２図は、実施例ｌ２１）において
作製されたプラスミドｐＣ　Ｐ　１　４の制限酵素切断
地図を、第３３図は、実施例１３−１）において作製さ
れたプラスミドｐＣ　ｐ　７の制限酵素切断地図を、第
３４図は、参考例１−２）において調製されたＤＮＡオ
リゴマー（ＧＬＤ遺伝子検索ブローブ）を、第３５図は
、参考例１−４）において調製されたＤＮＡオリゴマー
を、第３６図は、参考例ｌ−５）において作製されたブ
ラスミドｐＧＬＤｌ９の制限酵素切断地図を、第３７図
は、参考例２−４）において作製されたプラスミドｐＧ
Ｌｌ３の制限酵素切断地図を、第３８図は、参考例３−
１）において作製されたプラスミドｐｃＨｌの制限酵素
切断地図を、第３９図はブラスミドｐＧＬ６の調製法を
、第４０図は、参考例３におけるプラスミドｐＧＬ６９
の調製法を、第４１図は、参考例３におけるプラスミド
ｐ　Ｇ　Ｈ２の調製法をそれぞれ示す。 代理人　弁理士　岩　田　　　弘（ほか４名）５′ ＴＣＧＣＧＡＴＧＣＣ ＧＣＴＧＣＣＴＧＧＧ ＧＣＧＡＧＣＧＣＣＧ ＴＣＧＡＡＣＣＧＡＣ ＡＧＧＡＣＴＧＧＴＴ ＣＣＣＴＧＧＣＧＧＡ ＴＧＡＧＣＧＣＣＧＡ ＴＣＧＴＧＣＧＧＣＴ ＡＡＣＴＣＧＣＣＧＣ ＣＧＣＴＧＧＡＣＣＣ ＡＧＣＧＧＴＴＣＧＡ ＴＧＡＴＧＧＣＧＣＧ ＧＣＧＴＣＡＣＣＧＣ ＴＣＧＣＧＣＣＧＣＡ β５ｏ ＧＣＧＡＣＧＧＣＣＧ ＣＧＣＧＣＴＣＧＧＣ ８ｏ ＣＣＡＧＣＴＧＴＧＧ ＧＣＧＣＣＧＧＧＴＧ ＣＧＡＡＣＧＣＧＣＧ ＣＴＡＣＧＴＴＣＣＧ ＣＧＣＧＴＴＧＡＣＣ ＡＣＴＧＣＧＣＣＧＧ ＧＧＡＴＣＡＧＧＡＣ ＣＧＣＧＣＴＧＧＡＧ ＧＣＴＣＧＣＧＧＣＧ ＡＧＣＧＣＡＣＣＡＧ ＧＴＴＧＣＡＣＡＡＣ ＣＧＣＣＧＡＡＴＣＧ ＧＧＡＡＴＡＣＣＣＧ ＣＧＡＡＣＣＧＧＡＣ 第１図− ＣＧＣＴＣＣＧＣＣＧ ＣＡＧＣＧＣＧＧＴＣ ＣＣＧＣＴＧＣＣＧＡ ＣＣＧＣＧＣＧＡＡＧ ＡＴＧＴＧＧＣＧＣＣ ＴＧＧＧＴＧＧＴＧＡ ＧＣＣＧＧＧＣＡＧＣ ＧＡＡＴＡＣＧＣＧＣ ＣＧＣＧＡＣＧＧＣＣ ＧＣＣＧＣＣＧＡＣＧ ＣＧＣＡＡＣＡＧＣＴ ＧＡＧＧＧＣＧＣＧＧ ＣＣＧＧＣＧＣＣＧＧ ＡＣＣＣＴＧＣＧＣＴ ＴＴＣＧＣＣＧＣＧＴ ＴＧＣＣＧＧＴＣＧＡ ＣＣＴＡＴＣＣＧＴＴ ＣＣＧＣＣＧＣＣＧＡ ＴＧＣＧＣＧＧＣＧＣ ＴＧＧＧＣＧＡＴＣＧ ＧＣＧＴＡＧＴＣＧＴ ＴＣＧＣＣＣＣＣＧＡ ＴＧＣＧＣＡＴＣＧＡ ＣＣＧＡＣＧＣＧＧＣ ＴＣＴＧＣＡＧＣＣＴ ＣＧＡＴＣＣＡＴＧＣ ＡＧＣＡＧＧＣＣＧＣ ＧＣＣＡＧＣＡＣＡＴ ＣＧＧＣＣＧＣＣＧＣ ５ｏ ＣＴＧＧＴＣＣＧＧＣ ＣＧＡＡＣＧＣＣＧＣ ＣＧＣＧＣＧＣＡＡＧ ＣＡＡＧＣＣＣＧＧＣ ＣＧＧＣＧＧＣＡＴＣ ＣＧＴＣＣＧＣＣＣＣ ＣＧＡＣＧＡＧＧＧＣ ＣＣＧＴＣＴＧＧＴＴ ＴＧＣＣＧＧＣＡＧＣ ＧＡＴＧＴＴＣＧＣＧ ＧＧＴＧＡＣＣＣＡＧ ＧＡＴＣＧＴＣＧＧＣ ＣＧＡＣＴＴＣＡＧＣ ＣＴＣＧＣＴＧＴＴＣ ＴＡＴＣＧＣＧＣＣＧ ＣＧＧＴＴＣＴＧＧＧ ＣＣＧＣＡＣＣＡＣＧ ＧＣＣＧＡＣＧＣＧＡ ＧＧＣＧＡＧＣＧＣＣ ＧＧＣＧＡＴＧＣＧＴ ＣＡＣＴＡＣＧＧＣＧ ＣＡＣＣＴＧＴＧＧＴ ＧＧＣＡＧＣＴＴＣＧ ＡＴＣＡＡＧＧＣＧＣ ＧＡＣＧＣＧＴＡＣＣ ＣＴＧＴＧＣＡＡＧＧ ＣＧＣＡＧＣＧＡＣＣ ＧＣＣＧＡＡＧＴＣＧ つづきあり 第１図＝４ ＡＣＣＡＣＡＡＣＡＴ　ＣＣＴＧＡＴＧＡＣＣ　ＡＧＣ
ＧＡＡＧＣＧＣ　ＴＣＧＡＧＡＡＣＴＡ　ＣＧＣＣＣＣ
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　　　　　４１８０　　　　　　　４１９０　　　　　
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ＧＧＣＣＴＧＡＴＣＧ　ＡＧＡＡＣＧＡＣＣＴ４３９０
　　　　．　　　４４００　　　　　　　４４１０　　
　　　　　４４２０　　　　　　　４４３０　　　　　
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Ｇつづきあり 第１図−７ ５４１０．　　　．　　　５４２０　　　　　５４３０
　　　　　５４４０　　　　　５４５０　　　　　５４
６０ＧＧＣＣＴＣＧＣＧＣ　ＧＴＧＴＣＴＣＣＧＧ　Ｔ
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　　　　６０４０　　　　　６０ＦＩＯ　　　　　６０
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ＧＣＧＡＧＣＧＡＧ　ＣＧＣＡＧＣＧＣＧＣ　ＣＧＣＣ
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　　　６２８０　　　　　６２９０　　　　　６３００
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ＴＣＧＣ　ＣＧＡＡＧＡＡＡＣＣつづきあり 第１図−８ ＣＧＧＣＴＣＧＡＣＧ　ＡＡＣＴＧＴＴＣＧＡ　ＡＣＡ
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３８０　　　　　６３９０　　　　　６４０．０　　　
　　６４１０　　　　　６４２０ＴＧＣＧＧＣＧＡＣＧ
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つづきあり 第１図−９ ＴＴＣＡＣＣＧＡＡＡ　ＣＣＧＣＧＴＴＣＧＴ　ＣＡＣ
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ＣＧＧＣＡＡＣＴＧ　ＧＣＧＣＣＴＧＡＴＣ７６９０　
　　　　７７００．　　　　　７７１０　　　　　７７
２０　　　　　７７３０　　　　　７７４０ＧＧＣＴＡ
ＴＴＡＣＧ　ＴＣＧＣＣＧＡＣＧＧ　ＣＧＡＣＧＡＧＣ
ＣＧ　ＡＴＡＣＣＣＧＡＡＧ　ＣＧＧＡＴＣＴＧＣＴ　
ＧＧＣＧＴＴＣＣＴＣＧＡＡＴＣＧＣＧＣＣ　ＴＧＡＴ
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ＧＣＧＣ　ＧＣＡＣＧＣＧＧＣＧＣＣＣＴＣＧＣＣＧＣ
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ＣＧＧＣＧＡＧＣ　ＣＣＧＡＣＣＡＧＧＡ　ＣＣＧＴＣ
ＴＧＡＣＣＧＧＧＣＡＡＣＴＧＡ　ＡＧＧＣＣＧＡＡＴ
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ＣＧＣＧＧＣＧＧＡ　ＣＧＴＣＧＧＣＧＡＣＧＡＣＧＡ
ＣＧＡＴＴ　ＴＣＴＴＣＣＧＣＡＴ　ＧＧＧＣＧＧＡＣ
ＡＧ　ＡＧＣＡＴＣＡＣＣＴ　ＧＣＣＴＧＣＡＧＣＴ　
ＧＡＴＣＡＴＧＣＧＣＡＴＣＴＧＧＣＡＧＣ　ＧＣＣＴ
ＧＣＧＣＡＣ　ＣＧＣＧＡＴＣＡＧＣ　ＧＴＣＧＡＧＧ
ＡＣＧ　ＴＧＴＡＣＣＧＧＣＴ　ＧＡＡＧＡＣＣＴＴＣ
つづきあり 第１図−１０ ＧＧＣＣＡＧＴＴＧＧ　ＣＣＣＡＧＴＡＣＣＴ　ＧＣＧ
ＧＡＴＣＡＡＡ　ＣＴＣＧＣＧＣＡＡＧ　ＡＧＧＣＧＧ
ＡＡＡＴ　　ＧＣＣＧＣＴＧＧＣＧＣＣＧＧＣＧＧＣＣ
Ｇ　ＡＣＧＣＧＣＧＣＧＣ　ＧＧＣＧＣＡＧＡＧＣ　Ｇ
ＡＧＧＡＣＧＣＧＣ　ＣＣＧＧＣＧＧＣＧＧ　ＣＧＣＧ
ＡＣＣＡＴＧＣＴＣＧＣＧＡＣＣＧ　ＧＣＣＴＧＣＡＧ
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ＣＣＧＣＣＧＣ　ＡＧＣＧＴＣＧＴＧＣ　ＣＣＧＡＣＣ
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５００　　　　　　１２５１０　　　　　　１２５２０
　　　　　，１２５３０　　　　　　１２５４０ＡＡＧ
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ＧＣＡＧ　ＧＣＣＧＴＣＴＴＣＡ　ＧＣＣＴＧＣＴＣＡ
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ＧＣＣＣＧ　ＡＣＧＡＣＧＡＧＧＧ　ＣＣＧＧＡＣＣＡ
ＣＧつづきあり 第１図−１５ ＧＣＣＡＡＧＴＴＣＧ　　ＡＣＣＴＧＴＣＧＧＣＡＣＣ
ＴＡＣＧＣＣＧ　　ＣＧＴＣＧＣＴＧＴＴＣＧＧＡＴＣ
ＣＴＧＣ　　ＡＧＧＡＧＴＴＣＴＧＡＴＣＣＧＣＴＡＣ
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ＧＧ　　ＣＧＡＧＣＧＣＣＧＣＡＣＣＡＣＣＧＧＧＣ　
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２７１０　　　　　　１２７２０ＣＧＡＣＧＣＣＡＧＣ
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ＧＧＣＣＧＣＣＴＡＣＣＣＣＣＧＡＣＧＡＧ　　ＣＧＣ
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　　　　　１３３６Ｃｌ　　　　　１３３７０　　　　
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ＣＧＣＣＣＧＧＣＧＡＣＧＣＣ　　ＧＧＣＧＣＧＧＣＧ
Ｃ　　ＧＧＣＡＧＧＣＧＡＴ　　ＣＣＴＧＴＴＣＣＴＧ
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ＧＴＣＧＡＴＣＣＴ　　ＣＡＧＣＧＧＣＡＡＣつづきあ
り 第１図−１６ ＧＣＣＣＴＧＣＴＧＡ　ＴＴＣＣＧＧＡＡＴＣ　ＧＴＣ
ＧＣＴＧＣＴＧＣＡＧＧＡＧＣＧＧＣ　ＴＣＡＧＣＴＡ
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４３６０　　　　　　１４３７０ＧＡＴＧＴＣＧＡＧＧ
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ＣＧＡＧＧＡＣＡＴＣＣＴＧＣＧＣＧＧＣＡ　　ＣＣＡ
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Ｉ２０　　　　　　　１６１３０ ＣＡＣＣＡＣＣＣＡＴ ＣＡＴＧＣＡＧＧＡＣ ＣＧＡＣＡＴＣＧＧＣ ＣＡＴＣＧＧＣＴＡＣ ＣＡＧＣＴＴＣＡＡＣ ＣＧＧＣＧＧＣＧＧＣ ＣＧＡＣＧＡＧＧＡＣ ＧＧＴＣＧＴＧＧＡＣ ＧＡＡＧＡＴＧＣＧＣ ＧＣＴＣＧＧＣＡＡＡ ＣＡＡＣＧＡＡＡＡＧ ＡＡＧＣＴＡＴＣＴＧ つづきあり 第１図−１９ ＣＴＧＣＡＧＣＣＧＣ　　ＧＣＧＧＣＧＣＣＴＡＧＡＧ
ＡＴＧＴＣＧＣ　　ＴＧＣＡＡＣＴＧＣＴＴＣＣＴＴＣ
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ＴＣＡＣＣＡＣＧＡＧＡＡＧＡ　　ＣＧＡＣＧＧＴＧＧ
ＡＡＴＧＡＣＣＡＣＣＴ　　ＡＧＧＣＧＣＣＧＧＡＴＴ
ＡＣＡＧＧＡＧＣ　　ＡＧＡＧＣＴＧＡＴＣＧＡＴＴＧ
ＴＣＣＧＧ　　ＡＡＡＣＧＡＣＡＴＧ１６８７Ｃｌ　　
　　　１６８８０ ＧＣＣＧＣＧＧＣＴＣ　　ＧＧＧＣＴＴＴＴＴＣＧＣＧ
ＣＣＴＡＣＡＡ ＡＧＡＡＧＧＣＣＡＡ ＣＣＣＧＧＣＣＡＡＴ ＣＧＡＧＴＣＧＴＴＣ ＣＡＡＣＴＴＣＴＴＣ　　ＧＧＴＴＧＧＡＧＣＴ　　Ｔ
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ＧＡＣＧＧＣ　　ＧＡＧＴＣＧＧＴＣＴ　　ＣＧＡＡＣ
ＣＴＧＣＴ　　ＧＡＴＧＧＴＣＧＡＴＧＡＣＧＧＴＣＧ
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きあり 第１図−２４ ＧＧＧＣＴＴＣＧＣＧ　ＣＡＣＣＧＧＣＧＣＧ　　ＣＧ
ＣＴＣＧＣＣＧＧ　ＣＴＡＴＧＣＧＣＧＣ　ＧＡＧＣＧ
ＣＴＴＣＧ　ＣＣＧＡＡＡＧＣＣＴＣＧＧＣＴＧＧＧＣ
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ＧＣＴＧＡＡＣＣ　ＴＣＧＧＣＡＣＧＣＡ　　ＣＡＣＣ
ＧＣＣＧＧＣ　　ＧＧＣＴＴＴＣＣＧＡつづきあり 第１図−２５ ＴＧＣＡＧＧＴＧＣＣ ２１６７Ｏ Ａ．ＣＣＣＧＣＡＡＴＡ ＧＣＧＴＧＡＴＣＧＣ ＴＧＣＣＧＡ．ＡＧＣＴ ＡＣＧＣＣＣＡＧＧＧ ＧＡＣＧＣＡＧＧＴＣ Ｃ．ＣＣＣＧＣＣＧＧＣ ＣＧＣＣＡＡＡＡＧＣ ＧＧＧＧＣＴＧＡＣＣ ＣＴＡＣＧＡＣＧＡＣ ＡＡＧＡＣＣＧＡＴＣ ＡＣＣＡＡＧＣＧＧＡ ＡＴＧＣＧＣＡＴＧＣ ＡＡＣＡＣＣＴＡＣＣ ＡＡＧＧＧＣＣＡＧＣ ＴＣＧＡＴＣＡＧＧＴ ＡＴＴＡＣＣＧＧＣＴ ＧＣＧＡＧＡＣＣＡＧ ＣＣＧＣＧＣＴＧＡＣ ＣＣＣＧＣＧＧＡＴＴ ＴＧＡＴＧＡＡＣＣＧ ＣＧＧＣＧＧＧＣＧＧ ＧＣＡＧＣＧＧＧＣＧ ＣＧＧＣＣＣＧＡＧＡ ＣＡＡＧＧＴＣＧＡＧ ＣＧＧＣＧＡＡＡＴＧ ＣＣＴＧＣＡＧＧＣＧ ＧＣＣＧＣＣＧＣＧＧ ＣＧＧＣＧＣＣＴＡＣ ＣＡＧＣＧＴＧＣＣＧ Ａ．ＡＴＧＧＣＧＡＡＧ ＴＡＴＧＧＣＣＴＧＣ ＣＴＧＣＧＣＡＧＧＡ ＣＣＣＡＡＧＣＴＣＡ ＡＣＣＣＡＧＧＧＣＣ ＡＡＣＡＧＣＴＣＧＣ ＣＣＧＣＣＧＣＡＧＧ ＧＴＣＧＣＧＴＴＣＡ ＡＴＧＧＡＣＧＧＣＡ ＴＡＧＣＧＧＴＣＧＴ ＴＣＡＧＡＡＧＡＴＣ ＣＡＧＡＴＣＣＡＧＴ ＣＧＣＣＡＧＧＧＣＡ ＡＣＡＡＡＡＡＧＧＧ　　ＣＴＣＣＧＡＡＧＡＧつづき
あり ＣＣＣＴＴＴＴＴＴＧ　　ＴＴＧＣＣＴＴＧＣＴＧＧＣ
ＣＧＣＡＧＣＴ　　ＴＴＣＡＧＧＴＣＧＡＣＣＡＣＡＣ
ＣＣＡＧ　　ＣＧＡＡＡＣＣＣＡＣＡＴＴＣＡＡＡＣＡ
Ｃ　　ＧＴＣＧＣＡＣＡＧＣＣＡＴＧＧＴＣＧＣＧ　　
ＣＴＧＧＧＣＧＧＧＡＣＧＧＣＧＣＧＡＣＣ　　ＡＣＧ
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ＣＡＡＣＧＡＴＣＧＣＣＧＧＣＴＧＧＡ　　ＴＣＡＡＣ
ＴＣＧＧＴ第１図−２６ ＴＣＴＧＧＡ’ＴＴＣＧ　　ＡＡＣＧＴＣＧＣＴＴＴＣ
ＡＴＧＣＡＧＣＧ　　ＡＴＴＴＧＣＧＧＡＧＴＣＣＣＧ
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ＡＴ　　ＣＡＣＣＡＡＧＧＣＣＡＧＣＴＧＧＴＧＣＣ　
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ＣＡＧＡＧＴＴＴＴＧＡＧＣＴＣＧＣＧ　　ＣＴＧＣＧ
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ＧＡＴＣＧＣＧ　　ＧＴＧＡＣＧＡＴＧＣＣＣＡＧＣＣ
ＧＣＣＧ　　ＡＣＴＴＣＣＡＧＣＧＧＡＣＣＡＴＧＣＧ
Ｇ　　ＴＡＧＧＴＧＧＴＣＡＣＴＧＣＡＧ３’ ＧＣＧＡＡＣＧＣＧＣ ＴＧＡＴＧＣＣＣＡＧ ＣＣＡＣＧＧＴＧＴＡ ＧＴＣＧＣＴＧＣＧＧ ＣＧＡＣＡＧＣＣＧＣ ＣＣＣＣＡＴＣＧＣＣ ＧＧＧＣＡＣＣＣＧＧ ＣＧＧＣＡＧＧＡＴＣ 第２図 ５’　　−ＡＴＧＧＧＴＴＣＣＧＴＴＣＣＡＧＴ（　１
　７　ｒｎ　ｅ　ｒ　） Ａｓｐ Ａｓｐ Ｇ１ｙ Ａｒｇ Ａｓｐ Ｐｈｅ ＧＡＣ　　ＧＧＣ　　ＧＧＣ　　ＧＡＴ　　ＴＡＣ　　
ＧＣＣ　　　　５７１５Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ａｓ
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ＧＣＧＰｒｏ　　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　　Ｓｅｒ　　Ｌｅｕ
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Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　　　　　１４４つづきあり 第１３図−２ ６００４　　ＧＡＣ　ＧＣＧ　ＧＴＣ　ＧＴＧ　ＧＴＣ
　ＧＡＧ　ＧＣＧ　ＡＧＣ　ＧＡＧ　ＣＧＣ　ＡＧＣ　
ＧＣＧ　ＣＣＧ　ＣＣＣ　ＧＣＧ　ＡＧＣ１６１　　Ａ
ｓｐ　Ａｌａ　Ｖａｌ　　Ｖａｌ　　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　
Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ｇｌｕ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ｐ
ｒｏ　Ｐｒｏ　Ａｌａ　Ｓｅｒ６０５２　　ＧＣＧ　Ｃ
ＴＧ　ＣＣＧ　ＣＴＧ　ＧＴＧ　ＣＴＧ　ＡＴＣ　ＧＴ
Ｇ　ＣＧＣ　ＧＡＣ　ＧＡＣ　ＣＣＧ　ＧＧＣ　ＧＣＣ
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Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　　Ｌｅｕ　　Ｉｌｅ
　Ｖａｌ　　Ａｒｇ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ
　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ａｒｇ　　　　１９２６１００　　
ＣＴＧ　ＣＡＣ　ＴＧＣ　ＣＧＣ　ＣＴＧ　ＣＧＣ　Ｔ
ＡＣ　ＧＣＧ　ＣＣＧ　ＧＡＣ　ＣＴＧ　ＴＴＣ　ＧＡ
Ａ　ＧＡＣ　ＡＡＧ　ＧＴＣ　　　　６１４７１９３　
　Ｌｅｕ　Ｈｉｓ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　
Ｔｙｒ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｇ
ｌｕ　Ａｓｐ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　　　　２０８６１４８
　　ＡＴＧ　ＧＣＣ　ＧＧＣ　ＧＴＧ　ＣＴＣ　ＧＡＣ
　ＡＴＣ　ＧＴＧ　ＧＴＧ　ＧＡＡ　ＧＴＧ　ＣＴＧ　
ＣＧＣ　ＣＡＧ　ＡＴＣ　ＧＣＧ　　　　６１９５２０
９　　Ｍｅｔ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｖａｔ　　Ｌｅｕ　Ａ
ｓｐ　Ｉｌｅ　Ｖａｌ　　Ｖａｌ　　Ｇｌｕ　Ｙａｌ　
　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｇｉｎ　　Ｉｌｅ　Ａｌａ　　　　
２２４６１９６　　ＧＣＧ　ＣＡＧ　ＣＣＧ　ＣＡＧ　
ＧＧＣ　ＴＣＧ　ＡＴＧ　ＣＴＣ　ＧＡＴ　ＣＴＧ　Ｇ
ＡＧ　ＣＴＧ　ＡＴＴ　ＴＣＧ　ＧＡＣ　ＧＡＡ　　　
　６２４３２２５　　Ａｌａ　Ｇｌｎ　Ｐｒｏ　Ｇｉｎ
　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｍｅｔ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　
Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　　Ｉｌｅ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　
　　　２４０６２４４　　ＣＡＧ　ＡＡＧ　ＣＴＧ　Ｃ
ＡＡ　ＣＴＧ　ＣＡＡ　ＣＧＣ　ＴＧＧ　ＡＡＣ　ＧＣ
Ｃ　ＡＣＣ　ＧＡＣ　ＧＧＣ　ＧＡＴ　ＴＴＣ　ＧＣＣ
　　　　６２９１２４１　　Ｇｉｎ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　
Ｇｉｎ　Ｌｅｕ　Ｇｉｎ　Ａｒｇ　Ｔｒｐ　Ａｓｎ　Ａ
ｌａ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　Ａｌ
ａ　　　　２５６６２９２　　ＧＡＡ　ＧＡＡ　ＡＣＣ
　ＣＧＧ　ＣＴＣ　ＧＡＣ　ＧＡＡ　ＣＴＧ　ＴＴＣ　
ＧＡＡ　ＣＡＧ　ＧＣＣ　ＧＣＧ　ＣＴＧ　ＣＧＣ　Ｔ
ＣＧ　　　　６３３９２５７　　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｔｈ
ｒ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ
　Ｇｌｕ　Ｇｉｎ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　
Ｓｅｒ　　　　２７２６３４０　　ＧＣＣ　ＧＡＣ　Ｃ
ＧＡ　ＴＧＣ　ＧＣＣ　ＧＴＧ　ＧＴＣ　ＴＧＣ　ＧＧ
Ｃ　ＧＡＣ　ＧＡＡ　ＣＧＣ　ＡＴＣ　ＴＣＣ　ＴＡＣ
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Ａｒｇ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｇ
ｌｙ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ａｒｇｌｉｅ　Ｓｅｒ　Ｔｙｒ
　Ａｌａ　　　　２８８６３８８　　ＧＡＡ　ＣＴＣ　
ＡＡＣ　ＣＧＧ　ＣＧＣ　ＴＧＣ　ＡＡＣ　ＣＧＧ　Ｃ
ＴＣ　ＧＣＧ　ＣＡＣ　ＴＧＧ　ＣＴＧ　ＣＴＧ　ＣＧ
Ｃ　ＧＡＡ　　　　６４３５２８９　　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ
’Ａｓｎ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ｃｙｓ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　
Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｈｉ’ｓ　Ｔｒｐ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　
Ａｒｇ　Ｇｌｕ　　　　３０４６４３６　　ＧＧＣ　Ｃ
ＴＧ　ＡＣＧ　ＣＣＣ　ＧＧＣ　ＧＡＧ　ＡＴＣ　ＧＴ
Ｃ　ＧＧＣ　ＣＴＧ　ＴＡＣ　ＣＴＧ　ＧＡＣ　ＡＡＧ
　ＡＧＣ　ＣＡＣ３０５　　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　
Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｉｌｅ　Ｖａｌ　　Ｇｌｙ　
Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｈ
ｉｓつづきあり 第１３図−３ コ　ＡＡＧ　　ＧＣＣ　ＧＧＣ　　ＧＧＣ　ＧＣＣ　Ｔ
ＡＣ　　　　６５３１）　Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｇ
ｌｙ　Ａｌａ　Ｔｙｒ　　　３３６Ｉ１ｅ Ｐｒｏ Ｐｈｅ Ａｓｐ Ｐｒｏ Ｓｅｒ Ｔｙｒ Ｐｒｏ Ａ　　ＣＧＣ　ＡＴＣ　　ＣＡＧ　ＴＴＣ　ＡＣＣ　　
ＡＴＧＡｌａ　Ｇｌｕ　Ａｒｇ　　Ｉｌｅ　Ｇｌｎ　Ｐ
ｈｅ　Ｔｈｒ　Ｍｅｔ６５８０　　ＣＧＣ　ＧＡＣ　Ａ
ＣＣ　ＧＧＣ　ＴＣＧ　ＣＧＣ　ＣＧＧ　ＡＴＣ　ＧＴ
Ｃ　ＡＣＣ　ＣＡＣ　ＣＧＣ　ＣＡＣ　ＴＡＣ　ＴＴＣ
　ＧＡＡ　　　　６６２７３５３　　Ａｒｇ　Ａｓｐ　
Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　ｌｉｅ　Ｖ
ａｌ　Ｔｈｒ　Ｈｉｓ　Ａｒｇ　Ｈｉｓ　Ｔｙｒ　Ｐｈ
ｅ　Ｇｌｕ　　　　３６８６６２８　　ＣＧＧ　ＣＴＧ
　ＣＧＣ　ＧＡＡ　ＡＴＧ　ＣＴＧ　ＧＣＣ　ＧＡＧ　
ＧＣＣ　ＴＧＴ　ＣＣＣ　ＧＡＧ　ＧＴＣ　ＧＡＡ　Ｃ
ＴＧ　ＡＴＣ　　　６６７５３６９　　Ａｒｇ　Ｌｅｕ
　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｍｅｔ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　
Ａｌａ　Ｃｙｓ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｍａｌ　Ｇｌｕ　Ｌ
ｅｕ　ｒｌｅ　　　　３８４６６７６　　ＧＡＣ　ＡＴ
Ｃ　ＧＡＧ　ＧＡＣ　ＧＣＧ　ＣＴＧ　ＧＣＧ　ＧＡＴ
　ＧＣＣ　ＧＡＴ　ＧＣＣ　ＡＡＴ　ＧＣＣ　ＧＡＣ　
ＣＣＣ　ＧＧＣ　　　６７２３３８５　　Ａｓｐ　Ｉｌ
ｅ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ａｓｐ
　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ａｌａ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ａｓｐ　
Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　　　　４００６７２４　　ＧＣＣ　Ｇ
ＡＣ　ＧＣＣ　ＧＧＣ　ＡＡＣ　ＣＣＧ　ＧＡＴ　ＣＴ
Ｃ　ＧＧＣ　ＣＴＧ　ＧＧＣ　ＴＣＧ　ＣＡＧ　ＣＡＧ
　ＧＴＣ　ＧＣＣ　　　　６７７１４０１　　Ａｌａ　
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ＡＣＣ　ＡＣＣ　ＧＧＣ　ＡＴＣ　ＣＣＧ　ＡＡＧ　Ｇ
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ｎつづきあり 第１３図−４ ＧＴＧ　　ＣＧＣ　ＣＴＧ　ＧＡＴ　　ＣＣＧ　　ＣＴ
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ｎ　Ｈｉｓ　　Ｐｈｅ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｇｌ
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２８Ｉ１ｅ Ａｓｎ Ｇｌｕ Ｔｙｒ Ａｌａ Ｐｈｅ Ｃｙｓ Ｔｙｒ Ｉ１ｅ ｖａｌ Ｓｅｒ Ｇｉｎ Ａｓｎ Ｎｅｔ Ｌｙｓ Ｇｉｎ Ｖａｌ Ｐｒｏ Ｉ１ｅ Ｇｌｙ Ａｌａ Ｉ１ｅ ＧＣＣ　　ＡＧＣ　　ＧＧＣ　　ＴＡＴ　　ＣＴＧ　　
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Ａｒｇ　Ｔｈｒ　　　　　６４０つづきあり 第１３図−６ ７９２４　　ＣＡＡ　ＣＴＧ　ＡＡＧ　ＧＣＣ　ＧＡＡ
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Ｇ　ＣＣＧ　ＣＴＧ　ＧＣＧ　ＣＣＧ　　　　８１６３
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ｕ　Ｇｌｎ　Ａｌａ　Ｔｒｐ　Ｌｅｕ　　　　９４４８
３５６　　ＣＴＧ　ＧＣＧ　　ＣＡＡ　　ＣＧＣ　　Ａ
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ｅｕ　Ａｌａ　Ｇｌｎ　　Ａｒｇ　Ｌｙｓ　　Ｔｙｒ　
　Ｐｒｏ　　Ｓｅｒ　Ｌｅｕつづきあり 第１３図−７ ８４０４　　ＧＡＧ　ＧＡＡ　ＧＣＧ　ＣＴＧ　ＣＡＡ
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　Ｔｙｒ　Ｌｙｓ　Ｍａｌ　　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　Ｇｌｙ
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ＡＴ　　ＣＡＣ　　ＧＡＧ　　ＣＡＣ　　ＣＴＧ　ＴＧ
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ｒ　Ａ．ｓｐ　　Ｓｅｒつづきあり 第１３図−９ ９３６４　　ＧＡＣ　　ＡＡＧ　ＧＴＣ　　ＧＡＣ　　
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ａ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ
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ｌｎ第１３図−１１ １０３２４　　ＡＡＣ　ＧＣＣ　ＡＡＣ　ＧＣＣ　ＧＴ
Ｇ　ＡＣＣ　ＴＡＣ　ＣＴＧ　ＴＣＧ　ＧＧＣ　ＡＣＧ
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ｒ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　　Ｐｒ
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　Ｇｌｙ　Ａｓｐつづきあり 第１３図−１ １０８０４　　ＡＡＣ　　ＧＧＣ　　ＧＡＡ　　ＣＴＣ
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ｌｅ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｐｈ
ｅ　Ｐｈｅ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙつづきあり 第１３図−１３ １１２８４　　　ＧＧＣ　　ＧＡＣ　　ＡＧＣ　　ＣＴ
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つづきあり 第１３図−１５ １２２４４　　　ＣＴＣ　　ＡＡＧ’　ＧＣＣ　　ＴＡ
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　Ａｒｇ　Ａｒｇ２４ｏＯ つづきあり １３図−１６ １２７２４　　　ＡＴＣ　　ＣＴＧ　　ＣＡＧ　　ＧＡ
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Ｃ　ＧＧＣ　ＣＧＣ　ＣＧＣ　ＣＧＣ３２６５　　Ａｌ
ａ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ａｒｇ　Ａｒｇ
　Ａｒｇ１５３６４　　ＣＴＧ　ＡＴＧ　ＣＴＧ　ＧＣ
Ｃ　ＧＣＧ　ＣＴＧ　ＧＣＣ　ＣＡＧ３２８１　　Ｌｅ
ｕ　Ｍｅｔ　　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ａｌ
ａ　Ｇｉｎ１５４１２　　ＡＣＣ　ＡＣＣ　ＣＡ．Ｔ　
ＴＴＣ　ＧＴＧ　ＡＣＣ　ＡＴＧ　ＧＡＡ３２９７　　
Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｈｉｓ　　Ｐｈｅ　　Ｖａｌ　　Ｔｈ
ｒ　Ｍｅｔ　　Ｇｌｕ１５４６０　　ＡＡＣ　ＧＣＧ　
ＣＣＧ　ＧＡＣ　　ＡＴＧ　ＣＡＧ　ＧＡＣ　ＡＣＧ３
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　Ｇｉｎ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ１５５０８　　ＣＣＧ　ＣＴ
Ｇ　ＧＣＣ　ＧＴＧ　ＧＴＣ　ＧＣＣ　ＡＡＧ　ＧＡＣ
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Ｖａｌ　　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　．１５５５６　　
ＡＣＣ　ＣＧＣ　ＧＣＣ　ＡＡ．Ｃ　ＣＧＣ　ＧＡＧ　
ＣＧＣ　ＡＴＡ　＜３３４５　　Ｔｈｒ　Ａｒｇ　Ａｌ
ａ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ａｒｇ　Ｉ１ｅｉつづき
あり １３図−２２ １５６０４　　ＧＣＧ　ＣＴＧ　ＣＧＣ　ＧＧＣ　ＧＣ
Ｇ　ＴＡＣ　ＧＧＣ　ＧＧＣ　ＧＡＧ　ＣＧＣ　ＧＣＧ
　ＣＣＧ　ＴＴＧ　ＧＣＣ　ＧＡＣ　ＡＴＣ３３６１　
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Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　ＡｒｇＡｌａ　Ｐｒｏ　Ｌｅ
ｕ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ｉｌｅ１５６５２　　ＡＧＣ　Ｔ
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ＧＣＣ　ＧＧＣ　ＣＧＣ　ＴＴＣ　ＧＣＧ　ＣＧＣ　Ｔ
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Ｃ　ＧＣＣ　ＧＡＡ　ＡＧＣ　ＴＡＴ　ＣＴＧ　ＡＡＣ
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　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ａｓｎつづきあり １３図−２３ １６０８４　　　ＡＡＴ　　ＣＴＣ　　ＧＣＣ　　ＡＡ
Ａ　　ＣＡＡ　　ＴＴＧ　　ＣＣＧ　　ＡＡＣ　　ＣＴ
Ｇ　　ＣＧＧ　　ＣＴＧ　　ＧＴＧ　　ＣＴＧ　　ＴＴ
Ｃ　　ＡＡＣ　　ＡＡＣ３５２１　　Ａｓｎ　　Ｌｅｕ
　Ａｌａ　Ｌｙｓ　　Ｇｉｎ　　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　　Ａ
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Ｃ　　ＣＡＧ　　ＴＡＣ　　　１６１７９３５３７　　
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　Ｇｌｕ　　Ａｓｐ　　Ｉｌｅ　　Ａｌａ　　Ｇｌｎ　
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　Ｔｙｒ　Ｍｅｔ　　Ａｌａ　Ｈｉｓ　　Ｖａｌ　　Ａ
ｒｇ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ　　Ｐｒｏ　　Ａｒｇ　
Ｇｌｙ　Ａｌａ　Ｔｙｒ　　Ａｓｎ　　Ｐｈｅ　　　　
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ｕ　　Ｍｅｔ　　Ｓｅｒ　　Ｌｅｕ　　Ｇｉｎ　　　　
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　　ＧＡＣ　　ＧＧＣ　　ＧＡＧ　　ＴＣＧ　　ＧＴＣ
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Ｇｌｕ　　Ｓｅｒ’　　Ｖａｌ　　Ｓｅｒ　　Ａｓｎ　
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ＴＣ　　ＡＡＣ　　ＧＴＣ　　ＧＡＧ　　ＡＡＧ　　Ａ
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ｇ　Ｔｙｒ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ｇｉｎ
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　　Ｐｈｅ　Ｇｌｕ　Ｔｙｒ　Ｔｙｒ　Ａｌａ　Ｓｅｒ
　Ｓｅｒ第１３図−２４ １６５６４　　ＣＣＧ　ＣＣＡ　　ＴＣＧ　　ＧＣＧ　
　ＴＴＣ　ＡＣＧ　　ＣＴＧ　　ＧＡＧ　　ＡＴＣ　Ｃ
ＴＣ　ＧＧＣ　ＧＡＣ　　ＡＡＣ　ＡＧＣ　ＣＡＣ　Ｔ
ＴＣ３６８１　　Ｐｒｏ　　Ｐｒｏ　　Ｓｅｒ　Ａｌａ
　Ｐｈｅ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　　Ｉｌｅ　Ｌｅｕ
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ＡＣ　　ＧＡＧ　　ＡＡＧ　　ＡＣＧ　　ＡＣＧ　　Ｇ
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ｙｓ　　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　　Ｖａｌ　　Ａｓｐ　Ｌｙｓ
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ａｌ　　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ａｒｇ　Ｍｅｔ　Ｔｈｒ　Ｔ
ｈｒ　　＊＊＊第１４図−１ １６７６１　　　ＡＴＧ　　ＡＡＣ　　ＡＧＡ　　ＣＡ
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Ｃ　　ＡＡＣ　　ＣＡＣ　　ＧＧＣ　　ＧＴＣ　　ＧＡ
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ｇ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｔｙｒ　Ｔｙｒ　Ｍｅｔ　　Ａｌ
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ＣＡＣ　ＧＡＧ　　ＧＴＣ　　ＡＡＣ　　ＡＴＣ　　Ｔ
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Ｔｈｒ　　Ｉｌｅ　Ｌｙｓ　　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ
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　ＣＧＧ　　ＴＴＣ　　ＴＡＣ　　ＧＡＧ　　ＧＣＧ　
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ｌａ　Ａｒｇ　｝Ｉｉｓ　　Ｐｒｏ　　Ｇｌｙ　Ｍｅｔ
　　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ｐｈｅ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ａｌａ
　Ｔｙｒ　　Ｐｈｅ　　Ｓｅｒつづきあり 第１４図−２ １７１９３　　ＧＡＣ　ＧＴＧ　ＴＴＣ　ＧＡＣ　　Ｇ
ＴＣ　ＧＣＣ　ＧＣＧ　ＧＴＣ　ＡＴＣ　ＣＴＧ　ＣＧ
Ｃ　ＧＧＣ　ＴＴＣ　ＧＣＧ　ＡＴＣ　ＧＣＧ１４５　
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ａ　Ａｌａ　Ｖａｌ　　Ｉｌｅ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｇｌ
ｙ　Ｐｈｅ　Ａｌａ　　Ｉｌｅ　Ａｌａ１７２４１　　
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Ｃ　ＧＧＣ　ＣＣＧ　ＧＡ．Ｃ　ＧＧＣ　ＧＡＧ　ＡＡ
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７３８４１９３　　Ｐｒｏ　　Ｐｒｏ　　Ｌｅｕ　Ｌｙ
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ＧＡＣ　ＧＴＡ　　ＴＣＧ　ＣＴＧ　ＡＴＣ　ＡＣＣ　
ＧＴＣ　ＣＴＧ　ＴＡＣ　ＣＡＧ　　ＡＣＣ　ＧＣＧ　
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ｌｅ　Ｔｈｒ　　Ｖａｌ　　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　　Ｇｌｎ
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２４１７４３３　　ＡＡＣ　　ＣＴＧ　　ＣＡＧ　ＧＴ
Ｃ　ＧＡＡ　　ＡＣＣ　ＧＣＣ　ＧＡＧ　　ＧＧＴ　　
ＴＡＴ　　ＣＴＣ　　ＧＡＣ　　ＡＴＣ　ＣＣＧ　ＧＴ
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ＴＣ　　ＡＡＣ　ＴＧＣ　ＧＧＧ　　Ａ．ＣＣ　ＴＡＣ
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１７５２８２４１　　Ａｓｐ　　Ｇｌｕ　Ｈｉｓ　　Ｐ
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ＧｌｙＴｈｒ　　Ｔｙｒ　　Ｍｅｔ　　Ａｌａ　Ｈｉｓ
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ＡＣ　ＧＧＣ　ＴＡＣ　ＴＡＣ　ＣＣＧ　ＧＣＧ　ＣＣ
Ｇ　ＧＴＧ　ＣＡＴ　　ＣＧＧ　ＧＴＣ　ＡＡＡ　　Ｔ
ＡＣ　ＡＴＣ　ＡＡＣ　ＧＣＣ　　　１７５７６２５７
　　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｔｙｒ　Ｔｙｒ　Ｐｒｏ　Ａｌａ
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ｙｓ　Ｔｙｒ　　Ｉｌｅ　Ａｓｎ　Ａｌａ　　　　２７
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ＡＴＴ　ＣＣＧ　ＴＴＣ　ＴＴＣ　ＧＣＣ　ＡＡＴ　　
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　１７６２４２７３　　Ｇｌｕ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ｓｅ
ｒ　　Ｉｌｅ　Ｐｒｏ　　Ｐｈｅ　　Ｐｈｅ　　Ａｌａ
　Ａｓｎ　　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｈｉｓ　　Ａｌａ　Ｓｅ
ｒ　　Ａｌａ　　　　　２８８つづきあり 第１４凶 １７６２５　　ＡＴＣ　ＧＡＴ　ＣＣＧ　ＴＴＣ　ＧＣ
Ｇ　ＣＣＧ　ＣＣＧ　ＣＣＧ　ＴＡＣ　ＧＣＧ　ＣＣＧ
　ＧＣＧ　ＣＧＣ　ＧＧＣ　ＡＡＣ　ＣＣＧ２８９　　
１１ｅ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｐｈｅ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｐ
ｒｏ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ａｌａ　Ａｒ
ｇ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ１７６７３　　ＡＣＣ　Ｇ
ＴＧ　ＴＣＧ　ＴＡＣ　ＧＧＧ　ＧＡＣ　ＴＡＴ　ＣＴ
Ｇ　ＣＡＧ　ＣＡＣ　ＧＧＡ　ＴＴＧ　ＣＴＧ　ＧＡ．
Ｔ　ＣＴＧ　．ＡＴＣ　　　１７７２０３０５　　Ｔｈ
ｒ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ｔｙｒ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ
　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ　Ｈｉｓ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　
Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｉｌｅ　　　　３２０１７７２１　’
　　ＣＧＣ　ＧＣＣ　ＡＡＣ　ＧＧＧ　ＣＡＧ　Ａ．Ｃ
Ｃ　ＴＧＡ３２１　　Ａｒｇ　Ａｌａ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ
　Ｇｉｎ　Ｔｈｒ　＊＊＊ｉ７７４４ 第１５図−１ ＧＡＣ　　ＣＴＧ　　ＧＡＣ　　ＧＡＡ　　ＣＴＣ　Ｇ
ＡＧ　　ＣＡＣ　　　１７８４９Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ａｓ
ｐ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｈｉｓ　　　　　１６Ｔ
ＣＣ　　ＣＴＧ　　ＴＴＣ　ＧＡＧ　ＣＧＣ　ＧＧＣ　
ＧＴＧ　　　１７８９７Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｇｌ
ｕ　Ａｒｇ　Ｇｉｙ　Ｖａｌ　　　　　３２ＡＡＡ　　
ＡＣＣ　ＧＡＧ　ＣＡＣ　ＧＣＣ　ＡＡＧ　　ＧＣＧ　
　　１７９４５Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　Ｈｉｓ　Ａｌ
ａ　Ｌｙｓ　Ａｌａ　　　　　４８ＡＡＣ　ＧＧＣ　Ａ
ＧＣ　ＧＣＧ　ＧＡＡ　ＣＡＧ　ＡＡＧ　　　１７９９
３Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ｇｉｎ　
Ｌｙｓ　　　　　６４ＧＴＧ　　ＣＧＧ　　ＣＧＣ　Ｇ
ＧＧ　ＴＴＴ　　ＴＣＣ　ＧＡＣ　　　１８０４１Ｖａ
ｌ　　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ｇｌｙ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ａｓ
ｐ　　　　　８０ＡＣＣ　ＡＡＧ　ＧＧＣ　　ＧＧＣ　
ＧＡＡ　ＴＡＣ　ＡＣＣ　　　１８０８９Ｔｈｒ　Ｌｙ
ｓ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｔｙｒ　Ｔｈｒ　　　　
　９６ＣＴＧ　Ａ．ＣＧ　ＧＡＣ　ＡＡＣ　ＣＴＧ　Ｔ
ＴＣ　ＣＣＧ　　　１８１３７Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ
　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　　　　１１２ＧＧ
Ｃ　ＴＡＴ　ＴＴＣ　ＧＡＣ　ＣＧＴ　ＴＴＣ　ＴＡＣ
　　　１８１８５Ｇｌｙ　Ｔｙｒ　Ｐｈｅ　Ａｓｐ　Ａ
ｒｇ　Ｐｈｅ　Ｔｙｒ　　　　１２８Ｇｌｙ Ｌｅｕ Ａｓｐ Ｇｌｕ Ｓｅｒ Ｖａｌ Ａｓｐ Ｇｌｕ Ｐｈｅ つづきあり 第１５図−２ １８２８２　　　ＣＧＴ　　ＴＴＣ　　ＣＧＣ　　ＴＴ
Ｔ　　ＴＴＣ　　ＣＣＧ　　ＧＡＡ　　ＧＴＧ　　ＣＣ
Ｇ　　ＧＡＡ　　ＧＡＣ　　ＣＧＣ　　ＴＧＣ　　ＧＣ
Ｃ　　ＧＡＧ　　ＣＡＧ１６１　　Ａｒｇ　Ｐｈｅ　Ａ
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ｌ　　Ｌｅｕ　　　　　１６０つづきあり 第１６図一 １９２７８　　ＣＧＣ　ＴＡＣ　ＣＧＣ　ＴＡＴ　ＴＴ
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ｅｔ　　　　３０４ＴＧＡ 本＊＊ 第１７図−１ ＧＣＣ　　ＣＧＣ　　ＧＡＣ　　ＣＧＣ　　ＡＴＧ　　
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４つづきあり 第１７図−２ ＧＧＡ　　ＣＴＧ　　ＡＴＣ　　ＣＴＧ　　ＣＣＧ　　
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づきあり 第１７図−３ ＣＣＣ　　ＧＣＧ　　ＣＴＧ　　ＧＧＣ　　ＡＧＣ　Ｇ
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Ｇｌｙ　　＊＊＊第１８図−１ ２１１８６　　ＡＴＧ　ＡＡＡ　　ＡＧＧ　ＣＴＣ　Ｔ
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ｒ　　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　Ｌｙｓ　　Ｔｈｒ　Ｇｉｎ　Ａ
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ｎ　　Ｖａｌ　　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ｇｉｎつづさあり 第１８図−２ ２１６１８　　ＧＴＣ　ＡＡＧ　ＡＣＣ　ＧＡＴ　　Ｃ
ＡＡ　　ＣＡＧ　ＣＴＧ　ＡＣＣ　ＧＣＣ　ＴＡＴ　　
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　　Ｇｌｙ　Ｔｙｒ　Ｔｙｒ　Ａｒｇつづきあり 第１８図−３ ２２０５０　　ＣＴＧ　ＧＴＣ　ＴＧＧ　ＧＡＧ　ＣＡ
Ａ　ＣＴＧ　ＣＣＣ　ＴＡＴ　　ＣＣＣ　ＧＣＣ　ＡＧ
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第２０図−１ ２８８７　　ＡＴＧ　ＴＴＣ　ＧＧＣ　ＴＡＴ　　ＴＡ
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ａ　Ｖａｌ　　Ｔｈｒ　　Ｖａｌ　　Ｉｌｅ　　Ｓｅｒ
　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕつづきあり 第２０図−２ ３３６７　　　ＡＡＣ　　ＧＡＣ　　ＡＣＣ　　ＴＴＧ
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つづきあり 第２０図 ３８４７　　ＡＴＣ　ＴＧＣ　ＣＴＧ　ＧＴＣ　ＡＡＣ
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　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　　Ｇｌｕつづさわり 第２１図−３ ９６６　　ＣＡＧ　ＣＡＧ　ＡＡＧ　−ＧＴＣ　　ＧＣ
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ｌ　　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　　Ｈｉｓ　　Ａｒｇつづきあり 第２１図−４ １４４６　　ＧＡＣ　ＧＴＣ　ＧＡＣ　ＴＴＣ　ＴＧＣ
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Ｇ　ＡＡＧ　ＴＴＣ　ＣＣＣ　ＧＧＣ　ＧＡＡ　ＧＧＣ
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６３７５２９　　Ａｓｐ　Ｔｒｐ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｔ
ｒｐ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｇｌ
ｙ　Ｇｌｕ　Ａ．ｓｐ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ｔｙｒ　　　
　５４４１６３８　　ＧＧＣ　ＧＴＧ　ＴＣＣ　ＧＣＧ
　ＧＴＣ　ＧＡＧ　ＧＧＣ　ＧＣＧ　ＣＡＧ　ＧＣＧ　
ＣＴＧ　ＧＣＧ　ＴＡＣ　ＧＣＧ　ＣＴＧ　ＴＣＧ　　
　　１６８５５４５　　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　　Ｓｅｒ　　
Ａｌａ　Ｖａｌ　　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ａｌａ　Ｇｌｎ　
　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｔｙｒ　　Ａｌａ　Ｌｅｕ
　Ｓｅｒ　　　　　５６０１６８６　　ＴＧＧ　ＧＣＣ
　ＧＡＣ　ＧＴＧ　ＣＣＧ　ＣＡＧ　ＣＴＧ　ＧＴＧ　
ＣＡＴ　ＴＣＣ　ＡＣＣ　ＧＣＣ　ＧＡＣ　ＣＴＧ　Ａ
ＡＧ　ＡＣＣ　　　　１７３３５６１　　Ｔｒｐ　Ａｌ
ａ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　　Ｐｒｏ　Ｇｉｎ　Ｌｅｕ　Ｖａ
ｌ　　Ｈｉｓ　　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ｌ
ｅｕ　Ｌｙｓ　　Ｔｈｒ　　　　　５７６１７３４　　
　ＣＧＣ　　ＡＴＧ　　ＧＡＣ　　ＡＡＧ　　ＴＧＧ　
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７７　　Ａｒｇ　Ｍｅｔ　Ａｓｐ　Ｌｙｓ　Ｔｒｐ　Ｖ
ａｌ　　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　　Ｌｅｕ　Ａｌａ１７８２　
　　ＣＧＧ　　ＴＴＧ　　ＴＡＣ　　ＧＴＧ　　ＣＧＣ
　　ＧＧＣ　　ＧＧＣ　　ＧＧＣ　　ＧＣＧ　　ＧＣＣ
５９３　　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　Ｍａｌ　　Ａｒｇ
　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　
Ｖａｌ　　Ａｌａ　Ｐｒｏ　　Ｓｅｒ　Ａｓｎ１８３０
　　ＡＣＣ　　ＡＴＣ　　ＧＡＧ　ＴＴＣ　　ＣＡＧ　
　ＴＴＧ　ＣＴＧ　ＧＡＧ　　ＡＴＣ　ＴＧＧ６０９　
　Ｔｈｒ　　Ｉｌｅ　Ｇｌｕ　Ｐｈｅ　　Ｇｉｎ　　Ｌ
ｅｕ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　　Ｉｌｅ　Ｔ’ｒｐつづきあり 一６５２　一 第２１図−５ １９２６　　　ＣＴＧ　　ＣＴＧ　　ＧＣＧ　　ＡＣＧ
　　ＡＴＣ　　ＡＴＧ　　ＧＴＣ　ＧＣＧ　　ＣＧＧ　
　ＡＴＣ　　ＡＡＣ　　ＡＡＧ　　ＧＣＣ　　ＴＴＣ　
　ＧＧＣ　　ＧＴＧ６４１　　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ａｌａ
　Ｔｈｒ　　Ｉｌｅ　　Ｍｅｔ　　Ｖａｌ　　Ａｌａ　
Ａｒｇ　　ｒｌｅ　Ａｓｎ　　Ｌｙｓ　　Ａｌａ　Ｐｈ
ｅ　Ｇｌｙ　Ｍａｌ１９７４　　　ＡＡＣ　　ＣＴＧ　
　ＣＣＧ　　ＡＴＣ　　ＣＧＧ　　Ａ丁Ｃ　　ＧＴＧ　
　ＴＴＣ　　ＧＡＡ　　ＧＡＧ　　ＧＡＡ　　ＡＣＣ　
　ＡＴＣ　　ＧＡＡ　　ＣＧＣ　　ＡＴＣ　　　　　２
０２１６５７　　Ａ．ｓｎ　　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　　Ｉｌ
ｅ　Ａｒｇ　　Ｉｌｅ　　Ｖａｌ　　Ｐｈｅ　Ｇｌｕ　
Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　　Ｉｌｅ　Ｇｌｕ　Ａｒｇ　
　Ｉｌｅ　　　　　６７２２０２２　　ＧＣＧ　　ＣＴ
Ｃ　ＣＡＧ　ＡＴＣ　ＧＡＣ　ＧＡＧ　ＣＴＣ　ＡＣＣ
　ＡＡＧ　　ＣＧＴ　ＣＣＧ　ＣＣＧ　ＣＡＧ　ＧＧＣ
　ＡＡＧ　ＣＣＧ　　　　２０６９６７３　　Ａｌａ　
Ｌｅｕ　Ｇｉｎ　　Ｉｌｅ　　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ
　Ｔｈｒ　　Ｌｙｓ　　Ａｒｇ　Ｐｒｏ　　Ｐｒｏ　　
Ｇｉｎ　　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　　Ｐｒｏ　　　　　５８８
２０７０　　ＣＴＧ　　ＧＣＧ　　ＣＴＣ　　ＡＡＧ　
　ＣＧＣ　　ＧＣＣ　ＧＧＣ　ＧＡＣ　　ＣＧＣ　ＧＡ
Ｃ　　ＣＣＧ　　ＣＴＧ　　ＴＴＣ　ＴＧＣ　ＧＴＣ　
ＣＡＴ　　　　２１１７６８９　　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｌ
ｅｕ　Ｌｙｓ　　Ａｒｇ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ａ
ｒｇ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｃｙｓ　　
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　ＧＧＣ　ＡＧＣ　ＧＧＣ　ＴＴＣ　ＧＧＣ　ＣＧＣ　
ＣＣＧ　ＴＡＴ　　ＣＴＧ　ＧＣＧ　　ＡＴＧ　ＣＴＧ
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　Ａｒｇ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｍｅｔ　
Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｈｉｓ　　Ｌｅｕ　　　　７２０２１
６６　　ＣＣＧ　　ＧＣＧ　ＧＡＣ　ＣＴＧ　ＣＣＧ　
　ＧＴＧ　　ＴＡＣ　ＧＣＧ　　ＣＴＧ　　ＧＡＧ　Ｇ
ＣＧ　　ＣＣＣ　　ＧＧＣ　ＣＴＣ　ＡＡＣ　　ＧＡＣ
　　　　２２１３７２１　　Ｐｒｏ　　Ａｌａ　Ａｓｐ
　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　　Ｍａｌ　　Ｔｙｒ　Ａｌａ　Ｌｅ
ｕ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ａｒｇ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ
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Ｃ　　ＧＴＧ　　ＣＴＧ　　ＣＣＣ　　ＧＡＧ　　ＡＣ
Ｃ　　ＡＴＣ　　ＧＧＣ　　ＧＡＣ　　ＡＴＧ　　ＴＧ
Ｃ　　ＴＣＧ　　ＧＡＣ　　ＴＡＣ　　ＡＴＣ　　　　
２２６１７３７　　Ａｓｐ　Ａｓｐ　　Ｖａｌ　　Ｌｅ
ｕ　Ｐｒｏ　　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　　Ｉｌｅ　Ｇｌ）’　
Ａｓｐ　Ｍｅｔ　　Ｃｙｓ　　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ
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ＣＡＧ　　ＡＴＣ　　ＣＡＧ　　ＧＣＧ　　ＡＴＣ　　
ＣＡＧ　　ＣＣＧ　　ＣＡＣ　　ＧＧＣ　　ＣＣＣ　　
ＴＡＣ　　ＣＡＧ　　ＣＴＧ　　ＣＴＣ　　ＧＧＣ　　
　　２３０９７５３　　Ａｓｐ　　Ｇｌｎ　　Ｉｌｅ　
　Ｇｌｎ　　Ａｌａ　　Ｉｌｅ　Ｇｌｎ　　Ｐｒｏ　　
Ｈｉｓ　　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　　Ｔｙｒ　　Ｇｌｎ　　Ｌ
ｅｕ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　　　　　７６８２３１０　　　
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ＡＴＧ　　ＧＣＣ　　ＧＣＣ　　ＧＡＡ　　ＡＴＧ　　
ＣＡＧ　　　　２３５７７６９　　Ｔｒｐ　Ｓｅｒ　Ｐ
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Ｈｉｓ　Ａｌａ　Ｍｅｔ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ｍ
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　　　２４０５７８５　　Ｌｙｓ　　Ａｒｇ　Ｇｌｙ　
Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　　Ｖａｌ　　Ａｌａ　Ｌｙｓ　　Ｌｅ
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ＣＧ　　ＴＧＧ　　ＣＣＧ　ＧＡＧ　ＧＡＴ　　ＧＣＧ
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ｌｅ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ｈｉｓ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ２４５
４　　ＧＡＣ　ＣＴＧ　ＧＡＡ　ＴＣＧ　ＣＧＧ　ＣＴ
Ｇ　ＴＣＧ　ＧＧＣ　ＴＡＣ　ＡＡＧ　ＧＡＣ　ＴＡＣ
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　ＧＣＣ　　ＴＡＴ　　ＴＡＣ　　ＣＧＣ　　ＧＡＴ　
　ＣＣＧ　　ＣＣＧ　　ＧＣＣ　　ＴＴＣ　ＣＡＣ　　
ＧＧＣ　　　　２５９７８４９　　Ａｓｎ　Ａｓｎ　　
ｒｌｅ　　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｔｙｒ　Ｔｙｒ　
　Ａ．ｒｇ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　　Ｐｒｏ　　Ａ．１ａ　
Ｐｈｅ　Ｈｉｓ　　Ｇｌｙ　　　　　８６４２５９８　
　ＧＡＴ　　ＧＣＧ　　ＣＴＧ　　ＧＴＧ　　ＡＴＣ　
　ＡＴＣ　ＧＣＣ　ＡＡＧ　　ＧＡＴ　　ＴＣＣ　ＧＡ
Ｃ　　ＧＡＣ　　ＣＣＣ　ＧＡＣ　ＡＡＧ　ＣＴＣ　　
　　２６４５８６５　　Ａｓｐ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｖａ
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ＴＴＣ　　ＡＡＧ　　ＧＡＣ　ＴＡＣ　　ＣＴＧ　　Ｃ
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　　ＣＴＧ　ＡＡＧ　　ＧＴＴ　　　　２６９３８８１
　　Ｇｌｕ　Ｍｅｔ　Ｐｈｅ　Ｌｙｓ　　Ａｓｐ　Ｔｙ
ｒ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　　Ｖａ
ｌ　　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　　Ｖａｌ　　　　　８
９６２６９４　　ＣＣＧ　ＴＡＣ　ＣＡＣ　ＣＡＣ　Ａ
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ＧＣＣ　ＣＧＣ　ＣＡＣ　ＣＣＧ　ＣＧＣ　ＣＣＧ　Ｇ
ＡＧ　　　　２７８９９１３　　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｈｉ
ｓ　Ｍｅｔ　Ａｒｇ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ
　Ａｌａ　Ａｒｇ　Ｈｉｓ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　Ｐｒｏ　
Ｇｌｕ　　　　９２８第２４図 第２８図 第３０図 第２９図 Ｂ９１ＩＩ　　　　　　　　　　　　　　Ｂｓｐｌ２８
６ＧＡＴＣＴＡＴＣＡＡＡＡＴＧＡＡＣＡＧＡＣＡＴＧ
ＣＣＧＡＣＧＴＧＣＣＡＴＡＧＴＴＴＴＡＣＴＴＧＴＣ
ＴＧＴＡＣＧＧＣＴＧＣ第３１図 第３２図 第３３図 ３４図 ５’　−ＡＴＧＧＴＴＡＧＡＧＴＴＧＣＴＡＴｍａ　ｒ
） 第３５図 開始フドン 一下でＸＸＸ・ ・ｘＸ ＡＣＸＸＸ・ ・ｘｘｘｘｘｘ ＸＸＸ：目的とする遺伝子

Claims (7)

【特許請求の範囲】
1. （１）セファロスポリン系抗生物質の生合成に関与する
   酵素遺伝子群を有する細菌由来のＤＮＡ断片。
2. （２）該細菌がリゾバクター・ラクタムゲヌスである請
   求項（１）のＤＮＡ断片。
3. （３）セファロスポリン系抗生物質の生合成に関与する
   酵素遺伝子群が、δ−（Ｌ−α−アミノアジピル）−Ｌ
   −システイニル−Ｄ−バリンシンセターゼ、イソペニシ
   リンＮシンセターゼ、イソペニシリンＮエピメラーゼ、
   デアセトキシセファロスポリンＣシンセターゼ、デアセ
   トキシセファロスポリンＣハイドロキシラーゼ、β−ラ
   クタマーゼの遺伝子のうち少なくとも１種を含むもので
   ある、請求項（１）または（２）のＤＮＡ断片。
4. （４）ＤＮＡ断片の塩基配列が、第１図に示すものであ
   る請求項（１）ないし（３）のＤＮＡ断片。
5. （５）請求項（１）ないし（４）のＤＮＡ断片または、
   それを構成する少なくとも一つの酵素遺伝子の発現に必
   要な大きさのＤＮＡ断片を組み込んだプラスミド。
6. （６）請求項（５）のプラスミドで形質転換した微生物
   。
7. （７）セファロスポリン系抗生物質を産生する能力を有
   する請求項（６）の形質転換体を培養し、セファロスポ
   リン系抗生物質を培養液中に蓄積させ、それを採取する
   ことを特徴とするセファロスポリン系抗生物質の製造法
   。