JPH0117677B2 - - Google Patents
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Description
【発明の詳細な説明】
放射菌科の多数の微生物、なかんずく、アクチ
ノプラナセアエ（Actinoplanaceae）が、グリコ
シド水解酵素、好ましくは消化管の炭水化物分解
酵素のための抑制因子を生成することは、公知で
ある（西ドイツ特許出願公開明細書2064092号）。 更に、ストレプトマイシス（Streptomyces）
属の微生物の菌株から誘導する、制菌作用を有す
る抗生物質である、ノジリマイシンが、ある種の
微生物のα−グルコシダーゼを抑制するというこ
とが公知である（T.Niwaら、Agr.Biol.Chem、
34、966（1970）〕。 本発明によつて、バチルス（Bacillaceae）科
の微生物の培養によつて、特に桿菌（Bacillus）
属の菌株によつて、消化管中で活性である、グリ
コシド水解酵素に対する抑制因子（抑制剤）、特
にグルコシダーゼ抑制因子（抑制剤）、特にサツ
カラーゼ抑制因子（抑制剤）を生成せしめる。 加うるに、われわれは、バチルス科の微生物の
ある種の菌株、特にDSM7、DSM704および
DSM675菌株が、１−デスオキシノジリマイシン
として公知の抗生物質を生産することをも見出し
た。それ故、本発明は、バチルス属の１−デスオ
キシノジリマイシン生産微生物を培養することか
ら成る、１−デスオキシノジリマイジンの製造方
法を提供する。 以下に記す方法は、本発明の方法において用い
る適当な菌株を発見するために用いる。 バチルス科の菌株、特に桿菌属の菌株は、公知
のようにして土の試料から単離することができ
る。これらの菌株の生長を可能とする栄養溶液を
含有する培養フラスコに、これらの菌株の転移接
種（transinoculation）で接種する。たとえば、
１リツトル当り５ｇのヘプトンおよび３ｇの肉エ
キスを含有する栄養溶液を用いることができる
が、原則として、適当な炭素および窒素源ならび
に栄養素塩類を含有する多くのその他の種類の栄
養溶液を使用することができる。栄養溶液のPH値
は広い範囲内で変えることができる。6.0〜8.0の
栄養溶液の初期PHを選ぶことが好ましい。 きわめて多種の有機物質を、栄養溶液中に炭素
を供給する物質として使用することができる。例
として炭水化物、有機酸およびアルコールを挙げ
ることができる。 酵母エキス、大豆粉、ペプトン、肉エキスおよ
びその他の多くの物質を、窒素源ならびに適当な
無機窒素源として用いることができる。 炭素および窒素源ならびに、例としてFeSO4、
CaCO3およびMgSO4を挙げることができる栄養
塩類の濃度は、広い範囲内で変えることができ
る。ある場合には、栄養塩類は、複雑な窒素源中
に、付随する物質として、しばしば含有されてい
るから、これらの塩類の別個の添加を省くことが
できる。 抑制因子の生成は、しばしば、栄養培地の組成
に著るしく依存するから、生産能力を最高とする
ために菌株を異なる栄養溶液中で培養することが
望ましい。適当な計画は実施例により知ることが
できる。 たとえば100〜200mlの栄養溶液を１の円錐フ
ラスコ中に入れ、公知のようにして滅菌したの
ち、試験すべき菌株を接種し、次いでフラスコ
を、振とう機上で、15〜80℃において、好ましく
は24〜40℃、または好熱性の細菌の場合には50〜
70℃において、培養する。培養物が、一般に１〜
10日後に、通常は１〜５日後に、認めることがで
きる生長を示すときは、たとえば５mlの試料を取
出して、この試料中の細胞を、過または遠心分
離によつて分離する。以下に記す試験において
は、１〜100μの培養液を用いて、１ml当りの
抑制能力を計算する。 細胞を、各回５容量（細胞の容量に対して）の
アセトンを用いて２回抽出し、次いで５容量のジ
エチルエーテルによつて１回抽出する。併せた抽
出物を乾固するまで濃縮し、水中に取つて凍結乾
燥する。凍結乾燥物を10〜1000μｇ／mlの濃度
で、以下に記す試験に用いる。 アミラーゼ試験 アミラーゼ抑制因子単位（1AIU）は、２アミ
ラーゼ単位を50％の範囲まで抑制する抑制因子の
量と定義する。アミラーゼ単位（AU）は、下記
の試験条件下に、１分間に殿粉中の1μ当量のグ
ルコシド結合を分解する酵素の量である。分解し
た結合のμ当量数は、比色的に、ジニトロサリチ
ル酸を用いて、生成する還元糖のμ−当量として
測定し且つマルトース標準曲線の助けをかりて、
マルトース当量のμ−当量として示す。試験を行
なうためには、PH6.9の0.4mlの0.02Mグリセロ燐
酸ナトリウム緩衝液／0.001MCaCl2中の10〜
1000μｇの抑制因子、すなわち１〜100μの試験
すべき培養液を、0.1mlのアミラーゼ溶液（20〜
22AU／ml）に加え、且つその混合物を35℃の水
浴中で約10〜20分間平衡化する。次いで、予め35
℃に加温してある、濃度１％の殿粉溶液0.5mlと
共に35℃において５分間培養したのち、１mlのジ
ニトロサリチル酸試薬（Colowick−Kaplan、
Meth、Enzynol.、第１巻、149頁中のP.Bernfeld
による）を加える。発色させるために、このバツ
チを沸とう水浴上で５分間加熱し、次いで冷却し
且つ10mlの蒸留水を加える。540nｍにおける吸
光を同様にして調製した、アミラーゼを含有しな
いブランク値に対比して測定する。評価のため
に、抑制因子の添加後になお有効なアミラーゼの
活性を、予め記録してあるアミラーゼ標準曲線か
ら読み取り、この値から使用したアミラーゼの抑
制百分率を計算する。抑制百分率を、商 抑制因子μｇ*／AU** ＊ 乾燥物質に対して ＊＊ 抑制せしめてない同系列のバツチ中の
AU関数としてプロツトし、この曲線から
50％抑制点を読み取り、抑制因子の
AIU／mgに換算する。 サツカラーゼ試験 サツカラーゼ抑制因子単位（SIU）は、２サツ
カラーゼ単位を50％の範囲まで抑制する抑制因子
の量として定義する。１サツカラーゼ単位（SU）
は、下記の試験条件下に、１分間に1μモルのス
クロースをグルコースとフルクトースに分解する
酵素の量である。生成するグルコースのμモル数
は、サツカラーゼによるスクロースのそれ以上の
分解がもはや生じない条件下に、グルコースオキ
シダーゼの助けをかりて、定量する。この試験を
行なうためには、１〜20μｇの抑制因子、すなわ
ち１〜20μの測定すべき溶液を、0.12SUの含量
に調節した0.05mlのサツカラーゼ溶液に加え、そ
の混合物をPH6.0の0.1Mマレイン酸ナトリウム緩
衝液を用いて0.1mlにする。PH6.0の0.1Mマレイン
酸ナトリウム緩衝液を用いて適当なSU含量を希
釈した、B.Borgstrom、A.Dahlquist、Acta.
Chem.Scand.、12（1958）、1997頁による豚の小
腸粘膜からの可溶化したサツカラーゼを用いるこ
とが適当である。この混合物を35℃で10分間平衡
化させたのち、予め35℃に加温した、PH6.0の
0.1Mマレイン酸ナトリウム緩衝液中における
0.05Mのスクロース溶液0.1mlを加える。この混
合物を35℃で20分間培養し、１mlのグルコースオ
キシダーゼ試薬の添加によつてサツカラーゼの反
応を停止させ、次いで混合物を35℃において更に
30分間培養する。グルコースオキシダーゼ試薬
は、２mgのグルコースオキシダーゼ（メツサーズ
ベーリンゲル、純度）をPH7.0の100mlの
0.565Mトリス−HCl中に溶解し、次いで１mlの
洗剤溶液（２ｇのトリトンＸ＋８ｇの分析級95％
エタノール）、１mlのジアニシジン溶液（20mlの
H2O中の260mgのｏ−ジアニシジン・2HCl）およ
び0.5mlのペルオキシダーゼ（メツサーズベーリ
ンゲル、凍結乾燥物、純度）の濃度0.1％水溶
液を加えることによつて調製することが適当であ
る。次いで１mlの濃度50％のH2SO4を加えたの
ち、混合物を、相当するブランク値と対比して、
545nｍにおいて測定する。評価のために、使用
するサツカラーゼの抑制百分率を計算し且つグル
コース標準曲線の助けをかりて、50％抑制点から
SIU／ｇまたはSIU／に換算する。 マルターゼ試験 マルターゼ抑制因子単位（MIU）は、２マル
ターゼ単位を50％の範囲まで抑制する抑制因子の
量として定義する。１マルターゼ単位（MU）
は、下記の試験条件下に１分間に1μモルのマル
トースを2μモルのグルコースに分解する酵素の
量である。生成するグルコースのμモルは、マル
ターゼによるマルトースのそれ以上の分解がもは
や生じない条件下に、グルコースオキシダーゼ反
応の助けによつて、定量する。試験を行なうため
に、１〜20μｇの抑制因子、すなわち１〜20μ
の試験すべき溶液を、0.060〜0.070MUの含量に
調節した0.05mlのマルターゼ溶液に加える。B.
BorgstromおよびA.Dahlquist、Acta Chem.
Scand.12、1997（1958）に従がい、豚の小腸粘膜
からの可溶化したマルターゼを使用し、PH6.0の
0.1Mマレイン酸ナトリウム緩衝液によつて適当
なMU含量に希釈することが適当である。この混
合物をPH6.0の0.1Mマレイン酸ナトリウム緩衝液
を用いて0.1mlとし且つ35℃において10分間平衡
化させる。次いで、予め35℃に加温した、PH6.0
の0.1Mマレイン酸ナトリウム緩衝液中の0.05M
マルトース溶液0.1mlを加える。この混合物を35
℃において20分間培養し、マルターゼ反応を、サ
ツカラーゼ試験方法において記したグルコースオ
キシダーゼ試薬１mlの添加によつて、停止させた
のち、混合物を35℃において更に30分間培養す
る。次いで１mlの濃度50％H2SO4を加え且つ混
合物を、相当するブランク値に対比させて、
545nｍで測定する。 評価のために、使用するマルターゼの抑制百分
率を計算し且つグルコース標準曲線の助けによつ
て、50％抑制点からMIU／ｇまたはMIU／に
換算する。 バチルス科の多数の菌株を、上記の方法によつ
て試験した。グリコシド水解酵素に対する顕著な
抑制活性が、特にバチルス属の菌株の場合に、こ
こに認められた。枯草菌（B.subtilis）、枯草菌ニ
ゲル変種（B.subtilis var.niger）、アミロリケフ
アシエンス菌（B.amyloliquefaciens）、ロンギス
ポルス菌（B.longisporus）、ポリミクサ菌（B.
polymyxa）およびコアギユランス菌（B.
coagulans）の種は、収率に関してもつとも有利
であることが認められた。 試験において活性な抑制剤であることが記載の
方法によつて認められた菌株における頻度は、５
％を超えた。特に活性な菌株の例を、第１表に示
す： 【表】 【表】 上の表の菌株は、ゲツチンゲンにあるドイツ微
生物蒐集所（Deutsche Sammulung fu¨n
Mikroorganismen）（DSM）において、規定し
たDSM番号のもとに保管されており、且つそこ
から取得することができる。 菌株DSM704、740、741および742は新菌株で
ある。それ故、本発明は、これらの菌株の試験管
内培養をも包含する。これらの菌株の性質を第２
表に示す。残りの菌株は、文験により公知であり
且つDSMの“1974年菌株カタログ”中に記され
ている。 【表】 【表】 ジヒドロキシアセトンの生成 ＋
＋ −
ノプラナセアエ（Actinoplanaceae）が、グリコ
シド水解酵素、好ましくは消化管の炭水化物分解
酵素のための抑制因子を生成することは、公知で
ある（西ドイツ特許出願公開明細書2064092号）。 更に、ストレプトマイシス（Streptomyces）
属の微生物の菌株から誘導する、制菌作用を有す
る抗生物質である、ノジリマイシンが、ある種の
微生物のα−グルコシダーゼを抑制するというこ
とが公知である（T.Niwaら、Agr.Biol.Chem、
34、966（1970）〕。 本発明によつて、バチルス（Bacillaceae）科
の微生物の培養によつて、特に桿菌（Bacillus）
属の菌株によつて、消化管中で活性である、グリ
コシド水解酵素に対する抑制因子（抑制剤）、特
にグルコシダーゼ抑制因子（抑制剤）、特にサツ
カラーゼ抑制因子（抑制剤）を生成せしめる。 加うるに、われわれは、バチルス科の微生物の
ある種の菌株、特にDSM7、DSM704および
DSM675菌株が、１−デスオキシノジリマイシン
として公知の抗生物質を生産することをも見出し
た。それ故、本発明は、バチルス属の１−デスオ
キシノジリマイシン生産微生物を培養することか
ら成る、１−デスオキシノジリマイジンの製造方
法を提供する。 以下に記す方法は、本発明の方法において用い
る適当な菌株を発見するために用いる。 バチルス科の菌株、特に桿菌属の菌株は、公知
のようにして土の試料から単離することができ
る。これらの菌株の生長を可能とする栄養溶液を
含有する培養フラスコに、これらの菌株の転移接
種（transinoculation）で接種する。たとえば、
１リツトル当り５ｇのヘプトンおよび３ｇの肉エ
キスを含有する栄養溶液を用いることができる
が、原則として、適当な炭素および窒素源ならび
に栄養素塩類を含有する多くのその他の種類の栄
養溶液を使用することができる。栄養溶液のPH値
は広い範囲内で変えることができる。6.0〜8.0の
栄養溶液の初期PHを選ぶことが好ましい。 きわめて多種の有機物質を、栄養溶液中に炭素
を供給する物質として使用することができる。例
として炭水化物、有機酸およびアルコールを挙げ
ることができる。 酵母エキス、大豆粉、ペプトン、肉エキスおよ
びその他の多くの物質を、窒素源ならびに適当な
無機窒素源として用いることができる。 炭素および窒素源ならびに、例としてFeSO4、
CaCO3およびMgSO4を挙げることができる栄養
塩類の濃度は、広い範囲内で変えることができ
る。ある場合には、栄養塩類は、複雑な窒素源中
に、付随する物質として、しばしば含有されてい
るから、これらの塩類の別個の添加を省くことが
できる。 抑制因子の生成は、しばしば、栄養培地の組成
に著るしく依存するから、生産能力を最高とする
ために菌株を異なる栄養溶液中で培養することが
望ましい。適当な計画は実施例により知ることが
できる。 たとえば100〜200mlの栄養溶液を１の円錐フ
ラスコ中に入れ、公知のようにして滅菌したの
ち、試験すべき菌株を接種し、次いでフラスコ
を、振とう機上で、15〜80℃において、好ましく
は24〜40℃、または好熱性の細菌の場合には50〜
70℃において、培養する。培養物が、一般に１〜
10日後に、通常は１〜５日後に、認めることがで
きる生長を示すときは、たとえば５mlの試料を取
出して、この試料中の細胞を、過または遠心分
離によつて分離する。以下に記す試験において
は、１〜100μの培養液を用いて、１ml当りの
抑制能力を計算する。 細胞を、各回５容量（細胞の容量に対して）の
アセトンを用いて２回抽出し、次いで５容量のジ
エチルエーテルによつて１回抽出する。併せた抽
出物を乾固するまで濃縮し、水中に取つて凍結乾
燥する。凍結乾燥物を10〜1000μｇ／mlの濃度
で、以下に記す試験に用いる。 アミラーゼ試験 アミラーゼ抑制因子単位（1AIU）は、２アミ
ラーゼ単位を50％の範囲まで抑制する抑制因子の
量と定義する。アミラーゼ単位（AU）は、下記
の試験条件下に、１分間に殿粉中の1μ当量のグ
ルコシド結合を分解する酵素の量である。分解し
た結合のμ当量数は、比色的に、ジニトロサリチ
ル酸を用いて、生成する還元糖のμ−当量として
測定し且つマルトース標準曲線の助けをかりて、
マルトース当量のμ−当量として示す。試験を行
なうためには、PH6.9の0.4mlの0.02Mグリセロ燐
酸ナトリウム緩衝液／0.001MCaCl2中の10〜
1000μｇの抑制因子、すなわち１〜100μの試験
すべき培養液を、0.1mlのアミラーゼ溶液（20〜
22AU／ml）に加え、且つその混合物を35℃の水
浴中で約10〜20分間平衡化する。次いで、予め35
℃に加温してある、濃度１％の殿粉溶液0.5mlと
共に35℃において５分間培養したのち、１mlのジ
ニトロサリチル酸試薬（Colowick−Kaplan、
Meth、Enzynol.、第１巻、149頁中のP.Bernfeld
による）を加える。発色させるために、このバツ
チを沸とう水浴上で５分間加熱し、次いで冷却し
且つ10mlの蒸留水を加える。540nｍにおける吸
光を同様にして調製した、アミラーゼを含有しな
いブランク値に対比して測定する。評価のため
に、抑制因子の添加後になお有効なアミラーゼの
活性を、予め記録してあるアミラーゼ標準曲線か
ら読み取り、この値から使用したアミラーゼの抑
制百分率を計算する。抑制百分率を、商 抑制因子μｇ*／AU** ＊ 乾燥物質に対して ＊＊ 抑制せしめてない同系列のバツチ中の
AU関数としてプロツトし、この曲線から
50％抑制点を読み取り、抑制因子の
AIU／mgに換算する。 サツカラーゼ試験 サツカラーゼ抑制因子単位（SIU）は、２サツ
カラーゼ単位を50％の範囲まで抑制する抑制因子
の量として定義する。１サツカラーゼ単位（SU）
は、下記の試験条件下に、１分間に1μモルのス
クロースをグルコースとフルクトースに分解する
酵素の量である。生成するグルコースのμモル数
は、サツカラーゼによるスクロースのそれ以上の
分解がもはや生じない条件下に、グルコースオキ
シダーゼの助けをかりて、定量する。この試験を
行なうためには、１〜20μｇの抑制因子、すなわ
ち１〜20μの測定すべき溶液を、0.12SUの含量
に調節した0.05mlのサツカラーゼ溶液に加え、そ
の混合物をPH6.0の0.1Mマレイン酸ナトリウム緩
衝液を用いて0.1mlにする。PH6.0の0.1Mマレイン
酸ナトリウム緩衝液を用いて適当なSU含量を希
釈した、B.Borgstrom、A.Dahlquist、Acta.
Chem.Scand.、12（1958）、1997頁による豚の小
腸粘膜からの可溶化したサツカラーゼを用いるこ
とが適当である。この混合物を35℃で10分間平衡
化させたのち、予め35℃に加温した、PH6.0の
0.1Mマレイン酸ナトリウム緩衝液中における
0.05Mのスクロース溶液0.1mlを加える。この混
合物を35℃で20分間培養し、１mlのグルコースオ
キシダーゼ試薬の添加によつてサツカラーゼの反
応を停止させ、次いで混合物を35℃において更に
30分間培養する。グルコースオキシダーゼ試薬
は、２mgのグルコースオキシダーゼ（メツサーズ
ベーリンゲル、純度）をPH7.0の100mlの
0.565Mトリス−HCl中に溶解し、次いで１mlの
洗剤溶液（２ｇのトリトンＸ＋８ｇの分析級95％
エタノール）、１mlのジアニシジン溶液（20mlの
H2O中の260mgのｏ−ジアニシジン・2HCl）およ
び0.5mlのペルオキシダーゼ（メツサーズベーリ
ンゲル、凍結乾燥物、純度）の濃度0.1％水溶
液を加えることによつて調製することが適当であ
る。次いで１mlの濃度50％のH2SO4を加えたの
ち、混合物を、相当するブランク値と対比して、
545nｍにおいて測定する。評価のために、使用
するサツカラーゼの抑制百分率を計算し且つグル
コース標準曲線の助けをかりて、50％抑制点から
SIU／ｇまたはSIU／に換算する。 マルターゼ試験 マルターゼ抑制因子単位（MIU）は、２マル
ターゼ単位を50％の範囲まで抑制する抑制因子の
量として定義する。１マルターゼ単位（MU）
は、下記の試験条件下に１分間に1μモルのマル
トースを2μモルのグルコースに分解する酵素の
量である。生成するグルコースのμモルは、マル
ターゼによるマルトースのそれ以上の分解がもは
や生じない条件下に、グルコースオキシダーゼ反
応の助けによつて、定量する。試験を行なうため
に、１〜20μｇの抑制因子、すなわち１〜20μ
の試験すべき溶液を、0.060〜0.070MUの含量に
調節した0.05mlのマルターゼ溶液に加える。B.
BorgstromおよびA.Dahlquist、Acta Chem.
Scand.12、1997（1958）に従がい、豚の小腸粘膜
からの可溶化したマルターゼを使用し、PH6.0の
0.1Mマレイン酸ナトリウム緩衝液によつて適当
なMU含量に希釈することが適当である。この混
合物をPH6.0の0.1Mマレイン酸ナトリウム緩衝液
を用いて0.1mlとし且つ35℃において10分間平衡
化させる。次いで、予め35℃に加温した、PH6.0
の0.1Mマレイン酸ナトリウム緩衝液中の0.05M
マルトース溶液0.1mlを加える。この混合物を35
℃において20分間培養し、マルターゼ反応を、サ
ツカラーゼ試験方法において記したグルコースオ
キシダーゼ試薬１mlの添加によつて、停止させた
のち、混合物を35℃において更に30分間培養す
る。次いで１mlの濃度50％H2SO4を加え且つ混
合物を、相当するブランク値に対比させて、
545nｍで測定する。 評価のために、使用するマルターゼの抑制百分
率を計算し且つグルコース標準曲線の助けによつ
て、50％抑制点からMIU／ｇまたはMIU／に
換算する。 バチルス科の多数の菌株を、上記の方法によつ
て試験した。グリコシド水解酵素に対する顕著な
抑制活性が、特にバチルス属の菌株の場合に、こ
こに認められた。枯草菌（B.subtilis）、枯草菌ニ
ゲル変種（B.subtilis var.niger）、アミロリケフ
アシエンス菌（B.amyloliquefaciens）、ロンギス
ポルス菌（B.longisporus）、ポリミクサ菌（B.
polymyxa）およびコアギユランス菌（B.
coagulans）の種は、収率に関してもつとも有利
であることが認められた。 試験において活性な抑制剤であることが記載の
方法によつて認められた菌株における頻度は、５
％を超えた。特に活性な菌株の例を、第１表に示
す： 【表】 【表】 上の表の菌株は、ゲツチンゲンにあるドイツ微
生物蒐集所（Deutsche Sammulung fu¨n
Mikroorganismen）（DSM）において、規定し
たDSM番号のもとに保管されており、且つそこ
から取得することができる。 菌株DSM704、740、741および742は新菌株で
ある。それ故、本発明は、これらの菌株の試験管
内培養をも包含する。これらの菌株の性質を第２
表に示す。残りの菌株は、文験により公知であり
且つDSMの“1974年菌株カタログ”中に記され
ている。 【表】 【表】 ジヒドロキシアセトンの生成 ＋
＋ −
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １ 桿菌属（genus Bacillus）に属するグリコシ
ド水解酵素抑制因子生産性微生物を培養し、そし
てかくして形成された、水溶性であり且つ熱、酸
およびアルカリに対し安定なグリコシド水解酵素
抑制因子を採取することを特徴とするグリコシド
水解酵素抑制因子の製造方法。 ２ 微生物は枯草菌（B.subtilis）、枯草菌ニガー
変種（B.subtilis var.niger）、アミロリクエフア
シエンス菌（B.amoliliauefaciens）、ロンジスポ
ルス菌（B.longisporus）およびポリミキサ菌
（B.polymyxa）菌の菌種のものである、特許請
求の範囲第１項記載の方法。 ３ 微生物は菌株FERM−ＰNo.4233（DSM292）、
FERM−ＰNo.4246（DSM356）、FERM−ＰNo.
4232（DSM36）、FERM−ＰNo.4249（DSM740）、
FERM−ＰNo.4250（DSM741）、FERM−ＭNo.
4252（DSM479）、FERM−ＰNo.4247（DSM365）、
FERM−ＰNo.4251（DSM742）、FERM−ＰNo.
4234（DSM7）、FERM−ＰNo.4248（DSM372）、
FERM−ＰNo.4244（DSM675）またはFERM−Ｐ
No.4235（DSM704）のものである、特許請求の範
囲第１項記載の方法。 ４ 微生物は菌株FERM−ＰNo.4236（DSM1060）、
FERM−ＰNo.4237（DSM1061）、FERM−ＰNo.
4238（DSM1062）、FERM−ＰNo.4239
（DSM1063）、FERM−ＰNo.4240（DSM1064）、
FERM−ＭNo.4241（DSM1065）、FERM−ＰNo.
4242（DSM1066）またはFERM−ＰNo.4243
（DSM1067）である、特許請求の範囲第１項記載
の方法。 ５ 微生物を栄養溶液中で15〜80℃の温度で１〜
８日間、通気と共に、培養し、細胞を遠心分離し
且つ抑制因子を培養液からまたは細胞抽出物から
単離する、特許請求の範囲第１〜４項の何れかに
記載の方法。
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DE19762658563 DE2658563A1 (de) | 1976-12-23 | 1976-12-23 | Inhibitoren fuer glykosid-hydrolasen aus bacillen |
| DE19772726899 DE2726899A1 (de) | 1977-06-15 | 1977-06-15 | Inhibitoren fuer glykosid-hydrolasen aus bacillen |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS5379097A JPS5379097A (en) | 1978-07-13 |
| JPH0117677B2 true JPH0117677B2 (ja) | 1989-03-31 |
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ID=25771299
Family Applications (2)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP15370377A Granted JPS5379097A (en) | 1976-12-23 | 1977-12-22 | Production and use of control factor against glycoside decomposing enzyme |
| JP63101490A Granted JPS6427487A (en) | 1976-12-23 | 1988-04-26 | Production of 1-desoxynodirimycin |
Family Applications After (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP63101490A Granted JPS6427487A (en) | 1976-12-23 | 1988-04-26 | Production of 1-desoxynodirimycin |
Country Status (9)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4307194A (ja) |
| JP (2) | JPS5379097A (ja) |
| AT (1) | AT363054B (ja) |
| CH (1) | CH635616A5 (ja) |
| DK (1) | DK148798C (ja) |
| ES (1) | ES465339A1 (ja) |
| FR (2) | FR2378854A1 (ja) |
| GB (1) | GB1554090A (ja) |
| NL (1) | NL185461C (ja) |
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|---|---|---|---|---|
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| DE2907190A1 (de) * | 1979-02-23 | 1980-08-28 | Bayer Ag | 1-desoxynojirimycin-herstellung |
| US5120539A (en) * | 1991-01-22 | 1992-06-09 | Doyle W. Boatwright | Amylase-electrolyte oral rehydration method and composition |
| JPH0599136A (ja) * | 1991-10-23 | 1993-04-20 | Sanden Corp | 可変容量型斜板式圧縮機 |
| US6340670B1 (en) * | 1998-11-24 | 2002-01-22 | American Home Products Corporation | Acetal benzylmaltosides as inhibitors of smooth muscle cell proliferation |
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| JP5526416B2 (ja) * | 2010-09-14 | 2014-06-18 | 独立行政法人国際農林水産業研究センター | α−グルコシダーゼ阻害活性を有する食品 |
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| DE202013005360U1 (de) * | 2013-01-22 | 2014-04-23 | John Ray Biffin | Mittel enthaltend Vitamin K zur Verbesserung des Wohlbefindens von Tieren |
| KR102387028B1 (ko) * | 2020-10-06 | 2022-04-14 | 이해익 | 알파-글루코시다아제 저해제를 생산하는 신규한 바실러스 코아귤란스 cc 균주 |
Family Cites Families (7)
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|---|---|---|---|---|
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| DE2209834C3 (de) * | 1972-03-01 | 1978-04-20 | Bayer Ag, 5090 Leverkusen | Herstellung von Saccharase-Inhibitoren |
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