JP7304375B2 - 血清アルブミンに結合するタンパク質 - Google Patents
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Description
- 改良された安定性(例えばTmを測定することによって決定されるような改良された熱安定性);および/または
- および/または例えば実施例5に記載されたSEC実験で測定されるような、改良された保存安定性;および/または
- 特定の製剤化条件下で(例えば、特定の水性の製剤化バッファー中で高濃度で、ここでも例えば実施例5を参照されたい)二量体を形成する傾向が低いこと
を含み得る。
である。
(i)44位および45位においてアミノ酸モチーフGP;
(ii)74位から76位においてアミノ酸モチーフSKN;
(iii)アミノ酸配列SFGMS(配列番号29)であるCDR1;
(iv)アミノ酸配列SISGSGSDTLYADSVKG(配列番号30)であるCDR2;
(v)アミノ酸配列GGSLSR(配列番号31)であるCDR3
を含み、そして好ましくはまた、
(vi)16位にG
を含み、
そして好ましくは(しかし限定するものではなく):
(vii)83位はR(しかし場合によりKでもよい)であり;
そしてさらに(すなわち、16位、44位および45位、74位から76位および83位における前記のアミノ酸の相違に加えて、16位および83位におけるアミノ酸の相違は任意であるが好ましい)、配列番号2で示された配列に対して1~7つ、例えば1~5つのさらなる「アミノ酸の相違」(国際公開公報第2008/020079号に定義したような)を含み、これは、例えば、1つ以上のヒト化置換(国際公開公報第2008/020079号に定義したような;例えばここでも表A-5からA-8を参照されたい)および/または他の置換であり得る(このようなヒト化または他の置換の非限定的な例は、1位においてAからEへ、14位においてPからAへ、または108位においてQからLへである)。
(i)44位および45位においてアミノ酸モチーフGP;
(ii)74位から76位においてアミノ酸モチーフSKN;
(iii)アミノ酸配列SFGMS(配列番号29)であるCDR1;
(iv)アミノ酸配列SISGSGSDTLYADSVKG(配列番号30)であるCDR2;
(v)アミノ酸配列GGSLSR(配列番号31)であるCDR3
を含み、そして好ましくはまた、
(vi)16位にG
を含み、
そして好ましくは(しかし限定するものではなく):
(vii)83位はR(しかし場合によりKでもよい)であり;
そしてさらに配列番号1で示された配列に対して1~7つ、例えば1~5つのさらなる「アミノ酸の相違」(国際公開公報第2008/020079号に定義したような)を含み、これは、例えば、1つ以上のヒト化置換(国際公開公報第2008/020079号に定義したような;例えばここでも表A-5からA-8を参照されたい)および/または他の置換であり得る(このようなヒト化または他の置換の非限定的な例は、1位においてAからEへ、14位においてPからAへ、または108位においてQからLへである)。
- 1コピーのAlb-23(または本明細書に記載されたAlb-23変異体の1つ)および1つのこのような免疫グロブリン単一可変ドメイン配列;
- 1コピーのAlb-23(または本明細書に記載されたAlb-23変異体の1つ)および2つのこのような免疫グロブリン単一可変ドメイン配列(これは同じであっても異なっていてもよい);
またはさらには(通常必要とされずあまり好ましくはないが、なぜなら得られるタンパク質がより大きいからである)
- 2コピーのAlb-23(または本明細書に記載された2コピーのAlb-23変異体、これは同じであっても異なっていてもよい)および1つのこのような免疫グロブリン単一可変ドメイン配列;
- 2コピーのAlb-23(または本明細書に記載された2コピーのAlb-23変異体、これは同じであっても異なっていてもよい)および2つのこのような免疫グロブリン単一可変ドメイン配列(これは同じであっても異なっていてもよい);
- 1コピーのAlb-23および3つのこのような免疫グロブリン単一可変ドメイン配列(これは同じであっても異なっていてもよい)
を含み得る。
[Alb-23]-[治療部分1]
[治療部分1]-[Alb-23]
[Alb-23]-[治療部分1]-[治療部分1]
[治療部分1]-[治療部分1]-[Alb-23]
[治療部分1]-[Alb-23]-[治療部分1]
[Alb-23]-[治療部分1]-[治療部分2]
[治療部分1]-[治療部分2]-[Alb-23]
[治療部分1]-[Alb-23]-[治療部分2]。
実施例1:Alb11またはAlb23と組み合わせた4E09の発現プロファイル
表1は、Alb11およびAlb23と組み合わせた抗c-Met4E09VHH1ナノボディビルディングブロック(配列番号12)に基づいたフォーマットの概要を示す。種々のナノボディをpPiczalpha発現ベクターにクローニングし、そしてPichia pastoris X-33株(Invitrogen/RCTから市販されている発現系)において形質転換した。クローンを、ゼオシン含有プレート上で選択し、そしてqPCRを実施して、そのコピー数に従ってクローンを順位付けした。振とうフラスコ実験において低いコピー数のクローンと高いコピー数のクローンとの間の発現レベルを比較した。発現レベルとコピー数との間の逆相関がAlb11含有フォーマットにおいて観察された(図4および5)。対照的に、発現レベルとコピー数の間の正の相関が、Alb23ナノボディを含むナノボディフォーマットで観察された(図6および7)。
A007900171(最適化された4E9配列-9GS-Alb11)およびA007901219(最適化された4E9配列-9GS-Alb23)Nanobody(登録商標)の発現を、宿主生物としてPichia pastoris X33を使用して評価した。AOXプロモーター(MeOH誘導性プロモーター)およびGAPプロモーター(構成性誘導性プロモーター)の両方を評価した。
A007900171分子およびA007901219分子の両方を、表5に示されたスキームに従って精製した。
Alb-1、Alb-8およびAlb-23の種々の特性を決定し、そして比較した。結果を表6に示す。
Alb-8およびAlb-23をそれぞれ含む二重特異的構築物の保存安定性を比較するために、Alb-23(IGE045-9GS-ALB23;配列番号41)およびAlb-11(IGE045-9GS-ALB11;配列番号42)に連結されたIgE(IgE045、配列番号43)に対する同じナノボディを含む2つの二重特異的ナノボディ構築物を調製し、50mg/mlの濃度でD-PBSバッファー中で製剤化し、そしてプラスチックPCRチューブ中で暗闇下で1ヶ月間、種々の温度で保存した。その後、プレピークの量(二量体の形成に相当する)を決定し、そしてSE-HPLCを使用して比較した。SE-HPLC分析を、BioSep SEC-2000カラム(Phenomenex)およびランニングバッファーとしてD-PBSを使用して、0.2ml/分の流速で実施した。10μgの材料を注入し、そしてデータをChromeleonソフトウェアを使用して分析した。結果を表8に示す。
ヒト、カニクイザルおよびマウスの血清アルブミンに対する抗c-Metナノボディ-Alb融合構築物A007900171(配列番号40)およびA007901219(配列番号23)の動態解析を、Biacore T100装置で表面プラズモン共鳴を使用して実施した。HBS-EP+バッファー(0.15M NaCl、3mM EDTAおよび0.05%界面活性物質p20を含む0.01M HEPESバッファー、pH7.4)をランニングバッファーとして使用し、そして実験は25℃で実施された。血清アルブミンを、5μl/分の流速で流れる手作業による固定化によってカルボキシメチル化デキストラン表面を有するシリーズSセンサーチップチップCM5に化学的に結合させた。表面をまず、75mg/mlのEDCおよび11.5mg/mlのNHSの1:1混合物(Biacoreアミンカップリングキット)の7分間かけての注入を用いて活性化した。ヒト、カニクイザルおよびマウス血清アルブミンについてそれぞれ970RU(フローセル2)、890RU(フローセル3)および1360RU(フローセル4)のレベルに到達するまで、10mMアセテートpH4.5中10μg/mlの血清アルブミンを注入した。固定化後、表面を、1MエタノールアミンpH8.5の7分間かけての注入を用いて不活性化した。ブランクのリファレンス表面(フローセル1)を前記のように活性化および不活性化した。一連のナノボディ濃度をHBS-EP+(すなわち0nM、1.9nM、7.8nM、31.25nM、125nM、500nM、0nM、7.8nM、125nM)中で調製し、45μl/分で2分間かけて注入し(流路1、2、3および4)、そしてランニングバッファー中で10分間かけて解離させた。種々の試料の間では、表面を、45μl/分で100秒間かけて再生バッファー10mMグリシン-HCl(pH1.5)を用いて再生した。データは、リファレンスチャネルでの曲線およびブランクランニングバッファー注入曲線の減算によって二重参照した。加工された曲線は、Biacore T100評価ソフトウェアの結合曲線に1:1の結合モデルを当てはめることによって評価された。結合速度(on-rates)(ka)、解離速度(off-rates)(kd)および親和性(KD)を報告し、そして表9に示す。
抗c-MET/抗血清アルブミンナノボディ構築物を、HGF-cMET競合AlphaScreenアッセイにおいて特徴付けて、その遮断作用強度および効力を評価し、そしてこれを、基準抗体フラグメント(5D5 Fab v2)と比較した。250nMから始まり0.9pMまでの抗c-METナノボディおよび基準5D5 Fab v2の希釈シリーズを、100pMのビオチニル化hHGFと共に15分間かけて室温でインキュベーションした。この混合物に、抗ヒトFcコンジュゲートアクセプタービーズおよびc-MET/Fc(100pMの最終濃度)を加え、そして室温で2時間インキュベーションした。次に、ストレプトアビジンドナービーズを加え、そして混合物をさらに1時間インキュベーションした。680nmの励起波長および520nmの発光波長を使用してEnVisionマルチラベルプレートリーダーでプレートを解読することによって蛍光を測定した。
精製された抗c-MET/抗血清アルブミンナノボディ構築物は、HGF依存性リン酸化アッセイにおいて特徴付けられた。1μMから開始して0.23nMまでの抗cMET構築物または抗cMET基準5D5 Fab v2の希釈シリーズを、1nMのHGFと共に、A549細胞上で15分間の間、37℃で共にインキュベーションした。その後、溶解細胞溶液の1/3をホスホc-MET MSDアッセイプレートにアプライした。細胞培養レベルに関して2つの同じものがMSDレベルにプールされた。結合していない材料を洗浄除去した後、スルホでタグ化した検出用cMET抗体は、リン酸化されたレセプター並びにリン酸化されていないレセプターの両方を検出した。解読は、sectorイメージャー2400を用いて実施された。
Claims (19)
- 互いに直接的にまたは場合により1つ以上の適切なリンカーもしくはスペーサーを介してのいずれかで適切に連結された、ヒト血清アルブミンに結合する、配列番号1記載のアミノ酸配列Alb-23またはAlb-23の変異体、および1つ以上の他のアミノ酸配列、結合ドメイン、結合ユニットまたは他の部分もしくは化学成分を含む、ポリペプチド、タンパク質、構築物、化合物または他の化学成分であって、
前記Alb-23の変異体が、
(i)44位および45位にアミノ酸モチーフGP;
(ii)74位から76位にアミノ酸モチーフSKN;
(iii)配列番号29記載のアミノ酸配列SFGMSであるCDR1;
(iv)配列番号30記載のアミノ酸配列SISGSGSDTLYADSVKGであるCDR2;
(v)配列番号31記載のアミノ酸配列GGSLSRであるCDR3
を含み;
そして前記Alb-23の変異体が、さらに、配列番号1に示された配列に対して1~7個のさらなるアミノ酸の相違を含み、
前記Alb-23の変異体が、配列:
EVQLVESGGGLVQPGNSLRLSCAASGFTFSSFGMSWVRQAPGKGLEWVSSISGSGSDTLYADSVKGRFTISRDNAKTTLYLQMNSLRPEDTAVYYCTIGGSLSRSSQGTLVTVSS
を有するAlb-8と比較したTmを測定することによって決定される改善された熱安定性を有する、前記ポリペプチド、タンパク質、構築物、化合物または他の化学成分。 - 前記Alb-23の変異体が、位置16にGおよび/または位置83にRをさらに含む、請求項1に記載のポリペプチド、タンパク質、構築物、化合物または他の化学成分。
- 前記Alb-23の変異体が、位置16にG及び位置83にRをさらに含む、、請求項1または2に記載のポリペプチド、タンパク質、構築物、化合物または他の化学成分。
- 互いに直接的にまたは場合により1つ以上の適切なリンカーもしくはスペーサーを介してのいずれかで適切に連結された、配列番号1記載のアミノ酸配列Alb-23および1つ以上の他のアミノ酸配列、ドメイン、結合ユニットまたは他の部分もしくは化学成分を含むかまたは本質的にからなる、請求項1~3のいずれか記載のポリペプチド、タンパク質、構築物、化合物または他の化学成分。
- 前記1つ以上の他のアミノ酸配列、ドメイン、結合ユニットまたは他の部分もしくは化学成分が、1つ以上の治療アミノ酸配列、ドメイン、結合ユニット、部分または成分である、請求項1~4のいずれか記載のポリペプチド、タンパク質、構築物、化合物または他の化学成分。
- 1つ以上の他のアミノ酸配列、ドメイン、結合ユニットまたは他の部分もしくは化学成分が、1つ以上の免疫グロブリン単一可変ドメインである、請求項1~5のいずれか記載のポリペプチド、タンパク質または構築物。
- 1つ以上の他のアミノ酸配列、ドメイン、結合ユニットまたは他の部分もしくは化学成分が、1つ以上のVHH、ヒト化VHH又はラクダ化VHである、請求項6記載のポリペプチド、タンパク質または構築物。
- 免疫グロブリン単一可変ドメインの少なくとも1つが、少なくとも2つのジスルフィド橋を含む、請求項6または7記載のポリペプチド、タンパク質または構築物。
- VHH、ヒト化VHH、ラクダ化VH又は免疫グロブリン単一可変ドメインの少なくとも1つがVHHクラスIである、請求項7または8記載のポリペプチド、タンパク質または構築物。
- 免疫グロブリン単一可変ドメインの少なくとも1つがc-metに結合する、請求項6~9のいずれか記載のポリペプチド、タンパク質または構築物。
- c-metに結合する免疫グロブリン単一可変ドメインの少なくとも1つが2つのジスルフィド橋を含む、請求項10記載のポリペプチド、タンパク質または構築物。
- c-metに対する前記の免疫グロブリン単一可変ドメインが配列番号12記載の4E09である、請求項10または11記載のポリペプチド、タンパク質または構築物。
- c-metに対する前記の免疫グロブリン単一可変ドメインが配列番号19記載のA00790105である、請求項10~12のいずれかに記載のポリペプチド、タンパク質または構築物。
- 配列番号23記載のA00790105-9GS-Alb23または配列番号23に対して少なくとも90%の配列同一性を有するポリペプチドである、請求項1~12のいずれか記載のポリペプチド、タンパク質または構築物。
- 請求項1~14のいずれかに記載の少なくとも1つのポリペプチド、タンパク質、構築物または化合物、および場合により少なくとも1つの薬学的に許容される担体、希釈剤または賦形剤を含む、医薬組成物。
- ポリペプチド、タンパク質、構築物、化合物または他の化学成分が循環中に入ることを可能にする方法において投与するための、請求項15記載の医薬組成物。
- 請求項1~14のいずれかに記載のポリペプチド、タンパク質または構築物をコードするヌクレオチド配列または核酸。
- 請求項17記載のヌクレオチド配列または核酸を含み、かつ発現することが可能な宿主細胞。
- ポリペプチド、タンパク質または構築物を産生または発現する条件下で請求項18記載の宿主細胞を培養または維持すること、および場合により産生されたポリペプチド、タンパク質または構築物を単離することをさらに含む、請求項1~14記載のポリペプチド、タンパク質または構築物を調製するための方法。
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