JP6789436B2 - Atpホスホリボシル転移酵素変異体及びそれを用いたl−ヒスチジンの生産方法 - Google Patents
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Description
コリネバクテリウム属微生物のATPホスホリボシル転移酵素(ATP phosphoribosyltransferase、HisG)は、ヒスチジン濃度やプリン系列ヌクレオチドなどの濃度が高くなるとATPホスホリボシル転移酵素の調節部位(regulatory domain)に基質であるATPと競争、あるいは非競争的結合になって活性が弱化される。これを参考にして、ヒスチジンがATPホスホリボシル転移酵素に結合することを妨げると同時に構造的に活性が強化される変異が設計された。
実施例2−1.N215R変異とG233H及びT235Q変異が導入されたHisG遺伝子クローニング及び染色体挿入用ベクターの製作
野生型コリネバクテリウム・グルタミカムATCC13032の染色体遺伝子を分離し、配列番号3と配列番号4のプライマー対を用いてポリメラーゼ連鎖反応を介してhisG遺伝子断片を得た(表1)。この時、PCR反応は95℃で5分間変性後、95℃で30秒の変性、52℃で30秒のアニーリング、72℃で1分30秒重合を25回繰り返した後、72℃で7分間重合反応を行った。その結果、約850bpのポリヌクレオチドを取得できた。前記得られたhisG遺伝子の断片をTOPOベクターに接合し、製造されたベクターをpTOPO−hisGと命名した。
公知のHisG変異遺伝子(N215K/L231F/T235A)が導入された微生物のヒスチジン生産能と本出願の変異が導入された微生物のヒスチジン生産能を比較確認するために、公知の変異遺伝子のベクターを作製した(非特許文献10)。
実施例3−1.HisG変異遺伝子が挿入された野生型菌株の選別
実施例2で製造された、前記HisG変異遺伝子を含むベクターhisG_N215R/G233H/T235Qをコリネバクテリウム・グルタミカム野生型ATCC 13032(Corynebacterium glutamicum ATCC 13032)にエレクトロポレーション法で形質転換した後、カナマイシン25mg/Lを含有した選別培地で耐性を示す菌株を選別した。染色体上に変異遺伝子が挿入された菌株を選別するために2次組換え過程(cross-over)を行った。Xba1−Cgl−hisG−F(配列番号3)とXba1−Cgl−hisG−R(配列番号4)プライマーを用いてPCRを行った。PCR産物の配列分析によりゲノム上に挿入されたDNA断片であるhisG_N215R/G233H/T235QによってhisG変異遺伝子が挿入された菌株を確認し、ATCC13032−161と命名した。
コリネバクテリウム・グルタミカム野生型ATCC 13032(Corynebacterium glutamicum ATCC 13032)はヒスチジンを生産できないため、酵素の活性を測定してL−ヒスチジンの生産能を確認するために、L−ヒスチジン生産能を有する菌株であるHCJ−86(KCCM11795P)を宿主細胞として用いた。
実施例4−1.ATPホスホリボシル転移酵素の収得
種培地25mlを含有する250mlコーナーバッフルフラスコに、コリネバクテリウム・グルタミカムATCC13032及び実施例3で選別した菌株(HCJ−96、HCJ−161、HCJ−162、HCJ−163、HCJ−164、HCJ−165)をそれぞれ接種した後、30℃で20時間200rpmで振とう培養して種培養液を得た。その後、生産培地24mlを含有する250mlコーナー バッフルフラスコに、1mlの種培養液を接種し、30℃で45時間200rpmで培養した。培養後、得られた細胞を超音波破砕した後に遠心分離し、これから得られた上澄み液をATPホスホリボシル転移酵素の活性を評価するために用いた。一方、実施例4−1で用いた培地の組成は下記の表4の通りである。
前記実施例4−1で得られたATPホスホリボシル転移酵素野生型とATPホスホリボシル転移酵素変異体の活性を測定した。前記酵素の活性を把握するための評価条件は、既存の文献報告を参考にして行った(非特許文献10)。
ATPホスホリボシル転移酵素野生型及び前記実施例4−1で得られたATPホスホリボシル転移酵素変異体のL−ヒスチジンによる活性抑制の程度を測定した。具体的には、それぞれ0mM、50mM、または100mMのL−ヒスチジンを含む前記実施例4−2の反応組成液で、前記実施例4−2に記載された方法と同様の方法で前記酵素の活性を測定した。測定した結果、前記野生型酵素は、50mM及び100mMのL−ヒスチジン濃度で活性が完全に阻害されることが確認できた。しかし、前記ATPホスホリボシル転移酵素変異体は、L−ヒスチジンにより活性阻害を少なく受けており、特に、N215R/G233H/T235Q変異を有するATPホスホリボシル転移酵素変異体100mMのL−ヒスチジンがある組成液でも最も高い活性を示した(表7)。
前記実施例3で選別された菌株のL−ヒスチジン生産能を測定し、活性が増加したATPホスホリボシル転移酵素変異体が実際にL−ヒスチジンの生産に及ぼす影響を確認した。
Claims (7)
- 配列番号13のアミノ酸配列内215番目のアスパラギン(asparagine)がアルギニン(arginine)に置換、233番目のグリシン(glycin)がヒスチジン(histidine)に置換、及び 235番目のトレオニン(threonine)がグルタミン(glutamine)に置換されることを含む、ATPホスホリボシル基転移酵素変異体。
- 前記ATPホスホリボシル転移酵素変異体が、配列番号1のアミノ酸配列からなるものである、請求項1に記載のATPホスホリボシル転移酵素変異体。
- 請求項1に記載のATPホスホリボシル基転移酵素変異体をコードするポリヌクレオチド。
- 請求項1に記載のATPホスホリボシル基転移酵素変異体をコードするポリヌクレオチドを含むベクター。
- 請求項1に記載のATPホスホリボシル基転移酵素変異体を含むか、請求項4に記載のベクターで形質転換された、ヒスチジン(Histidine)を生産するコリネバクテリウム属微生物。
- 前記コリネバクテリウム属微生物が、コリネバクテリウム・グルタミカム(Corynebacterium glutamicum)である、請求項5に記載のコリネバクテリウム属微生物。
- 請求項5に記載のヒスチジンを生産するコリネバクテリウム属微生物を培地で培養する段階;前記培養された微生物または培地からヒスチジンを回収する段階を含み、
前記コリネバクテリウム属微生物が、コリネバクテリウム・グルタミカム(Corynebacterium glutamicum)である、
ヒスチジン生産方法。
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