JP6607567B2 - アセチルトランスフェラーゼおよびカロテノイドを産生するためのそれらの使用 - Google Patents
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Description
本発明は、新規なアセチルトランスフェラーゼ、そのためにコードする核酸配列、これらの配列を含む発現構築物およびベクター、それにより形質転換された微生物、ならびにゼアキサンチン、アスタキサンチン、ルテイン、またはβ−クリプトキサンチンに関するカロテノイドの微生物学的産生のためのプロセスに関する。
本発明は、それぞれ、配列番号5、配列番号6、配列番号7、配列番号8、もしくは配列番号14のアミノ酸配列またはアミノ酸の置換、挿入、もしくは欠失によってこれらの配列から誘導され、配列番号5、配列番号6、配列番号7、配列番号8、もしくは配列番号14の配列とアミノ酸レベルで少なくとも50%の相同性を有する配列を含むタンパク質またはポリペプチドに関する。
配列番号1は、S.セレビシエ(S.cerevisiae)由来のアセチルトランスフェラーゼATF1をコードする非最適化DNA配列である。
単離ポリペプチド:用語「単離ポリペプチド」は、自然界に見つけられるそのポリペプチドに比べて、人の手によって修飾されるポリペプチドを意味する。一態様では、ポリペプチドが、SDS−PAGEによって決定されるように、少なくとも1%純粋、たとえば少なくとも5%純粋、少なくとも10%純粋、少なくとも20%純粋、少なくとも40%純粋、少なくとも60%純粋、少なくとも80%純粋、および少なくとも90%純粋である。
(同一残基×100)/(アライメントの長さ−アライメント中のギャップの総数)
(同一デオキシリボヌクレオチド×100)/(アライメントの長さ−アライメント中のギャップの総数)
以後のアセチルトランスフェラーゼは、カロテノイドまたは少なくとも1つのヒドロキシル基を含有するカロテノイド誘導体、たとえばゼアキサンチンまたはアスタキサンチンにアセチル基を転移し、配列番号5、配列番号6、配列番号7、配列番号8、もしくは配列番号14のアミノ酸配列またはアミノ酸の置換、挿入、もしくは欠失によってこれらの配列から誘導され、配列番号5、配列番号6、配列番号7、配列番号8、もしくは配列番号14の配列とアミノ酸レベルで少なくとも50%の相同性を有する配列を含む本発明によるタンパク質または酵素を意味する。
Gap Weight:12
Length Weight:4
Average Match:2.912
Average Mismatch:−2.003
下記の表1は、以下の例証において使用される、あるヤロウイア・リポリティカ(Yarrowia lipolytica)株を記載する。
サッカロミセス・セレビシエ(Saccharomyces cerevisiae)のATF1遺伝子は、ヤロウイア(Yarrowia)コドンバイアスに従ってコドン最適化し、配列番号9において指定されるDNA断片をデノボ合成した。デノボ合成の間に、NheI制限部位を含有する配列5’−TGCTAGCCACAAAAおよび効率的な翻訳を可能にするための典型的なコザック配列を、ATGのすぐ上流に追加した。MluI制限部位を含む配列ACGCGT−3’を、終止コドンのすぐ下流に追加した。この配列は、NheIおよびMluIを使用して切断し、NheIおよびMluIによりカットしたpMB6157にライゲーションし、pMB6532を産生した。pMB6532のSc−ATF1遺伝子によってコードされる、結果として生じるタンパク質は、配列番号5において指定される。このプラスミドは、EcoRVにより続いて切断し、Sc−ATF1含有カセットを、同じプラスミド由来の2.35kb SspI−PvuII断片の挿入によって二倍にして、HygRマーカーの側面に位置するSc−ATF1の一点に集中する転写物をコードするpMB6563を作った。ノーセオトリシン(nourseothricin)抵抗性を与えるNatRマーカーは、SspIおよびBamHIによりpMB6563を切断し、pMB6200由来の1.3kb SspI−BamHI断片にそれをライゲーションすることによって、このプラスミドにおけるHygRを交換するために使用し、pMB6608を作った。
株ML11218は、恒常的プロモーターおよびハイグロマイシン抵抗性についての選択可能マーカー、HygRのコントロール下にSc−ATFIの2つのコピーを含むMB6563のPvuII断片により形質転換した。10個のハイグロマイシン抵抗性形質転換体を、30℃での成長の3〜4日後に形質転換プレート(YPD+100mg/L ハイグロマイシン)から選んだ。ほとんどの形質転換体は、30℃で4日間YPD中で成長させた場合に、14〜17%のモノアセチル化ゼアキサンチンおよび42〜57%のジアセチル化ゼアキサンチンを産生した(全ゼアキサンチンのパーセンテージとして)。遊離ゼアキサンチン産生は、全ゼアキサンチンの27〜42%の範囲にあった。ある株、ML12641をさらなる遺伝子操作のために選んだ。
株ML12526は、XbaIにより処理したMB6563(HygRマーカーの側面に位置するATF1の一点に集中する転写物を含有する)により形質転換した。5個のハイグロマイシン抵抗性形質転換体を、30℃での成長の3〜4日後に形質転換プレート(YPD+100mg/L ハイグロマイシン)から選んだ。30℃でのYPD振盪フラスコにおける3〜4日間の続く成長の後に、形質転換体は、22〜29%のモノアセチル化および16〜56%のジアセチル化アスタキサンチンを産生した(全アスタキサンチンのパーセンテージとして)。遊離アスタキサンチン産生は、全アスタキサンチンの19〜59%の範囲にあった。ある株、ML12707は、流加発酵槽におけるさらなる分析および培養のために選んだ。
プラスミドは、表2において記載されるように、様々なサッカロミセス(Saccharomyces)種由来のATF1遺伝子の発現のために生成した。サッカロミセス・バヤヌス(Saccharomyces bayanus)(Sb)、サッカロミセス・クドリアブゼビ(Saccharomyces kudriavzevii)(Sk)、およびサッカロミセス・アルボリコラス(Saccharomyces arboricolus)(Sk)のATF1遺伝子は、ヤロウイア(Yarrowia)コドンバイアスに従ってコドン最適化し、配列番号10、12、および15においてそれぞれ指定されるDNA断片を、デノボ合成した。様々なATF1遺伝子のデノボ合成の間に、NheI制限部位を含有する配列5’−TGCTAGCCACAAAAおよび効率的な翻訳を可能にするための典型的なコザック配列を、ATGのすぐ上流に追加した。MluI制限部位を含む配列ACGCGT−3’を、終止コドンのすぐ下流に追加した。配列は、NheIおよびMluIを使用して切断し、NheIおよびMluIによりカットしたpMB6157にライゲーションし、pMB6732、pMB6733、およびpMB6812をそれぞれ産生した。pMB6732、pMB6733、およびpMB6812のATF1遺伝子によってコードされる、結果として生じるタンパク質は、配列番号6、8、および14においてそれぞれ指定される。
S.バヤヌス(S.bayanus)ATF1はまた、恒常的プロモーターを持つ2つの他のベクター(pMB6655およびpMB6674)の中にも、上記に記載されるように挿入し、pMB6769およびpMB6771を作り、一方のカセットを持つpMB6769由来のPvuII−SspI断片の、他方のカセットおよびハイグロマイシン抵抗性マーカーを持つEcoRV切断pMB6771の中への移転を介して、2つの別個のカセットを組み合わせ、pMB6832を得た。
株ML11218は、XbaIにより処理したMB6732(Sb−ATF1)、MB6733(Sk−ATF1)、およびMB6812(Sa−ATF1)により独立して形質転換した。それぞれのプラスミドの10個のハイグロマイシン抵抗性形質転換体を、30℃での成長の3〜4日後に形質転換プレート(YPD+100mg/L ハイグロマイシン)から選んだ。30℃でのYPD振盪フラスコにおける3〜4日間の続く成長の後に、形質転換体はゼアキサンチン産生について分析し、コントロール株、ML11218と比較した。S.バヤヌス(S.bayanus)ATF1(pMB6732)を内部に持つ形質転換体は、4〜16%のモノアセチル化ゼアキサンチンおよび46〜85%のジアセチル化ゼアキサンチンを産生した(全ゼアキサンチンのパーセンテージとして)。遊離ゼアキサンチン産生は、全ゼアキサンチンの8〜38%の範囲にあった。S.クドリアブゼビ(S.kudriavzevii)ATF1(pMB6733)を内部に持つある形質転換体は、約3%のモノアセチル化ゼアキサンチンを産生し、ジアセチル化ゼアキサンチンは産生しなかった(全ゼアキサンチンのパーセンテージとして)。S.アルボリコラス(S.arboricolus)ATF1(pMB6812)を内部に持つ形質転換体は、20〜22%のモノアセチル化ゼアキサンチンおよび30〜45%のジアセチル化ゼアキサンチンを産生した(全ゼアキサンチンのパーセンテージとして)。遊離ゼアキサンチン産生は、全ゼアキサンチンの34〜49%の範囲にあった。
株ML12526は、XbaIにより処理したMB6732(SbATF1)およびMB6733(Sk−ATF1)により独立して形質転換した。それぞれのプラスミドの10個のハイグロマイシン抵抗性形質転換体を、30℃での成長の3〜4日後に形質転換プレート(YPD+100mg/L ハイグロマイシン)から選んだ。30℃でのYPD振盪フラスコにおける3〜4日間の続く成長の後に、形質転換体はアスタキサンチン産生について分析し、コントロール株、ML12526と比較した。Sb−ATF1プラスミドpMB6732を内部に持つ形質転換体は、16〜30%のモノアセチル化アスタキサンチンおよび57〜76%のジアセチル化アスタキサンチン(全アスタキサンチンのパーセンテージとして)を産生した。遊離アスタキサンチン産生は、全アスタキサンチンの8〜37%の範囲にあった。Sk−ATF1プラスミドpMB6733を内部に持つ形質転換体は、9〜24%のモノアセチル化アスタキサンチンおよび1〜6%のジアセチル化アスタキサンチンを産生した(全アスタキサンチンのパーセンテージとして)。遊離アスタキサンチン産生は、全アスタキサンチンの70〜90%の範囲にあった。Sb−ATF1プラスミドpMB6732を内部に持つある株、ML12819は、流加発酵槽におけるさらなる分析および培養のために選んだ。株ML12819は、流加プロセスを使用して発酵槽において成長させた。図4は、Sb−ATF1遺伝子を持たない株ML12562と比較して、株ML12819におけるアスタキサンチン産生の速度が、類似するが、実行の終了時に、より高い力価に到達することを示す。
S.バヤヌス(S.bayanus)およびS.セレビシエ(S.cerevisiae)ATF1遺伝子は、パラコッカス・デニトリフィカンス(Paracoccous denitrificans)PD1222コドン使用頻度表を使用してパラコッカス(Paracoccus)種株R114/pBBR−K−mev−op−R114−PcrtE−crtER114における発現のためにコドン最適化し(米国特許出願公開第20070202579 A1号明細書、米国特許第7232679 B2号明細書)、配列番号16および配列番号17においてそれぞれ指定されるDNA断片を、デノボ合成した。配列番号2および配列番号18において指定される非コドン最適化S.バヤヌス(S.bayanus)およびS.セレビシエ(S.cerevisiae)ATF1遺伝子もまた、デノボ合成した。野生型S.セレビシエ(S.cerevisiae)ATF1遺伝子は、デノボ合成の間に除去されたNdeI部位を含有する。デノボ合成の間に、配列5’−CATは、NdeI制限部位を作るためにATGのすぐ上流に追加した。HindIII制限部位を含む配列AAGCTT−3’は、終止コドンのすぐ下流に追加した。S.バヤヌス(S.bayanus)およびS.セレビシエ(S.cerevisiae)ATF1のコドン最適化および非コドン最適化バージョンの両方は、NdeIおよびHindIIIにより切断したプラスミドpRK−PcrtE−crtE(pRK415に由来、Keen,et al.,Gene.1988,70:191−197)を使用して、パラコッカス(Paracoccus)のcrtEプロモーターのコントロール下にクローニングし、pMB6976(Sb−ATF1野生型)、pMB6977(Sc−ATF1野生型)、pMB6978(コドン最適化Sb−ATF1)、およびpMB6979(コドン最適化Sc−ATF1)を産生した。pMB6976およびpMB6978におけるSb−ATF1遺伝子によってコードされる、結果として生じるタンパク質は、配列番号6において指定される。pMB6977およびpMB6979におけるSc−ATF1遺伝子によってコードされる、結果として生じるタンパク質は、配列番号5において指定される。
プラスミドpMB6975(pRK415コントロールプラスミド)ならびに異なるATF1遺伝子を内部に持つプラスミドpMB6976、pMB6977、pMB6978、およびpMB6979は、大腸菌(E.coli)株S17−1に形質転換し、株MB7706、MB7007、MB7708、MB7709、およびMB7710を産生した。大腸菌(E.coli)株S17−1はその染色体中に伝達遺伝子を含有する動員宿主(mobilization host)である。ベクターpRK415は、発現プラスミドとして使用され、パラコッカス(Paracoccus)の中にそれを移動させるのに必要な伝達遺伝子を内部に持つ。プラスミドpMB6975〜pMB6979は、大腸菌(E.coli)株MB7706〜MB7710との接合ならびに100mg/L リファンピシンおよび2.5mg/L テトラサイクリンに対する選択を介してパラコッカス(Paracoccus)種株R114/pBBR−K−mev−op−R114−PcrtE−crtER114(RifR)の中に個々に導入した。作られたパラコッカス(Paracoccus)接合完了体は、R114/pBBR−K−mev−op−R114−PcrfE−crfER114+pMB7006、R114/pBBR−K−mev−op−R114−PcrtE−crtER114+pMB7007、R114/pBBR−K−mev−op−R114−PcrtE−crtER114+pMB7008、R114/pBBR−K−mev−op−R114−PcrtE−crtER114+pMB7009、およびR114/pBBR−K−mev−op−R114−PcrtE−crtER114+pMB7010と命名した。
生成された株の振盪フラスコ試験およびカロテノイド分析は、米国特許第7,851,199 B2号明細書において以前に記載される方法に従って実行した。
Waters 717オートサンプラーに付けられたWaters 1525バイナリポンプは、サンプルを注入するために使用した。セキュリティーシリカガードカラムキットを有するPhenomenex Luna 3μ Silica(2)、150×4.6mmカラムは、カロテノイドを分離するために使用した。CaroteNature(GmbH、Im Budler 8、CH−4419 Lupsingen、Switzerland)から購入したまたはDSM Nutritional Products Ltd.から得た合成カロテノイドサンプルは、標準試料として使用した。アスタキサンチンおよびゼアキサンチンのアセチル化化合物は、Kaewkoola and Krisnangkura,Chem Phys Lipids.2010,163:685−688およびKaewkool,et al.,Eur.J.Lipid Sci.Technol.2009,111:474−480において概説される実験に基づいて合成した。およそ100mg/Lのカロテノイドを酢酸エチル中に溶解し、水酸化ナトリウムまたは水酸化カリウムのいずれかの過剰塩基を追加した。サンプルは、室温で暗中に置き、1〜5日間、定期的に分析した。次いで、合成アセチル化構成成分は、保持時間マーカーとして使用したが、定量化は、非アセチル化化合物に基づく。ゼアキサンチンおよびアスタキサンチン以外の他のすべてのアセチル化化合物は、UVスペクトルの特徴のみによって同定した。移動相は、アスタキサンチン関連化合物については、1000mLヘキサン、30mLイソプロパノール、および0.1mL酢酸からなったまたはゼアキサンチン関連化合物については、1000mLヘキサン、60mLイソプロパノール、および0.1mL酢酸からなった。それぞれの実行についての流速は、毎分0.6mLとした。カラム温度は、外界温度とした。注入体積は20μLとした。検出器は、210〜600nmを収集するフォトダイオードアレイ検出器とした。
1:カロテン
2:アセチル化β−クリプトキサンチン
3:ジアセチル化ゼアキサンチン
4:β−クリプトキサンチン
5:モノアセチル化ゼアキサンチン
6:ゼアキサンチン
1:カロテン
2:ジアセチル化アドニキサンチン
3:モノアセチル化アドニキサンチン
4:ジアセチル化アスタキサンチン
5:アドニルビン
6:モノアセチル化アスタキサンチン
7:アスタキサンチン
HPLC DAD MSによるアセチル化ゼアキサンチンの決定のために、サンプルは、氷冷抽出溶媒(0.01%ブチル−ヒドロキシ−トルエン(BHT)を含有する、ヘキサンおよび酢酸エチルの50/50 v/vミックス中に再懸濁した。Waters X−Bridge C18カラム(3.5μm、2.1×50mm)を備えたAlliance 2795 HPLC(Waters)システムおよびThermo Basic 8ガードカラム(2.1×10mm)を25℃でカロテノイドを分離するために使用した。標準カロテノイドサンプルを標準物質として使用した。移動相および流速を下記に示す(溶媒A=酢酸エチル;溶媒B=水;溶媒C=メタノール;溶媒D=アセトニトリル)。注入体積は10μLとした。検出器は、Micro Mass Quattro Micro質量分析計と縦一列に並んだWaters 996フォトダイオードアレイ検出器とした。質量分析計は、正イオンモードでのシングルイオンモニタリングのためにデフォルト設定で実行した。使用するコーン電圧は35Vとした。ゼアキサンチンについての保持時間は、1.09分であり、450nmの最大吸光度、正イオンモードにおいてモノアイソトピック質量569.4であった。モノアセチル化ゼアキサンチンの保持時間は、2.68分であり、450nmの最大吸光度、正イオンモードにおいてモノアイソトピック質量611.4であった。ジアセチル化ゼアキサンチンの保持時間は、3.08分であり、450nmの最大吸光度、正イオンモードにおいてモノアイソトピック質量653.4であった。他のカロテノイドについての保持時間は:β−クリプトキサンチン、3.2分、リコピン、3.6分、γ−カロテン、3.8分、およびβ−カロテン、3.95分であった。
Claims (9)
- カロテノイド分子を産生することができる宿主微生物が、アセチルトランスフェラーゼ活性を有する少なくとも1つの異種ポリペプチドを発現するように形質転換されることで、宿主微生物と比較してカロテノイド分子の産生が増加または増強された形質転換微生物であって、
前記アセチルトランスフェラーゼ活性が、(a)少なくとも1つのβ−イオノンおよび/または少なくとも1つのε−イオノン環ならびに(b)少なくとも1つの環結合ヒドロキシル基を有するカロテノイド分子を、対応する、部分的にまたは完全にアセチル化されたカロテノイド分子に変換することであり、
前記ポリペプチドが配列番号5、配列番号6、配列番号7、配列番号8または配列番号14のポリペプチドからなる群から選択される、形質転換微生物。 - 前記ポリペプチドが、ゼアキサンチン、アスタキサンチン、ルテインおよびβ−クリプトキサンチンを、ゼアキサンチンモノまたはジアセタート、アスタキサンチンモノまたはジアセタート、ルテインモノまたはジアセタート、およびβ−クリプトキサンチンアセタートにそれぞれ変換するための酵素活性を有する、請求項1に記載の形質転換微生物。
- カロテノイド代謝が野生型のものとは異なる、カロテノイドの産生のための請求項2に記載の形質転換微生物。
- 前記微生物が、油産生株である、請求項1〜3のいずれか一項に記載の形質転換微生物。
- 前記油産生株が、ヤロウイア・リポリティカ(Yarrowia lipolytica)の株である、請求項4に記載の形質転換微生物。
- 前記微生物が、細菌である、請求項1〜3のいずれか一項に記載の形質転換微生物。
- 前記細菌の株が、パラコッカス・ゼアキサンチニファシエンス(Paracoccus zeaxanthinifaciens)の株である、請求項6に記載の形質転換微生物。
- 請求項1〜7のいずれか一項に記載の形質転換微生物を産生するためのプロセスであって、
1つ以上の調節シグナルに機能的に連結された、配列番号1、配列番号2、配列番号3、配列番号4または配列番号13において示される配列からなる核酸または核酸構築物を導入するステップを含むプロセス。 - アセチル化されたカロテノイドの産生のための、請求項1〜7のいずれか一項に記載の形質転換微生物の使用。
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