JP6356256B2 - シアル酸結合に特異的なヤマブシタケ由来のレクチン - Google Patents
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Description
(a)寄託番号KCTC 12499BPで寄託されたヤマブシタケNEU−1L株の子実体から細胞抽出物を得る工程、及び
(b)シアル酸糖鎖を含有する糖タンパク質、グリコペプチド、糖脂質、オリゴ糖又は単糖とコンジュゲートする樹脂で満たしたカラムを用いて、上記細胞抽出物からレクチンを分離する工程、
を含む、方法を提供する。
NeuAc又はNeuGc(α2→3)がGal残基又はGlc残基に添加されているシアル化糖鎖、
NeuAc又はNeuGc(α2→6)がGal残基又はGlc残基に添加されているシアル化糖鎖、
NeuAc又はNeuGc(α2→3)がGal(β1→4)Glc残基又はGlc(β1→4)Glc残基に添加されているシアル化糖鎖、
NeuAc又はNeuGc(α2→6)がGal(β1→4)Glc残基又はGlc(β1→4)Glc残基に添加されているシアル化糖鎖、
NeuAc又はNeuGc(α2→3)がGal(β1→4)GlcNac残基又はGal(β1→3)GlcNac残基に添加されているシアル化糖鎖、
NeuAc又はNeuGc(α2→6)がGal(β1→4)GlcNac残基又はGal(β1→3)GlcNac残基に添加されているシアル化糖鎖、
NeuAc又はNeuGc(α2→3)がGal(β1→3)[αFuc(1→4)]GlcNac残基に添加されているシアル化糖鎖、
NeuAc又はNeuGc(α2→6)がGal(β1→3)[αFuc(1→4)]GlcNac残基に添加されているシアル化糖鎖、
NeuAc又はNeuGc(α2→3)がGal(β1→4)[αFuc(1→3)]GlcNac残基に添加されているシアル化糖鎖、
NeuAc又はNeuGc(α2→6)がGal(β1→4)[αFuc(1→3)]GlcNac残基に添加されているシアル化糖鎖、
NeuAc又はNeuGc(α2→8)がNeuAc残基に添加されているシアル化糖鎖、
NeuAc又はNeuGc(α2→8)がNeuAc(α2→3)Gal(β1→4)GlcNac残基に添加されているシアル化糖鎖、
NeuAc又はNeuGc(α2→8)がNeuAc(α2→8)NeuAc(α2→3)Gal(β1→4)GlcNac残基に添加されているシアル化糖鎖、
NeuAc又はNeuGc(α2→8)がNeuAc(α2→8)[NeuAc(α2→8)]nNeuAc(α2→3)Gal(β1→4)GlcNac残基に添加されているシアル化糖鎖、及び、
NeuAc又はNeuGc(α2→8)が[NeuAc]n残基に添加されているシアル化糖鎖からなる群から選択される糖鎖構造に特徴的に結合するレクチンを提供する。
a)試験サンプルと本発明のレクチンとを接触させる工程、及び
b)上記レクチンに結合する糖タンパク質、グリコペプチド、糖脂質、糖前駆体又はオリゴ糖を分析する工程、
を含む、方法を提供する。
a)試験サンプルと本発明のレクチンとを接触させる工程、及び
b)上記レクチンに結合する細胞系統、細菌又はウイルスを分析する工程、
を含む、方法を提供する。
<1−1>レクチン産生キノコ株の分離
以下の実験を行って、Dolsan mushroom farming association(Jeollanam-do Yeosu-si Dolsan-eup Geumbong-ri 1156)から購入したヤマブシタケから新規の株を分離した。
実施例<1−1>において分離された株を分子生物学的に同定するために、26S rDNA及び5.8S rDNAのシークエンシングを行った。
<2−1>ヤマブシタケ子実体からのレクチンの分離のための抽出物の調製
以下の実験を行い、ヤマブシタケ子実体からのレクチンの分離のための抽出物を調製した。
実施例<2−1>の方法により得られた抽出物を用いてレクチンを精製するために、フェチュイン−アガロースカラムクロマトグラフィーを行った。
実施例<2−2>の方法によって精製された粗酵素溶液中のタンパク質を確認するために、以下の実験を行った。
以下の実験を行い、実施例<2−1>の方法によって調製された抽出物を用いて実施例<2−2>において同定されたHEL1及びHEL2レクチンタンパク質の分離最適化条件を得た。
ヤマブシタケ子実体から分離されたシアル酸に選択的に結合するレクチンタンパク質のアミノ酸配列を同定するために、実施例<2−4>の方法によって分離されたレクチンタンパク質のN末端のアミノ酸配列を以下のように分析した。
実施例<2−4>の方法によって分離されたタンパク質の正確な分子量を測定するために、Microflex Maldi−TOF(Bruker Daltonik GmbH. Bremen,Germany)を行った。
非変性条件における実施例<2−4>の方法によって分離されたHEL1レクチンタンパク質のサイズを、AKTA精製システムを用いるSuperose 12 10/300 GLカラムで調査した。分子量較正キット(GE Healthcare)の標準タンパク質として、440kDaのフェリチン、158kDaのアルドース、44kDaのオボアルブミン、29kDaの炭酸脱水酵素、13.7kDaのリボヌクレアーゼA及び6.5kDaのアプロチニンを使用した。Superose 12 10/300 GLカラムから溶出したHEL1レクチンタンパク質を含有する画分に含まれるレクチン活性を、ブタ赤血球凝集アッセイによって確認した。得られたクロマトグラムを標準タンパク質のクロマトグラムと比較して、相対サイズを測定した。
実施例<2−4>の方法によって分離されたHEL1レクチンの活性を赤血球凝集との関連で調査するために、ブタ血液、ウサギ血液及びヒト血液(B型)を10%(v/v)PBS(リン酸緩衝生理食塩水)に希釈し、続いて4℃、1000rpmで5分間遠心分離した。結果として赤血球が沈殿した。上清を除去した。上記の手順を3回繰り返した。最終沈殿物をPBSに希釈し、2%(v/v)赤血球溶液の調製物を得た。V字型96ウェルプレートを用いて凝集アッセイを行った。実施例<2−4>で分離された100uLのレクチンタンパク質(0.1mg/mL)を1/2の比率で段階希釈し、等量の2%赤血球溶液と混合した。96ウェルプレート中の混合物を室温で1時間静置した。ブタ赤血球、ウサギ赤血球及びヒト赤血球のレクチン媒介凝集が観察された。この時点で、陽性対照としてシアル酸糖鎖と選択的に結合するSNA−Iレクチンを同じ濃度で使用した。陰性対照としては、レクチン無含有PBSを使用した。
実施例<2−4>の方法によって分離されたレクチンの結合活性を調査するために、シアル酸糖鎖を含有するフェチュイン及びシアル酸無含有アシアロフェチュインを基質として用いてレクチンブロッティングを行った。
動物細胞表面上で同定されたシアル酸糖鎖を含有するA549細胞系統(ATCC CCL−185TM、Rockville MD,USA)の表面を、蛍光標識レクチンを用いて観察した。
寄託機関:韓国生命工学研究院
寄託番号:KCTC 12499BP
寄託日:20131004
Claims (6)
- ヤマブシタケNEU−1L株に由来するシアル酸糖鎖に特異的に結合するレクチンを調製する方法であって、
(a)寄託番号KCTC 12499BPで寄託されたヤマブシタケNEU−1L株の子実体から粗抽出物を得る工程、及び
(b)以下のシアル化糖鎖を含む糖タンパク質、グリコペプチド、糖脂質、オリゴ糖又は単糖と固定化又は結合されている樹脂で満たしたカラムを用いて、前記粗抽出物からレクチンを精製する工程、を含む、方法、
NeuAc又はNeuGc(α2→3)がGal残基又はGlc残基に添加されているシアル化糖鎖、
NeuAc又はNeuGc(α2→6)がGal残基又はGlc残基に添加されているシアル化糖鎖、
NeuAc又はNeuGc(α2→3)がGal(β1→4)Glc残基又はGlc(β1→4)Glc残基に添加されているシアル化糖鎖、
NeuAc又はNeuGc(α2→6)がGal(β1→4)Glc残基又はGlc(β1→4)Glc残基に添加されているシアル化糖鎖、
NeuAc又はNeuGc(α2→3)がGal(β1→4)GlcNac残基又はGal(β1→3)GlcNac残基に添加されているシアル化糖鎖、
NeuAc又はNeuGc(α2→6)がGal(β1→4)GlcNAc残基又はGal(β1→3)GlcNAc残基に添加されているシアル化糖鎖、
NeuAc又はNeuGc(α2→3)がGal(β1→3)[αFuc(1→4)]GlcNAc残基に添加されているシアル化糖鎖、
NeuAc又はNeuGc(α2→6)がGal(β1→3)[αFuc(1→4)]GlcNAc残基に添加されているシアル化糖鎖、
NeuAc又はNeuGc(α2→3)がGal(β1→4)[αFuc(1→3)]GlcNAc残基に添加されているシアル化糖鎖、
NeuAc又はNeuGc(α2→6)がGal(β1→4)[αFuc(1→3)]GlcNAc残基に添加されているシアル化糖鎖、
NeuAc又はNeuGc(α2→8)がNeuAc残基に添加されているシアル化糖鎖、
NeuAc又はNeuGc(α2→8)がNeuAc(α2→3)Gal(β1→4)GlcNAc残基に添加されているシアル化糖鎖、
NeuAc又はNeuGc(α2→8)がNeuAc(α2→8)NeuAc(α2→3)Gal(β1→4)GlcNAc残基に添加されているシアル化糖鎖、
NeuAc又はNeuGc(α2→8)がNeuAc(α2→8)[NeuAc(α2→8)]nNeuAc(α2→3)Gal(β1→4)GlcNAc残基に添加されているシアル化糖鎖、及び、
NeuAc又はNeuGc(α2→8)が[NeuAc]n残基に添加されているシアル化糖鎖。 - 前記糖鎖と前記レクチンとの間の結合を妨げることにより標的レクチンを糖鎖コンジュゲート樹脂から選択的に溶出する更なる工程を含む、請求項1に記載のヤマブシタケNEU−1L株に由来するシアル酸糖鎖に特異的に結合するレクチンを調製する方法。
- 配列番号7又は配列番号8によって表されるタンパク質N末端配列を含有し、15kDa〜20kDaの分子量を有する、寄託番号KCTC 12499BPで寄託されたヤマブシタケNEU−1L株から産生されるレクチン、又は配列番号9によって表されるタンパク質N末端配列を含有し、50kDa〜75kDaの分子量を有する、寄託番号KCTC 12499BPで寄託されたヤマブシタケNEU−1L株から産生されるレクチンを含む、シアル酸糖鎖を有する糖タンパク質、グリコペプチド、糖脂質、糖前駆体又はオリゴ糖の測定又は定量化のためのキット。
- 配列番号7又は配列番号8によって表されるタンパク質N末端配列を含有し、15kDa〜20kDaの分子量を有する、寄託番号KCTC 12499BPで寄託されたヤマブシタケNEU−1L株から産生されるレクチン、又は配列番号9によって表されるタンパク質N末端配列を含有し、50kDa〜75kDaの分子量を有する、寄託番号KCTC 12499BPで寄託されたヤマブシタケNEU−1L株から産生されるレクチンを含む、シアロ糖複合体を有する細胞系統、細菌又はウイルスのモニタリング、測定又は定量化のためのキット。
- シアル酸糖鎖を有する糖タンパク質、グリコペプチド、糖脂質、糖前駆体又はオリゴ糖から構成されるシアル化コンジュゲートを測定又は定量化する方法であって、
a)試験サンプルと、配列番号7又は配列番号8によって表されるタンパク質N末端配列を含有し、15kDa〜20kDaの分子量を有する、寄託番号KCTC 12499BPで寄託されたヤマブシタケNEU−1L株から産生されるレクチン、又は配列番号9によって表されるタンパク質N末端配列を含有し、50kDa〜75kDaの分子量を有する、寄託番号KCTC 12499BPで寄託されたヤマブシタケNEU−1L株から産生されるレクチンとを接触させる工程、及び
b)前記レクチンに結合する前記糖タンパク質、グリコペプチド、糖脂質、糖前駆体又はオリゴ糖を分析する工程、
を含む、方法。 - シアロ糖複合体を有する細胞系統、細菌又はウイルスを測定又は定量化する方法であって、
a)試験サンプルと、配列番号7又は配列番号8によって表されるタンパク質N末端配列を含有し、15kDa〜20kDaの分子量を有する、寄託番号KCTC 12499BPで寄託されたヤマブシタケNEU−1L株から産生されるレクチン、又は配列番号9によって表されるタンパク質N末端配列を含有し、50kDa〜75kDaの分子量を有する、寄託番号KCTC 12499BPで寄託されたヤマブシタケNEU−1L株から産生されるレクチンとを接触させる工程、及び
b)前記レクチンに結合する細胞系統、細菌又はウイルスを分析する工程、
を含む、方法。
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