JP5837822B2 - 共配合された酵素及び基質のための送達システム - Google Patents
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Description
本出願は、2008年11月3日に出願された米国仮特許出願番号61/110,832の優先権を主張する。この出願は参照により本明細書に組み込まれる。
別途記載のない限り、本明細書に用いられる技術的及び科学用語は全て、当業者により一般に理解されるものと同意義である。例えば、Singleton及びSainsbury、微生物学及び分子生物学辞典(Dictionary of Microbiology and Molecular Biology)、第二版、ジョン・ウィリー・アンド・サンズ(John Wiley and Sons)出版、ニューヨーク州(1994年)及びHale及びMarkham、ハーパーコリンズ生物学辞典(The Harper Collins Dictionary of Biology)、ハーパー・ペレンニアル(Harper Perennial)出版、ニューヨーク州(1991年)は、本発明で用いられる多くの用語の当業者のための一般的な定義である。本明細書に記載する方法及び材料に類似あるいは同等の任意の方法及び材料も、本発明に係る実施で用いることが出来る。従って、以下に定義される用語は明細書を全体として参照することによってより完全に規定される。また、本明細書で用いる単数形冠詞(a、an)及び定冠詞(the)は、文意より明らかに他の意味に解される場合を除き、その複数の場合を含む。別途記載のない限り、核酸は左から右ヘ、5’末端から3’末端方向に、アミノ酸配列は左から右ヘ、アミノ基からカルボキシ基方向へ各々記載される。本発明は、当業者が使用する状況に依存し、変化することができ、記載された特定の手順、操作方法及び試薬に限定されないことが理解される。
本発明は、少なくとも一の酵素が重合体マトリックス中にカプセル化され、その酵素に対する基質と共に配合される、共配合された酵素及び基質のための液体送達システムを提供する。前記基質は、可溶性でない重合体マトリックスに接する実質的に非水性の液相中である。酵素を含む前記重合体マトリックスは、基質を含む液相に懸濁されるか、包囲されることが出来る。前記酵素及び基質は、送達システム内の酵素触媒作用が起こり得る構成で接触していない。重合体マトリックスが可溶性かつ、酵素が基質に対し触媒活性があり、水と接触した場合に、触媒活性が起こる。一又は複数の酵素が、重合体マトリックス中にカプセル化された少なくとも一の酵素と共に、組成物中に含まれることが出来る。いくつかの実施態様において、送達システムは、同じ重合体マトリックス、又は別個の重合体マトリックス中にカプセル化された、二以上の酵素を含む。また、送達システムは、少なくとも一の酵素の基質を含む。
前記重合体マトリックスは、基質を含むキャリア流体に不溶性で、水に可溶性の重合体を含むか、それらから成るか、実質的にそれらから成る。いくつかの実施態様において、重合体マトリックスは、ポリビニルアルコール、メチルセルロース、ヒドロキシプロピル・メチルセルロース、ポリビニルピロリドン、グアーガム又はそれらの誘導体又は共重合体、又はそれらの混合物を含むか、それらから成るか、実質的にそれらから成る。いくつかの実施態様において、重合体マトリックスは、一以上の充填剤又は増量材(例えば、デンプン、糖質、粘土、滑石、炭酸カルシウム、二酸化チタン、セルロースファイバー)、可塑剤(例えば、グリセロール、ソルビトール、プロピレングリコール)、助溶剤、結合剤、膨潤剤(例えば、ポリアクリレート、クロスカルメロースナトリウム、ナトリウム・デンプン・グリコレート、低置換度ヒドロキシプロピル・セルロース、ガラクトマンナン、ウォーターロック(Water−Lok)、ザップロック(ZapLoc))又は剥離剤を含む。
様々な実施態様において、送達システムは、一以上のプロテアーゼ、エステラーゼ、セリンヒドロラーゼ、リパーゼ、ペルヒドロラーゼ、オキシダーゼ、フェノール酸化酵素、ラッカーゼ、アシル・トランスフェラーゼ、アリルエステラーゼ、ペルヒドロラーゼ、アミラーゼ、ペクチナーゼ、キシラナーゼ、セルラーゼ、ヘミセルラーゼ、カタラーゼ、ペルオキシダーゼ、炭水化物オキシダーゼ、マンナナーゼ、フィターゼ、ペクチナーゼ、ペルオキシダーゼ、炭水化物オキシダーゼ、クチナーゼ、カタラーゼ又はそれらの混合物を含む。
前記送達システムは、重合体マトリックスが実質的に不溶性のキャリア液中にカプセル化された酵素に対する基質を含む。キャリア液の非限定的な例は、グリコール、非イオン性界面活性剤、アルコール、ポリグリコール及び酢酸エステルを含む。いくつかの実施態様において、キャリア液自体が酵素に対する基質である。
いくつかの実施態様において、送達システムは、一以上の界面活性剤、すなわち、非イオン、陰イオン、カチオン、両性、両性イオンか、半極性の非イオン性界面活性剤又はそれらの混合物を含む。いくつかの実施態様において、前記送達システムは、懸濁補助剤、キレート剤、安定化剤、乳化剤、緩衝剤の一以上及び/又はそれらの混合物を含む。
本発明は、本明細書に記載の酵素/基質共送達システムを含む組成物を提供する。例示的な組成物は、洗浄組成物、殺菌組成物、汚染除去組成物、繊維品加工組成物、漂白組成物、繊維品染色組成物、パーソナルケア組成物、染毛剤組成物、パルプ又は紙加工組成物、複合木材生産組成物、廃水処理組成物、ベーキング組成物、醸造組成物、飼料組成物、デンプン加工組成物及び/又はエタノール発酵組成物を含む。前記送達システムは組成物に保存されるか、又は使用時点で組成物に混合されることが出来る。
洗浄法
本明細書に記載の酵素/基質共送達システムは、洗浄方法で用いられることが出来る。いくつかの実施態様において、本発明は、水が存在する状態で、しみを含む物と本明細書に記載の酵素/基質共送達システムを含む洗剤組成物とを接触させる工程を含む、洗浄方法を提供する。ここで、しみの少なくとも一部は除去される。本明細書の洗浄方法での使用に適した酵素は、プロテアーゼ、アミラーゼ、ペルヒドロラーゼ、オキシダーゼ、リパーゼ、セルラーゼ、キシラナーゼ、マンナナーゼ、エステラーゼ、クチナーゼ、ポリエステラーゼ、ペクチナーゼ、フェノール酸化酵素、カタラーゼ、リゾチーム及びヘミセルラーゼを含むが、それらに限られない。
本明細書に記載の前記酵素/基質共送達システムは、繊維品の加工のための方法で用いられることが出来る。いくつかの実施態様において、本発明は、水が存在する状態で、繊維品の測定可能な白化を可能にし、それにより、漂白された繊維品を生産するために適した長さの時間と条件下で、繊維品と繊維品の漂白が可能な少なくとも一の酵素及び基質、例えば、過酸を生産するためのペルヒドロラーゼ及び基質又はフェノール酸化酵素、例えば、ラッカーゼ、及び漂白効果をもたらすことが可能なメジエーターを含む酵素/基質共送達システムとを接触させる工程を含む、繊維品を漂白する方法を提供する。いくつかの実施態様において、本発明は、水が存在する状態で、繊維品の測定可能な変色を可能にし、それにより、変色された繊維品を生産するために適した長さの時間と条件下で、繊維品と繊維品の変色が可能な酵素及び基質、例えば、フェノール酸化酵素、例えば、ラッカーゼ等及び変色効果をもたらすことが可能なメジエーターを含む酵素/基質共送達システムとを接触させる工程を含む、繊維品を変色する(例えば、繊維品を染色する)方法を提供する。
本発明の酵素/基質共送達システム(及びこれらの組成物を組み込む関連システム及びキット)は、物品を汚染除去、殺菌及び/又は消毒する一連の方法で用いることが出来る。
本発明はまた、キットの部品又は「キット(kits)」を提供する。一の実施態様において、キットは、水での希釈によるどの酵素活性が有用であるか、本明細書に記載の任意の方法(例えば、洗浄法又は繊維品の加工方法)を含む用途での使用の説明書と共に、本明細書に記載の酵素/基質共送達システムを提供する。適した包装が提供される。本明細書で用いる「包装」は、システムで慣習的に用いられ、また固定された範囲に本明細書に記載のキットの構成部分、例えば、酵素/基質共送達システム等を保持することが可能な固体マトリクス又は材料をいう。
酵素含有ポリビニルアルコール(PVA)マトリックスをソルベントキャスティング方法を用いて調製した。1部の液状酵素濃縮液(約35mg/mlの酵素)を、9部の10%高分子溶液に加え、完全に混合した。この溶液を板ガラス上に広げ、周囲温度で乾燥させた。前記乾いたポリマーフィルムは、およそ3.5質量%酵素を含み、約50−100μmの厚みを有していた。これらのフィルムを後の試験のため、4mm直径の円形ディスクに裁断した。
酵素の浸出を評価するために、ディスクをガラス・バイアル中に37℃で約46時間、プロピレングリコール・ジアセテート(PGDA)中でインキュベートした。インキュベーションの後、ディスクをガラス・バイアルから取り出し、余分なPGDAをティッシュワイパーでふき取って除去した。PVAを可溶化するためにディスクを4mlのH2O中に入れた。あらかじめインキュベートされた各ディスク中の酵素活性を測定し、pNB速度アッセイを用いて、PGDA中でインキュベートされていない新たに裁断したディスクでの活性と比べた。
1000mLを調製するため、ミリQ水に100mL 1Mトリス(pH 8.0)及び1.0mLトリトンX−100を希釈した。
10mLを調製するため、174.3μLのpNBを10mLのDMSOに加え、1mLアリコートに分注し、−20℃で保管した。希釈標準溶液は室温で維持でき、背景の黄色が容認し難いほど濃くなった時に廃棄される。
1.標準的なAAPFアッセイプログラム、25℃の温度に分光光度計を設定した。
3個の各々3インチ×4インチの100%綿織物布見本(Testfabrics、型#428U、糊抜きされた綿繻子)及び3個の各々3インチ×4インチの綿インターロック布見本(cotton interlock swatches)を、以下の条件下でPVAペルヒドロラーゼディスクと共に及びPVAペルヒドロラーゼディスクなしでランダロメーターで洗濯した。
pH7(100Mリン酸ナトリウム・バッファー)
温度:60℃
PGDA:4ml/l
H2O2(50%):4ml/l
インキュベーション時間:60分間
ペルヒドロラーゼ酵素:7個の5/32インチPVAペルヒドロラーゼディスク
100%綿繻子布見本に関しての漂白性能は、ミノルタCR−200クロマメーター(Minolta CR−200 Chromameter)を用いたCIE LΔ値の測定により数量化した。より高いCIE LΔ値は、より高い漂白効果を示す。その結果を表1に示す。前記綿インターロックはバラスト(ballast)として含まれ、インターロックの漂白は評価されなかった。
直径5/32インチの円形ディスクを、厚みが約50−100μmで、カプセル化されたペルヒドロラーゼ及びα−アミラーゼ酵素(「PVAペルヒドロラーゼ/α−アミラーゼ・ディスク」)を含むPVAフィルム(Elvanol51−05)から裁断した。前記酵素を上述のように、ただし、9部の10%高分子溶液対1部ずつのペルヒドロラーゼ濃縮液及びアミラーゼ濃縮液と共に、重合体マトリックスにカプセル化した。得られたポリマーフィルムは各酵素でおよそ2.5質量%であった。
ディスクからの酵素の浸出を評価するために、3個のディスクを密閉されたガラス・バイアル中に37℃で60時間、PGDAと共に、又はPGDAなしでインキュベートした。バイアルから回収した後、各ディスクを4ml ミリQ水で溶解した。アルファ・アミラーゼ活性は、メガザイム・インターナショナル・アイルランド・リミテッド(Megazyme International Ireland Limited)から入手可能なセラルファ(Ceralpha)速度アッセイ・キットを用いて測定した。グルコース及び遊離p−ニトロフェノールへのp−ニトロフェニル・マルトサッカリド(p−nitrophenyl maltosaccharide)断片の定量的加水分解をもたらす、過剰量の熱安定性α−グルコシダーゼが存在する状態で、ブロックされたp−ニトロフェニル・マルトヘプタオシド(p−nitrophenyl maltoheptaoside)の加水分解によりアルファ・アミラーゼ活性を評価した。ペルヒドロラーゼ活性は実施例1で記載するようにpNB速度アッセイを用いて測定した。その結果を表2に示す。ペルヒドロラーゼ活性(*)は、6個の測定値(ディスク当たり2個)の平均である。また、アミラーゼ活性は3個の測定値(ディスク当たり1個)の平均である。活性は両方の酵素についてΔA410/分として表わす。
pH:7(100Mリン酸ナトリウム・バッファー)
温度:60℃
PGDA:4ml/l
H2O2(50%):4ml/l
インキュベーション時間:60分間
酵素:15個の5/32インチPVAペルヒドロラーゼ/アミラーゼディスク。
PCT出願番号WO2008/076322で記載される、Cerrena unicolorのラッカーゼ酵素を、室温で水に溶けるElvanol52−22ポリビニルアルコール(88%加水分解、1300の公称重合度)にカプセル化した。前記重合体膜に、1.5質量%ラッカーゼ、発酵に由来する8.5質量%非酵素性限外濾過濃縮固形物及び90質量%重合体を含めた。直径5/32インチの円形ディスクを、カプセル化されたラッカーゼ酵素(「PVAラッカーゼ・ディスク」)を含むPVAフィルムから裁断した。実施例1で記載するように前記酵素を重合体でカプセル化した。
PVAラッカーゼ・ディスクから浸出する酵素を、その酵素に対する基質としての三種類の異なるラッカーゼ・メディエーターを用いて評価した。
二種類のPVAラッカーゼ・ディスクを、重量で1%のABTS(二アンモニウム2,2’−アジノ−ビス(3−エチルベンゾチアゾリン−6−スルホン酸塩))を含む1mlのPGDA溶液を含むガラス・バイアルに挿入し、室温で10日間インキュベートした(図2中バイアル「2」)。PVAラッカーゼ・ディスクは含まないが前記と同じ調製物をネガティブ・コントロールとして調製した(図2中バイアル「1」)。加えて、二種類のPVAラッカーゼ・ディスクを100μlの脱イオン水で溶解し、次に、ポジティブコントロールとして1%ABTSを含む1mlのPGDAが入ったバイアルに加えた(図2中バイアル「3」)。これらの溶液の色変化を酵素浸出の表示としてモニタリングした。
二種類のPVAラッカーゼ・ディスクを、重量で1%のシリンガミド(3,5−ジメトキシ−4−ヒドロキシベンズアミド、「SA」)を含む1mlのPGDA溶液を含むガラス・バイアルに挿入し、室温で10日間インキュベートした(図3中の「4」)。PVAラッカーゼ・ディスクは含まないが前記と同じ調製物をネガティブ・コントロールとして調製した(図3中の「5」)。加えて、二種類のPVAラッカーゼ・ディスクを100μlの脱イオン水で溶解し、次に、ポジティブコントロールとして1%SAを含む1mlのPGDAが入ったバイアルに加えた(図3中の「6」)。
二種類のPVAラッカーゼ・ディスクを、重量で5%のシリンゴニトリル(3,5−ジメトキシ−4−ヒドロキシベンゾニトリル、「SN」)を含む1mlのPGDA溶液を含むガラス・バイアルに挿入し、室温で10日間インキュベートした(図4中の「8」)。PVAラッカーゼ・ディスクは含まないが前記と同じ調製物をネガティブ・コントロールとして調製した(図4中の「7」)。加えて、二種類のPVAラッカーゼ・ディスクを100μlの脱イオン水で溶解し、次に、ポジティブコントロールとして1%SNを含む1mlのPGDAが入ったバイアルに加えた(図4中の「9」)。
デニム調製
糊抜きされた硫黄底部/インジゴ染色デニム及び糊抜きされた100%インジゴ染色デニムを、10:1溶液比率で55℃及びpH4.8で60分間、1g/L INDIAGE(登録商標)44Lセルラーゼを含むUnimac(50ポンド実験室スケール)回転洗濯機で処理し、次に2度濯いだ後に乾燥させた。
漂白効果を数量化するため、ミノルタのクロマメーターCR−200を用いた処理前後に、各デニム生地布見本の反射率計の記録を取った。合計色差(ΔE)は下記の式に従って計算した。
直径5/8インチの前処理されたデニム布見本を、以下の条件下で12穴マイクロタイタープレート中でインキュベートした。
2.バッファー+5%SNを含む50μlのPGDA溶液
3.バッファー+5%SNを含む50μlのPGDA溶液+カプセル化されたラッカーゼ
・12穴マイクロタイタープレート・アッセイ(2mlの反応体積)
・pH:6(水中の50mM酢酸ナトリウム・バッファー)
・温度:60℃
・インキュベーション時間:60分間
・酵素:試験当たり5,5/32インチ・ディスクのラッカーゼカプセル化フィルム
・メジエーター:試験当たり5%シリンゴニトリルを含む50μlのPGDA溶液
その結果を図5に示す。デニム布見本がPVAラッカーゼ・ディスクと共にインキュベートされた時に劇的な漂白効果が観察された。この結果は、水が、ラッカーゼがカプセル化された重合体膜からのラッカーゼの遊離を引き起こし、ラッカーゼをメジエーターに到達させ、その結果、メジエーターと酵素との反応をもたらし漂白を起こしたことを明白に示した。
3インチ×4インチのセルラーゼで前処理されたデニム布見本を、以下の条件下、ランダロメーター中でインキュベートした。
(B)5%SNを含む1mlのPGDA溶液及び0.15gのカプセル化されたラッカーゼ
(C)5%ABTSを含む1mlのPGDA溶液
(D)5%ABTSを含む1mlのPGDA溶液及び0.15gのカプセル化されたラッカーゼ
・ランダロメーター(250mlの合計反応体積)
・pH:6(水中の50mM酢酸ナトリウム・バッファー)
・温度:60℃
・インキュベーション時間:60分間
・酵素:0.15gのカプセル化されたラッカーゼ・フィルムを小さな無作為の断片に裁断した
・メジエーター:
oシリンゴニトリル(SN)
o二アンモニウム2,2’−アジノ−ビス(3−エチルベンゾチアゾリン−6−スルホン酸塩)(ABTS)
その結果を表5及び図6に示す。調製物(B)(ラッカーゼ+SN共送達システム)と共に処理された前記デニム布見本は、有意に漂白された。調製物(D)(ラッカーゼ+ABTS共送達システム)と共に処理されたデニム布見本の色は、薄い紫色に染色した。
安定化酵素漂白システム
この実施例は、重合体マトリックス内の酵素のカプセル化が、単一ボトルの酵素性漂白システム又は酵素性殺菌システムを安定させるためにどのように使用されることが出来るか実証する。前記単一ボトル・システムは水での希釈により過酢酸を生成するように設計されている。その構成部分は、過ホウ酸ナトリウム、プロピレングリコール・ジアセテート(PGDA)及びアリールエステラーゼ(arylesterase)(ArE)、及び非水性キャリア流体である。この実施態様において、キャリア流体は、アルコール・エトキシレート非イオン性界面活性剤であった(Sasol社、ハンブルク、ドイツのNovel1012−6)。
材料及び方法:
・過酢酸:シグマ−Fluka P/N77240、L/N11244491、38.8%(5.115M、F.W.=76.05g/mol)、AのCの通りの過酢酸
・2,2’−アジノ−ビス(3−エチルベンゾチアゾリン−6−スルホン酸)二アンモニウム塩(ABTS):Fluka P/N WA10917、L/N1135552 54804068、99+%純度(HPLC)、F.W.=548.64g/mol
・クエン酸:シグマP/N C1857、L/N0054K0001、F.W.=192.13
・ヨウ化カリウム(KI):P/NシグマP4286、L/N 124K0151、F.W.=166.0
ストック溶液:
・125mMクエン酸。NaOHで5.0へpHを調節した。細菌濾過器0.22μm。(通常このpHでは菌類の)増殖が見られるまで室温で無期限に安定している
・ミリQ(MQ)H2O中の100mM ABTS。500μLアリコートに分注し、6か月以内の間、−20℃で保存した
・MQ H2O中の25mM KI。室温で無期限に安定している。
1.耐光性の容器(アルミニウムフォイルに包まれたガラス瓶が許容される)に50mLのストック125mMクエン酸バッファーを加える。
1.原液過酢酸(通常〜39%、〜390g/L、390(g/L))/76.05(g/モル)〜5.13Mを得る。注意:この有効濃度は、CofA上で報告された実際のアッセイ数で測定される。
1. マイクロタイタープレートにおいて、全ての標準液の20μlを3ウェルずつ横列構成又は縦列構成のいずれかの順で下降希釈に置いた(ウェル当たり1標準液)。
Claims (24)
- 共配合された酵素及び基質のための液体送達システムであって、前記送達システムは酵素及びその酵素に対する基質を含む組成物であり、前記酵素はペルヒドロラーゼまたはラッカーゼ酵素のいずれかであり、かつ水溶性の重合体マトリックス中にカプセル化されたものであり、カプセル化された重合体マトリックスと接した非水性の液相中に存在し、前記重合体は前記液相中で可溶性でなく、前記非水性の液相が5%未満の水を含み、
前記組成物が水と接触すると前記水溶性の重合体マトリックスが溶解し、前記酵素が水中に放出され、基質と接触して、酵素反応が生じることを特徴とし、
前記酵素がペルヒドロラーゼであるとき、前記基質がエステル基質であり、前記液体送達システムが過酸化水素生成化合物を更に含み、または前記酵素がラッカーゼ酵素であるとき、前記基質はラッカーゼ・メディエーターである、前記送達システム。 - 前記非水性の液相が1%未満の水を含む、請求項1に記載の送達システム。
- 前記非水性の液相が0.5%未満の水を含む、請求項1に記載の送達システム。
- 前記酵素は重合体マトリックス中で触媒潜在能力を保持するが、25℃で少なくとも10日間、組成物中の基質と反応しない、請求項1に記載の送達システム。
- 前記組成物への水の追加の後、前記重合体マトリックスが可溶化し、酵素を放出し、前記基質との触媒反応が起こることを可能にする、請求項1に記載の送達システム。
- 前記組成物が、プロテアーゼ、セルラーゼ、アミラーゼ、ペクチナーゼ、ペルヒドロラーゼ、ペルオキシダーゼ、炭水化物オキシダーゼ、フェノール酸化酵素、クチナーゼ、リパーゼ、ヘミセルラーゼ、キシラナーゼ、マンナナーゼ、カタラーゼ、ラッカーゼ及びそれらの混合物から成る群から選ばれる一以上の酵素を更に含む、請求項1に記載の送達システム。
- 前記組成物が、同じ重合体マトリックス中にカプセル化された二以上の酵素を含む、請求項1に記載の送達システム。
- 別個の重合体マトリックス中にカプセル化された二以上の酵素を含む、請求項1に記載の送達システム。
- 少なくとも一の界面活性剤をさらに含む、請求項1に記載の送達システム。
- 前記重合体マトリックスが、ポリビニルアルコール、メチルセルロース、ヒドロキシプロピル・メチルセルロース、ポリビニルピロリドン、グアーガム及びそれらの誘導体又は共重合体から成る群から選ばれる、請求項1に記載の送達システム。
- 重合体マトリックス中にカプセル化された前記酵素が、前記基質を含む非水性の液体中に懸濁された粒子状物質の状態である、請求項1に記載の送達システム。
- 前記粒子状物質が懸濁補助剤により懸濁液中に保持される、請求項11に記載の送達システム。
- 前記基質が非水性の液体(キャリア流体)を任意に含み得る非水性の液相中に可溶化されるか又は分散される、請求項1に記載の送達システム。
- 前記キャリア流体が、グリコール、非イオン性界面活性剤、アルコール、ポリグリコール、酢酸エステル及びそれらの混合物から成る群から選ばれる、請求項13に記載の送達システム。
- 前記キャリア流体が前記酵素に対する基質である、請求項13に記載の送達システム。
- 前記酵素がペルヒドロラーゼであり、前記基質がプロピレングリコール・ジアセテートである、請求項1に記載の送達システム。
- 前記酵素がペルヒドロラーゼであり、前記基質がエステル基質であり、前記液体送達システムが過酸化水素生成化合物を含む場合、前記過酸化水素生成化合物が、過炭酸ナトリウム、過ホウ酸ナトリウム及び尿素過酸化水素から選ばれ、過酸化水素生成化合物をさらに含み、水が前記組成物に加えられた後に過酸が生産される、請求項1−16のいずれかに記載の送達システム。
- 前記酵素がラッカーゼ酵素であり、前記基質が2,2’−アジノ−ビス(3−エチルベンゾチアゾリン−6−スルホン酸塩)、シリンガミド(3,5−ジメトキシ−4−ヒドロキシベンズアミド)及びシリンゴニトリル(3,5−ジメトキシ−4−ヒドロキシベンゾニトリル)から成る群から選ばれる、請求項1に記載の送達システム。
- 前記酵素がペルヒドロラーゼであり、前記基質がエステル基質であり、前記送達システムが過ホウ酸ナトリウムをさらに含む、請求項1に記載の送達システム。
- 重合体を欠く匹敵する送達システムと比べ、前記送達システムが増加された保存安定性を有する、請求項19に記載の送達システム。
- 請求項1−18のいずれかに記載の共配合された酵素及び基質のための送達システム及び使用説明書を含むキット。
- (a)過酸化水素源が存在する状態で請求項16および17のいずれかに記載の送達システムを水に加え混合し、それにより水溶性の過酸溶液を生成する工程、及び(b)繊維品の測定可能な白化を可能にするために適した長さの時間及び条件下で、繊維品と前記溶液を接触させ、それにより漂白された繊維品を生産する工程を含む、繊維品を漂白する方法。
- (a)過酸化水素源が存在する状態で請求項16および17のいずれかに記載の送達システムを水に加え混合し、それにより水溶性の過酸溶液を生成する工程、及び(b)汚染物質を含む物品と前記溶液とを接触させ、それにより汚染物質の濃度を減少させる工程を含む、汚染除去の方法。
- 前記過酸化水素源が過ホウ酸ナトリウムである、請求項22又は23に記載の方法。
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