JP4571499B2 - バイオセンサ - Google Patents
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Description
アラビノース アラビノース結合タンパク質(ABP)
ジペプチド ジペプチド結合タンパク質(DPP)
グルタミン酸塩および
アスパラギン酸塩 Glu/Asp結合タンパク質(EBP)
グルタミン グルタミン結合タンパク質(QBP)
Fe(III) 鉄結合タンパク質(FeBP)
ヒスチジン ヒスチジン結合タンパク質(HBP)
マルトース マルトース結合タンパク質(MBP)
グルコース グルコース結合タンパク質(GBP)
リン酸塩 リン酸塩結合タンパク質(PhBP)
硫酸塩 硫酸塩結合タンパク質(SBP)。
実験の詳細
分子クローニング。 大腸菌株CSH100のゲノムDNAからのbPBPs(アラビノース、ジペプチド、ヒスチジン、リボース、硫酸塩、およびグルタミン酸塩/アスパラギン酸塩BP);大腸菌株W1485のゲノムDNAからのbPBPs(グルコースおよびグルタミンBP)および大腸菌株RU1012のゲノムDNAからのbPBPs(リン酸塩BP)、またはインフルエンザ菌(H. influenzae)株RdのゲノムDNAからのbPBPs(Fe(III)BP)のために、PCRを使用して野生型遺伝子を増幅した。増幅した産物を、タンパク質発現ベクターpAED4(Doering、博士論文「f-アクチン結合小ドメインの機能的および構造的研究」、マサチューセッツ工科大学、1992年);pKK223-3(Brosius & Holy, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 81: 6929-6933,1984);またはpETベクター(Studier et al., Meth. Enzymol. 185: 60-89,1990) (Novagen)の1つにクローン化した。シグナル配列を除いて、プロセスされた周辺質形態のみをクローン化するようにN-末端オリゴヌクレオチドプライマーを設計した。配列Gly-Ser-Gly-(His)nまたはGly-Ser-(His)n(n=5、6、または10)を付加するようにC-末端のプライマーを設計した。2つの直列終止コドン(TAATGA)が、最後のヒスチジンコドンの後に続いている。マルトースBP変異体をプラスミドpMAL-c2X(New England BioLabs)中に設計し、ここから発現させた。大腸菌株XL1-BLUE(Stratagene)およびDH5α(Hanahan, J. Mol. Biol. 166: 557-580, 1983)を、プラスミド構築のために使用した。オーバーラッピングPCR突然変異生成によって1アミノ酸置換体を生成した(Ho et al., Gene 77: 51-59, 1989)。全てのクローンおよび変異体を、ヌクレオチドシークエンシングによって確認した。アラビノースBPの場合では、野生型配列中の1つのシステインをアラニンによって置換し、このチオールに対するレポーター基結合の可能性を排除した(Miller et al., J. Biol. Chem. 254: 7521-7528, 1979)。さらに、Glu57をAspに置換することによってFe(III)BPの配列に変異を入れ、クエン酸Fe(III)を使用して測定可能な濃度範囲までKdを上昇させた。
リガンドの結合親和性を測定するために、リガンドを50〜1000 nMの濃度で3 mlのbPBPに連続的に加え、発光強度を記録した。タンパク質の希釈液およびバッファーからのバックグラウンドシグナルについて補正を行った。結合曲線を、必要に応じて等式3または4を使用して結合等温曲線にあてはめた。
バイオセンサのファミリー。 リガンド結合特異性を幅広く変化させる11個のbPBPsのセットを、バイオセンサ機能を加工するために選択した(表2)。これらの全ては、インフルエンザ菌(Haemophilus influenzae)由来のFe(III)BPを除いて、大腸菌由来である。これらのタンパク質のそれぞれのリガンドに対する結合特異性および親和性は特定されている(表2を参照)。3つのタンパク質が単糖類と結合し(アラビノース、グルコースおよびリボースBP)、1つがグルコースの2糖類および3糖類と結合し(マルトースBP)、3つがアミノ酸と結合し(グルタミン酸塩/アスパラギン酸塩、ヒスチジン、およびグルタミンBP)、1つがジペプチドおよびトリペプチドと結合し(ジペプチドBP)、2つがオキシアニオン(oxyanions)と結合し(リン酸塩および硫酸塩BP)、そして1つが金属イオンと結合する(Fe(III)BP)。これらのbPBPsの大部分は、高い親和性をもち(マイクロモルまたはそれよりも優れた)、多くて2つまたは3つの関連したリガンドと結合する。例えば、リン酸塩BPは、リン酸塩および砒酸塩と結合するが、他のオキシアニオンとは結合せず(Luecke & Quiocho, Nature 347: 402-406,1990)、一方、グルコースBPは、グルコースおよびガラクトースと結合するが、他の単糖類とは結合しない(Anraku, J. Biol. Chem. 243:3116-3122, 1968)。ジペプチドBPは、多様な種類のジペプチドおよびトリペプチドと結合するという点で例外である(Smith et al., Microbiology 145: 2891-2901, 1999)。これらのタンパク質で測定されたリガンド解離定数は、典型的には0.1〜1 μMの範囲にある。例外はFe(III)BPであり、Fe(III)(aq)のKdは、Fe(III)キレート化合物との競合分析において10-21Mであると測定された(Adhikari et al., J. Biol. Chem.270 : 25142-25149, 1995)。
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本研究のために選択された11個のタンパク質のうち9個については、閉状態(リガンド結合状態)で結晶構造が解明されている(表2)。硫酸塩BPの場合では、大腸菌タンパク質の結晶構造は報告されておらず、ネズミチフス菌(Salmonella typhimurium)硫酸塩BPの結晶構造を、大腸菌タンパク質のモデルとして採用している。大腸菌およびネズミチフス菌由来の硫酸塩BPはアミノ酸配列の95%が同一であり、それゆえに非常に似通った構造を有しており、これら2つの微生物由来のヒスチジンBPとも類似している(Oh et al., J. Biol. Chem. 269: 4135-4143,1994 ; Yao et al., Biochemistry33 : 4769-4779, 1994)。同様に、11個のタンパク質のうち6個については、開状態(リガンド未結合状態)で構造が解明されている(表2)。
ΔRは、2つの発光バンド、A1([λ1,λ2])およびA2([λ3,λ4])によって定められる(図4B)。
Claims (19)
- グルコース結合タンパク質(GBP)である細菌周辺質結合タンパク質と、大腸菌GBPの183位に対応する前記GBPの位置に結合した少なくとも1つのレポーター基とを含む、生理学的条件下でグルコースを検出するためのバイオセンサであって、前記バイオセンサのグルコース結合ポケット内へのグルコースの結合が、前記レポーター基によるシグナルの変化を引き起こすバイオセンサ。
- 前記GBPがGBP変異体W183Cである請求項1に記載のバイオセンサ。
- 前記GBPが大腸菌GBPである請求項1または2に記載のバイオセンサ。
- 前記レポーター基が共有結合していないアミノ酸の位置において、前記GBPが、1以上の変異を含んでいる請求項1から3の何れか1項に記載のバイオセンサ。
- 前記レポーター基が共有結合している請求項1から4の何れか1項に記載のバイオセンサ。
- 前記レポーター基が共有結合以外の方法で結合している請求項1から4の何れか1項に記載のバイオセンサ。
- 前記レポーター基が、酸化還元補因子である請求項5または6に記載のバイオセンサ。
- 前記レポーター基が、フルオロフォアである請求項5に記載のバイオセンサ。
- 前記レポーター基が、アクリロダンである請求項8に記載のバイオセンサ。
- グルコース結合時の前記バイオセンサの標準強度変化(ΔIstd)が、0.25よりも大きい請求項8に記載のバイオセンサ。
- 前記ΔIstdが、0.9よりも大きい請求項10に記載のバイオセンサ。
- グルコース結合時の前記バイオセンサの標準レシオメトリック変化(ΔRmax)の最大値が、1.25よりも大きい請求項8に記載のバイオセンサ。
- 前記ΔRmaxが、2.5よりも大きい請求項12に記載のバイオセンサ。
- グルコースについて分析するための、請求項1ないし13のいずれか1項に記載のバイオセンサの使用。
- サンプル中のグルコースの有無を検出する方法であって、
前記バイオセンサが前記サンプル中に存在するグルコースと結合することができるような条件下で、請求項1ないし13のいずれか1項に記載のバイオセンサを前記サンプルと接触させる工程と、
前記バイオセンサが前記サンプルと接触したときに前記レポーター基によって変換されたシグナルと、前記バイオセンサが既知量のグルコースを含む少なくとも1つの対照サンプルと接触したときに前記レポーター基によって変換されたシグナルとを比較する工程と、
前記比較結果から前記サンプル中のグルコースの有無を決定する工程と
を含む方法。 - サンプル中のグルコースの量または濃度を定量化する方法であって、
前記バイオセンサが前記サンプル中に存在するグルコースと結合することができるような条件下で、請求項1ないし13のいずれか1項に記載のバイオセンサを前記サンプルと接触させる工程と、
前記バイオセンサが前記サンプルと接触したときに前記レポーター基によって変換されたシグナルを、既知量のグルコースを含む一連の対照サンプルによって変換されたシグナルに対して比較する工程と、
前記比較結果から前記サンプル中のグルコースの量を算出する工程と
を含む方法。 - サンプル中のグルコースについて分析する方法において、
(a) 前記バイオセンサが前記サンプル中に存在するグルコースと結合することができるような条件下で、請求項1ないし13のいずれか1項に記載のバイオセンサを前記サンプルに接触させる工程と;
(b) 前記リポーター基によって変換されたシグナルについてのレシオメトリック変化(ΔR)を測定する工程と;
(c) 前記サンプル中に存在するグルコースを少なくとも検出または定量化する工程と
を含む方法。 - 前記サンプルが、生理学的液体を含んでいる請求項15から17の何れか1項に記載の方法。
- 前記生理学的液体が、血液、組織液、洗浄液、汗、血漿、唾液、血清、および尿からなる群から選択される請求項18に記載の方法。
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