JP2006503293A - バイオセンサ - Google Patents
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- G01N2333/195—Assays involving biological materials from specific organisms or of a specific nature from bacteria
Abstract
Description
アラビノース アラビノース結合タンパク質(ABP)
ジペプチド ジペプチド結合タンパク質(DPP)
グルタミン酸塩および
アスパラギン酸塩 Glu/Asp結合タンパク質(EBP)
グルタミン グルタミン結合タンパク質(QBP)
Fe(III) 鉄結合タンパク質(FeBP)
ヒスチジン ヒスチジン結合タンパク質(HBP)
マルトース マルトース結合タンパク質(MBP)
グルコース グルコース結合タンパク質(GBP)
リン酸塩 リン酸塩結合タンパク質(PhBP)
硫酸塩 硫酸塩結合タンパク質(SBP)。
実験の詳細
分子クローニング。 大腸菌株CSH100のゲノムDNAからのbPBPs(アラビノース、ジペプチド、ヒスチジン、リボース、硫酸塩、およびグルタミン酸塩/アスパラギン酸塩BP);大腸菌株W1485のゲノムDNAからのbPBPs(グルコースおよびグルタミンBP)および大腸菌株RU1012のゲノムDNAからのbPBPs(リン酸塩BP)、またはインフルエンザ菌(H. influenzae)株RdのゲノムDNAからのbPBPs(Fe(III)BP)のために、PCRを使用して野生型遺伝子を増幅した。増幅した産物を、タンパク質発現ベクターpAED4(Doering、博士論文「f-アクチン結合小ドメインの機能的および構造的研究」、マサチューセッツ工科大学、1992年);pKK223-3(Brosius & Holy, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 81: 6929-6933,1984);またはpETベクター(Studier et al., Meth. Enzymol. 185: 60-89,1990) (Novagen)の1つにクローン化した。シグナル配列を除いて、プロセスされた周辺質形態のみをクローン化するようにN-末端オリゴヌクレオチドプライマーを設計した。配列Gly-Ser-Gly-(His)nまたはGly-Ser-(His)n(n=5、6、または10)を付加するようにC-末端のプライマーを設計した。2つの直列終止コドン(TAATGA)が、最後のヒスチジンコドンの後に続いている。マルトースBP変異体をプラスミドpMAL-c2X(New England BioLabs)中に設計し、ここから発現させた。大腸菌株XL1-BLUE(Stratagene)およびDH5α(Hanahan, J. Mol. Biol. 166: 557-580, 1983)を、プラスミド構築のために使用した。オーバーラッピングPCR突然変異生成によって1アミノ酸置換体を生成した(Ho et al., Gene 77: 51-59, 1989)。全てのクローンおよび変異体を、ヌクレオチドシークエンシングによって確認した。アラビノースBPの場合では、野生型配列中の1つのシステインをアラニンによって置換し、このチオールに対するレポーター基結合の可能性を排除した(Miller et al., J. Biol. Chem. 254: 7521-7528, 1979)。さらに、Glu57をAspに置換することによってFe(III)BPの配列に変異を入れ、クエン酸Fe(III)を使用して測定可能な濃度範囲までKdを上昇させた。
リガンドの結合親和性を測定するために、リガンドを50〜1000 nMの濃度で3 mlのbPBPに連続的に加え、発光強度を記録した。タンパク質の希釈液およびバッファーからのバックグラウンドシグナルについて補正を行った。結合曲線を、必要に応じて等式3または4を使用して結合等温曲線にあてはめた。
バイオセンサのファミリー。 リガンド結合特異性を幅広く変化させる11個のbPBPsのセットを、バイオセンサ機能を加工するために選択した(表2)。これらの全ては、インフルエンザ菌(Haemophilus influenzae)由来のFe(III)BPを除いて、大腸菌由来である。これらのタンパク質のそれぞれのリガンドに対する結合特異性および親和性は特定されている(表2を参照)。3つのタンパク質が単糖類と結合し(アラビノース、グルコースおよびリボースBP)、1つがグルコースの2糖類および3糖類と結合し(マルトースBP)、3つがアミノ酸と結合し(グルタミン酸塩/アスパラギン酸塩、ヒスチジン、およびグルタミンBP)、1つがジペプチドおよびトリペプチドと結合し(ジペプチドBP)、2つがオキシアニオン(oxyanions)と結合し(リン酸塩および硫酸塩BP)、そして1つが金属イオンと結合する(Fe(III)BP)。これらのbPBPsの大部分は、高い親和性をもち(マイクロモルまたはそれよりも優れた)、多くて2つまたは3つの関連したリガンドと結合する。例えば、リン酸塩BPは、リン酸塩および砒酸塩と結合するが、他のオキシアニオンとは結合せず(Luecke & Quiocho, Nature 347: 402-406,1990)、一方、グルコースBPは、グルコースおよびガラクトースと結合するが、他の単糖類とは結合しない(Anraku, J. Biol. Chem. 243:3116-3122, 1968)。ジペプチドBPは、多様な種類のジペプチドおよびトリペプチドと結合するという点で例外である(Smith et al., Microbiology 145: 2891-2901, 1999)。これらのタンパク質で測定されたリガンド解離定数は、典型的には0.1〜1 μMの範囲にある。例外はFe(III)BPであり、Fe(III)(aq)のKdは、Fe(III)キレート化合物との競合分析において10-21Mであると測定された(Adhikari et al., J. Biol. Chem.270 : 25142-25149, 1995)。
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本研究のために選択された11個のタンパク質のうち9個については、閉状態(リガンド結合状態)で結晶構造が解明されている(表2)。硫酸塩BPの場合では、大腸菌タンパク質の結晶構造は報告されておらず、ネズミチフス菌(Salmonella typhimurium)硫酸塩BPの結晶構造を、大腸菌タンパク質のモデルとして採用している。大腸菌およびネズミチフス菌由来の硫酸塩BPはアミノ酸配列の95%が同一であり、それゆえに非常に似通った構造を有しており、これら2つの微生物由来のヒスチジンBPとも類似している(Oh et al., J. Biol. Chem. 269: 4135-4143,1994 ; Yao et al., Biochemistry33 : 4769-4779, 1994)。同様に、11個のタンパク質のうち6個については、開状態(リガンド未結合状態)で構造が解明されている(表2)。
ΔRは、2つの発光バンド、A1([λ1,λ2])およびA2([λ3,λ4])によって定められる(図4B)。
Claims (23)
- マルトース結合タンパク質ではない細菌周辺質結合タンパク質(bPBP)と、前記bPBPの1以上の特定の位置に結合した少なくとも1つのレポーター基とを含む、リガンドのためのバイオセンサであって、前記バイオセンサのリガンド結合ポケット内への前記リガンドの結合が、前記レポーター基によるシグナルの変化を引き起こすバイオセンサ(但し、グルコース結合タンパク質(GBP)を含むバイオセンサは、10, 93, 149および183からなる群から選択される前記GBPの1以上の位置に少なくとも1つのレポーター基を結合させているものに限定される)。
- 前記bPBPが、アラビノース結合タンパク質(ABP)、リボース結合タンパク質(RBP)、ジペプチド結合タンパク質(DPP)、グルタミン結合タンパク質(QBP)、ヒスチジン結合タンパク質(HBP)、グルタミン酸塩/アスパラギン酸塩結合タンパク質(EBP)、リン酸塩結合タンパク質(PBP)、硫酸塩結合タンパク質(SBP)、およびFe(III)結合タンパク質(FeBP)からなる群から選択される請求項1に記載のバイオセンサ。
- 前記レポーター基が共有結合していない位置において、前記bPBPが1以上の変異を含んでいる請求項1または2に記載のバイオセンサ。
- 前記リガンド結合ポケットが1以上の変異を含み、かつ前記リガンドが野生型bPBPと結合しない請求項1または2に記載のバイオセンサ。
- 前記レポーター基が、前記リガンド結合ポケットから離れた1以上の位置で前記bPBPに結合している請求項1ないし4のいずれか1項に記載のバイオセンサ。
- 前記レポーター基が、前記リガンド結合ポケットと近接した1以上の位置で前記bPBPに結合している請求項1ないし4のいずれか1項に記載のバイオセンサ。
- 前記レポーター基が、前記bPBPの1以上の特定の位置に共有結合している請求項1ないし6のいずれか1項に記載のバイオセンサ。
- 前記レポーター基が、前記bPBPの1以上の特定の位置に共有結合以外の方法で結合している請求項1ないし6のいずれか1項に記載のバイオセンサ。
- 前記レポーター基が、酸化還元補因子である請求項1ないし8のいずれか1項に記載のバイオセンサ。
- 前記レポーター基が、フルオロフォアである請求項1ないし7のいずれか1項に記載のバイオセンサ。
- リガンド結合時の前記バイオセンサの標準強度変化(ΔIstd)が、0.25よりも大きい請求項10に記載のバイオセンサ。
- 前記ΔIstdが、0.9よりも大きい請求項11に記載のバイオセンサ。
- リガンド結合時の前記バイオセンサの標準レシオメトリック変化(ΔRmax)の最大値が、1.25よりも大きい請求項10に記載のバイオセンサ。
- 前記ΔRmaxが、2.5よりも大きい請求項13に記載のバイオセンサ。
- 細菌周辺質結合タンパク質(bPBP)と、エピステリックまたはエンドステリック部位である前記bPBPの1以上の特定の位置に結合した少なくとも1つのレポーター基とを含む、リガンドのためのバイオセンサ。
- リガンドについて分析するための、請求項1ないし15のいずれか1項に記載のバイオセンサの使用。
- サンプル中のリガンドの有無を検出する方法であって、
前記バイオセンサが前記サンプル中に存在するリガンドと結合することができるような条件下で、請求項1ないし15のいずれか1項に記載のバイオセンサを前記サンプルと接触させる工程と、
前記バイオセンサが前記サンプルと接触したときに前記レポーター基によって変換されたシグナルと、前記バイオセンサが既知量のリガンドを含む少なくとも1つの対照サンプルと接触したときに前記レポーター基によって変換されたシグナルとを比較する工程と、
前記比較結果から前記サンプル中のリガンドの有無を決定する工程と
を含む方法。 - サンプル中のリガンドの量または濃度を定量化する方法であって、
前記バイオセンサが前記サンプル中に存在するリガンドと結合することができるような条件下で、請求項1ないし15のいずれか1項に記載のバイオセンサを前記サンプルと接触させる工程と、
前記バイオセンサが前記サンプルと接触したときに前記レポーター基によって変換されたシグナルを、既知量のリガンドを含む一連の対照サンプルによって変換されたシグナルに対して比較する工程と、
前記比較結果から前記サンプル中のリガンドの量を算出する工程と
を含む方法。 - サンプル中のリガンドについて分析する方法において、
(a) 細菌周辺質結合タンパク質(bPBP)で構成されたバイオセンサと、前記bPBPの1以上の特定の位置に結合した少なくとも1つのレポーター基とを前記サンプルに接触させる工程であって、前記バイオセンサのリガンド結合ポケット内への前記リガンドの結合により、前記レポーター基によるシグナルの変化を引き起こさせる工程と;
(b) 前記リポーター基によって変換されたシグナルについてのレシオメトリック変化(ΔR)を測定する工程と;
(c) 前記サンプル中に存在するリガンドを少なくとも検出または定量化する工程と
を含む方法。 - 前記サンプルが、生理学的液体を含んでいる請求項17ないし19のいずれか1項の方法。
- 前記生理学的液体が、血液、組織液、洗浄液、汗、血漿、唾液、血清、および尿からなる群から選択される請求項20の方法。
- 前記サンプルが、可溶性であるアミノ酸、生理活性固体およびガス状化合物、炭水化物、禁制物質または管理物質、環境汚染物質、爆発物、食品汚染物質および副産物、脂質、金属イオン、微生物毒素、神経伝達物質、ヌクレオシドまたはヌクレオチド、ペプチド、ステロイド、および治療用薬物からなる群から選択されたリガンドを含むことが疑われる請求項17ないし19のいずれか1項の方法。
- バイオセンサを構築する方法であって、
(a) 3次元構造が解明されていない、既知のアミノ酸配列をもつ第1の細菌周辺質結合タンパク質(bPBP)を選択する工程と、
(b) 前記第1のbPBPの3次元構造を、3次元構造が解明されている第2のbPBPを利用してモデリングする工程と、
(c) 前記第2のbPBPの少なくとも1つのアロステリック、エンドステリック、またはフェリステリック部位を、リポーター基が前記第1のbPBPと結合可能な1以上の推定位置に整列させる工程と、
(d) 少なくとも1つのレポーター基を、前記第1のbPBPの1以上の推定位置に結合させて推定上のバイオセンサを形成し、前記推定上のバイオセンサが機能的であるか否かを決定する工程と
を含む方法。
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