JP3387386B2 - 蛋白性乳化剤の製造法 - Google Patents
蛋白性乳化剤の製造法Info
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Description
【０００１】
【発明の属する技術分野】本発明は、酸性域に於ても乳
化性を失わない蛋白性乳化剤を提供するものである。
化性を失わない蛋白性乳化剤を提供するものである。
【０００２】
【従来の技術】酸性の乳化物として、従来から、水，食
酢，調味料などの水相原料とサラダ油等の油相原料とを
混合乳化したサラダドレッシングやマヨネーズが知られ
ているが、これらの乳化には通常卵黄や低分子乳化剤が
使用されてきた。近年卵黄の持つコレステロールが問題
となり、低分子乳化剤，増粘剤等を組み合わせる卵黄不
使用のノンコレステロールドレッシングが市場に現れて
きたが、マヨネーズの持つ独特の物性は卵黄なしには再
現できていない。
酢，調味料などの水相原料とサラダ油等の油相原料とを
混合乳化したサラダドレッシングやマヨネーズが知られ
ているが、これらの乳化には通常卵黄や低分子乳化剤が
使用されてきた。近年卵黄の持つコレステロールが問題
となり、低分子乳化剤，増粘剤等を組み合わせる卵黄不
使用のノンコレステロールドレッシングが市場に現れて
きたが、マヨネーズの持つ独特の物性は卵黄なしには再
現できていない。
【０００３】一方、乳化剤として種々の食品に利用され
ている大豆蛋白質も酸性域ではその乳化力は概して弱
く、ドレッシングを調製する事が困難である。大豆蛋白
質を酵素処理し、乳化力を上げる検討は数多くなされて
きたが、酵素処理だけでは困難なため、様々な処理を併
用する方法が提案されている。
ている大豆蛋白質も酸性域ではその乳化力は概して弱
く、ドレッシングを調製する事が困難である。大豆蛋白
質を酵素処理し、乳化力を上げる検討は数多くなされて
きたが、酵素処理だけでは困難なため、様々な処理を併
用する方法が提案されている。
【０００４】その中で、大豆蛋白質をアルコール処理
し、更に酵素分解する事で酸性域でも乳化活性を保持す
る方法が提案された（特開昭56-26171）。
し、更に酵素分解する事で酸性域でも乳化活性を保持す
る方法が提案された（特開昭56-26171）。
【０００５】この蛋白質分解物を用いたドレッシングは
マヨネーズ様の物性，性状を示し好ましいものの、酸性
域の乳化力はまだ不足している為、使用量が多くなり大
豆蛋白質の持つ独特の風味が目立ってしまう問題があっ
た。また、大豆をアルコール処理する段階で、変性によ
り溶液粘度が上昇し、調製時の操作性が悪化する欠点も
あった。
マヨネーズ様の物性，性状を示し好ましいものの、酸性
域の乳化力はまだ不足している為、使用量が多くなり大
豆蛋白質の持つ独特の風味が目立ってしまう問題があっ
た。また、大豆をアルコール処理する段階で、変性によ
り溶液粘度が上昇し、調製時の操作性が悪化する欠点も
あった。
【０００６】また乳化剤ではないが、大豆蛋白質を酵素
処理し更にpH分画を行うことで、酸性域で起泡性を示す
大豆蛋白質の調製法が開発されている（特公昭63-358
6）。乳化性と起泡性は比較的近似な性質と考えられる
が、ここに開示された方法で調製された大豆蛋白質の酸
性域乳化活性は低い値を示した。
処理し更にpH分画を行うことで、酸性域で起泡性を示す
大豆蛋白質の調製法が開発されている（特公昭63-358
6）。乳化性と起泡性は比較的近似な性質と考えられる
が、ここに開示された方法で調製された大豆蛋白質の酸
性域乳化活性は低い値を示した。
【０００７】酸性域でも乳化活性，乳化安定性，乳化容
量が大きな蛋白性乳化剤が、より品質の高いマヨネーズ
様ドレッシング、乳化香料，飲料等へ求められている。
量が大きな蛋白性乳化剤が、より品質の高いマヨネーズ
様ドレッシング、乳化香料，飲料等へ求められている。
【０００８】
【発明が解決しようとする課題】本発明はより高い乳化
能を有し、酸性域でも乳化性を有する蛋白性乳化剤を目
的とした。
能を有し、酸性域でも乳化性を有する蛋白性乳化剤を目
的とした。
【０００９】
【課題を解決するための手段】本発明者らは前記課題を
解決すべく鋭意検討の結果、基質である穀物蛋白質をpH
2.5以下の強酸性下で、6時間以下の短時間プロテアーゼ
水解する事により、乳化活性の強い画分を作り出せるこ
と、及び、同時に生成する酸性域の乳化を阻害する因子
をpH3〜5で不溶成分として除く事で、乳化性を更に高め
られる事を見いだし、本発明を完成するに至った。
解決すべく鋭意検討の結果、基質である穀物蛋白質をpH
2.5以下の強酸性下で、6時間以下の短時間プロテアーゼ
水解する事により、乳化活性の強い画分を作り出せるこ
と、及び、同時に生成する酸性域の乳化を阻害する因子
をpH3〜5で不溶成分として除く事で、乳化性を更に高め
られる事を見いだし、本発明を完成するに至った。
【００１０】即ち、本発明は穀物蛋白質を基質とし、pH
2.5以下の強酸性下にて6時間以下の短時間プロテアーゼ
水解した処理液を、pH3〜5に調整し生じた不溶物を除去
することを特徴とする蛋白性乳化剤の製造法である。穀
物蛋白質は大豆蛋白質が好適である。
2.5以下の強酸性下にて6時間以下の短時間プロテアーゼ
水解した処理液を、pH3〜5に調整し生じた不溶物を除去
することを特徴とする蛋白性乳化剤の製造法である。穀
物蛋白質は大豆蛋白質が好適である。
【００１１】
【発明の実施の形態】本発明に用いる穀物蛋白質は、大
豆，小麦，エンドウ，コーン，米等の穀類由来の蛋白質
を用いることが出来る。大豆由来の蛋白質が酸性下にお
ける乳化性、乳化安定性に優れ好ましい。
豆，小麦，エンドウ，コーン，米等の穀類由来の蛋白質
を用いることが出来る。大豆由来の蛋白質が酸性下にお
ける乳化性、乳化安定性に優れ好ましい。
【００１２】これら蛋白質をプロテアーゼ水解する条件
及び特定ｐＨに於ける不溶物を除去することが重要であ
る。即ち、pH2.5以下の強酸性下にて6時間以下の短時間
プロテアーゼ水解すること、この水解物液を、pH3〜5に
調整し生じた不溶物を除去することが重要である。
及び特定ｐＨに於ける不溶物を除去することが重要であ
る。即ち、pH2.5以下の強酸性下にて6時間以下の短時間
プロテアーゼ水解すること、この水解物液を、pH3〜5に
調整し生じた不溶物を除去することが重要である。
【００１３】pH2.5を越える水解域では目的とする強い
乳化性と乳化安定性は得られ難い。pH2.5以下では蛋白
質は中性〜弱酸性域の場合とは立体構造が変化するた
め、これを分解するプロテアーゼがアタックする部位が
変化し、結果として乳化活性の高い活性画分を切り出す
ことが出来ると考えられる。
乳化性と乳化安定性は得られ難い。pH2.5以下では蛋白
質は中性〜弱酸性域の場合とは立体構造が変化するた
め、これを分解するプロテアーゼがアタックする部位が
変化し、結果として乳化活性の高い活性画分を切り出す
ことが出来ると考えられる。
【００１４】水解に用いるプロテアーゼとはpH2.5以下
の強酸性下で活性を示す蛋白質加水分解酵素全般が適当
であり、動物由来のペプシン，カセプシンや微生物由来
の一連のアスパルティックプロテアーゼ、例えばニュー
ラーゼF，プロテアーゼM（天野製薬），スミチームLP
（新日本化学）等を用いることが出来る、この他のプロ
テアーゼでもpH2.5以下の強酸性下で酵素活性を示す物
は用いる事が出来る。これらの酵素を用い、その至適pH
や安定pHから反応pHを選出する。ペプシンの場合はpH2
，37℃が好ましいが、これ以外の条件でも反応は可能
である。
の強酸性下で活性を示す蛋白質加水分解酵素全般が適当
であり、動物由来のペプシン，カセプシンや微生物由来
の一連のアスパルティックプロテアーゼ、例えばニュー
ラーゼF，プロテアーゼM（天野製薬），スミチームLP
（新日本化学）等を用いることが出来る、この他のプロ
テアーゼでもpH2.5以下の強酸性下で酵素活性を示す物
は用いる事が出来る。これらの酵素を用い、その至適pH
や安定pHから反応pHを選出する。ペプシンの場合はpH2
，37℃が好ましいが、これ以外の条件でも反応は可能
である。
【００１５】蛋白質を水解する程度は、蛋白質の分解率
として一般に用いる、0.22モルTCA（トリクロロ酢酸）
可溶率として10〜50%、好ましくは20〜40%が適当であ
る。これより分解率が高いと乳化活性が下がり、また分
解率が低いと乳化活性は上がるものの回収できる蛋白性
乳化剤の収率が低下し実用的でない。
として一般に用いる、0.22モルTCA（トリクロロ酢酸）
可溶率として10〜50%、好ましくは20〜40%が適当であ
る。これより分解率が高いと乳化活性が下がり、また分
解率が低いと乳化活性は上がるものの回収できる蛋白性
乳化剤の収率が低下し実用的でない。
【００１６】本発明において水解の反応時間が重要であ
る。即ち、６時間以内、好ましくは4時間以内の短時間
水解が重要である。通常、酵素の添加量を多くするか、
水解時間を長くすることによって水解の程度は大きくな
るが、本発明においては、水解時間を長くして水解程度
を大きくしても目的とする乳化性、乳化安定性に優れる
蛋白性乳化剤は得られない。６時間以内の短時間水解と
それ以上の長時間水解では同じ最終0.22モルＴＣＡ可溶
割合の水解程度でもその内容が異なるものと推察され
る。酵素量を減らし反応時間を長くして最終0.22モルTC
A可溶化率は同じに調節しても酸性域の乳化活性が得ら
れない。水解時間が6時間を超えると急激に乳化活性が
低下する。
る。即ち、６時間以内、好ましくは4時間以内の短時間
水解が重要である。通常、酵素の添加量を多くするか、
水解時間を長くすることによって水解の程度は大きくな
るが、本発明においては、水解時間を長くして水解程度
を大きくしても目的とする乳化性、乳化安定性に優れる
蛋白性乳化剤は得られない。６時間以内の短時間水解と
それ以上の長時間水解では同じ最終0.22モルＴＣＡ可溶
割合の水解程度でもその内容が異なるものと推察され
る。酵素量を減らし反応時間を長くして最終0.22モルTC
A可溶化率は同じに調節しても酸性域の乳化活性が得ら
れない。水解時間が6時間を超えると急激に乳化活性が
低下する。
【００１７】次に、この水解物を、pH3〜5に調整し生じ
た不溶物を除去する。それは、この水解物には強い乳化
活性を示す成分と酸性域の乳化を阻害する因子が共存す
るために、pH3〜5でこの阻害因子を不溶物として除去す
るものである。pH3未満やpH5以上では、阻害因子が可溶
となり、回収すべき上澄側に混入してしまい好ましくな
い。また分解度が低く乳化活性に関与していない高分子
の蛋白質も、この分画操作によって除去することが出
来、乳化剤として優れたものとすることが出来る。
た不溶物を除去する。それは、この水解物には強い乳化
活性を示す成分と酸性域の乳化を阻害する因子が共存す
るために、pH3〜5でこの阻害因子を不溶物として除去す
るものである。pH3未満やpH5以上では、阻害因子が可溶
となり、回収すべき上澄側に混入してしまい好ましくな
い。また分解度が低く乳化活性に関与していない高分子
の蛋白質も、この分画操作によって除去することが出
来、乳化剤として優れたものとすることが出来る。
【００１８】このpH分画により、最終0.22モルTCA可溶
率45〜60%の高乳化画分を得ることが出来る。ここで得
られた蛋白性乳化剤は、水溶液のまま用いる事もできる
し、この後にスプレードライ等の適当な乾燥操作を施し
た粉体として用いる事もできる。
率45〜60%の高乳化画分を得ることが出来る。ここで得
られた蛋白性乳化剤は、水溶液のまま用いる事もできる
し、この後にスプレードライ等の適当な乾燥操作を施し
た粉体として用いる事もできる。
【００１９】
【実施例】以下に実施例を示し、本発明をより詳細に説
明するが、本発明がこれらによって限定される訳ではな
い。 試験例 不二製油（株）製の脱脂大豆フレークに40℃の温水10倍
量を加え、これに5規定の水酸化ナトリウム溶液を加え
てそのpHを7.0に調整した。ゆるやかに約1時間撹拌して
抽出を行った後に遠心分離機にかけて不溶画分を除去
し、可溶画分を採取した。
明するが、本発明がこれらによって限定される訳ではな
い。 試験例 不二製油（株）製の脱脂大豆フレークに40℃の温水10倍
量を加え、これに5規定の水酸化ナトリウム溶液を加え
てそのpHを7.0に調整した。ゆるやかに約1時間撹拌して
抽出を行った後に遠心分離機にかけて不溶画分を除去
し、可溶画分を採取した。
【００２０】この様に採取した可溶画分に塩酸を加えて
そのpHを4.5に調整し、これによって生じた蛋白質沈殿
物を遠心分離機によって採取し、分離大豆蛋白カードを
得た。なお、この分離大豆蛋白カードにおいては、固形
分が30重量%であり、この固形分中における粗蛋白質純
度が95重量%であった。
そのpHを4.5に調整し、これによって生じた蛋白質沈殿
物を遠心分離機によって採取し、分離大豆蛋白カードを
得た。なお、この分離大豆蛋白カードにおいては、固形
分が30重量%であり、この固形分中における粗蛋白質純
度が95重量%であった。
【００２１】次いで、このようにして得た分離大豆蛋白
が10重量%になった溶液を調製し、この溶液に塩酸を加
えてpHを2に調整した後、この溶液1Lに対しペプシン
（シグマ製）30mgを加え、37℃で30分間加水分解を行っ
た。
が10重量%になった溶液を調製し、この溶液に塩酸を加
えてpHを2に調整した後、この溶液1Lに対しペプシン
（シグマ製）30mgを加え、37℃で30分間加水分解を行っ
た。
【００２２】反応液を6つに分け、水酸化ナトリウム溶
液でそれぞれをpH2〜7まで調整し、遠心分離を行うこと
で上澄を得た（試料A，B，C，D，E，F）。これら6種に
ついて、その乳化性と回収率を求めた。
液でそれぞれをpH2〜7まで調整し、遠心分離を行うこと
で上澄を得た（試料A，B，C，D，E，F）。これら6種に
ついて、その乳化性と回収率を求めた。
【００２３】超音波による乳化活性の測定は、キンセラ
ーの方法に拠った（J.Agric.Food Chem.,Vol.26,No.3,1
978）。すなわち、任意のpHの各蛋白質水溶液に大豆油
を添加し、氷冷下で超音波処理を行った。希釈後に濁度
を測定する事で、各蛋白質の乳化力を求めた。
ーの方法に拠った（J.Agric.Food Chem.,Vol.26,No.3,1
978）。すなわち、任意のpHの各蛋白質水溶液に大豆油
を添加し、氷冷下で超音波処理を行った。希釈後に濁度
を測定する事で、各蛋白質の乳化力を求めた。
【００２４】結果を以下に示す。分画pH3〜5付近が、酸
性域での活性が高く、pH3未満やpH5を越える領域では乳
化活性が低下してしまうことが判った。
性域での活性が高く、pH3未満やpH5を越える領域では乳
化活性が低下してしまうことが判った。
【００２５】
【表１】
実施例１
試験例と同様に、分離大豆蛋白カードから分離大豆蛋白
が10重量%になった溶液を調製し、この溶液に塩酸を加
えてpHを2に調整した後、この溶液1Lに対しペプシン
（シグマ製）30mgを加え、37℃で30分間加水分解を行っ
た。
が10重量%になった溶液を調製し、この溶液に塩酸を加
えてpHを2に調整した後、この溶液1Lに対しペプシン
（シグマ製）30mgを加え、37℃で30分間加水分解を行っ
た。
【００２６】反応液のpHを水酸化ナトリウムで3.8に調
整し、遠心分離を行うことで上澄の蛋白質溶液を採取し
た。この蛋白質溶液を噴霧乾燥させて、高乳化性大豆蛋
白を得た。なお、ペプシン分解後の最終0.22モルTCA可
溶率は27%、pH分画後の最終0.22モルTCA可溶率は54%で
あり、分離大豆蛋白カードからの回収率は37%であっ
た。 比較例１ 試験例同様に、分離大豆蛋白カードから分離大豆蛋白が
10重量%になった溶液を調製し、この溶液に塩酸を加え
てpHを2に調整した後、この溶液1Lに対しペプシン（シ
グマ製）30mgを加え、37℃で30分間加水分解を行った。
この蛋白質溶液を噴霧乾燥させて、比較例１を得た。 比較例２ 中性下で酵素反応を行い、実施例と同様に分画操作を行
った調製法を示す。即ち、実施例同様に、分離大豆蛋白
カードから分離大豆蛋白が10重量%になった溶液を調製
し、この溶液に水酸化ナトリウムを加えてpHを7に調整
した後、この溶液1Lに対しパパイン（シグマ製）100mg
を加え、70℃で30分間加水分解を行った。反応液のpHを
塩酸でpH5に調整し、遠心分離を行うことで上澄の蛋白
質溶液を採取した。この蛋白質溶液を噴霧乾燥させて、
比較例2を得た。 比較例３ 比較例２と同様に、分離大豆蛋白カードから分離大豆蛋
白が10重量%になった溶液を調製し、この溶液に水酸化
ナトリウムを加えてpHを7に調整した後、この溶液1Lに
対しパパイン（シグマ製）100mgを加え、70℃30分間加
水分解を行った。この蛋白質溶液を噴霧乾燥させて、比
較例３を得た。 比較例４ 分離大豆蛋白カードから分離大豆蛋白が5重量%になった
溶液を調製し、この溶液に塩酸を加えてpHを2に調整し
た後、この溶液1Lに対しペプシン（日本バイオコン製）
5mgを加え、55℃で20時間加水分解を行った後、80℃で2
0分間加熱して酵素失活させた。
整し、遠心分離を行うことで上澄の蛋白質溶液を採取し
た。この蛋白質溶液を噴霧乾燥させて、高乳化性大豆蛋
白を得た。なお、ペプシン分解後の最終0.22モルTCA可
溶率は27%、pH分画後の最終0.22モルTCA可溶率は54%で
あり、分離大豆蛋白カードからの回収率は37%であっ
た。 比較例１ 試験例同様に、分離大豆蛋白カードから分離大豆蛋白が
10重量%になった溶液を調製し、この溶液に塩酸を加え
てpHを2に調整した後、この溶液1Lに対しペプシン（シ
グマ製）30mgを加え、37℃で30分間加水分解を行った。
この蛋白質溶液を噴霧乾燥させて、比較例１を得た。 比較例２ 中性下で酵素反応を行い、実施例と同様に分画操作を行
った調製法を示す。即ち、実施例同様に、分離大豆蛋白
カードから分離大豆蛋白が10重量%になった溶液を調製
し、この溶液に水酸化ナトリウムを加えてpHを7に調整
した後、この溶液1Lに対しパパイン（シグマ製）100mg
を加え、70℃で30分間加水分解を行った。反応液のpHを
塩酸でpH5に調整し、遠心分離を行うことで上澄の蛋白
質溶液を採取した。この蛋白質溶液を噴霧乾燥させて、
比較例2を得た。 比較例３ 比較例２と同様に、分離大豆蛋白カードから分離大豆蛋
白が10重量%になった溶液を調製し、この溶液に水酸化
ナトリウムを加えてpHを7に調整した後、この溶液1Lに
対しパパイン（シグマ製）100mgを加え、70℃30分間加
水分解を行った。この蛋白質溶液を噴霧乾燥させて、比
較例３を得た。 比較例４ 分離大豆蛋白カードから分離大豆蛋白が5重量%になった
溶液を調製し、この溶液に塩酸を加えてpHを2に調整し
た後、この溶液1Lに対しペプシン（日本バイオコン製）
5mgを加え、55℃で20時間加水分解を行った後、80℃で2
0分間加熱して酵素失活させた。
【００２７】反応液のpHを塩酸でpH3に調整し、遠心分
離を行うことで上澄の蛋白質溶液を採取した。この蛋白
質溶液を噴霧乾燥させて、比較例４を得た。なお、ペプ
シン分解後の最終0.22モルTCA可溶率は29%、pH分画後の
最終0.22モルTCA可溶率は60%であり、分離大豆蛋白カー
ドからの回収率は29%であった。以上調製した3種につい
て、その乳化性を測定した。
離を行うことで上澄の蛋白質溶液を採取した。この蛋白
質溶液を噴霧乾燥させて、比較例４を得た。なお、ペプ
シン分解後の最終0.22モルTCA可溶率は29%、pH分画後の
最終0.22モルTCA可溶率は60%であり、分離大豆蛋白カー
ドからの回収率は29%であった。以上調製した3種につい
て、その乳化性を測定した。
【００２８】
【表２】
---------------------------------------------------------
測定pH
-------------------------------
pH4 pH5.5 pH7
---------------------------------------------------------
実施例 （ペプシン・分画） 0.45 0.59 0.60
比較例１（ペプシン・未分画） 0.12 0.09 0.35
比較例２（パパイン・分画） 0.15 0.55 0.74
比較例３（パパイン・未分画） 0.05 0.07 0.39
比較例４（ペプシン・長時間反応） 0.11 - -
---------------------------------------------------------
本発明品はpH4の酸性域での乳化活性が顕著に高い事が
判る。そこで、本発明品を用いてマヨネーズ様ドレッシ
ングの調製を試み、更にその粒子径を測定してみた。本
ドレッシングは一般的なマヨネーズの製法に準じて行っ
た。
判る。そこで、本発明品を用いてマヨネーズ様ドレッシ
ングの調製を試み、更にその粒子径を測定してみた。本
ドレッシングは一般的なマヨネーズの製法に準じて行っ
た。
【００２９】
【表３】
上の配合物を、特殊機化工業（株）製アジホモミクサー
にて乳化し、真空脱泡後コロイドミルにかけマヨネーズ
様ドレッシングを調製した。この調製品の粒子径を堀場
製作所（株）製・レーザー粒度分布計（LA-500）にて測
定した。
にて乳化し、真空脱泡後コロイドミルにかけマヨネーズ
様ドレッシングを調製した。この調製品の粒子径を堀場
製作所（株）製・レーザー粒度分布計（LA-500）にて測
定した。
【００３０】
【表４】
本発明品のみがマヨネーズ様の形状を示し、他は分離気
味の柔らかい状態にしかならなかった。また粒子径の比
較でも同様の効果が見られ、本発明品はマヨネーズ様ド
レッシングとして十分な品質が得られることが判った。 実施例２ 和光純薬（株）製小麦グルテンが12重量%になった溶液
を調製し、この溶液に塩酸を加えpHを1.5に調整した
後、この溶液1Lに対しニューラーゼF（天野製薬製）1.2
gを加え、37℃で90分間加水分解を行った。反応液のpH
を水酸化ナトリウム溶液でpH3.8に調整し、遠心分離を
行うことで上澄の蛋白質溶液を採取した。この蛋白質溶
液を噴霧乾燥させて、高乳化性小麦蛋白を得た。
味の柔らかい状態にしかならなかった。また粒子径の比
較でも同様の効果が見られ、本発明品はマヨネーズ様ド
レッシングとして十分な品質が得られることが判った。 実施例２ 和光純薬（株）製小麦グルテンが12重量%になった溶液
を調製し、この溶液に塩酸を加えpHを1.5に調整した
後、この溶液1Lに対しニューラーゼF（天野製薬製）1.2
gを加え、37℃で90分間加水分解を行った。反応液のpH
を水酸化ナトリウム溶液でpH3.8に調整し、遠心分離を
行うことで上澄の蛋白質溶液を採取した。この蛋白質溶
液を噴霧乾燥させて、高乳化性小麦蛋白を得た。
【００３１】この高乳化性小麦蛋白を用いて、上の配合
でマヨネーズ状ドレッシングを調製したところ、良好な
風味，物性のドレッシングが調製できた。
でマヨネーズ状ドレッシングを調製したところ、良好な
風味，物性のドレッシングが調製できた。
【００３２】
【発明の効果】以上詳述したように、穀物蛋白質をpH2.
5以下の強酸性下で6時間以下のプロテアーゼ処理を行
い、更にpH3〜5で不溶物除去する事によって得られる本
発明品を用いると、酸性域でも乳化力を失わない為に、
ドレッシング，乳化香料等を調製することが可能とな
る。
5以下の強酸性下で6時間以下のプロテアーゼ処理を行
い、更にpH3〜5で不溶物除去する事によって得られる本
発明品を用いると、酸性域でも乳化力を失わない為に、
ドレッシング，乳化香料等を調製することが可能とな
る。
─────────────────────────────────────────────────────
フロントページの続き
(72)発明者 中村靖
茨城県筑波郡谷和原村絹の台４丁目３番
地 不二製油株式会社 つくば研究開発
センター内
(72)発明者 星野久美子
茨城県筑波郡谷和原村絹の台４丁目３番
地 不二製油株式会社 つくば研究開発
センター内
(72)発明者 釘宮渉
茨城県筑波郡谷和原村絹の台４丁目３番
地 不二製油株式会社 つくば研究開発
センター内
(56)参考文献 国際公開96／1570（ＷＯ，Ａ１)
(58)調査した分野(Int.Cl.7，ＤＢ名)
A23J 3/14 - 3/34
A23L 1/035
A23L 1/24
Claims (2)
- 【請求項１】穀物蛋白質を基質とし、pH2.5以下の強酸
性下にて6時間以下の短時間プロテアーゼ水解した処理
液を、pH3〜5に調整し生じた不溶物を除去することを特
徴とする蛋白性乳化剤の製造法。 - 【請求項２】穀物蛋白質が大豆蛋白質である請求項１の
製造法。
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|---|---|---|---|
| JP26160497A JP3387386B2 (ja) | 1997-09-26 | 1997-09-26 | 蛋白性乳化剤の製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
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| JP26160497A JP3387386B2 (ja) | 1997-09-26 | 1997-09-26 | 蛋白性乳化剤の製造法 |
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|---|---|
| JPH1198960A JPH1198960A (ja) | 1999-04-13 |
| JP3387386B2 true JP3387386B2 (ja) | 2003-03-17 |
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| JP26160497A Expired - Fee Related JP3387386B2 (ja) | 1997-09-26 | 1997-09-26 | 蛋白性乳化剤の製造法 |
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-
1997
- 1997-09-26 JP JP26160497A patent/JP3387386B2/ja not_active Expired - Fee Related
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