KR820001862B1 - 식물성 단백질 산물의 수용성을 증가시키는 방법 - Google Patents

식물성 단백질 산물의 수용성을 증가시키는 방법 Download PDF

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찰스 제이 · 메이어손
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Abstract

내용 없음.

Description

식물성 단백질 산물의 수용성을 증가시키는 방법
본 발명은 식물성 단백질 산물의 수용성을 증가시키는 방법에 관한 것이다.
종자 물질(seed materials)로부터 얻어진 단백질물은 동물, 해산물 및 가금류(poultry source)로부터 얻어진 단백질에 대한 부분적인 대체제 혹은 효력증진제로써 널리 사용되어 왔다.
탈지 단백질성 물질은 지방함량이 많은 씨의 가루나 조각(seed meals or flakes)으로부터 지질 및 기름류를 종래의 방법대로 추출해냄으로써 제조된다. 단백질 농축물은 지방을 제거한 종자 물질들로부터 수용성 성분이나 수성 알코올 용해성 성분을 추출하므로써 제조되며, 단백질 분리물은 비단백 성분으로부터 식물성 단백질을 분리해내므로써 얻어진다.
지방을 제거한 식물성 단백질성 물질(defatted vegetable proteinaceous materials)은 당해업계에서 식물성 단백질물(vegetable protein products)로 통용되고 있는데(예, Section 102. 75, Proposed Rules, Federal Register, July 14, 1978, Part Ⅲ), "식물성(vegetable)"이라는 단어는 가끔 종자단백질원(예, 대두단백질물)을 나타내는 말로 사용된다. 65% 이하의 단백질을 함유하는 식물성 단백질물을 분말(flour)이라 부르고, 중량비로 65%-90%의 종자 단백질을 함유하는 경우에는 단백질 농축물로, 90% 이상을 함유하는 경우에는 단백질 분리물로 분류된다.
종자의 고유한 성분들은 식물성 단백질물의 맛, 냄새, 고창성(음식이 위장내에 가스를 발생하기 쉬운 성질) 및 소화특성에 악영향을 미친다. 단백질 변성작용을 일으키는 조건들(예, 열, 알코올을 이용한 추출)이 이러한 고유 성분들을 제거하는데 일반적으로 사용되고 있다. 단백질 변성작용은 식물성 단백질의 용해도를 사실상 감소시킨다.
식물성 단백질물은 가공방식을 아주 약간만 변경시켜도 상당한 이화학적 변화를 일으킨다. 예비가공조건을 조금만 변경시켜도 무한한 수의 상이한 식물성 단백질물이 제조될 수 있다. 식물성 단백질은 식물성 단백질 그 자체 혹은 종자물질 고유의 여타성분과 쉽게 반응 혹은 화합할 뿐만 아니라 식물성 단백질물 제조시 사용해 왔던 종래의 가공첨가제 혹은 가공조건에서도 쉽게 반응 혹은 화합한다. 한가지 특정한 기능적 결점을 수정하기 위해 어떤 처리과정을 변화시키면 흔히 이 식물성 단백질물이 갖고 있는 하나 또는 그 이상의 중요한 기능에 악영향을 미친다. 콜로이드성이나 수용성 식물성 단백질의 농도(즉, 수용성 단백질의 중량비)는 여러가지 식품(예, 잘게 간 고기, 낙동제품, 제빵 등등)의 제조시 중요한 요인이 된다. 수용성 단백질의 농도는 실시예 1에 나타난 바와 같이 질소 용해도 지수(NSI) 또는 용액내 단백질(PIS) 시험법과 같은 분석법에 의해 확인할 수 있다. 지금까지의 기술이 식물성 단백질물의 맛, 냄새, 소화성등의 결점을 수정하기 위한 다양한 가공조건을 사용했지만 식물성 단백질물의 NSI를 증진시키는 데는 거의 진전이 없었다. 제안된 바 있는 NSI 증진 방법은 값싼 식물성 단백질을 제조하는데 있어서 비용이 많이 들거나 비실용적이다. 높은 NSI 값을 얻는 문제는 가수분해되지도 않고 분별증류도 되지 않은 단백질농축들이나 혹은 분리물이 얻고자 하는 최종 생성물일 경우 특히 심각해진다.
식물성 단백질물을 제조하는데 분쇄 기술 및 균질화 기술을 사용해 왔으며, 이러한 기술은 단백질 분리물 생성시 가장 빈번히 사용된다. 분리물을 제조하기 위하여 보통, 단백질을 알칼리나 산으로 추출한 다음, 동전 pH 조절 방법에 의하여 용액으로부터 침전시켰다. 이러한 추출 방법은 동전 침전의 결과로써 제한된 단백질 가수분해와 단백질 분별이 일어나게 한다.
미합중국 특허 제3,402,165호에 따르면, 고순도의 식물성 단백질물은 pH 3-7(등전점이면 더욱 좋다)에서 굵은 콩가루를 가늘게 짓이기고, 이렇게 짓이긴 것을 체로 쳐서 섬유와 비섬유성 부분을 분리시킴으로써 제조된다. 흡수 저장된 소량의 단백질을 함유하고 있는 섬유상 부분을 비교적 낮은 온도에서 장치를 통과시키되 초음파 진동자를 사용하여 섬유 구조 자체를 파괴하지 않고 섬유상 물질을 분쇄시켰다. 이것을 물로 세척한 후 정제된 섬유들을 회수하고, 이 섬유로부터 제거된 단백질을 선별단계(screening step)의 결과로 수득한 주 단백질 부분과 혼합하였다.
Miller씨 등이 출원한 미국특허 제3,723,407호에 기술된 바에 의하면, 점도가 높은 식물성 단백질 농축물은 탈지된 콩 분말 슬러리를 단백질 등전점(pH 3.5-5.5, 섭씨 4-38도, 10% 건조 고체)에서 순간적으로 압력을 올렸다가 갑자기 압력을 낮추면서(단백질의 원래 세포구조를 파괴하는 것으로 전해짐) 전단(shearing) 구멍을 통과시키는 동안 차압을 이용하여 원심분리시키고, 불용성 물질(섬유 및 단백질)과 가용성 물질을 분리시킨 다음 불용성 물질들을 현탁시키고(pH 6.5-8.0, 섭씨 40-80도) 그 결과 생기는 단백질 농축물을 분무 건조시킴으로써 제조된다.
미국특허 제3,849,391호는 탈지된 콩 분말 슬러리를 이것의 등전점과는 다른 어떤 pH에서 제트-쿠킹(jet-cooking)하므로써 식물성 단백질물(전하는 바에 의하면 트립신 억제 인자 및 변성되지 않은 단백질의 비율은 적다)을 제조하는 연속 공정에 대해 기술하고 있다. 미국특허 제4,018,755호에 의하면, 고체 함량이 낮은 알칼리 분말의 슬러리를 음파처리하므로써, 즉 소니케이트(sonicate)를 원심분리하여 이들로부터 수용성 단백질을 회수하므로써 탈지된 콩가루로부터 식물성 종자 단백질을 추출하였다. 미국특허 제3,728,327호에 따르면, 고체 함량이 낮은 콩가루 슬러리를 균질화하고, 이 균질화된 슬러리를 원심분리한 다음 역삼투현상을 이용하여 상청액으로부터 단백질 분리물을 회수하므로써 단백질 분비물이 만들어진다.
본 발명의 목적은 NSI가 낮은 식물성 단백질물의 NSI 값을 증가시키는 것이다. 본 발명의 또 한가지 목적은 사실상의 단백질 가수분해나 부분 분리를 일으키지 않고 식물성 단백질물에 함유된 수용성 단백질의 수준을 증가시키는 것이다. 한가지 목적을 더 들자면, 수성계에 있는 식물성 단백질물의 효능을 증진시키기 위한 경제적이고 능률적인 방법을 제공한다는 것이며 우유단백질의 기능과 비슷한 기능을 갖는 식물성 단백질을 제공하는 것 또한 본 발명의 목적이 될 수 있다.
본 발명에 의하여 식물성 단백질물의 수용성을 증가시키는 방법이 제공되는 바, 그 방법은 다음과 같은 단계들로 이루어진다.
(A) 수성 식물성 종자 급송류(feed stream)를 건조 고체 기준으로 적어도 중량비 30%인 식물성 종자 단백질과, 균질기 내부에 있는 급송류의 pH를 약 6.5-9.0이 되도록 유지하는데 충분한 양의 염기를 함유하는 급송류가 들어있는 균질기에 공급하고;
(B) 균질기에 들어있는 수성 급송류에 섭씨 약 50-150도의 온도에서 계속적으로 압력을 가하고 공동(空洞) 순환(cavitation cycling)시키므로써 식물성 종자 단백질의 수용성을 증가시키고;
(C) 이들로부터 수용성이 증가된 식물성 단백질물을 회수한다.
본 발명은 또한 다음과 같은 특징을 갖는 식물성 종자 단백질물을 제공하는 바, 그 특징으로는 NSI가 적어도 55%이고, 단백질 구성 성분의 분자량이 각각 5×104이하 범위 , 5×104-3.7×105범위, 3.7×105-1×106범위 및 1×106-1.5×106범위내에 있는 것들을 비교해 본 결과 주요한 단백질 구성 성분으로써 분자량이 1.5×106보다 큰 단백질 응집체를 함유하고 있으며(완충염으로 추출 가능한 단백질 무게 기준으로), 분자량이 1.5×106보다 큰 콩 단백질 응집체의 중량 퍼센트는 다른 범위에 있는 단백질의 양을 적어도 중량비로 10% 이상 초과하고 있는 것을 들 수 있다.
본 발명은 또 탄수화물과 수용성 단백질을 함유하는 식품 제조법을 제공하는데 이는 앞에서 정의한 바와 같이 수용성 단백질의 적어도 일부가 수용성 식물성 종자 단백질로 대치되는 특징이 있다.
본 발명에 의해 생성된 단백질 산물은 독특하고 비전형적인 단백질 특성을 갖고 있다. 분자량이 5×105보다 작은 수용성 단백질을 주로 함유하고 있으며 NSI가 높은 종래의 분리물들과는 달리, 본 발명에 의한 수용성 단백질의 구성 성분은 주로 분자량이 큰 단백질 응집체로 이루어져 있다. 본 발명에 의한 단백질 산물의 분자량이 이전의 기술에 의한 수용성 식물성 단백질의 분자량보다 훨씬 더 큰데도 불구하고 본 발명에 의한 단백질 산물이 더욱 증가된 수용성을 나타내는 이유에 대해서는 완전히 애해되지 않고 있다.
본 발명에 따라 제조된 생성물들은 여러가지 바람직한 특성을 나타낸다. 바람직하게 개선된 특성중에는 강화된 수용성, 콜로이드성, 친유성과 친수성의 양립성, 맛, 향기, 입에 닿는 감촉, 결합성, 지방 유화성 및 안정성 등이 포함된다. NSI 값이 25 이하(즉, NSI가 약 5-10)인 단백질 원료는 NSI 값이 50 이상인 식물성 단백질로 쉽게 전환된다. 이러한 향상은 수용성이며 분자량이 적은 단백질의 농도를 증가시키지 않고 달성될 수 있다. 수성 용해도가 낮고 저분자량 단백질 비율이 높은 가공처리되지 않은 원료 단백질은 주로 5×106보다 큰 분자량을 갖는 단백질 응집체로 이루어진 수용성 생성물로 전환된다. 예상과는 반대로 이러한 고분자량의 단백질 응집체는 수용성이므로, 가공 처리한 산물의 모든 단백질 용해도가 증가되었다.
본 발명의 가공 조건하에 놓여 있는 분무 건조한 제품의 완충염 추출물을 겔크로마토그래피하면 식물성 단백질의 구성 성분들을 재정비하여 재구성할 수 있다. 그것은 마치 단백질 응집체 내의 친수성 기들을 보다 안정한 수용성 형태로 재정렬시키는 것 같다. 결과적으로, 처리 가공된 식물성 단백질물을 농축한 후, 건조시켜 수성 분산제에 용해될 수 있는 건조산물을 생성한다. 친유성 기(수성계 내에서)와의 양립성은 친유성 기를 보다 질서있게 재구성하는 부수물에 달려 있는 것이 분명하며 친수성을 재정렬하게 되면 그 결과로 증가된 HLB를 갖는 산물이 생성된다. 분무 건조된 산물로부터 얻어진 완충염 추출물에 대해 연구해 보면, 단백질 응집체에 주로 분포되어 있는 단백질(어떤 다른 단백질보다 훨씬 많은 양을 의미함)은 분자량이 각각 5×104이하 범위, 5×104-3.7×105범위 3.7×105-1×106범위 및 1×106-1.5×106범위내에 있는 단백질 구성 성분들을 비교해 본 결과 1.5×106보다 큰것임을 알 수 있다. 보통 완충염 추출물에 들어있는 분자량이 1.5×106인 단백질 응집체의 양은 두 번째로 많이 들어있는 단백질(앞에서 정의한 바와 같이)의 양을 적어도 중량비로 10%, 특히 적어도 15% 정도 초과하고 있다.
고분자량의 불용성 단백질을 수용성 단백질로, 또 저분자량의 단백질 부분을 분자량이 더 큰 단백질 응집체로 재구성하는 경우에는 고분자량의 단백질 응집체 농도가 증가하는 것과 비례하여 저분자량의 농도는 현저히 감소하게 된다. 수용액(즉, NSI 8-10) 중에 효과적으로 용해할 수 없으되, 가장 주된 수용성 성분으로 분자량이 5×104보다 작은 것, 혹은 5×104-3.7×105, 혹은 3.7×105-1×106범위 내에 있는 단백질을 함유하는 단백질 농축물들은 가공처리하므로써 수용성이고 주성분의 분자량이 1.5×106보다 NSI가 높은 산물로 전환된다. 이러한 결과는 주된 단백질 성분의 분자량이 3.7×105-1×106(최대 피이크는 약 7×105), 혹은 5×104보다 작은(분자량 2.15×104인 부분이 피이크를 이룬다) 범위내에 있는 종래의 수용성 단백질과 다르다. 분자량이 3.7×105-1×106범위에 있거나 혹은 5×104보다 작은 수용성 단백질 성분을 보통 약 40% 혹은 그 이상 함유하는 종래의 콩단백 산물과는 달리 본 발명에 의한 산물은 분자량이 3.7×105-1×106또는 5×104보다 작은 수용성 단백질 성분을 물에 분산할 수 있는 전체 단백질 농도의 중량비로 35%보다 적은 양, 특히 25%보다 많지 않은 양을 함유하고 있다.
중량을 기준으로 볼 때 앞에서 말한 다섯가지 범위내에 있는 단백질의 분포에 있어서 교체가 일어난다. 본 발명의 방법에 따라서 분무 건조된 완충염 추출물 및 가공처리된 산물들은 보통 분자량이 1.5×106보다 큰 단백질 응집체를 분자량 1×106-1.5×106범위내에 있는 것의 적어도 3배 이상, 그리고 3.7×105-1×106혹은 5×104보다 작은 범위내에서 발견되는 단백질의 적어도 2배 이상의 양을 함유하고 있다. 대조적으로, 종래 방법에 따라 제조된 산물들은 분자량이 3.7×105-1×106이거나 혹은 5×104보다 작은 범위내에 있는 단백질을 훨씬 더 많은 양 함유하는 것이 보통이다. 본 발명에 따라 제조된 산물들은 분자량이 1.5×106보다 큰 단백질을 1×106-1.5×106범위에 있는 것의 적어도 4배(약 5배 이상이면 더욱 좋다) 이상 함유하며, 이러한 고분자 단백질을 3.7×105-1×106범위에 있거나 혹은 5×104보다 작은 범위에 있는 단백질의 적어도 3배(적어도 4배 이상이면 더욱 좋다) 이상 함유하는 잇점이 있다. 가공처리한 산물에 존재하는 고분자량 단백질 종류의 특징을 살펴보면 1.5×106보다 큰 겔크로마토그래피에 의해 채택되지 않은 모든 단백질이 또한 분자량이 5×106인 겔로부터 제외된다는 것을 알 수 있다.
NSI가 높은 산물을 제조하는데 사용되는 식물성 단백질 물질을 예로들면, 곡류로부터 얻은 탈지 단백질성 물질과 같이 NSI 및 지방함량이 낮은 종자단백질과 땅콩, 목화씨, 대두, 참께, 유채(油菜)씨, 잇꽃, 해바라기, 옥수수, 밀 그리고 이들의 혼합물과 같은 함유(含油) 종자물질이 포함된다. 콩과의 함유종자로부터 얻어낸 단백질성 물질들은 이롭게도 가장 바람직한 대두단백질과 함께 단백질의 원천으로 사용된다. 대표적인 대두 단백질로는 탈지된 대두의 굵거나 혹은 미세한 가루들, 대두 단백질 농축물(미국특허 제3,734,901호 참조) 및 대두 단백질 분리물과 이들의 혼합물 등을 들 수 있다. 본 발명은 특히 NSI가 낮은 대두 단백질 농축물에 적당하다. 화학적 혹은 효소적 가수분해 및 분리공정에 의해서만 얻을 수 있는 NSI 값에 결코 뒤지지 않는 NSI 값을 가지는 대두 분리물과 같은 대두 단백질 농축물을 제조할 수 있다. 열이나 혹은 알코올 변성 조건하에서(즉, 굽기 및 알코올을 함유한 용매나 수성 알코올로 지방이나 수용성 성분을 추출) 제조된 대두 단백질도 마찬가지로 NSI가 높은 산물로 전환될 수 있다.
수성 급송류의 건조 고체 수준을 충분한 양의 물로 희석하여 NSI 및 PIS가 낮은 산물을 NSI 및 PIS가 높은 산물로 전환시킨다. 일반적으로 출발물질의 물과 단백질의 무게비는 6 : 1 내지 30 : 1의 범위를 나타내며 7 : 1 내지 18 : 1, 더욱 바람직하기로는 9 : 1 내지 15 : 1이 좋다. 지나치게 고체 수준이 높으면 점성이 너무 커져서 이동이 일어날 수 있으며, 균질화 과정의 pH를 균일하게 조절하고 산물을 회수하는데 문제가 생길 수 있다. 고체 수준이 낮으면, 적당한 정도로 전단을 하거나 단백질 산물을 재구성하는데 난점이 있으며, 또 비용이 많이 들기 때문에 바람직하지 못하다.
가공시의 pH는 실질적으로 가공결과 생기는 산물의 효능에 영향을 미친다. 원심 균질화 단계를 거치는 동안 pH는 6.5-9.0 사이의 범위내에서 유지된다. 섭씨 150도 이상의 가공 온도에서 오랫동안 노출하여 pH를 8.5 이상의 수준으로 증가시키면, 알칼리성 단백질 가수분해가 일어날 수 있으며 또한 바람직하지 못한 라이시노알라닌(lysinoalanine)이 형성될 수도 있다. 정상적인 가공 조건하에서 원심 균질화 과정을 완료하면 급송류의 알칼리도는 대략 0.3-0.5pH단위만큼 감소할 것이다. 따라서 급송 슬러리의 알칼리를 조절할 때는 그 산물의 가공과정 중에 감소하는 pH를 고려해야 한다. 실제로 실험을 해보면, 단백질 무게를 기준으로 한 예정량의 알칼리를 슬러리에 첨가하므로써, 이 슬러리의 pH는 최적 상태로 조절되어서 가공처리된 산물의 적당한 알칼리도를 수득할 수 있다는 것을 알 수 있다. pH는 수시로 변화하므로 종래의 pH 미터 및 눈읽기 장치들은 일반적으로 신빙성이 없다.
물을 사용하여 재구성한 판매용 단백질 산물들은 보통 약산성(즉, pH 6.0-6.8)이다. PIS 및 NSI가 높은 산물로 효과적으로 전환시키려면 pH를 알칼리로 교정시키는 것이 요구된다. 다행히 이 정도의 pH 교정은 pH가 대략 7.0-8.5인 배출 산물을 생산하는데 충분하다. 원심 균질기로부터 배출된 산물은 보통 정상적으로 기대되는 pH(즉, 가공하지 않은 수성 급송 슬러리 내의 염기의 양에 따라서)보다 약 0.3-0.5pH 단위 정도 감소된 값을 가진다. 이렇게 pH가 영문을 알 수 없이 변하는 것은 가공 산물내에 있는 이전에 흡수된 카르복시기들이 노출되거나 재구성되는 것에 기인하는 것이 틀림없다. 또한 단백질 산물의 수용성을 증가시키기 위해서는 수성 급송류에 적당양의 염기를 첨가하여 pH가 7.3 이상인 균질화된 산물을 형성하므로써 가능하게 된다. 편리하게도 슬러리에 첨가된 알칼리의 양은 원심 균질기로부터 배출한 산물의 pH를 7.5-8.0으로 만드는데 충분하며 산물 배출시의 최적 pH는 약 7.6-7.8이다.
슬러리의 pH를 조절하기 위해서 여러가지의 유기 및 무기염기들을 사용할 수 있으나, 금속 수산화물, 즉 알칼리 토금속 수산화물(예, CaOH 등)이나 알칼리 금속 수산화물(예, 칼륨, 나트륨 등등의 수산화물)을 사용하여 수성 급송류의 알칼리도를 조절하므로써 NSI가 높은 식품을 쉽게 제조할 수 있다. 알칼리 토금속 수산화물의 2가 양이온들은 단백질 종자 물질의 다른 고유의 혼합성분(예, 단백질류, 피틴류(phytins), 탄수화물류 등)과 가장 쉽게 화합하는데 알칼리 금속 수산화물이면 더욱 좋다.
수성 슬러리의 pH가 되도록 조절하기 위해서 수산화 나트륨을 사용하는 경우에는, 단백질 중량(건조 고체 기준) 100부에 대해서 수산화 나트륨을 중량비로 약 0.26-1.1부 사용하므로써 정상적인 배출 pH 7.0 및 pH 8.5를 얻을 수 있다. pH 7.5-7.8 범위 이내의 배출 pH에서 반응을 수행하려면, 슬러리에 첨가되는 수산화 나트륨의 양(건조 고체기준으로 단백질 중량 100부에 대한 양)은 보통 중량비로 약 0.8-1.0부 정도가 되어야 할 것이다. 조절 염기로 수산화 칼륨을 사용할 때 이와 같은 효과를 얻기 위해서는 수산화 나트륨 양보다 약 1.4배가 더 필요하다.
단백질 성분들을 재구성하여 이것을 NSI가 높은 산물로 전환시키려면, 약알칼리성 수성 급송류를 약 섭씨 50-150도인 원심 균질기 내에 넣고 계속적으로 전달시키며 압력을 가하고 공동(空洞) 순환시키므로써 가능하다. 원심 균질기 내에서의 연속 공동(cavitation) 순환은, 일반적으로 고정자나 고정링을 통과한 수성 흐름을 가속화하는 회전자 [예, 원뿔형 임펠러(impeller), 회전링등]를 사용하므로써 일으킬 수 있다. 회전자 및 고정링들은 보통(톱니바퀴 따위의) 이, 움푹 들어간 구멍, 그리고 핀과 같은 일련의 돌출부 혹은 오목한 곳으로 이루어져 있으며 이들은 비교적 아주 작은 공차(즉, 0.25-1.3mm)의 간격으로 배열되어 있다. 연속적으로 압력을 가하면서 공동 순환시키면 그 안에서 현탁되어 있는 건조 고체 성분들이 파열된 다음 분자가 재배열되어 응집을 일으킨다. 급송구로 증기를 주입하여 급송액을 적당한 가공온도가 될 때까지 가열하고 증기를 응축시킴으로써 공동순환을 돕는다.
전형적인 원심분리기를 사용할 때, 산물은 원심 균질화 챔버의 중앙에 위치하여, 급송류가 회전자 및 고정링의 볼록한 곳과 오목한 곳 사이에서 방사형으로 가속화 될때 생기는 압력과 공동 순환 및 이로인한 편류와 높은 전단하에서 원추형 회전자에 의해 방사형으로 가속화된다. 원심 분리기의 예로는 한개의 급송류 유입구만으로 이루어진 것과 미국특허 제3,744,763호에 기술된 것과 같이 적어도 두개의 동심적으로 배열된 공급관으로 이루어진 것을 들 수 있다.
온도와 배출 pH는 가공산물의 PIS에 기여하는 중요한 가공 변수이다. 가공온도 및 pH(섭씨 65-115도, pH 6.8-8.5)와 산물의 PIS와의 상호관계는 다음 식으로 표현할 수 있다 :
PIS=5.7459C-0.01717C2-0.22932C pH+606.5pH-37.816pH2-2574.6
(이 식에서 "PIS"는 가공 산물의 용액 중에 함유된 단백질을 퍼센트로 계산한 값을 나타내고, "C"는 원심 균질화 가공 온도(℃)를 나타내며 "pH"는 원심 균질기로부터 배출된 산물의 pH를 나타낸다.)
PIS에 영향을 미치는 최적 pH는 pH 7.6-7.7 사이이며, 어떤 일정한 온도에서 PIS가 낮은 산물을 얻으려면 약간 더 산성이거나 약간 더 알칼리성이어도 좋다. 일반적으로 어떤 일정한 pH에서 산물의 PIS는 작동 온도가 증가함에 따라서 함께 증가한다. 최적 pH 수준(예, 약 pH 7.7)에서 작동하면, 낮은 가공 온도에서도 PIS 값이 높은 산물을 얻을 수 있으며, 최적 pH가 아닌 조건에서 가공하여 이와 동등한 PIS 수준을 얻으려면 더 높은 온도가 요구된다. 열이나 가수분해에 의하여 단백질 산물이 변성되지 않고 PIS 혹은 NSI가 높은 산물을 생성하면 가공산물의 모든 기능이 현저히 증가한다.
특정한 PIS를 갖고 있는 산물을 얻는데 필요한 가공조건들은 앞의 식에 의하여 계산해낼 수 있다. 예를들면 다음과 같은 PIS 값을 얻기 위해서는 다음에 기술한 대등한 가공변수(즉, pH 및 C)를 사용할 수 있다 : 54 PIS 산물을 얻기 위한 가공 조건은 섭씨 109도에서 pH 6.8, 혹은 섭씨 80도에서 pH 7.31, 혹은 섭씨 74도에서 pH 7.8이고; 66 PIS 산물을 얻기 위한 가공 조건은 섭씨 115도에서 pH 6.97, 혹은 섭씨 84도에서 pH 7.66, 혹은 섭씨 83도에서 pH 7.8이며 ; 72 PIS 산물을 얻기 위한 가공 조건은 섭씨 115도에서 pH 7.0, 혹은 섭씨 90도에서 pH 7.66, 혹은 섭씨 90도에서 pH 7.8이고; 84 PIS 산물을 얻기 위한 가공 조건은 섭씨 115도에서 pH 7.6 혹은 섭씨 115도에서 pH 7.66, 혹은 섭씨 115도에서 pH 7.7이다. 앞에서 언급한 식에 따라 계산된 값에서 알 수 있는 바와 같이 어떤 주어진 온도와 최적 pH(약 7.7)에서 반응을 일으키면 최적 pH 범위 밖에서 반응을 진행시킬 때보다 더 높은 PIS를 갖는 산물을 생성할 수 있다. 따라서, 온도가 높을수록 PIS가 높은 산물을 생성한다.
실제로 PIS가 적어도 55%인 PIS 산물을 효과적으로 생산하려면 최저 온도는 섭씨 75도 이상이어야 하며, 최저 PIS가 65%인 산물을 위한 최저 온도는 섭씨 82도 이상이고, 최저 PIS가 70%인 산물을 위한 최저 온도는 섭씨 88도 이상이며, 최저 PIS가 75%인 산물을 위한 최저온도는 섭씨 92도 이상이고, 최저 PIS가 80%인 산물을 위한 최저 온도는 섭씨 93도 이상이다.
PIS가 약 85%에까지 달하는 단백질 농축물을 제조할 수도 있긴 하지만, 82%이상의 PIS를 갖는 단백질 농축물을 계속적으로 제조한다는 것은 어려운 일이다.
섭씨 135도를 초과하면 알칼리도가 낮아지기 쉽고 산물들의 풍미를 상실하기 쉬우므로 피하는 것이 바람직하다.
반응을 시작하는 식물성 종자 물질이 비단백질 성분을 10%이상 함유하고 있는 경우(예, 대두 분말, 농축물등), 가공 온도는 이 물질로 부터 바람직하지 못한 잔류물들(예, 고약한 냄새, 혹은 쓴맛이나 콩 비린내, 또는 고창성 성분 등)을 휘발시키기에 충분한 온도로 유지하는 것이 좋다.
이것은 그러한 바람직하지 못한 잔류물들을 휘발시키는데 충분한 가공온도(예, 대기압보다 높은 조건하의 섭씨 85-120도에서 급속 냉각시킴으로써 이 식물성 종자 물질로 부터 휘발성 잔류물들을 증기 증류시키거나 재빨리 제거한다.)를 유지하므로써 성취될 수 있으며, 가장 바람직한 가공 온도는 섭씨 약 90-110도 사이이다.
NSI 및 PIS에 영향을 미치되 그리 큰 영향을 미치지는 않는 기타 가공 변수에는 회전자의 RPM, 유속, 헤드타입, 회전자및 고정자의 틈새, 고체 수준 등이 포함된다.
헤드타입과 회전자및 고정자의 틈새는 가공 산물의 조직특성에 영향을 미친다. 굵게 빻은 이삭들을 사용하면 모래같은 질감을 가진 산물을 생성하는 경향이 있어, 모래같이 거친 질감이어서 안된다는 필수 선행조건이 없는 용도에 적당히 사용할 수 있다.
모래 같이 거칠지 않은 질감을 필요로 하는 산물들(예, 낙동 제품, 빵 제품 등)을 만들기 위해서는 미세하게 가루로 만든 이삭들을 사용한다.
만족스러운 산물을 제조하기 위한 회전자 속도는 약 3500-6000RPM이고, 틈새는 약 0.9-1.15mm이며 유속은 약 9-23리터/분이다.
탄수화물 고유 성분의 분자량은 가공 산물의 점도 특성에 영향을 미친다.
완충염으로 추출 가능한 탄수화물 성분들중 분자량이 1.5×106보다 큰 것은 분자량이 1.5×106보다 작은 성분을 사용한 경우보다 점도가 더 큰 산물을 생산한다.
이 방법은 가공 처리한 단백질 농축물에 포함된 저분자량 성분의 양을 감지할 수 있을 만큼 증가시키지는 못한다. 그러나 이 방법은 분자량이 1.5×106보다 큰 단백질 부분으로 추출해낼 수 있는 수용성 탄수화물의 수준을 현저히 증가시킨다.
점도가 낮은 것을 원할 경우에 원료 물질로 이용하는 단백질성 종자 물질은, 완충염으로 추출가능하며 분자량이 5×104보다 작은 탄수화물 고유 성분을 주로 함유하되 분자량이 1.5×106보다 큰 탄수화물을 중량비로 20%보다 적게 함유하고 있다.
점도가 낮은 산물들은 분자량이 5×104보다 작은 탄수화물을 적어도 75%함유하며 분자량이 1.5×106보다 큰 염으로 추출 가능한 탄수화물을 중량비로 약 10%보다 적은 양 함유하고 있는 급송 물질을 사용하여 쉽게 얻을 수 있다.
헥산-알코올, (지방) 및 수성 알코올 추출법(예, 미국특허 제3,734,901호 참조)을 사용하여 제조된 단백질 농축물은 특히 이러한 목적에 적합한 출발 물질이다.
이 가공 산물은 액체 형태 혹은 건조한 형태로 사용되어 NSI나 PIS가 높은 산물을 제공한다.
가공산물의 pH는 각각의 최종 용도에 적합하게 적절히 조절되며, 몇몇 한정된 경우를 제외하고 대부분의 식품은 산성으로 이용된다.
알칼리성 pH의 식물성 단백질 산물들은 특징적으로 비누와 같은 맛을 가지고 있다. 일반적으로 가공처리된 단백질은 산을 사용하여 pH가 약 5.0-7.0이 되도록 조절할 수 있다. 본 발명에 의해 가공 처리된 식물성 종자 단백질 산물은 약 6.0-7.0 사이의 산성 pH가 알칼리 pH가 되도록 조절하는 것이 바람직하며 pH 6.5-6.9가 되면 가장 바람직하다.
본 발명의 방법은 단백질 성분들을 NSI가 높은 식물성 종자 단백질 산물로 건조시킬 수 있는 형태로 재구성하여 이를 안정시키는 것이다.
이 가공 산물이 종래의 방법에 의한 산물보다는 열변성에 대해 덜 민감하다 할지라도 단백질이 열변성을 일으키도록 유도하는 건조 조건들은 가급적 피하는 것이 바람직하다.
반 건성 제품을 오랫동안(예, 5분간) 높은 건조 온도(예, 섭씨 100도)에서 가공하면 제품의 NSI가 감소한다. 종래부터 사용해온 여러가지 건조기술들(예, 피막건조법, 강제 통풍법, 동결 건조법, 진공법, 유동층법 등)을 사용해도 좋다.
가공 산물은 수분 함량이 중량비로 10%이하가 될때까지 건조시키되 중량비로 약 4-8%범위 내의 수분함량을 갖는 것이 더욱 좋다.
NSI가 높은 산물을 제조하려할 때에는 분무 건조법을 사용하는 것이 특히 효과적이다. 분무 건조 배출시의 온도가 섭씨 130도를 초과하면 섭씨 125도 이하의 배출 온도에서 제조된 산물보다 NSI가 낮은 산물이 생성되는 경향이 있다. 분무 건조 배출시 온도는 섭씨 약 70-115도로 유지되는 것이 좋으며, 더욱 바람직한 배출 온도는 섭씨 약 80-100도이다.
NSI가 높은 분무 건조된 산물의 물에 대한 습윤성및 복원성은 분무 건조된 분유(예, NFDM)의 습윤성 및 복원성과 비슷하다. 분유들과 마찬가지로 각 입자의 표면은 쉽게 젖어서 풀같은 모양을 형성하여 입자의 내부가 수용액에 더욱 용해되는 것을 방지한다.
이것을 혼합하면, 각 입자의 풀같은 표면은 기타 입자들과 함께 결합하여 교착성 물질을 형성하게 된다.
이러한 문제는 여태까지 유유 산업에서 사용되어 온 종래의 방법들을 사용하여 수정될 수 있으며 수성계 내에서 탈지유 고형분들의 습윤성및 복원성을 인스턴트화 할수 있다.
NFDM과 마찬가지로, 이 산물을 인스턴트화 하는데 사용되는 분무 건조기들은 분무-건조-노즐이 적당히 장치되어 있으며, 균일한 크기와 모양및 수성 용매 중에서 쉽게 재구성할 수 있는 형태를 가진 입자를 생성할 수 있는 조건하에서 작동된다. (예, Washburn, R.M., 1922 J. Dairy Science 5, 388-389참조)
그러므로 종래의 분류 방법(예, 공기 선별법 등)을 사용하면 적당한 크기의 입자를 얻을 수 있다.
집적(集積)기술(예, 미국특허 제2,835,586호 참조) 또한 수성계 내에서 쉽게 재구성되는 산물을 모으는 효과적인 방법이다.
또 다른 방법은 미국특허 제3,520,066호 제3,615,723호및 3,741,273호에 기술된 바와 같이 형태를 이룬 매트의 계통적 분류법(forminous mat methodology)에 의한 것이다. 분무 건조(예, 미국특허 제3,505,079호 참조)나 혹은 진공 건조된 거품과 같은 것을 사용하여 엷은 막을 가진 산물이나 혹은 기포 산물을 형성하는 통기 방법들 또한 산들을 인스턴트화 하는데 이용할 수 있다.
산물의 냉수에 대한 분산도를 증가시키는 방법으로써, 입자들을 급속 냉각시키는 방법(예, 미국특허 제3,008,830호 참조)이 제안되었다.
표면 활성제(예, McCutcheon's, Detergents and Emulsifiers, North American Edition, 1977, 및 미국특허 제3,620,763호의 column9, lines 6-column 10, line 15참조)를 건조된 입자의 표면에 가하거나(예, 미국특허 제2,953,458호, 프랑스특허 제1,218,803호참조) 혹은 그들을 함께 집적시키거나 혹은 가공 산물이 건조하기 전에 표면 활성제를 이 산물과 혼합하므로써(예, 미국특허 제3,505,079호에 기술되어 있는 방법 및 유화제 참조) 냉수에서의 분산도를 증가시킬 수 있다.
레시틴이라든가 식용의 비이온성 표면 활성제들(예, 미국특허 제3,620,763호의 columns 9-10참조), 예를들면 모노글리세라이드및 디글리세라이드의 지방산 에스테르류(예, C12-C22인 지방산의 폴리옥시에틸렌 모노-및 디글리세라이드 등), 헥시틀 무수물의 부분적인 지방산 에스테르류(예, 소르비탄 지방 에스테르류), 부분적인 지방산 에스테르및 헥시톨 무수물의 폴리옥시알킬렌 유도체들과 이들 혼합물및 그 유사체들이 이러한 목적, 즉 냉수에서의 분산도를 증가시키는 목적에 특히 유용한 것이다.
본 발명에 따라 가공 처리된 산물의 중요한 특성은 고체 수준이 높고 점도가 낮은 재구성된 산물을 제공한다는 것이다. 이러한 특성은, 고분자량의 단백질 응집체를 형성하거나 혹은 수성계 내에서 콜로이드를 형성하는 특성들과 함께 유단백질(예, 탈지유 고형분, 카제인 등)의 독특한 기능을 나타낸다.
따라서 본 발명에 의해 제조된 NSI가 높은 식물성 종자 단백질물들은 여러가지 다양한 식품에 있어서 종래의 유 단백질에 대한 첨가물(예, 효력 증진제)이나 혹은 대체제로써 이용될 수 있으며, 약제 및 공업분야에도 이용할 수 있다. 요리용으로 사용되는 예로서는 제빵용[예, 식빵, 반죽과자, 롤빵, 케이크, 도우넛, 쿠기, 크래커, 조립 스낵 혹은 팽창 스낵(fabricated or expanded snacks)등], 곡류식품및 간이식품(예, 아침 식사용 곡류, 인스턴트 아침식사, 통조림 식품 등), 유아용 식품, 당과류[예, 캔디, 푸딩, 맥아유즙, 쉐이크, 커스다드, 아이스크림, 토핑(topping; 식후의 과자), 아이싱(icing, 설탕입힌 과자), 후로스팅(frosting; 케이크 겉에 입히는 설탕)등], 가공육[예, 가금 롤, 브론슈바이거(braunschweiger), 소시지, 비엔나 소시지, 바이너(weiners), 반습성 기호 식품(semi-moist pet foods), 어박(魚粕), 미이트볼, 패티(patties), 미이트로우브(meat loaves), 몰로그나(mologna)등], 치환유, 기타 카제인산염을 사용한 식품 등을 들수 있다.
NSI가 높은 산물들은 적어도 5%의 트리글리세라이드를 함유하는 배합 식료품(예, 식용 지방및 기름류)을 제조하는데 특히 유용하다. NSI가 높은 산물들은 물에 분산된 트리글리세라이드와 양립할 수 있으므로 더 많은 양의 지방이 식료품에 혼합될 수 있다.
수용성, 즉 산물의 결착성과 결부된 특별한 유화및 안정화 효과는 고기를 세분했을 때 그러한 기능이 증가된다. 본 발명에 의해 제조된 NSI 및 PSI가 높은 단백질을 사용하여 중량비로 2%이상의 염과 약 5-30%의 NSI가 높은 식물성 종자 단백질과 약 30-70%의 물및 최고 약 60%의 트리글리세라이드를 함유하고 있는 안정된 지방 에멀션을 제조할 수 있다.
안정한 지방 에멀션은 다음 방정식에 의해 한정된 범위를 갖는 것으로써 정의된다.
Y=-807.86+0.1132W2+0.3258P2+15.57990-0.06458 O2
(식 중에서 Y는 8.5보다 작은 값을 나타내며 P,W 및 O는 각각 NSI가 높은 대두 단백 농축물, 물, 그리고 기름의 중량 퍼센트를 나타낸 것이다).
특히 안정된 트리글리세라이드계는, NSI가 높은 단백질 물 15부에 대해서 각각 물을 중량비로 약 45-55부, 그리고 트리글리세라이드를 약 25-40부 함유하고 있는 수성 제제로 이루어진 것이다.
안정된 지방 에멀션을 형성하는 이러한 특성을 사용하여 트리글리세라이드를 중량비로 5%이상 함유하고 있는 건성 혼합 제제에 특히 적합한 산물들[예, 케이크 믹스(mixes), 토핑 등]을 만들어 낸다.
다음의 실시예들은 본 발명의 방법을 설명한다.
[실시예 1]
NSI가 낮은 단백질 농축물을 가공 처리하여 NSI가 70인 산물로 제조하였다.
이 실시예에서 사용되는 원심 균질기는 Supration Model 200 Series로써, 독일 연방공화국의 Supration F.J. Zucker KG, Dusseldorf에 의해 제조 공급되는 것이다.
이 균질기에 미분쇄 헤드를 갖추고 있는 Model 247.05를 장치하고, 온도 조절용 증기 주입 유닛을 갖춘 인입관과 내부에는 압력계와 온도계를, 말단에서 배압(背壓)을 조절하기 위한 제어공 밸브를 갖고 있는 배출관(122cm)을 장치하였다. 원심 균질기에 붙어 있는 인입관을 슬러리를 형성하고 pH를 조정하는 혼합 용기에 연결시키고, 배출관은 pH를 조정하기 위한 중화 혼합 용기에 연결시킨 다음 분무 건조시켰다.
이 실시예에서 수성 급송 슬러리는 중량비로 1000부의 PROCON,7000부의 물, 그리고 6부의 수산화 나트륨(건조 고체 기준)을 혼합 용기내에서 균일하게 섞어 제조하였다.
PROCON 2000은 미국 일리노이주 데카타에 있는 A.E. Staley Manufacturing Company Protein의 Division에서 제조, 공급하는데 수분 6.0%, 단백질 71.5%(수분이 없는 것을 기준으로), 지방 0.3%(에테르 추출에 의함), 조섬유 3.5%, 회분 5.3%, 탄수화물 17.7%(분별에 의함)로 이루어졌으며 pH6.8, NSI 8, 흡수율은 3.0-3.5 : 1이고 흡유량은 1 : 1 이었다.
수성 급송 슬러리를 유속 18.9리터/분(5U.S. 갈론/분)으로 원심 균질기에 쏟아 넣고 증기 주입 유닛을 조절하여 증기압이 1.4-2.8kg/㎠게이지가 되도록 하였다. 원심 균질기를 6.150RPM으로 작동시키되 틈새는 0.9mm를 유지시켰다. 배출관 내의 배압은 약 2.1kg/㎠게이지를 유지하였고 온도는 섭씨 105도를 유지하였다.
배출 산물(pH7.8)을 섭씨 71도에서 10N HCl로 중화시켜 pH 6.4가 되도록 한 다음, 중화된 산물을 176kg/㎠게이지로 작동하는 고압 피스톤 펌프를 통과시킨 후, 일리노이주 Wheaton에 있는 Spraying Systems, Inc.에서 제조한 No.51노즐과 No.425평정 코어(flat top core)가 장치되어 있으며 용량(물)이 약 455kg/시간인 병류(倂流)분무 건조기로 보냈다.
건조기내의 인입 공기 온도는 섭씨 210-225도를 유지하였으며 배출 온도는 섭씨 92-98도를 유지하였다.
이 산물의 수용성은 그들의 NSI 및 PIS에 의해 결정된다. 이러한 시험법은 콜로이드 분산액(예, 우유) 뿐만 아니라 용액을 형성하는 산물에도 적용할 수 있다. 따라서 수용성이란 용어와 그 시험법들은 용해된 단백질및 콜로이드상으로 분산된 단백질에 모두 사용된다.
분무 건조된 산물의 NSI는 AOCS BA 1165-공정(公定)법에 의하여 측정하였다.
원심 균질기로부터 배출된 산물의 PIS를 측정하기 위해서는 샘플 200g을 취하여, 이 샘플을 5000×g상대 원심력으로 20분간 원심 분리시켜서, 그 상청액을 Eaton-Eikeman Grade 513, 18.5cm의 홈이 파인 여과지로 여과시킨 다음, 이 여과액을 분석하여 건조 고체 퍼센트와 단백질의 퍼센트를 측정하였다(케달 분해법).
용액중의 단백질 퍼센트는 다음 식에 의해 결정되었다:
Figure kpo00001
분무 건조된 NSI가 높은 산물을 겔 여과하였다.
즉, Bio Gel A-1.5m, 100/200메쉬의 수지(Bio Rad Laboratories, Richmond, Ca., Lot 176982)를 함유하고 있는 1.3cm I.D.×87cm칼럼 상에서 겔여과 크로마토그래피를 하였다.
용출 완충제는 0.4 M NaCl, 0.1M TRIS-Cl(트리스[히드록시메틸]아미노메탄), 및 pH가 7.60인 0.02%NaN3를 함유하고 있다. 파라스탈틱 펌프(parastaltic pump)(Pharmacea Fine Chemicals, Uppsala, Sweden, Model P-3, 2mm I.D. tubing)를 사용하여 유속을 10ml/시간으로 유지하였다.
254nM(LKB Instruments, Inc., Rockville Maryland, Type 4701A로 이 용출액을 검사하고 그것의 1ml씩을 수집하였다(LKB Model 7000Ultrorac).
각각의 부분들을 280nM(Beckman Instruments, Inc., Fullerton, Ca.,ACTA Ⅱ 분광 광도계)로 분석하여 그들의 흡광도를 알아냈다.
표준시료로써 소의 감마 글로블린(Bio Rad Laboratories, Lot 17447)을 사용하여 M.M. Bradford(1976)가 Anal.Biochem., 72, 248-254, A Rapid and Sensitive Method for the Quantitation of Microgram Quantities of Protein Utilizing the Principle of Protein- Dye Binding"에 설명한 바에 따라서 단백질의 양을 결정하였다.
표준시료로써 포도당(Sigma Chem. Co., St. Louis, Mo)을 사용하여 M. DuBois et al., (1956) Anal. Chem. 28, 350-356, Colorimetric Method for Determination of Sugars and Related Substances"에 방법에 따라 총 중성 탄수화물의 양을 측정하였다.
분자량을 알고 있는 단백질로 칼럼의 눈금을 매겨 샘플 단백질의 분자량을 측정하였다. [P. Andrews(1965) Biochem., J., 96, 595-606 "The Gel-Filtration Behaviour of Protens Related to Their Molecular Weigiht over a Wide Rnage" 참조]. 표준 단백질로는 아포페리틴(apoferritin)(Calbiochem, San Diego, Cal, 말의 비장, Lot 601535), 알돌라아제(Pharmacea Fine Chem., Lot DN-11), 콘알부민(Sigma Chem. Co., 계란 흰자, Lot 46C-8125), 난알부민(Sigma Chem. Co., Lot 18C-8035-1), 카이모트립시노겐(Calbiochem., 소의 췌장, Lot 701586) 및 치토크롬 C(Sigma Chem. Co., 말의 심장, Lot 48C-7370)를 들 수 있다. Dextran 2000(Pharmacea Fine Chem.)으로 공극 부피를 측정하였다.
또한, Bio Gel A-5m, 100/200메쉬 수지로 된 1.3cm I.D.×78cm 칼럼을 사용하여 10ml/시간의 유속으로 겔 통과하는데, 이때 사용한 완충제와 지지 장치는 Bio Gel A-1.5m 크로마토그래피 할 때 사용한 것과 동일한 것이다.
분무 건조된, NSI가 높은 시료를 겔 여과 크로마토그래피하기 전에 다음과 같은 방법으로 처리하였다. 시료 10g을 상온에서 0.4M NaCl, 0.1M TRIS-Cl(트리스 [히드록시메틸] 아미노메탄), 0.02% NaN3,을 함유하고 있는 pH 7.60의 완충액 90g으로 1시간 동안 추출하였다. 이 혼합물을 9분 동안 휘저어 섞은 다음(150ml 비이커 내에서 수동 약주걱을 사용하여 1분간 휘저은 다음 Fischer Catalogue No. 14-511-1V2교반기의 중간 속도로 자기 교반시켰다), 필요하다면 포화된 NaOH(섭씨 23도)를 사용하여 pH 7.60이 되도록 조절하였다. 그 다음 추가로 50분 동안 계속 자성을 이용하여 휘저어 섞었다. 이 혼합물을 섭씨 10도에서 12,000×g으로 30분간 원심분리한 후 상청액을 분취하여 겔 여과 크로마토그래피하였다.
비교를 하기 위한 목적으로 단백질 분자량의 표준 곡선을 이용하여 분자량의 범위를 선택하였다. 선택된 범위는 다음과 같다 : 즉, >1.5×106, 1.5×106-1×106, 1×106-3.7×105, 3.7×105-5×104, 그리고 <5×104이다. 시료 추출물의 단백질 분포는 특정한 분자량 범위내에 있는 총 용출 단백질의 퍼센트로 나타낸다.
그 결과 생긴 분무 건조된 대두 단백 농축 산물(100메쉬 스크린을 통과한 100% 입자들)은 NSI가 70.1이고 물로 복원시켰을 때(5% 고체)의 pH가 6.7이었으며 건조 고체 기준으로 67.3%의 단백질, 4%의 섬유, 0.372%의 나트륨, 6.5%의 수분과 6.0-6.6%의 회분을 함유하고 있었다. 단백질과 탄수화물의 분자량 분포는 실시예 Ⅱ의 산물 1에 기술한 바와 유사하다. 물에 용해된 농축물 수준이 각각 5%, 10% 및 15%(중량비)에서의 브루크필드(Brookfield) 점도(섭씨 23도에서 20rpm)는 각각 20cps, 700cps, 그리고 7750cps였다. 분무 건조된 산물이 안정한 지방 에멀션을 형성하는 능력을 확인하기 위해서, 일련의 지방 에멀션을 제조하였다. 단백질, 염, 기름 그리고 물의 일정량을 저울로 달아 250ml 비이커 내에서 부드러워질 때까지 인위적으로 휘저은 다음 끓는 수조에 넣고 계속 휘저으면서 화씨 175도가 되도록 가열한 후, 이 에멀션을 화씨 125도까지 냉각시키고, 25gm을 분취하여 이것을 50ml의 원심 분리관에 넣고 281×g의 상대 원심력(1600rpm-51/4")으로 10분간 원심분리시켰다. 안정한 지방 에멀션을 정의한 앞의 방정식에서 Y값이 8.5보다 작은 값을 갖는 시험 시료들을 사용하여 관찰한 결과 지방 분리는 일어나지 않았다. 분무 건조된 산물은 약 1-15%의 분무건조된 산물을 함유하는 여러가지 분쇄된 육류식품 [예, 비엔나 소시지, 간소시지, 바이너(weiners), 점심 식사용 고기류]에 함유된 유 단백질의 대체 결합제로써 사용되었다. 이러한 분쇄 육류 식품의 특성은 질과 가공성에 있어서 유 단백질을 사용한 것과 동등하였다. NFDM과 약간의 계란 알부민 대신에 분무 건조된 산물을 사용하여 통상적인 레이어 케이크 드라이 믹스(layer cakes dry mixes)를 제조하였다. 대두 단백으로 요리한 음식의 질은 기준이 되는 요리의 질과 견줄만하다.
[실시예 2]
실시예 1에서 사용한 단백질 농축물보다 단백질 함량이 약간 적은 12.7NSI 단백질 농축물(농축물 2)을 사용하여 제조한 NSI가 높은 산물(산물 1)과 낮은 산물(산물 6)을 비교 연구하였다. 농축물 2의 단백질 농축물을 수득하기 위해서 기름류는 헥산/에탄올로, 수용성 물질은 수성 에탄올로 추출하였다. 상업적으로 얻을 수 있는 다음의 산물들도 비교 연구하였다 : 농축물 3(Lucas & Co., Ltd., Bristol, England에서 제조 공급하는 농축물); 분리물 4와 7(Ralston Purina Company, St. Louis, Mo.에서 제조 공급하는 분리물); 농축물 5와 10(Griffith Laboratories, U.S.A., Alsip, Ⅱ에서 제조 공급하는 대두 단백 농축물); 농축물 8(Garvey Feeds, Muskogee, Okla.에서 제조 공급하는 대두 단백 농축물); 그리고 분말 9의 대두 I-Grits(미국, 일리노이주 데카타에 있는 A.E. Staley Manufacturing Company에서 제조한 분말).
산물 1과 6은 일반적으로 다음 몇 가지와 같은 가공 변이를 일으키는 것을 제외하고는 실시예 1의 방법에 따라 제조하였다 : 산물 1-물과 농축물의 무게비(건조 고체 기준)는 10 : 1, 0.5% 수산화 나트륨(농축물의 건조 고체 기준), 가공 온도는 섭씨 93도, 배출 pH는 7.25, 고정자와 회전자의 틈새는 0.094cm ; 산물 6-물과 농축물의 무게비(건조 고체 기준)는 7 : 1, 0.25% 수산화 나트륨(농축물의 건조 고체 기준), 틈새는 0.094cm ; 3500rpm, 가공 온도는 섭씨 93도, 배출 pH는 6.85.
이 비교 산물들은 실시예 1의 방법에 따라 정량 분석하여 그 결과를 다음 표에 기술하였다.
[표 1]
Figure kpo00002
산물 1과 6을 크로마토그래피한 단백질 부분을 또 분석하여 수용성 탄수화물을 측정하였다.
가공 처리하지 않은 단백질 농축물(농축물 2)을 분별 증류한 결과 중량비 95.13의 탄수화물이 분리되었고, 나머지(4.87%)는 분자량이 5×104보다 작은 단백질이었으며 분자량 1.5×106보다 큰 단백질 부분은 포함하지 않았다. 이와 대조적으로, 가공 처리한 산물(산물 1)은 분자량 5×104보다 작은 탄수화물을 중량비로 69.51% 함유하였고 그 나머지(31.49%)는 분자량이 1.5×106보다 큰 단백질이었다.
산물 1과 6 사이에 존재하는 분자량이 5×104보다 작은 탄수화물의 실제양은 비교적 일정하게 남아 있었으나 그 반면에 외견상 1.5×106보다 분자량이 큰 수용성 탄수화물의 수준은 산물 1에서 증가하였다.
수용성이며 분자량이 큰 탄수화물은 당단백질(예, 단백질에 공유 결합된 탄수화물)이나 수용성 탄수화물 혹은 그 혼합물을 포함하기도 한다.
분자량이 5×104보다 작은 탄수화물은 반드시 분자량이 1×104보다 작은 탄수화물로 이루어지며, 본래 D.P.가 5보다 작은 탄수화물로 구성되어 있다고 알려져 있다.
이 비교 연구는 산물 10의 경우, 탄수화물 추출물의 대부분은 분자량이 1×106보다 크며, 저분자 탄수화물의 중량 퍼센트가 현저히 작다는 것을 나타낸다.

Claims (1)

  1. 식물성 단백질 산물의 수용성을 증가시키는 방법에 있어서, 건조 고체 기준으로 적어도 중량비 30%의 식물성 종자 단백질과 균질기 내부에 있는 급송류의 pH를 약 6.5-9.0이 되도록 유지하기에 충분한 양의 염기를 함유하고 있는 급송류가 들어있는 균질기에 수성식물성 종자급송류를 공급하고, 이와 같이 균질기에 들어 있는 수성 급송류를 섭씨 약 50-150도의 온도에서 계속적으로 압력을 가하고 공동(空洞) 순환시키므로써 식물성 종자 단백질의 수용성을 증가시킨 다음, 이들로부터 수용성이 증가된 식물성 산물을 회수함을 특징으로 하는 식물성 단백질 산물의 수용성을 증가시키는 방법.
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Families Citing this family (38)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US5725899A (en) * 1978-03-16 1998-03-10 Cole; Morton S. Protein-lipid emulsifying and gelling composition and method of preparing same
US4346122A (en) * 1980-12-29 1982-08-24 A. E. Staley Manufacturing Company Low-viscosity, high-NSI, heat-gelling soy isolates
US4349576A (en) * 1980-12-29 1982-09-14 A. E. Staley Manufacturing Company Soy isolate in meltable imitation cheese
US4375431A (en) * 1981-12-28 1983-03-01 A. E. Staley Manufacturing Company Aluminum treated proteins
US4424151A (en) 1982-02-16 1984-01-03 General Foods Inc. Heat gellable protein isolate
US4391750A (en) * 1982-12-22 1983-07-05 General Foods Inc. Heat gellable protein isolate
US5102681A (en) * 1984-05-04 1992-04-07 John Labatt Limited/John Labatt Limitee Reduced fat salad dressing
US5139811A (en) * 1984-05-04 1992-08-18 John Labatt Limited Viscous salad dressing
US4961953A (en) * 1986-06-20 1990-10-09 John Labatt Limited/John Labatt Limitee Fat emulating protein products and process
US5098728A (en) * 1989-06-16 1992-03-24 John Labatt Limited/John Labbat Limitee Reduced fat food product
US4734287A (en) * 1986-06-20 1988-03-29 John Labatt Limited Protein product base
US5096730A (en) * 1986-06-20 1992-03-17 John Labatt Limited/John Labatt Limitee Reduced fat sour cream
US5023080A (en) * 1988-06-17 1991-06-11 Basic Bio Systems, Inc. Time release protein
GB2230932A (en) * 1989-04-19 1990-11-07 Daniel Chajuss Increasing solubility of proteinaceous material
US5096731A (en) * 1989-06-16 1992-03-17 John Labatt Limited/John Labatt Limitee Reduced fat yogurt
IL94781A (en) * 1990-06-19 1993-06-10 Chajuss Daniel Process for enhancing some functional properties of proteinaceous material
US6042792A (en) * 1997-09-18 2000-03-28 International Flavors & Fragrances Inc. Apparatus for preparing a solid phase microparticulate composition
AU4975699A (en) * 1998-07-09 2000-02-01 University Technology Corporation High pressure refolding of protein aggregates and inclusion bodies
US7156981B2 (en) * 1999-01-25 2007-01-02 Bio Extraction Limited ITFM extraction of oil seeds
US6465037B1 (en) 2000-02-29 2002-10-15 Protein Technologies International, Inc. Process for producing a novel soy functional food ingredient
US6419975B1 (en) 2000-10-25 2002-07-16 Kraft Foods Holdings, Inc. Process for making caseinless cream cheese-like products
WO2002062827A2 (en) * 2000-10-31 2002-08-15 The Regents Of The University Of Colorado, A Body Corporate Improved protein disaggregation and refolding using high pressure
AU2002243545B2 (en) * 2001-01-16 2005-09-08 Solae Holdings Llc Gelling vegetable protein
NZ527459A (en) * 2001-02-20 2005-03-24 Solae Llc Soy protein product of proteins with a molecular weight of between 1,000 and 380,000, a protein content of between 65 and 85 wt% and an NSI of at least 85
US6423364B1 (en) 2001-02-28 2002-07-23 Protein Technologies International, Inc. Functional food ingredient
US6355296B1 (en) 2001-02-28 2002-03-12 Protein Technologies International, Inc. Functional food ingredient
US6582746B2 (en) 2001-02-28 2003-06-24 Solae, Llp Meat product
US8277852B2 (en) 2002-01-25 2012-10-02 Akzo Nobel Surface Chemistry Llc Bioactive botanical cosmetic compositions and processes for their production
US7442391B2 (en) 2002-01-25 2008-10-28 Integrated Botanical Technologies, Llc Bioactive botanical cosmetic compositions and processes for their production
AU2003206050A1 (en) * 2002-02-22 2003-09-09 Nutri Pharma Asa Food products comprising soy protein
US20050220977A1 (en) * 2002-12-09 2005-10-06 Navpreet Singh Soy protein concentrate with high gel strength and the process for making the same
CN102327391B (zh) 2004-01-12 2015-04-22 阿克苏诺贝尔表面化学有限责任公司 得自山茶科植物的生物活性组合物及其生产方法和用途
CA2663416A1 (en) * 2006-09-15 2008-03-20 Barofold, Inc. High pressure treatment of proteins for reduced immunogenicity
US20080234458A1 (en) * 2007-03-20 2008-09-25 West Richard A Polyol and method of making polyol using soy-based powder
DE102008025935A1 (de) * 2008-05-29 2009-12-03 Jäckering Mühlen- und Nährmittelwerke GmbH Verfahren zur Herstellung eines konzentrierten modifizierten Weizenproteins
FR2958501B1 (fr) 2010-04-09 2012-11-23 Roquette Freres Procede de fabrication de proteines vegetales solubles et fonctionnelles, produits obtenus et utilisations
CN107950748A (zh) 2016-10-18 2018-04-24 嘉吉有限公司 一种制备高溶解性豌豆蛋白组合物的方法及其制备的产品
BE1027671B1 (nl) * 2019-08-12 2021-05-10 Anheuser Busch Inbev Sa Poedervormige eiwitsamenstelling

Family Cites Families (10)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US3642490A (en) * 1967-03-27 1972-02-15 Ralston Purina Co Method of treating vegetable protein
US3849391A (en) * 1969-02-17 1974-11-19 Grain Processing Corp Recovery of protein
CH517515A (de) * 1970-01-30 1972-01-15 Bayer Ag Vorrichtung zur Herstellung von Emulsionen bzw. Suspensionen
US3669677A (en) * 1970-02-18 1972-06-13 Griffith Laboratories Method of making proteinaceous soy composition having reduced micro-organism count
GB1302991A (ko) * 1971-04-19 1973-01-10
US3865956A (en) * 1971-12-17 1975-02-11 Kikkoman Shoyu Co Ltd Process for producing soybean food paste and the resulting product
US3853839A (en) * 1972-01-19 1974-12-10 Ralston Purina Co Method of forming protein food product
US3723407A (en) * 1972-04-13 1973-03-27 Swift & Co Method of preparing vegetable protein concentrates
US4054679A (en) * 1975-10-15 1977-10-18 The Griffith Laboratories, Inc. Steam injection and flash heat treatment of isoelectric soy slurries
JPS52130944A (en) * 1976-04-27 1977-11-02 Ajinomoto Kk Quality improving method of soy protein

Also Published As

Publication number Publication date
AU533710B2 (en) 1983-12-08
DK552479A (da) 1980-06-27
IN151908B (ko) 1983-09-03
AU5408679A (en) 1980-07-03
AR221372A1 (es) 1981-01-30
PH15858A (en) 1983-04-13
JPH0157936B2 (ko) 1989-12-08
PT70484A (en) 1979-12-01
BR7908463A (pt) 1980-09-09
US4234620A (en) 1980-11-18
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ES8101367A1 (es) 1980-12-16
CA1117808A (en) 1982-02-09
DE2966340D1 (en) 1983-11-24
ZA796094B (en) 1981-04-29
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EP0013093B2 (en) 1987-05-27
JPS5596061A (en) 1980-07-21
ES487266A0 (es) 1980-12-16
MX6196E (es) 1984-12-13

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