JP3110758B2 - パルプ処理のためのセルラーゼの使用 - Google Patents
パルプ処理のためのセルラーゼの使用Info
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- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
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- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
- C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
- C12N9/2405—Glucanases
- C12N9/2434—Glucanases acting on beta-1,4-glucosidic bonds
- C12N9/2437—Cellulases (3.2.1.4; 3.2.1.74; 3.2.1.91; 3.2.1.150)
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- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y302/00—Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
- C12Y302/01—Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
- C12Y302/01004—Cellulase (3.2.1.4), i.e. endo-1,4-beta-glucanase
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- D—TEXTILES; PAPER
- D21—PAPER-MAKING; PRODUCTION OF CELLULOSE
- D21C—PRODUCTION OF CELLULOSE BY REMOVING NON-CELLULOSE SUBSTANCES FROM CELLULOSE-CONTAINING MATERIALS; REGENERATION OF PULPING LIQUORS; APPARATUS THEREFOR
- D21C5/00—Other processes for obtaining cellulose, e.g. cooking cotton linters ; Processes characterised by the choice of cellulose-containing starting materials
- D21C5/005—Treatment of cellulose-containing material with microorganisms or enzymes
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Description
【発明の詳細な説明】 技術分野 本発明は、製紙用パルプの処理におけるセルラーゼの
使用に関する。
使用に関する。
発明の背景 製紙用パルプの製造において、パルプの排水性は幾つ
かの場合において不満足であり、これにより紙ラインの
能力は減少するであろう。パルプの排水性は、ショッバ
ーリーゲル試験（劣った排水を表す低CSF値）により、
又はカナダの標準フリーネス（Freeness）（劣った排水
を示す低CSF値）により普通に決定される。不満足な排
水は、特にパルプ化および乾燥プロセスをすでに経た再
パルプ化材料、例えば乾燥バージンパルプ、再循環繊維
又は故紙の場合において特に起こり得る。
かの場合において不満足であり、これにより紙ラインの
能力は減少するであろう。パルプの排水性は、ショッバ
ーリーゲル試験（劣った排水を表す低CSF値）により、
又はカナダの標準フリーネス（Freeness）（劣った排水
を示す低CSF値）により普通に決定される。不満足な排
水は、特にパルプ化および乾燥プロセスをすでに経た再
パルプ化材料、例えば乾燥バージンパルプ、再循環繊維
又は故紙の場合において特に起こり得る。
EP262,040（セルロース ドウ ピン）およびEP351,6
55（カルトール）は、パルプ化中にセルラーゼおよびヘ
ミセルラーゼを用い改善された排水性能を記載する。特
開昭59−9299および特開昭63−59494は、故紙からイン
クを除去するため高pH（９以上）でパルプ化中、セルラ
ーゼの使用を記載する。
55（カルトール）は、パルプ化中にセルラーゼおよびヘ
ミセルラーゼを用い改善された排水性能を記載する。特
開昭59−9299および特開昭63−59494は、故紙からイン
クを除去するため高pH（９以上）でパルプ化中、セルラ
ーゼの使用を記載する。
パルプおよび紙産業において広く用いられているプロ
セスである、クラフトパルプ化はリグニンの95％を除去
するため、パルプのアルカリスルフェート蒸解を含む。
リグニンの残りの５％は、パルプに暗かっ色を与え、こ
れはUV光または酸化によりより暗くなる傾向にある。高
品質の紙に対して白色パルプを得るためには、かっ色の
色は塩素または二酸化塩素を用い多段階漂白プロセスに
より除去される。
セスである、クラフトパルプ化はリグニンの95％を除去
するため、パルプのアルカリスルフェート蒸解を含む。
リグニンの残りの５％は、パルプに暗かっ色を与え、こ
れはUV光または酸化によりより暗くなる傾向にある。高
品質の紙に対して白色パルプを得るためには、かっ色の
色は塩素または二酸化塩素を用い多段階漂白プロセスに
より除去される。
漂白プロセスにおいて用いられる塩素の量を減少させ
るため、キシラナーゼを用いた酵素処理にパルプを委ね
ることが提案された（注、K.E.L.エリクソン、Wood Sci
ence and Technolgy 24,1990,79〜101頁;M.G.ペイシ
等、Biotechnol.and Bioeng.32,1988,235〜239頁；およ
びJ.C.ポミエル等、Tappi Journal,1989,187〜191
頁）。
るため、キシラナーゼを用いた酵素処理にパルプを委ね
ることが提案された（注、K.E.L.エリクソン、Wood Sci
ence and Technolgy 24,1990,79〜101頁;M.G.ペイシ
等、Biotechnol.and Bioeng.32,1988,235〜239頁；およ
びJ.C.ポミエル等、Tappi Journal,1989,187〜191
頁）。
発明の要約 以下の内容が見出された：すなわち、高程度のエンド
グルカナーゼ活性を示すセルラーゼ調製品は、紙パルプ
の処理のため、特に漂白、叩解または脱インクプロセス
において使用するため、またはパルプの排水性を改善す
るため好都合に用いることができる。
グルカナーゼ活性を示すセルラーゼ調製品は、紙パルプ
の処理のため、特に漂白、叩解または脱インクプロセス
において使用するため、またはパルプの排水性を改善す
るため好都合に用いることができる。
従って、本発明は、製紙用パルプの処理のため、高含
量のエンドグルカナーゼを含みそして少量のセロビオヒ
ドロラーゼを含むか、または全く含まないセルラーゼ調
製品の使用に関する。
量のエンドグルカナーゼを含みそして少量のセロビオヒ
ドロラーゼを含むか、または全く含まないセルラーゼ調
製品の使用に関する。
本発明において、語句「エンドグルカナーゼ」は、セ
ルロース繊維中の低結晶化度の無定形領域を攻撃し、実
質的に結晶化度の損失をもたらさないセルラーゼを意味
するものと理解される。
ルロース繊維中の低結晶化度の無定形領域を攻撃し、実
質的に結晶化度の損失をもたらさないセルラーゼを意味
するものと理解される。
発明の詳細な説明 本発明によれば、以下の内容が見出された：すなわ
ち、パルプ化プロセスにおいて用いられるセルラーゼ調
製品中のエンドグルカナーゼの含量が高い場合、パルプ
中のセルロース繊維に対する損傷は、相当量のセロビオ
ヒドロラーゼを有するセルラーゼ調製品を用いたときよ
りもより少ない。従って、少なくとも50％、特に少なく
とも90％（合計セルラーゼ蛋白質含量の重量％）のエン
ドグルカナーゼを含有するセルラーゼ調製品を用いるこ
とが好ましい。
ち、パルプ化プロセスにおいて用いられるセルラーゼ調
製品中のエンドグルカナーゼの含量が高い場合、パルプ
中のセルロース繊維に対する損傷は、相当量のセロビオ
ヒドロラーゼを有するセルラーゼ調製品を用いたときよ
りもより少ない。従って、少なくとも50％、特に少なく
とも90％（合計セルラーゼ蛋白質含量の重量％）のエン
ドグルカナーゼを含有するセルラーゼ調製品を用いるこ
とが好ましい。
幾つかのエンドグルカナーゼは公知でありそして本発
明に従って用いることができる。微生物エンドグルカナ
ーゼは、経済的理由より好ましい。エンドグルカナーゼ
はパルプ化プロセスの条件で、特にpHにおいて活性かつ
安定でなければならない。
明に従って用いることができる。微生物エンドグルカナ
ーゼは、経済的理由より好ましい。エンドグルカナーゼ
はパルプ化プロセスの条件で、特にpHにおいて活性かつ
安定でなければならない。
適当なエンドグルカナーゼの例は、アスペルギルス
（Aspergillus）（特にA.ニガー（niger））、トリコデ
ルマ（Trichoderma）（特にT.ビリデ（viride）、T.レ
ッセイ（reesei）およびT.コニンギー（koningii））、
フミコラ（Humicola）（特にH.インソレンス（insolen
s）、米国特許4,435,307参照）、フサリアム（Fusariu
m）、特にフサリウムオキシスポラム（Fusarium oxyspo
rum）、マイセリオフトラ（Myceliophthora）、ファネ
ロカエテ（Phanerochaete）、ペニシリウム（Penicilli
um）、ゲオトリカム（Geotricum）および好アルカリ性
バシラス（Bacillus）（米国特許3,844,890）由来のエ
ンドグルカナーゼである。セルラーゼ調製品中に含まれ
るエンドグルカナーゼは、好ましくは単成分エンドグル
カナーゼであり、そしてより好ましくはセルロース結合
領域を含むものである。
（Aspergillus）（特にA.ニガー（niger））、トリコデ
ルマ（Trichoderma）（特にT.ビリデ（viride）、T.レ
ッセイ（reesei）およびT.コニンギー（koningii））、
フミコラ（Humicola）（特にH.インソレンス（insolen
s）、米国特許4,435,307参照）、フサリアム（Fusariu
m）、特にフサリウムオキシスポラム（Fusarium oxyspo
rum）、マイセリオフトラ（Myceliophthora）、ファネ
ロカエテ（Phanerochaete）、ペニシリウム（Penicilli
um）、ゲオトリカム（Geotricum）および好アルカリ性
バシラス（Bacillus）（米国特許3,844,890）由来のエ
ンドグルカナーゼである。セルラーゼ調製品中に含まれ
るエンドグルカナーゼは、好ましくは単成分エンドグル
カナーゼであり、そしてより好ましくはセルロース結合
領域を含むものである。
本発明に従って使用するための特に好ましいエンドグ
ルカナーゼは、フミコラ インソレンス（Humicola ins
olens）、DSM1800由来の高純度の約43kDのエンドグルカ
ナーゼに対して発生させた抗体と免疫反応性であるエン
ドグルカナーゼである。そのようなエンドグルカナーゼ
の例は、添付した配列表ID＃１に於て示されるアミノ酸
配列を有するものであるか、又はエンドグルカナーゼ活
性を示すそれらの同族体である。本発明において、語句
「同族体」は一定の特定の条件下（例えば5xSSC中で予
備浸漬し次いで20％のホルムアミド、5xデルハルト溶
液、50mMのリン酸ナトリウム、pH6.8および50μｇの変
性音波処理した牛の胸腺のDNAの溶液中、約40℃で１時
間予備ハイブリッド形成し、次いで約40℃で18時間100
μＭのATPを加えた同溶液中でハイブリッド形成す
る）、前記のエンドグルカナーゼをコードするDNAと同
じプローブにハイブリダイズするDNAによってコードさ
れるポリペプチドを意味するものと意図される。この酵
素の単離および調製は、同時係続デンマーク特許出願第
1159/90号に記載されている。
ルカナーゼは、フミコラ インソレンス（Humicola ins
olens）、DSM1800由来の高純度の約43kDのエンドグルカ
ナーゼに対して発生させた抗体と免疫反応性であるエン
ドグルカナーゼである。そのようなエンドグルカナーゼ
の例は、添付した配列表ID＃１に於て示されるアミノ酸
配列を有するものであるか、又はエンドグルカナーゼ活
性を示すそれらの同族体である。本発明において、語句
「同族体」は一定の特定の条件下（例えば5xSSC中で予
備浸漬し次いで20％のホルムアミド、5xデルハルト溶
液、50mMのリン酸ナトリウム、pH6.8および50μｇの変
性音波処理した牛の胸腺のDNAの溶液中、約40℃で１時
間予備ハイブリッド形成し、次いで約40℃で18時間100
μＭのATPを加えた同溶液中でハイブリッド形成す
る）、前記のエンドグルカナーゼをコードするDNAと同
じプローブにハイブリダイズするDNAによってコードさ
れるポリペプチドを意味するものと意図される。この酵
素の単離および調製は、同時係続デンマーク特許出願第
1159/90号に記載されている。
本発明に係る使用は、その漂白、叩解または脱インク
において助力するためにいかなるパルプにも適用でき、
あるいはその排水性を改善するため適用できる。これ
は、特に25を超えるSR値を有するパルプに対して興味が
あり、そして特に乾燥バージンパルプ、再循環繊維およ
び故紙の如き既にパルプ化されそして乾燥された物質の
再パルプ化に対して興味がある。セルラーゼ調製品で有
利に処理され得る他のタイプのパルプは、クラフトパル
プ、亜硫酸パルプ、またはサーモメカニカルパルプおよ
び他の高収率パルプである。
において助力するためにいかなるパルプにも適用でき、
あるいはその排水性を改善するため適用できる。これ
は、特に25を超えるSR値を有するパルプに対して興味が
あり、そして特に乾燥バージンパルプ、再循環繊維およ
び故紙の如き既にパルプ化されそして乾燥された物質の
再パルプ化に対して興味がある。セルラーゼ調製品で有
利に処理され得る他のタイプのパルプは、クラフトパル
プ、亜硫酸パルプ、またはサーモメカニカルパルプおよ
び他の高収率パルプである。
シュペル−リーグラー（Schopper−Riegler）数（S
R）は、2g/のコンシステンシーを有する相同のパルプ
についてISO標準5267（パート１）に従って決定され
る。既知量のパルプを金属篩を通して排水せしめじょう
ごに入れる。じょうごは軸上の穴と側穴を有している。
側穴を通過する濾液の量を、目盛りをつけた容器中、シ
ュペル−リーグラー単位で測定する。
R）は、2g/のコンシステンシーを有する相同のパルプ
についてISO標準5267（パート１）に従って決定され
る。既知量のパルプを金属篩を通して排水せしめじょう
ごに入れる。じょうごは軸上の穴と側穴を有している。
側穴を通過する濾液の量を、目盛りをつけた容器中、シ
ュペル−リーグラー単位で測定する。
例えば、再循環水の使用に応じて、酸性（例えばpH4
〜７）であり、この場合アスペルギルス（Aspergillu
s）、ファネロカエテ（Phanerochaete）、ペニシリウム
（Penicillium）、ゲオトリカム（Geotricum）またはト
リコデルマ（Trichoderma）エンドグルカナーゼが好ま
しい。または、プロセスpHは中性近く（例えば、pH6.5
〜９）でよく、この場合フミコラ（Humicola）、フサリ
アム（Fusarium）またはマイセリオフトラ（Myceliopht
hora）エンドグルカナーゼが好ましく、またはアルカリ
性（pH＞９）であってよく、この場合アルカリ性バシラ
ス（Bacillus）エンドグルカナーゼが好ましい。
〜７）であり、この場合アスペルギルス（Aspergillu
s）、ファネロカエテ（Phanerochaete）、ペニシリウム
（Penicillium）、ゲオトリカム（Geotricum）またはト
リコデルマ（Trichoderma）エンドグルカナーゼが好ま
しい。または、プロセスpHは中性近く（例えば、pH6.5
〜９）でよく、この場合フミコラ（Humicola）、フサリ
アム（Fusarium）またはマイセリオフトラ（Myceliopht
hora）エンドグルカナーゼが好ましく、またはアルカリ
性（pH＞９）であってよく、この場合アルカリ性バシラ
ス（Bacillus）エンドグルカナーゼが好ましい。
適当なセルラーゼ用量は、通常乾燥パルプ1kg当たり1
00〜10,000EGU（以下に定義する）のpH6でのセルラーゼ
活性に相当するであろう。パルプ化プロセスがアルカリ
性pH（７を超える）である場合、セルラーゼ用量は乾燥
パルプ1kg当たり100〜10,000CEVU（以下に定義する）の
pH9でのセルラーゼ活性に相当すべきである。
00〜10,000EGU（以下に定義する）のpH6でのセルラーゼ
活性に相当するであろう。パルプ化プロセスがアルカリ
性pH（７を超える）である場合、セルラーゼ用量は乾燥
パルプ1kg当たり100〜10,000CEVU（以下に定義する）の
pH9でのセルラーゼ活性に相当すべきである。
セルラーゼ活性（EGU）の測定 0.1Mのホスフェート緩衝液（pH6.0）中に34.0g/のC
MC（ハーキュレス7LFD）を含有する基質溶液。分析すべ
き酵素試料を同じ緩衝液に溶解する。10mlの基質溶液お
よび0.5mlの酵素溶液を混合し、次いで40℃に温度設定
された振動粘度計（例えば、ソフラーゼル（フランス）
から入手可能なMIVI3000）に移す。１エンドグルカナー
ゼ単位（EGU）を、これらの条件下粘度を1/2に減少させ
る酵素の量として定義する。
MC（ハーキュレス7LFD）を含有する基質溶液。分析すべ
き酵素試料を同じ緩衝液に溶解する。10mlの基質溶液お
よび0.5mlの酵素溶液を混合し、次いで40℃に温度設定
された振動粘度計（例えば、ソフラーゼル（フランス）
から入手可能なMIVI3000）に移す。１エンドグルカナー
ゼ単位（EGU）を、これらの条件下粘度を1/2に減少させ
る酵素の量として定義する。
セルラーゼ活性（CEVU）の測定 トリス緩衝液（pH9.0）中に33.3g/のCMC（ハーキュ
レス7LFD）を含有する基質溶液を調製する。測定される
べき酵素試料を同じ緩衝液中に溶解する。10mlの基質溶
液と0.5mlの酵素溶液を混合し、次いで40℃に温度設定
された粘度計（ハーケVT181,NVセンサー、181rpm）に移
す。１セルラーゼ粘度単位を、これらの条件下粘度を1/
2に減少させる酵素の量として定義する。
レス7LFD）を含有する基質溶液を調製する。測定される
べき酵素試料を同じ緩衝液中に溶解する。10mlの基質溶
液と0.5mlの酵素溶液を混合し、次いで40℃に温度設定
された粘度計（ハーケVT181,NVセンサー、181rpm）に移
す。１セルラーゼ粘度単位を、これらの条件下粘度を1/
2に減少させる酵素の量として定義する。
セルラーゼ調製品を、パルプ化故紙に対し本発明に従
って用いる場合、脱インクは脱インク化学薬品（例えば
水酸化ナトリウム、ケイ酸ナトリウム、過酸化水素およ
び界面活性剤）の存在下、高pH（９を超える）でパルプ
化を行い、引き続きインク分離（例えば浮選および／ま
たは水洗により）によって行うことにより達成され得
る。本発明のこの態様は、特に有利である：何故なら、
セルラーゼ／エンドグルカナーゼは脱インクを改良する
ために役立ち、付随して排水を改良するのに役立つから
である。脱インクに対して用いられる高pHで、フミコラ
（Humicola）又はアルカリ性バシラス（Bacillus）由来
のエンドグルカナーゼを用いることが好ましい。
って用いる場合、脱インクは脱インク化学薬品（例えば
水酸化ナトリウム、ケイ酸ナトリウム、過酸化水素およ
び界面活性剤）の存在下、高pH（９を超える）でパルプ
化を行い、引き続きインク分離（例えば浮選および／ま
たは水洗により）によって行うことにより達成され得
る。本発明のこの態様は、特に有利である：何故なら、
セルラーゼ／エンドグルカナーゼは脱インクを改良する
ために役立ち、付随して排水を改良するのに役立つから
である。脱インクに対して用いられる高pHで、フミコラ
（Humicola）又はアルカリ性バシラス（Bacillus）由来
のエンドグルカナーゼを用いることが好ましい。
パルプ化の時間は、一般に５〜30分であろう、そして
所望により引き続き温浸し（撹拌しながらまたは撹拌せ
ずにインキュベーションする）、酵素作用を継続させ
る。この処理中の温度は、一般に15〜80℃、典型的には
30〜50℃であろう。セルラーゼの作用（すなわち、パル
プ化およびもし行う場合温浸）の合計時間は、一般に30
〜180分であろう。
所望により引き続き温浸し（撹拌しながらまたは撹拌せ
ずにインキュベーションする）、酵素作用を継続させ
る。この処理中の温度は、一般に15〜80℃、典型的には
30〜50℃であろう。セルラーゼの作用（すなわち、パル
プ化およびもし行う場合温浸）の合計時間は、一般に30
〜180分であろう。
本発明に従って製造したパルプは、通常の製紙用に使
用できる。
用できる。
本発明を以下の実施例により更に説明するが、これは
いかなる場合も権利要求される発明の範囲を制限するも
のではない。
いかなる場合も権利要求される発明の範囲を制限するも
のではない。
実施例 製紙用パルプの処理のための約43kDのフミコラ（Humico
la）エンドグルカナーゼの使用 フミコラ インソレンス（Humicola insolens）、DSM
1800由来の約43kDのエンドグルカナーゼを、パルプ排水
に対する酵素の作用を研究する目的で、幾つかのタイプ
の製紙用パルプの処理のために用いた。
la）エンドグルカナーゼの使用 フミコラ インソレンス（Humicola insolens）、DSM
1800由来の約43kDのエンドグルカナーゼを、パルプ排水
に対する酵素の作用を研究する目的で、幾つかのタイプ
の製紙用パルプの処理のために用いた。
実験条件は次のとおりであった。
パルプ 1. 故紙混合物:33％の新聞用紙、33％の雑誌および33
％のコンピューター用紙。脱インク化学薬品と共にまた
はそれなしで（それぞれWPC,WP） 2. 再循環ボール紙容器（RCC） 3. 漂白クラフト：松から製造（BK） 4. 未漂白サーモメカニカル：もみの木から製造（TM
P） 酵素処理 約43kDのエンドグルカナーゼの調製品を、7CEVU/mlに
希釈し次いで上記のパルプの各々に添加した（50gDS、
コンシステンシー３％）。酵素用量は1kgの乾燥パルプ
当たり2400CEVUであった。酵素処理は、7.5のpHでかつ
穏やかに撹拌しながら40℃で60分間行った。反応の進行
を監視するため、30分後試料を採取した。60分後、反応
を停止させるため冷水（＋４℃）で0.5％のコンシステ
ンシーに希釈した。
％のコンピューター用紙。脱インク化学薬品と共にまた
はそれなしで（それぞれWPC,WP） 2. 再循環ボール紙容器（RCC） 3. 漂白クラフト：松から製造（BK） 4. 未漂白サーモメカニカル：もみの木から製造（TM
P） 酵素処理 約43kDのエンドグルカナーゼの調製品を、7CEVU/mlに
希釈し次いで上記のパルプの各々に添加した（50gDS、
コンシステンシー３％）。酵素用量は1kgの乾燥パルプ
当たり2400CEVUであった。酵素処理は、7.5のpHでかつ
穏やかに撹拌しながら40℃で60分間行った。反応の進行
を監視するため、30分後試料を採取した。60分後、反応
を停止させるため冷水（＋４℃）で0.5％のコンシステ
ンシーに希釈した。
湿ったパルプの排水は、前記の如く測定しそしてショ
ッパ−リーグラー（SR）値で与えた。真空下での排水時
間（DT）も測定した。
ッパ−リーグラー（SR）値で与えた。真空下での排水時
間（DT）も測定した。
結果を次の表に要約する。
対照実験。酵素処理と同じ条件であるが、但し酵素添加
なし。
なし。
表から次の内容が見られる：すなわち、約43kDのエン
ドグルカナーゼ処理はSR値の著るしい減少をもたらしそ
して製紙において用いられるパルプの排水を著るしく改
善する。
ドグルカナーゼ処理はSR値の著るしい減少をもたらしそ
して製紙において用いられるパルプの排水を著るしく改
善する。
ペーパーシート、ラピッド ケーテン（Rapid Kothe
n）装置を用い種々のパルプから製造しそして種々のパ
ラメーター（被壊長を含む）に対して測定した。酵素作
用による強度特性の減少は、表に示すように観察されな
かった。
n）装置を用い種々のパルプから製造しそして種々のパ
ラメーター（被壊長を含む）に対して測定した。酵素作
用による強度特性の減少は、表に示すように観察されな
かった。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.7 識別記号 ＦＩ Ｄ２１Ｃ 9/10 ＺＡＢ Ｄ２１Ｃ 9/10 ＺＡＢＺ (56)参考文献 特開 昭63−145495（ＪＰ，Ａ) 特開 平２−6681（ＪＰ，Ａ) 特開 昭63−59494（ＪＰ，Ａ) 特開 昭59−9299（ＪＰ，Ａ) 国際公開89／9259（ＷＯ，Ａ１) 国際公開91／10732（ＷＯ，Ａ１) 国際公開91／17243（ＷＯ，Ａ１) 欧州特許出願公開351655（ＥＰ，Ａ １) (58)調査した分野(Int.Cl.7，ＤＢ名) D21D 1/00 - 5/28 D21C 1/00 - 11/14 C12S 3/08 C12N 9/42 D21H 11/00 - 27/42
Claims (20)
- 【請求項１】高含量のエンドグルカナーゼを含み、そし
て少量のセロビオヒドラーゼを含むかまたは全く含まな
い、製紙用パルプの処理のためのセルラーゼ調製品。 - 【請求項２】前記セルラーゼ調製品が、合計セルラーゼ
蛋白質含量に対して、少なくとも50重量％のエンドグル
カナーゼを含有する、請求の範囲第１項記載のセルラー
ゼ調製品。 - 【請求項３】前記セルラーゼ調製品が、合計セルラーゼ
蛋白質含量に対して少なくとも90重量％のエンドグルカ
ナーゼを含有する、請求の範囲第２項記載のセルラーゼ
調製品。 - 【請求項４】前記エンドグルカナーゼが、単成分のエン
ドグルカナーゼである、請求の範囲第１〜３項のいずれ
かに記載のセルラーゼ調製品。 - 【請求項５】前記エンドグルカナーゼが、pH4〜７に最
適pHを有し、そしてアスペルギルス（Aspergillus）、
ファネロカエテ（Phanerochaete）、ペニシリウム（Pen
icillium）、ゲオトリカム（Geotricum）又はトリコデ
ルマ（Trichoderma）株に由来する、請求の範囲第１〜
４項のいずれかに記載のセルラーゼ調製品。 - 【請求項６】前記エンドグルカナーゼが、pH6.5〜９に
最適pHを有し、そしてフミコラ（Humicola）、フサリウ
ム（Fusarium）、マイセリオフトラ（Myceliophthora）
株に由来する、請求の範囲第１〜４項のいずれかに記載
のセルラーゼ調製品。 - 【請求項７】前記エンドグルカナーゼが９を超える最適
pHを有し、そしてアルカリ性バシラス（Bacillus）株に
由来する、請求の範囲第１〜４項のいずれかに記載のセ
ルラーゼ調製品。 - 【請求項８】前記エンドグルカナーゼが、セルロース結
合領域を含むエンドグルカナーゼである、請求の範囲第
１項〜第７項のいずれか１項記載のセルラーゼ調製品。 - 【請求項９】前記エンドグルカナーゼが、フミコラ・イ
ンソレンス（Humicola insolens）、DSM1800由来の約43
kDのエンドグルカナーゼに対して発生させた抗体と免疫
反応性のエンドグルカナーゼである、請求の範囲第１項
〜第４項のいずれか１項記載のセルラーゼ調製品。 - 【請求項１０】前記エンドグルカナーゼが、配列番号１
に示したアミノ酸配列を有するか、またはエンドグルカ
ナーゼ活性を示すその同族体である、請求の範囲第１項
〜第４項又は第９項のいずれか１項記載のセルラーゼ調
製品。 - 【請求項１１】高含量のエンドグルカナーゼを含み、そ
して少量のセロビオヒドラーゼを含むかまたは全く含ま
ないセルラーゼ調製品により製紙用パルプを処理するこ
とを特徴とする製紙用パルプの処理方法。 - 【請求項１２】前記セルラーゼ調製品が、合計セルラー
ゼ蛋白質含量に対して少なくとも50重量％のエンドグル
カナーゼを含有する、請求の範囲第11項記載の方法。 - 【請求項１３】前記セルラーゼ調製品が、合計セルラー
ゼ蛋白質含量に対して少なくとも90重量％のエンドグル
カナーゼを含有する、請求の範囲第12項記載の方法。 - 【請求項１４】前記エンドグルカナーゼが、単成分のエ
ンドグルカナーゼである、請求の範囲第11〜13項のいず
れかに記載の方法。 - 【請求項１５】前記エンドグルカナーゼが、pH4〜７に
最適pHを有し、そしてアスペルギルス（Aspergillu
s）、ファネロカエテ（Phanerochaete）、ペニシリウム
（Penicillium）、ゲオトリカム（Geotricum）又はトリ
コデルマ（Trichoderma）株に由来する、請求の範囲第1
1〜14項のいずれかに記載の方法。 - 【請求項１６】前記エンドグルカナーゼが、pH6.5〜９
に最適pHを有し、そしてフミコラ（Humicola）、フサリ
ウム（Fusarium）、マイセリオフトラ（Myceliophthor
a）株に由来する、請求の範囲第11〜14項のいずれかに
記載の方法。 - 【請求項１７】前記エンドグルカナーゼが９を超える最
適pHを有し、そしてアルカリ性バシラス（Bacillus）株
に由来する、請求の範囲第11〜14項のいずれかに記載の
方法。 - 【請求項１８】前記エンドグルカナーゼが、セルロース
結合領域を含むエンドグルカナーゼである、請求の範囲
第11項〜第17項のいずれか１項記載の方法。 - 【請求項１９】前記エンドグルカナーゼが、フミコラ・
インソレンス（Humicola insolens）、DSM1800由来の約
43kDのエンドグルカナーゼに対して発生させた抗体と免
疫反応性のエンドグルカナーゼである、請求の範囲第１
項〜第14項のいずれか１項記載の方法。 - 【請求項２０】エンドグルカナーゼが、配列番号１に示
したアミノ酸配列を有するか、またはエンドグルカナー
ゼ活性を示すその同族体である、請求の範囲第11項〜第
14項又は第19項記載の方法。
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