JP3061649B2 - 抗アレルギー性調製乳 - Google Patents

Description

【発明の詳細な説明】

【０００１】

【産業上の利用分野】本発明は、抗原性が低く、食餌ア
レルギーの予防及び治療に有効であり、コレステロール
代謝、鉄吸収等の栄養面でも優れた作用を有する抗アレ
ルギー性調製乳に関する。

【０００２】

【従来の技術】乳児における食餌アレルギーの発生頻度
は、近年増加する傾向にあり、小児保健上重要な問題と
なっている。その予防及び治療には、一般に蛋白質の抗
原性を低減した抗アレルギー性調製乳が使用されてい
る。このため蛋白質源としては、蛋白質を加水分解して
抗原性を低減した分解物が主として使用されており、特
に、牛乳蛋白質の分解物である乳清蛋白質加水分解物又
はカゼイン加水分解物が使用されている例が多い。しか
しながら、これらの抗アレルギー性調製乳の大部分は乳
清蛋白質加水分解物又はカゼイン加水分解物を単独に使
用しており、通常の育児用調製乳におけるように栄養学
的な根拠に基づき、抗原性を十分低減した乳清蛋白質加
水分解物とカゼイン加水分解物とを混合し、その混合比
率を調整した抗アレルギー性調製乳は従来開発されてい
ない。

【０００３】このことは、通常の育児用調製乳において
はアミノ酸バランス、蛋白質利用効率、ミネラル吸収、
コレステロール代謝等乳児の栄養生理に与える影響等に
ついての多くの研究に基づいて乳清蛋白質とカゼインと
の混合比率が設定されているのに対して、分解物を用い
た調製乳では、充分な栄養学的な研究がなされていなか
ったことに起因している。

【０００４】したがって、従来から抗アレルギー用とし
て牛乳蛋白質の分解物を蛋白質源とした多くの調製乳及
びその製造法が報告されているが、それらの多くは、乳
清蛋白質加水分解物単独、カゼイン加水分解物単独、又
は乳清蛋白質とカゼインとを約２０：８０の割合で含む
牛乳蛋白質そのものを単に分解した牛乳蛋白質加水分解
物を単独の蛋白質源としたものであった。それらの幾つ
かを例示すれば次の通りである。

【０００５】特公昭４５ー３１９１２号公報には、牛乳
を放線菌蛋白質分解酵素のごとき、強い蛋白質分解作用
をもつ酵素を使用して分解し、パッシブ・キュタネアス
・アナフィラキシス（Ｐａｓｓｉｖｅ Ｃｕｔａｎｅｏ
ｕｓ Ａｎａｐｈｙｌａｘｉｓ）反応を陰性ならしめる
ことを特徴とする液状乳製品及び粉乳の製造方法が開示
されている。

【０００６】特公昭５０ー１５６６６６号公報には、食
餌アレルギーの予防及び治療に有効な食品の蛋白質源と
して、苦味及び抗原性のない蛋白質分解物の製造法が開
示されている。

【０００７】特公平１ー１８２７４５号公報には、乳清
蛋白質の部分加水分解物、同加水分解物を製造するため
の酵素的方法及び同加水分解物を含有する低アレルギー
性滋養特別食用乳製品が開示されている。

【０００８】以上のように、抗原性が低く食餌アレルギ
ーの予防及び治療に有効であり、栄養学的にも優れた抗
アレルギー性調製乳及びその製造法について、エライザ
抑制試験法により測定した残存抗原活性が１０ ^-4 以下で
ある乳清蛋白質加水分解物とカゼイン加水分解物の配合
比率を調製した調製乳は従来知られていなかった。

【発明が解決しようとする課題】前記特公昭４５−３１
９１２号公報の発明では、乳清蛋白質加水分解物とカゼ
イン加水分解物との割合について栄養学的な見地からの
配慮はなされておらず、その割合について、何等言及さ
れておらず、前記特公昭５０−１５６６６６号公報の発
明では、蛋白質源の栄養学的意義についての考慮はされ
ておらず、前記特公平１−１８２７４５号公報の発明で
は、加水分解の対象は乳清蛋白質のみであり、乳清蛋白
質加水分解物とカゼイン加水分解物とを配合するという
点については、何等考慮されていなかった。

【０００９】本発明者等は、前記のような実情に鑑み
て、抗原性が低く、食餌アレルギーの予防及び治療に有
効であり、アミノ酸バランス、蛋白質利用効率、ミネラ
ル吸収、またはコレステロール代謝等、乳児の栄養生理
上、優れた抗アレルギー性調製乳を開発するために鋭意
研究を行い、本発明を完成した。

【００１０】

【課題を解決するための手段】本発明によれば、下記の
（ａ）と（ｂ）との混合物を窒素源として含む抗アレル
ギー性調製乳が提供される。 （ａ）少なくとも７０％（重量、以下とくに断りのない
限り同じ）の純度の乳清蛋白質を酵素により加水分解し
て得られ、抗乳清蛋白質結成を用いたエライザ(ELISA:
Enzyme linked immunosorbent assay)抑制試験法により
測定した残存抗原活性が１０^-4以下である乳清蛋白質の
酵素加水分解物、及び （ｂ）少なくとも８０％の純度のカゼインを酵素により
加水分解物して得られ、抗カゼイン血清を用いたエライ
ザ抑制試験法により測定した残存抗原活性が１０^-4以下
であるカゼインの酵素加水分解物。

【００１１】上記の（ａ）と（ｂ）との混合比率は、４
０〜８０％：６０〜２０％であることが望ましい。

【００１２】本発明の抗アレルギー性調製乳の原料とし
て使用する抗乳清蛋白質血清を用いたエライザ抑制試験
方法により測定した残存抗原活性が１０^-4以下である乳
清蛋白質の酵素加水分解物（以下、単に乳清蛋白質加水
分解物と記載する）及び抗カゼイン血清を用いたエライ
ザ抑制試験方法により測定した残存抗原活性が１０^-4以
下であるカゼインの酵素加水分解物（以下、単にカゼイ
ン加水分解物と記載する）は、それぞれ次のようにして
製造される。

【００１３】乳清蛋白質加水分解物は、ホエー等から常
法（例えば、ウルトラフィルトレーション、イオン交換
法等）により分離、精製した乳清蛋白質、望ましくは純
度が少なくとも７０％の乳清蛋白質を、１０％以下の濃
度で水又は精製水に溶解し、ｐＨを６．５〜１０に調整
し、通常使用されている蛋白質分解酵素を添加し、常法
により加水分解し、加熱して酵素を失活させるか、又は
ウルトラフィルトレーションにより酵素を除去し、残存
抗原活性が１０^-4以下の乳清蛋白質加水分解物を得る。
蛋白質分解酵素はパンクレアチン等の動物由来の酵素、
パパイン等の植物由来の酵素、又は細菌、黴等の微生物
由来の酵素等、何れでも使用できる。

【００１４】特に望ましい実施態様では、使用する酵素
はトリプシンを主体とし、キモトリプシン及びエキソペ
プチダーゼを含むパンクレアチン、パパイン若しくはア
スペルギルス・オリーゼ(Aspergillus oryzae)由来のエ
ンドペプチダーゼ、又はバシラス・サチリス(Bacillus
subtilis) 由来のエンドペプチダーゼ等を用いる。これ
らの酵素はいずれも市販品であって良い。

【００１５】これらの酵素の活性単位は、次の定義によ
る。ミルクカゼイン〔ハマーシュタイン(Hammarsten)、
メルク社製〕に酵素を作用させ、３０℃で１分間に１μ
ｇのチロシンに相当するアリルアミノ酸フォリン試薬で
の呈色反応を示す酵素活性度を１単位とする（以下、こ
の単位をＰＵＮ単位と記載する）。

【００１６】これらの酵素の使用量は、乳清蛋白質１ｇ
当たりパンクレアチンが２００〜２，０００ＰＵＮ単
位、望ましくは３００〜１，０００ＰＵＮ単位、パパイ
ンが２５０〜２，０００ＰＵＮ単位、望ましくは３００
〜１，０００ＰＵＮ単位、アスペルギルス・オリーゼ由
来のエンドペプチダーゼが２００〜２，０００ＰＵＮ単
位、望ましくは３００〜１，０００ＰＵＮ単位、バシラ
ス・サチリス由来のエンドペプチダーゼが２００〜２，
０００ＰＵＮ単位、望ましくは３００〜１，０００ＰＵ
Ｎ単位が適当である。

【００１７】前記乳清蛋白質の水溶液に、乳清蛋白質の
量に応じて前記の酵素の所定量を添加し、４５〜５２℃
の温度で３〜２４時間、望ましくは６〜２０時間加水分
解する。

【００１８】次いで加熱処理により酵素を失活させるか
又はウルトラフィルトレーション処理により酵素を除去
する。加熱処理は７０℃で１０分間から１４０℃で２秒
間までの範囲で適宜行う。ウルトラフィルトレーション
処理は酵素が透過せずペプチドが透過でき回収が容易な
分画分子量１５，０００から２，０００の範囲で行う。
その後セライト等により濾過し、噴霧乾燥又は凍結乾燥
し、乳清蛋白質加水分解物を得る。以上により得られた
乳清蛋白質加水分解物の残存抗原活性は１０^-4以下であ
る。

【００１９】カゼイン加水分解物は、常法により分離、
精製された牛乳カゼイン、望ましくは純度が少なくとも
８０％のカゼインを１２％の濃度で水に溶解し、ｐＨを
７〜８．５に調整し、通常使用されている蛋白質分解酵
素を添加し、常法により加水分解し、残存抗原活性が１
０^-4以下のカゼイン加水分解物を得る。使用する蛋白質
分解酵素は、パンクレアチン等の動物由来の酵素、パパ
イン等の植物由来の酵素、若しくは細菌、黴等の微生物
由来の酵素の単品又は混合物であって良い。

【００２０】特に望ましい実施態様では、使用する酵素
はトリプシンを主体とし、キモトリプシン及びエキソペ
プチダーゼを含むパンクレアチン、パパイン若しくはア
スペルギルス・オリーゼ (Aspergillus oryzae) 由来の
エンドペプチダーゼ、又はバシラス・サチリス(Bacillu
s subtilis) 由来のエンドペプチダーゼ等が用いられ
る。これらの酵素は、何れも市販品であって良い。これ
らの酵素の活性の単位は前記と同様の定義による。これ
らの酵素使用量は、カゼイン１ｇ当たり、パンクレアチ
ンが２００〜２，０００ＰＵＮ単位、望ましくは３００
〜１，０００ＰＵＮ単位、パパインが２５０〜２，００
０ＰＵＮ単位、望ましくは３００〜１，０００ＰＵＮ単
位、アスペルギルス・オリーゼ由来のエンドペプチダー
ゼが２００〜２，０００ＰＵＮ単位、望ましくは３００
〜１，０００ＰＵＮ単位、バシラス・サチリス由来のエ
ンドペプチダーゼが２００〜２，０００ＰＵＮ単位、望
ましくは３００〜１，０００ＰＵＮ単位が適当である。
前記カゼインの水溶液に、カゼインの量に応じて前記酵
素の所定量を添加し、４５〜５２℃の温度で３〜２４時
間、望ましくは６〜２０時間加水分解する。次いで、加
熱処理により酵素を失活させるか又はウルトラフィルト
レーション処理により酵素を除去する。加熱処理は、７
０℃で１０分間から１４０℃で２秒間までの範囲で適宜
行う。ウルトラフィルトレーション処理は、酵素が透過
せずペプチドが透過でき回収が容易な分画分子量１５，
０００から２，０００の範囲で行う。その後セライト等
により濾過し、濾液を噴霧乾燥、又は凍結乾燥し、カゼ
イン加水分解物粉末を得る。以上の方法により得られた
カゼイン加水分解物の残存抗原活性は１０^-4以下であ
る。

【００２１】次に調製乳の製造法について記載する。

【００２２】抗アレルギー性調製乳は、液状、粉末状の
何れでも良いが、特に望ましい粉末製品の製造法につい
て以下に例示する。前記により製造した乳清蛋白質加水
分解物とカゼイン加水分解物との混合比率が４０〜８０
％：６０〜２０％であって、最終製品の全固形物中に占
める蛋白質（等量）が５〜２０％の割合にそれぞれの加
水分解物を計量し、水に５〜１５％の濃度で溶解し、所
定のミネラル類を加えて４０〜６５℃に加熱し、更に脂
肪、糖、ビタミン類の所定量を混合し、高圧ホモジナイ
ザーにより乳化し、常法により加熱殺菌し、噴霧乾燥
し、粉乳を得る。

【００２３】液状の抗アレルギー性調製乳についても、
粉末製品と同様に製造し得る。ただし、最終製品の濃度
が５〜４０％の液状物となるため、腐敗防止の点から加
水分解物を溶解する際の液量を増加すること、及び加熱
殺菌を１２０℃以上、望ましくは１３５℃以上の温度で
行う必要がある。

【００２４】以上のようにして得られた本発明の抗アレ
ルギー性調製乳は、後述する試験によれば、アレルギー
の予防及び治療に有効な性質を有し、更にアミノ酸バラ
ンス、蛋白質利用効率においても優れている。

【００２５】次に試験例を示して本発明を詳述するが、
これら試験例において用いられた残存抗原活性の測定方
法及びアミノ酸組成測定方法の概要について先ず説明す
る。 （１）残存抗原活性の測定方法 エライザ抑制試験法により、次のようにして残存抗原活
性を測定した。９６穴プレート（ヌンク社製）に乳清蛋
白質をコーティングし、洗浄し、ウサギ抗乳清蛋白質血
清と加水分解物試料の混合液をプレートの穴に供給して
反応させ、洗浄後アルカリホスファターゼ標識ヤギ抗ウ
サギＩｇＧ抗体（ツァイメド・ラボラトリー社製）を反
応させ、のち洗浄し、ｐ−ニトロフェニル燐酸ナトリウ
ムを添加し、３０分後に５Ｎ水酸化ナトリウムを添加し
て反応を停止させ、反応生成物をマイクロプレートリー
ダーで測定した（日本小児アレルギー学会誌、第１巻、
第３６ページ、１９８７年）。 （２）アミノ酸組成の測定方法 トリプトファン、システイン及びメチオニン以外のアミ
ノ酸については、試料を６ＮのＨＣｌで１１０℃、２４
時間加水分解し、トリプトファンについては水酸化バリ
ウムで１００℃、２２時間アルカリ分解し、システイン
及びメチオニンについては過蟻酸処理後６ＮのＨＣｌで
１１０℃、１８時間加水分解し、夫々アミノ酸分析機
（日立製作所製：８３５型）により分析し、アミノ酸の
質量を求めた。 試験例１ この試験は乳清蛋白質分解物について残存抗原活性とア
レルギー性との関係を調べるために行われた。 （１）試料の調製 各種乳清蛋白質と酵素を用いて、種々の程度に抗原性を
残存する次の８種類の乳清蛋白質分解物を調製した。

【００２６】試料１：純度７５％の乳清蛋白質を１０％
の濃度で水に溶解し、水酸化ナトリウムでｐＨ８．０に
調整し、パンクレアチン（天野製薬社製）を乳清蛋白質
に対して１％の割合で添加し、５０℃で２時間加水分解
し、８５℃で１０分間加熱処理を行った。この溶液をハ
イフロースーパーセルを用いて濾過し、凍結乾燥した。
得られた分解物の残存抗原活性は１０^-3.5であった。

【００２７】試料２：純度７５％の乳清蛋白質を１０％
の濃度で水に溶解し、水酸化ナトリウムでｐＨ８．０に
調整し、パンクレアチン（天野製薬社製）を乳清蛋白質
に対して３％の割合で添加し、５０℃で６時間加水分解
し、８５℃で１０分間加熱処理した。この溶液をハイフ
ロースーパーセルを用いて濾過し、凍結乾燥した。この
分解物の残存抗原活性は１０^-4.5であった。

【００２８】試料３：純度７５％の乳清蛋白質を１０％
の濃度で水に溶解し、水酸化ナトリウムでｐＨ７．０に
調整し、パパイン（長瀬生化学工業社製）を乳清蛋白質
に対して３％の割合で添加し、５０℃で６時間加水分解
し、８５℃で１０分間加熱処理を行った。この溶液をハ
イフロースーパーセルを用いて濾過し、凍結乾燥した。
この分解物の残存抗原活性は１０^-5であった。

【００２９】試料４：純度７５％の乳清蛋白質を１０％
の濃度で水に溶解し、水酸化ナトリウムでｐＨ７．５に
調整し、アクチナーゼ（科研製薬社製）を乳清蛋白質に
対して１％の割合で添加し、５０℃で２時間加水分解
し、８５℃で１０分間加熱処理した。得られた溶液をハ
イフロースーパーセルを用いて濾過し、凍結乾燥した。
得られた分解物の残存抗原活性は１０^-4であった。

【００３０】試料５：純度９０％の乳清蛋白質を１０％
の濃度で水に溶解し、水酸化ナトリウムでｐＨ７．５に
調整し、パンクレアチン（天野製薬社製）を乳清蛋白質
に対して１％の割合で添加し、５０℃で６時間加水分解
し、８５℃で１０分間加熱処理した。得られた溶液をハ
イフロースーパーセルを用いて濾過し、凍結乾燥した。
得られた分解物の残存抗原活性は１０^-3.5であった。

【００３１】試料６：純度９０％の乳清蛋白質を１０％
の濃度で水に溶解し、水酸化ナトリウムでｐＨ７．５に
調整し、パンクレアチン（天野製薬社製）を乳清蛋白質
に対して３％の割合で添加し、５０℃で６時間加水分解
し、８５℃で１０分間加熱処理した。得られた溶液をハ
イフロースーパーセルを用いて濾過し、凍結乾燥した。
得られた分解物の残存抗原活性は１０^-4.5であった。

【００３２】試料７：純度９０％の乳清蛋白質を１０％
の濃度で水に溶解し、水酸化ナトリウムでｐＨ７．０に
調整し、パパイン（長瀬生化学工業社製）を乳清蛋白質
に対して３％の割合で添加し、５０℃で６時間加水分解
し、８５℃で１０分間加熱処理した。得られた溶液をハ
イフロースーパーセルを用いて濾過し、凍結乾燥した。
得られた分解物の残存抗原活性は１０^-4であった。

【００３３】試料８：純度９０％の乳清蛋白質を１０％
の濃度で水に溶解し、水酸化ナトリウムでｐＨ７．５に
調整し、アクチナーゼ（科研製薬社製）を乳清蛋白質に
対して３％の割合で添加し、５０℃で６時間加水分解
し、８５℃で１０分間加熱処理した。得られた溶液をハ
イフロースーパーセルを用いて濾過し、凍結乾燥した。
得られた分解物の残存抗原活性は１０^-5であった。 （２）試験方法 アレルギー性の測定方法は次の通りである。生後３週齢
の雄モルモット５匹を１群とした複数群に、１日に体重
１００ｇ当たり５０ｍｇ、３週間連続的に各試料を経口
投与した。３週間後、静脈より純度９０％以上の乳清蛋
白質の１０％溶液を注入し、アナフィラキシーショック
の発現を観察し、次の基準によってアレルギー性を判定
した。

【００３４】アレルギー性＋３：アナフィラキシーによ
りショック死。

【００３５】アレルギー性＋２：ショックは起こすが死
には至らず。

【００３６】アレルギー性＋１：鼻擦りや立毛など弱い
症状を呈する。

【００３７】アレルギー性０：特に、変化を認めず。 （３）試験結果 この試験の結果は表１に示すとおりであった。表１から
明らかなように、残存抗原活性が１０^-4以下の乳清蛋白
質分解物にはアレルギー性がないことが判明した。

【表１】 試験例２ この試験はカゼイン加水分解物について残存抗原活性と
アレルギー性との関係を調べるために行われた。 （１）試料の調製 各種カゼインと酵素を用いて、種々の程度に抗原性を残
存する次の４種類のカゼイン加水分解物を調製した。 試料１：純度８５％の食用乳酸カゼイン（ニュージラン
ド・デイリー・ボード製）を１０％の濃度で水に分散
し、水酸化ナトリウムでｐＨを８．０に調整しながら溶
解し、パンクレアチン（天野製薬社製）を食用乳酸カゼ
インに対して１％の割合で添加し、５０℃で２時間加水
分解し、８５℃で１０分間加熱して酵素を失活させた。
この溶液をハイフロースーパーセルを用いて濾過し、の
ち凍結乾燥した。得られた分解物の残存抗原活性は１０
^-3.5であった。 試料２：純度８５％の食用乳酸カゼイン（ニュージラン
ド・デイリー・ボード製）を１０％の濃度で水に分散
し、水酸化ナトリウムでｐＨを８．０に調整しながら溶
解し、パンクレアチン（天野製薬社製）を食用乳酸カゼ
インにたいして１％の割合で添加し、５０℃で６時間加
水分解し、８５℃で１０分間加熱して酵素を失活させ
た。この溶液をハイフロースーパーセルを用いて濾過
し、のち凍結乾燥した。得られた分解物の残存抗原活性
は１０^-4.5であった。 試料３：純度８５％の食用乳酸カゼイン（ニュージラン
ド・デイリー・ボード製）を１０％の濃度で水に分散
し、水酸化ナトリウムでｐＨを７．０に調整しながら溶
解し、パパイン（長瀬生化学工業社製）を食用乳酸カゼ
インにたいして１％の割合で添加し、５０℃で６時間加
水分解し、８５℃で１０分間加熱して酵素を失活させ
た。この溶液をハイフロースーパーセルを用いて濾過
し、のち凍結乾燥した。得られた分解物の残存抗原活性
は１０^-4であった。 試料４：純度８５％の食用乳酸カゼイン（ニュージラン
ド・デイリー・ボード製）を１０％の濃度で水に分散
し、水酸化ナトリウムでｐＨを７．５に調整しながら溶
解し、アクチナーゼ（科研製薬社製）を食用乳酸カゼイ
ンに対して１％の割合で添加し、５０℃で６時間加水分
解し、８５℃で１０分間加熱して酵素を失活させた。こ
の溶液をハイフロースーパーセルを用いて濾過し、のち
凍結乾燥した。得られた分解物の残存抗原活性は１０^-4
であった。 （２）試験方法 アレルギー性の測定法は試験例１と同一の方法によっ
た。 （３）試験結果 この試験の結果は表２に示すとおりであった。表２から
明らかなように、残存抗原活性が１０^-4以下のカゼイン
分解物にはアレルギー性がないことが判明した。

【表２】 試験例３ この試験は乳清蛋白質分解物とカゼイン加水分解物の配
合比率がコレステロール代謝に及ぼす影響を調べるため
に行われた。 （１）飼料の調製 表３に示す乳清蛋白質加水分解物とカゼイン加水分解物
との配合比率が異なる６種類のコレステロール添加飼料
を調製した。

【表３】 尚、乳清蛋白質加水分解物は、試験例１の試料６と同一
の方法で調製した試料を用いた。この乳清蛋白質加水分
解物の蛋白質含量（蛋白質量を窒素量×６．３８として
算出した値）は８１．０％であった。カゼイン加水分解
物は、試験例２の試料２と同一の方法で調製した試料を
用いた。このカゼイン加水分解物の蛋白質含量（蛋白質
量を窒素量×６．３８として算出した値）は８５．２％
であった。 （２）試験方法 生後１カ月のＳＤ系雄ラットの５匹を１群として６群に
分け、各群に、蛋白質源として乳清蛋白質加水分解物、
カゼイン加水分解物、又はそれらの各種比率の混合物を
用いたコレステロール添加飼料を３週間摂取させた。１
週間毎に３回採血し、血清中のコレステロール濃度を、
コレステロールＥテスト（和光純薬工業社製）を用いた
酵素法により測定した。各群、各週の血清中コレステロ
ール濃度の平均値を算出し、コレステロール値の変動を
試験した。 （３）試験結果 この試験の結果を表４に示した。飼料１、飼料２、飼料
３及び飼料４で飼育した群では、血清中のコレステロー
ル含量に顕著な増加は認められなかった。しかしなが
ら、飼料５及び飼料６で飼育した群ではコレステロール
が顕著に増加した。この試験の結果は、乳清蛋白質加水
分解物に血中コレステロール濃度の調節作用があるこ
と、その効果は乳清蛋白質加水分解物が全窒素量の４０
％以上存在する場合に発揮されることを示している。

【表４】 試験例４ この試験は乳清蛋白質加水分解物とカゼイン加水分解物
の配合比率が鉄の吸収に及ぼす影響を調べるために行わ
れた。 （１）飼料の調製 表５に示す乳清蛋白質加水分解物とカゼイン加水分解物
の配合比率が異なる６種類の飼料を調製した。

【表５】 （２）試験方法 初体重約１００ｇのＳＤ系雄ラット８匹を１群として６
群に分け、各群に蛋白質源として乳清蛋白質加水分解
物、カゼイン加水分解物、又はそれらの各種比率の混合
物を用いた飼料を５０日間摂取させた。この間の糞尿中
の鉄量を原子吸光法により測定し、吸収率、尿中排泄量
及び体内保留率を求め、乳清蛋白質加水分解物とカゼイ
ン加水分解物の比率が鉄吸収に及ぼす影響を試験した。 （３）試験結果 この試験の結果を表６に示した。飼料１で飼育した群に
おける鉄の吸収率は他の群と比較して有意に低かった。
この試験の結果から、カゼイン加水分解物が鉄吸収に何
等かの効果を有すること、その効果を発現させるために
は、カゼイン加水分解物が少なくとも全窒素量の２０％
以上存在する必要があること、が判明した。

【表６】

【実施例】次に実施例を示して本発明を更に詳述する
が、本発明は以下の実施例に限定されるものではない。 実施例１ 試験例１の試料３と同一の方法で純度７５％の乳清蛋白
質を加水分解して得た残存抗原活性１０^-4の乳清蛋白質
加水分解物（蛋白質等量７９．４％）１０．６Ｋｇ、及
び試験例２の試料３と同一の方法で純度８５％のカゼイ
ンを加水分解して得た残存抗原性１０^-4のカゼイン加水
分解物（蛋白質等量８７．４％）６．４Ｋｇを水１４０
Ｋｇに溶解し、５Ｋｇの水に溶解した所定量のミネラル
類を加え、６０℃に加熱し、植物性脂肪２５．０Ｋｇ、
マルツデキストリン５０．０Ｋｇ、砂糖５．０Ｋｇ、及
び所定量のビタミン類を混合し、この混合液を高圧ホモ
ジナイザーで充分に乳化し、１２０℃で２秒間殺菌し、
噴霧乾燥し、約９６Ｋｇの粉末状の抗アレルギー性調製
乳を得た。この粉末抗アレルギー性調製乳の全蛋白質等
量に対する乳清蛋白質加水分解物の割合は６０％であ
り、カゼイン加水分解物の割合は４０％であった。ま
た、常法により測定した一般成分組成、及び前記の方法
により測定したアミノ酸組成の分析値は次のとおりであ
った。 一般成分組成 蛋白質（窒素量×６．３８） １４．５％ 脂肪 ２４．７％ 炭水化物 ５５．３％ 灰分 ２．５％ 水分 ３．０％ アミノ酸組成（粉末１００ｇ中） Ｌ−アラニン ６１５ｍｇ Ｌ−アルギニン ４４０ｍｇ Ｌ−アスパラギン酸（Ｌ−アスパラギンを含む） １４０５ｍｇ Ｌ−システイン ２９４ｍｇ Ｌ−グルタミン酸（Ｌ−グルタミンを含む） ２８４０ｍｇ グリシン ２６８ｍｇ Ｌ−ヒスチジン ３３３ｍｇ Ｌ−イソロイシン ７７２ｍｇ Ｌ−ロイシン １６７７ｍｇ Ｌ−リジン １３３９ｍｇ Ｌ−メチオニン ３００ｍｇ Ｌ−フェニルアラニン ５７６ｍｇ Ｌ−プロリン ９７７ｍｇ Ｌ−セリン ６６９ｍｇ Ｌ−スレオニン ６９６ｍｇ Ｌ−トリプトファン ２６４ｍｇ Ｌ−チロシン ４１４ｍｇ Ｌ−バリン ８５１ｍｇ 実施例２ 試験例１の試料８と同一の方法で純度９０％の乳清蛋白
質を加水分解して得た残存抗原活性１０^-5の乳清蛋白質
加水分解物（蛋白質等量８５．１％）１１．４Ｋｇ、及
び試験例２の試料４と同一の方法で純度８５％のカゼイ
ンを加水分解して得た残存抗原活性１０^-4のカゼイン加
水分解物（蛋白質等量８４．７％）１４．０Ｋｇを水１
３００Ｋｇに溶解し、２５Ｋｇの水に溶解した所定量の
ミネラル類を加え、６０℃に加熱し、植物性脂肪３７．
５Ｋｇ、マルツデキストリン１０５．０Ｋｇ、乳化剤、
及び所定量のビタミン類を混合し、この混合液を高圧ホ
モジナイザーで充分に乳化し、１５０℃で２．７秒間殺
菌し、２００ｍｌ容のアセプティク・パックに無菌的に
充填し、７３７０個の液状抗アレルギー性調製乳を得
た。この液状抗アレルギー性調製乳の全蛋白質等量に対
する乳清蛋白質加水分解物の割合は４５％であり、カゼ
イン加水分解物の割合は５５％であった。また、常法に
より測定した一般成分組成、及び前記の方法により測定
したアミノ酸組成の分析値は次のとおりであった。 一般成分組成 蛋白質（窒素量×６．３８） １．４０％ 脂肪 ２．５９％ 炭水化物 ６．９８％ 灰分 ０．３５％ アミノ酸組成（液体１００ｇ中） Ｌ−アラニン ５６．２ｍｇ Ｌ−アルギニン ４７．３ｍｇ Ｌ−アスパラギン酸（Ｌ−アスパラギンを含む） １２５．８ｍｇ Ｌ−システイン ２６．１ｍｇ Ｌ−グルタミン酸（Ｌ−グルタミンを含む） ２９５．４ｍｇ グリシン ２５．８ｍｇ Ｌ−ヒスチジン ３３．６ｍｇ Ｌ−イソロイシン ７０．６ｍｇ Ｌ−ロイシン １５６．４ｍｇ Ｌ−リジン １２１．５ｍｇ Ｌ−メチオニン ２８．２ｍｇ Ｌ−フェニルアラニン ５７．０ｍｇ Ｌ−プロリン １０５．１ｍｇ Ｌ−セリン ６６．７ｍｇ Ｌ−スレオニン ６０．５ｍｇ Ｌ−トリプトファン ２４．９ｍｇ Ｌ−チロシン ３３．５ｍｇ Ｌ−バリン ８３．０ｍｇ

【発明の効果】本発明によって奏せられる効果は次のと
おりである。 （１）本発明の抗アレルギー性調製乳は、実質的にアレ
ルギー性がないので、食餌アレルギー疾患を有する乳幼
児の栄養補給に使用できる。 （２）本発明の抗アレルギー性調製乳は、実質的にアレ
ルギー性がないので、アレルギー素因を有する乳幼児の
食餌アレルギーの予防に使用できる。 （３）本発明の抗アレルギー性調製乳の摂取により、コ
レステロール値の上昇を防止することができる。 （４）本発明の抗アレルギー性調製乳の摂取により、ア
レルギー疾患を有する乳幼児における鉄の吸収率及び体
内保持率を正常に維持できる。

───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (58)調査した分野(Int.Cl.⁷，ＤＢ名) A23C 9/00 - 9/16 A23J 3/08 - 3/10 A23J 3/30 - 3/34 A23L 1/305

Claims (2)

(57)【特許請求の範囲】
1. 【請求項１】 次の（ａ）及び（ｂ）、 （ａ）少なくとも７０％（重量）の純度の乳清蛋白質を
   酵素により加水分解して得られ、抗乳清蛋白質結成を用
   いたエライザ(ELISA: Enzyme linked immunosorbent as
   say)抑制試験法により測定した抗原残存活性が１０^-4以
   下である乳清蛋白質の酵素加水分解物、 （ｂ）少なくとも８０％（重量）の純度のカゼインを酵
   素により加水分解物して得られ、抗カゼイン血清を用い
   たエライザ抑制試験方法により測定した残存抗原活性が
   １０^-4以下であるカゼインの酵素加水分解物、 の混合物を窒素源とする抗アレルギー性調製乳。
2. 【請求項２】 次の（ａ）及び（ｂ）、 （ａ）少なくとも７０％（重量）の純度の乳清蛋白質を
   酵素により加水分解して得られ、抗乳清蛋白質結成を用
   いたエライザ(ELISA: Enzyme linked immunosorbent as
   say)抑制試験方法により測定した抗原残存活性が１０^-4
   以下である乳清蛋白質の酵素加水分解物、 （ｂ）少なくとも８０％（重量）の純度のカゼインを酵
   素により加水分解物して得られ、抗カゼイン血清を用い
   たエライザ抑制試験方法により測定した残存抗原活性が
   １０^-4以下であるカゼインの酵素加水分解物、 の混合物を窒素源とし、それらの混合比率が４０〜８０
   ％（重量）：６０〜２０％（重量）である抗アレルギー
   性調製乳。