JP2017501399A - β−グルカンアッセイ方法 - Google Patents
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Abstract
Description
本願は、2013年12月5日に出願された米国仮出願第61/912,275号、及び2014年5月30日に出願された米国仮出願第62/005,335号の優先権を主張し、そのそれぞれが参照によって本明細書に組み込まれる。
本開示は、対象のβ−グルカンに対する免疫応答を示すバイオマーカーについて対象からの試料を分析するための方法を提供する。
β−グルカンは、様々な微生物、並びに例えば、酵母、細菌、藻類、海藻、キノコ、オート麦、及び大麦を含む植物源に由来するグルコースのポリマーである。これらの内、酵母β−グルカンは、その免疫調節特性が広範囲に調査されている。酵母β−グルカンは、様々な形態、例えば、インタクト酵母、ザイモサン、精製全グルカン粒子、可溶化ザイモサン多糖、又は異なる分子量の高精製可溶性β−グルカンで存在し得る。構造的に、酵母β−グルカンは、β−(1,6)グリコシド結合を介して骨格に結合された過β−(1,3)グルコピラノース分枝を有する、β−(1,3)−結合グルコピラノース骨格として構成されるグルコースモノマーから成る。酵母β−グルカンの異なる形態は、互いに異なって機能し得る。酵母β−グルカンがその免疫調節効果を発揮するメカニズムは、β−グルカンの異なる形態間の構造差、例えば、その粒子性又は可溶性特性、三次元構造、主鎖の長さ、側鎖の長さ、及び側鎖の頻度によって影響される。酵母β−グルカンの免疫刺激機能は、異なる種の異なる細胞型に関与する受容体にも依存し、これは再度、β−グルカンの構造特性に依存し得る。
コスター(Costar)ユニバーサル結合プレートを、精製水中1μg/mlでのIMPRIME PGG(バイオセラ、イーガン、ミネソタ州)によりウェル当たり50μLでコーティングし、37℃で30分間インキュベートした。コーティングされたプレートを続いて>1500μW/cm2の高強度の紫外線に5分間室温で曝露し、5分間室温で紫外線への第二の曝露前に、乾燥するまで50℃の強制空気オーブン(forced air oven)中に静置した。プレートをその後、洗浄緩衝剤(0.05%のTween−20を含むリン酸緩衝食塩水[PBS])で洗浄する前に、30分超、ウシ血清アルブミン(BSA)の0.5%溶液でブロックした。各アッセイの実行は2つのアッセイプレートを含んだ。各プレートは参照ヒト血清を連続的に希釈することによって作成された検量線を含んだ。プレートは参照血清として同様に希釈された4つの試験血清試料も含んだ。検量線のための希釈系列及び血清試料は、1:400希釈から開始し、連続的な1:2希釈から最低希釈の1:51,200で続けた。希釈物は洗浄緩衝剤で作成された。参照血清の1:50の希釈を曲線上の最も高いアンカーポイントとして使用した。参照及び血清試料の各希釈を2つのプレートのそれぞれにおける複製(replicate)ウェルで評価した。
1)力価:力価を、0.1ODよりも大きい又は等しい光学密度測定値を有する試料の最大希釈係数として決定した。
2)RAU−任意の値の160を参照血清に割り当てた(160相対抗体単位(RAU/mL))したがって、アッセイ方法における1:400希釈は、検量線上の最高点として400mRAU/mLの値をもたらす。希釈値及び対応するRAU値を表10に記載する。
結果を図1Aに示す。
IgG及びIgM抗β−グルカン抗体の「至適参照標準(gold referense standards)」を、市販の、プールされた正常ヒト血漿由来の95%純度の総IgG及びIgM画分(アセンズ・リサーチ・アンドテクノロジー(Athens Research and Technology)、アテネ、GA)から精製した。IgG及びIgM画分をIMPRIME PGGアフィニティーカラムを通過させ、濃縮し、ドデシル硫酸ナトリウムポリアクリルアミドゲル電気泳動(SDS−PAGE)を用いて純度を特徴づけた。図22参照。「至適参照標準」の段階希釈を、標準曲線を生成するための以下に記載の方法によって、検量線を作成するために使用した。アッセイの実用参照標準を、「至適参照標準」に対するキャリブレーションによって決定される抗β−グルカン濃度を有するプールされた正常ヒト血清から調製した。アッセイの対照を、実用標準曲線上の定義された位置に近い抗β−グルカン濃度を有する選択された個々の対象からの正常ヒト血清から調製した。
全血(WB)を健常なボランティアからヘパリン含有チューブ(BD バキュテイナ(Vacutainer)ヘパリンナトリウムチューブ、べクトン・ディッキンソン(Becton Dickinson)、フランクリン・レイク、ニュー・ジャージー州)に採取した。本試験に使用されるIVIGはPrivigen、100mg/mLでのヒト多価ヒト免疫グロブリンの10%溶液(CSLベーリング(CSL Behring)、キング・オブ・プルシア、ペンシルバニア州)であった。試料を、2.5mg/mL、5mg/mL、及び10mg/mLの最終濃度までのPBS中のIVIGの希釈物、ならびにPBSのみの対照に添加した。
結果を図2〜7に示す。
WB中のIMPRIME PGGの結合及び細胞表面のグルカン結合の検出を本質的に実施例2に上述の通り行った。
結果を図8〜13、23〜30、31A及び31Bに示す。
全血(WB)を、実施例3に記載のとおり、健常なボランティアからヘパリン含有チューブに採取した。チューブを十分に混合し、使用する準備ができるまで氷上で保存した。WBのアリコートを、10μg/mL又は100μg/mLの最終濃度でIMPRIME PGGと、あるいは等量のPBS又はクエン酸緩衝剤とインキュベートした。10μg/mLでの全グルカン粒子(Whole glucan particle)(WGP)を陽性対照として使用した。処理されたWBを加湿された5%CO2インキュベーターで30分間又は120分間、37℃でインキュベートした。各時点の終了時すぐに、WBを2000x rpm(又は1150x g)で10分間4℃で遠心分離した。上清(血漿)を回収し、1.5mLのエッペンドルフチューブに移して、氷上で保持した。血漿を以下のセクションで述べられる補体調節試験の同日に使用し、又は、使用する準備ができるまで−70℃で凍結した。
MicroVue C4a EIA kit(クイーデル・コーポレーション(Quidel Corp.)、サンディエゴ、カリフォルニア州)を販売元の指示に従って血漿中のC4aの定量のために使用した。簡潔には、標準、対照、及び1:20希釈試験試料(非処理又は種々の処理血漿調製物)を、特異的な抗C4aモノクローナル抗体で事前にコーティングしたマイクロアッセイウェルに加えた。室温で60分間のインキュベーション後、1洗浄サイクルでプレートを洗浄した。西洋ワサビペルオキシダーゼ(HRP)結合マウス抗ヒトC4aモノクローナル抗体を各試験ウェルに添加し、さらに60分室温でインキュベートした。インキュベーション後、酵素反応を開始させるための発色酵素基質TMBの添加前に、1洗浄サイクルでプレートを洗浄した。プレートを60分間室温でインキュベートし、続いて酵素反応を与えられた停止溶液でクエンチした。色の強度を分光光度法で450nmにおいて測定した。試験試料に存在するC4aの濃度を与えられた標準で作成した標準曲線から計算し、4パラメーター回帰分析を用いて分析した。
結果を図14に示す。
MicroVue C5a EIA kit(クイーデル・コーポレーション、サンディエゴ、カリフォルニア州)を販売元の指示に従って血漿中のC5aの定量のために使用した。簡潔には、標準、対照、及び1:60希釈試験試料(非処理又は種々の処理血漿調製物)を、特異的な抗C5aモノクローナル抗体で事前にコーティングしたマイクロアッセイウェルに加えた。室温で60分間のインキュベーション後、1洗浄サイクルでプレートを洗浄した。西洋ワサビペルオキシダーゼ(HRP)結合マウス抗ヒトC5aモノクローナル抗体を各試験ウェルに添加し、さらに60分室温でインキュベートした。インキュベーション後、酵素反応を開始させるための発色酵素基質TMBの添加前に、1洗浄サイクルでプレートを洗浄した。プレートを60分間室温でインキュベートし、続いて酵素反応を与えられた停止溶液でクエンチした。色の強度を分光光度法で450nmにおいて測定した。試験試料に存在するC5aの濃度を与えられた標準で作成した標準曲線から計算し、4パラメーター回帰分析を用いて分析した。
結果を図15及び図31Cに示す。
MicroVue SC5b−9 Plus EIA kit(クイーデル・コーポレーション、サンディエゴ、カリフォルニア州)を販売元の指示に従って血漿試料に存在するSC5b−9複合体の量を測定するために使用した。簡潔には、標準、対照、及び1:20希釈試験試料(非処理又は種々の処理血漿調製物)を、特異的な抗SC5b−9モノクローナル抗体で事前にコーティングされたマイクロアッセイウェルに加えた。プレートを60分間室温でインキュベートし、5回の洗浄に続いた。プレートをその後、SC5b−9に特異的な西洋ワサビペルオキシダーゼ結合マウス抗ヒトAbを含有する、与えられたSC5b−9プラス複合体と、30分間室温でインキュベートした。プレートをその後5回洗浄し、酵素反応を開始させるために発色酵素基質TMBと60分間室温でインキュベートし、その後、停止溶液でクエンチした。OD450を測定した。結果を、線形回帰分析を用いて作成された標準曲線から計算した。
結果を図16に示す。
WBへのIMPRIME PGGの結合を、10μg/mL及び100μg/mLで、そして30分及び120分の両方で試験した。結合後、細胞をPBSで2回洗浄し、その後CD88−APC、CD35−PE、及びCD11b−PB(バイオレジェンド(BioLegend))と30分間室温でインキュベートした。RBCを、2mLのFACS/Lyse(イーバイオサイエンス、サンディエゴ、カリフォルニア州)と室温で15分間インキュベートすることによって溶解させた。細胞をPBSで2回洗浄し、1%パラホルムアルデヒドで固定し、LSRIIフローサイトメータで分析した。FACSデータをFlowJoソフトウェアにより分析した。
結果を図17及び図18に示す。
WBへのIMPRIME PGGの結合を、10μg/mL及び100μg/mLで、そして30分及び120分の両方で試験した。結合後、細胞をPBSで2回洗浄し、その後CD62L−PB(バイオレジェンド)と30分間室温でインキュベートした。RBCを、2mLのFACS/Lyse(イーバイオサイエンス、サンディエゴ、カリフォルニア州)と室温で15分間インキュベートすることによって溶解させた。細胞をPBSで2回洗浄し、1%パラホルムアルデヒドで固定し、LSRIIフローサイトメータで分析した。FACSデータをFlowJoソフトウェアにより分析した。
結果を図19に示す。
全血(WB)を、実施例3に記載のとおり、健常なボランティアからヘパリン含有チューブに採取した。WBのアリコートを、10μg/mLもしくは100μg/mLの最終濃度でIMPRIME PGGとインキュベートし、あるいは、ベースライン対照としてPBSもしくはクエン酸緩衝剤で、又は陽性対照として100ng/mLのTLR4アゴニストLPS(E.コリ(coli)株 0127:B8、シグマ(Sigma)、セントルイス、ミズーリ州)で処理した。培養物を加湿された5%CO2インキュベーターで37℃でインキュベートした。20〜24時間後、WBを10分間1600x rpmで遠心分離し、血漿上清を回収した。試料を使用の準備ができるまで、96ウェルのマトリックス保存プレート(Matrix storage plate)(マトリックス・テクノロジーズ(Matrix Technologies)、ハドソン、ニューハンプシャー州)中に−80℃で保存した。IMPRIME PGG又は対照処理されたWBの血漿試料中のIL−8の存在を、ヒトCXCL8/IL−8 ELISA(R&Dシステムズ(R&D Systems)、Catalog# D8000C、ミネアポリス、マサチューセッツ州)を製造者の指示によって行うことによって判断した。
結果を図20に示す。
Sc5b−9調節試験
MicroVue SC5b−9 Plus EIA kit(クイーデル・コーポレーション、サンディエゴ、カリフォルニア州)を販売元の指示に従って血漿試料に存在するSC5b−9複合体の量を測定するために使用した。簡潔には、標準、対照、及び1:20希釈試験試料(非処理又は種々の処理血漿調製物)を、特異的な抗SC5b−9モノクローナル抗体で事前にコーティングされたマイクロアッセイウェルに加えた。プレートを60分間室温でインキュベートし、5回の洗浄に続いた。プレートをその後、SC5b−9に特異的な西洋ワサビペルオキシダーゼ結合マウス抗ヒトAbを含有する、与えられたSC5b−9プラス複合体と、30分間室温でインキュベートした。プレートをその後5回洗浄し、酵素反応を開始させるために発色酵素基質TMBと60分間室温でインキュベートし、その後、停止溶液でクエンチした。OD450を測定した。
結果を、線形回帰分析を用いて作成された標準曲線から計算した。結果を図21に示す。
ROC曲線解析をGraphPad Prismソフトウェアを使用して行った。結果を図27及び28に示す。
Claims (12)
- 以下:
対象から生体試料を取得し;
参照標準と比較してバイオマーカーである抗β−グルカン抗体について該試料を分析し;
該試料中の抗β−グルカン抗体についての相対抗体単位(Relative Antibody Unit)(RAU)値を計算し;そして
該RAU値が、バイオマーカーである抗β−グルカン抗体についての所定のRAU値よりも大きい場合に、当該対象をバイオマーカー陽性と同定すること、
を含む、方法。 - 以下:
対象から生体試料を取得し;
参照標準と比較してバイオマーカーである抗β−グルカン抗体について該試料を分析し;そして
該試料が、バイオマーカー陽性の対象とバイオマーカー陰性の対象とを分けるバイオマーカーである抗β−グルカン抗体についての所定のカットオフ値よりも大きい抗β−グルカン抗体の量を含む場合に、当該対象をバイオマーカー陽性と同定すること、
を含む、方法。 - 前記バイオマーカーである抗β−グルカン抗体がIgGを含む、請求項1又は請求項2に記載の方法。
- 前記バイオマーカーである抗β−グルカン抗体がIgGを含み、かつ、前記所定のRAU値が200である、請求項1に記載の方法。
- 前記バイオマーカーである抗β−グルカン抗体がIgMを含む、請求項1又は請求項2に記載の方法。
- 前記バイオマーカーである抗β−グルカン抗体がIgMを含み、かつ、前記所定のRAU値が300である、請求項1に記載の方法。
- バイオマーカー陽性として同定された対象に、β−グルカンを含有する組成物を投与することをさらに含む、請求項1から6のいずれか一項に記載の方法。
- 前記β−グルカンが酵母に由来する、請求項1から7のいずれか一項に記載の方法。
- 前記β−グルカンがβ−1,3/1,6グルカンを含む、請求項1から8のいずれか一項に記載の方法。
- 前記β−グルカンが、β(1,6)−[ポリ−(1,3)−D−グルコピラノシル]−ポリ−β(1,3)−D−グルコピラノースを含む、請求項1から9のいずれか一項に記載の方法。
- 前記試料が、酵素結合免疫吸着アッセイ(ELISA)を用いて、バイオマーカーである抗β−グルカン抗体について分析される、請求項1から10のいずれか一項に記載の方法。
- 前記対象に抗β−グルカンIgG2を含有する組成物を投与することをさらに含む、請求項1から11のいずれか一項に記載の方法。
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