JP2015504420A5 - - Google Patents
Download PDFInfo
- Publication number
- JP2015504420A5 JP2015504420A5 JP2014540187A JP2014540187A JP2015504420A5 JP 2015504420 A5 JP2015504420 A5 JP 2015504420A5 JP 2014540187 A JP2014540187 A JP 2014540187A JP 2014540187 A JP2014540187 A JP 2014540187A JP 2015504420 A5 JP2015504420 A5 JP 2015504420A5
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- amino acid
- group
- mixture
- acid selected
- sequence
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 claims description 50
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims description 24
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 claims description 22
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 claims description 22
- 241000589968 Borrelia Species 0.000 claims description 12
- 239000000427 antigen Substances 0.000 claims description 10
- 102000038129 antigens Human genes 0.000 claims description 10
- 108091007172 antigens Proteins 0.000 claims description 10
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 claims description 8
- 238000005755 formation reaction Methods 0.000 claims description 8
- 230000027455 binding Effects 0.000 claims description 7
- 239000007787 solid Substances 0.000 claims description 7
- 101800001415 Bri23 peptide Proteins 0.000 claims description 6
- 102400000107 C-terminal peptide Human genes 0.000 claims description 6
- 101800000655 C-terminal peptide Proteins 0.000 claims description 6
- 102000004965 antibodies Human genes 0.000 claims description 6
- 108090001123 antibodies Proteins 0.000 claims description 6
- 238000004166 bioassay Methods 0.000 claims description 6
- 230000001809 detectable Effects 0.000 claims description 5
- 206010025169 Lyme disease Diseases 0.000 claims description 4
- 108010090804 Streptavidin Proteins 0.000 claims description 4
- 239000011324 bead Substances 0.000 claims description 4
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 claims description 4
- 238000002372 labelling Methods 0.000 claims description 4
- 125000003275 alpha amino acid group Chemical group 0.000 claims description 3
- 239000003446 ligand Substances 0.000 claims description 3
- 241000589969 Borreliella burgdorferi Species 0.000 claims description 2
- 241001148605 Borreliella garinii Species 0.000 claims description 2
- 238000002965 ELISA Methods 0.000 claims description 2
- 241000283073 Equus caballus Species 0.000 claims description 2
- 238000007818 agglutination assay Methods 0.000 claims description 2
- PCHJSUWPFVWCPO-UHFFFAOYSA-N gold Chemical compound [Au] PCHJSUWPFVWCPO-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- 238000003018 immunoassay Methods 0.000 claims description 2
- 241000894007 species Species 0.000 claims description 2
- 238000001262 western blot Methods 0.000 claims description 2
- 108010045069 keyhole-limpet hemocyanin Proteins 0.000 claims 2
- 239000002245 particle Substances 0.000 claims 2
- 102100001249 ALB Human genes 0.000 claims 1
- 108090001008 Avidin Proteins 0.000 claims 1
- 210000001124 Body Fluids Anatomy 0.000 claims 1
- 108010078791 Carrier Proteins Proteins 0.000 claims 1
- 102000014914 Carrier Proteins Human genes 0.000 claims 1
- 102000004854 Immunoglobulin M Human genes 0.000 claims 1
- 108060003951 Immunoglobulins Proteins 0.000 claims 1
- 102000018358 Immunoglobulins Human genes 0.000 claims 1
- 108010071390 Serum Albumin Proteins 0.000 claims 1
- 230000000890 antigenic Effects 0.000 claims 1
- 239000010839 body fluid Substances 0.000 claims 1
- 101700018328 ccdB Proteins 0.000 claims 1
- 239000010415 colloidal nanoparticle Substances 0.000 claims 1
- 239000011258 core-shell material Substances 0.000 claims 1
- 239000000412 dendrimer Substances 0.000 claims 1
- 229920000736 dendritic polymer Polymers 0.000 claims 1
- 238000001514 detection method Methods 0.000 claims 1
- 238000000034 method Methods 0.000 claims 1
- 239000002105 nanoparticle Substances 0.000 claims 1
- 239000002077 nanosphere Substances 0.000 claims 1
- 108010087904 neutravidin Proteins 0.000 claims 1
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims 1
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims 1
- 102000004851 Immunoglobulin G Human genes 0.000 description 2
- 210000004369 Blood Anatomy 0.000 description 1
- 210000001175 Cerebrospinal Fluid Anatomy 0.000 description 1
- 229910003804 SPn Inorganic materials 0.000 description 1
- 210000003296 Saliva Anatomy 0.000 description 1
- 210000002966 Serum Anatomy 0.000 description 1
- 210000002700 Urine Anatomy 0.000 description 1
- 239000008280 blood Substances 0.000 description 1
Description
[本発明1001]
の配列を含む、単離されたペプチドであって、ここで、X 11 はVおよびLからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 16 はLおよびIからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 17 はAおよびVからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 21 はR、D、およびNからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 24 はI、W、およびYからなる群より選択されるアミノ酸であり、ならびにX 25 はKおよびRからなる群より選択されるアミノ酸である、単離されたペプチド。
[本発明1002]
付加的なN末端ペプチド配列を含む、単離されたペプチドであって、付加的なN末端ペプチド配列が天然VlsE配列または非VlsEボレリア(Borrelia)抗原である、本発明1001の単離されたペプチド。
[本発明1003]
付加的なN末端ペプチド配列がn 1 -n 2 -S-P-n 5 -n 6 -P(SEQ ID NO:149)の配列またはその断片である、単離されたペプチドであって、ここで、n 1 はAおよびVからなる群より選択されるアミノ酸であり、n 2 はEおよびDからなる群より選択されるアミノ酸であり、n 5 はKおよびRからなる群より選択されるアミノ酸であり、ならびにn 6 はKおよびRからなる群より選択されるアミノ酸である、本発明1002の単離されたペプチド。
[本発明1004]
付加的なC末端ペプチド配列を含む、単離されたペプチドであって、付加的なC末端ペプチド配列が天然VlsE配列または非VlsEボレリア抗原である、本発明1001の単離されたペプチド。
[本発明1005]
付加的なC末端ペプチド配列が
の配列またはその断片である、単離されたペプチドであって、ここで、c 2 はQおよびRからなる群より選択されるアミノ酸であり、ならびにc 5 はVおよびAからなる群より選択されるアミノ酸である、本発明1004の単離されたペプチド。
[本発明1006]
付加的なC末端ペプチド配列が
の配列またはその断片である、単離されたペプチドであって、ここで、c 3 はQおよびRからなる群より選択されるアミノ酸であり、ならびにc 6 はVおよびAからなる群より選択されるアミノ酸である、本発明1004の単離されたペプチド。
[本発明1007]
少なくとも30個、35個、40個、または45個のアミノ酸を含む、本発明1001の単離されたペプチド。
[本発明1008]
リガンドにコンジュゲートされている、本発明1001の単離されたペプチド。
[本発明1009]
ビオチン化されている、本発明1001の単離されたペプチド。
[本発明1010]
ストレプトアビジンにコンジュゲートされている、本発明1001の単離されたペプチド。
[本発明1011]
固体支持体に付着しているかまたは固定化されている、本発明1001の単離されたペプチド。
[本発明1012]
ビーズ、ラテラルフローイムノアッセイ装置中の流路、マイクロタイタープレート中のウェル、またはローター中の流路に付着しているかまたは固定化されている、本発明1001の単離されたペプチド。
[本発明1013]
SEQ ID NO:3〜146からなる群より選択される配列を含む、本発明1001の単離されたペプチド。
[本発明1014]
の配列からの少なくとも30個、35個、40個、または45個の連続したアミノ酸を含む、単離されたペプチドであって、ここで、n 1 はAおよびVからなる群より選択されるアミノ酸であり、n 2 はEおよびDからなる群より選択されるアミノ酸であり、n 5 はKおよびRからなる群より選択されるアミノ酸であり、n 6 はKおよびRからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 18 はVおよびLからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 23 はLおよびIからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 24 はAおよびVからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 28 はR、D、およびNからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 31 はI、W、およびYからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 32 はKおよびRからなる群より選択されるアミノ酸であり、c 35 はQおよびRからなる群より選択されるアミノ酸であり、ならびにc 38 はVおよびAからなる群より選択されるアミノ酸である、本発明1001の単離されたペプチド。
[本発明1015]
第一の単離されたペプチドと第二の単離されたペプチドとを含む、単離されたペプチドの混合物であって、第一の単離されたペプチドが第二の単離されたペプチドとは異なり、第一および第二の単離されたペプチドが、
の配列を各々含み、ここで、X 11 はVおよびLからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 16 はLおよびIからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 17 はAおよびVからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 21 はR、D、およびNからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 24 はI、W、およびYからなる群より選択されるアミノ酸であり、ならびにX 25 はKおよびRからなる群より選択されるアミノ酸である、混合物。
[本発明1016]
3種類またはそれ以上の異なる単離されたペプチドを含む、単離されたペプチドの混合物であって、単離されたペプチドの各々が、
の配列を含み、ここで、X 11 はVおよびLからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 16 はLおよびIからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 17 はAおよびVからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 21 はR、D、およびNからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 24 はI、W、およびYからなる群より選択されるアミノ酸であり、ならびにX 25 はKおよびRからなる群より選択されるアミノ酸である、混合物。
[本発明1017]
単離されたペプチドの各々がリガンドにコンジュゲートされている、本発明1015または1016の混合物。
[本発明1018]
単離されたペプチドのうちの1種類または複数種類がビオチン化されている、本発明1015または1016の混合物。
[本発明1019]
単離されたペプチドのうちの1種類または複数種類がストレプトアビジンにコンジュゲートされている、本発明1015または1016の混合物。
[本発明1020]
単離されたペプチドの各々が固体支持体に固定化されている、本発明1015または1016の混合物。
[本発明1021]
以下の工程を含む、試料中の、ボレリア抗原のエピトープに対する抗体を検出するための方法:
試料を本発明1001の単離されたペプチドと接触させる工程;および
該単離されたペプチドを含む抗体-ペプチド複合体の形成を検出する工程であって、該複合体の形成が、ボレリア抗原のエピトープに対する抗体が該試料中に存在することを表す、工程。
[本発明1022]
ボレリア抗原が、ボレリア・ブルグドルフェリ(Borrelia burgdorferi)種、ボレリア・アフゼリ(Borrelia afzelli)種、またはボレリア・ガリニ(Borrelia garinii)種に由来する、本発明1021の方法。
[本発明1023]
単離されたペプチドが固体支持体に固定化されている、本発明1021の方法。
[本発明1024]
固体支持体が、ビーズ、ラテラルフローアッセイ装置中の流路、マイクロタイタープレート中のウェル、またはローター中の流路である、本発明1023の方法。
[本発明1025]
検出する工程が、(i)ELISAアッセイを実施すること、(ii)ラテラルフローアッセイを行うこと、(iii)凝集アッセイを実施すること、(iv)ウエスタンブロット、スロットブロット、もしくはドットブロットを実施すること、または(v)分析用ローターを通じて試料を流すことを含む、本発明1021の方法。
[本発明1026]
試料がヒト、イヌ、またはウマの対象に由来する、本発明1021の方法。
[本発明1027]
試料が血液、血清、脳脊髄液、尿、または唾液の試料である、本発明1021の方法。
[本発明1028]
試料を、2種類またはそれ以上の本発明1001の単離されたペプチドと接触させる工程を含む、本発明1021の方法。
[本発明1029]
以下の工程を含む、対象においてライム病を診断するための方法:
対象由来の試料を本発明1001の単離されたペプチドと接触させる工程;および
該ペプチドを含む抗体-ペプチド複合体の形成を検出する工程であって、該複合体の形成が、対象がライム病を有することを表す、工程。
[本発明1030]
1種類または複数種類の本発明1001の単離されたペプチドと、該1種類または複数種類の単離されたペプチドのエピトープを認識する抗体に結合することができる標識試薬とを含む、キット。
[本発明1031]
前記1種類または複数種類の単離されたペプチドが固体支持体に付着している、本発明1030のキット。
[本発明1032]
前記1種類または複数種類の単離されたペプチドが、ビーズ、チューブもしくはウェル、ラテラルフローアッセイ装置、または分析用ローターに付着している、本発明1030のキット。
[本発明1033]
標識試薬が、検出可能な標識にコンジュゲートされた抗ヒトIgG抗体または抗イヌIgG抗体である、本発明1030のキット。
[本発明1034]
検出可能な標識がコロイド金粒子である、本発明1033のキット。
本発明のさらなる局面および態様は、以下の詳細な説明から明白になるであろう。
の配列を含む、単離されたペプチドであって、ここで、X 11 はVおよびLからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 16 はLおよびIからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 17 はAおよびVからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 21 はR、D、およびNからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 24 はI、W、およびYからなる群より選択されるアミノ酸であり、ならびにX 25 はKおよびRからなる群より選択されるアミノ酸である、単離されたペプチド。
[本発明1002]
付加的なN末端ペプチド配列を含む、単離されたペプチドであって、付加的なN末端ペプチド配列が天然VlsE配列または非VlsEボレリア(Borrelia)抗原である、本発明1001の単離されたペプチド。
[本発明1003]
付加的なN末端ペプチド配列がn 1 -n 2 -S-P-n 5 -n 6 -P(SEQ ID NO:149)の配列またはその断片である、単離されたペプチドであって、ここで、n 1 はAおよびVからなる群より選択されるアミノ酸であり、n 2 はEおよびDからなる群より選択されるアミノ酸であり、n 5 はKおよびRからなる群より選択されるアミノ酸であり、ならびにn 6 はKおよびRからなる群より選択されるアミノ酸である、本発明1002の単離されたペプチド。
[本発明1004]
付加的なC末端ペプチド配列を含む、単離されたペプチドであって、付加的なC末端ペプチド配列が天然VlsE配列または非VlsEボレリア抗原である、本発明1001の単離されたペプチド。
[本発明1005]
付加的なC末端ペプチド配列が
の配列またはその断片である、単離されたペプチドであって、ここで、c 2 はQおよびRからなる群より選択されるアミノ酸であり、ならびにc 5 はVおよびAからなる群より選択されるアミノ酸である、本発明1004の単離されたペプチド。
[本発明1006]
付加的なC末端ペプチド配列が
の配列またはその断片である、単離されたペプチドであって、ここで、c 3 はQおよびRからなる群より選択されるアミノ酸であり、ならびにc 6 はVおよびAからなる群より選択されるアミノ酸である、本発明1004の単離されたペプチド。
[本発明1007]
少なくとも30個、35個、40個、または45個のアミノ酸を含む、本発明1001の単離されたペプチド。
[本発明1008]
リガンドにコンジュゲートされている、本発明1001の単離されたペプチド。
[本発明1009]
ビオチン化されている、本発明1001の単離されたペプチド。
[本発明1010]
ストレプトアビジンにコンジュゲートされている、本発明1001の単離されたペプチド。
[本発明1011]
固体支持体に付着しているかまたは固定化されている、本発明1001の単離されたペプチド。
[本発明1012]
ビーズ、ラテラルフローイムノアッセイ装置中の流路、マイクロタイタープレート中のウェル、またはローター中の流路に付着しているかまたは固定化されている、本発明1001の単離されたペプチド。
[本発明1013]
SEQ ID NO:3〜146からなる群より選択される配列を含む、本発明1001の単離されたペプチド。
[本発明1014]
の配列からの少なくとも30個、35個、40個、または45個の連続したアミノ酸を含む、単離されたペプチドであって、ここで、n 1 はAおよびVからなる群より選択されるアミノ酸であり、n 2 はEおよびDからなる群より選択されるアミノ酸であり、n 5 はKおよびRからなる群より選択されるアミノ酸であり、n 6 はKおよびRからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 18 はVおよびLからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 23 はLおよびIからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 24 はAおよびVからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 28 はR、D、およびNからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 31 はI、W、およびYからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 32 はKおよびRからなる群より選択されるアミノ酸であり、c 35 はQおよびRからなる群より選択されるアミノ酸であり、ならびにc 38 はVおよびAからなる群より選択されるアミノ酸である、本発明1001の単離されたペプチド。
[本発明1015]
第一の単離されたペプチドと第二の単離されたペプチドとを含む、単離されたペプチドの混合物であって、第一の単離されたペプチドが第二の単離されたペプチドとは異なり、第一および第二の単離されたペプチドが、
の配列を各々含み、ここで、X 11 はVおよびLからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 16 はLおよびIからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 17 はAおよびVからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 21 はR、D、およびNからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 24 はI、W、およびYからなる群より選択されるアミノ酸であり、ならびにX 25 はKおよびRからなる群より選択されるアミノ酸である、混合物。
[本発明1016]
3種類またはそれ以上の異なる単離されたペプチドを含む、単離されたペプチドの混合物であって、単離されたペプチドの各々が、
の配列を含み、ここで、X 11 はVおよびLからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 16 はLおよびIからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 17 はAおよびVからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 21 はR、D、およびNからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 24 はI、W、およびYからなる群より選択されるアミノ酸であり、ならびにX 25 はKおよびRからなる群より選択されるアミノ酸である、混合物。
[本発明1017]
単離されたペプチドの各々がリガンドにコンジュゲートされている、本発明1015または1016の混合物。
[本発明1018]
単離されたペプチドのうちの1種類または複数種類がビオチン化されている、本発明1015または1016の混合物。
[本発明1019]
単離されたペプチドのうちの1種類または複数種類がストレプトアビジンにコンジュゲートされている、本発明1015または1016の混合物。
[本発明1020]
単離されたペプチドの各々が固体支持体に固定化されている、本発明1015または1016の混合物。
[本発明1021]
以下の工程を含む、試料中の、ボレリア抗原のエピトープに対する抗体を検出するための方法:
試料を本発明1001の単離されたペプチドと接触させる工程;および
該単離されたペプチドを含む抗体-ペプチド複合体の形成を検出する工程であって、該複合体の形成が、ボレリア抗原のエピトープに対する抗体が該試料中に存在することを表す、工程。
[本発明1022]
ボレリア抗原が、ボレリア・ブルグドルフェリ(Borrelia burgdorferi)種、ボレリア・アフゼリ(Borrelia afzelli)種、またはボレリア・ガリニ(Borrelia garinii)種に由来する、本発明1021の方法。
[本発明1023]
単離されたペプチドが固体支持体に固定化されている、本発明1021の方法。
[本発明1024]
固体支持体が、ビーズ、ラテラルフローアッセイ装置中の流路、マイクロタイタープレート中のウェル、またはローター中の流路である、本発明1023の方法。
[本発明1025]
検出する工程が、(i)ELISAアッセイを実施すること、(ii)ラテラルフローアッセイを行うこと、(iii)凝集アッセイを実施すること、(iv)ウエスタンブロット、スロットブロット、もしくはドットブロットを実施すること、または(v)分析用ローターを通じて試料を流すことを含む、本発明1021の方法。
[本発明1026]
試料がヒト、イヌ、またはウマの対象に由来する、本発明1021の方法。
[本発明1027]
試料が血液、血清、脳脊髄液、尿、または唾液の試料である、本発明1021の方法。
[本発明1028]
試料を、2種類またはそれ以上の本発明1001の単離されたペプチドと接触させる工程を含む、本発明1021の方法。
[本発明1029]
以下の工程を含む、対象においてライム病を診断するための方法:
対象由来の試料を本発明1001の単離されたペプチドと接触させる工程;および
該ペプチドを含む抗体-ペプチド複合体の形成を検出する工程であって、該複合体の形成が、対象がライム病を有することを表す、工程。
[本発明1030]
1種類または複数種類の本発明1001の単離されたペプチドと、該1種類または複数種類の単離されたペプチドのエピトープを認識する抗体に結合することができる標識試薬とを含む、キット。
[本発明1031]
前記1種類または複数種類の単離されたペプチドが固体支持体に付着している、本発明1030のキット。
[本発明1032]
前記1種類または複数種類の単離されたペプチドが、ビーズ、チューブもしくはウェル、ラテラルフローアッセイ装置、または分析用ローターに付着している、本発明1030のキット。
[本発明1033]
標識試薬が、検出可能な標識にコンジュゲートされた抗ヒトIgG抗体または抗イヌIgG抗体である、本発明1030のキット。
[本発明1034]
検出可能な標識がコロイド金粒子である、本発明1033のキット。
本発明のさらなる局面および態様は、以下の詳細な説明から明白になるであろう。
Claims (17)
- 3種類またはそれ以上の異なる単離されたペプチドを含む、単離ペプチドの混合物であって、各単離ペプチドが、L-K-K-D-D-N-I-A-A-A-X 11 -V-L-R-G-X 16 -X 17 -K-D-G-X 21 -F-A-X 24 -X 25 (SEQ ID NO: 1)の配列を含み、ここで、X 11 はVおよびLからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 16 はLおよびIからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 17 はAおよびVからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 21 はR、D、およびNからなる群より選択されるアミノ酸であり、X 24 はI、W、およびYからなる群より選択されるアミノ酸であり、ならびにX 25 はKおよびRからなる群より選択されるアミノ酸である、混合物。
- SEQ ID NO:1の配列によって規定される全ての可能なペプチドを含む、請求項1記載の混合物。
- SEQ ID NO:3〜146から選択される配列を有する異なる単離ペプチドを含む、請求項1記載の混合物。
- 各単離ペプチドが、
天然VlsE配列または非VlsEボレリア(Borrelia)抗原である、付加的なN末端ペプチド配列;または
天然VlsE配列または非VlsEボレリア抗原である、付加的なC末端ペプチド配列
を含む、請求項1記載の混合物。 - 付加的なN末端ペプチド配列が、n 1 -n 2 -S-P-n 5 -n 6 -P(SEQ ID NO:149)の配列もしくはその断片であり、ここで、n 1 はAおよびVからなる群より選択されるアミノ酸であり、n 2 はEおよびDからなる群より選択されるアミノ酸であり、n 5 はKおよびRからなる群より選択されるアミノ酸であり、ならびにn 6 はKおよびRからなる群より選択されるアミノ酸であるか;または
付加的なC末端ペプチド配列が、
(i)V-c 2 -E-G-c 5 -Q-Q-E-G-A-Q-Q-P-S-C (SEQ ID NO: 150)の配列もしくはその断片であり、ここで、c 2 はQおよびRからなる群より選択されるアミノ酸であり、ならびにc 5 はVおよびAからなる群より選択されるアミノ酸であるか、または
(ii)A-V-c 3 -E-G-c 6 -Q-Q-E-G-A-Q-Q-P-S (SEQ ID NO: 151)の配列もしくはその断片であり、ここで、c 3 はQおよびRからなる群より選択されるアミノ酸であり、ならびにc 6 はVおよびAからなる群より選択されるアミノ酸である、
請求項4記載の混合物。 - 各単離ペプチドがリガンドにコンジュゲートされているか、または1つもしくは複数の単離ペプチドがビオチン化されている、請求項1〜5のいずれか一項記載の混合物。
- 1つもしくは複数の単離ペプチドが、
(i)ストレプトアビジン、重合ストレプトアビジン、アビジン、もしくはニュートラアビジン;
(ii)血清アルブミン、キーホールリンペットヘモシアニン(KLH)、および免疫グロブリンFcドメインから選択される担体タンパク質;
(iii)デンドリマー;
(iv)多重抗原性ペプチド系(MAPS)の部分;または
(v)コロイド粒子、ナノ粒子、コロイドナノ粒子、コアシェル構造粒子、もしくは中空ナノスフェア
に、任意で末端のアミノ酸結合残基を介して、コンジュゲートされている、請求項1〜5のいずれか一項記載の混合物。 - 各単離ペプチドが、固体支持体に、任意で末端のアミノ酸結合残基を介して、固定化されている、請求項1〜5のいずれか一項記載の混合物。
- 固体支持体が、ビーズ、ラテラルフローイムノアッセイ装置中の流路、マイクロタイタープレート中のウェル、またはローター中の流路である、請求項8記載の混合物。
- 以下の工程を含む、試料中でボレリア抗原のエピトープに対する抗体を検出する方法:
試料を請求項1〜9のいずれか一項記載の単離ペプチドの混合物と接触させる工程;および
該混合物中の1つまたは複数の単離ペプチドを含む抗体-ペプチド複合体の形成を検出する工程であって、該複合体の形成が、ボレリア抗原のエピトープに対する抗体が該試料中に存在することを表す、工程。 - ボレリア抗原が、ボレリア・ブルグドルフェリ(Borrelia burgdorferi)種、ボレリア・アフゼリ(Borrelia afzelli)種、またはボレリア・ガリニ(Borrelia garinii)種に由来する、請求項10記載の混合物。
- 以下の工程を含む、対象においてライム病を診断するための方法:
対象由来の試料を請求項1〜9のいずれか一項記載の単離ペプチドの混合物と接触させる工程;および
該混合物中の1つまたは複数の単離ペプチドを含む抗体-ペプチド複合体の形成を検出する工程であって、該複合体の形成が、対象がライム病を有することを表す、工程。 - 検出工程が、(i)ELISAアッセイを実施すること、(ii)ラテラルフローアッセイを行うこと、(iii)凝集アッセイを実施すること、(iv)ウエスタンブロット、スロットブロット、もしくはドットブロットを実施すること、または(v)分析用ローターを通じて試料を流すことを含む、請求項10〜12のいずれか一項記載の方法。
- 試料が、(i)ヒト、イヌ、もしくはウマの対象、または(ii)体液に由来する、請求項10〜12のいずれか一項記載の方法。
- 請求項1〜9のいずれか一項記載の単離ペプチドの混合物と、該混合物中の1つまたは複数の単離ペプチドのエピトープを認識する抗体に結合することができる標識試薬とを含む、キット。
- 標識試薬が、
(i)検出可能な標識にコンジュゲートされた抗ヒト、抗イヌ、もしくは抗ウマIgG/IgM抗体;または
(ii)検出可能な標識にコンジュゲートされたプロテインAおよび/もしくはプロテインG
である、請求項15記載のキット。 - 検出可能な標識がコロイド金粒子である、請求項16記載のキット。
Applications Claiming Priority (3)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
US201161556061P | 2011-11-04 | 2011-11-04 | |
US61/556,061 | 2011-11-04 | ||
PCT/US2012/063594 WO2013067524A1 (en) | 2011-11-04 | 2012-11-05 | Peptides and methods for the detection of lyme disease antibodies |
Related Child Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP2018190592A Division JP2019048811A (ja) | 2011-11-04 | 2018-10-09 | ライム病抗体の検出のためのペプチドおよび方法 |
Publications (3)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JP2015504420A JP2015504420A (ja) | 2015-02-12 |
JP2015504420A5 true JP2015504420A5 (ja) | 2015-12-24 |
JP6839485B2 JP6839485B2 (ja) | 2021-03-10 |
Family
ID=48192911
Family Applications (3)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP2014540187A Active JP6839485B2 (ja) | 2011-11-04 | 2012-11-05 | ライム病抗体の検出のためのペプチドおよび方法 |
JP2018190592A Pending JP2019048811A (ja) | 2011-11-04 | 2018-10-09 | ライム病抗体の検出のためのペプチドおよび方法 |
JP2020160834A Withdrawn JP2021004251A (ja) | 2011-11-04 | 2020-09-25 | ライム病抗体の検出のためのペプチドおよび方法 |
Family Applications After (2)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP2018190592A Pending JP2019048811A (ja) | 2011-11-04 | 2018-10-09 | ライム病抗体の検出のためのペプチドおよび方法 |
JP2020160834A Withdrawn JP2021004251A (ja) | 2011-11-04 | 2020-09-25 | ライム病抗体の検出のためのペプチドおよび方法 |
Country Status (11)
Country | Link |
---|---|
US (7) | US8758772B2 (ja) |
EP (3) | EP2773654A4 (ja) |
JP (3) | JP6839485B2 (ja) |
KR (3) | KR20230035134A (ja) |
CN (1) | CN103998459A (ja) |
CA (1) | CA2851540C (ja) |
DK (1) | DK3502125T3 (ja) |
ES (1) | ES2967710T3 (ja) |
FI (1) | FI3502125T3 (ja) |
PL (1) | PL3502125T3 (ja) |
WO (1) | WO2013067524A1 (ja) |
Families Citing this family (25)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US20140186861A1 (en) * | 2011-07-11 | 2014-07-03 | Uvic Industry Partnerships Inc. | Soluble treponema pallidum protein tp0453, tp0453-tp0326 fusion protein, and use in syphilis diagnosis |
US8758772B2 (en) | 2011-11-04 | 2014-06-24 | Abaxis, Inc. | Peptides and methods for the detection of lyme disease antibodies |
KR101975178B1 (ko) * | 2011-11-21 | 2019-05-07 | 아박시스, 인크. | 측방 유동 및 관련된 면역검정에서의 신호 증폭 |
WO2015054319A1 (en) * | 2013-10-07 | 2015-04-16 | University Of Central Florida Research Foundation, Inc. | Method, kits and materials for detection of lyme disease borrelia sp. infection |
US9194870B2 (en) | 2014-01-21 | 2015-11-24 | Abaxis, Inc. | Peptides, devices, and methods for the detection of Anaplasma antibodies |
WO2015148609A2 (en) * | 2014-03-26 | 2015-10-01 | Li-Cor, Inc. | Immunoassays using colloidal crystals |
US10274491B2 (en) | 2014-07-07 | 2019-04-30 | Veramarx, Inc. | Biomarker signatures for lyme disease and methods of use thereof |
TWI691716B (zh) | 2014-08-13 | 2020-04-21 | 美商艾巴希斯公司 | 電漿特異性結合搭配物檢定中之信號放大 |
WO2016049148A1 (en) | 2014-09-24 | 2016-03-31 | Wellstat Diagnostics, Llc | Compositions and methods for te diagnosis of lyme disease |
CN117434261A (zh) | 2015-08-04 | 2024-01-23 | 硕腾服务有限责任公司 | 基于溶液的等离子体特异性结合配偶体测定中的信号放大 |
US11131670B2 (en) | 2015-08-27 | 2021-09-28 | Quidel Corporation | Immunoassay test device with two fluid flow paths for detection and differentiation of two or more analytes |
EP3359558B1 (en) * | 2015-10-06 | 2023-12-13 | Bio-Rad Laboratories, Inc. | Borrelia immunoassays and materials therefor |
WO2017119881A1 (en) | 2016-01-06 | 2017-07-13 | Veramarx, Inc. | Biomarker signatures for lyme disease differentiation and methods of use thereof |
EP3252470B1 (en) * | 2016-06-03 | 2020-07-29 | Te?ted Oy | A method and a solid support for detecting tick-borne microbes in a biological sample |
US20170370925A1 (en) * | 2016-06-27 | 2017-12-28 | Tgr Biosciences Pty Ltd. | Lateral Flow Analyte Detection |
CN106432487A (zh) * | 2016-10-31 | 2017-02-22 | 杭州贝英福生物科技有限公司 | 一种伽氏疏螺旋体多克隆抗体及应用 |
CN106397589A (zh) * | 2016-10-31 | 2017-02-15 | 杭州贝英福生物科技有限公司 | 一种狭义伯氏疏螺旋体多克隆抗体及应用 |
CN110892250A (zh) | 2017-01-30 | 2020-03-17 | 爱贝斯股份有限公司 | 基于溶液的等离子体振子特异性结合配偶体测定和金属纳米结构 |
CN106932567B (zh) * | 2017-02-27 | 2018-10-30 | 天津市泌尿外科研究所 | 一种重组蛋白a介导的免疫靶向纳米金的制备方法 |
US11331019B2 (en) | 2017-08-07 | 2022-05-17 | The Research Foundation For The State University Of New York | Nanoparticle sensor having a nanofibrous membrane scaffold |
WO2019060885A1 (en) * | 2017-09-25 | 2019-03-28 | The Trustees Of Columbia University In The City Of New York | SEROLOGICAL ASSAY FOR THE DETECTION OF EXPOSURE TO PATHOGENIC AGENTS CARRIED OUT BY TICKS AND INFECTION THEREOF |
CN109596824A (zh) * | 2019-01-04 | 2019-04-09 | 杭州奥泰生物技术股份有限公司 | 一种快速诊断莱姆病的检测试纸及其制备方法 |
US10928394B2 (en) | 2019-02-07 | 2021-02-23 | Julian R. K. Kage | Rapid test for lyme bacteria |
CN111018998B (zh) * | 2019-12-04 | 2021-10-29 | 杭州傲锐生物医药科技有限公司 | 一种莱姆重组融合蛋白OspC-VlsE及其应用 |
EP4220166A1 (en) * | 2022-02-01 | 2023-08-02 | Universitat Rovira I Virgili (URV) | In vitro method for detecting antibodies in a sample |
Family Cites Families (38)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US4366246A (en) | 1977-11-08 | 1982-12-28 | Genentech, Inc. | Method for microbial polypeptide expression |
US4888276A (en) | 1986-06-26 | 1989-12-19 | Minnesota Mining And Manufacturing Company | Method and composition for the diagnosis of Lyme disease |
US4721617A (en) | 1986-08-14 | 1988-01-26 | Regents Of The University Of Minnesota | Vaccine against lyme disease |
US5385826A (en) | 1989-04-21 | 1995-01-31 | Gundersen Medical Foundation, Ltd. | Diagnostic assay for lyme disease |
DE4015911A1 (de) | 1989-09-19 | 1991-03-28 | Max Planck Gesellschaft | Impfstoff gegen die lyme-krankheit |
US5187065A (en) | 1989-12-22 | 1993-02-16 | Schutzer Steven E | Method and materials for detecting lyme disease |
WO1992000055A1 (en) | 1990-06-15 | 1992-01-09 | Yale University | Compositions and methods for the prevention and diagnosis of lyme disease |
US5155022A (en) | 1991-02-08 | 1992-10-13 | Becton, Dickinson And Company | Assay for lyme disease |
US5324630A (en) | 1991-06-28 | 1994-06-28 | The Regents Of The University Of California | Methods and compositions for diagnosing lyme disease |
US6221363B1 (en) | 1991-07-11 | 2001-04-24 | Baxter Aktiengesellschaft | Vaccine for the prevention of lyme disease |
WO1993003184A1 (en) | 1991-08-09 | 1993-02-18 | Mccann Associates, Inc. | Method for detecting lyme disease and composition |
US5965702A (en) | 1991-10-21 | 1999-10-12 | Abbott Laboratories | Borrelia burgdorferi antigens and uses thereof |
US5618533A (en) | 1992-02-11 | 1997-04-08 | Yale University | Flagellin-based polypeptides for the diagnosis of lyme disease |
US5308753A (en) | 1992-02-20 | 1994-05-03 | The Government Of The United States Of America As Represented By The Secretary Of The Department Of Health And Human Services | Methods for purifying and detecting IGM antibodies |
US5620862A (en) | 1993-11-24 | 1997-04-15 | University Of Connecticut | Methods for diagnosing early Lyme disease |
US5618333A (en) | 1995-03-28 | 1997-04-08 | Buchholz, Jr.; Leroy H. | Method for volatile organic compound recycling |
US5932220A (en) | 1995-05-08 | 1999-08-03 | Board Of Regents University Of Texas System | Diagnostic tests for a new spirochete, Borrelia lonestari sp. nov. |
EP0894143B2 (en) | 1996-02-21 | 2012-04-18 | Board Of Regents, The University Of Texas System | Vmp-like sequences of pathogenic borrelia |
US6716574B2 (en) | 1996-05-02 | 2004-04-06 | Dako A/S | Osp-C derived peptide fragments |
US6902893B1 (en) | 1997-06-20 | 2005-06-07 | Gil H. Choi | Lyme disease vaccines |
CN1261896A (zh) | 1997-06-30 | 2000-08-02 | 杜雷安教育基金会行政处 | 诊断和预防莱姆病用的组合物的表面抗原和蛋白质 |
AU4654500A (en) | 1999-04-21 | 2000-11-02 | Boston Medical Center Corporation | Prevention, diagnosis and treatment of lyme disease |
US6475492B1 (en) | 1999-04-28 | 2002-11-05 | The Administrators Of The Tulane Educational Fund | Peptides and assays for the diagnosis of lyme disease |
US6665652B1 (en) | 1999-07-28 | 2003-12-16 | Richard B. Porwancher | Method of diagnosis of lyme disease |
US20030129680A1 (en) | 2001-10-31 | 2003-07-10 | O'connor Thomas Patrick | Multi-analyte assay device |
US7105311B2 (en) | 2001-05-03 | 2006-09-12 | Immunetics, Inc. | Systems and methods for detection of analytes in biological fluids |
US6838247B2 (en) | 2002-06-19 | 2005-01-04 | Bowen Research And Training | Test for lyme disease |
AU2003299872A1 (en) | 2002-12-20 | 2004-07-22 | Board Of Regents, The University Of Texas System | Vmp-like sequences of pathogenic borrelia species and strains |
US20060046310A1 (en) | 2004-08-25 | 2006-03-02 | Zong-Li Xia | Amplification method for solid phase immunoassays |
US7390626B2 (en) | 2005-02-25 | 2008-06-24 | Immunosciences Lab., Inc. | Methods and kit for diagnosing tick borne illnesses |
EP1869468B1 (en) | 2005-03-29 | 2010-05-05 | Inverness Medical Switzerland GmbH | Colloidal metal conjugates |
WO2007133623A2 (en) | 2006-05-10 | 2007-11-22 | Biopeptides Corporation | Peptide diagnostic agent for lyme disease |
US7776618B2 (en) | 2007-03-01 | 2010-08-17 | Church & Dwight Co., Inc. | Diagnostic detection device |
WO2009003177A1 (en) | 2007-06-27 | 2008-12-31 | Inbios International, Inc. | Lateral flow assay system and methods for its use |
EP2058663A1 (en) | 2007-11-12 | 2009-05-13 | Euro-Diagnostica B.V. | Method for the immobilization of an analyte on a solid support |
JP2009236685A (ja) | 2008-03-27 | 2009-10-15 | Sysmex Corp | クロマトグラフィー用試験具 |
JP2013511530A (ja) | 2009-11-17 | 2013-04-04 | アバクシス, インコーポレイテッド | ライム病抗体の検出のためのペプチドおよび方法 |
US8758772B2 (en) | 2011-11-04 | 2014-06-24 | Abaxis, Inc. | Peptides and methods for the detection of lyme disease antibodies |
-
2012
- 2012-11-02 US US13/667,909 patent/US8758772B2/en active Active
- 2012-11-05 FI FIEP19150770.6T patent/FI3502125T3/fi active
- 2012-11-05 EP EP12846033.4A patent/EP2773654A4/en not_active Ceased
- 2012-11-05 PL PL19150770.6T patent/PL3502125T3/pl unknown
- 2012-11-05 KR KR1020237006043A patent/KR20230035134A/ko not_active Application Discontinuation
- 2012-11-05 WO PCT/US2012/063594 patent/WO2013067524A1/en active Application Filing
- 2012-11-05 CA CA2851540A patent/CA2851540C/en active Active
- 2012-11-05 CN CN201280062344.4A patent/CN103998459A/zh active Pending
- 2012-11-05 DK DK19150770.6T patent/DK3502125T3/da active
- 2012-11-05 EP EP23206262.0A patent/EP4296673A3/en active Pending
- 2012-11-05 KR KR1020197035277A patent/KR102503883B1/ko active IP Right Grant
- 2012-11-05 ES ES19150770T patent/ES2967710T3/es active Active
- 2012-11-05 JP JP2014540187A patent/JP6839485B2/ja active Active
- 2012-11-05 EP EP19150770.6A patent/EP3502125B1/en active Active
- 2012-11-05 KR KR1020147015224A patent/KR20140091735A/ko active Search and Examination
-
2014
- 2014-06-13 US US14/304,809 patent/US9201071B2/en active Active
-
2015
- 2015-10-27 US US14/924,358 patent/US9766238B2/en active Active
-
2017
- 2017-08-23 US US15/684,635 patent/US10073095B2/en active Active
-
2018
- 2018-09-10 US US16/126,419 patent/US10921321B2/en active Active
- 2018-10-09 JP JP2018190592A patent/JP2019048811A/ja active Pending
-
2020
- 2020-09-25 JP JP2020160834A patent/JP2021004251A/ja not_active Withdrawn
-
2021
- 2021-01-14 US US17/149,227 patent/US11573227B2/en active Active
-
2023
- 2023-01-03 US US18/149,612 patent/US20230228747A1/en active Pending
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
JP2015504420A5 (ja) | ||
JP2013511530A5 (ja) | ||
FI3502125T3 (fi) | Peptidejä ja menetelmiä lymen taudin vasta-aineiden havaitsemiseksi | |
JP2016500815A5 (ja) | ||
JP2013511546A5 (ja) | ||
JP2016505634A5 (ja) | ||
CA2406240C (en) | Hcv anti-core monoclonal antibodies | |
JP2017505436A5 (ja) | ||
US20150111784A1 (en) | Detecting Cells Secreting A Protein of Interest | |
JP2009517652A (ja) | 強結合対の構築による高感度磁気捕獲分析 | |
US10208290B2 (en) | Virion display array for profiling functions and interactions of human membrane proteins | |
WO2014071455A1 (en) | Diagnostic, prognostic, therapeutic and screening protocols with respect to infectious mycobacterium | |
AU2013344322A1 (en) | Diagnostic, prognostic, therapeutic and screening protocols | |
JP5414667B2 (ja) | 特異的免疫グロブリンクラスg抗体の検出方法 | |
WO2023195348A1 (ja) | 抗ヒトヘモグロビンα鎖モノクローナル抗体又はその抗原結合性断片、ヒトヘモグロビン及び/又は糖化ヒトヘモグロビンを検出する方法、ヒトヘモグロビン及び/又は糖化ヒトヘモグロビンの検出キット、並びに、ペプチド | |
US7094551B2 (en) | Immunoassays, assay methods, antibodies and method of creating antibodies for detecting FGF-23 | |
KR20220063139A (ko) | 항체의 항원 결합 부위에 결합하는 펩티드 및 이를 이용한 분석 방법 | |
JP4554356B2 (ja) | サンドイッチアッセイおよびキット | |
JP2016223913A (ja) | 被検対象の検出方法並びにそのための免疫測定器具及びモノクローナル抗体 | |
JP3960614B2 (ja) | 抗ペプチド抗体測定法とペプチドワクチンのワクチン候補選択方法 | |
JP7315966B2 (ja) | 生物学的試料中の遊離aimの免疫学的分析方法 | |
US20240102998A1 (en) | Methods and materials for improved immunoassays using synthetic antigens | |
JP2023180317A (ja) | エピトープ選択的モノクローナル抗体作製方法 | |
JP7416485B2 (ja) | スイッチング結合剤、その製造方法、及びそれを用いた薬学組成物、検査キット及び抗原と抗体との分析方法 | |
WO2023190560A1 (ja) | ヒトb型ナトリウム利尿ペプチド又はその前駆体若しくは分解物を検出するための方法、組成物、及びキット |