JP2013076666A - 表面プラズモン励起増強蛍光分光法を用いた前立腺特異抗原の定量方法 - Google Patents
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Abstract
【解決手段】表面プラズモン励起増強蛍光分光法〔SPFS〕を用いてβ−N−アセチルガラクトサミン残基および/またはフコースα(1,2)ガラクトース残基を糖鎖の末端に有する前立腺特異抗原〔PSA〕を定量する方法であって、β−N−アセチルガラクトサミン残基および/またはフコースα(1,2)ガラクトース残基を糖鎖の末端に有するPSAとの親和性が、該残基を糖鎖の末端に有さないPSAとの親和性より高いレクチンを捕捉分子として用いることを特徴とする、該残基を糖鎖の末端に有するPSAを定量する方法。
【選択図】図5
Description
そこで、本発明は、特許文献2に記載されているような、定量性はあるものの煩雑な工程を要するカラム等を用いずに、前立腺癌に特異的な糖鎖を有する前立腺特異抗原〔PSA〕の血中含有量の測定を、診断用途に耐え得る感度と迅速性とを併せ持って定量する方法を提供することを課題とする。
上記レクチンは、キカラスウリレクチン−II〔TJA−II〕および/またはノダフジレクチン〔WFA〕であることが好ましい。
上記表面プラズモン励起増強蛍光分光法による蛍光量の測定を行いながら、上記レクチンと上記前立腺特異抗原との反応を実施することが好ましい。
本発明に係る、下記の残基を糖鎖の末端に有するPSAを定量する方法は、SPFSを用いてβ−N−アセチルガラクトサミン残基および/またはフコースα(1,2)ガラクトース残基を糖鎖の末端に有するPSAを定量する方法であって、β−N−アセチルガラクトサミン残基および/またはフコースα(1,2)ガラクトース残基を糖鎖の末端に有するPSAとの親和性が、該残基を糖鎖の末端に有さないPSAとの親和性より高いレクチンを捕捉分子として使用することを特徴とする。
本発明において、「β−N−アセチルガラクトサミン残基および/またはフコースα(1,2)ガラクトース残基を糖鎖の末端に有するPSA」を「特定の糖鎖を有するPSA」または単に「特定アナライト」ともいい、「これら残基を糖鎖の末端に有さないPSA」を「特定の糖鎖を有さないPSA」または単に「非特定アナライト」ともいい、さらに、これらPSAをまとめて単に「アナライト」ともいう。また「蛍光色素により標識されたレクチン」を単に「蛍光標識レクチン」や「蛍光標識されたレクチン」とも記載する。
工程(i)として、アナライトを含有する検体をセンサーチップに接触させた後、リガンドに結合した該アナライト以外の検体に含有される成分を洗浄し;
工程(ii)として、蛍光色素が標識されたレクチンを、工程(i)を経て得られたセンサーチップに接触させ;
工程(iii)として、SPFSに基づき、透明支持体の、上記金属薄膜を形成していないもう一方の表面からレーザ光を照射し、励起された蛍光色素から発光された蛍光量を測定し、その結果から検体中に含有される特定アナライト量を算出する、上記工程(i)〜(iii)を含むことが好ましい。
本発明において、捕捉分子とは、サンドイッチアッセイ(一次捕捉分子であっても二次捕捉分子であってもよく、蛍光色素に標識されていても、されていなくてもよい。)に限らず、SPFSを使用するあらゆるアッセイにおいて、特定アナライトを捕捉するために用いる分子を意味する。
レクチンを標識する蛍光色素とは、本発明において、所定の励起光を照射する、または電界効果を利用して励起することによって蛍光を発光する物質の総称であり、該「蛍光」は、燐光など各種の発光も含む。
蛍光色素により標識されたレクチンの作製方法としては、例えば、まず蛍光色素にカルボキシル基を付与し、該カルボキシル基を、水溶性カルボジイミド〔WSC〕(例えば、1-エチル-3-(3-ジメチルアミノプロピル)カルボジイミド塩酸塩〔EDC〕など)とN−ヒドロキシコハク酸イミド〔NHS〕とにより活性エステル化し、次いで活性エステル化したカルボキシル基とレクチンが有するアミノ基とを水溶性カルボジイミドを用いて脱水反応させ固定化させる方法;イソチオシアネートおよびアミノ基をそれぞれ有するレクチンおよび蛍光色素を反応させ固定化する方法;スルホニルハライドおよびアミノ基をそれぞれ有するレクチンおよび蛍光色素を反応させ固定化する方法;ヨードアセトアミドおよびチオール基をそれぞれ有するレクチンおよび蛍光色素を反応させ固定化する方法;ビオチン化された蛍光色素とストレプトアビジン化されたレクチン(あるいは、ストレプトアビジン化された蛍光色素とビオチン化されたレクチン)とを反応させ固定化する方法などが挙げられる。
検体としては、例えば、血液(血清・血漿),尿,鼻孔液,唾液,便,体腔液(髄液,腹水,胸水等)などが挙げられ、所望の溶媒、緩衝液等に適宜希釈して用いてもよい。これら検体のうち、血液,血清,血漿,尿,鼻孔液および唾液が好ましい。
接触は、流路中に循環する送液に検体が含まれ、センサーチップのリガンドが固定化されている片面のみが該送液中に浸漬されている状態において、センサーチップと検体とを接触させる態様が好ましい。
センサーチップに流路を形成する方法としては、センサーチップの金属薄膜が形成されている表面に、流路高さ0.5mmを有するポリジメチルシロキサン〔PDMS〕製シートを該センサーチップの金属薄膜が形成されている部位を囲むようにして圧着し、次に、該ポリジメチルシロキサン〔PDMS〕製シートとセンサーチップとをビス等の閉め具により固定することにより形成することが好ましい。
循環送液させる際の温度および時間としては、検体の種類などにより異なり、特に限定されるものではないが、通常20〜40℃×1〜60分間、好ましくは37℃×5〜15分間である。
上述したように、本発明の定量方法をサンドイッチアッセイに用いる際にセンサーチップを用いることが好ましく、透明支持体と金属薄膜とSAMと、好ましくは固相化層と、リガンド(上記一次抗体が好ましい。)とを含んでなる。
本発明において、センサーチップの構造を支持する基板として透明支持体が用いられる。本発明において、センサ基板として透明支持体を用いるのは、後述する金属薄膜への光照射をこの透明支持体を通じて行うからである。
本発明に係るセンサーチップでは、上記透明支持体の一方の表面に金属薄膜を形成する。この金属薄膜は、光源からの照射光により表面プラズモン励起を生じ、電場を発生させ、蛍光色素の発光をもたらす役割を有する。
金属薄膜の厚さが上記範囲内であると、表面プラズモンが発生し易いので好適である。なお、金属薄膜の大きさ(縦×横)は特に限定されない。
SAM〔Self-Assembled Monolayer;自己組織化単分子膜〕は、リガンド、好ましくは固相化層を固定化する足場として、またセンサーチップをサンドイッチアッセイに用いた際に蛍光分子の金属消光を防止する目的で、上記金属薄膜の、上記透明支持体とは接していないもう一方の表面に形成される。
固相化層は、上記SAMの、上記金属薄膜とは接していないもう一方の表面に形成されていてもよい、3次元構造を有するものであることが好ましい。
固相化層(例えば、デキストランまたはデキストラン誘導体からなるもの)は、その密度として2ng/mm2未満を有することが好ましい。固相化層の密度は、用いる高分子の種類に応じて適宜調整することができる。上記高分子が上記SAMに、このような密度の範囲内で固相化されていると、センサーチップをアッセイ法に用いた場合に、アッセイのシグナルが安定化し、かつ増加するため好適である。
すなわち、好ましくは分子量1kDa以上5,000kDa以下であり、上述したようなカルボキシメチルデキストランを0.01mg/mL以上100mg/mL以下と、N−ヒドロキシコハク酸イミド〔NHS〕を0.01mM以上300mM以下と、水溶性カルボジイミド〔WSC〕を0.01mM以上500mM以下とを含むMES緩衝生理食塩水〔MES〕に、透明支持体と金属薄膜とSAMとがこの順序で積層された基板を0.2時間以上3.0時間以下浸漬し、SAMにカルボキシメチルデキストランを固定化することができる。
本発明において、リガンド(一次捕捉分子)は、センサーチップをサンドイッチアッセイに用いた際に、検体中のアナライトを固定(捕捉)させる目的で用いられるものである。このようなリガンドは、上記金属薄膜またはSAMに固定化されていてもよいが、上記固相化層の中および外面に固定化、すなわち固相化層の3次元構造の中に分散して固定化されることが好ましい。
このリガンドの固定化方法としては、例えば、カルボキシメチルデキストラン〔CMD〕などの反応性官能基を有する高分子が有するカルボキシル基を、水溶性カルボジイミド〔WSC〕(例えば、1-エチル-3-(3-ジメチルアミノプロピル)カルボジイミド塩酸塩〔EDC〕など)とN−ヒドロキシコハク酸イミド〔NHS〕とにより活性エステル化し、このように活性エステル化したカルボキシル基と、リガンドが有するアミノ基とを水溶性カルボジイミドを用いて脱水反応させ固定化させる方法;上記SAMが有するカルボキシル基を、上述のようにしてリガンドが有するアミノ基と脱水反応させ固定化させる方法などが挙げられる。
本発明に用いることができるSPFS用装置は、その一方の表面に一次抗体を固定化したセンサーチップを装填可能な装置であって、PSAが該一次抗体に結合し、さらに蛍光色素により標識されたレクチンが、該PSAのうちβ−N−アセチルガラクトサミン残基および/またはフコースα(1,2)ガラクトース残基を糖鎖の末端に有するPSAに結合することを可能とする構成を含んでなることが好ましい。
送液するためのポンプとしては、例えば、送液が微量な場合に好適なマイクロポンプ,循環送液には適用できないが送り精度が高く脈動が少ないシリンジポンプ,微量送液には不向きな場合があるが簡易で取り扱い性に優れるがチューブポンプなどが挙げられる。送液手段としては上記のポンプに限定されることなく、目的や用途に応じて種々の手段を適宜選択して用いることができる。
[実施例1](SPFSを用いたTJA−IIレクチンによるPSA糖鎖の検出)
(1-1)TJA−IIレクチンの蛍光標識化
TJA−IIレクチン〔Trichosanthes japonica Lectin〕(生化学工業(株))を、Alexa Fluor(商標名)647 タンパク質ラベリングキット(インビトロゲン社)を用いて蛍光標識化した。手順は該キットに添付のプロトコールに従った。未反応レクチンや未反応蛍光等を除去するため、限外濾過膜(日本ミリポア(株)製)を用いて反応物を精製し、Alexa Fluor 647標識TJA−II溶液を得た。得られた蛍光標識化TJA−IIレクチンの溶液はタンパク定量後、4℃で保存した。
β−N−アセチルガラクトサミン残基が発現したPSAを産生するLNCaP(Human prostate adenocarcinoma cell line)を培養し、上清を回収し、遠心分離後にPSA濃度をELISAにて測定し、−80℃で保存した。
厚さ1mmのガラス製の透明平面基板「S−LAL10」((株)オハラ製、屈折率〔nd〕=1.72)を、プラズマドライクリーナー「PDC200」(ヤマト科学(株)製)でプラズマ洗浄した。プラズマ洗浄された該基板の片面に、まずクロム薄膜をスパッタリング法により形成し、さらにその表面に金薄膜をスパッタリング法により形成した。このクロム薄膜の厚さは1〜3nm、金薄膜の厚さは44〜52nmであった。
抗原添加工程:送液をPBSに代え、LNCaP培養上清を段階希釈し、PSA濃度が0.1, 0.5, 1, 5, 10ng/mLとなる溶液を0.5mLずつ添加し、それぞれ25分間循環させた。
(2-1)WFAレクチンの蛍光標識化
WFA〔Wisteria floribunda Agglutinin〕(Vector社)を、Alexa Fluor(商標名) 647 タンパク質ラベリングキット(インビトロゲン社)を用いて蛍光標識化した。手順は該キットに添付のプロトコールに従った。未反応レクチンや未反応蛍光等を除去するため、限外濾過膜(日本ミリポア(株)製)を用いて反応物を精製し、Alexa Fluor 647標識WFA溶液を得た。得られた蛍光標識化レクチンの溶液はタンパク定量後、4℃で保存した。
上記(2-1)で得られたWFAレクチンを用いて、実施例1の(1-2),(1-3),(1-4)と同様の方法にて、シグナルを取得した。なお、抗原の添加量は、LNCaP培養上清を段階希釈してPSA濃度が0.1, 0.5, 2, 10, 50ng/mLとなる溶液を0.5mLずつ添加して順次測定した。測定の結果を図2に示す。
実施例1(1-4)において、蛍光標識化レクチン添加後から、同時に検出を実施すること以外は実施例1と同様にしてシグナルを取得した。すなわち、まず抗原としてLNCaP培養上清をPSA濃度が0.5ng/mLとなるように希釈した溶液を添加し、洗浄後に蛍光標識化レクチン(1ng/mL)含むPBSを5mL添加し、150秒間循環させ、送液直後から蛍光強度の測定を行い送液時間とCCDにて検出されるシグナルをプロットした。次に、蛍光標識化レクチン溶液からTween20を0.05重量%含むTBS溶液へと送液を切り替え、切り替え直後から20分間(ただし、図3のグラフ中、切り替え直後から150秒間のみのシグナルを示す。)、蛍光標識化レクチンの抗原からの解離反応をCCDにて蛍光シグナルを測定することで観察した。上記の一連のシグナルをブロットした結果を図3に示す。
実施例3において、LNCaP培養上清の代わりにPBSを0.5mLずつ添加し、25分間循環させ、その後に、蛍光標識化レクチン(1ng/mL)を含むPBSを5mL添加し、150秒間循環させ、送液直後から蛍光強度の測定を行い送液時間とCCDにて検出されるシグナルをプロットした。さらに、蛍光標識化レクチン溶液からTween20を0.05重量%含むTBS溶液へと送液を切り替え、切り替え直後から20分間、蛍光標識化レクチンの抗原からの解離反応をCCDにて蛍光シグナルを測定することでリファレンスデータを取得した。取得したリファレンスデータを用いて、LNCaP培養上清を添加した場合のデータ(実施例3)を規格化した結果を図4に示す。
Claims (7)
- 表面プラズモン励起増強蛍光分光法を用いてβ−N−アセチルガラクトサミン残基および/またはフコースα(1,2)ガラクトース残基を糖鎖の末端に有する前立腺特異抗原を定量する方法であって、β−N−アセチルガラクトサミン残基および/またはフコースα(1,2)ガラクトース残基を糖鎖の末端に有する前立腺特異抗原との親和性が、該残基を糖鎖の末端に有さない前立腺特異抗原との親和性より高いレクチンを捕捉分子として使用することを特徴とする、該残基を糖鎖の末端に有する前立腺特異抗原を定量する方法。
- 上記レクチンが、蛍光色素により標識されたレクチンである請求項1に記載の定量方法。
- 上記レクチンが、キカラスウリレクチン−II〔TJA−II〕および/またはノダフジレクチン〔WFA〕である請求項1または2に記載の定量方法。
- 上記レクチンを二次捕捉分子として使用するサンドイッチアッセイに用いる請求項1〜3のいずれかに記載の定量方法。
- 上記表面プラズモン励起増強蛍光分光法による蛍光量の測定を行いながら、上記レクチンと上記前立腺特異抗原との反応を実施する請求項4に記載の定量方法。
- 上記サンドイッチアッセイで使用する固相一次抗体が、前立腺特異抗原のタンパク質部分に結合し得る抗体であって、3次元構造を有する固相化層に固定化された抗体である請求項4または5に記載の定量方法。
- 上記サンドイッチアッセイで使用する固相一次抗体に、上記前立腺特異抗原を定量するための検体を接触させることなく蛍光色素により標識された上記レクチンを接触させて、上記表面プラズモン励起増強蛍光分光法による蛍光量を測定することにより、リファレンスデータを算出し、該リファレンスデータとの差分により上記前立腺特異抗原を定量する請求項4〜6のいずれか一項に記載の定量方法。
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