JP2012511910A - 炭水化物原料からの二官能性アルカンの生物学的合成 - Google Patents
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Abstract
Description
本発明の複数の態様は、宿主細胞中での二官能性アルカンの産生のための方法に関する。特に、本発明の複数の態様は、宿主細胞中での炭水化物原料からの二官能性アルカンの産生と関係がある遺伝子の成分を記載する。さらに具体的には、本発明の複数の態様は、2−ケトピメリン酸を介する、アジピン酸、アミノカプロン酸、カプロラクタム、ヘキサメチレンジアミンの産生のための代謝経路を記載する。
原油は、重要な化学物質およびポリマーの合成のためのナンバーワンの出発原料である。石油は次第に希少かつ高価になっているので、生きている微生物またはそれらの精製された酵素を使用する化学物質の産生における再生可能原料の生物学的処理に関心が集まりつつある。生物学的処理、特に、発酵は、何世紀にもわたり飲料を製造するために使用されている。過去50年間にわたり、微生物は、抗生物質、ビタミン、およびアミノ酸のような化合物を製造するために商業的に使用されてきた。しかし、工業用化学物質の製造のためのその使用または微生物はそれほど広まっていない。微生物が、従来の化学的手法により製造することが困難であるかまたはコストがかかる特定の化合物に経済的経路を提供できる可能性があることが、ごく最近になって理解された。
本発明の複数の態様は、α−ケト酸からのα,ω−二官能性Cnアルカンの産生のための、代謝改変(metabolically engineered)宿主細胞に関する。ここでは、α末端官能基とω末端官能基は、−OH、−COOH、および−NH3の群より選択され、nは、4〜8の範囲の整数であり、代謝改変宿主細胞は、少なくとも1つの生合成経路の酵素をコードする少なくとも1つのヌクレオチド配列を含む核酸で遺伝子改変されている。いくつかの実施形態においては、核酸は、2種類以上の遺伝子産物をコードするヌクレオチド配列を含む。代謝改変宿主細胞は、原核生物細胞であり得る。例えば、いくつかの実施形態においては、代謝改変宿主細胞は、嫌気性原核生物細胞である。代謝改変宿主細胞は、E.coli、C.glutanicum、B.flavum、およびB.lactofermentumからなる群より選択され得る。
本発明は、本願の一部を構成する以下の詳細な説明と図面からより完全に理解することができる。
本明細書中で使用される場合は、以下の用語および語句は、以下に示す意味を有するものとする。特に明記されない限りは、本明細書中で使用する全ての技術用語および科学用語は、当業者に一般的に理解されているものと同じ意味を有する。
本発明の複数の態様は、コエンザイムBの生合成に関係があるα−ケト酸鎖の伸長反応を介した二官能性n−アルカンの産生のための新規の改変経路を提供する(図1を参照のこと)。本明細書中で使用される場合は、α−ケト酸、または2−オキソ酸、または2−ケト酸は、互換的に使用され、カルボン酸基に隣接するケトン官能基を含む有機酸を意図する。コエンザイムBの生合成と関係があるα−ケト酸鎖の伸長反応(2−オキソ酸の伸長とも呼ばれる)は、α−ケトグルタル酸塩(C5鎖)とアセチルCoAをα−ケトスベリン酸塩(C8鎖)(コエンザイムB(7−メルカプトヘプタノイルスレオニンホスフェート)の前駆体)と、おそらくはビオチンに変換する生合成経路をいうように本明細書中で使用される。多くの生物は、酵素PEPカルボキシラーゼによりPEPから、またはビオチン依存性酵素であるピルビン酸カルボキシラーゼによりピルビン酸塩からのいずれかにより産生されたオキサロ酢酸塩により、α−ケトグルタル酸塩を合成することができる。α−ケトグルタル酸塩はクレブス回路の重要な中間体であり、α−ケト酸伸長の経路への入力として働く。α−ケト酸伸長のコエンザイムB経路には、以下の工程を触媒する酵素が含まれる:
(1)ホモクエン酸塩を形成させるためのα−ケトグルタル酸塩とアセチルCoAの縮合(例えば、例えばAksA、NifV、Hcs、Lys 20/21のようなホモクエン酸シンターゼの作用による)。
(2)中間体として働くシスホモアコニット酸塩を用いる(2R,3S)ホモイソクエン酸塩への脱水および水和(例えば、例えばAskD/E、LysT/U、Lys4、3−イソプロピルリンゴ酸デヒドラターゼのようなホモアコニターゼの作用による)。
(3)α−ケトアジピン酸塩への(2R,3S)ホモイソクエン酸塩の酸化的脱カルボキシル化(例えば、例えばAksF、Hicdh、Lys12、2−オキソスベリン酸シンターゼ、3−イソプロピルリンゴ酸デヒドロゲナーゼのようなホモイソクエン酸デヒドロゲナーゼの作用による)。
図2に示すように、組み換え体微生物を用いるα−ケト酸源からの二官能性アルカンの産生のための潜在的経路がいくつか存在する。本発明の複数の態様は、α−ケト中間体の、二官能性ブタン分子、二官能性ペンタン分子、二官能性ヘキサン分子、二官能性ヘプタン分子への生物学的変換に関する。目的の二官能性ブタン分子としては、1,4−ブタンジオール、1−ヒドロキシブタノエート、コハク酸、1,4−ジアミノブタン、4−アミノブタナール、および4−アミノブタノールが挙げられるが、これらに限定されない。目的の二官能性ペンタン分子としては、1−ヒドロキシペンタン酸塩、1,5−ペンタンジオール、グルタル酸塩、カダベリン(ペンタン−1,5−ジアミン)、5−アミノペンタナール、および5−アミノペンタノールが挙げられるが、これらに限定されない。目的の二官能性ヘキサン分子としては、1−ヒドロキシヘキサン酸塩、1,6−ヘキサンジオール、アジピン酸塩、ヘキサメチレンジアミン、アミノカプロン酸、6−アミノヘキサナール、および6−アミノヘキサノールが挙げられるが、これらに限定されない。目的の二官能性ヘプタン分子としては、1−ヒドロキシヘプタン酸塩、1,7−ヘプタンジオール、ピメリン酸、1,7−ジアミノヘプタン、7−アミノヘプタナール、および7−アミノヘプタノールが挙げられるが、これらに限定されない。
本発明の複数の態様は、目的のC6二官能性アルカンの産生のための改変経路に関する。特に、本発明の複数の態様は、アジピン酸、アミノカプロン酸(カプロラクタム酸の安定な前駆体)、ヘキサメチレンジアミン、および6−ヒドロキシヘキサン酸塩の産生に関する(図3)。当業者は、C6二官能性アルカンの生物学的産生のためには、アジピン酸塩セミアルデヒドへの生物学的変換(工程m)に2−ケトピメリン酸の利用できる度合いを最大にするために、工程i〜lを排除することが所望されることを理解するものとする。いくつかの実施形態においては、AksAは、A.vinelandii由来の酵素NifVで置き換えられ、A.vinelandii由来の酵素NifVは、2−ケトグルタル酸塩および2−ケトアジピン酸塩の両方に対して作用するが、2−ケトピメリン酸塩に対しては作用しないことが示されている(Howellら、Biochem.,1998;Howellら、J.Bacteriol.,2000;Drevlandら、JBC,2008)。そのような置換は、2−ケト酸伸長経路の工程i〜lを排除する。当業者は、所望される生成物の炭化水素鎖の長さに応じて、わずか1回の伸長ラウンド(例えば、工程a〜d)が必要とされる場合があることを理解するものとする。いくつかの例示的な実施形態においては、一般的な可塑剤であり、ポリエステルの前駆体である、式HO2C(CH2)3CO2Hを持つグルタル酸(ペンタン二酸の名称もある)は、2−ケトグルタル酸塩から生物学的に産生することができ、2−ケトグルタル酸塩は、1回の伸長ラウンドに供され、ケトアジピン酸塩を生じる。グルタル酸は、ポリマー(例えば、ポリエステルポリオールおよびポリアミド)の産生に使用される。いくつかの実施形態においては、1ラウンドの伸長を可能にするために、HcsおよびLys 20/21酵素(S.cerevisiaeおよびT.thermophilusのリジン生合成経路由来)は、グルタル酸の生物学的産生のために2−ケトアジピン酸の利用できる度合いを最大にするために、工程e〜lを排除することを可能にし得る。
(1.アジピン酸の概要)
2005年のアジピン酸についての世界的需要は、270万メートルトンであった。歴史的には、アジピン酸の需要は、毎年2%増えており、2009年中には2〜3%の増大が予想される。アジピン酸は、常に、米国で生産される上位50種の化学物質のうちの1つにランク付けされている。米国内のアジピン酸の90%近くが、ナイロン−6,6の生産に使用される。アジピン酸の他の用途としては、潤滑剤樹脂(lubricants resins)、ポリエステルポリオール、および可塑剤の生産、ならびに、食品酸味料としての用途が挙げられる。
本発明のいくつかの態様は、2−ケトピメリン酸塩の、アジピン酸塩セミアルデヒド(または6−オキソヘキサン酸塩)への脱カルボキシル化、およびアジピン酸を産生するためのアジピン酸セミアルデヒドの脱水素に関する。いくつかの実施形態においては、公開されているMetaCycデカルボキシラーゼ反応を全て、候補である2−ケトピメリン酸デカルボキシラーゼについてスクリーニングした。酵素および活性のリストを、基準(i)2−ケトカルボン酸塩に対して実証した活性、および(ii)タンパク質配列情報の利用できる度合いに基づいて作製した(表2を参照のこと)。いくつかの実施形態においては、表2に列挙する酵素を、提案する改変経路において、全ての2−ケト酸(すなわち、2−ケトピメリン酸塩、2−ケトアジピン酸塩、および2−ケトグルタル酸塩)に対するデカルボキシラーゼ活性についてスクリーニングする。
(1.カプロラクタムの概要)
カプロラクタムは、合成繊維、特に、ナイロン6の製造に主に使用され、ナイロン6は、毛ブラシ、繊維硬化剤(textile stiffeners)、膜コーティング、合成皮革、プラスチック、可塑剤、賦形剤(vehicle)の製造、ポリウレタンの架橋、およびリジンの合成にも使用される。全世界で約25億トンのナイロン6が、毎年生産されている。ナイロン6の生産は、単量体ε−カプロラクタムの開環重合により行われる。ε−カプロラクタムの生産のための出発化合物はベンゼンであり、ベンゼンは、シクロヘキサンまたはフェノールのいずれかに変換され、いずれかの化合物が、シクロヘキサノンを介してシクロヘキサノンオキシムに変換され、その後、この中間体が硫酸の中で加熱される。したがって、解決するべき問題は、石油のような環境的に考えて慎重に扱うべき出発原料への依存を回避するだけではなく、非石油化学のものである、高価ではない、再生可能資源を効率よく使用できるようにする、カプロン酸の合成経路を提供することである。大量のエネルギーの投入の必要を回避し、毒性の副生成物の形成を最少にする、カプロン酸の合成経路を提供することがさらに所望される。
本発明の複数の態様は、α−ケトピメリン酸塩からアミノカプロン酸を生物学的に産生するための2つの改変経路に関する。第1の潜在的経路には、最初の、ケトピメリン酸アミノトランスフェラーゼ(酵素工程II、図2および図3)が、続いて、アミノピメリン酸デカルボキシラーゼ(酵素工程8)が含まれる。ケトピメリン酸アミノトランスフェラーゼ活性を発現する目的の候補の遺伝子としては、lysN(T.thermophilus由来のα−アミノアジピン酸アミノトランスフェラーゼ(EC 2.6.1.7)をコードする)およびホモログ(例えば、kat2);aadat(R.norvegicusのアミノアジピン酸アミノトランスフェラーゼをコードする)およびAADAT(H.sapiensのアミノアジピン酸アミノトランスフェラーゼをコードする)が挙げられるが、これらに限定されない。候補の酵素および活性のリストを、基準(i)グルタル酸塩の存在下で、2−オキソピメリン酸塩の2−アミノピメリン酸への変換を実証したかまたは変換する能力がある、ならびに、(ii)タンパク質配列情報の利用できる度合いに基づいて作製した(表3を参照のこと)。
本発明の複数の態様は、α−ケトピメリン酸塩からヘキサメチレンジアミンを生物学的に産生するための改変経路に関する。ヘキサメチレンジアミンは、ほとんどが、ナイロン6,6、ナイロン6,10、ナイロン6,66の生産に使用され、ナイロン6,6とナイロン6,10は、様々な種のナイロン樹脂およびナイロン繊維にすることができる。
・酵素工程9:アミノアジピン酸レダクターゼまたはホモログ酵素(例えば、Sc−Lys2、EC 1.2.1.31)により触媒されるような、2−アミノピメリン酸塩から2−アミノ−7−オキソヘプタン酸塩(または、2−アミノピメリン酸塩−7−セミアルデヒド)への変換;
・酵素工程10または酵素工程11:例えば、サッカロピンデヒドロゲナーゼ(例えば、Sc−Lys9(EC 1.5.1.10)、またはSc−Lys1(EC 1.5.1.7))により触媒されるような、アミノ−7−オキソヘプタン酸塩から2,7−ジアミノヘプタン酸塩への変換;
・酵素工程12:例えば、リジンデカルボキシラーゼまたはオルニチンデカルボキシラーゼにより触媒されるような、1,7−ジアミノヘプタン酸塩からヘキサメチレンジアミンへの変換。
本発明の1つの態様は、上記のアジピン酸改変経路の中間体であるアジピン酸塩セミアルデヒドからの6−ヒドロキシヘキサン酸塩(6HH)の生物学的産生のための改変経路を開示する。6HHは、環化させてカプロラクトンとすることができるか、または直接重合してポリエステルプラスチック(ポリヒドロキシアルカノエート PHA)とすることができる、6−カーボンヒドロキシアルカン酸塩(6−carbon hydroxyalkanoate)である。いくつかの実施形態においては、アジピン酸塩セミアルデヒドは、単純な水素化により6HHに変換され、そしてこの反応は、アルコールデヒドロゲナーゼ(EC 1.1.1.1)により触媒される。この酵素は、オキシドレダクターゼのファミリー、特に、アクセプターとしてNAD+またはNADP+を用いて、ドナーのCH−OH基に対して作用するものに属する。いくつかの実施形態においては、以下の化学反応を触媒する6−ヒドロキシヘキサン酸デヒドロゲナーゼ(EC 1.1.1.258)が使用される。
本発明の1つの態様は、上記に記載したアジピン酸改変経路の中間体であるアジピン酸塩セミアルデヒドからの、1,6−ヘキサンジオールの生物学的産生のための改変経路を開示する。1,6−ヘキサンジオールは、化学工業に有用な中間体である。これは、様々なポリマーの合成において用途(例えば、ポリウレタンエラストマーおよびポリマー性可塑剤用のポリエステルの生産)があり、ガソリンの精製にも使用される。
いくつかの実施形態においては、Cn ω−アミノアルコールは、γ−アミノブチルアルデヒドデヒドロゲナーゼ(EC 1.2.1.3または1.2.1.19または1.2.1.47)およびアルコールデヒドロゲナーゼを共役させることにより、炭素数が4〜7であるCn末端アミノ酸から作製することができる。好ましい実施形態においては、6−アミノヘキサノールが、γ−アミノブチルアルデヒドデヒドロゲナーゼ(EC 1.2.1.3または1.2.1.19または1.2.1.47)と上記アルコールデヒドロゲナーゼを、アミノカプロン酸の代謝経路と共役させることにより、アミノカプロン酸から作製される。
図5に示すように、組み換え体微生物を用いるα−ケト酸(Cn)供給源からの二官能性アルカン(Cn)の産生のためのいくつかの潜在的経路が存在する。本発明の複数の態様は、α−ケト中間体の二官能性ペンタン分子、二官能性ヘキサン分子、二官能性ヘプタン分子、二官能性オクタン分子への生物学的変換に関する。目的の二官能性ペンタン分子としては、1−ヒドロキシペンタン酸塩、1,5−ペンタンジオール、グルタル酸塩、カダベリン(ペンタン−1,5−ジアミン)、5−アミノペンタナール、および5−アミノペンタノールが挙げられるが、これらに限定されない。目的の二官能性ヘキサン分子としては、1−ヒドロキシヘキサン酸塩、1,6−ヘキサンジオール、アジピン酸塩、ヘキサメチレンジアミン、アミノカプロン酸、6−アミノヘキサナール、および6−アミノヘキサノールが挙げられるが、これらに限定されない。目的の二官能性ヘプタン分子としては、1−ヒドロキシヘプタン酸塩、1,7−ヘプタンジオール、ピメリン酸、1,7−ジアミノヘプタン、7−アミノヘプタナール、および7−アミノヘプタノールが挙げられるが、これらに限定されない。目的の二官能性オクタン分子としては、1,4−オクタンジオール、1−ヒドロキシオクタン酸塩、カプリル酸、1,4−ジアミノオクタン、4−アミノオクタナール、および4−アミノオクタノールが挙げられるが、これらに限定されない。
・酵素工程II:例えば、2−アミノトランスフェラーゼまたはホモログ酵素(例えば、lysN(EC 2.6.1.7)、kat2;aadatおよびAADAT)により触媒されるような、α−ケト酸Cnから2−アミノ−1,n−ジカルボン酸への変換。
・酵素工程30:アルデヒドデヒドロゲナーゼにより触媒されるような、ジカルボン酸からカルボン酸セミアルデヒドへの変換;
・酵素工程1:アルコールデヒドロゲナーゼにより触媒されるような、カルボン酸セミアルデヒドからヒドロキシルカルボン酸への変換;
・酵素工程2:アルデヒドデヒドロゲナーゼまたはアルコールデヒドロゲナーゼにより触媒されるような、ヒドロキシカルボン酸から1,n−アルカンジオールへの変換。
・酵素工程6:1−アミノトランスフェラーゼにより触媒されるような、n−アミノアルデヒドから1,n−ジアミノアルデヒドへの変換;
・酵素工程7:アルコールデヒドロゲナーゼにより触媒されるような、n−アミノアルデヒドからn−アミノアルコールへの変換。
本明細書中に記載する方法にしたがい、経路の開発のための反応物の混合は、細胞の増殖および/またはインキュベーションが可能な任意の容器の中で行うことができる。例えば、反応物の混合は、バイオリアクター、細胞培養フラスコまたはプレート、マルチウェルプレート(例えば、96、384、1056ウェルマイクロタイタープレートなど)、培養フラスコ、発酵槽、または細胞増殖もしくはインキュベーションのための他の容器の中で行われ得る。
。
本発明は、特に、代謝工学のための組成物および方法を提供する。本発明の特別な実施形態が議論されているが、上記明細書は例であり、限定的ではない。本発明の多くのバリエーションが、本明細書を参照して当業者に明らかとなる。本発明の範囲全体は、等価物および本明細書のそれらの範囲全体とともに、そのようなバリエーションとともに、本特許請求の範囲を参照することにより決定されるものとする。
以下に列挙する項目を含む本明細書中に記載した全ての刊行物および特許は、個々の刊行物または特許が、あたかも引用により具体的かつ個別に組み入れられたかのように、それらの全体が引用により本明細書中に組み入れられる。矛盾する場合は、本明細書中のあらゆる定義を含む本出願を優先するものとする。
Claims (82)
- α−ケト酸からのα,ω−二官能性Cnアルカンの産生のための代謝改変宿主細胞であって、ここでは、α末端官能基とω末端官能基は、−OH、−COOH、および−NH3の群より選択され、nは、4〜8の範囲の整数であり、該代謝改変宿主細胞は、少なくとも1つの生合成経路の酵素をコードする少なくとも1つのヌクレオチド配列を含む核酸で遺伝子改変される、宿主細胞。
- 前記核酸が、2つ以上の遺伝子産物をコードするヌクレオチド配列を含む、請求項1に記載の代謝改変宿主細胞。
- 前記細胞が原核生物細胞である、請求項1に記載の代謝改変宿主細胞。
- 前記細胞が嫌気性原核生物細胞である、請求項1に記載の代謝改変宿主細胞。
- 前記細胞が、E.Coli、C.glutanicum、B.flavum、およびB.lactofermentumからなる群より選択される、請求項1に記載の代謝改変宿主細胞。
- 前記α−ケト酸がα−ケトグルタル酸塩であり、α−ケトアジピン酸塩、α−ケトピメリン酸塩、またはα−ケトスベリン酸塩に変換される、請求項1に記載の代謝改変宿主細胞。
- 前記宿主細胞が、ホモクエン酸シンターゼ、ホモアコニターゼ、およびホモイソクエン酸デヒドロゲナーゼをコードする核酸配列を含む、請求項6に記載の代謝改変宿主細胞。
- 前記ホモクエン酸シンターゼが、AksA、NifV、hcs、およびLys20/21からなる群より選択される、請求項7に記載の代謝改変宿主細胞。
- 前記ホモアコニターゼが、AksD/E、LysT/U、Lys4、3−イソプロピルリンゴ酸デヒドラターゼ大/小サブユニット、およびそれらのホモログからなる群より選択される、請求項7に記載の代謝改変宿主細胞。
- 前記ホモイソクエン酸デヒドロゲナーゼが、AksF、Hicdh、Lys12、2−オキソスベリン酸シンターゼ、3−イソプロピルリンゴ酸デヒドロゲナーゼ、およびそれらのホモログからなる群より選択される、請求項7に記載の代謝改変宿主細胞。
- 前記α,ω−二官能性アルカンが6個の炭素原子を有し、アミノカプロン酸、アジピン酸塩、ヘキサメチレンジアミン、6−ヒドロキシヘキサミン、1,6−ヘキサンジオール、6−アミノヘキサナール、6−アミノヘキサノール、および6−ヒドロキシヘキサン酸塩からなる群より選択される、請求項7に記載の代謝改変宿主細胞。
- α−ケトピメリン酸塩からのアジピン酸の産生のための、請求項1に記載の代謝改変宿主細胞であって、該宿主細胞がさらに、デカルボキシラーゼ酵素およびアルデヒドデヒドロゲナーゼ酵素をコードする核酸を含む、宿主細胞。
- 前記デカルボキシラーゼ酵素がα−ケトピメリン酸塩のアジピン酸塩セミアルデヒドへの変換を触媒する2−ケトデカルボキシラーゼであり、そして前記アルデヒドデヒドロゲナーゼがアジピン酸塩セミアルデヒドのアジピン酸への変換を触媒する、請求項12に記載の代謝改変宿主細胞。
- 前記2−ケトデカルボキシラーゼが、2−ケトグルタル酸デカルボキシラーゼ(kgd)、2−ケトイソ吉草酸デカルボキシラーゼ(kivD)、アミノ基転移アミノ酸デカルボキシラーゼ(ARO10)、ベンゾイルギ酸デカルボキシラーゼ(mdlC)、2−ケトアルギニンデカルボキシラーゼ(aruI)、ホスホノピルビン酸デカルボキシラーゼ(fom2)、ピルビン酸デカルボキシラーゼイソ酵素(PDC6、PDC1)、ピルビン酸デカルボキシラーゼイソ酵素2(PDC5、PDC1、PDC6、Aro10、KivD)、インドールピルビン酸デカルボキシラーゼ(ipdC)、およびそれらのホモログの群より選択される、請求項12に記載の代謝改変宿主細胞。
- 前記デカルボキシラーゼが、2−ケトグルタル酸デカルボキシラーゼ(kgd)、2−ケトイソ吉草酸デカルボキシラーゼ(kivD)、アミノ基転移アミノ酸デカルボキシラーゼ(ARO10)、ベンゾイルギ酸デカルボキシラーゼ(mdlC)、2−ケトアルギニンデカルボキシラーゼ(aruI)、ホスホノピルビン酸デカルボキシラーゼ(fom2)、ピルビン酸デカルボキシラーゼイソ酵素(PDC6、PDC1)、ピルビン酸デカルボキシラーゼイソ酵素2(PDC5、PDC1、PDC6、Aro10、KivD)、インドールピルビン酸デカルボキシラーゼ(ipdC)、およびそれらのホモログと比較した場合に、少なくとも30%の同一性を有する、請求項14に記載の代謝改変宿主細胞。
- 前記アルデヒドデヒドロゲナーゼが、6−オキソヘキサン酸デヒドロゲナーゼ(ChnE)およびそのホモログである、請求項12に記載の代謝改変宿主細胞。
- 前記アルデヒドデヒドロゲナーゼが、前記6−オキソヘキサン酸デヒドロゲナーゼ(ChnE)に対して少なくとも30%の同一性を有する、請求項12に記載の代謝改変宿主細胞。
- α−ケトピメリン酸塩からのアミノカプロン酸の産生のための請求項1に記載の代謝改変宿主細胞であって、該宿主細胞が、アミノトランスフェラーゼ酵素およびデカルボキシラーゼをコードする核酸をさらに含む、宿主細胞。
- 前記2−アミノトランスフェラーゼが、α−ケトピメリン酸塩の2−アミノピメリン酸塩への変換を触媒し、そして前記デカルボキシラーゼが、2−アミノピメリン酸塩のアミノカプロン酸への変換を触媒する、請求項18に記載の代謝改変宿主細胞。
- 前記アミノトランスフェラーゼが、α−アミノアジピン酸アミノトランスフェラーゼ−1(AADAT)、アミノアジピン酸アミノトランスフェラーゼ(LysN)、ジアミノピメリン酸デヒドロゲナーゼ(ddbおよびdapdh)、およびそれらのホモログからなる群より選択される、請求項19に記載の代謝改変宿主細胞。
- 前記デカルボキシラーゼがグルタミン酸デカルボキシラーゼである、請求項19に記載の代謝改変宿主細胞。
- 前記グルタミン酸デカルボキシラーゼが、Gad6/7、GadA、GadB、およびlysAからなる群より選択される遺伝子または遺伝子の断片によりコードされる、請求項20に記載の代謝改変宿主細胞。
- 前記デカルボキシラーゼが、α−ケトピメリン酸塩のアジピン酸塩セミアルデヒドへの変換を触媒し、そして前記アミノトランスフェラーゼが、アジピン酸塩セミアルデヒドのアミノカプロン酸への変換を触媒する、請求項18に記載の代謝改変宿主細胞。
- 前記ケトデカルボキシラーゼが、2−ケトグルタル酸デカルボキシラーゼ(kgd)、2−ケトイソ吉草酸デカルボキシラーゼ(kivD)、アミノ基転移アミノ酸デカルボキシラーゼ(ARO10)、ベンゾイルギ酸デカルボキシラーゼ(mdlC)、2−ケトアルギニンデカルボキシラーゼ(aruI)、ホスホノピルビン酸デカルボキシラーゼ(fom2)、ピルビン酸デカルボキシラーゼイソ酵素(PDC6、PDC1)、ピルビン酸デカルボキシラーゼイソ酵素2(PDC5、PDC1、PDC6、Aro10、KivD)、インドールピルビン酸デカルボキシラーゼ(ipdC)、およびそれらのホモログの群より選択される、請求項23に記載の代謝改変宿主細胞。
- 前記アミノトランスフェラーゼが、GABAトランスアミナーゼ、Lys6デヒドロゲナーゼ、オルニチン−オキソ酸トランスアミナーゼ、リジンアミノトランスフェラーゼ、4−アミノ酪酸アミノトランスフェラーゼ、4−アミノ酪酸アミノトランスフェラーゼ、4−アミノ酪酸アミノトランスフェラーゼ、サッカロピンデヒドロゲナーゼ(LYS9およびLYS1)、またはそれらの任意の相同タンパク質からなる群より選択される、請求項23に記載の代謝改変宿主細胞。
- アミノカプロン酸からのヘキサメチレンジアミンの産生のための請求項18に記載の代謝改変宿主細胞であって、該宿主細胞が、アルデヒドデヒドロゲナーゼおよびアミノトランスフェラーゼをコードする核酸をさらに含む、宿主細胞。
- 前記アルデヒドデヒドロゲナーゼが、アミノカプロン酸の6−アミノヘキサナールへの変換を触媒し、そして前記アミノトランスフェラーゼが、6−アミノヘキサナールの6−ヘキサメチレンジアミンへの変換を触媒する、請求項26に記載の代謝改変宿主細胞。
- 前記アルデヒドデヒドロゲナーゼがALDH酵素(EC 1.2.1−)である、請求項27に記載の代謝改変宿主細胞。
- 前記アミノトランスフェラーゼが、α−アミノアジピン酸アミノトランスフェラーゼ−1(AADAT)、アミノアジピン酸アミノトランスフェラーゼ(LysN)、ジアミノピメリン酸デヒドロゲナーゼ(ddb、dapdh)、およびそれらの相同タンパク質からなる群より選択される、請求項27に記載の代謝改変宿主細胞。
- α−ケトピメリン酸塩からのヘキサメチレンジアミンの産生のための、請求項1に記載の代謝改変宿主細胞であって、該宿主細胞が、アミノトランスフェラーゼ、レダクターゼ、デヒドロゲナーゼ、およびデカルボキシラーゼをコードする核酸をさらに含む、宿主細胞。
- 前記アミノトランスフェラーゼが、α−ケトピメリン酸塩の2−アミノピメリン酸塩への変換を触媒し、前記レダクターゼが、2−アミノピメリン酸塩の2−アミノ−7−オキソヘプタン酸塩への変換を触媒し、前記デヒドロゲナーゼが、2−アミノ−7−オキソヘプタン酸塩の2,7−ジアミノヘプタン酸塩への変換を触媒し、そして前記デカルボキシラーゼが、2,7−ジアミノヘプタン酸塩のヘキサメチレンジアミンへの変換を触媒する、請求項30に記載の代謝改変宿主細胞。
- 前記アミノトランスフェラーゼが、α−アミノアジピン酸アミノトランスフェラーゼ−1(AADAT)、アミノアジピン酸アミノトランスフェラーゼ(LysN)、ジアミノピメリン酸デヒドロゲナーゼ(ddb、dapdh)、およびそれらの変異体からなる群より選択される、請求項31に記載の代謝改変宿主細胞。
- 前記レダクターゼが、アミノアジピン酸レダクターゼまたはそのホモログである、請求項31に記載の代謝改変宿主細胞。
- 前記アミノアジピン酸レダクターゼがSc−Lys2によりコードされる、請求項33に記載の代謝改変宿主細胞。
- 前記デヒドロゲナーゼが、サッカロピンデヒドロゲナーゼまたはそのホモログである、請求項31に記載の代謝改変宿主細胞。
- 前記サッカロピンデヒドロゲナーゼが、Sc−Lys9もしくはSc−Lys1、またはそれらの変異体によりコードされる、請求項35に記載の代謝改変宿主細胞。
- 前記デカルボキシラーゼが、リジンデカルボキシラーゼ、オルニチンデカルボキシラーゼ、およびそれらの変異体からなる群より選択される、請求項30に記載の代謝改変宿主細胞。
- α−ケトピメリン酸塩からの6−ヒドロキシヘキサン酸塩の産生のための、請求項6に記載の代謝改変宿主細胞であって、該宿主細胞が、アルコールデヒドロゲナーゼをコードする核酸をさらに含む、宿主細胞。
- 6−ヒドロキシヘキサン酸塩からの1,6−ヘキサンジオールの産生のための、請求項38に記載の代謝改変宿主細胞であって、該宿主細胞が、アルコールデヒドロゲナーゼまたはアルデヒドデヒドロゲナーゼをコードする核酸をさらに含む、宿主細胞。
- 前記アルコールデヒドロゲナーゼが、6−ヒドロキシヘキサン酸デヒドロゲナーゼ、ブタノールデヒドロゲナーゼ、ADHIVデヒドロゲナーゼ、プロパンジオールオキシドレダクターゼ、ADH6、およびそれらのホモログより選択される、請求項38に記載の代謝改変宿主細胞。
- α−ケトグルタル酸塩からのα,ω−二官能性Cnアルカンの産生方法であって、α末端官能基とω末端官能基は、−OH、−COOH、および−NH3の群より選択され、nは、4〜7の範囲の整数であり、α,ω−二官能性Cnアルカンを産生するために十分な条件下で請求項1に記載の宿主細胞を培養する工程;および該α,ω−二官能性Cnアルカンを分離する工程を含む、方法。
- ホモクエン酸シンターゼ(EC 2.3.3.−)、ホモアコニターゼ(EC 2.3.3.14)、ホモイソクエン酸デヒドロゲナーゼ(EC 1.1.1.−)、およびそれらの組み合わせより選択される少なくとも1つのポリペプチドをコードする1つ以上の外因性核酸配列を含む、改変宿主細胞。
- α−ケトグルタル酸塩から、α−ケトアジピン酸塩、α−ケトピメリン酸塩、α−ケトスベリン酸塩、またはそれらの組み合わせを産生する、請求項42に記載の改変宿主細胞。
- α−ケト酸デカルボキシラーゼ(EC 4.1.1.−)およびデヒドロゲナーゼ(EC 1.1.1.−)、ならびにそれらの組み合わせより選択される少なくとも1つのポリペプチドをコードする1つ以上の外因性核酸配列をさらに含む、請求項43に記載の改変宿主細胞。
- nが4〜7の範囲の整数であるCnジカルボン酸を産生する、請求項44に記載の改変宿主細胞。
- nが4〜7の範囲の整数であるCnヒドロキシカルボン酸を産生する、請求項44に記載の改変宿主細胞。
- 前記宿主細胞がアジピン酸塩を産生する、請求項45に記載の改変宿主細胞。
- 前記宿主細胞が6−ヒドロキシヘキサン酸塩を産生する、請求項46に記載の改変宿主細胞。
- nが4〜7の範囲の整数であるCnアルカンジオールを産生する、請求項44に記載の改変宿主細胞。
- 前記宿主細胞が1,6−ヘキサンジオールを産生する、請求項49に記載の改変宿主細胞。
- α−ケト酸デカルボキシラーゼ(EC 4.1.1.−)、アミノトランスフェラーゼ(EC 1.4.1.−)、アミノトランスフェラーゼ(EC 2.6.1.−)、およびそれらの組み合わせより選択される少なくとも1つのポリペプチドをコードする1つ以上の外因性核酸配列をさらに含む、請求項43に記載の改変宿主細胞。
- 前記宿主細胞がアミノカプロン酸を産生する、請求項51に記載の改変宿主細胞。
- アミノアジピン酸トランスフェラーゼ(EC 2.6.1.39)、ジアミノピメリン酸デヒドロゲナーゼ(EC 1.4.1.16)、グルタミン酸デカルボキシラーゼ(EC4.1.1.−)、およびそれらの組み合わせより選択される少なくとも1つのポリペプチドをコードする1つ以上の外因性核酸配列をさらに含む、請求項43に記載の改変宿主細胞。
- 前記宿主細胞が、nが4〜7の範囲の整数であるCnアミノカルボン酸を産生する、請求項53に記載の改変宿主細胞。
- 前記宿主細胞がアミノカプロン酸を産生する、請求項54に記載の改変宿主細胞。
- アルデヒドデヒドロゲナーゼ(EC 1.2.1.3)より選択される少なくとも1つのポリペプチドをコードする1つ以上の外因性核酸配列をさらに含む、請求項51に記載の改変宿主細胞。
- 前記宿主細胞が、nが4〜7の範囲の整数であるCnアミノアルデヒドまたはCnジアミノアルカンを産生する、請求項56に記載の改変宿主細胞。
- 前記宿主細胞がヘキサメチレンジアミンを産生する、請求項57に記載の改変宿主細胞。
- 前記宿主細胞が6−ヒドロキシヘキサミンを産生する、請求項57に記載の改変宿主細胞。
- α−アミノアジピン酸−アミノトランスフェラーゼ(EC 2.6.1.39)、ジアミノピメリン酸デヒドロゲナーゼ(EC1.4.1.16)、アミノアジピン酸レダクターゼ(EC 1.2.1.31)、サッカロピンデヒドロゲナーゼ(EC 1.5.1.−)、リジンデカルボキシラーゼ(EC4.1.1.18)、オルニチンデカルボキシラーゼ(EC4.1.1.17)、およびそれらの組み合わせより選択される少なくとも1つのポリペプチドをコードする1つ以上の外因性核酸配列をさらに含む、請求項43に記載の改変宿主細胞。
- 前記宿主細胞が、nが4〜7の範囲の整数であるCnアミノアルデヒドまたはCnジアミノアルカンを産生する、請求項60に記載の改変宿主細胞。
- 前記宿主細胞がヘキサメチレンジアミンを産生する、請求項60に記載の改変宿主細胞。
- 3−オキソアシル−[アシル−キャリア−タンパク質]レダクターゼ(EC 1.1.1.100)、脂肪酸シンターゼ(EC 2.3.1.−)、デヒドラターゼ(EC 4.2.1.59)、3−ヒドロキシオクタノイル−[アシル−キャリア−タンパク質]デヒドラターゼ(EC 4.2.1.59)、エノイル−[アシル−キャリア−タンパク質]レダクターゼ(EC 1.3.1.9)、およびそれらの組み合わせより選択される少なくとも1つのポリペプチドをコードする1つ以上の外因性核酸配列をさらに含む、請求項43に記載の改変宿主細胞。
- 前記宿主細胞が、nが5〜8の範囲の整数であるCnジカルボン酸を産生する、請求項63に記載の改変宿主細胞。
- 前記宿主細胞がアジピン酸塩を産生する、請求項63に記載の改変宿主細胞。
- アルデヒドデヒドロゲナーゼ(EC 1.2.1.3)より選択される少なくとも1つのポリペプチドをコードする1つ以上の外因性核酸配列をさらに含む、請求項63に記載の改変宿主細胞。
- 前記宿主細胞が、nが5〜8の範囲の整数であるCnヒドロキシカルボン酸を産生する、請求項66に記載の改変宿主細胞。
- 前記宿主細胞が、nが5〜8の範囲の整数であるCnアルカンジオールを産生する、請求項66に記載の改変宿主細胞。
- 前記宿主細胞が6−ヒドロキシヘキサン酸塩を産生する、請求項67に記載の改変宿主細胞。
- 前記宿主細胞が1,6−ヘキサンジオールを産生する、請求項68に記載の改変宿主細胞。
- アミノトランスフェラーゼ(EC 1.4.1.−)およびアミノトランスフェラーゼ(EC 2.6.1.−)より選択される少なくとも1つのポリペプチドをコードする1つ以上の外因性核酸配列をさらに含む、請求項66に記載の改変宿主細胞。
- 前記宿主細胞が、nが5〜8の範囲の整数であるCnアミノカルボン酸を産生する、請求項71に記載の改変宿主細胞。
- 前記宿主細胞がアミノカプロン酸を産生する、請求項72に記載の改変宿主細胞。
- アルデヒドデヒドロゲナーゼ(EC 1.2.1.3)、アミノトランスフェラーゼ(EC 1.4.1.−)、およびアミノトランスフェラーゼ(EC 2.6.1.−)、ならびにそれらの組み合わせより選択される少なくとも1つのポリペプチドをコードする1つ以上の外因性核酸配列をさらに含む、請求項73に記載の改変宿主細胞。
- 前記宿主細胞が、nが5〜8の範囲の整数である1,n−ジアミノアルカンを産生する、請求項74に記載の改変宿主細胞。
- 前記宿主細胞がヘキサメチレンジアミンを産生する、請求項75に記載の改変宿主細胞。
- 前記宿主細胞が、nが5〜8の範囲の整数であるn−アミノアルコールを産生する、請求項74に記載の改変宿主細胞。
- 前記宿主細胞が6−アミノヘキサノールを産生する、請求項77に記載の改変宿主細胞。
- アミノトランスフェラーゼ(EC 2.6.1.7)、アルデヒドデヒドロゲナーゼ(EC 1.2.1.3)、グルタミン酸セミアルデヒドムターゼ(EC 5.4.3.8)、3−オキソアシル−[アシル−キャリア−タンパク質]レダクターゼ(EC 1.1.1.100)、脂肪酸シンターゼ(EC 2.3.1.−)、デヒドラターゼ(EC 4.2.1.59)、3−ヒドロキシオクタノイル−[アシル−キャリア−タンパク質]デヒドラターゼ(EC 4.2.1.59)、エノイル−[アシル−キャリア−タンパク質]レダクターゼ(EC 1.3.1.9)、およびそれらの組み合わせより選択される少なくとも1つのポリペプチドをコードする1つ以上の外因性核酸配列をさらに含む、請求項43に記載の改変宿主細胞。
- 前記宿主細胞が、nが5〜8の範囲の整数であるn−アミノカルボン酸を産生する、請求項79に記載の改変宿主細胞。
- 前記宿主細胞がアミノカプロン酸を産生する、請求項79に記載の改変宿主細胞。
- α−ケトグルタル酸塩からのα,ω−二官能性Cnアルカンの産生方法であって、ここでは、α末端官能基とω末端官能基は、−OH、−COOH、および−NH3の群より選択され、nは、5〜8の範囲の整数であり、α,ω−二官能性Cnアルカンを産生するために十分な条件下で請求項42に記載の宿主細胞を培養する工程;および該α,ω−二官能性Cnアルカンを分離する工程を含む、方法。
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