JP2010535512A - 低レベルのホルデインを有するオオムギ - Google Patents
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Abstract
Description
a)本発明のオオムギ植物を栽培する工程;
b)粒を収穫する工程;および
c)場合によっては、粒を加工する工程
を含む方法を提供する。
a)本発明の粒を得る工程;
b)粒を加工して、粉、全粒、スターチまたは他の製品を製造する工程
を含む、方法を提供する。
a)1つまたは複数の以下の物質を入手する工程;
i)前記粒を産生することができる植物に由来するサンプル、
ii)粒、
iii)粒から製造された麦芽、および/または
iv)前記粒の抽出物;
b)工程a)に由来する物質を、少なくとも1つのホルデインおよび/またはホルデインをコードする少なくとも1つの遺伝子について分析する工程を含み、
粒によって産生されるホルデインの量が多くなるほど、粒が、セリアック病の患者による摂取のための食物および/または麦芽に基づく飲料を製造するのに適さない、方法を提供する。
本発明を、以後、以下の非制限的な実施例および添付の図を参照に開示する。
特に他に定義しない限り、本願明細書で使用する全ての技術的および科学的用語は、当該業界(例えば、植物育種、食物テクノロジー、細胞培養、分子遺伝学、免疫学、タンパク質化学、および生化学)における当業者によって一般的に理解されるものと同じ意味を有するものとする。
穀草類のプロラミン(コムギではグリアジン、オオムギではホルデイン、ライムギではセカリン、オートムギではアベニンおよびトウモロコシではゼインとして知られている)は、オートムギおよびコメを除いて、全ての穀草類の粒における主な内胚乳貯蔵タンパク質である(Shewry and Halford, 2002)。ホルデインは、オオムギ種子の総タンパク質の35-50%を占める(Jaradat, 1991)。これらは、4つのグループ、A(γホルデインとしても知られている)、B、CおよびD(移動が高い順)に分けられる(Field et al., 1982)。Bホルデインは、主なタンパク質画分であり、そのイオウ含量の点で、Cホルデインとは異なる(Kreis and Shewry, 1989)。Bホルデインは、トータルの70-80%を占め、Cホルデインは10-20%を占める(Davies et al., 1993)。Aホルデインは、貯蔵画分であるとは一般的に考えられていないのに対して、Dホルデインは、高分子量グルテンと相同性を示す。ホルデインは、残りの関連する穀草類のプロラミンと共に、ナピンなどの他の貯蔵タンパク質とは異なり、接合胚それ自身では発現していない。ホルデインは、種子の発生の中期から後期の間にデンプン質胚乳で主に発現すると考えられている。
本発明によって提供された麦芽に基づく飲料には、開始物質の一部または全体として麦芽を使用することによって製造されるアルコール飲料(蒸留飲料を含む)および非-アルコール飲料が含まれる。例としては、ビール、発泡酒(低-麦芽ビール飲料)、ウィスキー、低-アルコールの麦芽に基づく飲料(例えば、1%未満のアルコールを含む麦芽に基づく飲料)および非-アルコール飲料が含まれる。
(i)本発明のオオムギ植物の粒を提供する工程、
(ii)前記粒を浸漬する工程、
(iii)浸漬した粒を予め決められた条件下で発芽させる工程、および
(iv)前記発芽した粒を乾燥する工程
を含む。
本発明のオオムギの粒を、当該業界において知られた任意の手法を使用して加工し、食物または非食物製品を製造することができる。
1つの実施態様においては、本発明の粒および/または本発明の方法において使用される粒は、粒中の少なくとも1つのホルデインの産生を下方制御するポリヌクレオチドをコードするトランスジーンを含むトランスジェニックオオムギ植物に由来する。このようなポリヌクレオチドの例には、これらに制限されるわけではないが、アンチセンスポリヌクレオチド、センスポリヌクレオチド、触媒性ポリヌクレオチド、人工的マイクロRNAまたは二本鎖RNA分子が含まれる。粒中に存在する場合、これらのポリヌクレオチドのそれぞれは、翻訳のために利用されるホルデインmRNAを減少させる。
用語「アンチセンスポリヌクレオチド」は、ホルデインをコードする特定のmRNA分子の少なくとも一部に相補的であり、mRNAの翻訳などの転写後のイベントを妨害することができるDNAもしくはRNAまたはこれらの組み合わせを意味すると理解すべきである。アンチセンス方法の使用は、当該業界でよく知られている(例えば、G. Hartmann and S. Endres, Manual of Antisense Methodology, Kluwer (1999)を参照)。植物中でのアンチセンス手法の使用は、Bourque(1995)およびSenior(1998)によって論評されている。Senior(1998)は、アンチセンス方法は、現在では、遺伝子発現を調節する非常によく確立された手法であると述べている。
用語「触媒性ポリヌクレオチド/核酸」とは、特異的に異なる基質を認識し、この基質の化学的改変を触媒するDNA分子もしくはDNA含有分子(当該業界では「デオキシリボザイム」としても知られている)またはRNA分子もしくはRNA含有分子(「リボザイム」としても知られている)を指す。触媒性核酸中の核酸塩基は、塩基A、C、G、T(およびRNAについてはU)とし得る。
RNA干渉(RNAi)は、特に、特定のタンパク質の産生を特異的に阻害するのに有用である。理論に束縛されるのを望むわけではないが、Waterhouse et al., (1998)は、dsRNA(二本鎖RNA)をタンパク質産生を減少させるのに使用し得るメカニズムについてのモデルを提供した。この手法は、対象とする遺伝子のmRNAまたはその一部(本発明の場合、本発明によるポリヌクレオチドをコードするmRNA)に基本的に同一である配列を含むdsRNA分子の存在に負っている。好都合なことには、dsRNAを、リコンビナントベクターまたは宿主細胞において単一のプロモーターから産生し得る。この系においては、センスおよびアンチセンス配列は、無関係の配列の両側に配置され、この無関係の配列がループ構造を形成し、センスおよびアンチセンス配列がハイブリダイズし、dsRNA分子の形成が可能となる。本発明の適したdsRNA分子のデザインおよび産生は、当業者の能力の範囲内であり、特に、Waterhouse et al., (1998)、Smith et al., (2000)、WO 99/32619、WO 99/53050、WO 99/49029およびWO 01/34815が考慮される。
マイクロRNA調節は、一般的なRNAi/PTGSから枝分かれした、遺伝子調節へと発展させるRNAサイレンシング経路の明確に分化した分枝である。マイクロRNAは、特徴的な逆方向反復を有する遺伝子様エレメントにコードされた小分子RNAの特定のクラスである。転写された場合、マイクロRNA遺伝子は、ステム-ループ構造を有する前駆体RNAを生じ、この前駆体から、その後、マイクロRNAが得られる。マイクロRNAは、典型的には、約21ヌクレオチド長である。放出されたmiRNAは、配列特異的な遺伝子抑制を行うArgonauteタンパク質の特定のサブセットを含むRISC様複合体へと導入される(例えば、Millar and Waterhous, 2005; Pasquinelli et al., 2005; Almeida and Allshire, 2005を参照)。
使用し得る他の分子生物学的アプローチは、共抑制である。共抑制のメカニズムは、よく理解されていないが、転写後の遺伝子サイレンシング(PTGS)に関与していると考えらており、この点において、アンチセンス抑制の多くの例と非常に類似しているかもしれない。共抑制は、遺伝子またはその断片の過剰なコピーを、植物へと、その発現のためのプロモーターに関してセンスの配置で導入することを含む。センス断片のサイズ、標的遺伝子領域への対応性、および標的遺伝子に対する配列同一性の程度は、前記したアンチセンス配列と同様である。幾つかの例においては、遺伝子配列の更なるコピーが、標的植物遺伝子の発現を干渉する。共抑制アプローチを実施する方法については、WO 97/20936およびEP 0465572を参照せよ。
トランスジェニック植物を産生するのに有用な核酸コンストラクトは、標準的な手法を使用して容易に調製し得る。
本発明の意味において定義されるトランスジェニックオオムギ植物には、リコンビナント手法を使用して、望む植物または植物源において少なくとも1つのポリヌクレオチドおよび/またはポリペプチドの産生を引き起こすように遺伝的に改変された植物(この植物の一部および細胞も)およびその子孫が含まれる。トランスジェニック植物は、当該業界に知られた手法、例えば、A. Slater et al., Plant Biotechnology - The Genetic Manipulation of Plants, Oxford University Press (2003)およびP. Christou and H. Klee, Handbook of Plant Biotechnology, John Wiley and Sons (2004)に一般的に記載された手法を使用して調製し得る。
本発明の植物を、TILLING(Targeting Induced Local Lesions In Genomes)として知られた方法を使用して産生し得る。第一の工程において、新規の一塩基対変化などの導入する変異を、種子を化学的変異源で処理することによって、植物集団に誘導し、その後、植物を変異が安定に遺伝される世代へと進ませる。集団の全てのメンバーからDNAを抽出し、種子を保存し、長時間繰り返してアクセス可能な供給源を調製する。
(プロラミンの単離および精製)
穀草類からプロラミンを単離するために、全粒粉(10g)を、30分間25℃で、20mMトリエタノールアミン-HCl(TEA)、1%(w/v)アスコルビン酸ナトリウム、1%(w/v)ポリエチレングリコール(MW 6000; PEG6000)および200μlの植物プロテアーゼ阻害剤カクテル(Sigma #P9599)を含む200mlのバッファー(pH8に調整)中で攪拌した。懸濁液を7000gで15分間遠心し、ペレットを2回以上洗浄し、水性バッファーに溶解するタンパク質を除去した。洗浄したペレット中のプロラミンを、1%(w/v)ジチオトレイトール(DTT)、1%(w/v)PEG6000、1%(w/v)アスコルビン酸ナトリウムを含む40mlの50%(v/v)プロパン-2-オール中に、30分間25℃で攪拌することによって、溶解させた。懸濁液を遠心し、プロラミンを、上清から、2倍の容積のプロパン-2-オールを用いて沈殿させ、-20℃で保存した。必要であるならば、10gの粉に相当するアリコートを、160g、4℃で10分間遠心により沈殿させ、ペレットを、25mM TEA、8Mの新たに調製した脱イオン尿素および1% DTTを含む10mlのバッファー(バッファーA)(pH6に調整)、または前記した他のバッファー中に再溶解させた。
プロラミン画分を、6M尿素、2%(w/v)SDS、1%(w/v)DTT、0.01%(w/v)ブロモフェノールブルー、0.0625M Tris-HCl(pH 6.8)中に、25℃で溶かし、SDS-PAGEにより、以下のように調べた。プロラミン-SDS溶液の5μlのアリコートを、pre-cast 245x110x0.5mm、8-18%ポリアクリルアミドグラジエントゲル(ExcelGel Pharmacia)を使用したSDS-PAGEゲル上にロードし、600Vで90分間で15℃で泳動した。ゲルを、10%酢酸中の40% MeOHで、30分間洗浄し、その後、10分間水で洗浄した。プロラミンを、ゲルを8.5%リン酸中の0.06%(w/v)コロイド状Coomassie G250に30分間浸すことによって染色し、ゲルを一晩、水中で脱色した。各ゲルを、10kDa standard protein ladder(BenchMark, Invitrogen)を用いてキャリブレーションした。
プロラミン(2M尿素中の50mg/ml)を、1mM CaCl2を含むPBSで希釈し、62.5、250、625、2500または6250μgプロラミン/mlを調製し、25μlの各溶液を100μlのモルモット肝臓tTG(トランスグルタミナーゼ(Sigma, T5398)、1mM CaCl2を含むPBS中の25μg/mlのtTG)に添加し、6時間37℃でインキュベートした。非-脱アミド化溶液を、同じように、tTGの不存在下でのインキュベーションによって調製した。溶媒コントロールを、最も高いプロラミン濃度について添加した。他のコントロールは、626fEEと称される既知の毒性ω-グリアジンペプチドを50μg/mlで単独で、または、破傷風トキソイド(50 light forming units/ml)とともに含む。DQ2-ω-1としても知られているω-グリアジンペプチド626fEEは、アミノ酸配列QPEQPFPQPEQPFPWQP(配列番号1)を有し、Mimotopes, Melbourne, Australiaによって合成された。その同一性および純度(91%)を、マススペクトルおよびHPLCによって確認した。破傷風トキソイドは、Commonwealth Serum Laboratories, Melbourneから入手した。全ての溶液を-20℃で凍結した。
分散分析(ANOVA)またはGenStatを使用したt検定を用いて、食事付与前(n=10)または食事付与後(n=21)のセリアック病の対象から単離し、ホルデイン、プロラミンまたはコントロールでインキュベートしたT細胞によって産生された平均SFUについて得られた差異の顕著性を求めた。
形質転換したオオムギ植物は、Tingay et al.,(1997)の方法によって産生することができる。バイナリーベクター中の遺伝子コンストラクトを、強毒性のアグロバクテリウム株(AGL1)へと、三親接合(tri-parental conjugation)によって導入することができ、その後、トランスジーンおよび選択マーカー遺伝子(CaMV35Sプロモーターから発現される、ハイグロマイシン耐性をコードする)を含むT-DNAを、未成熟のオオムギ胚の胚盤の再生可能細胞へと導入するのに使用する(以下参照)。
D、C、Bまたはγ-ホルデインの発現を減少させるオオムギ内の遺伝子の変異は、ガンマ線照射または化学的変異誘発(例えば、メタンスルホン酸エチル(EMS))を介して達成することができる。ガンマ線誘導変異については、種子を、60Co源から20-50kRで照射することができる(Zikiryaeva and Kasimov, 1972)。EMS変異誘発は、Mullins et al. (1999)のように、種子をEMS(0.03%、v/v)で処理することによって実施することができる。B+Cダブルヌルバックグラウンドにおいて、変異を導入した粒を、減少させたタンパク質もしくはホルデイン含量または変化させた粒の形態に基づいて、同定し、前記した方法によって確認することができる。1つのホルデイン遺伝子中の変異体を第二の変異体と交配して、変異体を組み合わせることができ、内胚乳中のホルデインが実質的に欠いている非-トランスジェニックのオオムギ種を産生することができる。
(オオムギおよび他の穀草類のプロラミン組成)
プロラミンを、アルコール可溶性タンパク質として、セリアック病毒性穀草類であるオオムギおよびコムギ、低毒性のオーツムギおよび非毒性のトウモロコシから単離し、実施例1に記載したように、1ラウンドのRP-FPLCによって精製した。RP-FPLCにおけるA280nによって測定したプロラミンのタンパク質溶出プロファイル(図1)は、溶媒グラジエントを急激に増加させることによって溶出させた個々のタンパク質が原因で、一連の部分的に分解したピークを示した。各穀草類について10回精製して得られたタンパク質を含む画分を組み合わせ、凍結乾燥した。様々な穀草類(2g)に由来するプロラミンの典型的な収率は、トウモロコシ:10mg、オーツムギ:23mg、オオムギ:73mg、コムギ:114mgであった。各穀草類に由来する総プロラミンを凍結乾燥し、ex vivo T細胞アッセイにおいて試験するために保存した(以下)。溶媒コントロールも、RP-FPLC手順によって調製した。
確認されたセリアック病の対象から単離したPBMCを使用したT細胞アッセイを、実施例1に記載したように実施し、総プロラミン調製物およびホルデイン画分の毒性を確立した。PBMCを、オオムギを用いた食事提供の前後で単離し、プロラミンサンプルをtTGで処理したか、または処理しなかった。食事提供の前の10人のセリアック病の部分集団から単離したT細胞は、プロラミンに反応しなかった。分散分析を用いた統計分析では、全てのtTG処理したプロラミン、ペプチドまたはホルデイン画分の最も高い濃度についてのIFN-γポジティブスポットの平均値(グループ平均SFU±S.E. 1.52±0.18)と、コントロール培地(平均SFU±S.E. 1.40±0.45)との間には、顕著な差異は存在しなかったことが示された(P=0.77)。対照的に、この分析で、食事提供前のT細胞は、プロラミンと比較して、ポジティブコントロールである破傷風トキソイド(平均SFU±S.E. 22.3±4.72)に強く反応したことが示された(P<0.001)。このことは、単離されたT細胞が機能的であり、既知の毒素に反応しうることを示すものであり、食事提供前に単離した集団においては、プロラミン反応性T細胞が少なかったことが確認された。
食事提供後6日目に、21人のセリアック病の対象から単離したT細胞は、セリアック病について予期されたように(Hadjivassiliou et al., 2004; Kim et al., 2004)、非-脱アミド化プロラミンと比較して、tTG処理したプロラミンに強く反応した。このことは、脱アミド化プロラミンとキータンパク質中の結合部位(炎症性タンパク質を炎症応答に関与するCD4+T細胞上の受容体に提示する)(例えばHCL-DQ2分子)との間の相互作用によって説明されうる。
ホルデイン合成または蓄積に影響を及ぼす多くのホルデイン変異体が、以前に同定された。これらのオオムギ変異体は、粒中のホルデインを減少させる目的では単離されず、粒中の増加したリシンレベルについて単離・選択し、その後で、ホルデインについて減少していることを見出すものであった。
親のRiso 56およびRiso 1508系統によって蓄積されたプロラミンの特徴を、SDS-PAGEおよび逆相HPLCによって確認した。粒から抽出した塩可溶性タンパク質を、電気泳動によって分離し、膜に転写した(ウェスタンブロッティング)。総タンパク質について染色した膜(図7、左の膜)、または、プロラミン特異的モノクローナル抗体(総グルテニン抽出物に対して免疫し、全てのホルデインおよびプロラミンを検出する、マウスモノクローナル抗体MAb12224(Skerritt, 1988))を用いて処理した膜(右の膜)上のタンパク質パターンにより、Riso 56においては、Riso 527におけるレベルと比較して、Bホルデインのレベルは非常に少ないが、Cホルデインは増加していたことが示された。抗体検出により、Riso 56抽出物中のBホルデインのレベルは極端に低かったことが確認された(点線で囲った四角)。Riso 56において見られた、Bホルデインとともに移動した3つのタンパク質は、恐らくはγ-ホルデインである。Riso 1508においては、Bホルデインの蓄積は減少したが、Cホルデインはほとんど検出できなかった(点線で囲った四角)。このことは、出版された文献と一致していた。相対的にマイナーなプロラミン成分であるDホルデインのレベルは、このゲルで使用したタンパク質のローディング量では、増加しなかったと考えられた。
Riso 56およびRiso 1508系統の植物を、Riso 1508を除雄し、2日後に、新しいRiso 56の花粉を用いて授粉させることによって、交配した。10粒のF1種子を発芽させて、F1植物を生長させ、自家授粉させた。F2種子を成熟したときに回収した。
各系統に由来する2粒の種子から得られたアルコール可溶性抽出物を組み合わせ、前記したように、50μlをRP-FPLCによって調べた。クロマトグラムを図11に示す。ホルデインに対応するトータルの領域を、野生型の系統中のレベルと比較して、計算して表した。データ(表3)において、F3粒は野生型のレベルの30%未満の、幾つかの場合においては、20%未満の、更には5.3%という低いホルデインレベルを有していたことが示された。SDS-PAGE後の実質的なタンパク質バンドの欠如は、トータルのアルコールタンパク質レベルが、F3種子における上昇した非-タンパク質窒素レベルが原因で、水増しされたという主張を支持している。
温室で栽培した、および、野原で栽培した、選択した系統(9RE、J1、G1、4BH)のF4種子、シングルヌルの親(Riso 56およびRiso 1508)ならびに野生型のオオムギ(Sloop、Bomi、およびK8、ダブルヌルの系統と同じ交配に由来する再構成した野生型sibling)の特徴を比較した。
温室で栽培したF4種子の100粒の種子の重量は、Sloopの60-70%であったのに対して(100粒の種子当り5.47+0.16g)、野原で栽培したF4種子の100粒の種子の重量は、Sloopの58-65%の間であった(4.75+0.04g)。
100粒のサンプルのそれぞれを、湿らせたろ紙上で6日間水分を吸収させることによって、2個の選択したF4オオムギ系統から得られた種子の発芽を、野生型のSloopと比較した。発芽を、種皮からの根端の出現として観察した。F4粒は、野生型の粒と同じ速度で発芽するように見え、3日後に約60-70%が発芽した。水分吸収前の37℃での4週間の保存により、両方のF4系統の発芽の割合がわずかに増した。4℃での3日間の処理によって、新たに回収した種子について、同じ増加が達成された。
F4系統の粒中の水溶性、塩可溶性、アルコール可溶性および尿素可溶性タンパク質のレベルを、温室で栽培した、選択した系統(9RE、J1、G1、4BH)のF4種子、シングルヌルの親(Riso 56およびRiso 1508)ならびに野生型のオオムギ(Sloop、Bomi、およびK8)に由来する二重の20mgの全粒粉サンプルを使用して、測定した。
種子の生長および発達の間の主要な窒素シンクが、ホルデインの減少によって除去されたので、変異粒を分析し、発達している種子が、他の成分(幾つかは、粒の使用に対して有害であるかもしれない)の貯蔵を増やすことによって補っているか否かを調べた。F4粒に由来する全粒粉の二重の50mgサンプル中の脂肪酸を抽出し、メチル化し、定量ガスクロマトグラフィー(GC)によって、Folich et al., (1957)の方法を使用して分析した。
スターチは、穀草類の粒の主要な成分であり、典型的には、乾燥重量の約55-65%を占める。スターチレベルは、麦芽化に使用するオオムギにおいては、特に重要である。非常に低いスターチ含量は、醸造中に行われる効率的な発酵を可能とする糖含量が不足する麦芽を形成することとなるので、オオムギ粒中のスターチレベルを測定した。
変異体の粒中のβ-グルカン含量を、Megazyme Method(AACC32.23)に記載されているように、20mgの全粒粉サンプルを使用してアッセイした。G1、BB5、J1、J4系統の粒中のβ-グルカンレベルは、1.2〜2.6%(w/w)の範囲であり、2.4〜3.3%(w/w)の範囲であったシングルヌルの親の粒および野生型のオオムギの粒のβ-グルカン含量と類似していた。
遊離のアミノ酸の蓄積の増加は、粒の使用にとって有害となる可能性ある。例えば、十分な量の遊離のアスパラギンは、スターチの存在下で高温に加熱すれば、毒性化合物であるアクリルアミドを形成する可能性がある。
F4粒のセリアック病に対する毒性を試験するために、ホルデインを、以下に示すように、9RE、J1、G1および4BH系統、シングルヌルの親(Riso 56およびRiso 1508)および野生型のオオムギ(Sloop; Bomi;K8)の野原で栽培した種子に由来する全粒の10gのサンプルから、単離および精製した。精製したホルデインを、セリアック病の集団から単離したT細胞に加えて、セリアック病に対する毒性について試験した。試験は、γ-インターフェロンのレベルについての抗体アッセイを使用して、精製したタンパク質と一晩インキュベーションした後でγ-インターフェロンを産生するT細胞の数を測定することを含む。すなわち、γ-インターフェロンのレベルは、粒中のタンパク質の毒性の程度の指標であった。その後、粉のセリアック病に対する毒性の測定結果を、粒から得られた粉の生体重の関数としてプロットした。
全粒粉(10g)を、30分間25℃で、20mMトリエタノールアミン-HCl(TEA)、1%(w/v)アスコルビン酸ナトリウム、1%(w/v)ポリエチレングリコール(MW 6000; PEG6000)および1μg/mlのプロテアーゼ阻害税E64およびAEBSF(Sigma)を含む200mlのバッファー(pH8に調整)中で攪拌した。懸濁液を5000gで5分間遠心し、上清を捨て、ペレットを2回以上洗浄した。洗浄したペレット中のタンパク質を、1%(w/v)DTTを含む80mlの50%(v/v)プロパン-2-オール中に、30分間60℃で攪拌することによって、溶解させた。懸濁液を4℃で10分間冷却し、10,000gで10分間4℃で遠心した。上清中のホルデインを含むタンパク質を、2倍の容積のプロパン-2-オールを用いて一晩-20℃で沈殿させ、10,000gで10分間4℃で沈殿させ、ペレットを、8Mの新たに調製した脱イオン尿素、1% DTT、20mM TEAを含む10mlのバッファー(pH6に調整)中に溶解させた。
FPLCにより精製したホルデイン(2M尿素中50mg/ml)を、1mM CaCl2を含むPBSで希釈し、25、62.5、125、250、625、3750または6250μgホルデイン/mlを調製し、25μlの各溶液を100μlのモルモット肝臓tTG(Sigma;1mM CaCl2を含むPBS中の25μg/mlのtTG)に添加し、6時間37℃でインキュベートした。非-脱アミド化溶液を、同じように、tTGの不存在下でのインキュベーションによって調製した。溶媒コントロールを、最も高いプロラミン濃度について添加した。他のコントロールサンプルは、溶媒コントロールであるか、または、既知の毒素、破傷風トキソイド(50 light forming units/ml、Commonwealth Serum Laboratories, Melbourneから入手)を含むか、あるいは、破傷風トキソイド(50 light forming units/ml)を単独で含む溶媒コントロールのいずれかを含んでいた。全ての溶液を-20℃で凍結した。
食事提供の前の1人のセリアック病の対象から単離されたT細胞は、25μg/mlで添加したプロラミンに対して、オオムギを用いた食事提供後の同じ個人から単離したT細胞よりも反応性は弱かった。29.5±3.0および104±15.9の平均SFR±S.E.が、食事提供の前および後で単離されたT細胞について観察された。このことは、セリアック病に特異的なT細胞が、食事提供によって誘導されたことを示している。
オオムギ粒の麦芽化に対する適合性を求めるために、スモールスケールでの麦芽化(マイクロ-モルティング(micro-malting))試験を含む分析を実施した。
実施例6から得られた麦芽汁の約40mlサンプルを凍結し、凍結乾燥し、20mlの6M尿素、1%(w/v)DTT、20mM TEA(pH 6)中で、室温で溶解させた。各サンプルのタンパク質含量を、Bradfordダイ結合方法を使用して測定した。100μlの6M尿素、1% DTTおよび20mM TEA(pH6)中に20μgの麦芽タンパク質を含む連続希釈液を、PBSバッファーで予め平衡化したニトロセルロース膜(Amersham Hybound C+)に、ドットブロット装置(BioRad)中でアプライし、精製したCホルデイン標準(2μg)でキャリブレーションした。溶液を減圧下で膜から抜き、膜を、0.1% Tween 20を含むPBSバッファー(PBST)を用いてリンスし、膜を、0.1% Tween 20を含むPBSバッファー中の5%(w/v)脱脂乳粉末中で、1時間室温でインキュベーションすることによって、ブロッキングした。ホルデインは、PBSTバッファー中で1/2000に希釈した一次抗体(ホースラディッシュペルオキシダーゼがコンジュゲートしたウサギ抗-コムギグリアジン抗体、Sigma)を用いて、30分間室温で検出した。膜を、3回PBSTバッファーを変えながら洗浄し、Amersham ECL western blotting reagent AおよびB(GE Health Care)の1:1(v/v)混合物10ml中でインキュベートすることによって反応させ、Amersham Hyperfilmに30分間露光させることによって、シグナルを検出した。フィルムを現像し、Total Lab TL100 softwareを使用して定量した(Non-liner dynamics, 2006)。
アルコール可溶性タンパク質を、前記したように、示した各系統について回収したバルクのF4種子から精製した。G1、J1、4BH、5RBおよび9RE系統のF4粒に由来する精製したタンパク質サンプル(20μg)を、6M尿素、2%(w/v)SDS、1%(w/v)DTT、0.01%(w/v)ブロモフェノールブルー、0.0625M Tris-HCl(pH 6.8)中で、25℃で溶解し、SDS-PAGEに供して、0.006%のコロイド状クマシーブルーを用いて染色し、Riso 56、Riso 1508および野生型の系統(K8)から単離したホルデインと比較した。移動を、分子量スタンダードと比較して、分子量を求めた(表7)。
野原で栽培したG1系統のF4植物の単一の頂部に由来する個々の半分の種子を、一晩、プロテアーゼ阻害剤E64およびAEBSF(1μg/ml)を含む水中で膨張させ、それぞれ、ステンレス鋼のボールを備えたプラスチックマイクロチューブ中で、砕いて細かくして粉末にし、30/秒で3×1.5分間、96 well Vibration Mill(Retsch Gmbh, Rheinische)中で攪拌し、その後、3000gで5分間RTで遠心し、上清を捨てた。水不溶性の粉ペレットを2回以上同じ方法で洗浄し、上清を捨てた。その後、ペレット中のアルコール可溶性ホルデインを、400μlの1%(w/v)DTT含有50%(v/v)水性プロパノール-2-オールを添加し、その後、前記したように攪拌および遠心することによって、抽出した。抽出されたホルデインを含む上清を、新しいチューブに移し、DTT/プロパン-2-オール上清中のタンパク質含量を、クマシー試薬(BioRAD)で測定した。
遺伝子検査を行い、タンパク質データを確認した。野原で栽培した、選択したF4系統に由来する個々の半分の種子を、湿った土壌で発芽させ、2週間温室で、昼は25℃夜は20℃で栽培した。DNAを、0.5cmの葉身から、REDExtract-N-Amp Plant PCR Kit (Sigma)を使用して、取扱説明書にしたがって単離した。B1ホルデインおよびγホルデインに特異的な遺伝子配列を、別個のPCR反応により増幅した(10μlのRMix、1μlのそれぞれのB1ホルデインプライマー(5'B1horおよび3'B1hor)または0.5μgのそれぞれのγ3ホルデイン(5'gamma hor3および3'gamma 3-full)、4μlの植物DNAおよびMilliQ水を20μlに室温で加えて、その後、Eppendorf thermal cycler中で以下の温度プログラムに供した:10分間95℃に続き、30秒間95℃、30秒間56℃、1分間72℃を35サイクル行い、この後、10分間72℃にし、10℃に冷却)。
5'B1hor:5'-CAACAATGAAGACCTTCCTC-3' (配列番号2)
3'Blhor:5'-TCGCAGGATCCTGTACAACG-3' (配列番号3)
5'gamma hor3:5'-CGAGAAGGTACCATTACTCCAG-3' (配列番号4)
3'gamma 3-full:5'-AGTAACAATGAAGGTCCATCG-3' (配列番号5)
オオムギ種Sloop、R56、R1508およびG1*を、野原の近接した土地で栽培し、成熟した粒を回収し、粉を製造するために加工した。粉サンプル中のホルデインレベルを、前記したように分析した。水、塩溶液、アルコール/DTTおよび尿素に溶けるタンパク質画分を、実施例4のように入手し、それぞれにおけるタンパク質含量を測定した。タンパク質含量を表8に示す(mgタンパク質/mg乾燥重量粉として表す)。それぞれの総タンパク質含量を、サンプルについての画分のタンパク質含量を合計することによって求めた。ホルデインは、アルコール可溶性画分に、他のアルコール可溶性タンパク質(例えば、セルピン、プロテアーゼインヒビター、LTP1およびプロテインZ)とともに含まれていた。
より大きなスケールでの麦芽化実験を行い、F4粒を使用した醸造試験のための十分量の麦芽を製造した。これらの試験では、より小さな粒のサイズを他の因子の中で考慮に入れ、以下のように、浸漬手法を改善した。麦芽化チン(malting tin)当り800gの粒サンプルを使用した。浸漬は、17℃で5時間であり、発芽温度を15℃で94時間とした。キルンによる焙煎乾燥は、50-78℃で17時間、50-74℃で17時間とした。麦芽製造では、ジベレリン酸を、必要ではなかったので、使用しなかった。
マッシングレシピ:4.65kgの低グルテン麦芽、10リットルの水、10gの塩化カルシウム、2gの硫酸カルシウム、64-65℃で2時間。
ケトル(kettle):17gのTarget Hop Pellets(10.0% AA)を60分間、21gのHallertau Hop Pellets(4.5% AA)を10分間添加。
Claims (78)
- 食物または麦芽に基づく飲料を製造する方法であって、オオムギ粒、または前記オオムギ粒から産生された麦芽、粉もしくは全粒を、少なくとも1つの他の食物または飲料成分と混合する工程であって、前記粒、麦芽、粉または全粒が、対応する野生型のオオムギ植物に由来する粒、または対応する野生型のオオムギ植物に由来する粒から同じ方法で産生された麦芽、粉もしくは全粒と比較して、約25%以下のレベルのホルデインを含み、それにより、前記食物または麦芽に基づく飲料を製造する工程を含む、方法。
- 前記粒が、対応する野生型のオオムギ植物の粒と比較して、約15%以下のレベルのホルデインを含む、請求項1に記載の方法。
- 前記粒が、対応する野生型のオオムギ植物の粒と比較して、約5%以下のレベルのホルデインを含む、請求項1に記載の方法。
- 前記野生型のオオムギ植物が、Bomi、Sloop、Carlsberg II、K8またはL1である、請求項1から3のいずれか一項に記載の方法。
- 前記粒が、対応する野生型のオオムギ植物の粒と比較して、25%以下のレベルのB、Cおよび/もしくはDホルデインまたはこれらの組み合わせを含む、請求項1から4のいずれか一項に記載の方法。
- 前記粉が、約4%未満のホルデインを含む、請求項1から5のいずれか一項に記載の方法。
- 前記粒が、少なくとも約2.4gの平均重量を有する、請求項1から6のいずれか一項に記載の方法。
- 前記粒が、約2.4g〜約6gの平均重量を有する、請求項7に記載の方法。
- 前記粒のスターチ含量が、少なくとも約50%(w/w)である、請求項1から8のいずれか一項に記載の方法。
- 前記粒のスターチ含量が、約50%〜約70%(w/w)である、請求項9に記載の方法。
- 前記粒から産生された粉のセリアック病に対する毒性が、対応する野生型のオオムギ植物の粒から産生された粉の約50%未満である、請求項1から10のいずれか一項に記載の方法。
- 前記粒から産生された粉のセリアック病に対する毒性が、対応する野生型のオオムギ植物の粒から産生された粉の約25%未満である、請求項11に記載の方法。
- 前記粒から産生された粉のセリアック病に対する毒性が、対応する野生型のオオムギ植物の粒から産生された粉の約10%である、請求項11に記載の方法。
- 前記粒から産生された麦芽が、約200ppm未満のホルデインを含む、請求項1から13のいずれか一項に記載の方法。
- 前記粒から産生された麦芽が、約75ppm未満のホルデインを含む、請求項14に記載の方法。
- 前記オオムギ粒のゲノムの少なくとも約50%が、オオムギの栽培品種Sloopのゲノムと同一である、請求項1から15のいずれか一項に記載の方法。
- 前記粒が、対応する野生型のオオムギ植物と比較して、少なくとも1つのホルデインのレベルを減少させる遺伝子変異について、1つまたは複数の遺伝子座でのホモ接合性である植物に由来する、請求項1から16のいずれか一項に記載の方法。
- 前記粒が、非トランスジェニック植物に由来する、請求項1から17のいずれか一項に記載の方法。
- 前記粒が、トランスジェニック植物に由来する、請求項1から17のいずれか一項に記載の方法。
- 前記植物が、粒中で少なくとも1つのホルデインの産生を下方制御するポリヌクレオチドをコードするトランスジーンを含む、請求項19に記載の方法。
- 前記植物が、セリアック病の対象に非毒性であるプロラミンをコードするトランスジーンを含む、請求項19に記載の方法。
- 前記プロラミンが、オートムギアベニンである、請求項21に記載の方法。
- 前記粒から粉または全粒を産生する工程を含む、請求項1から22のいずれか一項に記載の方法。
- 前記粒から麦芽を産生する工程を更に含む、請求項1から22のいずれか一項に記載の方法。
- 前記麦芽に基づく飲料が、ビールであり、前記方法が、前記粒を発芽させる工程を含む、請求項1から24のいずれか一項に記載の方法。
- 乾燥させた発芽した粒を、2以上の内胚乳画分、内皮層画分、殻画分、幼芽鞘画分および麦芽根画分へと分画する工程、および、あらかじめ決められた量の2つ以上の前記画分を組み合わせ、混合する工程を更に含む、請求項25に記載の方法。
- 前記粒の少なくとも約50%が、吸水後3日以内に発芽する、請求項1から26のいずれか一項に記載の方法。
- 前記食物製品が、粉、スターチ、発酵させて膨らませたパンもしくはパン種の入ってないパン、パスタ、麺、家畜飼料、朝食用シリアル、スナック食品、ケーキ、麦芽、ペストリーまたはオオムギ粉に基づくソースを含む食物である、請求項1から27のいずれか一項に記載の方法。
- 前記麦芽に基づく飲料が、ビールまたはウィスキーである、請求項1から27のいずれか一項に記載の方法。
- 前記食物または麦芽に基づく飲料が、ヒトの摂取用である、請求項1から29のいずれか一項に記載の方法。
- 前記食物または飲料の摂取後に、セリアック病の少なくとも1つの徴候も、前記病気の対象に生じない、請求項1から30のいずれか一項に記載の方法。
- 食物または麦芽に基づく飲料を製造する方法であって、1つもしくは複数のオオムギの粒のタンパク質および約200ppm未満のホルデインを含む麦芽、ならびに/または、1つもしくは複数のオオムギの粒のタンパク質および約0.4%未満のホルデインを含む粉と、少なくとも1つの他の食物または飲料成分とを混合する工程であって、それにより、前記食物または麦芽に基づく飲料を製造する工程を含む、方法。
- 食物または麦芽に基づく飲料を製造する方法であって、オオムギの粒、または前記粒から産生された麦芽、粉もしくは全粒と、少なくとも1つの他の食物または飲料成分とを混合する工程であって、それにより、前記食物または麦芽に基づく飲料を製造する工程を含み、前記粒から産生された粉が、約0.4%未満のホルデインを含み、および/または前記粒から産生された麦芽が、約200ppm未満のホルデインを含む、方法。
- 対応する野生型のオオムギ植物に由来する粒と比較して、約25%以下のレベルのホルデインを含む粒を産生する、オオムギ植物。
- 前記粒が、対応する野生型のオオムギ植物に由来する粒と比較して、約15%以下のレベルのホルデインを含む、請求項34に記載の植物。
- 前記粒が、対応する野生型のオオムギ植物に由来する粒と比較して、約5%以下のレベルのホルデインを含む、請求項34に記載の植物。
- 前記野生型のオオムギ植物が、Bomi、Sloop、Carlsberg II、K8またはL1である、請求項34から36のいずれか一項に記載の植物。
- 前記粒が、対応する野生型のオオムギ植物に由来する粒と比較して、約90%未満のB、Cおよび/もしくはDホルデインまたはこれらの組み合わせを含む、請求項34から37のいずれか一項に記載の植物。
- 前記粒から産生された粉が、約0.4%未満のホルデインを含む、請求項34から38のいずれか一項に記載の植物。
- 前記粒が、少なくとも約2.4gの平均重量を有する、請求項34から39のいずれか一項に記載の植物。
- 前記粒が、約2.4g〜約6gの平均重量を有する、請求項40に記載の植物。
- 前記粒のスターチ含量が、少なくとも約50%(w/w)である、請求項34から41のいずれか一項に記載の植物。
- 前記粒のスターチ含量が、約50%〜約70%(w/w)である、請求項42に記載の植物。
- 前記粒から産生された粉のセリアック病に対する毒性が、対応する野生型のオオムギ植物の粒から産生された粉の約50%未満である、請求項34から43のいずれか一項に記載の植物。
- 前記粒から産生された粉のセリアック病に対する毒性が、対応する野生型のオオムギ植物の粒から産生された粉の約25%未満である、請求項44に記載の植物。
- 前記粒から産生された粉のセリアック病に対する毒性が、対応する野生型のオオムギ植物の粒から産生された粉の約10%である、請求項45に記載の植物。
- 前記粒から産生された麦芽が、約200ppm未満のホルデインを含む、請求項34から46のいずれか一項に記載の植物。
- 前記粒から産生された麦芽が、約75ppm未満のホルデインを含む、請求項47に記載の植物。
- 前記植物のゲノムの少なくとも約50%が、オオムギの栽培品種Sloopのゲノムと同一である、請求項34から48のいずれか一項に記載の植物。
- 対応する野生型のオオムギ植物と比較して、少なくとも1つのホルデインのレベルを減少させる遺伝子変異について、1つまたは複数の遺伝子座でのホモ接合性である、請求項34から49のいずれか一項に記載の植物。
- 非トランスジェニック植物である、請求項34から50のいずれか一項に記載の植物。
- トランスジェニック植物である、請求項34から50のいずれか一項に記載の植物。
- 粒中で少なくとも1つのホルデインの産生を下方制御するポリヌクレオチドをコードするトランスジーンを含む、請求項52に記載の植物。
- セリアック病の対象に非毒性であるプロラミンをコードするトランスジーンを含む、請求項52に記載の植物。
- 前記プロラミンが、オートムギアベニンである、請求項54に記載の植物。
- 前記粒の少なくとも約50%が、吸水後3日以内に発芽する、請求項34から55のいずれか一項に記載の植物。
- 粒を産生するオオムギ植物であって、前記粒から産生される粉が、約0.4%未満のホルデインを含み、および/または、前記粒から産生される麦芽が、約200ppm未満のホルデインを含む、植物。
- 請求項33から57のいずれか一項に記載のオオムギ植物の粒。
- オオムギ粒を製造する方法であって、
a)請求項34から57のいずれか一項に記載のオオムギ植物を栽培する工程;
b)粒を収穫する工程;および
c)場合によっては、粒を加工する工程
を含む、方法。 - 少なくとも1ヘクタールの領域の野原で、少なくとも10,000の植物を栽培する工程を含む、請求項59に記載の方法。
- 粒から得られる粉、全粒、スターチまたは他の生成物を製造する方法であって、
a)請求項58に記載された粒を得る工程;および
b)粒を加工して、粉、全粒、スターチまたは他の生成物を製造する工程
を含む、方法。 - 請求項34から57のいずれか一項に記載のオオムギ植物または請求項58に記載の粒から産生される生成物。
- 前記生成物が、食物または麦芽に基づく飲料製品である、請求項62に記載の生成物。
- 前記麦芽に基づく飲料製品が、ビールまたはウィスキーである、請求項63に記載の生成物。
- 前記生成物が、非食物製品である、請求項62に記載の生成物。
- 前記非食物製品が、フィルム、被膜、接着剤、建築材料および包装材料からなる群から選択される、請求項65に記載の生成物。
- 請求項1から33のいずれか一項に記載の方法を使用して製造される、食物または麦芽に基づく飲料。
- 1つまたは複数のオオムギ粒のタンパク質および1ppm未満のホルデインを含むビール。
- 少なくとも約2%のエタノールを含む、請求項68に記載のビール。
- 1つまたは複数のオオムギ粒のタンパク質および約0.4%未満のホルデインを含む粉。
- 約7mg未満のアルコール可溶性タンパク質/gm 乾燥重量粉を含む、請求項70に記載の粉。
- 1つまたは複数のオオムギ粒のタンパク質および約200ppm未満のホルデインを含む麦芽。
- セリアック病の対象による摂取のための食物および/または麦芽に基づく飲料を製造するために使用することができるオオムギの粒を同定する方法であって、
a)1つまたは複数の以下の物質を入手する工程;
i)前記粒を産生することができる植物に由来するサンプル、
ii)粒、
iii)粒から産生される麦芽、および/または
iv)前記粒の抽出物;
b)工程a)に由来する物質を、少なくとも1つのホルデインおよび/またはホルデインをコードする少なくとも1つの遺伝子について分析する工程を含み、
粒によって産生されるホルデインの量が多くなるほど、粒が、セリアック病の対象による摂取のための食物および/または麦芽に基づく飲料を製造するのに適さなくなる、方法。 - 前記工程b)が、Bおよび/またはCホルデインについて、前記物質を分析する工程を含む、請求項73に記載の方法。
- 前記工程b)が、前記工程a)に由来する物質を、セリアック病の対象に経口投与する工程、および、対象から得られたT細胞の1つまたは複数のオオムギホルデインに対する免疫応答性を求める工程を含む、請求項73または74に記載の方法。
- 前記工程a)に由来する物質が、ゲノムDNAを含み、前記工程b)が、ホルデインを産生することができる1つまたは複数のホルデイン遺伝子の不存在を検出する工程を含む、請求項75に記載の方法。
- 対象におけるセリアック病の発生または重篤化を予防または低減する方法であって、対象に、請求項63、64もしくは67のいずれか一項に記載の食物もしくは麦芽に基づく飲料、または、請求項58に記載の粒を経口投与する工程を含む、方法。
- セリアック病の発生または重篤化を予防または低減するために対象に経口投与するための医薬の製造のための、請求項63、64もしくは67のいずれか一項に記載の食物もしくは麦芽に基づく飲料、または、請求項58に記載の粒の使用。
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