JP2010096677A - 抗体/抗原結合能を有する高感度免疫学測定用ナノ粒子 - Google Patents
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Abstract
【解決手段】 自己組織化能を有するタンパク質が脂質2重膜を取り込むことにより形成されるナノサイズの粒子であって、自己組織化能を有するタンパク質が抗体結合タンパク質と抗体非結合タンパク質から構成される、高感度免疫学的測定用粒子を用いる。
【選択図】 なし
Description
ウリケら(Ulrike、K.et al.)、ジャーナルオブヒストケミストリアンドサイトケミストリ(Journal of Histochemistry and Cytochemistry)、2001年、第49巻、p623−630. 大島ら著、ポストシーケンスタンパク質実験法3、東京化学同人、2002年、p115−137. ジョン アール クラウザー(John R. Crowther)著、メソッヅ イン モレキュラー バイオロジー149 ジ イライサ ガイドブック(Methods in Molecular Biology The ELISA Guidebook)、ヒューマナ プレス(HUMANA PRESS)、2001年、p297−299. 石川 榮治 著、生化学実験法48、学会出版センター、2003年、p51、p60
1)該粒子が生分解性であり、
2)該粒子表面に抗体/抗原を高効率で整列提示可能である、
直径がナノサイズの粒子が抗体結合能を有する高感度免疫学的測定用ナノ粒子、並びに
3)該粒子が担体に結合したアフィニティビーズ、並びに
4)該粒子を用いて抗体/抗原分子を、ELISA、RIA、FIA、EIA、FLISA、細胞免疫染色、組織免疫染色、ELISPOT、フローサイトメトリー、FACS、QCM、SPR、DPI、エリプソメトリー、またはウェスタンブロッティング法により測定する方法、並びに
4)該粒子を用いる上記方法の為のセンサーチップまたはプレートを提供すること課題としている。
自己組織化能を有するタンパク質が、脂質2重膜を取り込むことにより形成されるナノサイズの粒子であって、自己組織化能を有するタンパク質が、抗体/抗原結合用タンパク質及び抗体/抗原非結合タンパク質を有する、高感度免疫学的測定用ナノ粒子。
ナノサイズの粒子が、中空ナノ粒子である、項1に記載の高感度免疫学的測定用ナノ粒子。
抗体/抗原非結合タンパク質が、抗体/抗原結合用タンパク質間の間隔を広げる機能を有しており、抗体/抗原結合用タンパク質と抗原/抗体分子との結合を促進する補助タンパク質である、項1または2に記載の高感度免疫学的測定用ナノ粒子。
抗体/抗原結合用タンパク質が、ZZタグまたはストレプタグ(登録商標)を含む少なくとも一種類の、項1から3のいずれかに記載の高感度免疫学的測定用ナノ粒子。
抗体/抗原結合用タンパク質が、アビジン、ストレプトアビジン、またはニュートラアビジンからなる群より選ばれるアビジン物質を含む少なくとも一種類の、項1から4のいずれかに記載の高感度免疫学的測定用ナノ粒子。
抗体/抗原分子が、アビジン結合能を有するビオチンで修飾されている項1から5のいずれかに記載の高感度免疫学的測定用ナノ粒子。
抗体/抗原非結合タンパク質が、少なくとも1種類のタンパク質である、項1から6のいずれかに記載の高感度免疫学的測定用ナノ粒子。
自己組織化能を有するタンパク質が、B型肝炎ウイルス表面抗原(HBsAg)タンパク質である、項1から7のいずれかに記載の高感度免疫学的測定用ナノ粒子。
抗体/抗原非結合タンパク質が、Sタンパク質である、項1から8のいずれかに記載の高感度免疫学的測定用ナノ粒子。
項1から9のいずれかに記載の、高感度免疫学的測定用ナノ粒子に、抗体/抗原分子を結合させ、該分子により捕捉される測定対象物質を、ELISA法、酵素免疫測定法(EIA)、放射免疫測定法(RIA)、蛍光免疫検定法(FIA)、蛍光免疫測定法(FLISA)、細胞免疫染色法、組織免疫染色法、フローサイトメトリー法、蛍光標示式細胞分取法FACS)、水晶振動子マイクロバランス法(QCM)、表面プラズモン共鳴法(SPR)、二面偏波式干渉法(DPI)、エリプソメトリー法、ELISPOT法またはウェスタンブロッティング法を用いて測定する方法。
項1から9のいずれかに記載の、高感度免疫学的測定用ナノ粒子を担体に結合させた、アフィニティビーズ。
項1から9のいずれかに記載の、高感度免疫学的測定用ナノ粒子に、抗体/抗原分子を結合させ、該分子により認識捕捉される測定対象物質を測定する為の、放射免疫測定法(RIA)、蛍光免疫検定法(FIA)、酵素免疫測定法(EIA)、酵素免疫測定法(ELISA)、または蛍光免疫測定法(FLISA)用プレート。
項1から9のいずれかに記載の、高感度免疫学的測定用ナノ粒子に、抗体/抗原分子を結合させ、該分子により認識捕捉される測定対象物質を測定する、水晶振動子マイクロバランス(QCM)用センサーチップ、表面プラズモン共鳴法(SPR)用センサーチップ、二面偏波式干渉法(DPI)、またはエリプソメトリー法用センサーチップ。
1)目的とする物質を抗体により認識し、目的物質と結合した抗体を、高感度免疫学的測定用ナノ粒子と結合した、前記抗体を認識する標識化二次抗体によって検出する間接法、
2)競合法または拮抗法、
3)目的とする物質を固相化した抗体により捕捉し、次いで別の標識もしくは未標識の二次抗体により認識し、さらに高感度免疫学的測定用ナノ粒子に結合した前記二次抗体を認識する標識化抗体によって検出する二抗体サンドイッチ法、
4)目的とする物質を固相化した抗体により捕捉し、次いで別の抗体により目的とする物質を認識し、目的とする物質を認識した前記抗体を別の標識もしくは未標識の二次抗体により認識し、さらに高感度免疫学的測定用ナノ粒子に結合した標識化三次抗体によって検出する三抗体サンドイッチ法、
5)測定対象物質を認識する抗体が結合した高感度免疫学的測定用ナノ粒子と担体が結合したアフィニティカラムを用いたイムノクロマト法、
6)センサーチップ表面に、測定対象物質を認識する抗体が結合した高感度免疫学的測定用ナノ粒子を並べ、測定対象物質が前記抗体によって捕捉されることによって生じるそれぞれ表面プラズモン、基本振動数、または偏光干渉の変化を解析する、SPR、QCM、DPI、またはエリプソメトリー法。
7)センサーチップ表面に、測定対象抗体を認識する抗原を並べ、該抗原を認識する抗体と高感度免疫学的測定用ナノ粒子用いる事によって生じる表面プラズモン、基本振動数または、偏光干渉といったセンサーチップの物性変化を解析する、SPR、QCM又はDPI、またはエリプソメトリー法。
などが選択される。
1)これらタンパク質に遺伝子工学的に点、あるいは複数のアミノ酸置換を起こしたもの、
2)タンパク質の全長から一部を削り取るか、新しくタンパク質配列を付け加えたもの、
3)核酸・糖・脂質・化合物等によってタンパク質の一部に修飾されたもの、であって、
4)変異を起こす前の抗体と同一の物質を認識する能力を持つ抗体変異体、
5)変異を起こす前の自己組織化能を有するタンパク質と同様に脂質2重膜を取りこんで自己組織化によりナノ粒子を形成する能力を有する変異体、
6)変異を起こす前の抗体結合部位やZZタグまたはストレプタグと同様に、抗体のFc領域と相互作用する能力を有する変異体、
である。
本実施例では、遺伝子組換え酵母によるZS粒子の発現と精製を行った。
(材料および方法)
(酵母の改良)
本実施例では、本発明者らによって報告されたジャーナル オブ バイオロジカル ケミストリー 1992 1月 第25巻 第267(3)号 1953−1961頁に記載の遺伝子組換え酵母(サッカロマイシス セレビジエ AH22R− (leu2−)株)と、複数の選択マーカーを持つ、サッカロマイシス セレビジエ J628(trp1−、ura3−)株との交配および7 回の戻し交配により、遺伝子組換え酵母にtrp1−、ura3−選択マーカーを新たに付与したサッカロマイシス セレビジエ JT007−1D (leu2−、trp1−、ura3−、his4−)株を作成した(図1)。
(抗体非結合タンパク質(S粒子)発現プラスミドの構築)
pHBV933プラスミド(オノら、ヌクレイック アシッド リサーチ 1983年 第11巻 1747−1757頁)から、S領域を、C末端側にPGKt配列を付加し、N末端側およびC末端側の両末端にSalIサイトを付加したプライマーを用いてPCR法により増幅し、PCR産物を制限酵素SalIで消化し、アガロース電気泳動で分離して約1.0 kbpの目的バンドの遺伝子断片を回収した後、pGLDLIIP39−RcTプラスミド
(黒田ら、ジャーナル オブ バイオロジカル ケミストリー 1992年 1月 第25巻 第267(3)号 1953−1961頁;配列番号5) をSal Iで消化し、L遺伝子を削除したプラスミドに、上記遺伝子断片をタカラ ライゲーション キット バージョン 2(タカラ社、日本)を用いて、閉環結合させて作成した、pGLD-P25WTプラスミド(黒田ら、 ジャーナル オブ バイオロジカル ケミストリー 1992 Jan 25; 267(3):1953−61.;配列番号6、図2)から、オリゴヌクレオチド(5’- CAGTCAGGCACCGTGTATG -3’;配列番号7)及びオリゴヌクレオチド(5’- CATAAATCGCCGTGACGATC -3’;配列番号8)の両プライマーを用いたPCR法により、S領域を増幅させた。
(組換え酵母による高感度免疫学的測定用ナノ粒子(ZS粒子)の発現)
ZZタグを提示するHBsAg Lタンパク質(抗体結合タンパク質)を発現させるpGLD−ZZ50プラスミド(特開2004−002313号公報(図3))10 μgと、上記pGMT20−Sプラスミド5 μgを酵母JT007−1D株にスフェロプラスト法により形質転換し、得られたトランスフォーマントを合成培地High−Pi(キタノら、バイオテクノロジー、1987、第5巻、281−283頁)(トリプトファンを除き、ウラシル(20 mg/L)を添加し、アスパラギンの代わりにアスパラギン酸を使用)を、3 mlにて30 ℃、2日間、続いて、8S5N−P400(ウラシル(20 mg/L)を添加し、アスパラギンの代わりにアスパラギン酸を使用)10 mlにて30℃、3日間培養し、ZZタグを提示するHBsAg Lタンパク質およびHBsAg Sタンパク質を同時に発現させた。
ZS粒子タンパク質を大規模でアフィニティ精製するために、上記pGLD−ZZ50プラスミドとpGMT20−Sプラスミドを保持した遺伝子組換え酵母JT007−1D株を、合成培地High−Pi(トリプトファンを除き、ウラシル(20 mg/L)を添加し、アスパラギンの代わりにアスパラギン酸を使用)50 mlにて30 ℃、2 日間、更に同組成のHigh−Piを400 mlにて30℃、1日間、続いて、8S5N−P400(ウラシル(20mg/L)を添加し、アスパラギンの代わりにアスパラギン酸を使用)を、4 Lにて30℃、3日間培養し、ZSタンパク質粒子を発現させた。
ダイナビーズ プロテイン A[ベリタス DB10001、(日本)]100 μlを0.1 Mのナトリウム-リン酸緩衝液pH 8.0で3回洗浄した。このビーズに抗HBsAg Pre−S抗体(30 μg)を添加し、室温で20分間反応し、磁石で2分間沈降させ、上清を取り除いた後、0.1 Mのナトリウム-リン酸緩衝液(pH 8.0)0.5 mlで3回洗浄した。この抗体を結合したビーズに、精製したHBsAg画分(100 μg)を加え4℃で1時間インキュベートした後、磁石で2分間抗体結合ビーズとHBsAg画分の複合体を沈降させ、上清を取り除いた後、PBS(1 ml)で3回洗浄し、免疫沈降物を回収した。この免疫沈降物を、抗HBsAg S抗体を用いたウェスタンブロッティングにより、ZZとSの発現を確認した(図6)。
本実施例では、QCM法によりZS粒子と抗体結合量を測定した。
(QCM)法によるZS粒子と抗体結合量の測定)
ZS粒子と抗体結合量を、Quartz Crystal Microbalance (QCM)[ツイン−Q;アズワン(大阪、日本)]によって測定した(図7)。以下の反応は、撹拌筒600 rpm、25℃で行った。反応槽に500 μlのPBSを加え、周波数変化が±3 Hz、1分間以上になるまで安定させた。なお、以下の反応は、周波数変化が±3 Hz、1分間以上を安定と判定し、その点を最大結合量として測定した。
本実施例では、酵素結合免疫吸着法(ELISA法)により、ZS粒子を用いて抗原量の検出感度を測定した。
Ovalbumin(シグマ)100 μl(15、10、5、2.5、1.25、0.625、0.3125、0.1563、0.0781、0.0391、0.0195、0μg/ml PBS)を4℃で終夜固相化したNunc−Immuno Plate II [サーモ フィッシャー サイエンティフィック (ウォルサム、マサチューセッツ州、米国)] をPBST (0.05% tween 20/PBS) 200μlで3回洗浄した。1次抗体としてマウス由来抗オヴァルブミンモノクローナル抗体 IgG1[アブカム、(台湾、台北)]溶液100 μl(0.4 μg/ml希釈液(1% ブロックエース[雪印(日本)]/PBST))を室温で2時間静置反応させた。PBST 200μlで3回洗浄後、2次抗体としてウサギ由来、抗マウスIgG-HRP conjugated (シグマ) 100 μl(2 μg/ml希釈液)を室温で2時間静置反応させた。この時、予め2次抗体にZS粒子を最終濃度2 μg/mlで添加し、室温で30分静置させたZS粒子と2次抗体の複合体についても、同様に室温で2時間静置反応させた。PBSTを200 μlで3回洗浄後、HRP標識物質の検出基質TMB(ピアス[ロックフォード、イリノイ、米国])100 μlを加え室温で15分反応させ、2NのH2SO4 100 μlを添加し反応を停止させた。マルチスペクトロマイクロプレートリーダ(バリオスカン、サーモ フィッシャー サイエンティフック)を用いて、Abs 450nm(ブランクAbs 595nm)を測定した。
ZZタグを提示するHBsAg Lタンパク質およびHBsAg Sタンパク質を同時に発現する、混合粒子産生遺伝子組換え酵母を樹立し、精製したHBsAg 画分をZS粒子と命名した。ZS粒子の抗体に対する結合量を測定し、ZZ粒子の抗体結合量と比較検討した。従来のZZ粒子に比べ、ZS粒子の抗体結合量は約2倍上昇した。ELISA法により、ZS粒子を用いた抗原オヴァルブミン(Ovalbumin)の検出感度を測定し比較検討した。HRP標識2次抗体のみを用いた場合と比較し、ZS粒子を用いることで約11倍と更に向上した。
Claims (13)
- 自己組織化能を有するタンパク質が、脂質2重膜を取り込むことにより形成されるナノサイズの粒子であって、自己組織化能を有するタンパク質が、抗体/抗原結合用タンパク質及び抗体/抗原非結合タンパク質を有する、高感度免疫学的測定用ナノ粒子。
- ナノサイズの粒子が、中空ナノ粒子である、請求項1に記載の高感度免疫学的測定用ナノ粒子。
- 抗体/抗原非結合タンパク質が、抗体/抗原結合用タンパク質間の間隔を広げる機能を有しており、抗体/抗原結合用タンパク質と抗原/抗体分子との結合を促進する補助タンパク質である、請求項1または2に記載の高感度免疫学的測定用ナノ粒子。
- 抗体/抗原結合用タンパク質が、ZZタグまたはストレプタグ(登録商標)を含む少なくとも一種類の、請求項1から3のいずれかに記載の高感度免疫学的測定用ナノ粒子。
- 抗体/抗原結合用タンパク質が、アビジン、ストレプトアビジン、またはニュートラアビジンからなる群より選ばれるアビジン物質を含む少なくとも一種類の、請求項1から4のいずれかに記載の高感度免疫学的測定用ナノ粒子。
- 抗体/抗原分子が、アビジン結合能を有するビオチンで修飾されている請求項1から5のいずれかに記載の高感度免疫学的測定用ナノ粒子。
- 抗体/抗原非結合タンパク質が、少なくとも1種類のタンパク質である、請求項1から6のいずれかに記載の高感度免疫学的測定用ナノ粒子。
- 自己組織化能を有するタンパク質が、B型肝炎ウイルス表面抗原(HBsAg)タンパク質である、請求項1から7のいずれかに記載の高感度免疫学的測定用ナノ粒子。
- 抗体/抗原非結合タンパク質が、Sタンパク質である、請求項1から8のいずれかに記載の高感度免疫学的測定用ナノ粒子。
- 請求項1から9のいずれかに記載の、高感度免疫学的測定用ナノ粒子に、抗体/抗原分子を結合させ、該分子により捕捉される測定対象物質を、ELISA法、酵素免疫測定法(EIA)、放射免疫測定法(RIA)、蛍光免疫検定法(FIA)、蛍光免疫測定法(FLISA)、細胞免疫染色法、組織免疫染色法、フローサイトメトリー法、蛍光標示式細胞分取法(FACS)、水晶振動子マイクロバランス法(QCM)、表面プラズモン共鳴法(SPR)、二面偏波式干渉法(DPI)、エリプソメトリー法、ELISPOT法またはウェスタンブロッティング法を用いて測定する方法。
- 請求項1から9のいずれかに記載の、高感度免疫学的測定用ナノ粒子を担体に結合させた、アフィニティビーズ。
- 請求項1から9のいずれかに記載の、高感度免疫学的測定用ナノ粒子に、抗体/抗原分子を結合させ、該分子により認識捕捉される測定対象物質を測定する為の、放射免疫測定法(RIA)、蛍光免疫検定法(FIA)、酵素免疫測定法(EIA)、酵素免疫測定法(ELISA)、または蛍光免疫測定法(FLISA)用プレート。
- 請求項1から9のいずれかに記載の、高感度免疫学的測定用ナノ粒子に、抗体/抗原分子を結合させ、該分子により捕捉される測定対象物質を測定する、水晶振動子マイクロバランス(QCM)用センサーチップ、表面プラズモン共鳴法(SPR)用センサーチップ、二面偏波式干渉法(DPI)、またはエリプソメトリー法用センサーチップ。
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