JP2005511010A - 呼吸器合胞体ウイルス(rsv)gタンパク質のペプチドとワクチンにおけるその利用 - Google Patents
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Abstract
Description
の配列185〜193位のCD4+エピトープとを相関させることができ、これは、マウスにおけるTh2サイトカイン反応を得るために必須であることが証明されている(Vargaら、J. Immunol. 165:6487〜6495、2000)。
- 少なくとも173、176、182、および186位にシステインを含み、そのC末端が多くて192位のアミノ酸含む、RSVサブグループAまたはBのGタンパク質に由来する第一のペプチド;ならびに
- 第一のペプチドの下流に存在する、RSVサブグループAまたはBのタンパク質に由来する第二のペプチド。
- 少なくとも173、176、182、および186位にシステインを含み、そのC末端が多くて192位のアミノ酸含む、RSVサブグループAまたはBのGタンパク質に由来する第一のペプチド;ならびに
- 第一のペプチドの下流に存在する、RSVサブグループAまたはBのタンパク質に由来する第二のペプチド。
例として、PCRによって得たG20aをコードする遺伝子を、そのプロモーターがトリプトファン(Trp)オペロンに基づく発現ベクターにクローニングした。これによって、pTEXG20aと呼ばれるベクターが得られ、その挿入断片のDNAをDNAシークエンシングによって確認した。ベクターを、ICONE(登録商標)と呼ばれる大腸菌K12細菌に形質転換した。
テトラサイクリンおよびトリプトファンの溶液を最終濃度でそれぞれ0.008 g/Lおよび0.3 g/Lを添加した最小培養培地(g/L)(KH2PO4、6 / K2HPO4、4 / クエン酸Na3・2H2O、9 / 酵母抽出物、1 / (NH4)2SO4、5 / CaCl2、0.3 / MgSO4、7H2O、2 / グリセロール、100)18 L、微量元素(1 mg/L)、およびStruktol消泡剤(0.4 ml/L)を含む30 Lの発酵器(CHEMAP CMF400)に、上記の組み換え型大腸菌の2 L発酵器での前培養物に由来する同じ培地1400 mlを接種した。バッチ培養において、これらの物理化学パラメータは一定に保持される:温度37℃、NH4OHによって調節したpH 7、溶存O2レベルを30%に維持するように500〜1,000 rpmの攪拌。培養培地の吸光度(OD 620 nm)がほぼ50に達した後、12.5 g/Lの3-インドールアクリル酸(IAA)溶液を培養液1 Lあたり2 ml加えることによって、組み換え型蛋白質の発現を誘導することができる。数時間後、炭素骨格の基質を枯渇した後(培養培地中のグリセロールに関する酵素アッセイによって測定)4℃に冷却することによって発酵を停止する。細菌のバイオマスは、培地を連続的に遠心する(14,000 rpm、流速100 L/h)ことによって得る。バイオマスの収量は1 Lあたり乾燥細胞約38 gである。
バイオマス(乾燥細胞約500 g)をTST緩衝液(25 mM トリス塩酸、pH 8、5 mM MgCl2・6H2O、2 mM EDTA)10 Lに溶解する。細菌懸濁液を、Manton-Gaulin装置(560 barで3サイクル)によってすりつぶす。G20a組み換え型蛋白質はほぼ可溶性であるため、精製はすりつぶした懸濁液から直接行うことができる。例えばG20aは、拡大床のイオン交換クロマトグラフィー(Streamline、ファルマシア(Pharmacia))によって捕獲することができる。宿主細胞のDNAおよびタンパク質混入物を除去するためには、クロマトグラフィー段階をさらに2または3回行う必要がある。精製タンパク質は、MINI PROTEAN IIシステム装置(バイオラド(BioRad))において還元条件でSDS-PAGEゲル上で分析する。それらは、クーマシーブリリアントブルーR250によって可視化することができる。
A.G7aペプチド(アミノ酸33個)の合成および特徴付け
G7aペプチド(「G7」とも呼ばれる)は、RSV-AのGタンパク質のアミノ酸33個の断片(158〜190位)である。これは、173、176、182、および186位にシステイン4個を含み、ジスルフィド架橋2個を形成することができる。G7ペプチドの配列は以下の通りである(配列番号:11):
G20aペプチドは、RSV-A(140〜190位)〜(144〜158位)のGタンパク質のアミノ酸69個の断片である。これは、二つのジスルフィド架橋を形成することができるシステイン4個を含む。G20aペプチドの配列は以下の通りである(配列番号:1):
脱保護されているCys 176とCys 182との間に架橋を形成するために、凍結乾燥ペプチドをDMSO-H2Oの20%(v/v)混合物において可溶化して(1 mg/ml)、室温で4時間攪拌する(Tamら、J. Am. Chem. Soc. 113:6657、1991)。反応終了時、DMSOを除去するために、ペプチドを還元ペプチドと同じ条件でRP-HPLCによって精製する。主なピークに対応する分画を採取して凍結乾燥する。第一のジスルフィド架橋が実際に形成されたことを確認するために、少量にES-MSによる分析を行った。Cys(Acm)173と186との間の第二の架橋は、酸化によって得られる(Bukuら、Int. J. Peptide Res.、33:86、1989、およびAnnisら、Meth. Enzymol.、289:198、1997)。ペプチドを、酢酸/水80%(v/v)の混合物において可溶化して(1 mg/ml)、1 N HClを10%加える。溶液を窒素で飽和する。酢酸/水80%(v/v)の混合物において可溶化したヨウ素10当量を急速に加えて、培地を室温で5時間攪拌する。過剰量のヨウ素は、ヨウ素の特徴的な色が消失するまでアスコルビン酸水溶液を滴下して加えて還元する。粗酸化ペプチドをRP-HPLCによって精製して、凍結乾燥し、RP-HPLCおよびES-MSによって分析する。
1段階での生成プロトコールも同様に、還元ペプチド上でのヨウ素の直接酸化によって行い、これによっても、対象となるペプチドを得ることが可能であった。この場合、収率は22〜44%となる(RP-HPLC純度>90%;計算質量:8140.22 Da/実測質量:8040.30 Da)。
A.無処置のマウスにおける免疫の前後での抗RSV力価
G23aおよびG20aペプチドの免疫原性を調べるために、Balb/cマウスをG2Naの6または1.5 μg当量によって、D0およびD14に、筋肉内に2回免疫した。
分子は、RSV A型(図2Aおよび2Bを参照されたい)またはB型(図3Aおよび3Bを参照されたい)抗体の存在下においてもなおも免疫原性であることが認められた。
G23aまたはG20aによる免疫は、RSV-Aによる試験後に肺の気管の防御を誘導する(図4Aおよび4B)。
モルモットをD0およびD8において、20%(v/v)アジュホスをアジュバントとした様々な分子の筋肉内注射によって免疫する。D21において、アジュバントを加えない様々な分子の静脈内注射によって追加免疫を行う。次に、モルモットの死亡を評価する。
マウスを、20%アルヒドロゲルをアジュバントとしたG23aによってD0、D14、およびD28に3回免疫する。マウスにD34にRSV-A 105 pfu/50 μlを試験する。試験7日後、肺を採取して消化し、肺を浸潤する細胞をFACS(蛍光活性化セルソーター)によって分析する。サイトカインそのものも、非特異的活性化剤と共に一晩インキュベートした後FACSによって分析する。IL-10およびIL-5を測定する。
Claims (27)
- 少なくとも以下を含み、産生された免疫原性ペプチドが残基173位と186位とを結合するジスルフィド架橋、および残基176位と182位とを結合する第二のジスルフィド架橋とを示すような、RSVサブグループAまたはBのGタンパク質に由来する免疫原性ペプチド:
- 少なくとも173、176、182、および186位にシステインを含み、そのC末端が多くて192位のアミノ酸を含む、RSVサブグループAまたはBのGタンパク質に由来する第一のペプチド;ならびに
- 第一のペプチドの下流に存在するRSVサブグループAまたはBのタンパク質に由来する第二のペプチド。 - 最適なアラインメントの後、請求項1記載の免疫原性ペプチドのペプチド配列と少なくとも80%の相同性を示す配列のRSVサブグループAまたはBのGタンパク質に由来する免疫原性ペプチド。
- 第一のペプチドのC末端が多くて190位のアミノ酸を含むことを特徴とする、請求項1または2に記載の免疫原性ペプチド。
- 第一のペプチドが、配列130〜190位、130〜192位、140〜190位、140〜192位、145〜190位、145〜192位、148〜190位、148〜192位、130〜188位、140〜188位、145〜188位、または148〜188位、および好ましくは配列140〜190位から選択される配列を示すことを特徴とする、請求項1または2に記載の免疫原性ペプチド。
- 第二のペプチドが少なくとも一本のアミノ酸6個の鎖からなることを特徴とする、請求項1〜4のいずれか一項に記載の免疫原性ペプチド。
- 第二のペプチドがRSV AまたはBの少なくとも一つのBエピトープを含むことを特徴とする、請求項1〜5のいずれか一項に記載の免疫原性ペプチド。
- 第二のペプチドが、RSV Gタンパク質の少なくとも断片144〜158位を含み、第二のペプチドのC末端が多くて172位のアミノ酸を含む、RSV Gタンパク質の断片から選択されることを特徴とする、請求項1〜6のいずれか一項に記載の免疫原性ペプチド。
- 第二のペプチドがRSV Gタンパク質の配列144〜158位、および144〜159位から選択される配列を示すことを特徴とする、請求項1〜7のいずれか一項に記載の免疫原性ペプチド。
- 第二のペプチドがRSV Fタンパク質の配列221〜237位、274〜287位、262〜268位、および483〜488位のペプチドから選択されることを特徴とする、請求項1〜6のいずれか一項に記載の免疫原性ペプチド。
- RSVサブグループAまたはBのGタンパク質に由来する免疫原性ペプチドが、即時型過敏症陰性を示すことを特徴とする、請求項1〜9のいずれか一項に記載の免疫原性ペプチド。
- RSVサブグループAまたはBのGタンパク質に由来する免疫原性ペプチドが配列番号:1、配列番号:2、または配列番号:3の配列を示すことを特徴とする、請求項1〜10のいずれか一項に記載の免疫原性ペプチド。
- 請求項1〜11のいずれか一項に記載の免疫原性ペプチドをコードする核酸配列。
- 薬学的に許容される媒体中に、請求項1〜11のいずれか一項に記載の少なくとも一つの免疫原性ペプチド、および/または請求項12記載の核酸配列を含むことを特徴とする薬学的組成物。
- 少なくとも一つの担体タンパク質および/またはアジュバントもまた含むことを特徴とする、請求項13記載の組成物。
- 担体タンパク質が、少なくとも一つのシステイン残基が欠失しているDTタンパク質の誘導体からなることを特徴とする、請求項14記載の組成物。
- 担体タンパク質が、配列番号:4、配列番号:5、および配列番号:6の配列のタンパク質からなることを特徴とする、請求項15記載の組成物。
- アジュバントが、MPL-A、MF59、Quil-A、ISCOM、ジメチルジオクタデシルアンモニウムブロミド(DDAB)、またはジメチルジオクタデシルアンモニウムクロリド(DDAC)、アルミナ、アジュホス、CpGs、Leif、CT、LT、およびCTまたはLTの解毒型を含むアジュバントの群から選択されることを特徴とする、請求項14記載の組成物。
- 免疫原性ペプチドが、混合またはカップリングによって、担体タンパク質および/またはアジュバントと会合することを特徴とする、請求項13〜17のいずれか一項に記載の組成物。
- 薬学的組成物が、RSVの第二の抗原、免疫原、もしくはハプテン、および/またはパラインフルエンザウイルス(PIV1、2、3、および4)、インフルエンザウイルス(AおよびB)、ハンタウイルス、連鎖球菌、肺炎球菌、b型インフルエンザ菌、ライノウイルス、コロナウイルス、および髄膜炎菌から選択される、気道の病態に関与する微生物に由来する抗原、免疫原、またはハプテンもまた含むことを特徴とする、請求項13〜18のいずれか一項に記載の組成物。
- 薬学的に許容される培地が、水、生理食塩液、またはデキストロースおよび/もしくはグリセロールを基剤とする水溶液からなることを特徴とする、請求項13〜19のいずれか一項に記載の組成物。
- 薬学的組成物が、その安定性および/または免疫原性を改善させることができる型で送達されることを特徴とする、請求項13〜20のいずれか一項に記載の組成物。
- 請求項1〜11のいずれか一項に記載の免疫原性ペプチドに対するポリクローナル抗体またはモノクローナル抗体。
- ヒト化されることを特徴とする、請求項22記載の抗体。
- 請求項1〜11のいずれか一項に記載の免疫原性ペプチド、請求項9記載の核酸配列、または請求項22もしくは23に記載の抗体を含むことを特徴とする診断キット。
- RSVサブグループAまたはBによって引き起こされた病態の予防的または治療的治療を意図する薬学的組成物を調製するための、免疫原性反応、RSV AおよびBの交差防御、および即時過敏症陰性を示すが、免疫病態を誘導しない、請求項1〜11のいずれか一項に記載の免疫原性ペプチド、請求項12記載の核酸配列、または請求項22もしくは23に記載の抗体の使用。
- RSVに対する免疫応答を産生または増加することを意図した薬学的組成物を調製するための、請求項1〜11のいずれか一項に記載の免疫原性ペプチド、請求項12記載の核酸配列、または請求項22もしくは23に記載の抗体の使用。
- 配列番号:7、配列番号:8および配列番号:9の配列の結合体。
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