JP2000505844A - リグニン、リグニン含有材料または類似の物質を変性させるか、分解するか、または漂白するための多成分系、ならびに該化合物の使用法 - Google Patents

Abstract

(57)【要約】 本発明は、ａ）場合によっては少なくとも１つの酸化触媒およびｂ）少なくとも１つの適当な酸化剤およびｃ）少なくとも１つの媒介物質、を含有するリグニン、リグニン含有材料または類似の物質を、変性させるか、分解するか、または漂白するための多成分系において、媒介物質がヒロドキシピリジン、アミノピリジン、ヒドロキシキノリン、アミノキノリン、ヒドロキシイソキノリン、アミノイソキノリン、ヒドロキシ基またはアミノ基に対してオルト位またはパラ位のニトロソ置換基またはメルカプト置換基をともない、前記の化合物の互変異性体ならびにこれらの塩、エーテルおよびエステルの群から選択されていることによって特徴付けられる、リグニン、リグニン含有材料または類似の物質を、変性させるか、分解するか、または漂白するための多成分系に関する。

Description

【発明の詳細な説明】 リグニン、リグニン含有材料または類似の物質を変性させるか、分解するか、ま たは漂白するための多成分系、ならびに該化合物の使用法 本発明は、リグニン、リグニン含有材料または類似の物質を変性させるか、分 解するか、または漂白するための多成分系、ならびに該化合物の使用法に関する 。 現在、主にセルロース製造に使用される方法としては、硫酸塩法および亜硫酸 塩法が挙げられてよい。２つの方法を用いて、蒸煮下および加圧下にセルロース が製造される。硫酸塩法では、ＮａＯＨおよびＮａ₂Ｓの添加下に作業され、一 方、亜硫酸塩法では、Ｃａ（ＨＳＯ₃）₂＋ＳＯ₂が使用される。 全ての方法は、使用される植物材料、木材または１年生植物からのリグニンの 除去を主要目的としている。 セルロースおよびヘミセルロースと一緒になって、植物材料（茎または幹）の 主要成分を形成するリグニンは、除去されなければならない。除去されない場合 には、黄変せず、かつ機械的に高度の負荷に耐えられる紙を製造することは不可 能である。 木材パルプ製造法では、相応する前処理（化学処理 、熱処理または化学熱処理）後、磨砕によって木材を解繊する石材グラインダー （砕木パルプ）またはリファイナー（ＴＭＰ）を用いて作業される。 この木材パルプは、なおリグニンの大部分を有する。この木材パルプは、特に 新聞、雑誌等の製造に使用される。 数年来、リグニン分解のための酵素の使用可能性が研究されている。この種の リグノール系の作用メカニズムは数年前に、白色腐朽菌ファネロカエテ・クリソ スポリウム(Phanerochaete chrysosporium)の場合に適当な栽培条件および誘導 物質添加によって、十分な酵素量になることができた時に初めて解明された。こ れに関して、それまで未知であったリグニンペルオキシダーゼおよびマンガンペ ルオキシダーゼが発見された。ファネロカエテ・クリソスポリウムは極めて効果 的なリグニン分解剤であるので、リグニン分解剤の酵素を単離し、かつ清浄化さ れた形でリグニン分解のために使用することが試みられた。しかし、酵素は特に リグニンの再重合をもたらし、かつ分解はもたらさないことが判明したので、成 功しなかった。 同様のことは、他のリグノール酵素種、例えば、過酸化水素の代わりに酸素を 用いてリグニンを酸化分解するラッカーゼにもあてはまる。いずれにせよ同様の 経過に至ることは確認されることができた。すなわち基が形成され、この基は再 度、互いにだけ反応し、し たがって重合をもたらす。 したがって、現在では生体内系（真菌系）を用いて作業する方法だけがある。 最適化試験の主要点は、いわゆるバイオパルプ化(Biopulping)およびバイオ漂白 (Biobleaching)である。 バイオパルプ化とは、生きた真菌系を有する木材チップの処理であると理解さ れる。 使用形式には２種類がある： １．木材パルプ（例えばＴＭＰまたは砕木パルプ）を製造する場合、エネルギー 節約のため、リファイナー処理または磨砕の前に木材チップを前処理する。 もう１つの利点は、大抵存在する、物質の機械的性質の改善であり、欠点は劣 悪な最終的白さである。 ２．セルロース蒸煮（クラフト法、亜硫酸塩法）の前に木材チップ（軟材／硬木 ）を前処理する。 この場合、目的は蒸煮用化学薬品の減少、蒸煮力の改善および“長期蒸煮”で ある。 利点としては、前処理なしでの蒸煮と比較して、蒸煮後カッパ減少の改善も達 成される。 この方法の欠点は、明らかに長い処理時間（数週間）であり、およびとりわけ 、全く不経済な木材チップの殺菌が放棄される予定である場合、処理の問の解消 されていない汚染の危険である。 同様にバイオ漂白は、生体内系を用いて作業する。蒸煮されたセルロース（軟 材／硬木）は、漂白の前に 真菌を接種され、かつ数日から数週間に亘って処理される。この長い処理時間後 にのみ、著しいカッパ値減少および増白が見られ、このことは工程を、通常の漂 白手順の場合の装置化にとっては不経済にする。 もう１つの、大抵は固定された真菌系を用いて実施される使用は、脱色および ＡＯＸ減少（塩素漂白または二酸化塩素漂白工程に起因する、排水中の塩素化化 合物の減少）のためのセルロース製造排水、殊に漂白排水の処理である。 その上、ヘミセルロース、特にキシラナーゼ、マンナナーゼを“増白剤”とし て使用することは公知である。 これらの酵素は、主に蒸煮工程後に残留リグニンを部分的に被覆する再沈降さ れたキシランに対して作用するはずであり、かつキシランの分解によって、引続 く漂白手順において使用される漂白化学薬品（とりわけ、二酸化塩素）にとって リグニンの得やすさが増大すべきである。実験室内で証明された漂白化学薬品の 節約は、大規模には制限的にのみ確認されたので、その結果、この酵素型は場合 によっては漂白助剤として等級付けられてよい。 リグノール酵素とともに補助因子として、キレート物質（ヘモジデリン貪食細 胞、例えばアンモニウムオキサレート）およびバイオ界面活性剤が考えられる。 ＰＣＴ／ＥＰ８７／００６３５中には、リグニンセ ルロース含有材料からリグニンを除去し、同時に漂白するための系が記載されて おり、この系は白色腐朽菌からなるリグノール酵素と一緒に、還元剤および酸化 剤およびフェノール化合物の添加下に媒介物質として働く。 ドイツ連邦共和国特許出願公開第４００８８９３Ｃ２号明細書中では、レド／ オックス系とともに、リグノール酵素の活性中心（補欠分子族）を擬態する“擬 態物質”が添加される。すなわち、傑出した性能改善が達成されることができた 。 ＰＣＴ／ＥＰ９２／０１０８６中では、付加的な改善として、酸化ポテンシャ ルにおいて“同調された”フェノール芳香族化合物または非フェノール芳香族化 合物を用いて、レドックスカスケードが使用される。 ３つの全ての方法の場合、大規模工業的使用にとっての限界は、物質濃度が低 い場合（最大４％まで）の使用可能性であり、およびドイツ連邦共和国特許出願 公開第４００８８９３Ｃ２号明細書およびＰＣＴ／ＥＰ９２／０１０８６の場合 には、とりわけ後続する過酸化物漂白工程の際に過酸化物の破壊をもたらしうる 、キレート化合物を使用する際の金属“浸出”の危険である。 国際公開番号ＷＯ／１２６１９、ＷＯ ９４／１２６２０およびＷＯ ９４／ １２６２１からは、ペルオキシダーゼの活性がいわゆる増強構造物質(Enhancer- Substanz)を用いて促進されるような方法が公知である。 増強構造物質は、国際公開番号ＷＯ ９４／１２６１９中では物質の半減期寿 命に基づき特徴付けられる。 国際公開番号ＷＯ ９４／１２６２０によれば、増強構造物質は式：Ａ＝Ｎ− Ｎ＝Ｂによって特徴付けられ、この場合、ＡおよびＢはそれぞれ定義された環状 基を表わす。 ＷＯ ９４／１２６２０によれば、増強構造物質は、少なくとも２つの芳香族 環を含有し、そのうち少なくとも１つの芳香族環はそれぞれ定義された基で置換 されている有機化学薬晶である。 ３つの特許出願明細書全ては、“色素転移阻止(dyetransfer inhibition”に 関しており、かつその都度の増強構造物質と洗剤の分野の洗剤助剤または洗剤組 成物としてのペルオキシダーゼとを一緒に使用することに関する。実際、特許出 願明細書の記載の中には、リグニンを処理するための使用可能性が示されている が、しかし、特許明細書中に詳細に開示された物質を用いた独自の試験は、リグ ニン含有材料を処理する場合に、この物質がペルオキシダーゼの漂白作用上昇の ための媒介物質としては作用を示さないことが、判明した 国際公開番号ＷＯ ９４／２９５１０には、酵素が 媒介物質と一緒に使用される、酵素性脱リグニンのための方法が記載されている 。媒介物質としては、一般に構造対ＮＯ−、ＮＯＨ−またはＨＲＮＯＨを有する 化合物が開示されている。 国際公開番号ＷＯ ９４／２９５１０中に記載された媒介物質の中では、１− ヒドロキシ−１Ｈ−ベンゾトリアゾール（ＨＢＴ）が脱リグニンにおける最良の 結果を提供する。しかしＨＢＴは種々の欠点を有する専ら高すぎる値段と、十分 な量では得られないことである。 これは脱リグニン条件下に１Ｈ−ベンゾトリアゾールへと反応する。この化合 物は比較的劣悪に分解性であり、かつ多量になると著しい環境負荷を表わしうる 。一定の範囲内で酵素の損傷がもたらされる。脱リグニン速度は、それほど速く はない。 したがって、前記の欠点を有しないか、または僅かな程度に有する、リグニン 、リグニン含有材料または同様の物質を変性させるか、分解するか、または漂白 するための系を提供することが望ましい。 したがって本発明は、 ａ．場合によっては少なくとも１つの酸化触媒および ｂ．少なくとも１つの適当な酸化剤および ｃ．少なくとも１つの媒介物質、を含有するリグニン、リグニン含有材料または 同様の物質を、変性させる か、分解するか、または漂白するための多成分系において、媒介物質がヒロドキ シピリジン、アミノピリジン、ヒドロキシキノリン、アミノキノリン、ヒドロキ シイソキノリン、アミノイソキノリン、ヒドロキシ基またはアミノ基に対してオ ルト位またはパラ位のニトロソ置換基またはメルカプト置換基をともない、前記 の化合物の互変異性体ならびにこれらの塩、エーテルおよびエステルの群から選 択されることによって特徴付けられる、リグニン、リグニン含有材料または同様 の物質を、変性させるか、分解するか、または漂白するための多成分系に関する 。 驚くべきことに、前記の媒介物質を有する本発明による多成分系は、公知技術 水準から公知の多成分系の欠点を有しないことが見出された。 好ましくは、本発明による多成分系中の媒介物質としては、一般式（Ｉ）、（ ＩＩ）または（ＩＩＩ）： で示される化合物、ならびに前記の化合物の互変異性体、塩、エーテルまたはエ ステルがあり、この場合、式Ｉ、ＩＩまたはＩＩＩ中では２個の互いにオルト位 またはパラ位にある基Ｒ¹は、ヒドロキシ基およびニトロソ基またはヒドロキシ 基およびメルカプト基またはニトロソ基およびアミノ基を表わし、および残りの 基Ｒ¹は同一かまたは異なっており、および次の群から選択されるものであり： 水素基、ハロゲン基、ヒドロキシ基、メルカプト基、ホルミル基、シアノ基、カ ルバモイル基、カルボキシ基、カルボキシ基のエステルおよび塩、スルホノ基、 スルホノ基のエステルおよび塩、スルファモイル基、ニトロ基、ニトロソ基、ア ミノ基、フェニル基、アリール−Ｃ₁〜Ｃ₅−アルキル基、Ｃ₁〜Ｃ₁₂−アルキル 基、Ｃ₁〜Ｃ₅−アルコキシ基、Ｃ₁〜Ｃ₁₀−カルボニル基、カルボニル−Ｃ₁〜Ｃ₆ −アルキル基、ホスホ基、ホスホノ基、ホスホノ−オキシ基、ホスホノオキシ 基のエステルおよび塩、およびこの場合、カルバモイル基、スルファモイル基、 アミノ基、メルカプト基およびフェニル基は非置換であってよいか、または１回 または数回基Ｒ²で置換されていてよく、およびアリール−Ｃ₁〜Ｃ₅−アルキル 基、Ｃ₁〜Ｃ₁₂−アルキル基、Ｃ₁〜Ｃ₅−アルコキシ基、Ｃ₁〜Ｃ₁₀−カルボニル 基、カルボニル−Ｃ₁〜Ｃ₆−アルキル基は飽和または不飽和、分枝鎖状または非 分枝鎖状であってよく、かつ基Ｒ²を用いて１回または数回置換されていてよく 、この場合、Ｒ²は同一かまたは異なっていてよく、およびヒドロキシ基、ホル ミル基、シアノ基、カルボキシ基 、カルボキシ基のエステルまたは塩、カルバモイル基、スルホノ基、スルファモ イル基、ニトロ基、ニトロソ基、アミノ基、フェニル基、Ｃ₁〜Ｃ₅−アルキル基 、Ｃ₁〜Ｃ₅−アルコキシ基またはＣ₁〜Ｃ₅−アルキルカルボニル基を表わし、お よびそれぞれ２個の基Ｒ¹または２個の基Ｒ²またはＲ¹とＲ²とは、対になって橋 ［−ＣＲ³Ｒ⁴−］_m（但し、ｍは１、２、３または４である）を介して結合され ていてよく、かつＲ³およびＲ⁴は同一かまたは異なっており、およびカルボキシ 基、カルボキシ基のエステルまたは塩、フェニル基、Ｃ₁〜Ｃ₅−アルキル基、Ｃ₁ 〜Ｃ₅−アルコキシ基またはＣ₁〜Ｃ₅−アルキルカルボニル基を表わし、および １個または複数の隣接しない基［−ＣＲ³Ｒ⁴−］は、酸素、硫黄、または場合に よってはＣ₁〜Ｃ₅−アルキル基で置換されたイミノ基によって置換されていてよ く、および２個の隣接した基［−ＣＲ³Ｒ⁴−］は１つの基［−ＣＲ³＝Ｒ⁴−］に よって置換されていてよい。 本発明による多成分系中の媒介物質として特に好ましくは、一般式（Ｉ）また は（ＩＩ）の化合物、ならびにその互変異性体、塩、エーテルまたはエステルで あり、この場合、式（Ｉ）および（ＩＩ）中で特に好ましくは２つの互いにオル ト位にある基Ｒ¹はヒドロキシ基およびニトロソ基またはヒドロキシ基およびメ ルカプト基またはニトロソ基およびアミノ基を表わし 、および残りの基Ｒ¹は同一かまたは異なっており、および次の群から選択され るものであり：水素基、ヒドロキシ基、メルカプト基、ホルミル基、カルバモイ ル基、カルボキシ基、カルボキシ基のエステルおよび塩、スルホノ基、スルホノ 基のエステルおよび塩、スルファモイル基、ニトロ基、ニトロソ基、アミノ基、 フェニル基、アリール−Ｃ₁〜Ｃ₅−アルキル基、Ｃ₁〜Ｃ₅−アルキル基、Ｃ₁〜 Ｃ₅−アルコキシ基、Ｃ₁〜Ｃ₅−カルボニル基、カルボニル−Ｃ₁〜Ｃ₆−アルキ ル基、ホスホ基、ホスホノ基、ホスホノ−オキシ基、ホスホノオキシ基のエステ ルおよび塩、この場合、カルバモイル基、スルファモイル基、アミノ基、メルカ プト基およびフェニル基は非置換であってよいか、または１回または数回基Ｒ² で置換されていてよく、およびアリール−Ｃ₁〜Ｃ₅−アルキル基、Ｃ₁〜Ｃ₅−ア ルキル基、Ｃ₁〜Ｃ₅−アルコキシ基、Ｃ₁〜Ｃ₅−カルボニル基、カルボニル−Ｃ₁ 〜Ｃ₆-アルキル基は飽和または不飽和、分枝鎖状または非分枝鎖状であってよ く、かつ基Ｒ²を用いて１回または数回置換されていてよく、この場合、Ｒ²は既 に前記された意味を表わし、およびそれぞれ２つの基Ｒ¹は、対になって橋［− ＣＲ³Ｒ⁴−］_m（但し、ｍは２、３または４である）を介して結合されていてよ く、かつＲ³およびＲ⁴は既に前記された意味を表わし、および１個または複数の 隣接しない基［−ＣＲ³Ｒ⁴−] は、酸素、または場合によってはＣ₁〜Ｃ₅-アルキル基を用いて置換されたイミ ノ基によって置換されていてよい。 本発明による多成分系中で媒介物質（成分ｃ）として使用されてよい化合物の 例は、２，６−ジヒドロキシ−３−ニトロソピリジン、２，３−ジヒドロキシ− ４−ニトロソピリジン、２，６−ジヒドロキシ−３−ニトロソピリジン−４−カ ルボン酸、２，４−ジヒドロキシ−３−ニトロソピリジン、３−ヒドロキシ−２ −メルカプトピリジン、２−ヒドロキシ−３−メルカプトピリジン、２，６−ジ アミノ−３−ニトロソピリジン、２，６−ジアミノ−３−ニトロソピリジン−４ −カルボン酸、２−ヒドロキシ−３−ニトロソピリジン、３−ヒドロキシ−２− ニトロソピリジン、２−メルカプト−３−ニトロソピリジン、３−メルカプト− ２−ニトロソピリジン、２−アミノ−３−ニトロソピリジン、３−アミノ−２− ニトロソピリジン、２，４−ジヒドロキシ−３−ニトロソキノリン、８−ヒドロ キシ−５−ニトロソキノリン、２，３−ジヒドロキシ−４−ニトロソキノリン、 ３−ヒドロキシ−４−ニトロソキノリン、４−ヒドロキシ−３−ニトロソキノリ ン、８−ヒドロキシ−５−ニトロソキノリンならびにこれらの化合物の互変異性 体である。 媒介物質としては、好ましくは２，６−ジヒドロキシ−３−ニトロソピリジン 、２，６−ジアミノ−３− ニトロソピリジン、２，６−ジヒドロキシ−３−ニトロソピリジン−４−カルボ ン酸、２，４−ジヒドロキシ−３−ニトロソピリジン、２−ヒドロキシ−３−メ ルカプトピリジン、２−メルカプト−３−ピリジノール、２，４−ジヒドロキシ −３−ニトロソキノリン、８−ヒドロキシ−５−ニトロソキノリン、２，３−ジ ヒドロキシ−４−ニトロソキノリンならびにこれらの化合物の互変異性体である 。 本発明による多成分系は、公知技術水準から公知の媒介物質よりも安価であり 、殊にＨＢＴよりも安価である媒介物質を含有する。 その上、本発明による媒介物質を使用する場合、脱リグニン速度の上昇が達成 される。 有利に本発明による多成分系は、少なくとも１つの酸化触媒を包含する。 酸化触媒としては、本発明による多成分系中では好ましくは酵素が使用される 。本発明の範囲内では、酵素の概念は、酵素活性タンパク質またはペプチドまた は酵素の補欠分子族を包含する。 酵素としては、本発明による多成分系中では、国際酵素命名法、Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology（Enzyme N omenclature，Academic Press，Inc.，１９９２、２４〜１５４頁）による１.１ .１〜１.９７のクラスのオキシレダクターゼが使用されてよい。 有利には下記に挙げられたクラスの酵素が使用される： 第一アルコール、第二アルコールおよびセミアセタール上で作用する全てのデヒ ドロゲナーゼを包含するクラス１.１の酵素、および受容体としてＮＡＤ⁺または ＮＡＤＰ⁺（副次的クラス１.１.１）、チトクローム（１.１.２）、酸素（Ｏ₂） （１.１.３）、二硫化物（１.１.４）、キノン（１.１.５）を有するか、または 他の受容体を有する（１.１.９９）クラス１.１の酵素。 これらのクラスから、特に好ましくは受容体としてキノンを有するクラス１. １.５の酵素、および受容体として酸素を有するクラス１.１.３の酵素である。 これらのクラスの中で殊に好ましいのはセロビオースである：キノン−１−オ キシドレダクターゼ（１.１.５.１）。 さらに好ましくはクラス１.２の酵素である。これらの酵素クラスは、アルデ ヒドを相応する酸またはオキソ基に酸化するような酵素を包含する。受容体は、 ＮＡＤ⁺、ＮＡＤＰ⁺（１.２.１）、チトクローム（１.２.２）、酸素（１.２.３ ）、二硫化物（１.２.４）、鉄−硫黄−タンパク質（１.２.５）または他の受容 体（１.２.９９）であってよい。 この場合特に好ましいのは、受容体として酸素を有する群（１.２.３）の酵素 である。 さらに好ましくは、クラス１.３の酵素である。 これらのクラスの中では、供与体のＣＨ−ＣＨ−基上で作用する酵素がまとめ られている。 相応する受容体は、ＮＡＤ⁺、ＮＡＤＰ⁺（１.３.１）、チトクローム（１.３. ２）、酸素（１.３.３）、キノンまたは関連する化合物（１.３.５）、鉄−硫黄 −タンパク質（１.３.７）または他の受容体（１.３.９９）である。 特に好ましくはビリルビンオキシダーゼ（１.３.３.５）である。 この場合同様に、受容体として酸素を有するクラス（１.３.３）および受容体 としてキノン等を有するクラス（１.３.５）の酵素が特に好ましい。 さらに好ましくは、供与体のＣＨ−ＮＨ₂基上で作用する、クラス１.４の酵素 である。 相応する受容体は、ＮＡＤ⁺、ＮＡＤＰ⁺(１.４.１）、チトクローム（１.４. ２）、酸素（１.４.３）、二硫化物（１.４.４）、鉄−硫黄−タンパク質（１. ４.７）または他の受容体（１.４.９９）である。 この場合、特に好ましくは、また受容体として酸素を有するクラス（１.４.３ ）の酵素でもある。 さらに好ましくは、供与体のＣＨ−ＮＨ−基上で作用する、クラス１.５の酵 素である。相応する受容体は、ＮＡＤ⁺、ＮＡＤＰ⁺（１.５.１）、酸素（１.５. ３）、二硫化物（１.５.４）、キノン（１.５.５） または他の受容体（１.５.９９）である。 この場合も、受容体として酸素（Ｏ₂）（１.５.３）およびキノン（１.５.５ ）を有する酵素が特に好ましい。 さらに好ましくは、ＮＡＤＨまたはＮＡＤＰＨ上で作用する、クラス１.６の 酵素である。 この場合、受容体はＮＡＤＰ⁺（１.６.１）、ヘムタンパク質（１.６.２）、 二硫化物（１.６.４）、キノン（１.６.５）、ＮＯ₂基（１.６.６）、およびフ ラビン（１.６.８）または複数の他の受容体（１.６.９９）である。 この場合、特に好ましくは受容体としてキノンを有するクラス１.６.５の酵素 である。 さらに好ましくは、供与体としての他のＮＯ₂化合物上で作用し、かつ受容体 としてチトクローム（１.７.２）、酸素（Ｏ₂）（１.７.３）、鉄−硫黄−タン パク質（１.７.７）またはその他（１.７.９９）を有するクラス１.７の酵素で ある。 この場合、特に好ましくは、受容体として酸素を有するクラス１.７.３の酵素 である。 さらに好ましくは、供与体としての硫黄基上で作用し、かつ受容体としてＮＡ Ｄ⁺、ＮＡＤＰ⁺（１.８.１）、チトクローム（１.８.２）、酸素（Ｏ₂）（１.８ .３）、二硫化物（１.８.４）、キノン（１.８.５）、鉄−硫黄−タンパク質（ １.８.７）またはその他 （１.８.９９）を有するクラス１.８の酵素である。 特に好ましくは、受容体として酸素（Ｏ₂）を有するクラス１.８.３およびキ ノンを有する（１.８.５）である。 さらに好ましくは、供与体としてのヘム基上で作用し、かつ受容体として酸素 （Ｏ₂）（１.９.３）、ＮＯ₂化合物（１.９.６）およびその他（１.９.９９）を 有するクラス１.９の酵素である。 この場合、特に好ましくは、受容体として酸素（Ｏ₂）を有する群１.９.３（ チトクロームオキシダーゼ）である。 さらに好ましくは、供与体としての水素上で作用する、クラス１.１２の酵素 である。 受容体は、ＮＡＤ⁺、ＮＡＤＰ⁺（１.１２.１）またはその他（１.１２.９９） である。 さらに好ましくは、クラス１.１３および１.１４の酵素（オキシゲナーゼ）で ある。 さらに、好ましい酵素は、受容体としての超酸化物基上で作用する、クラス１ .１５の酵素である。 この場合、特に好ましくは超酸化物−ジスムターゼである（１.１５.１.１） 。 さらに、クラス１.１６の酵素は好ましい。 受容体としては、ＮＡＤ⁺またはＮＡＤＰ⁺（１.１６.１）または酸素（Ｏ₂） （１.１６.３）が作用する。 この場合、特に好ましくは、クラス１.１６.３.１の酵素（フェロキシダーゼ 、例えばセルロプラスミン）である。 さらに好ましい酵素は、群１.１７（−ＣＨＯＨ−に酸化されるＣＨ₂基上で作 用）、１.１８（供与体としての還元されたフェロドキシン上で作用）、１.１９ （供与体としての還元されたフラボドキシン上で作用）および１.９７（他のオ キシドレダクターゼ）に属する酵素である。 さらに特に好ましくは、受容体としての過酸化物上で作用する群１.１１の酵 素である。これらの唯一の副次的クラス（１.１１.１）はペルオキシダーゼを含 有する。 この場合、特に好ましくはチトクローム−Ｃ−ペルオキシダーゼ（１.１１.１ .５）、カタラーゼ（１.１１.１.６）、ペルオキシダーゼ（１.１１.１.６）、 ヨウジド−ペルオキシダーゼ（１.１１.１.８）、グルタチオン−ペルオキシダ ーゼ（１.１１.１.９）、クロリド−ペルオキシダーゼ（１.１１.１.１０）、Ｌ −アスコルベート−ペルオキシダーゼ（１.１１.１.１１）、リン脂質−ヒドロ ペルオキシド−グルタチオン−ペルオキシダーゼ（１.１１.１.１２）、マンガ ン−ぺルオキシダーゼ（１.１２.１.１３）、ジアリールプロパン−ペルオキシ ダーゼ（リグニナーゼ、リグニン−ペルオキシダーゼ）（１.１１.１.１４） である。 特に全く好ましくは、ビフェノールおよび関連する化合物上で作用する、クラ ス１.１０の酵素である。これらの酵素は、ビフェノールおよびアスコルベート を触媒酸化させる。受容体としては、ＮＡＤ⁺、ＮＡＤＰ⁺（１.１０.１）、チト クローム（１.１０.２）、酸素（１.１０.３）またはその他（１.１０.９９）が 作用する。 またこの中では、受容体として酸素（Ｏ₂）を有するクラス１.１０.３の酵素 が特に好ましい。 これらのクラスの酵素の中では、酵素 カテコールオキシダーゼ（チロシナー ゼ）（１.１０.３.１）、Ｌ−アスコルビン酸オキシダーゼ（１.１０.３.３）、 ｏ−アミノフェノールオキシダーゼ（１.１０.３.４）およびラッカーゼ（ベン ゾールジオール：酸素オキシドレダクターゼ）（１.１０.３.２）が好ましく、 この場合、ラッカーゼ（ベンゾジオール：酸素オキシドレダクターゼ）（１.１ ０.３.２）が殊に好ましい。 前記の酵素は商業的に得られるか、または標準方法により取得されることがで きる。酵素製造のための生物としては、例えば植物、動物細胞、細菌および真菌 が該当する。基本的に天然の生物ならびに遺伝子工業的に変性された生物は、酵 素生産体である。同様に単細胞生物または多細胞生物の大部分は、酵素生産体と して可能であり、とりわけ細胞培養である。 殊に好ましい酵素、例えば１.１１.１、あるいはとりわけ１.１０.３の群から の酵素のため、および殊にラッカーゼの製造には、例えば白色腐朽菌、例えばプ ルーロタス(Pleurotus)、フレビア(Phlebia)およびトラメテス(Trametes)が使用 される。 本発明による多成分系は、少なくとも１つの酸化剤を包含する。酸化剤として は、例えば空気、酸素、オゾン、Ｈ₂Ｏ₂、有機過酸化物、過酸例えば過酢酸、過 ギ酸、過硫酸、過硝酸、メタクロルペルオキシベンゾ酸、過塩素酸、過ホウ酸塩 、ペルアセテート、過硫酸塩、過酸化物または酸素種およびそれらの基、例えば ＯＨ、ＯＯＨ、一重項酸素、超酸化物（Ｏ₂ ^-）、オゾニド、ジオキシゲニル−陽 イオン（Ｏ₂ ⁺）、ジオキシラン(Dioxirane)、ジオキセタン(Dioxetane)またはフ レミー基(Fremy Radikale)が使用されてよい。 有利には、相応するオキシドレダクターゼによって生成されることができ、例 えばラッカーゼに加えてカルボニルからジオキシランが生成されることができる ような酸化剤か、または化学的に媒介物質を再生成することができるか、または 媒介物質を直接変換することができる酸化剤が使用される。 本発明はまた、リグニン、リグニン含有材料または同様の物質を変性させるか 、分解するか、または漂白するため、本発明によれば媒介物質として適当である 物質の使用に関する。 リグニン、リグニン含有材料または同様の物質を変性させるか、分解するか、 または漂白する場合の多成分系の効果は、前記成分とともになおＭｇ²⁺イオンが ある場合、しばしばさらにまた上昇されている。Ｍｇ²⁺イオンは、例えば塩、例 えばＭｇＳＯ₄として使用されてよい。濃度はリグニン含有材料に対して０.１〜 ２ｍｇ／ｇの範囲内、有利に０.２〜０.６ｍｇ／ｇである。 たいていの場合、本発明による多成分系の効果をさらに上昇させることは、多 成分系がＭｇ²⁺イオンとともに錯体形成剤、例えばエチレンジアミンテトラ酢酸 （ＥＤＴＡ）、ジエチレントリアミンペンタ酢酸（ＤＴＰＡ）、ヒドロキシエチ レンジアミントリ酢酸（ＨＥＤＴＡ）、ジエチレントリアミンペンタメチレンホ スホン酸（ＤＴＭＰＡ）、ニトリロトリ酢酸（ＮＴＡ）、ポリリン酸（ＰＰＡ） 等をも含有することによって達成されることができる。濃度は０.２〜５ｍｇ／ ｇ（リグニン含有材料）の範囲内、有利に１〜３ｍｇである。 リグニンを処理するための方法における本発明による多成分系の使用は、例え ば請求項１によりそれぞれ選択される成分ａ）〜ｃ）が、同時または任意の順序 で、リグニン含有材料の水性懸濁液と一緒に混合されることによって行われる。 有利には、方法は酸素または空気の存在する場合、本発明による多成分系の使 用下に、１０バールまでの常圧、および２〜１１のＰＨ範囲内、２０〜９５℃、 有利に４０〜９５℃の温度、および０.５〜４０％の物質密度で実施される。 セルロース漂白の際の酵素使用に関する、卓越した驚くべき調査結果は、本発 明による多成分系を使用する場合、物質密度の上昇はカッパ減少の著しい増強を 可能にすることである。 経済的な理由から、本発明による方法は８〜３５％、特に好ましくは９〜１５ ％の物質密度で実施される。 さらに、驚くべきことに酸性の洗浄（ｐＨ２〜６、有利に４〜５）またはＱ段 階（ｐＨ値２〜６、有利に４〜５）は、多数のセルロースの場合酵素−媒介物質 段階の前に、この特殊な前処理なしの処理と比較して、傑出したカッパ値減少を もたらすことが判明した。Ｑ段階ではキレート形成剤として、この目的に常用の 物質（例えばＥＤＴＡ、ＤＴＰＡ）が使用される。キレート形成剤は、有利に０ .１〜１％（乾燥したセルロースに対するｗ／ｗ）、特に好ましくは０.１〜０. ５％（乾燥したセルロースに対するｗ／ｗ）の濃度で使用される。 本発明による方法の場合、有利にリグニン含有材料１ｇ当たり酵素０.０１〜 １０００００ＩＵが使用さ れる。特に好ましくは、リグニン含有材料１ｇ当たり酵素０.１〜１００ＩＵ、 殊に好ましくは１〜４０ＩＵが使用される（１Ｕは、２，２’−アジノービス（ ３−エチルーベンゾチアゾリン−６−スルホン酸−ジアンモニウム塩）（ＡＢＴ Ｓ）１μモル／分／ｍｌ（酵素）の変換率に相応する）。 本発明による方法の場合、有利にリグニン含有材料１ｇ当たり酸化剤０.０１ 〜１００ｍｇが使用される。特に好ましくは、リグニン含有材料１ｇ当たり酸化 剤０.０１〜５０ｍｇが使用される。 本発明による方法の場合、有利にリグニン含有材料１ｇ当たり媒介物質０.５ 〜８０ｍｇが使用される。特に好ましくは、リグニン含有材料１ｇ当たり媒介物 質０.５〜４０ｍｇが使用される。 同時に、残存する酸化剤と一緒に、所定のレドックスポテンシャルの調節に使 用される還元剤が添加されてよい。 還元剤としては、重硫酸ナトリウム、亜ジチオン酸ナトリウム、アスコルビン 酸、チオ化合物、メルカプト化合物またはグルタチオン等が使用されてよい。 反応は、例えばラッカーゼの場合、空気供給または酸素供給下または酸素過圧 もしくは空気過圧下に進行し、ペルオキシダーゼ（例えばリグニンペルオキシダ ーゼ、マンガンペルオキシダーゼ）の場合、過酸化水素を用いて進行する。この 場合、例えば酸素は過酸化 水素＋カタラーゼによって、および過酸化水素はグルコース＋ＧＯＤまたは他の 系によって、その場で生成されることもできる。 さらに系には、ラジカル形成剤またはラジカル捕獲剤（例えばＯＨラジカルま たはＯＯＨラジカルを捕獲する）が添加されてよい。これらはレド／オックス媒 介物質およびラジカル媒介物質の範囲内での相互作用を改善することができる。 反応溶液には、他の金属塩も添加されてよい。 これらはラジカル形成剤またはレド／オックス中心としてのキレート形成剤と の協同において重要である。塩は反応溶液中で陽イオンを形成する。このような イオンは、特にＦｅ²⁺、Ｆｅ³⁺、Ｍｎ²⁺、Ｍｎ³⁺、Ｍｎ⁴⁺、Ｃｕ²⁺、Ｃａ²⁺、Ｔ ｉ³⁺、Ｃｅｒ⁴⁺、Ａｌ³⁺である。 溶液中に存在するキレートは、それ以上に酵素、例えばラッカーゼ（銅錯体） またはリグニンペルオキシダーゼまたはマンガンペルオキシダーゼ（ヘム錯体） に対する擬態物質として使用されてよい。擬態物質とは、（本明細書中の）オキ シドレダクターゼの補欠分子族を擬態し、かつ例えば触媒的に酸化反応させるこ とができるような物質であると理解される。 さらに、反応混合物にＮａＯＣｌが添加されてよい。この化合物は、過酸化水 素との相互作用で一重項酸素を形成できる。 最終的に、洗剤の使用下に作業することも可能である。そのようなものとして は、非イオン界面活性剤、アニオン界面活性剤、カチオン界面活性剤および両性 界面活性剤が該当する。洗剤は酵素および媒介物質の繊維への透入を改善するこ とができる。 同様に反応には、多糖類および／またはタンパク質を添加することが有利であ り得る。この場合、殊に多糖類としてはグルカン、マンナン、デキストラン、レ ーバン(Laevane)、ペクチン、アルギン酸塩または植物ゴムおよび／または、真 菌から独自に形成されるか、または混合培養液中で酵母を用いて製造される多糖 類、およびタンパク質としてゼラチンおよびアルブミンが挙げられるべきである 。 これらの物質は主に、酵素の保護コロイドとして使用される。 添加されてよい他のタンパク質は、プロテアーゼ、例えばペプシン、ブロメリ ン、パパイン等である。これらのタンパク質は特に、木材中に存在するエクステ ンシン(Extensin)Ｃ、ヒドロキシプロリン富有タンパク質の分解によって、リグ ニンの良好な得やすさを達成するために使用される。 他の保護コロイドとしては、アミノ酸、単一糖、オリゴマー糖、種々の分子量 のＰＥＧ型、ポリエチレンオキシド、ポリエチレンイミンおよびポリジメチルシ ロキサンが該当する。 本発明による方法は、硫酸物質、亜硫酸物質、オルガノゾル物質、あるいはセ ルロースおよび木材パルプを脱リグニン（漂白）する場合に使用されるだけでな く、同様に木質植物からであれ、一年生植物からであれ、繊維素除去が常用の蒸 沸法（場合によっては機械的方法または圧力をともなう）によって、すなわち約 ５０〜１２０カッパの範囲内になりうるカッパ値に至るまでの、著しく倹約した 蒸煮が保証されている場合に使用される。 セルロース漂白の場合、ならびにセルロース製造の場合、処理される物質をＮ ａＯＨを用いて洗浄および浸出した後、またはこれらの中間工程なしに処理が多 重に繰り返される。このことはなお本質的にさらに減少可能なカッパ値、および 著しい増白をもたらす。同様に酵素／媒介物質処理の前に、Ｏ₂段階が使用され てよいか、あるいは既に前記されたように酸性洗浄またはＱ段階（キレート段階 ）が実行されてよい。 次に本発明を例につき詳説する： 例１ ８−ヒドロキシ−５−ニトロソキノリンおよび軟材硫酸セルロースを用いた酵 素漂白 絶対乾燥セルロース（Ｏ₂脱リグニンされた軟材）５ｇ、物質密度３０％（湿 分約１７ｇ）を、次の溶液に添加する： Ａ）水道水２０ｍｌに、８−ヒドロキシ−５−ニトロ ソキノリン６５.３ｍｇを攪拌下に添加し、セルロースおよび酵素の添加後、ｐ Ｈ４.５が生じるように、Ｈ₂ＳＯ₄溶液０.５モル／ｌを用いてｐＨ値を調節する 。 Ｂ）水道水５ｍｌに大量のトラメット(Tramete)のラッカーゼを色変わりに添加 し、セルロース１ｇ当たり１５Ｕ（１ＵはＡＢＴＳ１μモル／分／ｍｌ（酵素） の変換率）の活性が生じる。 溶液ＡおよびＢを一緒に添加し、３３ｍｌになるまで充填する。 セルロースの添加後、ペースト混練機を用いて２分間、混合する。 その後、物質を４５℃に予熱した反応ボンベ中に入れ、かつ１〜１０バールの 酸素過圧下に１〜４時間培養する。 その後、物質をナイロン網（３０μｍ）の上で洗浄し、かつ６０℃、物質密度 ２％およびセルロース１ｇ当たりＮａＯＨ８％で１時間抽出する。 物質を新たに洗浄後、カッパ値を測定する。結果は第１表に示す。 例２ ２，４−ジヒドロキシ−３−ニトロソピリジンおよび軟材硫酸セルロースを用 いた酵素漂白 絶対乾燥セルロース（Ｏ₂脱リグニンされた軟材）５ｇ、物質密度３０％（湿 分約１７ｇ）を、次の溶液 に添加する： Ａ）水道水２０ｍｌに、２，４−ジヒドロキシ−３−ニトロソピリジン６１.２ ｍｇを攪拌下に添加し、セルロースおよび酵素の添加後、ｐＨ４.５が生じるよ うに、Ｈ₂ＳＯ₄溶液０.５モル／ｌを用いてｐＨ値を調節する。 Ｂ）水道水５ｍｌに大量のトラメット(Tramete)のラッカーゼを色変わりに添加 し、セルロース１ｇ当たり１５Ｕ（１ＵはＡＢＴＳ１μモル／分／ｍｌ（酵素） の変換率）の活性が生じる。 溶液ＡおよびＢを一緒に添加し、３３ｍｌになるまで充填する。 セルロースの添加後、ペースト混練機を用いて２分間、混合する。 その後、物質を４５℃に予熱した反応ボンベ中に入れ、かつ１〜１０バールの 酸素過圧下に１〜４時間培養する。 その後、物質をナイロン網（３０μｍ）の上で洗浄し、かつ６０℃物質密度２ ％およびセルロース１ｇ当たりＮａＯＨ８％で１時間抽出する。 物質を新たに洗浄後、カッパ値を測定する。結果は第１表に示す。 例３ ３−ヒドロキシ−２−メルカプトピリジンおよび軟材硫酸セルロースを用いた酵 素漂白 絶対乾燥セルロース（Ｏ₂脱リグニンされた軟材）５ｇ、物質密度３０％（湿 分約１７ｇ）を、次の溶液に添加する： Ａ）水道水２０ｍｌに、３−ヒドロキシ−２−メルカプトピリジン４７.７ｍｇ を攪拌下に添加し、セルロースおよび酵素の添加後、ｐＨ４.５が生じるように 、Ｈ₂ＳＯ₄溶液０.５モル／ｌを用いてｐＨ値を調節する。 Ｂ）水道水５ｍｌに大量のトラメット(Tramete)のラッカーゼを色変わりに添加 し、セルロースＩｇ当たり１５Ｕ（１ＵはＡＢＴＳ１μモル／分／ｍｌ（酵素） の変換率）の活性が生じる。 溶液ＡおよびＢを一緒に添加し、３３ｍｌになるまで充填する。 セルロースの添加後、ペースト混練機を用いて２分間、混合する。 その後、物質を４５℃に予熱した反応ボンベ中に入れ、かつ１〜１０バールの 酸素過圧下に１〜４時間培養する。 その後、物質をナイロン網（３０μｍ）の上で洗浄し、かつ６０℃、物質密度 ２％およびセルロース１ｇ当たりＮａＯＨ８％で１時間抽出する。 物質を新たに洗浄後、カッパ値を測定する。結果は第１表に示す。 例４ ２，６−ジヒドロキシ−３−ニトロソピリジン−４ーカルボン酸および軟材硫酸 セルロースを用いた酵素漂白 絶対乾燥セルロース（Ｏ₂脱リグニンされた軟材）５ｇ、物質密度３０％（湿 分約１７ｇ）を、次の溶液に添加する： Ａ）水道水２０ｍｌに、２，６−ジヒドロキシ−３−ニトロソピリジン−４−カ ルボン酸６９.１ｍｇを攪拌下に添加し、セルロースおよび酵素の添加後、ｐＨ ４.５が生じるように、Ｈ₂ＳＯ₄溶液０.５モル／ｌを用いてｐＨ値を調節する。 Ｂ）水道水５ｍｌに大量のトラメット(Tramete)のラッカーゼを色変わりに添加 し、セルロース１ｇ当たり１５Ｕ（１ＵはＡＢＴＳ１μモル／分／ｍｌ（酵素） の変換率）の活性が生じる。 溶液ＡおよびＢを一緒に添加し、３３ｍｌになるまで充填する。 セルロースの添加後、ペースト混練機を用いて２分間、混合する。 その後、物質を４５℃に予熱した反応ボンベ中に入れ、かつ１〜１０バールの 酸素過圧下に１〜４時間培養する。 その後、物質をナイロン網（３０μｍ）の上で洗浄し、かつ６０℃、物質密度 ２％およびセルロース１ｇ当たりＮａＯＨ８％で１時間抽出する。 物質を新たに洗浄後、カッパ値を測定する。結果は第１表に示す。 例５ ２，６−ジアミノ−３−ニトロソピリジンおよび軟材硫酸セルロースを用いた酵 素漂白 絶対乾燥セルロース（Ｏ₂脱リグニンされた軟材）５ｇ、物質密度３０％（湿 分約１７ｇ）を、次の溶液に添加する： Ａ）水道水２０ｍｌに、２，６−ジアミノ−３−ニトロソピリジン５１.８ｍｇ を攪拌下に添加し、セルロースおよび酵素の添加後、ｐＨ４.５が生じるように 、Ｈ₂ＳＯ₄溶液０.５モル／ｌを用いてｐＨ値を調節する。 Ｂ）水道水５ｍｌに大量のトラメット(Tramete)のラッカーゼを色変わりに添加 し、セルロース１ｇ当たり１５Ｕ（１ＵはＡＢＴＳ１μモル／分／ｍｌ（酵素） の変換率）の活性が生じる。 溶液ＡおよびＢを一緒に添加し、３３ｍｌになるまで充填する。 セルロースの添加後、ペースト混練機を用いて２分間、混合する。 その後、物質を４５℃に予熱した反応ボンベ中に入れ、かつ１〜１０バールの 酸素過圧下に１〜４時間培養する。 その後、物質をナイロン網（３０μｍ）の上で洗浄 し、かつ６０℃、物質密度２％およびセルロース１ｇ当たりＮａＯＨ８％で１時 間抽出する。 物質を新たに洗浄後、カッパ値を測定する。結果は第１表に示す。 例６ ２，６−ジヒドロキシ−３−ニトロソピリジンおよび軟材硫酸セルロースを用い た酵素漂白 絶対乾燥セルロース（Ｏ₂脱リグニンされた軟材）５ｇ、物質密度３０％（湿 分約１７ｇ）を、次の溶液に添加する： Ａ）水道水２０ｍｌに、２，６−ジヒドロキシ−３−ニトロソピリジン５２.６ ｍｇを攪拌下に添加し、セルロースおよび酵素の添加後、ｐＨ４.５が生じるよ うに、Ｈ₂ＳＯ₄溶液０.５モル／ｌを用いてｐＨ値を調節する。 Ｂ）水道水５ｍｌに大量のトラメット(Tramete)のラッカーゼを色変わりに添加 し、セルロース１ｇ当たり１５Ｕ（１ＵはＡＢＴＳ１μモル／分／ｍｌ（酵素） の変換率）の活性が生じる。 溶液ＡおよびＢを一緒に添加し、３３ｍｌになるまで充填する。 セルロースの添加後、ペースト混練機を用いて２分間、混合する。 その後、物質を４５℃に予熱した反応ボンベ中に入れ、かつ１〜１０バールの 酸素過圧下に１〜４時間培 養する。 その後、物質をナイロン網（３０μｍ）の上で洗浄し、かつ６０℃、物質密度 ２％およびセルロース１ｇ当たりＮａＯＨ８％で１時間抽出する。 物質を新たに洗浄後、カッパ値を測定する。結果は第１表に示す。 例７ ２，４−ジヒドロキシ−３−ニトロソキノリンおよび軟材硫酸セルロースを用い た酵素漂白 絶対乾燥セルロース（Ｏ₂脱リグニンされた軟材）５ｇ、物質密度３０％（湿 分約１７ｇ）を、次の溶液に添加する： Ａ）水道水２０ｍｌに、２，４−ジヒドロキシ−３−ニトロソキノリン７１.３ ｍｇを攪拌下に添加し、セルロースおよび酵素の添加後、ｐＨ４.５が生じるよ うに、Ｈ₂ＳＯ₄溶液０.５モル／ｌを用いてｐＨ値を調節する。 Ｂ）水道水５ｍｌに大量のトラメット(Tramete)のラッカーゼを色変わりに添加 し、セルロース１ｇ当たり１５Ｕ（１ＵはＡＢＴＳ１μモル／分／ｍｌ（酵素） の変換率）の活性が生じる。 溶液ＡおよびＢを一緒に添加し、３３ｍｌになるまで充填する。 セルロースの添加後、ペースト混練機を用いて２分間、混合する。 その後、物質を４５℃に子熱した反応ボンベ中に入れ、かつ１〜１０バールの 酸素過圧下に１〜４時間培養する。 その後、物質をナイロン網（３０μｍ）の上で洗浄し、かつ６０℃、物質密度 ２％およびセルロース１ｇ当たりＮａＯＨ８％で１時間抽出する。 物質を新たに洗浄後、カッパ値を測定する。結果は第１表に示す。 第１表 例１〜７の結果：酵素供与量それぞれ１５Ｕ／ｇ（セルロース）、培養時間それ ぞれ２時間。 物質 媒介物質供与量 リグニン分解 ［mg/5g(セルロース)］ ［％］ 8-ヒドロキシ-5-ニト ロソキノリン ６５.３ １１.６ 2,4-ジヒドロキシ-3- ニトロソピリジン ５２.６ ２２.７ 2-メルカプト-3-ピリ ジノール ４７.７ １３.４ 2,6-ジヒドロキシ-3- ニトロソピリジン-4- カルボン酸 ６９.１ １５.１ 2,6-ジアミノ-3-ニト ロソピリジン ５１.８ ９.４ 2,6-ジヒドロキシ-3- ニトロソピリジン ５２.６ ２０.８ 3-ニトロソキノリン- 2,4-ジオール ７１.３ ３８.８

───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (72)発明者 ユルゲン シュトーラー ドイツ連邦共和国 Ｄ―81479 ミュンヘ ン ベッカー―グンダール―シュトラーセ 19 (72)発明者 マンフレート アマン ドイツ連邦共和国 Ｄ―85235 オーデル ツハウゼン レルヒェンシュトラーセ ３ (72)発明者 ローベルト ミュラー ドイツ連邦共和国 Ｄ―81379 ミュンヘ ン ボッシェッツリーダー シュトラーセ 85ベー

Claims (1)

1. 【特許請求の範囲】 1. ａ．少なくとも１つの酵素および ｂ．少なくとも１つの適当な酸化剤および ｃ．少なくとも１つの媒介物質、を含有するリグニンまたはリグニン含有材料 を、変性させるか、分解するか、または漂白するための多成分系において、媒介 物質をヒロドキシピリジン、アミノピリジン、ヒドロキシキノリン、アミノキノ リン、ヒドロキシイソキノリン、アミノイソキノリン、ヒドロキシ基またはアミ ノ基に対してオルト位またはパラ位のニトロソ置換基またはメルカプト置換基を ともない、前記の化合物の互変異性体ならびにこれらの塩、エーテルおよびエス テルの群から選択することを特徴とする、リグニンまたはリグニン含有材料を、 変性させるか、分解するか、または漂白するための多成分系。 2. 媒介物質（成分ｃ）として、一般式（Ｉ）、（ＩＩ）または（１１１）： で示される化合物の群から選択される少なくとも１つの化合物、ならびにこの化 合物の互変異性体、塩、エーテルまたはエステルがあり、この場合、式（Ｉ）、 （ＩＩ）または（ＩＩＩ）中では２個の互いにオルト位またはパラ位にある基Ｒ¹ は、ヒドロキシ基およびニトロソ基またはヒドロキシ基およびメルカプト基ま たはニトロソ基およびアミノ基を表わし、および残りの基Ｒ¹は同一かまたは異 なっており、および次の群から選択されるものであり：水素基、ハロゲン基、ヒ ドロキシ基、メルカプト基、ホルミル基、シアノ基、カルバモイル基、カルボキ シ基、カルボキシ基のエステルおよび塩、スルホノ基、スルホノ基のエステルお よび塩、スルファモイル基、ニトロ基、ニトロソ基、アミノ基、フェニル基、ア リール−Ｃ₁〜Ｃ₅−アルキル基、Ｃ₁〜Ｃ₁₂−アルキル基、Ｃ₁〜Ｃ₅−アルコキ シ基、Ｃ₁〜Ｃ₁₀−カルボニル基、カルボニル−Ｃ₁〜Ｃ₆−アルキル基、ホスホ 基、ホスホノ基、ホスホノ−オキシ基、ホスホノオキシ基のエステルおよび塩、 およびこの場合、カルバモイル基、スルファモイル基、アミノ基、メルカプト基 およびフェニル基は非置換であってよいか、または１回または数回基Ｒ²で置換 されていてよく、およびアリール−Ｃ₁〜Ｃ₅−アルキル基、Ｃ₁〜Ｃ₁₂−アルキ ル基、Ｃ₁〜Ｃ₅−アルコキシ基、Ｃ₁〜Ｃ₁₀−カルボニル基、カ ルボニル−Ｃ₁〜Ｃ₆−アルキル基は飽和または不飽和、分枝鎖状または非分枝鎖 状であってよく、かつ基Ｒ²を用いて１回または数回置換されていてよく、この 場合、Ｒ²は同一かまたは異なっていてよく、およびヒドロキシ基、ホルミル基 、シアノ基、カルボキシ基、カルボキシ基のエステルまたは塩、カルバモイル基 、スルホノ基、スルファモイル基、ニトロ基、ニトロソ基、アミノ基、フェニル 基、Ｃ₁〜Ｃ₅−アルキル基、Ｃ₁〜Ｃ₅−アルコキシ基またはＣ₁〜Ｃ₅−アルキル カルボニル基を表わし、およびそれぞれ２個の基Ｒ¹または２個の基Ｒ²またはＲ¹ とＲ²とは、対になって橋［−ＣＲ³Ｒ⁴−］ｍ（但し、ｍは１、２、３または４ である）を介して結合されていてよく、かつＲ³およびＲ⁴は同一かまたは異なっ ており、およびカルボキシ基、カルボキシ基のエステルまたは塩、フェニル基、 Ｃ₁〜Ｃ₅−アルキル基、Ｃ₁〜Ｃ₅−アルコキシ基またはＣ₁〜Ｃ₅−アルキルカル ボニル基を表わし、および１個または複数の隣接しない基［−ＣＲ³Ｒ⁴−］は、 酸素、硫黄、または場合によってはＣ₁〜Ｃ₅−アルキル基で置換されたイミノ基 によって置換されていてよく、および２個の隣接した基［−ＣＲ³Ｒ⁴−］は１つ の基［−ＣＲ³＝Ｒ⁴−］によって置換されていてよい、請求項１記載の多成分系 。 3. 媒介物質として少なくとも１つの化合物を、次の群：２，６−ジヒドロキシ −３−ニトロソピリジン、２，３−ジヒドロキシ−４−ニトロソピリジン、２， ６−ジヒドロキシ−３−ニトロソピリジン−４−カルボン酸、２，４−ジヒドロ キシ−３−ニトロソピリジン、３−ヒドロキシ−２−メルカプトピリジン、２− ヒドロキシ−３−メルカプトピリジン、２，６−ジアミノ−３−ニトロソピリジ ン、２，６−ジアミノ−３−ニトロソピリジン−４−カルボン酸、２−ヒドロキ シ−３−ニトロソピリジン、３−ヒドロキシ−２−ニトロソピリジン、２−メル カプト−３−ニトロソピリジン、３−メルカプト−２−ニトロソピリジン、２− アミノ−３−ニトロソピリジン、３−アミノ−２−ニトロソピリジン、２，４− ジヒドロキシ−３−ニトロソキノリン、８−ヒドロキシ−５−ニトロソキノリン 、２，３−ジヒドロキシ−４−ニトロソキノリン、３−ヒドロキシ−４−ニトロ ソキノリン、４−ヒドロキシ−３−ニトロソキノリン、８−ヒドロキシ−５−ニ トロソキノリンおよび前記化合物の互変異性体から選択し、使用する、請求項１ または２記載の多成分系。 4. 媒介物質として少なくとも１つの化合物を、次の群：２，６−ジヒドロキシ −３−ニトロソピリジン、２，３−ジヒドロキシ−４−ニトロソピリジン、２， ６−ジヒドロキシ−３−ニトロソピリジン−４ −カルボン酸、２，４−ジヒドロキシ−３−ニトロソピリジン、３−ヒドロキシ −２−メルカプトピリジン、２−ヒドロキシ−３−メルカプトピリジン、２，６ −ジアミノ−３−ニトロソピリジン、２，６−ジアミノ−３−ニトロソピリジン −４−カルボン酸、２−ヒドロキシ−３−ニトロソピリジン、３−ヒドロキシ− ２−ニトロソピリジン、２−メルカプト−３−ニトロソピリジン、３−メルカプ ト−２−ニトロソピリジン、２−アミノ−３−ニトロソピリジン、３−アミノ− ２−ニトロソピリジン、２，４−ジヒドロキシ−３−ニトロソキノリン、８−ヒ ドロキシ−５−ニトロソキノリン、２，３−ジヒドロキシ−４−ニトロソキノリ ン、３−ヒドロキシ−４−ニトロソキノリン、４−ヒドロキシ−３−ニトロソキ ノリンおよび８−ヒドロキシ−５−ニトロソキノリンおよびこれらの化合物の互 変異性体から選択し、使用する、請求項１から３までのいずれか１項記載の多成 分系。 5. 酵素としてラッカーゼを使用する、請求項１から４までのいずれか１項記載 の多成分系。 6. 酸化剤として、空気、酸素、オゾン、Ｈ₂Ｏ₂、有機過酸化物、過酸例えば過 酢酸、過ギ酸、過硫酸、過硝酸、メタクロルペルオキシベンゾ酸、過塩素酸、過 ホウ酸塩、ペルアセテート、過硫酸塩、過酸化物または酸素の種類およびそれら の基、例えばＯ Ｈ・、ＯＯＨ・、一重項酸素、超酸化物（Ｏ₂・^-）、オゾニド、ジオキシゲニル −陽イオン（Ｏ₂ ⁺）、ジオキシラン、ジオキセタンまたはフレミー基を使用して よい、請求項１から５までのいずれか１項記載の多成分系。 7. リグニンを処理する方法において、請求項１に記載されたようなそれぞれの 成分ａ）〜ｃ）を、同時にまたは任意の順序で、リグニン含有材料の水性懸濁液 と一緒に混合することを特徴とする、リグニンを処理する方法。 8. 請求項１中に成分Ｃとして挙げられたような媒介物質の、リグニン、リグニ ン含有材料または同様の物質を変性させ、分解し、または漂白するための使用法 。