EP0943032A1 - Mehrkomponentensystem zum verändern, abbau oder bleichen von lignin, ligninhaltigen materialien oder ähnlichen stoffen sowie verfahren zu seiner anwendung - Google Patents

Mehrkomponentensystem zum verändern, abbau oder bleichen von lignin, ligninhaltigen materialien oder ähnlichen stoffen sowie verfahren zu seiner anwendung

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EP0943032A1
EP0943032A1 EP97952038A EP97952038A EP0943032A1 EP 0943032 A1 EP0943032 A1 EP 0943032A1 EP 97952038 A EP97952038 A EP 97952038A EP 97952038 A EP97952038 A EP 97952038A EP 0943032 A1 EP0943032 A1 EP 0943032A1
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EP
European Patent Office
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nitrosopyridine
hydroxy
lignin
dihydroxy
alkyl
Prior art date
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Application number
EP97952038A
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English (en)
French (fr)
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EP0943032B1 (de
Inventor
Johannes Freudenreich
Jürgen STOHRER
Manfred Amann
Robert Müller
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Consortium fuer Elektrochemische Industrie GmbH
Original Assignee
Consortium fuer Elektrochemische Industrie GmbH
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Publication date
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Publication of EP0943032B1 publication Critical patent/EP0943032B1/de
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    • D—TEXTILES; PAPER
    • D21—PAPER-MAKING; PRODUCTION OF CELLULOSE
    • D21C—PRODUCTION OF CELLULOSE BY REMOVING NON-CELLULOSE SUBSTANCES FROM CELLULOSE-CONTAINING MATERIALS; REGENERATION OF PULPING LIQUORS; APPARATUS THEREFOR
    • D21C5/00—Other processes for obtaining cellulose, e.g. cooking cotton linters ; Processes characterised by the choice of cellulose-containing starting materials
    • D21C5/005—Treatment of cellulose-containing material with microorganisms or enzymes
    • D—TEXTILES; PAPER
    • D21—PAPER-MAKING; PRODUCTION OF CELLULOSE
    • D21C—PRODUCTION OF CELLULOSE BY REMOVING NON-CELLULOSE SUBSTANCES FROM CELLULOSE-CONTAINING MATERIALS; REGENERATION OF PULPING LIQUORS; APPARATUS THEREFOR
    • D21C9/00—After-treatment of cellulose pulp, e.g. of wood pulp, or cotton linters ; Treatment of dilute or dewatered pulp or process improvement taking place after obtaining the raw cellulosic material and not provided for elsewhere
    • D21C9/10—Bleaching ; Apparatus therefor
    • D21C9/1026—Other features in bleaching processes
    • D21C9/1036—Use of compounds accelerating or improving the efficiency of the processes

Definitions

  • Multi-component system for changing, breaking down or bleaching lignin, lignin-containing materials or similar substances as well as processes for its use
  • the present invention relates to a multi-component system for changing, breaking down or bleaching lignin, lignin-containing materials or similar substances, and methods for its use.
  • the sulfate and sulfite processes are the main processes used today for pulp production. Both methods produce pulp under cooking and under pressure.
  • the sulfate process works with the addition of NaOH and Na 2 S, while Ca (HS ⁇ 3) 2 + S0 2 is used in the sulfite process.
  • the main aim of all processes is to remove the lignin from the plant material, wood or annual plants used.
  • the lignin which is the main constituent of the plant material (stem or stem) with cellulose and hemicellulose, must be removed, otherwise it will not be possible to produce non-yellowing and mechanically heavy-duty papers.
  • the wood-based production processes work with stone grinders (wood sanding) or with .Refiners (TMP), which defibrillate the wood after grinding (chemical, thermal or chemical-thermal).
  • stone grinders wood sanding
  • TMP .Refiners
  • Biopulping is the treatment of wood chips with living mushroom systems.
  • Another advantage is the mostly existing improvement in the mechanical properties of the fabric, a disadvantage the poorer final whiteness.
  • Biobleaching also works with in-vivo systems.
  • the boiled pulp (Softwood / Hardwood) is inoculated with the fungus before bleaching and treated for days to weeks. Only after this long treatment time does a significant decrease in kappa number and increase in whiteness become apparent, which makes the process uneconomical for an implementation in the usual
  • Another application which is usually carried out with immobilized fungal systems, is the treatment of pulp wastewater, in particular bleaching wastewater to decolorize it and reduce the AOX (reduction of chlorinated compounds in the wastewater that cause chlorine or chlorine dioxide bleaching stages).
  • chelating substances siderophores such as ammonium oxalate
  • biosurfactant are assumed to be the cofactor.
  • the application PCT / EP87 / 00635 describes a system for removing lignin from lignin-cellulose-containing material under simultaneous bleaching, which works with lignolytic enzymes from white rot fungi with the addition of reducing and oxidizing agents and phenolic compounds as mediators.
  • enhancer substances are organic chemicals which contain at least two aromatic rings, at least one of which is substituted with defined radicals.
  • WO 94/29510 describes a method for enzymatic delignification, in which enzymes are used together with mediators.
  • Compounds with the structure NO, NOH or HRNOH are generally disclosed as mediators.
  • HBT 1-Hydroxy-lH-benzotriazole
  • the present invention therefore relates to a multi-component system for changing, breaking down or bleaching lignin, lignin-containing materials or similar substances containing a. optionally at least one oxidation catalyst and b. at least one suitable oxidizing agent and c. at least one mediator, characterized in that the mediator is selected from the group hydroxypyridines, aminopyridines, hydroxyquinolines, aminoquinolines, hydroxyisoquinolines, aminoisoquinolines, with nitroso or mercapto substituents ortho or para to the hydroxyl or amino groups, tautomers of the compounds mentioned and their salts, ethers and esters.
  • Preferred mediators in the multicomponent system according to the invention are compounds of the general formula (I), (II) or (III)
  • R 1 which are ortho or para to one another are hydroxyl and nitroso or hydroxyl and mercapto or nitroso and amino and the rest R 1 radicals are the same or different and are selected from the group consisting of hydrogen, halogen, hydroxy, mercapto, formyl, cyano, carbamoyl, carboxy, ester and salt of carboxy, sulfono, ester and salt of sulfo norests, sulfamoyl, nitro, nitroso, amino, phenyl, aryl-C 1 -C 5 alkyl, C 1 -C 12 alkyl, C 1 -C 5 alkoxy, CLCL Q carbonyl -, Carbonyl-CL-Cg-alkyl, phospho-, phosphono-, phosphono-oxy, ester and salt of the rest R 1 radicals are the same or different and are selected from the group consisting of hydrogen, halogen, hydroxy, mercapto, formy
  • Particularly preferred mediators in the multicomponent system according to the invention are compounds of the general formula (I) or (II) and their tautomers, salts, ethers or esters, in the formulas (I) and (II) particularly preferably two radicals which are ortho-oriented to one another R 1 is hydroxy and nitroso or hydroxy and mercapto or nitroso and amino and the other R 1 are the same or different and are selected from the group consisting of hydrogen, hydroxy, mercapto, formyl, carbamoyl and carboxy, Esters and salt of carboxy, sulfono, esters and salt of sulfo, sulfamoyl, nitro, nitroso, amino, phenyl, aryl-C-
  • Preferred mediators are 2,6-dihydroxy-3-nitrosopyridine, 2,6-diamino-3-nitrosopyridine,
  • the multicomponent system according to the invention contains mediators which are less expensive than the mediators known from the prior art, in particular less expensive than HBT.
  • the multicomponent system according to the invention preferably comprises at least one oxidation catalyst.
  • Enzymes are preferably used as oxidation catalysts in the multicomponent system according to the invention.
  • the term enzyme also encompasses enzymatically active proteins or peptides or prosthetic groups of enzymes.
  • Oxidoreductases of classes 1.1.1 to 1.97 according to the International Enzyme Nomenclature, Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (Enzyme Nomenclature, Acade ic Press, Inc., 1992, pp. 24-154) can be used as the enzyme in the multicomponent system according to the invention become.
  • Enzymes of the classes mentioned below are preferably used:
  • Class 1.1 enzymes which comprise all dehydrogenases which act on primary, secondary alcohols and semiacetals, and which are accepted as NAD + or NADP + (subclass 1.1.1), cytochrome (1.1.2), oxygen (0 2 ) (1.1.3), disulfides (1.1.4), quinones (1.1.5) or the other acceptors (1.1.99).
  • the enzymes of class 1.1.5 with quinones as acceptors and the enzymes of class 1.1.3 with oxygen as acceptors are particularly preferred.
  • Cellobiose quinone-1-oxidoreductase (1.1.5.1) is particularly preferred in this class.
  • Enzymes of class 1.2 are also preferred. This class of enzymes includes those enzymes that oxidize aldehydes to the corresponding acids or oxo groups.
  • the acceptors can be NAD + , NADP + (1.2.1), cytochrome (1.2.2), oxygen (1.2.3), sulfides (1.2.4), iron-sulfur proteins (1.2.5) or other acceptors (1.2 .99).
  • the enzymes of group (1.2.3) with oxygen as the acceptor are particularly preferred here.
  • Enzymes of class 1.3 are also preferred. This class includes enzymes that act on the CH-CH groups of the donor.
  • acceptors are NAD + , NADP + (1.3.1), cytochroe (1.3.2), oxygen (1.3.3), quinones or related compounds (1.3.5), iron-sulfur proteins (1.3. 7) or other acceptors (1.3.99).
  • Bilirubin oxidase (1.3.3.5) is particularly preferred.
  • the enzymes of class (1.3.3) with oxygen as acceptor and (1.3.5) with quinones etc. as acceptor are also particularly preferred here.
  • class 1.4 enzymes which act on CH-NH 2 groups of the donor.
  • acceptors are NAD + , NADP + (1.4.1), cytochrome (1.4.2), oxygen (1.4.3), disulfides (1.4.4), iron-sulfur proteins (1.4.7) or others Acceptors (1.4.99).
  • Enzymes of class 1.4.3 with oxygen as the acceptor are also particularly preferred here.
  • class 1.5 enzymes which act on CH-NH groups of the donor.
  • the corresponding acceptors are NAD + , NADP + (1.5.1), oxygen (1.5.3), disulfides (1.5.4), quinones (1.5.5) or other acceptors (1.5.99).
  • Enzymes with oxygen (0 2 ) (1.5.3) and with quinones (1.5.5) as acceptors are also particularly preferred here.
  • Enzymes of class 1.6 which act on NADH or NADPH are also preferred.
  • the acceptors here are NADP + (1.6.1), heme proteins (1.6.2), disulfides (1.6.4), quinones (1.6.5), N0 2 groups (1.6.6), and a flavin (1.6.8 ) or some other acceptors (1.6.99).
  • Enzymes of class 1.6.5 with quinones as acceptors are particularly preferred here.
  • class 1.7 enzymes which act as donors on other N0 2 compounds and acceptors cytochrome (1.7.2), oxygen (0 2 ) (1.7.3), iron-sulfur proteins (1.7.7 ) or others (1.7.99).
  • class 1.8 enzymes which act as donors on sulfur groups and acceptors NAD + , NADP + (1.8.1), cytochromes (1.8.2), oxygen (0 2 ) (1.8.3), disulfides (1.8. 4), quinones (1.8.5), iron-sulfur proteins (1.8.7) or others (1.8.99).
  • class 1.9 enzymes which act as donors on heme groups and have oxygen (0 2 ) (1.9.3), NO 2 compounds (1.9.6) and others (1.9.99) as acceptors.
  • class 1.12 enzymes which act on hydrogen as a donor.
  • the acceptors are NAD + or NADP + (1.12.1) or others (1.12.99). Enzymes of class 1.13 and 1.14 (oxigenases) are also preferred.
  • Preferred enzymes are also those of class 1.15 which act as acceptors on superoxide radicals.
  • Superoxide dismutase (1.15.1.1) is particularly preferred here.
  • Enzymes of class 1.16 are also preferred.
  • Enzymes of class 1.16.3.1 (ferroxidase, e.g. ceruloplasmin) are particularly preferred here.
  • Further preferred enzymes are those from group 1.17 (action on CH 2 groups which are oxidized to -CHOH-), 1.18 (action on reduced ferredoxin as donor), 1.19
  • the enzymes of group 1.11 are also particularly preferred. which act on a peroxide as an acceptor.
  • This only subclass (1.11.1) contains the peroxidases.
  • the cytochrome C peroxidases (1.11.1.5), catalase (1.11.1.6), the peroxidase (1.11.1.6), the iodide peroxidase (1.11.1.8) and the glutathione peroxidase (1.11.1.9) are particularly preferred here.
  • Enzymes of class 1.10 which act on biphenols and related compounds are very particularly preferred. They catalyze the oxidation of biphenols and ascorbates. NAD + , NADP + (1.10.1), cytochrome (1.10.2), oxygen (1.10.3) or others (1.10.99) act as acceptors.
  • class 1.10.3 enzymes with oxygen (0 2 ) as the acceptor are particularly preferred.
  • the enzymes in this class are catechol oxidase (tyrosinase) (1.10.3.1)., L-ascorbate oxidase (1.10.3.3), o-aminophenol oxidase (1.10.3.4) and laccase (benzenediol: oxigen oxidoreductase) (1.10. 3.2) is preferred, the laccases (benzene diol: oxigen oxidoreductase) (1.10.3.2) being particularly preferred.
  • the enzymes mentioned are commercially available or can be obtained by standard methods. Plants, animal cells, bacteria and fungi, for example, come into consideration as organisms for the production of the enzymes. In principle, both naturally occurring and genetically modified organisms can be enzyme producers. Parts of unicellular or multicellular organisms are also conceivable as enzyme producers, especially cell cultures.
  • white rot fungi such as pleurus, phlebia and trametes are used, for example.
  • the multi-component system according to the invention comprises at least one oxidation agent.
  • oxidizing agents that can be used are air, oxygen, ozone, H 2 0 2 , organic peroxides, peracids such as peracetic acid, performic acid, persulfuric acid, persitric acid, metachloroperoxibenzoic acid, perchloric acid, perborates, peracetates, persulfates, peroxides or oxygen species and their radicals such as OH, OOH, singlet oxygen, superoxide (0 2 " ), ozonide, dioxygenyl cation (0 2 + ), dioxirane, dioxetane or fremy radicals can be used.
  • Oxidizing agents are preferably used which can either be generated by the corresponding oxidoreductases, for example dioxiranes from laccases plus carbonyls, or which can chemically regenerate the mediator or can implement it directly.
  • the invention also relates to the use of substances which, according to the invention, are suitable as mediators for changing, breaking down or bleaching lignin, lignin-containing materials or similar substances.
  • the Mg ions can be used, for example, as a salt, such as MgSO 4 .
  • the concentration is in the range of 0.1-2 mg / g of material containing lignin, preferably 0.2-0.6 mg / g.
  • a further increase in the effectiveness of the multicomponent system according to the invention can be achieved in that the multicomponent system in addition to the Mg ions also complexing agents such as e.g. Contains ethylenediaminetetraacetic acid (EDTA), diethylenetriaminepentaacetic acid (DTPA), hydroxyethylenediaminetriacetic acid (HEDTA), diethylenetriaminepentamethylenephosphonic acid (DTMPA), nitrilotriacetic acid (NTA), polyphosphoric acid (PPA) etc.
  • the concentration is in the range of 0.2-5 mg / g of lignin-containing material, preferably 1-3 mg.
  • a process using the multicomponent system according to the invention is preferably carried out in the presence of oxygen or air at atmospheric pressure up to 10 bar and in a pH range from 2 to 11, at a temperature from 20 to 95 ° C., preferably 40-95 ° C. and a consistency of 0.5 to 40%.
  • a finding that is unusual and surprising for the use of enzymes in pulp bleaching is that when the multicomponent system according to the invention is used, increasing the consistency enables a significant increase in the kappa reduction.
  • a process according to the invention is preferably carried out at consistencies of 8 to 35%, particularly preferably 9 to 15%.
  • the substances used for this purpose are used as chelating agents in the Q stage. They are preferably used in concentrations of 0.1% to 1% (w / w based on dry cellulose), particularly preferably 0.1% to 0.5% (w / w based on dry cellulose).
  • preferably 0.01 to 100,000 IU enzyme per g lignin-containing material are used.
  • 0.1 to 100 IU of enzyme per g of lignin-containing material are particularly preferably used (1 U corresponds to the conversion of 1 ⁇ mol
  • ABTS 2,2'-Azino-bis (3-ethyl-benzothiazoline-6-sulfonic acid diammonium salt)
  • ABTS 2,2'-Azino-bis (3-ethyl-benzothiazoline-6-sulfonic acid diammonium salt)
  • ABTS 2,2'-Azino-bis (3-ethyl-benzothiazoline-6-sulfonic acid diammonium salt)
  • 0.5 to 80 mg of mediator per g of lignin-containing material is preferably used.
  • 0.5 to 40 mg of mediator per g of lignin-containing material is particularly preferably used.
  • reducing agents can be added which, together with the oxidizing agents present, serve to set a certain redox potential.
  • Sodium bisulfite, sodium dithionite, ascorbic acid, thio compounds, mercapto compounds or glutathione etc. can be used as reducing agents.
  • the reaction takes place with air or oxygen supply or oxygen or air overpressure, with the peroxidases (e.g. lignin peroxidases, manganese peroxidases) with hydrogen peroxide.
  • the peroxidases e.g. lignin peroxidases, manganese peroxidases
  • the oxygen can also be generated in situ by hydrogen peroxide + catalase and hydrogen peroxide by glucose + GOD or other systems.
  • radical formers or radical scavengers can be added to the system. These can improve the interaction within the Red / Ox and radical mediators.
  • the salts form cations in the reaction solution.
  • Such ions include Fe, Fe 3+ 'Mn 2+ , Mn 3+ , Mn 4+ , Cu 2+ , Ca 2+ , Ti 3+ , Cer 4+ , Al 3+ .
  • the chelates present in the solution can also serve as mimic substances for the enzymes, for example for the laccases (copper complexes) or for the lignin or manganese peroxidases (ham complexes).
  • Mimic substances are substances that simulate the prosthetic groups of (here) oxidoreductases and can, for example, catalyze oxidation reactions.
  • NaOCl can also be added to the reaction mixture. In combination with hydrogen peroxide, this compound can form singlet oxygen.
  • Non-ionic, anionic, cationic and amphoteric surfactants are suitable as such.
  • the detergents can improve the penetration of the enzymes and mediators into the fiber.
  • Glucans, mannans, dextrans, levans, pectins, alginates or plant gums and / or proprietary polysaccharides formed by the fungi or produced in the mixed culture with yeasts are to be mentioned here in particular as polysaccharides and gelatin and albumin as proteins.
  • proteases such as pepsin, bromelin, papain, etc. These can include serve to achieve better access to lignin by breaking down the extensin C present in the wood, a protein rich in hydroxyproline.
  • protective colloids are amino acids, simple sugar, oligomer sugar, and PEG types of the most varied Molecular weights, polyethylene oxides, polyethyleneimines and polydimethylsiloxanes in question.
  • the method according to the invention can be used not only in the delignification (bleaching) of sulfate, sulfite, organosol, etc.
  • Cellulose and wood pulp are used, but also in the production of cellulose in general, whether from wood or annual plants, if defibrillation by the usual cooking methods (possibly connected with mechanical processes or pressure) i.e. a very gentle cooking up to kappa numbers, which can be in the range of approx. 50 - 120 kappa, is guaranteed.
  • the treatment can be repeated several times, either after washing and extraction of the treated material with NaOH or without these intermediate steps. This leads to kappa values which can be reduced still further and to substantial increases in whiteness.
  • a 0 2 stage can be used before the enzyme / mediator treatment or, as already mentioned, a clean wash or Q stage (chelate stage) can be carried out.
  • Solutions A and B are added together and made up to 33 ml. After adding the pulp, mix with a dough kneader for 2 min.
  • the substance is then placed in a reaction bomb preheated to 45 ° C. and incubated under 1-10 bar oxygen pressure for 1-4 hours.
  • the material is then washed over a nylon sieve (30 ⁇ m) and extracted for 1 hour at 60 ° C., 2% consistency and 8% NaOH per g of pulp.
  • the material is then washed over a nylon sieve (30 ⁇ m) and extracted for 1 hour at 60 ° C., 2% consistency and 8% NaOH per g of pulp.
  • Solutions A and B are added together and made up to 33 ml. After adding the pulp, mix with a dough kneader for 2 min.
  • the material is then washed over a nylon sieve (30 ⁇ m) and extracted for 1 hour at 60 ° C., 2% consistency and 8% NaOH per g of pulp.
  • Solutions A and B are added together and made up to 33 ml. After adding the pulp, mix with a dough kneader for 2 min. The substance is then placed in a reaction bomb preheated to 45 ° C. and incubated under 1-10 bar oxygen pressure for 1-4 hours.
  • the material is then washed over a nylon sieve (30 ⁇ m) and extracted for 1 hour at 60 ° C., 2% consistency and 8% NaOH per g of pulp.
  • Results Examples 1 to 7 Enzyme dosage in each case 15 U / g of pulp, incubation time in each case 2 h.

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Description

Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen sowie Verfahren zu seiner Anwendung
Die vorliegende Erfindung betrifft ein Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen sowie Verfahren zu seiner Anwendung.
Als heute hauptsächlich zur Zellstoffherstellung verwendete Verfahren sind das Sulfat- und das Sulfitverfahren zu nennen. Mit beiden Verfahren wird unter Kochung und unter Druck Zellstoff erzeugt. Das Sulfat-Verfahren arbeitet unter Zusatz von NaOH und Na2S, während im Sulfit-Verfahren Ca(HSθ3)2 + S02 zur Anwendung kommt .
Alle Verfahren haben als Hauptziel die Entfernung des Lignins aus dem verwendeten Pflanzenmaterial, Holz oder Einjahrespflanzen.
Das Lignin, das mit der Cellulose und der Hemicellulose den Hauptbestandteil des Pflanzenmaterials (Stengel oder Stamm) ausmacht, muß entfernt werden, da es sonst nicht möglich ist, nicht vergilbende und mechanisch hochbelastbare Papiere herzustellen.
Die Holzstofferzeugungsverfahren arbeiten mit Steinschleifern (Holzschliff) oder mit .Refinern (TMP) , die das Holz nach ent- sprechender Vorbehandlung (chemisch, thermisch oder chemischthermisch) durch Mahlen defibrillieren.
Diese Holzstoffe besitzen noch einen Großteil des Lignins. Sie werden v. a. für die Herstellung von Zeitungen, Illustrierten, etc. verwendet.
Seit einigen Jahren werden die Möglichkeiten des Einsatzes von Enzymen für den Ligninabbau erforscht . Der Wirkmechanismus derartiger lignolytischer Systeme ist erst vor wenigen Jahren aufgeklärt worden, als es gelang, durch geeignete Anzuchtbedingungen und Induktorzusätze bei dem Weißfäulepilz Phanero- chaete chrysosporiu zu ausreichenden Enzymmengen zu kommen. Hierbei wurden die bis dahin unbekannten Ligninperoxidasen und Manganperoxidasen entdeckt . Da Phanerochaete chrysosporium ein sehr effektiver Ligninabbauer ist, versuchte man dessen Enzyme zu isolieren und in gereinigter Form für den Ligninabbau zu verwenden. Dies gelang jedoch nicht, da sich herausstellte, daß die Enzyme vor allem zu einer Repolymerisation des Lignins und nicht zu dessen Abbau führen.
Ähnliches gilt auch für andere lignolytische Enzymspezies wie Laccasen, die das Lignin mit Hilfe von Sauerstoff anstelle von Wasserstoffperoxid oxidativ abbauen. Es konnte festgestellt werden, daß es in allen Fällen zu ähnlichen Prozessen kommt. Es werden nämlich Radikale gebildet, die wieder selbst miteinander reagieren und somit zur Polymerisation führen.
So gibt es heute nur Verfahren, die mit in-vivo Systemen arbeiten (Pilzsysteme) . HauptSchwerpunkte von Optimierungsversuchen sind das sogenannte Biopulping und das Biobleaching.
Unter Biopulping versteht man die Behandlung von Holzhack- schnitzeln mit lebenden Pilzsystemen.
Es gibt 2 Arten von Applikationsformen:
1. Vorbehandlung von Hackschnitzeln vor dem Refinern oder Mah- len zum Einsparen von Energie bei der Herstellung von Holzstoffen (z.B. TMP oder Holzschliff).
Ein weiterer Vorteil ist die meist vorhandene Verbesserung der mechanischen Eigenschaften des Stoffes, ein Nachteil die schlechtere Endweiße.
2. Vorbehandlung von Hackschnitzeln (Softwood/Hardwood) vor der Zellstoffkochung (Kraftprozeß, Sulfitprozeß) . Hier ist das Ziel, die Reduzierung von Kochchemikalien, die Verbesserung der Kochkapazität und "extended cooking" .
Als Vorteile werden auch eine verbesserte Kappareduzierung nach dem Kochen im Vergleich zu einem Kochen ohne Vorbehandlung erreicht .
Nachteile dieser Verfahren sind eindeutig die langen Behand- lungszeiten (mehrere Wochen) und v.a. die nicht gelöste
Kontaminierungsgefahr während der Behandlung, wenn man auf die wohl unwirtschaftliche Sterilisation der Hackschnitzel verzichten will.
Das Biobleaching arbeitet ebenfalls mit in-vivo Systemen. Der gekochte Zellstoff (Softwood/Hardwood) wird vor der Bleiche mit dem Pilz beimpft und für Tage bis Wochen behandelt . Nur nach dieser langen Behandlungszeit zeigt sich eine signifikante Kappazahlerniedrigung und Weißesteigerung, was den Prozeß unwirtschaftlich für eine Implementierung in den gängigen
Bleichsequenzen macht .
Eine weitere meist mit immobilisierten Pilzsystemen durchgeführte Applikation ist die Behandlung von Zellstoffabrikati- onsabwassern, insbesondere Bleichereiabwässern zu deren Entfärbung und Reduzierung des AOX (Reduzierung von chlorierten Verbindungen im Abwasser, die Chlor- oder Chlordioxid-Bleichstufen verursachen) .
Darüber hinaus ist bekannt, Hemicellulasen u.a. Xylanasen,
Mannanasen als "Bleichbooster" einzusetzen.
Diese Enzyme sollen hauptsächlich gegen das nach dem Kochprozeß das Restlignin zum Teil überdeckende reprecipitierte Xylan wirken und durch dessen Abbau die Zugänglichkeit des Lignins für die in den nachfolgenden Bleichsequenzen angewendeten Bleichchemikalien (v.a. Chlordioxid) erhöhen. Die im Labor nachgewiesenen Einsparungen von Bleichchemikalien wurden in großem Maßstab nur bedingt bestätigt, so daß man diesen Enzym- typ allenfalls als Bleichadditiv einstufen kann.
Als Cofaktor neben den lignolytischen Enzymen nimmt man Che- latsubstanzen (Siderophoren, wie Am oniumoxalat) und Biotensi- de an.
In der Anmeldung PCT/EP87/00635 wird ein System zur Entfernung von Lignin aus lignincellulosehaltigem Material unter gleich- zeitiger Bleiche beschrieben, welches mit lignolytischen Enzymen aus Weißfäulepilzen unter Zusatz von Reduktions- und Oxi- dationsmitteln und phenolischen Verbindungen als Mediatoren arbeitet .
In der DE 4008893C2 werden zusätzlich zu Red/Ox-System "Mimic Substanzen", die das aktive Zentrum (prosthetische Gruppe) von lignolytischen Enzymen simulieren, zugesetzt. So konnte eine erhebliche Performanceverbesserung erzielt werden.
In der Anmeldung PCT/EP92/01086 wird als zusätzliche Verbesserung eine Redoxkaskade mit Hilfe von im Oxidationspotential "abgestimmten" phenolischen oder nichtphenolischen Aromaten eingesetzt .
Bei allen drei Verfahren ist die Limitierung für einen großtechnischen Einsatz die Anwendbarkeit bei geringen Stoffdichten (bis maximal 4%) und bei den beiden letzten Anmeldungen die Gefahr des "Ausleachens" von Metallen beim Einsatz der Chelatverbindungen, die v.a. bei nachgeschalteten Peroxid- bleichstufen zur Zerstörung des Peroxids führen können.
Aus WO/12619, WO 94/12620 und WO 94/12621 sind Verfahren bekannt, bei welchen die Aktivität von Peroxidase mittels sogenannter Enhancer-Substanzen gefördert werden.
Die Enhancer-Substanzen werden in WO 94/12619 anhand ihrer Halbwertslebensdauer charakterisiert . Gemäß WO 94/12620 sind Enhancer-Substanzen durch die Formel A=N-N=B charakterisiert, wobei A und B jeweils definierte cy- clische Reste sind.
Gemäß WO 94/12620 sind Enhancer-Substanzen organische Chemikalien, die mindestens zwei aromatische Ringe enthalten, von denen zumindest einer mit jeweils definierten Resten substituiert ist .
Alle drei Anmeldungen betreffen "dye transfer inhibition" und den Einsatz der jeweiligen Enhancer-Substanzen zusammen mit Peroxidasen als Detergent-Additiv oder Detergent-Zusammensetzung im Waschmittelbereich. Zwar wird in der Beschreibung der Anmeldung auf eine Verwendbarkeit zum Behandeln von Lignin verwiesen, aber eigene Versuche mit den in den Anmeldungen konkret offenbarten Substanzen zeigten, daß sie als Mediatoren zur Steigerung der Bleichwirkung der Peroxidasen beim Behandeln von ligninhaltigen Materialien keine Wirkung zeigten!
WO 94/29510 beschreibt ein Verfahren zur enzymatischen De- lignifizierung, bei dem Enzyme zusammen mit Mediatoren eingesetzt werden. Als Mediatoren werden allgemein Verbindungen mit der Struktur NO-, NOH- oder HRNOH offenbart.
Von den in WO 94/29510 aufgeführten Mediatoren liefert
1-Hydroxy-lH-benzotriazole (HBT) die besten Ergebnisse in der Delignifizierung. HBT hat jedoch verschiedene Nachteile:
Es ist nur zu hohen Preisen und nicht in hinreichenden Mengen verfügbar .
Es reagiert unter Delignifizierungsbedingungen zu lH-Benzotriazol. Diese Verbindung ist relativ schlecht abbaubar und kann in größeren Mengen eine beträchtliche Umweltbela- stung darstellen. Es führt in gewissem Umfang zu einer Schädigung von Enzymen. Seine Delignifizierungsgeschwindigkeit ist nicht allzu hoch. Es ist daher wünschenswert, Systeme zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen zur Verfügung zu stellen, die die genannten Nachteile nicht oder in geringerem Maße aufweisen.
Die vorliegende Erfindung betrifft daher ein Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen enthaltend a. ggf. mindestens einen Oxidationskatalysator und b. mindestens ein geeignetes Oxidationsmittel und c. mindestens einen Mediator, dadurch gekennzeichnet, daß der Mediator ausgewählt ist aus der Gruppe Hydroxypyridine, Aminopyridine, Hydroxychinoline, Aminochinoline, Hydroxyisochinoline, Aminoisochinoline, mit zu den Hydroxy- oder Ami- nogruppen ortho- oder para-ständigen Nitroso- oder Mercapto- substituenten, Tautomere der genannten Verbindungen sowie deren Salze, Ether und Ester.
Überraschend wurde gefunden, daß das erfindungsgemäße Mehrkom- ponentensystem mit den genannten Mediatoren nicht die Nachteile der aus dem Stand der Technik bekannten Mehrkomponentensysteme aufweisen.
Bevorzugt sind als Mediatoren im erfindungsgemäßen Mehrkompo- nentensystem Verbindungen der allgemeinen Formel (I) , (II) oder (III)
(D (II) (III)
sowie Tautomere, Salze, Ether oder Ester der genannten Verbindungen vorhanden, wobei in den Formeln I, II oder III zwei zueinander ortho- oder para- ständige Reste R1 Hydroxy- und Nitrosorest oder Hydroxy- und Mercaptorest oder Nitrosorest und Aminorest bedeuten und die übrigen Reste R1 gleich oder verschieden sind und ausgewählt sind aus der Gruppe Wasserstoff-, Halogen-, Hydroxy-, Mercapto-, Formyl-, Cyano-, Carbamoyl-, Carboxyrest, Ester und Salz des Carboxyrests, Sulfonorest, Ester und Salz des Sulfo- norests, Sulfamoyl-, Nitro-, Nitroso-, Amino-, Phenyl-, Aryl-C1-C5-alkyl-, C1-C12-Alkyl-, C1-C5-Alkoxy- , C-L-C-LQ-Carbonyl-, Carbonyl-C-L-Cg-alkyl-, Phospho-, Phosphono-, Phosphono-oxyrest, Ester und Salz des Phosphonooxyrests und wobei Carbamoyl-, Sulfamoyl-, Amino-, Mercapto- und Phenylre- ste unsubstituiert oder ein- oder mehrfach mit einem Rest R2 substituiert sein können und die Aryl-C1-C5-alkyl-, C1-C12-Alkyl-, C1-C5-Alkoxy-, C-L-C-LQ-Carbonyl-, Carbonyl-C-^-Cg-alkylreste gesättigt oder ungesättigt, verzweigt oder unverzweigt sein können und mit einem Rest R2 ein- oder mehrfach substituiert sein können, wobei R2 gleich oder verschieden ist und Hydroxy-, Formyl-, Cyano-, Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Carbamoyl-, Sulfono-, Sulfamoyl-, Nitro-, Nitroso-, Amino-, Phenyl-, C1-C5-Alkyl-, C-L-Cς-Alkoxyrest oder C-L-Cς-Alkylcarbonylrest bedeutet und je zwei Reste R1 oder zwei Reste R2 oder R und R paarweise über eine Brücke [-CR3R4-]m mit m gleich 1,2, 3 oder 4 verknüpft sein können und R3 und R4 gleich oder verschieden sind und Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Phenyl-, C^^-Cς-Alkyl-, C1-C5-Alkoxyrest oder C-L-C5-Alkylcarbonylrest bedeuten und eine oder mehrere nicht benachbarte Gruppen [-CR3R4-] durch Sauerstoff, Schwefel oder einen ggf. mit C1-C5-Alkyl- substituierten Iminorest und zwei benachbarte Gruppen [-CR3R4-] durch eine Gruppe [-CR =R4-] ersetzt sein können.
Als Mediatoren im erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystem be- sonders bevorzugt sind Verbindungen der allgemeinen Formel (I) oder (II) sowie deren Tautomere, Salze, Ether oder Ester, wobei in den Formeln (I) und (II) besonders bevorzugt zwei zueinander ortho- ständige Reste R1 Hydroxy- und Nitrosorest oder Hydroxy- und Mercaptorest oder Nitrosorest- und Aminorest bedeuten und die übrigen Reste R1 gleich oder verschieden sind und ausgewählt sind aus der Gruppe Wasserstoff-, Hydroxy-, Mercapto-, Formyl-, Carbamoyl-, Carboxyrest, Ester und Salz des Carboxyrests, Sulfonorest, Ester und Salz des Sulfonorests, Sulfa- moyl-, Nitro-, Nitroso-, Amino-, Phenyl-, Aryl-C-|_-C5-alkyl-, C1-C5-Alkyl-, C1-C5-Alkoxy-, C-L-Cg-Carbonyl-, Carbonyl- C-j^-Cg-alkyl-, Phospho-/ Phosphono-, Phosphono-oxyrest , Ester und Salz des Phosphonooxyrests wobei Carbamoyl-, Sulfamoyl-, Amino-, Mercapto- und Phenylreste un- substituiert oder ein- oder mehrfach mit einem Rest R2 substituiert sein können und die Aryl-C1-C5-alkyl-, C1-C5-Alkyl-, C-L-Cg-Alkoxy-, C1-C5-Carbonyl-, Carbonyl-C-L-Cg-alkyl-Reste gesättigt oder un- gesättigt, verzweigt oder unverzweigt sein können und mit einem Rest R2 ein- oder mehrfach substituiert sein können, wobei R2 die bereits genannten Bedeutungen hat und je zwei Reste R1 paarweise über eine Brücke [-CR3R4-]m mit m gleich 2, 3 oder 4 verknüpft sein können und R3 und R4 die bereits genannten Bedeutungen haben und eine oder mehrere nicht benachbarte Gruppen [-CR3R4-] durch Sauerstoff oder einen ggf. mit C-L-Cg-Alkyl- substituierten Iminorest ersetzt sein können. Beispiele für Verbindungen, die im erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystem als Mediatoren (Komponente c) eingesetzt werden können, sind 2, 6-Dihydroxy-3-nitrosopyridin, 2, 3-Dihydroxy-4-nitrosopyridin,
2, 6-Dihydroxy-3-nitrosopyridin-4-carbonsäure, 2, 4-Dihydroxy-3-nitrosopyridin, 3-Hydroxy-2-mercaptopyridin, 2-Hydroxy-3-mercaptopyridin, 2, 6-Diamino-3-nitrosopyridin, 2 , 6-Diamino-3-nitroso-pyridin-4-carbonsäure, 2-Hydroxy-3-nitrosopyridin, 3-Hydroxy-2-nitrosopyridin, 2-Mercapto-3 -nitrosopyridin, 3-Mercapto-2-nitrosopyridin, 2-Amino-3-nitrosopyridin, 3-Amino-2-nitrosopyridin, 2 , 4-Dihydroxy-3 -nitrosochinolin, 8-Hydroxy-5-nitrosochinolin, 2, 3 -Dihydroxy-4-nitrosochinolin, 3-Hydroxy-4-nitrosoisochinolin,
4-Hydroxy-3-nitrosoisochinolin, 8-Hydroxy-5-nitrosoisochinolin sowie Tautomere dieser Verbinungen.
Als Mediatoren sind bevorzugt 2, 6-Dihydroxy-3-nitrosopyridin, 2, 6-Diamino-3-nitrosopyridin,
2 , 6-Dihydroxy-3-nitrosopyridin-4-carbonsäure, 2 , 4-Dihydroxy-3-nitrosopyridin, 2-Hydroxy-3-mercaptopyridin, 2-Mercapto-3 -pyridinol, 2, 4-Dihydroxy-3-nitrosochinolin, 8-Hydroxy-5-nitrosochinolin, 2, 3-Dihydroxy-4-nitrosochinolin sowie Tautomere dieser Verbinungen.
Das erfindungsgemäße Mehrkomponentensystem enthält Mediatoren, die kostengünstiger als die aus dem Stand der Technik bekannten Mediatoren, insbesondere kostengünstiger als HBT sind.
Darüber hinaus wird bei Einsatz der erfindungsgemäßen Mediatoren eine Steigerung der Delignifizierungsgeschwindigkeit erzielt .
Vorzugsweise umfaßt das erfindungsgemäße Mehrkomponentensystem mindestens einen Oxidationskatalysator . Als Oxidationskatalysatoren werden im erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystem bevorzugt Enzyme eingesetzt . Im Sinne der Erfindung umfaßt der Begriff Enzym auch enzymatisch aktive Proteine oder Peptide oder prosthetische Gruppen von Enzymen.
Als Enzym können im erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystem Oxidoreduktasen der Klassen 1.1.1 bis 1.97 gemäß Internationaler Enzym-Nomenklature, Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (Enzyme Nomenclature, Acade ic Press, Inc., 1992, S. 24-154) eingesetzt werden.
Vorzugsweise werden Enzyme der im folgenden genannten Klassen eingesetzt :
Enzyme der Klasse 1.1, die alle Dehydrogenasen, die auf primäre, sekundäre Alkohole und Semiacetale wirken, umfassen und die als Akzeptoren NAD+ oder NADP+ (Subklasse 1.1.1), Cyto- chrome (1.1.2), Sauerstoff (02) (1.1.3), Disulfide (1.1.4), Chinone (1.1.5) oder die andere Akzeptoren haben (1.1.99).
Aus dieser Klasse sind besonders bevorzugt die Enzyme der Klasse 1.1.5 mit Chinonen als Akzeptoren und die Enzyme der Klasse 1.1.3 mit Sauerstoff als Akzeptor.
Insbesondere bevorzugt in dieser Klasse ist Cellobiose: quinone-1-oxidoreduktase (1.1.5.1) .
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.2. Diese Enzymklasse umfaßt solche Enzyme, die Aldehyde zu den korrespondie- renden Säuren oder Oxo-Gruppen oxidieren. Die Akzeptoren können NAD+, NADP+ (1.2.1), Cytochrome (1.2.2), Sauerstoff (1.2.3), Sulfide (1.2.4), Eisen-Schwefel-Proteine (1.2.5) oder andere Akzeptoren (1.2.99) sein.
Besonders bevorzugt sind hier die Enzyme der Gruppe (1.2.3) mit Sauerstoff als Akzeptor.
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.3. In dieser Klasse sind Enzyme zusammengefaßt, die auf CH-CH- Gruppen des Donors wirken.
Die entsprechenden Akzeptoren sind NAD+, NADP+ (1.3.1), Cyto- chro e (1.3.2), Sauerstoff (1.3.3), Chinone oder verwandte Verbindungen (1.3.5), Eisen-Schwefel-Proteine (1.3.7) oder andere Akzeptoren (1.3.99) .
Besonders bevorzugt ist die Bilirubinoxidase (1.3.3.5).
Hier sind ebenfalls die Enzyme der Klasse (1.3.3) mit Sauerstoff als Akzeptor und (1.3.5) mit Chinonen etc. als Akzeptor besonders bevorzugt .
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.4, die auf CH-NH2-Gruppen des Donors wirken.
Die entsprechenden Akzeptoren sind NAD+, NADP+ (1.4.1), Cyto- chrome (1.4.2), Sauerstoff (1.4.3), Disulfide (1.4.4), Eisen- Schwefel-Proteine (1.4.7) oder andere Akzeptoren (1.4.99).
Besonders bevorzugt sind auch hier Enzyme der Klasse 1.4.3 mit Sauerstoff als Akzeptor.
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.5, die auf CH-NH- Gruppen des Donors wirken. Die entsprechenden Akzeptoren sind NAD+, NADP+ (1.5.1), Sauerstoff (1.5.3), Disulfide (1.5.4), Chinone (1.5.5) oder andere Akzeptoren (1.5.99).
Auch hier sind besonders bevorzugt Enzyme mit Sauerstoff (02) (1.5.3) und mit Chinonen (1.5.5) als Akzeptoren.
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.6, die auf NADH oder NADPH wirken. Die Akzeptoren sind hier NADP+ (1.6.1), Hämproteine (1.6.2), Disulfide (1.6.4), Chinone (1.6.5), N02-Gruppen (1.6.6), und ein Flavin (1.6.8) oder einige andere Akzeptoren (1.6.99) .
Besonders bevorzugt sind hier Enzyme der Klasse 1.6.5 mit Chinonen als Akzeptoren.
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.7, die auf andere N02 -Verbindungen als Donatoren wirken und als Akzeptoren Cyto- chrome (1.7.2), Sauerstoff (02) (1.7.3), Eisen-Schwefel-Proteine (1.7.7) oder andere (1.7.99) haben.
Hier sind besonders bevorzugt die Klasse 1.7.3 mit Sauerstoff als Akzeptor.
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.8, die auf Schwefelgruppen als Donatoren wirken und als Akzeptoren NAD+, NADP+ (1.8.1), Cytochrome (1.8.2), Sauerstoff (02) (1.8.3), Disulfide (1.8.4), Chinone (1.8.5), Eisen-Schwefel-Proteine (1.8.7) oder andere (1.8.99) haben.
Besonders bevorzugt ist die Klasse 1.8.3 mit Sauerstoff 02 ) und (1.8.5) mit Chinonen als Akzeptoren.
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.9, die auf Häm- gruppen als Donatoren wirken und als Akzeptoren Sauerstoff (02) (1.9.3), N02-Verbindungen (1.9.6) und andere (1.9.99) haben.
Besonders bevorzugt ist hier die Gruppe 1.9.3 mit Sauerstoff (02) als Akzeptor (Cytochromoxidasen) .
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.12, die auf Wasserstoff als Donor wirken.
Die Akzeptoren sind NAD+ oder NADP+ (1.12.1) oder andere (1.12.99) . Desweiteren bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.13 und 1.14 (Oxigenasen) .
Weiterhin sind bevorzugte Enzyme die der Klasse 1.15 , die auf Superoxid-Radikale als Akzeptoren wirken.
Besonders bevorzugt ist hier die Superoxid-Dismutase (1.15.1.1) .
Weiterhin sind bevorzugt Enzyme der Klasse 1.16.
Als Akzeptoren wirken NAD+ oder NADP+ (1.16.1) oder Sauerstoff (02) (1.16.3).
Besonders bevorzugt sind hier Enzyme der Klasse 1.16.3.1 (Ferroxidase, z.B. Ceruloplasmin) .
Weiterhin bevorzugte Enzyme sind diejenigen, die der Gruppe 1.17 (Wirkung auf CH2-Gruppen, die zu -CHOH- oxidiert werden), 1.18 (Wirkung auf reduziertes Ferredoxin als Donor) , 1.19
(Wirkung auf reduziertes Flavodoxin als Donor) und 1.97 (andere Oxidoreduktasen) angehören.
Weiterhin besonders bevorzugt sind die Enzyme der Gruppe 1.11. die auf ein Peroxid als Akzeptor wirken. Diese einzige Subklasse (1.11.1) enthält die Peroxidasen.
Besonders bevorzugt sind hier die Cytochrom-C-Peroxidasen (1.11.1.5), Catalase (1.11.1.6), die Peroxydase (1.11.1.6), die lodid-Peroxidase (1.11.1.8), die Glutathione-Peroxidase (1.11.1.9), die Chlorid-Peroxidase (1.11.1.10), die L-Ascor- bat-Peroxidase (1.11.1.11), die Phospholipid-Hydroperoxid- Glutathione-Peroxidase (1.11.1.12), die Mangan-Peroxidase (1.12.1.13), die Diarylpropan-Peroxidase (Ligninase, Lignin- Peroxidase) (1.11.1.14).
Ganz besonders bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.10, die auf Biphenole und verwandten Verbindungen wirken. Sie katalysieren die Oxidation von Biphenolen und Ascorbaten. Als Akzeptoren fungieren NAD+, NADP+ (1.10.1), Cytochrome (1.10.2), Sauerstoff (1.10.3) oder andere (1.10.99).
Von diesen wiederum sind Enzyme der Klasse 1.10.3 mit Sauerstoff (02) als Akzeptor besonders bevorzugt.
Von den Enzymen dieser Klasse sind die Enzyme Catechol Oxidase (Tyrosinase) (1.10.3.1)., L-Ascorbate Oxidase (1.10.3.3), o-A- minophenol Oxidase (1.10.3.4) und Laccase (Benzoldiol: Oxigen Oxidoreduktase) (1.10.3.2) bevorzugt, wobei die Laccasen (Benzoldiol: Oxigen Oxidoreduktase) (1.10.3.2) insbesondere bevorzugt sind.
Die genannten Enzyme sind käuflich erhältlich oder lassen sich nach Standardverfahren gewinnen. Als Organismen zur Produktion der Enzyme kommen beispielsweise Pflanzen, tierische Zellen, Bakterien und Pilze in Betracht. Grundsätzlich können sowohl natürlich vorkommende als auch gentechnisch veränderte Orga- nismen Enzymproduzenten sein. Ebenso sind Teile von einzelligen oder mehrzelligen Organismen als Enzymproduzenten denkbar, vor allem Zellkulturen.
Für die insbesondere bevorzugten Enzyme, wie die aus der Grup- pe 1.11.1 vor allem aber 1.10.3 und insbesondere zur Produktion von Laccasen werden beispielsweise Weißfäulepilze wie Pleu- rotus , Phlebia und Trametes verwendet .
Das erfindungsgemäße Mehrkomponentensystem umfaßt mindestens ein Oxidations ittel. Als Oxidationsmittel können beispielsweise Luft, Sauerstoff, Ozon, H202, organische Peroxide, Persäuren wie die Peressigsäure, Perameisensäure, Perschwefelsäure, Persalpetersäure, Metachlorperoxibenzosäure, Perchlorsäure, Perborate, Peracetate, Persulfate, Peroxide oder Sauer- stoffspezies und deren Radikale wie OH, OOH, Singulettsauer- stoff , Superoxid (02 ") , Ozonid, Dioxygenyl-Kation (02 +) , Di- oxirane, Dioxetane oder Fremy Radikale eingesetzt werden. Vorzugsweise werden solche Oxidationsmittel eingesetzt, die entweder durch die entsprechenden Oxidoreduktasen generiert werden können z.B. Dioxirane aus Laccasen plus Carbonylen oder die chemisch den Mediator regenerieren können oder diesen di- rekt umsetzen können.
Die Erfindung betrifft auch die Verwendung von Substanzen, welche erfindungsgemäß als Mediatoren geeignet sind zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materia- lien oder ähnlichen Stoffen.
Die Wirksamkeit des Mehrkomponentensystems beim Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen ist häufig nochmals gesteigert, wenn neben den genannten Bestandteilen noch Mg Ionen vorhanden sind.
Die Mg Ionen können beispielsweise als Salz, wie z.B. MgS04, eingesetzt werden. Die Konzentration liegt im Bereich von 0,1 - 2 mg/g ligninhaltigern Material, vorzugsweise bei 0,2 - 0,6 mg/g.
In manchen Fällen läßt sich eine weitere Steigerung der Wirksamkeit des erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystems dadurch erreichen, daß das Mehrkomponentensystem neben den Mg Ionen auch Komplexbildner wie z.B. Ethylendiamintetraessigsäure (ED- TA) , Diethylentriaminpentaessigsäure (DTPA) , Hydroxyethylen- diamintriessigsäure (HEDTA) , Diethylentriaminpentamethylen- phosphonsäure (DTMPA) , Nitrilotriessigsäure (NTA) , Polyphos- phorsäure (PPA) etc. enthält. Die Konzentration liegt im Bereich von 0,2 - 5 mg/g ligninhaltigem Material, vorzugsweise bei 1 - 3 mg.
Der Einsatz des erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystems in einem Verfahren zu Behandeln von Lignin erfolgt beispielsweise dadurch, daß man die jeweils ausgewählten Komponenten a) bis c) gemäß Anspruch 1 gleichzeitig oder in beliebiger Reihenfolge mit einer wässrigen Suspension des ligninhaltigen Materials mischt . Vorzugsweise wird ein Verfahren unter Einsatz des erfindungsgemaßen Mehrkomponentensystems in Gegenwart von Sauerstoff oder Luft bei Normaldruck bis 10 bar und in einem pH-Bereich von 2 bis 11, bei einer Temperatur von 20 bis 95°C, vorzugs- weise 40 - 95°C, und einer Stoffdichte von 0,5 bis 40 % durchgeführt .
Ein für den Einsatz von Enzymen bei der Zellstoffbleiche ungewöhnlicher und überraschender Befund ist, daß beim Einsatz des erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystems eine Steigerung der Stoffdichte eine erhebliche Steigerung der Kappaemiedrigung ermöglicht .
Aus ökonomischen Gründen bevorzugt wird ein erfindungsgemäßes Verfahren bei Stoffdichten von 8 bis 35 %, besonders bevorzugt 9 bis 15 % durchgeführt .
Überraschenderweise zeigte sich ferner, daß eine saure Wäsche (pH 2 bis 6, vorzugsweise 4 bis 5) oder Q-Stufe (pH-Wert 2 bis 6, vorzugsweise 4 bis 5) vor der Enzym-Mediatorstufe bei manchen Zellstoffen zu einer erheblichen Kappazahlerniedrigung im Vergleich zur Behandlung ohne diese spezielle Vorbehandlung führt. In der Q-Stufe werden als Chelatbildner die zu diesem Zwecke üblichen Substanzen (wie z.B. EDTA, DTPA) eingesetzt. Sie werden vorzugsweise in Konzentrationen von 0,1 % bis 1 % (w/w bezogen auf trockenen Zellstoff), besonders bevorzugt 0,1 % bis 0,5 % (w/w bezogen auf trockenen Zellstoff), eingesetzt.
Im erfindungsgemäßen Verfahren werden vorzugsweise 0,01 bis 100.000 IU Enzym pro g ligninhaltiges Material eingesetzt. Besonders bevorzugt werden 0,1 bis 100 insbesondere bevorzugt werden 1 bis 40 IU Enzym pro g ligninhaltiges Material eingesetzt (1 U entspricht dem Umsatz von 1 μmol
2,2' -Azino-bis (3-ethyl-benzothiazolin-6-sulfonsäure-diammonium salz) (ABTS) / min / ml Enzym Im erfindungsgemäßen Verfahren werden vorzugsweise 0,01 mg bis 100 mg Oxidationsmittel pro g ligninhaltigern Material eingesetzt. Besonders bevorzugt werden 0,01 bis 50 mg Oxidationsmittel pro g ligninhaltigern Material eingesetzt.
Im erfindungsgemäßen Verfahren werden vorzugsweise 0,5 bis 80 mg Mediator pro g ligninhaltigem Material eingesetzt. Besonders bevorzugt werden 0,5 bis 40 mg Mediator pro g ligninhaltigem Material eingesetzt.
Gleichzeitig können Reduktionsmittel zugegeben werden, die zusammen mit den vorhandenen Oxidationsmitteln zur Einstellung eines bestimmten Redoxpotentials dienen.
Als Reduktionsmittel können Natrium-Bisulfit, Natrium-Dithio- nit, Ascorbinsäure, ThioVerbindungen, Mercaptoverbindungen oder Glutathion etc. eingesetzt werden.
Die Reaktion läuft beispielsweise bei Laccase unter Luft- oder Sauerstoffzufuhr oder Sauerstoff- bzw. Luftüberdruck ab, bei den Peroxidasen (z.B. Ligninperoxidasen, Manganperoxidasen) mit Wasserstoffperoxid. Dabei können beispielsweise der Sauerstoff auch durch Wasserstoffperoxid + Katalase und Wasserstoffperoxid durch Glucose + GOD oder andere Systeme in situ generiert werden.
Außerdem können dem System Radikalbildner oder Radikalfänger (Abfangen von beispielsweise OH oder OOH Radikalen) zugesetzt werden. Diese können das Zusammenspiel innerhalb der Red/Ox- und Radikalmediatoren verbessern.
Der Reaktionslösung können auch weitere Metallsalze zugegeben werden.
Diese sind im Zusammenwirken mit Chelatbildnern als Radikalbildner oder Red/Ox-Zentren wichtig. Die Salze bilden in der Reaktionslösung Kationen. Solche Ionen sind u.a. Fe , Fe3+' Mn2+, Mn3+, Mn4+, Cu2+, Ca2+, Ti3+, Cer4+, Al3+. Die in der Lösung vorhandenen Chelate können darüber hinaus als Mimicsubstanzen für die Enzyme, beispielsweise für die Laccasen (Kupferkomplexe) oder für die Lignin- oder Manganper- oxidasen (Hamkomplexe) dienen. Unter Mimicsubstanzen sind solche Stoffe zu verstehen, die die prosthetischen Gruppen von (hier) Oxidoreduktasen simulieren und z.B. Oxidationsreaktio- nen katalysieren können.
Weiterhin kann dem Reaktionsgemisch NaOCl zugesetzt werden. Diese Verbindung kann im Zusammenspiel mit Wasserstoffperoxid Singulettsauerstoff bilden.
Schließlich ist es auch möglich, unter Einsatz von Detergenti- en zu arbeiten. Als solche kommen nicht-ionische, anionische, kationische und amphotere Tenside in Betracht. Die Detergenti- en können die Penetration der Enzyme und Mediatoren in die Faser verbessern.
Ebenso kann es für die Reaktion förderlich sein, Polysacchari- de und/oder Proteine zuzusetzen. Hier sind insbesondere als Polysaccharide Glucane, Mannane, Dextrane, Lävane, Pektine, Alginate oder Pflanzengummis und/oder eigene von den Pilzen gebildete oder in der Mischkultur mit Hefen produzierte Poly- saccharide und als Proteine Gelantine und Albumin zu nennen.
Diese Stoffe dienen hauptsächlich als Schutzkolloide für die Enzyme .
Weitere Proteine, die zugesetzt werden können, sind Proteasen wie Pepsin, Bromelin, Papain usw.. Diese können u.a. dazu dienen, durch den Abbau des im Holz vorhandenen Extensins C, hydroxyprolinreiches Protein, einen besseren Zugang zum Lignin zu erreichen.
Als weitere Schutzkolloide kommen Aminosäuren, Einfachzucker, Oligomerzucker, PEG-Typen der verschiedensten Molekulargewichte, Polyethylenoxide, Polyethylenimine und Po- lydimethylsiloxane in Frage.
Das erfindungsgemäße Verfahren kann nicht nur bei der Deligni- fizierung (Bleiche) von Sulfat-, Sulfit-, Organosol-, o.a. Zellstoffen und von Holzstoffen eingesetzt werden, sondern auch bei der Herstellung von Zellstoffen allgemein, sei es aus Holz- oder Einjahrespflanzen, wenn eine Defibrillierung durch die üblichen Kochverfahren (verbunden eventuell mit mechani- sehen Verfahren oder Druck) d.h. eine sehr schonende Kochung bis zu Kappazahlen, die im Bereich von ca. 50 - 120 Kappa liegen können, gewährleistet ist.
Bei der Bleiche von Zellstoffen wie auch bei der Herstellung von Zellstoffen kann die Behandlung mehrfach wiederholt werden, entweder nach Wäsche und Extraktion des behandelten Stoffes mit NaOH oder ohne diese Zwischenschritte. Dies führt zu noch wesentlich weiter reduzierbaren Kappawerten und zu erheblichen Weißesteigerungen. Ebenso kann vor der Enzym/Mediator- behandlung eine 02-Stufe eingesetzt werden oder auch wie bereits erwähnt eine sau e Wäsche oder Q-Stufe (Chelatstufe) ausgeführt werden.
Im folgenden wird Erfindung anhand von Beispielen näher erläutert:
Beispiel 1
Enzy atische Bleiche mit 8-Hydroxy-5-nitrosochinolin und Softwood Sulfatzellstoff
5 g atro Zellstoff (Softwood 0 delignifiziert) , Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben: A) 20 ml Leitungswasser werden mit 65,3 mg 8-Hydroxy-5-nitrosochinolin unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 mol/1 H2S04-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4,5 resultiert.
B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trame- tes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 15 U (1 U = Umsatz von 1 μmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert .
Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt . Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkne- ter gemixt.
Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktionsbombe gegeben und unter 1 - 10 bar Sauerstoffüberdruck für 1 - 4 Stunden inkubiert . Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zellstoff extrahiert.
Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt. Ergebnis vergl . Tabelle 1
Beispiel 2
Enzymatische Bleiche mit 2, 4-Dihydroxy-3 -nitrosopyridin und
Softwood Sulfatzellstoff
5 g atro Zellstoff (Softwood 02 delignifiziert) , Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
A) 20 ml Leitungswasser werden mit 61,2 mg
2, 4-Dihydroxy-3-nitrosopyridin unter Rühren versetzt, der pH- Wert mit 0,5 mol/1 H2S04-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4,5 resultiert.
B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trame- tes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 15 U (1 U = Umsatz von 1 μmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert . Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt .
Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkne- ter gemixt . Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktionsbombe gegeben und unter 1 - 10 bar Sauerstoffüberdruck für 1 - 4 Stunden inkubiert .
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zellstoff extrahiert.
Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt. Ergebnis vergl. Tabelle 1
Beispiel 3
Enzym tische Bleiche mit 3-Hydroxy-2-mercaptopyridin und Softwood Sulfatzellstoff
5 g atro Zellstoff (Softwood 02 delignifiziert) , Stoffdichte
30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
A) 20 ml Leitungswasser werden mit 47,7 mg
3-Hydroxy-2-mercaptopyridin unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 mol/1 H2S04-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4,5 resultiert.
B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trame- tes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 15 U (1 U = Umsatz von 1 μmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert . Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt .
Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkne- ter gemixt .
Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktions- bombe gegeben und unter 1 - 10 bar SauerstoffÜberdruck für 1 -
4 Stunden inkubiert .
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zellstoff extrahiert. Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt. Ergebnis vergl. Tabelle 1 Beispiel 4
Enzymatische Bleiche mit
2, 6-Dihydroxy-3-nitrosopyridin-4-carbonsäure und Softwood
Sulfatzellstoff
5 g atro Zellstoff (Softwood 02 delignifiziert) , Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
A) 20 ml Leitungswasser werden mit 69,1 mg
2, 6-Dihydroxy-3-nitrosopyridin-4-carbonsäure unter Rühren ver- setzt, der pH-Wert mit 0,5 mol/1 H2S04-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4,5 resultiert .
B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trame- tes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 15 U (1 U = Umsatz von 1 μmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert .
Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt . Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkne- ter gemixt.
Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktionsbombe gegeben und unter 1 - 10 bar Sauerstoffüberdruck für 1 -
4 Stunden inkubiert .
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zellstoff extrahiert.
Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt. Ergebnis vergl. Tabelle 1 Beispiel 5 Enzymatische Bleiche mit 2 , 6-Diamino-3 -nitrosopyridin und Softwood Sulfatzellstoff
5 g atro Zellstoff (Softwood 02 delignifiziert) , Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben: A) 20 ml Leitungswasser werden mit 51,8 mg
2, 6-Diamino-3 -nitrosopyridin unter Rühren versetzt, der pH- Wert mit 0,5 mol/1 H2S04-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4,5 resultiert. B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trame- tes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 15 U (1 U = Umsatz von 1 μmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert . Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt .
Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkne- ter gemixt . Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktions- bombe gegeben und unter 1 - 10 bar Sauerstoffüberdruck für 1 - 4 Stunden inkubiert .
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zellstoff extrahiert. Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt . Ergebnis vergl. Tabelle 1
Beispiel 6 Enzymatische Bleiche mit 2, 6-Dihydroxy-3-nitrosopyridin und Softwood Sulfatzellstoff
5 g atro Zellstoff (Softwood 02 delignifiziert) , Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben: A) 20 ml Leitungswasser werden mit 52,6 mg
2, 6-Dihydroxy-3-nitrosopyridin unter Rühren versetzt, der pH- Wert mit 0,5 mol/1 H2S04-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4,5 resultiert. B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trame- tes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 15 U (1 U = Umsatz von 1 μmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert.
Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt . Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkne- ter gemixt . Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktions- bombe gegeben und unter 1 - 10 bar Sauerstoffüberdruck für 1 4 Stunden inkubiert .
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zellstoff extrahiert.
Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt . Ergebnis vergl. Tabelle 1
Beispiel 7
Enzymatische Bleiche mit 2, -Dihydroxy-3-nitrosochinolin und
Softwood Sulfatzellstoff
5 g atro Zellstoff (Softwood 02 delignifiziert) , Stoffdichte
30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
A) 20 ml Leitungswasser werden mit 71,3 mg
2, 4-Dihydroxy-3-nitrosochinolin unter Rühren versetzt, der pH- Wert mit 0,5 mol/1 H2S04-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4,5 resultiert.
B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trame- tes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 15 U (1 U = Umsatz von 1 μmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert . Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüll .
Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkne- ter gemixt . Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktions- bombe gegeben und unter 1 - 10 bar SauerstoffÜberdruck für 1 -
4 Stunden inkubiert .
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zellstoff extrahiert. Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt. Ergebnis vergl. Tabelle 1 Tabelle 1
Ergebnisse Beispiel 1 bis 7: Enzymdosage jeweils 15 U/g Zellstoff, Inkubationszeit jeweils 2 h.
Substanz Mediatordosage Ligninabbau [mg/5g Zellstoff] [%]
8 -Hydroxy-5 -nitrosochinolin 65,3 11,6 2, 4-Dihydroxy-3 -nitrosopyridin 52.6 22,7 2 -Mercapto-3 -pyridinol 47.7 13,4
2, 6-Dihydroxy-3 -nitrosopyridin -4-carbonsäure 69,1 15,1
2, 6-Diamino-3 -nitrosopyridin 51,8 9,4 2, 6-Dihydroxy-3 -nitrosopyridin 52,6 20,8 3-Nitrosochinolin-2, 4-diol 71,3 38,8

Claims

Patentansprüche:
1. Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen enthaltend a. ggf. mindestens einen Oxidationskatalysator und b. mindestens ein geeignetes Oxidationsmittel und c. mindestens einen Mediator, dadurch gekennzeichnet, daß der Mediator ausgewählt ist aus der Gruppe Hydroxypyridine, Aminopyridine, Hydroxychinoline, Aminochinoline, Hydroxyisochinoline, Aminoisochinoline, mit zu den Hydroxy- oder Aminogruppen ortho- oder para-ständigen Nitroso- oder Mercapto- substituenten, Tautomere der genannten Verbindungen sowie deren Salze, Ether und Ester.
2. Mehrkomponentensystem gemäß Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß als Mediator (Komponente c) mindestens eine Verbindung ausgewählt aus der Gruppe der Verbindungen der allgemeinen Formel (I) , (II) oder (III)
sowie deren Tautomere, Salze, Ether oder Ester vorhanden ist, wobei in den Formeln (I) , (II) oder (III) zwei zueinander ortho- oder para- ständige Reste R1 Hydroxy- und Nitrosorest oder Hydroxy- und Mercaptorest oder Nitrosorest und Aminorest bedeuten und die übrigen Reste R1 gleich oder verschieden sind und aus- gewählt sind aus der Gruppe Wasserstoff-, Halogen-, Hydroxy-, Mercapto-, Formyl-, Cyano-, Carbamoyl-, Carboxyrest, Ester und Salz des Carboxyrests, Sulfonorest, Ester und Salz des Sulfo- norests, Sulfamoyl-, Nitro-, Nitroso-, Amino-, Phenyl-, Aryl-C1-C5-alkyl-, C1-C12-Alkyl-, C1-C5-Alkoxy- , C1-C10-Carbonyl-, Carbonyl-C-L-Cg-alkyl- , Phospho-, Phosphono-, Phosphono-oxyrest, Ester und Salz des Phosphonooxyrests und wobei Carbamoyl-, Sulfamoyl-, Amino-, Mercapto- und Phenylre- ste unsubstituiert oder ein- oder mehrfach mit einem Rest R2 substituiert sein können und die Aryl-C1-C5-alkyl-, C1-C12-Alkyl-, C1-C5-Alkoxy- , C1-C10-Carbonyl-, Carbonyl-C-L-Cg-alkylreste gesättigt oder ungesättigt, verzweigt oder unverzweigt sein können und mit ei- nem Rest R2 ein- oder mehrfach substituiert sein können, wobei R2 gleich oder verschieden ist und Hydroxy-, Formyl-, Cyano-, Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Carbamoyl-, Sulfono-, Sulfamoyl-, Nitro-, Nitroso-, Amino-, Phenyl-, C-^-Cς-Alkyl-, C-j_-C5-Alkoxyrest oder C-L-Cς-Alkylcarbonylrest bedeutet und je zwei Reste R-1- oder zwei Reste R^ oder R und R paarweise über eine Brücke [-CR3R4-]m mit m gleich 1,2, 3 oder 4 verknüpft sein können und R3 und R4 gleich oder verschieden sind und Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Phenyl-, C1-C5-Alkyl-,
C-|_-C5-Alkoxyrest oder C^-Cg-Alkylcarbonylrest bedeuten und eine oder mehrere nicht benachbarte Gruppen [-CR3R4-] durch Sauerstoff, Schwefel oder einen ggf. mit C-j_-C5-Alkyl- substituierten Iminorest und zwei benachbarte Gruppen [-CR3R4-] durch eine Gruppe [-CR3=R4-] ersetzt sein können.
3. Mehrkomponentensystem gemäß einem der Ansprüche 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, daß als Mediator mindestens eine Verbindung, ausgewählt aus der Gruppe 2, 6-Dihydroxy-3 -nitrosopyridin,
2, 3-Dihydroxy-4-nitrosopyridin, 2 , 6-Dihydroxy-3-nitrosopyridin-4-carbonsäure, 2, 4-Dihydroxy-3-nitrosopyridin, 3-Hydroxy-2-mercaptopyridin, 2-Hydroxy-3-mercaptopyridin, 2, 6-Diamino-3-nitrosopyridin, 2, 6-Diamino-3-nitroso-pyridin-4-carbonsäure,
2-Hydroxy-3 -nitrosopyridin, 3-Hydroxy-2-nitrosopyridin, 2-Mercapto-3-nitrosopyridin, 3 -Mercapto-2-nitrosopyridin, 2-Amino-3-nitrosopyridin, 3 -Amino-2-nitrosopyridin, 2, 4-Dihydroxy-3-nitrosochinolin, 8-Hydroxy-5-nitrosochinolin, 2, 3 -Dihydroxy-4-nitrosochinolin, 3-Hydroxy-4-nitrosoisochinolin,
4-Hydroxy-3-nitrosoisochinolin, 8-Hydroxy-5-nitrosoisochinolin und Tautomere der genannten Verbindungen eingesetzt wird.
4. Mehrkomponentensystem gemäß einem der Ansprüche 1 bis 3, dadurch gekennzeichnet, daß als Mediator mindestens eine Verbindung, ausgewählt aus der Gruppe 2, 6-Dihydroxy-3-nitrosopyridin, 2, 3 -Dihydroxy-4-nitrosopyridin, 2 , 6-Dihydroxy-3-nitrosopyridin-4-carbonsäure, 2 , 4-Dihydroxy-3 -nitrosopyridin, 3-Hydroxy-2-mercaptopyridin, 2-Hydroxy-3-mercaptopyridin, 2, 6-Diamino-3-nitrosopyridin, 2, 6-Diamino-3-nitroso-pyridin-4-carbonsäure,
2-Hydroxy-3-nitrosopyridin, 3-Hydroxy-2-nitrosopyridin,
2-Mercapto-3-nitrosopyridin, 3-Mercapto-2-nitrosopyridin,
2-Amino-3-nitrosopyridin, 3-Amino-2-nitrosopyridin,
2, 4-Dihydroxy-3-nitrosochinolin, 8-Hydroxy-5-nitrosochinolin, 2, 3-Dihydroxy-4-nitrosochinolin,
3-Hydroxy-4-nitrosoisochinolin, 4-Hydroxy-3-nitrosoisochinolin und 8-Hydroxy-5-nitrosoisochinolin und Tautomere dieser Verbinungen eingesetzt wird.
5. Mehrkomponentensystem gemäß einem der Ansprüche 1 bis 4, dadurch gekennzeichnet, daß es mindestens einen Oxidationskatalysator umfaßt .
6. Mehrkomponentensystem gemäß Anspruch 5, dadurch gekenn- zeichnet, daß als Oxidationskatalysator Enzym eingesetzt wird.
7. Mehrkomponentensystem gemäß einem der Ansprüche 1 bis 6, dadurch gekennzeichnet, daß als Enzym Laccase eingesetzt wird.
8. Mehrkomponentensystem gemäß einem der Ansprüche 1 bis 7, dadurch gekennzeichnet, daß als Oxidationsmittel Luft, Sauerstoff, Ozon, H202, organische Peroxide, Persäuren wie die Peressigsäure, Perameisensäure, Perschwefelsäure, Persalpetersäure, Metachlorperoxibenzosäure, PerChlorsäure, Perborate, Peracetate, Persulfate, Peroxide oder Sauerstoffspezies und deren Radikale wie OH', 00H", Singulettsauer- stoff, Superoxid (02"~), Ozonid, Dioxygenyl-Kation (02 +) , Di- oxirane, Dioxetane oder Fremy Radikale eingesetzt werden.
9. Verfahren zum Behandeln von Lignin, dadurch gekennzeichnet, daß die jeweiligen Komponenten a) bis c) wie in Anspruch 1 genannt gleichzeitig oder in beliebiger Reihenfolge mit einer wassrigen Suspension des ligninhaltigen Materials gemischt werden.
10. Verwendung von Mediatoren wie in Anspruch 1 als Komponente c genannt zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen.
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Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US8153804B2 (en) 2005-08-02 2012-04-10 Lexicon Pharmaceuticals, Inc. Aryl pyridines and methods of their use

Families Citing this family (31)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US6034047A (en) * 1998-09-04 2000-03-07 Au; Van Bleach detergent compositions comprising nitrones and nitroso spin traps
WO2002060378A2 (en) 2000-12-21 2002-08-08 Nitromed, Inc. Substituted aryl compounds as cyclooxygenase-2 selective inhibitors, compositions and methods of use
DK1362844T3 (da) 2001-01-26 2008-04-14 Btg Int Ltd Benzylaminanalog
US20100074949A1 (en) 2008-08-13 2010-03-25 William Rowe Pharmaceutical composition and administration thereof
US6706699B2 (en) 2001-06-21 2004-03-16 Ariad Pharmaceuticals, Inc. Quinolines and uses thereof
ES2263058T3 (es) 2002-08-19 2006-12-01 Glaxo Group Limited Derivados de pirimidina como inhibidores selectivos de cox-2.
GB0221443D0 (en) 2002-09-16 2002-10-23 Glaxo Group Ltd Pyridine derivates
FI20031904A (fi) * 2003-12-23 2005-06-24 Kemira Oyj Menetelmä lignoselluloosatuotteen muokkaamiseksi
US8354427B2 (en) 2004-06-24 2013-01-15 Vertex Pharmaceutical Incorporated Modulators of ATP-binding cassette transporters
BR122018075478B8 (pt) 2004-06-24 2023-10-31 Vertex Pharma moduladores de transportadores de cassete de ligação de atp
WO2006045010A2 (en) 2004-10-20 2006-04-27 Resverlogix Corp. Stilbenes and chalcones for the prevention and treatment of cardiovascular diseases
EP1909788A2 (de) 2005-07-29 2008-04-16 Resverlogix Corp. Pharmazeutische zusammensetzungen zur prävention und behandlung komplexer erkrankungen und deren freisetzung mittels einsetzbarer medizinprodukte
HUE049976T2 (hu) 2005-12-28 2020-11-30 Vertex Pharma N-[2,4-bisz(1,1-dimetil-etil)-5-hidroxi-fenil]-1,4-dihidro-4-oxo-kinolin-3-karboxamid amorf alakjának gyógyászati kompozíciói
CN101472944B (zh) * 2006-06-13 2014-05-28 赫里克斯生物医疗公司 用于诱导细胞外基质蛋白合成的肽片段
US8318941B2 (en) 2006-07-06 2012-11-27 Bristol-Myers Squibb Company Pyridone/hydroxypyridine 11-beta hydroxysteroid dehydrogenase type I inhibitors
DK2118074T3 (en) 2007-02-01 2014-03-10 Resverlogix Corp Compounds for the prevention and treatment of cardiovascular diseases
RU2520098C2 (ru) 2008-06-26 2014-06-20 Ресверлоджикс Корп. Способы получения производных хиназолинона
JP5635535B2 (ja) 2009-01-08 2014-12-03 レスバーロジックス コーポレイション 心血管疾患の予防および治療のための化合物
CA2992231C (en) 2009-03-18 2022-03-29 Resverlogix Corp. Phenyl-quinazolin-4(3h)-one and phenyl-pyrido[2,3-d]pyrimidin-4(3h)-one derivatives and compositions thereof useful as anti-inflammatory agents
SG10201504084QA (en) 2009-03-20 2015-06-29 Vertex Pharma Process for making modulators of cystic fibrosis transmembrane conductance regulator
KR20190091564A (ko) 2009-04-22 2019-08-06 리스버로직스 코퍼레이션 신규한 소염제
US8802700B2 (en) 2010-12-10 2014-08-12 Vertex Pharmaceuticals Incorporated Modulators of ATP-Binding Cassette transporters
CN103945848B (zh) 2011-11-01 2016-09-07 雷斯韦洛吉克斯公司 被取代的喹唑啉酮的口服即释制剂
CN109966264A (zh) 2012-02-27 2019-07-05 沃泰克斯药物股份有限公司 药物组合物及其施用
WO2014080290A2 (en) 2012-11-21 2014-05-30 Rvx Therapeutics Inc. Cyclic amines as bromodomain inhibitors
WO2014080291A2 (en) 2012-11-21 2014-05-30 Rvx Therapeutics Inc. Biaryl derivatives as bromodomain inhibitors
CA2895905A1 (en) 2012-12-21 2014-06-26 Zenith Epigenetics Corp. Novel heterocyclic compounds as bromodomain inhibitors
WO2014143609A1 (en) 2013-03-11 2014-09-18 Bristol-Myers Squibb Company Isoquinolines as potassium ion channel inhibitors
CN107250113B (zh) 2014-10-07 2019-03-29 弗特克斯药品有限公司 囊性纤维化跨膜传导调节蛋白的调节剂的共晶
KR102662814B1 (ko) 2015-03-13 2024-05-03 리스버로직스 코퍼레이션 보체 관련 질환을 치료하기 위한 조성물 및 치료 방법
CN107245896A (zh) * 2017-06-21 2017-10-13 昆明理工大学 一种提高纸浆漂白效率的方法

Family Cites Families (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DK77393D0 (da) * 1993-06-29 1993-06-29 Novo Nordisk As Aktivering af enzymer
EP0717143A1 (de) * 1994-12-16 1996-06-19 Lignozym GmbH Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen sowie Verfahren zu seiner Anwendung

Non-Patent Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
See references of WO9826127A1 *

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US8153804B2 (en) 2005-08-02 2012-04-10 Lexicon Pharmaceuticals, Inc. Aryl pyridines and methods of their use

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Publication number Publication date
DE59702358D1 (de) 2000-10-19
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BR9714387A (pt) 2000-05-16

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