FI110698B - Lignoselluloosamateriaalien proteaasilla katalysoidut käsittelyt - Google Patents
Lignoselluloosamateriaalien proteaasilla katalysoidut käsittelyt Download PDFInfo
- Publication number
- FI110698B FI110698B FI925352A FI925352A FI110698B FI 110698 B FI110698 B FI 110698B FI 925352 A FI925352 A FI 925352A FI 925352 A FI925352 A FI 925352A FI 110698 B FI110698 B FI 110698B
- Authority
- FI
- Finland
- Prior art keywords
- pulp
- protease
- bleaching
- enzyme
- process according
- Prior art date
Links
- 239000012978 lignocellulosic material Substances 0.000 title 1
- 239000004365 Protease Substances 0.000 claims description 66
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims description 54
- 102100037486 Reverse transcriptase/ribonuclease H Human genes 0.000 claims description 39
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims description 33
- 235000019419 proteases Nutrition 0.000 claims description 27
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 26
- 108090000526 Papain Proteins 0.000 claims description 18
- 229940055729 papain Drugs 0.000 claims description 18
- 235000019834 papain Nutrition 0.000 claims description 18
- 238000004061 bleaching Methods 0.000 claims description 15
- 238000000605 extraction Methods 0.000 claims description 14
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims description 14
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims description 14
- 239000000243 solution Substances 0.000 claims description 13
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 11
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 11
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims description 11
- 108010059892 Cellulase Proteins 0.000 claims description 10
- 101710129170 Extensin Proteins 0.000 claims description 8
- OSVXSBDYLRYLIG-UHFFFAOYSA-N dioxidochlorine(.) Chemical compound O=Cl=O OSVXSBDYLRYLIG-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 6
- 101710121765 Endo-1,4-beta-xylanase Proteins 0.000 claims description 5
- PMMYEEVYMWASQN-DMTCNVIQSA-N Hydroxyproline Chemical compound O[C@H]1CN[C@H](C(O)=O)C1 PMMYEEVYMWASQN-DMTCNVIQSA-N 0.000 claims description 4
- 229920001131 Pulp (paper) Polymers 0.000 claims description 4
- PMMYEEVYMWASQN-UHFFFAOYSA-N dl-hydroxyproline Natural products OC1C[NH2+]C(C([O-])=O)C1 PMMYEEVYMWASQN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- 229960002591 hydroxyproline Drugs 0.000 claims description 4
- FGMPLJWBKKVCDB-UHFFFAOYSA-N trans-L-hydroxy-proline Natural products ON1CCCC1C(O)=O FGMPLJWBKKVCDB-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- 239000004155 Chlorine dioxide Substances 0.000 claims description 3
- 235000019398 chlorine dioxide Nutrition 0.000 claims description 3
- ZAMOUSCENKQFHK-UHFFFAOYSA-N Chlorine atom Chemical compound [Cl] ZAMOUSCENKQFHK-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- 102000029816 Collagenase Human genes 0.000 claims description 2
- 108060005980 Collagenase Proteins 0.000 claims description 2
- QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N atomic oxygen Chemical compound [O] QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- 239000000460 chlorine Substances 0.000 claims description 2
- 229910001902 chlorine oxide Inorganic materials 0.000 claims description 2
- 230000003301 hydrolyzing effect Effects 0.000 claims description 2
- 108010003855 mesentericopeptidase Proteins 0.000 claims description 2
- 239000001301 oxygen Substances 0.000 claims description 2
- 229910052760 oxygen Inorganic materials 0.000 claims description 2
- 239000012670 alkaline solution Substances 0.000 claims 3
- MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N Hydrogen peroxide Chemical compound OO MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- 230000008595 infiltration Effects 0.000 claims 2
- 238000001764 infiltration Methods 0.000 claims 2
- -1 thermosolysins Proteins 0.000 claims 2
- 241000233866 Fungi Species 0.000 claims 1
- 101710180399 Glycine-rich protein Proteins 0.000 claims 1
- 108010056079 Subtilisins Proteins 0.000 claims 1
- 102000005158 Subtilisins Human genes 0.000 claims 1
- 102100028262 U6 snRNA-associated Sm-like protein LSm4 Human genes 0.000 claims 1
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 claims 1
- 229920005610 lignin Polymers 0.000 description 25
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 15
- 239000002023 wood Substances 0.000 description 14
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 12
- 229920002678 cellulose Polymers 0.000 description 9
- 235000010980 cellulose Nutrition 0.000 description 9
- 102000057297 Pepsin A Human genes 0.000 description 8
- 108090000284 Pepsin A Proteins 0.000 description 8
- 229940106157 cellulase Drugs 0.000 description 8
- 239000001913 cellulose Substances 0.000 description 8
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 8
- 239000000835 fiber Substances 0.000 description 8
- 229940111202 pepsin Drugs 0.000 description 8
- 108010004032 Bromelains Proteins 0.000 description 6
- 235000019835 bromelain Nutrition 0.000 description 6
- 206010061592 cardiac fibrillation Diseases 0.000 description 6
- 230000002600 fibrillogenic effect Effects 0.000 description 6
- 210000002421 cell wall Anatomy 0.000 description 5
- 108010062085 ligninase Proteins 0.000 description 5
- 239000000463 material Substances 0.000 description 5
- BTBUEUYNUDRHOZ-UHFFFAOYSA-N Borate Chemical compound [O-]B([O-])[O-] BTBUEUYNUDRHOZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N Glycine Chemical compound NCC(O)=O DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 229910019142 PO4 Inorganic materials 0.000 description 4
- 239000012632 extractable Substances 0.000 description 4
- NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K phosphate Chemical compound [O-]P([O-])([O-])=O NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 4
- 239000010452 phosphate Substances 0.000 description 4
- QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-L Sulfate Chemical compound [O-]S([O-])(=O)=O QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 3
- 239000002585 base Substances 0.000 description 3
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 3
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-M hydroxide Chemical compound [OH-] XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- 238000011534 incubation Methods 0.000 description 3
- 239000011159 matrix material Substances 0.000 description 3
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 3
- 239000000123 paper Substances 0.000 description 3
- 239000011541 reaction mixture Substances 0.000 description 3
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 3
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 2
- 239000004471 Glycine Substances 0.000 description 2
- 102000003992 Peroxidases Human genes 0.000 description 2
- LSNNMFCWUKXFEE-UHFFFAOYSA-N Sulfurous acid Chemical compound OS(O)=O LSNNMFCWUKXFEE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000010521 absorption reaction Methods 0.000 description 2
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 description 2
- 239000000872 buffer Substances 0.000 description 2
- 238000003776 cleavage reaction Methods 0.000 description 2
- 238000010411 cooking Methods 0.000 description 2
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 2
- 230000035515 penetration Effects 0.000 description 2
- 238000003359 percent control normalization Methods 0.000 description 2
- 238000002203 pretreatment Methods 0.000 description 2
- 230000007017 scission Effects 0.000 description 2
- 239000002002 slurry Substances 0.000 description 2
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 2
- 244000099147 Ananas comosus Species 0.000 description 1
- 235000007119 Ananas comosus Nutrition 0.000 description 1
- KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-K Citrate Chemical compound [O-]C(=O)CC(O)(CC([O-])=O)C([O-])=O KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 1
- 239000001828 Gelatine Substances 0.000 description 1
- 229920002488 Hemicellulose Polymers 0.000 description 1
- ONIBWKKTOPOVIA-BYPYZUCNSA-N L-Proline Chemical compound OC(=O)[C@@H]1CCCN1 ONIBWKKTOPOVIA-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N L-tyrosine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 1
- 108010059896 Manganese peroxidase Proteins 0.000 description 1
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 1
- VCUFZILGIRCDQQ-KRWDZBQOSA-N N-[[(5S)-2-oxo-3-(2-oxo-3H-1,3-benzoxazol-6-yl)-1,3-oxazolidin-5-yl]methyl]-2-[[3-(trifluoromethoxy)phenyl]methylamino]pyrimidine-5-carboxamide Chemical compound O=C1O[C@H](CN1C1=CC2=C(NC(O2)=O)C=C1)CNC(=O)C=1C=NC(=NC=1)NCC1=CC(=CC=C1)OC(F)(F)F VCUFZILGIRCDQQ-KRWDZBQOSA-N 0.000 description 1
- 241001494479 Pecora Species 0.000 description 1
- 108010029182 Pectin lyase Proteins 0.000 description 1
- 241000228143 Penicillium Species 0.000 description 1
- 108700020962 Peroxidase Proteins 0.000 description 1
- ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N Proline Natural products OC(=O)C1CCCN1 ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- CDBYLPFSWZWCQE-UHFFFAOYSA-L Sodium Carbonate Chemical compound [Na+].[Na+].[O-]C([O-])=O CDBYLPFSWZWCQE-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- VMHLLURERBWHNL-UHFFFAOYSA-M Sodium acetate Chemical compound [Na+].CC([O-])=O VMHLLURERBWHNL-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 108090000787 Subtilisin Proteins 0.000 description 1
- 108090001109 Thermolysin Proteins 0.000 description 1
- 238000002835 absorbance Methods 0.000 description 1
- 239000003513 alkali Substances 0.000 description 1
- 238000003556 assay Methods 0.000 description 1
- 239000003637 basic solution Substances 0.000 description 1
- 238000010170 biological method Methods 0.000 description 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 1
- 229910021538 borax Inorganic materials 0.000 description 1
- 210000000845 cartilage Anatomy 0.000 description 1
- 239000005018 casein Substances 0.000 description 1
- BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N casein, tech. Chemical compound NCCCCC(C(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CC(C)C)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(C(C)O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(COP(O)(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(N)CC1=CC=CC=C1 BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000021240 caseins Nutrition 0.000 description 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 1
- 238000006555 catalytic reaction Methods 0.000 description 1
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 description 1
- 239000002738 chelating agent Substances 0.000 description 1
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 1
- 229960002424 collagenase Drugs 0.000 description 1
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 description 1
- 239000003599 detergent Substances 0.000 description 1
- 238000005265 energy consumption Methods 0.000 description 1
- 238000006911 enzymatic reaction Methods 0.000 description 1
- 229920000159 gelatin Polymers 0.000 description 1
- 235000019322 gelatine Nutrition 0.000 description 1
- 239000011121 hardwood Substances 0.000 description 1
- 210000000003 hoof Anatomy 0.000 description 1
- 239000001257 hydrogen Substances 0.000 description 1
- 229910052739 hydrogen Inorganic materials 0.000 description 1
- 125000004435 hydrogen atom Chemical class [H]* 0.000 description 1
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- 238000005470 impregnation Methods 0.000 description 1
- 239000012535 impurity Substances 0.000 description 1
- 230000002452 interceptive effect Effects 0.000 description 1
- 239000002655 kraft paper Substances 0.000 description 1
- 210000003041 ligament Anatomy 0.000 description 1
- 230000000670 limiting effect Effects 0.000 description 1
- 229910052751 metal Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000002184 metal Substances 0.000 description 1
- 150000002739 metals Chemical class 0.000 description 1
- 238000002156 mixing Methods 0.000 description 1
- 238000012986 modification Methods 0.000 description 1
- 230000004048 modification Effects 0.000 description 1
- 230000036961 partial effect Effects 0.000 description 1
- 239000001814 pectin Substances 0.000 description 1
- 229920001277 pectin Polymers 0.000 description 1
- 235000010987 pectin Nutrition 0.000 description 1
- 108020004410 pectinesterase Proteins 0.000 description 1
- 239000008188 pellet Substances 0.000 description 1
- 108040007629 peroxidase activity proteins Proteins 0.000 description 1
- 239000008363 phosphate buffer Substances 0.000 description 1
- 229920000642 polymer Polymers 0.000 description 1
- 239000011148 porous material Substances 0.000 description 1
- 230000003389 potentiating effect Effects 0.000 description 1
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 description 1
- 239000000047 product Substances 0.000 description 1
- 239000000376 reactant Substances 0.000 description 1
- 230000002829 reductive effect Effects 0.000 description 1
- 210000003491 skin Anatomy 0.000 description 1
- 238000002791 soaking Methods 0.000 description 1
- 239000001632 sodium acetate Substances 0.000 description 1
- 235000017281 sodium acetate Nutrition 0.000 description 1
- 235000010339 sodium tetraborate Nutrition 0.000 description 1
- 239000011122 softwood Substances 0.000 description 1
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 1
- 229910021653 sulphate ion Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000004094 surface-active agent Substances 0.000 description 1
- 210000002435 tendon Anatomy 0.000 description 1
- 230000000930 thermomechanical effect Effects 0.000 description 1
- 230000036962 time dependent Effects 0.000 description 1
- BSVBQGMMJUBVOD-UHFFFAOYSA-N trisodium borate Chemical compound [Na+].[Na+].[Na+].[O-]B([O-])[O-] BSVBQGMMJUBVOD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N tyrosine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000005406 washing Methods 0.000 description 1
- 238000010626 work up procedure Methods 0.000 description 1
- 229920001221 xylan Polymers 0.000 description 1
- 150000004823 xylans Chemical class 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P21/00—Preparation of peptides or proteins
- C12P21/06—Preparation of peptides or proteins produced by the hydrolysis of a peptide bond, e.g. hydrolysate products
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
- A61P25/00—Drugs for disorders of the nervous system
- A61P25/04—Centrally acting analgesics, e.g. opioids
-
- D—TEXTILES; PAPER
- D21—PAPER-MAKING; PRODUCTION OF CELLULOSE
- D21C—PRODUCTION OF CELLULOSE BY REMOVING NON-CELLULOSE SUBSTANCES FROM CELLULOSE-CONTAINING MATERIALS; REGENERATION OF PULPING LIQUORS; APPARATUS THEREFOR
- D21C5/00—Other processes for obtaining cellulose, e.g. cooking cotton linters ; Processes characterised by the choice of cellulose-containing starting materials
- D21C5/005—Treatment of cellulose-containing material with microorganisms or enzymes
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Zoology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Animal Behavior & Ethology (AREA)
- Public Health (AREA)
- Veterinary Medicine (AREA)
- Neurology (AREA)
- Pharmacology & Pharmacy (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Pain & Pain Management (AREA)
- Neurosurgery (AREA)
- Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
- Paper (AREA)
- Polysaccharides And Polysaccharide Derivatives (AREA)
- Chemical Or Physical Treatment Of Fibers (AREA)
- Pharmaceuticals Containing Other Organic And Inorganic Compounds (AREA)
Description
1 'I'-HWiw
Lignoselluloosamateriaalien proteaasilla katalysoidut käsittelyt - Proteaskatalyserad behandling av lignocellu-losamaterial 5 Tämä keksintö koskee puulastujen tai puuhiokkeen entsy maattista käsittelyä, mikä lisää fibrillaatiota ja helpottaa ligniinin poistamista ja valkaisua.
Aikaisemmat entsymaattiset ja biologiset selluloosan kei- 10 tot eivät ota huomioon ekstensiinin läsnäoloa soluseinis- sä. Ekstensiini on erittäin ristiinsitoutunutta proteiinia, jossa on runsaasti proliinia ja hydroksiproliinia, johon eivät ksylanaasit ja peroksidaasit, kuten ligninaa-si, vaikuta. On oletettu, että ligniini on sitoutunut 15 ekstensiiniin ja toimii soluille kannattavana tukiranka na. Ekstensiini tai ligniini immobilisoituu todennäköisemmin soluseiniin sekundäärisen seinän muodostumisen aikana.
20 Ekstensiinin osittainen hajoaminen näyttäisi olevan tär keää tekemään ligniinin helppopääsyisemmäksi uutolle kemiallisessa selluloosan keitossa ja valkaisussa tai vä-hentämään energiankulutusta ja selluloosakuitujen vauri- • · : ,·. oitumista mekaanisen selluloosan keiton aikana.
:·?4 ! ! Tämän keksinnön mukaisesti puulastuja tai puuhioketta kä- ·;· ; sitellään missä tahansa vaiheessa paperinvalmistusmene- telmää, mutta edullisesti ennen ligniinin poistoa tai c * * *.* * valkaisua proteaasientsyymillä lisäämään fibrillointia 30 ja/tai ligniinin poistamisen tai valkaisun tehokkuutta.
• * '·/·· Keksijöiden testit ovat osoittaneet, että proteaasit, pepsiini ja papaiini edistävät ligniinin poistamista • ' . puusta, mahdollisesti pilkkomalla soluseinän proteiini- • t . matriisia. Testit ovat myös osoittaneet, että puuhiok- '35 keet, joita on käsitelty proteaaseilla keksinnön mukai- : : : sesti, osoittavat korkeampaa fibrillaation astetta kuin massat, joita ei ole käsitelty proteaaseilla. Testit ovat 2 110698 osoittaneet, että proteaasikäsittely tuottaa litteämpää kuitua, mikä parantaa paperin pehmeyttä johtuen näistä kuiduista. Proteaasikäsittely voidaan yhdistää peräkkäin tai sekoittaen ksylanaasilla tai ligninaasilla käsittelyn 5 kanssa.
Teoria, joka tukee keksintöä (johon hakijat eivät toivo olevansa sidotut), on sellainen että selluloosapolymeeria on kasveissa pektiinien, ksylaanien (hemiselluloosa), 10 ligniinin ja proteaasien yhteenkudotussa matriisissa.
Proteiinien rakenteellista osuutta on selitetty käyttämällä "loimi-kude"-mallia , mikä ennustaa ekstinsiinien ristiinsitoutunutta proteiiniverkkoa, proteiineja, joissa on runsaasti hydroksiproliinia (HPRP), ja proteiineja, 15 joissa on runsaasti glysiiniä (GRP), jotka voivat olla sitoutuneet ligniiniin ja selluloosaan. Hydrolysoimalla mikä tahansa näistä proteiinisysteemeistä lisääntyy ligniinin poisto. On myös teorisoitu, että ekstinsiini voi sitoa mikrotibrillejä tekemään kuidun, mikä voi selittää, 20 miksi proteaasikäsittelyssä on havaittu lisääntynyttä fibrillointia.
, . Riippuen puulastujen tai massan luonteesta voidaan puu- *· lastuja tai massaa käsitellä suoraan proteaasietsyymiliu- :*25 oksen kanssa. Muissa tapauksissa on toivottavaa esikäsi- : V teliä lastuja tai massaa emäksisellä liuoksella tai sel- j lulaasientsyymiliuoksella poistamaan materiaaleja, jotka voivat päällystää kuituja. Tämä lisää luoksepääsyä, mikä proteaasientsyymillä kuiduissa on ekstinsiineille.
30 : Keksinnön yksi ilmenemismuoto on menetelmä, mihin sisäl- tyy puulastujen pitäminen proteaasietsyymiliuoksessa a- janjakso ja riittävissä olosuhteissa lisäämään ligniinin poistoa, valkaisua tai fibrillaatiota selluloosassa, joka '35 on valmistettu puulastuista.
• · • » > ! Keksinnön eräs toinen ilmenemismuoto on menetelmä, mihin • * » 3 110696 sisältyy selluloosapaperimassan inkubointi proteaasient-syymiliuoksessa ajanjakso ja olosuhteissa, jotka lisäävät ligniinin poistoa, valkaisua tai fibrillatiota massassa.
5 Koska entsyymeihin, joita käytetään patenttivaatimusten menetelmissä, viitataan tavallisesti proteaaseina, huomaavat ammattimiehet, että kaikki proteaasit eivät ole tehokkaita kaikkiin substraatteihin kaikissa olosuhteissa. Mikä tahansa proteaasi, joka kykenee hydrolysoimaan 10 ekstinsiinejä, HPRP:tä ja GRP:tä, pitäisi olla tehokkaita keksinnössä. Kuten esimerkeissä 1 ja 2 osoitettiin jättö-aikaan, hyviä tuloksia lisääntyneen ligniinin poistamisen nimissä on saatu pepsiinillä (CAS nr. 9001-75-6) ja papa-iinilla (CAS nr. 9001-73-4). Bromelaiinin (CAS nr. 37189-15 34-7) ja homeproteaasin ei ole havaittu olevan yhtä teho kasta ligniinin poistossa. Erityisen edullisia proteaase-ja ovat luonnon tai synteettiset proteaasit, jotka ovat aktiivisia vähemmän happamissa tai emäksisimmissä olosuhteissa, koska happamat olosuhteet ovat taipuvaisia hajot-20 tamaan massaa. Esimerkiksi papaiini on aktiivinen pH:ssa 6,2 ja on edullisempi kuin pepsiini, joka vaatii pH:ta 2,0. Edullisilla proteaaseilla on niiden maksimiaktiivi-. . suus pH:ssa, joka on suurempi kuin 4,0 ja edullisemmin ’· *· suurempi kuin 5,0. Jopa edullisempia ovat proteaasit, ;·25 jotka ovat aktiivisia emäksisissä pH-olosuhteissa.
·.· · Tyypillisiin esimerkkeihin proteaaseista, jotka ovat hyö- dyllisiä tässä, kuuluu subtilisiini- (CAS nr. 9014-01-1), termolysiini- (CAS nr. 9073-78-3), esperaasi- (CAS nr.
• 30 9073-77-2), AI Pase- (CAS nr. 9001-12-1) proteaasit, : joilla on kollagenaasiaktiivisuutta, proteaasit, jotka • · · ··. hydrolysoivat gelatiinia, eläinten kavioita, sarvia, nah koja, nivelsiteitä, jänteitä tai rustoa tai hydrolysoivat ’* * muita substraatteja, joissa on samanlainen glysiini- ja ”35 hydroksiproliinisisältö kuin kasvin soluseinäproteiineis- : sa, proteaasit lampaan sorkkamätäorganismeista, proteaa- | sit homeista, joita on puussa, kuten puun sinistymähome, 4 110698 valkolahohome ja ruskolahohome.
Sopiviin massoihin keksinnön käytännönsuoritusta varten kuuluvat kovapuu, pehmeäpuu ja muut 1ignoselluloosapape-5 rimassat. Esimerkiksi, mekaanisia, termomekaanisia, kemi- mekaanisia, sulfiitti-, sulfaatti-, sooda- ja modifioituja sulfiittiselluloosaa voidaan käyttää.
Proteaasikäsittely voidaan suorittaa missä tahansa as-10 tiassa, jolla on haluttu koko, jossa on mahdollisuus si sältöjen sekoittamiseen ja lämpötilan kontrollointiin. Reaktanttien lisäysjärjestys ei ole kriittinen. Perus-reaktioseoksessa on massaa ja puulastuja vedessä pH:ssa, joka on sopiva entsyymille tai käytetylle entsyymiseok-15 selle. Lignoselluloosamassan tapauksessa. Reaktioseos voi vaihdella noin 1-16 % koostumukseltaan. Proteaasia on noin suhteessa 1:1 000 000 yksikköä grammaa kuivaa massaa kohti. Yksi yksikkö proteaasia hydrolysoi kaseiinin tuottamaan väriekvivalentteja 1 μ mol:lie tyrosiinia/min 37°C 20 (väri Folin-Ciocalteu Reagent:lta). Reaktioseosta inku- boidaan 20-80°C:ssa noin 0,1-6 h. Ammattimiehet kykenevät helposti optimoimaan reaktio-olosuhteet tietylle entsyy-. . misysteemille ilman kohtuutonta kokeilua.
:·55 Erään keksinnön näkökohdan kanssa voidaan ksylanaasia, : ligninaasia, pektiiniesteraasia, pektiinilyaasia tai man- : gaaniperoksidaasia käyttää myös samanaikaisesti tai esi- : käsittelynä tai jälkikäsittelynä. Yleisesti nämä entsyymi': mit näyttävät tekevän ekstensiinin helppopääsyisemmäksi.
30 Ksylanaasin reaktiosta voidaan tehdä viite kansainväli- : seen patenttihakemukseen W091/05908. Ligninaasireaktiota ··. varten katso eurooppalainen patenttihakemus 90810681.8.
Puulastuja voidaan edullisesti käsitellä tämän keksinnön •ys mukaisesti liottamala ne entsyymiliuokseen. Lastut kui- :.·. tenkin hajotetaan edullisesti antamalla niiden kulkea * · « i ruuvipuristimen läpi, kuten U.S. patentissa 4 869 783, 5 110698
Prusas, on kuvattu. Hajottamalla ja puristamalla lastut kokoon ja antamalla lastujen laajeta entsyymiliuoksessa, saavutetaan lastujen tehokas kyllästys ja imeytyminen.
5 Massan käsittely keksinnön mukaisesti voidaan kytkeä min kä tahansa ligniinipoisto- tai valkaisuprosessin kanssa lisäämään noiden prosessien tehokkuutta. Muita prosesseja, joita voidaan kytkeä keksinnön prosessin kanssa tehtäessä paperia tai kartonkia, ovat happidelignifioinnis-10 ta, vetyperoksidaasiuuttaminen ja valkaisu, klooridioksi- divalkaisu, kloori- ja klooridioksiinivalkaisu jne. Käsittelyn erityinen seuraavuus on avoin. Mikä tahansa peräkkäisyys, jossa on ainakin yksi vaihe, missä lastuja tai massoja inkuboidaan proteaasin kanssa, ovat tässä 15 hyödyllisiä. Proteaasikäsittely voidaan sijoittaa edistä mään mihin tahansa vaiheeseen prosessisekvenssissä. Kuitenkin, jotta saadaan maksimitehokkuus ligniinin poistossa, täytyy proteaasikäsittelyn edeltää ligniinipoisto- ja valkaisuvaihetta.
20 . Massoja esikäsitellään materiaalien, jotka voivat saostua .* paperikuitujen päälle ja jotka voivat kuluttaa proteaa- * · · ;;*/ siä, poistamiseksi. Monet näistä materiaaleista ovat » * · : ·* emäsliukoisia ja siksi on toivottavaa pestä massa nat- ..25 riumhydroksidiliuoksella (pH noin 11-14) ennen proteaasi- * · käsittelyä. Milloin massa valmistetaan emäksisissä olo- ·,·* ·* suhteissa, tämä ei ehkä ole tarpeellista. Esimerkiksi sulfaattiselluloosien emäksinen käsittely ei ole tarpeel- lista. Surfaktantti- tai detergenttikäsittelyä voidaan .*30 käyttää lisäämään proteaasin tunkeutumista kuituaukkoihin \ ja lisäämään epäpuhtauksien ja häiritsevien aineiden pe- • ♦ · semistä. Huokoset voidaan aukaista sellulaasi- tai pekti-'...· naasiesikäsittelyillä. Myös käsittely kelatoivila aineil- la metallien poistamiseksi saattaa lisätä tunkeutumista.
::Ä5
Emäksinen esikäsittely suoritetaan yleensä 10-80°C:ssa 6 11069:6 käyttämällä noin 5-200 osaa emästä/100 osaa kuivaa massaa. Toinen tehokas esikäsittely suoritetaan emäksisessä pH :ssa ja käyttämällä noin 50-5 000 sellulaasiyksikköä/ 100 g massaa tai lastuja.
5
Keksintöä kuvaillaan yksityiskohtaisemmin seuraavilla ei-rajoittavilla esimerkeillä.
Esimerkki 1 10 Sellulaasi-esikäsittely
Hierre (RMP) (750 g, 14 % koostumus) sekoitettiin 5 1 kanssa 0,1 M natriumasetaattia, pH 5 ja 20 g sellulaasia Penicillium funiculmista (134 000 yksikköä, Sigma Chemi-15 cal Co.) ja sekoitettiin 2 h huoneenlämpötilassa. Liete suodatettiin, sekoitettiin 1 1 kanssa 2 M natriumhydroksidia 30 min, suodatettiin, pestiin samalla natriumhyd-roksidiliuoksella, suodatettiin, pestiin vedellä 3 kertaa ja jaettiin 10 yhtä suureen osaan.
20
Esimerkki 2 Proteaasikäsittely
Sellulaasilla käsitelty ja emäksellä pesty massa (40 g) •*25 tasapainotettiin 500 ml:ssa puskureita, jotka nähdään • ·' taulukossa 1. Liuosten pH:t säädettiin osoitettuun tasoon : sen jälkeen, kun oli lisätty massa esimerkistä 1. Prote- :.i aasit (2 g) lisättiin jokaiseen lietteeseen taulukon 1 : ; : mukaisesti.
30 » » · · * 110696
Taulukko 1
Puuhiokkeen proteaasikäsittely 5 Proteaasi Puskuri /pH Entsyymiyks iköt1 f 100 mM1 (Sioma Chemical Co.1
Kontrolli (esim.l) Fosfaatti, 6,2 0
Pepsiini Fosfaatti, 2,0 250 000 10 Bromelaiini Sitraatti, 4,5 3 750 000
Homeproteaasi Fosfaatti, 2,8 1 200
Papaiini Fosfaatti, 6,2 5 600 1 Sigma Chemical on kuvannut yksiköt.
15
Proteaasikäsittely suoritettiin sekoittamalla 1 h huoneenlämpötilassa. Massa suodatettiin, uutettiin 100 ml: 11a 4 % natriumboraattia 2 M:ssa natriumhydroksidissa, pH 12, jonka jälkeen 100 ml:11a 2 M natriumhydroksidia. Lig-20 niinin poisto mitattiin määrittämällä absorbanssi (OD) 280 nm:ssa jokaisesta uutteesta. Nämä tulokset nähdään taulukossa 2.
• ·
Taulukko 2 ;;25 • Proteaasi Boraattiiuutto Hydroksidiuutto % Kontrolli : (OD 280nm (OD 280nm yksiköt) yksiköt) • · · • —........... " 1 ..... 1 ' I — - I I 1 ' ' 30 Kontrolli 15,4 0,34 100 :\j Pepsiini 21,4 0,80 141
Bromelaiini 5,2 1,90 45 • Homeproteaasi 3,1 0,64 23
Papaiini 5,1 1,02 39 ’33 ___ : Tulokset taulukossa 2 osoittavat, että ligniiniä poiste- 8 11069-8 taan merkittävästi enemmän pepsiinikäsittelyllä kuin poistettiin käsittelemättömästä massasta. Jotkut nähdyt erot voivat olla uuttoajan ja kontrolli-inkubaation pH:n (6,2) funktio. Allaoleva esimerkki 3 tutkii uuttoajan ja 5 pH:n vaikutusta vertailuna ligniinin poistamiseen prote- aasikäsittelyllä.
Esimerkki 3
Esimerkki 3 suoritettiin kuten esimerkki 2 käyttämällä 10 ainoastaan pepsiiniä ja papaiiniä. Kuitenkin sellulaasil- la käsitelty massa vähennettiin 30 g:aan/testi. Uuttoai-kaa pidennettiin 85 minuuttiin boraattiuutolle ja 100 minuuttiin hydroksidiuutolle. Tulokset näkyvät taulukossa 3.
15
Proteaasi Boraattiiuutto Hvdroksidiuutto % Kontrolli (OD 280nm (OD 280nm yksiköt) yksiköt) 20 Kontrolli, pH 2 1,36 1,87 100
Pepsiini, pH 2 6,28 2,15 261
Papaiini, pH 6,2 2,80 2,18 154 ^/25 Näkyvissä oleva materiaali osoitti, että erityisesti pep- ·' *' siinille tämän entsyymin toiminta lisää ligniinin liukoi- • · : suutta melkein 3-kertaisesti. Nämä tulokset osoittavat, :.’ i että proteaasit voivat edistää ligniinin poistamista '/< : puusta, mahdollisesti pilkkomalla soluseinän proteiini- 30 matriisia.
Esimerkki 4 Tämän esimerkin tarkoitus on osoittaa esikäsittelyn vaikutus ligniinin poistamiseen. Valmistettiin yksi näyte •35 hierrettä ilman esikäsittelyä. Toinen näyte valmistettiin , .·. ja pestiin 2 M:ssa NaOH:ssa. Kolmatta käsiteltiin sellu- laasilla ja pestiin 2 M:11a NaOHrlla. Jokaista näytettä 110696 9 käsiteltiin papaiinilla (fosfaattipuskuri, pH=6,2) taulukossa 3 osoitetuissa määrissä, jonka jälkeen seuraavaksi vesipesu proteiinin poistamiseksi ja boraattiuutto pH:ssa 12 ligniinin poistamiseksi, mikä erottaa proteiinin 280 5 nm:n kontribuution ligniinin ja minkä muun tahansa hiili hydraatin kontribuutiosta. Tulokset nähdään taulukossa 3 prosenttina kontrollia (s.o. ei proteaasientsyymiä).
Taulukko 4 10 Esikäsittelyjen vaikutus OD 280 (ligniin) hierteestä uu tettavissa oleviin % yli kontrollin (ei entsyymiä) - boraattiuutto OD 280 15 Papaiini Ei esikäsittelyä Emäspesu Esikäsittelyt (ai 2 M NaOH sellulaasi esikäsittelyt 2 M NaOH-pesu 20 0,5 0,7 39 61 1.0 3,1 74 160 1,5 22 77 165 2.0 12 98 216 • « · :.-2¾ * Esimerkki 5 : : : Inkubaatioajan vaikutus määritettiin käsittelemällä hio- kettä, jota oli käsitelty 2 Milla NaOH-esikäsittelyllä ja inkuboitu papaiinin kanssa, 1 g, aikaolosuhteissa, jotka 30 nähdään taulukossa 5.
• · ♦ t tl* 5 10 110658
Taulukko 5
Papaiinilla inkuboitaessa ajan vaikutus emäksiseen, hierteestä uutettavissa olevaan.
Papaiini-inkubaation %-lisäys 280 nm:n uutettavissa aika f mini_ oleviin yli 0-aian kontrollin 15 111 30 134 10 45 160 60 130
Tulokset taulukossa 5 osoittavat, että lisääntyneiden 15 uutettavissa olevien esiintyminen ei ole käsittelyn teko- tuote vaan mieluummin ajasta riippuva papaiinikatalyysin tulos.
Esimerkki 6 20 Voimapaperin ruskeaa ainetta käsiteltiin papaiinilla tai bromelaiinilla ilman esikäsittelyä taulukossa 6 osote-tuissa olosuhteissa.
* « ’· *· Taulukko 6 » « · :.25 : V Proteaasimäärä Uutettavissa olevien lisääntyminen yli ;.· * a_ kontrollin _
Papaiini: 0,5 50 30 1,0 83 .·. : 1,5 94 • ( « 2,0 202
Bromelaiini: 0,5 22 ’35 1,0 17 : .·. 1,5 33 J 2,0 56 11 110696
Tulokset taulukossa 6 osoittavat proteaasipitoisuuden lisääntyneen vaikutuksen ligniinin vapautumiseen sulfaattiselluloosan ruskeasta aineesta ilman lisäesikäsittelyä. 5 Sekä bromelaiini (proteaasi ananaksen varsista) että pa- paiini ovat tehokkaita, mutta tässä on kuvattu papaiinin ylivoimainen valikoivuus.
Kun keksintöä on kuvattu yksityiskohtaisesti ja viittaa-10 maila sen edullisiin suoritusmuotoihin, on selvää että modifikaatiot ja muunnelmat ovat mahdollisia ilman, että poiketaan liitetyissä patenttivaatimuksissa kuvatun keksinnön rajoista.
* * · * · ♦ < · I « t * » * t
Claims (14)
1. Menetelmä, joka koostuu lignoselluloosamassan käsittelystä proteaasientsyymiliuoksella, tunnettu siitä, että 5 massa on valmistettu aikalisissä olosuhteissa tai esikä-sitelty alkalisella liuoksella, jolloin käsittely alkali-sella liuoksella lisää mainitun proteaasientsyymin imeytymistä mainittuun massaan.
2. Patenttivaatimuksen 1 mukainen menetelmä, tunnettu siitä, että mainittu käsittely suoritetaan noin 20-80 °C lämpötilassa.
3. Patenttivaatimuksen 1 tai 2 mukainen menetelmä, tun-15 nettu siitä, että mainittuun esikäsittelyyn kuuluu mainitun massan käsittely natriumhydroksidiliuoksella.
4. Jonkin edellisen patenttivaatimuksen mukainen menetelmä, tunnettu siitä, että mainittuun esikäsittelyyn 20 kuuluu mainittujen massojen käsittely sellulaasientsyymi-liuoksella.
< · · ; .·. 5. Jonkin edellisen patenttivaatimuksen mukainen mene- • · iV telmä, tunnettu siitä, että mainittuun menetelmään kuuluu * · ! 25 lisävaiheena mainitun massan käsitteleminen ksylanaasi- ;··, entsyymillä. * t * i
· · '·* * 6. Jonkin edellisen patenttivaatimuksen mukainen mene telmä, tunnettu siitä, että mainittu proteaasi kykenee • · · : 30 hydrolysoimaan ekstensiiniä, proteiinia, jossa on run- ;V: säästi hydroksiproliinia, tai proteiineja, joissa on run- \ säästi glysiiniä. * j »t
• · ·;*’ 7. Patenttivaatimuksen 6 mukainen menetelmä, tunnettu :,ti.· 35 siitä, että mainittu proteaasi on aktiivinen pHrssa, joka : ’ *': on suurempi kuin 4,0. 13 11G6Sfc
8. Patenttivaatimuksen 7 mukainen menetelmä, tunnettu siitä, että mainittu proteaasi on papaiini.
9. Jonkin patenttivaatimuksen 1-5 mukainen menetelmä, 5 tunnettu että mainittu proteaasi valitaan ryhmästä, joka koostuu subtilisiineistä, termolysiineistä, esperaasista, Alpasesta, kollagenaaseista, lampaan sorkkamätäorganis-mien proteiineista, sinistymähomeesta, valkolahohomeesta ja ruskolahohomeesta. 10
10. Jonkin edellisen patenttivaatimuksen mukainen menetelmä, tunnettu siitä, että mainittu massa on mekaanista massaa.
11. Jonkin edellisen patenttivaatimuksen mukainen mene telmä, tunnettu siitä, että mainittuun menetelmään kuuluu lisäksi mainitun massan ligniinin poisto ja/tai valkaisu mainitulla proteaasientsyymillä mainitun käsittelyn jälkeen. 20
12. Patenttivaatimuksen 11 mukainen menetelmä, tunnettu : siitä, että mainittu ligniinin poisto- tai valkaisupro- : ,·. sessi valitaan ryhmästä, joka koostuu happidelignifioin- !V nista tai -valkaisusta, vetyperoksidiuutosta tai -valkai- ! 25 susta ja kloori- tai klooridioksidivalkaisusta.
'· ’·’ 13. Menetelmä, johon kuuluu puulastujen käsittely prote- ‘· aasientsyymiliuoksella massan muodostamiseksi mainituista lastuista, tunnettu siitä, että mainittuja lastuja esikä-v : 30 sitellään alkalisella liuoksella ja esikäsittely alkali-T: sella liuoksella lisää mainitun proteaasientsyymin imey- \ tyrnistä mainittuun massaan.
·;·’ 14. Patenttivaatimuksen 13 mukainen menetelmä, tunnettu 35 siitä, että mainitut lastut hajotetaan ennen kuin ne saa- tetaan kosketuksiin mainitun proteaasientsyymin kanssa. 11069ε
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| US80045991A | 1991-11-26 | 1991-11-26 | |
| US80045991 | 1991-11-26 |
Publications (3)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| FI925352A0 FI925352A0 (fi) | 1992-11-25 |
| FI925352L FI925352L (fi) | 1993-05-27 |
| FI110698B true FI110698B (fi) | 2003-03-14 |
Family
ID=25178452
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| FI925352A FI110698B (fi) | 1991-11-26 | 1992-11-25 | Lignoselluloosamateriaalien proteaasilla katalysoidut käsittelyt |
Country Status (8)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US5374555A (fi) |
| EP (1) | EP0546721B1 (fi) |
| AT (1) | AT4589U3 (fi) |
| BR (1) | BR9204539A (fi) |
| CA (1) | CA2082185C (fi) |
| DE (1) | DE69224173T2 (fi) |
| ES (1) | ES2111621T3 (fi) |
| FI (1) | FI110698B (fi) |
Families Citing this family (20)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1997040194A1 (en) * | 1996-04-25 | 1997-10-30 | Union Camp Corporation | Improved method for biological pretreatment of wood chips |
| EP0905306A1 (de) | 1997-09-26 | 1999-03-31 | Consortium für elektrochemische Industrie GmbH | Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien sowie Verfahren zu seiner Anwendung |
| ATE228653T1 (de) * | 1998-01-07 | 2002-12-15 | Allen K Murray | Verfahren zur bewertung des wachstumstress von kohlenhydrat-enthaltenden pflanzischen materialen |
| US6506592B1 (en) | 1998-08-18 | 2003-01-14 | Board Of Regents Of The University Of Nebraska | Hyperthermophilic alpha-glucosidase gene and its use |
| CN1675365A (zh) * | 2002-06-14 | 2005-09-28 | 戴弗萨公司 | 木聚糖酶、编码木聚糖酶的核酸以及制备和应用它们的方法 |
| SE525872C2 (sv) * | 2002-09-06 | 2005-05-17 | Stora Enso Ab | Metod att tillverka mekanisk massa med reducerad energikonsumtion |
| FI20031818L (fi) * | 2003-12-11 | 2005-06-12 | Valtion Teknillinen | Menetelmä mekaanisen massan valmistamiseksi |
| US20070062654A1 (en) * | 2005-09-16 | 2007-03-22 | Enzymatic Deinking Technologies, Llc | Treatment of wood chips using enzymes |
| BRPI0707784B1 (pt) | 2006-02-14 | 2018-05-22 | Verenium Corporation | Ácido nucléico isolado, sintético ou recombinante, cassete de expressão, vetor ou veículo de clonagem, célula hospedeira isolada transformada, e método para produção de um polipeptídeo recombinante |
| US8293174B2 (en) | 2007-10-17 | 2012-10-23 | American Sterilizer Company | Prion deactivating composition and methods of using same |
| US7812947B2 (en) * | 2008-01-21 | 2010-10-12 | Honeywell International Inc. | Apparatus and method for measuring and/or controlling paper pulp properties |
| US8049892B2 (en) * | 2008-01-22 | 2011-11-01 | Honeywell International Inc. | Apparatus and method for camera-based color measurements |
| US7592608B2 (en) * | 2008-01-22 | 2009-09-22 | Honeywell International Inc. | Apparatus and method for measuring and/or controlling ultraviolet-activated materials in a paper-making process |
| MX2011007504A (es) | 2009-01-13 | 2011-12-16 | Ca Nat Research Council | Preparacion enzimatica de fibras vegetales. |
| JP2011200214A (ja) * | 2010-03-24 | 2011-10-13 | Sunao Iwatsuki | 茸の廃床とセルロース・ヘミセルロース・リグニンの糖化処理剤および糖化方法。 |
| JP5443248B2 (ja) * | 2010-03-24 | 2014-03-19 | 直 岩附 | セルロースおよびリグニンの糖化処理剤。 |
| EP2522690A1 (de) | 2011-03-24 | 2012-11-14 | Annikki GmbH | Verfahren zur Herstellung von Lignin-Derivaten |
| US20140147895A1 (en) * | 2011-07-22 | 2014-05-29 | Novozymes A/S | Processes for Pretreating Cellulosic Material and Improving Hydrolysis Thereof |
| GB2518064A (en) * | 2012-03-22 | 2015-03-11 | Ramaness Parasuraman | Pulp article(s) comprising protease and preparation process thereof |
| CN108755216B (zh) * | 2018-05-07 | 2021-04-13 | 希杰尤特尔(山东)生物科技有限公司 | 利用复合酶提升阔叶浆纤维强度的方法 |
Family Cites Families (19)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4649113A (en) * | 1983-12-28 | 1987-03-10 | The United States Of America As Represented By The Secretary Of Agriculture | Alkaline peroxide treatment of nonwoody lignocellulosics |
| US4851228A (en) * | 1984-06-20 | 1989-07-25 | Merck & Co., Inc. | Multiparticulate controlled porosity osmotic |
| US4968507A (en) * | 1984-06-20 | 1990-11-06 | Merck & Co., Inc. | Controlled porosity osmotic pump |
| US4685918A (en) * | 1985-02-01 | 1987-08-11 | Merck & Co., Inc. | Lipid osmotic pump |
| US4690895A (en) * | 1985-07-15 | 1987-09-01 | Repligen Corporation | Use of rLDM™ 1-6 and other ligninolytic enzymes in the bleaching of kraft pulp |
| GB8613689D0 (en) * | 1986-06-05 | 1986-07-09 | Euro Celtique Sa | Pharmaceutical composition |
| US4869783A (en) * | 1986-07-09 | 1989-09-26 | The Mead Corporation | High-yield chemical pulping |
| US4773966A (en) * | 1986-09-29 | 1988-09-27 | Regents Of The University Of Minnesota | Oxidative degradation of lignin with inorganic metal complexes |
| US4990335A (en) * | 1987-03-25 | 1991-02-05 | E. I. Du Pont De Nemours And Company | Use of vinyl alcohol homopolymer and copolymers for tableting active materials |
| US4830708A (en) * | 1987-11-30 | 1989-05-16 | Pulp And Paper Research Institute Of Canada | Direct biological bleaching of hardwood kraft pulp with the fungus Coriolus versicolor |
| PT94985A (pt) * | 1989-08-14 | 1991-04-18 | Cultor Oy | Processo para o branqueamento enzimatico de polpa |
| EP0487557B1 (en) * | 1989-08-14 | 1996-02-14 | Genencor International Europe Oy | Improvement of pulp bleaching |
| DK420289D0 (da) * | 1989-08-25 | 1989-08-25 | Novo Nordisk As | Fremgangsmaade til behandling af lignocellulosepulp |
| NZ235679A (en) * | 1989-10-18 | 1993-01-27 | Int Paper Co | Bleaching lignocellulosic pulp using (a) treatment with xylanase and (b) one or more chemical bleaching stages |
| FI895501A7 (fi) * | 1989-11-17 | 1991-07-08 | Enso Gutzeit Oy | Menetelmä massan valmistamiseksi |
| FI92414B (fi) * | 1989-11-27 | 1994-07-29 | Enso Gutzeit Oy | Menetelmä massan valmistamiseksi |
| FI85389C (fi) * | 1989-12-12 | 1992-04-10 | Enso Gutzeit Oy | Foerfarande foer tillverkning av massa. |
| JPH0819629B2 (ja) * | 1990-01-26 | 1996-02-28 | 淑夫 今井 | 植物の精練方法 |
| JPH042895A (ja) * | 1990-04-19 | 1992-01-07 | Homeosu:Kk | 古紙繊維の結合緩解方法 |
-
1992
- 1992-11-05 CA CA002082185A patent/CA2082185C/en not_active Expired - Fee Related
- 1992-11-25 EP EP92310794A patent/EP0546721B1/en not_active Expired - Lifetime
- 1992-11-25 ES ES92310794T patent/ES2111621T3/es not_active Expired - Lifetime
- 1992-11-25 DE DE69224173T patent/DE69224173T2/de not_active Expired - Fee Related
- 1992-11-25 FI FI925352A patent/FI110698B/fi not_active IP Right Cessation
- 1992-11-25 BR BR9204539A patent/BR9204539A/pt not_active IP Right Cessation
-
1994
- 1994-04-15 US US08/227,899 patent/US5374555A/en not_active Expired - Lifetime
-
2000
- 2000-11-30 AT AT0088000U patent/AT4589U3/de not_active IP Right Cessation
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| EP0546721A1 (en) | 1993-06-16 |
| DE69224173T2 (de) | 1998-06-10 |
| AT4589U2 (de) | 2001-09-25 |
| FI925352A0 (fi) | 1992-11-25 |
| US5374555A (en) | 1994-12-20 |
| CA2082185C (en) | 2004-01-20 |
| FI925352L (fi) | 1993-05-27 |
| DE69224173D1 (de) | 1998-02-26 |
| EP0546721B1 (en) | 1998-01-21 |
| AT4589U3 (de) | 2002-04-25 |
| CA2082185A1 (en) | 1993-05-27 |
| BR9204539A (pt) | 1993-06-01 |
| ES2111621T3 (es) | 1998-03-16 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| FI110698B (fi) | Lignoselluloosamateriaalien proteaasilla katalysoidut käsittelyt | |
| US6103059A (en) | Process for delignification of a lignin containing pulp | |
| CN1116471C (zh) | 碱性酶精练棉织物 | |
| FI121469B (fi) | Mikrotetraspora-lajista eristettyjä lämpöstabiileja ksylanaaseja ja menetelmä niiden käyttämiseksi | |
| KR101715428B1 (ko) | 마이크로피브릴화 셀룰로오스 생산 공정 | |
| US10570562B2 (en) | Methods for reducing content of hexenuronic acids in cellulosic pulp | |
| Bajpai et al. | Biobleaching of kraft pulp | |
| CN1997791A (zh) | 机械纸浆的制备方法 | |
| CN107604726B (zh) | 一种利用复合酶液处理造纸纸浆的方法 | |
| NZ235039A (en) | Treatment of chemical pulp with an alkaline xylanase above ph 7.5, followed by chlorine treatment | |
| EP0755468B1 (en) | Preparation process of paper for increasing filler contents and enhancing scott internal bond strength | |
| FI110194B (fi) | Sellulaasin käyttö massan käsittelyyn | |
| EP0433258A1 (en) | Procedure for the production of pulp | |
| JPWO2002022943A1 (ja) | 紙力低下を伴わない古紙のセルラーゼ脱墨法及びその評価方法 | |
| EP0499618B1 (en) | Hydrolysis of resin in pulp | |
| US5785811A (en) | Process for treating lignocellulosic material with soybean peroxidase in the presence of peroxide | |
| Kenealy et al. | Enzymatic modification of fibers for textile and forest products industries | |
| CN106283800A (zh) | 一种磨浆前生物预处理浆料的方法 | |
| RU2118675C1 (ru) | Способ отбелки лиственной сульфатной целлюлозы | |
| EP0813629A1 (en) | Process for producing short-fibered softwood pulps | |
| Yoon et al. | Bleaching of kraft pulp with xylanase and laccase-mediator system | |
| JPH042895A (ja) | 古紙繊維の結合緩解方法 | |
| CN119980739A (zh) | 一种利用lms预处理提高阔叶木ctmp弱碱性h2o2漂白白度的方法 | |
| Pawlak | Biochemical additives for papermaking | |
| JP2001172888A (ja) | 紙パルプ処理方法 |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| PC | Transfer of assignment of patent |
Owner name: MEADWESTVACO CORPORATION Free format text: MEADWESTVACO CORPORATION |
|
| MA | Patent expired |