DE3040512A1 - Verfahren zur messung einer stoffkonzentration in einer loesung - Google Patents

Verfahren zur messung einer stoffkonzentration in einer loesung

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DE3040512A1 DE19803040512 DE3040512A DE3040512A1 DE 3040512 A1 DE3040512 A1 DE 3040512A1 DE 19803040512 DE19803040512 DE 19803040512 DE 3040512 A DE3040512 A DE 3040512A DE 3040512 A1 DE3040512 A1 DE 3040512A1
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    • C12Q1/26Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving oxidoreductase

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Description

  • "Verfahren zur Messung einer Stoffkonzentration in einer Lösung"
  • rie Erfindung betrifft ein Verfahren zur Bestimmung von Stoffkonzentrationen durch Messung von Sauerstoff und/oder H2O2 unter Anwesenheit eines spezifischen Enzyms sowie eines Kofaktors (z.n. Coenzyms), welches im Verlaufe des Reaktionsumsatzes reduziert wird und einer nachgeschalteten Reaktion, in der das Coenzym mit Hilfe einer Oxydase zu seiner Ausgangsform aufoxydiert wird, wobei der Verbrauch von molekularem Sauerstoff bzw. die Entstehung von H2O2 meßbar sind.
  • Zur Veranschaulichung dieser Reaktionswege und zur Beschreibung des Standes der Technik sei zunächst des Schema einer einf0chen enzymatischen Reaktion zur Bestimmung einer Stoffkonzentration (Substrat) anhand des Umsatzes von ß-D-Glucose zu D-Glucono- g -lacton durch Anwesenheit von Glucose-Oxydase (GCD) beschrieben. Über diese Beschreibung hineusgehende Details können z.B. in "Methoden der enzymatischen Analyse" Bd 1.3. Auflage S 486 hersusgegeben von Ulrich Berg er im Vermag Chemie nechgelesen werden.
  • GOD ß-D-Glucose + H2O + 1/2 O2 D-Glucono-#-lacton + H2O2.. (1) Wie dieses Reaktionsschema zeigt, wird das Substrat ß-D-Glucose in wässeriger Lösung unter Aufnahme von Sauerstoff durch die Anwesenheit der Glucoseoxydase in D-Glucono-#-lacton und Wasserstoffperoxyd umgesetzt. Aus der Messung der bei der Reaktion erfolgenden Sauerstoffaufnahme bzw. der Produktion von Wasserstoffperoxyd kann die umgesetzte Substratmenge bestimmt werden. Derartige Verfahren zur Messung der Glucose sind bekennt und beispielsweise von George G. Guilbault im Hanabook of encymatic methods of analysis, erschienen im Marcel-Decker-Verlag, New Yorg S 264 ff näher be schrieben.
  • In einer weiteren Gruppe von enzymatischen Reaktionen durch Enzyme aus der großen gruppe der sog. Oxydoreduktasen oder Dehydrogenasen wird bcim Umsatz des substrates ein Frotonentranafer an einer für die Reaktion notwendigen Coenzym katalysiert. Das Coezym wird dabei i.s. in eine reduzierte Form übergeführt.
  • Das am häufigsten engewandte Coenzym "ß-Nicotilnamid-adenindinucleotid", abgekürat NAD. dessen reduzierte Form:"ß-Nicotinamid -adenin-dinucleotid-reduziert" abgekürzt NADH ist. Als Beispiel einer NAD-pflichtigen Reaktion sei der Umsatz von Lactat unter Anwesenheit von Lactat-dehydrogenase (LDH) beschrieben. Dies erfolgt nach folgendem Reaktionsschema: LDH Lactal + NAD Pyruvate + NADH + H+ ......(2) Gemäß dieser Gleichung wird das Lacbat-Ion unter Präsenz von NAD unter der Wirkung des Enzyms LDH zum Pyruvat-Ion sowie I zu NADH reduziert, wobei ein Wssserstoffion frei wird.
  • Der Ansatz gemäß dieser Reaktion ist bereits meßtachrisc verwertbar, da die Produktion von NADH in der Reaktionslösung eine snektrophometrisch meßbare Zunahme der Absorstion besi einer Wellenlänge von 340 nm hervorruft.
  • Der Nachteil dieses einfachen Reaktionsansatzes basteht darin, daß das aus einem Gemisch von LDH und RDH bestehende Reagens bei der Reaktion durch irreversible Bildung von NADH (bei geeIgnetem pH-Wert der Lösung verläuft die Sektion mit starker Präferenz von links nach rechts) "verbraucht wird und für eine neuerliche Messung nicht mehr zur Verfügung steht.
  • Es wurde daher versucht, eine Regenerierung des Coenzyas durch elektrochemische Oxydation desselben an einer inerten Fleketrode durchzuführen. Ein derartiges Verfahren bei dem das an der Oberflache einer als Anode wirkenden inerten Elektrode immobilisierte reduzierte Coenzym NADH elektrochemisch zur Ausgangsform NAD bei einer Spannung von + 1,35 V oxydiert wird, ist in der US-PS 752 421 vom 13. 12. 1976 beschrieben. Wie MALI-NAUSKAS und in einem Artikel in Analytica Chimica Acta 98 (1978): auf S 36 der Arbeit ausführen, erfolgt diese elektrochemische Oxydation langsam und kann somit den gesamten Meßprozeß verzögern. Dieser Nachteil konntae durch die obgenannten Autoren verbessert werden, indem ein weiterer Zwaischenschritt unter Verwendung von Phenacine methosulfat (PMS+) eingeschalte wurde.
  • Währed die direkte elektrochemische Cxydation von NADH nach dem Schema: NADH NAD+ + H+ + 2e- ............(3) abläuft, erfolgt die letztgenannte Reaktion mit Zwischenschritt nach dem Schema: NADH + PMS+ NAD+ + PMSH PMSH Pi.S+ + X + 2 e ............... (4) Nach Reaktion (4)'erfoLgt die Oxydation rasch.
  • Dem Verfahren der elektrochemischen Regeneration haftet der Nachteil an, daß die Selektivität der Reaktion in realen Lösungen durch die Anwesenheit anderer elektroaktiver Verbindungen verringert werden kann und die inerte Elektrode nach geringer Gebrauchszeit reaktiviert werden muß, was meist durch Abtragen einer dünnen Oberflächenschichte erfolgt.
  • Der vorliegenden Erfindung lagen folgende Aufgaben zugrunde: 1. Die oben beschriebenen Nachteile der elektrochemischen Oxydation des Coenzyms sollen vermieden werden.
  • 2. Reaktionen mit Oxydasen nach Gleichung (1) und Coenzympflichtige Reaktionen nach dem Typus NAD+ -NADH nach Gleichung (2) sollten auf ein gemeinsames Mefhilfsmittel zurückgeführt werden. das letztlich darin besteht, den Verbrauch von Sauerstoff oder die Produktion von Wasserstoffperoxyd im Meßmedium als umsatzproportionale Größe qualitativ oder kinetisch zu bestimmen.
  • 3. Die Messung des Sauerstoffverbrauches sollte nicht nur elektrochemisch möglich sein sondern auch durch bekannte optische Methoden.
  • Dies wird dadurch erreicht, daß gemäß des erfindungsgemäßen Verfahrens zur Messung einer Stoffkonzentration (Substrat) unter Anwesenheit eines ersten spezifischen Enzyms sowie eines Coenzyms, das bei der Reaktion in seinen reduzierten Zustand übergeführt wird, das Coenzym in einem nachgeschalteten Reaktionsschritt durch die gleichzeitige Anwesenheit eines Eilfsenzyms aus der Klasse der Oxydasen zu seinem Ausgangszustand oxydiert wird und der in der nachgeschalteten Reaktion erfolgende Verbrauch von Sauerstoff oder die Produktion von Wasserstoffperoxyd gemessen wird.
  • Ohne nun die Allgemeingültigkeit auf bestimmte Substrate, Enzyme, Coenzyme und Hilfsenzyme einzuschränken, sei das ober, beschriebene Verfahren am Beispiel der Messung von Lactat mit Lactatdehydrogenase und NAD+ näher beschrieben. Das Schema der Reaktion ird durch Gleichung (5) beschrieben: In Gleichung 5 bedeuten: - Lactat .... das zu messende Substrat, das zu Pyruvat umgesetzt wird - tDTt .... Lactatdehydrogenase ~NAD+ .... Coenzym -NADH .... Coenzym reduziert -NADH-Oxydase .... Filfsenzym Als TlZilfsenzym kommt beispielsweise die sogenannte Menadion-Reduktase in Frage, die aus Escherichia coli gewonnen wird und die Sauerstoff als H+ -Akzeptor sowie NADH als H+ -Donator verwenden kann. Welters könnte als Hilfsenzym auch das sogenannte alte gelbe Enzym bzw. Diaphorase dienen. Weitere Beispiele NAD-pflichtiger Reaktionen sind in der eingangs erwähnten Literatur tabellarisch aufgeführt.
  • Es muß gesagt werden, daß sich das Verfahren nicht nur ausschließlich auf Reaktionen mit dem Coenzym NAD anwenden läßt sondern generell auf alle jene Reaktionen, bei denen ein Coenzym reduziert wird und für dessen Oxydation sich ein geeignetes Hilfsenzym finden läßt. Um dafür weitere Beispiele zu nennen, können Reaktionen mit dem System NADF/NAFPH (Nicotinamid-adenin-dinucleotid-phosphat) in Frage, als zugehöriges Hilfsenzym das sogenannte "alte gelbe Enzym" aus Hefe.
  • Ein weiteres Coenzymsystem ist FAD/FADH (Flavin-adenindinucleotid) reduziert. Die meßtechnische Ausgestaltung des der Anmeldung zugrundeliegenden Verfahrensprinzips soll anhand einiger Beispiele beschrieben werden.
  • Es wirt ein Gemisch vorgesehen, das in wässeriger I,nsung bestimmte 1:ingen des auf den zu bestimmenden Stoff spezifischen Enzyms sowie eines dafür erforderlichen Coenzyms sowie weiters ein Hilfsanzym enthält, das die be, in der Reaktion zwischen Coenzym sind dem zu bestimmenden Stoff entstehende reduzierte Form des Coenzyms wieder zur Ausgangsfrom aufzuoxydieren im Stande ist.
  • Wird einer abgemessenen Menge dieses Reagensgemisches eine abgemessene enge einer den zu bestimmenden Stoff enthaltenden Lösung (Probe) durch intensives Rühren beigemischt, so wird durch die Reaktion in der Gesamtlösung enthaltener Sauerstoff verbraucht und Wasserstoffperoxyd produziert. Die Menge des verbrauchten Sauerstoffs bzw. des produzierten aaserstoffperoxyds ist ein stöchiometrisches :aS für die konzentration des zu bestimmenden Stoffes. Durch geeignete Bemessung der Mengenverhältnisse von Reagens und probe kann in weitem Bereich ein linearer Zusammenhang erhalten werden. Der Verbrauch von Sauerstoff im Reaktionsgemisch kann mittels einer Clark-Elektrode oder nach DAS 25 08 637 auf optischem Wege durch die Änderung der Fluoreszenzintensitt eines Fluoreszenzrarbstoffes (z.B. pyrenbuttersäure) mit Hilfe einer dort beschriebenen, mit Optode bezeichneten Anordnung gemessen werden. Die Produktion von --S2°2 kann ebenfalls polarographisch mit einer Elektrode nach bekanntem Verfahren gemessen werden.
  • Sollte die Produktion von H202 die Sauerstoffmessung stören, kann das entstehende H2O2 durch eie Beimengung des Enzyms katalase sofort bei seiner Entstehung in Wasser und Sauerstoff zerlegt werden.
  • ist bei diese Verfahren ist erforderlich, absolute Werte der verbrauchten Sauerstoffmenge oder produziertem 11202 zu bestimmen. Durch Eichung kann der Signalunterschied des verwendeten meßfühlers zwischen dem Zustand vor Einbringen der probe in das Reagens und dem Gleichgewichtszustand n7ch erfolgter Reaktion in Einheiten des zu messenden Stoffes ausgedrückt werden.
  • ist weiters bekannt, daß auch die Reaktionsgeschwindigkeit ausgedrückt durch das iqaximum der zeitlichen Änderung des des Sauerstoffverbrauches (also die Grome d dt max PO2 = Sauerstoffpartialdruck in der Lösung) bzw. das Maximum der Zunahme der H2O2-Produktion d H2O2/dt/max ein lineares maß für zu messende Stoffkonzentration ist (US-PS 454 628).
  • Die oben beschriebene Anwendung des Verfahrens ist aufwendig. Weiters muß die Reagenslösung nach jeder Messung verworfen werden. Dadurch ist der Vorteil der gekoppelten Reaktion nach Gleichung (5), daß das Reagens bezüglich des Coenzyms regeneriert wird, nicht ausgenutzt.
  • Tn einer weiteren Art der Ausbildung kann ein Reaktionsraun geschaffen werden, der in der dünnen Schichte ein Gel versieht, in dem das spezifische Enzvm, des Coenzym, und das Hilfsenzym in geeigneter Konzentration in wässeriger Phase vorhanden sind. Diese Schichte kann auch so ausgeführt sein.
  • das sie aus einem organischen (polymeren) oder anorganischen Träger besteht, in dem eine oder mehrere der genannten Substanzen nach bekannten Verfahren immobilisiert sind. Geeignete Träger und Immobilisierungsverfahren sind in "Handbook of encymatic methods of analysis" von George G. Guilbault (Marcel Decker-Verlag) Seite 445 bis 530 beschrieben. tie dort beschriebenen Verfahren können ohne Einschränkung auf das erfindungsgemäße Meßverfahren angewandt werden. Eine derartige Reagensschichte kann, falls erforderlich, gegen die Probe hin durch eine semipermeable Membran abgetrennt sein, durch die die Moleküle des zu messenden Stoffes in die Reagensschichte diffundieren können. Die Reagensachichte kann direkt mit einer Clark-Elektrode oder einer wie oben erwahnten Optode oder einer w202-Elektrode in Kontakt gebracht weraen. wodurch Sauerstoff oder H2O2 in der Reagensschichte meßbar sind.
  • Die vorhin beschriebene Reagensschichte kann auch in mehrere Einzelschichten unterteilt sein, die jeweils nur eines der Enzyme bzw. das Coenzym enthalten. Reiters kann die Reaktionsschichte so aufgebeut sein. daß eine Teilschicht des spezifische rnzv: sowie oae Coenzyr enthält diese können unter ein der durch semipermeable Membranen getrennt sein.
  • In einer weiteren Ausführugsform kann in die Reagensschlichte bzw. einer ihrer Teilachichten ein Fluoreszenzfarb-Stoff eingelagert sein, dessen Fluoreszenzintensität durch molekularen Sauerstoff veranuDrt wird. Als Fluoreszenzfarbstoff kommt z.». Pyrenbuttersäure in Frage. Dieser Fluoreszenzfarbstoff kann entweder in Lösung also molekular dispers oder in Form von kleinsten Kapseln mit einem Durchmesser von wenigen µm und einer umgebenden Polymerhülle in die Reagensschichte eingelagert sein.
  • (Vergl. US-PS 4 021 364 Speiser et al: Microcapsules in the manometric range and a method for their production).

Claims (14)

  1. Patentansprüche: 1. Verfahren zur Messung einerStoffkonzentration in einer Lösung. d a a u r c h g e h e n n z e i c li n e t, daß eine Probe der Lösung mit einem ersten, für den zu messenden Stoff spezifischen Enzym und einem zugehörigen Coenzym in Kontakt gebrecht wird, daß weiters zumindest die bei oer erfolgenden Reaktion entstehende reduzierte Form des Coenzyms in Kontakt mit einem zweiten oder Hilfsenszym gebracht wird, und daß mindestens eine der beiden Komponenten: molekularer Sauerstoff bzw. H2O2, gemessen wird.
  2. 2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß das erste Enzym, das zugehörige Coenzym sowie das zweite Enzym (auch Hilfsenzym) gemeinsam in wässeriger Lösung verliegen, eine abgemessene Menge dieses Gemisches mit einer abgemessener Menge der den zu messenden Stoff enthaltenden Lösung vermischt wird und nolekularer Sauerstoff und/oder H2O2 in dieser Lösung gemessen wird.
  3. 3. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß die Enzyme sowie das Coenzym in einem Gel enhalten sind, dieses mit der Probe in Verbindung gebracht wird und im Gel molekularer Sauerstoff und/der H2O2 gemessen wird.
  4. 4. Verfahren nach Anspruch 3, dadurch gekennzeichnet, daß das Gel durch eine Membran von der Probe getrennt ist, durch die der zu messende Stoff diffusibel ist.
  5. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß die Enzyme sowie das Coenzym jedes für sich in bekannter Weise in einem Träger immobilisiert sind und daß diese enzymhaltigen Träger in direktem Diffusionskontakt zueinunter und mit der Probe gebracht werden.
  6. 6. erfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß zwei oder drei der Komponenten : spezifisches Enzym, Coenzym, Hilfsenzym, in einem Träger in bekannter Weise imobilisiert sind und in diesem molekularer Sauerstoff und/oder H2O2 gemessen wird.
  7. 7. Verfahren nach Anspruch 6, dadurch gekennzeichnet, daß in einem oder mehreren der Träger ein Fluoreszenzfarbstoff enthalten ist, dessen Fluoreszenzintensität durch molekularen Sauerstoff geändert wird.
  8. B. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß das spezifische Enzym aus der Gruppe der Oxydoreduktasen stammt.
  9. 9. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß das Coenzym eines aus folgenden ist: a) Nicotinamid - Adenin - Dinukleotid: NAD+, NADH, b) icotin - Adenin - Dinukleotidphosphat: NADP+, NADPH, c) Flavinmonoukleotid: FMN (oxidierte und reduzierte Form) = Riboflavin 5 - Phosphat bz.: FMN, FMN.H2, d) Flavin - Adenin - Dinukleotid: FAD (oxidierte und reduzierte Form), bzw. FAD, FAD. H2.
  10. 10. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß das Hilfsenzym eine Cxydase ist.
  11. 11. Verfahren nach Anspruch 1, dadurcb gekennzeichnet, daß das Hilfsenzym Diaphorase (EC 1.6.4.3.) ist.
  12. 12. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß das Hilfsenzym Minadionreduktase (EC 1.6.99.2) ist.
  13. 13. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß das Hilfsenzym "Altes, gelbes Enzym" (EC 1.6.99.1) ist.
  14. 14. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß dem Reaktionsgemisch das Enzym Katalase beigemischt wird.
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