DE2904239A1

DE2904239A1 - Verfahren zur herstellung eines materials auf der basis von blut, das zur zugabe zu nahrungsmittelprodukten geeignet ist, und das erhaltene material

Info

Publication number: DE2904239A1
Application number: DE19792904239
Authority: DE
Inventors: Jens Adler-Nissen; Vilhelm Hald-Christensen; Hans Sejr Olsen
Original assignee: Slagteriernes Forskningsinstitut; Novo Industri AS
Current assignee: Novo Nordisk AS; Slagteriernes Forskningsinstitut
Priority date: 1978-02-06
Filing date: 1979-02-05
Publication date: 1979-08-09
Also published as: FR2415968A1; BE873932A; NL7900908A; GB2018121A; US4262022A; DE2904239C2; FR2415968B1; GB2018121B; DK46579A; AU518741B2; AU4396479A

Description

Slagteriernes Porsknxngsxnstitut 19.393

2, Maglegaardsvej
DK-4000 Roskilde/Dänemark

Novo Industri a/s

Novo Alle

DK-2880 Bagsvae rd/Dänemark

Beschreibung

Verfahren zur Herstellung eines Materials auf der Basis von Blut, das zur Zugabe zu Nahrungsmittelprodukten geeignet ist, und das erhaltene Material

Blut ist jahrelang als Nebenprodukt der Fleischindustrie angefallen und wurde hauptsächlich als Basis für Futtermittel, jedoch nur zu einem geringeren Ausmaß für den menschlichen Verbrauch verwertet.

Wegen des Mangels an billigem Protein in der Welt besteht ein Bedürfnis, das gesamte in Blut enthaltene Protein in größerem Ausmaß für den menschlichen Verbrauch zu verwerten, und es wurden daher zahlreiche Verfahren zur Behandlung von Blut empfohlen, die die zahlreichen Nachteile von Blutproteinen überwinden sollen, von denen der wesentlichste in der dunklen Farbe des Hämoglobins liegt.

Es wurde beschrieben, daß stabilisiertes Blut durch Zentrifugieren in zwei Fraktionen getrennt werden kann, d.h. die Plasmafraktion, die etwa 60 Volumen-% bildet, und die Fraktion der

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roten Blutkörperchen, die etwa 40 Vol.-% bildet. Dia Plasmafraktion verleiht beim Zusatz zu Fleischprodukten entweder im Ganzen oder in zerkleinerter Form keine unerwünschte Färbung und weist außerdem gewisse günstige funktionelle Eigenschaften auf, was die Fähigkeit zur Gelbildung, Ernulgierung und Bindung von Wasser betrifft, wobei jedoch häufig zu feste Produkte erhalten werden können. Das Blutplasma enthält jedoch nur'etwa 25 % des Proteingehaltes des Blutes, während sich die restlichen 75 % des Proteins in den roten Blutkörperchen befinden, deren Farbe in dem Endprodukt in unerwünschtem Ausmaß auftritt, selbst wenn sie nur in relativ geringen Mengen zugesetzt werden. Aus diesem Grunde wurden verschiedene Verfahrensweisen empfohlen, um den Häm-Teil des Hämoglobxh-Proteins in den roten Blutkörperchen zu entfernen.

Die vorstehenden Zahlen, die die Verteilung des Proteins in der Plasmafraktion und der Fraktion der roten Blutkörperchen angeben, stellen nur Durchschnittswerte dar.

In der Fraktion der roten Blutkörperchen liegt jeweils, je nach der Wirksamkeit der Trennung, eine gewisse Plasmamenge vor, da der Übergang zwischen dem Gesamtblut und der Fraktion der roten Blutkörperchen etwas fließend ist.

Im Rahmen der vorliegenden Erfindung wurde gefunden, daß die Fraktion der roten Blutkörperchen, die durch eine spezielle partielle enzymatische Hydrolyse modifiziert wurde, Nahrungsmittelendprodukte, denen sie zugesetzt wird, nicht färbt und außerdem auch gewisse funktionelle Eigenschaften aufweist und bis zu einem hohen Ausmaß den gleichen Nähr-Protein-Wert wie die OriLginalfraktion aufweist.

So wird erfindungsgemäß ein Verfahren zur Herstellung eines Materials auf der Basis von Blut, das zum Zusatz zu einem Nahrungsmittelprodukt geeignet ist, bereitgestellt, bei dem eine Fraktion roter Blutkörperchen mittels eines proteolytischen Enzyms hämolysiert und anschließend teilweise bis zu einem Hydrolysegrad (DH) von mindestens 10 hydrolysiert wird, worauf

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das Enzym inaktiviert wird und die Aufschlämmung bei einem pH-Wert über 4,0 von der überstehenden Flüssigkeit abgetrennt wird, worauf die überstehende Flüssigkeit mit Kohle behandelt werden kann.

Das für das erfindungsgemäße Verfahren verwendete Ausgangsmaterial ist Blut oder die Fraktion der roten Blutkörperchen. Es versteht sich, daß sämtliche Arten tierischen Blutes verwendet werden können, z.B. Schweine-, Schaft cder Rinderblut, und daß das Blut in jeder zweckmäßigen Weise behandelt wird, so daß es als geeigneter Rohstoff für den menschlichen Verbrauch erscheint. So kann das Blut defibriniert werden, ein Antikoagulationsmittel kann dem Blut zugesetzt werden oder das Blut kann koaguliert und homogenisiert werden.

Das mittels des erfindungsgemäßen Verfahrens hergestellte Material ist ausgezeichnet als Zusatz zu Nahrungsmittelprodukten geeignet, insbesondere als Bestandteil für die Herstellung einer härtenden oder konservierenden Salzlösung oder Pökellösung zum Einspritzen, Einbringen durch Trommelbehandlung, Einmassieren bzw. -kneten oder andere Einarbeitungsmethoden in Fleischprodukte, insbesondere wegen der hohen Löslichkeit des Materials in Lösungen, die Salze in hohen Konzentrationen über einen weiten pH-Wert-Bereich enthalten. Die allgemeine Verfahrensweise zur Herstellung einer derartigen härtenden bzw. konservierenden Salzlösung wird z.B. in der GB-PS 1 462 beschrieben.

Der Hydrolysegrad (abgekürzt als DH) wird durch folgende Gleichung definiert:

Anzahl der gespaltenen Peptidbindungen Gesamtanzahl der Peptidbindungen

Es wird Bezug genommen auf J. Adler-Nissen, J.Agrie.Food Chem., Band 24, Nr. 6 (1976), Seite 1090-1093, wo eine genauere Diskussion der Definition von DH gegeben wird.

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Die Anzahl der gespaltenen Peptidbindungen kann mittels der Ninhydrinmethode gemessen werden. Die Ninhydrinmethode wird beschrieben von S. Moore und W.H. Stein in "Photometric Ninhydrin Method for .use in the Chromatography of Amino Acids", J.Biol.Chem., 176 (1948), 367-388.

Der DH kann, wenn der Verlauf der Hydrolyse irittels einer pH-STAT-Methode verfolgt wird, auch bestimmt werden wie beschrieben von CP. Jacobsen, J. Leonis, K. Linderstrjzfm-Lang und M. Ottesen, "The pH-STAT and its use in Biochemistry" in D. Glick (Herausgeber), "Methods of Biochemical Analysis", Band IV, Seite 171 bis 21O, Intersclence Publishers Inc., New York (1957).

Aus dem Vorstehenden ist ersichtlich, daß der DH eine wichtige Rolle bei der Erfindung spielt, da die Hydrolyse durch den DH gesteuert wird: nur wenn der DH einen kritischen Wert erreicht hat, kann die Hydrolyse beendet v/erden. Der DH ist sozusagen der Haupt-Parameter für die Hydrolyse. Liegt der DH unter 10, so wird die überstehende Flüssigkeit nicht entfärbt.

Auch ist bei einem pH-Wert unter 4,0 nach der Inaktivierung die Abtrennung der Aufschlämmung von dem Hydrolysat schwierig, und eine Entfärbung ist s -hwierig zu erzielen.

Selbst wenn von Stachowitcz et al.(ACS Symposium Series, Nr.47, Enzymes in food and beverage processing, 1977, Seite 295-303) beschrieben wird, daß die Fraktion der roten Blutkörperchen des Blutes enzymatisch im Labormaßstab nach Methoden hydrolysiert verden kann, die bei Durchführung in industriellem Maßstab kostspielig werden, und selbst wenn in der GB-PS 1 462 beschrieben wird, daß hydrolysierte tierische Proteine in allgemeinen als eine Basis für eine Zusammensetzung verwendet werden können, die zur Einarbeitung in Fleisch geeignet ist, wobei jedoch keinerlei Details angegeben sind, z.B. hinsichtlich unerwünschter Färbung oder Löslichkeit, so ist es überraschend, daß das erfindungsgemäße Material eine derart geringe Farbintensität aufweist und so gut zum Zusatz zu Nahrungsmittel-

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produkten geeignet ist, daß es nunmehr möglich wird, die Ge-- . samtmenge des Blutes aus Schlachthäusern für den menschlichen Verbrauch zu verwerten, wohingegen es bisher nicht möglich' war, Blut für den menschlichen Verbrauch in bedeutendem Ausmaß zu verwenden.

Eine bevorzugte Ausführungsform der erfindungsgemäßen Verfahrensweise besteht darin, daß die überstehende Flüssigkeit von der behandelten Fraktion der roten Blutkörperchen mit Blutplasma kombiniert wird. Da Hydrolysate vorwiegend durch einen hohen Löslichkeitsgrad, ein großes Emulgiervermögen, das Nichtvorhandensein einer Gelbildungsfähigkeit und daher ein geringes Vermögen zur Bindung von Wasser charakterisiert sind, werden die gewünschten funktionellen Eigenschaften durch Kombination der beiden Fraktionen verbessert. Auf diese Weise werden die ausgezeicnnete Gelbildungs- und Bindungskapazität der Plasmafraktion mit dem hohen Löslichkeitsgrad und den guten Emulgierfähigkeiten des entfärbten und an Proteinen reichen Hydrolysats kombiniert. Durch diese Ausführungsform kann das gesamte Blut für den menschlichen Verbrauch verwendet werden. Jedoch ist es durch Änderung des Verhältnisses zwischen den beiden Fraktionen möglich, kombinierte Blutprotein-Zusammensetzungen 2>u erzielen, die einem speziellen Anwendungszweck angepaßt werden können, wie für ganzes Fleisch, zerkleinertes Fleisch, die Wurstherstellung, härtende bzw. konservierende Salz- bzw. Pökel-Lösungen usw. Jedoch ist es für bestimmte Anwendungszwecke, z.B. für das Einspritzen in Fleisch, nicht nötig oder gar erwünscht, die hydrolysierte Fraktion mit der Plasmafraktion zu vereinen, da jegliche derartige Kombination ein hochmolekulares Material zusetzen würde, das die Viskosität steigern würde und die Verteilung des Materials durch das Fleisch beeinträchtigen würde.

Eine bevorzugte Ausführungsform des erfindungsgemäßen Verfahrens besteht darin, das Blut in eine Fraktion roter Blutkörperchen und eine Blutplasmafraktion zu fraktionieren, die Fraktion der roten Blutkörperchen zu hämolysieren und anschließend teilweise auf einen DH von mindestens 10 mittels

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eines proteolytisehen Enzyms zu hydrolysieren, worauf das Enzym inaktiviert wird und die Aufschlämmung von der überstehenden Flüssigkeit bei einem pH-Wert über 4,0 abgetrennt wird, worauf die überstehende Flüssigkeit mit Kohle behandelt werden kann und die überstehende Flüssigkeit der Fraktion der behandelten roten Blutkörperchen mit Blutplasma kombiniert wird. Durch diese Ausführungsform wird es möglich, das aus Schlachthäusern stammende Gesamtblut, das ein leicht zugängliches und kostengünstiges Ausgangsmaterial darstellt, als Rohmaterial zu verwerten.

Eine bevorzugte Ausführungsform der erfindungsgemäßen Verfahrensweise besteht darin, daß Mas Ausgangsmaterial Blut ist, dem ein Antikoagulationsmittel zugesetzt wurde, wobei das Antikoagulationsmittel Trinatriumcitrat oder ein Phosphatsalz ist. Bei dieser Ausführungsform wird kein Protein aus dem Blut entfernt, wie wenn ein defibriniertes Blut als Ausgangsmaterial verwendet wird.

Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform des erfindungsgemäßen Verfahrens wird die Fraktionierung des Blutes mittels einer Zentrifuge durchgeführt. Dies stellt einen raschen und wirksamen Weg zur Fraktionierung des Blutes in industriellem Maßstab dar. Das Blut wird in eine Fraktion der roter Blutkörperchen mit einem Proteingehalt von etwa 35 % und eiuj Plasmafraktion mit einem Proteingehalt von etwa 7 % getrennt, d.h. 75 % der Proteine in dem Blut liegen in der Fraktion der roten Blutkörperchen vor. Das genannte Protein wird als Prozentgehalt Stickstoff (N) , gemessen nach der Kjeldahl-Methode, multipliziert mit 6,25, berechnet.

Nach einer bevorzugten Ausführungsform der Erfindung führt man die Hämolyse durch Zusatz von Wasser in einem Volumen vom 2- bis 5-fachen des Volumens der Fraktion der roten Blutkörperchen durch, wobei die Fraktion der roten Blutkörperchen vor oder nach dem Verdünnen mit Wasser gefroren werden kann, vorzugsweise durch Frieren zu Flocken bzw. Schuppen. Auf diese Weise erfolgt sowohl eine Hämolyse als auch eine Verdünnung;

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auch wird die Lagerungsstabilität verbessert. Diese Verdünnung ist vorteilhaft, da die später durchgeführte Hydrolyse in der unverdünnten (viskosen) Fraktion der roten Blutkörperchen schwierig durchzuführen ist. Die Hämolyse kann auch durch mechanische Behandlung durchgeführt werden. Durch weitere Einstellung des pH-Wertes erhält man ein Blutzellhämolysat, das ein geeignetes Substrat für proteolytische Enzyme darstellt, wobei das Hämolysat 8 bis 20 % Protein enthält. Das Zellmaterial, wie Membranen oder Zellwände, kanu aus dem Substrat vor der Hydrolyse entfernt werden, entweder durch Zentrifugieren oder durch Ausfällung mit CHCl,.

Gemäß einer bevorzugten Au sfüii rungs form des erfindungsgemäßen Verfahrens wurde das proteolytische Enzym mikrobiell mittels Bacillus licheniformis erzeugt. Ein bevorzugtes Beispiel für ein derartiges proteolytisches Enzym ist das Handelsprodukt ALCALASE ^ (Subtilisin Carlsberg) der Novo Industri a/s. Dieses Enzym kann das Protein längs der Proteinlcetten mit so hohen Hydrolysegeschwindigkeiten spalten, daß der minimale DH-Wert rasch erreicht wird.

Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform des erfindungsgemäßen Verfahrens wird die Hydrolyse bis zu einem Ausmaß durchgeführt, das einem DH-Wert von 14 bis 22 entspricht. In diesem DH-Bereich erzielt man eine zufriedenstellende Entfärbung.

Eine bevorzugte Aus führung s form des erfindungsgc:mäßen Verfahrens besteht darin, die Hydrolyse bei pH 7 bis 10 und mit einer Enzymaktivität von 6 bis 60 Anson-Einheiten pro kg Protein durchzuführen. Die vorstehende in Anson-Einheiten ausgedrückte Enzymaktivität wird nach der modifizierten Anson-Methode, beschrieben in NOVO ENZYME INFORMATION IB Nr. 058 e-GB (die Original-Anson-Methode wird in J.Gen.Physiol. , 22_ (1939) 79-89 beschrieben) durchgeführt. Die proteolytische Aktivität stellt so einen kritischen Parameter bei der Hydrolyse dar: falls die proteolytische Aktivität unter 6 Anson-Einheiten pro kg Blutkörperchen-Protein sinkt, ist die Hydrolysegeschwindigkeit so gering, daß die Reaktionszeit ungünstig lang wird

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und die Wirtschaftlichkeit der Anlage in Frage gestellt wird. Liegt andererseits die proteolytische Aktivität über 60 Anson-Einheiten pro kg Blutkörperchen-Protein, so werden die Kosten des Enzyms zu groß und die Wirtschaftlichkeit der Anlage wird in Frage gestellt. Bei einem hohen pH-Wert von etwa 10 ist die Hydrolysegeschwindigkeit relativ hoch, jedoch muß andererseits eine relativ große Säuremenge in der späteren Inaktivierungsstufe zugesetzt werden, wenn die Inaktivierung des Enzyms durch Einstellung des pH-Wertes erfolgt. Bei einem niedrigen pH-Wert von etwa 7 ist die Hydrolysegeschwindigkeit relativ gering, jedoch muß andererseits eine relativ geringe Säuremenge in der späteren· Inaktivierungsstufe zugesetzt werden.

Bei einer bevorzugten Ausführungsform des erfindungsgemäßen Verfahrens wird der pH-Wert während der Hydrolyse durch Zusatz einer Base etwa konstant gehalten. Auf diese Weise läßt sich die Hydrolyse leicht steuern und kann in reproduzierbarer Weise mittels eines thermostatischen pH-Staten durchgeführt werden. Das HämoIysat-Substrat wird auf die gewünschte Verfahrenstemperatur erwärmt, die beispielsweise bei 45 bis

ο ο

65 'C und vorzugsweise bei 50 bis 55 C liegen kam.

Eine bevorzugte Ausführungsform des erfindungsgemäßen Verfahrens besteht darin, die Temperatur des Hydrolysegemischs während des letzten Teils der Hydrolyse anzuheben. Auf diese Weise wird die normale DH-Zeit-Kurve für eine bestimmte Temperatur zu einer Kurve begradigt, die sich einer geraden Linie nähert, d.h. die Reaktionsgeschwindigkeit wird während der Hydrolyse etwa konstant gehalten. Die Reaktion wird beschleunigt, v, as vom Nahrung smittel-mikrobi eil en Gesichtspunkt her günstig ist, da das Wachstum unerwünschter Mikroben ausgeschaltet oder inhibiert wird.

Nach einer bevorzugten Ausführungsform des erfindungsgemäßen Verfahrens liegt die Temperatur_des Hydrolysegemischs während der ersten Hälfte der Hydrolyse bei etwa 55°C, worauf die Temperatur während der letzten Hälfte der Hydrolyse allmählich auf etwa 65 C angehoben wird. Auf diese Weise wird die normale

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DH-Zeit-Kurve für eine bestimmte Temperatur zu einer Kurve begradigt, die sich einer geraden Linie nähert, d.h. die Reaktionsgeschwindigkeit wird während der Hydrolyse etwa konstant gehalten. Die Reaktion wird beschleunigt, was vom Nahrungsmittel-mikrobiellen Gesichtspunkt her günstig ist, da das Wachstum unerwünschter Mikroben ausgeschaltet oder fast völlig ausgeschaltet wird.

Alle Hydrolysebedingungen sollten dem verwendeten Enzym oder der verwendeten Enzymkombination, falls eine derartige Kombination geeignet ist, entsprechen, jedoch sollten diese Bedingungen, wie Temperatur, pH-Wert, Konzentration des Substrats, Verhältnis zwischen Enzym(enX und Substrat und Hydrolysegrad, nicht nur im Hinblick auf die maximale Reaktionsgeschwindigkeit optimiert werden, sondern auch im Hinblick auf die maximale Hydrolyse und dadurch die Entfärbung.

Nach einer bevorzugten Ausführungsform des erfindungsgemäßen Verfahrens erfolgt die Inaktivierung des proteolytischen Enzyms durch Verringerung des pH-Wertes, vorzugsweise durch Citronensäure oder Chlorwasserstoffsäure. Citronensäure führt zu einer besseren Entfärbung bei einem gegebenen DH. Die Anwendung von Chlorwasserstoffsäure ist kostengünstig und führt als weiteres Merkmal nach der Neutralisation mit NaOH zu NaCl. Dies stellt einen Vorteil dar, da NaCl ein normaler Bestandteil von Härtungs- bzw. Konservierungs-Salzlösungen ist. Neben der Inaktivierung führt die Einstellung des pH-Wertes zu einer Ausfällung von gefärbten, nicht hydrolysierten Proteinen. Vorzugsweise beendet man die Hydrolyse durch Inaktivieren der Enzyme durch Senken des pH-Wertes unter 4,2. Andere geeignete Säuren sind Essigsäure, Maleinsäure oder Phosphorsäure.

Nach einer bevorzugten Ausführungsform des erfindungsgemäßen Verfahrens erfolgt die Inaktivierung des proteolytischen Enzyms durch Behandlung mit erhöhten Temperaturen. Auf diese Weise ist kein Zusatz von Hilfsmitteln nötig.

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Nach einer bevorzugten Ausführungsform des erfindungsgemäßen Verfahrens erfolgt die Trennung der Aufschlämmung von der überstehenden Flüssigkeit mit einer Zentrifuge, vorzugsweise bei einem pH-Wert unter 5,O und bei erhöhten Temperaturen. Vom industriellen Gesichtspunkt her stellt eine Zentrifuge den günstigsten Lösungsweg dar. Am bevorzugtesten ist eine Zentrifuge mit Feststoffauswurf; auch eine Temperatur von etwa 65°C ist bevorzugt. Liegt der pH-Wert unter 5,0 (und über 4,0), so erhält man eine besonders gute Entfärbung. Diese überstehende Flüssigkeit weist ein Volumen von 60 bis 80 % des ursprünglichen Volumens des Hämolysats auf.

Bei einer bevorzugten Ausführungsform des erfindungsgemäßen Verfahrens führt man eine Kohlebehandlung durch, wobei diese Kohlebehandlung in einem innigen Vermischen der überstehenden Flüssigkeit mit einer Menge an Aktivkohle von 8 bis 33 % (Gew./ Gew.) des Gewichts des vorhandenen Proteins, mit anschließender Entfernung der Kohle aus der überstehenden Flüssigkeit, besteht. Diese Menge an Aktivkohle entspricht gewöhnlich etwa 0,5 bis 2 % (Gew./Gew.) der zentrifugierten überstehenden Flüssigkeit. Hierdurch erzielt man eine weitere Entfärbung und Entfernung von unangenehmem Geschmack bzw. Geruch. Vorzugsweise verwendet man eine Aktivkohle in Pulverform. Die Temparatur während der Inaktivierung und der Entfärbung durch Kohle wird im allgemeinen bei 30 bis 60 C gehalten. Die Behandlung mit Kohle dauert normalerweise 10 bis 60 Minuten, worauf die Kohle durch Zentrifugieren oder Filtrieren entfernt wird. Bevorzugt im industriellen Maßstab ist die Filtration. Bei der Aktivkohle kann es sich um jegliche Aktivkohle mit hoher Absorptionskraft handeln, beispielsweise Coporafin B.G.N. der Lurgi Apparate-Technik GmbH, Frankfurt a.M.

Eine bevorzugte Ausführungsform des erfindungsgemäßen Verfahrens besteht darin, die Kohlebehandlung bei einem pH-Wert von 2,5 bis 4,5, vorzugsweise von etwa 3, durchzuführen. Hierdurch erzielt man eine maximale Entfärbung.

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Nach einer bevorzugten Ausführungsform des erfindungsgemäßen-Verfahrens wird die mit Kohle behandelte kohlefreie überstehende Flüssigkeit durch umgekehrte Osmose, vorzugsweise.auf eine Proteinkonzentration von 15 bis 25 %,konzentriert« Hierdurch werden die Trocknungskosten verringert, wenn man ein festes Produkt wünscht. Ein festes Produkt läßt sich auf Grund seiner besseren Lagerungsstabilität vorteilhaft verwenden.

Eine bevorzugte Ausführungsform des erfindungsgemäßen Verfahrens besteht darin, die mit Kohle behandelte kohlefreie überstehende Flüssigkeit durch Verdampfen im Vakuum mittels einer Verdampfungsvorrichtung mit absteigendem Film*("Falling film"), vorzugsweise auf eine Proteirikonzentration von 30 bis 40 %. zu konzentrieren. Hierdurch werden die Kosten verringert, falls ein festes Produkt gewünscht wird. Ein festes Produkt läßt sich auf Grund seiner besseren Lagerungsstabilität vorteilhaft verwenden.

* bzw. mit abrieselnder Dünnschicht

Eine bevorzugte Ausführungsform des erfindungsgeniäßen Verfahrens besteht darin, die Blutplasmafraktion zu konzentrieren= Dieses Konzentrieren sollte sorgfältig durchgeführt werden, um die natürlichen Proteine nicht zu denaturieren. Hierdurch v/erden die Trocknungskosten verringert, falls ein festes Produkt gewünscht wird. Ein festes Produkt läßt sich :?.uf Grund seiner besseren Lagerungsstabilität vorteilhaft verwenden.

Nach einer bevorzugten Ausführungsform des erfindungsgemäßen Verfahrens wird das (kombinierte) Material sprühgetrocknet. Hierbei handelt es sich um einen einfachen Weg zur Erzielung eines festen Materials in industriellem Maßstab. Ein festes Material weist eine bessere Stabilität gegen Mikroben auf als ein flüssiges Produkt.

Nach einer bevorzugten Ausführungsform des erfindungsgemäßen Verfahrens wird das (kombinierte) Material zu Flocken gefroren ("Flake frozen"). Hierbei handelt es sich um einen einfachen und kostengünstigen Weg zur Erzielung eines gefrorenen Materials in industriellem Maßstab. Ein gefrorenes Produkt

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weist eine bessere Stabilität gegen Mikroben auf als ein flüssiges Produkt« Darüber hinaus kann ein zu Flocken gefrorenes Produkt rascher in der endgültigen Härtungs- bzw. Konservier-Salzlösung verteilt werden als ein zu einem Block gefrorenes Produkt. Das in Flocken gefrorene Produkt ist homogener und führt zu einer geringeren Denaturierung von Protein als ein zu einem Block gefrorenes Produkt· Ein weiterer Vorteil dieser Ausführungsform liegt in der Kühlwirkung währen der Herstellung von Fleischemulsionen.

Durch die Erfindung wird auch ein Material zum Zusatz zu Nahrungsmittelprodukten bereitgestellt, das nach dem erfindungsgemäßen Verfahren hergestellt·..wurde. Es hat sich gezeigt, daß die so erhaltenen Materialien als anreichernde Zusätze zu Nahrungsmittelprodukten einschließlich rotem Fleisch, weißem Fleisch und Fischfleisch geeignet sind.

Eine bevorzugte Ausführungsform des erfindungsgemäßen Materials enthält auch ein teilweise hydrolysiertes pflanzliches Protein. Für den Fall, daß das erfindungsgemäße Material geringe Mangel in Bezug auf eine bestimmte Eigenschaft aufweisen sollte, kann dies durch Beimischen eines hydroIysierten Pflanzenproteins ausgeglichen werden.

Nö."h einer bevorzugten Ausführungsform enthält das erfindungsgemäße Material ein teilweise hydrolysiertes Sojaprotein. Für den Fall, daß das erfindungsgemäße Material geringe Mangel im Hinblick auf eine spezielle Eigenschaft aufweisen sollte, kann dies durch Beimischung eines hydrolysierten Sojaproteins, z.B. hergestellt wie in der BE-PS 850 478 beschrieben, ausgeglichen werden.

Die folgenden Beispiele dienen zur weiteren Erläuterung der Erfindung.

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Beispiel 1

Zu 312,2 kg frisch entnommenem Schweineblut wurden 4,75 1 einer 40%-igen Lösung von Trinatriumcitrat gefügt» Dieses stabilisierte Blut wurde kalt.in einem Separator (Alfa Laval BPM 209-70 H) zentrifugiert und so in 206,0 kg Plasmafraktion und 110,9 kg rote Blutkörperchen-Fraktion getrennt.

Die Fraktion der roten Blutkörperchen wurde durch Zusatz von 3 76,2 kg Wasser hämolysiert, und dieses Gemisch wurde auf 55 C erwärmt. 2,06 1 4,On-NaOH wurden verwendet, um den pH-Wert auf 8,50 einzustellen, bevor das Enzym zugesetzt wurde.

1,36 kg ALCALASE 0,6 L (0,66 Anson-Einheiten/g) wurden mit 2,0 1 Wasser verdünnt und zu der hämolysierten Blutfraktion gefügt. Man erhielt so eine Enzymaktivität von 26,4 Anson-Einhtiiten pro kg Protein. Während der Hydrolyse wurde der pH-Wert konstant auf 8,50 gehalten durch Zusatz von 4n-Na0H unter Verwendung der pH-Stat-Technik, und der DH wurde cuf der Basis des Basenverbrauchs B mittels folgender Gleichung berechnet:

^DH - ^{B x} Έ ^x m# ^x K ^x

worin

B -■ Verbrauch der Base in Liter

_1OPH-PK

α ss Dissoziationsgre.d

ρΚ ist der pK-Wert für die a-NH--Gruppen und

wird als 7,0 angenommen (es wurde der Wert — = 1,03 verwendet)

N.r, = die Normalität der Base MP = die Masse des Proteins (N χ 6,25) in kg

= die Gesamtzahl der Peptidbindungen in Äquivalenten pro kg Protein. [Es wurde der Wert h. . = 8,38 Äqu./kg (N χ 6_r25) verwendet].

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Während der Hydrolyse wurde die Temperatur von 55°C auf 65°O . unter Anwendung der in der Fig. 1 dargestellten Temperatur-zeit-Beziehung erhöht .In der Fig. 1 ist auch die DH-Zeit-Beziehuhg gezeigt.

Nach einem Verbrauch von 14,2 1 4n-NaOH erreichte der DH einen Wert von 18,1. Dann wurde die Hydrolyse beendet durch Einstellung des pH-Wertes euf 4,0 mittels 11,5 1 konz. HCl, und das hydrolysierte Gemisch wurde 60 Minuten bei 65°C gehalten, um das Enzym zu inaktivieren. Schließlich wurde der pH-Wert mittels 0,8 1 4n-NaOH auf 4.5 eingestellt, und das hydrolysierte Gemisch wurde anschließend bei 6 5 C.auf einer Zentrifuge mit Feststoffauswurf (Westfalia Typ SB 7-35-076) geklärt. Hierdurch wurde das hydrolysierte Gemisch in 327 kg überstehende Flüssigkeit und 196 kg Aufschlämmung getrennt. 2^-/2 % des Aufschlämmungsmaterials fanden sich in der überstehenden Flüssigkeit nach Zentrifugieren während 5 Minuten bei 3000 χ g in einer Tischzentrifuge.

Die überstehende Flüssigkeit wurde auf einer Platten-und-Rahmen-Filterpresse (Seitz Oricn OF 40V), ausgerüstet mit mit Diatomeenerde vorbeschichtetem Asbestfaserfilter (High Flow Supercell) filtriert. Man erhielt 300 1 Filtrat.

Das Filtrat wurde mit 3 1 6n-HCl auf den pH-Wert i£,0 eingestellt, und es wurden 3 kg Aktivkohle (BGN-Lurgi) zugefügt. Das Gemisch wurde 60 Minuten bei 55 C unter Rühren gehalten und anschließend in der vorstehend genannten Filterpresse filtriert, jedoch ohne Filterhilfe. Man erhielt so 300 1 Filtrat (die Flüssigkeit in dem Filter wurde unter Verwendung von Wasser ersetzt).

Das "geglättete" Hydrolysat wurde anschließend durch Hyperfiltration (umgekehrte Osmose) bei 30 C unter Anwendung einer 40 cm-Platten-und-Rahmen-Einheit ( Handelsprodukt der De Danske Siikkerfabrikker a/s) konzentriert. Die Membranen bestanden aus· Celluloseacetat (Typ DDS 900), und es wurde ein durchschnittlicher Druck von etwa 29,4 bar (30 kp/cm ) mittels einer KoI-

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benpumpe (Rannie) erzeugt. Das Element wies eine Membranfläche

von 5,5 m auf. Durch dieses Verfahren gewann man 90 kg Konzentrat mit einer Proteinkonzentration von 22,1 % (N χ 6,25)" und einem pH-Wert von 3,4.

Die 90 kg konzentriertes hydrolysiertes Blutkörperchen-Protein wurden neutralisiert unter Verwendung von 8,88 kg 6,On-NaOHo Anschließend ivurden die 206,0 kg Plasma, die aus dem Schweineblut abgetrennt worden waren, mit dem Hydrolysat vereint, und die erhaltenen 305 kg entfärbtes Blutmaterial wurden anschließend sprühgetrocknet (in einer Niro Production Minor-Vorrichtung). In der Tabelle I sind die Proteinausbeuten für jede Stufe des Gesamtverfahrens angegeben. Die endgültige Proteinaasbeute auf der Basis des gesamten behandelten Blutes ergab sich zu 63,9 %. Es wird auf die Tabelle I Bezug genommen.

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Tabelle I

Proteingehalt, Masse der Fraktionen und Proteinausbeuten, bezogen auf das Protein des gesamten Blutes und das Protein der Blutkörperchen

Verfahrensstufe oder Material	% N x 6,25	Masse der Fraktion, kg	Proteinaus beute, bezo gen auf Ge samtblut (%)	Proteinausbeute, bezogen auf die Fraktion der roten Blutkörperchen (%)
Gesamtblut	17,4	312,2	100	_ .
Blutkörperchenfraktion	35,2	110,9	71,9	100
Plasma	7,5	206,0	28,4	-
Blutkörperchen
Nach der Hydrolyse	7,7	523,8	,74,2	103,3
Überstehende Flüüsigkeit	6,80	327	40,9	57,0
Geklärte überstehende Flüssigk.	6,63	300	36,6	51,0
Aufschlammνhg bzw. Schlamm	7,37	196	26,6	37,0
Mit Kohle behandelte über stehende Flüssigkeit	6,50	300	35,9	50,0
Konzentriertes Hydrolysat (umgekehrte Osmose)	22.1.	90	36,6	- 51,0
Neutralisiertes Konzentrat	20,1	98,9	36,6	50,9
Entfärbtes Blut nach der Kombination	11,6	305,0	65,1	-
Sprühgetrocknetes ent färbtes Blut	78,4	44,3	63,9	- ' .

fs) GO CO

Beispiel 2

Zu 77,2 kg frisch entnommenem Schweineblut wurden 1,2 kg. einer 40%-igen Lösung von Trinatriumcitrat gefügt. Dieses stabilisierte Blut wurde kalt in einem Alfa Laval BPM 209-7OH-Separator zentrifugiert und dabei in 50,9 kg Plasma und 2 7,4 kg einer Fraktion von roten Blutkörperchen getrennt.

Die Fraktion der ::oi-.en Blutkörperchen wurde hämolysiert durch Zusatz von 9 1 Wasser, und dieses Gemisch wurde auf 55 C erwärmt, 0,46 1 4n-Na0H wurden verwendet, um. den pH-Wert auf 8,50 einzustellen, bevor das Enzym zugesetzt wurde.

0,397 kg ALCALASE 0,6 L (0,66 Anson-Einheiten/g) wurden mit 2,0 1 Wasser verdünnt und zu der Fraktion der hämolysierten roten Blutkörperchen gefügt. Man erhielt so eine Enzymaktivität von 26,3 Anson-Einheiten pro kg Protein. Während der Hydrolyse wurde der pH-Wert durch Zusatz von 4n-MaOH unter Anwendung der pH-Stat-Technik konstant auf 8,3 gehalten, und der DH wurde aus dem Verbrauch der Base B in der gleichen Weise wie in Beispiel 1 angegeben berechnet.

Die Temperatur wurde von 55 C auf 65 C während der Hydrolyse gesteigert. In der Fig. 2 ist die Temperatur-Zeit-Beziehung und die DH-Zeit-Beziehung gezeigt.

Nach der Zugabe von 3,711 4n-NaOH erreichte der DH einen Wert von 18,5 %. Dann wurde die Hydrolyse durch Einstellen des pH-Wertes auf 4,0 mittels 2,60 1 konzentrierter HCl beendet. Die so hydrolysierte Fraktion wurde 60 Minuten auf 65 C gehalten, um das Enzym zu inaktivieren. Anschließend wurde der pH-Wert mit 0,2 1 4n-NaOH auf 4,5 eingestellt, und das hydrolysierte Gemisch wurde anschließend bei 65 C auf einer Zentrifuge mit Feststoffauswurf (Westfaiia Typ SB 7-35-076) geklärt. Dadurch wurde das hydrolysierte Gemisch in 80,3 kg überstehende Flüssigkeit (I) und 48,2 kg Aufschlämmung bzw. Schlamm (I) getrennt. 2,5 % der Aufschlämmung befanden sich in der überstehenden Flüssigkeit nach 5-minütigem Zentrifu-

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gieren bei 3000 χ g in einer Tischzentrifuge.

Zu der Aufschlämmung (I) wurden 80 1 Wasser gefügt, und das Gemisch wurde gerührt und auf 65 C erwärrat. Dieses Gemisch wurde bei 65 C in der vorstehend genannten Zentrifuge geklärt, und man erhielt 77.5 kg überstehende Flüssigkeit (II) und 51,0 kg Aufschlämmung (II).

Die überstehenden Flüssigkeiten I und II wurden gesammelt und auf einer Platten-ur.d Rahmen-Filterpresse (Seitz Orion OF 40V)₁ ausgerüstet mit einem mit Diatomeenerde (High flow Super cell) vorbeschichteten Asbestfaserfilter, filtriert. Man erhielt so 156 kg Filtrat. Der pH-Wert "dieses Filtrats wurde mit 0,75 1 6n-HCl auf 3,0 eingestellt, und 1,6 kg Aktivkohle (BGN von Lurgi) wurden zugesetzt. Das Gemisch wurde 60 Minuten bei 55 C gerührt und anschließend in der vorstehenden Filterpresse, jedoch ohne Filterhilfe, filtriert. Man erhielt 155 kg Filtrat.

Das "geglättete" Hydrolysat wurde anschließend durch Hyperfiltration (umgekehrte Osmose) bei 30 C konzentriert unter Verwendung einer 40 cm-Platten-und-Rahmen-Einhf.it, einem Handel sprodukt der De Danske Sukkerfabrikker a/s. Die Celluloseacetatmembranen waren vom Typ DDS 990, und mittels einer Kolbenpumpe (Rannie) wurde ein durchschnittlicher Druck von etwa 2^,4 bar (30 kp/cm ) erzeugt. Die Einheit wies eine Membran-

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fläche von 5,5 m auf. Hierdurch gewann man 35,8 kg Konzentrat mit einem Proteingehalt von 19,5 % (N χ 6,25) und einem pH-Wert von 3,6. Das Konzentrat wurde neutralisiert und sprühgetrocknet (in einer Niro Production Minor-Vorrichtung) unter Anwendung einer Einlaßtemperatur von 225-230 C und einer Auslaßtemperatur von 95-100 C, und das sprühgetrocknete Produkt wies eine Zusammensetzung des Trockenmaterials von 75,15 % Protein (N χ 6,25) und 23,4 % NaCl auf.

Darüber hinaus wurde das sprühgetrocknete Hydrolysat in der Plasmafraktion solubilisiert _y wobei man ein entfärbtes Blutproteinprodukt erhielt. Dabei ergab sich eine Proteinausbeute

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von 75,4 %. Durch Vergleich dieses Ergebnisses mit der Gesamtproteinausbeute des Beispiels 1 ist die Wirkung des Waschens der Aufschlämmung (I) ersichtlich. Es wird auf die Tabelle Il Bezug genommen.

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Tabelle II

Masse der Fraktionen, Proteingehalt und Proteinausbeuten, bezogen auf das Gesantblut und die Fraktion der roten Blutkörperchen

	Verfahrensstufe	% N x 6,25	Masse der Fraktion, kg	Proteinaus beute, bezo~ gen auf Ge samtblut (%)	Proteinausbeute, bezogen auf die Fraktion der roten Blutkörperchen (%)
	Gesamtblut	17,8	77,2	100	_ ,
	Blutkörperchen	36,3	27,4	72,4	100
iO O	Plasma	■ 7,5	50,9	27,8	-
CO CD	Blutkörper chor.
CO	Nach der Hydrolyse	7,46	128,5	.. 69,8	96,4
*»»» O	Überstehende Flüssigkeit I	6,57	80,3	38,0	52,6
-J	Aufschlämmung I	7,37	48,2	25,9	35,7
	Überstehende Flüssigkeit II	2,41	77,5	13,6	18,8
	Aufschlämmung II	4,85	51,0	18,0	24,9
	Überstehende Flüssigkeiten I + II	4,50	157,8	51,7	71,4
	Filtrat	4,59	156,0	52,1	72,0
	Mit Kohle behandelt	(4,51)	155,0	50,9	70,3
	Konzentriertes Hydrolysat	19,50	^5,8	50,8	70,2
	Sprühgetrocknetes Hydrolysat	75,15	8,7	47,6	65,7
	Plasma + getrocknetes Hydrolysat	17,4	59,6	75,4	-

N> Ca) CO

Wegen des geringen Molekulargewichts war das Proteinhydrolysat selbst (d.h. ohne jeglichen Plasmazusatz) gut geeignet zur Einarbeitung in ganzes Muskelfleisch durch Injektion einer 20%-igen Proteinlösung, die etwa 13 % NaCl, 2,5 % Natriumtripolyphosphat und 0,1 % Natriumnitrat bei einem pH-Wert von etwa 7,5 enthielt.

Das kombinierte Produkt ("das entfärbte Blut") war gut geeignet als Bestandteil zur Herstellung von Fleischemulsionen, Würsten und Frühstücksfleisch, und das Produkt erwies sich als ein ausgezeichnetes Bindemittel.

Beispiel 3

Zu 1830 ml Schweineblut fügte man 6 g trockenes Trinatriumcitrat/l. Dieses stabilisierte Blut wurde in einer Laboratoriumszentrifuge (MSE Coolspin, Typ PL 100 A) zentrifugiert, wodurch es in 1130 ml Plasma und 700 ml einer Fraktion roter Blutkörperchen getrennt wurde.

Die Fraktion der roten Blutkörperchen wurde durch Zusatz von 2248 ml Wasser hämolysiert. Zu einer Gesamtmenge des verdünnten Gemischs, d.h. 2948 ml, wurden 10,8 g ALCALASE 0,6 L (0,67 Anson-Einheiten/g), gelöst in 40 ml Wasser, gefügt, wodarch man eine Enzymaktivität von 0,0024 Anson-Einheiten/ml (entsprechend 29,5 Anson-Einheiten/kg Protein) erzeugte. Die Temperatur betrug 55⁰C, und der pH-Wert wurde durch Zusatz von 22 ml 4n-NaOH unter Anwendung einer pH-Stat-Methode konstant auf 8,5 gehalten. Während der Hydrolyse wurde der DH wie in Beispiel 1 angegeben berechnet. Hatte der DH einen Wert von 16,0 erreicht, so wurde die Hydrolyse durch Einstellen des pH-Wertes mit 150 ml 4n-HCl auf 4,2 beendet. Die Aufschlämmung bzw. der Schlamm wurde von der überstehenden Flüssigkeit durch Zentrifugieren in einer Laboratoriumszentrifuge abgetrennt, wobei man 2822 ml überstehende Flüssigkeit und 461 g Schlamm erhielt. Der pH-Wert der überstehenden Flüssigkeit wurde durch Zusatz von 60 ml 4n-Na0H auf 3,0 eingestellt. Die überstehende Flüssigkeit mit dem eingestellten pH-Wert wurde

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mit 14,4 g Aktivkohle (Merck) (0,5 %) während 60 Minuten bei- . 55°C behandelt. Die Kohle wurde mittels eines Büchner-Trichters abfiltriert. Das Volumen der mit Kohle behandelten kohlefreien überstehenden Lösung betrug 2730 ml.

Die vorstehenden 2730 ml der mit Kohle behandelten kohlefreien überstehenden Flüssigkeit, die 64 % der Anfangsmenge an Protein der Fraktion der roten Blutkörperchen enthielt, wurde mittels 145 ml 4n-Na0H auf pH 7,0 eingestellt und anschließend mit den vorstehenden 1130 ml Plasma vereint, \\rodurch man ein helles Produkt mit ausgezeichneten funktioneilen Eigenschaften erhielt, das als Zusatz für Nahrungsmittelprodukte geeignet war. Berechnet auf den ursprünglichen Proteingehalt in den 1830 ml Schweineblut, beträgt die Ausbeute 72,8 %, wenn der Proteingehalt in dem Endprodukt 5,9 % war.

Beispiel 4

Zu 30,8 1 Schweineblut wurden 6 g Trinatriumcitrat/l gefügt. Dieses stabilisierte Blut wurde auf einer Zentrifuge (MSE Coolspin) zentrifugiert, wodurch es in 19,0 1 Plasma und 11,8 1 einer Fraktion roter Blutkörperchen getrennt wurde.

Die Fraktion der roten Blutkörperchen wurde durch Zusatz von 48,2 1 Wasser hämolysiert. Zu der gesamten Menge ües verdünnten Gemischs, d.h. 50 1, wurden 160 g ALCALASE 0,6 L (0,65 Anson-Einheiten/g), gelöst in 400 ml Wasser, gefügt, wodurch eine Enzymaktivität von 0,0021 Anson-Einheiten/ml (entsprechend 25,2 Anson-Einheiten/kg Protein) erzeugt wurde. Die Temperatur betrug 55 C, und der pH-Wert wurde durch Zusatz von 400 ml 4n-NaOH unter Anwendung der pH-Stat-Methode konstant bei 8,5 gehalten. Während der Hydrolyse wurde der DH auf der Basis des Basenverbrauchs unter Anwendung der Formeln des Beispiels berechnet. In diesem Beispiel wurde die Reaktionsgeschwindigkeit durch allmähliche Steigerung der Temperatur während der Reaktion auf 60 C etwa konstant gehalten. Hatte der DH einen Wert von 18,8 erreicht, so wurde die Hydrolyse durch Einstellen des pH-Wertes mittels 3,01 kg 4n-HCl auf 4,2 unterbrochen.

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Die Aufschlämmung bzw= der Schlamm wurde von der überstehenden Flüssigkeit durch Zentrifugieren in einer Klärvorrichtung vom Typ Kammer-Schale ("chamber-bowl") (Westfalia Typ KG) getrennt, wobei man 51,1 1 überstehende Flüssigkeit erhielt. Der pH-Wert der überstehenden Flüssigkeit wurde mit 1,38 kg 4n-HCl auf 3,0 eingestellt. Diese überstehende Flüssigkeit wurde mit 500 g (1 %) Aktivkohle während 90 Minuten behandelt. Die Kohle wurde in einem 30 cm-Büchner-Trichter abfiltriert. Das Volumen der mit Kohle behandelten kohlefreien überstehenden Flüssigkeit betrug 49 1.

Die 49 1 der mit Kohle behandelten kohlefreien überstehenden Flüssigkeit, die 62 % der ursprünglichen Proteinmenge der Fraktion der roten Blutkörperchen enthielt, wurde mit 2,2 1 4n-NaOK auf den pH-Wert 7 eingestellt. Verschiedene Mengen der so erhaltenen 51,2 1 Hydrolysat und 19,0 1 Plasma wurden auf folgende Weise kombiniert:

A. 5 1 Hydrolysat wurden zu 0,29 kg eines Pulvers mit 70,6 % Protein und 97 % Trockenmaterial sprühgetrocknet. 5 1 Plasm?, wurden zu 0,38 kg eines Pulvers mit 71 % Protein und 96 % Trockenmaterial sprühgetrocknet. Die beiden Pulver wurden vermischt.

B, C. Bei diesen Versuchen wurden eine bestimmte Menge Hydrolysat und eine bestimmte Menge Plasma vermischt, wonach das vereinte Gemisch in der nachfolgend angegebenen Weise sprühgetrocknet wurde.

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Ver such	Hydro- lysat- volumen, 1	Plasma volumen, 1	Gewicht des sprühge trockneten Pulvers, kg	% Protein im sprüh getrockne ten Pulver	% Trockenma terialien im sprühgetrock neten Pulver I
B	10	10	1,2	70	96
C	1,8	3,6	0,36	71,2	97

In gleicher Weise wurde der Versuch A wiederholt, wobei lediglich die Flüssigkeiten anstelle der getrennten Sprühtrocknung getrennt gefriergetrocknet wur-den.

Alle vier Pulver waren ausgezeichnet als Konservier-Salzlösungen für die Trommelbehandlung von Schinken geeignet.

Zusammenfassend betrifft die Erfindung ein Material auf der Basis von Blut, in dem die Fraktion der roten Blutkörperchen teilweise proteolytisch hydrolysiert und dadurch entfärbt wurde, das als Zusatz zu Nahrungsmittelprodukten, insbesondere von Fleisch, auf Grund seiner Nährmittel- und funktionellen Eigenschaften geeignet ist.

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Claims

Patentansprüche

1. Verfahren zur Herstellung eines Materials auf der Basis von Blut, das zur Zugabe au einem Nahrungsmittelprodukt geeignet ist, dadurch gekennzeichnet, daß man eine Fraktion roter Blutkörperchen häraolysiert und anschließend bis zu einem Hydrolysegrad (DH) von mindestens 10 mittels eines proteolytischen Enzyms teilweise hydrolysiert, worauf man das Emym inaktiviert und die Aufschlämmung von der überstehenden Flüssigkeit bei einem pH-Wert von über 4,0 abtrennt, worauf man gegebenenfalls die überstehende Flüssigkeit mit Kohlenstoff behandelt.

2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß man die überstehende Flüssigkeit der behandelten Fraktion roter Blutkörperchen mit Blutplasma kombiniert.

3. Verfahren nach Anspruch 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, daß man Blut zu einer Fraktion roter Blutkörperchen und einer Blutplasmafraktion fraktioniert, die Fraktion roter Blutkörperchen hämolysiert und anschließend mit einem proteolytischen Enzym teilweise auf einen DH-Wert von mindestens 10 hydrolysiert, worauf man das Enzym inaktiviert und die Aufschlämmung von der überstehenden Flüssigkeit bei einem pH-Wert von über 4,0 abtrennt, worauf man die über-

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stehende Flüssigkeit gegebenenfalls mit Kohlenstoff behan—__ delt und die überstehende Flüssigkeit von der behandelten Fraktion roter Blutkörperchen mit Blutplasma kombiniert.

4. Verfahren nach Anspruch 3, dadurch gekennzeichnet, daß man als Ausgangsmaterial Blut verwendet, dem als Antikoagulans Trinatriumcitrat zugesetzt wurde.

5. Verfahren nach Anspruch 3, dadurch gekennzeichnet, daß man als Ausgangsmaterial Blut verwendet, dem als Antikoagulans ein Phosphatsalz zugesetzt wurde.

6. Verfahren nach einem der Ansprüche 3 bis 5, dadurch gekennzeichnet, daß man die Fraktionierung des Blutes mit einer Zentrifuge durchführt.

7. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 6, dadurch gekennzeichnet, daß man die; Hämolyse durch Zusatz von Wasser in einem Volumen vom 2- bis 5-fachen des Volumens der Fraktion der roten Blutkörperchen durchführt.

8. Verfahren nach Anspruch 7, dadurch gekennzeichnet, daß man die Fraktion der roten Blutkörperchen vor oder nach dem Verdünnen mit Wasser zu Flocken friert.

9. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 8, dadurch gekennzeichnet, daß man eir proteolytisches Enzym einsetzt, das mikrobiell durch Bacillus licheniformis erzeugt wurde.

10. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 9, dadurch gekennzeichnet, daß man die Hydrolyse bis zu einem DH-Wert von 14 bis 22 durchführt.

11. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 10, dadurch gekennzeichnet, daß man die Hydrolyse bei einem pH-Wert von 7 bis 10 und mit einer Enzymaktivität von 6 bis 60 Anson-Einheiten pro kg Protein durchführt.

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12. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 11, dadurch gekennzeichnet, daß man den pH-Wert während der Hydrolyse durch Zusatz einer Base etwa konstant hält.

13. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 12, dadurch gekennzeichnet, daß man die Temperatur des Hydrolysegemischs während des letzten Teils der Hydrolyse steigert«

14. Verfahren nach Anspruch 13, dadurch gekennzeichnet, daß man während der ersten Hälfte der Hydrolyse die Temperatur des Hydrolysegemischs bei etwa 55 C hält und anschließend während der letzten Hälfte der Hydrolyse die Temperatur allmählich auf etwa 65°C anhiebt*

15. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 14, dadurch gekennzeichnet, daß man das proteolytische Enzym durch Verringerung des pH-Werts mit Citronensäure inaktiviert.

16. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 14, dadurch gekennzeichnet, daß man das proteolytische Enzym durch Verringerung des pH-Wert? mit Chlorwasserstoffsäure inaktiviert.

17. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 14, dadurch gekennzeichnet, daß man das proteolytische Enzym durch Behandeln bei erhöhten Temperaturen inaktiviert.

Ί8. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 17, dadurch gekennzeichnet, daß man die Aufschlämmung von der überstehenden Flüssigkeit mittels einer Zentrifuge abtrennt.

19. Verfahren nach Anspruch 18, dadurch gekennzeichnet, daß man die Aufschlämmung von der überstehenden Flüssigkeit bei einem pH-Wert unter 5,0 und bei erhöhten Temperaturen trennt.

20. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 19, dadurch gekennzeichnet, daß man eine Kohlebehandlung durchführt, wobei die Kohlebehandlung in einem innigen Vermischen der überstehenden Flüssigkeit mit einer Menge an Aktivkohle von 8 bis 33 %

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(Gew./Gew.) des Gewichts des vorhandenen Proteins mit anschließender Entfernung der Kohle aus der überstehenden Flüssigkeit besteht.

21. Verfahren nach Anspruch 20, dadurch gekennzeichnet, daß man die Kohlebehandlung bei einem pH-Wert von 2,5 bis 4,5 durchführt.

22. Verfahren nach Anspruch 21, dadurch gekennzeichnet, daß man die Kohlebehandlung bei einem pH-Wert von etwa 3 durchführt .

23. Verfahren nach einem der Ansprüche 20 bis 22, dadurch gekennzeichnet, daß man die mit Kohle behandelte kohlefreie überstehende Flüssigkeit durch umgekehrte Osmose konzentriert.

24. Verfahren nach Anspruch 23, dadurch gekennzeichnet, daß man die mit Kohle behandelte kohlefreie überstehende Flüssigkeit auf eine Proteinkonzentration von 15 bis 25 % konzentriert.

25. Verfahren nach einem der Ansprüche 20 bis 22, dadurch gekennzeichnet, daß man die mit Kohle behandelte kohlefreie überstehende Flüssigkeit durch Verdampfen im Vakuum in einer Verdampfungsvorrichtung mit absteigendem. Film bzw. abrieselnder Dünnschicht durchführt.

26. Verfahren nach Anspruch 25, dadurch gekennzeichnet, daß man die mit Kohle behandelte kohlefreie überstehende Flüssigkeit auf eine Proteinkonzentration von 30 bis 40 % konzentriert.

27. Verfahren nach einem der Ansprüche 2 bis 26, dadurch gekennzeichnet, daß man die Blutplasmafraktion konzentriert.

28. Verfahren nach einem der Ansorüche 1 bis 27, dadurch gekennzeichnet, daß man das gegebenenfalls vereinte Material sprühtrocknet. 909832/0741

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29. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 27, dadurch gekennzeichnet, daß man das gegebenenfalls vereinte Material zu Flocken friert.

30. Material zum Zusatz zu Nahrungsmittelprdukten, erhalten nach dem Verfahren gemäß einem der Ansprüche 1 bis 29.

31. Material nach Anspruch 30, das zusätzlich ein teilweise hydrolysiertes Pflanzenprotein enthält.

32. Material nach Anspruch 31, in dem das teilweise hydroly— sierte Pflanzenprotein teilweise hydrolysiertes Sojaprotein ist.

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