DE2058433C3 - Verfahren zum Herstellen von Plastein - Google Patents

Description

Die Erfindung betrifft ein Verfahren zum Herstellen von Plastein durch Behandeln eines Peptids mit einem proteolytischen Enzym.

Ein durch enzymatische oder chemische Hydrolyse eines Proteins erhaltenes Peptid wird unter geeigneten Bedingungen mit einem proteolytischen Enzym behandelt (siehe Tabelle 1), wodurch die enzymatische Reaktion in Richtung der Bildung einer Peptidbindung statt in Richtung der Zersetzung der Peptidbindung verschoben werden kann. Wenn die enzymatische Reaktion auf die Seite der Bildung der Peptidbindung verschoben wird, so polymerisiert das Peptid allmählich unter Ausbildung einer proteinähnlichen höhermolekularen Verbindung. Diese proteinahnliche, höhermolekulare Verbindung wird Plastein genannt, und die enzymatische Reaktion, welche die Synthese von Plastein bewirkt, wird Plasteinreaktion genannt. Die Plasteinreaktion w urde erst vor einigen Jahren entdeckt (beispielsweise J. Am. Chem. Soc, 73,1288[195I]), und es wurden zahlreiche Arbeiten veröffentlicht, welche die grundlegenden Eigenschaften von Plastein betrafen.

Aus Chemical Absiracts, Vol. 65, Ί966, Spalte 249S, letzter Absatz, bis Spalte 2499. erster Absatz, ist es bekannt, eine Lösung eines Peptids mit einem proteolytischen Enzym, nämlich Pepsin, zu behandeln und Plastein herzustellen.

Es wurde überraschenderweise gefunden, daß die Plasteinausbeute erhöht werden kann, wenn der Proteolysegrad mindestens 60% beträgt. Wird ein Proteolysegrad verwendet, der unter 60% liegt, so ist die Menge an Peptid, das in der wäßrigen Lösung vorhanden ist, zu gering, und Plastein wird in geringer Ausbeute gebildet. Die enzymatische Umsetzung, die bei der Bildung des Plasteins abläuft, ist immer eine Gleichgewichtsreaktion. Ist der Gehalt an Peptid zu niedrig, so werden die Peptidbindungen gespalten, und das Plastein wird nicht gebildet.

Aus den folgenden Beispielen 6 und 7 und insbesondere aus den Tabellen VII und VIII ist erkennbar, daß bei einem Proteolysegrad unter 60% praktisch kein Plastein erhalten wird.

Gegenstand der Erfindung ist ein Verfahren zum Herstellen von Plastein durch Behandlung einer wäßrigen Peptidlösung mit einem proteolytischen Enzym, das dadurch gekennzeichnet ist, daß man eine wäßrige Peptidlösung mit einem Proteolysegrad von mindestens 60% und mit einer Peptidkonzentration im Bereich von iO bis 60% mit einem proteoiyiischen Enzym, das Plastein zu bilden vermag, behandelt.

In der folgenden Tabelle ! ist die Leistungsfähigkeit verschiedener proteolytischer Enzyme, Plastein zu bilden, angegeben.

Tabelle 1

Leistungsfähigkeit verschiedener proteolytischer Enzyme zur Bildung von Plastein

Nr.

10

11

12

13

14

15

16

17

Protcolytischcs Enzym

Papain

pH-Bereich der Leistungsfähigkeit Reaktion ?ur l'lasteinbiltlung

alkalische Proteinase

Aspcrgillo-Peptidase Λ

Pepsin

Trypsin

«-Chymotrypsin

Carhoxypeptidasc

Aspergillo-Säure-Carboxypeplidase

Leudnamino-Peptidase

Vergleich (ohne En/ymzusutz)

4 bis 7
3 bis 6
3 bis 4

5 bis 7
5 bis 7
5 bis 7
5 bis 7

3 bis 4

4 bis 6
4 bis 6

4 bis 5
2 bis 12

5 bis 7
2 bis 12
2 bis 12
2 bis 12
2 bis 12

f+

+ ■+ 4 +

In dieser Tabelle wird als Substrat ein peptidhaltiges Proteolysai von Sojaprotein verwendet, und die Anzahl der Zeichen + zeigt das Ausmaß der positiven Produktivität. Das bedeutet, daß die Produktivität um so größer ist. je größer die Anzahl der +-Zeichen ist.

Aufgrund umfassender Untersuchungen der Plasteinreaktion wurde gefunden, daß ein Plastein in hoher Ausbeute erhalten werden kann, wenn als Ausgangsmaterial eine wäßrige Peptidlösung verwendet wird, die einen Proteolysegrad von mindestens 60% und eine Peptidkonzentration im Bereich von 10 bis 60% enthält, und diese wäßrige Peptidlösung mit einem sogenannten proteolytischen Enzym behandelt wird. Erfindungsgemäß wurde außerdem festgestellt, daß die so erhaltenen Plasteine ausgezeichnete Nahrungsmittel sein können, da sie geschmacklos, geruchlos und farblos tind. Eine wäßrige Lösung mit einer Peptidkcnzentration von mehr als 60% liegt in Form eines Gels vor, wodurch es physikalisch schwierig wurde, das erfindungsgemäße Verfahren auf diese Lösung anzuwenden.

Das erfindungsgemäß verwendete Proteinproteolysat besteht aus zwei Arten von Peptiden. Eines davon ist in einer später noch erwähnten 10%igen wäßrigen Lösung von Trichloressigsäure unlöslich, während das andere in dieser Lösung löslich ist, und es wird angenommen, daß das in dieser Lösung lösliche Peptid gemäß der Plasteinreaktion in Plastein umgewandelt wird. Das durch das erfindungsgemäße Verfahren erhaltene Produkt ist daher ein Gemisch, welches Plastein und dieses unlösliche Peptid enthält. Das unlösliche Peptid besitzt jedoch eine ähnliche Struktur wie Plastein und weist keinen bitteren Geschmack auf, wie das lösliche Peptid. Die Anwesenheit des unlöslichen Peptids neben dem Plastcin beeinträchtigt daher nicht die Schmackhaftigkeit.

Im allgemeinen besitzt jede natürliche Proteinquelle einen eigenen charakteristischen Geschmack, Geruch und eine Färbung und ist in den meisten Fällen zur direkten Verwendung als Nahrungsmittel ungeeignet. Selbst wenn Proteine aus solchen Proteinquellen gewonnen und gereinigt werden, so werden ferner die erhaltenen proteinähnlichen Substanzen nicht völlig frei von Geschmack, Geruch und Färbung, was einer der größten Faktoren ist. welcher ihre verbreitete Verwendbarkeit als Nahrungsmittel verhindert.

Wenn solche natürliche Proteinmaterialien oder ein daraus erhaltenes Protein teilweise hydrolysiert werden, insbesondere mit Hilfe von Pepsin, einem protcolytischen Enzym, so werden die Geruchs- und Geschmackskomponenten sowie nichtproteinartige Bestandteile, wie Pigmente und Fette, in wirksamer Weise entfernt, und es ist möglich, ein von Geschmack, Geruch und Färbung freies Peptid zu erhalten. Das so erzielte Peptid hat jedoch einen für Peptide charakteristischen neuen Geschmack, wenn es auch den Geschmack, Geruch und die Färbung der als Ausgangsmaterial verwendeten Proteinquelle kaum noch aufweist. Im allgemeinen schmecken Peptide bitter, und es ist bekannt, daß ihr bitterer Geschmack einer speziellen Struktur der bitteren Peptide zuzuschreiben ist (Fuji ma ki et al.: Agr. Biol. Chem. [Japan], 32, 794 [1968]). Aufgrund ihres bitteren Geschmackes sind diese Peptide ungeeignet zur direkten Verwendung als Nahrungsmittel.

Erfindungsgemäß wurde festgestellt, daß Plastein gebildet werden kann, indem eine wäßrige Peptidlösung mit einem Proteolysegrad von mindestens 60% unter Bildung eines Sols konzentriert wird, so daß eine Peptidkonzcntri ΙΌΠ von 10 bis 60%, vorzugsweise 20 bis 40%, erreicht wird, diesem Sol beispielsweise 1 bis 5 Teile proteolytisches Enzym pro 100 Teile des Peptids zugesetzt werden und danach während mindestens 8 Stunden unter neutralen oder schwach sauren > Bedingungen bei 37°C inkubiert wird.

Die im Beispiel 3 gezeigte Tabelle 3 verdeutlicht die Ergebnisse, die bei der Untersuchung der Leistungsfähigkeit zur Herstellung von Plastein verschiedener proteolytischer Enzyme erhalten wurden, wenn als

in Substrat ein peptidhaltiges Proteolysat von Sojabohnen verwendet wurde. Wie bereits erwähnt, wird Plastein durch Polymerisation von Peptid hergestellt, es hat daher nicht den sogenannten Peptidgeschmack und ist vollständig geschmacklos.

Zu Beispielen für erfindungsgemäß verwendete Ausgangsmaterialen für Peptide gehören Sojaprotein, Dorsch-(Alaska pollak-JPrctein, Chlorellaprotein, Gluten, Casein, verschiedene Hefeproteine, Ovalbumin, Rindfleischprotein, Schweine-Hämoglobjn, handelsübli-

2(i ehe Peptone und pflanzliche, tierische Proteine und Proteine von Mikroorganismen aus landwirtschaftlichen und marinen Quellen und aus der Molkereiwirtschaft. Zu Beispielen für erfindungsgemäß geeignete Peptiden gehören die konventionellen Peptone und Proteolysate und dergleichen.

Plastein ist eine Substanz, die durch Zersetzen eines proteinhaltigen Ausgangsmaterials zu einem Peptid und anschließende;) erneuten Aufbau des Peptids zu einer proteinähnlichen Substanz hergestellt wird. Demnach

jo ist Plastein in seinen Eigenschaften völlig verschieden von dem proteinhaltigen Ausgangsmaterial und kann als proteinähnliche Substanz bezeichnet werden, die einer neuen Substanzklasse angehört, die nicht unter pflanzliche oder tierische Proteine eingeordnet werden kann.

π Wie aus Beispiel 1 ersichtlich ist, sind die Verdaulichkeit und der Nährwert von Plasteinen nicht schlechter als bei den als Ausgangsmaterial verwendeten Rohproteinen. Es kann daher angenommen werden, daß die Plasteine geeigneter als Nahrungsmittel sind als die als Ausgangs-

4(i material verwendeten Rohproteine, wenn diese Rohproteine einen Protease-Inhibitor, beispielsweise einen Trypsin-Inhibitor, oder eine toxische Substanz, beispielsweise I lämagglutinin, enthalten.
In jüngerer Zeit wurde künstliches Fleisch und künstliche Milch aus Sojaprotein, Fischprotein und dergleichen in weitem Umfang hergestellt, und es wurden verbreitete Versuche unternommen, die Proteine Nahrungsmitteln zuzusetzen, um diese an Nährwert anzureichern. In diesen Fällen tritt jedoch dadurch ein großer Nachteil auf, daß aufgrund des unerfreulichen Geschmacks und Geruches, der aus den verwendeten Proteinen stammt, die Schmackhaftigkeit der erzeugten Produkte häufig beeinträchtigt wird. Zum Beispiel besitzen mit Sojaprotein verarbeitete Produkte einen bohnenartigen Geschmack oder Geruch, und das gleiche gilt auch für Produkte, die mit Fischprotein verarbeitet sind. Wie bereits erwähnt, hat Plastein weder einen aus den als Ausgangsmaterial verwendeten proteinhaltigen Materialien stammenden Geruch noch

Wi Geschmack, so daß es niemals die Schmackhaftigkeit von Produkten beeinträchtigt, wenn es als Material zur Herstellung von künstlichem Fleisch, künstlich hergestellter Milch oder von Zusatzstoffen verwendet wird.
Die erfindungsgemäß erhaltenen Plasteine enthalten

tv3 kaum noch Fette und Geruchsstoffe (siehe Beispiel 1), so daß sie wahrend der Lagerung weder dem Auftreten eines ranzigen Geschmackes aufgrund der Fettoxydation noch einer Bräunung aufgrund der Anwesenheit

von Autoxydationsprodukten unterliegen und eine ausgezeichnete Lagerfähigkeit besitzen.

Kürzlich wurden aktive Versuche unternommen, Erdöl-Hefe-Proteine als Nahrungsmittel zu verwenden. In diesem Fall kann die Verwendung dieser Proteine als Nahrungsmittel jedoch mit zwei Schwierigkeiten verbunden sein, die im Hinblick auf die für Nahrungsmittel geforderte Sicherheit stören. Die erste Schwierigkeit steht im Zusammenhang mit möglichen tox-schen Eigenschaften der Proteine selbst, und die zweite Schwierigkeit beruht auf der Möglichkeit, daß für den menschlichen Organismus schädliche Substanzen (beispielsweise Karzinogene, wie Benzpyren) aus dem Erdöl die Proteine verunreinigen können. Werden jedoch Erdöl-Hefe-Proteine nach dem erfindungsgemäßen Verfahren hydrolysiert, so verlieren sie ebenfalls ihre ursprünglichen Eigenschaften, so daß das erste störende Problem keinesfalls auftritt Darüber hinaus werden die Proteolysate bei dem erfindungsgemäßen Verfahren mit einem organischen Lösungsmittel gewaschen, wodurch Erdölbestandteile und dergleichen sehr leicht entfernt werden, so daß auch die zweite schädliche Wirkung in keiner Weise auftritt.

Die Plasteinreaktion wird erfindungsgemäß unter milden enzymatischen Bedingungen durchgeführt. Daher wird angenommen, daß während der Reaktion wenig Möglichkeit zum Auftreten unerwünschter Schwierigkeiten besteht, wie einer ungünstigen Zersetzung von Nahrungsmittelbestandteilen und von unerwünschten Reaktionen zwischen Nahrungsmittelbestandteilen, und daß daher kein derartiges Problem auftritt, das vom Standpunkt der Nahrungsmittelhygiene aus nicht ignoriert werden darf.

Die Erfindung bezweckt das Modifizieren von Proteinen, insbesondere natürlichen Proteinquellen oder bitteren Proteolysaten und deren Verbesserung, Verwendungsgebiete, die bisher unberührt gelassen wurden oder unentwickelt sind. Bei Verwendung dieser Proteine als Nahrungsmittel kann es vorteilhaft sein, diese neuen Nahrungsmittel als neue Materialien auf verschiedenen Gebieten der Nahrungsmittelherstellung und -verarbeitung zu verwenden.

Nachfolgend werden Beispiele für das erfindungsgemäße Verfahren gegeben.

In den Beispielen 1 bis 5 wird der Einfluß der Peptidkonzentration verdeutlicht.

Beispiel 1

Zu 300 g entfetteten Sojabohnen werden 3 1 Wasser gegeben, um ein Protein zu extrahieren. Die Extraktlösung wurde durch Zugabe von Chlorwasserstoffsäure auf einen pH-Wert von 4,5, den isoelektrischen Punkt des Proteins, eingestellt. Dadurch wurde das Protein ausgefällt und danach zentrifugiert, wobei 100 g eines durch Säure gefällten Proteins erhalten wurden. Dieses Protein w'-.te in 10 I verdünnter Chlorwasserstoffsäure (pH-Wert iiwa 2) gelöst und die resultierende Lösung durch Zugabe einer geringen Menge Chlorwasserstoffsäure auf einen pH-Wert von 1,6 eingestellt. Drei gleiche wäßrige Lösungen, die in oer angegebenen Weise hergestellt worden waren, wurden gesondert mit 1 g Pepsin versetzt und danach während 8. !0 bzw. 12 Stunden bei 37°C inkubiert bzw. bebrütet, wobei Proteolysate mit einem Hydrolysegrad von 60%, 70% bzw. 80% erzielt wurden. Die so hergestellten Proteolysate wurden gesondert dreimal mit 10 I Äther gewaschen und danach in Vakuum bei 30 bis 50⁰C konzentriert, wobei insgesamt 24 verschiedene wäßrige Peptidlösungen mit Peptidkonzentrationen im Bereich von 1 bis 60% erhalten wurden. Danach wurden diese wäßrigen Peptidlösungen gesondert durch Zugabe von Natronlauge auf einen pH-Wert von 7,0 eingestellt, mit A-Chymotrypsin als Enzym zur Plasteinherstellung versetzt und danach während 24 Stunden bei 37°C inkubiert. Den Reaktionsprodukten wurde 99% Äthanol zugesetzt, so daß eine endgültige Äthanolkonzentration von 95% erzielt wurde, und das erhaltene Gel wurde durch Zentrifugieren isoliert und danach an der Luft getrocknet, wobei Plasteine erzielt wurden, die in 10%iger wäßriger Trichloressigsäurelösung unlösliche Peptide enthielten. Die Ausbeuten der so erhaltenen Plasteine hatten die in Tabelle 2 gezeigten Werte.

Tabelle 2	Hydrolysegrad	70"/,	80"/,,	Plasteinausbeute (%)	0	0
	60%			0	0
		0	8	9
	0	47	60
Peptidkonzentration	7	50	69
1%	30	40	71
5%	26	10	15
10%	15	8	8
20%	9
30%	8
40%
50%
60%

Die in Tabelle 2 gegebenen Bezeichnungen sind in folgender Weise definiert:

,. . . . Stickstoffgehalt der in 10% wäßriner Trichlorcssmsäure löslichen Fraktion

Hydrolyseerad = " ■-■ - —

Gesamtslickstoff

100 (%)

Plasleinausbcutc =

(Anteil des in 10% wäßriger (Anteil des in 10% wäßriger

Trichloressigsäure unlöslichen — Trichloressigsäure unlöslichen

Materials nach der PlasteinreaktionI Materials im Ausgangspeplid) Menge des Äusgangspcplids

I Diese Definitionen sollen auch nachstellend ucltcn.)

Die Plasteinausbeute von 0 in der Tabelle zeigt an, daß die enzymatische Reaktion auf die Seite der Spaltung der Peptidbindung verschoben wurde (diese Erklärung gilt auch für alles Nachstehende).

Üie verschiedenen Eigenschaften von Plastein, das nach diesem Beispiel aus einer wäßrigen Peptidlösung mit einem Proteolysegrad von 80% und einer Peptidkonrent-ation von 20% erhalten wurde, sind nachstehend angegeben.

Α} Allgemeine Zusammensetzung:

Saccharide
Fett
Asche
Feuchtigkeit

85,5%
8,6%
0.0%
2,5%
3,4%

B) Eignung:

Geschmackloses, geruchloses und farbloses Pulver mit glattem, weichem Geschmack im Mund.

C) Verdaulichkeit:

Die Verdaulichkeit in vitro mit Pepsin und Trypsin ist identisch der von denaturiertem Sojaprotein.

Tabelle 3

Die durch den Versuch an Ratten gezeigte VcHufüchkeii betrug 90 3%.

D) Nährwert:

Milch-Bewertung 79

Menschliche Milch-Bewertung 77

hier-Bewerlur.g 57

Biologische Wertigkeit bb,8

E) Muster der essentiellen Aminosäuren:

l"i wesentlichen identisch mit dem des als Ausgangsmaterial verwendeten Sojaproteins.

Beispiel 2

In Her im Beispiel 1 beschriebenen Weise wurde ein Versuch durchgeführt, mit der Ausnahme, daß die wäßrige Peptidlösung, die einen Proteolysegrad von 80% hatte, mit jedem der Enzyme zur Plastein-Herstellung, wie «-Chymotrypsin, Pepsin, Coronase, Bioprase und Molsin, behandelt wurde. Die erhaltenen Ergebnisse sind in Tabelle 3 gezeigt.

Enzym	pH	Peptid kon7cntration	5%	10%	0	45.6	20"/.	307,.	407..	50"/,	60"/,,
		1 %	Plastein-Ausbeute (%)	0	46,7
		0	0	34.0	64,1	65.7	71,8	70,0	61,5
»-Chymotrypsin	5.0	0	0	28.7	64.7	66,6	73.0	70,5	61,7
Pepsin	5.0	0	0	21.7	48.3	49,0	54,0	52,5	46,2
Coronase	4.0	0		42.4	47.1	51,9	51,3	44,4
Bioprase	6,0	0	45,2	52,1	57,0	54,6	30.8
Molsin	6.0

Beispiel 3

Zu 120 g Dorsch-(Alaska pollack-)Mehl-Pulver wurden 3 I 0.5 η-Natronlauge gegeben, um ein Protein zu extrahieren. Die Extraktlösung wurde durch Zugabe von Chlorwasserstoffsäure auf einen pH-Wert von 4.5. den isoelektrischen Punkt des Proteins, eingestellt. Dadurch wurde das Protein ausgefällt und danach

Tabelle 4

zentrifugiert, wobei 100 g des Proteins erhalten wurden Dieses Protein wurde dann in gleicher Weise wie in Beispiel 1 behandelt, um wäßrige Peptidlösungen zi erhalten. Aus diesen Lösungen wurden die Lösunger mit einem Proteolysegrad von 80% ausgewählt um jeweils mit «Chymotrypsin und Pepsin als Enzyme fü: die Plasteinbildung behandelt. Die erzielten Ergebnissi sind in Tabelle 4 gezeigt.

Enzym	pH	Peptidkon/e titration	0	31,7	20%	30%	40%	50%	60%
			0	28,7
				42,6	45.7	44,0	46,1	40.4
cr-Chymotrypsin	5,0	10",;,	42,7	45,7	47,5	46,5	41,0
Pepsin	5,0	Plastein-Ausbeute (".;,)
0
0

Die erhaltenen Plasteine waren proteinähnliche Substanzen, die geschmacklos, geruchlos und farblos waren (insbesondere keinerlei fischartigen Geruch hatten) und die kaum Saccharide. Fette und dergleichen enthielten.

Beispiel 4

Zu 400 g einer Erdölhefe (Torula sp.) wurde Wasser unter Bildung einer Paste zugegeben, die danach mit 400 g Seesand versetzt wurde. Das erhaltene Gemisch wurde vermählen und danach mit 3 1 0,5 n-Natronlauge behandelt, um ein Protein zu extrahieren. Di Extraktlösung wurde mit Chlorwasserstoffsäure neutra

W) lisiert, mit Ammoniumsulfat gesättigt, und das ausgesal zene Protein wurde durch Dialyse in fließendem Wasse 2 Tage lang entsalzt Dabei wurden 100 g eines Protein hergestellt, das anschließend in gleicher Weise wie in Beispiel 1 behandelt wurde, um wäßrige Peptidlösungei mit einem Proteolysegrad von 80% zu erhalten. Dies, Lösungen wurden jeweils mit «-Chymotrypsin um Pepsin als Enzyme für die Plasteinbildung behandel Die erhaltenen Ergebnisse sind in Tabelle 5 gezeigt.

	9	Pll	P	20 58	433	30%	10	50%	60%
			1'
Tabelle 5		P			66,5		70,5	63,0
Enzym	5,0	0	eptidkon/entraticin		66,6	40'/«	71,5	64,0
	5,0	0	% 5% 10%	20%
		latcin-Ausbeute ("/,,)		72,9
»-Chymotrypsin		0 43,9	63.0	73,2
Pepsin		0 42,9	62,9

Die erzielten Plasteine waren geruch- und geschmacklose Pulver, die vor allem keinerlei Ferrnentationsgeschmack aufwiesen, der charakteristisch für Hefen ist, und hatten eine leicht cremartige Färbung.

Beispiel 5

Zu 300 g Chlorella-Pulver wurden 300 ml Wasser unter Bildung einer Paste gegeben. Diese Paste wurde mit Seesand versetzt und das erzielte Gemisch vermählen und danach 3 I 0,5 η-Natronlauge zugegossen, um ein Protein zu extrahieren. Die Extraktlösung

Tabelle 6

wurde durch Zugabe von Chlorwasserstoffsäure auf einen pH-Wert von 4,5, den isoelektrischen Punkt des Proteins, eingestellt und das Protein ausgefällt und danach zentrifugiert. Dabei wurden 100g eines durch Säure gefällten Proteins erzielt, das danach in der im Beispiel 1 beschiiebenen Weise behandelt wurde, um wäßrige Peptidlösungen mit einem Proteolysegrad von 80% zu erhalten. Die Lösungen wurden jeweils mit «-Chymotrypsin und Pepsin als Enzyme für die Plasteinbildung behandelt. Die erhaltenen Ergebnisse sind in Tabelle 6 gezeigt.

Enzym	pll	Peptidkonzentration	20%	30%	Be	40%	50%	60%
		l"/i 5% 10%
		Plastein-Ausbeutc (%)	28,4	28,8	31,7	30,9	27,1
»-Chymotrypsin	5,0	0 0 20,0	28,5	29,8	31,8	31,3	27,1
Pepsin	5,0	0 0 20,1
Die folgenden	Beispiele 6	und 7 zeigen den Einfluß π		i s pi el 7
des Proteolysegrades.

Beispiel 6

In der im Beispiel 1 beschriebenen Weise, mit der Ausnahme, daß der pH-Wert bei der Plasteinbildung auf 5,0 eingestellt wurde, wurde der Einfluß des Proteolysegrades auf die Plastein-Ausbeute im Fall der Verwendung von Sojaprotein untersucht. Die erzielten Ergebnisse sind in Tabelle 7 gezeigt.

Tabelle 7

In der im Beispiel 4 beschriebenen Weise wurde der

Einfluß des Proteolysegrades eines Proteins aus

4(i Erdölhefe (Torula sp.) auf die Plasteinausbeute im Fall der Verwendung von «-Chymotrypsin untersucht. Die erzielten Ergebnisse sind in Tabelle 8 gezeigt.

Tabelle 8

Proteolysegrad 50% 60% 80% Plastein-Ausbeute (%)

98%

Peptidkonzentration

5% 0 0 0 0

10% 0 5,1 45,6 10,2

20% 0 32,0 64,1 33,0

40% 0 27,0 71,8 40,2

60% 0 5,0 61,5 39.2

Peptidkonzentration

5%
10%
20%
40%
60%

Proteolysegrac	60%	I	80%	0	0	98%
50%	Plastein-Ausbeutc (%,)	6,2	43,9
0	34,5	63,0	0
0	29,0	72,9	6,5
0	13,0	58,5	25,0
0		31,0
0	30,7

Claims (1)

1. Patentanspruch:

   Verfahren zum Herstellen von Plastein durch Behandlung einer wäß 'igen Peptidlösung mit einem proteolytischen Enzym, dadurch gekennzeichnet, daß man eine wäßrige Peptidlösung mit einem Proieolysegrad von mindertens 60% und mit einer Peptidkonzentraiion im Bereich von 10 bis 60% mit einem proteoiytischen Enzym, das Plastein zu bilden vermag, behandelt.