DE2354603A1

DE2354603A1 - Verfahren zur gewinnung von molkeproteinen

Info

Publication number: DE2354603A1
Application number: DE19732354603
Authority: DE
Inventors: Auf Nichtnennung Antrag
Original assignee: MELKCENTRALE GONDE BV
Current assignee: MELKCENTRALE GONDE BV
Priority date: 1972-11-02
Filing date: 1973-10-31
Publication date: 1974-05-16
Also published as: NL7214837A; FR2205279A1

Description

¹¹ Verfahren zur Gewinnung von Molkeproteinen " Priorität: 2. November 1972, Niederlande, Nr. 72.14837

Die Erfindung betrifft ein Verfahren zur Gewinnung von Molkeproteinen.

Es ist bekannt, daß Molkeproteine zum Teil durch Erwärmen koaguliert werden können». Das auf diese Weise erhaltene Koagulat ist jedoch nicht wasserlöslich. Außerdem ist es wegen seiner mangelnden Schaumbildung nicht als Eiweißersatz beim Backen geeignet* Auch die Möglichkeiten» diese Koagulate als Bestandteile für Kindernahrung zu verwenden, sind begrenzt.

Es wurde in der Vergangenheit versucht» den Anwendungsbereich von Kolkeproteinen zu vergrößern. Kaeh der DT-PS 810 687 wird die Yerdaubarkeit von Molkealbumin dadurch verbessert, daß man zuerst den pH-Wert der Molke auf mindestens 7 bis 7,5 einstellt,. anschließend auf-, 1OU⁰C erhitzt und nach dem Abkühlen den pH-Wert auf den isaelektrischen Punkt einstellt* Dabei fällt das Albumin in Form ein-'-s lyophili-n Niederschlags aus. Um die _j

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Verdaubarkeit des auf diese Weise erhaltenen Produkts und seine Verwendbarkeit als Bestandteil in Kindernahrungsniitteln zu verbessern, wird es mit Milchsäurebakterien fermentiert.

■ Außerdem ist es aus der NL-OS 69.06198 bekannt, Albumin und/ oder Globulin aus einem wäßrigen System auf folgende Weise zu isolieren:

Anheben des pH-Werts des Systems auf Temperaturen unterhalb der Denaturierungstemperatur von Albumin und/oder Globulin durch Zusatz von physiologisch verträglichen basisch reagierenden Verbindungen auf mindestens 8,5» anschließendes Senken des pH-Werts auf den isoelektrischen Punkt von Albumin und/oder Globulin bei Temperaturen unterhalb der Denaturierungstemperatur von Albumin und/oder Globulin durch Zusatz einer Säure, Abtrennen des aus-

gefällten Proteins und gegebenenfalls ein- oder mehrfache Wiederholung der ganzen Behandlung. Das erhaltene Produkt eignet sich als Eiweißersatz.

In jüngster Zeit werden Verfahren, wie Elektrodialyse, Ultrafiltration und Gelfiltration zur Isolation von Proteinen aus Molke eingesetzt. Auf diese Weise wird gemäß der CA-PS 860 880 Molke durch Eindampfen bei Temperaturen unter 70°C eingeengt, das er- ' haltene Konzentrat der Elektrodialyse unterworfen und anschließend die Lactose zum Kristallisieren gebracht. Das erhaltene proteinreiche Konzentrat wird sodann getrocknet. Bei diesen Verfahren läßt sich die Koagulation der Proteine durch Erhitzen vermeiden. Sie haben jedoch den Nachteil, daB sie sehr teuer sind.

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Man war deshalb bisher der Meinung, daß durch Erhitzen koagulierte Proteine ein weniger geeignetes Ausgangsmaterial zur Weiterverarbeitung zur Herstellung von Eiweißersatz und Bestandteilen für Kindernahrung sind. -

Aufgabe der Erfindung war es, ein einfaches und billiges Verfahren zur Gewinnung von Molkeproteinen zu schaffen.

Es wurde erfindungsgemäß festgestellt, daß auch aus durch Erwärmen hergestellten Proteinkoagulaten wertvolle Produkte gewonnen werden können, wenn das koagulierte Protein auf bestimmte V/eise behandelt wird.

Gegenstand der Erfindung ist somit ein Verfahren zur Gewinnung von Molkeproteinen aus Koagulaten von Molkeprotein, dadurch gekennzeichnet, daß man das koagulierte Protein aus der Molke oder der Molkemutterlauge abtrennt, mit Wasser wäscht, in einem wäßrigen Medium in feinverteilter Form dispergiert, die Temperatur der Dispersion auf mindestens 45°C erhöht, anschließend den pH-Wert der Dispersion auf 8,0 bis 14 erhöht und sofort nach dem Gelieren und Verflüssigen des Proteins den pH-Wert auf einen Wert über 5,0 senkt.

Die auf diese V/eise erhaltenen Proteinlösungen haben im wesentlichen die gleichen Eigenschaften wie Eiweißlösungen. Die Proteine sind vollständig verdaulich, haben eine günstige Aminosäurezusammensetzung, die mit der von unbehandeltem Molkeprotein gleich ist und eignen sich ausgezeichnet als Backrohjstoffe. Nach dem Trocknen erhält man ein Pulver mit einem hohen j

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Gehalt an Molkeproteinen, beispielsweise 65 Gewichtsprozent oder mehr.

Nach dem erfindungsgemäßen Verfahren ist es auch möglich, anstelle des koagulierten Molkeproteins als Ausgangsmaterial ein Kopräzipitat aus Casein und Molkeprotein oder ein, Gemisch aus Casein oder durch Säurezusats gefällten Caseinaten und durch Erhitzen koagulierten Molkeproteinen zu verwenden. Die Kopräzipitate können beispielsweise durch Erhitzen von Milch und anschließenden Säurezusatz erhalten werden, wobei die Molkeproteine und das Casein ausfallen. Ferner können sie durch Vermischen der Molke mit entrahmter Milch und Erhitzen und anschließendes Ansäuern des Gemisches erhalten werden.

Bei der Durchführung des erfindungsgemäßen Verfahrens wird das Proteinkoagulat zuerst von der Molke oder der Molkemutterlauge abgetrennt und mit Wasser gewaschen. Diese Abtrennung kann nach üblichen Verfahren durchgeführt werden, beispielsweise unter Verwendung eines Filters oder einer Zentrifuge. Sodann wird das gewaschene Produkt in einem wäßrigen Medium fein dispergiert, beispielsweise in einer Kolloidmühle oder unter Verwendung eines Ultraturraxmischers, wobei der Gehalt an Feststoffen in der Dispersion im allgemeinen 1 bis 20 Gewichtsprozent und vorzugsweise 8 bis 10 Gewichtsprozent beträgt.

Die erhaltene wäßrige Dispersion wird anschließend auf Temperaturen über 45⁰C, vorzugsweise 55 bis 60⁰C, erwärmt. Sodann wird unter Rühren der pH-Wert rasch erhöht, vorzugsweise auf einen Wert von 10,5 bis 11,5. Vorzugsweise wird eine wäßrige Lösung _J

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einer starken Base zur Erhöhung des pH-Wertes verwendet, beispielsweise eine 10 bis 40 Gew.-% Natriumhydroxid enthaltende Lösung. Bei der Erhöhung des pH-Wertes läßt sich feststellen, daß das Protein geliert. Anschließend verflüssigt sich das Gel allmählich. Zu diesem Zeitpunkt wird der pH-Wert auf einen Wert gesenkt, der deutlich über 5,0 liegt,, Bevorzugt wird ein pH-Bereich von 7_s0 bis 9*0. Im allgemeinen wird zur Senkung des pH-Wertes eine in Nahrungsmitteln verwertbare Säure, wie Citronensäure , verwendet. Im allgemeinen wird die Säure in einer 10 bis 30gewichtsprozentigen Lösung verwendete Sodann wird die

werden

Lösung eingeengt, oder die darin enthaltenen Feststoffe/getrocknet, beispielsweise durch Versprühen.

Die so erhaltenen Proteinlösungen sowie die Lösungen_s die sich aus dem entsprechenden getrockneten Proteinprodukt herstellen lassen, sind, thermisch stabil. Gelegentlich treten beim Verarbeiten von Proteinlösungenρ die als Backrohstoffe verwendet werden, Schwierigkeiten auf, da das Protein nur bei relativ ho= hen Temperaturen koaguliert und infolgedessen nicht in kurzer Zeit die gewünschte Struktur des gewünschten Schaumproduktes einnimmt. Um die Koagulationstemperatur zu senken und eine Falschere Koagulation zu erreichen_s können der Proteindispersion oder »lösung bestimmte Chemikalien zugesetzt werden„■ beispiels= weise Erdalkalimetallionen _s vorzugsweise Calcium= und Magnesium» ionen« Die zugesetzte Menge beträgt im allgemeinen Q₉05 Ms 0_P 5 Gewichtsprozent^ bezogen auf das Protein,, Aufgrund dieser Zusätze tritt die Koagulation beispielsweise bei Temperaturen •won etwe. 63⁰C ein»

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Die Beispiele erläutern die Erfindung.

Beispiel 1

Gewaschenes und durch Erhitzen koaguliertes Molkeprotein wird in Wasser zu einer Dispersion mit einer Konzentration von 8 Gewichtsprozent dispergiert. Die Temperatur wird auf 58⁰G erhöht. Sodann wird unter ständigem Rühren der pH-Wert durch Zusatz einer 33gewichtsprozentigen Natriumhydroxidlösung auf 11,3 angehoben. Die milchige Suspension wird transparent und das Protein geliert. Nach 30 Sekunden verflüssigt sich das Gel. Hierauf wird der pH-Wert sofort durch Zusatz einer 20gewichtsprozentigen Citronensäurelösung auf 8,5 gesenkt. Die erhaltene Lösung wird zur Senkung der Koagulationstemperatur mit 0,15 Gewichtsprozent Calciumionen versetzt. Die erhaltene Lösung kann scharaaig geschlagen werden. Die Backeigenschaften lasseh sich mit-der von Eiweiß vergleichen. Diese Eigenschaften bleiben aucti nach, dem Sprühtrocknen und Wiederauflösen erhalten,

Beispiel 2

Molke mit. eineis Feststoff gehalt "\ra& 17 Gewichtsprozent wird mit einer gleiches Ksiig© entrahmter Milch vermischt. Der pH-Wert des Gemisches wird auf T₉O eingestellt. Anschließend wird das GeEiscli auf 95⁰C erhitzt«, Dies© Temperatur wird 15 Minuten bei-■faeinsiltsa«» Sodann νιίτά der pH-Wert auf 4 „5 gesenkt und der erhS-Ltsus Hleasrsdhlag abgeirerant und. geisfasdiierio Hierauf wird der lisisirssiiisig la Wasser Ia eiaer Konzentration von 9 Gewichtspro«- zsrrä dispsrgisrte AnsohlieBend ^ird die TsE^sratur auf 60°G

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wird transparent und das Protein geliert wieder= Nach der Verflüssigung des gebildeten Gels wird der pH-Wert durch Zusatz einer 15gewichtsprozentigea Essigsäurelösung auf 9*0 gesenkt. Die erhaltene Lösung wird lit O₅1 Gewichtsprozent Magnesiumionen versetzt. Die erhaltene Lösimg läßt sich in ihren Eigenschaften mit der Lösung von Beispiel 1 vergleichen_o

Beispiels

Ein Gemisch aus gleichen Teilesa durch Erhitzen koaguliertes Molkeprotein und durch Säurefällimg - erhaltenes Caseia (oder Caseinat) wird in- einer Konzentration von 10 Gewichtsprozent in Wasser dispergiert., Sodana wird .die Temperatur auf 55°C eingestellt und der pH-Wert durch. Zusatz einer 35gewichtsprozentigen Kaliumhydroxidlösung auf 12_s0 angehoben. Die milchige Suspension wird transparent und das Protein geliert wieder,. Nach Verflüssigung des gebildeten Gels τιίτά der pH-Wert durch Zusatz einer lOprozentigen Salzsäurelösimg aiaf 7_s0 gesenkte Die erhaltene Lösung wird mit O₉15 Gewichtsprozent Calciimioxiea versetzte Diese Lösung läßt sich in ihren Eigenschaften mit den Lösungen von Beispiel 1 und 2 vergleichen.

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Claims

Patentansprüche

A). Verfahren zur Gev/innung von Molkeproteinen aus Koagulaten von Molkeprotein, dadurch gekennzeichnet, daß man das koagulierte Protein aus der Molke oder der Molkemutterlauge abtrennt, mit Wasser wäscht, in einem wäßrigen Medium in feinverteilter Form dispergiert, die Temperatur der Dispersion auf mindestens 45⁰C erhöht, anschließend den pH-Wert der Dispersion auf 8,0 bis 14 erhöht, und sofort nach dem Gelieren und Verflüssigen des Proteins den pH-Wert auf einem einen Wert über 5,ο senkt.
2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß man die Temperatur der Dispersion auf 55 bis 60⁰C erhöht.
3. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß man den pH-Wert der Dispersion auf 10,5 bis 11,5 erhöht.
4„ Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß man den pH-Wert durch Zusatz einer Base, wie Natriumhydroxid, erhöht.
5. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß man den pH-Wert nach dem Gelieren des Proteins auf 7,0 bis 9,0 senkt.
6* Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß man zum Senken des pH-Wertes ein© Säure₉ wie Citronensäure, verwendet.

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7. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß man die erhaltene Proteinlösung mit Erdalkalimetallionen versetzt.
8. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß man die erhaltene Proteinlösung einengt oder zu einem Trockenprodukt verarbeitet.
9. Verwendung der nach Anspruch 1 bis 8 gewonnenen Molkeproteine zur Herstellung von Backwaren.
10. Verwendung der nach Anspruch 1 bis 8 gewonnenen Molkeproteine zur Herstellung von Kindernahrung.

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