DE2141763A1 - Mittel zur formveraenderung von skleroproteinen - Google Patents

Mittel zur formveraenderung von skleroproteinen

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DE2141763A1
DE2141763A1 DE19712141763 DE2141763A DE2141763A1 DE 2141763 A1 DE2141763 A1 DE 2141763A1 DE 19712141763 DE19712141763 DE 19712141763 DE 2141763 A DE2141763 A DE 2141763A DE 2141763 A1 DE2141763 A1 DE 2141763A1
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hydrogenase
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scleroprotein
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DE19712141763
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Wolfgang Dipl Chem D Schreiber
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Henkel AG and Co KGaA
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Henkel AG and Co KGaA
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    • A61K8/30Cosmetics or similar toiletry preparations characterised by the composition containing organic compounds
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    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
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Description

  • "Mittel zur Formveränderung von Skleroproteinen" Gegenstand der Erfindung sind neue Mittel zur dauerhaften Formveränderung von Sklereproteinen, vorzugswelse menschlichen Haaren unter Verwendung von Proteindisulfidtranshydrogenasen sowie einer Mercaptoverbindung als Wasser stoffdonator.
  • Es ist seit langem bekannt , zur Formveränderung von Skleroproteinen organische Verbindungen zu verwenden, die Mercapto gruppen enthalten. Insbesondere werden derartige Verfahren zur Herstellung von Dauerwellen angewandt0 Das Verfahren läuft Im wesentlichen darauf hinaus, daß durch die Verwendung von Mercaptoverbindungen, wobei insbesondere Thioglykolsäure benutzt wird, eine reduktive Aufspaltung der Cystinbrücken an den Schwefelatomen erfolgt Nach der Aufspaltung werden die Haare in die gewünschte Form gebracht und durch Oxydation (Fixierung) erneut Cystinbrücken gebildet Der Nachteil dieser bekannten Verfahren liegt darin, daß die Spaltung der Schwefel brücken nicht nur in dem angestrebten Sinn erfolgt und auch unerwünschte Nebenreaktionen auftreten Weiterhin hat sich gezeigt, daß gewisse Mindestkonzentratlonen an Thloglykol-Säure erforderlich sind, um In technisch befriedigender Weise derartige Verfahren durchzuçühren. Diese Konzentrationen liegen Jedoch in dem Bereich, der bei empfindlicher Kopfhaut zu Schäden führen kann, insbesondere dann, wenn örtlich eine Uberkonzentrierung erfolgt.
  • Für bestimmte Zwecke hat man auch schon den Zusatz von Enzymen in Kaltwellpräparaten sorgeschlagen. Dies erfolgte jedoch stets zur Einleitung von Hilfsreaktionen wie einer Fett spaltung durch Lipase, der Freisetzung von Ammoniak zur pH-Wertregulierung durch Urease oder der Freisetzung einer Mercaptoverbindung aus den entsprechenden Estern durch Esterase. Weiterhin ist es auch bekannt, überschüssiges Wasserstoffperoxid durch Katalase zu zersetzen oder in Enthaarungs- und Haarwellmitteln mit proteolytischen Enzymen Peptidbindungen irreversigbel zu spalten. Es wurden jedoch bisher keine Enzyme filr die Herbeiführung der reversiblen Hauptreaktion an den Disulfidbrdcken von Skleroproteinen zur Formveränderung benutzt.
  • Es wurde nun gefunden, daß man auch auf erheblich mildere Weise zu einer dauerhaften Formveränderung von Sklero-*proteinen, vorzugsweise menschlichen Haaren, gelangen kann, wenn man sich der nachstehend beschriebenen Kittel bedient.
  • Die neuen Mittel sind gekennzeichnet durch einen Gehalt an Proteindisulfidtrashydrogenase sowie einer Mercaptoverbindung als Wasserstoffdonator.
  • Proteindisulfidtranshydrogenasen sind bereits in der Literatur beschrieben (siehe F. de Lorenzo et al., Biochemistry 5 (1966) 3961 - 65 sowie J. Biol. Chem. 241 (1966) 1562 - 67; F, Schneider et al., Z. physiol. Chem. 348 (1967) 391 - 400; H.H. Tomizawa, J. biol. Chem. 237 (1962) 3393-96, P.T. Varandani et al. Biochem. Biophys. Acta 151 (1968) 273 - 75).
  • Die Proteindisulfidtranshydrogenasen haben die Eigenschaft, den Wasserstoffaustausch zwischen Verbindungen mit freien SH-Gruppen und Verbindungen mit S -S-Brttcken erheblich zu beschleunigen, wobei dann nach Reaktionsende die Oxydationsstufen zwischen den Reaktionspartnern vertauscht vorliegen. Als Quellen für diese Enzyme können tierische oder pflanzliche Organe sowie Mikroorganismen dienen Vorzugsweise werden für die Gewinnung der Proteindisulfidw transhydrogenas@ Mikroorganismen wie Saccharomyces species sowie Rinderleber oder Rinderpankreas verwendet.
  • Ferner kommen in Betracht Lebewesen, die sich durch den Abbau von Keratinen ernähren, so z.B. Mottenlarven (vgl.
  • Austr. J. biol. Sci. 13, 59 - 68) oder Trichophyton mentagrophytes, Microsporum audonini, Microsporum canis, Microsporum cookei, Microsporum gypseum, Microsporum gruby, Candida guilliermondii und anixiopsis reticulispora.
  • Als geeignete Mercaptoverbindungen kommen insbesondere Natrium alium- oder Ammoniumthioglykolat, 2-Mercapto äthanol, Cysteamin, N-Acetylcysteamin, Cystein, N-Acetylcystein, Homocystein, Glutatlilon, Thioglycerin, Dithioerythrit, Dithiothreit, Mercaptobernsteinsäuren sowie ihre Ester und Amide oder Hydroxyalkylamide usw. in einer Menge bis 2 mMol/50 ml Gebrauchslösung in Betracht. Es ist hervorzuheben, daß diese Mengen an Mercaptoverbindungen allein für eine ilaarverformung unzureichend sind Die Haar verformung erfolgt im vorliegenden Falle vielmehr mit Hilfe der verwendeten Enzyme.
  • Es ist noch nicht völlig geklärt, aus welchen Gründen bei Verwendung von Froteindisulfidtranshydrogonas e nur eine sehr geringe Menge an Mercaptoverbindungen erforderlich fst.
  • Vermutlich liegt die Ursache darin, daß der Mercaptoverbindung lediglich eine Starterfunktion zukommt. Dabei werden einige wenige der Disulfidbrücken des Keratins reduziert.
  • Unter Vermittlung der Proteindisulfidtranshydrogenase und unter Einwirkung einer mechanischen Spannung pflanzt sich die reduktive öffnung längs der Disulfiderücken fort. Beim Weiterfortschreiten dieser Reaktion werden erneut t)isulfidbrücken gebildet 5 wobei Jedoch die Brückenbildung zwischen anderen Cysteingruppen als vorher erfolgt. Die mechanische Spannung wird dadurch herbeigeführt, daß das Haar in Abweichung von der eigentlichen Form eingerollt oder geglättet wird. Ein derartiger Reaktionsmechanismus macht es auch verständlich, daß eine Fixierung im Anschluß an die Kaltwclle im üblichen Sinne mit Hilfe von Oxydationsmitteln nicht erforderlich ist. Die Haare müssen jedoch gespült werden und dem Spülwasser werden zur Zerstörung des nicht mehr benötigten Enzyms geeignete Stoffe hinzugefügt. Hierfür kommen insbesondere schwache Säuren wie Essigsäure in Betracht.
  • Es können Jedoch auch andere an sich bekannte enzyminaktivierende Stoffe verwendet werden. Die Konzentration liegt im allgemeinen unter 5 %.
  • Es ist vorteilhaft, den pH-Bereich der zur Anwendung gelangenden Mittel durch Zusatz von Puffersubstanzen auf einen Bereich von 5 bis 9, vorzugsweise 7 bis 8, einzustellen. Hierfür kommen an sich bekannte Mittel wie Alkaliphosphate, Pyrophosphate, Borate, Imidazole, Triäthanolamin und Trishydroxymethylamlnomethan in Betracht. Die Menge der Puffersubstanz wird Im allgemeinen so bemessen, daß die Gebrauchs lösung eine Endmolarität von 1 bis 100 mMol/l erreicht.
  • Aus Gründen der Konfektionierung ist es häufig zweckmäßig, den Mitteln Enzymstabilisatoren auf Basis von organischen mehreren Hydroxylgruppen enthaltenden Verbindungen oder wasserlöslichen Eiweißstoffen zuzusetzen. Geeignete organischc Verbindungen mit mehreren Hydroxylgruppen sind insbesondere Zucker, Zuckeralkohole, Polyvinylalkohole3 Polyglykole oder 'ihnlichc hydrophile organische Polymere. Als besonders leicht zugängliche Stabilisatoren dieser Art sind Mannit, Sorbit, Dulcit, Saccharose, Maltose, Laktose, Mannose, Glucose, Galaktose zu nennen. Ebenfalls können Stoffe wie Alginate, Carragenate, Traganth, Acaziagurmmi Verwendung finden.
  • Geeignete Eiweißstoffe sind beispielsweise Rinderserumalbumin, wasserlösliche Kollagene, Ovalbumin, Laktalbumin und Gelatine.
  • Weiterhin konunen in Betracht? Polyvinylpyrrolidon, Methylcellulose, Carboxymethylcellulose und Polyacrylate. Derartige Stoffe werden in an sich üblichen Mengen, vorzugsweise etwa 5 bis 40 gew.-% bezogen auf die Gcsmtkomposition, verwendet.
  • Darüber hinaus können die neuen Mittel zur dauerhaften Formgebung von Skleroproteinen weitere an sich bekannte Zusätze wie Komplexierungsmittel, insbesondere die Alkalisalze von AthylendiamintotraessigsSure und Nitrilotriessigsãuren enthalten. Ferner können sie Netzmittel oder Mittel zur Veränderung der Sekundärstruktur des Keratins, Quellungsmittel, Parfümierungsmittel sowie inerte Farbstoffe enthalten.
  • Strukturveränderungen des Keratins können durch Zusätze von Harnstoff, Guanidincarbonat oder Lithiumbromid bewirkt werden.
  • Als Netzmittel können anionische, kationische und vorzugsweise nichtionogene Tenside wie beispielsweise Anlagerungsprodukte von Äthylonoxid an Alkylphenole, Fet,talkoilole oder Fettsäurediäthanolamide verwendet werden. Weiterhin kommen als Netzmittel auch Fettalkoholsulfate in Betracht.
  • Es ist im allgemeinen zweckmäßig, die Mittel in fester Form, beispielsweise durch Gefriertrocknung oder Sprilhtrocknung bei tiefen Temperaturen, herzustellen Weiterhin ist es vorteilhaft, die Konfektionierung der Proteindisulfidtranshydrogen-ise mit Hilfe eines Schutzgases in luftdichten Behältern oder Folien vorzunehmen.
  • Durch Auflösung in der erforderlichen Menge Wasser wird die gebrauchsfertige, sofort einzusetzende Lösung erhalten.
  • Die Mittel werden bei Temperaturen von 20 bis 45°C, vorzugsweise 25 bis 40°C, angewandt. Die Behandlungsdauer liegt in den üblichen Bereichen von etwa 10 bis 30 Minuten. Anschließend werden die Haare gespült und dem SpÜlwasser enzyminaktivierende Stoffe wie schwache Säuren, vorzugsweise Essigsäure, zugefügt. Die neuen Mittel ermöglichen die Formveränderung von Skleroproteinen auf eine besonders schonende Weise, wobei eine Fixierung mit H202 nicht mehr notwendig ist.
  • Beispiel 1 Es wurde ein Kaltwellpräparat mit folgender Zusammensetzung hergestellt: 0,35 g NawHPO4 0,14 g NaHPO4.H2O 1 g Mannit, Sorbit oder Dulcit 0,1 g Froteindisulfidtranshydrogenase 0,2 g Ammoniunthioglykolat Zur Herstellung des Präparates wurden die ersten 3 Bestandteile fein zennahlen und mit den restlichen Bestandteilen vermischt. Die so hergestellte Mischung wird in einen Folienbeutcl gefüllt und luftdicht verschlossen. bei Durchführung des Verfahrens wird die Mischung in 50 ml Wasser gelöst und auf das aufgexzickelte, vorgewaschene Haar aufgetragen.
  • Die Einwirkungsdauer beträgt etwa 30 Minuten bei einer Temperatur von 35 bis 400C, Danach wird das Haar mit Wasser gespült, wobei dem Spülwasser 0,3 bis 0,5 % Essigsäure hinzugefügt wird.
  • Beispiel 2 Zur Herstellung eines Kaltwellmittels mit Eigenschaften zur Strukturverbesserung des Keratins wird ein Produkt - wie im Beispiel 1 beschrieben - hergestellt, welches Jedoch weiterhin einen Zusatz von 3 g Harnstoff oder 4 g Guanidincarbonat bzw. eine äquimolare Menge Lithiumbromid enthält. Die Behandlung de Haare erfolgt in gleicher Weise wie im Beispiel 1 beschrieben.
  • Belspiel 3 Es wird ein Kaltwellpräparat hergestellt, welches die im Beispiel 1 angegebenen Bestandteile enthält. Die Konfektionierung erfolgte in der Weise, daß die Proteindisulfidtransbydroge@ase unter Verwendung eines Schutzgases in eine luftdichte Folie abgefüllt wurde. Die übrigen Bestandteile werden getrennt in einen weiteren Kunststoffbeutel abgepackt.
  • @@@ G@brauch der so getrennt konfektionierten M@ttel werden zun@ehst die nicht enzymatischen Bestandt@ile in 50 ml Wasser @@@@öst und dann der Inhalt des zweiten Folienb@ut@ls der Lösung @inzugef@gt. Die weitere Anwendung @@folgt wie im @@@@piel 1 angegeben.

Claims (3)

Patentansprüche
1) Mittel zur dauerhaften Formveränderung von Skleroproteinen, vorzugsweise menschlichen Haaren , gekennzeichnet durch einen Gehalt an Protelndisulfida transhydrogenase sowie einer Mereaptoverbindung als Wasserstoffdonator.
2) Mittel gemäß Anspruch 1, gekennzeichnet durch einen Zusatz an Enzymstabilisierungsmitteln auf Basis von organischen mehrere Hydroxylgruppen enthaltenden Verbindungen oder wasserlöslichen Eiweißstoffen.
3) Mittel gemäß Anspruch 1 und 2, gekennzeichnet durch einen Zusatz an Puffersubstanzen zur Einstellung eines pH-Bereichs von 5 bis 9, vorzugsweise 7 bis 8.
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Cited By (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
EP0005807A1 (de) * 1978-06-01 1979-12-12 Henkel Kommanditgesellschaft auf Aktien Verwendung reduzierend wirkender Zucker zur Verbesserung der Struktur und der Nasskämmbarkeit von Haaren
US4504466A (en) * 1980-06-16 1985-03-12 Tadaji Eda Permanent hair-waving
US4919924A (en) * 1984-11-26 1990-04-24 Repligen Corporation Use of thioredoxin, thioredoxin-derived, or thioredoxin-like dithiol peptides in hair care preparations
US4941885A (en) * 1984-11-26 1990-07-17 Repligen Corporation Hair removing composition and method containing thioredoxin, thioredoxin-derived, or thioredoxin-like dithiol peptides
WO1995001425A1 (en) * 1993-06-28 1995-01-12 Novo Nordisk A/S Compositions comprising protein disulfide redox agents

Cited By (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
EP0005807A1 (de) * 1978-06-01 1979-12-12 Henkel Kommanditgesellschaft auf Aktien Verwendung reduzierend wirkender Zucker zur Verbesserung der Struktur und der Nasskämmbarkeit von Haaren
US4504466A (en) * 1980-06-16 1985-03-12 Tadaji Eda Permanent hair-waving
US4919924A (en) * 1984-11-26 1990-04-24 Repligen Corporation Use of thioredoxin, thioredoxin-derived, or thioredoxin-like dithiol peptides in hair care preparations
US4941885A (en) * 1984-11-26 1990-07-17 Repligen Corporation Hair removing composition and method containing thioredoxin, thioredoxin-derived, or thioredoxin-like dithiol peptides
WO1995001425A1 (en) * 1993-06-28 1995-01-12 Novo Nordisk A/S Compositions comprising protein disulfide redox agents

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