DE202008018427U9 - Maschinen-Geschirrspülmittelzusammensetzung - Google Patents

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Abstract

Maschinen-Geschirrspülmittelzusammensetzung, umfassend: a. mindestens 0,1 mg aktive Protease pro Gramm der Zusammensetzung, wobei die Protease eine Variante einer Protease ist, die eine mindestens 95%-ige Identität mit der Aminosäure-Sequenz von SEQ-ID Nr. 1 aufweist, wobei die Variante Variationen an einer oder mehreren der folgenden Positionen umfasst: 32, 33, 48–54, 58–62, 94–107, 116, 123–133, 150, 152–156, 158–161, 164, 169, 175–186, 197, 198, 203–216 im Vergleich zur Protease in SEQ-ID Nr. 1; und b. mindestens 0,05 mg einer aktiven Niedertemperaturamylase pro Gramm der Zusammensetzung, wobei die Niedertemperaturamylase eine Amylase ist, die mindestens das 1,2-Fache der relativen Aktivität von SEQ-ID Nr. 3 bei 25°C aufweist, wobei die relative Aktivität die Aktivität des Enzyms bei der Versuchstemperatur im Verhältnis zu seiner Aktivität bei seiner optimalen Temperatur, gemessen bei einem pH-Wert von 9, ist; und wobei es sich um eine Variante handelt: (i) die die Aminosäure-Sequenz von SEQ-ID Nr. 2 mit einer oder mehreren Substitutionen an den folgenden Positionen aufweist: 9, 26, 149, 182, 186, 202, 257, 295, 299, 323, 339 und 345; und wahlweise mit einer oder mehreren Substitutionen und/oder Deletionen an den folgenden Positionen: 118, 183, 184, 195, 320 und 458; oder (ii) Varianten, die mindestens 95% Identität mit SEQ-ID Nr. 4 aufweisen, umfassend mindestens eine Substitution an den folgenden Positionen: M202, M208, S255, R172 und/oder M261.

Description

  • Technisches Gebiet
  • Die vorliegende Erfindung ist im Bereich der Reinigungsmittel. Insbesondere betrifft sie eine Maschinen-Geschirrspülmittelzusammensetzung, die ein neues Enzymsystem umfasst. Die Zusammensetzung sorgt für hervorragende Reinigung und Klarspülung, ist umweltfreundlicher als herkömmliche Zusammensetzungen und erlaubt ein energieeffizienteres Maschinen-Geschirrspülverfahren.
  • Allgemeiner Stand der Technik
  • Maschinen-Geschirrspülmittel sind im Laufe der Zeit besser geworden, aber einige der Anforderungen der Verbraucher hinsichtlich sowohl Reinigung als auch Klarspülung wurden noch nicht erfüllt. In den letzten Jahren ist ein stetig wachsender Trend zu sicheren und umweltfreundlichen Reinigungsmittelzusammensetzungen zu verzeichnen. Dieser Trend legt dem Hersteller von Maschinen-Geschirrspülmitteln zusätzliche Zwänge auf. Hinsichtlich Energieeffizienz und Rohmaterialeinsparungen ist es wünschenswert, Produkte zu entwickeln, die auch bei niedrigen Temperaturen und unter Reduzierung der Menge an Chemikalien, insbesondere nicht problemlos biologisch abbaubaren Chemikalien, eine gute Leistung bereitstellen.
  • Ein häufiges Problem beim automatischen Geschirrspülen ist das Vorhandensein körniger Rückstände auf gewaschenen Gegenständen. Körnige Rückstände sind manchmal nach dem Maschinen-Geschirrspülverfahren auf Geschirr zu finden, auch wenn die Gegenstände frei davon waren, bevor sie in den Geschirrspüler gegeben wurden. Es scheint, als würden sich körnige Rückstände während des Geschirrspülverfahrens bilden. Der Mechanismus der Bildung der körnigen Rückstände ist noch nicht vollständig geklärt. Er kann auf die hohen Temperaturen und die Kombination unterschiedlicher Verschmutzungen, die während des Geschirrspülverfahrens von den verschmutzten Gegenständen entfernt werden, zurückzuführen sein. Irgendwie scheinen sich die unterschiedlichen Verschmutzungen miteinander zu verbinden, wodurch körnige Rückstände entstehen, die sich auf der Oberfläche der gewaschenen Gegenstände anlagern. Wenn die körnigen Rückstände erst einmal gebildet und angelagert sind, sind sie sehr schwer zu entfernen. Das Problem scheint bei Verwendung von Reinigungsmitteln in Einheitsdosierungsform noch akuter zu sein.
  • Ein weiteres gefundenes und ungelöstes Problem ist die Gegenwart von Filmbildung und Fleckenbildung auf gewaschenen Gegenständen, was besonders bei Glas- und Metallgegenständen wahrnehmbar ist.
  • Angesichts der vorstehenden Diskussion ist eine Aufgabe der vorliegenden Erfindung das Bereitstellen eines umweltfreundlicheren Produkts, das gleichzeitig hervorragende Reinigungs- und Klarspülungsvorteile bereitstellt.
  • Zusammenfassung der Erfindung
  • Gemäß einem ersten Gesichtspunkt der vorliegenden Erfindung wird eine Maschinen-Geschirrspülmittelzusammensetzung bereitgestellt, die ein verbessertes Enzymsystem bereitgestellt, das eine verbesserte Protease (eine Proteasevariante wie nachstehend beschrieben) in Kombination mit einer Niedertemperaturamylase (wie nachstehend beschrieben) umfasst. Die Zusammensetzung der Erfindung stellt Reinigungs- und Klarspülungsvorteile über einen breiten Temperaturbereich, einschließlich niedrigen Temperaturen, bereit, wodurch das Energieprofil des Geschirrspülverfahrens verbessert wird. Überraschenderweise ermöglicht die Zusammensetzung der Erfindung energieeffizientere Geschirrspülverfahren, ohne die Reinigung und Klarspülung zu beeinträchtigen.
  • Die Proteasevariante zum Gebrauch in der Zusammensetzung der Erfindung ist eine Protease, wobei die Variationen an einer Protease vorgenommen werden, die mindestens 70%, vorzugsweise mindestens 90%, mehr bevorzugt mindestens 95%, noch mehr bevorzugt mindestens 99% und insbesondere 100% Identität mit der Aminosäure-Sequenz von SEQ-ID Nr. 1 aufweist. Die Proteasevariante umfasst Substitutionen an einer oder mehreren der folgenden Positionen: 32, 33, 48–54, 58–62, 94–107, 116, 123–133, 150, 152–156, 158–161, 164, 169, 175–186, 197, 198, 203–216, im Vergleich zu der Protease in SEQ-ID Nr. 1. Hervorragende Ergebnisse hinsichtlich Reinigung und Klarspülung (einschließlich Abwesenheit von Flecken- und Filmbildung und hervorragendem Glanz) werden erzielt, wenn die Proteasevariante die folgenden Variationen umfasst:
    G116V + S126L + P127Q + S128A.
  • Besonders gute Ergebnisse werden erzielt, wenn die Proteasevariante in Kombination mit einer Niedertemperaturamylase verwendet wird, die Folgendes ist: Entweder:
    • (a) eine Variante, die eine oder mehrere, vorzugsweise drei oder mehr Substitutionen an den folgenden Positionen im Bezug auf SEQ-ID Nr. 2 umfasst: 9, 26, 149, 182, 186, 202, 257, 295, 299, 323, 339 und 345; und
    • (b) wahlweise eine oder mehrere, vorzugsweise alle der Substitutionen und/oder Deletionen an den folgenden Positionen: 118, 183, 184, 195, 320 und 458, die, falls vorhanden, vorzugsweise R118K, D183*, G184*, N195F, R320K und/oder R458K umfassen.
    Oder:
    • (c) eine Variante, die mindestens eine Substitution an den folgenden Positionen im Bezug auf SEQ-ID Nr. 4 umfasst: M202, M208, S255, R172 und/oder M261. Vorzugsweise umfasst die Amylase eines oder mehrerer von M202L, M202V, M202S, M202T, M202I, M202Q, M202W, S255N und/oder R172Q. Besonders bevorzugt sind jene, die M202L- oder M202T-Mutationen umfassen.
  • Zu bevorzugten Niedertemperaturamylasen gehören jene, die die folgenden Mutationssätze umfassen:
    • (i) M9L +, M323T;
    • (ii) M9L + M202L/T/V/I + M323T;
    • (iii) M9L + N195F + M202L/T/V/I + M323T;
    • (iv) M9L + R118K + D183* + G184* + R320K + M323T + R458K;
    • (v) M9L + R118K + D183* + G184* + M202L/T/V/I; R320K + M323T + R458K;
    • (vi) M9L + G149A + G182T + G186A + M202L + T257I + Y295F + N299Y + 323T + A339S + E345R;
    • (vii) M9L + G149A + G182T + G186A + M202I + T257I + Y295F + N299Y + M323T + A339S + E345R;
    • (viii) M9L + R118K + G149A + G182T + D183* + G184* + G186A + M202L + T257I + Y295F + N299Y + R320K + M323T + A339S + E345R + R458K;
    • (ix) M9L + R118K + G149A + G182T + D183* + G184* + G186A + N195F + M202L + T257I + Y295F + N299Y + R320K + M323T + A339S + E345R + R458K;
    • (x) M9L + R118K + G149A + G182T + D183* + G184* + G186A + M202I + T257I + Y295F + N299Y + R320K + M323T + A339S + E345R + R458K;
    • (xi) M9L + R118K + D183* + D184* + N195F + M202L + R320K + M323T + R458K;
    • (xii) M9L + R118K + D183* + D184* + N195F + M202T + R320K + M323T + R458K;
    • (xiii) M9L + R118K + D183* + D184* + N195F + M202I + R320K + M323T + R458K;
    • (xiv) M9L + R118K + D183* + D184* + N195F + M202V + R320K + M323T + R458K;
    • (xv) M9L + R118K + N150H + D183* + D184* + N195F + M202L + V214T + R320K + M323T + R458K; oder
    • (xvi) M9L + R118K + D183* + D184* + N195F + M202L + V214T + R320K + M323T + E345N + R458K.
  • Die am meisten bevorzugte Amylase ist die Variante, die unter dem Handelsnamen Stainzyme PlusTM (Novozymes A/S, Bagsvaerd, Dänemark) vertrieben wird.
  • Ein weiterer bevorzugter Satz von Niedertemperaturamylasen sind jene, die von Bacillus sp. 707 abgeleitet sind, wobei die Sequenz als SEQ-ID Nr. 4 dargestellt ist, die vorzugsweise eine oder mehrere der folgenden Mutationen M202, M208, S255, R172 und/oder M261 umfasst. Vorzugsweise umfasst die Amylase eines oder mehrere von M202L, M202V, M202S, M202T, M202I, M202Q, M202W, S255N und/oder R172Q. Besonders bevorzugt sind jene Varianten, die M202L- oder M202T-Mutationen umfassen.
  • In bevorzugten Ausführungsformen umfasst die Zusammensetzung eine hohe Konzentration von Amylase, mindestens 0,2 mg aktive Amylase pro Gramm der Zusammensetzung, vorzugsweise von ungefähr 0,2 bis ungefähr 10, mehr bevorzugt von ungefähr 0,25 bis ungefähr 6, besonders bevorzugt von ungefähr 0,3 bis ungefähr 4 mg aktive Amylase pro Gramm der Zusammensetzung. Es hat sich gezeigt, dass Zusammensetzungen, die eine hohe Amylasekonzentration umfassen, helfen, die Bildung körniger Rückstände während des Maschinen-Geschirrspülverfahrens zu verhindern, und gute Reinigungs- und Klarspülungsergebnisse zu erzielen. Bessere Ergebnisse hinsichtlich der Entfernung körniger Rückstände können erzielt werden, wenn die Zusammensetzung eine Lipase umfasst, somit umfasst in einer bevorzugten Ausführungsform die Zusammensetzung der Erfindung eine Lipase, vorzugsweise eine Lipase, die vom Humicola-Lanuginosa-Wildtyp abgeleitet ist, der die Mutationen T231R und N233R enthält. Zusammensetzungen, die Lipex® (Novozymes A/S, Bagsvaerd, Dänemark) umfassen, haben sich hinsichtlich der Verhinderung körniger Rückstände als besonders effektiv erwiesen.
  • Die Reinigungsergebnisse können durch Zugabe einer hohen Proteasekonzentration zu der Zusammensetzung weiter verbessert werden. Somit umfasst in weiteren bevorzugten Ausführungsformen die Zusammensetzung eine hohe Proteasekonzentration, insbesondere mindestens 1,5 mg aktive Protease pro Gramm der Zusammensetzung. Bevorzugte Konzentrationen von Protease in den Zusammensetzungen der Erfindung schließen von ungefähr 1,5 bis ungefähr 10, mehr bevorzugt von ungefähr 1,8 bis ungefähr 5 und insbesondere von ungefähr 2 bis ungefähr 4 mg aktive Protease pro Gramm der Zusammensetzung ein. Die biologische Abbaubarkeit der Zusammensetzungen der Erfindung wird weiter verbessert, wenn eine hohe Konzentration von Enzym vorhanden ist. Die hohe Enzymkonzentration erlaubt eine Reduzierung der Konzentration nicht biologisch abbaubarer Inhaltsstoffe des Produkts und verbessert gleichzeitig die Reinigungs- und Klarspülungsleistung.
  • In besonders bevorzugten Ausführungsformen umfasst die Zusammensetzung ein Antiwiederablagerungsmittel und/oder ein sulfoniertes Polymer. Hervorragende Klarspülergebnisse werden mit Zusammensetzungen erzielt, die ein Antiwiederablagerungsmittel oder ein sulfoniertes Polymer umfassen, und insbesondere mit Zusammensetzungen, die eine Kombination davon umfassen. Es zeigen sich Vorteile hinsichtlich der Reduzierung/Verhinderung von Filmbildung, Fleckenbildung und der Verbesserung von Glanz. Glanz auf gewaschenen Gegenständen scheint ein ungelöstes Problem zu sein, insbesondere in schwierigen Fällen stark verschmutzter Ladungen. Die Zusammensetzungen der Erfindung stellen Glanzvorteile auch unter schwierigen Bedingungen bereit. Diese Vorteile unter schwierigen Bedingungen sind mit Zusammensetzungen, denen das Enzymsystem der Erfindung fehlt, nicht leicht erreichbar.
  • In bevorzugten Ausführungsformen reduzieren die Zusammensetzungen der Erfindung die Teilchengröße der Schmutzfragmente und/oder das Molekulargewicht im Vergleich zu den mit herkömmlichen Reinigungsmittelzusammensetzungen erreichten. Dies ermöglicht die Suspension der Verschmutzungen in der Waschflotte. Die Schmutzsuspension kann durch ein Antiwiederablagerungsmittel weiter verbessert werden. Das Antiwiederablagerungsmittel trägt dazu bei, abgelöste Verschmutzungen als einzelne Einheiten in der Lösung zu halten, und verhindert eine erneute Verbindung bzw. Rekombination, die zur Bildung körniger Rückstände führen kann. Diese Mittel können auch helfen, Verschmutzungen von den verschmutzten Oberflächen abzulösen. Dies trägt in Kombination mit Schmutzsuspension zu effektiver enzymatischer Reinigung und Ergebnissen mit besserem Glanz und reduzierter Filmbildung und Fleckenbildung auf den gewaschenen Gegenständen bei. Bevorzugte Antiwiederablagerungsmittel sind nichtionische Tenside, insbesondere nichtionische Tenside mit einer Phaseninversionstemperatur (PIT) im Bereich von ungefähr 40 bis ungefähr 70°C. Zusammensetzungen, die nichtionische Tenside mit einer PIT in diesem Temperaturbereich umfassen, stellen sehr gute Reinigung bereit. Das Antiwiederablagerungsmittel kann den Enzymen auch helfen, zu den verschmutzten Substraten zu gelangen. Das Antiwiederablagerungsmittel scheint die Reinigung während des Hauptwaschgangs zu unterstützen. Ein Teil des Antiwiederablagerungsmittels wird in den Spülzyklus übertragen, wo es die Abscheidung unterstützt und somit Filmbildung und Fleckenbildung reduziert/beseitigt. Tenside mit einer PIT im beanspruchten Bereich sorgen für Reinigungseigenschaften während des Hauptwaschgangs und Abscheidungseigenschaften während des Spülgangs. In anderen bevorzugten Ausführungsformen ist das Antiwiederablagerungsmittel ein nichtionisches Tensid mit einer Draves-Benetzungszeit (wie gemessen anhand der Standardmethode ISO 8022 unter den folgenden Bedingungen; 3 g Haken, 5 g Baumwollstrang, 0,1 gew.-%-ige wässrige Lösung bei einer Temperatur von 25°C) von weniger als ungefähr 360 Sekunden, vorzugsweise weniger als 60 Sekunden.
  • Es wird auch bevorzugt, dass die Zusammensetzungen der Erfindung ein Metallpflegemittel umfassen, insbesondere ein Zinksalz.
  • In bevorzugten Ausführungsformen liegt die Zusammensetzung der Erfindung in Einheitsdosierungsform vor. Zu Produkten in Einheitsdosierungsform gehören Tabletten, Kapseln, Siegelrandbeutel, Beutel usw. Zum diesbezüglichen Gebrauch bevorzugt sind Tabletten, die mit einer wasserlöslichen Folie umwickelt sind, und wasserlösliche Beutel. Das Gewicht der Zusammensetzung der Erfindung beträgt von ungefähr 10 bis ungefähr 25 Gramm, vorzugsweise von ungefähr 12 bis ungefähr 24 Gramm und mehr bevorzugt von 14 bis 22 Gramm. Diese Gewichte sind überaus praktisch zum Einpassen in den Produktspender von automatischen Geschirrspülern. In den Fällen von Einheitsdosisprodukten mit einem wasserlöslichen Material, das die Reinigungsmittelzusammensetzung umgibt, wird das wasserlösliche Material nicht als Teil der Zusammensetzung betrachtet.
  • In bevorzugten Ausführungsformen ist die Einheitsdosierungsform ein wasserlöslicher Beutel (d. h. eine wasserlösliche Folie, die eine Reinigungsmittelzusammensetzung umgibt), vorzugsweise ein Mehrkammerbeutel mit mehreren Folien, die mehrere Kammern bilden. Diese Konfiguration trägt zur Flexibilität und Optimierung der Zusammensetzung bei. Sie ermöglicht die Trennung und gesteuerte Freisetzung unterschiedlicher Inhaltsstoffe. Vorzugsweise enthält eine Kammer eine Zusammensetzung in fester Form, und eine andere Kammer enthält eine Zusammensetzung in flüssiger Form.
  • In bevorzugten Mehrkammerbeutel-Ausführungsformen enthalten zwei unterschiedliche Kammern Antiwiederablagerungsmittel. Vorzugsweise weisen die Folien dieser zwei Kammern unterschiedliche Auflösungsprofile auf, was die Freisetzung gleicher oder unterschiedlicher Antiwiederablagerungsmittels zu unterschiedlichen Zeiten ermöglicht. Zum Beispiel kann ein Antiwiederablagerungsmittel aus einer Kammer (einer ersten Kammer) frühzeitig im Waschvorgang abgegeben werden, um die Schmutzentfernung zu unterstützen, und ein Antiwiederablagerungsmittel aus einer anderen Kammer (einer zweiten Kammer) kann mindestens zwei Minuten, vorzugsweise mindestens fünf Minuten später als das Antiwiederablagerungsmittel aus der ersten Kammer abgegeben werden. Idealerweise sollten die Enzyme nach dem Antiwiederablagerungsmittel aus der ersten Kammer und vor dem Antiwiederablagerungsmittel aus der zweiten Kammer abgegeben werden.
  • Zum diesbezüglichen Gebrauch besonders bevorzugt ist ein Mehrkammerbeutel, der zwei nebeneinander angeordnete Kammern, die über einer anderen Kammer angeordnet sind, umfasst, wobei mindestens zwei unterschiedliche Kammern zwei unterschiedliche Zusammensetzungen enthalten.
  • Gemäß dem zweiten Gesichtspunkt der Erfindung wird ein Verfahren zum Geschirrspülen in einer automatischen Geschirrspülmaschine bereitgestellt, das die Reinigungsmittelzusammensetzung der Erfindung verwendet und die Schritte des Positionierens der Zusammensetzung im Produktspender und deren Freisetzung während des Hauptwaschzyklus umfasst.
  • In bevorzugten Verfahrensausführungsformen werden Antiwiederablagerungsmittel zu zwei unterschiedlichen Zeiten des Geschirrspülverfahrens abgegeben.
  • Gemäß dem dritten Gesichtspunkt der Erfindung wird die Verwendung der Reinigungsmittelzusammensetzung der Erfindung für automatisches Geschirrspülen bei niedriger Temperatur bereitgestellt (d. h. die Hauptwaschtemperatur beträgt nicht mehr als 50, vorzugsweise nicht mehr als 45 und mehr bevorzugt nicht mehr als 40°C).
  • Ausführliche Beschreibung der Erfindung
  • Die vorliegende Erfindung sieht eine Maschinen-Geschirrspülmittelzusammensetzung vor, die ein neues Enzymsystem umfasst. Das System umfasst eine verbesserte Protease und eine Niedertemperaturamylase und wahlweise eine Lipase. Die Zusammensetzungen der Erfindung verhindern die Bildung körniger Rückstände auf gewaschenen Gegenständen, was eines der Probleme ist, die derzeit beim automatischen Geschirrspülen auftreten. Die Zusammensetzung stellt hervorragende Reinigungs- und Klarspülungsergebnisse bereit und ist umweltfreundlich hinsichtlich auf Energie- und Rohmaterialeinsparung. Die vorliegende Erfindung sieht auch ein Verfahren zum Geschirrspülen unter Verwendung der Zusammensetzung der Erfindung vor.
  • Enzymbezogene Terminologie
  • Nomenklatur für Aminosäuremodifikationen
  • Bei der Beschreibung von Enzymvarianten hierin wird zur einfachen Bezugnahme die folgende Nomenklatur verwendet: Ausgangsaminosäure(n): Position(en): substituierte Aminosäure(n).
  • Gemäß dieser Nomenklatur wird zum Beispiel die Substitution von Glycin durch Glutaminsäure an Position 195 als G195E dargestellt. Eine Deletion von Glycin an der selben Position wird als G195* dargestellt, und eine Insertion bzw. Einfügung eines zusätzlichen Aminosäurerests wie Lysin wird als G195GK dargestellt. Wenn ein spezielles Enzym eine „Deletion” im Vergleich zu anderem Enzym enthält und eine Einfügung an einer solchen Position vorgenommen wird, wird dies als *36D für die Einfügung einer Asparaginsäure an Position 36 dargestellt. Mehrfachmutationen werden mit Pluszeichen getrennt, d. h.: S99G + V102N steht für Mutationen an Positionen 99 und 102, wo Glycin und Asparagin durch Serin bzw. Valin substituiert werden. Wenn die Aminosäure an einer Position (z. B. 102) durch eine andere Aminosäure substituiert werden kann, die aus einer Gruppe von Aminosäuren ausgewählt ist, z. B. aus der Gruppe bestehend aus N und I, wird dies als V102N/I angegeben.
  • In allen Fällen wird die übliche ein- oder dreibuchstabige Aminosäure-Abkürzung nach IUPAC verwendet.
  • Protease-Aminosäure-Nummerierung
  • Die in diesem Patent verwendete Nummerierung ist eine Nummerierung im Bezug auf die spezifische Protease (PB92), die als SEQ-ID Nr. 1 aufgelistet ist. Ein alternatives Nummerierungsschema ist das sogenannte BPN'-Nummerierungsschema 5, das in der Technik gebräuchlich ist. Aus praktischen Gründen werden die Nummerierungsschemata nachstehend in Tabelle 1 verglichen: Tabelle 1 – Nummerierung der Proteasemutation
    PB92 Nummerierung in diesem Patent (Nummerierung im Bezug auf SEQ-ID Nr. 1) Äquivalente BPN'-Nummerierung
    G116V + S126L + P127Q + S128A G118V + S128L + P129Q + S130A
    G116V + S126N + P127S + S128A + S160D G118V + S128N + P129S + S130A + S166D
    G116V + S126L + P127Q + S128A + S160D G118V + S128L + P129Q + S130A + S166D
    G116V + S126V + P127E + S128K G118V + S128V + P129E + S130K
    G116V + S126V + P127M + S160D G118V + S128V + P129M + S166D
    S128T S130T
    G116V + S126F + P127L + S128T G118V + S128F + P129L + S130T
    G116V + S126L + P127N + S128V G118V + S128L + P129N + S130V
    G116V + S126F + P127Q G118V + S128F + P129Q
    G116V + S126V + P127E + S128K + S160D G118V + S128V + P129E + S130K + S166D
    G116V + S126R + P127S + S128P G118V + S128R + P129S + S130P
    S126R + P127Q + S128D S126R + P129Q + S130D
    S126C + P127R + S128D S128LC + P129R + S130D
    S126C + P127R + S128G S128LC + P129R + S130G
  • Aminosäure-Identität
  • Die Verwandtschaft zwischen zwei Aminosäure-Sequenzen wird durch den Parameter „Identität” beschrieben. Für Zwecke der vorliegenden Erfindung wird die Ausrichtung von zwei Aminosäure-Sequenzen mithilfe des Needle-Programms aus dem EMBOSS-Paket (http://emboss.org), Version 2.8.0 bestimmt. Das Needle-Programm nutzt den Algorithmus der globalen Ausrichtung, der in Needleman, S. B. und Wunsch, C. D. (1970) J. Mol. Biol. 48, 443–453 beschrieben ist. Die verwendete Substitution-15-Matrix ist BLOSUM62, Gap Opening Penalty beträgt 10, und Gap Extension Penalty beträgt 0,5.
  • Der Identitätsgrad zwischen einer Aminosäure-Sequenz eines hierin verwendeten Enzyms („erfindungsgemäße Sequenz”) und einer anderen Aminosäure-Sequenz („fremde Sequenz”) wird als die Anzahl exakter Übereinstimmungen in einer Ausrichtung der zwei Sequenzen berechnet, geteilt durch die Länge der „erfindungsgemäßen Sequenz” oder die Länge der „fremden Sequenz”, je nachdem, welche am kürzesten ist. Das Ergebnis wird als prozentuale Identität ausgedrückt. Eine exakte Übereinstimmung tritt auf, wenn die „erfindungsgemäße Sequenz” und die „fremde Sequenz” identische Aminosäurereste an den gleichen Positionen der Überschneidung aufweisen. Die Länge einer Sequenz ist die Anzahl an Aminosäureresten in der Sequenz.
  • Proteasevariante
  • Die Proteasevariante zum diesbezüglichen Gebrauch ist eine Protease mit Variationen im Bezug auf eine Protease, die mindestens 70%, vorzugsweise mindestens 90%, mehr bevorzugt mindestens 95%, noch mehr bevorzugt mindestens 99% und insbesondere 100% Identität mit der Aminosäure-Sequenz von SEQ-ID Nr. 1 aufweist. Die Proteasevariante umfasst Substitutionen an einer oder mehreren der folgenden Positionen: 32, 33, 48–54, 58–62, 94–107, 116, 123–133, 150, 152–156, 158–161, 164, 169, 175–186, 197, 198, 203–216, im Vergleich zu der Protease in SEQ-ID Nr. 1. Vorzugsweise weist die Protease Substitutionen an einer oder mehreren der folgenden Positionen auf: 60, 94, 97–102, 105, 116, 123–128, 150, 152, 160, 183, 203, 211, 212, 213, 214 und 216. Mehr bevorzugt umfasst die Protease Mutationen an einer oder mehrere, noch mehr bevorzugt an drei oder mehr der folgenden Positionen, 116, 126, 127, 128 und 160.
  • Besonders bevorzugt sind Varianten mit Mutationen an jeder der Positionen 116, 126, 127 und 128.
  • Als besonders geeignet zum Gebrauch in der Zusammensetzung der Erfindung hat sich eine Protease erwiesen, die die folgenden spezifischen Mutationen im Bezug auf das Enzym von SEQ-ID Nr. 1 aufweist:
    • (i) G116V + S126L + P127Q + S128A
    • (ii) G116V + S126N + P127S + S128A + S160D
    • (iii) G116V + S126L + P127Q + S128A + S160D
    • (iv) G116V + S126V + P127E + S128K
    • (v) G116V + S126V + P127M + S160D
    • (vi) S128T
    • (vii) G116V + S126F + P127L + S128T
    • (viii) G116V + S126L + P127N + S128V
    • (ix) G116V + S126F + P127Q
    • (x) G116V + S126V + P127E + S128K + S160D
    • (xi) G116V + S126R + P127S + S128P
    • (xii) S126R + P127Q + S128D
    • (xiii) S126C + P127R + S128D; oder
    • (xiv) S126C + P127R + S128G
  • Als besonders bevorzugt zum Gebrauch in der Zusammensetzung der Erfindung hat sich eine Protease erwiesen, die die Mutationen G116V + S126L + P127Q und S128A aufweist.
  • Nachweisverfahren für Proteaseaktivität
  • Proteaseaktivität wird mit Dimethylcasein (DMC) gemessen. Die Freisetzung von Peptiden wird mittels Proteasewirkung initiiert. Proteaseaktivität wird in PU gemessen. 1 PU (Protease-Einheit) ist die Menge an Enzym, die Casein hydrolysiert, so dass die Anfangsrate der Bildung von Peptiden pro Minute 1 μmol Glycin pro Minute entspricht. 1 kPU ist gleich 1000 Protease-Einheiten.
  • Analyse
  • Es werden eine 2,4,6-Trinitrobenzolsulphonsäure-(TNBSA-)Lösung und eine DMC-Lösung hergestellt. Alle Inhaltsstoffe sind von Sigma-Aldrich, Milwaukee, USA, sofern nicht anders angegeben. Die TNBSA-Lösung wird durch Auflösen von 0,40 ml TNBSA (Sigma-Kat.-Nr. P-2297) in 50 ml entionisiertem Wasser hergestellt. Die DMC-Lösung wird durch Auflösen von 5,09 g Kaliumchlorid (Sigma-Katalog-Nr.: P-3911) und 1,545 g Borsäure (Sigma-Katalog-Nr.: B-0399) in 500 ml entionisiertem Wasser hergestellt. Die Lösung wird zum Auflösen für 10 min gerührt und dann der pH mit 50-%-igem NaOH auf 9,0 eingestellt. 2 g DMC werden dann zugegeben (DMC, British Drug House, Kat.-Nr. 79457), und die Lösung wird zum Auflösen gerührt.
  • 100 μl einer verdünnten enzymhaltigen Probe (0,5-%-ige Natriumsulfitlösung mit 0,04% Calciumchlorid; Sigma-Katalog-Nr.: S-6672 bzw. Sigma-Katalog-Nr.: C-5080) werden in 1800 μl DMC-Lösung gegeben. Die resultierende Lösung wird gemischt und bei 37°C für 4 Minuten inkubiert. Dann werden 900 μl TNBSA-Lösung zu der Mischung gegeben und für weitere 5 Minuten inkubiert. Die Extinktion wird bei 415 nm abgelesen.
  • Vorzugsweise weist die Proteasevariante der Erfindung eine Aktivität von mindestens 0,3 kNPU pro Gramm der Zusammensetzung auf, mehr bevorzugt mindestens 0,7 kNPU pro Gramm der Zusammensetzung und insbesondere 1 kNPU pro Gramm der Zusammensetzung.
  • Zusätzliche Proteasen
  • In der Zusammensetzung der Erfindung kann eine Mischung von zwei oder mehr Proteasen verwendet werden. Eine Mischung von Proteasen kann zu einer verbesserten Reinigung über einen breiteren Temperatur- und/oder Substratbereich beitragen und überlegene Glanzvorteile bereitstellen, insbesondere bei Verwendung zusammen mit einem Antiwiederablagerungsmittel und/oder einem sulfonierten Polymer.
  • Zu geeigneten Proteasen zum Gebrauch in Kombination mit der Proteasevariante der Erfindung gehören Metalloproteasen und Serinproteasen, einschließlich neutralen oder alkalischen mikrobiellen Serinproteasen, wie Subtilisinen (EC 3.4.21.62). Zu geeigneten Proteasen gehören jene tierischer, pflanzlicher oder mikrobieller Herkunft. Mikrobielle Herkunft wird bevorzugt. Chemisch oder genetisch modifizierte Mutanten sind eingeschlossen. Die Protease kann eine Serinprotease, vorzugsweise eine alkalische mikrobielle Protease oder eine Chymotrypsin- oder Trypsinprotease sein. Zu Beispielen neutraler oder alkalischer Proteasen gehören:
    • (a) Subtilisine (EC 3.4.21.62), insbesondere die von Bacillus abgeleiteten, wie Bacillus lentus, B. alkalophilus, B. subtilis, B. amyloliquefaciens, Bacillus pumilus und Bacillus gibsonii, beschrieben in US 6,312,936 B1 , US 5,679,630 , US 4,760,025 , DE 10 2006 022 216 A1 und DE 10 2006 022 224 A1 .
    • (b) Trypsin- oder Chymotrypsinproteasen, wie Trypsin (z. B. von Schwein oder Rind), die in WO 89/06270 beschriebene Fusariumprotease und die Chymotrypsinproteasen, die von Cellumonas abgeleitet und in WO 05/052161 und WO 05/052146 beschrieben sind.
    • (c) Metallproteasen, insbesondere die von Bacillus amyloliquefaciens abgeleiteten und in WO 07/044993 A2 beschriebenen.
  • Zu bevorzugten im Handel erhältlichen Proteaseenzymen gehören jene, die unter den Handelsnamen Alcalase®, Savinase®, Primase®, Durazym®, Polarzyme®, Kannase®, Liquanase®, Ovozyme®, Neutrase®, Everlase® und Esperase® von Novozymes A/S (Dänemark) vertrieben werden, jene, die unter den Handelsnamen Maxatase®, Maxacal®, Maxapem®, Properase®, Purafect®, Purafect Prime®, Purafect Ox®, FN3®, FN4® und Purafect OXP® von Genencor International vertrieben werden, und jene, die unter den Handelsnamen Opticlean® und Optimase® von Solvay Enzymes vertrieben werden.
  • Zum diesbezüglichen Gebrauch in Kombination mit der Proteasevariante der Erfindung besonders bevorzugt sind handelsübliche Proteasen, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus Properase®, Purafect®, Ovozyme®, Everlase®, Savinase® und FN3®.
  • Niedertemperaturamylasen
  • Bevorzugte Amylasen zum diesbezüglichen Gebrauch sind Niedertemperaturamylasen. Zusammensetzungen, die Niedertemperaturamylasen umfassen, ermöglichen energieeffizientere Geschirrspülverfahren, ohne die Reinigung zu beeinträchtigen.
  • Wie hier verwendet, ist eine „Niedertemperaturamylase” eine Amylase, die mindestens 1,2, vorzugsweise mindestens 1,5 und mehr bevorzugt mindestens 2 Mal die relative Aktivität der Referenzamylase bei 25°C aufweist. Wie hier verwendet, ist die „Referenzamylase” die Amylase von SEQ-ID Nr. 3, im Handel erhältlich unter dem Handelsnamen TermamylTM (Novozymes A/S). Wie hier verwendet, ist die „relative Aktivität” die Aktivität des Enzyms bei der Versuchstemperatur im Verhältnis zu seiner Aktivität bei seiner optimalen Temperatur, gemessen bei einem pH von 9, ist.
  • Bevorzugte Niedertemperaturamylasen besitzen eine oder mehrere der folgenden Eigenschaften:
    • (a) mehr als oder gleich 60%, vorzugsweise 70%, mehr bevorzugt 80% und insbesondere 90% ihrer maximalen Aktivität bei 50°C
    • (b) mehr als oder gleich 30%, vorzugsweise 40%, mehr bevorzugt 50%, noch mehr bevorzugt 60% und insbesondere 70% ihrer maximalen Aktivität bei 40°C
    • (c) mehr als oder gleich 20%, vorzugsweise 30%, mehr bevorzugt 40% ihrer maximalen Aktivität bei 30°C.
  • Die Aktivität kann mit gut bekannten standardmäßigen Amylase-Ansätzen, die nachstehend beschrieben bestimmt werden, und wird zwischen 20 und 90°C untersucht.
  • Niedertemperaturamylasen zum diesbezüglichen Gebrauch, einschließlich chemisch oder genetisch modifizierter Mutanten (Varianten), sind alkalische Amylasen, die mindestens 90%, vorzugsweise 95%, mehr bevorzugt 98%, noch mehr bevorzugt 99% und insbesondere 100% Identität mit jenen aufweisen, die abgeleitet sind von Bacillus sp. NCIB 12289, NCIB 12512, NCIB 12513, DSM 9375 ( US 7,153,818 ), DSM 12368, DSMZ Nr. 12649, KSM AP1378 ( WO 97/00324 ), Bacillus sp. 707, KSM K36 oder KSM K38 ( EP 1,022,334 ). Zu bevorzugten Niedertemperaturamylasen gehören:
    • (a) die in US 5,856,164 und WO 99/23211 , WO 96/23873 , WO 00/60060 und WO 06/002643 beschriebenen Varianten, insbesondere die Varianten mit einer oder mehreren Substitutionen an den folgenden Positionen im Bezug auf SEQ-ID Nr. 2: 9, 26, 30, 33, 82, 37, 106, 118, 128, 133, 149, 150, 160, 178, 182, 186, 193, 195, 202, 203, 214, 231, 256, 257, 258, 269, 270, 272, 283, 295, 296, 298, 299, 303, 304, 305, 311, 314, 315, 318, 319, 320, 323, 339, 345, 361, 378, 383, 419, 421, 437, 441, 444, 445, 446, 447, 450, 458, 461, 471, 482, 484, die vorzugsweise auch die Deletionen von D183* und G184* enthalten.
    • (b) Varianten, die mindestens 90% Identität mit dem Wildtypenzym von Bacillus SP722 aufweisen (SEQ-ID Nr. 4 in WO 06/002643 , S. 7–9 von Sequenzauflistungen), insbesondere Varianten mit Deletionen an den Positionen 183 und 184 und Varianten, die in WO 00/60060 beschrieben sind, das durch Bezugnahme hierin eingeschlossen ist.
    • (c) Varianten, die mindestens 95% Identität mit SEQ-ID Nr. 4, dem Wildtypenzym von Bacillus sp. 707, aufweisen, insbesondere jene, die Mutationen an einer oder mehreren der folgenden Positionen M202, M208, S255, R172 und/oder M261 aufweisen.
  • Bevorzugte im Handel erhältliche Niedertemperaturamylasen zum diesbezüglichen Gebrauch sind STAINZYME®, STAINZYME PLUS®, STAINZYME ULTRA® und NATALASE® (Novozymes A/S).
  • In einer bevorzugten Ausführungsform ist die Niedertemperaturamylase eine Variante mit entweder:
    • (a) einer oder mehreren, vorzugsweise drei oder mehr Substitutionen an den folgenden Positionen im Bezug auf SEQ-ID Nr. 2: 9, 26, 149, 182, 186, 202, 257, 295, 299, 323, 339 und 345; und
    • (b) wahlweise eine oder mehrere, vorzugsweise alle der Substitutionen und/oder Deletionen an den folgenden Positionen: 118, 183, 184, 195, 320 und 458, die, falls vorhanden, vorzugsweise R118K, D183*, G184*, N195F, R320K und/oder R458K umfassen.
    Oder:
    • (c) mindestens einer Substitution an den folgenden Positionen im Bezug auf SEQ-ID Nr. 4: M202, M208, S255, R172 und/oder M261. Vorzugsweise umfasst die Amylase eines oder mehrere von M202L, M202V, M202S, M202T, M202I, M202Q, M202W, S255N und/oder R172Q. Besonders bevorzugt sind jene, die M202L- oder M202T-Mutationen umfassen.
  • Zu bevorzugten Niedertemperaturamylasen gehören jene, die die folgenden Mutationssätze umfassen:
    • (i) M9L + M323T;
    • (ii) M9L + M202L/T/V/I + M323T;
    • (iii) M9L + N195F + M202L/T/V/I + M323T;
    • (iv) M9L + R118K + D183* + G184* + R320K + M323T + R458K;
    • (v) M9L + R118K + D183* + G184* + M202L/T/V/I + R320K + M323T + R458K;
    • (vi) M9L + G149A + G182T + G186A + M202L + T257I + Y295F + N299Y + M323T + A339S + E345R;
    • (vii) M9L + G149A + G182T + G186A + M202I + T257I + Y295F + N299Y + M323T + A339S + E345R;
    • (viii) M9L + R118K + G149A + G182T + D183* + G184* + G186A + M202L + T257I + Y295F + N299Y + R320K + M323T + A339S + E345R + R458K;
    • (ix) M9L + R118K + G149A + G182T + D183* + G184* + G186A + N195F + M202L + T257I + Y295F + N299Y + R320K + M323T + A339S + E345R + R458K;
    • (x) M9L + R118K + G149A + G182T + D183* + G184* + G186A + M2021 + T257I + Y295F + N299Y + R320K + M323T + A339S + E345R + R458K;
    • (xi) M9L + R118K + D183* + D184* + N195F + M202L + R320K + M323T + R458K;
    • (xii) M9L + R118K + D183* + D184* + N195F + M202T + R320K + M323T + R458K;
    • (xiii) M9L + R118K + D183* + D184* + N195F + M202I + R320K + M323T + R458K;
    • (xiv) M9L + R118K + D183* + D184* + N195F + M202V + R320K + M323T + R458K;
    • (xv) M9L + R118K + N150H + D183* + D184* + N195F + M202L + V214T + R320K + M323T + R458K; oder
    • (xvi) M9L + R118K + D183* + D184* + N195F + M202L + V214T + R320K + M323T + E345N + R458K.
  • Die am meisten bevorzugte Amylase ist die Variante, die unter dem Handelsnamen Stainzyme PlusTM (Novozymes A/S, Bagsvaerd, Dänemark) vertrieben wird.
  • Zum diesbezüglichen Gebrauch bevorzugt ist eine Kombination einer Mischung aus zwei oder mehr Niedertemperaturamylasen. Eine Mischung von Amylasen kann zu einer verbesserten Reinigung über einen breiteren Temperatur- und/oder Substratbereich beitragen und überlegene Glanzvorteile bereitstellen, insbesondere bei Verwendung zusammen mit einem Antiwiederablagerungsmittel und/oder einem sulfonierten Polymer.
  • Nachweisverfahren für alpha-Amylase-Aktivität
  • Amylaseaktivität wird mit einem Maltoheptaosid, das mit einem p-Nitrophenolchromophor modifiziert ist, gemessen (Infinity Amylase Reagent von Thermo Electron, Woburn, MA, USA, Kat.-Nr.: TR25421). Die Release des Chromophoren wird mittels Amylasewirkung initiiert. Amylaseaktivität wird anfangs in AMU gemessen. 1 AMU (Amylaseeinheit) ist die Menge an Enzym, die ein Kohlenhydratsubstrat aus PNP-G7 (p-Nitrophenyl-alpha, D-Maltoheptaosid) so hydrolysiert, dass die anfängliche Rate der Bildung kleiner Kohlenhydrate (G2-4) pro Minute 1 μmol 4-Nitrophenol pro Minute entspricht.
  • Der Test wird im Bezug auf ein Referenzenzym durchgeführt, jenes von SEQ-ID Nr. 3, das unter dem Handelsnamen TermamylTM (Novozymes A/S) vertrieben wird. Diese Amylaseeinheiten (AMU) werden in eine kNU-Einheit umgewandelt, und zwar anhand des Umrechnungsfaktors 0,133 mg TermamylTM entsprechend 1 kNU. Deshalb zeigt bei Verwendung des vorstehenden Nachweisverfahrens die Enzymprobe eine Aktivität äquivalent zu der von 0,266 mg TermamylTM, ihre Aktivität wird als 2 kNU angesehen.
  • Analyse
  • 200 μl verdünnte enzymhaltige Probe werden zu 2500 μl Infinity Amylase Reagent gegeben. Man mischt und inkubiert bei 37°C für 4,5 Minuten. Die Extinktion wird bei 415 nm abgelesen.
  • Vorzugsweise weist die Niedertemperaturamylase in der Zusammensetzung der Erfindung eine Aktivität von mindestens 6 kNU, mehr bevorzugt mindestens 7,5 kNU pro Gramm der Reinigungsmittelzusammensetzung auf.
  • Zusätzliche Enzyme
  • Zusätzliche Enzyme, die zum Gebrauch in der Zusammensetzung der Erfindung geeignet sind, können ein oder mehrere Enzyme umfassen, die ausgewählt sind aus der Gruppe, umfassend Hemicellulasen, Cellulasen, Cellobiosedehydrogenasen, Peroxidasen, Proteasen, Xylanasen, Lipasen, Phospholipasen, Esterasen, Cutinasen, Pectinasen, Mannanasen, Pectatlyasen, Keratinasen, Reduktasen, Oxidasen, Phenoloxidasen, Lipoxygenasen, Ligninasen, Pullulanasen, Tannasen, Pentosanasen, Malanasen, β-Glucanasen, Arabinosidasen, Hyaluronidase, Chondroitinase, Laccase, Amylasen und Mischungen davon.
  • In bevorzugten Ausführungsformen kann solches zusätzliches Enzym ausgewählt sein aus der Gruppe bestehend aus Lipasen, einschließlich „Erstzykluslipasen”, umfassend eine Substitution einer elektrisch neutralen oder negativ geladenen Aminosäure durch R oder K an irgendeiner der Positionen 3, 224, 229, 231 und 233 des Wildtyps von Humicola Lanuginosa, dessen Sequenz als SEQ-ID Nr. 1 auf Seiten 5 und 6 von US-Patent Nr. 6,939,702 B1 dargestellt ist, vorzugsweise einer Variante, die T231R- und N233R-Mutationen umfasst. Eine solche bevorzugte Variante wird unter dem Handelsnamen Lipex® (Novozymes A/S, Bagsvaerd, Dänemark) vertrieben.
  • Enzymstabilisator-Bestandteile – Zu geeigneten Enzymstabilisatoren gehören Oligosaccharide, Polysaccharide und anorganische zweiwertige Metallsalze, wie Erdalkalimetallsalze, insbesondere Calciumsalze. Chloride und Sulfate sind bevorzugt, wobei Calciumchlorid ein besonders bevorzugtes Calciumsalz gemäß der Erfindung ist. Beispiele geeigneter Oligosaccharide und Polysaccharide, wie Dextrine, sind in WO 07/145964 A2 zu finden, das durch Bezugnahme hierin eingeschlossen ist. Im Falle wässriger Zusammensetzungen, die Protease umfassen, kann ein reversibler Proteaseinhibitor, wie eine Borverbindung, einschließlich Borat und 4-Formylphenylboronsäure, oder ein Tripeptidaldehyd, zugegeben werden, um die Stabilität weiter zu verbessern.
  • Antiwiederablagerungsmittel
  • Zum diesbezüglichen Gebrauch als Antiwiederablagerungsmittel geeignet sind nichtionische Tenside. Traditionell werden nichtionische Tenside beim automatischen Geschirrspülen zu Zwecken der Oberflächenmodifikation verwendet, insbesondere zur Abscheidung, um Filmbildung und Fleckenbildung zu vermeiden und den Glanz zu verbessern. Es hat sich gezeigt, dass in den Zusammensetzungen der Erfindung nichtionische Tenside dazu beitragen, die Wiederablagerung von Verschmutzungen zu verhindern.
  • In bevorzugten Ausführungsformen ist das Antiwiederablagerungsmittel ein nichtionisches Tensid oder ein nichtionisches Tensidsystem mit einer Phaseninversionstemperatur, wie bei einer Konzentration von 1% in destilliertem Wasser gemessen, zwischen 40 und 70°C, vorzugsweise zwischen 45 und 65°C. Mit einem „nichtionischen Tensidsystem” ist hierin eine Mischung von zwei oder mehr nichtionischen Tensiden gemeint. Zum diesbezüglichen Gebrauch bevorzugt sind nichtionische Tensidsysteme. Sie scheinen verbesserte Reinigungs- und Klarspülungseigenschaften und bessere Stabilität im Produkt aufzuweisen als einzelne nichtionische Tenside.
  • Die Phaseninversionstemperatur ist die Temperatur, unter der ein Tensid, oder eine Mischung davon, sich vorzugsweise in eine Wasserphase mit Ölmizellen aufteilt, und über der es sich vorzugsweise in eine Ölphase mit inversen Wassermizellen aufteilt. Die Phaseninversionstemperatur kann visuell bestimmt werden, indem darauf geachtet wird, bei welcher Temperatur eine Trübung auftritt.
  • Die Phaseninversionstemperatur eines nichtionischen Tensids oder Systems kann folgendermaßen bestimmt werden: Es wird eine Lösung hergestellt, die zu 1 Gew.-% der Lösung in destilliertem Wasser das entsprechende Tensid oder die Mischung enthält. Die Lösung wird vor der Phaseninversionstemperatur-Analyse vorsichtig gerührt, um sicherzustellen, dass das Verfahren im chemischen Gleichgewicht stattfindet. Die Phaseninversionstemperatur wird in einem wärmebeständigen Bad durch Eintauchen der Lösungen in ein 75 mm großes, verschlossenes Glasteströhrchen gemessen. Um Leckagen auszuschließen, wird das Teströhrchen vor und nach der Phaseninversionstemperatur-Messung gewogen. Die Temperatur wird allmählich mit einer Geschwindigkeit von weniger als 1°C pro Minute erhöht, bis die Temperatur ein paar Grad unter der angenommenen Phaseninversionstemperatur liegt. Die Phaseninversionstemperatur wird beim ersten Anzeichen von Trübung visuell bestimmt.
  • Zu geeigneten nichtionischen Tensiden gehören: i) ethoxylierte nichtionische Tenside, die durch die Reaktion eines Monohydroxyalkanols oder Akylphenols mit 6 bis 20 Kohlenstoffatomen mit vorzugsweise mindestens 12 Mol, besonders bevorzugt mindestens 16 Mol und noch mehr bevorzugt mindestens 20 Mol Ethylenoxid pro Mol Alkohol oder Alkylphenol hergestellt werden; ii) alkoholalkoxylierte Tenside mit 6 bis 20 Kohlenstoffatomen und mindestens einer Ethoxy- und Propoxygruppe. Zum diesbezüglichen Gebrauch bevorzugt sind Mischungen der Tenside i) und ii).
  • Andere geeignete nichtionische Tenside sind epoxyverkappte poly(oxyalkylierte)Alkohole, die durch folgende Formel dargestellt werden: R1O[CH2CH(CH3)O]x[CH2CH2O]y[CH2CH(OH)R2] (I) wobei R1 ein lineares oder verzweigtes, aliphatisches Kohlenwasserstoffradikal mit 4 bis 18 Kohlenstoffatomen ist; R2 ein lineares oder verzweigtes aliphatisches Kohlenwasserstoffradikal mit 2 bis 26 Kohlenstoffatomen ist; x eine ganze Zahl mit einem durchschnittlichen Wert von 0,5 bis 1,5, mehr bevorzugt ungefähr 1 ist; und y eine ganze Zahl mit einem Wert von mindestens 15, mehr bevorzugt mindestens 20 ist.
  • Vorzugsweise weist das Tensid der Formel 1 mindestens ungefähr 10 Kohlenstoffatome in der endständigen Epoxideinheit [CH2CH(OH)R2] auf. Geeignete Tenside der Formel 1, gemäß der vorliegenden Erfindung, sind die nichtionischen Tenside POLY-TERGENT® SLF-18B von Olin Corporation, wie zum Beispiel in WO 94/22800 , veröffentlicht am 13. Oktober 1994 von Olin Corporation, beschrieben.
  • Vorzugsweise weisen nichtionische Tenside und/oder ein -system zum Gebrauch als Antiwiederablagerungsmittel hierin eine Draves-Benetzungszeit von weniger als 360 Sekunden, vorzugsweise weniger als 200 Sekunden, mehr bevorzugt weniger als 100 Sekunden und insbesondere weniger als 60 Sekunden auf, wie anhand der Draves-Benetzungsmethode gemessen (Standardmethode ISO 8022 unter den folgenden Bedingungen; 3 g Haken, 5 g Baumwollstrang, 0,1-gew.-%-ige wässrige Lösung bei einer Temperatur von 25°C).
  • Aminoxidtenside sind in der vorliegenden Erfindung als Antiwiederablagerungstenside ebenfalls geeignet und schließen lineare und verzweigte Verbindungen mit der folgenden Formel ein:
    Figure DE202008018427U9_0001
    wobei R3 aus einer Alkyl-, Hydroxyalkyl-, Acylamidopropoyl- und Alkylphenylgruppe oder Mischungen davon ausgewählt ist, enthaltend von 8 bis 26 Kohlenstoffatome, vorzugsweise 8 bis 18 Kohlenstoffatome; R4 eine Alkylen- oder Hydroxyalkylengruppe ist, die von 2 bis 3 Kohlenstoffatome, vorzugsweise 2 Kohlenstoffatome enthält, oder Mischungen davon; x von 0 bis 5, vorzugsweise von 0 bis 3 ist; und jedes R5 eine Alkyl- oder Hydroxyalkylgruppe, die von 1 bis 3, vorzugsweise von 1 bis 2 Kohlenstoffatome enthält, oder eine Polyethylenoxidgruppe, die von 1 bis 3, vorzugsweise 1 Ethylenoxidgruppe enthält, ist. Die R5-Gruppen können aneinander gebunden sein, z. B. durch ein Sauerstoff- oder Stickstoffatom, um eine Ringstruktur zu bilden.
  • Diese Aminoxidtenside umfassen insbesondere C10-C18-Alkyldimethylaminoxide und C8-C18-Alkoxyethyldihydroxyethylaminoxide. Beispiele solcher Materialien umfassen Dimethyloctylaminoxid, Diethyldecylaminoxid, Bis-(2-hydroxyethyl)dodecylaminoxid, Dimethyldodecylaminoxid, Dipropyltetradecylaminoxid, Methylethylhexadecylaminoxid, Dodecylamidopropyldimethylaminoxid, Cetyldimethylaminoxid, Stearyldimethylaminoxid, Talgdimethylaminoxid und Dimethyl-2-hydroxyoctadecylaminoxid. Bevorzugt sind C10-C18-Alkyldimethylaminoxid und C10-C18-Acylamidoalkyldimethylaminoxid.
  • Antiwiederablagerungsmittel und insbesondere nichtionische Tenside können in Mengen von 0 bis 10 Gew.-%, vorzugsweise von 0,1 Gew.-% bis 10 Gew.-% und am meisten bevorzugt von 0,25 Gew.-% bis 6 Gew.-% vorliegen.
  • Sulfoniertes Polymer
  • Das Polymer, falls verwendet, wird in irgendeiner geeigneten Menge von ungefähr 0,1 Gew.-% bis ungefähr 50 Gew.-%, vorzugsweise von 1 Gew.-% bis ungefähr 20 Gew.-%, mehr bevorzugt von 2 Gew.-% bis 10 Gew.-% der Zusammensetzung verwendet. Sulfonierte/carboxylierte Polymere sind für die im Beutel der Erfindung enthaltenen Zusammensetzungen besonders geeignet.
  • Hierin beschriebene geeignete sulfonierte/carboxylierte Polymere können ein Molekulargewicht-Gewichtsmittel von weniger als oder gleich ungefähr 100.000 Da oder weniger als oder gleich ungefähr 75.000 Da oder weniger als oder gleich ungefähr 50.000 Da oder von ungefähr 3.000 Da bis ungefähr 50.000, vorzugsweise von ungefähr 5.000 Da bis ungefähr 45.000 Da aufweisen.
  • Wie hierin erwähnt, können die sulfonierten/carboxylierten Polymere (a) mindestens eine Struktureinheit umfassen, die von mindestens einem Carbonsäuremonomer mit der allgemeinen Formel (I) abgeleitet ist:
    Figure DE202008018427U9_0002
    wobei R1 bis R4 jeweils unabhängig voneinander Wasserstoff-, Methyl-, eine Carbonsäuregruppe oder CH2COOH sind und wobei die Carbonsäuregruppen neutralisiert sein können; (b) wahlweise eine oder mehrere Struktureinheiten umfassen, die von mindestens einem nichtionischen Monomer mit der folgenden allgemeinen Formel (II) abgeleitet sind:
    Figure DE202008018427U9_0003
    wobei R5 Wasserstoff, C1- bis C6-Alkyl oder C1- bis C6-Hydroxyalkyl ist und X entweder aromatisch ist (wobei R5 Wasserstoff oder Methyl ist, wenn X aromatisch ist) oder X die folgende allgemeine Formel (III) hat:
    Figure DE202008018427U9_0004
    wobei R6 (unabhängig von R5) Wasserstoff, C1- bis C6-Alkyl oder C1- bis C6-Hydroxyalkyl ist und Y für O oder N steht. und mindestens eine Struktureinheit, die von mindestens einem Sulfonsäuremonomer mit der folgenden allgemeinen Formel (IV) abgeleitet ist:
    Figure DE202008018427U9_0005
    wobei R7 eine Gruppe ist, die mindestens eine sp2-Bindung umfasst, A für O, N, P, S oder eine Amido- oder Esterbindung steht, B eine mono- oder polycyclische aromatische Gruppe oder eine aliphatische Gruppe ist, jedes t unabhängig 0 oder 1 ist und M+ ein Kation ist. Unter einem anderen Gesichtspunkt ist R7 ein C2- bis C6-Alken. Unter einem anderen Gesichtspunkt ist R7 Ethen, Buten oder Propen.
  • Zu bevorzugten Carbonsäuremonomeren gehören eines oder mehrere der folgenden: Acrylsäure, Maleinsäure, Itaconsäure, Methacrylsäure oder Ethoxylatester von Acrylsäuren, wobei Acryl- und Methacrylsäuren mehr bevorzugt sind. Zu bevorzugten sulfonierten Monomeren gehören eines oder mehrere der folgenden: Natrium(meth)allylsulfonat, Vinylsulfonat, Natriumphenyl(meth)allylethersulfonat oder 2-Acrylamidmethylpropanesulfonsäure. Bevorzugte nichtionische Monomere schließen eines oder mehrere der folgenden ein: Methyl(meth)acrylat, Ethyl(meth)acrylat, t-Butyl(meth)acrylat, Methyl(meth)acrylamid, Ethyl(meth)acrylamid, t-Butyl(meth)acrylamid, Styrol oder α-Methylstyrol.
  • Vorzugsweise umfasst das Polymer die folgenden Konzentrationen von Monomeren: von ungefähr 40 bis ungefähr 90 Gew.-%, vorzugsweise von ungefähr 60 bis ungefähr 90 Gew.-% des Polymers ein oder mehrere Carbonsäuremonomere; von ungefähr 5 bis ungefähr 50 Gew.-%, vorzugsweise von ungefähr 10 bis ungefähr 40 Gew.-% des Polymers ein oder mehrere Sulfonsäuremonomere; und wahlweise von ungefähr 1 Gew.-% bis ungefähr 30 Gew.-%, vorzugsweise von ungefähr 2 bis ungefähr 20 Gew.-% des Polymers ein oder mehrere nichtionische Monomere. Ein besonders bevorzugtes Polymer umfasst zu ungefähr 70 Gew.-% bis ungefähr 80 Gew.-% des Polymers mindestens ein Carbonsäuremonomer und von ungefähr 20 Gew.-% bis ungefähr 30 Gew.-% des Polymers mindestens ein Sulfonsäuremonomer.
  • Die Carbonsäure ist vorzugsweise (Meth)Acrylsäure. Das Sulfonsäuremonomer ist vorzugsweise eines der Folgenden: 2-Acrylamidomethyl-1-propansulfonsäure, 2-Methacrylamido-2-methyl-1-propansulfonsäure, 3-Methacrylamido-2-hydroxypropansulfonsäure, Allysulfonsäure, Methallysulfonsäure, Allyloxybenzolsulfonsäure, Methallyloxybenzolsulfonsäure, 2-Hydroxy-3-(2-propenyloxy)-propansulfonsäure, 2-Methyl-2-propen-1-sulfonsäure, Styrolsulfonsäure, Vinylsulfonsäure, 3-Sulfopropylacrylat, 3-Sulfopropylmethacrylat, Sulfomethylacrylamid, Sulfomethylmethacrylamid und wasserlösliche Salze davon. Das ungesättigte Sulfonsäuremonomer ist am meisten bevorzugt 2-Acrylamido-2-propansulfonsäure (AMPS).
  • Zu bevorzugten im Handel erhältlichen Polymeren gehören: Alcosperse 240, Aquatreat AR 540 und Aquatreat MPS, erhältlich von Alco Chemical; Acumer 3100, Acumer 2000, Acusol 587G und Acusol 588G, erhältlich von Rohm & Haas; Goodrich K-798, K-775 und K-797, erhältlich von BF Goodrich; und ACP 1042, erhältlich von ISP technologies Inc. Besonders bevorzugte Polymere sind Acusol 587G und Acusol 588G, erhältlich von Rohm & Haas.
  • In den Polymeren können alle oder einige der Carbon- oder Sulfonsäuregruppen in neutralisierter Form vorliegen, d. h. das saure Wasserstoffatom der Carbon- und/oder Sulfonsäuregruppe in einigen oder allen Säuregruppen kann durch Metallionen, vorzugsweise Alkalimetallionen und insbesondere Natriumionen, ersetzt werden.
  • Reinigungswirkstoffe
  • Alle herkömmlichen Reinigungsbestandteile können als Teil der Zusammensetzungen der Erfindung verwendet werden. Die angegebenen Konzentrationen sind in Gewichtsprozent und beziehen sich auf die Gesamtzusammensetzung (ausschließlich der wasserlöslichen Folie im Falle von Ausführungen mit umhüllter Zusammensetzung). Die Reinigungsmittelzusammensetzungen können builderhaltig oder builderfrei sein und einen oder mehrere wirksame Reinigungsmittelbestandteile umfassen, die aus Bleichmittel, Bleichmittelaktivator, Bleichmittelkatalysator, Tensiden, Alkalinitätsquellen, Enzymen, polymeren Dispergiermitteln, Korrosionsschutzmitteln (z. B. Natriumsilicat) und Pflegemitteln ausgewählt sind. Zu stark bevorzugten Reinigungsmittelbestandteilen gehören eine Builderverbindung, eine Alkalinitätsquelle, ein Antiwiederablagerungsmittel, ein sulfoniertes Polymer, ein Enzym und ein zusätzliches Bleichmittel.
  • Builder
  • Zu Buildern, die zum diesbezüglichen Gebrauch geeignet sind, gehört Builder, der wasserlösliche Härteionenkomplexe bildet (Sequestrierungsbuilder), wie Citrate und Polyphosphate, z. B. Natriumtripolyphosphat und Natriumtripolyphosphathexahydrat, Kaliumtripolyphosphat und gemischte Natrium- und Kaliumtripolyphosphatsalze, und Builder, der Ausfällungen mit der Härte 10 bildet (Ausfällungsbuilder), wie Carbonate, z. B. Natriumcarbonat.
  • Zu anderen geeigneten Buildern gehören eine aminosäurebasierte Verbindung oder eine succinatbasierte Verbindung. Die Begriffe „succinatbasierte Verbindung” und „bernsteinsäurebasierte Verbindung” werden hierin austauschbar verwendet. Zu Beispielen geeigneter aminosäurebasierter Verbindungen gehören MGDA (Methylglycindiessigsäure) und Salze und Derivate davon und GLDA (Glutamin-N,N-diessigsäure) und Salze und Derivate davon. GLDA (Salze und Derivate davon) ist besonders bevorzugt gemäß der Erfindung, wobei das Tetranatriumsalz davon besonders bevorzugt ist. Andere geeignete Builder sind in US-Patent Nr. 6,426,229 beschrieben. Zu besonders geeigneten Buildern gehören zum Beispiel Asparaginsäure-N-monoessigsäure (ASMA), Asparaginsäure-N,N-diessigsäure (ASDA), Asparaginsäure-N-monopropionsäure (ASMP), Iminodibernsteinsäure (IDA), N-(2-Sulfomethyl)asparaginsäure (SMAS), N-(2-Sulfoethyl)asparaginsäure (SEAS), N-(2-Sulfomethyl)glutaminsäure (SMGL), N-(2-sulfoethyl)glutaminsäure (SEGL), N-Methyliminodiessigsäure (MIDA), α-Alanin-N,N-diessigsäure (α-ALDA), Serin-N,N-diessigsäure (SEDA), Isoserin-N,N-diessigsäure (ISDA), Phenylalanin-N,N-diessigsäure (PHDA), Anthranilsäure-N,N-diessigsäure (ANDA), Sulfanilsäure-N,N-diessigsäure (SLDA), Taurin-N,N-diessigsäure (TUDA) und Sulfomethyl-N,N-diessigsäure (SMDA) und Alkalimetallsalze oder Ammoniumsalze davon.
  • vorzugsweise ist die aminosäurebasierte Verbindung oder die succinatbasierte Verbindung in der Zusammensetzung in einer Menge von mindestens 1 Gew.-%, vorzugsweise mindestens 5 Gew.-%, mehr bevorzugt mindestens 10 Gew.-% und am meisten bevorzugt mindestens 20 Gew.-% vorhanden. Vorzugsweise sind diese Verbindungen in einer Menge von bis zu 50 Gew.-%, vorzugsweise bis zu 45 Gew.-%, mehr bevorzugt bis zu 40 Gew.-% und am meisten bevorzugt bis zu 35 Gew.-% vorhanden. Es ist bevorzugt, dass die Zusammensetzung zu 20 Gew.-% oder weniger phosphorhaltige Inhaltsstoffe enthält, mehr bevorzugt 10 Gew.-% oder weniger, am meisten bevorzugt ist sie im Wesentlichen frei von solchen Inhaltsstoffen, und noch mehr bevorzugt ist sie frei von solchen Inhaltsstoffen.
  • Zu anderen Buildern gehören Homopolymere und Copolymere von Polycarbonsäuren und ihre teilweise oder vollständig neutralisierten Salze, monomere Polycarbonsäuren und Hydroxycarbonsäuren und deren Salze. Bevorzugte Salze der vorstehend genannten Verbindungen sind die Ammonium- und/oder Alkalimetallsalze, d. h. die Lithium-, Natrium- und Kaliumsalze, und besonders bevorzugte Salze sind die Natriumsalze.
  • Geeignete Polycarbonsäuren sind acyclische, alicyclische, heterocyclische und aromatische Carbonsäuren, in welchem Fall sie mindestens zwei Carboxylgruppen enthalten, die in jedem Fall durch vorzugsweise nicht mehr als zwei Kohlenstoffatome voneinander getrennt sind. Zu Polycarboxylaten, die zwei Carboxylgruppen umfassen, gehören zum Beispiel wasserlösliche Salze von Malonsäure, (Ethylendioxy)diessigsäure, Maleinsäure, Diglycolsäure, Weinsäure, Tartronsäure und Fumarsäure. Zu Polycarboxylaten, die drei Carboxylgruppen enthalten, gehört zum Beispiel wasserlösliches Citrat. Dementsprechend ist eine geeignete Hydroxycarbonsäure zum Beispiel Citronensäure. Eine andere geeignete Polycarbonsäure ist das Homopolymer von Acrylsäure. Andere geeignete Builder sind in WO 95/01416 offenbart, auf dessen Inhalt hiermit ausdrücklich Bezug genommen wird.
  • Der Builder ist in der Regel in einer Konzentration von ungefähr 30 bis ungefähr 80 Gew.-%, vorzugsweise von ungefähr 40 bis ungefähr 70 Gew.-% der Zusammensetzung vorhanden. Es ist auch bevorzugt, dass das Verhältnis von Maskierungsbuilder zu Ausfällungsbuilder von ungefähr 10:1 bis ungefähr 1:1, vorzugsweise von ungefähr 8:1 bis 2:1 ist.
  • Silicate
  • Bevorzugte Silicate sind Natriumsilicate, wie Natriumdisilicat, Natriummetasilicat und kristalline Phyllosilicate. Silicate, falls vorhanden, sind in einer Konzentration von ungefähr 1 bis ungefähr 20 Gew.-%, vorzugsweise von ungefähr 5 bis ungefähr 15 Gew.-% der Zusammensetzung vorhanden.
  • Bleichmittel
  • Anorganische und organische Bleichmittel sind geeignete Reinigungswirkstoffe zum diesbezüglichen Gebrauch. Zu anorganischen Bleichmitteln gehören Perhydratsalze, wie Perborat-, Percarbonat-, Perphosphat-, Persulfat- und Persilicatsalze. Die anorganischen Perhydratsalze sind normalerweise die Alkalimetallsalze. Das anorganische Perhydratsalz kann als der kristalline Feststoff ohne zusätzlichen Schutz enthalten sein. Alternativ kann das Salz beschichtet sein.
  • Alkalimetallpercarbonate, insbesondere Natriumpercarbonat, sind zum diesbezüglichen Gebrauch bevorzugte Perhydrate. Das Percarbonat wird in die Produkte am meisten bevorzugt in einer beschichteten Form einbezogen, wodurch Stabilität im Produkt bereitgestellt wird. Ein geeignetes Beschichtungsmaterial, das Stabilität im Produkt bereitstellt, umfasst gemischtes Salz eines wasserlöslichen Alkalimetallsulfats und -carbonats. Solche Beschichtungen zusammen mit Beschichtungsverfahren sind bereits in GB 1,466,799 beschrieben worden. Das Gewichtsverhältnis des Beschichtungsmaterials aus gemischtem Salz zu Percarbonat liegt im Bereich von 1:200 bis 1:4, mehr bevorzugt von 1:99 bis 1:9 und am meisten bevorzugt von 1:49 bis 1:19. Vorzugsweise besteht das gemischte Salz aus Natriumsulfat und Natriumcarbonat, das die allgemeine Formel Na2SO4·n·Na2CO3 aufweist, wobei n von 0,1 bis 3 beträgt, vorzugsweise n von 0,3 bis 1,0 beträgt und am meisten bevorzugt n von 0,2 bis 0,5 beträgt.
  • Ein anderes geeignetes Beschichtungsmaterial, das Stabilität im Produkt bereitstellt, umfasst Natriumsilicat mit einem Verhältnis von SiO2:Na2O von 1,8:1 bis 3,0:1, vorzugsweise 1,8:1 bis 2,4:1 und/oder Natriummetasilicat, das vorzugsweise in einer Menge von 2 Gew.-% bis 10 Gew.-% (normalerweise von 3 Gew.-% bis 5 Gew.-%) SiO2 bezogen auf das Gewicht des anorganischen Perhydratsalzes aufgetragen wird. Die Beschichtung kann auch Magnesiumsilicat enthalten. Beschichtungen, die Silicat- und Boratsalze oder Borsäure oder andere anorganische Salze enthalten, sind ebenfalls geeignet.
  • Andere Beschichtungen, die Wachse, Öle, Fettseifen enthalten, können in der vorliegenden Erfindung ebenfalls vorteilhaft verwendet werden.
  • Kaliumperoxymonopersulfat ist ein anderes anorganisches Perhydratsalz, das hierin von Nutzen ist.
  • Typische organische Bleichmittel sind organische Peroxysäuren, einschließlich Diacyl- und Tetraacylperoxiden, insbesondere Diperoxydodecandisäure, Diperoxytetradecandisäure und Diperoxyhexadecandisäure. Dibenzoylperoxid ist eine hierin bevorzugte organische Peroxysäure. Mono- und Diperazelainsäure, Mono- und Diperbrassylsäure und N-Phthaloylaminoperoxicapronsäure sind hierin ebenfalls geeignet.
  • Das Diacylperoxid, insbesondere Dibenzoylperoxid, sollte vorzugsweise in der Form von Teilchen mit einem massegemittelten Durchmesser von ungefähr 0,1 bis ungefähr 100 Mikrometer, vorzugsweise von ungefähr 0,5 bis ungefähr 30 Mikrometer, mehr bevorzugt von ungefähr 1 bis ungefähr 10 Mikrometer vorhanden sein. Vorzugsweise sind mindestens ungefähr 25%, mehr bevorzugt mindestens ungefähr 50%, noch mehr bevorzugt mindestens ungefähr 75%, am meisten bevorzugt mindestens ungefähr 90% der Teilchen kleiner als 10 Mikrometer, vorzugsweise kleiner als 6 Mikrometer. Es hat sich auch gezeigt, dass Diacylperoxide innerhalb des vorstehenden Teilchengrößenbereichs eine bessere Fleckenentfernung, insbesondere von Kunststoffgeschirr, bereitstellen, während eine unerwünschte Ablagerung und Filmbildung während des Gebrauchs in 10 automatischen Geschirrspülmaschinen minimiert wird, im Vergleich zu größeren Diacylperoxidteilchen. Die bevorzugte Diacylperoxid-Teilchengröße ermöglicht dem Hersteller somit eine gute Fleckenentfernung mit einem geringeren Anteil Diacylperoxid, wodurch Ablagerungen und Filmbildung verringert werden. Im Gegensatz dazu ist bei größerer Diacylperoxid-Teilchengröße mehr Diacylperoxid für eine gute Fleckenentfernung erforderlich, wodurch Ablagerungen auf Oberflächen während des Geschirrspülvorgangs verstärkt werden.
  • Zu weiteren typischen organischen Bleichmitteln gehören die Peroxysäuren, wobei konkrete Beispiele die Alkylperoxysäuren und die Arylperoxysäuren sind. Bevorzugte Vertreter sind (a) Peroxybenzoesäure und ihre ringsubstituierten Derivate, wie Alkylperoxybenzoesäuren, aber auch Peroxy-α-naphthoesäure und Magnesiummonoperphthalat, (b) die aliphatischen oder substituierten aliphatischen Peroxysäuren, wie Peroxylaurinsäure, Peroxystearinsäure, ε-Phthalimidoperoxycapronsäure[phthaloiminoperoxyhexansäure (PAP)], o-Carboxybenzamidoperoxycapronsäure, N-Nonenylamidoperadipinsäure und N-Nonenylamidopersuccinate und (c) aliphatische und araliphatische Peroxydicarbonsäuren, wie 1,12-Diperoxycarbonsäure, 1,9-Diperoxyazelainsäure, Diperoxysebacinsäure, Diperoxybrassylsäure, die Diperoxyphthalsäuren, 2-Decyldiperoxybutan-1,4-disäure, N,N-Terephthaloyldi(6-aminopercapronsäure).
  • Bleichaktivatoren:
  • Bleichmittelaktivatoren sind in der Regel organische Persäurevorläufer, die die Bleichwirkung im Verlauf der Reinigung bei Temperaturen von 60°C und darunter verbessern. Zu Bleichmittelaktivatoren, die zum diesbezüglichen Gebrauch geeignet sind, gehören Verbindungen, die unter Perhydrolysebedingungen aliphatische Peroxoycarbonäuren mit vorzugsweise von 1 bis 10 Kohlenstoffatome ergeben, insbesondere von 2 bis 4 Kohlenstoffatome, und/oder wahlweise substituierte Perbenzoesäure. Geeignete Substanzen tragen O-Acyl- und/oder N-Acylgruppen mit der spezifizierten Anzahl an Kohlenstoffatomen und/oder wahlweise substituierte Benzoylgruppen. Bevorzugt sind polyacylierte Alkylendiamine, insbesondere Tetraacetylethylendiamin (TAED), acylierte Triazinderivate, insbesondere 1,5-Diacetyl-2,4-dioxohexahydro-1,3,5-triazin (DADHT), acylierte Glycolurile, insbesondere Tetraacetylglycoluril (TAGU), N-Acylimide, insbesondere N-Nonanoylsuccinimid (NOSI), acylierte Phenolsulfonate, insbesondere n-Nonanoyl- oder Isononanoyloxybenzolsulfonat (n- oder Iso-NOBS), Carbonsäureanhydride, insbesondere Phthalsäureanhydrid, acylierte mehrwertige Alkohole, insbesondere Triacetin, Ethylenglycoldiacetat und 2,5-Diacetoxy-2,5-dihydrofuran sowie Triethylacetylcitrat (TEAC). Bleichmittelaktivatoren, wenn sie in den Zusammensetzungen der Erfindung enthalten sind, liegen in einer Konzentration von ungefähr 0,1 bis ungefähr 10 Gew.-%, vorzugsweise von ungefähr 0,5 bis ungefähr 2 Gew.-% der Zusammensetzung vor.
  • Bleichmittelkatalysator
  • Zu Bleichmittelkatalysatoren, die zum diesbezüglichen Gebrauch bevorzugt sind, gehören Mangantriazacyclononan und verwandte Komplexe ( US-A-4246612 , US-A-5227084 ); Co-, Cu-, Mn- und Fe-Bispyridylamin und verwandte Komplexe ( US-A-5114611 ); und Pentaminacetatcobalt(III) und verwandte Komplexe ( US-A-4810410 ). Eine umfassende Beschreibung von Bleichmittelkatalysatoren, die zum diesbezüglichen Gebrauch geeignet sind, ist in WO 99/06521 , Seite 34, Zeile 26 bis Seite 40, Zeile 16 zu finden. Bleichmittelkatalysatoren, wenn sie in den Zusammensetzungen der Erfindung enthalten sind, liegen in einer Konzentration von ungefähr 0,1 bis ungefähr 10 Gew.-%, vorzugsweise von ungefähr 0,5 bis ungefähr 2 Gew.-% der Zusammensetzung vor.
  • Metallpflegemittel
  • Metallpflegemittel können das Anlaufen, Korrodieren oder Oxidieren von Metallen, einschließlich Aluminium, Edelstahl und eisenfreien Metallen, wie Silber und Kupfer, verhindern oder reduzieren. Zu geeigneten Beispielen gehören eines oder mehrere der Folgenden:
    • (a) Benzatriazole, einschließlich Benzotriazol oder Bisbenzotriazol und substituierten Derivaten davon. Benzotriazolderivate sind jene Verbindungen, bei denen die verfügbaren Substitutionsstellen an dem aromatischen Ring teilweise oder vollständig substituiert sind. Zu geeigneten Substituenten gehören lineare oder verzweigtkettige C1-C20-Alkylgruppen und Hydroxyl, Thio, Phenyl oder Halogen, wie Fluor, Chlor, Brom und Iod.
    • (b) Metallsalze und Komplexe, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus Zink-, Mangan-, Titan-, Zirconium-, Hafnium-, Vanadium-, Cobalt-, Gallium- und Ceriumsalzen und/oder -komplexen, wobei die Metalle in einem der Oxidationszustände II, III, IV, V oder VI vorliegen. Unter einem Gesichtspunkt können geeignete Metallsalze und/oder Metallkomplexe ausgewählt sein aus der Gruppe bestehend aus Mn(II)-sulfat, Mn(II)-citrat, Mn(II)-stearat, Mn(II)-acetylacetonat, K2TiF6, K2ZrF6, CoSO4, Co(NO3)2 und Ce(NO3)3, Zinksalzen, zum Beispiel Zinksulfat, Hydrozincit oder Zinkacetat;
    • (c) Silicate, einschließlich Natrium- oder Kaliumsilicat, Natriumdisilicat, Natriummetasilicat, kristallinem Phyllosilicat und Mischungen davon.
  • Weitere geeignete organische und anorganische redoxaktive Substanzen, die als Silber-/Kupfer-Korrosionsschutzmittel wirken, sind in WO 94/26860 und WO 94/26859 offenbart.
  • Vorzugsweise umfasst die Zusammensetzung der Erfindung von 0,1 bis 5 Gew.-% der Zusammensetzung ein Metallpflegemittel, vorzugsweise ist das Metallpflegemittel ein Zinksalz.
  • Einheitsdosis
  • Zu Produkten in Einheitsdosierungsform gehören Tabletten, Kapseln, Siegelrandbeutel, Beutel usw. Zum diesbezüglichen Gebrauch bevorzugt sind Beutel, insbesondere Mehrkammerbeutel.
  • Ein Mehrkammerbeutel wird aus mehreren wasserlöslichen Folien gebildet, die mehrere Kammern bilden. Der Beutel umfasst vorzugsweise mindestens zwei nebeneinander angeordnete Kammern, die über (d. h. oberhalb) einer anderen Kammer angeordnet sind. Diese Anordnung trägt zu Kompaktheit, Widerstandsfähigkeit und Festigkeit des Beutels bei, und minimiert zudem die erforderliche Menge wasserlöslicher Folie. Sie erfordert nur drei Folienstücke, um drei Kammern zu bilden. Die Widerstandsfähigkeit des Beutels ermöglicht auch die Verwendung sehr dünner Folien, ohne die physische Integrität des Beutels zu beeinträchtigen. Der Beutel ist außerdem sehr leicht zu verwenden, da die Kammern zum Gebrauch in Spendern mit fester Geometrie nicht gefaltet werden müssen. Mindestens zwei der Kammern des Beutels enthalten zwei unterschiedliche Zusammensetzungen. Mit „unterschiedlichen Zusammensetzungen” sind hierin Zusammensetzungen gemeint, die sich in mindestens einem Inhaltsstoff unterscheiden.
  • Vorzugsweise enthält mindestens eine der Kammern eine feste Zusammensetzung und eine andere Kammer eine flüssige Zusammensetzung, die Zusammensetzungen weisen vorzugsweise ein Gewichtsverhältnis von Feststoff zu Flüssigkeit von ungefähr 20:1 bis ungefähr 1:20, mehr bevorzugt von ungefähr 18:1 bis ungefähr 2:1 und noch mehr bevorzugt von ungefähr 15:1 bis ungefähr 5:1 auf. Der Beutel der Erfindung ist sehr vielseitig, da er Zusammensetzungen mit einem breiten Spektrum von Werten des Feststoff-Flüssigkeit-Verhältnisses aufnimmt. Als besonders bevorzugt haben sich Beutel mit einem hohen Feststoff-Flüssigkeit-Verhältnis erwiesen, da viele der Reinigungsmittelbestandteile am geeignetsten zum Gebrauch in fester Form, vorzugsweise in Pulverform sind. Das hierin definierte Verhältnis von Feststoff zu Flüssigkeit bezieht sich auf die Beziehung zwischen dem Gewicht aller festen Zusammensetzungen und das Gewicht aller flüssigen Zusammensetzungen in dem Beutel.
  • In anderen Ausführungsformen beträgt das Gewichtsverhältnis von Feststoff zu Flüssigkeit von ungefähr 2:1 bis ungefähr 18:1, mehr bevorzugt von ungefähr 5:1 bis ungefähr 15:1. Diese Gewichtsverhältnisse sind in Fällen geeignet, in denen die meisten Inhaltsstoffe des Reinigungsmittels in flüssiger Form sind.
  • In bevorzugten Ausführungsformen enthalten die zwei nebeneinander angeordneten Kammern flüssige Zusammensetzungen, die gleich sein können, vorzugsweise jedoch unterschiedlich sind, und eine andere Kammer enthält eine feste Zusammensetzung, vorzugsweise in Pulverform, mehr bevorzugt ein verdichtetes Pulver. Die feste Zusammensetzung trägt zur Festigkeit und Widerstandsfähigkeit des Beutels bei. Die flüssigen Zusammensetzungen tragen zur Stabilität des Beutels bei, insbesondere wenn die feste Zusammensetzung feuchtigkeitsempfindliche Inhaltsstoffe (wie Bleichmittel) umfasst. Dies gilt umso mehr, wenn die über der feststoffhaltigen Kammer angeordneten Kammern die obere Oberfläche (d. h. die gemeinsame Feststoff/Flüssigkeit-Oberfläche) der feststoffhaltigen Kammer vollständig bedecken.
  • Um in den Spender zu passen, weisen die Produkte in Einheitsdosierungsform hierin eine quadratische oder rechteckige Grundfläche und eine Höhe von ungefähr 1 bis ungefähr 5 cm, mehr bevorzugt von ungefähr 1 bis ungefähr 4 cm auf. Vorzugsweise beträgt das Gewicht der festen Zusammensetzung von ungefähr 10 bis ungefähr 22 Gramm, mehr bevorzugt von ungefähr 15 bis ungefähr 20 Gramm, und das Gewicht der flüssigen Zusammensetzungen beträgt von ungefähr 0,5 bis ungefähr 4 Gramm, mehr bevorzugt von ungefähr 0,8 bis ungefähr 3 Gramm.
  • Der Mehrkammerbeutel der Erfindung ist sehr vielseitig im Bezug auf das Auflösungsprofil. In bevorzugten Ausführungsformen weisen mindestens zwei der Folien, die unterschiedliche Kammern bilden, eine unterschiedliche Löslichkeit unter den gleichen Bedingungen auf und setzen den Inhalt der Zusammensetzungen, die sie teilweise oder vollständig umgeben, zu unterschiedlichen Zeiten frei. Der Begriff „Löslichkeit”, wie hier verwendet, soll sich nicht auf die gesamte Löslichkeit einer Folie beziehen, sondern auf den Punkt, an dem der Beutel in der Waschlösung bricht, um seinen Inhalt freizusetzen.
  • Enzyme, und insbesondere Amylasen, können ihre Stabilität im Produkt aufgrund ihrer Wechselwirkung mit Bleichmittel und Buildern verlieren (sie können das Enzym durch Bindung an das Calcium der Enzyme destabilisieren). Außerdem kann die Leistung von Enzymen in einer Reinigungslösung durch die Alkalinität der Lösung, Bleichmittel, Builder usw. beeinträchtigt werden. In bevorzugten Ausführungsformen umfasst eine der Zusammensetzungen des Mehrkammerbeutels, vorzugsweise eine feste Zusammensetzung, Bleichmittel, und eine andere Zusammensetzung, vorzugsweise eine Zusammensetzung in flüssiger Form, umfasst Enzyme. Es ist auch bevorzugt, dass sich während des Hauptwaschzyklus einer automatischen Geschirrspülmaschine eine der Folien, die die enzymhaltige Zusammensetzung umgibt, vor den Folien auflöst, die die bleichmittelhaltige Zusammensetzung umgibt, wodurch die enzymhaltige Zusammensetzung vor der Abgabe der bleichmittelhaltigen Zusammensetzung in der Waschflotte freigesetzt wird. So können die Enzyme unter optimaler Bedingung wirken, wodurch Wechselwirkungen mit anderen Reinigungsmittelwirkstoffen verhindert werden. Der Beutel stellt hervorragende Reinigung bereit. Es ist bevorzugt, dass die bleichmittelhaltige Zusammensetzung auch einen Builder umfasst.
  • Gesteuerte Freisetzung der Inhaltsstoffe eines Mehrkammerbeutels kann durch Modifizieren der Dicke der Folie und/oder der Löslichkeit des Folienmaterials erreicht werden. Die Löslichkeit des Folienmaterials kann zum Beispiel durch Vernetzung der Folie, wie in WO 02/102,955 auf Seiten 17 und 18 beschrieben, verzögert werden. Andere wasserlösliche Folien, die zur Freisetzung beim Spülen ausgelegt sind, sind in US 4,765,916 und US 4,972,017 beschrieben. Wachsartige Beschichtung (siehe WO 95/29982 ) kann die Freisetzung beim Spülen unterstützen. Mittel zur pH-gesteuerten Freisetzung sind in WO 04/111178 beschrieben, insbesondere aminoacetyliertes Polysaccharid mit selektivem Acetylierungsgrad.
  • Andere Mittel zum Erzielen verzögerter Freisetzung durch Mehrkammerbeutel mit unterschiedlichen Kammern, wobei die Kammern aus dünnen Folien mit unterschiedlicher Löslichkeit bestehen, sind in WO 02/08380 zu finden.
  • In dem Beispiel verwendete Abkürzungen
  • In dem Beispiel haben die abgekürzten Bestandteilkennungen die folgenden Bedeutungen:
    Carbonat: Wasserfreies Natriumcarbonat
    STPP: Wasserfreies Natriumtripolyphosphat
    Silicat: Amorphes Natriumsilicat (SiO2Na2O = 2:1 bis 4:1)
    Alcosperse 240-D: Sulfoniertes Polymer, erhältlich von Alco Chemical, 95% Feststoffe
    Percarbonat: Natriumpercarbonat der nominalen Formel 2Na2CO3·3H2O2
    TAED: Tetraacetylethylendiamin
    Reinigungsenzym: erhältlich von Novozymes A/S
    SLF18: Nichtionisches Tensid, erhältlich von BASF
    Neodol 1-9: Nichtionisches Tensid, erhältlich von Shell
    DPG: Dipropylenglycol
  • In dem folgenden Beispiel sind alle Konzentrationen in Gewichtsprozent der Zusammensetzung (entweder feste oder flüssige Zusammensetzung) angegeben.
  • Beispiel
  • Die nachstehend tabellarisch aufgeführten Zusammensetzungen werden in einen Mehrkammerbeutel gegeben, der eine erste Kammer, die die feste Zusammensetzung (in Pulverform) umfasst, und eine Flüssigkeitskammer, die über der Pulverkammer angeordnet ist und die flüssigen Zusammensetzungen umfasst, aufweist. Die verwendete Folie ist Monosol M8630, erhältlich von Monosol. Das Gewicht der festen Zusammensetzung beträgt 17 Gramm, und das Gewicht der flüssigen Zusammensetzungen beträgt 2,6 Gramm.
  • Der Beutel umfasst auch 0,3 mg aktive Niedertemperaturamylase und 2 mg aktive Proteasevariante pro Gramm der Zusammensetzung.
    Bestandteil Konzentration (Gew.-%)
    Feststoffzusammensetzung
    STPP 35
    Carbonat 24
    Silicat 7
    TAED 0,5
    Zinkcarbonat 0,5
    SLF18 1,5
    Percarbonat 15
    Alcosperse 240D 10
    Verarbeitungshilfsmittel Rest
    Flüssige Zusammensetzung
    DPG 45
    SLF18 45
    Neodol 1–9 3
    Glycerin 2
    Verarbeitungshilfsmittel Rest
  • Der beispielhafte Beutel wird zum Waschen einer verschmutzten Ladung, wie nachstehend beschrieben, in einem automatischen Geschirrspüler unter den nachstehend beschriebenen Bedingungen verwendet. Die zu waschenden Gegenstände 5 weisen einen hervorragenden Glanz auf.
  • Substrate/Verschmutzungen
    • • Runde Auflaufform aus CorningWare-Keramik mit Ei. – 1 Teil Butter mit 50 cm3 Ei in Mikrowelle für 4½ Minuten. – 2 Auflaufformen pro Durchlauf
    • • Edelstahltopf – Bestrichen mit 10 Gramm gegarten und gemischten Kraft-Makkaroni und Käse – Für sieben Minuten überbacken – 2 Edelstahltöpfe pro Durchlauf
    • • Vertex-Porzellanteller – Bestrichen mit fünf Gramm gegartem und gemischtem Minutenreis – Über Nacht getrocknet – 2 Teller pro Durchlauf
    • • Schwarze Keramikteller – Bestrichen mit 5 Gramm Verbundschmutz (TMD), der Eier, Gemüse, Fleisch und Getreide umfasst. – Über Nacht trocknen gelassen – 4 Teller pro Durchlauf – TMD-Schmutz wird von J&R hergestellt.
    • • Edelstahlspatel – Bestrichen mit fünf Gramm TMD-Schmutz – Über Nacht trocknen gelassen – 4 Spatel pro Durchlauf
  • Testbedingungen:
    • • Reihe von vier Maschinen GE2600
    • • Leitungswasser (0,14 g/l (8 gpg))
    • • Vier Produkte
    • • 49°C (120°F) Einlasswassertemperatur
    • • Normaler Zyklus/Wärmetrocknung
    • • Die oben aufgeführten Substrate werden in den Geschirrspüler gegeben
    • • 50 Gramm TMD-Schmutz werden zugegeben, wenn sich das Hauptwaschfach öffnet.
  • SEQUENZLISTE
    Figure DE202008018427U9_0006
  • Figure DE202008018427U9_0007
  • Figure DE202008018427U9_0008
  • Figure DE202008018427U9_0009
  • Figure DE202008018427U9_0010
  • Figure DE202008018427U9_0011
  • Figure DE202008018427U9_0012
  • Figure DE202008018427U9_0013
  • ZITATE ENTHALTEN IN DER BESCHREIBUNG
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Claims (16)

  1. Maschinen-Geschirrspülmittelzusammensetzung, umfassend: a. mindestens 0,1 mg aktive Protease pro Gramm der Zusammensetzung, wobei die Protease eine Variante einer Protease ist, die eine mindestens 95%-ige Identität mit der Aminosäure-Sequenz von SEQ-ID Nr. 1 aufweist, wobei die Variante Variationen an einer oder mehreren der folgenden Positionen umfasst: 32, 33, 48–54, 58–62, 94–107, 116, 123–133, 150, 152–156, 158–161, 164, 169, 175–186, 197, 198, 203–216 im Vergleich zur Protease in SEQ-ID Nr. 1; und b. mindestens 0,05 mg einer aktiven Niedertemperaturamylase pro Gramm der Zusammensetzung, wobei die Niedertemperaturamylase eine Amylase ist, die mindestens das 1,2-Fache der relativen Aktivität von SEQ-ID Nr. 3 bei 25°C aufweist, wobei die relative Aktivität die Aktivität des Enzyms bei der Versuchstemperatur im Verhältnis zu seiner Aktivität bei seiner optimalen Temperatur, gemessen bei einem pH-Wert von 9, ist; und wobei es sich um eine Variante handelt: (i) die die Aminosäure-Sequenz von SEQ-ID Nr. 2 mit einer oder mehreren Substitutionen an den folgenden Positionen aufweist: 9, 26, 149, 182, 186, 202, 257, 295, 299, 323, 339 und 345; und wahlweise mit einer oder mehreren Substitutionen und/oder Deletionen an den folgenden Positionen: 118, 183, 184, 195, 320 und 458; oder (ii) Varianten, die mindestens 95% Identität mit SEQ-ID Nr. 4 aufweisen, umfassend mindestens eine Substitution an den folgenden Positionen: M202, M208, S255, R172 und/oder M261.
  2. Maschinen-Geschirrspülmittelzusammensetzung nach Anspruch 1, wobei die Protease eine Variante einer Protease ist, die mindestens 99% Identität mit der Aminosäure-Sequenz von SEQ-ID Nr. 1 aufweist.
  3. Maschinen-Geschirrspülmittelzusammensetzung nach Anspruch 1 oder Anspruch 2, wobei die Proteasevariante Variationen an einer oder mehreren der folgenden Positionen aufweist: 60, 94, 97–102, 105, 116, 123–128, 150, 152, 160, 183, 203, 211, 212, 213, 214 und 216 im Vergleich zu der Protease in SEQ-ID Nr. 1.
  4. Maschinen-Geschirrspülmittelzusammensetzung nach einem der vorstehenden Ansprüche, wobei die Protease die Variationen G116V + S126L + P127Q + S128A umfasst.
  5. Maschinen-Geschirrspülmittelzusammensetzung nach Anspruch 1, umfassend eine Amylase mit einer Sequenz, die eine Variante von SEQ ID Nr.: 2 mit den Variationen R118K, D183*, G184*, N195F, R320K und/oder R458K ist.
  6. Maschinen-Geschirrspülmittelzusammensetzung nach einem der vorstehenden Ansprüche, umfassend mindestens 1,5 mg aktive Protease pro Gramm der Zusammensetzung.
  7. Maschinen-Geschirrspülmittelzusammensetzung nach Anspruch 6, umfassend mindestens 0,2 mg Niedertemperaturamylase pro Gramm der Zusammensetzung.
  8. Maschinen-Geschirrspülmittelzusammensetzung nach einem der vorstehenden Ansprüche, die ferner eine Lipase umfasst.
  9. Maschinen-Geschirrspülmittelzusammensetzung nach einem der vorstehenden Ansprüche, die ferner ein Antiwiederablagerungsmittel umfasst.
  10. Maschinen-Geschirrspülmittelzusammensetzung nach einem der vorstehenden Ansprüche, die ferner ein sulfoniertes Polymer umfasst.
  11. Maschinen-Geschirrspülmittelzusammensetzung nach Anspruch 1, wobei die Protease im Vergleich zu der Protease von SEQ-ID Nr. 1 Mutationen an einer oder mehreren der folgenden Positionen 116, 126, 127, 128 und 160 umfasst.
  12. Maschinen-Geschirrspülmittelzusammensetzung nach Anspruch 11, wobei die Protease im Vergleich zu der Protease von SEQ-ID Nr. 1 Mutationen an drei oder mehr der folgenden Positionen 116, 126, 127, 128 und 160 umfasst.
  13. Maschinen-Geschirrspülmittelzusammensetzung nach einem der vorstehenden Ansprüche, wobei die Zusammensetzung in Einheitsdosierungsform vorliegt und wobei das Gewicht der Zusammensetzung 10 bis 25 Gramm beträgt.
  14. Maschinen-Geschirrspülmittelzusammensetzung nach Anspruch 13, wobei die Einheitsdosierungsform ein wasserlöslicher Beutel ist.
  15. Maschinen-Geschirrspülmittelzusammensetzung nach Anspruch 14, wobei der Beutel ein Mehrkammerbeutel ist, der eine Vielzahl von Folien aufweist, die eine Vielzahl von Kammern bilden.
  16. Maschinen-Geschirrspülmittelzusammensetzung nach Anspruch 15, wobei der Beutel zwei nebeneinander angeordnete Kammern aufweist, die über einer anderen Kammer angeordnet sind, wobei mindestens zwei unterschiedliche Kammern zwei unterschiedliche Zusammensetzungen enthalten.
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